JP2013535976A - 全卵タンパク質ペプチド、その調製方法及び使用 - Google Patents
全卵タンパク質ペプチド、その調製方法及び使用 Download PDFInfo
- Publication number
- JP2013535976A JP2013535976A JP2013525103A JP2013525103A JP2013535976A JP 2013535976 A JP2013535976 A JP 2013535976A JP 2013525103 A JP2013525103 A JP 2013525103A JP 2013525103 A JP2013525103 A JP 2013525103A JP 2013535976 A JP2013535976 A JP 2013535976A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- whole egg
- egg protein
- protease
- enzyme
- product
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 title claims abstract description 66
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 title claims abstract description 66
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 title claims abstract description 47
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title claims abstract description 19
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims abstract description 40
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims abstract description 40
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims abstract description 39
- 239000000843 powder Substances 0.000 claims abstract description 29
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 19
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims abstract description 18
- 230000036039 immunity Effects 0.000 claims abstract description 15
- 230000002708 enhancing effect Effects 0.000 claims abstract description 14
- 244000099147 Ananas comosus Species 0.000 claims abstract description 11
- 235000007119 Ananas comosus Nutrition 0.000 claims abstract description 11
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 25
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 25
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 claims description 16
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 claims description 16
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 claims description 16
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 11
- 244000241838 Lycium barbarum Species 0.000 claims description 9
- 235000015459 Lycium barbarum Nutrition 0.000 claims description 9
- 235000015468 Lycium chinense Nutrition 0.000 claims description 9
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 claims description 7
- 239000004480 active ingredient Substances 0.000 claims description 7
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 claims description 7
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 7
- 230000007515 enzymatic degradation Effects 0.000 claims description 6
- 230000036541 health Effects 0.000 claims description 6
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 claims description 6
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 claims description 5
- 241000287828 Gallus gallus Species 0.000 claims description 4
- 241000286209 Phasianidae Species 0.000 claims description 4
- 238000001816 cooling Methods 0.000 claims description 4
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 claims description 4
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 claims description 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 3
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims description 3
- 238000011282 treatment Methods 0.000 claims description 3
- 241000272525 Anas platyrhynchos Species 0.000 claims description 2
- 241000272814 Anser sp. Species 0.000 claims description 2
- 241000271566 Aves Species 0.000 claims description 2
- 241000272201 Columbiformes Species 0.000 claims description 2
- 241000287127 Passeridae Species 0.000 claims description 2
- 241000272534 Struthio camelus Species 0.000 claims description 2
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 claims description 2
- 230000000593 degrading effect Effects 0.000 claims description 2
- 238000007710 freezing Methods 0.000 claims description 2
- 230000008014 freezing Effects 0.000 claims description 2
- 240000008866 Ziziphus nummularia Species 0.000 claims 2
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 claims 1
- 230000000415 inactivating effect Effects 0.000 claims 1
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 abstract description 5
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 abstract description 5
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 21
- 239000000047 product Substances 0.000 description 20
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 13
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 13
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 12
- 241000699666 Mus <mouse, genus> Species 0.000 description 10
- 241000699670 Mus sp. Species 0.000 description 10
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 8
- 229940100688 oral solution Drugs 0.000 description 8
- 229940124452 immunizing agent Drugs 0.000 description 7
- LOTKRQAVGJMPNV-UHFFFAOYSA-N 1-fluoro-2,4-dinitrobenzene Chemical compound [O-][N+](=O)C1=CC=C(F)C([N+]([O-])=O)=C1 LOTKRQAVGJMPNV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 241001247821 Ziziphus Species 0.000 description 6
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 6
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 6
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 6
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 206010057249 Phagocytosis Diseases 0.000 description 5
- 206010053613 Type IV hypersensitivity reaction Diseases 0.000 description 5
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 5
- 210000003743 erythrocyte Anatomy 0.000 description 5
- 230000006870 function Effects 0.000 description 5
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 5
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 5
- 230000002519 immonomodulatory effect Effects 0.000 description 5
- 210000002540 macrophage Anatomy 0.000 description 5
- 230000008782 phagocytosis Effects 0.000 description 5
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 5
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 5
- 238000010998 test method Methods 0.000 description 5
- 230000005951 type IV hypersensitivity Effects 0.000 description 5
- 208000027930 type IV hypersensitivity disease Diseases 0.000 description 5
- 238000012449 Kunming mouse Methods 0.000 description 4
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 4
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 4
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 4
- 230000036737 immune function Effects 0.000 description 4
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 4
- 210000004698 lymphocyte Anatomy 0.000 description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 4
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 4
- 239000013641 positive control Substances 0.000 description 4
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 4
- 241000894007 species Species 0.000 description 4
- 241000282412 Homo Species 0.000 description 3
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 3
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 3
- 230000007812 deficiency Effects 0.000 description 3
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 3
- 239000003228 hemolysin Substances 0.000 description 3
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 3
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 3
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 3
- 230000000242 pagocytic effect Effects 0.000 description 3
- 230000004044 response Effects 0.000 description 3
- 231100000527 sperm abnormality Toxicity 0.000 description 3
- 210000000952 spleen Anatomy 0.000 description 3
- CFRFHWQYWJMEJN-UHFFFAOYSA-N 9h-fluoren-2-amine Chemical compound C1=CC=C2C3=CC=C(N)C=C3CC2=C1 CFRFHWQYWJMEJN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- CMSMOCZEIVJLDB-UHFFFAOYSA-N Cyclophosphamide Chemical compound ClCCN(CCCl)P1(=O)NCCCO1 CMSMOCZEIVJLDB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010006464 Hemolysin Proteins Proteins 0.000 description 2
- 206010020751 Hypersensitivity Diseases 0.000 description 2
- XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N Iron Chemical compound [Fe] XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102000015636 Oligopeptides Human genes 0.000 description 2
- 108010038807 Oligopeptides Proteins 0.000 description 2
- 102000015731 Peptide Hormones Human genes 0.000 description 2
- 108010038988 Peptide Hormones Proteins 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 238000002835 absorbance Methods 0.000 description 2
- 230000007815 allergy Effects 0.000 description 2
- 238000000540 analysis of variance Methods 0.000 description 2
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 2
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 2
- 239000002775 capsule Substances 0.000 description 2
- 239000000969 carrier Substances 0.000 description 2
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 2
- 230000035606 childbirth Effects 0.000 description 2
- 239000013256 coordination polymer Substances 0.000 description 2
- 229960004397 cyclophosphamide Drugs 0.000 description 2
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 2
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 2
- 235000013376 functional food Nutrition 0.000 description 2
- 238000003304 gavage Methods 0.000 description 2
- 230000002434 immunopotentiative effect Effects 0.000 description 2
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 description 2
- 210000000265 leukocyte Anatomy 0.000 description 2
- 210000004185 liver Anatomy 0.000 description 2
- 239000008176 lyophilized powder Substances 0.000 description 2
- 239000013642 negative control Substances 0.000 description 2
- 230000035764 nutrition Effects 0.000 description 2
- 239000000813 peptide hormone Substances 0.000 description 2
- 239000000546 pharmaceutical excipient Substances 0.000 description 2
- 150000003071 polychlorinated biphenyls Chemical group 0.000 description 2
- 230000035755 proliferation Effects 0.000 description 2
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 2
- 230000003716 rejuvenation Effects 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 230000009747 swallowing Effects 0.000 description 2
- 229940124597 therapeutic agent Drugs 0.000 description 2
- 230000002992 thymic effect Effects 0.000 description 2
- GLVSVKSIYXDZHY-UHFFFAOYSA-N 3-nitrofluoren-9-one Chemical compound C1=CC=C2C3=CC([N+](=O)[O-])=CC=C3C(=O)C2=C1 GLVSVKSIYXDZHY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000010953 Ames test Methods 0.000 description 1
- 231100000039 Ames test Toxicity 0.000 description 1
- 206010003757 Atypical pneumonia Diseases 0.000 description 1
- 108091003079 Bovine Serum Albumin Proteins 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N Copper Chemical compound [Cu] RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 206010014025 Ear swelling Diseases 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- 108091006905 Human Serum Albumin Proteins 0.000 description 1
- 102000008100 Human Serum Albumin Human genes 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- 108060003951 Immunoglobulin Proteins 0.000 description 1
- 102000014150 Interferons Human genes 0.000 description 1
- 108010050904 Interferons Proteins 0.000 description 1
- 102000000589 Interleukin-1 Human genes 0.000 description 1
- 108010002352 Interleukin-1 Proteins 0.000 description 1
- 102000000588 Interleukin-2 Human genes 0.000 description 1
- 108010002350 Interleukin-2 Proteins 0.000 description 1
- 102000015696 Interleukins Human genes 0.000 description 1
- 108010063738 Interleukins Proteins 0.000 description 1
- FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N Magnesium Chemical compound [Mg] FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PWHULOQIROXLJO-UHFFFAOYSA-N Manganese Chemical compound [Mn] PWHULOQIROXLJO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 206010028980 Neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- 241000293869 Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium Species 0.000 description 1
- BUGBHKTXTAQXES-UHFFFAOYSA-N Selenium Chemical compound [Se] BUGBHKTXTAQXES-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 206010070863 Toxicity to various agents Diseases 0.000 description 1
- 108060008682 Tumor Necrosis Factor Proteins 0.000 description 1
- HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N Zinc Chemical compound [Zn] HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 210000000683 abdominal cavity Anatomy 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 230000004913 activation Effects 0.000 description 1
- 231100000215 acute (single dose) toxicity testing Toxicity 0.000 description 1
- 231100000403 acute toxicity Toxicity 0.000 description 1
- 230000007059 acute toxicity Effects 0.000 description 1
- 238000011047 acute toxicity test Methods 0.000 description 1
- 239000003463 adsorbent Substances 0.000 description 1
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 description 1
- 238000004220 aggregation Methods 0.000 description 1
- 230000003712 anti-aging effect Effects 0.000 description 1
- 239000002260 anti-inflammatory agent Substances 0.000 description 1
- 229940121363 anti-inflammatory agent Drugs 0.000 description 1
- 230000036528 appetite Effects 0.000 description 1
- 235000019789 appetite Nutrition 0.000 description 1
- 229910052785 arsenic Inorganic materials 0.000 description 1
- RQNWIZPPADIBDY-UHFFFAOYSA-N arsenic atom Chemical compound [As] RQNWIZPPADIBDY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000008452 baby food Nutrition 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 230000002146 bilateral effect Effects 0.000 description 1
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 description 1
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 1
- 235000019658 bitter taste Nutrition 0.000 description 1
- 210000001185 bone marrow Anatomy 0.000 description 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000004663 cell proliferation Effects 0.000 description 1
- 238000002512 chemotherapy Methods 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 229910052802 copper Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010949 copper Substances 0.000 description 1
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 1
- 230000002950 deficient Effects 0.000 description 1
- 238000011161 development Methods 0.000 description 1
- 230000018109 developmental process Effects 0.000 description 1
- 235000015872 dietary supplement Nutrition 0.000 description 1
- 239000003085 diluting agent Substances 0.000 description 1
- 239000007884 disintegrant Substances 0.000 description 1
- 239000002552 dosage form Substances 0.000 description 1
- 231100000673 dose–response relationship Toxicity 0.000 description 1
- 239000003937 drug carrier Substances 0.000 description 1
- 210000005069 ears Anatomy 0.000 description 1
- 210000002969 egg yolk Anatomy 0.000 description 1
- 235000013345 egg yolk Nutrition 0.000 description 1
- 239000003623 enhancer Substances 0.000 description 1
- 210000000918 epididymis Anatomy 0.000 description 1
- 201000010063 epididymitis Diseases 0.000 description 1
- 239000012091 fetal bovine serum Substances 0.000 description 1
- 239000000945 filler Substances 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- 239000002778 food additive Substances 0.000 description 1
- 235000013373 food additive Nutrition 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 108010074605 gamma-Globulins Proteins 0.000 description 1
- 210000004907 gland Anatomy 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 1
- 230000035931 haemagglutination Effects 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 208000006454 hepatitis Diseases 0.000 description 1
- 231100000283 hepatitis Toxicity 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000007654 immersion Methods 0.000 description 1
- 230000001900 immune effect Effects 0.000 description 1
- 102000018358 immunoglobulin Human genes 0.000 description 1
- 229940072221 immunoglobulins Drugs 0.000 description 1
- 239000002955 immunomodulating agent Substances 0.000 description 1
- 229940121354 immunomodulator Drugs 0.000 description 1
- 230000002584 immunomodulator Effects 0.000 description 1
- 230000005764 inhibitory process Effects 0.000 description 1
- 238000007689 inspection Methods 0.000 description 1
- 229940079322 interferon Drugs 0.000 description 1
- 238000007912 intraperitoneal administration Methods 0.000 description 1
- 229910052742 iron Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000003907 kidney function Effects 0.000 description 1
- 239000000314 lubricant Substances 0.000 description 1
- 239000011777 magnesium Substances 0.000 description 1
- 229910052749 magnesium Inorganic materials 0.000 description 1
- 206010025482 malaise Diseases 0.000 description 1
- 229910052748 manganese Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011572 manganese Substances 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 238000000691 measurement method Methods 0.000 description 1
- QSHDDOUJBYECFT-UHFFFAOYSA-N mercury Chemical compound [Hg] QSHDDOUJBYECFT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052753 mercury Inorganic materials 0.000 description 1
- NIQQIJXGUZVEBB-UHFFFAOYSA-N methanol;propan-2-one Chemical compound OC.CC(C)=O NIQQIJXGUZVEBB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 231100000252 nontoxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000003000 nontoxic effect Effects 0.000 description 1
- 230000008816 organ damage Effects 0.000 description 1
- 125000001477 organic nitrogen group Chemical group 0.000 description 1
- 244000052769 pathogen Species 0.000 description 1
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 239000011148 porous material Substances 0.000 description 1
- 230000002265 prevention Effects 0.000 description 1
- 230000003449 preventive effect Effects 0.000 description 1
- 230000005855 radiation Effects 0.000 description 1
- 238000001959 radiotherapy Methods 0.000 description 1
- 239000000376 reactant Substances 0.000 description 1
- 239000012047 saturated solution Substances 0.000 description 1
- 239000011669 selenium Substances 0.000 description 1
- 229910052711 selenium Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000001235 sensitizing effect Effects 0.000 description 1
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 1
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 230000003393 splenic effect Effects 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 238000013112 stability test Methods 0.000 description 1
- 210000001562 sternum Anatomy 0.000 description 1
- 230000000638 stimulation Effects 0.000 description 1
- 210000002784 stomach Anatomy 0.000 description 1
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 1
- 238000001356 surgical procedure Methods 0.000 description 1
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 1
- 230000002195 synergetic effect Effects 0.000 description 1
- 230000001225 therapeutic effect Effects 0.000 description 1
- -1 thymic pentapeptides Proteins 0.000 description 1
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 1
- 239000003440 toxic substance Substances 0.000 description 1
- 239000011573 trace mineral Substances 0.000 description 1
- 235000013619 trace mineral Nutrition 0.000 description 1
- 210000004881 tumor cell Anatomy 0.000 description 1
- 102000003390 tumor necrosis factor Human genes 0.000 description 1
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 1
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 1
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 1
- 239000000080 wetting agent Substances 0.000 description 1
- 230000029663 wound healing Effects 0.000 description 1
- 239000011701 zinc Substances 0.000 description 1
- 229910052725 zinc Inorganic materials 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
- C07K16/02—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies from eggs
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K35/00—Medicinal preparations containing materials or reaction products thereof with undetermined constitution
- A61K35/56—Materials from animals other than mammals
- A61K35/57—Birds; Materials from birds, e.g. eggs, feathers, egg white, egg yolk or endothelium corneum gigeriae galli
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
- A61K38/01—Hydrolysed proteins; Derivatives thereof
- A61K38/012—Hydrolysed proteins; Derivatives thereof from animals
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P37/00—Drugs for immunological or allergic disorders
- A61P37/02—Immunomodulators
- A61P37/04—Immunostimulants
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
- C07K14/465—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from birds
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
- C12P21/06—Preparation of peptides or proteins produced by the hydrolysis of a peptide bond, e.g. hydrolysate products
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Immunology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Public Health (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Medicinal Preparation (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)
- Medicines Containing Plant Substances (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
【選択図】なし
Description
全卵タンパク質粉末(凍結乾燥した乾燥粉末又は噴霧乾燥した乾燥粉末)を発酵槽に入れ、全卵タンパク質粉末の10倍に相当する質量の水を添加した。温度を徐々に昇温し50℃に達したとき、全卵タンパク質粉末1グラム当たりの酵素加水分解に必要なそれぞれの酵素の量:ポポープロテアーゼ5万U、イチジクプロテアーゼ2万U、及びパイナップルプロテアーゼ35万Uに従って配合した複合プロテアーゼを、酵素加水分解用の発酵槽に添加した。温度は、常に50℃で維持した。4時間酵素加水分解した後、滅菌及び酵素不活化の処理を実施し、次いで、60℃まで冷却し、バレルに充填した。常温まで冷却したら、冷蔵庫に入れ、2日間凍結沈殿させた後濾過し、次いで、全卵タンパク質ペプチドの濃縮液を得た。次に、有効成分の組成が以下の通りである製剤を調製した:内服液剤100mL当たり1,000mg±10%の全卵タンパク質ペプチドが含まれていた。調製後、10分間100℃で充填及び滅菌して、免疫増強内服液剤を得た。
全卵タンパク質粉末(凍結乾燥した乾燥粉末又は噴霧乾燥した乾燥粉末)を発酵槽に入れ、全卵タンパク質粉末の8倍に相当する質量の水を添加した。温度を徐々に昇温し48℃に達したとき、全卵タンパク質粉末1グラム当たりの酵素加水分解に必要なポポープロテアーゼ6万U、イチジクプロテアーゼ1.5万U、及びパイナップルプロテアーゼ28万Uに従って3種の酵素を配合した複合プロテアーゼを、酵素加水分解用の発酵槽に添加した。温度は、常に48℃で維持した。3.5時間酵素加水分解した後、滅菌及び酵素不活化の処理を実施し、次いで、60℃まで冷却し、バレルに充填した。常温まで冷却したら、冷蔵庫に入れ、2日間凍結沈殿させた後濾過し、次いで、全卵タンパク質ペプチドの濃縮液を得た。次に、有効成分の組成が以下の通りである製剤を調製した:内服液剤100mL当たり全卵タンパク質ペプチド1,000mg±10%、ナツメ多糖類10mg、及びクコ多糖類5mgが含まれていた。調製後、10分間100℃で充填及び滅菌して、免疫増強内服液剤を得た。
全卵タンパク質粉末(凍結乾燥した乾燥粉末又は噴霧乾燥した乾燥粉末)を発酵槽に入れ、全卵タンパク質粉末の8倍に相当する質量の水を添加した。温度を徐々に昇温し50℃に達したとき、全卵タンパク質粉末1グラム当たりの酵素加水分解に必要なポポープロテアーゼ6万U、イチジクプロテアーゼ2万U、及びパイナップルプロテアーゼ32万Uに従って3種の酵素を配合した複合プロテアーゼを、酵素加水分解用の発酵槽に添加した。温度は、常に50℃で維持した。3時間酵素加水分解した後、冷却し、バレルに充填した。12℃まで更に冷却したら、冷蔵庫に入れ、2日間凍結沈殿させた後濾過し、次いで、全卵タンパク質ペプチドの濃縮液を得た。次に、有効成分の組成が以下の通りである製剤を調製した:内服液剤100mL当たり全卵タンパク質ペプチド1,000mg±10%、ナツメ多糖類15mg、及びクコ多糖類10mgが含まれる。調製後、10分間100℃で充填及び滅菌して、免疫増強内服液剤を得た。
試験サンプル:実施例1で調製した内服液剤
試験項目:
1. 特徴:サンプルの形状(色を含む)及び臭いを常法に従って検査した。
2. 含有量の測定:
サンプルの主成分、即ち、ペプチド及びアミノ酸の含有量(有機窒素の濃度(%)で表す)を、GB5009に記載の測定方法を用いて測定した。
3. 衛生学的及び物理化学的指標の検査:製品の総菌数、大腸菌群、病原体、真菌及び酵母、並びにヒ素、鉛、水銀の含有量を、食品衛生標準GB4789、GB5009の要件に従って検査した。
4. 加速試験:
異なる日に製造した3バッチのサンプル(それぞれのバッチ番号は、090718、090720、及び090724であり、全て瓶詰めされていた)を相対湿度75%の乾燥機に入れた(乾燥機は、底部に塩化ナトリウムの飽和溶液を有していた)。次いで、3ヶ月間連続して加熱するために乾燥機を37℃のインキュベータに入れた。周期的にサンプルを採取し(0ヶ月、1ヶ月、2ヶ月、3ヶ月)、相対指標を測定した(結果を表1〜3に示す)。3ヶ月間の加速試験中、有意な変化を示した指標は存在しなかった。このことから、製品が2年間を超えるサンプル保存期間を有していると計算することができる。
結論:製品は、熱に対して安定であり、2年間常温で保存することができた。
1)急性毒性試験
動物:18g〜20gの昆明マウス種、半分が雄でありもう半分が雌である、合計20匹;動物は、湖北省の医学実験動物センターから供与頂いた。
試験薬:実施例1で調製した免疫増強内服液剤。
投与方法:試験動物に、0.3mL/10g.b.wを強制飼養によって投与した。動物は、強制飼養前12時間絶食させ、1週間観察した。
結果:マウスは、強制飼養後毒性症状を全く示さなかった。1週間の間に死亡したマウスはいなかった。LD50>30mL/kg。急性毒性階級によれば、試験製品は、非毒性物質に属していた。
動物:25g〜27gの昆明マウス種
試験方法:試験薬を強制飼養で2回投与した。2回目の強制飼養の6時間後に動物を屠殺し、胸の骨髄を採取した。これを塗抹標本用にウシ胎児血清で希釈し、次いで、ギムザ染色した。顕微鏡下で、各動物について1,000個の多染性赤血球を観察した。形成された小核細胞数を千分率で記録した。結果を表4に示す。表中、CP群は、シクロホスファミドポジティブコントロール群である。
動物:23g〜25gの昆明マウス種。
試験方法:5日間連続して強制飼養した後、更に30日間マウスを飼養した。動物を屠殺し、塗抹標本用に両側の精巣上体を摘出した。各動物について、完全な構造を有する精子を1,000個計数し、精子異常の発生率を計算した。結果を表5に示す。表中、CP群は、シクロホスファミドポジティブコントロール群である。
4株のヒスチジン欠損ネズミチフス菌TA97、TA98、TA100、及びTA102を用いて試験を実施した。これらは、それぞれ、生物学的要件を満たすと同定されていた。ポリ塩化ビフェニル(PCB)誘導性ラット肝臓ホモジネートをインビトロにおける活性化系として用いた(+S9)。試験製品を、サンプルを異なる濃度で希釈した3つの用量群に分けた。ここでは、滅菌後、サンプル0.5mLを、それぞれ、1:10、1:100、1:1,000の濃度になるようにペトリ皿に添加した。混入法を用いて2回繰り返した並行サンプルについて結果を記録した。結果を表6に示す。
上表から、いずれも試験群も、自然復帰株の2倍を超える復帰株コロニー数を有しておらず、用量応答関係は生じなかったことが分かる。したがって、試験結果は陰性を示した。
1.試験動物:18g〜22gの昆明マウス種。半分が雌、もう半分が雌である(湖北省の医学実験動物センターから供与頂いた)。
3.1 ConA誘導性マウス脾臓リンパ球幼若化試験
方法:MTT法(ConA誘導性マウス脾臓リンパ球幼若化試験)を用いてConAの有り無しでの各群の孔吸光度の差の平均を片側分散分析に供した。
結果:表7に示す通りである。
表7から、群間で有意な差は存在せず、「内服液剤」の低用量群では、ConA誘導性脾臓リンパ球増殖能が有意に強化されたことが分かる。
表7:マウス細胞の免疫機能に対する「内服液剤」の効果
方法:耳介腫脹法。マウスをDNFBで感作した後、5日目に再度右耳をDNFBで抗原刺激し、次いで、24時間後に動物を屠殺し、左及び右の耳甲介を切断し、そこから穿孔器を用いて直径8mmの耳片を切除し、計量した。DTHのレベルは、左耳と右耳との重量差によって表される。
結果:表7に示す通りである。
表7から、「内服液剤」の低用量群は、DNFB誘導性DTHに対するマウスの応答を有意に改善できたことが分かる。
血清凝集レベルに基づいて抗体積分を計算し、各群の抗体積分の平均を片側分散分析に供した。
結果:表8に示す通りである。
表8から、群間で有意な差は存在せず、「内服液剤」の低用量群及び高用量群は、血清溶血素の含有量を有意に増加させることができたことが分かる。
表8:マウスの体液性免疫機能に対する「内服液剤」の効果
方法:半インビトロ法。20%ニワトリ赤血球懸濁液を調製した:そのうちの1mLを各マウスに腹腔内注射し、30分間後、動物を屠殺し、開腹し、通常生理食塩水2mLを腹腔内注射し、次いで、平均して2枚のスライドガラスに垂らし、30分間37℃でインキュベートした。次いで、スライドガラスを通常生理食塩水ですすぎ、風乾し、1:1アセトン−メタノール溶液で固定し、4%ギムザ−リン酸緩衝液で3分間染色し、蒸留水で更にすすぎ、風乾した。100個のマクロファージを油浸レンズ下で計数し、以下の等式に従って食作用率及び食作用係数を計算した。
表9:マウスの腹腔内におけるマクロファージの貪食作用機能に対する「内服液剤」の効果
方法:手順に従って方法を明記する。インクを注入した2分間後、10分間後に血液中の炭素濃度に基づいて各群のマウスの嚥下指数を計算した(吸光度の値として測定)。
結果:表10に示す通りである。表10から、「内服液剤」の低用量群は、マウスにおいてカーボンクリアランスの嚥下指数を有意に強化できたことが分かる。
表10:マウスのカーボンクリアランス機能に対する「内服液剤」の効果
Claims (10)
- 全卵タンパク質ペプチドの調製方法であって、複合植物プロテアーゼを用いて全卵タンパク質粉末を酵素的に分解して、前記全卵タンパク質ペプチドを得ることを含み;前記複合植物プロテアーゼが、ポポープロテアーゼ、イチジクプロテアーゼ、及びパイナップルプロテアーゼからなることを特徴とする調製方法。
- 複合植物プロテアーゼが、(100万〜120万)U:(30万〜40万)U:(560万〜700万)Uであるポポープロテアーゼ:イチジクプロテアーゼ:パイナップルプロテアーゼの酵素活性比を有する請求項1に記載の調製方法。
- 全卵タンパク質粉末が、原材料として以下の鳥類の卵:ニワトリ、アヒル、ガチョウ、ウズラ、スズメ、ハト、キジバト、及びダチョウの卵のうちの少なくとも1つから調製される請求項1又は2に記載の調製方法。
- 酵素触媒分解反応系において、全卵タンパク質粉末:水の質量部比が、1:8〜1:10であり;前記全卵タンパク質粉末1グラム当たりの酵素分解に必要なそれぞれの酵素の量が、ポポープロテアーゼ5万U〜6万U、イチジクプロテアーゼ1.5万U〜2万U、及びパイナップルプロテアーゼ28万U〜35万Uであり;酵素分解が、48℃〜50℃の温度で、3時間〜4時間、7.5〜8.5のpH値にて実施される請求項1から3のいずれかに記載の調製方法。
- 酵素触媒分解反応の終了後、酵素加水分解物を滅菌及び酵素不活化処理し、次いで、冷却及び凍結処理工程に付することを更に含み;前記凍結が、4℃〜8℃の温度で48時間行われ;前記滅菌及び酵素不活化が、100℃の温度で10分間の条件下で行われる請求項1から4のいずれかに記載の調製方法。
- 請求項1から5のいずれかに記載の方法によって調製されることを特徴とする全卵タンパク質ペプチド。
- 免疫を増強するための製品の製造における請求項6に記載の全卵タンパク質ペプチドの使用。
- 製品が、医薬又はヘルスケア製品である請求項7に記載の使用。
- 免疫を増強するための製品であって、活性成分が、請求項8に記載の全卵タンパク質ペプチドを含むことを特徴とする製品。
- 免疫を増強するための製品の活性成分が、ナツメ多糖類及びクコ多糖類を更に含み;前記免疫を増強するための製品における全卵タンパク質ペプチド:ナツメ多糖類:クコ多糖類の質量比が、(900〜1,200):(80〜140):(40〜70)である請求項9に記載の製品。
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
PCT/CN2010/001287 WO2012024817A1 (zh) | 2010-08-24 | 2010-08-24 | 全蛋蛋白肽及其制备方法和应用 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2013535976A true JP2013535976A (ja) | 2013-09-19 |
JP5927191B2 JP5927191B2 (ja) | 2016-06-01 |
Family
ID=45722802
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2013525103A Active JP5927191B2 (ja) | 2010-08-24 | 2010-08-24 | 全卵タンパク質ペプチド、その調製方法及び使用 |
Country Status (5)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US9657086B2 (ja) |
EP (1) | EP2610349A4 (ja) |
JP (1) | JP5927191B2 (ja) |
CN (1) | CN103108957B (ja) |
WO (1) | WO2012024817A1 (ja) |
Families Citing this family (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN107164448A (zh) * | 2017-07-12 | 2017-09-15 | 邹远东 | 一种铁棍怀山药多肽及其制备方法 |
CN108244031B (zh) * | 2017-12-15 | 2020-08-28 | 中国水产科学研究院东海水产研究所 | 一种提高免疫低下模型小鼠非特异性免疫力的方法 |
CN109744492A (zh) * | 2019-01-10 | 2019-05-14 | 蕴彤本草(北京)生物科技有限公司 | 高生物活性全蛋体发酵物的生产方法及其产品与应用 |
CN109673809A (zh) * | 2019-01-10 | 2019-04-26 | 蕴彤本草(北京)生物科技有限公司 | 活血调经化淤祛斑的花优素复合多肽产品及其制备方法 |
CN113995071A (zh) * | 2021-10-29 | 2022-02-01 | 杭州倍欣生物科技有限公司 | 一种白蛋白肽饮品和制备方法以及在提升血浆白蛋白指标上的应用 |
Citations (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN1483830A (zh) * | 2003-07-18 | 2004-03-24 | 上海复旦新杨生物科技有限责任公司 | 一种酶法水解鸡蛋蛋清蛋白制备蛋清肽的方法 |
CN101675938A (zh) * | 2008-12-24 | 2010-03-24 | 邹远东 | 一种新型肽类免疫剂全蛋蛋白肽的制备方法和用途 |
Family Cites Families (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
GB9403935D0 (en) * | 1994-03-01 | 1994-04-20 | Sandoz Nutrition Ltd | Improvements in or relating to organic compounds |
ES2381118T3 (es) * | 2004-12-23 | 2012-05-23 | Campina Nederland Holding B.V. | Hidrolizado de proteínas enriquecido en péptidos de inhibición de DPP-IV y su uso |
EP1982604A1 (de) * | 2007-04-20 | 2008-10-22 | Naturheilzentrum Allgäu | Nahrungsergänzungsmittel zum Ausgleich von Nährstoffmangel |
-
2010
- 2010-08-24 WO PCT/CN2010/001287 patent/WO2012024817A1/zh active Application Filing
- 2010-08-24 US US13/818,642 patent/US9657086B2/en active Active
- 2010-08-24 EP EP10856270.3A patent/EP2610349A4/en not_active Withdrawn
- 2010-08-24 CN CN201080068668.XA patent/CN103108957B/zh active Active
- 2010-08-24 JP JP2013525103A patent/JP5927191B2/ja active Active
Patent Citations (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN1483830A (zh) * | 2003-07-18 | 2004-03-24 | 上海复旦新杨生物科技有限责任公司 | 一种酶法水解鸡蛋蛋清蛋白制备蛋清肽的方法 |
CN101675938A (zh) * | 2008-12-24 | 2010-03-24 | 邹远东 | 一种新型肽类免疫剂全蛋蛋白肽的制备方法和用途 |
Non-Patent Citations (2)
Title |
---|
JPN6014045982; TIAN G. et al.: Chinese Journal of Animal Science Vol.41, No.5, 2005, pp.14-17 * |
JPN6014045983; MINE Y. et al.: World's Poultry Science Journal Vol.62, No.1, 2006, pp.87-95 * |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
EP2610349A1 (en) | 2013-07-03 |
US9657086B2 (en) | 2017-05-23 |
CN103108957B (zh) | 2015-07-01 |
EP2610349A4 (en) | 2015-12-30 |
CN103108957A (zh) | 2013-05-15 |
JP5927191B2 (ja) | 2016-06-01 |
US20130209497A1 (en) | 2013-08-15 |
WO2012024817A1 (zh) | 2012-03-01 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP5517215B2 (ja) | 発酵及び培養方法、植物発酵エキス、植物発酵エキス末並びに該植物発酵エキス配合物 | |
US11806375B2 (en) | Nutritional support for animals via administration of an algal derived supplement | |
JP5927191B2 (ja) | 全卵タンパク質ペプチド、その調製方法及び使用 | |
TWI516280B (zh) | 紅藜萃取物用於製備促進膠原蛋白生成及抗皮膚老化之組合物之用途 | |
CN103561753A (zh) | 用于促进骨骼和关节生长、修复、和维持的膳食增补剂 | |
JP7281031B2 (ja) | 加齢に伴う持続的注意力低下の改善用の組成物 | |
WO2019203136A1 (ja) | 認知機能改善用食品組成物、認知機能改善剤、及び、これらの製造方法 | |
CN1895066A (zh) | 抗体酸奶片(粉) | |
US5603937A (en) | Immune-enhancing food comprising isaria type insect raised fungus (cordyceps japonensis) as a main ingredient | |
JP2014166972A (ja) | 腸炎抑制剤及び飲食品 | |
JP4053686B2 (ja) | 生理活性健康食品 | |
KR102244732B1 (ko) | 프로바이오틱 초산균인 아세토박터 파스테리아누스 mglv 및 이의 면역조절 효과 | |
KR20140106058A (ko) | 수용성 연어이리 추출물 및 식물성 유산균을 포함하는 면역 증강용 조성물 | |
WO2020159842A1 (en) | Production and use of yeast extract as a medical adjuvant | |
WO2016206363A1 (zh) | 吉林人参低聚肽在制备抗氧化的食品或保健食品中的用途 | |
CN112704234A (zh) | 一种含有复合肽和益生菌的营养组合物及其制备方法 | |
CN1422535A (zh) | 肽奶及其制备工艺 | |
US7556832B2 (en) | Process and formula for treating irritable bowel syndrome | |
US20220305138A1 (en) | Composition and method for a prebiotic delivery system targeted to probiotic bacteria | |
TW201713357A (zh) | 抗肥胖用組成物 | |
JP2024501750A (ja) | Nk細胞を含む免疫細胞活性を大幅に増進させる免疫強化鹿茸酵素分解抽出物 | |
Rahmaddiansyah et al. | Unlocking Therapeutic Potential of Bengkoang (Pachyrhizus erosus) Inulin and Lactobacillus Synergies in Synbiotics for Immunomodulatory Interventions in Indonesia: A Review | |
Rahmaddiansyah et al. | Unlocking Therapeutic Potential of Bengkoang () Inulin and Synergies in Synbiotics for Immunomodulatory Interventions in Indonesia: A Review | |
CN114794460A (zh) | 一种免疫增强型全营养特殊医学用途配方食品 | |
JP2017075105A (ja) | マクロファージ活性化剤 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20130723 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20141104 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20150126 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20150223 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20150728 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20151023 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20151106 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20160329 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20160425 |
|
R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Ref document number: 5927191 Country of ref document: JP Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |