JP2014516584A

JP2014516584A - リゾリン脂質を含むエマルション

Info

Publication number: JP2014516584A
Application number: JP2014516299A
Authority: JP
Inventors: ジャン−バティストベゼルグース，; プ−シェンチェン，; ジュアンザンズ−ヴァレロ，
Original assignee: ネステクソシエテアノニム
Priority date: 2011-06-20
Filing date: 2012-06-19
Publication date: 2014-07-17
Also published as: CN103635091A; MX2013015183A; CA2839993A1; EP2720554A1; WO2012175466A1; US20140120209A1

Abstract

本発明は、リゾリン脂質を含むリン脂質乳化剤を含む水中油型エマルション、及び該エマルションを製造する方法に関する。該エマルションは食品及び飲料製品、例えばコーヒー及び紅茶用クリーマーの基剤として有用であり、合成乳化剤を使用せずに良好な安定性を有する。
【選択図】なし

Description

発明の分野

本発明は、リゾリン脂質を含むリン脂質乳化剤を含む水中油型エマルション、及び該エマルションを製造する方法に関する。該エマルションは食品及び飲料製品、例えばコーヒー及び紅茶用クリーマーの基剤として有用であり、合成乳化剤を使用せずに良好な安定性を有する。

背景

多くの食品及び飲料製品は水中油型エマルションを基剤としている。エマルションは熱力学的に不安定であり、所望の安定性を得るためには乳化剤を使用してエマルションを安定化させる必要がある。必要とされる乳化剤の種類及び量は、製品の化学組成、油の量、保存条件、及び保存期間などの多くの要因によって決まる。水中油型エマルションを基剤とする製品の例はコーヒー及び紅茶用クリーマーである。食品及び飲料製品において従来から使用される多くの乳化剤は合成乳化剤である。合成乳化剤の代わりに天然由来の乳化剤を使用することが望まれている。天然乳化剤は例えばレシチンであってもよい。レシチンはリン脂質組成物であり、例えば大豆、菜種、ヒマワリ、又は卵から抽出される。レシチンは、ホスファチジルコリン（ＰＣ）、ホスファチジルエタノールアミン（ＰＥ）、ホスファチジルイノシトール（ＰＩ）、及びホスファチジン酸（ＰＡ）などの複合極性脂質の混合物である。それらは多くの食品エマルションにおいて乳化剤として使用されて（例えばソース、アイスクリーム）連続水相中に微細な油滴を作り分散させる。しかしこれらのレシチンは、例えば周囲温度で保存されることになるコーヒー及び紅茶用液体クリーマーにおいては、必ずしも十分なエマルション安定性をもたらさない。特定の用途、例えばパン製造において、レシチンの乳化特性は例えば米国特許第４０３４１２４号に開示されるようなリン脂質の酵素修飾により改変される。しかし、２０％までの油を含む液体水中油型エマルション、例えば特定のコーヒー及び紅茶用クリーマー組成物などにおいて良好なエマルション安定性をもたらす、天然源に由来する乳化剤が依然として必要とされている。

本発明者らは、酵素処理により天然レシチンから得ることができるリン脂質の特定の組成物が、２０％までの油を含む水中油型エマルションにおいて優れたエマルション安定性をもたらすことを見いだした。したがって、本発明は、１％〜２０％の油、及び０．１％〜２％のリン脂質（ＰＬ）を含み、リン脂質の２０％〜７０％がリゾリン脂質（ＬＰＬ）である水中油型エマルションに関する。

図１は、実施例１に記載のように、液体クリーマー中に存在する現行の乳化剤（モノグリセリド、ＤＡＴＥＭ）の代わりに使用された、ＰＬＡ２による酵素処理有り／無しの様々な市販のレシチンによって得られるエマルション安定性を示す。
図２は、実施例２に記載のように、様々な乳化剤を使用して４℃で３か月保存した後の典型的なクリーマー組成物のエマルション安定性を示す。
図３は、４℃で３か月保存した後に試験された典型的なクリーマー組成物のエマルション安定性を示す。乳化剤はＰＬＡ２による酵素処理有り及び無しのキャノーラレシチンであった。詳細を実施例２に示す。
図４は、実施例３に記載のように、様々な乳化剤を使用した典型的なクリーマー組成物のエマルション安定性を示す。
図５は、実施例４に記載のように、様々な乳化剤を使用した典型的なクリーマー組成物のエマルション安定性を示す。

発明の詳細な説明

水中油型エマルションを安定化させるのに必要とされる乳化剤の種類及び量は、エマルションの化学組成、例えば安定化させようとする油の量によって決まる。本発明者らは、リン脂質の特定の組成物が、１％〜２０％（重量／重量）の油を含む水中油型エマルションを安定化させるのに特に効果的であることを見いだした。

本発明の水中油型エマルションは１％〜２０％（重量／重量）の油、好ましくは５％〜１０％（重量／重量）の油を含む。油は好ましくは動物源及び／又は植物源、最も好ましくは植物源に由来する。好ましい植物源は、大豆、キャノーラ、トウモロコシ、ヒマワリ、綿実、カラスムギ、及びコムギである。本発明による水中油型エマルションは好ましくは液体エマルションである。液体とは、エマルションが周囲温度、例えば２０〜２５℃で液体であることを意味し、そのためエマルションを注ぐ及び／又は飲料として消費することができる、並びに／又は第２の液体（例えば飲料）中に添加及び分散させることができる。本発明による水中油型エマルションは、好ましくは食品又は飲料製品であり、より好ましくはコーヒー又は紅茶飲料に添加して白色度、濁度、風味、及び／又は口当たりをコーヒー又は紅茶飲料に加えることを意図したコーヒー及び／又は紅茶用液体クリーマーである。

エマルションは０．１％〜２％（重量／重量）のリン脂質（ＰＬ）、好ましくは０．１％〜１％のリン脂質を含む。リン脂質の２０％〜７０％（重量／重量）がリゾリン脂質（ＬＰＬ）であり、好ましくは３０％〜７０％、例えば３５％〜６０％がＬＰＬである。

この水中油型エマルションは、リン脂質の異なる混合物を含有する同様の水中油型エマルションと比較して改善された安定性を有することが見いだされた。本発明の水中油型エマルションは、例えば食品及び飲料製品の製造において、例えばコーヒー及び／又は紅茶用クリーマー製品において有用である。該水中油型エマルションは、天然リン脂質、例えば大豆、キャノーラ、ヒマワリ、カラスムギ、及び／又はコムギなどの植物源に由来するものを用いて製造できる。

好ましい実施形態において、水中油型エマルション中のリン脂質の１５％〜５０％（重量／重量）がリゾホスファチジルコリン（ＬＰＣ）であり、より好ましくは１８％〜３５％がＬＰＣである。さらに、リン脂質の最大２５％（重量／重量）がホスファチジルコリン（ＰＣ）であることが好ましく、リン脂質の１０％〜２０％がホスファチジルコリン（ＰＣ）であることがより好ましい。リン脂質の１０％〜４０％（重量／重量）がリゾホスファチジルエタノールアミン（ＬＰＥ）であることが更に好ましく、より好ましくは１５％〜３５％がＬＰＥである。さらに、リン脂質の最大１８％（重量／重量）がホスファチジルエタノールアミン（ＰＥ）であることが好ましく、より好ましくは最大１６％である。好ましくは、リン脂質の１０％（重量／重量）未満、より好ましくは２％未満がリゾホスファチジン酸（ＬＰＡ）であり；及び／又はリン脂質の１０％（重量／重量）未満がリゾホスファチジルグリセロール（ＬＰＧ）である。

水中油型エマルション中のリン脂質は好ましくは植物源、例えば大豆、キャノーラ、菜種、ヒマワリ、コムギ、及び／又はカラスムギなど；並びに／又は動物源、例えば卵に由来する。大豆及びキャノーラに由来するリン脂質は、例えば大豆レシチン及びキャノーラレシチンとして市販されている。リン脂質組成物を例えば分別により処理して所望の比のリン脂質を得てもよい。好ましい実施形態において、本発明の水中油型エマルションにおいてリン脂質の所望の比を得るために、リン脂質（ＰＬ）を加水分解してリゾリン脂質（ＬＰＬ）とすることによりリン脂質組成物が処理されており、好ましくは加水分解は下記のような酵素でリン脂質組成物を処理することにより行われている。

本発明の方法
本発明は、上記の水中油型エマルションを製造する方法にさらに関する。本発明の方法はリン脂質組成物を用意するステップを含む。天然源から（例えば動物源又は植物源から）得られるリン脂質組成物は通常、リゾリン脂質を実質的に含まない、又は非常に少量のリゾリン脂質しか含まない。本発明の方法に使用しようとするリン脂質組成物は、任意の適切な原料源、例えば卵黄、エビ油、オキアミ油などの動物源、又は大豆、キャノーラ、コムギ、菜種、ヒマワリ、及び／若しくはカラスムギなどの植物源から用意してもよい。

本発明の水中油型エマルションにおいて使用しようとするリン脂質組成物をそのような天然のリン脂質組成物から得るために、リン脂質の一部を加水分解してリゾリン脂質を生成させることが必要である。本発明の方法はしたがって、ａ）リン脂質組成物を用意するステップと、ｂ）１種又は複数種のリン脂質を加水分解するように上記リン脂質組成物を処理して、１種又は複数種のリゾリン脂質を生成させるステップと、ｃ）上記リン脂質組成物を油及び水と混合して水中油型エマルションを生成させるステップとを含む。

本発明の方法の加水分解ステップ（ステップｃ））は、リン脂質を加水分解して必要量のリゾリン脂質を生成させる任意の適切な方法によって行われてもよい。加水分解処理は、リン脂質組成物を油及び水と混合して水中油型エマルションを生成させる前、間、及び／又は後に行ってもよい。例えば、ステップｃ）での混合の前に、リン脂質組成物を油及び水とは別に処理してもよい。この場合、処理が酵素によって行われるならば、ステップｃ）の混合の前に、酵素を例えばリン脂質組成物から除去するか、又は不活性化してもよい。加水分解処理前にリン脂質組成物を水と混合してもよい。組成物を処理してリン脂質を加水分解する前に、リン脂質組成物を油及び水と混合して水中油型エマルションを生成させることも可能である。好ましい実施形態において、リン脂質組成物は、さらなる水及び油と混合されて水中油型エマルションを生成させる前に、水溶液中で（例えば１％〜２０％（重量／重量）のリン脂質濃度の水溶液中で）酵素により処理される。酵素が脂質アシルトランスフェラーゼである場合、例えばスクロース及び／又はグルコースなどのアシル受容体が水溶液に含まれるのが好ましい。酵素は好ましくはエマルションを生成する前に熱処理により不活性化される。酵素が固定化される場合、処理後に酵素は水溶液から除去される。

ステップｃ）での混合は、水相、油相、及び乳化剤を混合して水中油型エマルションを生成させるのに適した任意の方法によって行われてもよい。そのような方法は当技術分野において良く知られており、強い撹拌及び均質化を含む。

酵素
加水分解は好ましくは、ステップａ）で得られたリン脂質組成物を酵素で処理することにより行われる。

本発明の方法で使用しようとする酵素は、１種又は複数種のリン脂質を加水分解してリゾリン脂質を生成させることができ、例えばホスファチジルコリン（ＰＣ）を加水分解してリゾホスファチジルコリン（ＬＰＣ）を生成させる、ホスファチジルエタノールアミン（ＰＥ）を加水分解してリゾホスファチジルエタノールアミン（ＬＰＥ）を生成させる、ホスファチジン酸（ＰＡ）を加水分解してリゾホスファチジン酸（ＬＰＡ）を生成させる、及び／又はホスファチジルグリセロール（ＰＧ）を加水分解してリゾホスファチジルグリセロール（ＬＰＧ）を生成させることができる。本発明で使用しようとする酵素は、好ましくはホスファチジン酸及び／又はホスファチジルグリセロール加水分解活性を実質的に有していないか又はわずかに有する。好ましくは、本発明で使用しようとする酵素は高いホスホリパーゼ活性を有する。

酵素は好ましくは、ホスホリパーゼＡ１（「ＰＬＡ１」、ＥＣ３．１．１．３２）ホスホリパーゼＡ２（「ＰＬＡ２」、ＥＣ３．１．１．４）、脂質アシルトランスフェラーゼ、及びそれらの組み合わせから成る群から選択される。ＥＣ（酵素委員会）番号は、国際生化学・分子生物学連合（ＩＵＢＭＢ）の命名委員会により定義される酵素の名称を指す。

適切なＰＬＡ１酵素は、例えばＬＥＣＩＴＡＳＥ（登録商標）Ｕｌｔｒａ（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ、Ｂａｇｓｖａｅｒｄ、デンマーク）である。
適切なＰＬＡ２酵素は、例えばＭＡＸＡＰＡＬ（登録商標）Ａ２（ＤＳＭＦｏｏｄＳｐｅｃｉａｌｔｉｅｓ、Ｄｅｌｆｔ、オランダ）である。

脂質アシルトランスフェラーゼはアシルトランスフェラーゼ活性を有する酵素であり（一般にＥＣ２．３．１．ｘに分類される）、脂質からアシル受容体（例えば以下のアシル受容体の１つ又は複数：ステロール；スタノール；タンパク質；炭水化物，例えばスクロース及び／又はグルコース；並びに糖アルコール）へのアシル基の移動を触媒して、対応するエステルを生成させる。本発明の方法で使用しようとする脂質アシルトランスフェラーゼは、好ましくは脂肪酸をリン脂質から受容体へ移動させる、例えばリン脂質のｓｎ−１位及び／又はｓｎ−２位にある脂肪酸を受容体へ移動させることが可能である。好ましくは、本発明の方法において使用しようとする脂質アシルトランスフェラーゼはホスファチジルコリンアシルトランスフェラーゼ活性、例えばホスファチジルコリン−ステロールＯ−アシルトランスフェラーゼ活性（ＥＣ２．３．１．４３）；及び／又はホスファチジルエタノールアミンアシルトランスフェラーゼ活性を有するが、他のリン脂質に作用してもよい。脂質アシルトランスフェラーゼはＰＬＡ１及び／又はＰＬＡ２活性を有していてもよく、したがって脂質アシルトランスフェラーゼは受容体が利用できない場合であっても脂肪酸をホスホリパーゼから除去することが可能である。適切な脂質アシルトランスフェラーゼは例えば国際公開２０１１／０６１６５７号公報（ＤａｎｉｓｃｏＡ／Ｓ）に開示されるＫＬＭ３’である。適切な市販の脂質アシルトランスフェラーゼ製剤は、例えばＦＯＯＤＰＲＯ（登録商標）Ｃｌｅａｎｌｉｎｅ及びＬＹＳＯＭＡＸ（登録商標）Ｏｉｌであり、共にＤａｎｉｓｃｏＡ／Ｓ（Ｃｏｐｅｎｈａｇｅｎ、デンマーク）より入手可能である。本発明の方法において使用しようとする脂質アシルトランスフェラーゼは、好ましくは水中油型エマルション中に存在する化合物を受容体として使用することが可能であるように選択される。或いは、適切な受容体化合物を水中油型エマルションに添加してもよい。このように遊離脂肪酸の形成が回避されるが、遊離脂肪酸は形成されると水中油型エマルションの酸化安定性及び味に影響を与えうる。脂質アシルトランスフェラーゼを使用することにより、脂肪酸の生成が低減されるため、使用しない場合よりも高い度合いのリン脂質の転化率を用いることが可能となり得る。

酵素は任意の適切な形態であってもよく、任意の適切な方法で添加されてもよい。一実施形態において、酵素は固定され、酵素が処理後に組成物から除去され再使用されることを可能にする。酵素を固定化する方法は当技術分野において良く知られており、任意の適切な方法を使用してもよい。

実施例１
様々な市販のレシチン画分を用いて、乳化剤を得るためのリン脂質の酵素修飾を評価し、様々な初期の量及び比のリン脂質を含有する市販のリン脂質画分と乳化特性を比較した。ホスホリパーゼＡ２に分類されアスペルギルス・ニガーに由来する市販の酵素（ＭＡＸＡＰＡＬ（登録商標）Ａ２、ＤＳＭＦｏｏｄＳｐｅｃｉａｌｔｉｅｓ、Ｄｅｌｆｔ、オランダ）をこの研究に使用した。

市販のレシチン（５％Ｗ／Ｗ）を、（０．２〜２％ｗ／ｗ）の濃度のＰＬＡ２により１０分から６時間まで様々である一定の時間、６０℃にて処理した。

図１は、液体クリーマー中に存在する現行の乳化剤（モノグリセリド、ＤＡＴＥＭ）に代わって使用された、ＰＬＡ２による酵素処理有り／無しの様々な市販のレシチンによって得られたエマルション安定性を示す。モデルとなるエマルションは、水、油（８．４％）、カゼイン酸ナトリウム（０．９％）及び乳化剤を用いることにより調製された。エマルション中に存在する乳化剤の濃度（全レシチン含量で表される）は０．４％ｗ／ｗであった。後方散乱シグナルの変化を経時的にモニタリングすることにより、ＴｕｒｂｉｓｃａｎＬａｂを用いて室温でエマルションの安定性を測定した。エマルション安定度指数をすべての画分について計算した。興味深いことに、様々なレシチンの中で、上記の条件下で酵素処理した脱脂大豆レシチンは、コーヒー用液体クリームに現在使用されている通常の低分子量の合成乳化剤と比較して同様のエマルション安定性をもたらした。

図１の凡例：
ＣＴＲＬ：モノグリセリド／ＤＡＴＥＭ乳化剤を用いて製造された対照のクリーマー試料
大豆レシチン：脱脂大豆レシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＦ−１００、ＡｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎＣｏｍｐａｎｙ
処理後大豆レシチン：ＰＬＡ２で上記のように処理された脱脂大豆レシチン
ＰＬ７５：分別大豆レシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＰＣ７５、ＡｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎＣｏｍｐａｎｙ
処理後ＰＬ７５：ＰＬＡ２で上記のように処理された分別大豆レシチン
ＰＬ５０：分別大豆レシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＰＣ５０、ＡｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎＣｏｍｐａｎｙ
処理後ＰＬ５０：ＰＬＡ２で上記のように処理された分別大豆レシチン
ＬＰＣ２０：市販の加水分解キャノーラレシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＣＬＰＣ２０、ＡｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎＣｏｍｐａｎｙ
ＥＭ：市販の加水分解大豆レシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＥＭ、ＡｍｅｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎＣｏｍｐａｎｙ。

実施例２
典型的なクリーマー組成物のエマルション安定性を作り出し、４℃で３か月保存した後に試験した。この製法で使用された乳化剤は、ＰＬＡ２による酵素処理有り／無しのキャ
ノーラレシチン及び大豆レシチンの様々な画分であった。

エマルション安定性を以下の方法により試験した：
１．試料を２５℃（室温）にて４０００ｒｐｍで２時間遠心分離してクリーム層を形成させた。
２．試料をチューブ内で４〜６℃まで冷却し、この温度で１．５時間、２００ｒｐｍで遠心分離して凝乳物（プラグ）を形成させた。
３．試料を逆さまにしてたたき、「凝乳物」が壊れるまでにたたいた数を数えた。たたく回数が少ないということは、軟らかいクリーム層が形成されていることを示し、エマルションの全体的な安定性がより高いことを意味する。たたく回数が多いということは、安定化の不十分な油滴が一部で合体することによる部分的な結晶化のために、クリーム層がより硬いことを示す。図２及び３の結果は、ＰＬＡ２により実施例１に記載の条件下で処理されたキャノーラレシチン及び大豆レシチンが、様々な市販のレシチン画分と比較して、より高いエマルション安定性を示すことを示す。

ＰＬＡ２による処理有り／無しの大豆レシチン及びキャノーラレシチンのリン脂質組成物を以下のように分析した。

加水分解レシチンのリン脂質及びリゾリン脂質含量の分析を以下のように行った：

試料の抽出：各々の５％レシチン試料について、２ｍＬのメタノール及び４ｍＬのクロロホルムを加えることにより２ｍＬの試料を抽出した。試料を１０００ＲＰＭで５分間遠心分離し、最下層を除去した。最下層を窒素ガスで乾燥させた。正味重量を記録し、試料をクロロホルム中に再び懸濁させて約２０ｍｇ／ｍＬの濃度とし、−２０Ｃで分析まで保存した。ＨＰＬＣ分析：各々の５％レシチン抽出物をトルエン：メタノールが９７：３の溶液中に再び懸濁させて２ｍｇ／ｍＬの濃度とした。すべての試料を順相ＨＰＬＣカラムに注入し、蒸発光散乱検出器を用いて分析して中性脂質を同定した。ＰＮＭＲ分析：各々の５％レシチン抽出物について、およそ２０ｍｇの抽出物を窒素ガスで乾燥させ２ｍＬの洗剤中に再び懸濁させることにより調製された溶液において定量ＰＮＭＲ分析を行った。分析中に得られるリンの応答をジオレオイルホスファチジルコリンの標準液でキャリブレートした。標準液を用いることにより様々なリン脂質を同定するために、試料溶液をスキャン回数５１２で分析した。

以下のリン脂質の含量を測定した：ホスファチジルコリン（ＰＣ）、リゾホスファチジルコリン（ＬＰＣ）、ホスファチジルイノシトール（ＰＩ）、ホスファチジルエタノールアミン（ＰＥ）、リゾホスファチジルエタノールアミン（ＬＰＥ−１及びＬＰＥ−２）、ホスファチジン酸（ＰＡ）、リゾホスファチジン酸（ＬＰＡ）、及び全リゾリン脂質（全ＬＰＬ）。結果を下記の表１に重量パーセント（重量／重量）で示す。

Ｆ−１００：脱脂大豆レシチンＡｌｃｏｌｅｃＦ−１００、ＡｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎＣｏｍｐａｎｙ
Ｆ１００＋ＰＬＡ２：ＰＬＡ２で実施例１に記載のように処理された脱脂大豆レシチン
Ｃ−２０：脱脂キャノーラレシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＣ−２０、ＡｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎＣｏｍｐａｎｙ
Ｃ−２０＋ＰＬＡ２：ＰＬＡ２で実施例１に記載のように処理された脱脂キャノーラレシチン（ＡｌｃｏｌｅｃＣ−２０、ＡｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎＣｏｍｐａｎｙ）。

図２及び図３の凡例
大豆レシチン：脱脂大豆レシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＦ−１００、ＡｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎＣｏｍｐａｎｙ
処理後大豆レシチン：ＰＬＡ２で実施例１に記載のように処理された脱脂大豆レシチン
カゼイン：乳化剤としてカゼイン酸ナトリウムのみを用いて製造されたクリーマー組成物
カゼイン＋：乳化剤としてカゼイン酸ナトリウムのみをより高濃度で用いて製造されたクリーマー組成物
ＬＰＣ２０：市販の加水分解キャノーラレシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＣＬＰＣ２０、ＡｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎＣｏｍｐａｎｙ
ＥＭ：市販の加水分解大豆レシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＥＭ、ＡｍｅｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎＣｏｍｐａｎｙ。
対照：ＤａｎｉｓｃｏＡ／Ｓ（Ｃｏｐｅｎａｈｇｅｎ、デンマーク）のモノグリセリド／ＤＡＴＥＭを用いて製造された対照のクリーマー試料
キャノーラレシチン：脱脂キャノーラレシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＣ−２０、ＡｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎＣｏｍｐａｎｙ
処理後キャノーラレシチン：ＰＬＡ２で実施例１に記載のように処理された脱脂キャノーラレシチン（ＡｌｃｏｌｅｃＣ−２０、ＡｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎＣｏｍｐａｎｙ）

実施例３
脱脂大豆レシチンを様々な濃度で乳化剤として使用して、クリーマー試料を実施例２のように作った。安定性を実施例２に記載のように試験した。結果を図４に示す。３種の酵素をこの研究で使用した：ホスホリパーゼＡ２（ＭＡＸＡＰＡＬ（登録商標）Ａ２、ＤＳＭＦｏｏｄＳｐｅｃｉａｌｔｉｅｓ、Ｄｅｌｆｔ、オランダ）、及び２種の脂質アシルトランスフェラーゼ（ＤａｎｉｓｃｏＡ／Ｓ（Ｃｏｐｅｎｈａｇｅｎ、デンマーク）のＬｙｓｏＭａｘＯｉｌ及びＦｏｏｄＰｒｏＣｌｅａｎｌｉｎｅ）。レシチンをＰＬＡ２で実施例１に記載のように処理した。レシチンをアシルトランスフェラーゼで処理する際、酵素反応条件は以下のとおりであった：レシチン（５％ｗ／ｗ）及び受容体としてのスクロース又はグルコース（５％ｗ／ｗ）を、１０分から１時間まで様々である一定の時間、４５Ｃにて、酵素（０．１〜２％ｗ／ｗ）と混合した。

結果を図４に示す。レシチン濃度が高いほど高いエマルション安定性が観察された。さらに、ＰＬＡ２により酵素処理したレシチンは、未処理レシチンと比較してより高い安定性をもたらした。レシチンをアシルトランスフェラーゼで処理した場合、同様の安定性の結果が観察された。

図４の凡例
Ｆ−１０００．４％：０．４％（ｗ／ｗ）の脱脂大豆レシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＦ−１００、Ａｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎｃｏｍｐａｎｙ
Ｆ−１０００．７％：０．７％（ｗ／ｗ）の脱脂大豆レシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＦ−１００、Ａｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎｃｏｍｐａｎｙ
Ｆ−１０００．９％：０．９％（ｗ／ｗ）の脱脂大豆レシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＦ−１００、Ａｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎｃｏｍｐａｎｙ
Ｆ−１００＋ＰＬＡ２０．４％：ＰＬＡ２で実施例１に記載のように処理された０．４％ｗ／ｗの脱脂大豆レシチン
Ｆ−１００＋ＰＬＡ２０．７％：ＰＬＡ２で実施例１に記載のように処理された０．７％ｗ／ｗの脱脂大豆レシチン
Ｆ−１００＋ＰＬＡ２０．９％：ＰＬＡ２で実施例１に記載のように処理された０．９％ｗ／ｗの脱脂大豆レシチン
対照０．４％：ＤａｎｉｓｃｏＡ／Ｓ（Ｃｏｐｅｎａｈｇｅｎ、デンマーク）のモノグリセリド／ＤＡＴＥＭを用いて製造された対照のクリーマー試料
Ｆ−１００＋アシルトランスフェラーゼ１：アシルトランスフェラーゼＬｙｓｏｍａｘｏｉｌで処理された０．４％ｗ／ｗの脱脂大豆レシチン
Ｆ−１００＋アシルトランスフェラーゼ２：アシルトランスフェラーゼＦｏｏｄＰｒｏＣｌｅａｎｌｉｎｅで処理された０．４％ｗ／ｗの脱脂大豆レシチン

実施例４
様々なキャノーラレシチン及び大豆レシチン画分（０．６％ｗ／ｗ）を乳化剤として含有するクリーマーを、ＰＬＡ２による酵素処理有り／無しで製造した。これらのクリーマーのエマルション安定性を、実施例２に記載されるのと同じ方法を用いて、４℃で６か月保存した後に測定した。

図５の結果は、ＰＬＡ２で実施例１に記載のように処理されたキャノーラレシチン及び大豆レシチンを含有するクリーマーが、未処理の市販のレシチンを含有するクリーマーと比較してより高いエマルション安定性をもたらすことを示す。さらに、未処理レシチンのみを乳化剤として含有するクリーマーを１：６の比で熱いコーヒーに加えた場合、製品の物理的な不安定化がカップ内の遊離油形成の形態で観察された。

図５の凡例
０．６％Ｆ−１００ＵＴ：０．６％（ｗ／ｗ）の脱脂大豆レシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＦ−１００、Ａｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎｃｏｍｐａｎｙ
０．６％Ｆ−１００Ｔ：ＰＬＡ２で実施例１に記載のように処理された０．６％（ｗ／ｗ）の脱脂大豆レシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＦ−１００
０．６％Ｃ−２０ＵＴ：０．６％（ｗ／ｗ）の脱脂キャノーラレシチン、ＡｌｃｏｌｅｃＣ−２０、Ａｍｅｒｉｃａｎｌｅｃｉｔｈｉｎｃｏｍｐａｎｙ
０．６％Ｃ−２０Ｔ：ＰＬＡ２で実施例１に記載のように処理された０．６％（ｗ／ｗ）の脱脂大豆レシチンＡｌｃｏｌｅｃＣ−２０
対照：ＤａｎｉｓｃｏＡ／Ｓ（Ｃｏｐｅｎａｈｇｅｎ、デンマーク）のモノグリセリド／ＤＡＴＥＭ（０．４％ｗ／ｗ）を用いて製造された対照のクリーマー試料

Claims

１％〜２０％の油、及び０．１％〜２％のリン脂質（ＰＬ）を含み、前記リン脂質の２０％〜７０％がリゾリン脂質（ＬＰＬ）である、水中油型エマルション。
前記リン脂質の１５％〜５０％がリゾホスファチジルコリン（ＬＰＣ）である、請求項１に記載の水中油型エマルション。
前記リン脂質の１０％〜４０％がリゾホスファチジルエタノールアミン（ＬＰＥ）である、請求項１又は２に記載の水中油型エマルション。
前記リン脂質の１０％未満がリゾホスファチジン酸（ＬＰＡ）である、請求項１〜３のいずれか一項に記載の水中油型エマルション。
前記リン脂質の１０％未満がリゾホスファチジルグリセロール（ＬＰＧ）である、請求項１〜４のいずれか一項に記載の水中油型エマルション。
前記リン脂質の最大２５％がホスファチジルコリン（ＰＣ）である、請求項１〜５のいずれか一項に記載の水中油型エマルション。
前記リン脂質の１８％未満がホスファチジルエタノールアミン（ＰＥ）である、請求項１〜６のいずれか一項に記載の水中油型エマルション。
１％〜６０％の糖を更に含む、請求項１〜７のいずれか一項に記載の水中油型エマルション。
食品又は飲料製品である、請求項１〜８のいずれか一項に記載の水中油型エマルション。
コーヒー又は紅茶用クリーマーである、請求項９に記載の水中油型エマルション。
ａ）リン脂質組成物を用意するステップと
ｂ）１種又は複数種のリン脂質を加水分解するように前記リン脂質組成物を処理して、１種又は複数種のリゾリン脂質を生成させるステップと
ｃ）前記リン脂質組成物を油及び水と混合して水中油型エマルションを製造するステップと
を含む、請求項１〜１０のいずれか一項に記載の水中油型エマルションを製造する方法。
ステップｂ）がステップｃ）の前、間、及び／又は後に行われる、請求項１１に記載の方法。
ステップｂ）が、前記リン脂質組成物を酵素で処理することによって行われる、請求項１１又は１２に記載の方法。
ステップｂ）が、前記リン脂質組成物を、ホスホリパーゼＡ１（ＰＬＡ１、ＥＣ３．１．１．３２）、ホスホリパーゼＡ２（ＰＬＡ２、ＥＣ３．１．１．４）、脂質アシルトランスフェラーゼ、及びこれらの組み合わせからなる群から選択される酵素で処理することによって行われる、請求項１３に記載の方法。