JP2010110333A - 糖化アミンを測定するための試料の前処理方法および糖化アミンの測定方法 - Google Patents
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Abstract
【解決手段】試料中の糖化アミノ酸にフルクトシルアミノ酸オキシダーゼ(FAOD)を作用させて分解した後、さらに前記試料中の測定対象物である糖化アミンにFAODを作用させて、その酸化還元反応を測定することにより糖化アミンの量を測定する。糖化アミノ酸に作用させるFAODと糖化アミンに作用させるFAODとは、同じ基質特異性でも異なる基質特異性でもよい。同じFAODを使用する場合は、糖化アミノ酸にFAODを作用させて分解した後、プロテアーゼによって前記FAODを失活させると共に前記糖化アミンを分解し、この分解物に、さらに同じFAODを添加して作用させ、その酸化還元反応を測定する。
【選択図】図1
Description
→ R1−CO−CHO + NH2−R2 + H2O2 …(1)
前記式(1)において、R1は、水酸基もしくは糖化反応前の糖に由来する残基(糖残基)を意味する。前記糖残基(R1)は、反応前の糖がアルドースの場合はアルドース残基であり、反応前の糖がケトースの場合、ケトース残基である。例えば、反応前の糖がグルコースの場合は、アマドリ転位により、反応後の構造はフルクトース構造をとるが、この場合、糖残基(R1)は、グルコース残基(アルドース残基)となる。この糖残基(R1)は、例えば、
−[CH(OH)]n−CH2OH
で示すことができ、nは、0〜6の整数である。
前記式(1)において、R2は、特に制限されないが、糖化アミンが糖化アミノ酸または糖化ペプチドの場合、α−アミノ基が糖化されている場合と、それ以外のアミノ基(アミノ酸側鎖のアミノ基)が糖化されている場合とで異なる。
前記式(1)において、α−アミノ基が糖化されている場合、R2は、下記式(2)で示すアミノ酸残基またはペプチド残基である。この場合に前記式(1)の反応を特異的に触媒するのが前記FAOD−αおよびFAOD−αSである。
−CHR3−CO−R4 …(2)
前記式(2)において、R3はアミノ酸側鎖基を示し、R4は水酸基、アミノ酸残基またはペプチド残基を示し、例えば、下記式(3)で示すことができる。下記式(3)において、nは、0以上の整数であり、R3は、前述と同様に、アミノ酸側鎖基を示し、アミノ酸側鎖基は全て同一でも、異なっていても良い。
−(NH−CR3H−CO)n−OH …(3)
また、前記式(1)において、α−アミノ基以外のアミノ基が糖化されている(アミノ酸側鎖基が糖化されている)場合、R2は下記式(4)で示すことができる。この場合に前記式(1)の反応を特異的に触媒するのが前記FAOD−SおよびFAOD−αSである。
−R5−CH(NH−R6)−CO−R7 …(4)
前記式(4)において、R5は、アミノ酸側鎖基のうち、糖化されたアミノ基以外の部分を示す。例えば、糖化されたアミノ酸がリジンの場合、R5は
−CH2−CH2−CH2−CH2−
であり、
例えば、糖化されたアミノ酸がアルギニンの場合、R5は、
−CH2−CH2−CH2−NH−CH(NH2)−
である。
また、前記式(4)において、R6は、水素、アミノ酸残基またはペプチド残基であり、例えば、下記式(5)で示すことができる。なお、下記式(5)において、nは0以上の整数であり、R3は、前述と同様にアミノ酸側鎖基を示し、アミノ酸側鎖基は全て同一でも、異なっていても良い。
−(CO−CR3H−NH)n−H …(5)
また、前記式(4)において、R7は、水酸基、アミノ酸残基またはペプチド残基であり、例えば、下記式(6)で示すことができる。なお、下記式(6)において、nは0以上の整数であり、R3は、前述と同様にアミノ酸側鎖基を示し、アミノ酸側鎖基は全て同一でも、異なっていても良い。
−(NH−CHR3−CO)n−OH …(6)
この実施形態は、前記糖化アミノ酸の分解にFAOD−αを使用し、糖化タンパク質の測定にFAOD−αSを用いた前記第1の測定方法の一例である。
R1−CO−CH2−NH−CHR3−COOH + H2O + O2
→ R1−CO−CHO + NH2−CHR3−COOH + H2O2 …(7)
前記式(7)において、R1は前述と同様の糖残基を示し、R3は前述と同様にアミノ酸側鎖を示す。
この実施形態は、非測定対象糖化物である糖化アミノ酸の分解と測定対象である糖化タンパク質の測定に、同じFAODを用いた前記第2の測定方法の一例である。FAODとしては、特に制限されず、例えば、FAOD−α、FAOD−S、FAOD−αSのいずれを用いてもよい。
この実施形態は、非測定対象糖化物である糖化アミノ酸の分解と測定対象である糖化タンパク質の測定に、同じFAODを用いた例である。但し、この実施形態は、前記第2の実施形態とは異なり、分解用FAODを、プロテアーゼによって必ずしも失活させる必要がない。酵素には基質特異性があるため、プロテアーゼとFAODとの組み合わせによっては、FAODをプロテアーゼで失活させ難い場合がある。このような場合に本実施形態の方法が有効になる。なお、はじめに添加した分解用FAODが、プロテアーゼにより生成した糖化タンパク質分解物と反応すると、測定精度を向上できないため、以下に示すように、FAODの添加割合を調整することが重要となる。
患者に、アミノ酸およびブドウ糖を含む点滴を行い、1時間後、血液を採取した。その血液を遠心分離(1000g、10分間)して血球と血漿とに分離し、前記血球画分0.006mL、前記血漿画分0.006mLおよび下記溶血試薬A 0.45mLとを混合して、前記血球を溶血させて溶血試料を調製した。
商品名TAPS(同仁化学社製) 140mmol/L
グリシンアミド(ナカライテスク社製) 60mmol/L
ポリオキシエチレンラウリルエーテル(ナカライテスク社製) 24g/L
(1)前記ペニシリウム属由来FAOD(特開平8−336386公報)
(2)前記アスペルギルス属由来FAOD(WO99/20039号)
(3)商品名FAOX−E(キッコーマン社製、以下同じ)
MOPS(同仁化学社製) 5mmol/L
テトラゾリウム化合物(商品名WST−3、同仁化学社製) 2mmol/L
NaN3(ナカライテスク社製) 0.05g/L
CaCl2(ナカライテスク社製) 5mmol/L
NaCl(ナカライテスク社製) 300mmol/L
メタロプロテアーゼ 3g/L
ギベレラ属由来FAOD(特開平8−154672号公報) 26KU/L
POD(東洋紡社製) 77.6KU/L
発色基質(商品名DA−64、和光純薬工業社製) 0.052mmol/L
Tris−HCl緩衝液(pH6.9) 200mmol/L
前記実施例1と同様に点滴後の血液を採血し、これを静置した。そして、自然沈降した血球を回収し、この血球画分0.01mLに下記溶血試薬B 0.3mLを添加して溶血試料を調製した。この溶血試料のHb濃度およびHbA1c濃度を、前記自動分析装置により分析した。なお、前記血球は自然沈降により回収しているため、前記血球画分は血漿成分を含んでいる。
商品名TAPS(同仁化学社製) 140mmol/L
グリシンアミド(ナカライテスク社製) 60mmol/L
ポリオキシエチレンラウリルエーテル(ナカライテスク社製) 24g/L
商品名FAOX−E(キッコーマン社製、以下同じ) 1KU/L
HbA1c(%)=(HbA1c濃度/Hb濃度)×100
Claims (17)
- 糖化アミンを測定対象とする試料の前処理方法であって、前記試料中に測定対象の糖化アミンとは別に存在する糖化アミノ酸または糖化ペプチドを除去することを目的として、前記糖化アミノ酸または糖化ペプチドにフルクトシルアミノ酸オキシダーゼを作用させて分解する試料の前処理方法。
- 2試料中の糖化アミンに、フルクトシルアミノ酸オキシダーゼを作用させて、その酸化還元反応を測定することにより糖化アミンの量を測定する方法であって、前記試料中に測定対象の糖化アミンとは別に存在する糖化アミノ酸または糖化ペプチドを除去することを目的として、前記酸化還元反応に先立ち、予め、前記試料を請求の範囲1記載の前処理方法によって処理して前記糖化アミノ酸または糖化ペプチドを分解する測定方法。
- 測定対象の糖化アミンとは別に存在する糖化アミノ酸または糖化ペプチドに作用させるフルクトシルアミノ酸オキシダーゼと、糖化アミンに作用させるフルクトシルアミノ酸オキシダーゼとが、異なる基質特異性である請求の範囲2記載の測定方法。
- 測定対象の糖化アミンとは別に存在する糖化アミノ酸または糖化ペプチドに作用させるフルクトシルアミノ酸オキシダーゼが、糖化されたα−アミノ基に特異的に作用し、糖化アミンに作用させるフルクトシルアミノ酸オキシダーゼが、糖化されたα−アミノ基および糖化されたアミノ酸残基側鎖に特異的に作用する請求の範囲3記載の測定方法。
- 測定対象の糖化アミンとは別に存在する糖化アミノ酸または糖化ペプチドにフルクトシルアミノ酸オキシダーゼを作用させる前または作用させた後に、糖化アミンをプロテアーゼで分解し、この分解物に、前記糖化アミンに作用させるフルクトシルアミノ酸オキシダーゼを作用させて前記酸化還元反応を行う請求の範囲3または4記載の測定方法。
- 測定対象の糖化アミンとは別に存在する糖化アミノ酸が、α−アミノ基が糖化された糖化アミノ酸であり、測定対象の糖化アミンが、α−アミノ基およびアミノ酸残基側鎖が糖化された糖化タンパク質または糖化ペプチドである請求の範囲4または5記載の測定方法。
- 糖化アミノ酸または糖化ペプチドにフルクトシルアミノ酸オキシダーゼを作用させた後、糖化アミンをプロテアーゼで分解し、さらに前記糖化アミノ酸または糖化ペプチドに作用させたのと同じフルクトシルアミノ酸オキシダーゼを添加して、これを前記プロテアーゼによる糖化アミン分解物に作用させて前記酸化還元反応を行う請求の範囲2記載の測定方法。
- プロテアーゼにより、糖化アミノ酸または糖化ペプチドに作用させたフルクトシルアミノ酸オキシダーゼを失活させる請求の範囲7記載の測定方法。
- 糖化アミノ酸または糖化ペプチドに作用させるフルクトシルアミノ酸オキシダーゼ(A)と糖化アミンの分解物に作用させるフルクトシルアミノ酸オキシダーゼ(B)の添加割合(活性比A:B)が、A:B=1:10〜1:50,000の範囲である請求の範囲7記載の測定方法。
- 測定対象の糖化アミンとは別に存在する糖化アミノ酸または糖化ペプチドの糖化部位が、α−アミノ基であり、測定対象の糖化アミンが糖化タンパク質であって、その糖化部分がα−アミノ基である請求の範囲7〜9のいずれか一項に記載の測定方法。
- 糖化アミンが、糖化アミノ酸、糖化ペプチドおよび糖化タンパク質からなる群から選択された少なくとも一つの物質である請求の範囲2〜10のいずれか一項に記載の測定方法。
- 糖化タンパク質が、糖化ヘモグロビンである請求の範囲11記載の測定方法。
- プロテアーゼが、メタロプロテアーゼ、ブロメライン、パパイン、トリプシン、プロテアーゼK、ズブチリシンおよびアミノペプチダーゼからなる群から選択された少なくとも一つのプロテアーゼである請求の範囲5〜12のいずれか一項に記載の測定方法。
- プロテアーゼが、糖化ヘモグロビンを選択的に分解するプロテアーゼであって、メタロプロテアーゼ、ブロメライン、パパイン、ブタ膵臓由来トリプシンおよびBacillus subtillis由来のプロテアーゼからなる群から選択された少なくとも一つのプロテアーゼである請求の範囲13記載の測定方法。
- 試料が、全血、結晶、血清、血球、尿および髄液からなる群から選択された少なくとも一つの生体試料である請求項2〜14のいずれか一項に記載の測定方法。
- 試料が、点滴後の患者から採取した全血試料である請求の範囲15記載の測定方法。
- 測定対象の糖化アミンとは別に存在する糖化アミノ酸が、外来の糖化アミノ酸を含む請求の範囲2〜16のいずれか一項に記載の測定方法。
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