JPH05507615A - ポリサッカライドヒドロラーゼの活性化 - Google Patents
ポリサッカライドヒドロラーゼの活性化Info
- Publication number
- JPH05507615A JPH05507615A JP91510328A JP51032891A JPH05507615A JP H05507615 A JPH05507615 A JP H05507615A JP 91510328 A JP91510328 A JP 91510328A JP 51032891 A JP51032891 A JP 51032891A JP H05507615 A JPH05507615 A JP H05507615A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- preparation
- pvp
- amylase
- polysaccharide
- cellulase
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38636—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing enzymes other than protease, amylase, lipase, cellulase, oxidase or reductase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38645—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing cellulase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
- C12N9/2437—Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2451—Glucanases acting on alpha-1,6-glucosidic bonds
- C12N9/2457—Pullulanase (3.2.1.41)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01004—Cellulase (3.2.1.4), i.e. endo-1,4-beta-glucanase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01041—Pullulanase (3.2.1.41)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01144—3-Deoxyoctulosonase (3.2.1.144)
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
- D06P5/00—Other features in dyeing or printing textiles, or dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form
- D06P5/13—Fugitive dyeing or stripping dyes
- D06P5/137—Fugitive dyeing or stripping dyes with other compounds
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Textile Engineering (AREA)
- Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Addition Polymer Or Copolymer, Post-Treatments, Or Chemical Modifications (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
- Polyurethanes Or Polyureas (AREA)
- Compositions Of Macromolecular Compounds (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるため要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
ポリサッカライドヒドロラーゼの活性化技術分野
本発明はポリサッカライドヒドロラーゼ(polysaccharide hy
dro−1ase)の効果を増加する方法に関する。
背景技術
ポリサッカライドヒドロラーゼはグループEC3,2,1に分類されそしてポリ
サッカライドを基質とする酵素である。例として、エンドグルカナーゼ(end
o−glucanase) 、例えばそれぞれグルカンである澱粉、セルロース
及びプルランのエンド型加水分解を促進するα−アミラーゼ、セルラーゼ及びプ
ルラナーゼが挙げられる。
ポリサッカライドヒドロラーゼの多くの工業的用途が知られている。すなわち、
グルコース(デキストロース)もしくはマルトースの製造のため(例えば、EP
S3.909)又はマルトトリオースへのプルランの加水分解のための液化澱
粉の糖化において糖化酵素と一緒にプルラナーゼを使用することが知られている
0例えば繊維の色の清澄化のためにセルラーゼを使用することが知られている(
EP 220,016)。
発明の記述
本発明者らは、驚くべきことに、ある種の水溶性ポリマーの添加がポリサッカラ
イドヒドロラーゼの効果を存意に増加させることを見出した。
従って、本発明は、ビニルピロリドン、ビニルアルコール、アクリルアミド及び
可溶性アクリレートの群から選択された1又は複数の七ツマ−の水溶性ポリマー
を溶解した形で反応系に導入することを特徴とする、ポリサッカライドヒドロラ
ーゼの効果の増加方法を提供する。
本発明の他の観点は、前記水溶性ポリマーの存在を特徴とする、ポリサッカライ
ドヒドロラーゼを用いる酵素的方法を提供する。
最後に、本発明は前記水溶性ポリマーを含んで成ることを特徴とするポリサッカ
ライドヒドロラーゼ調製物を提供する。
報告されているように(例えば、米国特許N11L4.572,897)、pv
pハ酵素活性になんらの影響を与えることなく酵素(例えばプロテアーゼ、グル
コースイソメラーゼ)の造粒におけるバインダーとして知られており、PvPは
また酵素(例えば、パーオキシダーゼ、プロテアーゼ)の貯蔵安定性を改良する
ことが知られている(例えば、Er2O3,062,Wo 90100593)
、 V、Jancsik、 J、Mo1.Catal、6(1)、4l−50(
1979)はPvPにより1種のアルドラーゼの阻害を報告している。F。
E、Prado ら、J、Biol、Che閣、260(8)、 4952−7
(1985)はPvPによるインベルターゼの活性化を報告している。 J、R
oLJalkerら、Phytoches+i−s try (Oxford)
、 19 (3) 、 373−8 (1980)は、O−ジフェノールオキ
シダーゼ(カテコラーゼ)がPvPにより阻害され、他方p−ジフェノールオキ
シダーゼ(ラッカーゼ)はPVPにより影響を受けないことを報告している。
pvpはまた、酵素の活性になんらの影響を与えることなく酵素の回収において
も使用されていることが報告されている(EP 262.651. EP 21
4,531、米国特許隘4.144,130 、米国特許隘4.016,039
)。
しかしながら、従来技術は、PvPによるポリサンカライドヒドロラーゼの活性
化を当業者に予想させる示唆を与えていない。
発明の詳細な記載
2弘ユj二2L九土上去)]L辷二(
本発明は、ポリサンカライドヒドロラーゼ、すなわち酵素命名法(En、zys
e Nomenclature)に従うグループEC3,2,1の、ポリサ・2
カライドを基質とする酵素の活性化のために適用される。これは特に、エンドグ
ルカナーゼ、すなわちガルカン(グルコース単位のポリマー)のエンド型加水分
解を行う酵素、例えばセルラーゼ、プルラナーゼ又はα−アミラーゼ、の活性化
に通用される。
セルラーゼ(EC3,2,1,4)はフミコーラ(Humicola) (特に
H。
ラヌギノーサ(H,1anu紅凹且)、米国特許Nct4.435.3073又
はトリコデルマ(Trichoders+a ) (例えば、T、ビリデ(T、
viride)、T、リーゼイ(T、 reesei)又はT、コニンギ−(
T、 舷蛙■■) )に由来することができ、あるいはPCT/Dに90100
123に従って製造することができる。 EP 63,909に記載されている
ように、プルラナーゼ(EC3,2,1,41)はバシルス(Bacjllus
) 、特にB、アシドブルリチクス(B、 acido ullul ticu
s )に由来することができる。
α−アミラーゼはバシルス、例えばB、アミロリクエファシェンス(B、 am
foli uefaciens) 、B、リケニホルミス(8,l1chen
ifor−粗)、又はB、ステアロサーモフィルス(B、 stearothe
rmo hilus)に由来することができる。
本発明はまた、例えばアスペルギルス(As er 1llus )特にA。
ニガー(A、紅LL)に由来するイヌリナーゼ(EC3,2,1,7)の活性化
にも通用できる。
鼠1煎五五
本発明はポリサッカライドヒドロラーゼを用いる工程において酵素の効果を増加
するために役立つ。
1例として、EP 220,016に記載されているように繊維の色の清澄化の
ためにセルラーゼを用いる工程が挙げられる0色の清澄化において、酵素及びP
vPを場合によっては活剤と共に用いることができる。
他の例は、グルコアミラーゼ、β−アミラーゼ及びマルトース生成アミラーゼの
群から選択された糖化酵素と共にプルラナーゼの存在下での液化澱粉の糖化であ
る。この例は、プルランをマルトトリオースに加水分解するためのプルラナーゼ
の使用である。
水星1爽ユヱ二
本発明において使用されるポリマーは、モノマーであるビニルピロリドン、ビニ
ルアルコール、ビニルカルボキシレート(例えば、01〜04カルボキシレート
、例えばアセテート)、アクリルアミド及びアクリレート(例えば、アルカリ金
属アクリレート、例えばアクリル酸ナトリウム)の1又は複数から成るポリマー
である。このポリマーはホモポリマーであってもよく、又はコポリマー、例えば
ブロックコポリマーもしくはランダムコポリマーであってもよい。
本発明において使用されるpvpは5,000〜1,000.OOO、特許5.
000〜so、oooの平均分子量を有する。pvpO量は好ましくは、工程条
件において0.003〜3 、 PVP/kg乾燥固形分、又は反応媒体中0.
005〜5%である。酵素調製物中、PvPの量は好ましくはo、oos〜10
%、特に0.1〜5%(すべて重量%)である。プルラナーゼの場合、pvpO
量は好ましくは5×104〜5 Xl0−”g P%’P/PUN テある。
ポリマーの量は好ましくは、反応系において0.5〜100■/し、例えば0.
5〜50■/Lであり、又は酵素調製物中でo、oos〜10%、例えば0.1
〜5%である。
本発明において使用されるPVAは好ましくは低級(例えばC1〜C,)カルボ
ン酸の部分的に加水分解されたポリビニルエステルであり、特に、75%以上、
特に90%以上、例えば95%以上の加水分解度を有するポリ酢酸ビニルである
。 PVAは好ましくは5.000〜200,000 、例えば20.000〜
200,000 、特に50.000〜ioo、oooの分子量を有する。
前記のコポリマーは好ましくはビニルピロリドン対ビニルアルコール又はアクリ
ルアミドの比率l:10〜10:l(モル基準)を有するランダムコポリマーで
ある。
■!星1隻
本発明の酵素調製物は、貯蔵及び出荷のために通する安定化された液体又は非粉
塵性顆粒の形で提供されてもよく、あるいはそれはすぐに使用するための水溶液
であってもよい。
非粉塵性顆粒は例えば米国特許先4,106.991及び慰4,661,452
(いずれもNovo Industri A/S)に記載されているようにして
製造することができ、そして場合によっては当業界において知られている方法に
より被覆されてもよい。
液体酵素調製物は例えば、ポリエチレングリコールのごときポリオール、糖アル
コール又は炭水化物、例えばシェークロースを例えば20〜80%、好ましくは
50%以上の量で添加することにより安定化されてもよい。安定剤として乳酸を
使用することもでき、そして液体はまた安息香酸ナトリウムのごとき防腐剤を典
型的には0.1〜0.5%含有することができる。本発明の液体プルラナーゼ調
製物はまた0、1〜2%のSO□に相当する亜硫酸ナトリウム又は亜硫酸水素ナ
トリウムを含有することができる。
意図される用途に依存して、酵素は他の活性成分と混合することができる。すな
わち、プルラナーゼは、前記の糖化酵素と共にプルラナーゼを含有する混合酵素
調製物として使用することができる。
セルラーゼはpvpと共に、液体でも顆粒状でもよい活剤組成物に導入すること
ができる。
セルー−ゼ′CEvU)の“
0、IM Trisil衝液(pH9,0)中に33.3g/LのCMC(He
rcules 7 LFD)を含有する基質溶液を調製する0分析されるべき酵
素サンプルを同じ緩衝液に溶解する。 10M1の基質溶液及び0.5dの酵素
溶液を混合し、そして40°Cに温度調整された粘度計(例えば、Haake
VT 181゜NVセンサー、181rp■)に移す、1セルラ一ゼ粘度単位(
CEVU)はこれらの条件下で粘度を半分に低下させる酵素の量として定義され
る。
実施例
肛
黒い綿の小切れをTerg−Q−Tometer (商標)中で3回の反復洗浄
により処理し、次にそれぞれをすすぎそして乾燥した。洗浄条件は次の通りであ
った。
液体容量 800m
撹拌 100回/分
洗浄時間 30分間
洗洗浄度 40℃
pH7,0
水の硬度 9 dB
織繊維 ioo%綿
繊維の量 2枚の小切れ/800!d、それぞれ10Xf5cm
すすぎ時間 流れる水道水中で30分間乾燥 ライン乾燥、室温(16時間)
洗剤は市販のUS液体洗剤であり、2g/Lの量で使用した。この洗剤に種々の
量のPVP (分子量30,000)を加えた。
米国特許Nu4,435,307に従って製造されたH、インソレンス(H,1
nsolens)からのセルラーゼを、洗浄の直前に0.50又は100 CE
VU/+dの量で洗剤溶液に加えた。
小切れの表面を反射光の測定により分析した。この測定において、白色光を表面
に投射し、反射/il和(remission)を16の波長において’Elr
epho 2000J Datacolor Schweiz装置により検出し
た。これらの検出の結果を処理してRun ter軸にした。この軸のし一軸は
灰色値(grey 5cale value) (100:黒色、0:白色)を
表わす。
酵素の効果は、灰色/すり切れ観を生じさせる損傷したセルロースファイバーを
除去することであり、そして灰色値の測定により酵素処理の定量的表現が得られ
る。結果はセルラーゼ及びPvPを用いないで処理された表面に対するΔLとし
て表現される。
0 %PVP 0 1.14 1.380.1%PVP O,251,491,
80,5%PVP O,171,641,841,0%PVP O,111,8
21,87セルラーゼの色清澄化効果がPvPの添加により増加することがわか
る。
l セルー−ゼ びpvp いての の の゛この実験は例1と同様に行ったが
、洗剤の代りに緩衝系を用い、そしてPVPの代りにPVAを用いた。 PVA
は72.000の平均分子量及び98%の加水分鮮度を有していた。緩衝系は5
%(w/w)のトリエタノールアミン、10%エタノール及び85%H20を含
有した。使用量は2g/Lであった。
結果(例1と同様にΔして表わす、):立堕1 to c眼ツljL 顕四遍黒
乙LOmg/L PVA O,00,210,531001g/LPVA −0
,210,711,08H盃PvAPvPコポリマーによるセルラーゼのゞこの
実験は例2のようにして行ったが、PVAの代りにビニルアルコールとビニルピ
ロリドンとのランダムコポリマーを用いた。
0 [/LPVA/PVP O,00,210,53100[/LPVA/PV
P O,150,981,081pvp アクリルアミドコポリマーによるセル
ー−ゼの゛この実験は例2と同様にして行ったが、PVA0代りにビニルピロリ
ドンとアクリルアミドとのランダムコポリマーを用いた。
0 ■/Lコポリマー 0.0 0.43 0.491O■/Lコポリマー 0
.06 0.44 L99fii CMCの にお番るトリコデルマのセルラー
ゼの2675 EGO/ g (Wo 91107542に記載されているセル
ラーゼ活性単位)の活性を有するT、リーゼイ(TLr6esei)からのセル
ラーゼを、カルボキシメチルセルロース(CMC)の加水分解においてPvPを
添加して又は添加しないで試験した。pvpの量は酵素調製物に対する重量%と
して表示した。
0.1Mリン酸緩衝液(p)16.0)に34.0 g / LのCMC(He
rcules 7LFD)を含有する基質溶液を調製した0分析すべき酵素サン
プルを同じ緩衝液に溶解した。5mの基質溶液及び0.15mの酵素溶液を混合
し、そして40℃に温度調整した振動粘度計(例えば、5ofraser、フラ
ンス、からのMlνI 3000)に移した。これらの条件下で粘度を半分に低
下させる酵素の量から相対活性を計算した。 pvpの添加を伴わない結果を1
00とした。酵素サンプルの量は反応混合物中0.01〜0.02 EGU/d
であった。
結果:
%pvp u丼盟二
〇(比較) 100
1% 103
3% 110
1立 ブルーノの ”におけるプルラナーゼのゞEP 63.909に従って液
体プルラナーゼ調製物を作った。この調製物は180 PUN/gのプルラナー
ゼ活性及び50%のシュークロースを含んでいた。
この調製物に種々の量のPVP(MW 15,000)を加え、そしてPUN法
により見かけプルラナーゼ活性を決定した。PVP含量は調製物中の重量%とし
て示す。
結果:
%PVP P亘Z工
0 (比較)180
この結果は、1.0%のPvPにおける33%増までの活性化を示している。
斑1 糖ヒにおけるプルラナーゼの゛ ヒこの例においては、PVPを含有する
グルコアミラーゼ及びプルラナーゼにより液化澱粉を糖化したにの実験は、EP
63,909に記載されているのと実質上同様にして行った。
例6のプルラナーゼサンプルを用い、そして例6に示す見かけ活性に従って、す
なわちPvPにより活性化された調製物は対応して少なく、使用量を決定した。
酵素使用量は0.18AG/ gグルコアミラーゼ及び0.06 PUN/gプ
ルラナーゼであつたゆ糖化条件は60°C1初発pH4,3であった。 24.
48.72及び96時間後にFIPLCによる分析を行った。npiの最大%は
次の通りであった。
同じ結果が得られ、加水分解された澱粉の糖化において、プルランの加水分解に
おけると同じ活性化の程度が見られることが示された。
l イヌリナーゼの。
A、ニガー(A、旦LL)からのイヌリナーゼを、イヌリンの加水分解において
PvPを添加して、及び添加しないで試験した。 pvpの量は酵素調製物に対
する重量%として表示した。
イヌリンの加水分解のために使用された条件は、0.025クエン酸緩衝液(p
H4,70)中50g/Lのイヌリン(イヌリンSigma I 3754)、
40°C2反応時間30分間であった。インキュベーション中に生産された還元
性炭水化物の濃度をSo*ogyi Nelson反応により決定した。
PVPを伴わない比較サンプルは酵素調製物g当り3107モルの還元性炭水化
物(グルコースとして計算)を生成し、これを100%とした。
結果:
量 のpvp% ・イヌiン ”
0(比較)100
1% 107
3% III
要約書
ビニルピロリドン、ビニルアルコール、アクリルアミド及び可溶性アクリレート
の群から選択された1又は複数のモノマーの水溶性ポリマーを溶解した形で反応
系に導入することによりポリサッカライドヒドロラーゼの効果が増加される。
補正書の翻訳文提出書
(特許法第184条の8)
平成4年12月11 日
Claims (16)
- 1.ビニルピロリドン、ビニルアルコール、ビニルカルボキシレート、アクリル アミド及び可溶性アクリレートの群から選択された1又は複数のモノマーの水溶 性ポリマーを溶解した形で反応系に導入することを特徴とするポリサッカライド ヒドロラーゼの効果を増加させる方法。
- 2.エンドグルカナーゼ、好ましくはセルラーゼ、α−アミラーゼ又はプルラナ ーゼの効果を増加させる、請求項1に記載の方法。
- 3.反応系における前記ポリマーの濃度が0.5〜100mg/Lである、請求 項1又は2に記載の方法。
- 4.前記ポリマーがポリビニルピロリドン(PVP)、ポリビニルアルコール( PVA)、ポリアクリレート、又はビニルピロリドンとビニルアルコールもしく はアクリルアミドとのコポリマーである、請求項1〜3のいずれか1項に記載の 方法。
- 5.前記 PVPが5,000〜1,000,000、好ましくは5,000〜 50,000の平均分子量を有する、請求項4に記載の方法。
- 6.前記PVAが約75%の加水分解度及び5,000〜200,000の平均 分子量を有するC4カルボン酸の部分加水分解されたポリビニルエステルである 、請求項4に記載の方法。
- 7.ビニルピロリドン、ビニルアルコール、ビニルカルボキシレート、アクリル アミド及び可溶性アクリレートの群から選択された1又は複数のモノマーの水溶 性ポリマーの溶解した形での存在を特徴とする、ポリサッカライドヒドロラーゼ を使用する酵素的方法。
- 8.エンドグルカナーゼ、好ましくはセルラーゼ、α−アミラーゼ又はプルラナ ーゼを用いる、請求項7に記載の方法。
- 9.綿繊維の色の清澄化のためにセルラーゼを用いる、請求項8に記載の方法。
- 10.濃化澱粉の糖化のためにグルコアミラーゼ、β−アミラーゼ及びマルトー ス生成アミラーゼの群から選択された糖化酵素と一緒にプルラナーゼを使用する 、請求項8に記載の方法。
- 11.ビニルピロリドン、ビニルアルコール、アクリルアミド及び可溶性アクリ レートの群から選択された1又は複数のモノマーの水溶性ポリマーを溶解した形 で反応系に含めることを特徴とするポリサッカライドヒドロラーゼ調製物。
- 12.好ましくはセルラーゼ、α−アミラーゼ又はプルラナーゼ調製物である、 請求項11に記載のエンドープルカナーゼ調製物。
- 13.グルコアミラーゼ、β−アミラーゼ及びマルトース生成アミラーゼの群か ら選択された糖化酵素をさらに含んで成る、請求項12に記載の混合プルラナー ゼ調製物。
- 14.非粉塵顆粒又は安定化された液体の形である、請求項11〜13のいずれ か1項に記載の調製物。
- 15.請求項2に記載のセルラーゼを含んで成る洗剤調製物。
- 16.0.005〜10重量%、好ましくは0.1〜5重量%の前記ポリマーを 含んで成る、請求項11〜15のいずれか1項に記載の調製物。
Applications Claiming Priority (5)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DK145090A DK145090D0 (da) | 1990-06-14 | 1990-06-14 | Cellulasepraeparat og anvendelse deraf |
DK1450/90 | 1990-06-14 | ||
DK91610023,3 | 1991-03-27 | ||
EP91610023 | 1991-03-27 | ||
PCT/DK1991/000158 WO1991019807A1 (en) | 1990-06-14 | 1991-06-14 | Activation of polysaccharide hydrolase |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH05507615A true JPH05507615A (ja) | 1993-11-04 |
Family
ID=26065766
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP91510328A Pending JPH05507615A (ja) | 1990-06-14 | 1991-06-14 | ポリサッカライドヒドロラーゼの活性化 |
Country Status (11)
Country | Link |
---|---|
EP (1) | EP0576424B1 (ja) |
JP (1) | JPH05507615A (ja) |
AT (1) | ATE137267T1 (ja) |
AU (1) | AU8085691A (ja) |
BR (1) | BR9106554A (ja) |
DE (1) | DE69119097T2 (ja) |
DK (1) | DK0576424T3 (ja) |
ES (1) | ES2086541T3 (ja) |
FI (1) | FI925650A0 (ja) |
GR (1) | GR3019839T3 (ja) |
WO (1) | WO1991019807A1 (ja) |
Cited By (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2002142760A (ja) * | 2000-11-10 | 2002-05-21 | Meiji Seika Kaisha Ltd | ポリマーを含有するセルラーゼ調製物及び繊維処理方法 |
EP1669442A2 (en) | 2004-12-09 | 2006-06-14 | Kao Corporation | Method of activating alpha-amylase |
WO2012133126A1 (ja) * | 2011-03-25 | 2012-10-04 | 株式会社クラレ | 粘性付与剤及びこれを用いた加水分解性セルロースの製造方法 |
WO2014103877A1 (ja) * | 2012-12-25 | 2014-07-03 | 三洋化成工業株式会社 | 酵素糖化反応促進剤及び酵素糖化反応促進剤組成物 |
Families Citing this family (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
ES2083560T3 (es) * | 1991-04-12 | 1996-04-16 | Procter & Gamble | Composicion detergente compacta que contiene polivinilpirrolidona. |
EP0781839A1 (en) * | 1995-12-29 | 1997-07-02 | Colgate-Palmolive Company | Enzyme-containing compositions having improved cleaning power |
AU5861996A (en) * | 1996-05-15 | 1997-12-05 | Procter & Gamble Company, The | Detergent compositions comprising a combination of alpha-amylases for malodor stripping |
US5919697A (en) * | 1996-10-18 | 1999-07-06 | Novo Nordisk A/S | Color clarification methods |
CA2709425A1 (en) * | 2007-12-18 | 2009-06-25 | Georgia Tech Research Corporation | Systems and methods for altering rates of enzymatic processes |
Family Cites Families (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US3860484A (en) * | 1972-09-28 | 1975-01-14 | Xerox Corp | Enzyme stabilization |
US4176079A (en) * | 1977-04-20 | 1979-11-27 | The Procter & Gamble Company | Water-soluble enzyme-containing article |
DK163591C (da) * | 1985-10-08 | 1992-08-24 | Novo Nordisk As | Fremgangsmaade til behandling af et tekstilstof med en cellulase |
GB8816443D0 (en) * | 1988-07-11 | 1988-08-17 | Albright & Wilson | Liquid enzymatic detergents |
-
1991
- 1991-06-14 WO PCT/DK1991/000158 patent/WO1991019807A1/en not_active Application Discontinuation
- 1991-06-14 DE DE69119097T patent/DE69119097T2/de not_active Revoked
- 1991-06-14 AU AU80856/91A patent/AU8085691A/en not_active Abandoned
- 1991-06-14 DK DK91910715.1T patent/DK0576424T3/da active
- 1991-06-14 EP EP91910715A patent/EP0576424B1/en not_active Revoked
- 1991-06-14 JP JP91510328A patent/JPH05507615A/ja active Pending
- 1991-06-14 ES ES91910715T patent/ES2086541T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1991-06-14 AT AT91910715T patent/ATE137267T1/de not_active IP Right Cessation
- 1991-06-14 BR BR919106554A patent/BR9106554A/pt not_active Application Discontinuation
-
1992
- 1992-12-11 FI FI925650A patent/FI925650A0/fi unknown
-
1996
- 1996-05-06 GR GR960401214T patent/GR3019839T3/el unknown
Cited By (8)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2002142760A (ja) * | 2000-11-10 | 2002-05-21 | Meiji Seika Kaisha Ltd | ポリマーを含有するセルラーゼ調製物及び繊維処理方法 |
JP4648536B2 (ja) * | 2000-11-10 | 2011-03-09 | 明治製菓株式会社 | ポリマーを含有するセルラーゼ調製物及び繊維処理方法 |
EP1669442A2 (en) | 2004-12-09 | 2006-06-14 | Kao Corporation | Method of activating alpha-amylase |
US7863235B2 (en) | 2004-12-09 | 2011-01-04 | Kao Corporation | Method of activating α-amylase with oxidizing agents |
WO2012133126A1 (ja) * | 2011-03-25 | 2012-10-04 | 株式会社クラレ | 粘性付与剤及びこれを用いた加水分解性セルロースの製造方法 |
JPWO2012133126A1 (ja) * | 2011-03-25 | 2014-07-28 | 株式会社クラレ | 粘性付与剤及びこれを用いた加水分解性セルロースの製造方法 |
WO2014103877A1 (ja) * | 2012-12-25 | 2014-07-03 | 三洋化成工業株式会社 | 酵素糖化反応促進剤及び酵素糖化反応促進剤組成物 |
JPWO2014103877A1 (ja) * | 2012-12-25 | 2017-01-12 | 三洋化成工業株式会社 | 酵素糖化反応促進剤及び酵素糖化反応促進剤組成物 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
WO1991019807A1 (en) | 1991-12-26 |
ATE137267T1 (de) | 1996-05-15 |
DE69119097T2 (de) | 1996-11-21 |
ES2086541T3 (es) | 1996-07-01 |
BR9106554A (pt) | 1993-06-01 |
DE69119097D1 (de) | 1996-05-30 |
FI925650A (fi) | 1992-12-11 |
DK0576424T3 (da) | 1996-08-05 |
EP0576424B1 (en) | 1996-04-24 |
EP0576424A1 (en) | 1994-01-05 |
FI925650A0 (fi) | 1992-12-11 |
GR3019839T3 (en) | 1996-08-31 |
AU8085691A (en) | 1992-01-07 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
DE69732775T2 (de) | Enzymhaltige granulatkörner sowie verfahren zu deren herstellung | |
US11708542B2 (en) | Product comprising polysaccharide derivatives | |
EP3083704B1 (en) | Use of poly alpha-1,3-glucan ethers as viscosity modifiers | |
JP7068283B2 (ja) | 洗剤組成物 | |
EP3789407B1 (en) | Cationic poly alpha-1,3-glucan ethers | |
JPH09500667A (ja) | 2つのセルラーゼ成分を含んでなる洗剤組成物 | |
CZ288726B6 (cs) | Granulát enzymu, způsob jeho výroby a jeho použití | |
JPH05507615A (ja) | ポリサッカライドヒドロラーゼの活性化 | |
KR100237970B1 (ko) | 다당류 히드롤라제의 활성화 | |
CN1118556C (zh) | 颜色净化方法 | |
AU718993B2 (en) | Cellulase-containing washing agents | |
US3781228A (en) | Laundry product containing enzyme | |
Chaari et al. | Production and in vitro evaluation of oligosaccharides generated from lichenan using immobilized Penicillium occitanis lichenase | |
JP2001526303A (ja) | セルラーゼを含有する酵素顆粒 | |
US3629123A (en) | Stabilized amylase compositions | |
EP1066422B1 (en) | Treatment of denim fabric with a pectolytic enzyme | |
JPH10502113A (ja) | 複数の酵素を含有する顆粒およびその製法 | |
Cheroni et al. | Depolymerization of carboxymethylcellulose in a hydro-alcoholic medium by a mono-component endocellulase | |
JP3770964B2 (ja) | 洗浄剤組成物 | |
JP3513249B2 (ja) | 糖質分解酵素の反応活性化法 | |
JP4644363B2 (ja) | 無機塩により安定化されたセルラーゼ調製物およびその製造方法 | |
Emregül et al. | Investigations on carrier systems for alpha-amylase enzyme immobilization | |
JPH10504355A (ja) | セルロース含有布帛ののり抜き方法 |