CZ2013900A3 - Způsob přípravy roztoků bílkovinných materiálů na bázi keratinu - Google Patents
Způsob přípravy roztoků bílkovinných materiálů na bázi keratinu Download PDFInfo
- Publication number
- CZ2013900A3 CZ2013900A3 CZ2013-900A CZ2013900A CZ2013900A3 CZ 2013900 A3 CZ2013900 A3 CZ 2013900A3 CZ 2013900 A CZ2013900 A CZ 2013900A CZ 2013900 A3 CZ2013900 A3 CZ 2013900A3
- Authority
- CZ
- Czechia
- Prior art keywords
- organic base
- keratin
- process according
- organic bases
- solutions
- Prior art date
Links
- 102000011782 Keratins Human genes 0.000 title claims abstract description 43
- 108010076876 Keratins Proteins 0.000 title claims abstract description 43
- 239000000463 material Substances 0.000 title claims abstract description 19
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title description 3
- 150000007530 organic bases Chemical class 0.000 claims abstract description 40
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 39
- PAFZNILMFXTMIY-UHFFFAOYSA-N cyclohexylamine Chemical compound NC1CCCCC1 PAFZNILMFXTMIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 30
- 230000008569 process Effects 0.000 claims abstract description 21
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 20
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 12
- UAOMVDZJSHZZME-UHFFFAOYSA-N diisopropylamine Chemical compound CC(C)NC(C)C UAOMVDZJSHZZME-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 9
- HQABUPZFAYXKJW-UHFFFAOYSA-N butan-1-amine Chemical compound CCCCN HQABUPZFAYXKJW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 7
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 claims abstract description 6
- 238000009835 boiling Methods 0.000 claims abstract description 6
- JJWLVOIRVHMVIS-UHFFFAOYSA-N isopropylamine Chemical compound CC(C)N JJWLVOIRVHMVIS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 6
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims abstract description 6
- HPNMFZURTQLUMO-UHFFFAOYSA-N diethylamine Chemical compound CCNCC HPNMFZURTQLUMO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 3
- 229940043279 diisopropylamine Drugs 0.000 claims abstract description 3
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 claims description 12
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 12
- 230000009471 action Effects 0.000 claims description 8
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims description 8
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 8
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 7
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 7
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims description 5
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 5
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 4
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 4
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims description 3
- 239000007787 solid Substances 0.000 claims description 3
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims description 2
- 239000012467 final product Substances 0.000 claims description 2
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 claims description 2
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 claims description 2
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 abstract 1
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 210000003746 feather Anatomy 0.000 description 7
- 238000004821 distillation Methods 0.000 description 6
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 6
- 239000012065 filter cake Substances 0.000 description 5
- 239000000047 product Substances 0.000 description 5
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 5
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 5
- 241000283973 Oryctolagus cuniculus Species 0.000 description 4
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 3
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 3
- ZMXDDKWLCZADIW-UHFFFAOYSA-N N,N-Dimethylformamide Chemical compound CN(C)C=O ZMXDDKWLCZADIW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 description 3
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 3
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 3
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 3
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 3
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 3
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 3
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 3
- 238000010992 reflux Methods 0.000 description 3
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 description 2
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 description 2
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 2
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 2
- GEHJBWKLJVFKPS-UHFFFAOYSA-N bromochloroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(Cl)Br GEHJBWKLJVFKPS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 2
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 2
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 2
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 2
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 2
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 2
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 2
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 2
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 2
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 2
- CWERGRDVMFNCDR-UHFFFAOYSA-N thioglycolic acid Chemical compound OC(=O)CS CWERGRDVMFNCDR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 150000003573 thiols Chemical class 0.000 description 2
- DGVVWUTYPXICAM-UHFFFAOYSA-N β‐Mercaptoethanol Chemical compound OCCS DGVVWUTYPXICAM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000228257 Aspergillus sp. Species 0.000 description 1
- 241000194110 Bacillus sp. (in: Bacteria) Species 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 102100032843 Beta-2-syntrophin Human genes 0.000 description 1
- 108050004003 Beta-2-syntrophin Proteins 0.000 description 1
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 description 1
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N L-Cysteine Chemical compound SC[C@H](N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- XVOYSCVBGLVSOL-REOHCLBHSA-N L-cysteic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CS(O)(=O)=O XVOYSCVBGLVSOL-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- 206010028980 Neoplasm Diseases 0.000 description 1
- LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-N Sulfurous acid Chemical compound OS(O)=O LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UCKMPCXJQFINFW-UHFFFAOYSA-N Sulphide Chemical compound [S-2] UCKMPCXJQFINFW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000251539 Vertebrata <Metazoa> Species 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 238000005904 alkaline hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 150000003973 alkyl amines Chemical class 0.000 description 1
- 230000008436 biogenesis Effects 0.000 description 1
- AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L calcium dihydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Ca+2] AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000000920 calcium hydroxide Substances 0.000 description 1
- 229910001861 calcium hydroxide Inorganic materials 0.000 description 1
- 201000011510 cancer Diseases 0.000 description 1
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 description 1
- 230000001143 conditioned effect Effects 0.000 description 1
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 1
- 235000019788 craving Nutrition 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 1
- 229960003067 cystine Drugs 0.000 description 1
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 150000004662 dithiols Chemical class 0.000 description 1
- VHJLVAABSRFDPM-QWWZWVQMSA-N dithiothreitol Chemical compound SC[C@@H](O)[C@H](O)CS VHJLVAABSRFDPM-QWWZWVQMSA-N 0.000 description 1
- 230000007613 environmental effect Effects 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 239000003337 fertilizer Substances 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 210000000003 hoof Anatomy 0.000 description 1
- 231100000003 human carcinogen Toxicity 0.000 description 1
- 238000005984 hydrogenation reaction Methods 0.000 description 1
- 150000007529 inorganic bases Chemical class 0.000 description 1
- 239000000543 intermediate Substances 0.000 description 1
- 108010059345 keratinase Proteins 0.000 description 1
- 239000010985 leather Substances 0.000 description 1
- 150000004967 organic peroxy acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 description 1
- 238000004806 packaging method and process Methods 0.000 description 1
- 244000052769 pathogen Species 0.000 description 1
- 230000001717 pathogenic effect Effects 0.000 description 1
- 239000012071 phase Substances 0.000 description 1
- NNFCIKHAZHQZJG-UHFFFAOYSA-N potassium cyanide Chemical compound [K+].N#[C-] NNFCIKHAZHQZJG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 244000144977 poultry Species 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 238000011946 reduction process Methods 0.000 description 1
- 238000007670 refining Methods 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 239000002453 shampoo Substances 0.000 description 1
- 239000011492 sheep wool Substances 0.000 description 1
- 239000000344 soap Substances 0.000 description 1
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 1
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910052979 sodium sulfide Inorganic materials 0.000 description 1
- GRVFOGOEDUUMBP-UHFFFAOYSA-N sodium sulfide (anhydrous) Chemical compound [Na+].[Na+].[S-2] GRVFOGOEDUUMBP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000007790 solid phase Substances 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 239000004753 textile Substances 0.000 description 1
- 229940071127 thioglycolate Drugs 0.000 description 1
- CWERGRDVMFNCDR-UHFFFAOYSA-M thioglycolate(1-) Chemical compound [O-]C(=O)CS CWERGRDVMFNCDR-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 210000002268 wool Anatomy 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/10—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from hair, feathers, horn, skins, leather, bones, or the like
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08H—DERIVATIVES OF NATURAL MACROMOLECULAR COMPOUNDS
- C08H1/00—Macromolecular products derived from proteins
- C08H1/06—Macromolecular products derived from proteins derived from horn, hoofs, hair, skin or leather
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08L—COMPOSITIONS OF MACROMOLECULAR COMPOUNDS
- C08L89/00—Compositions of proteins; Compositions of derivatives thereof
- C08L89/04—Products derived from waste materials, e.g. horn, hoof or hair
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Materials Engineering (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Cosmetics (AREA)
Abstract
Způsob přípravy roztoků bílkovinných materiálů na bázi keratinu, který spočívá v tom, že se provede hydrolýza příslušné keratinové suroviny působením silné organické báze, resp. směsí organických bází nebo jejich roztoků, s tím, že výsledný produkt získaný působením uvedeného alkalického prostředí je rozpustný ve vodě. Jako silná organická báze se použije s výhodou alespoň jeden amin s bodem varu při normálním tlaku nižší než 200 .degree.C , především pak alespoň jeden amin ze skupiny zahrnující cyklohexylamin, izopropylamin, diizopropylamin, butylamin a diethylamin.
Description
Způsob přípravy roztoků bílkovinných materiálů na bázi keratinu
Oblast techniky
Vynález se týká způsobu přípravy roztoků bílkovinných materiálů na bázi keratinu, které mají mnohostranné použití v kosmetice, v textilním průmyslu, pro výrobu keratinových šamponu a mýdel, jako čističe nehtových laků, obaly pro potravinářské produkty, hnojivá a pro přípravu biodegradabilních filmů.
Dosavadní stav techniky
V důsledku chemické struktury keratinu obsahující simé dvojité můstky je keratin ve své přírodní formě (peří, srst, vlna) nerozpustný ve většině běžných rozpouštědel a na rozdíl od kolagenu je odolný proti působení většiny proteolytických enzymů [Schrooyen, P. 1999: Feather Keratins : Modification and Film Formation, Ph.D. Thesis, University of Twente, Press: FEBODRUK BV, Enschede, The Nederlands, 1999].
Rozpustnost keratinového materiálu je podmíněna štěpením simých můstků, což se bezne uskutečňuje metodami oxidačními, redukčními a štěpením siřičitany (sulphitolysis). Oxidační metody štěpí simé můstky s využitím organických peroxokyselin. Často se používá kyselina permravenčí [Sanger, F. 1949, Biochem. J 44, p. 126], která produkuje reakcí s keratinem řadu nestabilních oxidačních meziproduktů. Štěpení pomocí siřičitanů přeměňuje cystinové disulfidické vazby na cystein sulfonát a cystein [např. Cole, R. D. 1967, Methods in Enzymology 11, p. 206]. Nejrozšířenější metody zahrnují redukční postupy používající např. thioly, případně dithioly. Nejpoužívanějším thiolem ke štěpení disulfidické vazby pro zpracováni různých typu keratinu je 2-merkaptoethanol, případně dithiothreitol [Schrooyen, P. 1999: Feather Keratins : Modification and Film Formation, Ph.D. Thesis, University of Twente, Press: FEBODRUK BV, Enschede, The Nederlands, 1999]; účinnost přípravy keratinových roztoků se zvyšuje v tomto případě denaturačními přísadami, např. močovinou [Gregg, K. and Rogers, G. E. 1986: Composition, structure and biogenesis. In: Biology of the Integument 2 Vertebrates, J. Bereiter-Hahn et al. (eds.), Springer- Verlag, Berlin, p. 666-694],
K rozpouštění keratinového materiálu z peří jsou úspěšně používány alkalické roztoky thioglykolátů [např. Harrap,B. S. and Woods, E. F. 1964, Biochem. J 92, 8-18], V procesu toužení kůží se používá pro odchlupení simík sodný ve směsi s hydroxidem vápenatým [Blažej, A. et al. 1984: Technologie kůže a kožešin, SNTL Praha, 451 pp.], při vyšších koncentracích sirníku lze uvedený postup použít rovněž pro rozpouštění peří [Schroeder, W. W. et al. 1955, Journal oj the American Chemical Society 77, 3901-3908].
Existuje také způsob podle patentu USA č. 3,970,614, kdy keratinový materiál různého původu (srst, peří, kopyta aj.) je hydrolyzován za atmosférického tlaku a vyšších teplot Ν,Ν-dimethylformamidem. Použití této látky je však přinejmenším diskutabilní vzhledem k podezření, že se dle International Agency for Research on Cancer (IARC) jedná o potenciální lidský karcinogen.
I přes odolnost keratinu vůči působení většiny proteolytických enzymů existují metody mikrobiální a/nebo enzymové hydrolýzy keratinových materiálů různého původu - např. patent USA c. 5,395,613, resp. patentové přihlášky USA č. 2006134092 a č.. 2010/0196302. Výhodou jsou mírnější reakční podmínky, nicméně biotechnologické zpracování keratinu s sebou nese i rizika. Jednou z nevýhod mikrobiální degradace je použití často patogenních či dermatolytických kmenů bakterií {Bacillus sp. aj.) či plísní {Aspergillus sp.) a nutnost hledat nepatogenm organismy produkující keratinázy srovnatelné účinnosti. Rafínace získaných surových produktů je díky tomu náročná, postupy hydrolýzy jsou často nevyhovující ekonomicky i z hlediska ochrany životního prostředí. Kromě toho je popsáno několik metod predúpravy keratinového materiálu (viz patenty USA č. 5,262,307 a č. 4,390,525 či kanadský patent č. 1108542), které předcházejí vlastnímu zpracování některou z výše uvedených metod.
V patentové a další odborné literatuře lze také najít metody zpracování keratinového materiálu různého původu s využitím kombinace postupů alkalické hydrolýzy silnou anorganickou bází (KOH, NaOH, případně v kombinaci s Sr(OH)2) a následné hydrolýzy pomocí proteolytického enzymu/enzymů [Mokrejš et al., 2010, Waste Management & Research 29(3), 260-267; Mokrejš et al. 2011, Oriental Journal of Chemistry 27(4), 13031309; patent USA 5262307 ]. Z nejnovějších zdrojů [Gupta et al. 2012, J. Chem. Chem. Eng. 6, 732-737] je popsán způsob chemické extrakce keratinu z drůbežího peří pomocí kyanidu draselného, thioglykolové kyseliny a sulfidu sodného.
Hlavní nevýhody popsaných postupů hydrolýzy, resp. ztekucení, keratinových materiálu představuje malá výtěžnost rozpuštěné keratinové bílkoviny, relativně drahé použité chemikálie a co je nejdůležitější, vysoký obsah popele a tím nízká kvalita produktu, zvláště pn použiti redukčních postupů. Pro specifické účely využití keratinu musí následovat náročná separace a čištění konečného rozpustného keratinového produktu.
Podstata vynálezu
Uvedené nevýhody v současnosti používaných postupů odstraňuje nově vyvinutý způsob přípravy roztoků bílkovinných materiálů na bázi keratinu podle vynálezu. Podstata vynalezu spočívá v tom, že se provede hydrolýza příslušné keratinové suroviny působením silné organické báze, resp. směsí organických bází nebo jejich roztoků, s tím, že výsledný produkt získaný působením uvedeného alkalického prostředí je rozpustný ve vodě.
Jako silná organická báze se použije s výhodou alespoň jeden amin s bodem varu při normálním tlaku nižší než 200 °C, především pak alespoň jeden amin ze skupiny zahrnující cyklohexylamin, izopropylamin, diizopropylamin, butylamin a dietylamin.
Z technologického hlediska je výhodná aplikace uvedených silných organických bází ve forme roztoků ve vhodném rozpouštědle, zejména ve vodě, při čemž minimální hodnota pH vodného roztoku je rovna 11.
Proces rozpuštění keratinové suroviny probíhá v jednom, případně dvou krocích. V prvním kroku provedeném při teplotě kolem 100 °C (v závislosti na zvolené organické bázi či jejich směsi), případně při bodu varu reakční směsi, při vysoké hodnotě pH (11 -12) dojde k podstatné destrukci keratinové bílkoviny a po jejím skončení se velká část organické báze oddestiluje, čímž klesne hodnota pH na 8-9. Získá se roztok keratinového hydrolyzátu a pevného, nezreagováného, podílu. Výtěžnost uvedeného postupu je vysoká, kolem 70%. Získaný keratinový hydrolyzát je jakostní, s nízkým obsahem popela. Část použité organické báze je v hydrolyzátu přítomna ve formě solí s volnými karboxylovými skupinami hydrolyzátu.
Po skončení první fáze je výhodné dále zpracovat pevný, nezreagováný, podíl následujícím postupem. Pevná fáze se podrobí enzymové hydrolýze za katalýzy proteolytického enzymu dávkovaného s výhodou v množství 0,2-5% (vztaženo na původní hmotnost keratinového materiálu), s tím, že teplota reakce je zvolena dle typu enzymu. Po skončeni enzymové hydrolýzy se zbytek organické báze nebo jejich směsi oddestiluje. Uvedeným hybridním dvoukrokovým postupem se dosáhne více než 95%-tní výtěžnosti rozpustného keratinového hydrolyzátu. Obdobně lze zpracovat i celá reakční směs z prvního kroku.
Při praktické aplikaci uvedeného postupuje výhodné, že se organická báze, resp. směs organických bází do značné míry nahradí kondenzátem obsahujícím recyklovanou organickou bázi, resp. směs organických bází vzniklým regenerací organické báze nebo směsi organických bází již v procesu použitých.
Hlavni výhodou použití uvedených organických bází je vysoká výtěžnost rozpustného keratinového materiálu, vysoká čistota produktu, která je dána velmi nízkým obsahem popela, a ekonomičnost vynalezené technologie, neboť více než 80% těkavých organických bází lze regenerovat destilací, čímž se podstatně sníží provozní náklady úsporou organické báze.
Příklady provedení vynálezu
Příklad 1 gramů králičí srsti o obsahu 86% sušiny, 13,5% dusíku a 3,5% popele (vztaženo na hmotnost sušiny) bylo smícháno s 36 gramy (50ml) čistého izopropylaminu, bylo přidáno 50 ml vody a směs byla zahřívána pod zpětným chladičem za teploty bodu varu (70 °C) po dobu dvou hodin. Po uběhnutí uvedené doby bylo 50ml z reakční směsi vydestilováno a destilační zbytek zfiltrován. Filtrát byl volně usušen při laboratorní teplotě a bylo získáno 9,7 gramů neenzymového keratinového hydrolyzátu.
Příklad 2
Postup byl shodný s příkladem 1, ovšem s tím rozdílem, že místo izopropylaminu byla použita směs 80% n-butylaminu a izopropylaminu. Reakční směs byla opět udržována na svém bodu varu. Po vydestilování 50 ml z reakční směsi byla provedena filtrace, filtrát se volně usušil a bylo získáno 10,1 gramů neenzymového hydrolyzátu obsahujícího (stejně jako v předchozím případě) použité alkyl aminy vázané na volné karboxylové skupiny.
Příklad 3 gramů odpadní ovčí vlny spolu s 50,3 gramy cyklohexylaminu a 125 ml vody bylo zahříváno při teplotě bodu varu (99 °C) reakční směsi po dobu 4 hodin. Poté bylo oddestilováno 120 ml vodného roztoku cyklohexylaminu. Destilát obsahoval 35 % čistého cyklohexylaminu. Destilační zbytek byl zfiltrován, filtrát a filtrační koláč usušen. Bylo získáno 11,1 gramů neenzymového suchého vodorozpustného keratinového produktu a 5,5 gramů suchého filtračního koláče.
Příklad 4 gramů odpadní králičí srsti produkované při výrobě klobouků o obsahu 88% sušiny 14% dusíku a 3% popele (vztaženo na hmotnost sušiny) bylo umístěno do míchaného reaktoru spolu s 500 ml vody a 200 gramy cyklohexylaminu. Reakční směs byla za varu (99 °C) a stálého míchání udržována po dobu 4 hodin. Poté se destilací získalo 600 ml destilátu o obsahu cyklohexylaminu 29% (tj. 174 g cyklohexylaminu).
Destilační zbytek byl následně ochlazen, přidáno 120ml vody a 0,8 g proteolytického enzymu (Alcalase DX-L výrobce Novo Nordisk, Dánsko) a reakční směs za stálého míchání udržována při teplotě 70 °C po dobu 2 hodin. Po skončení enzymové hydrolýzy byla provedena filtrace, filtrát zkoncentrován na vakuové odparce a usušen při teplotě 105 °C. Bylo získáno 61 gramů suchého keratinového hydrolyzátu a 4,3gramů suchého filtračního koláče s obsahem popela 3,7%.
gramů keratinové suroviny představuje zhruba 51 gramů keratinové bílkoviny, bylo získáno 61 gramů čistého keratinového hydrolyzátu, tedy 10 g cyklohexylaminu je vázáno na karboxylové skupiny hydrolyzátu a 16 gramů cyklohehylaminu představuje ztrátu jeho odpařením (8%), při prováděné popsané proceduře.
Příklad 5
300 g odpadní králičí srsti o obsahu sušiny 88 %, 14 % dusíku a 3 % popele (vztaženo na hmotnost sušiny) bylo smícháno s 1 kilogramem cyklohexylaminu a 5,52 kg demineralizované vody. Směs byla vyhřívána při bodu varu (97 °C) po dobu 6 hodin. Bezprostředně poté byl nadbytečný cyklohexylamin oddestilován, získalo se 1,93 kg destilátu s38,4 % obsahu cyklohexylaminu. Uvedený destilát se pak použil jako regenerovaná organická báze pro následující Příklad 6.
Destilační zbytek (1,85 kg) se zfíltroval a získalo se 1,56 kg filtrátu s obsahem sušiny 19,3 % a byl koncentrován odpařením při okolní teplotě 105 °C na obsah sušiny 95 %. Filtrační koláč, jehož hmotnost byl 0,29 kg, s obsahem sušiny 35,7%, byl umístěn do hydrogenačního reaktoru, bylo přidáno 0,2 kg demineralizované vody a 25 g proteolytického enzymu (Alcalase DX-L). Enzymová hydrolýza probíhala při teplotě 70 °C, pH 9,5 po dobu 3,5 h. Poté byla reakční směs zfíltrována, získalo se 0,176 kg filtračního koláče s obsahem vlhkosti 36 % a 0,16 kg filtrátu s obsahem 12,5 % sušiny, který se zkoncentroval odpařením vody na 95 % obsah sušiny.
Příklad 6
300 g odpadní králičí srsti o obsahu sušiny 88 %, 14 % dusíku a 3 % popele (vztaženo na hmotnost sušiny) bylo smícháno s 1,9 kg destilátu obsahujícího 38,4 % cyklohexlaminu : .··; . · : : . 6 (regenerovaná organická báze z příkladu 5), přidáno 258 g čistého cyklohexylaminu a 0,7 kg demineralizované vody. Další postup byl identický s uvedeným Příkladem 5 a bylo získáno celkem 0,25 kg neenzymovaného hydrolyzátu a 26 g enzymového hydrolyzátu s obsahem sušiny 95 % a 63 g nerozloženého zbytku obsahujícího rozpustný enzymový hydrolyzát, který lze vymýt.
Claims (8)
1. Způsob přípravy roztoků bílkovinných materiálů na bázi keratinu, vyznačující se tím, že se provede hydrolýza příslušné keratinové suroviny působením silné organické báze, resp. směsí organických bázi nebo jejich roztoků, s tím, že výsledný produkt získaný působením uvedeného alkalického prostředí je rozpustný ve vodě.
2. Způsob podle nároku 1, vyznačující se tím, že jako silná organická báze se použije alespoň jeden amin s bodem varu při normálním tlaku nižším než 200 °C.
3. Způsob podle nároku 2, vyznačující se tím, že jako silná organická báze se použije alespoň jeden amin ze skupiny zahrnující cyklohexylamin, izopropylamin, diizopropylamin, butylamin a dietylamin.
4. Způsob podle nároku 1, vyznačující se tím, že silná organické báze nebo směs organických bází jsou aplikovány ve formě vodných roztoků, jejichž minimální hodnota pH je rovna 11.
5. Způsob podle nároku 1, vyznačující se tím, že organická báze, resp. směs organických bází se do značné míry nahradí kondenzátem obsahujícím recyklovanou organickou bázi, resp. směs organických bází vzniklým regenerací organické báze nebo směsi organických bází již v procesu použitých.
6. Způsob podle nároku 1, vyznačující se tím, že pevný, nezreagovaný, podíl keratinového materiálu zbylý po působení silné organické báze, resp. směsi organických bází či celá reakcm směs získaná působením silné organické báze, resp. směsi organických bází se dále zpracuje postupem enzymové hydrolýzy.
7. Způsob podle nároku 6, vyznačující se tím, že při enzymové hydrolýze se použije proteolytický enzym, který je dávkován v množství 0,2-5% vztaženo na původní hmotnost keratinového materiálu.
8. Způsob podle nároku 6, vyznačující se tím, že před samotnou enzymovou hydrolýzou se pH reakční směsi upraví na hodnotu v rozmezí 8 až 9,5 oddestilováním nadbytečné organické baze, resp. směsi organických bází roztoků z nezreagovaného podílu keratinového materiálu či z celé reakční směsi získané působením alkalického prostředí.
Priority Applications (4)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CZ2013-900A CZ2013900A3 (cs) | 2013-11-18 | 2013-11-18 | Způsob přípravy roztoků bílkovinných materiálů na bázi keratinu |
| DK14820726.9T DK3074521T3 (da) | 2013-11-18 | 2014-11-13 | Fremgangsmåde til fremstillingen af opløsninger af keratinproteinmaterialer |
| EP14820726.9A EP3074521B1 (en) | 2013-11-18 | 2014-11-13 | Process for the preparation of solutions of protein keratin materials |
| PCT/CZ2014/000134 WO2015070829A1 (en) | 2013-11-18 | 2014-11-13 | Process for the preparation of solutions of protein keratin materials |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CZ2013-900A CZ2013900A3 (cs) | 2013-11-18 | 2013-11-18 | Způsob přípravy roztoků bílkovinných materiálů na bázi keratinu |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CZ2013900A3 true CZ2013900A3 (cs) | 2015-05-27 |
Family
ID=52231772
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CZ2013-900A CZ2013900A3 (cs) | 2013-11-18 | 2013-11-18 | Způsob přípravy roztoků bílkovinných materiálů na bázi keratinu |
Country Status (4)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP3074521B1 (cs) |
| CZ (1) | CZ2013900A3 (cs) |
| DK (1) | DK3074521T3 (cs) |
| WO (1) | WO2015070829A1 (cs) |
Family Cites Families (10)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2151740C3 (de) * | 1971-10-18 | 1975-03-13 | Henkel & Cie Gmbh, 4000 Duesseldorf | Haarkosmetische Mittel |
| US3970614A (en) | 1973-09-17 | 1976-07-20 | The Athlon Corporation | Nutrient protein from keratinaceous material solubilized with N,N,-dimethylformamide |
| DE2705669C3 (de) | 1977-02-11 | 1982-02-25 | Röhm GmbH, 6100 Darmstadt | Verfahren zur Herstellung von wasserlöslichen Hydrolyseprodukten aus keratinhaltigen Rohstoffen |
| US4279996A (en) | 1978-10-09 | 1981-07-21 | Seiwa Kasei Co., Ltd. | Keratin hydrolyzate useful as hair fixatives |
| JPH0721061B2 (ja) * | 1988-08-13 | 1995-03-08 | 株式会社ニッピ | 水溶性ケラチン蛋白質の製造方法 |
| US5395613A (en) | 1990-05-25 | 1995-03-07 | Scholl Plc | Process for degradation of keratin, keratinaceous material, collagen and collagenaceous material with enzyme material, cell-free culture or cell culture from micrococcus sedentarius |
| FI910722L (fi) | 1991-02-14 | 1992-08-15 | Broilertalo Oy | Foerfarande foer hydrolysering av keratin. |
| DE60335200D1 (de) | 2002-10-24 | 2011-01-13 | Meiji Seika Kaisha | Abbauverfahren für ein schwer abbaubares protein |
| CZ2011422A3 (cs) * | 2011-07-14 | 2012-07-25 | Univerzita Tomáše Bati ve Zlíne | Zpusob deproteinizace odpadních tuku a oleju |
| DE102011055889B4 (de) * | 2011-11-30 | 2013-08-01 | Otc Gmbh | Verfahren zur Herstellung eines Protein-Hydrolysates |
-
2013
- 2013-11-18 CZ CZ2013-900A patent/CZ2013900A3/cs unknown
-
2014
- 2014-11-13 WO PCT/CZ2014/000134 patent/WO2015070829A1/en active Application Filing
- 2014-11-13 DK DK14820726.9T patent/DK3074521T3/da active
- 2014-11-13 EP EP14820726.9A patent/EP3074521B1/en active Active
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| DK3074521T3 (da) | 2022-04-04 |
| EP3074521B1 (en) | 2022-01-05 |
| WO2015070829A1 (en) | 2015-05-21 |
| EP3074521A1 (en) | 2016-10-05 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Sinkiewicz et al. | Solubilization of keratins and functional properties of their isolates and hydrolysates | |
| John Sundar et al. | Recovery and utilization of proteinous wastes of leather making: a review | |
| Brandelli | Bacterial keratinases: useful enzymes for bioprocessing agroindustrial wastes and beyond | |
| Tasaki | A novel thermal hydrolysis process for extraction of keratin from hog hair for commercial applications | |
| Adelere et al. | Keratinases: emerging trends in production and applications as novel multifunctional biocatalysts | |
| US4220724A (en) | Method for treating raw materials containing collagen | |
| Veselá et al. | Amino acid and soluble protein cocktail from waste keratin hydrolysed by a fungal keratinase of Paecilomyces marquandii | |
| KR20150136802A (ko) | 가압 수열 가수분해를 이용하여 어류 뼈와 껍질로부터 콜라겐 펩타이드 수득 | |
| Bach et al. | Biodegradation of α and β-keratins by Gram-negative bacteria | |
| Elhamdi et al. | Proteases and keratinases from Bacillus zhangzhouensis MH1: Practical use in detergent, leather, and waste management processes | |
| Moktip et al. | Current Understanding of Feather Keratin and Keratinase and Their Applications in Biotechnology | |
| Vikash et al. | Keratinous bioresources: their generation, microbial degradation, and value enhancement for biotechnological applications | |
| CN103957724B (zh) | 生产蛋白水解物的方法 | |
| CZ2013900A3 (cs) | Způsob přípravy roztoků bílkovinných materiálů na bázi keratinu | |
| WO2010102362A1 (en) | Process for manufacturing enzymatic preparations obtained from birds feather, enzymatic preparations thus made, use thereof, animal feed and capillary transformation agent | |
| Jayakumar et al. | Keratinase: A futuristic green catalyst and potential applications | |
| FR2590450A1 (fr) | Procede de preparation d'un additif pour fourrage et d'un fourrage a partir de sous-produits contenant de la keratine | |
| US11028147B2 (en) | Hydrolyzed collagen compositions and methods of making thereof | |
| Thazeem et al. | A comparative study on alkaline protease production from Bacillus spp. and their biodegradative, dehairing and destaining activity | |
| US20190194297A1 (en) | Process to extract and recover keratin and keratin associated protein from animal body parts | |
| Kumari et al. | Production of glue from tannery effluent by physical, chemical and biological methods | |
| Mukesh et al. | Keratin hydrolysates: a sustainable product in biotechnology sectors by microbial conversion | |
| Dipankar et al. | Role of keratinase in bioremediation of feathers and hairs | |
| CZ306431B6 (cs) | Způsob přípravy směsi proteinů a aminokyselin s převažujícím obsahem kyseliny asparagové | |
| Avdiyuk et al. | Substrate Specificity of Bacillus megaterium UСM B-5710 Keratinase |