JP2021519443A

JP2021519443A - タンパク質糖鎖プロファイリングの手段及び方法

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Publication number: JP2021519443A
Application number: JP2021501084A
Authority: JP
Inventors: トマスバルトーク，; ジャントカシュ，
Original assignee: Glycanostics SRO
Current assignee: Glycanostics SRO
Priority date: 2018-03-26
Filing date: 2019-03-25
Publication date: 2021-08-10
Also published as: AU2019246007A1; EP4253958A3; PT3775909T; PL3775909T3; SI3775909T1; KR102711673B1; DK3775909T3; KR20200138300A; EP4253958A2; EP3775909A1; LT3775909T; RS64431B1; HRP20230744T1; HUE062414T2; US20210048437A1; CA3091733A1; EP3775909B1; IL277194A; ES2950740T3; FI3775909T3

Abstract

本発明は、磁性担体、抗糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、１つ以上のレクチン、それらに基づく組成物、キット、方法、及び、使用を提供し、例えばがんの診断における、レクチンを使用する糖タンパク質の糖鎖プロファイリングの方法における使用を含む。磁性担体、抗糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、１つ以上のレクチン、それらに基づく組成物、キット、方法、及び、使用は、任意の糖タンパク質に適用可能である。【選択図】図１

Description

本願は、コンピュータ可読形式の配列表を含み、これは言及することにより本明細書に援用される。

本発明は、磁性担体、抗糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、１つ以上のレクチン、それらの組成物、キット、方法、及び、使用に関し、例えばがん（例えば表１）の診断における、レクチンを使用する糖タンパク質の糖鎖プロファイリングの方法における使用を含む。磁性担体、抗糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、１つ以上のレクチン、それらに基づく組成物、キット、方法、及び、使用は、任意の糖タンパク質（例えば表１）に適用可能である。しかしながら、その優れた感度及び／又は特異性から、本発明の磁性担体、抗糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、１つ以上のレクチン、それらに基づく組成物、キット、方法、及び、使用は、（例えばがんの診断における）糖タンパク質のアイソフォーム特異的検出及び分析に特に適する。

前立腺特異抗原(PSA)分析は、血清の上昇ＰＳＡレベルが前立腺癌(PCa)疾患の臨床的診断に５〜１０年又はさらにそれ以上先行することから、前立腺癌(PCa)のスクリーニングを革新するものであった。しかしながら、ＰＳＡは多くの良性の状態でも上昇し、多数の誤ったＰＳＡ陽性テストにつながる。さらに、ＰＳＡは、重要な腫瘍と重要でない腫瘍とを区別しない。ゆえに、ＰＣａと診断された患者のサブセットの多くでは、疾患は徐々に進行し、臨床的に無害である。これらの患者は、不必要な処置における副作用のリスクにさらされる。つまり、ＰＳＡベースのＰＣａスクリーニングの主要な問題は、不必要で、さらに高価な、患者にとって煩わしい検査である（例えば、画像診断、前立腺生体組織診断等）。これらの理由から、米国予防医療専門委員会(United States Preventive Services Task Force (USPSTF))は、２０１２年にＰＣａスクリーニングのためのＰＳＡを使用しないことを提案した。同じ機関により、２０１７年に、５５〜６９歳の男性に個別のＰＣａスクリーニングをするためにＰＳＡを使用するための指導書が発行された。

ある程度陽性(4-10 ng/ml)のＰＳＡスクリーニングテスト後に診断したＰＣａ患者のなかでも、ほぼ７５％の腫瘍が器官限局性であり、治癒の可能性がある一方、１０ｎｇ／ｍＬを超えるＰＳＡレベルの患者では、器官限局性で治癒できるＰＣａの割合は５０％より低く低下する。つまり、高い特異性により、治癒できるＰＣａを検出すること（不必要なフォローアップ検査処置を省く）は、診断上の課題である。さらに、過剰診断／過剰処置は、無害のＰＣａを有する患者に尿失禁、性機能障害、及び腸の問題を含む合併症を引き起こし得る。ゆえにまた、改良されたスクリーニングテストにより、その臨床的意義に従った腫瘍の分類が可能になると考えられる。

ＰＣａスクリーニングは、血清におけるＰＳＡ測定によって通常５５歳以上の男性に推奨される。世界的に臨床検査室で使用されている既存の方法は、感度や特異性が十分に高くないので、多くの場合、初期の、治癒の可能性がある段階でＰＣａ患者から健常なひとを正確に特定することは、非常に困難である。このように、臨床医／泌尿器科医は、新規の診断に役立つＰＣａバイオマーカーを必要としている。

本発明は、タンパク質の糖鎖プロファイルを判定する方法に関し、該方法は、（ａ）該タンパク質を含むサンプルを、該タンパク質に対する抗体に接触させて抗体−タンパク質複合体を形成するステップと、（ｂ）ステップ（ａ）で得た抗体−タンパク質複合体を単離するステップと、（ｃ）抗体−タンパク質複合体を１つ以上のレクチンに接触させて該タンパク質の糖鎖プロファイルを判定するステップとを含む。

タンパク質の糖鎖プロファイルを判定する方法において、ステップ（ａ）の該抗体は固定化されていない、好ましくは固体表面上に固定化されていないことが好ましく、及び／又は該タンパク質は、該方法を行っているとき、該抗体から放出されないことが好ましい。

さらに、本発明は、対象ががんのリスクを有し得るか、又はがんに罹患し得ることを診断する方法に関し、該方法は、
（ａ）該対象から得た、がんバイオマーカータンパク質を含むサンプルを、該がんバイオマーカータンパク質に対する抗体に接触させて、抗体−がんバイオマーカータンパク質複合体を形成するステップと、
（ｂ）ステップ（ａ）で得た抗体−タンパク質複合体を単離するステップと、
（ｃ）抗体−がんバイオマーカータンパク質複合体を１つ以上のレクチンに接触させて、該がんバイオマーカータンパク質の糖鎖プロファイルを判定するステップとを含み、
該糖鎖プロファイルの、該がんバイオマーカータンパク質の健常な糖鎖プロファイルからのずれは、該対象ががんのリスクを有し得る、又はがんに罹患し得ることを示す。

対象ががんのリスクを有し得るか、又はがんに罹患し得ることを診断する方法において、ステップ（ａ）の該抗体は固定化されていない、好ましくは固体表面上に固定化されていないことが好ましく、及び／又は該タンパク質は、該方法を行っているとき、該抗体から放出されないことが好ましい。

また、本発明は、対象が自己免疫性疾患のリスクを有し得るか、又は自己免疫性疾患に罹患し得ることを診断する方法に関し、該方法は、
（ａ）該対象から得た、自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質を含むサンプルを、該自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質に対する抗体に接触させて、抗体−自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質複合体を形成するステップと、
（ｂ）ステップ（ａ）で得た抗体−タンパク質複合体を単離するステップと、
（ｃ）抗体−自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質複合体を１つ以上のレクチンに接触させて、該自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質の糖鎖プロファイルを判定するステップとを含み、
該糖鎖プロファイルの、該自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質の健常な糖鎖プロファイルからのずれは、該対象が自己免疫性疾患のリスクを有し得る、又は自己免疫性疾患に罹患し得ることを示す。

対象が自己免疫性疾患のリスクを有し得るか、又は自己免疫性疾患に罹患し得ることを診断する方法において、ステップ（ａ）の該抗体は固定化されていない、好ましくは固体表面上に固定化されていないことが好ましく、及び／又は該タンパク質は、該方法を行っているとき、該抗体から放出されないことが好ましい。

さらに、本発明は、対象が炎症性疾患のリスクを有し得るか、又は炎症性疾患に罹患し得ることを診断する方法に関し、該方法は、
（ａ）該対象から得た、炎症性疾患バイオマーカータンパク質を含むサンプルを、該炎症性疾患バイオマーカータンパク質に対する抗体に接触させて、抗体−炎症性疾患バイオマーカータンパク質複合体を形成するステップと、
（ｂ）ステップ（ａ）で得た抗体−タンパク質複合体を単離するステップと、
（ｃ）抗体−炎症性疾患バイオマーカータンパク質複合体を１つ以上のレクチンに接触させて、該炎症性疾患バイオマーカータンパク質の糖鎖プロファイルを判定するステップとを含み、
該糖鎖プロファイルの、該炎症性疾患バイオマーカータンパク質の健常な糖鎖プロファイルからのずれは、該対象が炎症性疾患のリスクを有し得る、又は炎症性疾患に罹患し得ることを示す。

対象が炎症性疾患のリスクを有し得るか、又は炎症性疾患に罹患し得ることを診断する方法において、ステップ（ａ）の該抗体は固定化されていない、好ましくは固体表面上に固定化されていないことが好ましく、及び／又は該タンパク質は、該方法を行っているとき、該抗体から放出されないことが好ましい。

さらに、本発明は、本明細書に記載するようなタンパク質の糖鎖プロファイルを判定する方法を行うためのキットを提供し、該キットは、本明細書に記載するような該タンパク質に特異的な抗体と、本明細書に記載するようなレクチンとを含む。

また、本発明は、対象ががんのリスクを有し得るか、又はがんに罹患し得ることを診断する方法を行うためのキットを提供し、該キットは、本明細書に記載するようながんバイオマーカータンパク質に特異的な抗体と、本明細書に記載するような１つ以上のレクチンとを含む。

さらに、本発明は、対象が自己免疫性疾患のリスクを有し得るか、又は自己免疫性疾患に罹患し得ることを診断する方法を行うためのキットを提供し、該キットは、ＩｇＧである自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質に特異的な抗体と、本明細書に記載するような１つ以上のレクチンとを含む。

さらに、本発明は、対象が炎症性疾患のリスクを有し得るか、又は炎症性疾患に罹患し得ることを診断する方法を行うためのキットを提供し、該キットは、ＩｇＧ、ＩｇＡ、又はＣＲＰである炎症性疾患バイオマーカータンパク質に特異的な抗体と、本明細書に記載するような１つ以上のレクチンとを含む。

さらに、本発明は、ｉ）固定化抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分と、ｉｉ）２ｋＤａ未満の分子量を有する、ペルオキシダーゼ活性を有する固定化ポリペプチドとを含む、磁性担体に関する。さらに、本発明は、磁性担体に固定化した抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分に関し、該磁性担体は、当該磁性担体に固定化したペルオキシダーゼ活性を有するポリペプチドをさらに含み、該ポリペプチドは２ｋＤａ未満の分子量を有する。

本願は、本明細書において以下に記載されるとともに、特許請求の範囲に記載され、添付の実施例及び図面に示される、磁性担体、抗糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、１つ以上のレクチン、組成物、及びキットの提供によってこの要求を満たすものである。

さらに、本発明の意図内の他の適切なレクチン（その翻訳後プロセシング形態及び成熟形態を含む）は、以下のものを含む。
Sambucus nigraのNeu5Ac(α2-6)Gal/GalNAc(α2-6Neu5Ac)特異的凝集素(SNA-I)、UniProtKB受託番号:Q945S3。
Galβ1-3GalNAc結合Agaricus bisporus凝集素(ABA)、UniProtKB受託番号:Q00022。
Neu5Acα2-3Galβ1-4GlcNAc結合Allomyrina dichotoma凝集素(AlloA)、現在UniProtKB受託番号はないが、例えばUmetsu等(1984)による記載のように、すなわち、酸処理したクロスラインのビーズ形態アガロース(セファロース)及びジエチルアミノエタノール−球状セルロースビーズ(DEAE-Cellulofine)におけるアフィニティークロマトグラフィーを含む精製方法によって、精製可能である。
Galβ1-3GalNAc結合Amaranthus caudatus凝集素(ACA)、UniProtKB受託番号:Q6YNX3又はQ71QF2。
Galβ1-3GalNAc結合Arachis hypogaea凝集素(AHA)=ピーナッツ凝集素(PNA)、UniProtKB受託番号:P02872。
Galβ1-3GalNAc結合Artocarpus integrifolia凝集素(AIA)=ジャカリン、UniProtKB受託番号:P18670。
フコース結合Aspergillus oryzaeレクチン(AOL)、UniProtKB受託番号:Q2UNX8。
マンノース／グルコース結合Musa paradisiacaレクチン(BanLec)、UniProtKB受託番号:Q8L5H4(例えば、Singh等(2005)によっても言及される、ＰＤＢ受託コード1X1V(Released Date: 2005-11-08; Version 1.2: 2011-07-13)下でRCSBタンパク質データバンク(https://www.rcsb.org)においても記載される)。
(GlcNAcβ1-4)_2-4、Galβ1-4GlcNAc結合Datura stramonium凝集素(ジャカリン)(DSA)、UniProtKB受託番号:A0A089ZWN7。
GalNAcα1-3GalNAc結合Dolichos biflorus凝集素(DBA)、UniProtKB受託番号:P05045又はP19588。
Galβ4GlcNAc結合Erythrina cristagalliレクチン(ECL)、UniProtKB受託番号: P83410。
ガラクトース結合ガレクチン3、UniProtKB受託番号:P17931。
ガラクトース及びラクトース結合ガレクチン4、UniProtKB受託番号:P56470。
α-GalNAc、α-Gal結合Griffonia (Bandeiraea) simplicifoliaレクチンI(GSL I)、UniProtKB受託番号:P24146。
α-GlcNAc、β-GlcNAc、及びGlcNAcα1-4Galβ1-4GlcNAc結合Griffonia (Bandeiraea) simplicifoliaレクチンII(GSL II)、UniProtKB受託番号:Q41263。
α-マンノース結合Hippeastrumハイブリッド(アマリリス)レクチン(HHL)、UniProtKB受託番号:Q39990。
α-GalNAc及びGalNAcβ1-4Gal結合Helix pomatia凝集素(HPA)、UniProtKB受託番号:Q2F1K8。
(GlcNAcβ1-4)_1-4結合Lycopersicon esculentum(トマト)レクチン(LEL)、UniProtKB受託番号G9M5T0又はB3XYC5。
Ｄ−マンノース又はFucα1-6GlcNAc-N-Asn含有Ｎ−結合型オリゴ糖特異的Lens culinaris凝集素(LCA)、UniProtKB受託番号:P02870。
Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc特異的Lotus tetragonolobusレクチン(LTA)、UniProtKB受託番号:P19664。
Galβ1-4GlcNAc特異的Maackia amurensis凝集素I(MAA I)、UniProtKB受託番号:P0DKL3。
Galβ1-3(Fucα1-4)GlcNAc及びGalβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc結合マクロファージガラクトース結合レクチン１(MGBL 1)、UniProtKB受託番号:P49300。
GalNAc及びガラクトース結合マクロファージガラクトース結合レクチン2(MGBL 2)、UniProtKB受託番号:A9XX86。
α-マンノース結合Narcissus pseudonarcissus(ラッパズイセン)レクチン(NPA)、UniProtKB受託番号:Q40423。
GalNAcα1-3(Fucα1-2)Gal結合Phaseolus lunatus凝集素(ライマメ、 LBA)、UniProtKB受託番号:P16300。
Ｎ−結合２アンテナ型結合Phaseolus vulgaris凝集素E(PHA E)、UniProtKB受託番号:P05088。
Ｎ−結合３／４アンテナ型結合Phaseolus vulgaris凝集素L(PHA L)、UniProtKB受託番号:P05087。
Kobayashi等(2012)によって記載されるように精製したFucα1-6-特異的Pholiota squarrosaレクチン(PhoSL)(例えば本明細書の配列番号58にも記載)、現在UniProtKB受託番号はない。
GlcNAc結合Phytolacca Americana凝集素(PWM)、UniProtKB受託番号:Q9AVB0。
α-マンノース、α-グルコース、又はFucα1-6GlcNAc結合Pisum sativumレクチン(PSL)、UniProtKB受託番号:P02867。
GalNAc又はガラクトース結合Psophocarpus tetragonolobusレクチンI(PTA I)、UniProtKB受託番号:O24313。
GalNAc又はガラクトース結合Psophocarpus tetragonolobusレクチンII(PTA II)、UniProtKB受託番号:Q9SM56。
ガラクトース結合Ricinus communis凝集素I(RCA I)、UniProtKB受託番号:P06750。
ガラクトース及びGalNAc結合Ricinus communis凝集素II(RCA II)、UniProtKB受託番号:B9SPG3。
シアル酸結合免疫グロブリン様レクチン１(シグレック1)、シグレック1によるNeu5Acα2-6Galβ1-4Glc/GlcNAcに対するNeu5Acα2-3Galβ1-4Glc/GlcNAcの優先結合、UniProtKB受託番号:Q9BZZ2。
シアル酸結合免疫グロブリン様レクチン４(シグレック4)、シグレック4によるNeu5Acα2-6Galβ1-4Glc/GlcNAcに対するNeu5Acα2-3Galβ1-4Glc/GlcNAcの優先結合、UniProtKB受託番号:P20916。
シアル酸結合免疫グロブリン様レクチン８(シグレック8)、シグレック8によるNeu5Acα2-6Galβ1-4Glc/GlcNAcに対するNeu5Acα2-3Galβ1-4Glc/GlcNAcの優先結合、UniProtKB受託番号:Q9NYZ4。
シアル酸結合免疫グロブリン様レクチン１１(シグレック11)、シグレック11によるNeu5Acα2-8Neu5Ac(ポリシアル酸)の優先結合、UniProtKB受託番号:Q96RL6。
GalNAcα1-3GalNAc結合大豆凝集素(SBA)、UniProtKB受託番号:P05046。
βGalNAc結合Sophora japonica凝集素(SJA)、UniProtKB受託番号:P93535。
Kaku等(1996)によって記載されるように精製したNeu5Ac(α2-6)Gal/GalNAc結合Sambucus sieboldiana凝集素(SSA)(例えば本明細書の配列番号59にも記載)、現在UniProtKB受託番号はない。
Wu AM(2005)によって記載されるように精製したGalNAc結合Salvia sclareaレクチン、現在UniProtKB受託番号はない。
(GlcNAcβ1-4)_2-5及びNeu5Ac結合Triticum vulgaris凝集素(TVA)=WGA-小麦胚芽凝集素、UniProtKB受託番号:P02876、P10968、又はP10969。
Fucα1-2Gal_結合Ulex europaeus凝集素(UEA)、UniProtKB受託番号:P22972。
GalNAc-セリン結合Vicia villosaレクチン(VVL)、UniProtKB受託番号:P56625。

本発明のレクチンは、当該技術分野で既知の従来の方法を用いて単離、及び任意で精製することができる。例えば、レクチンは、その天然由来源から単離されるとき、適当な固定化炭水化物マトリックスにおいて均質に精製し、適切なハプテンによって溶出することができる。Goldstein及びPoretz (1986)(The lectins. Properties, functions and applications in biology and medicine (Liener等版), pp. 33-247. Academic Press, Orlando, Fla.)、Rudiger (1993)(Glycosciences: Status and perspectives (Gabius及びGabius版), pp. 415-438. Chapman and Hall, Weinheim, Germany)が参照される。あるいは、レクチンは、認知された方法に従って組換え方法で製造することができる。Streicher及びSharon (2003) Methods Enzymol. 363:47-77.が参照される。また他の代替形として、レクチンは、既知のレクチン又は本明細書に開示するレクチンのアミノ酸配列に基づいて、当該技術分野における既知の標準的なペプチド合成技術を用いて、又は化学切断方法を用いて製造することができる（例えば米国特許第9169327号）。他の代替形は、任意の上述で特定したレクチンの化学修飾によって調製される人工レクチンであり得る(Y.W. Lu, C.W. Chien, P.C. Lin, L.D. Huang, C.Y. Chen, S.W. Wu, C.L. Han, K.H. Khoo, C.C. Lin, Y.J. Chen, BAD-Lectins: Boronic Acid-Decorated Lectins with Enhanced Binding Affinity for the Selective Enrichment of Glycoproteins, Analytical Chemistry, 85 (2013) 8268-8276.参照)。

図１は、（Ａ）健常な男性及び（Ｂ）ＰＣａ患者（極めて多様な、可能な糖鎖構造のものを示す）からの糖鎖組成を有するＰＳＡである。（Ｃ）ＰＳＡレベル、（Ｄ）ＥＬＬＡフォーマットにおけるＰＳＡ糖鎖プロファイリング、(E)ＭＥＬＬＡ（すなわち磁性ＥＬＬＡ）フォーマットにおけるＰＳＡ糖鎖プロファイリングを検出するためのアッセイプロトコルを示す。略語：ＰＳＡ−前立腺特異抗原、Ａｂ１−抗ＰＳＡ抗体１は西洋ワサビペルオキシダーゼ(HRP)で標識される、Ａｂ２−抗ＰＳＡ抗体２、Ｌ−レクチン、ＨＲＰ−西洋ワサビペルオキシダーゼ。図２は、ＢＰＨサンプルｖｓ．ＰＣａサンプルにおける、２つの異なるレクチン、ＡＡＬ（左）、ＣｏｎＡ（右）による、磁性ＥＬＬＡフォーマットのＰＳＡ糖鎖プロファイリングｖｓ．ＥＬＩＳＡフォーマットのＰＳＡのＲＯＣを示す。図３は、ＢＰＨサンプルｖｓ．ＰＣａサンプルにおける、２つの異なるレクチン、ＭＡＡ−ＩＩ（左）及びＳＮＡ−Ｉ（右）による、磁性ＥＬＬＡフォーマットのＰＳＡ糖鎖プロファイリングｖｓ．ＥＬＩＳＡフォーマットのＰＳＡのＲＯＣを示す。図４は、ＢＰＨサンプルｖｓ．ＰＣａサンプルにおける、ＷＦＡレクチン（左）並びに４つの異なるレクチン、ＡＡＬ（負の予測因子）、ＣｏｎＡ（負の予測因子）、ＭＡＡ−ＩＩ（正の予測因子）、及びＳＮＡ−Ｉ（負の予測因子）による、磁性ＥＬＬＡフォーマットのＰＳＡ糖鎖プロファイリングｖｓ．ＥＬＩＳＡフォーマットのＰＳＡのＲＯＣを示す。図５は、磁性ＥＬＬＡフォーマットのＰＳＡ糖鎖プロファイリングｖｓ．２つのバイオマーカーを用いるＰＳＡのＲＯＣを示す。ＢＰＨサンプルｖｓ．ＰＣａサンプル。図６は、磁性ＥＬＬＡフォーマットのＰＳＡ糖鎖プロファイリングｖｓ．３つのバイオマーカーを用いるＰＳＡのＲＯＣを示す。ＢＰＨサンプルｖｓ．ＰＣａサンプル。図７は、磁性ＥＬＬＡフォーマットのＰＳＡ糖鎖プロファイリングｖｓ．単独バイオマーカーを用いるＰＳＡ(AAL及びCon A)のＲＯＣを示す。ＰＣａ−サンプルｖｓ．ＰＣａ＋サンプル。図８は、磁性ＥＬＬＡフォーマットのＰＳＡ糖鎖プロファイリングｖｓ．単独バイオマーカーを用いるＰＳＡ(MAA II及びSNA-I)のＲＯＣを示す。ＰＣａ−サンプルｖｓ．ＰＣａ＋サンプル。ＰＣａ−は転移のない前立腺がんを指し、ＰＣａ＋は転移のある前立腺がんを意味する。図９は、ＢＰＨ、ＰＣａ＋、ＰＣａ−、及びＰＣａ(PCa+及びPCa-を合わせたもの)を含む種々のタイプのサンプルにおける、２つの異なるバイオマーカー(PSA及びMAA)で識別する能力を示す、箱ひげ図を表す。ＰＣａ−は転移のない前立腺がんを指し、ＰＣａ＋は転移のある前立腺がんを意味する。図１０は、ＢＰＨ、ＰＣａ＋、ＰＣａ−、及びＰＣａ(PCa+及びPCa-を合わせたもの)を含む種々のタイプのサンプルにおける、ＰＳＡバイオマーカーでサンプルを識別する能力を示す、箱ひげ図を表す。ＰＣａ−は転移のない前立腺がんを指し、ＰＣａ＋は転移のある前立腺がんを意味する。図１１は、固定抗体を含まない磁性粒子(MP)を使用してＰＣａ（前立腺がん）患者からＢＰＨ（良性前立腺肥大症）患者を識別するためのヒト血清サンプルの分析のＲＯＣ曲線を示す。図１２は、固定抗体を含む磁性粒子を使用して、後のレクチンベースの糖鎖プロファイリングのためにＰＳＡをＭＰから放出させて、ＰＣａ患者からＢＰＨ患者を識別するためのヒト血清サンプルの分析のＲＯＣ曲線を示す。図１３は、後のレクチンベースの糖鎖プロファイリングで、ＥＬＩＳＡプレートに固定化した抗体を使用して、ＰＣａ患者からＢＰＨ患者を識別するためのヒト血清サンプルの分析のＲＯＣ曲線を示す。

定義
本明細書にて使用される炭水化物の略語は、Ｎ−アセチルノイラミン酸の「Neu5Ac」、フコースの「Fuc」、Ｎ−アセチルガラクトサミンの「GalNAc」、Ｎ−アセチルグルコサミンの「GlcNAc」、ガラクトースの「Gal」(例えば、Varki A, Cummings RD, Esko JD, Freeze HH, Stanley P, Bertozzi CR, Hart GW, E. ME., Essentials of Glycobiology, 2nd edition, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor (NY), 2009)を含む。

さらに、本明細書で使用するとき、以下の用語は下記に定義される。
「コアフコース」は、フコースが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ６原子に結合していることを意味する。
「アンテナ型フコース」は、フコースが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ３原子に結合していること、又は、フコースがそのＣ１原子のα−グリコシド結合によって隣接するフコースのＣ２原子に結合していることを意味する。
「Fucα1-6GlcNAc-N-Asn含有Ｎ−結合型オリゴ糖」は、アスパラギンにＮ−グリコシド結合を介して結合しているＮ−アセチルグルコサミンのＣ６原子に、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によって結合しているフコースを有するオリゴ糖を意味する。
「Fucα1-6/3GlcNAc」は、フコースが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ６(C3)原子に結合していることを意味する。
「α-L-Fuc」は、α−Ｌ−フコースを意味する。
「Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc」は、Ｎ−アセチルグルコサミンのＣ４にそのＣ１原子のβ−グリコシド結合を介して結合しているガラクトースのＣ２原子に、フコースが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によって結合しており、同時に、第２のフコースがそのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ３原子に結合していることを意味する。
「Fucα1-2Gal」は、フコースが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によってガラクトースのＣ２原子に結合していることを意味する。
「Fucα1-6GlcNAc」は、フコースが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ６原子に結合していることを意味する。
「Manβ1-4GlcNAcβ1-4GlcNAc」は、Ｎ−アセチルグルコサミンのＣ４原子にそのＣ１原子のβ−グリコシド結合を介して結合しているＮ−アセチルグルコサミンのＣ４原子に、マンノースが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によって、結合していることを意味する。
「分岐Ｎ−結合型６糖」は、Ｎ−グリコシド結合によってアスパラギンと結合している６つの炭水化物から構成される非直鎖状糖鎖を意味する。
「Manα1-3Man」は、マンノースが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってマンノースのＣ３原子に結合していることを意味する。
「α-D-Man」は、α−Ｄ−マンノースを意味する。
「(GlcNAcβ1-4)_2-4」は、Ｎ−アセチルグルコサミンが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ４原子に繰り返して結合していることを意味する。
「Galβ1-4GlcNAc」は、ガラクトースが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ４原子に結合していることを意味する。
「GlcNAcα1-4Galβ1-4GlcNAc」は、Ｎ−アセチルグルコサミンのＣ４原子にそのＣ１原子のβ−グリコシド結合を介して結合しているガラクトースのＣ４原子に、Ｎ−アセチルグルコサミンが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によって、結合していることを意味する。
「Ｎ−アセチルグルコサミン」は、グルコサミンと酢酸との間のアミドを意味する。
「(GlcNAcβ1-4)_2-5」は、Ｎ−アセチルグルコサミンが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ４原子に繰り返して結合していることを意味する。
「Neu5Ac」（又はシアル酸）は、Ｎ−アセチルノイラミン酸を意味する。
「Galβ1-3GalNAc-セリン/スレオニン」は、セリン/スレオニンに結合しているＮ−アセチルグルコサミンのＣ３原子に、ガラクトースが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によって、結合していることを意味する。
「Galα1-3GalNAc」は、ガラクトースが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルガラクトサミンのＣ３原子に結合していることを意味する。
「Galβ1-6Gal」は、ガラクトースが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってガラクトースのＣ６原子に結合していることを意味する。
「Galβ1-4GlcNAc」は、ガラクトースが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ３原子に結合していることを意味する。
「Galβ1-3GalNAc」は、ガラクトースが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってＮ−アセチルガラクトサミンのＣ３原子に結合していることを意味する。
「GalNAcα1-3GalNAc」は、Ｎ−アセチルガラクトサミンが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルガラクトサミンのＣ３原子に結合していることを意味する。
「GalNAcα1-3Gal」は、Ｎ−アセチルガラクトサミンが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によってガラクトースのＣ３原子に結合していることを意味する。
「GalNAcα/β1-3/4Gal」は、Ｎ−アセチルガラクトサミンが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合又はβ−グリコシド結合によってガラクトースのＣ３原子又はＣ４原子に結合していることを意味する。
「α-GalNAc」は、α−ガラクトサミンと酢酸との間のアミドを意味する。
「GalNAcβ1-4Gal」は、Ｎ−アセチルガラクトサミンが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってガラクトースのＣ４原子に結合していることを意味する。
「GalNAcβ1-3(Fucα1-2)Gal」は、Ｎ−アセチルグルコサミンが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によってガラクトースのＣ３原子に結合しており、同時に、フコースがそのＣ１原子のα−グリコシド結合によってガラクトースのＣ２原子に結合していることを意味する。
「GalNAcα1-2Gal」は、Ｎ−アセチルガラクトサミンが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によってガラクトースのＣ３原子に結合していることを意味する。
「GalNAcα1-3GalNAc」は、Ｎ−アセチルガラクトサミンが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルガラクトサミンのＣ３原子に結合していることを意味する。
「GalNAcβ1-3/4Gal」は、Ｎ−アセチルガラクトサミンが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってガラクトースのＣ３原子又はＣ４原子に結合していることを意味する。
「GalNAc-Ser/Thr」（又はTn抗原）は、Ｎ−アセチルガラクトサミンがＯ−グリコシド結合によってセリン/スレオニンに結合していることを意味する。
「Galβ1-3GalNAc-Ser/Thr」（T抗原又はトムゼン・フリーデンライヒ抗原）は、セリン/スレオニンにＯ−グリコシド結合を介して結合しているＮ−アセチルガラクトサミンのＣ３原子に、ガラクトースが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によって、結合していることを意味する。
「GalNAcβ1-4GlcNAc」（又はLacdiNAc）は、Ｎ−アセチルガラクトサミンが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ４原子に結合していることを意味する。
「α2-3Neu5Ac」（又はα2-3-結合シアル酸）は、Ｎ−アセチルノイラミン酸が、そのＣ２原子のα−グリコシド結合によって隣接する糖類のＣ３原子に結合していることを意味する。
「α2-6Neu5Ac」（又はα2-6-結合シアル酸）は、Ｎ−アセチルノイラミン酸が、そのＣ２原子のα−グリコシド結合によって隣接する糖類のＣ６原子に結合していることを意味する。
「α2-8Neu5Ac」（又はα2-8-結合シアル酸）は、Ｎ−アセチルノイラミン酸が、そのＣ２原子のα−グリコシド結合によって隣接するＮ−アセチルノイラミン酸のＣ８原子に結合していることを意味する。
「Neu5Acα4/9-O-Ac-Neu5Ac」は、Ｎ−アセチルノイラミン酸が、そのＣ４原子のα−グリコシド結合によって隣接するＯ−アセチルＮ−アセチルノイラミン酸のＣ９原子に結合していることを意味する。
「Neu5Acα2-3Galβ1-4Glc/GlcNAc」は、グルコース又はＮ−アセチルグルコサミンのＣ４原子にそのＣ１原子のβ−グリコシド結合を介して結合しているガラクトースのＣ３原子に、Ｎ−アセチルノイラミン酸が、そのＣ２原子のα−グリコシド結合によって、結合していることを意味する。
「Neu5Acα2-6Gal/GalNAc」は、Ｎ−アセチルノイラミン酸が、そのＣ２原子のα−グリコシド結合によってガラクトース又はＮ−アセチルガラクトサミンのＣ６原子に結合していることを意味する。
「Ｎ−結合２アンテナ型」は、Ｎ−グリコシド結合によってアスパラギンと結合している２つのアンテナ（炭水化物鎖）を有する非直鎖状糖鎖を意味する。
「Ｎ−結合３/４アンテナ型」は、Ｎ−グリコシド結合によってアスパラギンと結合している３/４つのアンテナ（炭水化物鎖）を有する非直鎖状糖鎖を意味する。
「分岐β1-6GlcNAc」は、Ｎ−アセチルグルコサミンが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によって隣接する糖類のＣ６原子に結合していることを意味する。
「Galα1-3(Fucα1-2)Galβ1-3/4GlcNAc」は、Ｎ−アセチルグルコサミンのＣ３又はＣ４にそのＣ１原子のβ−グリコシド結合を介して結合しているガラクトースのＣ３原子に、ガラクトースが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によって、結合しており、同時に、フコースがそのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ２原子に結合していることを意味する。
「Galβ1-3(Fucα1-4)GlcNAc」は、ガラクトースが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ３原子に結合しており、同時に、フコースがそのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ４原子に結合していることを意味する。
「NeuAcα2-3Galβ1-3(Fucα1-4)GlcNAc」は、Ｎ−アセチルグルコサミンのＣ３にそのＣ１原子のβ−グリコシド結合を介して結合しているガラクトースのＣ３原子に、Ｎ−アセチルノイラミン酸が、そのＣ２原子のα−グリコシド結合によって、結合しており、同時に、フコースがそのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ４原子に結合していることを意味する。
「Fucα1-2Galβ1-3(Fucα1-4)GlcNAc」は、Ｎ−アセチルグルコサミンのＣ３にそのＣ１原子のβ−グリコシド結合を介して結合しているガラクトースのＣ２原子に、フコースが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によって、結合しており、同時に、第２のフコースがそのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ４原子に結合していることを意味する。
「Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc」は、ガラクトースが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ４原子に結合しており、同時に、フコースがそのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ３原子に結合していることを意味する。
「NeuAcα2-3Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc」は、Ｎ−アセチルグルコサミンのＣ４にそのＣ１原子のβ−グリコシド結合を介して結合しているガラクトースのＣ３原子に、Ｎ−アセチルノイラミン酸が、そのＣ２原子のα−グリコシド結合によって、結合しており、同時に、フコースがそのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ３原子に結合していることを意味する。
「Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc」は、Ｎ−アセチルグルコサミンのＣ４原子にそのＣ１原子のβ−グリコシド結合を介して結合しているガラクトースのＣ２原子に、フコースが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によって、結合しており、同時に、第２のフコースがそのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ３原子に結合していることを意味する。
「高マンノース」は、３つを超えるマンノースユニットを含有する糖鎖を意味する。
「シアリルルイス^a」（シアリルLe^a）抗原は、Ｎ−アセチルグルコサミンのＣ３原子にそのＣ１原子のβ−グリコシド結合を介して結合しているガラクトースのＣ３原子又はＣ６原子に、Ｎ−アセチルノイラミン酸が、そのＣ２原子のα−グリコシド結合によって、結合しており、同時に、フコースがそのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ４原子に結合していることを意味するNeu5Acα2-3/6Galβ1-3(Fucα1-4)GlcNAcである。
「シアリルルイス^x」（シアリルLe^x）抗原は、Ｎ−アセチルグルコサミンのＣ４原子にそのＣ１原子のβ−グリコシド結合を介して結合しているガラクトースのＣ３原子又はＣ６原子に、Ｎ−アセチルノイラミン酸が、そのＣ２原子のα−グリコシド結合によって、結合しており、同時に、フコースがそのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ３原子に結合していることを意味するNeu5Acα2-3/6Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAcである。
「ルイス^x」（Le^x）抗原は、ガラクトースが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ４原子に結合しており、同時に、フコースがそのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ３原子に結合していることを意味する「Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc」である。
「シアリルTn抗原」は、セリン/スレオニンにＯ−グリコシド結合を介して結合しているＮ−アセチルガラクトサミンのＣ３原子又はＣ６原子に、Ｎ−アセチルノイラミン酸が、そのＣ２原子のα−グリコシド結合によって、結合していることを意味する「Neu5Acα2-3/6GalNAc-Ser/Thr」である。
「シアリルT抗原」は、セリン/スレオニンにＯ−グリコシド結合を介して結合しているＮ−アセチルガラクトサミンのＣ３原子にそのＣ１原子のβ−グリコシド結合を介して結合しているガラクトースのＣ３原子又はＣ６原子に、Ｎ−アセチルノイラミン酸が、そのＣ２原子のα−グリコシド結合によって、結合していることを意味する「Neu5Acα2-3/6Galβ1-3GalNAc-Ser/Thr」である。
「ルイス^y」（Le^y）抗原は、Ｎ−アセチルグルコサミンのＣ４原子にそのＣ１原子のβ−グリコシド結合を介して結合しているガラクトースのＣ２原子に、フコースが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によって、結合しており、同時に、第２のフコースがそのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ３原子に結合していることを意味する「Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc」である。
「硫酸化コア１糖鎖」は、Ｔ抗原の硫酸化伸長形態に基づく糖鎖である。
「コア2糖鎖」は、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってＮ−アセチルガラクトサミンのＣ３原子に結合しているガラクトースを有し、同時に、Ｎ−アセチルグルコサミンがそのＣ１原子のβ−グリコシド結合によって、セリン/スレオニンに結合しているＮ−アセチルガラクトサミンのＣ６原子に結合している、糖鎖の伸長形態を意味するGalβ1-3(GlcNAcβ1-6)GalNAc-Ser/Thrの伸長形態に基づく糖鎖である。
「ルイス^a」（Le^a）抗原は、ガラクトースが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ３原子に結合しており、同時に、フコースがそのＣ１原子のα−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ４原子に結合していることを意味するGalβ1-3(Fucα1-4)GlcNAcである。
「(GlcNAcβ1-4)_n」は、Ｎ−アセチルグルコサミンが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ４原子に繰り返して結合していることを意味する。
「β-D-GlcNAc」は、β−Ｄ−グルコサミンと酢酸との間のアミドを意味する。
「GalNAc」は、ガラクトサミンと酢酸との間のアミドを意味する。
「Gal-GlcNAc」は、ガラクトースが、非特異的結合によってＮ−アセチルグルコサミンに結合していることを意味する。
「GlcNAc」は、グルコサミンと酢酸との間のアミドを意味する。
「Galα1-3Gal」は、ガラクトースが、そのＣ１原子のα−グリコシド結合によってガラクトースのＣ３原子に結合していることを意味する。
「Galβ1-3GalNAc」は、ガラクトースが、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってＮ−アセチルガラクトサミンのＣ３原子に結合していることを意味する。
「α-Gal」は、α−ガラクトースを意味する。
「α-GalNAc」は、α−Ｄ−ガラクトサミンと酢酸との間のアミドを意味する。
「(GlcNAc)_n」は、Ｎ−アセチルグルコサミンが非特異的結合によってＮ−アセチルグルコサミンに結合していることを意味する。
「分岐(LacNAc)_n」は、そのＣ１原子のβ−グリコシド結合によってＮ−アセチルグルコサミンのＣ４原子に結合しているガラクトースの分岐及び反復形態を意味するGalβ1,4-GlcNAcの分岐及び反復形態である。

本明細書において使用される「糖タンパク質」（又は「糖鎖付加タンパク質」）という用語は、例えば単糖類から分岐多糖類までの範囲（スルホ基又はホスホ基付加などのその修飾を含む）の、１つ以上の、種々のタイプのＮ−、Ｏ−、Ｓ−、又はＣ−共有結合型炭水化物を含むタンパク質を意味する。Ｎ−結合型糖鎖は、アスパラギンの−ＮＨ_２基に結合する炭水化物である。Ｏ−結合型糖鎖は、セリン、スレオニン、又はヒドロキシル化アミノ酸の−ＯＨ基に結合する炭水化物である。Ｓ−結合型糖鎖は、システインの−ＳＨ基に結合する炭水化物である。Ｃ−結合型糖鎖は、Ｃ−Ｃ結合によってトリプトファンに結合する炭水化物である。

「炭水化物」という用語は、化学量論的化学式Ｃ_ｎ（Ｈ_２Ｏ）_ｎを有する化合物（例えば、アルドースやケトースなど）を意味する。一般的な用語の「炭水化物」は、単糖類、オリゴ糖類、及び多糖類、並びに、カルボニル基の還元によって（アルジトール）、１つ以上の末端基のカルボン酸への酸化によって、又は１つ以上のヒドロキシ基の水素原子、アミノ基、チオール基、若しくは類似の基による置換によって、単糖類から誘導される物質を含む。一般的な用語の「炭水化物」は、それらの化合物の誘導体をも含む。

「タンパク質の糖鎖プロファイル」という用語は、例えば共有結合炭水化物の量、存在、又は欠如などの、例えば共有結合炭水化物の組成及び／又は構造など、タンパク質の炭水化物構造を意味する。

「糖鎖プロファイリング」という用語は、糖タンパク質、糖脂質、又はプロテオグリカンなどの糖鎖コンジュゲートの炭水化物構造（例えば共有結合炭水化物の組成及び／又は構造、例えば共有結合炭水化物の量、存在、又は欠如）を判定すること意味する。

「ＤＡＲＴ」という用語は、２つの別個の細胞表面分子に同時に結合可能な二重特異性の抗体由来分子である２重親和性再標的化抗体(dual-affinity re-targeting antibodies)を意味する(例えば Sung JAM et al., 2015)。

「アドネクチン(Adnectin)」（又は「モノボディ」）という用語は、抗原を結合可能な合成結合タンパク質を意味し、例えば、これらは、分子足場としてフィブロネクチンＩＩＩ型Ｉドメイン(FN3)を使用して構築することができる。モノボディは、標的結合タンパク質を作製する際の抗体の単純かつ頑健な代替物である。

「単一ドメイン抗体」（又は「ナノボディ」）という用語は、単一のモノマー可変抗体ドメインからなる抗体フラグメントを意味する。

「ＦＮ３足場」という用語は、結合タンパク質（例えば、抗原結合タンパク質）を作製する際の非抗体足場として使用可能なフィブロネクチンＩＩＩ型Ｉドメイン(FN3)足場を意味する(例えば Koide A. et al., 2012)。

「アフィボディ(affibody)」という用語は、モノクローナル抗体を模倣する高親和性で標的タンパク質又はペプチドに結合可能であるとともに、ゆえに抗体擬態分子ファミリーの１つである改変親和性タンパク質群を指す(例えば、Lofblom J et al., 2010)。

「アンチカリン(anticalin)」という用語は、抗原に結合可能であり、タンパク質又は低分子のいずれかに結合可能である、人工タンパク質を指す。アンチカリンは構造的に抗体に関連せず、抗体擬態分子類となる。好ましくは、「アンチカリン」は、その結合特性を変えるように遺伝子学的に改変されたリポカリン（サイトゾル脂肪酸結合タンパク質としても既知である）由来のタンパク質である。アンチカリンは、脂質低分子（例えば、ステロイド、ビリン、レチノイド、及び脂質）に対するモノクローナル抗体の特異性、優れた組織透過性、及び熱安定性の利点を有するが、大きいサイズでなく（例えばこれらは1/8倍小さい）、また大腸菌でバッチ生成することもでき、動物から抽出する必要がない。

「アビマー(avimer)」（例えば、アビディティーマルチマーの省略形）は、複数の結合部位を介して抗原に特異的に結合可能な人工タンパク質を指す。アビマーは構造的に抗体に関連せず、抗体擬態分子類と分類される。

「環状ペプチド」という用語は、結合の円形配列を含むポリペプチド鎖を指す。「２環性ペプチド」（例えばアマトキシンのアマニチン、ファロトキシンのファロイジン）という用語は、一般的に２つのポリペプチド側鎖の間に架橋基（例えばチオエーテル又はジスルフィド結合）を含む環状ペプチドを指す。アマトキシンにおいて、この架橋はＴｒｐ残基とＣｙｓ残基との間のチオエーテルとして形成される。その他の２環性ペプチドは、エキノマイシン、トリオスチンＡ、及びセロゲンチンＣを含む。また、例えばソマトスタチン、及びオキシトシンなど、２つのシステインの間のジスルフィド結合によって環化した環状ペプチドホルモンが存在する。例えば、「２環性ペプチド」スクリーニング及び作製方法は、３つのＣｙｓ残基を含むファージライブラリディスプレイペプチドを使用することができる。ファージは、３つすべてのシステインと反応するトリス−（ブロモメチル）ベンゼンで温和な条件下において処理され、ベンゼン環に結合する６つのアミノ酸の２つのペプチドループを形成する(例えば Mund T et al., 2014)。

「ＤＡＲＰｉｎ」(「設計アンキリンリピートタンパク質(designed ankyrin repeat proteins)」の略語)は、高い特異性及び高親和性の標的タンパク質結合を示す改変抗体擬態分子タンパク質を指す。これらは、細胞シグナリング、細胞の調節及び構造的完全性などの多様な機能を担う天然アンキリンタンパク質由来である。ＤＡＲＰｉｎは、少なくとも３つのリピートモチーフタンパク質からなり、通常、４又は５つのリピートモチーフタンパク質からなる。それらの分子質量は、４又は５リピートＤＡＲＰｉｎに対してそれぞれ約１４又は１８ｋＤａ（キロダルトン）である(例えば Pluckthun A, 2015; Rasool M et al., 2017)。

「クニッツドメイン」という用語は、タンパク質分解酵素の機能を阻害することが可能なタンパク質の活性ドメイン（例えば、S1セリンペプチダーゼファミリーの阻害剤に特有のタンパク質ドメイン）を指す。好ましい例としては、アプロチニン、トリプスタチン、ラットマスト細胞のトリプシン阻害剤、及び組織因子経路阻害剤(TFPI)を含む。

「オボディ(obody)」という用語は、特定の標的分子（例えば、タンパク質、炭水化物、核酸、および低分子リガンド）に結合することができる単一ドメインタンパク質モジュール（例えば、単一ドメイン足場）を指す(例えば、Steemson JD et al., 2014)。

「アプタマー」という用語は、特定の標的分子に結合する、オリゴヌクレオチド又はペプチド分子を指す。

「凝集素」という用語は、細胞の凝集（すなわち、共に集合すること）を引き起こす任意の物質、特に、侵入物質の存在に応答して血液中に形成される特定の抗体、またはそのような効果を有するレクチンを意味する。より具体的には、「凝集素」という用語は、本明細書で使用するとき、糖鎖結合タンパク質（レクチン、１５３参照）を指す。

「糖鎖」という用語は、グリコシド結合した単糖類からなる化合物を指し、また、炭水化物が単糖又はオリゴ糖のみである場合でも、糖タンパク質、糖脂質、又はプロテオグリカンなどの糖鎖コンジュゲートの炭水化物部分をも指し得る。

本明細書で使用するとき、「レクチン」という用語は、炭水化物結合タンパク質を指す。レクチンは、炭水化物部分（単数又は複数）に対して高い特異性を有し得る（例えば、レクチンは、糖タンパク質の糖鎖などの他の分子の末端グリコシド残基（例えば、本発明の意味するところの標的ポリペプチド及び本明細書の表１に記載されているようなバイオマーカーなど、糖タンパク質の分岐糖分子）と特異的に反応する）。レクチンは、当該技術分野において周知である。当業者は、対象の炭水化物部分（単数又は複数）、例えばタンパク質に付加した糖鎖の炭水化物部分（単数又は複数）を結合するために、どのレクチンが使用され得るかを容易に決定することができる。本発明の文脈で適用される好ましいレクチンを本明細書に記載する。また、「レクチン」という用語には、シグレック（シアル酸結合免疫グロブリン様レクチン）も含まれる。特に、本明細書で使用するとき、「レクチン」という用語はまた、糖鎖結合抗体も指す。このように、本明細書で使用するとき、「レクチン」という用語は、レクチン、シグレック、及び糖鎖結合抗体を含む。

本明細書で使用されるとき、「抗体」は、免疫グロブリン遺伝子又は免疫グロブリン遺伝子のフラグメントによって実質的に又は部分的にコードされる１つ以上のポリペプチド（１つ以上の結合ドメイン、好ましくは抗原結合ドメインを含む）を含むタンパク質である。好ましくは、本明細書に記載されているように糖鎖プロファイルが判定されたタンパク質に対する抗体は、該タンパク質に付加した糖鎖に対するものではない。別の言い方をすれば、本明細書に記載されているように糖鎖プロファイルが判定されたタンパク質に対する抗体は、好ましくは、タンパク質自体に対するものである、すなわち、該タンパク質のアミノ酸配列内のエピトープに対するものである。エピトープは、直鎖状エピトープ又は構造的(conformational)エピトープであってもよい。エピトープは、連続性エピトープ又は非連続性エピトープであってもよい。「免疫グロブリン」(Ig)という用語は、本明細書では「抗体」と互換的に使用される。認知されている免疫グロブリン遺伝子には、カッパ、ラムダ、アルファ、ガンマ、デルタ、イプシロン、及びミューの定常領域遺伝子、並びに無数の免疫グロブリン可変領域遺伝子が含まれる。特に、本明細書で使用されるとき、「抗体」は、典型的には、それぞれ約２５ｋＤａの２本の軽(L)鎖とそれぞれ約５０ｋＤａの２本の重(H)鎖とから構成される四量体の糖鎖付加タンパク質である。ラムダ及びカッパと称される２つのタイプの軽鎖が、抗体に見受けられ得る。重鎖の定常ドメインのアミノ酸配列によって、免疫グロブリンは５つの主なクラス、Ａ、Ｄ、Ｅ、Ｇ、及びＭに分類可能であり、これらのうちのいくつかは、さらにサブクラス（アイソタイプ）、例えば、ＩｇＧ１、ｌｇＧ２、ＩｇＧ３、ＩｇＧ４、ＩｇＡ１、及びＩｇＡ２に分けることができ、本発明の文脈では、ＩｇＧが好ましい。また、本発明の抗体は、Ｆｃイプシロン受容体Ｉに結合されるＩｇＥ定常ドメイン又はその部分を有するものも想定される。ＩｇＭ抗体は、Ｊ鎖と呼ばれる付加的なポリペプチドと共に、５個の基本的なヘテロ四量体ユニットからなり、１０個の抗原結合部位を含む一方、ＩｇＡ抗体は、重合して、Ｊ鎖と組み合わせて多価集合体を形成する、２〜５個の基本的な４本鎖ユニットを含む。ＩｇＧの場合、４本鎖ユニットは一般的に約１５万ダルトンである。各軽鎖は、Ｎ末端可変(V)ドメイン(VL)と定常(C)ドメイン(CL)とを含む。各重鎖は、Ｎ末端Ｖドメイン(VH)、３つ又は４つのＣドメイン(CH)、及びヒンジ領域を含む。定常ドメインは、抗体を抗原に結合させることに直接は関与しないが、抗体依存性細胞毒性（ADCC）への関与など、様々なエフェクター機能を示し得る。抗体がＡＤＣＣを与えるなら、それは好ましくはＩｇＧ１サブタイプのものである一方、ＩｇＧ４サブタイプはＡＤＣＣを与える能力を有しないと考えらえる。

「抗体」という用語はまた、限定されるものではないが、モノクローナル抗体、単一特異性抗体、二重特異性抗体などの多重特異性又は多特異性抗体、ヒト化抗体、ラクダ化(camelized)抗体、ヒト抗体、一本鎖抗体、キメラ抗体、合成抗体、組換え抗体、ハイブリッド抗体、突然変異抗体、グラフト抗体、及びインビトロで作製された抗体を含み、キメラ抗体又はヒト化抗体が好ましい。「ヒト化抗体」という用語は、ＨＣ及びＬＣの特異性コードＣＤＲが適切なヒト可変フレームワークに移された抗体（「CDRグラフト」）に対して一般的に定義される。また、「抗体」という用語は、ｓｃＦｖ、一本鎖抗体、ダイアボディ、又はテトラボディ、ドメイン抗体(dAb)、及びナノボディも含む。本発明において、「抗体」という用語はまた、複数の抗原結合部位を有する二量体、三量体、若しくは多量体、又は２機能性、３機能性、若しくは多機能性抗体を含むものとする。当該用語には、抗原結合部分も含まれる。また、「抗体」という用語には、ＦＮ３足場、アドネクチン(adnectin)、アフィボディ、アンチカリン、アビマー、二環式ペプチド、ＤＡＲＰｉｎ、クニッツドメイン、オボディ、又はDNA、RNA若しくはペプチドアプタマーなどのアプタマーが含まれる。

本発明の好ましい抗体としては、抗ＰＳＡ抗体、抗ＡＦＰ抗体、抗ＭＵＣ１６抗体、抗ＷＦＤＣ２抗体、抗ＭＵＣ１抗体、抗ＥＲＢＢ２抗体、抗ＣＥＡＣＡＭ５抗体、抗ＦＵＴ３抗体、又は抗ＴＧ抗体などを含むが、これらに限定されない。本発明に関連するさらなる好ましい抗体は、以下の表１に示す。

さらに、本発明で使用されるような「抗体」という用語はまた、本明細書に記載される抗体の誘導体（フラグメントを含む）に関する。抗体の「誘導体」は、アミノ酸残基の置換、欠失、又は付加の導入によって変化したアミノ酸配列を含む。さらに、誘導体には、抗体又はタンパクに任意のタイプの分子が共有結合することによって修飾された抗体を含む。このような分子の例は、糖類、ＰＥＧ、ヒドロキシル基、エトキシ基、カルボキシ基、又はアミン基を含むが、これらに限定されるものではない。事実上、抗体の共有結合的修飾は、これらに限定されることなく、糖鎖付加、ペグ化、アセチル化、リン酸化、アミド化をもたらす。

本発明の抗体は、好ましくは「単離した」抗体である。本明細書に開示される抗体を記載するために使用されるとき、「単離した」とは、その産生環境の成分から同定され、分離され、及び／又は回収された抗体を意味する。好ましくは、単離した抗体は、その産生環境からの他のすべての成分との会合がない。組換えトランスフェクトされた細胞から生じるものなどの、その産生環境の汚染成分は、典型的に、ポリペプチドの診断的又は治療的使用を妨害し得る物質であり、酵素、ホルモン、及び他のタンパク質性又は非タンパク質性溶質を含み得る。好ましい実施形態では、抗体は、（１）スピニングカップシーケネーター(spinning cup sequenator)を使用して、Ｎ末端若しくは内部アミノ酸配列の少なくとも１５残基を得るのに十分な程度に精製されるか、又は（２）クーマシーブルー、若しくは好ましくは銀染色を使用して、非還元若しくは還元条件下でＳＤＳ-ＰＡＧＥにより均質に精製され得る。しかし、通常は、単離した抗体は、少なくとも１つの精製ステップによって調製され得る。

本明細書で使用されるとき、「抗原結合部分」という用語は、免疫グロブリン（又は正常な抗体）のフラグメントを指し、抗原結合フラグメント又は抗原結合ドメインを含む任意のポリペプチドを包含する。好ましくは、Ｆａｂ、Ｆ（ａｂ’）、Ｆ（ａｂ’）_２、Ｆｖ、ｓｃＦｖ、Ｆｄ、ジスルフィド結合Ｆｖ（sdFv）などのフラグメント、及び本明細書に記載されるような抗原結合機能を保持する他の抗体フラグメント(例えば、一本鎖抗体フラグメント(scAb))を含む。典型的には、そのようなフラグメントは抗原結合ドメインを含み、本明細書に記載される抗体と同じ特性を有し得る。

本発明の抗体の好ましい抗原結合部分としては、抗ＰＳＡ抗体、抗ＡＦＰ抗体、抗ＭＵＣ１６抗体、抗ＷＦＤＣ２抗体、抗ＭＵＣ１抗体、抗ＥＲＢＢ２抗体、抗ＣＥＡＣＡＭ５抗体、抗ＦＵＴ３抗体、又は抗ＴＧ抗体の抗原結合部分を含むが、これらに限定されない。本発明に関連するさらなる好ましい抗体は、以下の表１に示す。

本明細書で使用するとき、「特異的に結合する」という用語は、標的糖タンパク質又は標的ポリペプチドに特異的に結合し、かつ、その他のタンパク質又はポリペプチドに特異的に結合しない抗体又はそのフラグメント若しくは誘導体を指す。本発明にかかる抗体又はそのフラグメント若しくは誘導体は、抗体の可変ドメインを介してそれらのそれぞれの標的に結合する。

好ましい抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分は、ｉ）前立腺特異抗原(PSA)、好ましくは配列番号１、２、３、４、５、又は６；さらに好ましくは配列番号６；ｉｉ）α−フェトプロテイン(AFP)、好ましくは配列番号１１又は１２；さらに好ましくは配列番号１２；ｉｉｉ）ムチン−１６(MUC16)、好ましくは配列番号１３；ｖｉ）ＷＡＰ４-ジスルフィドコアドメインタンパク質２(WFDC2)、好ましくは配列番号１４、１５、１６、１７、１８、又は１９；さらに好ましくは配列番号１９；ｖ）ムチン−１(MUC1)、好ましくは配列番号２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、又は３７；さらに好ましくは配列番号３７；ｖｉｉ）レセプターチロシンタンパク質キナーゼｅｒｂＢ−２(ERBB2)、好ましくは配列番号３８、３９、４０、４１、４２、４３、又は４４；さらに好ましくは配列番号４４；ｖｉｉｉ）がん胎児性抗原関連細胞接着分子５(CEACAM5)、好ましくは配列番号４５、４６、又は４７；さらに好ましくは配列番号４７；ｉｘ）ガラクトシド３（４）−Ｌ−フコシルトランスフェラーゼ(FUT3)、好ましくは配列番号４８；ｘ）チログロブリン(TG)、好ましくは配列番号４９、５０、又は５１；さらに好ましくは配列番号５１からなる群から選択されるポリペプチドを含む標的ポリペプチド又は標的糖タンパク質に特異的に結合する（例えば、標的糖タンパク質は該ポリペプチドを含む）。本発明に関連するさらなる好ましい抗体は、以下の表１に示す。

また、「エピトープ」という用語は、抗体分子が結合する抗原（本発明の文脈では、抗原は糖タンパク質である）上の部位を指す。好ましくは、エピトープは、抗体又はその抗原結合部分、好ましくは抗体が産生され、及び／又は抗体が結合する分子（本発明の文脈では、抗原は糖タンパク質である）上の部位である。例えば、エピトープは、抗体又はその抗原結合部分によって認識されることができる。エピトープは、直鎖状エピトープ又は構造的(conformational)エピトープであってもよい。エピトープは、連続性エピトープ又は非連続性エピトープであってもよい。「直鎖状エピトープ」とは、アミノ酸一次配列が、認識されたエピトープを含むエピトープである。直線状エピトープは、典型的には、少なくとも３個、より通常は少なくとも５個、例えば約８〜約１０個のアミノ酸を固有の配列で含む。

特異的結合は、それらの１次構造、２次構造、又は３次構造の結果として、及び、該構造の２次修飾の結果として、互いに結合する結合ドメインと抗原とのアミノ酸配列中の特定のモチーフによって影響を受けると考えられている。抗原相互作用部位とその特異的な抗原との特異的な相互作用はまた、該部位の抗原への単純な結合ももたらすことができる。さらに、抗原相互作用部位とその特異的抗原との特異的な相互作用は、あるいは、例えば、抗原の構造の変化の誘導、抗原のオリゴマー化などによる、シグナルの開始をもたらし得る。本発明に添う結合ドメインの好ましい例は、抗体である。

典型的には、結合親和性が１０^−６Ｍよりも高いとき、結合は特異的であると考えられる。好ましくは、結合親和性が約１０^−１１〜約１０^−８Ｍ(K_D)、好ましくは約１０^−１１〜約１０^−９Ｍであるとき、結合は特異的であると考えられる。必要に応じて、非特異的な結合は、結合条件を変化させることによって特異的な結合に実質的に影響を与えることなく減少させることができる。

糖鎖をレクチンに結合させる場合、結合親和性は好ましくは１０^−３〜１０^−６(K_D)の範囲である。糖鎖をレクチンに結合させるための対応するＫ_Ｄを測定する方法は、当該技術分野において知られており、当業者が容易に利用可能である。

抗体又はその抗原結合部分が上記に記載されているように特異的に反応するかどうかは、なかでも、該抗体又はその抗原結合部分のそれぞれの標的糖タンパク質との反応を、該抗体又はその抗原結合部分の他の非標的タンパク質との反応と比較することにより、容易にテストすることができる。

「ポリペプチド」という用語は、本明細書では「タンパク質」という用語と同様に使用される。タンパク質（そのフラグメント、好ましくは生物学的活性フラグメント、及び通常３０未満のアミノ酸を有するペプチドを含む）は、共有結合性ペプチド結合を介して互いに結合した１個以上のアミノ酸（アミノ酸鎖をもたらす）を含む。本明細書で使用するとき「ポリペプチド」という用語は、例えば３０個を超えるアミノ酸からなる分子群を表す。ポリペプチドは、さらに、二量体、三量体、及びそれ以上のオリゴマーなど、すなわち、２以上のポリペプチド分子からなる多量体を形成することができる。このような二量体、三量体等を形成するポリペプチド分子は、同一であっても、非同一であってもよい。このような多量体の対応する高次構造は、結果として、ホモ又はヘテロ二量体、ホモ又はヘテロ三量体等と称される。ヘテロ多量体の例は、自然起源の形態では２本の同一のポリペプチド軽鎖と２本の同一のポリペプチド重鎖とからなる、抗体分子である。「ポリペプチド」及び「タンパク質」という用語はまた、修飾が、例えば糖鎖付加、アセチル化、リン酸化などのような翻訳後修飾によって影響を受ける、天然修飾ポリペプチド／タンパク質を指す。そのような修飾は当該技術分野で既知である。

「アミノ酸」又は「アミノ酸残基」という用語は、典型的には、アラニン（Ala又はA）；アルギニン（Arg又はR）；アスパラギン（Asn又はN）；アスパラギン酸（Asp又はD）；システイン（Cys又はC）；グルタミン（GIn又はQ）；グルタミン酸（GIu又はE）；グリシン（GIy又はG）；ヒスチジン（His又はH）；イソロイシン（He又はI）；ロイシン（Leu又はL）；リジン（Lys又はK）；メチオニン（Met又はM）；フェニルアラニン（Phe又はF）；プロリン（Pro又はP）；セリン（Ser又はS）；スレオニン（Thr又はT）；トリプトファン（Trp又はW）；チロシン（Tyr又はY）；及びバリン（VaI又はV）からなる群から選択されるアミノ酸などの、その技術的に認知された定義を有するアミノ酸を指すが、修飾アミノ酸、合成アミノ酸、又は希少アミノ酸を所望に応じて使用することができる。一般に、アミノ酸は、非極性側鎖（例えば、Ala、Cys、He、Leu、Met、Phe、Pro、VaI）；負電荷側鎖（例えば、Asp、GIu）；正電荷側鎖（例えば、Arg、His、Lys）；又は極性無電荷側鎖（例えば、Asn、Cys、GIn、GIy、His、Met、Phe、Ser、Thr、Trp、及びTyr）を有するものとしてグループ化することができる。

「ポリクローナル抗体」又は「ポリクローナル抗血清」は、抗原（複数又は単数）で免疫された動物の血液から調製することができる、１つ（１価又は特異性抗血清）又はそれ以上（多価抗血清）の抗原に特異的な抗体の混合物を含む免疫血清を指す。

さらに、本発明で使用されるような「抗体」という用語はまた、本明細書に記載の抗体と同じ特異性を示す本明細書に記載の抗体の誘導体又は変異体に関する。「抗体変異体」の例は、非ヒト抗体のヒト化変異体、「親和性成熟」抗体(例えばHawkins et al. J. Mol. Biol. 254, 889-896 (1992) and Lowman et al., Biochemistry 30, 10832- 10837 (1991)参照)、及びエフェクター機能変化を有する抗体突然変異体(例えば、米国特許第5,648,260号参照)を含む。

本明細書で使用するとき、「抗原結合ドメイン」、「抗原結合部分」、「抗原結合フラグメント」、及び「抗体結合領域」という用語は、抗体と抗原との間の特異的結合を担うアミノ酸を含む抗体分子の部分を指す。抗体によって特異的に認識され結合している抗原の部分を、本明細書において上述したように「エピトープ」と呼ぶ。上述したように、抗原結合ドメインは、典型的には、抗体軽鎖可変領域(VL)と抗体重鎖可変領域(VH)とを含むことができるが、両方を含まなくてもよい。Ｆｄフラグメントは、例えば、２つのＶＨ領域を有し、多くの場合、正常な抗原結合ドメインの一部の抗原結合機能を保持する。抗体の抗原結合フラグメントの例は、（１）ＶＬ、ＶＨ、ＣＬ、及びＣＨ１ドメインを有する１価フラグメントのＦａｂフラグメント、（２）ヒンジ領域でジスルフィド架橋によって結合した２つのＦａｂフラグメントを有する２価フラグメントのＦ（ａｂ’）２フラグメント、（３）２つのＶＨ及びＣＨ１ドメインを有するＦｄフラグメント、（４）抗原の単一アームにおける２つのＶＨ及びＶＨドメインを有するＦｖフラグメント、（５）ＶＨドメインを有するｄＡｂフラグメント(Ward et al. , (1989) Nature 341 :544-546)、（６）単離相補性決定領域(CDR)、並びに（７）一本鎖Ｆｖ(scFv)を含む。Ｆｖフラグメントの２つのドメイン、ＶＬ及びＶＨ＞は、別々の遺伝子によってコードされているが、それらは、組換え法を用いて、ＶＬ及びＶＨ領域がペアとなって一価の分子を形成するタンパク質一本鎖とすることができる合成リンカーによって、結合させることができる（一本鎖Ｆｖ(scFv)として知られている；例えば、 Bird et al. (1988) Science 242:423-426; and Huston et al. (1988) Proc. Natl. Acad. Sci USA 85:5879-5883参照)。これらの抗体フラグメントは、当業者に知られている従来の技術を用いて得られ、フラグメントは、正常な抗体と同じ方法で機能について評価される。

本明細書で使用されるとき「モノクローナル抗体」という用語は、実質的に均質な抗体の集団から得られる抗体を指し、すなわち、集団を構成する個々の抗体は、わずかな量で存在し得る自然起源の突然変異及び／又は翻訳後修飾（例えば、異性化、アミド化）の可能性を除いて同一である。モノクローナル抗体は特異性が高く、単一の抗原部位に対するものである。さらに、典型的には種々の決定基（エピトープ）に対する種々の抗体を含む従来の（ポリクローナル）抗体製剤とは対照的に、各モノクローナル抗体は抗原上の単一の決定基に対するものである。モノクローナル抗体は、その特異性に加えて、他の免疫グロブリンに汚染されていないハイブリドーマ培養によって合成されるという点で有利である。「モノクローナル」という修飾語は、実質的に均質な抗体の集団から得られるものとしての抗体の特徴を示しており、任意の方法での抗体の生産を必要とすると解釈されるものではない。例えば、本発明において使用されるモノクローナル抗体は、Kohler等(Nature, 256: 495 (1975))によって最初に記載されたハイブリドーマ法によって作製されてもよいし、又は、組換えＤＮＡ法によって作製されてもよい（例えば、米国特許第4,816,567号参照）。また、「モノクローナル抗体」は、例えば、Clackson等(Nature、352：624-628(1991))及びMarks等(J. Mol. Biol.、222: 581-597 (1991))などに記載されている技術を用いて、ファージ抗体ライブラリーから単離することができる。

さらに、本発明で使用するとき「モノクローナル抗体」という用語はまた、ＤＢＢｉｏｔｅｃｈ社(http://www.dbbiotech.com/about-us.html)によって製造されるような特定のモノクローナル抗体にも関連しており、その方法は、Ｂリンパ球の単一クローンに対応する純粋な免疫グロブリン画分の製造を可能にして、得られた免疫グロブリンが、抗原分子上の単一の直鎖状エピトープのみを認識する、インビトロクローニング技術を含むものである。

本明細書のモノクローナル抗体は、特に、重鎖及び／又は軽鎖の部分が、特定の種に由来する抗体又は特定の抗体クラス若しくはサブクラスに属する抗体の対応する配列と同一又は相同であり、一方、鎖の残りの部分は、所望の生物学的活性を示す限り、別の種に由来する抗体又は別の抗体クラス若しくはサブクラスに属する抗体、及びそうした抗体のフラグメントの対応する配列と同一又は相同である「キメラ」抗体（免疫グロブリン）を含む(米国特許第4,816,567号；Morrison等、Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81: 6851-6855 (1984))。本明細書における対象のキメラ抗体は、非ヒト霊長類（例えば、旧世界ザル、類人猿など）に由来する可変ドメイン抗原結合配列とヒト定常領域配列とを含む「原始化(primitized)」抗体を含む。

非ヒト（例えばマウス）抗体の「ヒト化された」形態は、非ヒト免疫グロブリンに由来する最小限の配列を含む、大部分がヒト配列のキメラ免疫グロブリン、その免疫グロブリン鎖又はフラグメント（Ｆｖ、Ｆａｂ、Ｆａｂ’、Ｆ（ａｂ’）２、又は抗体の他の抗原結合配列など）である。大部分の場合、ヒト化抗体は、レシピエントの超可変領域（CDRともいう）からの残基が、所望の特異性、親和性、及び能力を有するマウス、ラット、又はウサギなどの非ヒト種（ドナー抗体）の超可変領域からの残基で置換されたヒト免疫グロブリン（レシピエント抗体）である。場合によっては、ヒト免疫グロブリンのＦｖフレームワーク領域(FR)残基は、対応する非ヒト残基で置換される。さらに、本明細書で使用するとき、「ヒト化抗体」はまた、レシピエント抗体にもドナー抗体にも見受けられない残基を含むことができる。これらの改変は、抗体機能をさらに改良し最適化するためになされる。また、ヒト化抗体は、好適には、典型的にはヒト免疫グロブリンのものである、免疫グロブリン定常領域(Fc)の少なくとも一部を含み得る。さらなる詳細について、Jones等(Nature, 321: 522-525 (1986)); Reichmann等(Nature, 332: 323-329 (1988));及びPresta(Curr. Op. Struct. Biol., 2: 593-596 (1992))が参照される。

「ヒト抗体」という用語は、例えばKabat等（Kabat, et al. (1991) loc. cit.を参照）によって記載されたものを含む、当該技術分野で知られているヒト生殖細胞系列免疫グロブリン配列に実質的に対応する可変領域及び定常領域を有する抗体を含む。本発明のヒト抗体は、例えばＣＤＲ、特にＣＤＲ３において、ヒト生殖細胞系列免疫グロブリン配列によってコードされていないアミノ酸残基（例えば、インビトロでのランダム若しくは部位特異的突然変異誘発により、又はインビボでの体細胞突然変異により導入された突然変異）を含んでいてもよい。ヒト抗体は、ヒト生殖細胞系列免疫グロブリン配列によってコードされていないアミノ酸残基で置換された、少なくとも１位、２位、３位、４位、５位、又はそれ以上の位置を有することができる。

本明細書で使用するとき、「インビトロで作製された抗体」は、可変領域（例えば、少なくとも１つのＣＤＲ）の全部又は一部が、非免疫細胞選択（例えば、インビトロファージディスプレイ、プロテインチップ、又は候補配列が抗原に結合する能力をテストすることができる任意の他の方法）で作製される抗体を指す。したがって、この用語は、好ましくは、免疫細胞内のゲノム再配列によって生成された配列を除外する。

「二重特異性」又は「二重機能性抗体」は、二つの異なる重鎖/軽鎖ペアと二つの異なる結合部位を有する人工ハイブリッド抗体である。二重特異性抗体は、ハイブリドーマの融合又はＦａｂ’フラグメントの結合を含む様々な方法で作製することができる。例えば、Songsivilai & Lachmann, Clin. Exp. Immunol. 79:315-321 (1990); Kostelny et al., J. Immunol. 148, 1547-1553 (1992)が参照される。一実施形態では、二重特異性抗体は、免疫グロブリン定常領域を介して第２の結合ドメインポリペプチドに結合した、Ｆａｂ’フラグメントなどの第１の結合ドメインポリペプチドを含む。

本明細書に記載される抗体は、二重特異性分子を形成するために使用することができる。抗ＰＳＡ抗体又はその抗原結合部分は、少なくとも２つの異なる結合部位又は標的分子に結合する二重特異性分子を作製するために、別の機能性分子、例えば、別のペプチド又はタンパク質（例えば、別の抗体または受容体に対するリガンド）に誘導体化又は結合することができる。本明細書に記載された抗体は、実際には、２つを超える異なる結合部位及び／又は標的分子に結合する多特異性分子を作製するために、１つを超える他の機能性分子に誘導体化又は連結されてもよい。また、そのような多特異性分子は、本明細書で使用されるような、「二重特異性分子」という用語に包含されることも意図されている。本明細書に記載の二重特異性分子を作製するために、本明細書に記載の抗体は、二重特異性分子が生じるように、別の抗体、抗体フラグメント、ペプチド、又は結合擬態分子などの１つ以上の他の結合分子に機能的に（例えば、化学結合、遺伝子融合、非共有結合性会合、又は他の方法で）結合され得る。

免疫コンジュゲート及び抗体誘導体。本明細書に記載される抗体は、サンプルテスト及びインビボイメージングを含む診断目的に使用することができ、この目的のために、抗体（又はその結合フラグメント）は、適切な検出可能な薬剤にコンジュゲートされ、免疫コンジュゲートを形成することができる。診断目的のため、適切な薬剤は、全身イメージングのための放射性同位元素を含む検出可能な標識であり、サンプルテストのための放射性同位元素、酵素、蛍光標識、及び他の適切な抗体タグである。検出可能な標識は、コロイド金などの金属ゾルを含む微粒子標識、同位体標識、蛍光マーカー、ビオチン、発光マーカー、りん光マーカーなどを含む発色体標識、所定の基質を検出可能なマーカーに変換する酵素標識、及びポリメラーゼ連鎖反応によるなどの増幅に続いて明らかになるポリヌクレオチドタグなどを含む、現在インビトロ診断学の分野で使用されている様々なタイプの任意ものであってよい。ビオチン標識抗体はまた、アビジン又はストレプトアビジンの結合により検出可能であろう。適切な酵素標識としては、西洋ワサビペルオキシダーゼ、アルカリホスファターゼなどを含む。例えば、標識は、アダマンチルメトキシホスホリルオキシフェニルジオキセタン(AMPPD)、二ナトリウム３−（４−（メトキシスピロ｛１，２−ジオキセタン−３，２’−（５’−クロロ）トリシクロ｛３．３．１．１３，７｝デカン｝−４−イル）フェニルホスフェート(CSPD)、並びにＣＤＰ及びＣＤＰ−スターなどの１，２ジオキセタン基質、又は、例えばテルビウム(III)及びユーロピウム(III)などの適切なランタニドのキレートなどの当業者に既知の他の発光基質の変換に続く化学発光の存在又は形成を測定することによって検出される酵素のアルカリホスファターゼであり得る。検出手段は、選択された標識によって決定される。標識又はその反応生成物の外観は、標識が微粒子状であって適切なレベルで蓄積されている場合には肉眼で、又は分光光度計、ルミノメーター、蛍光光度計などの機器を使用して、標準的な測定法に従って、得られる。

当業者に知られている数多くの方法が、抗体又はその抗原結合フラグメントを得るために利用可能である。例えば、抗体は、組換えＤＮＡ法を用いて作製することができる（米国特許第4,816,567号）。モノクローナル抗体はまた、既知の方法に従ってハイブリドーマ（例えば、Kohler and Milstein (1975) Nature, 256: 495-499を参照）を生成することによって作製されてもよい。そして、そのようにして形成されたハイブリドーマは、特定の抗原と特異的に結合する抗体を産生する１つ以上のハイブリドーマを同定するため、酵素結合免疫吸着アッセイ（ELISA）及び表面プラズモン共鳴（BIACORE（登録商標））分析などの標準的な方法を用いてスクリーニングされる。特定の抗原の任意の形態を免疫原として使用することができ、例えば、組換え抗原、自然起源の形態、その変異体又はフラグメント、及びその抗原ペプチドを使用することができる。

抗体を作製する１つの例示的な方法は、タンパク質発現ライブラリー、例えば、ファージ又はリボソームディスプレイライブラリーをスクリーニングすることを含む。ファージディスプレイは、例えばLadner等の米国特許第5,223,409号、Smith((1985) Science 228:1315-1317)、Clackson等((1991) Nature, 352: 624-628)、Marks等((1991) J. MoI. Biol., 222: 581-597)、国際公開第92/18619号、国際公開第91/17271号、国際公開第92/20791号、国際公開第92/15679号、国際公開第93/01288号、国際公開第92/01047号、国際公開第92/09690号、及び国際公開第90/02809号に記載されている。

ディスプレイライブラリーの使用に加えて、非ヒト動物、例えばげっ歯動物、例えばマウス、ハムスター、又はラットを免疫するために、特定の抗原を使用することができる。一実施形態において、非ヒト動物は、少なくともヒト免疫グロブリン遺伝子の一部を含む。例えば、ヒトＩｇ座の大きいフラグメントを用いてマウス抗体産生において欠損したマウス株を操作することが可能である。ハイブリドーマ技術を用いて、所望の特異性を有する遺伝子に由来する抗原特異的モノクローナル抗体を作製し、選択することができる。例えば、XENOMOUSE（登録商標）、Green等 (1994) Nature Genetics 7:13-21、米国特許出願公開第2003-0070185号、国際公開第96/34096号、及び国際公開第96/33735号が参照される。

他の実施形態では、モノクローナル抗体は非ヒト動物から得られ、次いで改変、例えば、ヒト化、脱免疫、キメラ化され、当該技術分野で知られている組換えＤＮＡ技術を用いて作製されてもよい。キメラ抗体を作製するための様々な手法が記載されている。例えば、Morrison等(Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 81:6851, 1985)、Takeda等(Nature 314:452, 1985)、Cabilly等の米国特許第4,816,567号、Boss等の米国特許第4,816,397号、Tanaguchi等の欧州特許第171496号、欧州特許第173494号、英国特許第2177096号が参照される。ヒト化抗体はまた、例えば、ヒト重鎖遺伝子及び軽鎖遺伝子を発現するが、内在性のマウス免疫グロブリン重鎖遺伝子及び軽鎖遺伝子を発現することができないトランスジェニックマウスを用いて作製されてもよい。Winterは、本明細書に記載されるヒト化抗体を調製するために使用され得る例示的なＣＤＲグラフト法を記載している（米国特許第5,225,539号）。特定のヒト抗体のＣＤＲのすべてが非ヒトＣＤＲの少なくとも一部で置換されていてもよく、又はＣＤＲの一部のみが非ヒトＣＤＲで置換されていてもよい。ヒト化抗体を所定の抗原に結合させるために必要なＣＤＲの数を置換しさえすればよい。

ヒト化抗体又はそのフラグメントは、抗原結合に直接関与しないＦｖ可変ドメインの配列を、ヒトＦｖ可変ドメインからの同等の配列に置換することによって作製することができる。ヒト化抗体又はそのフラグメントを作製するための例示的な方法は、Morrison((1985) Science 229:1202-1207)、Oi等((1986) BioTechniques 4:214)、並びに米国特許第5,585,089号、米国特許第5,693,761号、米国特許第5,693,762号、米国特許第5,859,205号、及び米国特許第6,407,213号によって提示されている。それらの方法は、重鎖又は軽鎖の少なくとも一方からの免疫グロブリンＦｖ可変ドメインの全部又は一部をコードする核酸配列を、単離、操作、及び発現させることを含む。このような核酸は、上述したように、所定の標的に対する抗体を産生するハイブリドーマから得てもよいし、他のソースから得てもよい。ヒト化抗体分子をコードする組換えＤＮＡはまた、適切な発現ベクターにクローニングすることができる。

所定の実施形態において、ヒト化抗体は、保存置換(conservative substitutions)、コンセンサス配列置換、生殖細胞系列置換、及び／又は逆突然変異の導入によって最適化される。このような改変された免疫グロブリン分子は、当該技術分野で知られているいくつかの技術のいずれかによって作製することができ（例えば、Teng等、Proc. Natl.Acad. Sci. U.S.A., 80: 7308-7312, 1983; Kozbor等, Immunology Today, 4: 7279, 1983; Olsson等, Meth. Enzymol., 92: 3-16, 1982）、国際公開第92/06193号又は欧州特許第239400号の教示に従って作製することができる。

抗体又はそのフラグメントはまた、国際公開第98/52976及び国際公開第00/34317号に公開されている方法により、ヒトＴ細胞エピトープの特異的な欠失又は「脱免疫」によって改変されてもよい。簡潔に言うと、抗体の重鎖及び軽鎖可変ドメインは、ＭＨＣクラスＩＩに結合するペプチドについて分析することができる。これらのペプチドは、可能性のあるＴ細胞エピトープ（国際公開第98/52976及び国際公開第00/34317号に定義されているように）を表している。可能性のあるＴ細胞エピトープの検出のため、「ペプチドスレッディング」と呼ばれるコンピュータモデリング手法を適用することができ、さらに、国際公開第98/52976及び国際公開第00/34317号に記載されているように、ヒトＭＨＣクラスＩｌ結合ペプチドのデータベースは、ＶＨ及びＶＬ配列に存在するモチーフを検索することができる。これらのモチーフは、１８個の主要なＭＨＣクラスＩｌＤＲアロタイプのいずれかに結合し、したがって、可能性のあるＴ細胞エピトープを構成する。検出された、可能性のあるＴ細胞エピトープは、可変ドメイン内の少数のアミノ酸残基の置換、好ましくは単一のアミノ酸置換によって除去することができる。典型的には、保存置換がなされる。多くの場合、ヒト生殖細胞系列抗体配列中の位置に共通のアミノ酸が使用され得るが、これに限定されない。ヒトの生殖細胞系列配列は、例えば、Tomlinson等((1992) J. MoI. Biol. 227:776-798)、Cook,G.P.等((1995) Immunol. Today Vol. 16 (5): 237-242)、Chothia等((1992) J. MoI. Biol. 227:799-817)、及びTomlinson等((1995) EMBO J. 14:4628-4638)に公開されている。ＶＢＡＳＥディレクトリは、ヒト免疫グロブリン可変領域配列の包括的なディレクトリを提供する（Tomlinson, LA.等、MRC Centre for Protein Engineering, Cambridge, UKによる編纂）。これらの配列は、例えばフレームワーク領域及びＣＤＲのための、ヒト配列のソースとして使用することができる。コンセンサスヒトフレームワーク領域もまた、例えば、米国特許第6,300,064号に記載されているように使用することができる。

ポリクローナル抗体、モノクローナル抗体、ヒト化抗体、二重特異性抗体、及びヘテロコンジュゲート抗体を含む抗体を作製するための技術が当該技術分野で知られており、そのうちのいくつかは以下に例示される。

ヘテロコンジュゲート抗体
ヘテロコンジュゲート抗体はまた、本発明の範囲内にある。

ヘテロコンジュゲート抗体は、２つの共有結合した（例えば、結合した）抗体から構成される。例えば、ヘテロコンジュゲート中の抗体の一方はアビジンに、他方はビオチンに結合させることができる。抗体は、架橋剤に関与するものを含む、合成タンパク質化学反応における既知の方法を用いて、インビトロで調製することができるということが考慮される。例えば、免疫毒素は、ジスルフィド交換反応を用いて構築してもよく、又はチオエーテル結合を形成することにより構築してもよい。この目的のための好適な試薬の例は、イミノチオラート(iminothiolate)及びメチル−４−メルカプトブチルイミデート(methyl-4-mercaptobutyrimidate)、並びに例えば米国特許第4,676,980号に公開されているものを含む。ヘテロコンジュゲート抗体は、任意の簡便な架橋結合法を用いて作製することができる。適切な架橋剤は当該技術分野で既知であり、多数の架橋結合技術とともに米国特許第4,676,980号に公開されている。

さらなる抗体作製技術については、Antibodies: A Laboratory Manual, eds. Harlow等、Cold Spring Harbor Laboratory、1988が参照される。本発明は、必ずしも任意の特定のソース、作製方法、又は抗体の他の特別な特徴に限定されるわけではない。

本発明において使用するとき、「位置」という用語は、本明細書に記載されるアミノ酸配列内のアミノ酸の位置を意味する。また、本明細書で使用するとき「対応する」という用語は、位置が先行するヌクレオチド/アミノ酸の数だけで決定されるわけではないことも含む。

本発明における所定のアミノ酸の位置は、ポリペプチドの他の場所でアミノ酸の欠失又は付加により置換されていてもよい。

このように、本発明における「対応する位置」の下では、アミノ酸は示された数が異なっていても、なお類似の隣接するアミノ酸を有し得るということが理解される。また、交換、欠失、又は付加され得る該アミノ酸は、「対応する位置」という用語に含まれる。

所定のアミノ酸配列中のアミノ酸残基がアミノ酸配列中の特定の位置に対応するかどうかを決定するため、当業者は、当該技術分野で既知の手段及び方法、例えば、手動で、又はBasic Local Alignment Search Toolの略であるBLAST2.0、若しくはClustalW、若しくは配列アライメントを生成するのに適した任意の他の適切なプログラムなどのコンピュータプログラムを使用することによるアライメントを使用することができる。

本明細書で使用するとき、「同一性％」という用語は、www.clustal.orgから利用可能なＣｌｕｓｔａｌＷ若しくはＸの技術、又は同等の技術によって例示されるように、最適な配列アラインメントで２つのアミノ酸配列を比較したとき、配列内の対応する位置における同一のアミノ酸残基のパーセンテージを指す。つまり、両配列（参照配列と対象配列）をアラインメントし、両配列間の同一のアミノ酸残基を同定し、同一のアミノ酸の総数をアミノ酸の総数（アミノ酸長）で除算する。この除算の結果は、パーセント値、すなわちパーセント同一性値/度である。

他の態様において、本発明は、診断用組成物としての使用のための本発明の抗体又はその抗原結合部分を提供する。つまり、抗体又はその抗原結合部分は、その抗原の診断アッセイ、例えば、特定の細胞、組織、又は血清におけるその発現を検出すること、に使用することができる。

異質相又は均質相のいずれかで行われる、競合性結合アッセイ、直接又は間接サンドイッチアッセイ、及び免疫沈降アッセイなど、当該技術分野で知られている様々な診断アッセイ技術を使用することができる(Zola, Monoclonal Antibodies: A Manual of Techniques, CRC Press, Inc. (1987) pp. 147-158)。診断アッセイに使用される抗体又はその抗原結合部分は、検出可能な成分によって標識することができる。例えば、抗体又はその抗原結合部分は、リガンド基（例えば、ビオチン）、フルオロフォア及び発色体、放射性同位元素、高電子密度試薬、又は酵素を含む検出可能なマーカーで修飾されていてもよい。酵素はその活性によって検出される。例えば、西洋ワサビペルオキシダーゼは、テトラメチルベンジジン(TMB)を、分光光度計で定量可能である青色顔料に変換する能力によって検出される。他の適切な結合パートナーは、ビオチン及びアビジン、ＩｇＧ及びタンパク質Ａ、並びに当該技術分野で知られている他の受容体−リガンドペアを含む。

検出可能な成分は、直接又は間接的に、検出可能な信号を生成することができる必要がある。例えば、検出可能な成分は、例えば、^３Ｈ、^１４Ｃ、^３２Ｐ、^３５Ｓ、若しくは^１２５Ｉなどの放射性同位元素、フルオレセインイソチオシアネート、ローダミン、若しくはルシフェリンなどの蛍光性若しくは化学発光性化合物、又はアルカリホスファターゼ、β−ガラクトシダーゼ、若しくは西洋ワサビペルオキシダーゼなどの酵素であってもよい。抗体を検出可能な成分にコンジュゲートさせるために当該技術分野で知られている任意の方法を使用することができる。

対象に投与するときの本発明の抗体又はその抗原結合部分は、好ましくは組成物の形態である。組成物は、好ましくは医薬用途及び対象への投与に適する。

つまり、本発明の抗体又はその抗原結合部分は、診断における使用が想定される。つまり、本発明は、本明細書に記載される抗体又はその抗原結合部分を含む医薬組成物（又は薬剤）を想定する。

さらに他の実施形態では、本発明は、本発明の抗体又はその抗原結合部分の治療有効量を投与することを含む、がんである対象を処置する方法を提供する。

本明細書で使用するとき、「がん」とは、身体における異常な細胞の制御されていない増殖によって特徴づけられる広範なグループの疾患を指す。調節されていない細胞分裂は、隣接する組織に侵入する悪性腫瘍又は細胞の形成をもたらし得、リンパ系又は血流を介して体の遠い部分に転移し得る。

本発明の抗体を用いて増殖が阻害され得るがんには、典型的には免疫療法に応答するがんが含まれる。処置されるがんの非限定的な例として、扁平上皮癌腫、小細胞肺がん、非小細胞肺がん、扁平上皮非小細胞肺がん(NSCLC)、非ＮＳＣＬＣ、神経膠腫、消化器がん、腎がん（例えば、明細胞がん）、卵巣がん、肝がん、結腸直腸がん、子宮内膜がん、腎がん（例えば、腎細胞がん(RCC)）、前立腺がん（例えば、ホルモン不応性前立腺がん）、甲状腺がん、神経芽細胞腫、膵がん、膠芽腫（多形膠芽腫）、子宮頸がん、胃がん(stomach cancer)、膀胱がん、肝細胞がん(hepatoma)、乳がん、結腸癌腫、及び頭頸部がん（又は癌腫）、胃がん(gastric cancer)、胚細胞腫瘍、小児の肉腫、副鼻腔ナチュラルキラー、悪性黒色腫（例えば、皮膚悪性黒色腫又は眼内悪性黒色腫などの転移性悪性黒色腫）、骨がん、皮膚がん、子宮がん、肛門部がん、精巣がん、卵管癌腫、子宮内膜癌腫、子宮頸癌腫、膣癌腫、外陰癌腫、食道がん、小腸がん、内分泌系がん、副甲状腺がん、副腎がん、軟部組織肉腫、尿道がん、陰茎がん、小児固形腫瘍、尿管がん、腎盂癌腫、中枢神経系(CNS)新生物、原発性CNSリンパ腫、腫瘍血管新生、脊髄軸腫瘍、脳幹部神経膠腫、下垂体腺腫、カポジ肉腫、類表皮がん、扁平上皮がん、T細胞リンパ腫、アスベストによって誘発されるものを含む環境誘発性がん、ウイルス関連がん（例えば、ヒトパピローマウイルス(HPV)関連腫瘍）、並びに、２つの主要な血球系統、すなわち、骨髄細胞株（顆粒球、赤血球、血小板、マクロファージ、及びマスト細胞を産生する）又はリンパ系細胞株（B、T、NK及びプラズマ細胞を産生する）のいずれかに由来する血液悪性腫瘍、例えば、すべてのタイプの白血病、リンパ腫、及び骨髄腫などであって、例として、急性白血病(ALL)、急性骨髄性白血病(AML)、慢性リンパ性白血病(CLL)、及び慢性骨髄性白血病(CML)、未分化型ＡＭＬ(MO)、骨髄芽球性白血病(Ml)、骨髄芽球性白血病（M2、細胞成熟を伴う）、前骨髄球性白血病（M3又はM3変種[M3V]）、骨髄単球性白血病（M4又はM4変種[M4E]、好酸球増加を伴う）、単球性白血病(M5)、赤白血病(M6)、巨核芽球性白血病(M7)、孤立性顆粒球性肉腫、及び緑色腫などの急性、慢性の、リンパ性及び／又は骨髄性白血病；ホジキンリンパ腫(HL)、非ホジキンリンパ腫(NHL)、Ｂ細胞リンパ腫、Ｔ細胞リンパ腫、リンパ形質細胞性リンパ腫(lymphoplasmacytoid lymphoma)、単球性Ｂ細胞リンパ腫、粘膜内リンパ組織(MALT)リンパ腫、未分化（例えば、Ki 1+）大細胞リンパ腫、成人T細胞リンパ腫／白血病、マントル細胞リンパ腫、血管免疫芽球性T細胞リンパ腫、血管中心リンパ腫、腸管T細胞リンパ腫、原発性縦隔B細胞リンパ腫、前駆Tリンパ芽球性リンパ腫、Tリンパ芽球性リンパ腫などのリンパ腫；及びリンパ腫／白血病(T-Lbly/T-ALL)、末梢Ｔ細胞リンパ腫、リンパ芽球性リンパ腫、移植後リンパ増殖性障害、真性組織球性リンパ腫、原発性中枢神経系リンパ腫、原発性滲出液リンパ腫、リンパ芽球性リンパ腫(LBL)、リンパ系統造血器腫瘍、急性リンパ芽球性白血病、びまん性大細胞型B細胞リンパ腫、バーキットリンパ腫、濾胞性リンパ腫、びまん性組織球性リンパ腫(DHL)、免疫芽球性大細胞リンパ腫、前駆Bリンパ芽球性リンパ腫、皮膚T細胞リンパ腫(CTLC)（菌状息肉腫又はセザリー症候群とも呼ばれる）、及びワルデンシュトレーム型マクログロブリン血症を伴うリンパ形質細胞性リンパ腫(LPL)；IgG骨髄腫、軽鎖骨髄腫、非分泌性骨髄腫、くすぶり骨髄腫（低悪性骨髄腫とも呼ばれる）、孤立性骨髄腫、形質細胞腫、及び多発性骨髄腫などの骨髄腫；慢性リンパ球性白血病(CLL)、毛様細胞リンパ腫；骨髄系統の造血器腫瘍、線維肉腫及び横紋筋肉腫を含む間葉系由来の腫瘍；セミノーマ、奇形がん、星細胞腫を含む中枢神経及び末梢神経系の腫瘍、シュワン細胞腫；線維肉腫、横紋筋肉腫、及び骨肉腫を含む間葉系由来の腫瘍；並びに、悪性黒色腫、色素性乾皮症、角化棘細胞腫、セミノーマ、甲状腺濾胞がん及び奇形がんを含む他の腫瘍、リンパ系統の造血器腫瘍、例えば、小細胞及び大脳様細胞型を含むＴ前リンパ球性白血病(T-PLL)などのＴ細胞障害を含むがこれに限定されないＴ細胞腫瘍及びＢ細胞腫瘍；好ましくはＴ細胞型の大顆粒リンパ球白血病(LGL)；ａ／ｄＴ-ＮＨＬ肝脾リンパ腫；末梢／胸腺後Ｔ細胞リンパ腫（多形性及び免疫芽球性サブタイプ）；血管中心（鼻）Ｔ細胞リンパ腫；頭頸部のがん、腎がん、直腸がん、甲状腺のがん；急性骨髄性リンパ腫、並びにこれらのがんの任意の組み合わせを含む。本明細書に記載の方法はまた、転移性がん、難治性がん（例えば、ブロッキングCTLA-4抗体又はPD-1抗体又はPD-L1抗体を用いた以前の免疫療法に難治性のがん）、及び再発がんの処置のために使用することができる。

また、本発明の好ましい抗体は、以下の表１に示す。

好ましい実施形態では、がんは、白血病、リンパ腫、骨髄腫、乳がん、結腸直腸がん、膠芽腫、卵巣がん、血液がん、上皮がん、膵がん、膀胱がん、子宮/子宮頸がん、卵巣がん、前立腺がん、精巣がん、食道がん、消化器がん、結腸がん、腎がん、頭頸部がん、肺がん、胃がん、胚細胞がん、骨がん、肝がん、甲状腺がん、皮膚がん、中枢神経新生物、肉腫、及びウイルス関連がんからなる群から選択される。

本明細書で使用するとき、「自己免疫性疾患」とは、自身の組織に対する抗体の産生に関連する疾患によって特徴づけられる疾患の広範なグループを指す。自己免疫性疾患の非限定的な例としては、橋本病、原発性胆汁性肝硬変、全身性エリテマトーデス、リウマチ熱、関節リウマチ、自己免疫性溶血性貧血、特発性血小板減少性紫斑病、及びウイルス感染後脳脊髄炎、アジソン病、自己免疫性腸症、原発性胆汁性肝硬変、グッドパスチャー症候群、橋本甲状腺炎、重症筋無力症、粘液浮腫、類天疱瘡、関節リウマチ、シェーグレン症候群、交感性眼炎、エリテマトーデスの両形態、甲状腺中毒症、潰瘍性大腸炎、多発性硬化症、セリアック病、１型糖尿病、バセドウ病、炎症性腸疾患、及び乾癬を含むが、これらに限定されない。

本明細書で使用するとき、「炎症性疾患」とは、身体の炎症機序の障害及び／又は異常な働きによって特徴づけられる広範なグループの疾患を指す。炎症性疾患の非限定的な例としては、壊死性腸炎、胃腸炎、骨盤内炎症性疾患(PID)、蓄膿症、胸膜炎、腎盂炎、咽頭炎、狭心症、関節炎、ざ瘡、尿路感染症、尋常性ざ瘡、喘息、セリアック病、慢性前立腺炎、大腸炎、憩室炎、糸球体腎炎、化膿性汗腺炎、過敏症、炎症性腸疾患、間質性膀胱炎、肥満細胞賦活化症候群、肥満細胞症、耳炎、骨盤内炎症性疾患、再灌流傷害、リウマチ熱、関節リウマチ、鼻炎、サルコイドーシス、移植拒絶反応、血管炎を含むが、これらに限定されない。

「対象」という用語は、生体含むことを意図するものである。対象の例としては、哺乳動物、例えば、ヒト、イヌ、ウシ、ウマ、ブタ、ヒツジ、ヤギ、ネコ、マウス、ウサギ、ラット、及びトランスジェニック非ヒト動物を含む。本発明の好ましい実施形態において、対象はヒトである。

本明細書に使用するとき、「傷害」及び「疾患」という用語は互換的に使用され、対象における病態を指す。特に、「がん」という用語は、「腫瘍」と互換的に使用される。

さらに、本発明の抗体は、疾患又は障害、特にがん及びがん関連疾患を検出、診断、又はモニターするために診断目的で使用することができる。本発明における抗体又はその断片若しくは誘導体は、本明細書に記載されているような又は当業者に知られるような従来の免疫組織学的方法を用いて、生物学的サンプル中の糖タンパク質レベルをアッセイするために使用することができる（例えば、Jalkanen et al., 1985, J. Cell. Biol. 101: 976-985; Jalkanen et al., 1987, J. Cell. Biol. 105: 3087-3096を参照）。タンパク質遺伝子の発現を検出するのに有用な他の抗体ベースの方法としては、酵素結合免疫吸着測定法(ELISA)や放射免疫測定法(RIA)などの免疫測定法を含む。

つまり、本発明は、本発明の抗体を含む診断用組成物にさらに関する。

本明細書で使用するとき、「診断」という用語は、がん又は関連疾患における標的ポリペプチド又は糖タンパク質の存在を診断する発明の抗体の任意の使用に関する。

本発明のさらなる実施形態では、例えば、上述の治療用途又は非治療用途に使用することができる、抗体又はその抗原結合部分を含む製造品及びキットが提供される。製造品は、ラベル付きの容器を含む。適切な容器は、例えばボトル、バイアル、及びテストチューブを含む。容器は、ガラス又はプラスチックなどの種々の材料から形成されてもよい。容器は、上述のような治療用途又は非治療用途に有効な活性剤を含む組成物を保持するものである。組成物の活性剤は、抗体又はその抗原結合部分である。容器のラベルは、組成物が特定の治療用途又は非治療用途に使用されることを示し、上述のような、インビボ使用又はインビトロ使用のいずれかに対する指示を示すこともできる。

本発明のキットは、典型的には、上述した容器と、緩衝剤、希釈剤、フィルター、針、注射器、及び使用指示書付きの添付文書を含む、商業上及び使用者の観点から望ましい材料を含む１つ以上の他の容器とを含み得る。

本明細書で使用するとき、「固定化された」という用語は、不溶性の有機又は無機マトリックス（例えば、磁性担体）に、通常は共有結合的に結合した抗体又はその抗原結合部分又はレクチンを指す。さらに、抗体は、本発明の方法、使用、又はキットにおいて適用されるとき、固定化されていない、好ましくは固体表面上に固定化されていないことが好ましい。

本明細書で使用するとき、「磁性担体」という用語は、磁性材料又は物質（例えば、鉄又はフェリチン）を含む粒子又はビーズを指す。好ましくは、磁性担体は、磁性粒子又は磁性ビーズ（例えば、フェリチンコンジュゲート）である。しかしながら、疑いをなくすため、磁性担体は、本明細書において言及されるとき、本明細書で使用されるようなプレート、例えばＥＬＩＳＡプレートなどの固体表面ではない。

本明細書で使用するとき、「ビーズ」という用語は、例えば、ガラス、プラスチック、金属、アガロース、ラテックス、金属ナノ粒子若しくは金属マイクロ粒子、金属酸化物ナノ粒子若しくは金属酸化物マイクロ粒子、又は磁気材料から作製される、小球状の物体を指す。

本明細書で使用するとき、「マイクロペルオキシダーゼ」又は「ＭＰ」という用語は、ペルオキシダーゼ活性（例えば、EC 1.11.1.7 酵素活性、例えばマイクロペルオキシダーゼ-11）を保持するシトクロムｃのペプチド部分（例えば、配列番号１０として示す、Equus caballus由来のシトクロムｃ、NCBI 参考配列: NP_001157486.1）を含むヘムを指す。好ましくは、シトクロムｃのペプチド部分を含むヘムは、配列番号７(MP-11ペプチド)、配列番号８(MP-9ペプチド)、及び配列番号９(MP-8ペプチド)からなる群から選択されるポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であり、好ましくは、該マイクロペルオキシダーゼ(MP)ペプチドは、配列番号７(MP-11ペプチド)、配列番号８(MP-9ペプチド)、及び配列番号９(MP-8ペプチド)からなる群から選択される。

本明細書で使用するとき、一部のレクチンは細胞を凝集させ得る。レクチンは、マメ科植物の種子から得ることができるが、他の植物及び動物のソースから得ることもできる。レクチンは、特定の単糖類及びオリゴ糖類（例えば、糖タンパク質の糖鎖）への結合部位を含み得る。レクチンは、膜糖タンパク質における特定の糖残基に結合することで細胞を凝集することができる。好ましくは、本発明のレクチンは、本明細書に記載されるようなMaackia amurensisレクチンII(MAA II)、コンカナバリンＡ(Con A)、Aleuria aurantiaレクチン(AAL)、Sambucus nigra(SNA-I)レクチン、Wisteria floribundaレクチン(WFL)からなる群から選択される。

本発明のさらに好ましいレクチンは、以下の表１に示す。

本発明の特に好ましいレクチンは、P0DKL3、P02866、P18891、O04366、A0A218PFP3、Q945S3、Q00022、Q6YNX3、Q71QF2、P02872、P18670、Q2UNX8、Q8L5H4、A0A089ZWN7、P05045、P19588、P83410、P17931、P56470、P24146、Q41263、Q39990、Q2F1K8、G9M5T0、B3XYC5、P02870、P19664、P0DKL3、P49300、A9XX86、Q40423、P16300、P05088、P05087、Q9AVB0、P02867、O24313、Q9SM56、P06750、B9SPG3、Q9BZZ2、P20916、Q9NYZ4、Q96RL6、P05046、P93535、P02876、P10968、P10969、P22972、又はP56625のUniProtKB受託番号を有するレクチン、及び対応するそれらの成熟形態である。

本発明の例示のレクチンは、以下のものをさらに含む。
Maackia amurensisレクチンII(MAA II)は、Maackia種子からのヘマグルチニンイソレクチンである。
シアル酸結合レクチンは、最後から２番目のガラクトース残基にα２−３結合を介して結合した末端シアル酸を含むオリゴ糖を認識する。三糖配列Neu5Acα2-3-Gal-β-1-4-GlcNAcを結合する。好ましくは、ＭＡＡＩＩは配列番号５２（又はその成熟形態）を有する。
コンカナバリンＡ(Con A)は、当初タチナタマメのCanavalia ensiformisから抽出されたD-マンノース特異的レクチンである。好ましくは、ＣｏｎＡは配列番号５３又は配列番号５４（Con A、成熟形態）を有する。
Aleuria aurantiaレクチン(AAL)は、Aleuria aurantia (Orange peel mushroom)から抽出されたフコース特異的レクチンである。好ましくは、ＡＡＬは配列番号５５（又はその成熟形態）を有する。ＡＡＬの単離は、例えば、Debray等、Kochibe等により記載されている。
Sambucus nigra(SNA-I)レクチンは、Sambucus nigra(European elder)から抽出されたNeu5Acα2-6)Gal/GalNAc特異的凝集素である。好ましくは、ＳＮＡ−Ｉは配列番号５６（又はその成熟形態）を有する。
Wisteria floribundaレクチン(WFL)は、Wisteria floribunda(Japanese wisteria)から抽出された凝集素である。好ましくは、ＷＦＬは配列番号５７（又はその成熟形態）を有する。

また、本発明の他の好ましいレクチンは、本明細書において、「本発明の意図内のその他のレクチン（例えば、その翻訳後プロセシング形態及び成熟形態）」並びに「配列表」の項に開示される。

さらに、本発明の意図内の他の適切なレクチンは、本明細書に開示されるようなレクチンの翻訳後プロセシング形態及び成熟形態を明示的に含む。

発明が解決しようとする課題は、なかでも以下の１つ以上に見受けられ得る。ｉ）がんの改良した診断（例えば、前立腺がん診断など、表１）のための新しい手段（例えば、バイオマーカー及び方法）を特定する。ｉｉ）がん検出（例えば、前立腺がん検出）の感度を向上する、例えば、がんの正確な診断（例えば、前立腺がん診断）に必要とされるサンプル量（例えば、0.04 ml以下）を減らすことができる。ｉｉｉ）例えば、ＰＳＡ濃縮及び／又は信号生成のために磁性粒子を使用して、がん診断（例えば、前立腺がん診断）の分析時間を短縮する。ｉｖ）例えば、任意のタンパク質（例えば、がんバイオマーカー）の糖鎖プロファイリングのための新しい手段（例えば、バイオマーカー及び方法）を特定することによって、がん診断（例えば、前立腺がん診断など、表１）の多用途性を高める。ｖ）がん（例えば、前立腺がん）の糖タンパク質ベース（例えば、PSAベース）の診断における誤った陽性（例えば、良性の状態における糖タンパク質レベルの上昇から起こる誤った陽性）の数を減らす。ｖｉ）例えば、がん（例えば、前立腺がん）の糖タンパク質ベース（例えば、PSAベース）の診断によって、重要な腫瘍と重要でない腫瘍とを識別する。ｖｉｉ）例えば、がん（例えば、前立腺がん）の糖タンパク質ベース（例えば、PSAベース）の診断によって、低増殖腫瘍（例えば、臨床的に無害）と高増殖腫瘍（例えば、臨床的に該当する）とを識別する。ｖｉｉｉ）無害なＰＣａの患者におけるがん治療の副作用のリスク及び／又は不必要な処置（例えば、前立腺がん治療、例えば、尿失禁、性機能障害、及び腸の問題などの副作用）を減らす。ｉｘ）がん診断（例えば、前立腺がん診断、例えば、糖タンパク質ベース（例えばPSAベース）の前立腺がん診断）の費用を減らす。ｘ）例えば、必要とされる煩わしい検査（例えば、画像診断、前立腺生体組織診断等）の数を減らすことで、診断を必要とする対象におけるがん診断（例えば、前立腺がん診断、例えば、糖タンパク質ベース（例えばPSAベース）の前立腺がん診断）の簡便性を高める。ｘｉ）高度且つ改良された特異性で（例えば、不必要なフォローアップ検査処置を省く）治癒できるがん（例えば、前立腺がん）を検出する。ｘｉｉ）例えば、がんの糖タンパク質ベース（例えば、PSAベース）の診断によって、器官限局性及び／又は治癒できる可能性があるがん（例えば、前立腺がん）を特定する。本発明の請求項によって、課題は解決される。磁性担体、抗糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、１つ以上のレクチン、それらに基づく組成物、キット、方法、及び、使用は、任意の糖タンパク質、異常な糖鎖付加を有する任意のがんバイオマーカーに適用可能である。

また、本発明の意図内の、好ましいがん、異常な糖鎖付加を有するがんバイオマーカー、レクチン、抗体、及び対応する糖鎖修飾は、以下の表１に示す。表１に使用されるレクチンの略語は以下のとおりである。AAA-Anguilla anguilla凝集素(UniProtKB 受託番号:Q7SIC1)、AAL-Aleuria aurantiaレクチン、ABA-Agaricus bisporus凝集素、ACA-Amaranthus caudatus凝集素、AHA-Arachis hypogaea凝集素=ピーナッツ凝集素(PNA)、AIA-Artocarpus integrifolia凝集素=ジャカリン、AlloA-Allomyrina dichotoma凝集素、AOL-Aspergillus oryzaeレクチン、BanLec-Musa paradisiacaレクチン、BS-I-Bandeiraea simplicifoliaレクチン=Griffonia(Bandeiraea)simplicifoliaレクチンI、Con A-コンカナバリンA、DBA-Dolichos biflorus凝集素、DSA-Datura stramonium凝集素(ジャカリン)、ECL-Erythrina cristagalliレクチン、GNA-Galanthus nivalis凝集素、GSA I (GSL I) -Griffonia(Bandeiraea) simplicifoliaレクチンI、GSL II-Griffonia (Bandeiraea) simplicifoliaレクチンII、HHL-Hippeastrumハイブリッド(アマリリス)レクチン、HPA-Helix pomatia凝集素、LBA-Phaseolus lunatus(ライマメ、LBA)、LEL-Lycopersicon esculentum(トマト)レクチン、LCA-Lens culinaris凝集素、LTA-Lotus tetragonolobusレクチン、MAA I-Maackia amurensis凝集素 I、MAA II-Maackia amurensis凝集素II、MGBL 1-マクロファージガラクトース結合レクチン 1、MGBL 2(マクロファージガラクトース結合レクチン2、NPA-Narcissus pseudonarcissus(ラッパズイセン)レクチン、PHA E-Phaseolus vulgaris凝集素E、PHA L-Phaseolus vulgaris凝集素L、PhoSL-Pholiota squarrosaレクチン、PNA-ピーナッツ凝集素、PSL-Pisum sativumレクチン、PTA I-Psophocarpus tetragonolobusレクチンI、PTA II-Psophocarpus tetragonolobus II、PWM-Phytolacca americana、RCA I-Ricinus communis凝集素I、RCA II-Ricinus communis凝集素II、SBA-大豆凝集素(Glycine max凝集素)、SCA-Sambucus canadensis凝集素=Sambucus nigra凝集素(SNA)、SJA-Sophora japonica凝集素II、SNA-Sambucus nigra凝集素、SSA-Sambucus sieboldiana凝集素、SSL-Salvia sclareaレクチン、STL-Solanum tuberosumレクチン、TJA-I-Trichosanthes japonica凝集素I、TJA-II-Trichosanthes japonica凝集素(Yamashita et al.)、TVA-Triticum vulgaris凝集素=WGA-小麦胚芽凝集素、UEA-Ulex europaeus凝集素、VVA-Vicia villosaレクチン、WFA-Wisteria floribundaレクチン、WGA-小麦胚芽凝集素=TVA-Triticum vulgaris凝集素。上向き矢印の記号「↑」は、対応する糖鎖又は複合体（例えば、二量体、三量体など）の濃度の増加を意味する。下向き矢印の記号「↓」は、対応する糖鎖又は複合体（例えば、二量体、三量体など）の濃度の増加を意味する。
表１は、がん、対応するがんバイオマーカーと、異常な糖鎖付加、レクチン、及び抗体を示す。

その優れた感度及び／又は特異性から、本発明の磁性担体、抗糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、１つ以上のレクチン、それらに基づく組成物、キット、方法、及び、使用は、（例えばがんの診断における）糖タンパク質のアイソフォーム特異的検出及び分析に特に適する。

一部の態様において、本発明は、磁性担体（例えば、磁性粒子若しくは磁性ビーズ）上に固定化した（例えば、コンジュゲートした）、抗糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、若しくは抗TG抗体、好ましくは抗PSA抗体）、又はその抗原結合部分（例えば、一本鎖抗体フラグメント(scAb)）に関し、該磁性担体はペルオキシダーゼ活性を有するポリペプチド（例えば、EC 1.11.1.7酵素活性を有するポリペプチド、例えばマイクロペルオキシダーゼ-11）をさらに含む。本発明に関連するさらなる好ましい抗体は、表１に示す。

一部の態様において、本発明は、ペルオキシダーゼ活性を有する該ポリペプチドが２ｋＤａ未満の分子量（例えば約1.5kDa又は約1.6kDa又は約1.9kDa）、好ましくは１ｋＤａ〜２ｋＤａの分子量を有する、抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分に関する。

一部の態様において、本発明は、ペルオキシダーゼ活性を有する該ポリペプチドが該磁性担体上に固定化されている（例えば、コンジュゲートされている）、抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分に関する。

一部の態様において、本発明は、該抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分が、ｉ）前立腺特異抗原(PSA)、好ましくは配列番号１、２、３、４、５、又は６；さらに好ましくは配列番号６；ｉｉ）α−フェトプロテイン(AFP)、好ましくは配列番号１１又は１２；さらに好ましくは配列番号１２；ｉｉｉ）ムチン−１６(MUC16)、好ましくは配列番号１３；ｉｖ）ＷＡＰ４-ジスルフィドコアドメインタンパク質２(WFDC2)、好ましくは配列番号１４、１５、１６、１７、１８、又は１９；さらに好ましくは配列番号１９；ｖ）ムチン−１(MUC1)、好ましくは配列番号２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、又は３７；さらに好ましくは配列番号３７；ｖｉ）レセプターチロシンタンパク質キナーゼerbB-2(ERBB2)、好ましくは配列番号３８、３９、４０、４１、４２、４３、又は４４；さらに好ましくは配列番号４４；ｖｉｉ）がん胎児性抗原関連細胞接着分子５(CEACAM5)、好ましくは配列番号４５、４６、又は４７；さらに好ましくは配列番号４７；ｖｉｉｉ）ガラクトシド３（４）−Ｌ−フコシルトランスフェラーゼ(FUT3)、好ましくは配列番号４８；ｉｘ）チログロブリン(TG)、好ましくは配列番号４９、５０、又は５１；さらに好ましくは配列番号５１、からなる群から選択されるポリペプチドを含む標的ポリペプチドに特異的に結合する（例えば、標的糖タンパク質は該ポリペプチドを含み、例えば、抗糖タンパク質抗体は該ポリペプチドに対して産生され、例えば、抗原糖タンパク質は該ポリペプチドを含む）、抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分に関する。

一部の態様において、本発明は、該標的ポリペプチドがペプチダーゼ活性（例えば、EC 3.4.21.77酵素活性）を有する前立腺特異抗原(PSA)である、抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分に関する。

一部の態様において、本発明は、該抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分が、ｉ）配列番号６のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号６を有する、ｉｉ）配列番号１のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号１を有する、ｉｉｉ）配列番号２のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号２を有する、ｉｖ）配列番号３のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号３を有する、ｖ）配列番号４のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号４を有する、ｖｉ）配列番号５のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号５を有する、からなる群から選択されるポリペプチドを含む標的ポリペプチド（例えば、PSA）に特異的に結合する（例えば、標的糖タンパク質は該ポリペプチドを含み、例えば、抗糖タンパク質抗体は該ポリペプチドに対して産生され、例えば、抗原糖タンパク質は該ポリペプチドを含む）、抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分に関する。

一部の態様において、本発明は、該標的ポリペプチドがヒト、ウサギ、ラット、又はマウスのものであり、好ましくは該標的ポリペプチドがヒトのものである、抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分に関する。

一部の態様において、本発明は、ペルオキシダーゼ活性を有する該ポリペプチドがマイクロペルオキシダーゼ(MP)（例えば、マイクロペルオキシダーゼ-11）を含む、抗体又はその抗原結合部分に関する。

一部の態様において、本発明は、該マイクロペルオキシダーゼ(MP)が、ペルオキシダーゼ活性（例えば、EC 1.11.1.7酵素活性、例えば、マイクロペルオキシダーゼ-11）を保持するシトクロムｃのペプチド部分（例えば、配列番号１０として示す、Equus caballus由来のシトクロムｃ、NCBI 参考配列: NP_001157486.1）を含むヘムである、抗体又はその抗原結合部分に関する。

一部の態様において、本発明は、シトクロムｃのペプチド部分含む該ヘムが、配列番号７(MP-11ペプチド)、配列番号８(MP-9ペプチド)、及び配列番号９(MP-8ペプチド)からなる群から選択されるポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であり、好ましくは、該マイクロペルオキシダーゼ(MP)ペプチドが、配列番号７(MP-11ペプチド)、配列番号８(MP-9ペプチド)、及び配列番号９(MP-8ペプチド)からなる群から選択される、抗体又はその抗原結合部分に関する。

一部の態様において、本発明は、該磁性担体が磁性粒子又は磁性ビーズである、抗体又はその抗原結合部分に関する。

一部の態様において、本発明は、該抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分が、サンプルにおける該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG）に共に結合することができ、検出信号を生成する（例えば、光学的手段で）ことができる、抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分に関する。

一部の態様において、本発明は、該抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分が、サンプルにおける該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG）に共に結合するとともに濃縮することができ、検出信号を生成する（例えば、光学的手段で）ことができる、抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分に関する。

一部の態様において、本発明は、該抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分が、０．０４ｍＬ以下の未希釈生体サンプル（例えば、未希釈血清サンプル）に対応する量、好ましくは０．０１〜０．０４ｍＬの範囲、さらに好ましくは０．０２〜０．０４ｍＬの範囲、最も好ましくは０．０２〜０．０４ｍＬの範囲の標的ポリペプチドを有するサンプル（例えば、血清サンプル）における該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG）を検出することができる、抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分に関する。

一部の態様において、本発明は、該抗糖タンパク質抗体がモノクローナル抗体である、抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分に関する。

一部の態様において、本発明は、該抗糖タンパク質抗体がキメラ抗体、ヒト化抗体、又はヒト抗体からなる群から選択される、抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分に関する。

一部の態様において、本発明は、ｉ）固定化した（例えば、コンジュゲートした）抗糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、若しくは抗TG抗体)、又はその抗原結合部分（例えば、一本鎖抗体フラグメント(scAb)）、及び、ｉｉ）ペルオキシダーゼ活性を有するポリペプチド（例えば、EC 1.11.1.7酵素活性、例えばマイクロペルオキシダーゼ-11）を含む磁性担体（例えば、磁性粒子又は磁性ビーズ）に関する。

一部の態様において、本発明は、ペルオキシダーゼ活性を有する該ポリペプチドが２ｋＤａ未満の分子量（例えば約1.5kDa又は約1.6kDa又は約1.9kDa）、好ましくは１ｋＤａ〜２ｋＤａの分子量を有する、磁性担体に関する。

一部の態様において、本発明は、ペルオキシダーゼ活性を有する該ポリペプチドが該磁性担体上に固定化されている（例えば、コンジュゲートされている）、磁性担体に関する。

一部の態様において、本発明は、該抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分が、ｉ）前立腺特異抗原(PSA)、好ましくは配列番号１、２、３、４、５、又は６；さらに好ましくは配列番号６；ｉｉ）α−フェトプロテイン(AFP)、好ましくは配列番号１１又は１２；さらに好ましくは配列番号１２；ｉｉｉ）ムチン−１６(MUC16)、好ましくは配列番号１３；ｉｖ）ＷＡＰ４-ジスルフィドコアドメインタンパク質２(WFDC2)、好ましくは配列番号１４、１５、１６、１７、１８、又は１９；さらに好ましくは配列番号１９；ｖ）ムチン−１(MUC1)、好ましくは配列番号２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、又は３７；さらに好ましくは配列番号３７；ｖｉ）レセプターチロシンタンパク質キナーゼerbB-2(ERBB2)、好ましくは配列番号３８、３９、４０、４１、４２、４３、又は４４；さらに好ましくは配列番号４４；ｖｉｉ）がん胎児性抗原関連細胞接着分子５(CEACAM5)、好ましくは配列番号４５、４６、又は４７；さらに好ましくは配列番号４７；ｖｉｉｉ）ガラクトシド３（４）−Ｌ−フコシルトランスフェラーゼ(FUT3)、好ましくは配列番号４８；ｉｘ）チログロブリン(TG)、好ましくは配列番号４９、５０、又は５１；さらに好ましくは配列番号５１、からなる群から選択されるポリペプチドを含む標的ポリペプチドに特異的に結合する（例えば、標的糖タンパク質は該ポリペプチドを含み、例えば、抗糖タンパク質抗体は該ポリペプチドに対して産生され、例えば、抗原糖タンパク質は該ポリペプチドを含む）、磁性担体に関する。

一部の態様において、本発明は、該標的ポリペプチドがペプチダーゼ活性（例えば、EC 3.4.21.77酵素活性）を有する前立腺特異抗原(PSA)である、磁性担体に関する。

一部の態様において、本発明は、該抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分が、ｉ）配列番号６のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号６を有する、ｉｉ）配列番号１のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号１を有する、ｉｉｉ）配列番号２のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号２を有する、ｉｖ）配列番号３のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号３を有する、ｖ）配列番号４のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号４を有する、ｖｉ）配列番号５のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号５を有する、からなる群から選択されるポリペプチドを含む標的ポリペプチド（例えば、PSA）に特異的に結合する（例えば、標的糖タンパク質は該ポリペプチドを含み、例えば、抗糖タンパク質抗体は該ポリペプチドに対して産生され、例えば、抗原糖タンパク質は該ポリペプチドを含む）、磁性担体に関する。

一部の態様において、本発明は、該標的ポリペプチドがヒト、ウサギ、ラット、又はマウスのものであり、好ましくは該標糖タンパク質がヒトのものである、磁性担体に関する。

一部の態様において、本発明は、ペルオキシダーゼ活性を有する該ポリペプチドがマイクロペルオキシダーゼ(MP)（例えば、マイクロペルオキシダーゼ-11）を含む、磁性担体に関する。

一部の態様において、本発明は、該マイクロペルオキシダーゼ(MP)が、ペルオキシダーゼ活性（例えば、EC 1.11.1.7酵素活性、例えば、マイクロペルオキシダーゼ-11）を保持するシトクロムｃのペプチド部分（例えば、配列番号１０として示す、Equus caballus由来のシトクロムｃ、NCBI 参考配列: NP_001157486.1）を含むヘムである、磁性担体に関する。

一部の態様において、本発明は、シトクロムｃのペプチド部分を含む該ヘムが、配列番号７(MP-11ペプチド)、配列番号８(MP-9ペプチド)、及び配列番号９(MP-8ペプチド)からなる群から選択されるポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であり、好ましくは、該マイクロペルオキシダーゼ(MP)ペプチドが、配列番号７(MP-11ペプチド)、配列番号８(MP-9ペプチド)、及び配列番号９(MP-8ペプチド)からなる群から選択される、磁性担体に関する。

一部の態様において、本発明は、該磁性担体が磁性粒子又は磁性ビーズである、磁性担体に関する。

一部の態様において、本発明は、該磁性担体が、サンプルにおける該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG）に共に結合することができ、検出信号を生成する（例えば、光学的手段で）ことができる、磁性担体に関する。

一部の態様において、本発明は、該磁性担体が、サンプルにおける該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG）に共に結合するとともに濃縮することができ、検出信号を生成する（例えば、光学的手段で）ことができる、磁性担体に関する。

一部の態様において、本発明は、該磁性担体が、０．０４ｍＬ以下の未希釈生体サンプル（例えば、未希釈血清サンプル）に対応する量、好ましくは０．０１〜０．０４ｍＬの範囲、さらに好ましくは０．０２〜０．０４ｍＬの範囲、最も好ましくは０．０２〜０．０４ｍＬの範囲の標的ポリペプチドを有するサンプル（例えば、血清サンプル）における該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG）を検出することができる、磁性担体に関する。

一部の態様において、本発明は、該抗糖タンパク質抗体がモノクローナル抗体である、磁性担体に関する。

一部の態様において、本発明は、該抗糖タンパク質抗体がキメラ抗体、ヒト化抗体、又はヒト抗体からなる群から選択される、磁性担体に関する。

一部の態様において、本発明は、抗糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、若しくは抗TG抗体)又はその抗原結合部分を作製する方法に関し、該方法は、磁性担体（例えば、磁性粒子又は磁性ビーズ）を、ｉ）抗糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、若しくは抗TG抗体)、又はその抗原結合部分、ｉｉ）ペルオキシダーゼ活性を有するポリペプチドに共にコンジュゲートすることを含む。

一部の態様において、本発明は、磁性担体を作製する方法に関し、該方法は、該磁性担体（例えば、磁性粒子又は磁性ビーズ）を、ｉ）抗糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、若しくは抗TG抗体)、又はその抗原結合部分、ｉｉ）ペルオキシダーゼ活性を有するポリペプチドに共にコンジュゲートすることを含む。

一部の態様において、本発明は以下のステップを含む方法に関する。ａ）ｉ）磁性担体、又は抗糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、若しくは抗TG抗体)、又はその抗原結合部分、ｉｉ）１つ以上のレクチンを準備することであって、好ましくは該１つ以上のレクチンは、Maackia amurensisレクチンII(MAA II)、コンカナバリンＡ(Con A)レクチン、Aleuria aurantiaレクチン(AAL)、Sambucus nigra(SNA-I)レクチン、Wisteria floribundaレクチン(WFL)からなる群から選択され、さらに好ましくは該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含み、最も好ましくは該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンであり、さらに最も好ましくは該１つ以上のレクチンは、ａａ）ＡＡＬ（好ましくは該方法は約１００％の感度を有する、及び／又は該方法は約８１．３％の特異性を有する）、又はｂｂ）ＣｏｎＡ（好ましくは該方法は約１００％の感度を有する、及び／又は該方法は約９３．８％の特異性を有する）、又はｃｃ）ＳＮＡ−Ｉ（好ましくは該方法は約１００％の感度を有する、及び／又は該方法は約９３．８％の特異性を有する）と組み合わせたＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンであること、ｂ）該抗糖タンパク質抗体の標的ポリペプチド（例えば、標的ポリペプチド、例えば、 PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG）に共有結合したオリゴ糖鎖（例えば、糖鎖）の量、存在、又は欠如を判定することであって、好ましくは、該標的ポリペプチドはＰＳＡであり、さらに好ましくは、該判定は、磁性担体、及び／又は抗糖タンパク質抗体、及び／又はその抗原結合部分、及び／又は１つ以上のレクチン、及び／又はそれらに基づく組成物、及び／又はそれらに基づくキットの使用を含むこと。

一部の態様において、本発明は、糖鎖付加ポリペプチドを検出する方法に関し、該方法において、該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG）の結合及び検出（例えば、光学的手段で）は共に行われ、好ましくは該標的ポリペプチドはＰＳＡである。

一部の態様において、本発明は、糖鎖付加ポリペプチドを検出する方法に関し、該方法において、該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG）の結合、濃縮、及び検出（例えば、光学的手段で）は共に行われ、好ましくは該標的ポリペプチドはＰＳＡである。

一部の態様において、本発明は、糖鎖付加ポリペプチドを検出する方法に関し、該方法は、以下の１つ以上のための方法である。ｉ）標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG）の選択的捕捉及び／又は濃縮であって、好ましくは該標的ポリペプチドはＰＳＡである。ｉｉ）標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の選択的捕捉及び／又は濃縮であって、選択的捕捉及び／又は濃縮のための該方法は、１つ以上のレクチン（例えば、固定化レクチン）の使用を含み、好ましくは該１つ以上のレクチンはサンプル位置（例えば、酵素結合免疫吸着測定法(ELISA)、酵素結合レクチン測定法(ELLA)、又は磁性酵素結合レクチン測定法(MELLA)のマイクロプレート）に固定化されている。ｉｉｉ）標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG、好ましくは該標的ポリペプチドはＰＳＡである）の糖鎖プロファイリング。ｉｖ）標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）に共有結合したオリゴ糖鎖（例えば、糖鎖）のスクリーニング及び／又は分析。ｖ）がん（例えば、前立腺がん）の診断。ｖｉ）がん（例えば、前立腺がん）陽性予測及び／又は陰性予測。ｖｉｉ）がん（例えば、前立腺がん）の臨床段階の判定。ｖｉｉｉ）前立腺がんと転移性前立腺がんとの識別。ｉｘ）転移する可能性がある（例えば、骨に転移する可能性がある）前立腺がんを特定。ｘ）良性前立腺肥大症(BPH)と前立腺がんとの識別。ｘｉ）がん（例えば、前立腺がん）の予防及び／又は処置。ｘｉｉ）例えば、がん（例えば、前立腺がん）の糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチドベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TGに基づく、好ましくは、該標的ポリペプチドはPSAである）の診断による、重要な腫瘍と重要でない腫瘍との識別。ｘｉｉｉ）例えば、がん（例えば、前立腺がん）の糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチドベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TGに基づく、好ましくは、該標的ポリペプチドはPSAである）の診断による、低増殖腫瘍（例えば、臨床的に無害）と高増殖腫瘍（例えば、臨床的に該当する）との識別。ｘｉｖ）例えば、がんの糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチドベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TGに基づく、好ましくは、該標的ポリペプチドはPSAである）の診断による、器官限局性及び／又は治癒できる可能性があるがん（例えば、前立腺がん）の特定。ｘｖ）化合物のスクリーニング。

一部の態様において、本発明は化合物をスクリーニングする方法に関し、該方法は、ａ）ｉ）テスト化合物とともに前立腺がんサンプルを準備すること、ｂ）該前立腺がんサンプルを該テスト化合物に接触させること、ｃ）該前立腺がんサンプルを該テスト化合物に接触させる前後に、該前立腺がんサンプルにおける標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）に共有結合した、判定したオリゴ糖鎖（例えば、糖鎖）の量、存在、又は欠如に基づいて、該前立腺がん細胞が転移する可能性を決定することを含む。

一部の態様において、本発明は本明細書に記載の方法に関し、該方法は、ｉ）前立腺がんの陽性予測のため、及び／又はｉｉ）良性前立腺肥大症(BPH)と前立腺がんとの識別のための方法であって、該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩ又はＷＦＬを含み、好ましくは、該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含む。

一部の態様において、本発明は本明細書に記載の方法に関し、使用する１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩであり、該方法の感度及び／又は特異性は約８７．５％である。

一部の態様において、本発明は本明細書に記載の方法に関し、使用する１つ以上のレクチンは、ｉ）ＣｏｎＡ（該方法は約１００％の感度を有する、及び／若しくは該方法は約９３．８％の特異性を有する）、又はｉｉ）ＳＮＡ−Ｉ（該方法は約１００％の感度を有する、及び／若しくは該方法は約９３．８％の特異性を有する）、又はｉｉｉ）ＡＡＬ（該方法は約１００％の感度を有する、及び／若しくは該方法は約８１．３％の特異性を有する）と組み合わせたＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンである。

一部の態様において、本発明は本明細書に記載の方法に関し、使用するレクチンはＷＦＬであり、該方法の感度は約５０％である、及び／又は該方法の特異性は約７５％である。

一部の態様において、本発明は本明細書に記載の方法に関し、該方法は、ｉ）前立腺がんの陰性予測のため、及び／又はｉｉ）良性前立腺肥大症(BPH)と前立腺がんとの識別の方法であって、該レクチンはＣｏｎＡ、ＡＡＬ、及びＳＮＡ−Ｉからなる群から選択される。

一部の態様において、本発明は本明細書に記載の方法に関し、使用するレクチンはＣｏｎＡであり、該方法の感度は約５０％である、及び／又は該方法の特異性は約７５％である。

一部の態様において、本発明は本明細書に記載の方法に関し、使用するレクチンはＡＡＬであり、該方法の感度は約５０％である、及び／又は該方法の特異性は約７５％である。

一部の態様において、本発明は本明細書に記載の方法に関し、使用するレクチンはＳＮＡ−Ｉであり、該方法の感度は約５７％である、及び／又は該方法の特異性は約７５％である。

一部の態様において、本発明は本明細書に記載の方法に関し、該方法は、抗糖タンパク質抗体の標的ポリペプチド（例えば、標的ポリペプチド、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）に共有結合した、判定したオリゴ糖鎖（例えば、糖鎖）の量、存在、又は欠如に基づいて、処置の方針を決定することを含む。

一部の態様において、本発明は本明細書に記載の方法に関し、該方法は、サンプルにおいて（例えば、血清サンプルにおいて）前立腺がんと転移性前立腺がんとを識別する方法であり、使用する１つ以上のレクチンは、ＡＡＬ及びＣｏｎＡからなる群から選択される。

一部の態様において、本発明は本明細書に記載の方法に関し、該方法はサンプルにおいて行われる。

一部の態様において、本発明は本明細書に記載の方法に関し、適切なサンプルは、尿、血液、血清、生検標本、及び手術後組織のサンプルの群から選択され、好ましくは、血清サンプルである。

一部の態様において、本発明は、本発明の方法における使用のための、好ましくは、ｉ）前立腺がんの予測（例えば、陽性又は陰性）のため、及び／又はｉｉ）良性前立腺肥大症(BPH)と前立腺がんとの識別のため、及び／又はｉｉｉ）前立腺がんと転移性前立腺がんとの識別のための方法における使用のための、レクチンに関する。

一部の態様において、本発明は、１つ以上のレクチンに関し、該１つ以上のレクチンは、Maackia amurensisレクチンII(MAA II)、コンカナバリンＡ(Con A)レクチン、Aleuria aurantiaレクチン(AAL)、Sambucus nigra(SNA-I)レクチン、Wisteria floribundaレクチン(WFL)からなる群から選択され、好ましくは該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含み、さらに好ましくは該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンであり、最も好ましくは該１つ以上のレクチンは、ＡＡＬ、ＣｏｎＡ、又はＳＮＡ−Ｉと組み合わせたＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンである。

一部の態様において、本発明は１つ以上のレクチンに関し、該１つ以上のレクチンは、（例えば、サンプル位置、例えば、マイクロプレート、例えば、酵素結合免疫吸着測定法(ELISA)、酵素結合レクチン測定法(ELLA)、又は磁性酵素結合レクチン測定法(MELLA)のマイクロプレートに）固定化される。

一部の態様において、本発明は、以下の１つ以上を含む組成物に関する。ｉ）糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、若しくは抗TG抗体、好ましくは抗PSA抗体）、又はその抗原結合部分。ｉｉ）磁性担体。ｉｉｉ）１つ以上のレクチン、好ましくは該１つ以上のレクチンは、Maackia amurensisレクチンII(MAA II)、コンカナバリンＡ(Con A)レクチン、Aleuria aurantiaレクチン(AAL)、Sambucus nigra(SNA-I)レクチン、Wisteria floribundaレクチン(WFL)からなる群から選択され、さらに好ましくは該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含み、最も好ましくは該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンであり、さらに最も好ましくは該１つ以上のレクチンは、ＡＡＬ、ＣｏｎＡ、又はＳＮＡ−Ｉと組み合わせたＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンである。

一部の態様において、本発明は、糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、若しくは抗TG抗体、好ましくは抗PSA抗体）、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、又は組成物を含むキットに関する。

一部の態様において、本発明は、薬剤としての使用のための、糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、若しくは抗TG抗体、好ましくは抗PSA抗体）、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、又は組成物に関する。

一部の態様において、本発明は、以下の方法の１つ以上における（例えば、インビトロ、インビボ、又はエクスビボの方法）使用のための、糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、若しくは抗TG抗体、好ましくは抗PSA抗体）、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、又は組成物に関する。ｉ）標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG）の選択的捕捉及び／又は濃縮であって、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである。ｉｉ）標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の選択的捕捉及び／又は濃縮であって、選択的捕捉及び／又は濃縮のための該方法は、１つ以上のレクチン（例えば、固定化レクチン）の使用を含み、好ましくは該１つ以上のレクチンはサンプル位置（例えば、酵素結合免疫吸着測定法(ELISA)、酵素結合レクチン測定法(ELLA)、又は磁性酵素結合レクチン測定法(MELLA)のマイクロプレート）に固定化されている。ｉｉｉ）標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の糖鎖プロファイリング。ｉｖ）標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）に共有結合したオリゴ糖鎖（例えば、糖鎖）のスクリーニング及び／又は分析。ｖ）がん（例えば、前立腺がん）の診断。ｖｉ）がん（例えば、前立腺がん）陽性予測及び／又は陰性予測。ｖｉｉ）がん（例えば、前立腺がん）の臨床段階の判定。ｖｉｉｉ）前立腺がんと転移性前立腺がんとの識別。ｉｘ）転移する可能性がある（例えば、骨に転移する可能性がある）前立腺がんを特定。ｘｉ）良性前立腺肥大症(BPH)と前立腺がんとの識別。ｘｉｉ）がん（例えば、前立腺がん）の予防及び／又は処置。ｘｉｉｉ）例えば、がん（例えば、前立腺がん）の糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチドベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TGに基づく、好ましくは、該標的ポリペプチドはPSAである）の診断による、重要な腫瘍と重要でない腫瘍との識別。ｘｉｖ）例えば、がん（例えば、前立腺がん）の糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチドベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TGに基づく、好ましくは、該標的ポリペプチドはPSAである）の診断による、低増殖腫瘍（例えば、臨床的に無害）と高増殖腫瘍（例えば、臨床的に該当する）との識別。ｘｖ）例えば、がんの糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチドベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TGに基づく、好ましくは、該標的ポリペプチドはPSAである）の診断による、器官限局性及び／又は治癒できる可能性があるがん（例えば、前立腺がん）の特定。ｘｖｉ）化合物のスクリーニング。ｘｖｉｉ）本発明の方法における使用。

一部の態様において、本発明は、以下の１つ以上のための、糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、若しくは抗TG抗体、好ましくは抗PSA抗体）、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、又は組成物に関する。ｉ）標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG）の選択的捕捉及び／又は濃縮であって、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである。ｉｉ）標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の選択的捕捉及び／又は濃縮であって、該選択的捕捉及び／又は濃縮は、１つ以上のレクチン（例えば、固定化レクチン）の使用を含み、好ましくは該１つ以上のレクチンはサンプル位置（例えば、酵素結合免疫吸着測定法(ELISA)、酵素結合レクチン測定法(ELLA)、又は磁性酵素結合レクチン測定法(MELLA)のマイクロプレート）に固定化されている。ｉｉｉ）標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の糖鎖プロファイリング。ｉｖ）標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TG、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）に共有結合したオリゴ糖鎖（例えば、糖鎖）のスクリーニング及び／又は分析。ｖ）がん（例えば、前立腺がん）の診断。ｖｉ）がん（例えば、前立腺がん）陽性予測及び／又は陰性予測。ｖｉｉ）がん（例えば、前立腺がん）の臨床段階の判定。ｖｉｉｉ）前立腺がんと転移性前立腺がんとの識別。ｉｘ）転移する可能性がある（例えば、骨に転移する可能性がある）前立腺がんを特定。ｘ）良性前立腺肥大症(BPH)と前立腺がんとの識別。ｘｉ）がん（例えば、前立腺がん）の予防及び／又は処置。ｘｉｉ）例えば、がん（例えば、前立腺がん）の糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチドベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TGに基づく、好ましくは、該標的ポリペプチドはPSAである）の診断による、重要な腫瘍と重要でない腫瘍との識別。ｘｉｉｉ）例えば、がん（例えば、前立腺がん）の糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチドベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TGに基づく、好ましくは、該標的ポリペプチドはPSAである）の診断による、低増殖腫瘍（例えば、臨床的に無害）と高増殖腫瘍（例えば、臨床的に該当する）との識別。ｘｉｖ）例えば、がんの糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチドベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3 又は TGに基づく、好ましくは、該標的ポリペプチドはPSAである）の診断による、器官限局性及び／又は治癒できる可能性があるがん（例えば、前立腺がん）の特定。ｘｖ）化合物のスクリーニング。ｘｖｉ）本発明の方法における使用。

一部の態様において、本発明は本発明の使用に関し、該使用はインビトロ、エクスビボ、若しくはインビボの使用、又はそれらの組合せである。

一部の態様において、本発明は、本発明の糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、組成物、使用、又は方法に関し、該レクチンは、配列番号５２、５３、５４、５５、５６、５７、５８、５９からなる群から選択されるポリペプチド配列、UniProtKB受託番号P0DKL3、P02866、P18891、O04366、A0A218PFP3、Q945S3、Q00022、Q6YNX3、Q71QF2、P02872、P18670、Q2UNX8、Q8L5H4、A0A089ZWN7、P05045、P19588、P83410、P17931、P56470、P24146、Q41263、Q39990、Q2F1K8、G9M5T0、B3XYC5、P02870、P19664、P0DKL3、P49300、A9XX86、Q40423、P16300、P05088、P05087、Q9AVB0、P02867、O24313、Q9SM56、P06750、B9SPG3、Q9BZZ2、P20916、Q9NYZ4、Q96RL6、P05046、P93535、P02876、P10968、P10969、P22972 若しくはP56625のレクチン、本明細書の表１に記載のレクチンに対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であり、前記レクチンは、他の分子（例えば、細胞壁多糖及び／又は糖タンパク質（例えば、上述の項のいずれか１つにおける標的ポリペプチド、又は本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択されるバイオマーカー）のグリコシド残基（例えば、末端グリコシド残基）に特異的に反応することができる。

一部の態様において、本発明は、本発明の糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、組成物、使用、又は方法に関し、該レクチンは、配列番号５２、５３、５４、５５、５６、５７、５８、５９、UniProtKB受託番号P0DKL3、P02866、P18891、O04366、A0A218PFP3、Q945S3、Q00022、Q6YNX3、Q71QF2、P02872、P18670、Q2UNX8、Q8L5H4、A0A089ZWN7、P05045、P19588、P83410、P17931、P56470、P24146、Q41263、Q39990、Q2F1K8、G9M5T0、B3XYC5、P02870、P19664、P0DKL3、P49300、A9XX86、Q40423、P16300、P05088、P05087、Q9AVB0、P02867、O24313、Q9SM56、P06750、B9SPG3、Q9BZZ2、P20916、Q9NYZ4、Q96RL6、P05046、P93535、P02876、P10968、P10969、P22972、若しくはP56625のレクチン、本明細書の表１に記載のレクチンからなる群から選択される。

一部の態様において、本発明は、本発明の糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、組成物、使用、又は方法に関し、該レクチンは成熟している。

一部の態様において、本発明は、本発明の糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、組成物、使用、又は方法に関し、該抗体は、本明細書の表１に記載される抗体からなる群から選択される。

一部の態様において、本発明は、本発明の糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、組成物、使用、又は方法に関し、バイオマーカーは、本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される。

一部の態様において、本発明は、本発明の糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、組成物、使用、又は方法に関し、がんは、本明細書の表１に記載されるがんからなる群から選択される。

一部の態様において、本発明は、本発明の糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、組成物、使用、又は方法に関し、該抗体、該バイオマーカー、該がん、及び該レクチンは、本明細書の表１に記載される対応する抗体、バイオマーカー、がん、及びレクチンからなる群から選択される。

一部の態様において、本発明は、上述の項のいずれか１つにおける糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、組成物、使用、又は方法に関し、糖鎖の状態、及び／又は糖鎖組成物、及び／又は糖鎖濃縮物、及び／又は糖鎖複合化（例えば、二量体化、三量体化など）における対応する糖鎖修飾（例えば、対応する変化（例えば、検出可能な変化））は、本明細書の表１に記載される糖鎖修飾からなる群から選択される。

本明細書において表１に示す参考文献は以下のとおりである。
[1] C. Ohyama, M. Hosono, K. Nitta, M. Oh-eda, K. Yoshikawa, T. Habuchi, Y. Arai, M. Fukuda, Carbohydrate structure and differential binding of prostate specific antigen to Maackia amurensis lectin between prostate cancer and benign prostate hypertrophy, Glycobiology, 14 (2004) 671-679.
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また、本発明は、以下の項によって特徴づけられる。
１．磁性担体（例えば、磁性粒子、磁性ビーズ、金属ナノ粒子又は金属マイクロ粒子、金属酸化物ナノ粒子又は金属酸化物マイクロ粒子）上に固定化した（例えば、コンジュゲートした）、抗糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、若しくは抗TG抗体、好ましくは抗PSA抗体）、又はその抗原結合部分（例えば、一本鎖抗体フラグメント(scAb)、scFv、Fab、ダイアボディ、DART、ドメイン抗体、若しくはナノボディ）であって、該磁性担体はペルオキシダーゼ活性を有するポリペプチド（例えば、EC 1.11.1.7酵素活性を有するポリペプチド、例えばマイクロペルオキシダーゼ-11）をさらに含み、好ましくは、該抗体は本明細書の表１に記載される抗体からなる群から選択される、抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分。
２．ペルオキシダーゼ活性を有する該ポリペプチドが２ｋＤａ未満の分子量（例えば約1.5kDa又は約1.6kDa又は約1.9kDa）、好ましくは１ｋＤａ〜２ｋＤａの分子量を有する、上述の項のいずれか１つに記載の抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分。
３．ペルオキシダーゼ活性を有する該ポリペプチドが該磁性担体上に固定化されている（例えば、コンジュゲートされている）、上述の項のいずれか１つに記載の抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分。
４．該抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分が、
ｉ）前立腺特異抗原(PSA)、好ましくは配列番号１、２、３、４、５、又は６、さらに好ましくは配列番号６、
ｉｉ）α−フェトプロテイン(AFP)、好ましくは配列番号１１又は１２、さらに好ましくは配列番号１２、
ｉｉｉ）ムチン−１６(MUC16)、好ましくは配列番号１３、
ｉｖ）ＷＡＰ４-ジスルフィドコアドメインタンパク質２(WFDC2)、好ましくは配列番号１４、１５、１６、１７、１８、又は１９、さらに好ましくは配列番号１９、
ｖ）ムチン−１(MUC1)、好ましくは配列番号２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、又は３７、さらに好ましくは配列番号３７、
ｖｉ）レセプターチロシンタンパク質キナーゼｅｒｂＢ−２(ERBB2)、好ましくは配列番号３８、３９、４０、４１、４２、４３、又は４４、さらに好ましくは配列番号４４、
ｖｉｉ）がん胎児性抗原関連細胞接着分子５(CEACAM5)、好ましくは配列番号４５、４６、又は４７、さらに好ましくは配列番号４７、
ｖｉｉｉ）ガラクトシド３（４）−Ｌ−フコシルトランスフェラーゼ(FUT3)、好ましくは配列番号４８、
iｘ）チログロブリン(TG)、好ましくは配列番号４９、５０、又は５１；さらに好ましくは配列番号５１、
ｘ）本明細書の表１に記載される任意のバイオマーカー、からなる群から選択されるポリペプチドを含む標的ポリペプチド（例えば、バイオマーカー）に特異的に結合する（例えば、標的糖タンパク質は該ポリペプチドを含み、例えば、抗糖タンパク質抗体は該ポリペプチドに対して産生され、例えば、抗原糖タンパク質は該ポリペプチドを含む）、上述の項のいずれか１つに記載の抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分。
５．該標的ポリペプチドが、ペプチダーゼ活性（例えば、EC 3.4.21.77酵素活性）を有する前立腺特異抗原(PSA)である、上述の項のいずれか１つに記載の抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分。
６．該抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分が、ｉ）配列番号６のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号６を有する、ｉｉ）配列番号１のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号１を有する、ｉｉｉ）配列番号２のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号２を有する、ｉｖ）配列番号３のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号３を有する、ｖ）配列番号４のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号４を有する、ｖｉ）配列番号５のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号５を有する、からなる群から選択されるポリペプチドを含む標的ポリペプチド（例えば、PSA）に特異的に結合する（例えば、標的糖タンパク質は該ポリペプチドを含み、例えば、抗糖タンパク質抗体は該ポリペプチドに対して産生され、例えば、抗原糖タンパク質は該ポリペプチドを含む）、上述の項のいずれか１つに記載の抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分。
７．該標的ポリペプチドがヒト、ウサギ、ラット、又はマウスのものであり、好ましくは該標的ポリペプチドがヒトのものである、上述の項のいずれか１つに記載の抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分。
８．ペルオキシダーゼ活性を有する該ポリペプチドがマイクロペルオキシダーゼ(MP)（例えば、マイクロペルオキシダーゼ-11）、及び／又は西洋ワサビペルオキシダーゼ（HRP、例えばUniProtKB受託番号P00433を有するペルオキシダーゼC1A）を含む、上述の項のいずれか１つに記載の抗体又はその抗原結合部分。
９．該マイクロペルオキシダーゼ(MP)が、ペルオキシダーゼ活性（例えば、EC 1.11.1.7酵素活性、例えば、マイクロペルオキシダーゼ-11）を保持するシトクロムｃのペプチド部分（例えば、配列番号10として示す、Equus caballus由来のシトクロムｃ、NCBI 参考配列: NP_001157486.1）を含むヘムである、上述の項のいずれか１つに記載の抗体又はその抗原結合部分。
１０．シトクロムｃのペプチド部分含む該ヘムが、配列番号７(MP-11ペプチド)、配列番号８(MP-9ペプチド)、及び配列番号９(MP-8ペプチド)からなる群から選択されるポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であり、好ましくは、該マイクロペルオキシダーゼ(MP)ペプチドが、配列番号７(MP-11ペプチド)、配列番号８(MP-9ペプチド)、及び配列番号９(MP-8ペプチド)からなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の抗体又はその抗原結合部分。
１１．該磁性担体が、磁性粒子、磁性ビーズ、金属ナノ粒子又は金属マイクロ粒子、金属酸化物ナノ粒子又は金属酸化物マイクロ粒子である、上述の項のいずれか１つに記載の抗体又はその抗原結合部分。
１２．該抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分が、サンプルにおける該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、又は、本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択されるバイオマーカー）に共に結合することができ、検出信号を生成する（例えば、光学的手段で）ことができる、上述の項のいずれか１つに記載の抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分。
１３．該抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分が、サンプルにおける該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、又は、本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択されるバイオマーカー）に共に結合及び濃縮することができ、検出信号を生成する（例えば、光学的手段で）ことができる、上述の項のいずれか１つに記載の抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分。
１４．該抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分が、０．０４ｍＬ以下の未希釈生体サンプル（例えば、未希釈血清サンプル）に対応する量、好ましくは０．０１〜０．０４ｍＬの範囲、さらに好ましくは０．０２〜０．０４ｍＬの範囲、最も好ましくは０．０２〜０．０４ｍＬの範囲の標的ポリペプチドを有するサンプル（例えば、血清サンプル）における該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、又は、本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択されるバイオマーカー）を検出することができる、上述の項のいずれか１つに記載の抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分。
１５．該抗糖タンパク質抗体がモノクローナル抗体である、上述の項のいずれか１つに記載の抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分。
１６．該抗糖タンパク質抗体が、キメラ抗体、ヒト化抗体、又はヒト抗体からなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分。
１７．ｉ）固定化した（例えば、コンジュゲートした）抗糖タンパク質抗体（例えば、モノクローナル抗体、キメラ抗体、ヒト化抗体、ヒト抗体、例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、抗TG抗体、若しくは本明細書の表１に記載される抗体からなる群から選択される抗体）、又はその抗原結合部分（例えば、一本鎖抗体フラグメント(scAb)、scFv、Fab、ダイアボディ、DART、ドメイン抗体、若しくはナノボディ）、及び、ｉｉ）ペルオキシダーゼ活性を有するポリペプチド（例えば、EC 1.11.1.7酵素活性、例えばマイクロペルオキシダーゼ-11）を含む、磁性担体（例えば、磁性粒子、磁性ビーズ、金属ナノ粒子又は金属マイクロ粒子、金属酸化物ナノ粒子又は金属酸化物マイクロ粒子）。
１８．ペルオキシダーゼ活性を有する該ポリペプチドが２ｋＤａ未満の分子量（例えば約1.5kDa又は約1.6kDa又は約1.9kDa）、好ましくは１ｋＤａ〜２ｋＤａの分子量を有する、上述の項のいずれか１つに記載の磁性担体。
１９．ペルオキシダーゼ活性を有する該ポリペプチドが該磁性担体上に固定化されている（例えば、コンジュゲートされている）、上述の項のいずれか１つに記載の磁性担体。
２０．該抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分が、
ｉ）前立腺特異抗原(PSA)、好ましくは配列番号１、２、３、４、５、又は６、さらに好ましくは配列番号６、
ｉｉ）α−フェトプロテイン(AFP)、好ましくは配列番号１１又は１２、さらに好ましくは配列番号１２、
ｉｉｉ）ムチン−１６(MUC16)、好ましくは配列番号１３、
ｉｖ）ＷＡＰ４-ジスルフィドコアドメインタンパク質２(WFDC2)、好ましくは配列番号１４、１５、１６、１７、１８、又は１９、さらに好ましくは配列番号１９、
ｖ）ムチン−１(MUC1)、好ましくは配列番号２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、又は３７、さらに好ましくは配列番号３７、
ｖｉ）レセプターチロシンタンパク質キナーゼｅｒｂＢ−２(ERBB2)、好ましくは配列番号３８、３９、４０、４１、４２、４３、又は４４、さらに好ましくは配列番号４４、
ｖｉｉ）がん胎児性抗原関連細胞接着分子５(CEACAM5)、好ましくは配列番号４５、４６、又は４７、さらに好ましくは配列番号４７、
ｖｉｉｉ）ガラクトシド３（４）−Ｌ−フコシルトランスフェラーゼ(FUT3)、好ましくは配列番号４８、
iｘ）チログロブリン(TG)、好ましくは配列番号４９、５０、又は５１；さらに好ましくは配列番号５１、
ｘ）本明細書の表１に記載される任意のバイオマーカー、からなる群から選択されるポリペプチドを含む標的ポリペプチドに特異的に結合する（例えば、標的糖タンパク質は該ポリペプチドを含み、例えば、抗糖タンパク質抗体は該ポリペプチドに対して産生され、例えば、抗原糖タンパク質は該ポリペプチドを含む）、上述の項のいずれか１つに記載の磁性担体。
２１．該標的ポリペプチドが、ペプチダーゼ活性（例えば、EC 3.4.21.77酵素活性）を有する前立腺特異抗原(PSA)である、上述の項のいずれか１つに記載の磁性担体。
２２．該抗糖タンパク質抗体又はその抗原結合部分が、ｉ）配列番号６のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号６を有する、ｉｉ）配列番号１のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号１を有する、ｉｉｉ）配列番号２のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号２を有する、ｉｖ）配列番号３のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号３を有する、ｖ）配列番号４のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号４を有する、ｖｉ）配列番号５のポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であるポリペプチド、好ましくは、該ポリペプチドは配列番号５を有する、からなる群から選択されるポリペプチドを含む標的ポリペプチド（例えば、PSA）に特異的に結合する（例えば、標的糖タンパク質は該ポリペプチドを含み、例えば、抗糖タンパク質抗体は該ポリペプチドに対して産生され、例えば、抗原糖タンパク質は該ポリペプチドを含む）、上述の項のいずれか１つに記載の磁性担体。
２３．該標的ポリペプチドがヒト、ウサギ、ラット、又はマウスのものであり、好ましくは該糖タンパク質がヒトのものである、上述の項のいずれか１つに記載の磁性担体。
２４．ペルオキシダーゼ活性を有する該ポリペプチドがマイクロペルオキシダーゼ(MP)（例えば、マイクロペルオキシダーゼ-11）、及び／又は西洋ワサビペルオキシダーゼ（HRP、例えばUniProtKB受託番号P00433を有するペルオキシダーゼC1A）を含む、上述の項のいずれか１つに記載の磁性担体。
２５．該マイクロペルオキシダーゼ(MP)が、ペルオキシダーゼ活性（例えば、EC 1.11.1.7酵素活性、例えば、マイクロペルオキシダーゼ-11）を保持するシトクロムｃのペプチド部分（例えば、配列番号10として示す、Equus caballus由来のシトクロムｃ、NCBI 参考配列: NP_001157486.1）を含むヘムである、上述の項のいずれか１つに記載の磁性担体。
２６．シトクロムｃのペプチド部分を含む該ヘムは、配列番号７(MP-11ペプチド)、配列番号８(MP-9ペプチド)、及び配列番号９(MP-8ペプチド)からなる群から選択されるポリペプチド配列に対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であり、好ましくは、該マイクロペルオキシダーゼ(MP)ペプチドは、配列番号７(MP-11ペプチド)、配列番号８(MP-9ペプチド)、及び配列番号９(MP-8ペプチド)からなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の磁性担体。
２７．該磁性担体が、磁性粒子、磁性ビーズ、金属ナノ粒子又は金属マイクロ粒子、金属酸化物ナノ粒子又は金属酸化物マイクロ粒子である、上述の項のいずれか１つに記載の磁性担体。
２８．該磁性担体が、サンプルにおける該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、又は、本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択されるバイオマーカー）に共に結合することができ、検出信号を生成する（例えば、光学的手段で）ことができる、上述の項のいずれか１つに記載の磁性担体。
２９．該磁性担体が、サンプルにおける該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、又は、本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択されるバイオマーカー）に共に結合及び濃縮することができ、検出信号を生成する（例えば、光学的手段で）ことができる、上述の項のいずれか１つに記載の磁性担体。
３０．該磁性担体が、０．０４ｍＬ以下の未希釈生体サンプル（例えば、未希釈血清サンプル）に対応する量、好ましくは０．０１〜０．０４ｍＬの範囲、さらに好ましくは０．０２〜０．０４ｍＬの範囲、最も好ましくは０．０２〜０．０４ｍＬの範囲の標的ポリペプチドを有するサンプル（例えば、血清サンプル）における該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、又は、本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択されるバイオマーカー）を検出することができる、上述の項のいずれか１つに記載の磁性担体。
３１．該抗糖タンパク質抗体がモノクローナル抗体である、上述の項のいずれか１つに記載の磁性担体。
３２．該抗糖タンパク質抗体が、キメラ抗体、ヒト化抗体、又はヒト抗体からなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の磁性担体。
３３．抗糖タンパク質抗体（例えば、上述の項のいずれか１つに記載される抗糖タンパク質抗体、例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、抗TG抗体、若しくは本明細書の表１に記載される抗体の群から選択される抗体）、又はその抗原結合部分（例えば、上述の項のいずれか１つに記載される抗原結合部分）を作製する方法であって、該方法は、磁性担体（例えば、磁性粒子、磁性ビーズ、金属ナノ粒子又は金属マイクロ粒子、金属酸化物ナノ粒子又は金属酸化物マイクロ粒子）を、
ｉ）抗糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、抗TG抗体、若しくは本明細書の表１に記載される抗体の群から選択される抗体）、又は上述の項のいずれか１つに記載されるその抗原結合部分、
ｉｉ）上述の項のいずれか１つに記載されるペルオキシダーゼ活性を有するポリペプチド、に共にコンジュゲートすることを含む方法。
３４．磁性担体（例えば、上述の項のいずれか１つに記載される磁性担体）を作製する方法であって、該方法は、磁性担体（例えば、磁性粒子、磁性ビーズ、金属ナノ粒子又は金属マイクロ粒子、金属酸化物ナノ粒子又は金属酸化物マイクロ粒子）を、
ｉ）抗糖タンパク質抗体（例えば、上述の項のいずれか１つに記載される抗糖タンパク質抗体、例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、抗TG抗体、若しくは本明細書の表１に記載される抗体の群から選択される抗体）、又はその抗原結合部分（例えば、上述の項のいずれか１つに記載される抗原結合部分）、
ｉｉ）上述の項のいずれか１つに記載されるペルオキシダーゼ活性を有するポリペプチド、に共にコンジュゲートすることを含む方法。
３５．ａ）ｉ）上述の項のいずれか１つに記載される磁性担体、又は抗糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、抗TG抗体、若しくは本明細書の表１に記載される抗体の群から選択される抗体）、又は上述の項のいずれか１つに記載されるその抗原結合部分、
ｉｉ）１つ以上のレクチン（例えば、本明細書の表１に記載されるレクチンの群から選択されるレクチン）を準備することであって、好ましくは該１つ以上のレクチンは、Maackia amurensisレクチンII(MAA II)、コンカナバリンＡ(Con A)レクチン、Aleuria aurantiaレクチン(AAL)、Sambucus nigra(SNA-I)レクチン、Wisteria floribundaレクチン(WFL)からなる群から選択され、さらに好ましくは該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含み、最も好ましくは該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンであり、さらに最も好ましくは該１つ以上のレクチンは、ａａ）ＡＡＬ（好ましくは該方法は約１００％の感度を有する、及び／又は該方法は約８１．３％の特異性を有する）、又はｂｂ）ＣｏｎＡ（好ましくは該方法は約１００％の感度を有する、及び／又は該方法は約９３．８％の特異性を有する）、又はｃｃ）ＳＮＡ−Ｉ（好ましくは該方法は約１００％の感度を有する、及び／又は該方法は約９３．８％の特異性を有する）と組み合わせたＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンであること、
ｂ）該抗糖タンパク質抗体の標的ポリペプチド（例えば、バイオマーカー）（例えば、上述の項のいずれか１つに記載される標的ポリペプチド、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーの群から選択されるバイオマーカー）に共有結合したオリゴ糖鎖（例えば、糖鎖）の量、存在、又は欠如を判定することであって、好ましくは、該標的ポリペプチドはＰＳＡであり、さらに好ましくは、該判定は、磁性担体、及び／又は抗糖タンパク質抗体、及び／又はその抗原結合部分、及び／又は１つ以上のレクチン、及び／又は組成物、及び／又はキット、例えば、上述又は以下の項のいずれか１つに記載される磁性担体、及び／又は抗糖タンパク質抗体、及び／又はその抗原結合部分、及び／又は１つ以上のレクチン、及び／又は組成物、及び／又はキットの使用を含む、方法。
３６．該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、本明細書の表１に記載されるバイオマーカーの群から選択されるバイオマーカー）の結合及び検出（例えば、光学的手段で）は共に行われ、好ましくは該標的ポリペプチドはＰＳＡである、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３７．該標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーの群から選択されるバイオマーカー）の結合、濃縮、及び検出（例えば、光学的手段で）は共に行われ、好ましくは該標的ポリペプチドはＰＳＡである、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３８．該方法は、
ｉ）上述の項のいずれか１つに記載される標的ポリペプチド（例えば、バイオマーカー）（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーの群から選択されるバイオマーカー）の選択的捕捉及び／又は濃縮であって、好ましくは該標的ポリペプチドはＰＳＡである、
ｉｉ）上述の項のいずれか１つに記載される標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーの群から選択されるバイオマーカー、好ましくは該標的ポリペプチドはＰＳＡである）の選択的捕捉及び／又は濃縮であって、選択的捕捉及び／又は濃縮のための該方法は、１つ以上のレクチン（例えば、固定化レクチン）の使用を含み、好ましくは該１つ以上のレクチンはサンプル位置（例えば、酵素結合免疫吸着測定法(ELISA)、酵素結合レクチン測定法(ELLA)、又は磁性酵素結合レクチン測定法(MELLA)のマイクロプレート）に固定化されている、
ｉｉｉ）上述の項のいずれか１つに記載される標的ポリペプチド（例えば、バイオマーカー）（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーの群から選択されるバイオマーカー、好ましくは該標的ポリペプチドはＰＳＡである）の糖鎖プロファイリング、
ｉｖ）上述の項のいずれか１つに記載される標的ポリペプチド（例えば、バイオマーカー）（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーの群から選択されるバイオマーカー、好ましくは該標的ポリペプチドはＰＳＡである）に共有結合したオリゴ糖鎖（例えば、糖鎖）のスクリーニング及び／又は分析、
ｖ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載されるがんの群から選択されるがん）の診断、
ｖｉ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載されるがんの群から選択されるがん）の陽性予測及び／又は陰性予測、
ｖｉｉ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載されるがんの群から選択されるがん）の臨床段階の判定、
ｖｉｉｉ）前立腺がんと転移性前立腺がんとの識別、
ｉｘ）転移する可能性がある（例えば、骨に転移する可能性がある）前立腺がんの特定であって、好ましくはがんは本明細書の表１に記載されるがんの群から選択される、
ｘ）良性前立腺肥大症(BPH)と前立腺がんとの識別、
ｘｉ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載されるがんの群から選択されるがん）の予防及び／又は処置、
ｘｉｉ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載されるがんの群から選択されるがん）の糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチド（例えば、バイオマーカー）ベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーの群から選択されるバイオマーカーに基づく、好ましくは該標的ポリペプチドはＰＳＡである）の診断による、重要な腫瘍と重要でない腫瘍との識別、
ｘｉｉｉ）例えば、がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載されるがんの群から選択されるがん）の糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチド（例えば、バイオマーカー）ベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーの群から選択されるバイオマーカーに基づく、好ましくは該標的ポリペプチドはＰＳＡである）の診断による、低増殖腫瘍（例えば、臨床的に無害）と高増殖腫瘍（例えば、臨床的に該当する）との識別、
ｘｉｖ）がんの糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチド（例えば、バイオマーカー）ベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーの群から選択されるバイオマーカーに基づく、好ましくは該標的ポリペプチドはＰＳＡである）の診断による、器官限局性及び／又は治癒できる可能性があるがん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載されるがんの群から選択されるがん）の特定、
ｘｖ）化合物のスクリーニング、の１つ以上のための方法である、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３９．該方法は化合物をスクリーニングするための方法であり、該方法は、
ｃ）ｉｉｉ）テスト化合物とともにがんサンプル（例えば、前立腺がんサンプル又は本明細書の表１に記載されるがんの群から選択されるがんのサンプル）を準備すること、
ｄ）該前立腺がんサンプルを該テスト化合物に接触させること、及び
ｅ）該前立腺がんサンプルを該テスト化合物に接触させる前後に、該前立腺がんサンプルにおける標的ポリペプチド（例えば、上述の項のいずれか１つに記載のもの、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーの群から選択されるバイオマーカー、好ましくは該標的ポリペプチドはＰＳＡである）に共有結合した、判定したオリゴ糖鎖（例えば、糖鎖）の量、存在、又は欠如に基づいて、該前立腺がん細胞が転移する可能性を決定することをさらに含む、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
４０．該方法は、ｉ）前立腺がんの陽性予測のため、及び／又はｉｉ）良性前立腺肥大症(BPH)と前立腺がんとの識別のための方法であって、該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩ又はＷＦＬを含み、好ましくは、該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含む、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
４１．該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩであり、該方法の感度及び／又は特異性は約８７．５％である、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
４２．該１つ以上のレクチンは、ｉ）ＣｏｎＡ（該方法は約１００％の感度を有する、及び／若しくは該方法は約９３．８％の特異性を有する）、又はｉｉ）ＳＮＡ−Ｉ（該方法は約１００％の感度を有する、及び／若しくは該方法は約９３．８％の特異性を有する）、又はｉｉｉ）ＡＡＬ（該方法は約１００％の感度を有する、及び／若しくは該方法は約８１．３％の特異性を有する）と組み合わせたＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンである、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
４３．該レクチンはＷＦＬであり、該方法の感度は約５０％である、及び／又は該方法の特異性は約７５％である、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
４４．該方法は、ｉ）前立腺がんの陰性予測のため、及び／又はｉｉ）良性前立腺肥大症(BPH)と前立腺がんとの識別のための方法であり、該レクチンはＣｏｎＡ、ＡＡＬ、及びＳＮＡ−Ｉからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
４５．該レクチンはＣｏｎＡであり、該方法の感度は約５０％である、及び／又は該方法の特異性は約７５％である、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
４６．該レクチンはＡＡＬであり、該方法の感度は約５０％である、及び／又は該方法の特異性は約７５％である、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
４７．該レクチンはＳＮＡ−Ｉであり、該方法の感度は約５７％である、及び／又は該方法の特異性は約７５％である、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
４８．該方法は、該抗糖タンパク質抗体の標的ポリペプチド（例えば、上述の項のいずれか１つに記載される標的ポリペプチド、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーの群から選択されるバイオマーカー、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）に共有結合した、判定したオリゴ糖鎖（例えば、糖鎖）の量、存在、又は欠如に基づいて、処置の方針を決定することを含む、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
４９．該方法は、サンプルにおいて（例えば、血清サンプルにおいて）前立腺がんと転移性前立腺がんとを識別する方法であり、該１つ以上のレクチンは、ＡＡＬ、ＣｏｎＡ、ＭＡＡＩＩ、及びＳＮＡ−Ｉからなる群から選択され、好ましくはＡＡＬ、ＣｏｎＡ、及びＭＡＡＩＩからなる群から選択され、さらに好ましくはＡＡＬ及びＣｏｎＡからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
５０．該方法はサンプルにおいて行われる、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
５１．該サンプルは、尿、血液、血清、生検標本、及び手術後組織のサンプルの群から選択され、好ましくは、血清サンプルである、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
５２．タンパク質の糖鎖プロファイルを判定する方法であって、
（ａ）該タンパク質を含むサンプルを、該タンパク質に対する抗体に接触させて抗体−タンパク質複合体を形成するステップと、
（ｂ）ステップ（ａ）で得た抗体−タンパク質複合体を単離するステップと、
（ｃ）抗体−タンパク質複合体を１つ以上のレクチンと接触させて該タンパク質の糖鎖プロファイルを判定するステップとを含む、方法。
５３．ステップ（ａ）の該抗体は固定化されていない、好ましくは固体表面上に固定化されていない、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
５４．（ｄ）該タンパク質の糖鎖プロファイルを該タンパク質の対照糖鎖プロファイル（例えば、疾患と関連していない状態下の該タンパク質の糖鎖プロファイル）と比較して、該タンパク質の糖鎖プロファイルが該対照糖鎖プロファイルの糖鎖プロファイルからずれ得るかどうかを判定するステップをさらに含む、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
５５．該タンパク質はがんバイオマーカータンパク質、自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質、又は炎症性疾患バイオマーカータンパク質であり、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
５６．該がんバイオマーカータンパク質は、卵巣がんバイオマーカータンパク質、乳がんバイオマーカータンパク質、結腸直腸がんバイオマーカータンパク質、膵がんバイオマーカータンパク質、前立腺がんバイオマーカータンパク質、甲状腺がんバイオマーカータンパク質、肝がんバイオマーカータンパク質、肺がんバイオマーカータンパク質、胃がんバイオマーカータンパク質、精巣がんバイオマーカータンパク質、又は膀胱がんバイオマーカータンパク質であり、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
５７．卵巣がんバイオマーカータンパク質は、α１−酸性糖タンパク質(UniProtKB受託番号: P02763及びP19652)、Ｃ１エステラーゼ阻害剤(UniProtKB受託番号: P05155, P00736 及び P09871)、２ＨＳ糖タンパク質(UniProtKB受託番号: P02765)、α１−アンチキモトリプシン(UniProtKB受託番号: P01011)、α１−アンチトリプシン(UniProtKB受託番号:P01009)、トランスフェリン(UniProtKB受託番号:P02787)、がん抗原ＣＡ１２５(CA16) (UniProtKB受託番号:Q8WXI7)、がん抗原ＣＡ１５−３(MUC 1) (UniProtKB受託番号:P15941)、β−ハプトグロビン(UniProtKB受託番号:P00738)、ヒト精巣上体タンパク質４(HE4)=WFDC2、ヘモペキシン(UniProtKB受託番号:P02790)、クラステリン(UniProtKB受託番号:P10909)、ロイシンリッチα−２−糖タンパク質(UniProtKB受託番号:P02750)、又はＩｇＧ(免疫グロブリンG,抗体)、好ましくは該バイオマーカーは、本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
５８．乳がんバイオマーカータンパク質は、がん抗原ＣＡ１５−３、がん抗原ＣＡ２７．２９(MUC 1, CA 15-3ではないエピトープ)(UniProtKB受託番号: P15941)、ＣＥＡ(CEACAM5)、ガレクチン３結合タンパク質(UniProtKB受託番号: Q08380)、又はＨＥＲ２/ｎｅｕ(レセプターチロシン−タンパク質キナーゼerbB-2)(UniProtKB受託番号: P04626)であり、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
５９．結腸直腸がんバイオマーカータンパク質は、β−ハプトグロビン、ＣＡ１９−９(MUC 1, CA 15-3及びCA 27.29ではないエピトープ)(UniProtKB受託番号: P15941)、ＣＥＡ(CEACAM5)、補体Ｃ３(UniProtKB受託番号: P01024)、ヒスチジンリッチ糖タンパク質(UniProtKB受託番号: P04196)、又はキニノーゲン−１(UniProtKB受託番号:P01042)であり、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
６０．膵がんバイオマーカータンパク質は、α１−β−糖タンパク質(UniProtKB受託番号:P04217)、β−２−糖タンパク質１(UniProtKB受託番号:P02749)、ヘモペキシン、アンチトロンビン−ＩＩＩ(UniProtKB受託番号:P01008)、β−ハプトグロビン、ハプトグロビン関連タンパク質(UniProtKB受託番号:P00739)、アミロイドｐ−成分(UniProtKB受託番号:P02743)、血清アミロイドＰ−成分=アミロイドｐ−成分、クラステリン、血漿プロテアーゼＣ１阻害剤=Ｃ１エステラーゼ阻害剤、α−１−アンチキモトリプシン、α−１−アンチトリプシン、トロンボスポンジン−１(UniProtKB受託番号:P07996)、ＭＵＣ１、ムチン４(CAM 17.1)(UniProtKB 受託番号:Q99102)、ＭＵＣ５ａｃ(UniProtKB受託番号:P98088)、ＭＵＣ１６=ＣＡ１２５(CA16)、又はキニノーゲン−１であり、好ましくは該バイオマーカーは、本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
６１．前立腺がんバイオマーカータンパク質は、β−ハプトグロビン、メタロプロテアーゼ阻害剤(TIMP-1)(UniProtKB受託番号: P01033)、ＰＳＡ又はｔＰＳＡ(全PSA又は複合PSA, α1-アンチキモトリプシン及びα2-マクログロブリンと複合体を形成 (UniProtKB受託番号: P01023))であり、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
６２．甲状腺がんバイオマーカータンパク質は、チログロブリン(TG)であり、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
６３．肝がんバイオマーカータンパク質は、α−１−アンチトリプシン、α_１−アンチキモトリプシン、α−１−酸性糖タンパク質１、α−フェトプロテイン(AFP) (UniProtKB 受託番号:P02771)、α−フェトプロテイン画分Ｌ３(LCAレクチンにより検出されるAFPのAFP-L3画分)、トランスフェリン、セルロプラスミン(UniProtKB受託番号:P00450)、α−２−ＨＳ−糖タンパク質、フェチュインＡ=α−２−ＨＳ−糖タンパク質=２ＨＳ糖タンパク質、Ｃ３補体=補体Ｃ３、ヒスチジンリッチ糖タンパク質、単球性分化抗原ＣＤ１４(UniProtKB受託番号:P08571)、肝細胞増殖因子アクチベーター(UniProtKB受託番号:Q04756)、ヘモペキシン、α−２−マクログロブリンであり、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
６４．肺がんバイオマーカータンパク質は、β−ハプトグロビン、フィブロネクチン(UniProtKB受託番号: P02751)、α_１−酸性糖タンパク質、又はα−１−アンチトリプシンであり、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
６５．胃がんバイオマーカーは、α１−酸性糖タンパク質、β−ハプトグロビン、又はロイシンリッチα−２−糖タンパク質であり、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
６６．精巣がんバイオマーカーは、α−フェトプロテイン−Ｌ３、又はヒト絨毛性ゴナドトロピン−β(UniProtKB 受託番号: P0DN86)であり、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
６７．膀胱がんバイオマーカーは、ＭＵＣ１、ＭＵＣ１６、α−１−アンチトリプシン、エンドプラスミン(UniProtKB受託番号:P14625)、ゴルジ装置タンパク質１(UniProtKB受託番号:Q92896)、前立腺酸性ホスファターゼ(UniProtKB受託番号:P15309)、Ｉｇγ−２鎖Ｃ領域(UniProtKB受託番号: P01859)、デオキシリボヌクレアーゼ−２−α(UniProtKB受託番号:O00115)、又はインテグリン(UniProtKB受託番号:P16144及びQ9UKX5)であり、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
６８．該自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質はＩｇＧ(免疫グロブリンG)であり、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
６９．該炎症性疾患バイオマーカータンパク質はＩｇＧ(免疫グロブリンG)、ＩｇＡ(免疫グロブリンA)、又はＣ−反応性タンパク質(CRP)(UniProtKB受託番号:P02741)であり、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
７０．該抗体が該タンパク質（例えば、標的ポリペプチド）に付加された糖鎖に対するものではない、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
７１．該抗体が、モノクローナル抗体、キメラ抗体、ヒト化抗体、ヒト抗体、ｓｃＦｖ、ｓｃＡｂ、Ｆａｂ、ダイアボディ、ＤＡＲＴ、ドメイン抗体、又はナノボディからなる群から選択される抗体又はそのフラグメントである、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
７２．該抗体は、ＦＮ３足場、アドネクチン(adnectin)、アフィボディ、アンチカリン、アビマー、二環式ペプチド、ＤＡＲＰｉｎ、クニッツドメイン、オボディ、又はＤＮＡ、ＲＮＡ若しくはペプチドアプタマーなどのアプタマーである、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
７３．該タンパク質は、該方法を行っているとき、該抗体から放出されない、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
７４．該抗体は、該抗体の単離を可能にするビーズを含む、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
７５．該ビーズが、アガロースビーズ、ラテックスビーズ、金属ナノ粒子若しくは金属マイクロ粒子、金属酸化物ナノ粒子若しくは金属酸化物マイクロ粒子、又は磁性ビーズである、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
７６．該抗体は検出可能な標識を含む、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
７７．該検出可能な標識は、フルオロフォア、酵素、放射性同位元素、蛍光タンパク質、蛍光色素、又はタグを含む、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
７８．該酵素は、ペルオキシダーゼ（例えば、EC 1.11.1.7活性を有する）、好ましくは、マイクロペルオキシダーゼ１１(MP-11)、(MP-9)、若しくは(MP-8)、アルカリホスファターゼ(種々のソースから、優先的にウシの腸(UniProtKB受託番号:P09487及びP19111)から)、β−ガラクトシダーゼ(種々のソースから、優先的にEscherichia coli(UniProtKB受託番号:P00722, A7ZI91, B1J0T5, B7UJI9, B5Z2P7, Q8X685, A1A831, Q8FKG6, A7ZWZ1, B7N8Q1, B1LIM9, Q1RFJ2, Q0TKT1, Q8VNN2, 及びP06864)から)、又はルシフェラーゼ(種々のソースから、優先的にウシの腸(UniProtKB受託番号:P08659)から)である、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
７９．該１つ以上のレクチンは、コアフコース、アンテナ型フコース、Fucα1-6GlcNAc-N-Asn含有Ｎ−結合型オリゴ糖、Fucα1-6/3GlcNAc、α-L-Fuc、Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc、Fucα1-2Gal、Fucα1-6GlcNAc、Manβ1-4GlcNAcβ1-4GlcNAc、分岐Ｎ−結合型６糖、Manα1-3Man、α-D-Man、(GlcNAcβ1-4)_2-4、Galβ1-4GlcNAc、GlcNAcα1-4Galβ1-4GlcNAc、(GlcNAcβ1-4)_2-5、Neu5Ac、Galβ1-3GalNAc-セリン/スレオニン、Galα1-3GalNAc、Galβ1-6Gal、Galβ1-4GlcNAc、Galβ1-3GalNAc、GalNAcα1-3GalNAc、GalNAcα1-3Gal、GalNAcα/β1-3/4Gal、α-GalNAc、GalNAcβ1-4Gal、GalNAcα1-3(Fucα1-2)Gal、GalNAcα1-2Gal、GalNAcα1-3GalNAc、GalNAcβ1-3/4Gal、GalNAc-Ser/Thr (Tn抗原)、Galβ1-3GalNAc-Ser/Thr (T抗原)、GalNAcβ1-4GlcNAc (LacdiNAc)、α2,3Neu5Ac、α2,6Neu5Ac、α2,8Neu5Ac、シアル酸(α2,3Neu5Ac、α2,6Neu5Ac又はα2,8Neu5Ac)、Neu5Acα4/9-O-Ac-Neu5Ac、Neu5Acα2-3Galβ1-4Glc/GlcNAc、Neu5Acα2-6Gal/GalNAc、Ｎ−結合２アンテナ型、Ｎ−結合３/４アンテナ型、分岐β1-6GlcNAc、Galα1-3(Fucα1-2)Galβ1-3/4GlcNAc、Galβ1-3(Fucα1-4)GlcNAc、NeuAcα2-3Galβ1-3(Fucα1-4)GlcNAc、Fucα1-2Galβ1-3(Fucα1-4)GlcNAc、Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc、NeuAcα2-3Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc、Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc、高マンノース、シアリルルイス^a抗原(シアリルLe^a)、シアリルルイス^x抗原 (シアリルLe^x)、ルイス^x抗原(Le^x)、シアリルTn抗原、シアリルT抗原、ルイス^y抗原(Le^y)、硫酸化コア１糖鎖、Tn抗原、T抗原、コア2糖鎖、ルイス^a抗原(Le^a)、(GlcNAcβ1-4)_n、β-D-GlcNAc、GalNAc、Gal-GlcNAc、GlcNAc、Galα1-3Gal、Galβ1-3GalNAc、α-Gal、α-GalNAc、(GlcNAc)_n、分岐(LacNAc)_nに特異的である、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
８０．ＰＳＡ及び／又はｔＰＳＡの糖鎖プロファイルは、α2-3Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)、α2-6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)、コアフコシル化、アンテナ型フコース、２アンテナ型糖鎖、高マンノース糖鎖、３/４アンテナ型糖鎖、LacdiNAc、GalNAc、及び／又はポリシアル酸(Neu5Acα2-8Neu5Ac)に特異的なレクチンによって判定される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
８１．α2-3Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)の増加、
α2-6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)の減少、
コアフコースの減少、
アンテナ型フコースの増加、
コアフコースの増加、
フコースの増加、
２アンテナ型糖鎖の減少、
高マンノース糖鎖の減少、
３/４アンテナ型糖鎖の増加、
LacdiNAcの増加、
GalNAcの増加、及び／又は
ポリシアル酸(Neu5Acα2-8Neu5Ac)の存在、
が前立腺がんを示す、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
８２．α2-3Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)の増加は、Maackia amurensis凝集素、抗α2-3-結合Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)モノクローナル抗体、シグレック１、シグレック４、又はシグレック８によって判定され、
α2-6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)の減少は、Sambucus nigra凝集素、又はTrichosanthes japonica凝集素Iによって判定され、
コアフコースの減少は、Pholiota squarrosaレクチン又はAspergillus oryzae凝集素によって判定され、
アンテナ型フコースの増加は、Trichosanthes japonica凝集素-II、Aleuria aurantia凝集素、Ulex europaeus I凝集素、Lens culinaris凝集素、Pisum sativum凝集素、Anguilla anguilla凝集素、Lotus tetragonolobus凝集素によって判定され、
２アンテナ型糖鎖の減少は、コンカナバリンA、Galanthus nivalis凝集素、Narcissus pseudonarcissus(ラッパズイセン)レクチンによって判定され、
高マンノース糖鎖の減少は、コンカナバリンA、Galanthus nivalis凝集素、Narcissus pseudonarcissus (ラッパズイセン)レクチンによって判定され、
２、３/４アンテナ型糖鎖の増加は、Datura stramonium凝集素、Phaseolus vulgaris赤血球凝集、又はPhaseolus vulgaris白血球凝集素によって判定され、
LacdiNAcの増加は、Wisteria floribunda凝集素によって判定され、
GalNAcの増加は、Wisteria floribunda凝集素によって判定され、
ポリシアル酸(Neu5Acα2-8Neu5Ac)の存在は、特異性抗体、シグレック−７、又はシグレック−１１によって判定される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
８３．対象ががんのリスクを有し得るか、又はがんに罹患し得ることを診断する方法であって、
（ａ）該対象から得た、がんバイオマーカータンパク質を含むサンプルを、該がんバイオマーカータンパク質に対する抗体に接触させて抗体−がんバイオマーカータンパク質複合体を形成するステップと、
（ｂ）ステップ（ａ）で得た抗体−タンパク質複合体を単離するステップと、
（ｃ）抗体−がんバイオマーカータンパク質複合体を１つ以上のレクチンに接触させて該がんバイオマーカータンパク質の糖鎖プロファイルを判定するステップとを含み、
該糖鎖プロファイルの、該がんバイオマーカータンパク質の健常な糖鎖プロファイルからのずれは、該対象ががんのリスクを有し得る、又はがんに罹患し得ることを示し、好ましくは、該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、方法。
８４．該がんバイオマーカータンパク質は、上述の項のいずれか１つに記載されるものの１つであり、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
８５．対象が自己免疫性疾患のリスクを有し得るか、又は自己免疫性疾患に罹患し得ることを診断する方法であって、
（ａ）該対象から得た、自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質を含むサンプルを、該自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質に対する抗体に接触させて、抗体−自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質複合体を形成するステップと、
（ｂ）ステップ（ａ）で得た抗体−タンパク質複合体を単離するステップと、
（ｃ）抗体−自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質複合体を１つ以上のレクチンに接触させて該自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質の糖鎖プロファイルを判定するステップとを含み、
該糖鎖プロファイルの、該自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質の健常な糖鎖プロファイルからのずれは、該対象が自己免疫性疾患のリスクを有し得る、又は自己免疫性疾患に罹患し得ることを示し、好ましくは、該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、方法。
８６．該自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質は上述の項のいずれか１つに記載され、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
８７．対象が炎症性疾患のリスクを有し得るか、又は炎症性疾患に罹患し得ることを診断する方法であって、
（ａ）該対象から得た、炎症性疾患バイオマーカータンパク質を含むサンプルを、該炎症性疾患バイオマーカータンパク質に対する抗体に接触させて抗体−炎症性疾患バイオマーカータンパク質複合体を形成するステップと、
（ｂ）ステップ（ａ）で得た抗体−タンパク質複合体を単離するステップと、
（ｃ）抗体−炎症性疾患バイオマーカータンパク質複合体を１つ以上のレクチンに接触させて該炎症性疾患バイオマーカータンパク質の糖鎖プロファイルを判定するステップとを含み、
該糖鎖プロファイルの、該炎症性疾患バイオマーカータンパク質の健常な糖鎖プロファイルからのずれは、該対象が炎症性疾患のリスクを有し得る、又は炎症疾患に罹患し得ることを示し、好ましくは、該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、方法。
８８．該炎症性疾患バイオマーカータンパク質は上述の項のいずれか１つに記載され、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法。
８９．ＰＳＡの糖鎖プロファイルは、α2-3Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)、α2-6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)、コアフコシル化、アンテナ型フコース、２アンテナ型糖鎖、高マンノース糖鎖、３/４アンテナ型糖鎖、LacdiNAc、GalNAc、及び／又はポリシアル酸(Neu5Acα2-8Neu5Ac)に特異的なレクチンによって判定される、（例えばＰＳＡ及び前立腺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
９０．α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の減少、
コアフコースの減少、
アンテナ型フコースの増加、
フコースの増加、
２アンテナ型糖鎖の減少、
高マンノース糖鎖の減少、
３/４アンテナ型糖鎖の増加、
LacdiNAcの増加、
GalNAcの増加、及び／又は
ポリシアル酸(Neu5Acα2-8Neu5Ac)の存在、
が前立腺がんを示す、（例えばＰＳＡ及び前立腺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
９１．α2-3Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)の増加は、Maackia amurensis凝集素、抗α2-3-結合Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)モノクローナル抗体、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定され、
α2-6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)の減少は、Sambucus nigra凝集素、及び／若しくはTrichosanthes japonica凝集素Iによって判定され、
コアフコースの減少は、Pholiota squarrosaレクチン及び／若しくはAspergillus oryzae凝集素によって判定され、
アンテナ型フコースの増加は、Trichosanthes japonica凝集素-II、Aleuria aurantia凝集素、Ulex europaeus I凝集素、Lens culinaris凝集素、Pisum sativum凝集素、Anguilla anguilla凝集素、及び／若しくはLotus tetragonolobus凝集素によって判定され、
２アンテナ型糖鎖の減少は、コンカナバリンA、Galanthus nivalis凝集素、Narcissus pseudonarcissus(ラッパズイセン)レクチンによって判定され、
高マンノース糖鎖の減少は、コンカナバリンA、Galanthus nivalis凝集素、Narcissus pseudonarcissus (ラッパズイセン)レクチンによって判定され、
２、３/４アンテナ型糖鎖の増加は、Datura stramonium凝集素、 Phaseolus vulgaris赤血球凝集、及び／若しくはPhaseolus vulgaris白血球凝集素によって判定され、
LacdiNAcの増加は、Wisteria floribunda凝集素によって判定され、
GalNAcの増加は、Wisteria floribunda凝集素によって判定され、並びに／又は
ポリシアル酸(Neu5Acα2-8Neu5Ac)の存在は、特異性抗体、シグレック−７、及び／若しくはシグレック−１１によって判定される、（例えばＰＳＡ及び前立腺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
９２．β−ハプトグロビンの糖鎖プロファイルは、α2-6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)、コアフコシル化、アンテナ型フコース、３/４アンテナ型糖鎖、ルイス^ａ糖鎖、及び／又はシアリルルイス^ｘ糖鎖に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、β−ハプトグロビン及び前立腺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
９３．α2-6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)の増加、
コアフコシル化の増加、
アンテナ型フコースの増加、
３/４アンテナ型糖鎖の増加、
シアリルルイス^ａ糖鎖の増加、及び／又は
シアリルルイス^ｘ糖鎖の増加、
が前立腺がんを示す、（例えば、β−ハプトグロビン及び前立腺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
９４．α2-6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)の増加は、Sambucus nigra前立腺、及び／又はTrichosanthes japonica凝集素Iによって判定され、
コアフコシル化の増加は、Pholiota squarrosaレクチン及び／若しくはAspergillus oryzae凝集素によって判定され、
アンテナ型フコースの増加は、Aleuria aurantia凝集素、Trichosanthes japonica凝集素-II、Ulex europaeus I凝集素、Lens culinaris凝集素、Pisum sativum凝集素、Anguilla anguilla凝集素、及び／若しくはLotus tetragonolobus凝集素によって判定され、
３/４アンテナ型糖鎖の増加は、Phaseolus vulgaris白血球凝集素、Datura stramonium凝集素、及び／若しくはPhaseolus vulgaris赤血球凝集によって判定され、並びに／又は
シアリルルイス^ａ糖鎖若しくはシアリルルイス^ｘ糖鎖の増加は、抗シアリルルイス^ａ糖鎖抗体、抗シアリルルイス^ｘ糖鎖抗体、Sambucus nigra凝集素、Trichosanthes japonica凝集素I、Maackia amurensis凝集素、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)モノクローナル抗体、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定される、（例えば、β−ハプトグロビン及び前立腺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
９５．ＴＩＭＰ１の糖鎖プロファイルは、α1-3/6フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、TIMP1及び前立腺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
９６．α1-3/6フコースの増加は前立腺がんを示す、（例えば、TIMP1及び前立腺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
９７．α1-3/6フコースの増加は、ＡＯＬ、ＰｈｏＳＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、TIMP1及び前立腺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
９８．α_１−酸性糖タンパク質の糖鎖プロファイルは、３/４アンテナ型糖鎖、コアフコシル化、α2-6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)、シアリルルイス^ｘ糖鎖、及び／又はα2-3Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α_１−酸性糖タンパク質及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
９９．３/４アンテナ型糖鎖の増加、
コアフコシル化の増加、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、
シアリルルイス^ｘ糖鎖の増加、及び／又は
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の減少、
が卵巣がんを示す、（例えば、α_１−酸性糖タンパク質及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１００．３/４アンテナ型糖鎖の増加は、ＰＨＡ−ｌ、ＰＨＡ−Ｅ、及び／若しくはＤＳＡによって判定され、
コアフコシル化の増加は、ＰｈｏＳＬ及び／若しくはＡＯＬによって判定され、
α2-6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)の増加は、ＴＪＡ−Ｉ及び／若しくはＳＮＡによって判定され、
シアリルルイス^ａ糖鎖の増加は、sLe^xに対する抗体、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定され、並びに／又は
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の減少は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定される、（例えば、α_１−酸性糖タンパク質及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１０１．Ｃ１エステラーゼ阻害剤の糖鎖プロファイルは、Le^x及び／又は３アンテナ型糖鎖に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、Ｃ１エステラーゼ阻害剤及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１０２．Le^xの増加、及び／又は
３アンテナ型糖鎖の増加、
が卵巣がんを示す、（例えば、Ｃ１エステラーゼ阻害剤及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１０３．Le^xの増加は、Le^xに対する抗体、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、並びに／又は
３アンテナ型糖鎖の増加は、ＤＢＡ、ＰＨＡ−Ｅ、及び／若しくはＰＨＡ−Ｌによって判定される、（例えば、Ｃ１エステラーゼ阻害剤及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１０４．２−ＨＳ糖タンパク質の糖鎖プロファイルは、３−４アンテナ型糖鎖に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、2-HS糖タンパク質及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１０５．３−４アンテナ型糖鎖の増加は卵巣がんを示す、（例えば、2-HS糖タンパク質及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１０６．３/４アンテナ型糖鎖の増加は、ＤＢＡ、ＰＨＡ−Ｅ、及び／又はＰＨＡ−Ｌによって判定される、（例えば、2-HS糖タンパク質及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１０７．β−ハプトグロビンの糖鎖プロファイルは、３、４アンテナ型糖鎖、Le^x、シアリルLe^x、α2-3Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)、α2-6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)、アンテナ型フコース、及び／又は２アンテナ型糖鎖に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、β−ハプトグロビン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１０８．３/４アンテナ型糖鎖の増加、
Le^xの増加、
シアリルLe^xの増加、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の減少、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の減少、
アンテナ型フコースの増加、並びに／又は
２アンテナ型糖鎖の減少、
が卵巣がんを示す、（例えば、β−ハプトグロビン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１０９．３/４アンテナ型糖鎖の増加は、ＤＢＡ、ＰＨＡ−Ｅ、及び／若しくはＰＨＡ−Ｌによって判定され、
Le^xの増加は、Le^xに対する抗体、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
シアリルLe^xの増加は、sLe^xに対する抗体、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定され、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定され、
α2-3Neu5Acの減少は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定され、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の減少は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定され、
アンテナ型フコースの増加はＴＪＡＩＩ、ＡＡＬ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＡＡＬによって判定され、
２アンテナ型糖鎖の減少は、ＣｏｎＡ及び／若しくはＧＮＡによって判定され、並びに／又は
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定される、（例えば、β−ハプトグロビン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１１０．α−１−アンチトリプシンの糖鎖プロファイルは、４アンテナ型糖鎖、Le^x、３、４アンテナ型糖鎖、α2-3Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)、α2-6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)、コアフコース、及び／又は２アンテナ型糖鎖に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α-1-アンチトリプシン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１１１．４アンテナ型糖鎖の増加、
Le^xの増加、
３、４アンテナ型糖鎖の減少
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の減少、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、
コアフコースの増加、並びに／又は
２アンテナ型糖鎖の増加、
が卵巣がんを示す、（例えば、α−１−アンチトリプシン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１１２．４アンテナ型糖鎖の増加は、ＤＢＡ、ＰＨＡ−Ｅ、及び／若しくはＰＨＡ−Ｌによって判定され、
Le^xの増加は、Le^xに対する抗体、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
３、４アンテナ型糖鎖の減少は、ＤＢＡ、ＰＨＡ−Ｅ、及び／若しくはＰＨＡ−Ｌによって判定され、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の減少は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定され、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定され、
コアフコースの増加は、ＡＯＬ及び／若しくはＰｈｏＳＬによって判定され、並びに／又は
２アンテナ型糖鎖の増加は、ＣｏｎＡ、ＮＰＡ、及び／若しくはＧＮＡによって判定され、（例えば、α−１−アンチトリプシン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１１３．α−１−アンチキモトリプシンの糖鎖プロファイルは、４アンテナ型糖鎖、Le^x、シアリルLe^x、α2-6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)、及び／又はα2-3Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α-1-アンチキモトリプシン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１１４．４アンテナ型糖鎖の増加、
Le^xの増加、
シアリルLe^xの増加、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、並びに／又は
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の減少、
が卵巣がんを示す、（例えば、α−１−アンチキモトリプシン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１１５．４アンテナ型糖鎖の増加は、ＤＢＡ、ＰＨＡ−Ｅ、及び／若しくはＰＨＡ−Ｌによって判定され、
Le^xの増加は、Le^xに対する抗体、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
シアリルLe^xの増加は、sLe^xに対する抗体、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８によって判定され、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定され、並びに／又は
2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の減少は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定される、（例えば、α−１−アンチキモトリプシン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１１６．トランスフェリンの糖鎖プロファイルは、３アンテナ型糖鎖に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、トランスフェリン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１１７．３アンテナ型糖鎖の減少は卵巣がんを示す、（例えば、トランスフェリン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１１８．３アンテナ型糖鎖の減少は、ＤＢＡ、ＰＨＡ−Ｅ、及び／又はＰＨＡ−Ｌによって判定される、（例えば、トランスフェリン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１１９．ヘモペキシンの糖鎖プロファイルは、Le^xに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、ヘモペキシン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１２０．Le^xの増加は卵巣がんを示す、（例えば、ヘモペキシン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１２１．Le^xの増加は、Le^xに対する抗体、及び／若しくはＬＴＡによって判定される、（例えば、ヘモペキシン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１２２．ＩｇＧの糖鎖プロファイルは、ガラクトース及び／又はシアル酸に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、lgG及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１２３．ガラクトースの減少、及び／又は
シアル酸の減少、
が卵巣がんを示す、（例えば、lgG及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１２４．ガラクトースの減少は、ＲＣＡ、ＲＣＡ１２０、ＡＢＡ、ジャカリン(DSA)、ＡｌｌｏＡ、ＥＣＬ及び／若しくはＰＮＡによって判定され、並びに／又は
シアル酸の減少は、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８によって判定される、（例えば、lgG及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１２５．ＣＡ１２５(MUC16)の糖鎖プロファイルは、シアリルTn抗原及び／又はシアリルT抗原に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、CA125 (MUC16)及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１２６．シアリルTn抗原の増加、及び／又は
シアリルT抗原の増加、
が卵巣がんを示す、（例えば、CA125 (MUC16)及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１２７．シアリルTn抗原の増加は、シアリダーゼ処理後のＶＶＡレクチン、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、抗α2-3結合Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)抗体(例えば、HYB4)、シグレック１、シグレック４、又はシグレック８によって判定され、並びに／又は
シアリルT抗原の増加は、シアリダーゼ検出後の抗炭水化物ＩｇＭ抗体３Ｃ９、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／又はシグレック８によって判定される、（例えば、CA125 (MUC16)及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１２８．ＣＡ１５−３(MUC1)の糖鎖プロファイルは、シアリルTn抗原、コアフコース、２アンテナ型糖鎖、３/４アンテナ型糖鎖、及び／又はアンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、CA15-3 (MUC1)及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１２９．シアリルTn抗原の増加、
コアフコースの増加、
２アンテナ型糖鎖の増加、
３/４アンテナ型糖鎖の減少、並びに／又は
アンテナ型フコースの増加、
が卵巣がんを示す、（例えば、CA15-3 (MUC1)及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１３０．シアリルTn抗原の増加は、シアリダーゼ検出後のＶＶＡレクチン、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、抗α2-3結合Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)抗体(例えば、HYB4)、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８によって判定され、
コアフコースの増加は、ＰｈｏＳＬ及び／若しくはＡＯＬによって判定され、
２アンテナ型糖鎖の増加はＣｏｎＡによって判定され、
３/４アンテナ型糖鎖の減少は、ＰＨＡ−Ｅ、ＰＨＡ−Ｌ及び／若しくはＤＢＡによって判定され、並びに／又は
アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＡＡＬ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、CA15-3 (MUC1)及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１３１．ヒト精巣上体タンパク質４(HE4)の糖鎖プロファイルは、Le^y抗原に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、ヒト精巣上体タンパク質４(HE4)及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１３２．Le^y抗原の増加は卵巣がんを示す、（例えば、ヒト精巣上体タンパク質４(HE4)及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１３３．Le^y抗原の増加は、ルイス^y糖鎖に対する抗体、及び／又はＵＥＡ−Ｉによって判定される、（例えば、ヒト精巣上体タンパク質４(HE4)及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１３４．クラステリンの糖鎖プロファイルは、α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、クラステリン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１３５．α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は卵巣がんを示す、（例えば、クラステリン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１３６．α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／又はＴＪＡ−Ｉによって判定される、（例えば、クラステリン及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１３７．ロイシンリッチα−２−糖タンパク質の糖鎖プロファイルは、α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、ロイシンリッチα-2-糖タンパク質及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１３８．α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は卵巣がんを示す、（例えば、ロイシンリッチα-2-糖タンパク質及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１３９．α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／又はＴＪＡ−Ｉによって判定される、（例えば、ロイシンリッチα-2-糖タンパク質及び卵巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１４０．ＣＡ１５−３(MUC1)の糖鎖プロファイルは、硫酸化コア１糖鎖、Tn、シアリルTn抗原、シアリルT、T抗原、α2-8Neu5Ac (α2-8結合シアル酸)、シアル酸付加、及び／又はコア２糖鎖に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、CA15-3 (MUC1)及び乳がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１４１．硫酸化コア１糖鎖の増加、
Tn若しくはシアリルTn抗原の増加、
シアリルT又はT抗原の存在、
α2-8Neu5Ac (α2-8結合シアル酸)の存在、
シアル酸付加の存在、並びに／又は
コア２糖鎖の存在、
が乳がんを示す、（例えば、CA15-3 (MUC1)及び乳がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１４２．硫酸化コア１糖鎖の増加は、ガレクチン４、ＳＢＡ，ＡＢＡ，ＶＶＡ，ジャカリン(DSA），ＢＰＬ，ＰＮＡ，ＧＳＬ１，及び／又はＳＪＡによって判定され、
Tn若しくはシアリルTn抗原の増加は、ＳＢＡ、ＤＢＡ、ＶＶＡ、ＳＮＡ、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、及び／若しくは抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体(例えば、HYB4)によって判定され、
シアリルTn又はT抗原の存在は、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８、ＳＢＡ、ＡＢＡ、ＶＶＡ、ＢＰＬ、ジャカリン、及び／若しくはＰＮＡによって判定され、
α2-8Neu5Ac (α2-8結合シアル酸)の存在は、ポリ（シアル酸）に対する抗体、シグレック７、及び／若しくはシグレック１１によって判定され、
シアル酸付加の存在は、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＴＶＡ、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定され、並びに／又は
コア２糖鎖の存在は、ＲＣＡ、ＲＣＡ１２０、ＡＢＡ、ジャカリン(DSA）、ＰＮＡ、及び／又はＷＧＡによって判定される、（例えば、CA15-3 (MUC1)及び乳がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１４３．ＣＡ２７．２９の糖鎖プロファイルは、シアル酸付加に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、CA27.29及び乳がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１４４．シアル酸付加の存在は乳がんを示す、（例えば、CA27.29及び乳がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１４５．シアル酸付加の存在は、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定される、（例えば、CA27.29及び乳がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１４６．ＨＥＲ２の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース及び／又はシアル酸付加に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、HER2及び乳がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１４７．アンテナ型フコースの存在、及び／又は
シアル酸付加の存在、
が乳がんを示す、（例えば、HER2及び乳がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１４８．アンテナ型フコースの存在は、ＵＥＡ、ＴＪＡＩＩ、ＡＡＬ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、並びに／又は
シアル酸付加の存在は、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＴＶＡ、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定される、（例えば、HER2及び乳がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１４９．ＣＥＡの糖鎖プロファイルは、３、４アンテナ型糖鎖に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、CEA及び乳がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１５０．３、４アンテナ型糖鎖の存在は乳がんを示す、（例えば、CEA及び乳がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１５１．３、４アンテナ型糖鎖の存在は、ＰＨＡ−Ｅ、ＰＨＡ−Ｌ、及び／又はＤＢＡによって判定される、（例えば、CEA及び乳がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１５２．β−ハプトグロビンの糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース、２アンテナ型糖鎖、アンテナ型/コアフコース、二量体Le^a on Le^a、及び／又はGal-β-4-GlcNAcに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、β−ハプトグロビン及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１５３．アンテナ型フコースの増加、
２アンテナ型糖鎖の増加、
アンテナ型/コアフコースの増加、
二量体Le^a on Le^a の増加、及び／又は
Gal-β1-4-GlcNAcの増加、
が結腸直腸がんを示す、（例えば、β−ハプトグロビン及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１５４．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
２アンテナ型糖鎖の増加はＰＨＡ−Ｅ、ＣｏｎＡ、ＰＨＡ−Ｌ、及び／若しくはＤＢＡによって判定され、
アンテナ型/コアフコースの増加は、ＡＡＬ、ＡＯＬ、ＬＴＡ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＰｈｏＳＬによって判定され、
二量体Le^a on Le^a の増加は、マウスモノクローナル抗体NCC-ST-421によって判定され、並びに／又は
Gal-β1-4-GlcNAcの増加はガレクチン３、ＥＣＡ、及び／若しくはＡｌｌｏＡによって判定される、（例えば、β−ハプトグロビン及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１５５．がん胎児性抗原(CEA)の糖鎖プロファイルは、Le^x、Le^y、α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)、α-D-Man、３、４アンテナ型糖鎖、マンノース、フコース、末端GalNAc、及び／又はGal-β1-4-GlcNAcに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、がん胎児性抗原(CEA)及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１５６．Le^xの増加、
Le^yの増加、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加、
α-D-Manの増加、
３、４アンテナ型糖鎖の増加、
マンノース、フコースの増加、
末端GalNAcの減少、及び／又は
Gal-β1-4-GlcNAcの増加、
が結腸直腸がんを示す、（例えば、がん胎児性抗原(CEA)及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１５７．Le^xの増加は、ＬＴＡ、及び／若しくはシアリルルイス^ｘ糖鎖に対する抗体によって判定され、
Le^ｙの増加は、ＵＥＡ−Ｉ、及び／若しくはシアリルルイス^ｙ糖鎖に対する抗体によって判定され、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８によって判定され、
α-D-Manの増加は、ＮＰＡ、ＣｏｎＡ、及び／若しくはＧＮＡによって判定され、
３、４アンテナ型糖鎖の増加は、ＰＨＡ−Ｌ、ＰＨＡ−Ｅ、及び／若しくはＤＢＡによって判定され、
マンノース、フコースの増加は、ＤＣ−ＳＩＧＮ、ＮＰＡ、ＣｏｎＡ、ＧＮＡ、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、ＬＴＡ、ＡＯＬ、及び／若しくはＰｈｏＳＬによって判定され、
末端GalNAcの減少は、ＭＧＢＬ、ＤＢＡ、ＳＢＡ、ＶＶＡ、ＨＰＡ、及び／若しくはＷＦＡによって判定され、並びに／又は
Gal-β1-4-GlcNAcの増加はガレクチン３によって判定される、（例えば、がん胎児性抗原(CEA)及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１５８．ＣＡ１９−９(MUC1)の糖鎖プロファイルは、T抗原、Galβ-1,3GalNAc、アンテナ型フコース、α2-3Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)、α2-6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)、３、４アンテナ型分岐、及び／又は末端GalNAcに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、CA 19-9 (MUC1)及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１５９．T抗原の増加、
Galβ1-3GalNAcの増加、
アンテナ型フコースの増加、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、
３、４アンテナ型分岐の減少、及び／又は
末端GalNAcの増加、
が結腸直腸がんを示す、（例えば、CA 19-9 (MUC1)及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１６０．T抗原の増加は、ＳＢＡ及び／若しくはＡＢＡによって判定され、
Galβ1-3GalNAcの増加は、ＰＮＡ、ＡＢＡ、及び／若しくはジャカリンによって判定され、
アンテナ型フコースの増加は、ＵＥＡ、ＴＪＡＩＩ、ＡＡＬ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８によって判定され、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定され、
３/４アンテナ型分岐の減少は、ＰＨＡ−Ｅ、ＰＨＡ−Ｌ及び／若しくはＤＢＡによって判定され、並びに／又は
末端GalNAcの増加は、ＭＧＢＬ、ＤＢＡ、ＳＢＡ、ＨＰＡ、及び／若しくはＷＦＡによって判定される、（例えば、CA 19-9 (MUC1)及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１６１．補体Ｃ３(UniProtKB: P01024)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース、Galβ1-3GalNAc、α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)、及び／又はα2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、補体Ｃ３(UniProtKB: P01024)及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１６２．アンテナ型フコースの増加、
Galβ1-3GalNAcの増加、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加、及び／又は
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、
が結腸直腸がんを示す、（例えば、補体Ｃ３(UniProtKB: P01024)及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１６３．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
Galβ1-3GalNAcの増加は、ＰＮＡ、ＡＢＡ、及び／若しくはジャカリンによって判定され、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８によって判定され、並びに／又は
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定される、（例えば、補体Ｃ３(UniProtKB: P01024)及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１６４．キニノーゲン−Ｉ(UniProtKB: P01042)の糖鎖プロファイルは、高マンノース、アンテナ型フコース、Galβ1-3GalNAc、α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)、及び／又はα2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、キニノーゲン−Ｉ(UniProtKB: P01042)及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１６５．高マンノースの増加、
アンテナ型フコースの増加、
Galβ1-3GalNAcの増加、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加、及び／又は
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、
が結腸直腸がんを示す、（例えば、キニノーゲン−Ｉ(UniProtKB: P01042)及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１６６．高マンノースの増加は、ＣｏｎＡ、ＮＰＡ、及び／若しくはＧＮＡによって判定され、
アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
Galβ1-3GalNAcの増加は、ＰＮＡ、ＡＢＡ、及び／若しくはジャカリンによって判定され、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定され、並びに／又は
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定される、（例えば、キニノーゲン−Ｉ(UniProtKB: P01042)及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１６７．ヒスチジンリッチ糖タンパク質(UniProtKB: P04196)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース、及び／又はα2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、ヒスチジンリッチ糖タンパク質(UniProtKB: P04196)及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１６８．アンテナ型フコースの増加、及び／又は
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、
が結腸直腸がんを示す、（例えば、ヒスチジンリッチ糖タンパク質(UniProtKB: P04196)及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１６９．アンテナ型フコースの増加は、ＴＪＡＩＩ、ＡＡＬ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、並びに／又は
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定される、（例えば、ヒスチジンリッチ糖タンパク質(UniProtKB: P04196)及び結腸直腸がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１７０．α_１−β−糖タンパク質の糖鎖プロファイルは、Neu5Acに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α_１−β−糖タンパク質及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１７１．Neu5Acの増加は膵がんを示す、（例えば、α_１−β−糖タンパク質及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１７２．Neu5Acの増加は、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／又はシグレック８によって判定される、（例えば、α_１−β−糖タンパク質及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１７３．アミロイドｐ−成分の糖鎖プロファイルは、Neu5Acに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、αアミロイドｐ−成分及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１７４．Neu5Acの増加は膵がんを示す、（例えば、αアミロイドｐ−成分及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１７５．Neu5Acの増加は、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／又はシグレック８によって判定される、（例えば、αアミロイドｐ−成分及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１７６．β−２−糖タンパク質１(UniProtKB: P02749)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース、α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)、α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)、高マンノース、及び／又はGalβ-1,3GalNAcに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、β−２−糖タンパク質１(UniProtKB: P02749)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１７７．アンテナ型フコースの増加、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、
高マンノースの増加、及び／又は
Galβ1-3GalNAcの増加、
が膵がんを示す、（例えば、β−２−糖タンパク質１(UniProtKB: P02749)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１７８．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８によって判定され、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定され、
高マンノースの増加は、ＣｏｎＡ、ＮＰＡ、及び／若しくはＧＮＡによって判定され、並びに／又は
Galβ-1,3GalNAの増加は、ＰＮＡ、ＡＢＡ、及び／若しくはジャカリンによって判定される、（例えば、β−２−糖タンパク質１(UniProtKB: P02749)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１７９．ヘモペキシン(UniProtKB: P02790)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース、α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)、α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)、及び／又は高マンノースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、ヘモペキシン(UniProtKB: P02790)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１８０．アンテナ型フコースの増加、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、及び／又は
高マンノースの増加、
が膵がんを示す、（例えば、ヘモペキシン(UniProtKB: P02790)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１８１．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８によって判定され、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定され、並びに／又は
高マンノースの増加は、ＣｏｎＡ、ＮＰＡ、及び／若しくはＧＮＡによって判定される、（例えば、ヘモペキシン(UniProtKB: P02790)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１８２．ハプトグロビン関連タンパク質(UniProtKB: P00739)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース、α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)、α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)、高マンノース、及び／又はGalβ-1,3GalNAcに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、ハプトグロビン関連タンパク質(UniProtKB: P00739)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１８３．アンテナ型フコースの増加、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、
高マンノースの増加、及び／又は
Galβ1-3GalNAcの増加、
が膵がんを示す、（例えば、ハプトグロビン関連タンパク質(UniProtKB: P00739)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１８４．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８によって判定され、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定され、
高マンノースの増加は、ＣｏｎＡ、ＮＰＡ、及び／若しくはＧＮＡによって判定され、並びに／又は
Galβ1-3GalNAcの増加は、ＰＮＡ、ＡＢＡ、及び／若しくはジャカリンによって判定される、（例えば、ハプトグロビン関連タンパク質(UniProtKB: P00739)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１８５．血清アミロイドｐ−成分(UniProtKB: P02743)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース、α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)、α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)、高マンノース、及び／又はGalβ-1-3GalNAcに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、血清アミロイドｐ−成分(UniProtKB: P02743)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１８６．アンテナ型フコースの増加、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、
高マンノースの増加、及び／又は
Galβ1-3GalNAcの増加、
が膵がんを示す、（例えば、血清アミロイドｐ−成分(UniProtKB: P02743)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１８７．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８によって判定され、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定され、
高マンノースの増加は、ＣｏｎＡ、ＮＰＡ、及び／若しくはＧＮＡによって判定され、並びに／又は
Galβ-1,3GalNAの増加は、ＰＮＡ、ＡＢＡ、及び／若しくはジャカリ(DSA)ンによって判定される、（例えば、血清アミロイドｐ−成分(UniProtKB: P02743)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１８８．クラステリン(UniProtKB: P10909)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース、α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)、α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)、及び／又はGalβ1-3GalNAcに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、クラステリン(UniProtKB: P10909)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１８９．アンテナ型フコースの増加、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、及び／又は
Galβ1-3GalNAcの増加、
が膵がんを示す、（例えば、クラステリン(UniProtKB: P10909)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１９０．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８によって判定され、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定され、並びに／又は
Galβ1-3GalNAcの増加は、ＰＮＡ、ＡＢＡ、及び／若しくはジャカリンによって判定される、（例えば、クラステリン(UniProtKB: P10909)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１９１．アンチトロンビン−ＩＩＩ(UniProtKB: P01008)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース、α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)、α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)、高マンノース、及び／又はGalβ-1-3GalNAcに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、アンチトロンビン−ＩＩＩ(UniProtKB: P01008)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１９２．アンテナ型フコースの増加、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、
高マンノースの増加、及び／又は
Galβ1-3GalNAcの増加、
が膵がんを示す、（例えば、アンチトロンビン−ＩＩＩ(UniProtKB: P01008)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１９３．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８によって判定され、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定され、
高マンノースの増加は、ＣｏｎＡ、ＮＰＡ、及び／若しくはＧＮＡによって判定され、並びに／又は
Galβ1-3GalNAcの増加は、ＰＮＡ、ＡＢＡ、及び／若しくはジャカリン(DSA)によって判定される、（例えば、アンチトロンビン−ＩＩＩ(UniProtKB: P01008)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１９４．キニノーゲン−Ｉ(UniProtKB: P01042)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース、α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)、α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)、高マンノース、及び／又はGalβ-1-3GalNAcに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、キニノーゲン−Ｉ(UniProtKB: P01042)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１９５．アンテナ型フコースの増加、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、
高マンノースの増加、及び／又は
Galβ1-3GalNAcの増加、
が膵がんを示す、（例えば、キニノーゲン−Ｉ(UniProtKB: P01042)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１９６．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
α2-3Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)の増加は、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８によって判定され、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定され、
高マンノースの増加は、ＣｏｎＡ、ＮＰＡ、及び／若しくはＧＮＡによって判定され、並びに／又は
Galβ1-3GalNAcの増加は、ＰＮＡ、ＡＢＡ、及び／若しくはジャカリン(DSA)によって判定される、（例えば、キニノーゲン−Ｉ(UniProtKB: P01042)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１９７．血漿プロテアーゼＣ１阻害剤(UniProtKB:P05155)の糖鎖プロファイルは、α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、血漿プロテアーゼＣ１阻害剤(UniProtKB:P05155)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１９８．α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は膵がんを示す、（例えば、血漿プロテアーゼC1阻害剤(UniProtKB: P05155及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
１９９．α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加はＳＮＡ及び／又はＴＪＡ−Ｉによって判定される、（例えば、血漿プロテアーゼC1阻害剤(UniProtKB: P05155及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２００．β−ハプトグロビンの糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース、及び／又はコアフコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、β−ハプトグロビン及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２０１．アンテナ型フコースの増加、及び／又は
コアフコースの増加、
が膵がんを示す、（例えば、β−ハプトグロビン及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２０２．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、並びに／又は
コアフコースの増加は、ＡＯＬ及び／若しくはＰｈｏＳＬによって判定される、（例えば、β−ハプトグロビン及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２０３．α−１−アンチキモトリプシンの糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α−１−アンチキモトリプシン及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２０４．アンテナ型フコースの増加は膵がんを示す、（例えばα−１−アンチキモトリプシン及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２０５．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定される、（例えばα−１−アンチキモトリプシン及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２０６．トロンボスポンジン−１の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、トロンボスポンジン-1及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２０７．アンテナ型フコースの増加は膵がんを示す、（例えばトロンボスポンジン-1及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２０８．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定される、（例えばトロンボスポンジン-1及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２０９．α−１−アンチトリプシンの糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α-1-アンチトリプシン及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２１０．アンテナ型フコースの増加は膵がんを示す、（例えばα-1-アンチトリプシン及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２１１．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定される、（例えばα-1-アンチトリプシン及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２１２．ムチン(CAM 17.1)の糖鎖プロファイルは、β-D-GlcNAc及び／又はNeu5Acに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、ムチン(CAM 17.1)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２１３．β-D-GlcNAc及び／又はNeu5Acの増加は膵がんを示す、（例えば、ムチン(CAM 17.1)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２１４．β-D-GlcNAc及び／又はNeu5Acの増加はＤＳＡ、ＬＥＬ、ＷＧＡ、ＳＮＡ、及び／又はＴＪＡ−Ｉによって判定される、（例えば、ムチン(CAM 17.1)及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２１５．ＭＵＣ１６の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース、T抗原、Gal-GlcNAc、GalNAc、GlcNAc 及び／又はマンノースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、MUC16及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２１６．アンテナ型フコースの増加、
T抗原の減少、
Gal-GlcNAcの減少、
GalNAcの減少、
GlcNAcの減少、及び／又は
マンノースの減少、
が膵がんを示す、（例えば、MUC16及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２１７．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
T抗原の減少は、ＢＰＬ、ジャカリン(DSA)、ＰＮＡ、ＳＢＡ、ＶＶＡ、ＡＢＡ、ＧＳＬ１、及び／若しくはＳＪＡによって判定され、
Gal-GlcNAcの減少は、ＥＣＬ、ＰＨＡ−Ｌ、ＰＨＡ−Ｅ、ＡｌｌｏＡ、及び／若しくはＥＣＡによって判定され、
GalNAの減少は、ＤＢＡ、ＧＳＬ１、ＳＢＡ、ＶＶＬ、ＳＪＡ、ＡＢＡ、ＢＰＬ、及び／若しくはＰＮＡによって判定され、
GlcNAcの減少は、ＧＳＬ２、ＳＴＬ、ＤＳＡ、ＬＥＬ、及び／若しくはＷＧＡによって判定され、並びに／又は
マンノースの減少は、ＣｏｎＡ、ＧＮＡ、及び／若しくはＮＰＡによって判定される、並びに／又は（例えば、MUC16及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２１８．ＭＵＣ５ａｃの糖鎖プロファイルは、T抗原、アンテナ型フコース、Gal-GlcNAc、GalNAc、及び／又はGlcNAcに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、MUC5ac及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２１９．T抗原の増加、
アンテナ型フコースの増加、
Gal-GlcNAcの減少、
GalNAcの減少、及び／又は
GlcNAcの減少
が膵がんを示す、（例えば、MUC5ac及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２２０．T抗原の増加は、ジャカリン(DSA)、ＳＢＡ、ＡＢＡ、ＶＶＡ、ＢＰＬ、ＰＮＡ、ＧＳＬ１、及び／若しくはＳＪＡによって判定され、
アンテナ型フコースの増加は、ＴＪＡＩＩ、ＡＡＬ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
Gal-GlcNAcの減少は、ＥＣＡ、ＰＨＡ−Ｌ、ＲＣＡ１２０、ＰＨＡ−Ｅ、及び／若しくはＲＣＡによって判定され、
GalNAの減少は、ＤＢＡ、ＶＶＡ、ＳＪＡ、ＧＳＬ１、ＳＢＡ、ＡＢＡ、ＢＰＬ、及び／若しくはＰＮＡによって判定され、並びに／又は
GlcNAcの減少は、ＤＳＡ、ＬＥＬ、ＷＧＡ、ＧＳＬ２、及び／若しくはＳＴＬによって判定される、（例えば、MUC5ac及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２２１．ＭＵＣ１の糖鎖プロファイルは、Gal-GlcNAc、４アンテナ型糖鎖、T抗原、GalNAc、Galα-1,3Gal、及び／又はGlcNAcに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、MUC1及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２２２．Gal-GlcNAc、４アンテナ型糖鎖の減少、
T抗原の減少、
GalNAcの減少、
Galα1-3Galの増加、及び／又は
GlcNAcの減少
が膵がんを示す、（例えば、MUC1及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２２３．Gal-GlcNAc、４アンテナ型糖鎖の減少は、ＥＣＡ、ＰＨＡ−Ｌ、ＲＣＡ１２０、ＰＨＡ−Ｅ、ＲＣＡ、及び／若しくはＤＢＡによって判定され、
T抗原の減少は、ジャカリン(DSA)、ＳＢＡ、ＡＢＡ、ＶＶＡ、ＢＰＬ、ＰＮＡ、ＧＳＬ１、及び／若しくはＳＪＡによって判定され、
GalNAcの減少は、ＤＢＡ、ＶＶＡ、ＳＪＡ、ＧＳＬ１、ＳＢＡ、ＡＢＡ、ＢＰＬ、及び／若しくはＰＮＡによって判定され、
Galα1-3Galの増加はＧＳＬ１によって判定され、並びに／又は
GlcNAcの減少は、ＤＳＡ、ＬＥＬ、ＷＧＡ、ＧＳＬ２、及び／若しくはＳＴＬによって判定される、（例えば、MUC1及び膵がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２２４．チログロブリン(TG)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース、末端ガラクトース、Gal-GlcNAc、３アンテナ型糖鎖、及び／又はマンノースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、チログロブリン(TG)及び甲状腺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２２５．アンテナ型フコースの減少、
末端ガラクトースの増加、
Gal-GlcNAcの増加、
３アンテナ型糖鎖の増加、
アンテナ型フコースの増加、並びに／又は
マンノースの増加、
が甲状腺がんを示す、（例えば、チログロブリン(TG)及び甲状腺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２２６．アンテナ型フコースの減少は、ＬＣＡ、ＴＪＡＩＩ、ＡＡＬ、ＵＥＡ−Ｉ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
末端ガラクトースの増加は、ＲＣＡ、ＲＣＡ１２０、ＡＢＡ、ＡｌｌｏＡ、ジャカリン (DSA)、ＥＣＬ、及び／若しくはＰＮＡによって判定され、
Gal-GlcNAcの増加は、ＥＣＡ、ＰＨＡ−Ｌ、ＲＣＡ１２０、ＰＨＡ−Ｅ、及び／若しくはＲＣＡによって判定され、
３アンテナ型糖鎖の増加はＰＨＡ−Ｅ、ＰＨＡ−Ｌ、及び／若しくはＤＢＡによって判定され、
アンテナ型フコースの増加は、ＴＪＡＩＩ、ＡＡＬ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、並びに／又は
マンノースの増加は、ＣｏｎＡ、ＮＰＡ、及び／若しくはＧＮＡによって判定され、（例えば、チログロブリン(TG)及び甲状腺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２２７．α_１−アンチトリプシン(AAT)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α_１−アンチトリプシン(AAT)及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２２８．アンテナ型フコースの増加は肝がんを示す、（例えばα_１−アンチトリプシン(AAT)及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２２９．アンテナ型フコースの増加は、ＬＣＡ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＡＡＬ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、α_１−アンチトリプシン(AAT)及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２３０．α−フェトプロテイン(AFP)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α−フェトプロテイン(AFP)及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２３１．アンテナ型フコースの増加は肝がんを示す、（例えば、α−フェトプロテイン(AFP)及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２３２．アンテナ型フコースの増加は、ＬＣＡ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＡＡＬ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えばα−フェトプロテイン(AFP)及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２３３．ＡＦＰ−Ｌ３の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、AFP-L3 (AFP)及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２３４．アンテナ型フコースの増加は肝がんを示す、（例えば、AFP-L3 (AFP)及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２３５．アンテナ型フコースの増加は、ＬＣＡ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えばAFP-L3 (AFP)及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２３６．トランスフェリン(AFP)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、トランスフェリン及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２３７．アンテナ型フコースの増加は肝がんを示す、（例えば、トランスフェリン及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２３８．アンテナ型フコースの増加は、ＬＣＡ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、トランスフェリン及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２３９．α_１−アンチキモトリプシン(AAT)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α_１−アンチキモトリプシン(AAT)及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２４０．アンテナ型フコースの増加は肝がんを示す、（例えばα_１−アンチキモトリプシン(AAT)及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２４１．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えばα_１−アンチキモトリプシン(AAT)及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２４２．α−１−酸性糖タンパク質１の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α-1-酸性糖タンパク質及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２４３．アンテナ型フコースの増加は肝がんを示す、（例えば、α-1-酸性糖タンパク質1及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２４４．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えばα-1-酸性糖タンパク質1及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２４５．セルロプラスミンの糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、セルロプラスミン及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２４６．アンテナ型フコースの増加は肝がんを示す、（例えば、セルロプラスミン及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２４７．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＬＣＡ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えばセルロプラスミン及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２４８．α−２−マクログロブリンの糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α-2-マクログロブリン及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２４９．アンテナ型フコースの増加は肝がんを示す、（例えば、α-2-マクログロブリン及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２５０．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＬＣＡ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、α-2-マクログロブリン及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２５１．α−２−ＨＳ−糖タンパク質の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α-2-HS-糖タンパク質及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２５２．アンテナ型フコースの増加は肝がんを示す、（例えば、α-2-HS-糖タンパク質及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２５３．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えばα-2-HS-糖タンパク質及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２５４．フェチュインＡの糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、フェチュインA及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２５５．アンテナ型フコースの増加は肝がんを示す、（例えば、フェチュインA及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２５６．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、フェチュインA及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２５７．ヘモペキシンの糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、ヘモペキシン及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２５８．アンテナ型フコースの増加は肝がんを示す、（例えば、ヘモペキシン及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２５９．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、ヘモペキシン及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２６０．Ｃ３補体の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、C3補体及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２６１．アンテナ型フコースの増加は肝がんを示す、（例えば、C3補体及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２６２．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＬＣＡ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、C3補体及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２６３．ヒスチジンリッチ糖タンパク質の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、ヒスチジンリッチ糖タンパク質及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２６４．アンテナ型フコースの増加は肝がんを示す、（例えば、ヒスチジンリッチ糖タンパク質及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２６５．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＬＣＡ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、ヒスチジンリッチ糖タンパク質及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２６６．単球性分化抗原ＣＤ１４の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、単球性分化抗原CD14及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２６７．アンテナ型フコースの増加は肝がんを示す、（例えば、単球性分化抗原CD14及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２６８．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＬＣＡ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、単球性分化抗原CD14及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２６９．肝細胞増殖因子アクチベーターの糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、肝細胞増殖因子アクチベーター及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２７０．アンテナ型フコースの増加は肝がんを示す、（例えば、肝細胞増殖因子アクチベーター及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２７１．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＬＣＡ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、肝細胞増殖因子アクチベーター及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２７２．β−ハプトグロビンの糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース、コアフコース、３、４アンテナ型糖鎖、α2-6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)、シアリルLe^x、３アンテナ型糖鎖、及び／又はシアル酸に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、β−ハプトグロビン及び肺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２７３．アンテナ型フコースの増加、
コアフコースの増加、
３、４アンテナ型糖鎖の増加、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加、
シアリルLe^xの増加、
３アンテナ型糖鎖の増加、及び／又は
シアル酸の増加、
が肺がんを示す、（例えば、β−ハプトグロビン及び肺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２７４．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、ＬＣＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
コアフコースの増加は、ＡＯＬ及び／若しくはＰｈｏＳＬによって判定され、
３、４アンテナ型糖鎖の増加は、ＰＨＡ−Ｅ、ＰＨＡ−Ｌ、及び／若しくはＤＢＡによって判定され、
α2-6Neu5Ac (α2-6結合シアル酸)の増加は、ＳＮＡ及び／若しくはＴＪＡ−Ｉによって判定され、
シアリルLe^xの増加は、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定され、
シアル酸の増加は、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定される、（例えば、β−ハプトグロビン及び肺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２７５．フィブロネクチンの糖鎖プロファイルは、Galβ1-3GalNAcに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、フィブロネクチン及び肝がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２７６．Galβ1-3GalNAcの増加は肺がんを示す、（例えば、フィブロネクチン及び肺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２７７．Galβ1-3GalNAcの増加は、ＰＮＡ、ＡＢＡ、及び／又はジャカリン(DSA)によって判定され、（例えば、フィブロネクチン及び肺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２７８．α_１−酸性糖タンパク質の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース及び／又はシアリルLe^xに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α₁-酸性糖タンパク質及び肺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２７９．アンテナ型フコースの増加、及び／又は
シアリルLe^xの増加、
が肺がんを示す、（例えば、α₁-酸性糖タンパク質及び肺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２８０．アンテナ型フコースの増加は、ＴＪＡＩＩ、ＡＡＬ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、並びに／又は
シアリルLe^xの増加は、sLe^xに対する抗体、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定される、（例えば、α₁-酸性糖タンパク質及び肺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２８１．α−１−アンチトリプシンの糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコース、β-Gal、Galβ1-4GlcNAc、α-Gal及びα-GalNAc、(GlcNAc)_n、分岐 (LacNAc)_n、並びに／又は高マンノース、Manα1-3Manに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α-1-アンチトリプシン及び肺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２８２．アンテナ型フコースの増加、
β-Gal、Galβ1-4GlcNAcの増加、
α-Gal及びα-GalNAcの増加、
(GlcNAc)_nの増加、
分岐(LacNAc)_nの増加、並びに／又は
高マンノース、Manα1-3Manの増加、
が肺がんを示す、（例えば、α-1-アンチトリプシン及び肺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２８３．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
β-Gal、Galβ1-4GlcNAcの増加は、ＲＣＡ１２０、ＲＣＡ、ＥＣＬ、及び／若しくはＡｌｌｏＡによって判定され、
α-Gal及びα-GalNAcの増加は、ＢＳ−Ｉ、ＤＢＡ、ＳＢＡ、及び／若しくはＨＰＡによって判定され、
(GlcNAc)_nの増加は、ＷＧＡ及び／若しくはＬＥＬによって判定され、
分岐(LacNAc)_nの増加は、ＰＷＭによって判定され、並びに／又は
高マンノース、Manα1-3Manの増加は、ＧＮＡ、ＣｏｎＡ、及び／若しくはＮＰＡによって判定される、（例えば、α-1-アンチトリプシン及び肺がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２８４．α_１−酸性糖タンパク質の糖鎖プロファイルは、２アンテナ型糖鎖、ガラクトース、及び／又はLe^xに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α₁-酸性糖タンパク質及び胃がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２８５．２アンテナ型糖鎖の増加、
ガラクトースの減少、及び／又は
Le^xの増加、
が胃がんを示す、（例えば、α₁-酸性糖タンパク質及び胃がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２８６．２アンテナ型糖鎖の増加は、ＣｏｎＡ、ＮＰＡ、及び／若しくはＧＮＡによって判定され、
ガラクトースの減少は、ＲＣＡ、ＲＣＡ１２０、ＡＢＡ、ＡｌｌｏＡ、ジャカリン (DSA)、ＥＣＬ、及び／若しくはＰＮＡによって判定され、並びに／又は
Le^xの増加は、ＬＴＡによって判定される、（例えば、α₁-酸性糖タンパク質及び胃がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２８７．β−ハプトグロビンの糖鎖プロファイルは、シアリルLe^x(sLe^x)、３、４アンテナ型糖鎖、アンテナ型フコース、シアリル-Le^a(sLe^a)、(GlcNAc)_n、及び／又は高マンノースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、β−ハプトグロビン及び胃がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２８８．シアリルLe^x(sLe^x)の増加、
３、４アンテナ型糖鎖の増加、
アンテナ型フコースの増加、
シアリル-Le^a(sLe^a)の増加、
(GlcNAc)_nの増加、並びに／又は
高マンノースの減少、
が胃がんを示す、（例えば、β−ハプトグロビン及び胃がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２８９．シアリルLe^x(sLe^x)の増加は、抗sLe^xマウスモノクローナルKM93抗体、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、抗α2-3結合Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)抗体(例えば、HYB4)、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８によって判定され、
３、４アンテナ型糖鎖の増加は、ＰＨＡ−Ｅ、ＰＨＡ−Ｌ、及び／若しくはＤＢＡによって判定され、
アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／若しくはＬＴＡによって判定され、
シアリル-Le^a(sLe^a)の増加は、sLe^aに対する抗体、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、及び／若しくはシグレック８によって判定され、
(GlcNAc)_nの増加は、ＷＧＡ及び／若しくはＬＥＬによって判定され、並びに／又は
高マンノースの減少は、ＣｏｎＡ、ＮＰＡ、及び／若しくはＧＮＡによって判定される、（例えば、β−ハプトグロビン及び胃がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２９０．ロイシンリッチ−α２−糖タンパク質の糖鎖プロファイルは、シアリル-Le^x(sLe^x)に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、ロイシンリッチ−α２−糖タンパク質及び胃がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２９１．シアリル-Le^x(sLe^x)の増加は胃がんを示す、（例えば、ロイシンリッチ−α２−糖タンパク質及び胃がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２９２．シアリル-Le^x(sLe^x)の増加は、抗sLe^xマウスモノクローナルKM93抗体、sLe^aに対する抗体、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、抗α2-3結合Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)抗体(例えば、HYB4)、シグレック１、シグレック４、及び／又はシグレック８によって判定される、（例えば、ロイシンリッチ−α２−糖タンパク質及び胃がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２９３．ヒト絨毛性ゴナドトロピン−βの糖鎖プロファイルはフコース、及び／又は３アンテナ型糖鎖に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、ヒト絨毛性ゴナドトロピン−β及び精巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２９４．フコースの増加、及び／又は
３アンテナ型糖鎖の増加、
が精巣がんを示す、（例えば、ヒト絨毛性ゴナドトロピン−β及び精巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２９５．フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、ＬＴＡ、ＰｈｏＳＬ及び／又はＡＯＬによって判定され、
３アンテナ型糖鎖の増加は、ＰＨＡ−Ｅ、ＰＨＡ−Ｌ、及び／若しくはＤＢＡによって判定される、（例えば、ヒト絨毛性ゴナドトロピン-β及び精巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２９６．ＡＦＰ−Ｌ３の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、AFP-L3及び精巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２９７．アンテナ型フコースの増加は精巣がんを示す、（例えば、AFP-L3及び精巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２９８．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、AFP-L3及び精巣がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
２９９．ＭＵＣ１の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、MUC1及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３００．アンテナ型フコースの増加は膀胱がんを示す、（例えば、MUC1及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３０１．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、MUC1及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３０２．エンドプラスミン(HSP90B1)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、エンドプラスミン(HSP90B1)及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３０３．アンテナ型フコースの増加は膀胱がんを示す、（例えば、エンドプラスミン(HSP90B1)及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３０４．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、エンドプラスミン(HSP90B1)及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３０５．ゴルジ装置タンパク質１(GLG1)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、ゴルジ装置タンパク質１(GLG1)及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３０６．アンテナ型フコースの増加は膀胱がんを示す、（例えば、ゴルジ装置タンパク質１(GLG1)及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３０７．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、ゴルジ装置タンパク質１(GLG1)及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３０８．前立腺酸性ホスファターゼ(ACPP)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、前立腺酸性ホスファターゼ(ACPP)及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３０９．アンテナ型フコースの増加は膀胱がんを示す、（例えば、前立腺酸性ホスファターゼ(ACPP)及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３１０．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、前立腺酸性ホスファターゼ(ACPP)及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３１１．Ｉｇγ−２鎖Ｃ領域(IGHG2)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、Ｉｇγ−２鎖Ｃ領域(IGHG2)及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３１２．アンテナ型フコースの増加は膀胱がんを示す、（例えば、Ｉｇγ−２鎖Ｃ領域(IGHG2)及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３１３．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、Ｉｇγ−２鎖Ｃ領域(IGHG2)及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３１４．デオキシリボヌクレアーゼ−２−α(DNASE2A)の糖鎖プロファイルは、アンテナ型フコースに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、デオキシリボヌクレアーゼ-2-α(DNASE2A)及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３１５．アンテナ型フコースの増加は膀胱がんを示す、（例えば、デオキシリボヌクレアーゼ-2-α(DNASE2A)及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３１６．アンテナ型フコースの増加は、ＡＡＬ、ＴＪＡＩＩ、ＵＥＡ−Ｉ、ＬＣＡ、ＰＳＬ、ＡＡＡ、及び／又はＬＴＡによって判定される、（例えば、デオキシリボヌクレアーゼ-2-α(DNASE2A)及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３１７．インテグリンの糖鎖プロファイルは、シアル酸、及び／又は４アンテナ型糖鎖に特異的なレクチンによって判定される、（例えば、インテグリン及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３１８．シアル酸の増加、及び／又は
４アンテナ型糖鎖の増加、
が膀胱がんを示す、（例えば、インテグリン及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３１９．シアル酸の増加は、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ，抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）、シグレック１、シグレック４、若しくはシグレック８によって判定され、並びに／又は
４アンテナ型糖鎖の増加は、ＰＨＡ−Ｅ、ＰＨＡ−Ｌ、及び／若しくはＤＢＡによって判定される、（例えば、インテグリン及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３２０．ＭＵＣ１６の糖鎖プロファイルは、シアリルTnに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、MUC16及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３２１．シアリルTnの増加は膀胱がんを示す、（例えば、MUC16及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３２２．シアリルTnの増加は、ＳＮＡ、ＴＪＡ−Ｉ、ＭＡＡ、及び／又は抗α2-3-結合Neu5Ac (α2-3結合シアル酸)抗体（例えば、HYB4）によって判定される、（例えば、MUC16及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３２３．α−１−アンチトリプシンの糖鎖プロファイルは、高マンノース、及び／又は(GlcNAcβ1-4)_nに特異的なレクチンによって判定される、（例えば、α-1-アンチトリプシン及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３２４．高マンノースの増加、及び／又は
(GlcNAcβ1-4)_nの増加、
が膀胱がんを示す、（例えば、α-1-アンチトリプシン及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３２５．高マンノースの増加は、ＣｏｎＡ、ＮＰＡ、及び／若しくはＧＮＡによって判定され、並びに／又は
(GlcNAcβ1-4)_nの増加は、ＷＧＡ及び／若しくはＬＥＬによって判定される、（例えば、α-1-アンチトリプシン及び膀胱がんに関する）上述の項のいずれか１つに記載の方法。
３２６．上述の項のいずれか１つに記載の方法における使用のための、好ましくは、
ｉ）前立腺がんの予測（例えば、陽性又は陰性）のためであって、好ましくはレクチンはＭＡＡＩＩ、ＡＡＬ、ＣｏｎＡ、ＳＮＡ−Ｉ，及びＷＦＡからなる群から選択され、さらに好ましくは該レクチンはＭＡＡＩＩを含み、最も好ましくは該レクチンはＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンであり、さらに最も好ましくは該レクチンは、
ａａ）ＡＡＬ、又は
ｂｂ）ＣｏｎＡ、又は
ｃｃ）ＳＮＡ−Ｉと組み合わせたＭＡＡＩＩを含むものである、
ｉｉ）良性前立腺肥大症(BPH)と前立腺がんとの識別ためであって、好ましくは該レクチンはＭＡＡＩＩ、ＡＡＬ、ＣｏｎＡ、ＳＮＡ−Ｉ、及びＷＦＡからなる群から選択され、さらに好ましくは該レクチンはＭＡＡＩＩを含み、最も好ましくは該レクチンはＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンであり、さらに最も好ましくは該レクチンは、
ａａ）ＡＡＬ、又は
ｂｂ）ＣｏｎＡ、又は
ｃｃ）ＳＮＡ−Ｉと組み合わせたＭＡＡＩＩを含むものである、
ｉｉｉ）前立腺がんと転移性前立腺がんとの識別のためであって、好ましくは該レクチンはＡＡＬ、ＣｏｎＡ、ＭＡＡＩＩ、及びＳＮＡ−Ｉからなる群から選択され、さらに好ましくはＡＡＬ、ＣｏｎＡ、及びＭＡＡＩＩからなる群から選択され、最も好ましくはＡＡＬ及びＣｏｎＡからなる群から選択される、という群から選択される方法における使用のためのレクチン。
３２７．該１つ以上のレクチンは、ｉ）Maackia amurensisレクチンII(MAA II)、ｉｉ）コンカナバリンＡ(Con A)レクチン、ｉｉｉ）Aleuria aurantia レクチン(AAL)、ｉｖ）Sambucus nigra (SNA-I)レクチン、ｖ）Wisteria floribunda レクチン(WFL)、ｖｉ）本明細書の表１に記載されるいずれかのレクチンからなる群から選択され、好ましくは該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含み、さらに好ましくは該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンであり、最も好ましくは該１つ以上のレクチンは、ＡＡＬ、ＣｏｎＡ、又はＳＮＡ−Ｉと組み合わせたＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンである、上述の項のいずれか１つに記載の１つ以上のレクチン。
３２８．該１つ以上のレクチンは、（例えば、サンプル位置、例えば、マイクロプレート、例えば、酵素結合免疫吸着測定法(ELISA)、酵素結合レクチン測定法(ELLA)、又は磁性酵素結合レクチン測定法(MELLA)のマイクロプレートに）固定化される、上述の項のいずれか１つに記載の１つ以上のレクチン。
３２９．ｉ）上述の項のいずれか１つに記載の糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、若しくは本明細書の表１に記載される任意の抗体）、又はその抗原結合部分、
ｉｉ）上述の項のいずれか１つに記載される磁性担体、
ｉｉｉ）１つ以上のレクチン（例えば、本明細書の表１に記載される任意のレクチン）であって、好ましくは該１つ以上のレクチンは、Maackia amurensisレクチンII(MAA II)、コンカナバリンＡ(Con A)レクチン、Aleuria aurantiaレクチン(AAL)、Sambucus nigra(SNA-I)レクチン、Wisteria floribundaレクチン(WFL)からなる群から選択され、さらに好ましくは該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含み、最も好ましくは該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンであり、さらに最も好ましくは該１つ以上のレクチンはＡＡＬ、ＣｏｎＡ、又はＳＮＡ−Ｉと組み合わせたＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンであり、さらに最も好ましくは該１つ以上のレクチンは上述の項のいずれか１つに記載される１つ以上のレクチンであるレクチン、の１つ以上を含む組成物。
３３０．ｉ）上述の項のいずれか１つに記載される磁性担体、又は上述の項のいずれか１つに記載される抗糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、抗TG抗体、若しくは本明細書の表１に記載される任意の抗体、好ましくは該標的ポリペプチドは抗PSA抗体である）、又はその抗原結合部分、
ｉｉ）１つ以上のレクチン（例えば、本明細書の表１に記載される任意のレクチン）であって、好ましくは該１つ以上のレクチンは、Maackia amurensisレクチンII(MAA II)、コンカナバリンＡ(Con A)レクチン、Aleuria aurantiaレクチン(AAL)、Sambucus nigra(SNA-I)レクチン、Wisteria floribundaレクチン(WFL)からなる群から選択され、さらに好ましくは該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含み、最も好ましくは該１つ以上のレクチンはＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンであり、さらに最も好ましくは該１つ以上のレクチンはＡＡＬ、ＣｏｎＡ、又はＳＮＡ−Ｉと組み合わせたＭＡＡＩＩを含む２つのレクチンであり、さらに最も好ましくは該１つ以上のレクチンは上述の項のいずれか１つに記載される１つ以上のレクチンであるレクチン、を含む上述の項のいずれか１つに記載の組成物。
３３１．上述の項のいずれか１つに記載される、抗糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、抗TG抗体、若しくは本明細書の表１に記載される任意の抗体、好ましくは抗PSA抗体）、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、又は組成物を含むキット。
３３２．上述の項のいずれか１つに記載されるがんバイオマーカータンパク質に特異的である抗体、及び、上述の項のいずれか１つに記載される１つ以上のレクチンを含み、好ましくは該がんバイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法を行うためのキット。
３３３．上述の項のいずれか１つに記載される自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質に特異的である抗体、及び、上述の項のいずれか１つに記載される１つ以上のレクチンを含み、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法を行うためのキット。
３３４．上述の項のいずれか１つに記載される炎症性疾患バイオマーカータンパク質に特異的である抗体、及び、上述の項のいずれか１つに記載される１つ以上のレクチンを含み、好ましくは該バイオマーカーは本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の方法を行うためのキット。
３３５．薬剤としての使用のための、上述の項のいずれか１つに記載の、抗糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、抗TG抗体、若しくは本明細書の表１に記載される任意の抗体、好ましくは抗PSA抗体）、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、又は組成物。
３３６．ｉ）上述の項のいずれか１つに記載される標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載される任意のバイオマーカー、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の選択的捕捉及び／又は濃縮、
ｉｉ）上述の項のいずれか１つに記載される標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載される任意のバイオマーカー、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の選択的捕捉及び／又は濃縮であって、選択的捕捉及び／又は濃縮のための該方法は、１つ以上のレクチン（例えば、固定化レクチン）の使用を含み、好ましくは該１つ以上のレクチンはサンプル位置（例えば、酵素結合免疫吸着測定法(ELISA)、酵素結合レクチン測定法(ELLA)、又は磁性酵素結合レクチン測定法(MELLA)のマイクロプレート）に固定化されている、
ｉｉｉ）上述の項のいずれか１つに記載される標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載される任意のバイオマーカー、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の糖鎖プロファイリング、
ｉｖ）上述の項のいずれか１つに記載される標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載される任意のバイオマーカー、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）に共有結合したオリゴ糖鎖（例えば、糖鎖）のスクリーニング及び／又は分析、
ｖ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載される任意のがん）の診断、
ｖｉ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載される任意のがん）の陽性予測及び／又は陰性予測、
ｖｉｉ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載される任意のがん）の臨床段階の判定、
ｖｉｉｉ）前立腺がんと転移性前立腺がんとの識別、
ｉｘ）転移する可能性がある（例えば、骨に転移する可能性がある）前立腺がん、好ましくは本明細書の表１に記載される任意のがんの特定、
ｘ）良性前立腺肥大症(BPH)と前立腺がんとの識別、
ｘｉ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載される任意のがん）の予防及び／又は処置、
ｘｉｉ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載される任意のがん）の糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチドベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載される任意のバイオマーカーに基づく、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の診断による、重要な腫瘍と重要でない腫瘍との識別、
ｘｉｉｉ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載される任意のがん）の糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチドベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載される任意のバイオマーカーに基づく、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の診断による、低増殖腫瘍（例えば、臨床的に無害）と高増殖腫瘍（例えば、臨床的に該当する）腫瘍との識別、
ｘｉｖ）がんの糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチドベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載される任意のバイオマーカーに基づく、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の診断による、器官限局性及び／又は治癒できる可能性があるがん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載される任意のがん）の特定、
ｘｖ）化合物のスクリーニング、の方法（例えば、インビトロ、インビボ、又はエクスビボの方法）の１つ以上における使用のための、
ｘｖｉ）上述の項のいずれか１つに記載の方法における使用のための、上述の項のいずれか１つに記載の、抗糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体、抗AFP抗体、抗MUC16抗体、抗WFDC2抗体、抗MUC1抗体、抗ERBB2抗体、抗CEACAM5抗体、抗FUT3抗体、抗TG抗体、若しくは本明細書の表１に記載される任意の抗体、好ましくは抗PSA抗体）、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、又は組成物。
３３７．ｉ）上述の項のいずれか１つに記載される標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表1に記載される任意のバイオマーカー、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の選択的捕捉及び／又は濃縮のため、
ｉｉ）上述の項のいずれか１つに記載される標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載される任意のバイオマーカー、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の選択的捕捉及び／又は濃縮のためであって、該選択的捕捉及び／又は濃縮は、１つ以上のレクチン（例えば、固定化レクチン）の使用を含み、好ましくは該１つ以上のレクチンはサンプル位置（例えば、酵素結合免疫吸着測定法(ELISA)、酵素結合レクチン測定法(ELLA)、又は磁性酵素結合レクチン測定法(MELLA)のマイクロプレート）に固定化されている、
ｉｉｉ）上述の項のいずれか１つに記載される標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載される任意のバイオマーカー、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の糖鎖プロファイリングのため、
ｉｖ）上述の項のいずれか１つに記載される標的ポリペプチド（例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載される任意のバイオマーカー、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）に共有結合したオリゴ糖鎖（例えば、糖鎖）のスクリーニング及び／又は分析のため、
ｖ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載される任意のがん）の診断のため、
ｖｉ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載される任意のがん）の陽性予測及び／又は陰性予測のため、
ｖｉｉ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載される任意のがん）の臨床段階の判定のため、
ｖｉｉｉ）前立腺がんと転移性前立腺がんとの識別のため、
ｉｘ）転移する可能性がある（例えば、骨に転移する可能性がある）前立腺がん、好ましくは本明細書の表１に記載される任意のがんの特定のため、
ｘ）良性前立腺肥大症(BPH)と前立腺がんとの識別のため、
ｘｉ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載される任意のがん）の予防及び／又は処置のため、
ｘｉｉ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載される任意のがん）の糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチドベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載される任意のバイオマーカーに基づく、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の診断による、重要な腫瘍と重要でない腫瘍との識別のため、
ｘｉｉｉ）がん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載される任意のがん）の糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチドベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載される任意のバイオマーカーに基づく、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の診断による、低増殖腫瘍（例えば、臨床的に無害）と高増殖腫瘍（例えば、臨床的に該当する）腫瘍との識別のため、
ｘｉｖ）がんの糖タンパク質ベース（例えば、標的ポリペプチドベース、例えば、PSA, AFP, MUC16, WFDC2, MUC1, ERBB2, CEACAM5, FUT3, TG、若しくは本明細書の表１に記載される任意のバイオマーカーに基づく、好ましくは該標的ポリペプチドはPSAである）の診断による、器官限局性及び／又は治癒できる可能性があるがん（例えば、前立腺がん又は本明細書の表１に記載される任意のがん）の特定のため、
ｘｖ）化合物のスクリーニングのための、
ｘｖｉ）上述の項のいずれか１つに記載の方法における使用のための、上述の項のいずれか１つに記載の、抗糖タンパク質抗体（例えば、抗PSA抗体）、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、又は組成物の使用。
３３８．該使用とはインビトロ、エクスビボ、若しくはインビボの使用、又はそれらの組合せである、上述の項のいずれか１つに記載の方法における使用。
３３９．該レクチンは、配列番号５２、５３、５４、５５、５６、５７、５８、５９からなる群から選択されるポリペプチド配列、UniProtKB受託番号P0DKL3、P02866、P18891、O04366、A0A218PFP3、Q945S3、Q00022、Q6YNX3、Q71QF2、P02872、P18670、Q2UNX8、Q8L5H4、A0A089ZWN7、P05045、P19588、P83410、P17931、P56470、P24146、Q41263、Q39990、Q2F1K8、G9M5T0、B3XYC5、P02870、P19664、P0DKL3、P49300、A9XX86、Q40423、P16300、P05088、P05087、Q9AVB0、P02867、O24313、Q9SM56、P06750、B9SPG3、Q9BZZ2、P20916、Q9NYZ4、Q96RL6、P05046、P93535、P02876、P10968、P10969、P22972、若しくはP56625のレクチン、本明細書の表１に記載のレクチンに対して少なくとも６０％以上（例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％）同一であり、該レクチンは、他の分子（例えば、細胞壁多糖及び／又は糖タンパク質（例えば、上述の項のいずれか１つにおける標的ポリペプチド、又は本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択されるバイオマーカー）のグリコシド残基に特異的に反応することができる、上述の項のいずれか１つに記載の、抗糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、組成物、使用、又は方法。
３４０．該レクチンは、配列番号５２、５３、５４、５５、５６、５７、５８、５９、UniProtKB受託番号P0DKL3、P02866、P18891、O04366、A0A218PFP3、Q945S3、Q00022、Q6YNX3、Q71QF2、P02872、P18670、Q2UNX8、Q8L5H4、A0A089ZWN7、P05045、P19588、P83410、P17931、P56470、P24146、Q41263、Q39990、Q2F1K8、G9M5T0、B3XYC5、P02870、P19664、P0DKL3、P49300、A9XX86、Q40423、P16300、P05088、P05087、Q9AVB0、P02867、O24313、Q9SM56、P06750、B9SPG3、Q9BZZ2、P20916、Q9NYZ4、Q96RL6、P05046、P93535、P02876、P10968、P10969、P22972、若しくはP56625のレクチン、本明細書の表１に記載のレクチンからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の、抗糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、組成物、使用、又は方法。
３４１．該レクチンは成熟している、上述の項のいずれか１つに記載の糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、組成物、使用、又は方法。
３４２．該抗体は、本明細書の表１に記載される抗体からなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、組成物、使用、又は方法。
３４３．該バイオマーカーは、本明細書の表１に記載されるバイオマーカーからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、組成物、使用、又は方法。
３４４．該がんは、本明細書の表１に記載されるがんからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、組成物、使用、又は方法。
３４５．該抗体、該バイオマーカー、該がん、及び該レクチンは、本明細書の表１に記載される対応する抗体、バイオマーカー、がん、及びレクチンからなる群から選択される、上述の項のいずれか１つに記載の糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、若しくは組成物、使用、又は方法。
３４６．糖鎖の状態、及び／又は糖鎖組成、及び／又は糖鎖濃縮、及び／又は糖鎖複合化（例えば、二量体化、三量体化、分岐など）における対応する糖鎖修飾（例えば、対応する変化（例えば、検出可能な変化））は、本明細書の表１に記載される糖鎖修飾からなる群から選択される、上述の項のいずれか１つにおける糖タンパク質抗体、その抗原結合部分、磁性担体、１つ以上のレクチン、キット、組成物、使用、又は方法。

本発明において、前立腺がん(PCa)診断改良のための可能性のある新規のバイオマーカーとして、ヒト血清のＰＳＡレベル（現行の標準臨床診療）ではなく、ＰＳＡの糖鎖（複合炭水化物）変化における革新の可能性が研究されている（例えば、図１）。健常な個体のＰＳＡにおける典型的な糖鎖組成を図１Ａに示し、ＰＣａ患者のＰＳＡにおける典型的な糖鎖組成を図１Ｂに示し、ＰＣａ診断においてレクチン（糖鎖結合タンパク質）によって検出可能な糖鎖変化を表している。血清サンプルにおけるＰＳＡレベルは、通常、センシング抗体(Ab1)及び検出用抗体(Ab2)を使用してサンドイッチ構成で検出される（図１Ｃ）。ＰＳＡの糖鎖プロファイリングは、酵素結合免疫吸着測定法(ELISA)マイクロプレート（図１Ｅ）に固定化したレクチンで血清からＰＳＡを選択的に補足するために用いられる、磁性粒子に固定化した一本鎖抗体フラグメント(scAb)（又は抗体）及びマイクロペルオキシダーゼ−１１(MP-11)を用いて、サンドイッチ構成で行われる（図１Ｅ）。ＭＰ−１１及び抗体を含む磁性粒子は、血清サンプルからのＰＳＡ濃縮と光学信号生成のために用いられるＭＰ−１１との２つの役割を有する（図１Ｅ）。ＰＳＡ糖鎖プロファイリングのための本発明の方法は、例えば、数ある相違点のなかでも、検出の感度を著しく向上させる固定化ＭＰ−１１及び抗体フラグメントで磁性粒子の２つの役割を果たして、必要とされるサンプル量を少なくして０．０４ｍＬにするとともに、ＰＳＡ濃縮及び信号生成のための磁性粒子を使用して分析時間を短縮するという点で、先行技術に記載される方法（例えば、図１Ｄに示されるものなど、しかしながら、この方法は多数のステップに関与し、少なくとも1.5 mLの血清を必要とする）とは著しく異なる。

また、先行技術の方法は、研究されている分析物の糖鎖プロファイリングについては言及していない。さらに、本発明において、マイクロペルオキシダーゼ−１１(MP-11)酵素が、頻繁に用いられるとともにはるかに大きい西洋ワサビ(HRP)(それぞれ1.9 kDa vs. 44 kDa)の代わりに使用されている。加えて、抗ＰＳＡ抗体の抗原結合部分（例えば、8x4x3.5 nm）は、はるかに大きい全長抗ＰＳＡ抗体(15x7x3.5 nm)の代わりに本発明の方法に使用されている。抗ＰＳＡ抗体の該抗原結合部分は、Andris-Widhopf等(2000)によって記載されるように作製された。

本発明の方法は、例えばＥＬＬＡ又はＭＥＬＬＡフォーマットで有効であるので、表面プラズモン蛍光分光法、レクチンを使用するマイクロチップキャピラリー電気泳動法、サスペンションアレイシステム、及びフローサイトメトリーを行うための特殊機器を必要とせず、現行の臨床診療に十分に適合するＥＬＬＡ又はＭＥＬＬＡ（例えば、ELISAのような）フォーマットにて、アッセイを行うことができる。

本発明の方法は、任意のタンパク質（例えば、がんバイオマーカー）の糖鎖プロファイリングのための修飾磁性粒子の２つの役割を初めて記載するものである。

実施例１及び実施例２における材料と方法
ＰＳＡの磁性ＥＬＬＡ(MELLA)
まず、１ｍｇの磁性粒子(MNP)あたり、３０μｇの等モルリガンド混合物(38 131 Da scAb及び1822 Da MP-11, すなわち、28.6 μgのscAb及び1.4 μgのMP-11)を一晩コンジュゲートさせた。ＰＢ中の１００μｌの１０μｇ/ｍｌレクチン溶液(0.1 M, pH = 7.4, 0.2 μm 滅菌フィルターを用いてろ過)を、マキシソーププレート(Thermo Scientific, US)の各ウェルに添加し、１時間室温(RT)で、又は４℃で一晩インキュベートした。洗浄作業後(200 μlのリン酸バッファー(PB)で3×)、１００μｌのcarbofreeブロッキング溶液(Vector Labs, US)を用いて１時間ウェルをブロッキングした。洗浄ステップ後、プレートはＭＥＬＬＡ分析の準備が整った状態となる。

ヒト血清サンプルのアリコートを分取して−８０℃で保管した。分析の前に、すべてのサンプルを同じＰＳＡレベルまで希釈して結果を比較できるようにし(PB 0.1 M中, pH = 7.4, 0.2 μm滅菌フィルターを用いてろ過)、例えばこの場合では０．７ｎｇ/ｍｌであった。ノーマライズした血清を、ＭＮＰと１＋１比で混合し(通常20+20 μl)、さらにＰＢを用いて５倍に希釈し(最終量200 μl)、室温で１時間振とうしながらインキュベートした。その後、ＰＢを用いてＭＮＰを３回洗浄して、５００μｌのＰＢに再懸濁し、プレートウェルに加えた(100 μl/well)。振とうしながらの１０分のインキュベーション後、マルチチャンネルピペットとＰＢとを用いて軽く洗浄するステップを行った。比色分析用信号を生成するため、クエン酸(0.05 M)−リン酸(0.2 M)バッファー(pH 4.6)中の１０ｍｇ/ｍｌＯＰＤ(o-フェニレンジアミンジヒドロクロリド)溶液を、２７μｌ/２０ｍｌの３０％過酸化水素の添加と共に用いた。暗所にて室温で１５分のインキュベート後、３．６Ｍ硫酸を用いて反応を停止した(ウェル中の100 μlOPD溶液に対して100 μl)。信号を４９０ｎｍ及び室温で直ちに測定した。

実施例１
この実施例では、本発明の方法によって、ＢＰＨ（良性前立腺肥大症）のサンプル及びＰＣａサンプルを分析した。

結果
まず、本発明の方法によって、単独のバイオマーカーを分析した。

そのため、５つの異なるレクチン(MAA-II, Con A, AAL, SNA-I, 及びWFA, Vector Labs, USAより購入)を、本発明の方法によって（例えば、図１Ｅ）、磁性ＥＬＬＡフォーマットにおけるＰＳＡの糖鎖プロファイリングに用いて、ＰＳＡ糖鎖プロファイリングに用いることができる最も良好なレクチンを見いだし（例えば、図２、図３、及び図４）、結果を従来のＰＳＡべースのテストと比較した。テストしたこれらのすべてのレクチンから、ＭＡＡ−ＩＩのみを、曲線下面積(AUC)=0.871により、前立腺がん(PCa)の正の予測因子とした。他の３つのレクチンを、ＡＡＬではAUC=0.305、ＣｏｎＡではAUC=0.395、及びＳＮＡ−ＩではAUC=0.356により、ＰＣＡの負の予測因子とした。受信者動作特性(ROC)曲線を逆にして正の予測因子にすると、ＡＡＬでは0.695のAUC値、ＣｏｎＡでは0.605のAUC値、及びＳＮＡ−Ｉでは0.645のAUC値を得た（例えば、図２）。実施例における総サンプル数は、８つのＢＰＨ（例えば、実施例１）、８つの転移なしのＰＣａ血清サンプル（例えば、実施例１及び２）、並びに、８つの転移ありのＰＣａ血清サンプル（例えば、実施例２）であった。血清サンプルは前処理しなかった。結果を以下の表２にまとめ、ＡＵＣ、感度、及び特異性の値を示し、また、図２、図３、及び図４にも示される。
表２は、テストした単独のバイオマーカーのパフォーマンスを示す。

次に、本発明の方法によって、２つのバイオマーカーを分析した。

ＭＡＡレクチンは、本発明の方法（例えば、図１Ｅ）によって、最も良好なパフォーマンスを示したことから（上記参照）、ＭＡＡレクチンと他のレクチンとの組合せを、そのそれぞれの予測特性についてさらに分析し、従来のＰＳＡベースのテストの結果と比較した。ＭＡＡと他のレクチンとの３つの異なる組合せ、すなわちＭＡＡ＋ＡＡＬ(AUC=0.91)、ＭＡＡ＋ＣｏｎＡ(AUC=0.95)、及びＭＡＡ＋ＳＮＡ(AUC=0.95)（例えば、以下の表３）がＭＡＡ単独(AUC=0.87)よりも良好なパフォーマンスを示す（例えば、上記表２）ことを、結果によって示した。ＭＡＡ＋ＷＦＡの組合せ(AUC=0.84)（例えば、表３）は、単独のＭＡＡバイオマーカー(AUC=0.87)と比較してわずかに低いパフォーマンスを示した（例えば、表２）。また、結果を以下の表５にも示す。
表３は、テストした２つのバイオマーカーのパフォーマンスを示す。

その後、本発明の方法によって、３つのバイオマーカーを分析した。

ここで、３つの異なるレクチンの組合せをテストし、本発明の方法によって（例えば、図１Ｅ）、ＰＣａ患者を良好に予測することができるかをみて、結果を従来のＰＳＡベースのテストと比較した。３つのレクチンの組合せを用いることで、ＡＵＣは０．８７〜０．９３の範囲となり（例えば、以下の表４）、これは２つのバイオマーカーＭＡＡ＋ＣｏｎＡ(AUC=0.95)及びＭＡＡ＋ＳＮＡ(AUC=0.95)（例えば、上記表３）と比較して劣る結果であり、３つのバイオマーカーではなく２つのバイオマーカーを用いることがわずかに良好であるという結論となったことを、結果によって示した。また、結果を以下の図６にも示す。
表４は、テストした３つのバイオマーカーのパフォーマンスを示す。

さらにその後、本発明の方法によって、４つ及び５つのバイオマーカーを分析した。

ここで、４つ及び５つの異なるレクチンの組合せをテストし、本発明の方法によって（例えば、図１Ｅ）、ＰＣａ患者を良好に予測することができるかをみて、結果を従来のＰＳＡベースのテストと比較した。３つのレクチンの組合せを用いることで、ＡＵＣは０．８９〜０．９２の範囲となり（例えば、以下の表５）、これは２つのバイオマーカーＭＡＡ＋ＣｏｎＡ(AUC=0.95)及びＭＡＡ＋ＳＮＡ(AUC=0.95)（例えば、上記表３）と比較してわずかに劣るものであり、４つ及び５つのバイオマーカーではなく２つのバイオマーカーを用いることがわずかに良好であるという結論となったことを、結果によって示した。結果はＲＯＣ曲線の形態で示されていない。
表５は、テストした４つのバイオマーカーのパフォーマンスを示す。

結論１
単独のバイオマーカー：４つのレクチンのうち３つ、すなわち、ＡＡＬ、ＣｏｎＡ、及びＳＮＡ−Ｉは、ＰＣａの負の予測因子である一方、ＭＡＡ−ＩＩは、該疾患の正の予測因子である。ＰＣａ診断のＡＵＣ(0.87)値及び感度及び特異性を考慮するとともに、診断における他のレクチンのパフォーマンスがＰＣａ診断のＡＵＣ値及び感度及び特異性に関して極めて類似するので、最も良好なバイオマーカーはＭＡＡ−ＩＩである。

２つのバイオマーカー：ＭＡＡ＋ＣｏｎＡ(AUC=0.95)及びＭＡＡ＋ＳＮＡ(AUC=0.95)の組合せは最も良好なパフォーマンスを示し、ＭＡＡ＋ＡＡＬ(AUC=0.91)は単独のＭＡＡ(AUC=0.87)と比較してわずかに良好なパフォーマンスを示した。

３つのバイオマーカー、４つのバイオマーカー、及び５つのバイオマーカー：３つ、４つ、及び５つのレクチンの組合せは、２つのバイオマーカーＭＡＡ＋ＣｏｎＡ及びＭＡＡ＋ＳＮＡのパフォーマンスより優れてはいなかったので、これらの２組の２つのバイオマーカーがＢＰＨ患者とＰＣａ患者とを識別する最も良好なバイオマーカーである。

実施例２
この実施例では、本発明の方法によって（例えば、図１Ｅ）、転移ありのＰＣａサンプル(PCa+)及び転移なしのＰＣａサンプル(PCa-)を分析した。

結果
ここでは、レクチンを用いてＰＣａ＋患者をＰＣａ−患者から識別するための糖鎖バイオマーカーの使用の可能性が研究され、レクチンＡＡＬ(AUC=0.742)、ＣｏｎＡ(AUC=0.805)（例えば、図７及び図８）が、ＰＳＡ(AUC=0.672)よりも良好な予測値を有することが結果によって示された。ＢＰＨ患者とＰＣａ患者とを最も良好に識別することができたレクチンＭＡＡは、ＰＳＡ(AUC=0.672)と同じ予測値PCa+ vs. PCa+ (AUC=0.672)を有した（例えば、図７及び図８）。レクチンＳＮＡ(AUC=0.648)は、ＰＳＡ(AUC=0.672)と比較してわずかに低い予測値を有した（例えば、図７及び図８）。これは、レクチンが種々のＰＣａ段階の診断に有効に用いることができるということを意味する。

最も良好な単独のバイオマーカーＭＡＡＩＩのパフォーマンスを、図９及び図１０に示すように箱ひげ図の形式で、ＰＳＡのパフォーマンスと比較した。ＭＡＡレクチンは、ＢＰＨ患者とＰＣａ−患者とを非常に良好に識別することができる(p=0.0003)一方、ＰＣａ−患者とＰＣａ＋患者とを識別する能力はわずかに劣り(p＞0.05)、これはＰＣａ＋患者の処置に起因し得る。また、ＭＡＡＩＩは、p=0.0005により、ＢＰＨ患者とＰＣａ患者（PCa-患者及びPCa+患者を合わせたもの）とを非常に良好に識別する能力を有する。ＲＯＣ曲線を用いて既に記載されているように、ＭＡＡＩＩは、p＞0.05により、ＰＣａ−患者とＰＣａ＋患者とを良好に識別しない（図９及び図１０）。ＰＳＡを考慮すると、ＭＡＡＩＩバイオマーカーと比較したとき、これらのバイオマーカーのパフォーマンスはわずかに劣る（図９及び図１０）。

結論２
２つのレクチンがＰＣａ−サンプルとＰＣａ＋サンプルとを識別する能力を有し（すなわち、ＰＳＡより良好なＡＡＬとＣｏｎＡ）、ＢＰＨ患者ｖｓ．ＰＣａ患者を識別するためだけでなく、種々のＰＣａの段階を識別するためにレクチンを用いる可能性があると結論付けられた。

実施例３
この実施例では、ＢＰＨサンプル及びＰＣａサンプルに抗体を用いることなく、全血清の糖鎖プロファイリングを行った。

まず、通常どおり２０μｌのサンプルのみを用いて同じＰＳＡレベルを有するように（上記実験のように、0.72 ng/ml）希釈したヒト血清とともに、磁性粒子(MP)をインキュベートし、その後、通常どおり同じ数のヒト血清サンプルの分析を行った。

結果
結果は、非常に低い値であるたった０．５４７のＡＵＣ値を示し（例えば、図１１）、ＢＰＨ患者とＰＣａ患者との識別能力をほぼ示さない。

実施例４
この実施例において、先行技術の手法を用いて、すなわち、Ag/Abジェントル溶出バッファー(pH 6.6)を用いて、磁性粒子からの放出後のＰＳＡの糖鎖プロファイリングを行った。

希釈したヒト血清のインキュベーションを、実施例３に上述されるように、固定抗ＰＳＡ抗体(Abcam, UK)を含むＭＰと共に行った。ＰＳＡの磁性粒子からの放出を、溶出バッファー(Ag/Ab gentle elution buffer, pH 6.6)を用いて３回繰り返した。Ｚｅｂａスピン脱塩カラム（MWCO 10 kDa (Thermo)）を用いて、放出ＰＳＡの脱塩を行った。固定抗ＰＳＡ抗体を含むＥＬＩＳＡプレートにて、放出されて脱塩したＰＳＡのインキュベーション、ＥＬＩＳＡプレートのインキュベーションを、ＨＲＰ−ＨＡＡ−ＩＩコンジュゲート(EYLabs, USA)と共に行った。

結果
得られた結果は、これもまた非常に低い値であるたった０．５２３のＡＵＣ値を示し（例えば、図１２）、ＢＰＨ患者とＰＣａ患者との識別能力をほぼ示さない。

実施例５
この実施例では、ＰＳＡの糖鎖プロファイリングを、固体表面、ここではＥＬＩＳＡプレート上に固定化した抗体で上述のように行った。ＭＡＡ−ＩＩをレクチンとして用いた。

結果
ＭＡＡレクチンのＡＵＣ値は０．５１８であった（図１３参照）。このＡＵＣ値は、固体表面上に固定化されていないが、ビーズ、例えば磁性ビーズと結合した抗体を用いたときに観察されたＡＵＣ値よりも低い（例えば、図３又は図４を参照）。低いＡＵＣ値は、ＢＰＨ患者とＰＣａ患者との識別能力をほぼ示さない可能性があることを示す。

Claims

タンパク質の糖鎖プロファイルを判定する方法であって、
（ａ）前記タンパク質を含むサンプルを、前記タンパク質に対する抗体に接触させて、抗体−タンパク質複合体を形成するステップと、
（ｂ）ステップ（ａ）で得た前記抗体−タンパク質複合体を単離するステップと、
（ｃ）前記抗体−タンパク質複合体を１つ以上のレクチンに接触させて、前記タンパク質の糖鎖プロファイルを判定するステップとを含み、
ステップ（ａ）の前記抗体は固体表面上に固定化されておらず、前記タンパク質は、該方法を行っているとき、前記抗体から放出されない、方法。
（ｄ）前記タンパク質の糖鎖プロファイルを前記タンパク質の対照糖鎖プロファイルと比較して、前記タンパク質の糖鎖プロファイルが前記対照糖鎖プロファイルの糖鎖プロファイルからずれ得るかどうかを判定するステップをさらに含む、請求項１に記載の方法。
前記タンパク質は、がんバイオマーカータンパク質、自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質、又は炎症性疾患バイオマーカータンパク質である、請求項１又は２に記載の方法。
前記がんバイオマーカータンパク質は、卵巣がんバイオマーカータンパク質、乳がんバイオマーカータンパク質、結腸直腸がんバイオマーカータンパク質、膵がんバイオマーカータンパク質、前立腺がんバイオマーカータンパク質、甲状腺がんバイオマーカータンパク質、肝がんバイオマーカータンパク質、肺がんバイオマーカータンパク質、胃がんバイオマーカータンパク質、精巣がんバイオマーカータンパク質、又は膀胱がんバイオマーカータンパク質である、請求項３に記載の方法。
前記前立腺がんバイオマーカータンパク質はβ−ハプトグロビン、ＴＩＭＰ−１、ＰＳＡ、ｆＰＳＡ、又はｔＰＳＡである、請求項４に記載の方法。
前記抗体は、前記抗体の単離を可能にするビーズを含む、請求項１〜５のいずれか１項に記載の方法。
前記１つ以上のレクチンは、コアフコース、アンテナ型フコース、Fucα1-6GlcNAc-N-Asn含有Ｎ−結合型オリゴ糖、Fucα1-6/3GlcNAc、α-L-Fuc、Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc、Fucα1-2Gal、Fucα1-6GlcNAc、Manβ1-4GlcNAcβ1-4GlcNAc、分岐Ｎ−結合型６糖、Manα1-3Man、α-D-Man、(GlcNAcβ1-4)_2-4、Galβ1-4GlcNAc、GlcNAcα1-4Galβ1-4GlcNAc、(GlcNAcβ1-4)_2-5、Neu5Ac(シアル酸)、Galβ1-3GalNAc-セリン/スレオニン、Galα1-3GalNAc、Galβ1-6Gal、Galβ1-4GlcNAc、Galβ1-3GalNAc、GalNAcα1-3GalNAc、GalNAcα1-3Gal、GalNAcα/β1-3/4Gal、α-GalNAc、GalNAcβ1-4Gal、GalNAcα1-3(Fucα1-2)Gal、GalNAcα1-2Gal、GalNAcα1-3GalNAc、GalNAcβ1-3/4Gal、GalNAc-Ser/Thr (Tn抗原)、Galβ1-3GalNAc-Ser/Thr (T抗原)、GalNAcβ1-4GlcNAc (LacdiNAc)、α-2,3Neu5Ac(α2-3結合シアル酸)、α-2,6Neu5Ac(α2-6結合シアル酸)、α-2,8Neu5Ac(α2-8結合シアル酸)、シアル酸(α-2,3Neu5Ac、α-2,6Neu5Ac又はα-2,8Neu5Ac)、Neu5Acα4/9-O-Ac-Neu5Ac、Neu5Acα2-3Galβ1-4Glc/GlcNAc、Neu5Acα2-6Gal/GalNAc、Ｎ−結合2アンテナ型、Ｎ−結合３/４アンテナ型、分岐β1-6GlcNAc、Galα1-3(Fucα1-2)Galβ1-3/4GlcNAc、Galβ1-3(Fucα1-4)GlcNAc、NeuAcα2-3Galβ1-3(Fucα1-4)GlcNAc、Fucα1-2Galβ1-3(Fucα1-4)GlcNAc、Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc、NeuAcα2-3Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc、Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc、高マンノース、シアリルルイス^a(シアリルLe^a)抗原、シアリルルイス^x(シアリルLe^x)抗原、ルイス^x(Le^x) 抗原、シアリルTn抗原、シアリルT抗原、ルイス^y(Le^y)抗原、硫酸化コア１糖鎖、Tn抗原、T抗原、コア2糖鎖、ルイス^a(Le^a) 抗原、(GlcNAcβ1-4)_n、β-D-GlcNAc、GalNAc、Gal-GlcNAc、GlcNAc、Galα1-3Gal、Galβ1-3GalNAc、α-Gal、α-GalNAc、(GlcNAc)_n、分岐(LacNAc)_nに特異的である、請求項１〜６のいずれか１項に記載の方法。
対象ががんのリスクを有し得るか、又はがんに罹患し得ることを診断する方法であって、
（ａ）前記対象から得た、がんバイオマーカータンパク質を含むサンプルを、前記がんバイオマーカータンパク質に対する抗体に接触させて、抗体−がんバイオマーカータンパク質複合体を形成するステップと、
（ｂ）ステップ（ａ）で得た前記抗体−タンパク質複合体を単離するステップと、
（ｃ）前記抗体−がんバイオマーカータンパク質複合体を１つ以上のレクチンに接触させて、前記がんバイオマーカータンパク質の糖鎖プロファイルを判定するステップとを含み、
ステップ（ａ）の前記抗体は固体表面上に固定化されておらず、前記タンパク質は、該方法を行っているとき、前記抗体から放出されず、
前記糖鎖プロファイルの、前記がんバイオマーカータンパク質の健常な糖鎖プロファイルからのずれは、前記対象ががんのリスクを有し得る、又はがんに罹患し得ることを示す、方法。
対象が自己免疫性疾患のリスクを有し得るか、又は自己免疫性疾患に罹患し得ることを診断する方法であって、
（ａ）前記対象から得た、自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質を含むサンプルを、前記自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質に対する抗体に接触させて、抗体−自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質複合体を形成するステップと、
（ｂ）ステップ（ａ）で得た前記抗体−タンパク質複合体を単離するステップと、
（ｃ）前記抗体−自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質複合体を１つ以上のレクチンに接触させて、前記自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質の糖鎖プロファイルを判定するステップとを含み、
ステップ（ａ）の前記抗体は固体表面上に固定化されておらず、前記タンパク質は、該方法を行っているとき、前記抗体から放出されず、
前記糖鎖プロファイルの、前記自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質の健常な糖鎖プロファイルからのずれは、前記対象が自己免疫性疾患のリスクを有し得る、又は自己免疫性疾患に罹患し得ることを示す、方法。
対象が炎症性疾患のリスクを有し得るか、又は炎症性疾患に罹患し得ることを診断する方法であって、
（ａ）前記対象から得た、炎症性疾患バイオマーカータンパク質を含むサンプルを、前記炎症性疾患バイオマーカータンパク質に対する抗体に接触させて、抗体−炎症性疾患バイオマーカータンパク質複合体を形成するステップと、
（ｂ）ステップ（ａ）で得た前記抗体−タンパク質複合体を単離するステップと、
（ｃ）前記抗体−炎症性疾患バイオマーカータンパク質複合体を１つ以上のレクチンに接触させて、前記炎症性疾患バイオマーカータンパク質の糖鎖プロファイルを判定するステップとを含み、
ステップ（ａ）の前記抗体は固体表面上に固定化されておらず、前記タンパク質は、該方法を行っているとき、前記抗体から放出されず、
前記糖鎖プロファイルの、前記炎症性疾患バイオマーカータンパク質の健常な糖鎖プロファイルからのずれは、前記対象が炎症性疾患のリスクを有し得る、又は炎症性疾患に罹患し得ることを示す、方法。
請求項４に記載されるがんバイオマーカータンパク質に特異的な抗体と、請求項７に記載される１つ以上のレクチンとを含む、請求項８に記載の方法を行うためのキット。
ＩｇＧである自己免疫性疾患バイオマーカータンパク質に特異的である抗体と、請求項７に記載される１つ以上のレクチンとを含む、請求項９に記載の方法を行うためのキット。
ＩｇＧ、ＩｇＡ、又はＣＲＰである炎症性疾患バイオマーカータンパク質に特異的である抗体と、請求項７に記載される１つ以上のレクチンとを含む、請求項１０に記載の方法を行うためのキット。