JP2890362B2 - パルプの酸素漂白の改良 - Google Patents
パルプの酸素漂白の改良Info
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- D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
- D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
- D21C5/00—Other processes for obtaining cellulose, e.g. cooking cotton linters ; Processes characterised by the choice of cellulose-containing starting materials
- D21C5/005—Treatment of cellulose-containing material with microorganisms or enzymes
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/14—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a carbohydrase (EC 3.2.x), e.g. by alpha-amylase, e.g. by cellulase, hemicellulase
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- D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
- D21C9/00—After-treatment of cellulose pulp, e.g. of wood pulp, or cotton linters ; Treatment of dilute or dewatered pulp or process improvement taking place after obtaining the raw cellulosic material and not provided for elsewhere
- D21C9/10—Bleaching ; Apparatus therefor
- D21C9/1057—Multistage, with compounds cited in more than one sub-group D21C9/10, D21C9/12, D21C9/16
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Description
【発明の詳細な説明】 発明の分野 本発明は酵素処理により、パルプの酸素漂白の改良に
関する。より詳しくは、本発明は、セルラーゼ活性がほ
とんど、または全く無いヘミセルロース加水分解酵素の
使用に関する。
関する。より詳しくは、本発明は、セルラーゼ活性がほ
とんど、または全く無いヘミセルロース加水分解酵素の
使用に関する。
発明の背景 様々な形態のパルプの酸素漂白は公知であり、例えば
パルプの漂白、singh R.,P.著、タッピプレス、1979、1
59−209頁に記載されている。エネルギーの価格が上昇
し、環境保護の要求が高まるにつれて、パルプの化学的
漂白方法を、エネルギー消費が少なく、その上、漂白設
備から出る廃液の全部、または少なくとも主要部分を従
来のアルカリクッキングの燃焼工程で燃焼させることが
できる方法で置き換えることが望まれている。クッキン
グの直後に効果的なアルカリとして水酸化ナトリウムを
使用するパルプの酸素漂白が今日多くの製紙工場で使用
されている。この方法により、漂白装置で使用する塩素
含有剤および水酸化ナトリウムの量を減少させ、漂白流
出液の乾燥物質の約半分を循環させ、燃焼させることが
できる。しかし、長時間の酸素漂白は淡水化物の強度の
解重合を引き起こし、パルプの紙特性を低下させる。こ
れまでのところ、どの程度まで使用する塩素、水酸化ナ
トリウムおよび酸素の量を少なくしてパルプの脱リグニ
ン化を広げ、使用済み漂白液をできるだけ多く燃焼でき
る様にすべきかは決定されていない。
パルプの漂白、singh R.,P.著、タッピプレス、1979、1
59−209頁に記載されている。エネルギーの価格が上昇
し、環境保護の要求が高まるにつれて、パルプの化学的
漂白方法を、エネルギー消費が少なく、その上、漂白設
備から出る廃液の全部、または少なくとも主要部分を従
来のアルカリクッキングの燃焼工程で燃焼させることが
できる方法で置き換えることが望まれている。クッキン
グの直後に効果的なアルカリとして水酸化ナトリウムを
使用するパルプの酸素漂白が今日多くの製紙工場で使用
されている。この方法により、漂白装置で使用する塩素
含有剤および水酸化ナトリウムの量を減少させ、漂白流
出液の乾燥物質の約半分を循環させ、燃焼させることが
できる。しかし、長時間の酸素漂白は淡水化物の強度の
解重合を引き起こし、パルプの紙特性を低下させる。こ
れまでのところ、どの程度まで使用する塩素、水酸化ナ
トリウムおよび酸素の量を少なくしてパルプの脱リグニ
ン化を広げ、使用済み漂白液をできるだけ多く燃焼でき
る様にすべきかは決定されていない。
発明の概要 本発明の目的は、酵素処理によりパルプの酸素漂白を
改良することである。
改良することである。
本発明の特徴は、酸素漂白工程にヘミセルロース加水
分解酵素または酵素製剤を加えることである。
分解酵素または酵素製剤を加えることである。
好ましくは、このヘミセルラーゼ加水分解酵素または
酵素製剤は本質的にセルラーゼ活性を持たない。
酵素製剤は本質的にセルラーゼ活性を持たない。
本発明では、ヘミセルラーゼ酵素を酸素処理と共に使
用し、パルプ漂白工程で使用する塩素含有剤および水酸
化ナトリウムの量を減少させる。その酵素処理は、酸素
工程の前、後またはその最中に行うことができる。
用し、パルプ漂白工程で使用する塩素含有剤および水酸
化ナトリウムの量を減少させる。その酵素処理は、酸素
工程の前、後またはその最中に行うことができる。
発明の説明 本発明は、純粋なヘミセルロース−加水分解酵素また
はヘミセルロース−加水分解酵素を含む酵素製剤を従来
のパルプの酸素漂白と共に使用して、漂白工程の際に使
用される塩素含有剤およびアルカリ性剤の量を低下させ
ることができるという発見に基づいている。
はヘミセルロース−加水分解酵素を含む酵素製剤を従来
のパルプの酸素漂白と共に使用して、漂白工程の際に使
用される塩素含有剤およびアルカリ性剤の量を低下させ
ることができるという発見に基づいている。
本発明では、最も好ましくはヘミセルラーゼを含む酵
素製剤を、標準的な漂白手順と共に使用する。使用する
ヘミセルラーゼ酵素または製剤は本質的にセルラーゼを
含まないのが好ましい。ここで使用する用語セルラーゼ
とは、結晶性セルロースを溶解し、そこから糖またはオ
リゴ糖を放出させることができる酵素を指す。Chainia
sp.NCL 82−５−１（ATCC No.53812）に由来するヘミセ
ルラーゼはその様な酵素の好例である。審査中の米国特
許出願第224,590号の主題である、その菌株から生産さ
れるヘミセルラーゼは、木の繊維中に効果的に浸透する
ことができ、そこでキシランを選択的に分解することが
できる低分子量活性キシラナーゼ単位を有する。この技
術で公知の他のヘミセルラーゼ酵素は、例えばアクチノ
マイセテス（ストレプトマイセス オリボクロモゲネス
の様な）、バチルスsp.の様な細菌、およびペニシリウ
ム ステッキイの様な黴（fungi）から得られる。ま
た、本発明に係わる酵素は、トリコデルマ ロンギブラ
キアトゥム（Trichoderma longibrachiatum）により生
産されたセルラーゼ／ヘミセルラーゼ製剤を、そのセル
ラーゼの全部または主要部を除去して精製することによ
り得ることができる。
素製剤を、標準的な漂白手順と共に使用する。使用する
ヘミセルラーゼ酵素または製剤は本質的にセルラーゼを
含まないのが好ましい。ここで使用する用語セルラーゼ
とは、結晶性セルロースを溶解し、そこから糖またはオ
リゴ糖を放出させることができる酵素を指す。Chainia
sp.NCL 82−５−１（ATCC No.53812）に由来するヘミセ
ルラーゼはその様な酵素の好例である。審査中の米国特
許出願第224,590号の主題である、その菌株から生産さ
れるヘミセルラーゼは、木の繊維中に効果的に浸透する
ことができ、そこでキシランを選択的に分解することが
できる低分子量活性キシラナーゼ単位を有する。この技
術で公知の他のヘミセルラーゼ酵素は、例えばアクチノ
マイセテス（ストレプトマイセス オリボクロモゲネス
の様な）、バチルスsp.の様な細菌、およびペニシリウ
ム ステッキイの様な黴（fungi）から得られる。ま
た、本発明に係わる酵素は、トリコデルマ ロンギブラ
キアトゥム（Trichoderma longibrachiatum）により生
産されたセルラーゼ／ヘミセルラーゼ製剤を、そのセル
ラーゼの全部または主要部を除去して精製することによ
り得ることができる。
キシラナーゼとして計算した好適な酵素使用量は、パ
ルプの乾燥固体（D.S.）１グラムあたり約0.1〜100単位
（Ｕ）である。
ルプの乾燥固体（D.S.）１グラムあたり約0.1〜100単位
（Ｕ）である。
酵素製剤のキシラナーゼ活性は次の様にして決定す
る。
る。
1mlのキシラン溶液（１％、シグマNo.:X−0376、50℃
mM Naクエン酸塩緩衝液中に調製、pH5.3）に、1mlの、
同じ緩衝液で適度に希釈した酵素を加える。この溶液を
水浴中50℃で30分間培養する。3mlのDNS試薬（3,5−ジ
ニトロサリチレート試薬）を加えて反応を停止させ、そ
の試料を５分間クッキングして発色させる。540nmの波
長で吸収を測定する。評価分析条件下で１分あたり、１
酵素単位が、１マイクロモルのキシロースとして計算さ
れる還元性糖を放出する。
mM Naクエン酸塩緩衝液中に調製、pH5.3）に、1mlの、
同じ緩衝液で適度に希釈した酵素を加える。この溶液を
水浴中50℃で30分間培養する。3mlのDNS試薬（3,5−ジ
ニトロサリチレート試薬）を加えて反応を停止させ、そ
の試料を５分間クッキングして発色させる。540nmの波
長で吸収を測定する。評価分析条件下で１分あたり、１
酵素単位が、１マイクロモルのキシロースとして計算さ
れる還元性糖を放出する。
酵素製剤のセルラーゼ活性は、濾紙活性（ゴーズ、
T.、K.ら、セルロースの酵素による加水分解のシンポジ
ウム、ベイリー M.、エナリ、T.M.、リンコ、M.、編集
（SITRA、オウランコ、フィンランド、1975、111〜136
頁）として次の様に測定した。
T.、K.ら、セルロースの酵素による加水分解のシンポジ
ウム、ベイリー M.、エナリ、T.M.、リンコ、M.、編集
（SITRA、オウランコ、フィンランド、1975、111〜136
頁）として次の様に測定した。
１枚の濾紙（ホワットマン１、50mg）を1mlの酢酸塩
緩衝液（0.05M NaAc、pH4.8）に加えた。1mlの適度に希
釈した酵素溶液を加えた。この溶液を50℃で１時間培養
した。3mlのDNS試薬を加えて反応を停止させ、キシラナ
ーゼ測定における様に発色させ、測定した。１分あた
り、１活性単位が、１マイクロモルのグルコースとして
計算される還元性糖を放出する。
緩衝液（0.05M NaAc、pH4.8）に加えた。1mlの適度に希
釈した酵素溶液を加えた。この溶液を50℃で１時間培養
した。3mlのDNS試薬を加えて反応を停止させ、キシラナ
ーゼ測定における様に発色させ、測定した。１分あた
り、１活性単位が、１マイクロモルのグルコースとして
計算される還元性糖を放出する。
ヘミセルラーゼ酵素または酵素製剤は、酸素による処
理の前、その最中または後に加えることができるが、最
も好ましくは酸素漂白工程の前に加える。
理の前、その最中または後に加えることができるが、最
も好ましくは酸素漂白工程の前に加える。
処理は、例えばヘミセルラーゼ酵素の起源および特性
に応じて、約２〜約10、好ましくは約４〜約８のpH範囲
で行うことができる。処理時間は酵素の投入量および処
理条件により異なるが、10分〜１日、好ましくは30分〜
８時間の範囲でよい。酵素処理中の温度は約10〜約90
℃、好ましくは約25〜70℃でよい。
に応じて、約２〜約10、好ましくは約４〜約８のpH範囲
で行うことができる。処理時間は酵素の投入量および処
理条件により異なるが、10分〜１日、好ましくは30分〜
８時間の範囲でよい。酵素処理中の温度は約10〜約90
℃、好ましくは約25〜70℃でよい。
本発明に係わる方法を以下に実施例により説明する。
これらの実施例は、本発明に係わる幾つかの実施形態を
示すもので、本発明を限定するものではない。
これらの実施例は、本発明に係わる幾つかの実施形態を
示すもので、本発明を限定するものではない。
実施例 実施例１および２の酵素はChainia sp.NCL 82−５−
１菌株により調製した。この菌株は、ATCCにNo.53812と
して1988年７月27に供託した。PDA斜面上に保存したCha
inia sp.NCL 82−５−１菌株の胞子を無菌培養基（例え
ば５％小麦ぬか、１％酵母抽出物、pH7.0）に移した。
１菌株により調製した。この菌株は、ATCCにNo.53812と
して1988年７月27に供託した。PDA斜面上に保存したCha
inia sp.NCL 82−５−１菌株の胞子を無菌培養基（例え
ば５％小麦ぬか、１％酵母抽出物、pH7.0）に移した。
この培養基を振とうフラスコ中で強い振とう速度で30
℃で約３〜５日間培養した（50〜100ml液、250mlフラス
コ中、200rpm。）この液体を濾過または遠心分離して透
明にした。小麦ぬかを使用した場合は約10U/mlのキシラ
ナーゼが生産され、純粋なキシランベースを使用した場
合はより多くの（少なくとも25U/ml）キシラナーゼが生
産された。この様にして製造した酵素は本質的にセルラ
ーゼを含まなかった。
℃で約３〜５日間培養した（50〜100ml液、250mlフラス
コ中、200rpm。）この液体を濾過または遠心分離して透
明にした。小麦ぬかを使用した場合は約10U/mlのキシラ
ナーゼが生産され、純粋なキシランベースを使用した場
合はより多くの（少なくとも25U/ml）キシラナーゼが生
産された。この様にして製造した酵素は本質的にセルラ
ーゼを含まなかった。
実施例３で使用した酵素は、種々のキシラン分解系の
評価、ポウタネン、K.、ラットM.、パルス、J.、および
ヴィイカリ、L.、ジャーナル オブ バイオテクノロジ
ー、６（1987）49〜60頁に記載されている方法を使用し
て放線菌ストレプトマイセス オリボクロモゲネスによ
り生産した。酵素の活性は、キシラナーゼ2,500U/g、セ
ルラーゼ0U/gであった。
評価、ポウタネン、K.、ラットM.、パルス、J.、および
ヴィイカリ、L.、ジャーナル オブ バイオテクノロジ
ー、６（1987）49〜60頁に記載されている方法を使用し
て放線菌ストレプトマイセス オリボクロモゲネスによ
り生産した。酵素の活性は、キシラナーゼ2,500U/g、セ
ルラーゼ0U/gであった。
実施例４および５で使用した酵素は、トルコデルマ
ロンギブラキアトゥム菌により生産されたマルチフェク
トＫ（カルター社）であった。製剤中のキシラナーゼ活
性は5,200U/mlで、セルラーゼ活性は4U/mlであった。
ロンギブラキアトゥム菌により生産されたマルチフェク
トＫ（カルター社）であった。製剤中のキシラナーゼ活
性は5,200U/mlで、セルラーゼ活性は4U/mlであった。
実施例１ カバ材パルプの酸素漂白Ｉ フィンランド産カバ材の硫酸塩パルプを漂白したが、
このパルプの本来のカッパ値は20.5であった。漂白順序
はO2−Ｄ−Ｅ−Ｄ−Ｅ−Ｄであった。使用した二酸化塩
素は約８％の塩素を含んでいた。
このパルプの本来のカッパ値は20.5であった。漂白順序
はO2−Ｄ−Ｅ−Ｄ−Ｅ−Ｄであった。使用した二酸化塩
素は約８％の塩素を含んでいた。
比較用パルプは従来の方法で漂白したが、条件をでき
るだけ酵素処理と比較できる様にするため、比較用パル
プは55℃、pH6で４時間保持した。
るだけ酵素処理と比較できる様にするため、比較用パル
プは55℃、pH6で４時間保持した。
パルプの酵素処理は、漂白前に、下記の条件で行っ
た。
た。
− 温度 55℃ − 時間 ４時間 − pH ６ − コンシステンシー 10％ − キシラナーゼとしての 酵素使用量 25U/gパルプd.s. 酵素処理（または比較用パルプの温置）の後、パルプ
を洗浄し、通常の酸素漂白を行った。酸素工程では、下
記の条件を使用した。
を洗浄し、通常の酸素漂白を行った。酸素工程では、下
記の条件を使用した。
− 温度 90℃ − 時間 30分間 − O2 ３バール − コンシステンシー 10％ − NaOH ２％ 最初の二酸化塩素工程では、0.2xパルプd.s.のカッパ
％の活性塩素量を使用した。続く４工程における薬品の
使用量は、E1、0.1xパルプd.s.のカッパ％、D1、パルプ
d.s.の2.5％、E2、パルプd.s.の0.8％、D2、パルプd.s.
の1.0％であった。実験の結果を表１に示す。
％の活性塩素量を使用した。続く４工程における薬品の
使用量は、E1、0.1xパルプd.s.のカッパ％、D1、パルプ
d.s.の2.5％、E2、パルプd.s.の0.8％、D2、パルプd.s.
の1.0％であった。実験の結果を表１に示す。
表１ 漂白実験／酸素漂白I/カバ材パルプ 比較 酵素処理 酵素処理後のカッパ値 20.3 18.3 酸素工程後のカッパ値 14.8 12.2 明るさ％ 90.3 92.1 粘度kg/dm3 1080 1170 TCl mg/kg 573 500 収量 酵素処理＋漂白 91.0 90.7 酵素処理の時間は控え目（４時間）であったにも関わ
らず、パルプの明るさは、本来の値が90％を越えていた
が、1.8％単位も著しく増加した。
らず、パルプの明るさは、本来の値が90％を越えていた
が、1.8％単位も著しく増加した。
実施例２ カバ材パルプの酸素漂白II フィンランド産カバ材の硫酸塩パルプを漂白したが、
本来のカッパ値は20.5であった。O2−酵素−D/C−Ｅ−
Ｄ−Ｅ−Ｄの漂白順序を使用した。二酸化塩素の量は90
％で、D/C工程における活性塩素として計算した塩素の
量は10％であった。
本来のカッパ値は20.5であった。O2−酵素−D/C−Ｅ−
Ｄ−Ｅ−Ｄの漂白順序を使用した。二酸化塩素の量は90
％で、D/C工程における活性塩素として計算した塩素の
量は10％であった。
酸素工程は下記の条件で行った。
− 温度 90℃ − 時間 30分間 − O2 ３バール − コンシステンシー 10％ − NaOH ２％ 酵素工程の後、パルプを２つの部分に分けた。比較用
パルプは従来の方法で漂白したが、条件をできるだけ酵
素処理と比較できる様にするため、比較用パルプは55
℃、pH6で４時間保持した。
パルプは従来の方法で漂白したが、条件をできるだけ酵
素処理と比較できる様にするため、比較用パルプは55
℃、pH6で４時間保持した。
パルプの酵素処理は、酸素漂白の後で、ただしD/C工
程の前に下記の条件を使用して行った。
程の前に下記の条件を使用して行った。
− 温度 55℃ − 時間 ４時間 − pH ６ − コンシステンシー 10％ − キシラナーゼとしての 酵素使用量 25U/gパルプd.s. 酵素処理の後（または比較用パルプの関連処理の
後）、パルプを洗浄し、上記の順序で最終的な漂白を行
った。
後）、パルプを洗浄し、上記の順序で最終的な漂白を行
った。
最後の４工程における薬品の使用量は、E1、0.1xパル
プd.s.のカッパ％、D1、パルプd.s.の2.5％、E2、パル
プd.s.0.8％、D2、パルプd.s.の1.0％であった。実験の
結果を表２に示す。
プd.s.のカッパ％、D1、パルプd.s.の2.5％、E2、パル
プd.s.0.8％、D2、パルプd.s.の1.0％であった。実験の
結果を表２に示す。
表２ 漂白実験／酸素漂白II/カバ材パルプ 比較 酵素処理 酵素工程後のカッパ値 14.6 14.6 酸素処理後のカッパ値 13.6 11.7 明るさ％ 89.6 92.1 粘度kg/dm3 1015 1045 TCl mg/kg 291 252 収量 酵素処理＋漂白 91.8 90.9 酵素処理の時間は控え目（４時間）であったが、パル
プの明るさは、本来の値が約90％であったのに対し、2.
5％単位増加した。
プの明るさは、本来の値が約90％であったのに対し、2.
5％単位増加した。
実施例３ カバ材パルプの酸素漂白III ストレプトマイセス オリボクロモゲネスから調製し
た酵素を使用し、酵素処理の時間を８時間にした以外
は、実施例１に準じでフィンランド産カバ材の硫酸塩パ
ルプを漂白した。実験の結果を表３に示す。
た酵素を使用し、酵素処理の時間を８時間にした以外
は、実施例１に準じでフィンランド産カバ材の硫酸塩パ
ルプを漂白した。実験の結果を表３に示す。
表３ 漂白実験／酸素漂白III/カバ材パルプ 比較 酵素処理 酵素処理後のカッパ値 19.9 18.0 酸素工程後のカッパ値 14.7 12.0 明るさ％ 90.2 91.1 粘度kg/dm3 1080 1010 TCl mg/kg 560 510 収量 酵素処理＋漂白 91.5 87.7 実施例４ カバ材パルプの酸素漂白IV フィンランド産カバ材の硫酸塩パルプ（本来のカッパ
値は20.8）を、酵素処理の後、および比較用としては酵
素処理をせずに（比較用パルプ）、漂白順序O2−Ｄ−Ｅ
−Ｄ−Ｅ−Ｄで漂白した。使用した二酸化塩素は約８％
の塩素を含んでいた。
値は20.8）を、酵素処理の後、および比較用としては酵
素処理をせずに（比較用パルプ）、漂白順序O2−Ｄ−Ｅ
−Ｄ−Ｅ−Ｄで漂白した。使用した二酸化塩素は約８％
の塩素を含んでいた。
この実験で使用した酵素製剤は、トリコデルマ ロン
ギブラキアトゥム菌により生産されたマルチフェクトＫ
であった。
ギブラキアトゥム菌により生産されたマルチフェクトＫ
であった。
従来の漂白の前における酵素処理で使用した反応条件
は下記の通りである。
は下記の通りである。
− 温度 45℃ − 時間 ４時間 − pH ５ − コンシステンシー 10％ − キシラナーゼとしての 酵素使用量 5U/gパルプd.s. 比較用パルプは酵素処理で使用した条件と同じ条件
で、ただしその混合物に酵素は加えずに、漂白前に処理
した。
で、ただしその混合物に酵素は加えずに、漂白前に処理
した。
酵素処理（または比較用パルプの温度）の後、パルプ
を洗浄し、実施例１に記載する様にして酸素漂白を行っ
た。実験の結果を表４に示す。
を洗浄し、実施例１に記載する様にして酸素漂白を行っ
た。実験の結果を表４に示す。
表４ 漂白実験／酸素漂白IV/カバ材パルプ 比較 酵素処理 酵素処理後のカッパ値 20.5 19.5 酸素工程後のカッパ値 14.9 12.9 明るさ％ 90.1 91.5 粘度kg/dm3 1080 1120 TCl mg/kg 570 500 収量 酵素処理＋漂白 91.1 90.9 酵素処理の時間は控え目（４時間）であったにも関わ
らず、パルプの明るさは、本来の値が90％を越えていた
が、1.4％単位も著しく増加した。さらに、収量の損失
は無かった。
らず、パルプの明るさは、本来の値が90％を越えていた
が、1.4％単位も著しく増加した。さらに、収量の損失
は無かった。
実施例５ カバ材パルプの酸素漂白Ｖ フィンランド産カバ材の硫酸塩パルプ（本来のカッパ
値は20.8）を漂白した。使用した漂白順序はO2−酵素−
D/C−Ｅ−Ｄ−Ｅ−Ｄであり、比較用パルプにはO2−D/C
−Ｅ−Ｄ−Ｅ−Ｄであった。二酸化塩素のD/C工程にお
ける活性塩素に対する比は、活性塩素で計算して90:10
であった。
値は20.8）を漂白した。使用した漂白順序はO2−酵素−
D/C−Ｅ−Ｄ−Ｅ−Ｄであり、比較用パルプにはO2−D/C
−Ｅ−Ｄ−Ｅ−Ｄであった。二酸化塩素のD/C工程にお
ける活性塩素に対する比は、活性塩素で計算して90:10
であった。
酸素工程は実施例２に記載する用にして行った。
酸素工程の後、パルプを２つの部分に分けた。酸素パ
ルプは一方の部分はD/C工程の前に下記の条件を使用し
て酵素で処理した。
ルプは一方の部分はD/C工程の前に下記の条件を使用し
て酵素で処理した。
− 温度 45℃ − 時間 ４時間 − pH ５ − コンシステンシー 10％ − キシラナーゼとしての 酵素使用量 5U/gパルプd.s. この処理で使用した酵素は、トリコデルマ ロンギブ
ラキアトゥム菌により生産されたマルチフェクトＫであ
った。
ラキアトゥム菌により生産されたマルチフェクトＫであ
った。
酸素処理したパルプのもう一方の部分（比較用パル
プ）は酵素処理で使用した条件と同じ条件で、ただしそ
の混合物に酵素は加えずに、漂白前に処理した。
プ）は酵素処理で使用した条件と同じ条件で、ただしそ
の混合物に酵素は加えずに、漂白前に処理した。
酵素処理の後（または比較用パルプの関連処理の
後）、パルプを洗浄し、実施例２に記載する様にして最
終的な漂白を行った。
後）、パルプを洗浄し、実施例２に記載する様にして最
終的な漂白を行った。
実験の結果を表５に示す。
表５ 漂白実験／酸素漂白V/カバ材パルプ 比較 酵素処理 酵素処理後のカッパ値 14.8 14.8 酸素工程後のカッパ値 13.7 12.0 明るさ％ 89.3 91.3 粘度kg/dm3 1015 1020 TCl mg/kg 280 270 収量 酵素処理＋漂白 91.7 91.1 酵素処理の時間は控え目（４時間）であったが、パル
プの明るさは、本来の値が約90％であったのに対し、2.
0％増加した。
プの明るさは、本来の値が約90％であったのに対し、2.
0％増加した。
実施例６ 松材クラフトパルプの酸素漂白 フィンランド産の酸素脱リグニン化した松材クラフト
パルプ（本来のカッパ値は17.2）を酵素処理してから、
および比較用に酵素処理せずに（比較用）、漂白順序Ｄ
−E1−D1−E2−D2で漂白した。他の条件は実施例１に記
載してある。
パルプ（本来のカッパ値は17.2）を酵素処理してから、
および比較用に酵素処理せずに（比較用）、漂白順序Ｄ
−E1−D1−E2−D2で漂白した。他の条件は実施例１に記
載してある。
この実験で使用した酵素は、トリコデルマ ロンギブ
ラキアトゥム菌により生産されたマルチフェクトＫ（カ
ルター社）であった。
ラキアトゥム菌により生産されたマルチフェクトＫ（カ
ルター社）であった。
従来の漂白工程の前に行った酵素処理の反応条件は下
記の通りであった。
記の通りであった。
− 温度 45℃ − 時間 ２時間 − pH 5.7 − コンシステンシー 10％ − キシラナーゼと しての酵素使用量 ５キシラナーゼU/gパルプd.s. 比較用パルプは、酵素処理で使用した条件と同じ条件
で、ただしその混合物は酵素は加えずに、漂白前に処理
した。
で、ただしその混合物は酵素は加えずに、漂白前に処理
した。
実験の結果を表６に示す。
比較 トリコデルマ 酵素使用量 ０ ５ （キシラナーゼU/gパルプ） 明るさ（％） 87.6 88.7 酵素処理により、最初の漂白工程で二酸化塩素だけを
使用した場合でも、酸素脱リグニン化したパルプの漂白
性が改良される。酸素脱リグニン化したパルプは、最初
に必要な工程で二酸化塩素の量を多くしても高い明るさ
に漂白するのは困難である。塩素化有機化合物の発生を
漂白の際に少なくするには、最初の工程で二酸化塩素の
量を高くする必要がある。
使用した場合でも、酸素脱リグニン化したパルプの漂白
性が改良される。酸素脱リグニン化したパルプは、最初
に必要な工程で二酸化塩素の量を多くしても高い明るさ
に漂白するのは困難である。塩素化有機化合物の発生を
漂白の際に少なくするには、最初の工程で二酸化塩素の
量を高くする必要がある。
特に実施例１および２から、本発明に係わる酵素を酸
素漂白と組み合わせて使用することにより、工程E2およ
びD2を省略できる。これによって、新規に漂白設備を建
造する時に、投資を大幅に節約することができる。
素漂白と組み合わせて使用することにより、工程E2およ
びD2を省略できる。これによって、新規に漂白設備を建
造する時に、投資を大幅に節約することができる。
また、これらの実施例から、パルプを酸素処理の前ま
たは後に酵素で処理すれば、従来の漂白における最初の
D/C工程を行わずに、目標の85〜90％の明るさを達成で
きると結論できる。そうであれば、酵素処理および酸素
工程の後（または酸素工程および酵素処理の後）の最終
漂白は、Ｅ−Ｄ−Ｅ−Ｄとなる。つまり、E1工程で溶解
した材料を燃焼させる欠点がないので、漂白工程で溶解
した材料のより多くを燃焼させることができる。
たは後に酵素で処理すれば、従来の漂白における最初の
D/C工程を行わずに、目標の85〜90％の明るさを達成で
きると結論できる。そうであれば、酵素処理および酸素
工程の後（または酸素工程および酵素処理の後）の最終
漂白は、Ｅ−Ｄ−Ｅ−Ｄとなる。つまり、E1工程で溶解
した材料を燃焼させる欠点がないので、漂白工程で溶解
した材料のより多くを燃焼させることができる。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 コルヨネン，マルヤ フィンランド国 エスエフ―00360 ヘ ルシンキ ポウタメーンティエ ３ ビ ー 23
Claims (11)
- 【請求項１】パルプの酸素漂白方法であって、パルプを
ヘミセルロース加水分解酵素または酵素製剤で処理する
ことを特徴とする方法。 - 【請求項２】前記ヘミセルロース加水分解酵素または酵
素製剤を、漂白方法の酸素漂白工程の前に加えることを
特徴とする請求の範囲第１項記載の方法。 - 【請求項３】前記ヘミセルロース加水分解酵素または酵
素製剤を、漂白方法の酸素漂白工程の後に加えることを
特徴とする請求の範囲第１項記載の方法。 - 【請求項４】前記ヘミセルロース加水分解酵素が0.5％
（すなわち1/200）未満のセルラーゼ活性を含むことを
特徴とする請求の範囲第１項記載の方法。 - 【請求項５】ヘミセルロース加水分解酵素が、ストレプ
トマイセスまたはトリコデルマ属に属する種により生産
されることを特徴とする請求の範囲第１項記載の方法。 - 【請求項６】前記ヘミセルロース加水分解酵素が、Chai
nia sp.ATCC 53812により生産される低分子量キシラナ
ーゼであることを特徴とする請求の範囲第１項記載の方
法。 - 【請求項７】前記キシラナーゼが本質的にセルロース加
水分解酵素を含まないことを特徴とする請求の範囲第６
項記載の方法。 - 【請求項８】前記キシラナーゼを、パルプの乾燥固体に
対して計算して約0.1〜100U/gの量で加えることを特徴
とする請求の範囲第６項記載の方法。 - 【請求項９】キシラナーゼを、パルプの乾燥固体に対し
て計算して約0.5〜25U/gの量で加えることを特徴とする
請求の範囲第８項記載の方法。 - 【請求項１０】キシラナーゼ処理を、約２〜約10のpH範
囲内で、約10〜90℃で行い、酵素処理の時間が約10分間
〜24時間であることを特徴とする請求の範囲第６項記載
の方法。 - 【請求項１１】キシラナーゼ処理を、約25〜約70℃の温
度で、約0.5〜約８時間の時間、および約４〜約８のpH
範囲で行うことを特徴とする請求の範囲第10項記載の方
法。
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- 1990-08-13 ES ES90911518T patent/ES2086408T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1990-08-13 PT PT94984A patent/PT94984A/pt not_active Application Discontinuation
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- 1990-08-13 WO PCT/FI1990/000194 patent/WO1991002840A1/en not_active Application Discontinuation
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-
1992
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