JP2015525564A - 米の調理方法 - Google Patents
米の調理方法 Download PDFInfo
- Publication number
- JP2015525564A JP2015525564A JP2015519061A JP2015519061A JP2015525564A JP 2015525564 A JP2015525564 A JP 2015525564A JP 2015519061 A JP2015519061 A JP 2015519061A JP 2015519061 A JP2015519061 A JP 2015519061A JP 2015525564 A JP2015525564 A JP 2015525564A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- rice
- amylase
- enzyme
- alpha
- cooked
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 235000007164 Oryza sativa Nutrition 0.000 title claims abstract description 87
- 235000009566 rice Nutrition 0.000 title claims abstract description 78
- 240000007594 Oryza sativa Species 0.000 title claims description 86
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims abstract description 13
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims abstract description 8
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 30
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 30
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 30
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 24
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 claims description 21
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 claims description 21
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 claims description 21
- 238000010411 cooking Methods 0.000 claims description 16
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 14
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 claims description 14
- 108090000344 1,4-alpha-Glucan Branching Enzyme Proteins 0.000 claims description 13
- 102000003925 1,4-alpha-Glucan Branching Enzyme Human genes 0.000 claims description 13
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 11
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims description 10
- 235000002636 Zizania aquatica Nutrition 0.000 claims description 8
- 102100022624 Glucoamylase Human genes 0.000 claims description 7
- 241000746966 Zizania Species 0.000 claims description 7
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 claims description 6
- 101710117655 Maltogenic alpha-amylase Proteins 0.000 claims description 6
- 235000021156 lunch Nutrition 0.000 claims description 6
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 claims description 5
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 claims description 5
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 claims description 5
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 claims description 5
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 5
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 claims description 4
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 claims description 4
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 claims description 4
- 102100026189 Beta-galactosidase Human genes 0.000 claims description 4
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims description 4
- 108010064785 Phospholipases Proteins 0.000 claims description 4
- 102000015439 Phospholipases Human genes 0.000 claims description 4
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 claims description 4
- 108010019077 beta-Amylase Proteins 0.000 claims description 4
- 108010005774 beta-Galactosidase Proteins 0.000 claims description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 4
- HDTRYLNUVZCQOY-UHFFFAOYSA-N α-D-glucopyranosyl-α-D-glucopyranoside Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(O)C(O)C(O)C(CO)O1 HDTRYLNUVZCQOY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 2,4,6-trimethyl-N-[3-(trifluoromethyl)phenyl]benzenesulfonamide Chemical compound CC1=CC(C)=CC(C)=C1S(=O)(=O)NC1=CC=CC(C(F)(F)F)=C1 ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims description 3
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims description 3
- 240000008346 Oryza glaberrima Species 0.000 claims description 3
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 claims description 3
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 claims description 3
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 3
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 3
- 108060008539 Transglutaminase Proteins 0.000 claims description 3
- HDTRYLNUVZCQOY-WSWWMNSNSA-N Trehalose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O1 HDTRYLNUVZCQOY-WSWWMNSNSA-N 0.000 claims description 3
- HDTRYLNUVZCQOY-LIZSDCNHSA-N alpha,alpha-trehalose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 HDTRYLNUVZCQOY-LIZSDCNHSA-N 0.000 claims description 3
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims description 3
- 230000007423 decrease Effects 0.000 claims description 3
- -1 haloperoxidase Proteins 0.000 claims description 3
- 108010002430 hemicellulase Proteins 0.000 claims description 3
- 229940059442 hemicellulase Drugs 0.000 claims description 3
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims description 3
- 102000003601 transglutaminase Human genes 0.000 claims description 3
- 108010011619 6-Phytase Proteins 0.000 claims description 2
- 108090000915 Aminopeptidases Proteins 0.000 claims description 2
- 102000004400 Aminopeptidases Human genes 0.000 claims description 2
- 101710152845 Arabinogalactan endo-beta-1,4-galactanase Proteins 0.000 claims description 2
- 102100032487 Beta-mannosidase Human genes 0.000 claims description 2
- 108010006303 Carboxypeptidases Proteins 0.000 claims description 2
- 102000005367 Carboxypeptidases Human genes 0.000 claims description 2
- 108010053835 Catalase Proteins 0.000 claims description 2
- 108010022172 Chitinases Proteins 0.000 claims description 2
- 102000012286 Chitinases Human genes 0.000 claims description 2
- 108010025880 Cyclomaltodextrin glucanotransferase Proteins 0.000 claims description 2
- 108010053770 Deoxyribonucleases Proteins 0.000 claims description 2
- 102000016911 Deoxyribonucleases Human genes 0.000 claims description 2
- 101710147028 Endo-beta-1,4-galactanase Proteins 0.000 claims description 2
- 108090000371 Esterases Proteins 0.000 claims description 2
- 102000009127 Glutaminase Human genes 0.000 claims description 2
- 108010073324 Glutaminase Proteins 0.000 claims description 2
- 108010059881 Lactase Proteins 0.000 claims description 2
- 102100024295 Maltase-glucoamylase Human genes 0.000 claims description 2
- 102000001696 Mannosidases Human genes 0.000 claims description 2
- 108010054377 Mannosidases Proteins 0.000 claims description 2
- 241000511986 Oryza sp. Species 0.000 claims description 2
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 claims description 2
- 108010083644 Ribonucleases Proteins 0.000 claims description 2
- 102000006382 Ribonucleases Human genes 0.000 claims description 2
- 240000000300 Zizania aquatica Species 0.000 claims description 2
- 244000085595 Zizania latifolia Species 0.000 claims description 2
- 108010030291 alpha-Galactosidase Proteins 0.000 claims description 2
- 102000005840 alpha-Galactosidase Human genes 0.000 claims description 2
- 108010028144 alpha-Glucosidases Proteins 0.000 claims description 2
- 108010051210 beta-Fructofuranosidase Proteins 0.000 claims description 2
- 102000006995 beta-Glucosidase Human genes 0.000 claims description 2
- 108010047754 beta-Glucosidase Proteins 0.000 claims description 2
- 108010055059 beta-Mannosidase Proteins 0.000 claims description 2
- 108010005400 cutinase Proteins 0.000 claims description 2
- 230000000593 degrading effect Effects 0.000 claims description 2
- 239000001573 invertase Substances 0.000 claims description 2
- 235000011073 invertase Nutrition 0.000 claims description 2
- 229940116108 lactase Drugs 0.000 claims description 2
- 229920001277 pectin Polymers 0.000 claims description 2
- 239000001814 pectin Substances 0.000 claims description 2
- 235000010987 pectin Nutrition 0.000 claims description 2
- 229940072417 peroxidase Drugs 0.000 claims description 2
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 claims description 2
- 229940085127 phytase Drugs 0.000 claims description 2
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims description 2
- 102000016938 Catalase Human genes 0.000 claims 1
- 235000005044 Oryza sativa Indica Group Nutrition 0.000 claims 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims 1
- 244000184734 Pyrus japonica Species 0.000 claims 1
- 235000004259 Zizania latifolia Nutrition 0.000 claims 1
- 238000007654 immersion Methods 0.000 claims 1
- 238000003860 storage Methods 0.000 abstract description 5
- 241000209094 Oryza Species 0.000 abstract 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 8
- FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 4-amino-1-[(2r)-6-amino-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]hexanoyl]piperidine-4-carboxylic acid Chemical compound C([C@H](C(=O)N[C@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](CCCCN)C(=O)N1CCC(N)(CC1)C(O)=O)NC(=O)[C@H](N)CC=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 0.000 description 7
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 6
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 6
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 5
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 4
- 241000193385 Geobacillus stearothermophilus Species 0.000 description 4
- 102100037883 Phospholipase B1, membrane-associated Human genes 0.000 description 4
- 235000008429 bread Nutrition 0.000 description 4
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 4
- 235000021419 vinegar Nutrition 0.000 description 4
- 239000000052 vinegar Substances 0.000 description 4
- 241001513093 Aspergillus awamori Species 0.000 description 3
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 3
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 3
- 229920001503 Glucan Polymers 0.000 description 3
- 108010058864 Phospholipases A2 Proteins 0.000 description 3
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 3
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 description 3
- 230000006866 deterioration Effects 0.000 description 3
- 239000008157 edible vegetable oil Substances 0.000 description 3
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 3
- 238000002791 soaking Methods 0.000 description 3
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 3
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 description 2
- 241000193744 Bacillus amyloliquefaciens Species 0.000 description 2
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 2
- 101710121765 Endo-1,4-beta-xylanase Proteins 0.000 description 2
- 241000223221 Fusarium oxysporum Species 0.000 description 2
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 description 2
- 241001148570 Rhodothermus marinus Species 0.000 description 2
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 2
- 238000007598 dipping method Methods 0.000 description 2
- 239000000463 material Substances 0.000 description 2
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 2
- DBTMGCOVALSLOR-UHFFFAOYSA-N 32-alpha-galactosyl-3-alpha-galactosyl-galactose Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(O)C(OC2C(C(CO)OC(O)C2O)O)OC(CO)C1O DBTMGCOVALSLOR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 5,8-dihydroxy-2-methoxy-6-methyl-7-(2-oxopropyl)naphthalene-1,4-dione Chemical compound CC1=C(CC(C)=O)C(O)=C2C(=O)C(OC)=CC(=O)C2=C1O UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241001147780 Alicyclobacillus Species 0.000 description 1
- 241000893512 Aquifex aeolicus Species 0.000 description 1
- 101000904208 Aspergillus niger Glucose oxidase Proteins 0.000 description 1
- 241000228232 Aspergillus tubingensis Species 0.000 description 1
- 241000194108 Bacillus licheniformis Species 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 102100035882 Catalase Human genes 0.000 description 1
- 102000030523 Catechol oxidase Human genes 0.000 description 1
- 108010031396 Catechol oxidase Proteins 0.000 description 1
- RXVWSYJTUUKTEA-UHFFFAOYSA-N D-maltotriose Natural products OC1C(O)C(OC(C(O)CO)C(O)C(O)C=O)OC(CO)C1OC1C(O)C(O)C(O)C(CO)O1 RXVWSYJTUUKTEA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920004943 Delrin® Polymers 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- 241000223218 Fusarium Species 0.000 description 1
- 108050008938 Glucoamylases Proteins 0.000 description 1
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 1
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 1
- 240000005979 Hordeum vulgare Species 0.000 description 1
- 235000007340 Hordeum vulgare Nutrition 0.000 description 1
- 241000223198 Humicola Species 0.000 description 1
- 241001480714 Humicola insolens Species 0.000 description 1
- 108010013563 Lipoprotein Lipase Proteins 0.000 description 1
- 102100022119 Lipoprotein lipase Human genes 0.000 description 1
- 108020002496 Lysophospholipase Proteins 0.000 description 1
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 240000002582 Oryza sativa Indica Group Species 0.000 description 1
- 102100033357 Pancreatic lipase-related protein 2 Human genes 0.000 description 1
- 241000589779 Pelomonas saccharophila Species 0.000 description 1
- 108090000553 Phospholipase D Proteins 0.000 description 1
- 102000011420 Phospholipase D Human genes 0.000 description 1
- 108010059820 Polygalacturonase Proteins 0.000 description 1
- 241000208474 Protea Species 0.000 description 1
- 241001148569 Rhodothermus Species 0.000 description 1
- 241000209056 Secale Species 0.000 description 1
- 235000007238 Secale cereale Nutrition 0.000 description 1
- 241000223259 Trichoderma Species 0.000 description 1
- 241000499912 Trichoderma reesei Species 0.000 description 1
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 1
- 244000098338 Triticum aestivum Species 0.000 description 1
- 102000014384 Type C Phospholipases Human genes 0.000 description 1
- 108010079194 Type C Phospholipases Proteins 0.000 description 1
- 241001478412 Zizania palustris Species 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-ASMJPISFSA-N alpha-maltose Chemical group O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)O[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-ASMJPISFSA-N 0.000 description 1
- 238000009455 aseptic packaging Methods 0.000 description 1
- 239000003659 bee venom Substances 0.000 description 1
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 1
- 238000009924 canning Methods 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 239000007979 citrate buffer Substances 0.000 description 1
- 230000006835 compression Effects 0.000 description 1
- 238000007906 compression Methods 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- YERABYSOHUZTPQ-UHFFFAOYSA-P endo-1,4-beta-Xylanase Chemical compound C=1C=CC=CC=1C[N+](CC)(CC)CCCNC(C(C=1)=O)=CC(=O)C=1NCCC[N+](CC)(CC)CC1=CC=CC=C1 YERABYSOHUZTPQ-UHFFFAOYSA-P 0.000 description 1
- 108010093305 exopolygalacturonase Proteins 0.000 description 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 1
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 1
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 1
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 1
- 108010061330 glucan 1,4-alpha-maltohydrolase Proteins 0.000 description 1
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 1
- 235000011868 grain product Nutrition 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 125000002887 hydroxy group Chemical group [H]O* 0.000 description 1
- 235000019626 lipase activity Nutrition 0.000 description 1
- 238000011068 loading method Methods 0.000 description 1
- FYGDTMLNYKFZSV-UHFFFAOYSA-N mannotriose Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(CO)OC(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)C(O)C1O FYGDTMLNYKFZSV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000004806 packaging method and process Methods 0.000 description 1
- 210000000496 pancreas Anatomy 0.000 description 1
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 1
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 1
- 230000002265 prevention Effects 0.000 description 1
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 1
- 238000011160 research Methods 0.000 description 1
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 1
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 1
- 239000003998 snake venom Substances 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 239000008399 tap water Substances 0.000 description 1
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 description 1
- 238000010998 test method Methods 0.000 description 1
- FYGDTMLNYKFZSV-BYLHFPJWSA-N β-1,4-galactotrioside Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@H](CO)O[C@@H](O[C@@H]2[C@@H](O[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]2O)CO)[C@H](O)[C@H]1O FYGDTMLNYKFZSV-BYLHFPJWSA-N 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L5/00—Preparation or treatment of foods or foodstuffs, in general; Food or foodstuffs obtained thereby; Materials therefor
- A23L5/10—General methods of cooking foods, e.g. by roasting or frying
- A23L5/13—General methods of cooking foods, e.g. by roasting or frying using water or steam
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L7/00—Cereal-derived products; Malt products; Preparation or treatment thereof
- A23L7/10—Cereal-derived products
- A23L7/196—Products in which the original granular shape is maintained, e.g. parboiled rice
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L5/00—Preparation or treatment of foods or foodstuffs, in general; Food or foodstuffs obtained thereby; Materials therefor
- A23L5/10—General methods of cooking foods, e.g. by roasting or frying
- A23L5/19—General methods of cooking foods, e.g. by roasting or frying using chemicals before or during cooking, e.g. liquid cooking media other than water or oil; Cooking using inert particles, e.g. fluidised bed cooking
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L7/00—Cereal-derived products; Malt products; Preparation or treatment thereof
- A23L7/10—Cereal-derived products
- A23L7/104—Fermentation of farinaceous cereal or cereal material; Addition of enzymes or microorganisms
- A23L7/107—Addition or treatment with enzymes not combined with fermentation with microorganisms
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L7/00—Cereal-derived products; Malt products; Preparation or treatment thereof
- A23L7/10—Cereal-derived products
- A23L7/196—Products in which the original granular shape is maintained, e.g. parboiled rice
- A23L7/1965—Cooked; Precooked; Fried or pre-fried in a non-aqueous liquid frying medium, e.g. oil
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
Landscapes
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Cereal-Derived Products (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Seeds, Soups, And Other Foods (AREA)
Abstract
本発明は、劣化が遅い調理米の製造方法に関する。特に、本発明は、最大数日間保存後のテクスチャが改善された米飯食品の製造方法に関する。
Description
配列表の参照
本願は、コンピュータで読み取り可能な形態の配列表を含む。コンピュータで読み取り可能な形態は、参照により本明細書に組み込まれるものとする。
本願は、コンピュータで読み取り可能な形態の配列表を含む。コンピュータで読み取り可能な形態は、参照により本明細書に組み込まれるものとする。
本発明は、劣化が遅い調理米製品の製造方法に関する。特に、本発明は、保存後のテクスチャが改善された米飯食品の製造方法に関する。
食べ物の売店やコンビニエンスストアで販売されている、多くのよく知られた調理済食品、例えば、巻き、にぎりなどの寿司、「おにぎり」または「おむすび」などの握り飯などの日本様式の製品に、調理米が使用されている。顧客を惹きつけるには、そのような調理米製品は、品質が一定でなければならず、またその品質が消費されるまで保持されなければならない。
しかしながら、室温に置いておいたり、冷蔵しておいたりすると、調理米は時間と共に硬くなる。このような米飯の劣化を防止するために、例えばアルファ−アミラーゼ、ベータアミラーゼ、グルコアミラーゼ、グルコースオキシダーゼ、ペクチナーゼ、トレハロース トランスグルタミナーゼおよびプロテアーゼなどの酵素を加えるなどの方法を用いることが試みられてきた（欧州特許第１１０８３６６号明細書、同第２３４０７３２号明細書）。
マルトース産生アルファ−アミラーゼのパンでの使用については多くの報告がなされており、マルトース産生アルファ−アミラーゼが、パンや、他の醗酵ベーキング製品の保存期間を改善する効果を有することが知られている（国際公開第１９９１／０４６６９号パンフレット）。
しかしながら、調理米は、パンとは全く異なる食物であり、したがってマルトース産生アルファ−アミラーゼを調理米に加えることにより得られる効果は、それをパンに加えることにより得られるものと大きく異なることが予想される。
本発明の目的は、室温で、または冷蔵して最大数日間保存した後のテクスチャが改善された、米飯食品を提供することである。
上記の目的を達成するため鋭意研究を重ねた結果、本発明者らは、とりわけマルトース産生アルファ−アミラーゼまたは分枝酵素を用いることにより、保存により引き起こされるテクスチャに関する米飯食品の品質劣化を、従来の方法で達成されるよりはるかに大きく防止できることを見出した。
したがって、本発明は、（ａ）マルトース産生アルファ−アミラーゼ、分枝酵素、およびこれらの混合物からなる群から選択される酵素の水溶液に米を接触させる工程、および（ｂ）その米を調理する工程を含む、劣化が遅い調理米の製造方法を提供する。また、本発明の方法により製造された調理米製品を提供する。
本発明の方法で使用する米は、調理米の製造に適したものであれば、いかなる米の種類であっても、いかなる亜種であってもよい。オリザ種（Ｏｒｙｚａ ｓｐ．）またはマコモ種（Ｚｉｚａｎｉａ ｓｐ）、好ましくはオリザ・サティバ（Ｏｒｙｚａ ｓａｔｉｖａ）（アジア米）またはオリザ・グラベリマ（Ｏ．ｇｌａｂｅｒｒｉｍａ）（アフリカ米）、ジザニア・アクアティカ（Ｚｉｚａｎｉａ ａｑｕａｔｉｃａ）（野生米）、ジザニア・パルストリス（Ｚ．ｐａｌｕｓｔｒｉｓ）（北野生米）、およびジザニア・ラティフォリア（Ｚ．ｌａｔｉｆｏｌｉａ）（満州野生米）の米が好ましい。オリザ・サティバ・サブスピーシーズ・ジャポニカ（Ｏｒｙｚａ ｓａｔｉｖａ ｓｕｂｓｐ．Ｊａｐｏｎｉｃａ）およびオリザ・サティバ・サブスピーシーズ・インディカ（Ｏｒｙｚａ ｓａｔｉｖａ ｓｕｂｓｐ．ｉｎｄｉｃａ）の米が最も好ましい。米は精米したものが最も好ましい。しかしながら、この方法は、大麦、小麦およびライ麦（これらに限定されない）などの、外皮を除去した穀物の製品に同様に適用し得る。
用語「劣化が遅い」とは、１２時間まで、２４時間まで、３６時間まで、またはさらには４８時間（２日間）もしくはそれを超える時間の保存後の硬さおよび／または粘りにおいて検出できる減少を意味する。硬さの減少は、材料と方法の項で説明するように、テクスチャ分析装置を使用して測定し得る。１日および／または２日後の硬さの減少は、対照に対して、少なくとも５％、１０％、１５％、２０％または２５％であることが好ましい。
用語「マルトース産生アルファ−アミラーゼ」には、ＥＣ ３．２．１．１３３のアミラーゼが含まれる。マルトース産生アルファ−アミラーゼは、ポリサッカライドの（１→４）−α−Ｄ−グルコシド結合の加水分解を触媒し、分子鎖の非還元末端から連続したα−マルトース残基を除去する。
マルトース産生アルファ−アミラーゼは、バチルス・ステアロテルモフィルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）、例えば欧州特許第１２０６９３号明細書に記載の菌株ＮＣＩＢ １１８３７から得ることができ、あるいはそれは国際公開第１９９９／０４３７９４号パンフレット、同第２００６／０３２２８１号パンフレットまたは同第２００８／１４８８４５号パンフレットに記載の変異株でもよい。
マルトース産生アルファ−アミラーゼは、アリシクロバチルス・ポリアエ（Ａｌｉｃｙｃｌｏｂａｃｉｌｌｕｓ ｐｏｈｌｉａｅ）、例えばＩｍｐｅｒｉｏ ｅｔ ａｌ．（２００８）Ｉｎｔ Ｊ Ｓｙｓｔ Ｅｖｏｌ Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ ５８，２２１−２２５に記載の菌株ＮＣＩＭＢ １４２７６から得ることができる。マルトース産生アルファ−アミラーゼは、米国特許第８，４２６，１８２号明細書に開示されている酵素でもよい。
マルトース産生アルファ−アミラーゼ調製物は、バチルス・ステアロテルモフィルス（Ｂ．ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）の菌株、または遺伝子組み換えを行った適切な細菌性産生有機体の菌株から得ることができる。
マルトース産生アルファ−アミラーゼは、配列番号２のアミノ酸配列と、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、またはさらには１００％同じアミノ酸配列を有していることが好ましい。
マルトース産生アルファ−アミラーゼは、典型的には、米乾燥固体１ｋｇ当たり２００〜５００００ＭＡＮＵ、特に５００〜１００００ＭＡＮＵ／ｋｇの添加量で使用される。
用語「分枝酵素」には、Ｅ．Ｃ． ２．４．１．１８の酵素が含まれる。分枝酵素は、（１→４）−α−Ｄ−グルカン鎖の一部を、類似のグルカン鎖中の１位の水酸基に転移させる。
国際公開第２０００／５８４４５号パンフレットに配列番号２として開示されている分枝酵素などの分枝酵素は、ロードサーマス・オバメンシス（Ｒｈｏｄｏｔｈｅｒｍｕｓ ｏｂａｍｅｎｓｉｓ）、またはロードサーマス・マリヌス（Ｒ．ｍａｒｉｎｕｓ）から得ることができる。分枝酵素は、配列番号３（国際公開第２０００／５８４４５号パンフレットの配列番号２と同じ）と、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、またはさらには１００％同じアミノ酸配列を有することが好ましい。
他の適切な分枝酵素、例えば特開２０００−３１６５８１号公報に配列番号１で開示されている分枝酵素などは、アクイフェックス・エオリカス（Ａｑｕｉｆｅｘ ａｅｏｌｉｃｕｓ）から、また、例えば欧州特許第４１８９４５号明細書に開示されている分枝酵素などは、バチルス・ステアロテルモフィルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）から得ることができる。
米は調理前に浸漬しておいてもよい。浸漬工程の長さは、１０分〜２４時間、好ましくは１〜１２時間であり得る。浸漬工程は、５〜３０℃の温度、例えば２０℃前後の温度などで行うことが好ましい。
本発明の調理米食品の製造方法においては、従来の調理方法、例えば、米を水に浸漬し、蓋付の鍋、炊飯器または米用の釜で炊く方法を使用することができる。
米は、沸騰水もしくは蒸気、またはその組み合わせ（水が蒸発するまで加熱し、その後は加熱の継続により発生する蒸気中で継続）で加熱することにより調理し得る。調理は、大気圧下または加圧下で行い得る。調理中に、米は大量の水を加工中に吸収し、体積が膨張し、調理水を使い切る。生米（パーボイルドされていない）の調理時間は、米の種類および新鮮度、ならびに使用する米調理器具に依存し、約１５分から１時間までの範囲である。
酵素による米の処理は、米の調理前、調理中または調理後のどの段階で行ってもよい。すなわち、酵素は、水を吸収させるために米が浸漬されるべき浸漬水に加え得る。あるいは、酵素は浸漬と調理の間の時点で加えてもよい。
一実施形態においては、本発明の米飯食品は、食用酢および／または食用油をさらに含有してもよい。従来の酢が好適に使用される。食用酢は、生米に対して、０．１〜５重量％、好ましくは０．５〜４重量％、より好ましくは１〜３重量％の量を添加し得る。食用油は、生米の量に対して、０．１〜５重量％、好ましくは０．５〜４重量％、より好ましくは１〜３重量％の量を加え得る。食用酢および／または食用油は、調理前、調理中または調理後に添加し得る。
上で明示したように、酵素を使用すると、製造直後から優れた品質を有し、時間の経過とともに生じる品質の劣化が少ない、調理米食品を製造することができる。
追加酵素
本発明の方法においては、任意選択により、１種以上の追加の酵素をマルトース産生アルファ−アミラーゼとともに使用してもよい。追加の酵素としては、アミラーゼ、グルカナーゼ、ガラクタナーゼ、マンナナーゼ、アミノペプチダーゼ、アルファ−アミラーゼ、ベータ−アミラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼ、デオキシリボヌクレアーゼ、エステラーゼ、アルファ−ガラクトシダーゼ、ベータ−ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、アルファ−グルコシダーゼ、ベータ−グルコシダーゼ、ヘミセルラーゼ、ハロペルオキシダーゼ、インバーターゼ、ラクターゼ、リパーゼ、ホスフォリパーゼ、マンノシダーゼ、オキシダーゼ、ペクチン分解性酵素、ペプチドグルタミナーゼ、ペルオキシダーゼ、フィターゼ、グルコースオキシダーゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、プロテアーゼ、リボヌクレアーゼ、トレハロースおよびトランスグルタミナーゼなどが挙げられる。
本発明の方法においては、任意選択により、１種以上の追加の酵素をマルトース産生アルファ−アミラーゼとともに使用してもよい。追加の酵素としては、アミラーゼ、グルカナーゼ、ガラクタナーゼ、マンナナーゼ、アミノペプチダーゼ、アルファ−アミラーゼ、ベータ−アミラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼ、デオキシリボヌクレアーゼ、エステラーゼ、アルファ−ガラクトシダーゼ、ベータ−ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、アルファ−グルコシダーゼ、ベータ−グルコシダーゼ、ヘミセルラーゼ、ハロペルオキシダーゼ、インバーターゼ、ラクターゼ、リパーゼ、ホスフォリパーゼ、マンノシダーゼ、オキシダーゼ、ペクチン分解性酵素、ペプチドグルタミナーゼ、ペルオキシダーゼ、フィターゼ、グルコースオキシダーゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、プロテアーゼ、リボヌクレアーゼ、トレハロースおよびトランスグルタミナーゼなどが挙げられる。
本発明で使用するのに適したグルコアミラーゼとしては、アスペルギルス・ニガー（Ａ・ｎｉｇｅｒ）Ｇ１またはＧ２グルコアミラーゼ（Ｂｏｅｌ ｅｔ ａｌ．（１９８４），ＥＭＢＯ Ｊ．３（５），ｐ．１０９７−１１０２）、国際公開第１９８４／０２９２１号パンフレットに開示されているアスペルギルス・アワモリ（Ａ．ａｗａｍｏｒｉ）グリコアミラーゼ、またはアスペルギルス・オリザエ（Ａ．ｏｒｙｚａｅ）（Ａｇｒｉｃ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（１９９１），５５（４），ｐ．９４１−９４９））のアミノ酸配列と、少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、または少なくとも９９％同じ配列を有するグルコアミラーゼなどが挙げられる。
アルファ−アミラーゼは、真菌性でも細菌性でもよく、例えば、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、例えばバチルス・リケニフォルミス（Ｂ．ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）もしくはバチルス・アミロリクエファシエンス（Ｂ．ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）由来のアルファ−アミラーゼであってよく、ベータ−アミラーゼは、例えば植物（例えば大豆）、もしくは微生物源（例えばバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ））由来のものでよく、グルコアミラーゼは、例えばアスペルギルス．ニガー（Ａ・ｎｉｇｅｒ）由来のものであってよく、また真菌性アルファ−アミラーゼは、例えばアスペルギルス・オリザエ（Ａ．ｏｒｙｚａｅ）由来のものであってよい。
適切な市販の真菌性アルファ−アミラーゼ組成物としては、例えば、ＢＡＫＥＺＹＭＥ（登録商標）Ｐ ３００（ＤＳＭより入手可能）、ならびにＦＵＮＧＡＭＹＬ（登録商標）２５００ ＳＧ、ＦＵＮＧＡＭＹＬ（登録商標）４０００ ＢＧ、ＦＵＮＧＡＭＹＬ（登録商標）８００ Ｌ、ＦＵＮＧＡＭＹＬ（登録商標）ＵＬＴＲＡ ＢＧおよびＦＵＮＧＡＭＹＬ（登録商標）ＵＬＴＲＡ ＳＧ（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓより入手可能）などが挙げられる。
アミラーゼは、非マルトース産生性エキソアミラーゼ（グルカン１，４−アルファ−マルトテトラヒドロラーゼ（ＥＣ ３．２．１．６０））、例えば、シュードモナス・サッカロフィリア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｓａｃｃｈａｒｏｐｈｉｌｉａ）や、国際公開第１９９９／０５０３９９号パンフレット、同第２００４／１１１２１７号パンフレットおよび同第２００５／００３３３９号パンフレットで開示されているような、その変異株由来のものでもよい。適切な市販の非マルトース産生性エキソアミラーゼとしては、ＰＯＷＥＲＦＲＥＳＨ（登録商標）Ｇ４およびＰＯＷＥＲＦＲＥＳＨ（登録商標）Ｇ＋などが挙げられる。
グルコースオキシダーゼは、真菌性グルコースオキシダーゼ、特にアスペルギルス・ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）グルコースオキシダーゼ（ＤｅｎｍａｒｋのＮｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ Ａ／Ｓから入手可能なＧＬＵＺＹＭＥ（登録商標）など）でもよい。
ヘミセルラーゼは、ペントサナーゼ、例えば微生物起源でもよいキシラナーゼでもよく、例えばアスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）、特にアスペルギルス・アクレアツス（Ａ．ａｃｕｌｅａｔｕｓ）、アスペルギルス・ニガー（Ａ．ｎｉｇｅｒ）、アスペルギルス・アワモリ（Ａ．ａｗａｍｏｒｉ）またはアスペルギルス・チュビゲンシス（Ａ．ｔｕｂｉｇｅｎｓｉｓ）の菌株、トリコデルマ属（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）、例えばトリコデルマ・リーセイ（Ｔ．ｒｅｅｓｅｉ）などの菌株、またはフミコーラ属（Ｈｕｍｉｃｏｌａ）、例えばＨ・インソレンス（Ｈ．ｉｎｓｏｌｅｎｓ）などの菌株などの、細菌または真菌由来のものでもよい。本発明で使用するための、商業的に入手可能な適切なキシラナーゼ調製物としては、ＰＥＮＴＯＰＡＮ（登録商標）ＭＯＮＯ ＢＧおよびＰＥＮＴＯＰＡＮ（登録商標）５００ ＢＧ（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓから入手可能）、ＧＲＩＮＤＡＭＹＬ（登録商標）ＰＯＷＥＲＢＡＫＥ（Ｄａｎｉｓｃｏから入手可能）、ならびにＢＡＫＥＺＹＭＥ（登録商標）ＢＸＰ ５０００およびＢＡＫＥＺＹＭＥ（登録商標）ＢＸＰ ５００１（ＤＳＭから入手可能）などが挙げられる。
プロテアーゼは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、例えばバチルス・アミロリクエファシエンス（Ｂ．ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）由来のものでもよい。
ホスフォリパーゼは、ホスフォリパーゼＡ１、Ａ２、Ｂ、ＣまたはＤ活性を有し得る。それは、リパーゼ活性を有しても有していなくてもよく、またガラクトリパーゼ活性を有しても有していなくてもよい。それは動物起源、例えば膵臓、ヘビの毒液もしくはミツバチの毒液由来のものであってよく、また、それは、微生物起源、例えば、アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）またはフサリウム属（Ｆｕｓａｒｉｕｍ）など、例えばアスペルギルス・ニガー（Ａ．ｎｉｇｅｒ）、アスペルギルス・オリザエ（Ａ．Ｏｒｉｚａｅ）またはフサリウム・オキシスポルム（Ｆ．ｏｘｙｓｐｏｒｕｍ）などの、糸状菌、酵母または細菌由来のものであってよい。フサリウム・オキシスポルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ ｏｘｙｓｐｏｒｕｍ）由来のリパーゼ／ホスフォリパーゼは、国際公開第９８／２６０５７号パンフレットに開示されている。また、国際公開第００／３２７５８号パンフレットに開示されている変異株を使用してもよい。ブタの膵臓ホスフォリパーゼＡ２は、本明細書の配列番号２に示されている。適切なホスフォリパーゼＡ２組成物は、ＬＩＰＯＰＡＮ（登録商標）ＦおよびＬＩＰＯＰＡＮ（登録商標）ＸＴＲＡ（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓから入手可能）、またはＰＡＮＡＭＯＲＥ（登録商標）ＧＯＬＤＥＮおよびＰＡＮＡＭＯＲＥ（登録商標）ＳＰＲＩＮＧ（ＤＳＭから入手可能）である。
追加の酵素は、哺乳動物および植物などの任意の起源のものであってよく、好ましくは微生物（細菌、酵母または真菌）起源のものであり、当該技術分野で従来使用されている手法により得ることができる。
調理米の使用
本発明により調製された調理米は、米をベースとした任意の種類の調理済食品、例えば巻き、にぎりなどの寿司、おにぎりまたはおむすびなどの握り飯、弁当、駅弁などの弁当類（ｌｕｎｃｈ ｂｏｘ）などを製造するために使用し得る。さらに、本発明の範囲には、これらの食品を冷凍、無菌包装、レトルト・パウチ包装、乾燥、または缶詰化することによって製造された調理米製品も含まれる。
本発明により調製された調理米は、米をベースとした任意の種類の調理済食品、例えば巻き、にぎりなどの寿司、おにぎりまたはおむすびなどの握り飯、弁当、駅弁などの弁当類（ｌｕｎｃｈ ｂｏｘ）などを製造するために使用し得る。さらに、本発明の範囲には、これらの食品を冷凍、無菌包装、レトルト・パウチ包装、乾燥、または缶詰化することによって製造された調理米製品も含まれる。
好ましい実施形態では、米はオリザ・サティバ・サブスピーシーズ・ジャポニカ（Ｏｒｙｚａ ｓａｔｉｖａ ｓｕｂｓｐ．Ｊａｐｏｎｉｃａ）であり、マルトース産生アルファ−アミラーゼは、配列番号２のアミノ酸配列と少なくとも９５％同じアミノ酸配列を有し、その米は、浸漬水中で調理される前に、酵素水溶液に浸漬される。１日後および／または２日後に得られる硬さの減少は、対照の少なくとも１０％である。
材料および方法
マルトース産生アルファ−アミラーゼ活性の測定
１ＭＡＮＵ（Ｍａｌｔｏｇｅｎｉｃ Ａｍｙｌａｓｅ Ｎｏｖｏ Ｕｎｉｔ（マルトース産生アルファ−アミラーゼノボ単位））は、０．１Ｍのクエン酸緩衝液１ｍｌ当たりマルトトリオース基質（純度≧９５％、例えばＳｉｇｍａ Ｍ ８３７８）１０ｍｇの濃度、ｐＨ５．０、３７℃で３０分間、１分当たり１μｍｏｌのマルトースを放出するのに必要な酵素の量と定義し得る。
マルトース産生アルファ−アミラーゼ活性の測定
１ＭＡＮＵ（Ｍａｌｔｏｇｅｎｉｃ Ａｍｙｌａｓｅ Ｎｏｖｏ Ｕｎｉｔ（マルトース産生アルファ−アミラーゼノボ単位））は、０．１Ｍのクエン酸緩衝液１ｍｌ当たりマルトトリオース基質（純度≧９５％、例えばＳｉｇｍａ Ｍ ８３７８）１０ｍｇの濃度、ｐＨ５．０、３７℃で３０分間、１分当たり１μｍｏｌのマルトースを放出するのに必要な酵素の量と定義し得る。
分枝酵素活性の測定
分枝酵素の活性は、欧州特許第４１８ ９４５号明細書の記載のように測定し得る。
分枝酵素の活性は、欧州特許第４１８ ９４５号明細書の記載のように測定し得る。
テクスチャ分析
１個の米粒のテクスチャ分析は、ＴＡ−ＸＴ２ｉ（ＳＭＳ）を使用して、米粒９０％圧縮、プローブ：１０ｍｍ直径のシリンダー（デルリン製）、前試験速度：１ｍｍ／ｓｅｃ、試験速度：０．２ｍｍ／ｓｅｃ、後試験速度：０．２ｍｍ／ｓｅｃで行った。
１個の米粒のテクスチャ分析は、ＴＡ−ＸＴ２ｉ（ＳＭＳ）を使用して、米粒９０％圧縮、プローブ：１０ｍｍ直径のシリンダー（デルリン製）、前試験速度：１ｍｍ／ｓｅｃ、試験速度：０．２ｍｍ／ｓｅｃ、後試験速度：０．２ｍｍ／ｓｅｃで行った。
酵素
配列番号２に示すアミノ酸配列を有するバチルス・ステアロテルモフィルス（Ｂ．ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）由来のマルトース産生アルファ−アミラーゼを含む酵素調製物。この酵素調製物は、１００００ＭＡＮＵ／ｇの活性を有した。
配列番号２に示すアミノ酸配列を有するバチルス・ステアロテルモフィルス（Ｂ．ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）由来のマルトース産生アルファ−アミラーゼを含む酵素調製物。この酵素調製物は、１００００ＭＡＮＵ／ｇの活性を有した。
配列番号３（国際公開第００／５８４４５号パンフレットの配列番号２と同じ）に示すアミノ酸配列を有するロードサーマス・オバメンシス（Ｒｈｏｄｏｔｈｅｒｍｕｓ ｏｂａｍｅｎｓｉｓ）由来の分枝酵素を含む酵素調製物。
実施例１
試験手順
１６０ｇの未調理米（オリザ・サティバ・サブスピーシーズ・ジャポニカ（Ｏｒｙｚａ ｓａｔｉｖａ ｓｕｂｓｐ．Ｊａｐｏｎｉｃａ））を水道水で洗い、１９０ｍｌの水、または米に対して０．１％の用量（重量／重量）の酵素調製物を含む１９０ｍｌの水に、室温で終夜浸漬した。浸漬した米を炊飯器に移し、調理した。調理後、調理した米を４℃または２０℃で保存した。時間０、ならびに１日および２日保存後に、形が完全な米１粒のテクスチャを評価した。テクスチャ分析は室温で行い、各処理について１０回繰り返した。結果を表１ａ、表１ｂおよび表２に示す。
試験手順
１６０ｇの未調理米（オリザ・サティバ・サブスピーシーズ・ジャポニカ（Ｏｒｙｚａ ｓａｔｉｖａ ｓｕｂｓｐ．Ｊａｐｏｎｉｃａ））を水道水で洗い、１９０ｍｌの水、または米に対して０．１％の用量（重量／重量）の酵素調製物を含む１９０ｍｌの水に、室温で終夜浸漬した。浸漬した米を炊飯器に移し、調理した。調理後、調理した米を４℃または２０℃で保存した。時間０、ならびに１日および２日保存後に、形が完全な米１粒のテクスチャを評価した。テクスチャ分析は室温で行い、各処理について１０回繰り返した。結果を表１ａ、表１ｂおよび表２に示す。
Claims (15)
- （ａ）マルトース産生アルファ−アミラーゼ、分枝酵素、およびこれらの混合物からなる群から選択される酵素を含む酵素水溶液に米を接触させる工程、および
（ｂ）前記米を調理する工程
を含む、劣化が遅い調理米製品の製造方法。 - 前記コメと前記酵素水溶液との接触を、調理中に行う請求項１に記載の方法。
- 工程（ａ）は、調理前に前記米を前記酵素水溶液中に浸漬することを含む請求項１または２に記載の方法。
- 前記浸漬水を前記米の調理に使用する請求項１〜３のいずれか一項に記載の方法。
- 前記米の前記酵素水溶液への浸漬を、１０分間〜２４時間、好ましくは１〜１２時間にわたって行う請求項１〜４のいずれか一項に記載の方法。
- 前記米の前記酵素水溶液への浸漬を、５〜３０℃の温度、例えば２０℃前後の温度などで行う請求項１〜５のいずれか一項に記載の方法。
- 前記マルトース産生アルファ−アミラーゼは、配列番号２のアミノ酸配列と、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、またはさらには１００％同じアミノ酸配列を有している請求項１〜６のいずれか一項に記載の方法。
- 前記分枝酵素は、配列番号３のアミノ酸配列と、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、またはさらには１００％同じアミノ酸配列を有している請求項１〜７のいずれか一項に記載の方法。
- 前記水溶液中に、アミラーゼ、グルカナーゼ、ガラクタナーゼ、マンナナーゼ、アミノペプチダーゼ、アルファ−アミラーゼ、マルトース産生アルファ−アミラーゼ、ベータ−アミラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼ、デオキシリボヌクレアーゼ、エステラーゼ、アルファ−ガラクトシダーゼ、ベータ−ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、アルファ−グルコシダーゼ、ベータ−グルコシダーゼ、ヘミセルラーゼ、ハロペルオキシダーゼ、インバーターゼ、ラクターゼ、リパーゼ、ホスフォリパーゼ、マンノシダーゼ、オキシダーゼ、ペクチン分解性酵素、ペプチドグルタミナーゼ、ペルオキシダーゼ、フィターゼ、グルコースオキシダーゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、プロテアーゼ、リボヌクレアーゼ、トレハロースおよびトランスグルタミナーゼからなる群から選択される１種以上の他の追加酵素が存在する請求項１〜８のいずれか一項に記載の方法。
- 前記米は、任意のオリザ種（Ｏｒｙｚａ ｓｐ．）またはマコモ種（Ｚｉｚａｎｉａ ｓｐ）、好ましくは任意のオリザ・サティバ（Ｏｒｙｚａ ｓａｔｉｖａ）（アジア米）またはオリザ・グラベリマ（Ｏ．ｇｌａｂｅｒｒｉｍａ）（アフリカ米）、ジザニア・アクアティカ（Ｚｉｚａｎｉａ ａｑｕａｔｉｃａ）（野生米）、ジザニア・パルストリス（Ｚ．ｐａｌｕｓｔｒｉｓ）（北野生米）、ジザニア・ラティフォリア（Ｚ．ｌａｔｉｆｏｌｉａ）（満州野生米）、最も好ましくは任意のオリザ・サティバ・サブスピーシーズ・ジャポニカ（Ｏｒｙｚａ ｓａｔｉｖａ ｓｕｂｓｐ．Ｊａｐｏｎｉｃａ）およびオリザ・サティバ・サブスピーシーズ・インディカ（Ｏｒｙｚａ ｓａｔｉｖａ ｓｕｂｓｐ．ｉｎｄｉｃａ）である請求項１〜９のいずれか一項に記載の方法。
- 前記米は、精米である請求項１〜１０のいずれか一項に記載の方法。
- 前記米は、パーボイルド米である請求項１〜１１のいずれか一項に記載の方法。
- １日および／または２日後の硬さの減少、対照に対して、少なくとも５％、１０％、１５％、２０％またはさらには２５％、請求項１〜１２のいずれか一項に記載の方法。
- 請求項１〜１３のいずれか一項に記載の方法で製造された調理米製品。
- 米をベースとした調理済食品、例えば巻き、またはにぎりなどの寿司、おにぎり、またはおむすびなどの握り飯、弁当、または駅弁などの弁当類である請求項１４に記載の調理米製品。
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| EP12173793 | 2012-06-27 | ||
| EP12173793.6 | 2012-06-27 | ||
| PCT/EP2013/063308 WO2014001351A1 (en) | 2012-06-27 | 2013-06-25 | Rice cooking method |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JP2015525564A true JP2015525564A (ja) | 2015-09-07 |
| JP6325535B2 JP6325535B2 (ja) | 2018-05-16 |
Family
ID=48699037
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2015519061A Active JP6325535B2 (ja) | 2012-06-27 | 2013-06-25 | 米の調理方法 |
Country Status (8)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US20150173402A1 (ja) |
| EP (1) | EP2866582B1 (ja) |
| JP (1) | JP6325535B2 (ja) |
| KR (1) | KR102133234B1 (ja) |
| CN (2) | CN112189784A (ja) |
| DK (1) | DK2866582T3 (ja) |
| TR (1) | TR201818734T4 (ja) |
| WO (1) | WO2014001351A1 (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2018074582A1 (ja) | 2016-10-21 | 2018-04-26 | 味の素株式会社 | 米飯の改質剤 |
| JP2018143116A (ja) * | 2017-03-01 | 2018-09-20 | 株式会社明治 | 冷凍用米飯の製造方法 |
| JP2021010304A (ja) * | 2019-07-03 | 2021-02-04 | キユーピー株式会社 | 米飯用液状品質改良剤及び米飯の製造方法 |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2605067C1 (ru) * | 2015-05-19 | 2016-12-20 | Валерия Владимировна Петриченко | Состав для обработки зерен зерновых, зернобобовых и крупяных культур перед переработкой |
| KR102191857B1 (ko) * | 2017-08-11 | 2020-12-17 | 씨제이제일제당 주식회사 | 향미밥, 및 이의 제조방법 |
| CN114686457A (zh) * | 2022-04-24 | 2022-07-01 | 山东艾科森特生物科技有限公司 | 一种复配酶制剂及其在米饭保鲜保软中的应用和方法 |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2002539822A (ja) * | 1999-03-29 | 2002-11-26 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | 分枝酵素活性を有するポリペプチド及びそれをコードする核酸 |
| JP2003521866A (ja) * | 1998-02-27 | 2003-07-22 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | マルトース産生アルファアミラーゼ変異体 |
| WO2005096839A1 (ja) * | 2004-04-05 | 2005-10-20 | Ajinomoto Co., Inc. | 澱粉含有食品の物性改良方法及び物性改良剤 |
Family Cites Families (22)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| NO840200L (no) | 1983-01-28 | 1984-07-30 | Cefus Corp | Glukoamylase cdna. |
| DK135983D0 (da) | 1983-03-25 | 1983-03-25 | Novo Industri As | Maltogen amylaseenzymprodukt og fremgangsmade til dets fremstilling og anvendelse |
| JPS6083551A (ja) * | 1983-10-13 | 1985-05-11 | San Ei Chem Ind Ltd | 耐老化性の軟質餅 |
| NL8902128A (nl) | 1989-08-23 | 1991-03-18 | Avebe Coop Verkoop Prod | Vertakkingsenzym en gebruik daarvan. |
| DK474589D0 (da) | 1989-09-27 | 1989-09-27 | Novo Nordisk As | Fremgangsmaade til fremstilling af bageriprodukter |
| DE69716711T3 (de) | 1996-12-09 | 2010-06-10 | Novozymes A/S | Verringerung von phosphorhaltigen Substanzen in Speiseölen mit hohem Anteil an nicht-hydratisierbarem Phosphor unter Verwendung einer Phospholipase, eine Phospholipase aus fädenförmigen Pilz, welche eine Phospholipase A und/oder B-Aktivität aufweist |
| US6876932B1 (en) * | 1998-02-27 | 2005-04-05 | Novozymes A/S | Maltogenic alpha-amylase variants |
| NZ506892A (en) | 1998-04-01 | 2003-11-28 | Danisco | Non-maltogenic exoamylases and their use in retarding retrogradation of starch |
| US20010055635A1 (en) * | 1998-04-20 | 2001-12-27 | Novozymes A/S | Preparation of dough and baked products |
| NZ511340A (en) | 1998-11-27 | 2003-07-25 | Novozymes As | Lipolytic enzyme variants |
| JP2000316581A (ja) | 1999-05-12 | 2000-11-21 | Ezaki Glico Co Ltd | 高度耐熱性ブランチングエンザイムによる環状グルカンの製造方法 |
| US6316042B1 (en) | 1999-12-15 | 2001-11-13 | Tadahiro Iwamoto | Cooked rice for low temperature distribution |
| MXPA05009353A (es) * | 2003-03-10 | 2005-11-04 | Genencor Int | Composiciones de grano que contienen isomalto-oligosacaridos pre-bioticos y metodos para la elaboracion y uso de las mismas. |
| DK1654355T3 (da) | 2003-06-13 | 2010-08-09 | Danisco | Pseudomonas polypeptidvarianter med ikke-maltogen exoamylaseaktivitet og deres anvendelse til fremstilling af fødevarer |
| WO2005001064A2 (en) * | 2003-06-25 | 2005-01-06 | Novozymes A/S | Polypeptides having alpha-amylase activity and polypeptides encoding same |
| AU2004258115A1 (en) | 2003-07-07 | 2005-01-27 | Danisco A/S | Thermostable amylase polypeptides, nucleic acids encoding those polypeptides and uses thereof |
| ES2399341T3 (es) | 2004-09-24 | 2013-03-27 | Novozymes A/S | Método para preparar un producto a base de masa |
| CA2549610A1 (en) * | 2005-06-07 | 2006-12-07 | Featherhill, Inc. | Batch rice production system and improved microwavable, commercially sterile, shelf-stable rice product |
| KR100771243B1 (ko) * | 2006-04-06 | 2007-10-30 | 롯데우유 주식회사 | 밥알의 제조방법 및 이를 함유하는 식품 |
| CA2689972C (en) | 2007-06-07 | 2017-02-28 | Novozymes A/S | Method of preparing a dough-based product |
| EP2340732A1 (en) | 2009-12-29 | 2011-07-06 | Link Innova Engineering, S.C. | Safety helmet with double visor |
| DK2620496T3 (en) | 2012-01-30 | 2015-09-07 | Dsm Ip Assets Bv | Alpha-amylase |
-
2013
- 2013-06-25 WO PCT/EP2013/063308 patent/WO2014001351A1/en active Application Filing
- 2013-06-25 TR TR2018/18734T patent/TR201818734T4/tr unknown
- 2013-06-25 CN CN202011063009.9A patent/CN112189784A/zh active Pending
- 2013-06-25 CN CN201380031760.2A patent/CN104378998A/zh active Pending
- 2013-06-25 DK DK13731346.6T patent/DK2866582T3/en active
- 2013-06-25 KR KR1020157000852A patent/KR102133234B1/ko active IP Right Grant
- 2013-06-25 JP JP2015519061A patent/JP6325535B2/ja active Active
- 2013-06-25 EP EP13731346.6A patent/EP2866582B1/en active Active
- 2013-06-25 US US14/405,850 patent/US20150173402A1/en not_active Abandoned
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2003521866A (ja) * | 1998-02-27 | 2003-07-22 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | マルトース産生アルファアミラーゼ変異体 |
| JP2002539822A (ja) * | 1999-03-29 | 2002-11-26 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | 分枝酵素活性を有するポリペプチド及びそれをコードする核酸 |
| WO2005096839A1 (ja) * | 2004-04-05 | 2005-10-20 | Ajinomoto Co., Inc. | 澱粉含有食品の物性改良方法及び物性改良剤 |
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| LEE, C.-H. ET AL.: ""Effects of starch hydrolysing enzymes on the textural properties of rice cake"", FOOD AND BIOTECHNOLOGY, vol. 4, JPN6017008812, 1995, pages 159 - 163, XP001526079, ISSN: 0003517997 * |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2018074582A1 (ja) | 2016-10-21 | 2018-04-26 | 味の素株式会社 | 米飯の改質剤 |
| JP2018143116A (ja) * | 2017-03-01 | 2018-09-20 | 株式会社明治 | 冷凍用米飯の製造方法 |
| JP2021010304A (ja) * | 2019-07-03 | 2021-02-04 | キユーピー株式会社 | 米飯用液状品質改良剤及び米飯の製造方法 |
| JP7305466B2 (ja) | 2019-07-03 | 2023-07-10 | キユーピー株式会社 | 米飯用液状品質改良剤及び米飯の製造方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| KR20150036061A (ko) | 2015-04-07 |
| DK2866582T3 (en) | 2019-01-14 |
| TR201818734T4 (tr) | 2019-01-21 |
| JP6325535B2 (ja) | 2018-05-16 |
| US20150173402A1 (en) | 2015-06-25 |
| CN104378998A (zh) | 2015-02-25 |
| CN112189784A (zh) | 2021-01-08 |
| EP2866582B1 (en) | 2018-11-14 |
| KR102133234B1 (ko) | 2020-07-14 |
| EP2866582A1 (en) | 2015-05-06 |
| WO2014001351A1 (en) | 2014-01-03 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JP6325535B2 (ja) | 米の調理方法 | |
| Singh et al. | Enzymes used in the food industry: Friends or foes? | |
| US8895088B2 (en) | Method for improvement of foods utilizing β-amylase | |
| AU2004266059B2 (en) | Process for preparing a dough comprising a starch-degrading glucogenic exo-amylase of Family 13 | |
| AU754470B2 (en) | Preparation of dough and baked products | |
| CN102164506B (zh) | 米饭食品的制造方法和米饭食品改性用酶制剂 | |
| Trabelsi et al. | The optimized production, purification, characterization, and application in the bread making industry of three acid‐stable alpha‐amylases isoforms from a new isolated Bacillus subtilis strain US586 | |
| Nadaroglu et al. | Purification and characterisation of β‐mannanase from L actobacillus plantarum (M 24) and its applications in some fruit juices | |
| JP7334410B2 (ja) | 米飯食品の製造方法 | |
| Avwioroko et al. | Characterization of α-amylases isolated from Cyperus esculentus seeds (tigernut): biochemical features, kinetics and thermal inactivation thermodynamics | |
| Laitila et al. | Lactobacillus plantarum and Pediococcus pentosaceus starter cultures as a tool for microflora management in malting and for enhancement of malt processability | |
| Nadaroglu et al. | A thermostable-endo-β-(1, 4)-mannanase from Pediococcus acidilactici (M17): purification, characterization and its application in fruit juice clarification | |
| Molina et al. | Purification and characterization of a fungal laccase expressed in Kluyveromyces lactis suitable for baking | |
| AU2017295412A1 (en) | Improving the rollability of flat breads | |
| JP2020171293A (ja) | 酵素組成物 | |
| Abedi et al. | Effective mitigation in the amount of acrylamide through enzymatic approaches | |
| Moteshafi et al. | Characterization of produced xylanase by Bacillus subtilis D3d newly isolated from apricot phyllosphere and its potential in pre-digestion of BSG | |
| Pavithra et al. | Starchy substrates for production and characterization of Bacillus subtilis amylase and its efficacy in detergent and breadmaking formulations | |
| TWI848041B (zh) | 含澱粉之食品的製造方法、酵素組成物、含澱粉之食品的改質方法、含澱粉之食品的老化抑制方法及含澱粉之食品的食感改良方法 | |
| Siddiqui et al. | Enzymes in food fermentations | |
| Baskar et al. | Applications of asparaginase in food processing | |
| US20140147553A1 (en) | Process for Preparing A Baked Product with Anti-Staling Amylase and Peptidase | |
| Dong et al. | Screening of Lactic Acid Bacteria Strains for Potential Sourdough and Bread Applications: Enzyme Expression and Exopolysaccharide Production | |
| US20230309586A1 (en) | Method for improving cooked rice food products | |
| Saadzaghloul et al. | L-Asparaginase, a promising enzyme in food industry |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20160523 |
|
| A977 | Report on retrieval |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A971007 Effective date: 20170308 |
|
| A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20170314 |
|
| A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20170613 |
|
| A02 | Decision of refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 Effective date: 20170801 |
|
| A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20171130 |
|
| A911 | Transfer to examiner for re-examination before appeal (zenchi) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A911 Effective date: 20171208 |
|
| A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20180123 |
|
| A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20180228 |
|
| TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
| A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20180313 |
|
| A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20180412 |
|
| R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Ref document number: 6325535 Country of ref document: JP Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |