JP6814217B2 - 製パン用途における小麦リン脂質の改良された酵素的修飾 - Google Patents
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Description
本出願は、全て参照により全体が本明細書に組み込まれる、2016年4月7日に出願された米国仮特許出願第62/319,399号明細書および2015年12月22日に出願された英国特許第1522681.4号明細書の利益を主張する国際PCT出願である。
下記の配列は、米国連邦規則法典第37編規則1.821〜1.825(「ヌクレオチド配列および/またはアミノ酸配列の開示を含有する特許出願のための要件 − 配列規則」)を順守しており、世界知的所有権機関(WIPO)標準ST.25(2009)、欧州特許条約および特許協力条約(PCT)規則5.2および49.5(a−bis)、ならびに実施細則の第208章および附属書Cの配列表要件と一致している。ヌクレオチドおよびアミノ酸配列データのために使用した記号およびフォーマットは、米国連邦規則法典第37編規則1.822に規定された規則を順守している。
NAPE − N−アシルホスファチジルエタノールアミン
NALPE − N−アシルリソホスファチジルエタノールアミン
NAGPE − N−アシルグリセロホスホエタノールアミン
DGDG − ジガラクトシルジグリセリド
DGMG − ジガラクトシルモノグリセリド
MGDG − モノガラクトシルジグリセリド
MGMG − モノガラクトシルモノグリセリド
PC − ホスファチジルコリン
PLA − ホスホリパーゼA
基質:0.6%の16:0〜18:1のNAPE(N−リノレオイル−(1−パルミトイル−2−オレオイル−sn−グリセロ−3−ホスホエタノールアミン)(依頼してAvantiから得るか、またはJ.L.Newman et al.,Chemistry and Physics of Lipids(1986)42:240−260に従って生成された)、0.4%のTRITON(商標)−X 100(Sigma Aldrich,St.Louis,MO;X−100)および5mMのCaCl2を0.05MのHEPESバッファー(pH7.0)中に溶解させる。膵酵素に対して0.003Mのデオキシコール酸塩も加えた。
2mLの基質を30℃でインキュベートし、0.05MのHEPESバッファー中の0.1mLの酵素溶液(およそ5TIPU/mLまたは反応の10分後に消費された2〜5%の基質に対応する酵素量)を添加し、30℃で10分間にわたり磁気攪拌しながらインキュベートした。反応を停止させて遊離脂肪酸をプロトン化するために、40μLの4MのHClを加える。1mLの99%のエタノールを加え、ボルテックスミキサーで混合する。0.5mgのC17:0脂肪酸(マルガリン酸)を含有する5mLのMTBE(メチルtert−ブチルエーテル)を加えた。試料をボルテックスミキサー上で再び5秒間にわたり混合し、25rpmのRotamix上で30分間にわたり抽出した。試料を10分間にわたり1520gで遠心した。
第1分画 8mLの溶媒A:MTBE:2−プロパノール、2:1
第2分画 8mLの溶媒B:アセトン:ギ酸、100:2
を用いて抽出する。
A=C16:0脂肪酸(%)+C18:1脂肪酸(%)
2=基質量(mL)
1000000=μmolへのモル変換
D=酵素希釈係数
MV=生成されたC16:0脂肪酸およびC18:1脂肪酸の平均分子量
10=反応時間(分間)
0.1=アッセイに添加された酵素量(mL)
である。
基質:0.6%の18:1のNALPE(N−リノレオイル−(1−オレイル−グリセロ−3−ホスホエタノールアミン)(依頼してAvantiから得られるか、または「N−アシルリソホスファチジルエタノールアミン(NALPE)の合成」に従って製造された)、0.4%のTRITON(商標)−X 100(Sigma、X−100)および5mMのCaCl2を0.05MのHEPESバッファー(pH7.0)中に溶解させた。膵酵素に対して0.003Mのデオキシコール酸塩も加えた。
2mLの基質を30℃でインキュベートし、0.05MのHEPESバッファー中の0.1mLの酵素溶液(およそ5TIPU/mLまたは反応の10分後に消費された2〜5%の基質に対応する酵素量)を添加し、10分間にわたり磁気攪拌しながらインキュベートした。反応を停止させて遊離脂肪酸をプロトン化するために、40μLの4MのHClを加えた。1mLの99%のエタノールを加え、ボルテックスミキサーで混合した。0.5mgのC17:0脂肪酸(マルガリン酸)を含有する5mLのMTBE(メチルtert−ブチルエーテル)を添加した。試料をボルテックスミキサー上で再び5秒間にわたり混合し、25rpmのRotamix上で30分間にわたり抽出した。試料を10分間にわたり1520gで遠心した。
第1分画 8mLの溶媒A:MTBE:2−プロパノール、2:1
第2分画 8mLの溶媒B:アセトン:ギ酸、100:2
を用いて抽出した。
A=C18:1脂肪酸(%)
2=基質量(mL)
1000000=μmolへのモル変換
D=酵素希釈係数
MV=C18:1脂肪酸の分子量
10=反応時間(分間)
0.1=アッセイに添加された酵素量(mL)
である。
1.5gの1−オレオイル−2−ヒドロキシ−sn−グリセロ−3−ホスホエタノールアミン(Avanti製の18:1 Lyso PE)を50mLのクロロホルム中に溶解させ、550μLのトリエタノールアミンを加え、窒素下で被覆した。この溶液を氷浴上で冷却し、撹拌中に1.9gのリノール酸無水物を滴下した。この溶液を窒素下で被覆して20時間にわたり22℃で反応させた。粗反応生成物を、真空下でクロロホルムを蒸発させることにより濃縮し、カラムクロマトグラフィーによって精製した。反応生成物N−リノレオイル−1−オレオイル−2−ヒドロキシ−sn−グリセロ−3−ホスホエタノールアミン(NALPE)を単離し、構造をNMRおよびHPLC/MSによって確証した。
ホスホリパーゼA1活性(PLA1)は、基質としてPED−A1(N−((6−(2,4−DNP)アミノ)ヘキサノイル)−1−(BODIPY(登録商標)FL C5)−2−ヘキシル−Sn−グリセロ−3−ホスホエタノールアミン(A10070、ThermoFisher Scientific製)を使用して測定した。
「脂質ミックス」は、エタノール中の30μLの10mMのジオレオイルホスファチジルコリン、エタノール中の30μLの10mMのジオレイルホスファチジルグリセロール、およびDMSO中の30μLの2mMのPED−A1を混合することによって調製した。
基質:0.6%の1−リノレイル−2−オレイル−3−O−(−D−ガラクトピラノシル)−snグリセロール(C18:2、C18:1 MGDG)、0.4%のTRITON(商標)−X 100(Sigma、X−100)および5mMのCaCl2を0.05MのHEPESバッファー(pH7)中に溶解させた。膵酵素に対して0.003Mのデオキシコール酸塩も加えた。
2mLの基質を30℃でインキュベートし、0.05MのHEPESバッファー中の0.1mLの酵素溶液(およそ2〜5TIPU/mLまたは10分間の反応によって消費されたおよそ5%の基質に対応する酵素)を添加し、30℃で10分間にわたり磁気攪拌しながらインキュベートした。反応を停止させて遊離脂肪酸をプロトン化するために、40μLの4MのHClを加えた。1mLの99%のエタノールを加え、ボルテックスミキサーで混合した。0.5mgのC17:0脂肪酸を含有する5mLのMTBE(メチルtert−ブチルエーテル)を加えた。試料をWortexミキサー上で再び5秒間混合し、25rpmのRotamix上で30分間にわたり抽出した。試料を10分間にわたり1520gで遠心した。
第1分画 8mLの溶媒A:MTBE:2−プロパノール、2:1
第2分画 8mLの溶媒B:アセトン:ギ酸、100:2
を用いて抽出した。
A=C18:2脂肪酸(%)+C18:1脂肪酸(%)
2=基質量(mL)
1000000=μmolへのモル変換
D=酵素希釈係数
MV=生成されたC18:2脂肪酸およびC18:1脂肪酸の平均分子量
10=反応時間(分間)
0.1=アッセイに添加された酵素量(mL)
である。
1−リノレイル−2−オレイル−3−O−(−D−ガラクトピラノシル)−snグリセロール(C18:2、C18:1 MGDG)
1−モノリノレイル−2−ヒドロキシ−3−O−(−D−2’,3’,4’,6’−テトラ−O−アセチルガラクトピラノシル)−sn−グリセロールは、Selmair and Koehler(J.Agric.Food Chem.(2008)56:6691−6700)に従って合成した。1−モノリノレイル−2−ヒドロキシ−3−O−(_−D−2’,3’,4’,6’−テトラ−O−アセチルガラクトピラノシル)−sn−グリセロールは、カラムクロマトグラフィーによって99%超の純度へ単離および精製した。
基質:0.6%の16:0〜18:1 PC、1−パルミトイル−2−オレオイル−sn−グリセロ−3−ホスホコリン(Avanti Polar Lipids Inc.,Alabaster,Alabama;製品番号850457)、0.4%のTRITON(商標)−X 100(Sigma,X−100)および5mMのCaCl2を0.05MのHEPESバッファー(pH7)中に溶解させた。膵酵素に対して0.003Mのデオキシコール酸塩も加えた。
2mLの基質を30℃でインキュベートし、0.05MのHEPESバッファー中の0.1mLの酵素溶液(およそ2〜5TIPU/mLまたは反応の10分後に消費された2〜5%の基質に対応する酵素量)を添加し、10分間にわたり磁気攪拌しながらインキュベートした。反応を停止させて遊離脂肪酸をプロトン化するために、40μLの4MのHClを加える。1mLの99%のエタノールを加え、ボルテックスミキサーで混合する。0.5mgのC17:0脂肪酸(マルガリン酸)を含有する5mLのMTBE(メチルtert−ブチルエーテル)を加えた。試料をボルテックスミキサー上で再び5秒間混合し、25rpmのRotamix上で30分間にわたり抽出した。試料を10分間にわたり1520gで遠心した。
第1分画 8mLの溶媒A:MTBE:2−プロパノール、2:1
第2分画 8mLの溶媒B:アセトン:ギ酸、100:2
を用いて抽出した。
A=C16:0脂肪酸(%)+C18:1脂肪酸(%)
2=基質量(mL)
1000000=μmolへのモル変換
D=酵素希釈係数
MV=生成されたC16:0脂肪酸およびC18:1脂肪酸の平均分子量
10=反応時間(分間)
0.1=アッセイに添加された酵素量(mL)
である。
ホスホリパーゼA2酵素(ePLU)は、基質として卵黄を使用する下記のアッセイを使用して決定することができる。
44gの卵黄(ビーカー1つに卵黄2つ)を200mLの水に加え、Ultra Turrax mixerを用いてホモジナイズした。10mLの0.3Mの塩化カルシウムを添加した。10mLの基質を滴定グラスに移し、10mLの水および5mLの0.016Mのデオキシコール酸塩を加えた。基質を40℃でインキュベートし、pHはpHスタット滴定装置を使用して、0.05MのNaOHを用いてpH8へ調整した。0.1Mの酵素を加え、滴定データを5分間にわたり収集した。滴定剤は、0.05MのNaOHであった。時間の関数として滴定剤消費についての傾斜(70秒〜170秒)を使用して、アッセイ条件下において1分間当たりで遊離された脂肪酸(μmol)として活性(ePLU)を計算した。
ホスホリパーゼ活性(TIPU)は、下記のアッセイを使用して決定することができる:
基質:0.6%のL−αホスファチジルコリン95%植物(Avanti、製品番号441601)、0.4%のTRITON(商標)−X 100(Sigma、X−100)および5mMのCaCl2を0.05MのHEPESバッファー(pH7)中に溶解させた。
試料、較正用試料および対照試料は、0.1%のTRITON(商標)X−100を含有する10mMのHEPES(pH7.0)中に希釈した。分析は、Konelab Autoanalyzer(Thermo,Finland)を使用して実施した。アッセイは、30℃でランした。34μLの基質を30℃で180秒間にわたって温度調節し、その後、4μLの酵素試料を添加した。酵素化は600秒間持続した。酵素化中に遊離した遊離脂肪酸の量は、WakoChemicals GmbH、Germany)から入手したNEFAキットを使用して測定した。
NDFA−HR(1):
0.53U/mLのアシル−CoAシンターゼ(ACS)
0.31mMの補酵素A(CoA)
4.3mMのアデノシン5−三リン酸二ナトリウム塩(ATP)
1.5mMの4−アミノ−アンチピリン(4−AA)
2.6U/mLのアスコルビン酸オキシダーゼ(AOD)
0.062%のアジ化ナトリウム
を含有する50mMのリン酸バッファー(pH7.0)
NDFA−HR(2):
2.4mMの3−メチル−N−エチル−N−(E−ヒドロキシエチル)−アニリン(MEHA)
12U/mLのアシル−CoAオキシダーゼ(ACOD)
14U/mLのペルオキシダーゼ(POD)
ベークド製品中の比体積は、製品の体積をその重量で割ったものであると定義することができる(g/mLまたはg/ccm)。
本発明は、ドウの特徴、例えばドウの形成;ドウの伸展性を改良することに関し得る。本発明は、ドウの粘着性に有害な影響を及ぼさない。
本発明は、ベークド製品のクラストのクリスピー性を改良することに関連し得る。
本発明は、クラム構造を改良すること(ベークド製品のクラム孔径を改良するか、またはベークド製品のクラム孔の均質性を改良するなど)に関連し得る。
本発明は、柔らかさを改良する(ベークド製品の柔らかさを改良するなど)ことに関連し得る。
本発明は、ベークド製品のキャッピングに有害な影響を及ぼさない。「キャッピング」として公知である1つの一般的焼成特徴は一般に見られ、特に望ましくない。キャッピングは、上部が凝固(すなわち、硬化)した場合に発生し、その後、この上部は押し上げられ、ベークド製品、例えばマフィンまたはロールの内部からバッター(batter)を側面へ漏れ出させる。その結果は、望ましくないベークド製品、例えばマフィンまたはロールとなる。
本発明は、ベークド製品のオーブンスプリングを改良することに関連し得る。本明細書で使用する用語「オーブンスプリング」は、ベークド製品、例えばパンの、それらが高温のオーブン内に入れられた場合の体積の迅速な増加(上昇)を意味する。
本明細書で使用する用語「増加させるかまたは改良すること」は、前記ドウ(例えば、ベークド製品)から入手できる同一の、しかし本発明による酵素を添加していないドウまたは製品と比較して増加させるかまたは改良することを意味する。
本発明者らは、初めて、例えばドウまたはベークド製品などの食料品中においてsn2位でNAPEに作用することができるホスホリパーゼA2酵素と、sn1位で極性脂質に作用する酵素との組み合わせによって提供される相乗作用を示した。
本発明の方法、使用または組成物は、食料品の調製において使用できる。ここで、用語「食料品」は、広い意味に使用され、ヒト用の食料品および動物用の食料品(すなわち飼料)を包含する。1つの好ましい態様では、食料品は、ヒトが消費するためのものである。
理論によって制限されることなく、スポンジアンドドウ捏ね上げ法は、2つの別個の段階であるスポンジ段階およびドウ段階から構成されてよい。第1段階(スポンジ段階)では、スポンジが製造されて、ある期間にわたって発酵され、第2段階(ドウ段階)では、スポンジは、完全処方をもたらす最終ドウ成分に加えられる。「スポンジ」のための他の用語には、酵母スターターまたは酵母前発酵種が含まれる。フランス式製パンでは、スポンジアンドドウ法は、ルバン−ルーブル(levain−levure)として公知であり得る。
ストレートドウ法は、製パンの単純混合プロセスであってよい。ドウを製造するための全構成成分(例えば、成分)は、全部が一緒に配置され、1回の混練または捏ね上げセッションで結合される。捏ね上げた後、バルク発酵レストが分割前に行われる。
「ノータイム」法は、ストレートドウ法の特別なサブセットである。非限定的例として、増加した量の酵母、ならびに例えばアスコルビン酸およびアゾジカルボンアミドなどの即効性酸化剤は、ストレートドウのバルク発酵期間の大半の排除を可能にする。
従来型のドウの調製および構成における多数の工程は、十分に自動化されてきたが、プロセスのいずれも真に連続式ではない。連続システムでは、ドウは、それがパン中に沈着されるまで、成分が混合される時間から中断せずに取り扱われる。初期発酵プロセスは、依然として本質的にバッチ式手順であるが、連続式製パンラインでは、従来のスポンジがブロスまたはブリューと呼ばれる液体前発酵種と取り換えられる。ブリューは、ドウに混合される前の数時間にわたり発酵させた、水、酵母、砂糖および粉と他の成分の部分との混合物から構成される。
材料:
・DSM、NLから市販で入手できる特にsn2位でN−アシルホスファチジルエタノールアミンに作用するホスホリパーゼA2酵素 − MAXAPAL(登録商標)、#4313(10000ePLU/mL)。
・LIPOMOD(商標)699Lは、sn2位でNAPEに作用するホスホリパーゼA2酵素であり、これは、Biocatalystsから市販で入手できる膵ホスホリパーゼA2である(12000ePLU/mL)。
・sn1位で極性脂質に作用する酵素であるPOWERBAKE(登録商標)4080(DuPontから市販で入手できる) − この酵素は、ガラクトリパーゼ活性およびホスホリパーゼ活性の両方を有することが公知であり(10000TIPU/g)、配列番号1に示したアミノ酸配列を有する。
・sn1位で極性脂質に作用する酵素であるPOWERBAKE(登録商標)4090(DuPontから市販で入手できる) − この酵素は、ガラクトリパーゼ活性およびホスホリパーゼ活性の両方を有することが公知であり(15,500TIPU/g)、配列番号1に示したアミノ酸配列を有する(POWERBAKE(登録商標)4090は、POWERBAKE(登録商標)4080と同一酵素であるが、POWERBAKE(登録商標)4090では酵素がより濃縮されている)。
・LYSOMAX(登録商標)Oil、さもなければ脂質アシルトランスフェラーゼとして公知であるグリセロリン脂質コレステロールアシルトランスフェラーゼ(GCAT)(配列番号2;Dupontから市販で入手できる)。この酵素は、sn2位でN−アシルホスファチジルエタノールアミンに作用することができる。酵素活性、1000TIPU/g。
・LIPOPAN(商標)は、sn1位で極性脂質に作用する酵素であり、ホスホリパーゼA1と呼ばれる。この酵素は、Novozymes DKから市販で入手できる(18500TIPU/g)。
・PANAMORE(商標)Golden Conc.,#4240は、sn1位で極性脂質に作用する酵素であり、ホスホリパーゼA1と呼ばれる。この酵素は、DSM,NLから市販で入手できる(29000TIPU/g)。
・SUREBAKE(登録商標)800、Dupont製のヘキソースオキシダーゼ(HOX)。
装置:
・アプリケーター:オートマチックTLCサンプラー4、7cmの溶出時間にプログラミングされたCAMAG ADC2自動展開槽。
・HPTLCプレート:Merck製の10×20cmのシリカプレートNo.1.05641.0001。使用前に160℃で10分間にわたりCAMAG TLCプレートヒーターIII上で活性化した。
・展開:HPTLCシリカプレートは、160℃で10分間にわたりCAMAG TLCプレートヒーターIII上で乾燥させ、冷却し、16%のH3PO4中の6%の酢酸銅中に浸漬させた。さらに160℃で6分間にわたり乾燥させ、直後に評価した。
・0.5mLのヘプタン:イソプロパノール(3:2)中に溶解させた5μLのドウ脂質(200mgの乾燥ドウから)試料をHPTLCプレートに適用した。
標準物質1A:ヘプタン:イソプロパノール(3:2)中に溶解させた0.1%のDGDG(ジガラクトシルジアシルグリセロール)(Avanti、製品番号#840524)をオートマチックTLCアプリケーターによってHPTLCプレートに様々な量((0.5−1−2−3および5μL)で適用した。
・ランニングバッファー4〜1:クロロホルム:メタノール:水(192:78:12)(ドウ脂質のための標準ランニングバッファー)。
・水中のランニングバッファー6:メチルアセテート:1−プロパノール:メタノール:0.25%のKCl(25:25:25:10:9)(リン脂質をより多く分離させるために使用した)。
・プレートチャンバー中の10mLのランニングバッファーおよびフィルターペーパーチャンバー内の25mL。
・展開後、TLCクロマトグラムをスキャンし、CAMAG TLCスキャナーを使用して異なる成分の面積を計算した。
・DGDG標準物質の面積に基づいて、較正曲線を構築し、粉脂質の個別成分をこの較正曲線に基づいて計算した。
レシチン試料(40±5mg)を1mLの4:2:3のCDCl3:MeOH:CsCDTA(水性)(重水素化クロロホルム:メタノール:セシウム−1,2−ジアミノシクロヘキサン四酢酸、体積/体積)中に溶解させた。CDTA溶液は、Milli−Q水中で1Mの濃度を用いて調製した。次に、pHを10.5に調整するためにCsOH・H2O(水酸化セシウム:水)を添加した。試料を10秒間ボルテックスミキサーにかけ、20℃で10分間にわたり4500rpmで遠心し、次に550μLを1000μLのハミルトンシリンジを使用して5mmのNMRチューブに移し、分析のためにNMR機器に配置した。
ドウ脂質試料は、オンラインで三連四重極質量分析計と結合された液体クロマトグラフィーにより、ポジティブモードおよびネガティブモードで加熱エレクトロスプレーを用いてフルスキャンm/z50〜1500で分析された。NALPEは、ネガティブモードで脱プロトン化イオン[M−H]−を形成した。
Agilent1100
バイナリーポンプ(G1312B)+μ−真空脱気剤(G1379B)
高性能オートサンプラーALS(G1367E)+サーモスタット1290(G1330B)
カラム区画(G1316A)
加熱エレクトロスプレーインターフェース(HESI−II)を備えるTSQ Vantage、Thermo Finnigan製の三連四重極質量分析計(MS7)。
カラム:YMC Pack Diol120 S−5μm、12nm 4.6×50mm(#526)
0.2gの乾燥ドウ由来の脂質を2mLのアセトニトリル/アセトン(80:20)に加え、10分間にわたり超音波処理した。
完全にプルーフしたドウの試料を液体窒素中で直ちに凍結させた。ドウを次に凍結してフリーズドライした。乾燥ドウを細かく挽いてふるいにかけた。1.0gの試料を蓋付きの15mLの遠心管に測り入れた。7.5mLの水飽和ブタノール(WSB)を添加してボルテックスミキサー上で混合した。試料を10分間にわたり90℃の水浴中に配置し、次に30分間にわたりRotaMix(25rpm)上に配置した。試料を再び10分間にわたり90℃の水浴中に配置し、次に30分間にわたりRotaMix上に配置した。試料を10分間にわたり2000rcfで遠心した。1.5mLの有機相を小型タンブラーに取り出し、窒素蒸気下で乾燥するまで蒸発させ、いずれかのさらなる分析のために使用した。
LYSOMAX(登録商標)Oilと組み合わせたPOWERBAKE(登録商標)4080を試験する焼成実験
この実験では、POWERBAKE(登録商標)4080をハードクラストロール用のレシピにおいてLYSOMAX(登録商標)Oilと組み合わせて試験した。
全成分を緩徐な速度で1分間、ボウル内で混合する − 水を加え緩徐に2分間、および高速で6.5分間混練する。ドウ温度は、およそ26℃でなければならない。1350gのドウを測り、手で丸く成形する。ドウは、30℃で10分間にわたり加熱キャビネット内に静置する。
LYSOMAX(登録商標)Oilを25ppm〜200ppmの用量で試験する焼成実験
実施例1では、LYSOMAX(登録商標)Oilの最適用量がPOWERBAKE(登録商標)4080と組み合わせて100ppmであることが示された。用量反応を詳細に試験するために、LYSOMAX(登録商標)OilをPOWERBAKE(登録商標)4080と組み合わせて25ppm〜200ppmの用量で試験した。結果は表3に示した。
MAXAPAL(登録商標)と組み合わせたPOWERBAKE(登録商標)4080を試験する焼成実験
この実験では、POWERBAKE(登録商標)4080をハードクラストロールのレシピでMAXAPAL(登録商標)またはLYSOMAX(登録商標)Oilと組合わせて試験した。
実験1:総スコア=7+(10−7)+4+(10−6)+5+5+4+5+5=42
ハードクラストロールを用いた焼成実験
この実験の目的は、Biocatalysts製の別のPLA2であるLIPOMOD(商標)699Lを試験し、sn1特異的酵素であるPOWERBAKE(登録商標)4080と組み合わせた作用を調査することであった。
ハードクラストロールを用いた焼成実験。
以前の焼成試験では、PLA2酵素がsn1特異的酵素POWERBAKE(登録商標)4080と組み合わせた場合に相乗作用を示すことが示された。この酵素もsn1特異的ホスホリパーゼ活性を有する。本試験では、他のsn1特異的ホスホリパーゼを表10に示したようにMAXAPAL(登録商標)、PLA2と組み合わせて試験した。
ハードクラストロールを用いた焼成実験。
焼成実験は、sn1特異的酵素POWERBAKE(登録商標)4080およびsn2特異的酵素MAXAPAL(登録商標)の組み合わせが、製パンに使用された場合にパンの体積に正の相乗作用を有することを示している。しかし、粉中のリン脂質の量がむしろ制限されることは公知である。本試験の目的は、ドウに大豆レシチンを混入した場合のこれらの酵素の作用を調査することであった。
ハードクラストロールを用いた焼成実験。
この焼成実験では、Polar Bear(DK2015−00071)と呼ばれる米国製の粉を使用したハードクラストロールにおけるMAXAPAL(登録商標)PLA2およびグリコリパーゼPOWERBAKE(登録商標)4080の作用を試験した。焼成実験は、真菌αアミラーゼを添加しなかったこと以外、ハードクラストロール(実施例1)の手順に従って実施した。実験の構成および結果は表12に示した。
スポンジアンドドウパンを用いた焼成実験
焼成実験は、ドウ中のNAPEへの活性を備えるsn1およびsn2の正の相乗作用を得ることが可能であることを示している。この正の作用は、グリセロール部分で飽和脂肪酸(C16:0_NALPE)を用いたNALPEの生成によって説明できる可能性がある。
1)全成分を第1速度で1分間混合する − Hobartミキサーにおいて第2速度で3分間混合する。
2)スポンジの温度はおよそ25.5℃でなければならない。
3)スポンジを30℃、85%RHで3時間発酵させる − 蓋のないボウル。
1)スポンジおよび塩を除く残りの成分全部を、Hobartミキサーにおいて低速で2分間、中速で5分間混合する(氷水を使用する)。
2)塩を加える − 中速で8分間混合する。
3)550gのドウを測る。
4)ドウを周囲温度で10分間静置する。
5)Glimekモルダー上での成形:1:4−2:3−3:15−4:12−幅:両側で8。
6)成形したドウをスズ缶内に配置する。
7)43℃、95%RHで60分間プルーフする。
8)200℃で26分間焼成する(Miweオーブン、プログラム4)。
9)スズ缶からパンを取り出し70分間冷却し、計量して体積を測定する。
スポンジアンドドウパンを用いた焼成実験
スポンジアンドドウパン製造手順は、従来使用されてきており、現在もなお米国の製パン産業で広範囲に使用されている。スポンジアンドドウ手順は、2段階のドウ捏ね上げ工程を特徴とする。スポンジは、粉(粉全体の70%)、水および酵母を捏ね上げることによって作成され、これは極めて長い時間(3時間)にわたり発酵される。スポンジは、次に、残りの粉、水、砂糖、塩および他の成分と混合される。通常、酵素もドウに添加されるが、同一基質に対して競合するであろう2種の酵素を添加する場合、1種の酵素をスポンジ側、および次に他方の酵素をドウ側に添加することができる。
スポンジアンドドウを用いた焼成実験
POWERBAKE(登録商標)4080と組み合わせたMAXAPAL(登録商標)の添加の作用について、スポンジ側またはドウ側のいずれかに添加されたMAXAPAL(登録商標)を用いるスポンジアンドドウパン手順において詳細に調査した。実験の構成および結果は表15に示した。
sn2位でN−アシルホスファチジルエタノールアミンに作用するホスホリパーゼA2酵素を、sn1位で極性脂質に作用する酵素と組み合わせて使用して、角食パン(スポンジ&ドウ)において観察される柔らかさを試験する焼成実験
sn1位で極性脂質に作用する酵素(POWERBAKE(登録商標)4090)と組み合わせた、sn2位でN−アシルホスファチジルエタノールアミンに作用するホスホリパーゼA2酵素(MAXAPAL(登録商標))の添加の作用を、スポンジ段階で添加されるMAXAPAL(登録商標)およびドウ段階で添加されるPOWERBAKE(登録商標)4090を用いて角食パン(スポンジアンドドウパン手順)において詳細に調査した。
MAXAPAL(登録商標)およびPOWERBAKE(登録商標)4090それぞれの個別の試験は、対照(MAXAPAL(登録商標)またはPOWERBAKE(登録商標)4090が添加されていない)と比較してより強い力を必要とすることを示し、より硬いパンであることを示した。MAXAPAL(登録商標)およびPOWERBAKE(登録商標)4090の組み合わせは最良の柔らかさを生じさせた。同一の組み合わせは、さらに体積に関して最高相乗作用を示した(本明細書にはデータを示していない)。
sn2位でN−アシルホスファチジルエタノールアミンに作用するホスホリパーゼA2酵素を、sn1位で極性脂質に作用する酵素と組み合わせて使用して、100%の全粒小麦パン(スポンジ&ドウ)において観察される柔らかさを試験する焼成実験
sn1位で極性脂質に作用する酵素(POWERBAKE(登録商標)4090)と組み合わせた、sn2位でN−アシルホスファチジルエタノールアミンに作用するホスホリパーゼA2酵素(MAXAPAL(登録商標))の添加の作用を、スポンジ段階で添加されるMAXAPAL(登録商標)およびドウ段階で添加されるPOWERBAKE(登録商標)4090を用いて全粒小麦(スポンジアンドドウ)パン手順において詳細に調査した。
PLA2の単独は、第1日および第3日のいずれにおいても、対照(MAXAPAL(登録商標)またはPOWERBAKE(登録商標)4090が添加されていない)と比較して増加した柔らかさを示した。
sn2特異的、NAPE活性PLA2の特徴および焼成性能
これらの実験の目的は、sn1特異的酵素であるPOWERBAKE(登録商標)4080と組み合わせた場合にsn2特異性およびNAPE活性を備える別のホスホリパーゼ(CRC08335)に対する焼成用途における相乗作用性能を検証することであった。
ガスクロマトグラフィー(GLC)
遊離脂肪酸は、GLCによってトリメチルシリル誘導体(TMS)として分析した。
蒸発させた試料を1.5mLのヘプタン:ピリジン(2:1)中に溶解させる。500μLの試料溶液をクリンプバイアルに移し、100μLのMSTFA(N−メチル−N−トリメチルシリル−トリフルオルアセアミド(trifluoraceamid))を加え、60℃で15分間反応させる。
真菌ホスホリパーゼA2タイプ2をコードする合成遺伝子(CRC08335)は、トリコデルマ・リーゼイ(Trichoderma reesei)中で発現させるためにコドン最適化された遺伝子としてGeneray(http://www.generay.com.cn/english/)から注文された。CRC08335(配列番号4)(図5)のタンパク質配列は、社内ミセリオフトラ・サーモフィル(Myceliophthora thermophile)菌株から同定され、NCBIデータベース内の最も近いホモログ(NCBIアクセッション番号XP_003666499.1を備えるサーモテロミセス・サーモフィラ(Thermothelomyces thermophila)ATCC 42464由来の分泌性ホスホリパーゼA2)との95%同一性を共有する。CRC08335は、SignalP 4.0による予測によるとN末端シグナルペプチド配列を有しており(SignalP 4.0:膜貫通領域からシグナルペプチドを識別する。Thomas Nordahl Petersen,Soeren Brunak,Gunnar von Heijne&Henrik Nielsen.Nature Methods,8:785−786,2011)、これはCRC08335が細胞外酵素であることを示唆している。
プラスミドpZKY512−1は、プロトプラスト形質転換(Te’o et al.(2002)J.Microbiol.Methods 51:393−99)を使用して好適なトリコデルマ・リーゼイ(Trichoderma reesei)菌株中へ形質転換させた(公表されたPCT特許出願である国際公開第05/001036号パンフレットに記載された方法)。形質転換体は、単独窒素源としてのアセトアミドを含有する固形培地上で選択した。アセトアミドプレート上での5日間の増殖後、形質転換体を収集し、グルコースおよびソホロースの混合物を含有する合成培地中で250mLの振とうフラスコ内で発酵させた。
SN1/SN2特異性:
CRC08335に対する酵素特異性は、「ホスホリパーゼ活性ならびにPC(ホスファチジルコリン)へのsn1およびsn2位置特異性を決定するためのアッセイ」に従って決定した。このアッセイは、GLC分析によって遊離したFFAを分析する、特別仕立てのFFA(遊離脂肪酸)組成物を備えるPC基質を使用する。結果は表16に略述した。
CRC08335のNAPE活性は、酵素を添加しておよび添加せずに実施した焼成試行からのドウの脂質プロファイル分析によって評価した。焼成適用は、ハードクラストロールについての手順(実施例1)に従って実施した。
sn2特異的NAPE活性酵素CRC08335のPOWERBake(登録商標)4080と組み合わせた場合の相乗作用適用性能は、酵素を添加しておよび添加せずに実施した焼成試行によって評価した。焼成適用は、ハードクラストロールについての手順(実施例1)に従って実施した。
焼成実験およびドウ脂質の分析に基づくと、驚くべきことに、POWERBAKE(登録商標)4080、またはPOWERBAKE(登録商標)4090とMAXAPAL(登録商標)PLA2ホスホリパーゼ、またはLYSOMAX(登録商標)Oilとの組み合わせが焼成において正の相乗作用をもたらすことが見いだされている。これは、パン体積の改良ならびに柔らかさを含むドウおよびパンの特徴の改良によって確証されている。
Claims (22)
- sn2位でN−アシルホスファチジルエタノールアミンに作用するホスホリパーゼA2酵素、およびsn1位で極性脂質に作用する酵素を含む、ドウまたはベークド製品の製造のための食品用酵素組成物。
- ドウ構成成分、sn2位でN−アシルホスファチジルエタノールアミンに作用するホスホリパーゼA2酵素、およびsn1位で極性脂質に作用する酵素を混合する工程を含む、ドウまたはベークド製品を製造する方法。
- ドウまたはベークド製品の製造における、sn2位でN−アシルホスファチジルエタノールアミンに作用するホスホリパーゼA2酵素、およびsn1位で極性脂質に作用する酵素を使用する方法であって、以下:
ベークド製品の比体積の改良;ドウの形成または伸展性の改良;ベークド製品のクラストのクリスピー性の改良;クラム構造の改良;ベークド製品の柔らかさの改良;ベークド製品のオーブンスプリングの改良;前記ドウまたはベークド製品中のN−アシルリソホスファチジルエタノールアミンの増加;前記ドウまたはベークド製品中のリソリン脂質の増加;前記ドウまたはベークド製品中のジガラクトシルモノグリセリドおよびモノガラクトシルモノグリセリドのうちいずれか一方または両方の増加;ならびに前記ドウまたはベークド製品中のリソリン脂質、ジガラクトシルモノグリセリド、およびモノガラクトシルモノグリセリドのうち少なくとも一つの増加とともにN−アシルリソホスファチジルエタノールアミンの増加
のうち少なくとも1つを達成する、方法。 - 前記ホスホリパーゼA2酵素、および前記sn1位で極性脂質に作用する前記酵素は、同時または連続的のいずれかで混合または使用される、請求項2または請求項3に記載の方法。
- 前記ホスホリパーゼA2酵素は、N−アシルホスファチジルエタノールアミンをN−アシルリソホスファチジルエタノールアミンに変換させるものであり、前記生成されたN−アシルリソホスファチジルエタノールアミンの前記脂肪酸部分は、14〜20個の炭素原子を含有する、請求項2〜4のいずれか一項に記載の方法。
- 前記sn1位で極性脂質に作用する前記酵素は、ホスホリパーゼ活性、ガラクトリパーゼ活性またはそれらの組み合わせを有する酵素である、請求項2〜5のいずれか一項に記載の方法。
- 前記sn1位で極性脂質に作用する前記酵素は、ガラクト脂質に作用する、請求項2〜6のいずれか一項に記載の方法。
- 前記ホスホリパーゼA2酵素は、N−アシルリソホスファチジルエタノールアミンに作用することができない、請求項2〜7のいずれか一項に記載の方法。
- 前記組成物は、レシチンをさらに含む、請求項1に記載の組成物。
- レシチンを添加する工程をさらに含む、請求項2〜8のいずれか一項に記載の方法。
- 前記レシチンは、酵素的に修飾されたレシチンである、請求項10に記載の方法。
- 前記レシチンは、ホスホリパーゼA2活性を備える酵素によって酵素的に修飾されている、請求項10もしくは11に記載の方法。
- 製品を生成するために、前記ドウを調理する工程をさらに含む、請求項2〜8もしくは10〜12のいずれか一項に記載の方法。
- 前記ドウは、パンドウ、パスタドウ、ヌードルドウ、ケーキドウ、ペストリードウまたはバッターからなる群から選択されるドウである、請求項2〜8もしくは10〜13のいずれか一項に記載の方法。
- 前記ホスホリパーゼA2酵素、および極性脂質に作用する前記酵素は、前記ドウから製造されるベークド製品、または蒸し製品、または茹で製品、または揚げ製品の、前記酵素の添加を除く同一条件下で製造されたベークド製品、または蒸し製品、または茹で製品、または揚げ製品と比較して少なくとも10%である比体積の増加を生じさせる有効量で前記ドウ構成成分に混合される、請求項2〜8もしくは10〜13のいずれか一項に記載の方法。
- 前記ホスホリパーゼA2酵素は、50〜7500ePLU/kg(粉)の濃度で存在する、請求項2〜8もしくは10〜15のいずれか一項に記載の方法。
- 前記sn1位で極性脂質に作用する酵素は、100〜2000ePLU/kg(粉)の濃度で存在する、請求項2〜8もしくは10〜16のいずれか一項に記載の方法。
- さらなる酵素は、前記ドウに添加される、請求項2〜8もしくは10〜17のいずれか一項に記載の方法。
- 前記さらなる酵素は、リパーゼ、デンプン分解酵素、ヘミセルラーゼ、セルラーゼ、オキシドレダクターゼ、脂質アシルトランスフェラーゼ、脱分枝酵素、ラクターゼおよびプロテアーゼからなる群から選択される1種以上である、請求項18に記載の方法。
- 前記ドウ中のC16:0 NALPEの量は、酵素を添加していないドウと比較して少なくとも1.5倍増加する、請求項2〜8もしくは10〜19のいずれか一項に記載の方法。
- スポンジアンドドウ法において、NAPEに作用することができる前記ホスホリパーゼA2酵素は、スポンジに添加され、および前記sn1位で極性脂質に作用する前記酵素は、前記ドウに添加される、請求項2〜8もしくは10〜20のいずれか一項に記載の方法。
- sn2位でN−アシルホスファチジルエタノールアミンに作用することができるホスホリパーゼA2酵素、sn1位で極性脂質に作用する酵素、および使用指示の組を含む、ドウまたはベークド製品の製造のためのキット。
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