JP3121014B2 - カゼイン加水分解物および該カゼイン加水分解物の製造方法 - Google Patents

カゼイン加水分解物および該カゼイン加水分解物の製造方法

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Description

【発明の詳細な説明】 本発明は、カゼイン加水分解物および該カゼイン加水
分解物の製造方法に関する。
カゼイン加水分解物は、乳児食品における成分として
主に使用されており、そして多くの異なるカゼイン加水
分解物およびカゼイン加水分解物の製造方法は公知であ
る。カゼイン加水分解物およびその製造方法に関し、少
なくとも４個の見地が最高の可能な結果をもたらすため
に重要である:1）高DH（加水分解の程度）、これは製品
中により短いペプチドを生起し従って低いアレルギ発現
性をもたらす、２）低含量の遊離アミノ酸、これは製品
が食品に配合されるとき好ましいものである。低容量オ
スモル濃度をもたらす、３）苦みの少なさ、および４）
高収率。
良好な感覚刺激特性を有するカゼイン加水分解物の製
造方法は、低収率でのみ行うことができる。より一般的
に述べれば、前記の４個の見地間の最高バランスを得る
ことが困難である。従って、本発明の目的はカゼイン加
水分解物並びに最適特性、すなわち高DH、低含量の遊離
アミノ酸、苦味の少なさおよび高収率を有するそのよう
なカゼイン加水分解物の製造方法を述べることにある。
驚くべきことに、本発明によれば、次の内容が見出さ
れた：すなわち、特定した酵素および非−pHスタット加
水分解の或る組合せはDH、遊離アミノ酸、苦味および収
率間の最適バランスを有するカゼイン加水分解物の製造
方法を与える。
本発明に係るカゼイン加水分解物は、加水分解されて
いないカゼインを含有せず、そしてカゼイン加水分解物
はpH3.5〜7.0の範囲内のpH値を有する水性媒質中で完全
に可溶であるか又は殆ど完全に可能であることを特徴と
し、更に該カゼイン加水分解物は良好な感覚刺激特性を
有し更に該カゼイン加水分解物は次のMW（MWは分子量の
略記号である）分布： 重量％ MW＞5000 ０−１ 5000＞MW＞1500 15−35 1500＞MW＞500 40−60 500＞MW 15−35 に相当する相対量のペプチドおよび10％未満量の遊離ア
ミノを含有しそして数平均分子量（Mn）は400〜650であ
ることを特徴とする。
蛋白質加水分解物中のペプチドのMW分子は次の如く測
定される。
1.原理 試料を希釈し、濾過しそしてゲル浸透クロマトグラフ
ィー（GPC）法で操作する、液体クロマトグラフィーシ
ステムに注入する。この分離技術は、十分規制された孔
径の細孔を有する多孔性粒子を充てんしたカラム内の流
体の流れを利用する。種々の分子径を有するペプチドの
溶液をカラム内に流した場合、小さなペプチドは細孔内
に流入できるであろうし、一方より大きな粒子は細孔か
ち排除されるであろう。従って、溶液中のペプチドは、
分子径（および分子量）に従って分離されるであろう。
何故ならより大きなペプチドはより小さなペプチドより
もカラムからより速く溶離されるであろうからである。
カラム出口の検出器は流出液を連続的に測定する。クロ
マトグラフィーシステムは公知の分子量を有するペプチ
ドを用いて測定される。
2.クロマトグラフィー装置 2.1 高圧ポンプ、ウォーターズ（waters）M510、流
速0.7ml/分；注入器、ウォーターズWISPM710;検出器、
ウォーターズM440,214nmで延びた波長を有する；から成
るHPLCシステム。
2.2 連続して接続されそして室温で操作されるGPCカ
ラム、3XTSKG2000SW×Ｌ、7.8mm×300mm。
2.3 集積／データ加工、ウォーターズ820 MAXIMA SI
Mデータシステム（810/820 GPCオプションを有す）。
3.試薬 3.1 ホスフェート緩衝剤、Na2PO4・2H2O 3.2 塩化アンモニウム、NH4Cl 3.3 三フッ化酢酸（TFA）、CF3COOH 3.4 アセトニトリル、CH3CN 3.5 移動相： 0.05Mホスフェート緩衝剤/0.1％TFAおよび25％アセト
ニトリルを含有する0.5M塩化アンモニウム溶液 4.記載 4.1 較正 クロマトグラフィーシステムは、公知の分子量を有す
る多数の標準ペプチドを注入することにより較正され
る。各標準の分子量を、カラムからペプチドを溶離する
ために必要とされる移動相の観察される容量に対し半対
数的にプロットする。最少の平方計算により、最良に適
合する３桁のポリノミウム（polynomium）を計算する。
この曲線は較正曲線を表わす。
4.2 分析 試料を移動相内で約5mg/mlに希釈するか又は溶解す
る。溶液を22μｍフィルターを通して濾過し次いで20μ
ｌをクロマトグラフィーへの注入に対して用る。検出器
の応答対溶出量を記録する。記録された曲線−クロマト
グラムは、試料の実際のMW分布を示す。累積重量分布お
よび平均分子量の計算に関して計算をなさしめるため、
クロマトグラムを小時間（および溶離容量）に分則する
−各セグメントは時間間隔にわたって溶出量およびクロ
マトグラムの領域によって特徴づけられる。
5.計算 結果は、重量および数平均分子量によって与えられ
る。
Ai:各セグメントに対するクロマトグラムの領域、各時
間間隔にわたって蓄積される検出器の応答として計算さ
れる。
Mw,i:各セグメントに対して応答する分子量。この値は
時間間隔にわたって平均溶出量。
本発明に係るカゼイン加水分解物の好ましい態様は、
カゼイン加水分解物がレンネット（rennet）沈殿カゼイ
ンから製造されること更に該カゼイン加水分解物が下記
のMW（MWは分子量の各記号である） 重量％ MW＞5000 ０− 0.2 MW＞3000 ＜５ 5000＞MW＞1500 15−35 1500＞MW＞500 40−60 500＞MW 15−35 に相当する量のペプチドおよび10％未満の量の遊離アミ
ノ酸を含有すること並びに数平均分子量（Mn）が400〜6
50であることを特徴とする。本発明に係るカゼイン加水
分解物の態様において、加水分解物の分子量は異なって
いる。何故ならそれは比較的低量の長鎖ペプチドを含有
するからである。高分子量ペプチドの不存在は抗原性を
減少する。この効果は、低抗原性が望まれている母乳代
用品中の成分としてレンネットカゼインからの加水分解
物の利用に関して極めて重要である。また、消化されや
すさは改善され、腹痛のより減少がもたらされる。従っ
て、本発明は、本発明に係るカゼイン加水分解物のこの
態様を含有する乳児食品処方品又は母乳代用品を含んで
なる。
本発明に係るカゼイン加水分解物の好ましい態様は、
カゼイン加水分解物が3.5〜7.0のpH範囲内のpH値を有す
る水性媒質中に完全に可溶であることを特徴とする。カ
ゼイン加水分解物の完全な溶解性のために、規定食の食
品中の成分として極めて良好に適合している。また、更
に本発明は示された低pH値で良好な安定性を有し更に蛋
白質三原として本発明に係るカゼイン加水分解物のこの
態様を含む、十分に可溶性の規定食処方品を含んでな
る。本発明に係るカゼイン加水分解物のこの態様を基礎
にしたこのような十分な可溶性規定食処方品は、正常な
管供給製品において特に問題である胃内の凝固を防止す
るであろう。
また、カゼイン加水分解物の製造のための本発明に係
る方法は次の１）〜４）： １）乾物として計算した蛋白質の少なくとも85％を有す
るカゼイン又はカゼイン塩を水性媒質中に懸濁又は溶解
し約20％まで、好ましくは10％までの蛋白質含量を有す
る溶液とし、 ２）１工程反応における工程１）からの懸濁液又は溶液
を以下の群のプロテアーゼ： （１） 100gの蛋白質当たり少なくとも0.005アンソン
単位の濃度のバシラス由来の１種又はそれ以上の中性エ
ンドプロテアーゼ、 （２） 100gの蛋白質当たり少なくとも0.005アンソン
単位の濃度のバシラス由来の１種又はそれ以上のアルカ
リエンドプロテアーゼ、 および （３） 100gの蛋白質当たり、少なくとも1000ペプチダ
ーゼ単位に相当する濃度のアスペルギルス由来の１種又
はそれ以上のエキソプロテアーゼ、 を用い、45℃〜60℃の温度で非pHスタット法を用い15〜
35％、好ましくは22〜28％のDHに蛋白加水分解し、 ３）加水分解を酵素の不活性化により停止し、ついで ４）工程３）からの流出液を乾燥状態に変換することを
特徴とする。
米国特許3,761,353は蛋白質加水分解物を記載してお
り、これに関連し乳蛋白質が原料物質として使用され得
る。この蛋白質加水分解物は本発明に係る方法よりもよ
り低い収率で製造される。また、従来技術は本発明に係
る方法と同じ蛋白質分解酵素の組合せを用いていない。
ヨーロッパ特許384303は、カゼイン加水分解物となり
得る蛋白質加水分解物の製造方法を記載する。このカゼ
イン加水分解物は苦味が少ないけれども、DHが4.4％の
次数であり、一方本発明方法におけるDHは15〜35％であ
る。また、pHは加水分解中一定に保持され、６頁35行参
照、一方本発明に係る加水分解は非pHスタット反応とし
て行なわれる。
ヨーロッパ特許223560は、連結加水分解による、カゼ
イン加水分解物であろう。蛋白質加水分解物の製造方法
を記載する。本発明に係る方法における加水分解は一工
程反応であるが、この従来方法は本発明方法で使用され
る蛋白質分解酵素の特定の組合せについては記載してい
ない。
米国特許4,600,588は、本発明に係る方法において用
いられる蛋白質分解酵素の組合せ以外の蛋白質分解酵素
の他の組合せにより製造される乳蛋白質加水分解物を記
載する。また、従来技術の乳蛋白質加水分解物は乳化剤
として用いられ、一方本発明に係るカゼイン加水分解物
は食品添加物として使用される。
語句「バシラス由来の中性エンドプロテアーゼ」は、
バシラスによって生産される如何なる中性エンドプロテ
アーゼおよびまた他の宿主においてクローン化により生
産された、この群の酵素と同一であるプロテアーゼを包
含するものを理解されるべきである。この解釈は、同様
の語句、例えば「アスペルギルス由来のエキソプロテア
ーゼ」に関しても用いられるべきである。
バシラス由来の中性エンドプロテアーゼの典型例はノ
ボノルディスク社からのノイトラーゼ（Neutrase）（登
録商標）であり、バシラス由来のアルカリプロテアーゼ
の典型例はノボノルディスク社からのアルカラーゼ（Al
calase）（登録商標）、エスペラーゼ（Esperase）（登
録商標）およびサビナーゼ（Savinase）（登録商標）で
あり、そしてアスペルギルス由来のエキソプロテアーゼ
の典型例は、ノボノルディスク社からのノボザイム（No
vozym）（登録商標）515である。
三種の酵素の濃度に対する上限は示されてきていない
が、しかし上限は生産物の感覚刺激特性を損なうか又は
不経済なプロセスをもたらす酵素の量は望まれていない
という事実によって誘導されるということは理解される
べきである。
本発明に係る方法に関連して、炭素処理は感覚刺激特
性を改善するために行うことができる。この炭素処理は
別個の工程として又は存在する工程の１つに関して行う
ことができる。もし限外濾過が行われる場合、限外濾過
の前に任意工程において炭素を添加してもよく、そして
スペント炭素は限外濾過工程において反応混合物から自
動的に分離される。何故なら透過物が所望生成物だから
である。もしも限外濾過が行なわれない場合、炭素処理
は別個の工程として行なわれるべきである。
酸素の不活性化（工程３）は、pH値を好ましくは約4.
5に低下することにより行うことができ、これにより最
終生成物は刺激性飲料、例えばオレンジジュースに対す
る添加剤として直接適当であり、および／又は温度を増
加することによって行うことができる。もしも不活性化
がpH値を低下させることにより行なわれる場合、炭素処
理は感覚刺激特性を改善するために必要でないことが見
出されている。
本発明に係る方法の好ましい態様は工程２）における
三群のプロテアーゼが、 １）１種又はそれ以上のバシラス ズブチリス中性エン
ドプロテアーゼ、 ２）１種又はそれ以上のバシラス リケニフォルミス
アルカリエンドプロテアーゼ、および ３）１種又はそれ以上のアスペルギルス オリゼ エキ
ソプロテアーゼ であることを特徴とする。
本発明によって生産されたカゼイン加水分解物の感覚
刺激特性は優れたものであることが見出された。
本発明方法の好ましい態様は、工程３）における加水
分解の停止前の工程２）からの、又は工程３）における
加水分解の停止後の混合物を限外濾過／精密濾過ユニッ
トで分離し、透過物はカゼイン加水分解物を構成する。
5000未満のカット−オフ値を有する限外濾過膜は非常に
珍しくそしてわずか１％のカゼイン加水分解物は5000超
のMWを示すので、この態様で用いられる限外濾過膜のカ
ット−オフ値はたいてい重要性はない。しかしより高い
フラックス（flux）のため、より高いカット−オフ値が
好ましい。
本発明方法の好ましい態様は、工程２）の加水分解が
６時間未満で行なわれることにある。この態様におい
て、微生物学的安定性を生ぜしめるため原料物質を予備
処理する必要はない。
本発明方法の好ましい態様は、酵素の不活性化が食物
品質の酸、好ましくは塩酸又はクエン酸で処理すること
により行なわれる。この態様は簡単でありそして精製目
的のための活性炭の使用を必要とせず、そして又製品が
製造でき、この製品は水に溶解したとき3.5〜7.0の任意
のpH値を示す。
本発明方法の好ましい態様は、酵素の不活性化を熱処
理により行なうこと、および工程３）からの流出液を活
性炭で処理し、これは引続き分離され、しかも後工程
４）として工程３）からの活性炭のない流出液を乾燥状
態に変換することを特徴とする。
本発明方法の好ましい態様は、工程４）が超濾過およ
び／又は蒸発の組合せにより引き続き噴霧乾燥により行
なわれることを特徴とする。超濾過は20〜30゜Ｂまで濃
縮に対し最も安価でありそして又好ましくない塩を除去
できる。噴霧乾燥は取扱い容易な最終製品を与える。
本発明方法の好ましい態様は酸沈殿カゼインが出発物
質として用いられること、およびそれが塩基により溶解
されることを特徴とする。この態様は、最も安価な原料
物質を利用可能にする。
本発明方法の好ましい態様は、酸沈殿カゼインがCa
（OH）２により溶解されることを特徴とする。この態様
は、秀れた感覚刺激特性を有する最終カゼイン加水分解
物を与える。
本発明方法の好ましい態様は、レンネット沈殿カゼイ
ンを出発物質として用いられること、およびそれがりん
酸ナトリウム又は炭酸ナトリウムで溶解することを特徴
とする。この態様において、加水分解物の分子量が異な
る、何故ならそれが比較的低量の長いペプチドを有する
からである。この効果は低抗原性が望まれている母乳代
用品における成分としてレンネットカゼインからの加水
分解物の利用に関して極めて重要である。最終製品は次
の分子量分布、 重量％ MW＞5000 ０− 0.2 MW＞3000 ＜５ 5000＞MW＞1500 15−35 1500＞MW＞500 40−60 500＞MW 15−35 および10％未満量の遊離酸を示すことおよび数平均分子
量（Mn）が400〜650であることが見出された。
本発明方法の好ましい態様は、レンネット沈殿カゼイ
ンがリン酸ナトリウム又は炭酸ナトリウムで溶解されて
いることを特徴とする。この態様において、速い加水分
解および高収率が得られる。
本発明を次の実施例により説明する。
例１ 加水分解に対する原料物質は、約87％の蛋白質を含有
するMD−フードデンマークから得られる。Ca−カゼイン
塩（ミプロダン（Miprodan）40）であった。カゼイン塩
を50℃の脱イオン水中に８％蛋白質の濃度で懸濁させ
た。pH、容量オスモル濃度およびブリックスを記録し
た。:pH＝6.96、容量オスモル濃度＝24mOsm/kgであり、
そして゜Brix（ブリックス）＝7.20.酵素を加えた： 蛋白質の2.0％の量のノイトラーゼ（Neutrase）（登
録商標）0.5L 蛋白質の量の0.5％量のアルカラーゼ（Alcalase）
（登録商標）2.4L、 蛋白質の0.8％量のノボザイム（Novozym）（登録商
標）515 pH、容量オスモル濃度およびブリックスを監視しなが
ら、加水分解を50℃で６時間行なった。加水分解の終了
時にはpHは5.91であり、容量オスモル濃度は222mOsm/kg
であり、ブリックスは12.00゜Ｂであり、そしてDHは26.
2％であった。加水分解を85℃で３分間熱処理すること
により停止させた。
加水分解混合物の分離は、FP100膜（カットオフMW＝1
00000）を備えたPCl限外濾過装置によって行った。UF後
の収率は93％超、原料物質中の蛋白質の量基準で。生成
物を、AFC30膜を備えたPClナノ濾過装置によって濃縮し
た。このプロセス工程後の全収率は90.7％であった。濃
縮物を噴霧乾燥した。
得られた生成物は、図１に従った分子量分布を有す
る、乾物中91％の蛋白質を含有する完全に可溶性の粉末
であった。平均Mn＝516。遊離アミノ酸＝７％。生成物
は3.5〜7.0のpH範囲で完全に可溶性である。生成物の５
％溶液中のpH値は6.45であった。
例２ 加水分解に対する原料物質は、約87％の蛋白質を含有
するMD−フードデンマークから得られる。Ca−カゼイン
塩（ミプロダン（Miprodan）40）であった。カゼイン塩
を50℃の脱イオン水中に８％蛋白質の濃度で懸濁させ
た。pH、容量オスモル濃度およびブリックスを記録し
た。:pH＝6.96、容量オスモル濃度＝24mOsm/kgであり、
そして゜Brix（ブリックス）＝7.20.酵素を加えた： 蛋白質の2.0％の量のノイトラーゼ（Neutrase）（登
録商標）0.5L 蛋白質の0.5％の量のアルカラーゼ（Alcalase）（登
録商標）2.4L 蛋白質の0.8％の量のノボザイム（Novozym）（登録商
標）515 pH、容量オスモル濃度およびブリックスを監視しなが
ら、加水分解を50℃で６時間行なった。加水分解の終了
時にはpHは5.91であり、容量オスモル濃度は222mOsm/kg
であり、ブリックスは12.00゜Ｂであり、そしてDHは26.
2％であった。加水分解を85℃で３分間熱処理すること
により停止させた。活性炭（Pieatif120EW）を゜Ｂの用
量４％で加えた。
加水分解混合物の分離は、FP100膜（カットオフMW＝1
00000）を備えたPCl限外濾過装置によって行った。UF後
の収率は93％超、原料物質中の蛋白質基準で。生成物
を、AFC30膜を備えたPClナノ濾過装置によって濃縮し
た。このプロセス工程後の全収率は90.7％であった。濃
縮物を噴霧乾燥した。
得られた生成物は、図２に従った分子量分布を有す
る、乾物中91％の蛋白質を含有する完全に可溶性の粉末
であった。平均Mn＝564。遊離アミノ酸＝７％。生成物
は3.5〜7.0のpH範囲で完全に可溶性である。生成物の５
％溶液中のpH値は6.38であった。
例３ 加水分解に対する原料物質は、約87％の蛋白質を含有
するMD−フードデンマークから得られる。Ca−カゼイン
塩（ミプロダン（Miprodan）40）であった。カゼイン塩
を50℃の脱イオン水中に８％蛋白質の濃度で懸濁させ
た。２％のジナトリウム−ジホスフェートおよび１％の
モノナトリウム−ジホスフェート（蛋白質の量に対す
る）を、カゼインを溶解するために加えた。30分以内に
完全な溶解が得られた。混合物を50゜に冷却した。pH、
容量オスモル濃度およびブリックスを記録した。:pH＝
6.96、容量オスモル濃度＝24mOsm/kgであり、そして゜B
rix（ブリックス）＝11.4.酵素を加えた： 蛋白質の2.0％の量のノイトラーゼ（Neutrase）（登
録商標）0.5L 蛋白質の0.5％の量のアルカラーゼ（Alcalase）（登
録商標）2.4L 蛋白質の0.5％の量のノボザイム（Novozym）（登録商
標）515 pH、容量オスモル濃度およびブリックスを監視しなが
ら、加水分解を50℃で６時間行なった。加水分解の終了
時にはpHは6.15であり、容量オスモル濃度は211mOsm/kg
であり、ブリックスは12.00゜Ｂであった。加水分解を8
5℃で３分間熱処理することにより停止させた。
加水分解混合物の分離は、FP100膜（カットオフMW＝1
00000）を備えたPCl限外濾過装置によって行った。UF後
の収率は80％超、原料物質中の蛋白質の量基準で。生成
物を、AFC30膜を備えたPClナノ濾過装置によって濃縮し
た。このプロセス工程後の全収率は77.5％であった。濃
縮物に活性炭（Picatif 120EW）を゜Ｂの４％の用量で
加え、次いでそれをプレートフィルター内で濾過しそし
て噴霧乾燥した。
得られた生成物は、図３に従った分子量分布を有す
る、乾物中91.3％の蛋白質を含有する完全に可溶性の粉
末であった。平均Mn＝496。遊離アミノ酸＝５％この生
成物の味は例１からの生成物の味を比較するとわずかに
より風味をもったものとして記載される。生成物は3.5
〜7.0のpH範囲で完全に可溶性である。生成物の５％溶
液中のpH値は6.50であった。
例４ 加水分解に対する原料物質は、約87％の蛋白質を含有
するMD−フードデンマークから得られるCa−カゼイン塩
（ミプロダン（Miprodan）40）であった。カゼイン塩を
50℃の脱イオン水中に８％蛋白質の濃度で懸濁させた。
酵素を加えた： 蛋白質の2.0％の量のノイトラーゼ（Neutrase）（登
録商標）0.5L 蛋白質の0.5％の量のアルカラーゼ（Alcalase）（登
録商標）2.4L 蛋白質の0.8％の量のノボザイム（Novozym）（登録商
標）515 加水分解を50℃で６時間行なった。同じ条件下で加水
分解を平行して行った。唯一の差異はCa−カゼイン塩
（ミプロダン（Miprodan）40）の使用であった。加水分
解、熱処理および濾過後の混合物の味評価は、Ca−カゼ
イン塩から造られた加水分解物はNa−カゼイン塩から造
られた加水分解物よりも味のプロフィールに関し著るし
くより低いことを示した。
生成物は3.5〜7.0のpH範囲で完全に可溶性であった。
例５ 加水分解の速度を、加水分解の効率に関する可溶化の
影響を調べるため原料物質としてレンネットカゼインを
比較して試験した。加水分解に対する原料物質は、約87
％蛋白質を含有するMD−フードデンマーク（ミプロダン
26）から得られるレンネットカゼインであった。カゼイ
ンを75℃で８％の濃度で脱イオン水中に懸濁させた。２
％のジナトリウム−ジホスフェートおよび１％のモノナ
トリウム−ジホスフェート（蛋白質の量の基準で）を、
カゼインを溶解するため加えた。完全な可溶化が30分以
内に得られた。混合物を50℃に冷却した。
容量オスモル濃度の増加を監視しながら、加水分解を
４時間行った。同じ条件下でしかしホスフェートなしで
加水分解を平行して行った。加水分解の速度は図４示す
ように著るしくより低かった。これはレンネットカゼイ
ンを加水分解する前にホスフェートで可溶化するとき、
収率の増加に相関している。
例６ 加水分解に対する原料物質は、約87％の蛋白質を含有
するMD−フードデンマークから得られる。Ca−カゼイン
塩（ミプロダン（Miprodan）40）であった。カゼイン塩
を50℃の脱イオン水中に８％蛋白質の濃度で懸濁させ
た。pH、容量オスモル濃度およびブリックスを記録し
た。:pH＝6.86、容量オスモル濃度＝25mOsm/kgであり、
そして゜Brix（ブリックス）＝8.40.酵素を加えた： 蛋白質の2.0％の量のノイトラーゼ（Neutrase）（登
録商標）0.5L 蛋白質の0.5％の量のアルカラーゼ（Alcalase）（登
録商標）2.4L 蛋白質の0.8％の量のノボザイム（Novozym）（登録商
標）515 pH、容量オスモル濃度およびブリックスを監視しなが
ら、加水分解を50℃で６時間行なった。加水分解の終了
時にはpHは5.92であり、容量オスモル濃度は212mOsm/kg
であり、ブリックスは11.40゜Ｂであり、そしてDHは26.
1％であった。30％HClでpHを4.5に低下させ次いで75℃
で３分間熱処理することにより、加水分解を停止させ
た。
加水分解混合物の分離は、FP100膜（カットオフMW＝1
00000）を備えたPCl限外濾過装置によって行った。UF後
の収率は84.7％超、原料物質中の蛋白質の量基準でこれ
はダイア濾過を効果的に活用することなく得られた。
生成物を、AFC30膜を備えたPClナノ濾過装置によって
濃縮した。このプロセス工程後の全収率は79.7％であっ
た。濃縮物を噴霧乾燥した。
得られた生成物は、図５に従った分子量分布を有す
る、乾物中90％の蛋白質を含有する完全に可溶性の粉末
であった。平均Mn＝500。遊離アミノ酸＝７％。５％溶
液中のpH値は6.45であった。
例７ 加水分解に対する原料物質は、約87％の蛋白質を含有
するMD−フードデンマークから得られる。Ca−カゼイン
塩（ミプロダン（Miprodan）40）であった。カゼイン塩
を50℃の脱イオン水中に８％蛋白質の濃度で懸濁させ
た。pH、容量オスモル濃度およびブリックスを記録し
た。:pH＝6.86、容量オスモル濃度＝25mOsm/kgであり、
そして゜Brix（ブリックス）＝8.40.酵素を加えた： 蛋白質の2.0％の量のノイトラーゼ（Neutrase）（登
録商標）0.5L 蛋白質の0.5％の量のアルカラーゼ（Alcalase）（登
録商標）2.4L 蛋白質の0.8％の量のノボザイム（Novozym）（登録商
標）515 pH、容量オスモル濃度およびブリックスを監視しなが
ら、加水分解を50℃で６時間行なった。加水分解の終了
時にはpHは5.92であり、容量オスモル濃度は212mOsm/kg
であり、ブリックスは11.40゜Ｂであり、そしてDHは26.
1％であった。30％HClでpHを4.5に低下させ次いで85℃
で３分間熱処理することにより、加水分解を停止させ
た。
加水分解混合物の分離は、FP100膜（カットオフMW＝1
00000）を備えたPCl限外濾過装置によって行った。UF後
の収率は84.7％超、原料物質中の蛋白質の量基準で。こ
れはダイア濾過を効果的に活用することなく得られた。
生成物を、AFC30膜を備えたPClナノ濾過装置によって
濃縮した。このプロセス工程後の全収率は79.7％であっ
た。濃縮物に活性炭（Picatif120EW）を゜Ｂの４％の溶
量で加え、次いでそれをプレートフィルターで濾過しそ
して噴霧乾燥した。
得られた生成物は、図６に従った分子量分布を有す
る、乾物中89.6％の蛋白質を含有する完全に可溶性の粉
末であった。平均Mn＝541。遊離アミノ酸＝７％。５％
溶液中のpH値は4.64であった。味の評価（トライアング
ル試験）は、この生成物および先の例からの生成物間で
は著るしい差異を示さなかったが、ここにおいて活性炭
による処理は行なわれなかった。
フロントページの続き (31)優先権主張番号 ７１１／９２ (32)優先日 平成４年５月27日(1992．5．27) (33)優先権主張国 デンマーク（ＤＫ） (58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名) A23J 3/34 A23J 3/10 C12P 21/06 A23C 9/00 - 9/152 ＢＩＯＳＩＳ（ＤＩＡＬＯＧ)

Claims (13)

    (57)【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】加水分解されていないカゼインを含有しな
    いカゼイン加水分解物であって、該カゼイン加水分解物
    は、pH3.5〜7.0の範囲内のpH値を有する水性媒質中で完
    全に可溶であるか又は殆ど完全に可溶であること、該カ
    ゼイン加水分解物は良好な感能特性を有すること、及び
    該カゼイン加水分解物は次のMW（MWは分子量の略記号で
    ある）分布： に相当する相対量のペプチドを含有し、遊離アミノの量
    が10％未満でありそして数平均分子量（Mn）は400〜650
    であること、を特徴とするカゼイン加水分解物。
  2. 【請求項２】カゼイン加水分解物がレンネット沈殿カゼ
    インから製造されること、および該カゼイン加水分解物
    が下記のMW（MWは分子量の略記号である）： に相当する量のペプチドを含有し、遊離アミノ酸の量が
    10％未満であり、そして数平均分子量（Mn）が400〜650
    であること、を特徴とする請求の範囲第１項記載のカゼ
    イン加水分解物。
  3. 【請求項３】カゼイン加水分解物が、3.5〜7.0のpH範囲
    内のpH値を有する水性媒質中に完全に可溶である、請求
    の範囲第１項記載のカゼイン加水分解物。
  4. 【請求項４】カゼイン加水分解物の製造方法であって、 １）乾物として計算した少なくとも85％の蛋白質を有す
    るカゼイン又はカゼイン塩を、水性媒質中に懸濁又は溶
    解し約20％まで、好ましくは10％までの蛋白質含量を有
    する溶液とし、 ２）１工程反応における工程１）からの懸濁液又は溶液
    を以下の三群のプロテアーゼ： （１） 蛋白質100g当たり少なくとも0.005アンソン単
    位の濃度のバシラス由来の１種又はそれより多くの中性
    エンドプロテアーゼ、 （２） 蛋白質100g当たり少なくとも0.005アンソン単
    位の濃度のバシラス由来の１種又はそれより多くのアル
    カリエンドプロテアーゼ、 および （３） 蛋白質100g当たり、少なくとも1000ペプチダー
    ゼ単位に相当する濃度のアスペルギルス由来の１種又は
    それ以上のエキソプロテアーゼ、 を用い、45℃〜60℃の温度で非pHスタット法を用い15〜
    35％、好ましくは22〜28％のDHに蛋白加水分解し、 ３）加水分解を酵素の不活性化により停止し、ついで ４）工程３）からの流出液を乾燥状態に変換する、 ことを特徴とする請求の範囲第１〜３項のいずれかに記
    載のカゼイン加水分解物の製造方法。
  5. 【請求項５】工程２）における三群のプロテアーゼが、
    次の１）〜３）： １）１種又はそれより多くのバシラス ズブチリス 中
    性エンドプロテアーゼ、 ２）１種又はそれより多くのバシラス リケニフォルミ
    ス アルカリエンドプロテアーゼ、および ３）１種又はそれより多くのアスペルギルス オリゼ
    エキソプロテアーゼであることを特徴とする、請求の範
    囲第４項に記載のカゼイン加水分解物の製造方法。
  6. 【請求項６】工程３）における加水分解の停止前工程
    ２）から又は工程３）における加水分解の停止後の混合
    物を限外濾過／精密濾過ユニットで分離し、透過物はカ
    ゼイン加水分解物を構成する、請求の範囲第４又は５項
    記載の方法。
  7. 【請求項７】加水分解工程２）を６時間未満内で行う、
    請求の範囲第４〜６項のいずれかに記載の方法。
  8. 【請求項８】酵素の不活性化を食品特性の酸、好ましく
    は塩酸又はクエン酸で処理することにより行う、請求の
    範囲第４〜７項のいずれかに記載の方法。
  9. 【請求項９】酵素の不活性化を熱処理により行ない、そ
    して工程３）からの流出液を活性炭で処理し、引き続き
    これを分離し、しかる後工程４）として工程３）からの
    活性炭遊離流出液を乾燥状態に変換する、請求の範囲第
    ４〜７項のいずれかに記載の方法。
  10. 【請求項１０】工程４）を超濾過および／又は蒸発の組
    合せにより、次いで噴霧乾燥により行なう、請求の範囲
    第４〜９項のいずれかに記載の方法。
  11. 【請求項１１】酸沈殿カゼインを出発物として用い、そ
    して塩基を用いてそれを溶解することを特徴とする、請
    求の範囲第１又は３次のカゼイン加水分解物を製造する
    ための請求の範囲第４〜10項のいずれかに記載の方法。
  12. 【請求項１２】酸沈殿カゼインをCa（OH）２によって溶
    解する、請求の範囲第11項記載の方法。
  13. 【請求項１３】レンネット沈殿カゼインを出発物質とし
    て用い、そして出発物質をリン酸ナトリウム又は炭酸ナ
    トリウムで溶解する、請求の範囲第４〜10項のいずれか
    に記載の方法。
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Families Citing this family (31)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DK87692D0 (ja) * 1992-07-03 1992-07-03 Novo Nordisk As
WO1996011584A1 (fr) * 1994-10-14 1996-04-25 Morinaga Milk Industry Co., Ltd. Melange de peptides et leurs produits_________________
ATE257329T1 (de) * 1994-10-26 2004-01-15 Novozymes As Verfahren für die herstellung eines milch-protein-hydrolysates
NL1005037C2 (nl) * 1997-01-17 1998-07-20 Nl Zuivelonderzoek Inst Werkwijze voor het selectief afbreken van melkeiwit, in het bijzonder voor het selectief hydrolyseren van caseïne/caseïnaat in aanwezigheid van andere melkeiwitten, in het bijzonder wei-eiwitten.
JP3028411B2 (ja) * 1997-09-26 2000-04-04 カルピス株式会社 トリペプチド高生産性ラクトバチルス・ヘルベチカス乳酸菌
DK1142481T4 (da) * 1999-01-11 2009-12-21 Calpis Co Ltd Fremgangsmåde til fremstilling af fermenteret mælk indeholdende et peptid, der inhiberer et angiotensinomdannende enzym og fremgangsmåde til fremstilling af mælkeserum
CA2296311A1 (en) * 1999-01-28 2000-07-28 Universite Laval Enzymatic hydrolysate of milk proteins
JP4633876B2 (ja) 1999-11-11 2011-02-16 カルピス株式会社 トリペプチドの製造方法
US6514941B1 (en) 1999-12-10 2003-02-04 Campina Melkunie B.V. Method of preparing a casein hydrolysate enriched in anti-hypertensive peptides
EP1062873A1 (en) * 1999-12-13 2000-12-27 N.V. Nutricia Improved infant formula, protein hydrolysate for use in such an infant formula, and method for producing such a hydrolysate
US20030130195A1 (en) * 2000-01-27 2003-07-10 Universite Laval Enzymatic hydrolysate of milk proteins
ATE272436T1 (de) 2000-05-18 2004-08-15 Novozymes As Mikrofiltration unter verwendung von aktivkohle
DE60124099T2 (de) * 2000-06-20 2007-06-06 Calpis Co., Ltd. Saures milchgetraenk
WO2002032231A1 (en) * 2000-10-19 2002-04-25 Edens, Luppo Protein hydrolysates
JP2002193817A (ja) * 2000-12-28 2002-07-10 Calpis Co Ltd 整腸剤
WO2002069734A1 (en) * 2001-03-05 2002-09-12 Council Of Scientific And Industrial Research Process for the preparation of protein hydrolysate from milk protein
EP1406509B1 (en) * 2001-07-18 2007-09-12 DSM IP Assets B.V. Process for the hydrolysis of milk proteins
US20040047947A1 (en) * 2002-02-21 2004-03-11 Scott Bloomer Method of preparing a milk polar lipid and a sphingolipid enriched concentrate
WO2006005757A2 (en) * 2004-07-12 2006-01-19 Dsm Ip Assets B.V. Blood pressure lowering oligopeptides
US7618669B2 (en) * 2005-06-01 2009-11-17 Mead Johnson Nutrition Company Low-lactose partially hydrolyzed infant formula
ES2382100T3 (es) * 2006-10-20 2012-06-05 Nestec S.A. Péptidos estructurantes del hielo de origen láctico
ES2529237T3 (es) * 2006-12-20 2015-02-18 Dupont Nutrition Biosciences Aps Hidrolizados de proteínas de la leche con potencial inmunogénico reducido
KR100874777B1 (ko) 2007-04-25 2008-12-19 주식회사 바이오포트코리아 단백질 분해능을 가진 미생물 및 상기 미생물로 제조한발효청국장
WO2010126353A1 (en) 2009-04-27 2010-11-04 N.V. Nutricia Pea-based protein mixture and use thereof in a liquid nutritional composition suitable for enteral feeding
US8974843B2 (en) 2010-10-01 2015-03-10 Ronald E. Rosedale mTOR pathway optimized nutritional compositions
WO2014060495A1 (en) * 2012-10-19 2014-04-24 Dsm Ip Assets B.V. Process for the production of an infant formula
ES2791891T3 (es) * 2014-10-24 2020-11-06 Dupont Nutrition Biosci Aps Uso de tripeptidil peptidasas tolerantes a la prolina en composiciones de aditivo para piensos
WO2016087427A1 (en) * 2014-12-01 2016-06-09 Novozymes A/S Method for producing a protein hydrolysate
EP3700348A1 (en) 2017-10-26 2020-09-02 Basf Se Protein hydrolysates as emulsifier for baked goods
CN113710094A (zh) * 2019-04-15 2021-11-26 巴斯夫欧洲公司 用于烘焙产品的发泡剂
US20230138227A1 (en) 2020-02-25 2023-05-04 Karoll Andriettee GONZALEZ PIZARRO Group of microorganisms composed by lactobacillus sp strain k03d08, bacillus sp strain k03b01 and kazachstania sp strain k03k02g and its compositions; a process for obtaining casein-free dairy derivative containing short-chain fatty acids and hydroxylated short-chain fatty acids generated by the metabolism of the group of microorganisms

Family Cites Families (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4443540A (en) * 1980-05-09 1984-04-17 University Of Illinois Foundation Protein hydrolysis
US4452888A (en) * 1980-07-10 1984-06-05 Terumo Corporation Process for producing a low-molecular weight peptide composition and nutrient agent containing the same
US4600588A (en) * 1980-08-20 1986-07-15 Ernster John H Milk protein hydrolysate and process of preparation
US4636388A (en) * 1982-02-22 1987-01-13 Stauffer Chemical Company Preparing protein for hydrolysis and product
DE3306009C2 (de) * 1983-02-22 1994-02-17 Roehm Gmbh Verfahren zur Herstellung von Proteinhydrolysaten
GB8528100D0 (en) * 1985-11-14 1985-12-18 Imp Biotechnology Zenymatic hydrolysis of proteins
FR2608050B1 (fr) * 1986-12-15 1990-04-13 Bellon Labor Sa Roger Procede de preparation d'un melange peptidique riche en di- et tri-peptides, utilisable notamment en nutrition artificielle et en dietetique, melange ainsi obtenu, et utilisation de ce melange en nutrition artificielle et en dietetique
FR2608051B1 (fr) * 1986-12-15 1989-04-07 Bellon Labor Sa Roger Procede de fabrication d'un hydrolysat enzymatique de proteines riche en di- et tri-peptides, utilisable notamment en nutrition artificielle et en dietetique
DE3905194A1 (de) * 1989-02-21 1990-08-23 Roehm Gmbh Verfahren zur herstellung von protein-hydrolysaten mit niedrigem gehalt an bitterstoffen
CH679542A5 (ja) * 1989-11-27 1992-03-13 Nestle Sa
BE1003298A3 (nl) * 1990-01-12 1992-02-18 Tessenderlo Chem Nv Werkwijze voor het bereiden van een enzymatisch hydrolysaat.
DE69127020T2 (de) * 1990-05-18 1998-01-29 Morinaga Milk Industry Co Ltd Milchproteinhydrolysate und Zusammensetzungen zur Verwendung als Haar- und Hautbehandlungsmittel

Also Published As

Publication number Publication date
NZ245031A (en) 1994-01-26
FI942122A0 (fi) 1994-05-06
FI110660B (fi) 2003-03-14
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RU2086143C1 (ru) 1997-08-10
EP0610411B1 (en) 1996-09-11
AU657451B2 (en) 1995-03-09
US5486461A (en) 1996-01-23
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CA2123091C (en) 2002-06-25
NO941701L (no) 1994-05-06
JPH07500733A (ja) 1995-01-26
DE69213755T2 (de) 1997-02-06
EP0610411A1 (en) 1994-08-17
ATE142430T1 (de) 1996-09-15

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