RU2086143C1 - Гидролизат казеина и способ его получения - Google Patents

Гидролизат казеина и способ его получения Download PDF

Info

Publication number
RU2086143C1
RU2086143C1 RU9294023802A RU94023802A RU2086143C1 RU 2086143 C1 RU2086143 C1 RU 2086143C1 RU 9294023802 A RU9294023802 A RU 9294023802A RU 94023802 A RU94023802 A RU 94023802A RU 2086143 C1 RU2086143 C1 RU 2086143C1
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
hydrolysis
casein
protein
carried out
hydrolyzate
Prior art date
Application number
RU9294023802A
Other languages
English (en)
Other versions
RU94023802A (ru
Inventor
Мунк Нильсен Пер
Original Assignee
Ново Нордиск А/С
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=27220874&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=RU2086143(C1) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Priority claimed from DK71192A external-priority patent/DK71192D0/da
Application filed by Ново Нордиск А/С filed Critical Ново Нордиск А/С
Publication of RU94023802A publication Critical patent/RU94023802A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2086143C1 publication Critical patent/RU2086143C1/ru

Links

Images

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/21—Serine endopeptidases (3.4.21)
    • C12Y304/21014—Microbial serine proteases (3.4.21.14)
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
    • A23J3/341—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins
    • A23J3/343—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins of dairy proteins
    • A23J3/344—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins of dairy proteins of casein
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/24—Metalloendopeptidases (3.4.24)
    • C12Y304/24004—Microbial metalloproteinases (3.4.24.4)
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
    • Y10S530/82—Proteins from microorganisms
    • Y10S530/822—Protozoa
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
    • Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
    • Y10S530/833—Whey; cheese

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)

Abstract

Использование: в пищевой промышленности при получении продуктов детского питания. Сущность изобретения: казеин или казеинат растворяют в водной среде с получением суспензии или раствора и ведут протеолитический гидролиз посредством метода нестатичного pH с использованием одной или более нейтральных эндопротеаз Bacillus в концентрации по меньшей мере 0,005 ед. Ансона на 100 г протеина, одной или более экзопротеаз Aspergillus в концентрации, соответствующей по меньшей мере 1000 пептидазных единиц на 100 г протеина, одной или более щелочных эндопротеаз Bacillus в концентрации по меньшей мере 0,005 ед. Ансона на 100 г протеина при температуре 45-60oC до степени гидролиза 15-35%. Гидролиз прекращают посредством инактивации ферментов и продукт сушат. 2с. и 11 з.п. ф-лы, 6 ил.

Description

Изобретение касается гидролизата казеина и способа его получения.
Гидролизаты казеина используют в основном как ингредиенты детского питания. Известны различные виды гидролизатов казеина и способы их получения. Для получения максимально эффективных результатов в отношении типа гидролизата казеина и методов его получения наибольшее значение имеют четыре следующих фактора: величина DH (степень гидролиза), которая ведет к образованию более коротких пептидов в продукте, а следовательно, к низкой аллергентности; низкое содержание свободных аминокислот, определяющих низкую осмолетическую характеристику, что считается предпочтительным, если продукт вводят в пищевые продукты; сниженную горечь; высокий выход.
Большинство способов получения гидролизаторов казеина с хорошими органолептическими свойствами дают низкие выходы. Распространено мнение, что очень трудно добиться оптимального баланса между этими четырьмя факторами.
Целью изобретения является представление гидролизата казеина и способа получения такого гидролизата, обладающего оптимальными свойствами, т.е. низким значением DH, пониженным содержанием свободных аминокислот, незначительной горечью на вкус и высоким выходом.
В соответствии с изобретением было установлено, что определенная комбинация специфических ферментов и гидролиза при непостоянном pH обеспечивает получение гидролизата казеина, характеризующегося оптимальным соответствием между степенью гидролиза, свободными аминокислотами, горечью на вкус и выходами.
Представляемый изобретением гидролизат казеина не содержит какого-либо количества негидролизованного казеина и отличается тем, что полностью растворяется или почти полностью растворяется в водной среде при pH от 3,5 до 7, обладает хорошими органолептическими свойствами и содержит пептиды в относительных количествах, соответствующих следующему распределению по молекулярному весу (МВ),вес.
МВ > 5000 0-1
5000 > МВ > 1500 15-35
1500 > МВ > 500 40-60
500 > МВ 15-35,
и свободные аминокислоты в количестве менее 10% а также тем, что средний молекулярный вес (Mn) составляет 400-650 (по количеству).
1. Принцип получения.
Пробу растворяют, фильтруют и вводят в жидкую хроматографическую систему, работающую по методу гель-проникающей хроматографии. Такая методика разделения позволяет пропускать поток жидкости через колонку, заполненную пористыми частицами, имеющими четко определенный диаметр пор. Когда раствор пептидов с различным размером молекул проходит через колонку, мелкие пептиды проходят через поры, в то время как пептиды более крупного размера задерживаются при прохождении. Таким образом пептиды в растворе распределяются по размеру молекул (по молекулярному весу), так как более крупные пептиды быстрее вымываются из колонки, чем пептиды более мелкого размера. Установленный на выходе из колонки детектор производит постоянные измерения выходящего потока. Хроматографическая система калибрована при использовании пептидов с известным молекулярным весом.
2. Хроматографическое оборудование.
2.1. Высокоэффективная жидкостная хроматография.
Система для проведения анализа состоит из насоса, работающего при высоком давлении, Waters М 510, скорость потока 0,7 мл/мин,инжектор, Waters WISP М 710 детектор, Waters М 400 с длиной волны до 214 нм.
2.2. Колонка для проведения анализа методом гель-проникающей хроматографии, 3хTSKG2000 SWXL, соединенная последовательно и работающая при температуре окружающей среды.
2.3. Waters 820 MAXIMA SIM система обработки хроматографических данных, интегрированная в единый комплекс, с 810/820 GPC-модификациями.
3. Реагенты.
3.1. Фосфатный буфер, NaH2PO4•2H2O
3.2. Хлорид аммония, NH4CI
3.3. Трифторуксусная кислота (ТФУК), CF3COOH
3.4. Ацетонитрил, CH3CN
3.5. Подвижная фаза:
0,05 М фосфатного буфера/0,5 М раствора хлористого аммония, содержащего 0,1% ТФУК и 25% ацетонитрила.
4. Описание.
4.1. Тарировка.
Хроматографическую систему калибруют путем введения большого количества пептидов с известным молекулярным весом. Выстраивают график зависимости молекулярного веса каждого стандарта и отмеченного объема подвижной фазы, необходимой для элюирования из колонки. Методом наименьших квадратов рассчитывают наибольший полином третьей степени. Кривая представляет калибровочную кривую.
4.2. Анализ.
Пробу разбавляют /растворяют в подвижной фазе до приблизительно 55 мг/мл. Раствор фильтруют через 22 мкм фильтр и 20 мкл используют для введения в хроматограф. Регистрируют отклик детектора (реакцию) на элюируемый объем. Записанная кривая хроматограмма отражает действительное распределение молекулярных весов в пробе. Для расчета общего распределения весов и среднего молекулярного веса хроматограмму разделяют на малые временные отрезки (и объемы элюирования) сегменты, каждый сегмент характеризуется объемом выделения целевой фракции и площадью хроматограммы за истекший промежуток времени.
5. Расчетные данные.
Результаты даются в значениях веса и среднечисловых молекулярных весов.
Figure 00000001

где mw: средневесовой молекулярный вес,
mn: среднечисловой молекулярный вес,
Ai: площадь хроматограммы для каждого сегмента, измеренная как общий отклик (реакция) детектора за каждый временной отрезок,
Mwi- соответствующий молекулярный вес для каждого сегмента.
Значения рассчитываются с помощью калибровочной кривой при использовании среднего объема выделяемой целевой фракции за определенный промежуток времени.
Предпочтительный вариант представляемого изобретения гидролизата казеина отличается тем, что гидролизат казеина получают из казеина осажденной сычужной закваски, что он содержит пептиды в относительных количествах, соответствующих следующему распределению молекулярных весов,вес.
МВ > 5000 0-0,2
МВ > 3000 <5
5000 > МВ > 1500 15-35
1500 > МВ > 500 40-60
500 > МВ 15-35
а также свободные аминокислоты в количестве менее 10% и что среднечисловой молекулярный вес (Mn) составляет 400-650. В варианте исполнения, представляемого изобретением, молекулярный вес гидролизата очень различен, так как он содержит относительно небольшое количество длинных пептидов. Отсутствие пептидов с высоким молекулярным весом уменьшает антигентность. Этот эффект представляет исключительную важность в отношении использования гидролизата из казеина, полученного из сычужной закваски, в качестве ингредиента в заменителях материнского молока, где низкая антигенность весьма желательна. При этом улучшается также удобоваримость гидролизата, вызывая снижение возникновения явлений колики. Таким образом представляемый предмет изобретения входит в состав для детского питания или заменитель грудного молока.
Предпочтительный вариант гидролизата казеина, представляемый настоящим изобретением, отличается тем, что гидролизат казеина полностью растворяется в водной среде при pH от 3,5 до 7,0. Ввиду полной растворимости гидролизата казеина последний очень приемлем как компонент диетического питания. Кроме того, изобретение касается полностью растворимого диетического состава, отличающегося высокой устойчивостью при низких значениях pH, который содержит вариант гидролизата казеина, соответствующий представляемому изобретению, в качестве источника протеина. Такой полностью растворимый диетический состав, основанный на предмете изобретения, будет предотвращать процесс свертывания белков в желудке, что представляет собой весьма серьезную проблему, характерную для продуктов для обычного трубочного питания (вскармливания через трубку).
Представляемый изобретением способ получения гидролизата казеина отличается тем, что казеин или казеинат не менее, чем с 85% протеина, в расчете на сухой продукт суспендируют /растворяют в водной среде с содержанием протеина до около 20% предпочтительно до 10% суспензию/раствор со стадии (1) в ходе одностадийной реакции протеолитически гидролизуют до степени гидролиза 15-35% предпочтительно 22-28% с помощью трех групп протеаз, которые представляют собой одну или несколько нейтральных эндопротеаз из Bacillus в концентрации по меньшей мере 0,005 единиц Ансона на 100 г протеина, одну или более эндопротеаз из Bacillus в концентрациях по меньшей мере 0,005 единиц Ансона на 100 г протеина и одну или более экзопротениаз из Aspergillus в концентрациях, соответствующих, по меньшей мере, 1000 единиц пептидазы на 100 г протеина при температуре от 45 до 60oC по методу с непостоянным pH, что процесс гидролиза завершают путем инактивации фермента и что вытекающий поток со стадии 3/ преобразуют в сухую фазу.
В патенте США 3.761.353 описан гидролизат казеина, для получения которого в качестве сырья используют молочный белок. Этот гидролизат казеина, однако, получают с более низкими выходами, чем в соответствии с представляемым в изобретении способом. Кроме того, прототип не использует ту же самую комбинацию протеолитических ферментов, что указана в настоящем изобретении.
В Европейском патенте 384 303 описан способ получения гидролизата протеина, который может представлять собой гидролизат казеина. Далее несмотря на то, что полученный гидролизат казеина отличается пониженной горечью, установлено, что степень гидролиза по работе по данному методу составляет 4,4% в то время как аналогичная характеристика при работе по представляемому изобретению составляет 15-35% Кроме того, в соответствии с предлагаемым в патенте способом необходимо поддерживать постоянное значение pH при гидролизе (см.стр.6, строка 35), в то время как гидролиз в соответствии с изобретением проводят при непостоянном pH.
В Европейском патенте 223 560 описан способ получения гидролизата протеина, который может представлять собой гидролизат казеина путем последовательного гидролиза. Гидролиз в соответствии с представляемым в изобретении методом можно проводить как одностадийную реакцию и, кроме того, в прототипе не предусмотрена специальная комбинация протеолитических ферментов, которую используют в представляемом в изобретении способе.
В патенте [1] описан гидролизат протеина, получаемый при использовании другой комбинации протеолитических ферментов, нежели соответствующая комбинация в представляемом в изобретении способе. Кроме того, гидролизат молочного белка используют в качестве эмульгатора, в то время как гидролизат казеина по изобретению применяют в качестве пищевой добавки (ближайший аналог).
Понятно, что термин "нейтральная эндопротеаза из Bacillus" подразумевает нейтральную эндопротеазу, полученную из Bacillus. Кроме того, эндопротеазы идентичны той группе ферментов, которые получают путем клонирования в других реципиентах. Эту же интерпретацию используют и в отношении аналогичных терминов, например "экзопротеазы из Aspergillus".
Типичным примером нейтральной эндопротеазы из Bacillus можно считать "Нейтразу" производства фирмы Ново Нордик А/С, типичными примерами щелочных эндопротеаз из Bacillus является алкалаза®, эспераза® и савиназа® того же производства, а типичными примерами экзопротеазы из Aspergillus является "Новозим-515", так же производства фирмы Ново Нордик А/С.
Никаких верхних пределов для концентрации трех ферментов не указано, но совершенно очевидно, что верхние пределы отличаются количеством фермента, снижающего органолептические свойства продукта или которые делают нежелательным неэкономичный процесс.
В соответствии с представляемым в изобретении способом обработку углем проводят для улучшения органолептических свойств. Подобную обработку можно проводить либо в виде отдельной стадии, либо на одной из указанных стадий получения. При использовании ультрафильтрационного метода обработки уголь можно добавлять произвольно перед ультрафильтрацией, а использованный уголь автоматически отделять из реакционной смеси на стадии ультрафильтрации, поскольку желаемым продуктом является фильтрат. Если не используют метод ультрафильтрации, то обработку активированным углем проводят в виде отдельной стадии.
Инактивацию ферментов (стадия 3) можно проводить за счет снижения значения pH, предпочтительно около 4,5, в результате чего конечный продукт становится непосредственно приемлемым для применения в качестве добавки для возбуждения жажды, например, апельсинового сока, и/или за счет повышения температуры. При проведении инактивации за счет снижения значения pH было установлено, что обработка углем необязательна для улучшения органолептических свойств продукта.
Предпочтительный вариант способа по изобретению отличается тем, что три группы протеаз на второй стадии представляют собой:
1)одну или несколько нейтральных эндопротеаз из Bacillus subtilis,
2) одну или несколько щелочных эндопротеаз из Bacillus lichenformus,
3)одну или несколько экзопротеаз из Aspergillus oryzae.
Установлено, что полученный в соответствии с изобретением гидролизат казеина обладает более высокими органолептическими свойствами.
Предпочтительный вариант выполнения заявленного способа отличается также тем, что смесь со стадии (2) перед завершением гидролиза на стадии (3) или после завершения гидролиза на стадии (4) разделяют путем обработки на ультрафильтрационной или микрофильтрационной аппаратуре с получением фильтрата, содержащего гидролизат казеина. Таким образом получают полностью растворимый гидролизат казеина. Так как ультрафильтрационные оболочки со значениями отделения ниже 5000 очень редки, а также вследствие того, что только один процент гидролизата казеина показывает молекулярный вес выше 5000, используемые в этом варианте исполнения изобретения значения отделения ультрафильтрационной мембраны в принципе не имеют значения. Более высокие значения отделения предпочтительны, хотя и связаны с большим потоком.
Предпочтительный вариант выполнения заявленного способа отличается также тем, что гидролиз на стадии (2) проводят в течение менее 6 часов. При работе по данному варианту исполнения нет необходимости фильтровать сырой материал, чтобы обеспечить его микробиологическую устойчивость.
Предпочтительно инактивацию ферментов проводят путем обработки кислотой, обладающей пищевыми характеристиками, предпочтительно хлористой или лимонной кислотой. Этот вариант прост сам по себе и не связан с применением активированного угля для целей очистки и, кроме того, дает возможность получать продукт, обнаруживающий значения pH в диапазоне от 3,5 до 7,0 при растворении в воде.
Предпочтительно также инактивацию ферментов проводят методом тепловой обработки, а поток жидкости, выходящий со стадии (3), обрабатывают активированным углем, который затем удаляют, в то время как очищенный от активированного угля поток жидкости на стадии (4) преобразуют в твердую фазу. Такой гидролизат казеина особенно приемлем в качестве ингредиента для детского питания.
Предпочтительный вариант выполнения предусматривает, что для проведения стадии (4) используют комбинацию гиперфильтрации и/или выпаривания с последующей распылительной сушкой. Гиперфильтрация наиболее выгодна при концентрации 20-30oВ. Кроме того, при этом можно удалить нежелательные соли. Распылительная сушка позволяет получать конечный продукт, который легко перерабатывается.
По еще одному предпочтительному варианту выполнения способа в качестве исходного материала используют казеин, осажденный кислотой, и этот казеин растворяют с применением основания. Такой вариант выполнения дает возможность использовать самое дешевое сырье.
Этот предпочтительный вариант выполнения отличается, кроме того, тем, что осажденный кислотой казеин растворяется с помощью Ca(OH)2. Таким образом, можно получать гидролизат казеина, обладающий отличными органолептическими свойствами.
По другому предпочтительному варианту способа в качестве исходного материала используют казеин, осажденный сычужным ферментом, и этот казеин растворяют фосфатом натрия или карбонатом натрия. В таком варианте исполнения молекулярный вес гидролизата очень различается, поскольку продукт содержит в своем составе относительно низкие количества длинных пептидов. Этот эффект особенно важен в отношении использования гидролизата сычужного казеина в качестве ингредиента в заменителях материнского молока, когда низкая антигенность особенно желательна. Было установлено, что конечный продукт имеет следующее распределение молекулярных весов,вес.
МВ > 5000 0-0,2
МВ > 3500 <5
5000 > МВ > 1500 15-35
1500 > МВ > 500 20-60
500 > МВ 15-35,
содержит свободные аминокислоты в количестве менее 10% и что количество среднечислового молекулярного веса составляет 400-600 (Mn).
Предпочтительный вариант исполнения представляемого изобретением способа отличается тем, что осажденный сычужным ферментом казеин растворяют фосфатом или карбонатом натрия. При этом происходит быстрый гидролиз и получают высокие выходы продукта.
Представляемое изобретение иллюстрируется следующими примерами.
Пример 1. В качестве сырья для гидролиза используют казеинат кальция производства MD-Foods Denmark (Мипродан 40), содержащий около 87% протеина. Казеинат суспендируют в деионизированной воде при 50oC при концентрациях 8% протеина. Регистрируют значение pH, характеристику осмотического давления и Brix:pH 6,96, характеристика осмотического давления 24 мосмол/кг и 0Brix равно 7,20. Добавляют фермент:
- нейтразу® 0,5 л, содержащую 2,0% протеина,
- алкалазу® 2,4 л, содержащую 0,5% протеина,
- новозим® 515, содержащий 0,8% протеина.
Гидролиз проводят в течение 6 ч при температуре 50oC, контролируя значение pH, осмотическое давление и Brix. На конечной стадии гидролиза pH составляет 5,91, осмотическое давление 222 мосмол/кг, Brix составляет 12,00oВ и степень гидролиза соответственно составляет 26,2% Процесс гидролиза завершают тепловой обработкой в течение 3 мин при 85oC.
Разделение гидролизованной смеси проводят путем обработки на ультрафильтрационном оборудовании PCI с установленными на нем FP 100 мембранами (разделение молекулярных весов равно 100000). Выход после ультрафильтрационной обработки составляет > 93% относительно количества протеина в сыром продукте. Продукт концентрируют, используя PCI-нанофильтрационную систему обработки с установленными на ней AFC30 мембранами. Общий выход после завершения этой стадии обработки составляет 90,7% Концентрат получают методом распылительной сушки.
Полученный продукт представляет собой полностью растворимый порошок, содержащий 91% протеина в сухом веществе, молекулярные веса в котором распределяются в соответствии с фиг.1. Среднечисловое значение Mn=516, свободные аминокислоты 7% Продукт полностью растворяется при pH от 3,5 до 7,0. Значение pH в 5%-ном растворе продукта составляет 6,45.
Пример 2. В качестве сырья для гидролиза используют казеинат кальция производства MD-Foods Denmark (Мипродан 40), содержащий около 87% протеина. Казеинат суспендируют в деионизированной воде при 50oC до концентрации 8% протеина. Регистрируют значение pH, осмотическое давление и Brix:pH равно 6,96, характеристика осмотического давления равна 24 мосмол/кг, oBrix равно 7,20. Добавляют фермент:
- нейтразу® 0, 5 л, содержащую 2,0% протеина,
- алкалазу® 2,4 л, в количестве 0,5% протеина,
- новозим® 515 с количеством 0,8% протеина.
Гидролиз проводят в течение 6 ч при 50oC, контролируя значение pH, осмотическое давление и значение Brix. На конечной стадии гидролиза pH составляет 5,91, осмотическое давление 222 мосмол/кг, Brix 12,00oВ и степень гидролиза 26,2% Процесс гидролиза завершают путем тепловой обработки в течение 3 мин при 85oC. Добавляют активированный уголь (Пикатиф 12EW) в количестве 4% Вo.
Разделение гидролизированной смеси проводят путем обработки на PCI ультрафильтрационном оборудовании с установленными на нем FP 100 мембранами (отделение молекулярных весов равно 100000). Выход после ультрафильтрационной обработки составляет > 93% относительно протеина в сыром продукте. Полученный продукт концентрируют, используя для этой цели PCI-нанофильтрационное оборудование с установленными на нем AFC30 мембранами. Общий выход после завершения этой стадии обработки составляет 90,7% Концентрат получают путем распылительной сушки.
Полученный продукт представляет собой полностью растворимый порошок, содержащий 91% протеина в сухом веществе, имеющий распределение молекулярных весов, представленное на фиг.2. Среднечисловое значение (Mn 564). Содержание свободных аминокислот равно 7% Вкус продукта по описанию мягче, чем вкус продукта по примеру 1. Продукт полностью растворяется при pH от 3,5 до 7,0. Значение pH в 5%-ном растворе продукта составляет 6,38.
Пример 3. В качестве сырья для гидролиза используют продукт производства фирмы MD-Foods Denmark (Мипродан 26), содержащий около 87% протеина. Казеин суспендируют в деионизированной воде при 75oC до концентрации 8% протеина. Для растворения казеина добавляют 2% динатрий-дифосфата и 1% мононатрий дифосфата на количество протеина. Полное растворение происходит через 60 мин. Смесь охлаждают до 50oC. Регистрируют значение pH, осмотическое давление и значение по Brix:pH 6,95, осмотическое давление равно 40 мосмол/кг и oBrix равно 11,4. Добавляют фермент:
- нейтразу® 0,5 л, с количеством протеина 2%
- алкалазу® 2,4 л с количеством протеина 0,5%
- новозим® 515 с количеством протеина 0,5%
Гидролиз проводят в течение 6 ч при температуре 50oC, контролируя pH, осмотическое давление и величину по Brix. При окончании процесса гидролиза pH составляет 6,15, осмотическое давление 211 мосмол/кг и значение Brix 12,00oВ. Полный процесс гидролиза завершают тепловой обработкой в течение 3 мин при 85oC.
Разделение гидролизированной смеси проводят путем обработки на PCI ультрафильтрационном оборудовании с установленными на нем FP 100 мембранами (отделение молекулярного веса равно 100000). Выход после ультрафильтрационной обработки составляет > 80% на протеин в сыром продукте. Продукт концентрируют, используя для этой цели PCI-нанофильтрационную систему обработки с установленными на ней AFC30 мембранами. Общий выход после этой стадии обработки составляет 77,5% В концентрат добавляют активированный уголь (Пикатиф 120EW) в количестве 4% Вo, после чего его фильтруют на фильтровальной пластине и сушат методом распылительной сушки.
Полученный продукт представляет собой полностью растворимый порошок, содержащий 91,3% протеина в сухом веществе с распределением молекулярных весов, представленным на фиг.3. Среднечисловое значение молекулярных весов Mn 496. Содержание свободных аминокислот равно 5% Вкус полученного продукта более приятен, чем вкус продукта из примера 1. Продукт полностью растворяется при pH от 3,5 до 7,0. pH-значение 5%-ного раствора продукта составляет 6,50.
Пример 4. В качестве материала для гидролиза используют Na-казеинат производства фирмы MD-Foods Denmark (Мипродан 30), содержащий около 87% протеина. Казеинат суспендируют в деионизированной воде при 50oC до концентрации 8% протеина. Добавляют фермент:
- нейтраза® 0,5 л с количеством протеина 2,0%
- алкалаза® 2,4 л с количеством протеина 0,5%
- новозим® 515 с количеством протеина 0,8%
Гидролиз проводят в течение 6 ч при 50oC. Параллельный гидролиз ведут в тех же условиях. Только вместо указанного выше вида используют казеинат кальция (Мипродан 40). Анализ смеси после гидролиза, тепловой обработки и фильтрования показывает, что гидролизат, полученный из казеината кальция, значительно ниже по своим вкусовым качествам, чем гидролизат, полученный из казеината натрия.
Продукт полностью растворяется при pH от 3,5 до 7,0.
Пример 5. С целью изучения влияния растворимости на эффективность гидролиза исследуют степень гидролиза сычужного казеина в качестве исходного материала. В качестве исходного материала для проведения гидролиза используют продукт производства MD-Foods Denmark (Мипродан 26),содержащий около 87% протеина. Казеин суспендируют в деионизированной воде при 75oC до концентрации 8% протеина. Для растворения казеина добавляют 2% динатрий-дифосфата и 1% мононатрий-дифосфата. Полное растворение происходит через 60 мин. Смесь охлаждают до 50oC.
Гидролиз проводят в течение 4 ч, контролируя повышение осмотического давления. При тех же условиях, но без фосфата проводят параллельный гидролиз. Степень гидролиза значительно слабее, как показывают данные, приведенные на фиг. 4. При растворении сычужного казеина фосфатом до проведения гидролиза соответственно повышается выход.
Пример 6. В качестве материала для гидролиза используют казеинат кальция производства фирмы MD-Foods Denmark (Мипродан 40), содержащий около 87% протеина. Казеинат суспендируют в деионизированной воде при 50oC до концентрации 8% протеина. Регистрируют величину pH, осмотическое давление и значение по Brix: pH 6,86, осмотическое давление равно 25 мосмол/кг и значение Brix равно 8,40. Добавляют фермент:
- нейтразу® 0,5 л с количеством протеина 2%
- алкалазу® 2,4 л с количеством протеина 0,5%
- новозим® 515 с количеством протеина 0,8%
Гидролиз проводят в течение 6 ч при 50oC, контролируя величину pH, осмотическое давление и значение Brix. В конце процесса гидролиза pH составляет 5,92, осмотическое давление 212 мосмол/кг, Brix 11,40oВ и степень гидролиза 26,1% Гидролиз завершают при уменьшении pH до 4,5 при использовании 30% HCI с последующей тепловой обработкой в течение 3 мин при 75oC.
Разделение гидролизованной смеси проводят путем обработки на PCI ультрафильтрационной системе с установленными на ней FP100 мембранами. (отделение молекулярного веса равно 100000). Выход после ультрафильтрационной обработки составляет > 84,7% на количество протеина в сыром продукте. Указанный выход получают без диафильтрации.
Продукт концентрируют путем обработки на PCI-нанофильтрационном оборудовании с установленными на нем AFC30-мембранами. Общий выход после прохождения этой стадии обработки составляет 79,7% Концентрат подвергают распылительной сушке. Полученный продукт полностью растворяется и представляет собой порошкообразное вещество, содержащее 90% протеина в сухом продукте с распределением молекулярных весов, представленным на фиг.5. Среднечисловое значение молекулярных весов Mn= 500, содержание свободных аминокислот 7% Значение pH в 5%-ном растворе продукта составляет 4,67.
Пример 7. В качестве сырья для гидролиза используют казеинат кальция производства фирмы MD-Foods Denmark (Мипродан 40), содержащий около 87% протеина. Казеинат суспендируют в деионизированной воде при 50oC до концентрации 8% протеина. Регистрируют величину pH, осмотическое давление и Brix:pH равно 6,86, осмотическое давление равно 25 мосмол/кг и значение Brix равно 8,40. Добавляют ферменты:
- нейтразу® 0,5 л с количеством протеина 2,0%
- алкалазу® 2,4 л с количеством протеина 0,5%
- новозим® 515 с количеством протеина 0,8%
Гидролиз проводят в течение 6 ч при 50oC, контролируя величину pH, осмотическое давление и Brix. В конце процесса гидролиза pH 5,92, осмотическое давление равно 212 мосмол/кг, значение Brix равно 11,40oВ и степень гидролиза 26,1% Гидролиз завершают при уменьшении pH до 4,5 за счет выделения 30% -ной HCI с последующей термической обработкой в течение 3 мин при 75oC.
Разделение гидролизированной смеси проводят путем обработки на PCI ультрафильтрационном оборудовании с установленными на нем FP100 мембранами (отделение молекулярного веса равно 100000). Выход после ультрафильтрационной обработки > 84,7% на количество протеина в сухом продукте. Указанный выход получают без дополнительной диафильтрации.
Продукт концентрируют методом PCI-нанофильтрационной обработки при дополнительной установке AFC30-мембран. Общий выход после прохождения данной стадии обработки составляет 79,7% В концентрат добавляют активированный уголь (Пикатиф 120EW) в количестве 4%oВ, после чего фильтруют на фильтрационной пластине и сушат методом распылительной сушки. Полученный продукт представляет собой полностью растворимый порошок, содержащий 89,6% протеина в сухом веществе с распределением молекулярных весов, представленным на фиг.6. Среднечисловое значение молекулярных весов Mn 541. Содержание свободных аминокислот рравно 7% Величина pH 5%-ного раствора составляет 4,64. Анализ вкусовых характеристик (испытание на треугольнике) не выявило существенных различий между этим продуктом и продуктом из предыдущего примера, при котором не проводили обработку активированным углем.

Claims (12)

1. Гидролизат казеина хорошего органолептического качества, содержащий свободные аминокислоты в количестве менее 10% отличающийся тем, что гидролизат казеина является полностью или почти полностью растворимым в водной среде с уровнем pН 3,5 7,0 и содержит пептиды в относительных количествах, соответствующих следующему распределению молекулярных масс (ММ), мас.
ММ > 5000 Менее 1
ММ 1500 5000 15 35
ММ 500 1500 40 60
ММ < 500 15 35
причем средняя ММ составляет 400 650.
2. Гидролизат казеина по п.1, отличающийся тем, что он получен из казеина, осажденного сычужной закваской, причем пептидов с ММ > 5000 содержится в нем менее 0,2 мас. а ММ > 3000 менее 5 мас.
3. Способ получения гидролизата казеина, предусматривающий суспендирование или растворение казеина или казеината с содержанием протеина не ниже 85 мас. из расчета по сухому веществу в водной среде с получением суспензии или раствора с содержанием протеина до 20% протеолитический гидролиз суспензии или раствора посредством метода нестатичного pН с использованием одной или более нейтральных эндопротеаз Bacillus в концентрации по меньшей мере 0,005 ед. Ансона на 100 г протеина и одной или более экхопротеаз Aspergillus в концентрации, соответствующей по меньшей мере 1000 пептидазных единиц на 100 г протеина, прекращение гидролиза посредством инактивации ферментов и сушку, отличающийся тем, что протеолитический гидролиз ведут до степени гидролиза 15 35% с использованием дополнительно одной или более щелочных эндопротеаз Bacillus в концентрации по меньшей мере 0,005 ед. Ансона на 100 г протеина при 45 60oС.
4. Способ по п. 3, отличающийся тем, что на стадии суспендирования/растворения получают суспензию или раствор с содержанием протеина до 10% а протеолитический гидролиз ведут до степени гидролиза 22 - 28%
5. Способ по п.3 или 4, отличающийся тем, что гидролиз проводят одной или более нейтральными эндопротеазами Bacillus sublitis, а во время гидролиза также присутствуют одна или более щелочных эндопротеаз Bacillus licheniformis и одна или более экзопротеаз Aspergillus oryzae.
6. Способ по одному из пп.3 5, отличающийся тем, что перед или после инактивации ферментов из суспензии или раствора выделяют продукт, состоящий из гидролизата казеина, в виде фильтрата посредством ультрамикрофильтрации.
7. Способ по одному из пп.3 6, отличающийся тем, что стадию гидролиза проводят в течение менее 6 ч.
8. Способ по одному из пп.3 7, отличающийся тем, что инактивацию ферментов проводят путем обработки пищевой кислотой, предпочтительно, соляной или лимонной.
9. Способ по одному из пп.3 7, отличающийся тем, что инактивацию ферментов проводят тепловой обработкой и гидролизат перед сушкой обрабатывают активированным углем, который затем удаляют.
10. Способ по одному из пп.3 9, отличающийся тем, что перед сушкой гидролизат концентрируют гиперфильтрацией и/или выпариванием, а сушку ведут распылением.
11. Способ по одному из пп.3 10, отличающийся тем, что из казеинов используют казеин кислотного осаждения, растворение его проводят основанием.
12. Способ по п.11, отличающийся тем, что осажденный кислотой казеин растворяют с помощью гидроокиси кальция (Ca(OH)2).
13. Способ по одному из пп.3 10, отличающийся тем, что из казеинов используют казеин, осажденный сычужным ферментом, а растворяют его фосфатом или карбонатом натрия.
RU9294023802A 1991-11-08 1992-11-09 Гидролизат казеина и способ его получения RU2086143C1 (ru)

Applications Claiming Priority (9)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DK91610088.6 1991-11-08
EP91610088.6 1991-11-08
EP91610088 1991-11-08
EP91610091.0 1991-11-27
DK91610091.0 1991-11-27
EP91610091 1991-11-27
DK71192A DK71192D0 (ru) 1992-05-27 1992-05-27
DK711/92 1992-05-27
PCT/DK1992/000326 WO1993008702A1 (en) 1991-11-08 1992-11-09 Casein hydrolyzate and method for production of such casein hydrolyzate

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU94023802A RU94023802A (ru) 1996-03-10
RU2086143C1 true RU2086143C1 (ru) 1997-08-10

Family

ID=27220874

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU9294023802A RU2086143C1 (ru) 1991-11-08 1992-11-09 Гидролизат казеина и способ его получения

Country Status (14)

Country Link
US (1) US5486461A (ru)
EP (1) EP0610411B1 (ru)
JP (1) JP3121014B2 (ru)
KR (1) KR100259127B1 (ru)
AT (1) ATE142430T1 (ru)
AU (1) AU657451B2 (ru)
CA (1) CA2123091C (ru)
DE (1) DE69213755T2 (ru)
DK (1) DK0610411T3 (ru)
FI (1) FI110660B (ru)
NO (1) NO317313B1 (ru)
NZ (1) NZ245031A (ru)
RU (1) RU2086143C1 (ru)
WO (1) WO1993008702A1 (ru)

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EA011865B1 (ru) * 2004-07-12 2009-06-30 ДСМ Ай Пи ЭССЕТС Б.В. Протеиновые гидролизаты, снижающие давление крови
RU2741080C2 (ru) * 2014-10-24 2021-01-22 ДюПон НЬЮТРИШН БАЙОСАЙЕНСИЗ АпС Трипептидилпептидазы, способные воздействовать на связи с участием пролина, и их применения

Families Citing this family (29)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DK87692D0 (ru) * 1992-07-03 1992-07-03 Novo Nordisk As
NZ294046A (en) * 1994-10-14 1998-06-26 Morinaga Milk Industry Co Ltd A palatable whey protein hydrolysate having antioxidant activity
ES2213164T3 (es) * 1994-10-26 2004-08-16 Novozymes A/S Metodo de produccion de un hidrolizado de proteina de leche.
NL1005037C2 (nl) * 1997-01-17 1998-07-20 Nl Zuivelonderzoek Inst Werkwijze voor het selectief afbreken van melkeiwit, in het bijzonder voor het selectief hydrolyseren van caseïne/caseïnaat in aanwezigheid van andere melkeiwitten, in het bijzonder wei-eiwitten.
JP3028411B2 (ja) * 1997-09-26 2000-04-04 カルピス株式会社 トリペプチド高生産性ラクトバチルス・ヘルベチカス乳酸菌
DE60022859T3 (de) * 1999-01-11 2010-05-06 Calpis Co., Ltd. Verfahren zur herstellung von sauermilch enthaltend ein inhibitionspeptid fuer ein angiotensin konvertierendes enzym sowie ein verfahren zur herstellung von milchserum
CA2296311A1 (en) * 1999-01-28 2000-07-28 Universite Laval Enzymatic hydrolysate of milk proteins
JP4633876B2 (ja) 1999-11-11 2011-02-16 カルピス株式会社 トリペプチドの製造方法
US6514941B1 (en) 1999-12-10 2003-02-04 Campina Melkunie B.V. Method of preparing a casein hydrolysate enriched in anti-hypertensive peptides
EP1062873A1 (en) * 1999-12-13 2000-12-27 N.V. Nutricia Improved infant formula, protein hydrolysate for use in such an infant formula, and method for producing such a hydrolysate
US20030130195A1 (en) * 2000-01-27 2003-07-10 Universite Laval Enzymatic hydrolysate of milk proteins
WO2001087468A1 (en) * 2000-05-18 2001-11-22 Novozymes A/S Microfiltration using activated carbon
US20030091690A1 (en) * 2000-06-20 2003-05-15 Akishige Somoto Acidic milky drink
WO2002032231A1 (en) * 2000-10-19 2002-04-25 Edens, Luppo Protein hydrolysates
JP2002193817A (ja) * 2000-12-28 2002-07-10 Calpis Co Ltd 整腸剤
CN1225185C (zh) * 2001-03-05 2005-11-02 科学和工业研究委员会 由乳蛋白制备蛋白水解物的方法
JP2004521653A (ja) 2001-07-18 2004-07-22 デーエスエム イーペー アセッツ ベスローテン フェンノートシャップ ミルクタンパク質の加水分解の方法
US20040047947A1 (en) * 2002-02-21 2004-03-11 Scott Bloomer Method of preparing a milk polar lipid and a sphingolipid enriched concentrate
US7618669B2 (en) * 2005-06-01 2009-11-17 Mead Johnson Nutrition Company Low-lactose partially hydrolyzed infant formula
EP1917865B1 (en) 2006-10-20 2012-03-28 Nestec S.A. Ice-structuring peptides of lactic origin
ES2529237T3 (es) * 2006-12-20 2015-02-18 Dupont Nutrition Biosciences Aps Hidrolizados de proteínas de la leche con potencial inmunogénico reducido
KR100874777B1 (ko) 2007-04-25 2008-12-19 주식회사 바이오포트코리아 단백질 분해능을 가진 미생물 및 상기 미생물로 제조한발효청국장
WO2010126353A1 (en) 2009-04-27 2010-11-04 N.V. Nutricia Pea-based protein mixture and use thereof in a liquid nutritional composition suitable for enteral feeding
US8974843B2 (en) 2010-10-01 2015-03-10 Ronald E. Rosedale mTOR pathway optimized nutritional compositions
WO2014060495A1 (en) * 2012-10-19 2014-04-24 Dsm Ip Assets B.V. Process for the production of an infant formula
CN107002111A (zh) * 2014-12-01 2017-08-01 诺维信公司 用于生产蛋白质水解产物的方法
WO2019081706A1 (en) 2017-10-26 2019-05-02 Basf Se PROTEIN HYDROLYSATES AS EMULSIFIERS FOR BAKERY PRODUCTS
EP3955741A1 (en) * 2019-04-15 2022-02-23 Basf Se Whipping agent for baked goods
WO2021171061A1 (es) 2020-02-25 2021-09-02 Universidad de Valparaíso Grupo de microorganismos compuesto por lactobacillus sp. cepa k03d08, bacillus sp. cepa k03b01 y kazachstania sp. cepa k03k02g y sus composiciones; un proceso de obtención de un derivado lácteo libre de caseína que contenga ácidos grasos de cadena corta y ácidos grasos de cadena corta hidroxilados generados por el metabolismo del grupo de microorganismos

Family Cites Families (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4443540A (en) * 1980-05-09 1984-04-17 University Of Illinois Foundation Protein hydrolysis
US4452888A (en) * 1980-07-10 1984-06-05 Terumo Corporation Process for producing a low-molecular weight peptide composition and nutrient agent containing the same
US4600588A (en) * 1980-08-20 1986-07-15 Ernster John H Milk protein hydrolysate and process of preparation
US4636388A (en) * 1982-02-22 1987-01-13 Stauffer Chemical Company Preparing protein for hydrolysis and product
DE3306009C2 (de) * 1983-02-22 1994-02-17 Roehm Gmbh Verfahren zur Herstellung von Proteinhydrolysaten
GB8528100D0 (en) * 1985-11-14 1985-12-18 Imp Biotechnology Zenymatic hydrolysis of proteins
FR2608050B1 (fr) * 1986-12-15 1990-04-13 Bellon Labor Sa Roger Procede de preparation d'un melange peptidique riche en di- et tri-peptides, utilisable notamment en nutrition artificielle et en dietetique, melange ainsi obtenu, et utilisation de ce melange en nutrition artificielle et en dietetique
FR2608051B1 (fr) * 1986-12-15 1989-04-07 Bellon Labor Sa Roger Procede de fabrication d'un hydrolysat enzymatique de proteines riche en di- et tri-peptides, utilisable notamment en nutrition artificielle et en dietetique
DE3905194A1 (de) * 1989-02-21 1990-08-23 Roehm Gmbh Verfahren zur herstellung von protein-hydrolysaten mit niedrigem gehalt an bitterstoffen
CH679542A5 (ru) * 1989-11-27 1992-03-13 Nestle Sa
BE1003298A3 (nl) * 1990-01-12 1992-02-18 Tessenderlo Chem Nv Werkwijze voor het bereiden van een enzymatisch hydrolysaat.
DE69127020T2 (de) * 1990-05-18 1998-01-29 Iwase Cosfa Co Ltd Milchproteinhydrolysate und Zusammensetzungen zur Verwendung als Haar- und Hautbehandlungsmittel

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
Патент США N 4600588, кл. A 23 C 9/12, 1986. *

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EA011865B1 (ru) * 2004-07-12 2009-06-30 ДСМ Ай Пи ЭССЕТС Б.В. Протеиновые гидролизаты, снижающие давление крови
RU2741080C2 (ru) * 2014-10-24 2021-01-22 ДюПон НЬЮТРИШН БАЙОСАЙЕНСИЗ АпС Трипептидилпептидазы, способные воздействовать на связи с участием пролина, и их применения

Also Published As

Publication number Publication date
CA2123091C (en) 2002-06-25
JP3121014B2 (ja) 2000-12-25
NZ245031A (en) 1994-01-26
DE69213755D1 (de) 1996-10-17
NO941701L (no) 1994-05-06
WO1993008702A1 (en) 1993-05-13
FI110660B (fi) 2003-03-14
EP0610411B1 (en) 1996-09-11
KR100259127B1 (ko) 2000-06-15
JPH07500733A (ja) 1995-01-26
AU657451B2 (en) 1995-03-09
FI942122A0 (fi) 1994-05-06
CA2123091A1 (en) 1993-05-13
AU2942392A (en) 1993-06-07
DK0610411T3 (da) 1996-12-23
EP0610411A1 (en) 1994-08-17
NO941701D0 (no) 1994-05-06
ATE142430T1 (de) 1996-09-15
US5486461A (en) 1996-01-23
FI942122A (fi) 1994-05-06
NO317313B1 (no) 2004-10-11
DE69213755T2 (de) 1997-02-06

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2086143C1 (ru) Гидролизат казеина и способ его получения
EP0575443B1 (en) Pea protein hydrolyzate, method for production thereof and use thereof
US5691165A (en) Method for production of a whey protein hydrolyzate
US3928630A (en) Enzymatic processes for hydrolyzing proteins
EP0785726B1 (en) Method for production of a milk protein hydrolyzate
US5716801A (en) Method for production of a vegetable protein hydrolyzate with proteases
US5547687A (en) Method for removing phenylalanine from proteinaceous compositions, a product so obtained and use thereof
EP0575452B1 (en) Method for production of a vegetable protein hydrolyzate
CA2099507A1 (en) Method for production of a vegetable protein hydrolyzate
US4138500A (en) Acid soluble acylated protein and method
Jao et al. Utilization of cooking juice of young tuna processed into canned tuna as condiments: Effect of enzymatic hydrolysis and membrane treatment
JP3418278B2 (ja) 低芳香族アミノ酸含量のペプチド混合物の製造法
CN114457137B (zh) 一种连续循环水解并精准筛选肽分子量的深度水解乳清蛋白的制备方法
AU650524C (en) Method for production of a vegetable protein hydrolyzate and a use thereof
JPH0622446B2 (ja) 不快味のない易溶性乳蛋白加水分解物の製造方法