JP2947829B2 - アスパラギン酸ラセマーゼをコードするｄｎａ - Google Patents
アスパラギン酸ラセマーゼをコードするｄｎａInfo
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- dna
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Description
【発明の詳細な説明】 （産業上の利用分野） 本発明は、アスパラギン酸ラセマーゼ産生菌より産生
されるアスパラギン酸ラセマーゼ（以下ASPRと記す）を
コードするDNAに関するものである。
されるアスパラギン酸ラセマーゼ（以下ASPRと記す）を
コードするDNAに関するものである。
（従来の技術） 従来ASPRは、ストレプトコッカス フェーカリス（St
reptococcus faecalis、ATCC9790）より部分精製されて
いる（J.Biol.Chem.,247,5103（1972））ほか、ラクト
バチルス属（Lactobacillus Sp.）、ストレプトコッカ
ス属（Streptococcus Sp.）、ペデイオコッカス属（Ped
iococcus Sp.）、ロイコノストック属（Leuconostoc S
p.）、ビフィドバクテリウム属（Bifidobacterium S
p.）等に属する微生物より産生されるものが知られてい
るが、DNA配列が解析された例は報告されていない。
reptococcus faecalis、ATCC9790）より部分精製されて
いる（J.Biol.Chem.,247,5103（1972））ほか、ラクト
バチルス属（Lactobacillus Sp.）、ストレプトコッカ
ス属（Streptococcus Sp.）、ペデイオコッカス属（Ped
iococcus Sp.）、ロイコノストック属（Leuconostoc S
p.）、ビフィドバクテリウム属（Bifidobacterium S
p.）等に属する微生物より産生されるものが知られてい
るが、DNA配列が解析された例は報告されていない。
（本発明が解決しようとする問題点） ASPRは、アスパラギン酸のラセミ化を行なうために必
要な酵素であるが、菌体内に少量しか存在しないため、
これまで利用された事が無かった。そこで、遺伝子操作
技術を適用する事によりASPRを産生する事が考えられる
が、効率良くASPRを産生するためには、ASPRをコードす
るDNAの配列の解析は不可欠である。
要な酵素であるが、菌体内に少量しか存在しないため、
これまで利用された事が無かった。そこで、遺伝子操作
技術を適用する事によりASPRを産生する事が考えられる
が、効率良くASPRを産生するためには、ASPRをコードす
るDNAの配列の解析は不可欠である。
本発明者らは、ASPRをコードするDNAを含有するプラ
スミドにより形質転換された細菌からプラスミドを単離
し、その中のASPRをコードするDNA断片の塩基配列を決
定する事に成功し、本発明に至った。
スミドにより形質転換された細菌からプラスミドを単離
し、その中のASPRをコードするDNA断片の塩基配列を決
定する事に成功し、本発明に至った。
（問題を解決するための手段） 即ち、本発明はASPR産生菌により産生され、表３記載
のアミノ酸配列からなるASPRをコードするDNAである。
のアミノ酸配列からなるASPRをコードするDNAである。
本発明のDNAの配列の決定は次の方法によって行なう
事ができる。
事ができる。
（１）プローブの作成 ASPR産生菌を培養し、その抽出液からASPRを精製す
る。精製したASPRのＮ末端のアミノ酸配列を決定し、そ
れに対応するDNAを合成する。
る。精製したASPRのＮ末端のアミノ酸配列を決定し、そ
れに対応するDNAを合成する。
（２）ASPR産生菌由来のASPRをコードする遺伝子のクロ
ーニング ASPR生産菌を培養し、菌体を回収後、サイトウ−ミウ
ラ（Saito−Miura）法（Biochim.Biophys.Acta,72,619
（1963））などにより染色体DNAを単離する。この染色
体DNAを制限酵素で消化し、この断片と、ベクターの役
割を有するプラスミドを制限酵素で消化したものをリガ
ーゼにより連結する。この連結したDNAでマンデル−ヒ
ガ（Mandel−Higa）の方法（J.Mol.Biol.,53.159（197
0））などにより宿主となりうる細菌を形質転換する。
得られた形質転換体から、先に合成したDNAをプローブ
としてコロニーハイブリダイゼイション法（Gene,10,63
（1980））により、ASPR遺伝子を有する株を選択する。
この株からエイチ．シ−．バーンボイン アンド ジェ
ー．ドーリー（H.C.Birnboin and J.Doly）の方法（Nuc
leic Acid Research,7,1513（1979））などによりASPR
をコードする遺伝子を含有するプラスミド（以下プラス
ミドＡとする）を単離する。
ーニング ASPR生産菌を培養し、菌体を回収後、サイトウ−ミウ
ラ（Saito−Miura）法（Biochim.Biophys.Acta,72,619
（1963））などにより染色体DNAを単離する。この染色
体DNAを制限酵素で消化し、この断片と、ベクターの役
割を有するプラスミドを制限酵素で消化したものをリガ
ーゼにより連結する。この連結したDNAでマンデル−ヒ
ガ（Mandel−Higa）の方法（J.Mol.Biol.,53.159（197
0））などにより宿主となりうる細菌を形質転換する。
得られた形質転換体から、先に合成したDNAをプローブ
としてコロニーハイブリダイゼイション法（Gene,10,63
（1980））により、ASPR遺伝子を有する株を選択する。
この株からエイチ．シ−．バーンボイン アンド ジェ
ー．ドーリー（H.C.Birnboin and J.Doly）の方法（Nuc
leic Acid Research,7,1513（1979））などによりASPR
をコードする遺伝子を含有するプラスミド（以下プラス
ミドＡとする）を単離する。
（３）ASPRをコードする遺伝子の塩基配列の決定 プラスミドＡのASPRをコードするDNA断片の全塩基配
列をサンガー（Sanger）のジデオキシ法（Science,214,
1205（1981））などにより決定する。
列をサンガー（Sanger）のジデオキシ法（Science,214,
1205（1981））などにより決定する。
このようにして決定された塩基配列は、その塩基配列
から推定されるアミノ酸配列及びアミノ酸組成を、精製
されたASPRのそれと比較することにより、同定すること
ができる。
から推定されるアミノ酸配列及びアミノ酸組成を、精製
されたASPRのそれと比較することにより、同定すること
ができる。
また。本発明のASPRをコードするDNAを含むプラスミ
ドを生産効率のよい宿主として適した細菌に組込むこと
によってASPRを生産する事が出来る。
ドを生産効率のよい宿主として適した細菌に組込むこと
によってASPRを生産する事が出来る。
本発明においてクローニングに用いられる宿主として
は、エシェリシア（Escherichia）属細菌、例えばエシ
ェリシア コリ（Escherichia coli,以下E.coliと略
す）HB101,E.coli NM522等やバチルス（Bacillus）属細
菌、例えばバチルス サブチリス（Bacillus subtilli
s）が挙げられる。
は、エシェリシア（Escherichia）属細菌、例えばエシ
ェリシア コリ（Escherichia coli,以下E.coliと略
す）HB101,E.coli NM522等やバチルス（Bacillus）属細
菌、例えばバチルス サブチリス（Bacillus subtilli
s）が挙げられる。
ベクターの役割をするプラスミドとしては、pBR322,p
UC18,pTZ18,pUB110,pHSG298等が挙げられるが宿主との
組み合わせによって適宜選択することができる。また、
必要に応じて、クローニング、サブクローニングでの宿
主−ベクター糸を変えてもよい。
UC18,pTZ18,pUB110,pHSG298等が挙げられるが宿主との
組み合わせによって適宜選択することができる。また、
必要に応じて、クローニング、サブクローニングでの宿
主−ベクター糸を変えてもよい。
リガーゼは、例えばT4リガーゼが用いられる。次に実
施例に基づいて本発明を詳細に説明するが、本発明はこ
れに限定されるものではない。
施例に基づいて本発明を詳細に説明するが、本発明はこ
れに限定されるものではない。
〈実施例〉 （１）プローブの作成 ストレプトコッカス サーモフィラス（Streptococcu
s thermophillus）IAM10064を含む3001の培地（酵母エ
キス5.5g、ポリペプトン10g、ブドウ糖10g、酢酸ナトリ
ウム10gを１リットル含有）で37℃、20時間培養後、菌
体を得た。得られた菌体から岡田らの方法により50μｇ
の精製ASPR標品を得た。そのＮ末端アミノ酸配列を気相
プロテインシークエンサー（モデル470A,Applied Biosy
stems,Inc.）を用いた自動エドマン分解法により決定し
た。エドマン分解により生じたチオヒダントイン化合物
はMicro pak SPC 18−３カラム（Varian Associates,In
c）を用いたHPLCにより分析した。得られたアミノ酸配
列に対応する配列を有するオリゴヌクレオチドを自動DN
A合成装置（Model 381A,Applied Biosystems,Inc.）を
用いて合成した。即ち、次のような配列をもつオリゴヌ
クレオチドである。
s thermophillus）IAM10064を含む3001の培地（酵母エ
キス5.5g、ポリペプトン10g、ブドウ糖10g、酢酸ナトリ
ウム10gを１リットル含有）で37℃、20時間培養後、菌
体を得た。得られた菌体から岡田らの方法により50μｇ
の精製ASPR標品を得た。そのＮ末端アミノ酸配列を気相
プロテインシークエンサー（モデル470A,Applied Biosy
stems,Inc.）を用いた自動エドマン分解法により決定し
た。エドマン分解により生じたチオヒダントイン化合物
はMicro pak SPC 18−３カラム（Varian Associates,In
c）を用いたHPLCにより分析した。得られたアミノ酸配
列に対応する配列を有するオリゴヌクレオチドを自動DN
A合成装置（Model 381A,Applied Biosystems,Inc.）を
用いて合成した。即ち、次のような配列をもつオリゴヌ
クレオチドである。
Ａはアデニン、Ｇはグアニン、Ｃはシトシン、Ｔはチ
ミン、Ｉはイノシンである。また、括弧でくくられたも
のは２つの塩基が混ざったものであることを示す。
ミン、Ｉはイノシンである。また、括弧でくくられたも
のは２つの塩基が混ざったものであることを示す。
（２）ストレプトコッカス サーモフィラス（Streptoc
occus thermphillus）由来のASPRをコードする遺伝子の
クローニング ストレプトコッカス サーモフィラス菌体よりバイオ
キミカ エト バイオフィジカ アクタ（Biochim.Biop
hys.Acta）72,619（1963）に記載されているサイトウ−
ミウラ（Sito−Miura）法に従って染色体DNAを得る。こ
のDNAをHindIII（宝酒造製）により、１〜３時間消化し
１〜10kdのDNA断片を得た。又、プラスミドpUC19 3ugを
HindIIIで完全消化し、これを上記染色体DNAのHindIII
断片とT4リガーゼ（宝酒造製）を用いて13℃でオーバー
ナイト反応により連結し、この反応液をエタノール沈殿
により濃縮した。濃縮後、ジャーナル オブ モレキュ
ラー バイオロジー（J.Mol.Biol.）53,15,159（1970）
に記載されているマンデル−ヒガ（Mandel−Higa）の方
法により連結されたDNAを含む濃縮液で、E.coli.HB101
を形質転換した。
occus thermphillus）由来のASPRをコードする遺伝子の
クローニング ストレプトコッカス サーモフィラス菌体よりバイオ
キミカ エト バイオフィジカ アクタ（Biochim.Biop
hys.Acta）72,619（1963）に記載されているサイトウ−
ミウラ（Sito−Miura）法に従って染色体DNAを得る。こ
のDNAをHindIII（宝酒造製）により、１〜３時間消化し
１〜10kdのDNA断片を得た。又、プラスミドpUC19 3ugを
HindIIIで完全消化し、これを上記染色体DNAのHindIII
断片とT4リガーゼ（宝酒造製）を用いて13℃でオーバー
ナイト反応により連結し、この反応液をエタノール沈殿
により濃縮した。濃縮後、ジャーナル オブ モレキュ
ラー バイオロジー（J.Mol.Biol.）53,15,159（1970）
に記載されているマンデル−ヒガ（Mandel−Higa）の方
法により連結されたDNAを含む濃縮液で、E.coli.HB101
を形質転換した。
この大腸菌HB101を用いたDNAライブラリーをプレート
上に約１×104クローン／プレートとなるように５枚ま
き、このプレートをマスタープレートとしてニトロセル
ロースのレプリカフィルター（ミリポア社、HATFフィル
ター）を作製した。このレプリカフィルター上の大腸菌
を0.5M NaOH溶液でとかし露出変性したプラスミドDNAを
フィルター上に乾燥固定した（Grtunstein,M. ＆ Hogne
ss,D.S.プロシーディングス オブ ナショナル アカ
デミー オブ サイエンス（Proc.Natl.Acad.Sci.USA）
72,3691（1972））．実施例１の（１）で作製したオリ
ゴヌクレオチドプローブの５′末端をT4ポリヌクレオチ
ドキナーゼ（宝酒造製）、［32γ］ATPを用いて32Pで標
識した。
上に約１×104クローン／プレートとなるように５枚ま
き、このプレートをマスタープレートとしてニトロセル
ロースのレプリカフィルター（ミリポア社、HATFフィル
ター）を作製した。このレプリカフィルター上の大腸菌
を0.5M NaOH溶液でとかし露出変性したプラスミドDNAを
フィルター上に乾燥固定した（Grtunstein,M. ＆ Hogne
ss,D.S.プロシーディングス オブ ナショナル アカ
デミー オブ サイエンス（Proc.Natl.Acad.Sci.USA）
72,3691（1972））．実施例１の（１）で作製したオリ
ゴヌクレオチドプローブの５′末端をT4ポリヌクレオチ
ドキナーゼ（宝酒造製）、［32γ］ATPを用いて32Pで標
識した。
標識したプローブをDNAを固定したレプリカフィルタ
ーに会合させた。会合反応は10μCiの標識プローブを含
む２×SSC（0.06M NaCl,0.006M Sodium citrate），、
２×Denhart′s sol.（0.04％Ficoll,0.04％ポリビニル
ピロリドン,0.04％ BSA）、40μg/ml変性サケ精子DNA溶
液10ml中で16時間行ない、反応後、フィルターを２×SS
Cで室温で30分ずつ３回洗浄した（T.Maniatisら、モレ
キュラー クローニング（Molecular Cloning） Cold S
pring Harbor Laboratory,p309,1982）。洗浄したフィ
ルターよりオートラジオグラムをとり、２枚のレプリカ
フィルターを重ね合わせることによりASPRの遺伝子を含
む菌を探した。この方法により５×104coloniesより１
株E.coli HB101/pAG2を得た。
ーに会合させた。会合反応は10μCiの標識プローブを含
む２×SSC（0.06M NaCl,0.006M Sodium citrate），、
２×Denhart′s sol.（0.04％Ficoll,0.04％ポリビニル
ピロリドン,0.04％ BSA）、40μg/ml変性サケ精子DNA溶
液10ml中で16時間行ない、反応後、フィルターを２×SS
Cで室温で30分ずつ３回洗浄した（T.Maniatisら、モレ
キュラー クローニング（Molecular Cloning） Cold S
pring Harbor Laboratory,p309,1982）。洗浄したフィ
ルターよりオートラジオグラムをとり、２枚のレプリカ
フィルターを重ね合わせることによりASPRの遺伝子を含
む菌を探した。この方法により５×104coloniesより１
株E.coli HB101/pAG2を得た。
この菌株よりエイチ．シー．バーンボイン アンド
ジェー．ドーリー（H.C.Birnboin and J.Doly）の方法
（ヌクレイック アシッド リサ−チ（Nucleic Acid R
esearch）7,1513（1979））などによりASPRをコードす
る遺伝子を有するプラスミド（pAG2）を抽出精製した。
ジェー．ドーリー（H.C.Birnboin and J.Doly）の方法
（ヌクレイック アシッド リサ−チ（Nucleic Acid R
esearch）7,1513（1979））などによりASPRをコードす
る遺伝子を有するプラスミド（pAG2）を抽出精製した。
（３）ASPRをコードする遺伝子の塩基配列の決定 pAG2の塩基配列をサイエンス（Science）214,1205（1
981）に記載されているサンガー（Sanger）のジデオキ
シ法により全塩基配列を決定した。
981）に記載されているサンガー（Sanger）のジデオキ
シ法により全塩基配列を決定した。
その結果、決定された全塩基配列のうち、ASPRをコー
ドするDNAの配列は後述表２に示す通りであった。
ドするDNAの配列は後述表２に示す通りであった。
このうち１〜337番目の塩基配列は５′−ノンコーデ
ィング部分であり、プロモーター領域を含有している。
267〜272番目のTTGATGは、RNAポリメラーゼの認識部位
と考えられる“−35塩基対部位”である。291〜296番目
のTATATTはRNAポリメラーゼの結合部位と考えられる
“−10塩基対部位”（プリブノウ配列）である。325〜3
30番目のAGAAGGは、シャイン−ダルガーノ配列（SD配
列）である。338〜1069番目の塩基配列は、構造遺伝子
部分であり、338〜340番目のATGは翻訳開始コドンであ
る。
ィング部分であり、プロモーター領域を含有している。
267〜272番目のTTGATGは、RNAポリメラーゼの認識部位
と考えられる“−35塩基対部位”である。291〜296番目
のTATATTはRNAポリメラーゼの結合部位と考えられる
“−10塩基対部位”（プリブノウ配列）である。325〜3
30番目のAGAAGGは、シャイン−ダルガーノ配列（SD配
列）である。338〜1069番目の塩基配列は、構造遺伝子
部分であり、338〜340番目のATGは翻訳開始コドンであ
る。
1067〜1069番目の塩基配列は３′−ノンコーディング
であり、1070〜1072番目のTAGは翻訳終止コドンであ
る。
であり、1070〜1072番目のTAGは翻訳終止コドンであ
る。
（４）ASPRをコードする遺伝子の同定 このようにして決定された塩基配列より推定されるア
ミノ酸配列は後述表３に示す通りである。
ミノ酸配列は後述表３に示す通りである。
この推定されるアミノ酸配列のＮ末端領域構造はMet
−Glu−Asn−Phe−Phe−Ser−Ile−Leu−Gly−Gly−Met
−Gly−Thr−Met−Ala−Thr−Glu−Ser−Pheでありスト
レプトコッカス サーモフィラスより精製されたASPRの
自動エドマン分解により決定されたＮ末端アミノ酸配列 と完全に一致した。
−Glu−Asn−Phe−Phe−Ser−Ile−Leu−Gly−Gly−Met
−Gly−Thr−Met−Ala−Thr−Glu−Ser−Pheでありスト
レプトコッカス サーモフィラスより精製されたASPRの
自動エドマン分解により決定されたＮ末端アミノ酸配列 と完全に一致した。
また、決定したDNA配列から推定したASPRと、ストレ
プトコッカス サーモフィラスから推定したASPRのアミ
ノ酸組成を比較すると、表１に示すとおりよく一致して
いた。
プトコッカス サーモフィラスから推定したASPRのアミ
ノ酸組成を比較すると、表１に示すとおりよく一致して
いた。
Claims (2)
- 【請求項１】アスパラギン酸ラセマーゼ産生菌により生
産され、下記アミノ酸配列からなるアスパラギン酸ラセ
マーゼをコードするDNA。 - 【請求項２】アスパラギン酸ラセマーゼ産生菌がストレ
プトコッカス属細菌である請求項１記載のDNA。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP23139489A JP2947829B2 (ja) | 1989-09-08 | 1989-09-08 | アスパラギン酸ラセマーゼをコードするｄｎａ |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP23139489A JP2947829B2 (ja) | 1989-09-08 | 1989-09-08 | アスパラギン酸ラセマーゼをコードするｄｎａ |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0394685A JPH0394685A (ja) | 1991-04-19 |
| JP2947829B2 true JP2947829B2 (ja) | 1999-09-13 |
Family
ID=16922920
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP23139489A Expired - Fee Related JP2947829B2 (ja) | 1989-09-08 | 1989-09-08 | アスパラギン酸ラセマーゼをコードするｄｎａ |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2947829B2 (ja) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5346155A (en) * | 1992-04-30 | 1994-09-13 | Minnesota Mining And Manufacturing Company | Belt driven cartridge with magnetic brake assembly |
| US5337608A (en) * | 1992-12-18 | 1994-08-16 | Minnesota Mining And Manufacturing Company | Drive roller torque reference cartridge |
| US5516055A (en) * | 1994-03-28 | 1996-05-14 | Minnesota Mining And Manufacturing Company | Tape tension enhancement for belt driven tape cartridge corner rollers |
-
1989
- 1989-09-08 JP JP23139489A patent/JP2947829B2/ja not_active Expired - Fee Related
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0394685A (ja) | 1991-04-19 |
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Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |