JP2927540B2 - 酵素含有粒質物および該粒質物の製法 - Google Patents
酵素含有粒質物および該粒質物の製法Info
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- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
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Description
【発明の詳細な説明】 本発明は、酵素含有粒質物質およびその製法に関す
る。
る。
本発明に係る粒質物およびその製法は、1987年8月21
日に出願されたデンマーク特許出願4356/87に記載され
た粒質物およびその製法(これはドラムグラニュレータ
ー内で行われる)の改良である。語句「ドラムグラニュ
レーター」は例えばパングラニュレーターおよび造粒ミ
キサーを含んでなる幅広いカテゴリーの造粒装置を表わ
すものと理解されるべきである。
日に出願されたデンマーク特許出願4356/87に記載され
た粒質物およびその製法(これはドラムグラニュレータ
ー内で行われる)の改良である。語句「ドラムグラニュ
レーター」は例えばパングラニュレーターおよび造粒ミ
キサーを含んでなる幅広いカテゴリーの造粒装置を表わ
すものと理解されるべきである。
しかし、本発明に係る粒質物は又、本発明中後記する
ようにドラムグラニュレーター以外の他の造粒装置を用
いても製造できる。
ようにドラムグラニュレーター以外の他の造粒装置を用
いても製造できる。
又、「二重酵素」粒質物は石けん製造業者にとって有
利である。と言うのはこれは石けん製造業者の自動配水
システムにおける付加的アウトレットの数を減少するか
らである。
利である。と言うのはこれは石けん製造業者の自動配水
システムにおける付加的アウトレットの数を減少するか
らである。
デンマーク特許出願4356/87に記載された酵素含有粒
質物は、コアを除いた粒質物の乾燥重量基準で、1.5〜4
0重量%のセルロース繊維又は人造繊維を含んでなるコ
ーチングによって被包されたコア、コアを除いた粒質物
の乾燥重量基準で0〜15重量%の結合剤、充てん剤、お
よび1種以上の粒状化剤(これによってコアおよび/又
はコーチングは酵素を含有する)を含んでなる。
質物は、コアを除いた粒質物の乾燥重量基準で、1.5〜4
0重量%のセルロース繊維又は人造繊維を含んでなるコ
ーチングによって被包されたコア、コアを除いた粒質物
の乾燥重量基準で0〜15重量%の結合剤、充てん剤、お
よび1種以上の粒状化剤(これによってコアおよび/又
はコーチングは酵素を含有する)を含んでなる。
本発明は、コア中に酵素(ここで、第一の酵素と同定
される)およびシェル中に他の酵素(ここで第二の酵素
と同定される)と共に粒質物を含んでなる、デンマーク
特許出願4356/87に記載された発明の特定の態様を更に
発達させたものである。第二の酵素が第一の酵素に感受
性を揺するような場合において、第二の酵素は例えばリ
パーゼであってよく、更に第一の酵素はプロテアーゼで
よく、それによってリパーゼはプロテアーゼによって破
壊される傾向を有するが、洗浄中の第二の酵素の速やか
な放出並びに洗浄液中の第一の酵素の遅い放出が要求さ
れる。
される)およびシェル中に他の酵素(ここで第二の酵素
と同定される)と共に粒質物を含んでなる、デンマーク
特許出願4356/87に記載された発明の特定の態様を更に
発達させたものである。第二の酵素が第一の酵素に感受
性を揺するような場合において、第二の酵素は例えばリ
パーゼであってよく、更に第一の酵素はプロテアーゼで
よく、それによってリパーゼはプロテアーゼによって破
壊される傾向を有するが、洗浄中の第二の酵素の速やか
な放出並びに洗浄液中の第一の酵素の遅い放出が要求さ
れる。
従って、本発明の目的は酵素含有粒質物を提供するこ
とにあり、この粒質物は第一の酵素と該第一の酵素に感
受性を有する第二の酵素を含有し、そしてそれによって
第二の酵素は洗浄液速やかに放出され、一方第一の酵素
は洗浄液中ゆっくり放出。また「二重酵素」粒質物は、
石けん製造業者にとって有利である。何故なら、該粒質
物は石けん製造業者の自動配水システムにおける付加的
アウトレットの数を減少せしめるからである。
とにあり、この粒質物は第一の酵素と該第一の酵素に感
受性を有する第二の酵素を含有し、そしてそれによって
第二の酵素は洗浄液速やかに放出され、一方第一の酵素
は洗浄液中ゆっくり放出。また「二重酵素」粒質物は、
石けん製造業者にとって有利である。何故なら、該粒質
物は石けん製造業者の自動配水システムにおける付加的
アウトレットの数を減少せしめるからである。
本発明に係る酵素含有粒質物は、第一の酵素およびコ
アの重量基準で1.5〜40重量%、好ましくはコアの重量
基準で5〜20重量の量のセルロース繊維又は人造繊維を
有するコア、このコアを取り囲むシェルであって、結合
剤、充てん剤、造粒剤および第二の酵素を含んでなるシ
ェル並びにコアとシェル間の除放出性コーチングを含ん
でなる。
アの重量基準で1.5〜40重量%、好ましくはコアの重量
基準で5〜20重量の量のセルロース繊維又は人造繊維を
有するコア、このコアを取り囲むシェルであって、結合
剤、充てん剤、造粒剤および第二の酵素を含んでなるシ
ェル並びにコアとシェル間の除放出性コーチングを含ん
でなる。
米国特許第4740469号明細書は、0.5〜30重量%の合成
繊維を含む酵素粒質物を記載しこの粒質物はろう状物質
および着色剤でコーチングされている。しかし、これに
反して、本発明に係る酵素含有粒質物において、コーチ
ングされたコアは、結合剤、充てん剤、造粒剤および第
二の酵素を含んでなるシェルによって囲まれている。
繊維を含む酵素粒質物を記載しこの粒質物はろう状物質
および着色剤でコーチングされている。しかし、これに
反して、本発明に係る酵素含有粒質物において、コーチ
ングされたコアは、結合剤、充てん剤、造粒剤および第
二の酵素を含んでなるシェルによって囲まれている。
コアとシェル間の徐放出性コーチングのために、第二
の酵素は洗浄溶液中早く放出され、更に第一の酵素はゆ
っくり放出される。
の酵素は洗浄溶液中早く放出され、更に第一の酵素はゆ
っくり放出される。
本発明の目的は次の粒質物によっても達成できること
は全く明らかである。すなわち、この粒質物は2種の粒
質物、すなわち(1)除放出性コーチングでコートされ
た第一の酵素の粒質物および(2)第二の酵素(これは
除放出コーチングでないコーチングでコートされていて
よい)の粒質物の混合物を含んでなる。本発明に係る粒
質物と技術的均等物は、本発明の範囲内にあることは理
解されるべきである。
は全く明らかである。すなわち、この粒質物は2種の粒
質物、すなわち(1)除放出性コーチングでコートされ
た第一の酵素の粒質物および(2)第二の酵素(これは
除放出コーチングでないコーチングでコートされていて
よい)の粒質物の混合物を含んでなる。本発明に係る粒
質物と技術的均等物は、本発明の範囲内にあることは理
解されるべきである。
コア材料、セルロース繊維又は人造繊維、結合剤、充
てん剤、造粒剤および任意の添加剤は、テンマーク特許
出願4356/87号(これは放棄されたが、デンマーク特許
公告番号(DK−B)第157937号に相当する)に記載され
たものと同じ種類でかつ同じ方法で用いられる。しか
し、セルロース繊維又は人造繊維はデンマーク特許出願
4356/87の粒質物中のシェルの一部であるのに反し、そ
れらは本発明においてのコアの一部である。
てん剤、造粒剤および任意の添加剤は、テンマーク特許
出願4356/87号(これは放棄されたが、デンマーク特許
公告番号(DK−B)第157937号に相当する)に記載され
たものと同じ種類でかつ同じ方法で用いられる。しか
し、セルロース繊維又は人造繊維はデンマーク特許出願
4356/87の粒質物中のシェルの一部であるのに反し、そ
れらは本発明においてのコアの一部である。
徐放出性コーチングは、第一又は第二の酵素を損なわ
ず又は製造プロセスもしくは粒質物の適用を他の方法で
防害しないような、業界で用いられるいかなる除放性コ
ーチングであってよい。使用可能な徐放出性コーチング
剤の例は、ヨーロッパ特許出願87903686.1(これは、ヨ
ーロッパ特許第027608号として発行された)、デンマー
ク特許出願1377/88(1988年3月14日出願)(これも、
放棄されたが、国際特許出願の国際公開(WO)89/08694
に対応する)およびC.A.フインチ:Polymers for micro-
capsule walls,Chemistry and Industri,1985年CP.75
2)、11月18日。
ず又は製造プロセスもしくは粒質物の適用を他の方法で
防害しないような、業界で用いられるいかなる除放性コ
ーチングであってよい。使用可能な徐放出性コーチング
剤の例は、ヨーロッパ特許出願87903686.1(これは、ヨ
ーロッパ特許第027608号として発行された)、デンマー
ク特許出願1377/88(1988年3月14日出願)(これも、
放棄されたが、国際特許出願の国際公開(WO)89/08694
に対応する)およびC.A.フインチ:Polymers for micro-
capsule walls,Chemistry and Industri,1985年CP.75
2)、11月18日。
酵素対の例(これによって酵素は連続して(第一の酵
素)−(第二の酵素))示される)は、次の通りであ
る:プロテアーゼ:リパーゼ、プロテアーゼ−セルラー
ゼ、プロテアーゼ−アミラーゼ、プロテアーゼ−ペルオ
キシターゼ、プロテアーゼ−アミダーゼ、プロテアーゼ
−オキシダーゼ、およびプロテアーゼおよびプロテアー
ゼである。酵素対プロテアーゼ−プロテアーゼにおける
第二の酵素は、アルカラーゼ(登録商標)又はサビナー
ゼ(登録商標)に感受性のプロテアーゼであってよく、
これにより双乗効果が、第一および第二のプロテアーゼ
の組合せにより達成できる。一般に、第一の酵素は通常
プロテアーゼであり、第二の酵素は一般にプロテアーゼ
不安定酵素である。
素)−(第二の酵素))示される)は、次の通りであ
る:プロテアーゼ:リパーゼ、プロテアーゼ−セルラー
ゼ、プロテアーゼ−アミラーゼ、プロテアーゼ−ペルオ
キシターゼ、プロテアーゼ−アミダーゼ、プロテアーゼ
−オキシダーゼ、およびプロテアーゼおよびプロテアー
ゼである。酵素対プロテアーゼ−プロテアーゼにおける
第二の酵素は、アルカラーゼ(登録商標)又はサビナー
ゼ(登録商標)に感受性のプロテアーゼであってよく、
これにより双乗効果が、第一および第二のプロテアーゼ
の組合せにより達成できる。一般に、第一の酵素は通常
プロテアーゼであり、第二の酵素は一般にプロテアーゼ
不安定酵素である。
本発明に係る粒質物の好ましい態様において、コアは
最大寸法と最少寸法の最大比が約3、好ましくは約2、
より好ましくは約1.5に相当する形状を有する。この態
様において、コアの周りの満足できるコーチンクが常に
達成できる。
最大寸法と最少寸法の最大比が約3、好ましくは約2、
より好ましくは約1.5に相当する形状を有する。この態
様において、コアの周りの満足できるコーチンクが常に
達成できる。
本発明に係る粒質物の好ましい態様において、コアー
の量は粒質物の5〜75重量%、好ましくは10〜50重量
%、最も好ましくは15〜40重量%である。もしもコアー
の量が75%を越えた場合、第二の酵素の十分な量の配合
が困難となるであろうし、更にもしもコアの量が5%未
満の場合、第一の酵素の十分な量の配合が困難となるで
あろう。
の量は粒質物の5〜75重量%、好ましくは10〜50重量
%、最も好ましくは15〜40重量%である。もしもコアー
の量が75%を越えた場合、第二の酵素の十分な量の配合
が困難となるであろうし、更にもしもコアの量が5%未
満の場合、第一の酵素の十分な量の配合が困難となるで
あろう。
本発明に係る粒質物の好ましい態様において、コアー
は平均粒径100〜1000μm、好ましくは200〜700μmを
有する。これらは使用者にとってしばしば最も要求され
る粒径である。
は平均粒径100〜1000μm、好ましくは200〜700μmを
有する。これらは使用者にとってしばしば最も要求され
る粒径である。
本発明に係る粒質物の好ましい態様において、セルロ
ース繊維又は 人造繊維は平均繊維長50〜2000μm、好
ましくは100〜1000μm更に平均繊維幅5〜50μm、好
ましくは10〜40μmを有する。これにより、満足な機械
的強度が得られる。
ース繊維又は 人造繊維は平均繊維長50〜2000μm、好
ましくは100〜1000μm更に平均繊維幅5〜50μm、好
ましくは10〜40μmを有する。これにより、満足な機械
的強度が得られる。
本発明に係る粒質物の好ましい態様において、シェル
は1.5〜40重量%のセルロース繊維又は人造繊維を含有
する。これにより、粒質物の物理的強度が改善される。
は1.5〜40重量%のセルロース繊維又は人造繊維を含有
する。これにより、粒質物の物理的強度が改善される。
本発明に係る粒質物の好ましい態様において、第一の
酵素はアルカラーゼ(登録商標)、サビナーゼ(登録商
標)および/又はエスペラーゼ(登録商標)であり、更
に第二の酵素はリパーゼである。洗浄中、満足できる徐
放出性効果が得られる。
酵素はアルカラーゼ(登録商標)、サビナーゼ(登録商
標)および/又はエスペラーゼ(登録商標)であり、更
に第二の酵素はリパーゼである。洗浄中、満足できる徐
放出性効果が得られる。
本発明に係る粒質物の好ましい態様において、充てん
剤は無機塩から成るか又は無機塩を含んでなる。これに
より安価な粒質物が得られる。
剤は無機塩から成るか又は無機塩を含んでなる。これに
より安価な粒質物が得られる。
本発明に係る粒質物の好ましい態様において、シェル
は最終ダスト抑制コーチングによって囲まれており:こ
れはシェルが許容できない量のダストを発生させる傾向
にある場合、有利である。
は最終ダスト抑制コーチングによって囲まれており:こ
れはシェルが許容できない量のダストを発生させる傾向
にある場合、有利である。
本発明の好ましい態様において、本発明に係る好まし
い態様において、徐放出性コーチングは、脂肪酸のモノ
−および/又はジーおよび/又はトリグリセリド又は脂
肪酸を含んでなる材料である。この態様において、洗浄
中最も満足できる除放出性作用を得ることができる。
い態様において、徐放出性コーチングは、脂肪酸のモノ
−および/又はジーおよび/又はトリグリセリド又は脂
肪酸を含んでなる材料である。この態様において、洗浄
中最も満足できる除放出性作用を得ることができる。
また、本発明は本発明に係る粒質物の製造方法を含
む。
む。
本発明に係る酵素含有粒質物の製造方法は、コアを造
粒装置に導入し、しかる後引続き徐放出性コーチング
剤、シェル材料および所望の最終ダスト抑制剤を造粒装
置に導入することを含んでなる。
粒装置に導入し、しかる後引続き徐放出性コーチング
剤、シェル材料および所望の最終ダスト抑制剤を造粒装
置に導入することを含んでなる。
本発明に係る方法に関しいかなる造粒質物装置、例え
ば造粒ドラム、流動床コーター又はWO 85/05288に記載
の造粒装置が使用できると理解すべきである。全プロセ
スは、これらの造粒装置の1つで行われることができ
る。又は、次の内容も理解されるべきである。すなわ
ち、コアは一つの造粒装置内で徐放出性コーチング剤を
用いてコートでき、しかる後コートされたコアを取出
し、シェルの適用のため他の造粒装置に移し、しかる後
所望によりダスト抑制コーチングの適用を同じ造粒装置
又は他の造粒装置で行うことができる。
ば造粒ドラム、流動床コーター又はWO 85/05288に記載
の造粒装置が使用できると理解すべきである。全プロセ
スは、これらの造粒装置の1つで行われることができ
る。又は、次の内容も理解されるべきである。すなわ
ち、コアは一つの造粒装置内で徐放出性コーチング剤を
用いてコートでき、しかる後コートされたコアを取出
し、シェルの適用のため他の造粒装置に移し、しかる後
所望によりダスト抑制コーチングの適用を同じ造粒装置
又は他の造粒装置で行うことができる。
本発明に係る方法は回分式および連続式の双方で行う
ことができる。
ことができる。
本発明を次の実施例により説明する。実施例中、用い
た活性単位は次のように定義される。
た活性単位は次のように定義される。
要求により、これらの公衆に入手可能なAF出版物は、
ノボノルディスクA/S、ノボアレ、2880バグズバエル
ト、デンマーク国から入手できる。
ノボノルディスクA/S、ノボアレ、2880バグズバエル
ト、デンマーク国から入手できる。
実施例I,II、およびIIIは本発明に係る3種の粒質物
の調製を示し、更に3種の対応する製品は粒質物I,IIお
よびIIIとして同化される。これらの3種の製品は応用
例1および2で用いられる。
の調製を示し、更に3種の対応する製品は粒質物I,IIお
よびIIIとして同化される。これらの3種の製品は応用
例1および2で用いられる。
調製例 実施例I 工程1. 蛋白質分解作用を有しかつコア組成(25%のアルカラ
ーゼ(登録商標)コンセントレート(15.1AU/g)、25%
の繊維セルロース、ARBOCEL BC200、4%のカオリン、
タイプECCスペスホワイト、10%の炭水化物結合剤およ
び46%の微粉細硫酸ナトリウム)を有する粒質物は、米
国特許4,106,991の実施例Iに記載される如く製造され
次いで乾燥される。活性度3.6AU/gを有する乾燥粒質物
は篩別し次いで300μm〜710μmの分画を更に工程2で
記載する如く処理する。
ーゼ(登録商標)コンセントレート(15.1AU/g)、25%
の繊維セルロース、ARBOCEL BC200、4%のカオリン、
タイプECCスペスホワイト、10%の炭水化物結合剤およ
び46%の微粉細硫酸ナトリウム)を有する粒質物は、米
国特許4,106,991の実施例Iに記載される如く製造され
次いで乾燥される。活性度3.6AU/gを有する乾燥粒質物
は篩別し次いで300μm〜710μmの分画を更に工程2で
記載する如く処理する。
工程2. グリセリルステアレート/パルミテートグリンテーク
MSP90(融点68°C)およびカオリン(スペスホワイ
ト、EEC)の徐放出性層によるコーチング。
MSP90(融点68°C)およびカオリン(スペスホワイ
ト、EEC)の徐放出性層によるコーチング。
除放出性層 工程1に係る篩別粒質物7kgを20lのローデゲ混合機内
で75〜80°Cに加熱するが、この温度はコーチングプロ
セス中保持される。コーチングは、連続的混合および別
に適用する溶融MSP90およびカオリンを用いて適用さ
れ、その際装入材料が余りに粘着性にならず、しかも実
質的量の遊離カオリン粉末を含有しないようにバランス
された方法で適用される。実施例において、実際の順序
および材料の量は次の如くである。
で75〜80°Cに加熱するが、この温度はコーチングプロ
セス中保持される。コーチングは、連続的混合および別
に適用する溶融MSP90およびカオリンを用いて適用さ
れ、その際装入材料が余りに粘着性にならず、しかも実
質的量の遊離カオリン粉末を含有しないようにバランス
された方法で適用される。実施例において、実際の順序
および材料の量は次の如くである。
1. 500g MSP90 2. 1000g カオリン 3. 300g MSP90 4. 1000g カオリン 5. 200g MSP90 6. 1000g カオリン 7. 200g MSP90 8. 1000g カオリン 9. 200g MSP90 10. 1000g カオリン 合計:1.4kgのMSP90および5.9kgのカオリン 工程2は、流動床でのコートされた粒質物を室温に冷
却することにより完結するが、少量(1%未満)の非製
品材料は1.2ミリのスクリーン上で篩別される。
却することにより完結するが、少量(1%未満)の非製
品材料は1.2ミリのスクリーン上で篩別される。
コートされた粒質物は、1.85AU/gの蛋白質分解活性を
有する。
有する。
工程3. シェル 工程2からの徐放出性コーチングを有する粒質物10kg
を、蛋白質分解酵素SP341を有するシェルでコートする
が、該SP341は公開番号0214761を有するヨーロッパ特許
出願に記載されるプソイドモナスセパシア(Pseudomonds
cepacis)リパーゼである。
を、蛋白質分解酵素SP341を有するシェルでコートする
が、該SP341は公開番号0214761を有するヨーロッパ特許
出願に記載されるプソイドモナスセパシア(Pseudomonds
cepacis)リパーゼである。
次の組成: 30%のSP341コンセントレート(蛋白質分解活性195,000
LU/g) 15%の繊維セルロースARBOCEL BC200 4%のカオリン、ECCスペスホワイト および5%の微粉細硫酸ナトリウム を有する20kgのシェル材料を、デンマーク特許出願4356
/87の例1で記載される如く工程2からの粒質物10kgと
混合し次いで該粒質物の表面上に層加するが、但し、本
実施例においてはコアは蛋白質分解活性を有し更にコア
は脂肪分解活性を有する。
LU/g) 15%の繊維セルロースARBOCEL BC200 4%のカオリン、ECCスペスホワイト および5%の微粉細硫酸ナトリウム を有する20kgのシェル材料を、デンマーク特許出願4356
/87の例1で記載される如く工程2からの粒質物10kgと
混合し次いで該粒質物の表面上に層加するが、但し、本
実施例においてはコアは蛋白質分解活性を有し更にコア
は脂肪分解活性を有する。
工程3は、粒質物を含水量1%未満に乾燥し次いで30
0μm〜1200μmに篩別することにより終了する。
0μm〜1200μmに篩別することにより終了する。
工程4. 米国特許4,106,991の実施例22に記載される如く10%
の二酸化チタン対カオチン1対1混合物および4%のPE
G4000を用いたコーチングを行う。
の二酸化チタン対カオチン1対1混合物および4%のPE
G4000を用いたコーチングを行う。
工程4の後の生成物は、0.53AU/gの蛋白質分解活性お
よび31,000LU/gの脂肪分解活性を有する。
よび31,000LU/gの脂肪分解活性を有する。
実施例II 工程1. 蛋白質分解活性を有しかつ次の組成: 22%のサビナーゼ(登録商標)コンセントレート(51
KNPU/g)、15%の繊維セルロース(ARBOCELBC200)、4
%のカオリン(タイプECCステュスホワイト)、10%の
炭水化物結合剤および49%の微粉細硫酸ナトリウム、を
有する粒質物を実施例Iの工程1で記載した如く製造す
る。
KNPU/g)、15%の繊維セルロース(ARBOCELBC200)、4
%のカオリン(タイプECCステュスホワイト)、10%の
炭水化物結合剤および49%の微粉細硫酸ナトリウム、を
有する粒質物を実施例Iの工程1で記載した如く製造す
る。
乾燥粒質物の蛋白質分解活性は10.8KNPU/gであった。
工程2. 実施例Iの工程2で記載する如く徐放出性コーチング
を適用する。
を適用する。
コートされた粒質物は、5.4KNPU/gの蛋白質分解活性
を有する。
を有する。
工程3. 酵素SP341を有する脂肪分解活性シェルを、実施例I
の工程3で記載する如く適用する。
の工程3で記載する如く適用する。
工程4. コーチングを実施例Iの工程4で記載する如く適用す
る。
る。
工程4の後の生成物は、1.54KNPU/gの蛋白質分解活性
および31,000LU/gの脂肪分解活性を有する。
および31,000LU/gの脂肪分解活性を有する。
実施例III 工程1. 蛋白質分解活性を有しかつ次の組成: 34%のアルカラーゼ(登録商標)コンセントレート (15.1AU/g)、15%の繊維セルロース(ARBOCEL BC20
0)、4%のカオリン(タイプECCスチュスホワイト)、
8%の炭水化物結合剤および39%の微粉細硫酸ナトリウ
ム、を有する粒質物を実施例Iの工程1で記載した如く
製造する。
0)、4%のカオリン(タイプECCスチュスホワイト)、
8%の炭水化物結合剤および39%の微粉細硫酸ナトリウ
ム、を有する粒質物を実施例Iの工程1で記載した如く
製造する。
乾燥粒質物の蛋白質分解活性は4.9KNPU/gであった。
工程2. 実施例Iの工程2で記載する如く除放出性コーチング
を適用する。
を適用する。
コートされた粒質物は、2.5AU/gの蛋白質分解活性を
有する。
有する。
工程3. 工程2からの徐放出性コーチングを有する10kgの粒質
物を、公開番号0305216を有するヨーロッパ特許出願に
記載された組換え体ヒューミコラ(Humicola)リパーゼ
である脂肪分解酵素リポラーゼを含有するシェルでコー
トする。
物を、公開番号0305216を有するヨーロッパ特許出願に
記載された組換え体ヒューミコラ(Humicola)リパーゼ
である脂肪分解酵素リポラーゼを含有するシェルでコー
トする。
次の組成(23%のリポラーゼ(登録商標)コンセント
レート(脂肪分解活性680,000LU/g)、15%の繊維セル
ロースARBOCEL BC200、4%のカオリン、ECCスペスホワ
イト、10%の炭水化物結合剤、48%の微粉細硫酸ナトリ
ウム)を有する10kgのシェル材料を、デンマーク特許出
願4356/87に記載の如く工程2からの粒質物10kgと混合
とその表面上に層形成する。但し、この実施例において
は、コアは蛋白分解活性を有し更にシェルは脂肪分解活
性を有し、更に50lのローディゲ混合機FM50を用いた。
レート(脂肪分解活性680,000LU/g)、15%の繊維セル
ロースARBOCEL BC200、4%のカオリン、ECCスペスホワ
イト、10%の炭水化物結合剤、48%の微粉細硫酸ナトリ
ウム)を有する10kgのシェル材料を、デンマーク特許出
願4356/87に記載の如く工程2からの粒質物10kgと混合
とその表面上に層形成する。但し、この実施例において
は、コアは蛋白分解活性を有し更にシェルは脂肪分解活
性を有し、更に50lのローディゲ混合機FM50を用いた。
工程3は、含水率1%未満まで粒質物の流動床乾燥を
行い次いで300μm〜1200μm間に篩別して終了する。
行い次いで300μm〜1200μm間に篩別して終了する。
工程4. 実施例Iの工程1で記載した如く、コーチングを適用
する。工程4の後の生成物は、蛋白質分解活性1.08AU/g
および脂肪分解活性63,000LU/gを有する。
する。工程4の後の生成物は、蛋白質分解活性1.08AU/g
および脂肪分解活性63,000LU/gを有する。
実施例IV 工程1. サビナーゼ(登録商標)粒質物を、実施例II、工程1
で記載した如く製造する。但し、コア中の繊維セルロー
スの量は10%であり、炭水化物結合剤の量は8%であ
る。
で記載した如く製造する。但し、コア中の繊維セルロー
スの量は10%であり、炭水化物結合剤の量は8%であ
る。
工程2. 粒径400〜700μmを得るために篩別した、工程1から
のコア材料10kgを20lのローディゲ混合機に移し次いで
実施例1の工程2で記載した如くMSP90およびカオリン
の除放出性コーチングを付与した。
のコア材料10kgを20lのローディゲ混合機に移し次いで
実施例1の工程2で記載した如くMSP90およびカオリン
の除放出性コーチングを付与した。
合計:1.0kgのMSP90および3.2kgのカオリン 工程3. 工程2からの除放出性コーチングを有する10kgの粒質
物を、セルロース分解酵素セルザイム(登録商標)(こ
れはノボノルディスクA/S製造の商業的に入手可能なセ
ルロース調製品)でコートする。
物を、セルロース分解酵素セルザイム(登録商標)(こ
れはノボノルディスクA/S製造の商業的に入手可能なセ
ルロース調製品)でコートする。
次の組成(50%のセルザイム(登録商標)コンセント
レート、10%の繊維セルロースARBOCEL BC200、4%の
カオリン、ECCスペスポワイト、8%の炭水化物結合
剤、28%の微粉細硫酸ナトリウム)を有する10kgのシェ
ル材料を、実施例Iの工程3の記載の如く工程2からの
粒質物10kgと混合しその表面上に層形成する。但し、こ
の実施例においては、コアは蛋白分解活性を有し更にシ
ェルはセルロース分解活性を有する。
レート、10%の繊維セルロースARBOCEL BC200、4%の
カオリン、ECCスペスポワイト、8%の炭水化物結合
剤、28%の微粉細硫酸ナトリウム)を有する10kgのシェ
ル材料を、実施例Iの工程3の記載の如く工程2からの
粒質物10kgと混合しその表面上に層形成する。但し、こ
の実施例においては、コアは蛋白分解活性を有し更にシ
ェルはセルロース分解活性を有する。
工程3終了後の生成物は、3.5KNPU/gの蛋白分解活性
および750CSU/gのセルロース分解活性を有する。
および750CSU/gのセルロース分解活性を有する。
この粒質物を用いた洗浄実験を、サビナーゼ(登録商
標)粒質物およびセルザイム(登録商標)粒質物(これ
らは相当の特性を有する)の混合物を含んでなる対照的
と比較して行った。以下の内容が明らかにされた。すな
わち、本発明に係る粒質物を用いた洗浄実験に関し、セ
ルラーゼ活性/性能は対照物に関しセルラーゼ活性/性
能よりも高い/より良いものであった。
標)粒質物およびセルザイム(登録商標)粒質物(これ
らは相当の特性を有する)の混合物を含んでなる対照的
と比較して行った。以下の内容が明らかにされた。すな
わち、本発明に係る粒質物を用いた洗浄実験に関し、セ
ルラーゼ活性/性能は対照物に関しセルラーゼ活性/性
能よりも高い/より良いものであった。
実施例V 工程1. サビナーゼ(登録商標)粒質物は実施例IV、工程1で
記載した如く製造される。
記載した如く製造される。
乾燥粒質物の蛋白質分解活性は7.8KNPU/gである。
工程2. 粒径400〜700μmを得るために篩別した工程1からの
コア材料10kgを、20lのローディゲ混合機に移し次いで
融点59°Cを有する水素化牛脂およびカオリンの除放出
性コーチングを、実施例Iの工程2に記載する如く付与
した。
コア材料10kgを、20lのローディゲ混合機に移し次いで
融点59°Cを有する水素化牛脂およびカオリンの除放出
性コーチングを、実施例Iの工程2に記載する如く付与
した。
合計:0.3kgの水素化牛脂および1.0kgのカオリン 0.5kgのPE94000および1.7kgのカオリンから成る親水
性のトップコーチングを、実施例Iの工程2に記載の如
く更に適用する。
性のトップコーチングを、実施例Iの工程2に記載の如
く更に適用する。
工程3. 酵素セルザイム(登録商標)を有するセルロース分解
活性シェルを、実施例IVの工程3に記載する如く適用す
る。
活性シェルを、実施例IVの工程3に記載する如く適用す
る。
工程3の後の生成物は、蛋白質分解活性3.8KNPU/gお
よびセルロース分解活性530CSU/gを有する。
よびセルロース分解活性530CSU/gを有する。
実施例VI 工程1. サビナーゼ(登録商標)粒質物を、実施例IVの工程1
で記載の如く製造する。
で記載の如く製造する。
乾燥粒質物の蛋白質分解活性は、7.8KNPU/gである。
工程2. 粒径300〜1200μmを得るために篩別した工程1から
のコア材料10kgを、20lのローディゲ混合機に移し次い
で融点水素化牛脂およびカオリンの除放出性コーチング
を、実施例Iの工程2に記載する如く付与した。
のコア材料10kgを、20lのローディゲ混合機に移し次い
で融点水素化牛脂およびカオリンの除放出性コーチング
を、実施例Iの工程2に記載する如く付与した。
合計:1.0kgの水素化牛脂および3.7kgのカオリン 工程3. 工程2からの除放出性コーチングを有する10kgの粒質
物を、公開番号0305216を有するヨーロッパ特許出願に
記載された組換え体ヒューミコラ(Humicola)リパーゼ
である脂肪分解酵素リポラーゼを含有するシェルでコー
トする。
物を、公開番号0305216を有するヨーロッパ特許出願に
記載された組換え体ヒューミコラ(Humicola)リパーゼ
である脂肪分解酵素リポラーゼを含有するシェルでコー
トする。
次の組成1.5kgの繊維セルロースARBOCEL BC200、10kg
のベントナイト、タイプASB350、ECC、1.0kgの炭水化物
結合剤、6.0kgの微粉細硫酸ナトリウム)を有する10kg
のシェル材料を、デンマーク特許出願4356/87の実施例
Iに記載の如く、遠心分離および蒸発によって製造した
0.9kgの液体リポラーゼ(登録商標)コンセントレート
を用いてスプレーすることにより工程2からの粒質物10
kgと混合しその表面上に層形成する。但し、この実施例
においては、コアは蛋白分解活性を有し更にシェルは脂
肪分解活性を有する。
のベントナイト、タイプASB350、ECC、1.0kgの炭水化物
結合剤、6.0kgの微粉細硫酸ナトリウム)を有する10kg
のシェル材料を、デンマーク特許出願4356/87の実施例
Iに記載の如く、遠心分離および蒸発によって製造した
0.9kgの液体リポラーゼ(登録商標)コンセントレート
を用いてスプレーすることにより工程2からの粒質物10
kgと混合しその表面上に層形成する。但し、この実施例
においては、コアは蛋白分解活性を有し更にシェルは脂
肪分解活性を有する。
工程3の後の生成物は、蛋白質分解活性2.7KNPU/gお
よび脂肪分解活性7100LU/gを有する。
よび脂肪分解活性7100LU/gを有する。
実施例VII 工程1. 蛋白質分解活性を有する粒質物を、実施例Iの工程1
で記載する如く製造する。但し、酵素はエスペラーゼ
(登録商標)であり、コア中の繊維セルロースの量は10
%であり、炭水化物結合剤の量は8%である。
で記載する如く製造する。但し、酵素はエスペラーゼ
(登録商標)であり、コア中の繊維セルロースの量は10
%であり、炭水化物結合剤の量は8%である。
乾燥粒質物の蛋白質分解活性は8.5KNPU/gである。
工程2. 粒径300〜1200μmを得るために、篩別した工程1か
らのコア材料10kgを、20lのローディゲ混合機に移し次
いで融点58°Cの水素化脂肪酸(C16/C18)およびカオ
リンの除放出性コーチングを、実施例Iの工程2に記載
する如く付与した。
らのコア材料10kgを、20lのローディゲ混合機に移し次
いで融点58°Cの水素化脂肪酸(C16/C18)およびカオ
リンの除放出性コーチングを、実施例Iの工程2に記載
する如く付与した。
合計:0.8kgの水素化牛脂および2.4kgのカオリン 工程3. 工程2からの徐放出性コーチングを有する10kgの粒質
物を、ノボノルディスクA/S製造の商品細菌アミラーゼ
であるアミロース分解酵素BANを含有するシェルでコー
トする。
物を、ノボノルディスクA/S製造の商品細菌アミラーゼ
であるアミロース分解酵素BANを含有するシェルでコー
トする。
次の組成(0.2kgのBAN、1.0kgの繊維セルロースARBOC
EL BC200、0.4kgのカオリン、ECCスペスホワイト、6.4k
gの硫酸ナトリウム)を有する10kgのシェル材料を、炭
水化物結合剤溶剤(水中4%)1.4kgでスプレーするこ
とにより、工程2からの粒質物10kgと混合しその表面上
に層形成する。但し、層形成は実施例Iの工程3に記載
される如く行われる。
EL BC200、0.4kgのカオリン、ECCスペスホワイト、6.4k
gの硫酸ナトリウム)を有する10kgのシェル材料を、炭
水化物結合剤溶剤(水中4%)1.4kgでスプレーするこ
とにより、工程2からの粒質物10kgと混合しその表面上
に層形成する。但し、層形成は実施例Iの工程3に記載
される如く行われる。
工程3の後の生成物は、蛋白質分解活性4.3KNPU/gお
よびアミロース分解活性37KNPU/gを有する。
よびアミロース分解活性37KNPU/gを有する。
実施例VIII 工程1. 実施例Iの工程1で記載された如くアルカラーゼ(登
録商標)粒質物を製造する。但し、コア中繊維セルロー
スの量は10%であり、炭水化物結合剤の量は8%であ
る。
録商標)粒質物を製造する。但し、コア中繊維セルロー
スの量は10%であり、炭水化物結合剤の量は8%であ
る。
乾燥粒質物の蛋白質分解活性は2.6AU/gである。
工程2. 粒径300〜1200mmを得るため篩別した工程Iからのコ
ア材料10kgを、20lのローデュゲ混合機に移し次いで実
施例Iの工程2で記載した方法で融点59°Cを有する水
素化牛脂およびカオリンの徐放性コーチングを付与す
る。
ア材料10kgを、20lのローデュゲ混合機に移し次いで実
施例Iの工程2で記載した方法で融点59°Cを有する水
素化牛脂およびカオリンの徐放性コーチングを付与す
る。
合計:0.8kgの水素化牛脂および2.2kgのカオリン 工程3. 酵素セルザイム(Celluzyme)を有するセルロース分
解活性シェルを実施例IVの例3で記載する如く適用す
る。
解活性シェルを実施例IVの例3で記載する如く適用す
る。
工程3の後の生成物は、蛋白質分解活性1.0AU/gおよ
びセルロース分解活性760 CSU/gを有する。
びセルロース分解活性760 CSU/gを有する。
この粒質物を用いた洗浄実験を、アルカラーゼ(登録
商標)粒質物およびセルザイム(登録商標)粒質物(こ
れらは相当の活性を有する)の混合物を含んでなる対照
物と比較して行った。
商標)粒質物およびセルザイム(登録商標)粒質物(こ
れらは相当の活性を有する)の混合物を含んでなる対照
物と比較して行った。
以下の内容が明らかにされた。すなわち、本発明に係
る粒質物を用いた洗浄実験に関し、セルラーゼ活性/性
能は対照物に関しセルラーゼ活性/性能より高い/より
良いものであった。
る粒質物を用いた洗浄実験に関し、セルラーゼ活性/性
能は対照物に関しセルラーゼ活性/性能より高い/より
良いものであった。
適用例 以下に掲げる組成を有する洗剤を用いて洗浄実験例を
行った。
行った。
LAS(Nansa S80/S) 6.5% 石けん(Vitra C.) 2.0% AE(ベロール160) 3.5% STPP(ヤンセン) 26.9% 炭酸ナトリウム 5.0% 硫酸ナトリウム 21.0% メタ珪酸ナトリウム(BHD 26186) 8.0% ペルオクソ明酸酸(フルカ 71480) 14.0% TAED 1.5% EDATA 0.2% 水を加えた100%とする 汚染:スワッチを4サイクル汚染洗浄手順で検出す
る。洗浄後、スワッチを室温で16時間乾燥し、次いで再
たびすゝぎ更に次の洗浄前に1〜3日間保存する。洗剤
の用量は5g/lであり、次の組成を用いる: 機械:トルクオートメータ 温度:30°C 水:18°dH スワッチ/洗浄液:1 Swatch/1 pH:10.0 織物:綿 時間:30分 スワッチ寸法:7×50cm 汚染:スワッチを次の組成の脂質/蛋白質/粘土エマル
ションの配合物で汚染する。 オリーブ油(シグア 01
500) 14.4% スタアリン酸(シグアン S 4876) 1.8% モノグリセリド(グリンテック MSP 90) 1.8% ゼラチン(オキソイド) 0.9% カオリン(シグマ K7375) 1.4% カーボンブラック (デグザ、スペジアル シュワルツ4) 0.2% 墨汁(ロートリング) 0.2% 水 79.4% 評価 スワッチの規約反射率を各反洗後に460nmで測定す
る。残留脂肪分含量を、ソクックスレー抽出(5時間、
ヘキサン)後重量測定する。
る。洗浄後、スワッチを室温で16時間乾燥し、次いで再
たびすゝぎ更に次の洗浄前に1〜3日間保存する。洗剤
の用量は5g/lであり、次の組成を用いる: 機械:トルクオートメータ 温度:30°C 水:18°dH スワッチ/洗浄液:1 Swatch/1 pH:10.0 織物:綿 時間:30分 スワッチ寸法:7×50cm 汚染:スワッチを次の組成の脂質/蛋白質/粘土エマル
ションの配合物で汚染する。 オリーブ油(シグア 01
500) 14.4% スタアリン酸(シグアン S 4876) 1.8% モノグリセリド(グリンテック MSP 90) 1.8% ゼラチン(オキソイド) 0.9% カオリン(シグマ K7375) 1.4% カーボンブラック (デグザ、スペジアル シュワルツ4) 0.2% 墨汁(ロートリング) 0.2% 水 79.4% 評価 スワッチの規約反射率を各反洗後に460nmで測定す
る。残留脂肪分含量を、ソクックスレー抽出(5時間、
ヘキサン)後重量測定する。
用量 参考例に相当するレベルで酵素活性物を用いる。
実施例1 性能試験結果を第1図および第2図に掲げる。第1図
は、リパーゼ効率を示し、一方第2図はスワッチの規約
反射率として測定された全体の性能を示す。
は、リパーゼ効率を示し、一方第2図はスワッチの規約
反射率として測定された全体の性能を示す。
第1図の横座標に沿った上の数字の意味は次の如くで
ある。
ある。
1.洗剤 2.洗剤+アルカラーゼ(登録商標)2.0T(0.05AU/1) 3.洗剤+サビナーゼ(登録商標)4.0T(0.15KNPU/1) 4.洗剤+SP 341(3000 LU/1) 5.洗剤+粒質物I(アルカラーゼ(登録商標)SP 341) 6.洗剤+SP 341+アルカラーゼ(登録商標)2.0T 7.洗剤+粒質物II(サビナーゼ(登録商標)/SP 341) 8.洗剤+SP 341+サビナーゼ(登録商標)4.0T 第2図の横座標の上方の数字の意味は次の通りであ
る: 1.洗剤 2.洗剤+アルカラーゼ(登録商標)2.0T(0.05AU/1) 3.洗剤+サビナーゼ(登録商標)4.0T(0.15KNPU/1) 4.洗剤+SP 341(3000 LU/1) 5.洗剤+粒質物I(アルカラーゼ(登録商標)SP 341) 6.洗剤+SP 341+アルカラーゼ(登録商標)2.0T 7.洗剤+粒質物II(サビナーゼ(登録商標)/SP 341) 8.洗剤+SP 341+サビナーゼ(登録商標)4.0T 第1表は、4回洗浄後スワッチ上に残った脂肪分の合
計量である。
る: 1.洗剤 2.洗剤+アルカラーゼ(登録商標)2.0T(0.05AU/1) 3.洗剤+サビナーゼ(登録商標)4.0T(0.15KNPU/1) 4.洗剤+SP 341(3000 LU/1) 5.洗剤+粒質物I(アルカラーゼ(登録商標)SP 341) 6.洗剤+SP 341+アルカラーゼ(登録商標)2.0T 7.洗剤+粒質物II(サビナーゼ(登録商標)/SP 341) 8.洗剤+SP 341+サビナーゼ(登録商標)4.0T 第1表は、4回洗浄後スワッチ上に残った脂肪分の合
計量である。
実施例1に対するコメント 第1図 SP341リパーゼ(4)は、脂肪を除去する主な効力を
示す。疎水性剤で封入されたアルカラーゼ(登録商標)
とSP341(5)の組合せは、ほゞ同様の効果を示す。通
常のアルカラーゼ(登録商標)とSP341(6)の組合せ
のみがこの効力の半分を示す。同じ傾向は、サビナーゼ
(登録商標)の場合(7−8)に対して見られるが、SP
341はアルラーゼ(登録商標)に対するよりもサビナー
ゼ(登録商標)に対してより感受性を有する。
示す。疎水性剤で封入されたアルカラーゼ(登録商標)
とSP341(5)の組合せは、ほゞ同様の効果を示す。通
常のアルカラーゼ(登録商標)とSP341(6)の組合せ
のみがこの効力の半分を示す。同じ傾向は、サビナーゼ
(登録商標)の場合(7−8)に対して見られるが、SP
341はアルラーゼ(登録商標)に対するよりもサビナー
ゼ(登録商標)に対してより感受性を有する。
図2 規約反射率は、プロテアーゼ性能がより優勢であるこ
とを示している。プロテアーゼが存在する全ての場合に
おいて、全体の性能は約50単位の規約反射率に近い。SP
341のみが洗剤のみに比較して限界効力を示す。
とを示している。プロテアーゼが存在する全ての場合に
おいて、全体の性能は約50単位の規約反射率に近い。SP
341のみが洗剤のみに比較して限界効力を示す。
実施例2 性能試験からの結果を第3図および第4図に示す。リ
パーゼの効力は、第3図に示すが、第4図はスワッチの
規約反射率として測定した全体の性能を示す。
パーゼの効力は、第3図に示すが、第4図はスワッチの
規約反射率として測定した全体の性能を示す。
第3図の横座標の上方の数字の意味は次の通りであ
る: 1.洗剤 2.洗剤+アルカラーゼ(登録商標)2.0T(0.05AU/1) 3.洗剤+サビナーゼ(登録商標)4.0T(0.15KNPU/1) 4.洗剤+リポラーゼ(登録商標)100T(3000 LU/1) 5.洗剤+粒質物III(アルカラーゼ(登録商標)/リポ
ラーゼ(登録商標) 6.洗剤+リポラーゼ(登録商標)100T+アルカラーゼ
(登録商標)2.0T 7.洗剤+リポラーゼ(登録商標)100T+サルビナーゼ
(登録商標)4.0T(MSP 90でコート) 8.洗剤+リポラーゼ(登録商標)100T+サルビナーゼ
(登録商標)4.0T 第4図の横座標の上方の数字の意味は次の通りであ
る。
る: 1.洗剤 2.洗剤+アルカラーゼ(登録商標)2.0T(0.05AU/1) 3.洗剤+サビナーゼ(登録商標)4.0T(0.15KNPU/1) 4.洗剤+リポラーゼ(登録商標)100T(3000 LU/1) 5.洗剤+粒質物III(アルカラーゼ(登録商標)/リポ
ラーゼ(登録商標) 6.洗剤+リポラーゼ(登録商標)100T+アルカラーゼ
(登録商標)2.0T 7.洗剤+リポラーゼ(登録商標)100T+サルビナーゼ
(登録商標)4.0T(MSP 90でコート) 8.洗剤+リポラーゼ(登録商標)100T+サルビナーゼ
(登録商標)4.0T 第4図の横座標の上方の数字の意味は次の通りであ
る。
1.洗剤 2.洗剤+アルカラーゼ(登録商標)2.0T(0.05AU/1) 3.洗剤+サビナーゼ(登録商標)4.0T(0.15KNPU/1) 4.洗剤+リポラーゼ(登録商標100T(3000 LU/1) 5.洗剤+粒質物III(登録商標)アルカラーゼ(登録商
標)/リポラーゼ(登録商標) 6.洗剤+リポラーゼ(登録商標)100T+アルカラーゼ
(登録商標)2.0T 7.洗剤+リポラーゼ(登録商標)100T+サルビナーゼ
(登録商標)4.0T(MSP 90でコート) 8.洗剤+リポラーゼ(登録商標)100T+サルビナーゼ
(登録商標)4.0T 表2は4回洗浄後、スワッチ上に残った脂肪分の合計
量を表す。
標)/リポラーゼ(登録商標) 6.洗剤+リポラーゼ(登録商標)100T+アルカラーゼ
(登録商標)2.0T 7.洗剤+リポラーゼ(登録商標)100T+サルビナーゼ
(登録商標)4.0T(MSP 90でコート) 8.洗剤+リポラーゼ(登録商標)100T+サルビナーゼ
(登録商標)4.0T 表2は4回洗浄後、スワッチ上に残った脂肪分の合計
量を表す。
実施例2に対するコメント 第3図 リポラーゼ(登録商標)は、SP341に対する如くプロ
テアーゼに対し余り感受性はない。実験6および8にお
いてわずかな性能減少が観察され、その場合プロテアー
ゼは除放性コート調製品5および7に比較して直ちに放
出された。
テアーゼに対し余り感受性はない。実験6および8にお
いてわずかな性能減少が観察され、その場合プロテアー
ゼは除放性コート調製品5および7に比較して直ちに放
出された。
第4図 再たび、全体の性能はプロテアーゼよりも優勢であ
る。リパーゼ(登録商標)のみが実施例IにおけるSP34
1よりもより良い結果を与えるが、プロテアーゼに比較
して未だ限界効力を示す。
る。リパーゼ(登録商標)のみが実施例IにおけるSP34
1よりもより良い結果を与えるが、プロテアーゼに比較
して未だ限界効力を示す。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (56)参考文献 特開 平1−112983(JP,A) 特開 昭63−296690(JP,A) 特開 昭63−161084(JP,A) 特開 昭61−92570(JP,A) 国際公開89/8695(WO,A1) (58)調査した分野(Int.Cl.6,DB名) C12N 9/98 C11D 3/386 C11D 11/00 BIOSIS(DIALOG) WPI(DIALOG) EPAT(QUESTEL)
Claims (13)
- 【請求項1】酵素含有粒物質であって、第一の酵素およ
びコアの重量基準で1.5〜40重量%のセルロース繊維又
は人造繊維を有するコア、このコアを取り囲むシェルで
あって、結合剤、充てん剤、造粒剤および第二の酵素を
含んでなるシェル並びにコアとシェル間の徐放出性コー
チングを含んでなり、第二の酵素が第一の酵素によって
破壊される傾向を有するものである、前記酵素含有粒質
物。 - 【請求項2】コアの最大径と最小径との比率が約3以下
である、請求の範囲第1項記載の粒質物。 - 【請求項3】コアの量が、粒質物の5〜75重量%であ
る、請求の範囲第1項又は第2項記載の粒質物。 - 【請求項4】コアが平均粒径100〜1000μmを有する請
求の範囲1〜3項のいずれかに記載の粒質物。 - 【請求項5】セルロース繊維又は人造繊維が平均繊維長
50〜2000μmおよび平均繊維幅5〜50μmを有する、請
求の範囲第1〜4項のいずれかに記載の粒質物。 - 【請求項6】シェルがセルロース繊維又は人造繊維の1.
5〜40重量%を有する、請求の範囲1〜5項のいずれか
に記載の粒質物。 - 【請求項7】第一の酵素がプロテアーゼである、請求の
範囲1〜6項のいずれかに記載の粒質物。 - 【請求項8】第一の酵素が、アルカラーゼ(登録商標)
プロテアーゼ、サビナーゼ(登録商標)プロテアーゼ、
および/又はエスペラーゼ(登録商標)プロテアーゼで
あり、第二の酵素がリパーゼである請求の範囲第7項記
載の粒質物。 - 【請求項9】第二の酵素がリポラーゼ(登録商標)リパ
ーゼである、請求の範囲第8項記載の粒質物。 - 【請求項10】充てん剤が無機塩から成るか又は無機塩
を含んでなる請求の範囲第1〜9項のいずれかに記載の
粒質物。 - 【請求項11】シェルが最終のダスト抑制コーチングに
より囲まれている請求の範囲1〜10項のいずれかに記載
の粒質物。 - 【請求項12】徐放性コーチングが、脂肪酸のモノーお
よび/又はジーおよび/又はトリグリセリド又は1種の
脂肪酸又は複数の脂肪酸である請求の範囲第1〜11項の
いずれかに記載の粒質物。 - 【請求項13】請求の範囲1〜12項のいずれかに記載の
酵素含有粒質物の製造方法であって、コアを造粒装置に
導入し、しかる後引続き徐放性コーチング剤、シェル材
料および所望により最終のダスト抑制コーチング剤を造
粒装置に導入することを含んでなる、前記方法。
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