DE1593842A1 - Verfahren zur Herstellung von Peptiden - Google Patents

Verfahren zur Herstellung von Peptiden

Info

Publication number
DE1593842A1
DE1593842A1 DE19671593842 DE1593842A DE1593842A1 DE 1593842 A1 DE1593842 A1 DE 1593842A1 DE 19671593842 DE19671593842 DE 19671593842 DE 1593842 A DE1593842 A DE 1593842A DE 1593842 A1 DE1593842 A1 DE 1593842A1
Authority
DE
Germany
Prior art keywords
valine
peptides
polymer
mmol
acid
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Pending
Application number
DE19671593842
Other languages
English (en)
Inventor
Weygand Dipl-Chem Dr Friedrich
Ulf Ragnarsson
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Hoechst AG
Original Assignee
Hoechst AG
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Hoechst AG filed Critical Hoechst AG
Publication of DE1593842A1 publication Critical patent/DE1593842A1/de
Pending legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K1/00General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/04General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length on carriers

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Description

  • Verfahren zur Herstellung von Peptiden Es ist aus Fed. Proc. 21 (1962), Seite 412, J. Aber. chem.
  • Soc. 85 (1963), Seite 2149 und Biochemistry 8 (1965), Seite 2394 bekannt, Peptide durch Ankondensation einzelner N-geschützter Aminosäuren nach der sogenannten Festkörpersynthese herzustellen. Diose Reaktionen verlaufen bekanntlich ohne Racemiserung, wenn als N-Schutzgruppen solche vonr Urethantyp, wie die tert.-Butyloxycarbonyl- oder die p-methoxybenzyloxycarbonyl-gruppe verwendet werden. Verläuft hierbei nicht jede einzelne Kondensationsstufe mit quantitativer Ausbeute, so werden neben dem gewünschten Peptid auch andere1 unerwünschte Peptide gebildet, deren Abtrennung von dem Hauptprodukt Schwierigkeiten bieten kann.
  • Es t weiterhin aus Chem. Ber. 99 (1966), Seite 110 und Z.
  • Natuaforschg. 21 b (1966), Seite 426 bekannt, Peptide mit Eilfe von Dicyclohexyl-carbodiimid in Anwesenheit von N-Hydroxysuecinimid herzustellen. Bei diesem Verfahren wird gine @@@@ dea @usa@z von N-Hydroxysuccinimid eintretende @@@@@@@@ierung verhindert.
  • Diece verfahren ist auch Gegenstand der Patentanmeldung F 48 611 @@@/@@ q (Fw 5020).
  • Die Kondensation von N-geschützten Peptid-derivaten und Arninosäure- bzw. Peptidderivaten mit einer freien Aminogruppe mit Dicyclohexylcarbodiimid in Dimethylformid (siehe oben zitierte Literatur) in Gegenwart von N-Hydroxysuccinimid verläuft Jedoch nicht racemisierungsfrei, wenn sie auf die Festkörpersynthese, die bisher lediglich nit N-geschützten Aminosäuren durchgeführt wurde, angewendet wird, oder wenn nach der Festkörpersynthese Aminosäuren ankondensiert werden, deren N-Schutzgruppe die Racemisierung nicht verhindert.
  • So war bei der Kondensation von p-Methoxy-benzyloxycarbonyl L-leucyl-L-phenylalanin mit an Polystyrol benzylesterartig gebundenes L-Valin mittels Dicyclohexylcarbodiimid und N-Hydroxysuccinimid (je dreifacher Überschuß an N-Acyl-dipeptid und Dicyclohexylcarbodiimid und sechsfacher Überschuß an N.Hydroxysuccinimid) bei -20° nach 24 stündiger Reaktionszeit nur sehr wenig an Tripeptid gebildet worden und in einem anderen Versuch war nach 24 Stdn. bei + 200 unter sonst gleichen Reaktionsbedingungen zwar quantitative Umsetzung eingetreten, das erhaltene L-Leucyl-L-phenylalanyl-L-valin enthielt aber 8,8 % an L-Leucyl-d-phenylalanyl-L-valin.
  • Es wurde nun gefunden, daß die Racemisierung vollstandig unterdrückt werden kann, wenn man die Festkörpersynthese in Gegenwart von N-Hydroxysuccinimid nicht in Dimethylformamid, sondern in Methylenchlorid ablaufen läßt.
  • Gegenstand der Erfindung ist somit ein Verfahren zur Herstellung von Peptiden, das dadurch gekennzeichnet ist, daß nan N-Acyl-aminosäure- bzw. N-Acyl-peptidderivate mit ainer freien Carboxylgruppe in Gegenwart von N-Hydroxy-succinimid und dicyclohexylcarbodiimid, oder daß man N-Acyl-aminosäurs-bzw. N-Acyl-peptid-N'-hydroxyauccinimid-ester mit Aminosäure-bzw. Peptidderivaten mit einer freien Aminogruppe, welche über eine Carboxylgruppe benzylesterartig an ein Polystyrol gebunden sind, in Methylenchlorid als Reaktionsmedium umgesetzt.
  • Der Verlauf des erfindungsgemäßen Verfahrens ist überraschend, da weder das Auftreten von Racemisierung bei der Übertragung der Hydroxysucciniaid-aethode auf die Festkörpersynthese noch die völlige Unterdrückung der Racemisierung durch die Verwendung von Methylenchlorid zu erwarten war.
  • Das Verfahren gesäß der Erfindung bietet gegenüber der bisherigen Arbeitsweise bei der Festkörpersynthese erhebliche Vorteile; bisher konnte nur Aminosäure um Aminosäure ankondensiert werden, während nun auch Peptide, welche auf anderem Wege oft vorteilhafter hergestellt werden können, in einer einzigen Schritt ankondensiert werden können. Ein weiterer Vorteil liegt darin, daß nunmehr auch solche N-Schutzgruppen zur Peptidsynthese verwendet werden können, die von sich aus keinen Schutt gegen Racamisierung bewirken.
  • Die nach dem erfindungsemäßen Verfahren als #usgangsstoffe eingesetzten Aminosäuren sind solche Aminosäuren, die Bausteine tür Peptide darstellen. hierzu gehören Alanin, Phenylalanin, Arginin, Asparaginsäure, Asparagin, Cystein, Cystin, Glutaminsäure, Glutamin, Methionin, Glycin, Histidin, Leucin, Isoleucin, Morleuein, Lysin, Ornithin, Prolin, Oxyprolin, Serin, Tyrosin, Valin, Tryptophan und Threonin. Bei Verwendung von trifunktionellen Aminosäuren werden die dritten funktionellen Gruppen zweckmäßigerweise nach bekannten Methoden geschützt, z.b. die Hydroxylgruppen von Serin, Threonin, Oxyprolin und Tyrosin sowie die Iminogruppe des Histidins durch 2.2.2-Trihalogen-1-benzyloxycarbonyl-aminoäthyl-Reate (vgl. Ameldung F 49.354.IVb/12 qu (Fw 5102 A) und F Q9 355 IVb/12 qu (Fw 5103 A), die zweiten Carboxylgruppen von Asparaginsäure und Glutaminsäure durch die Benzylestergruppe, die 4} ständigen Aminogruppen von Ornithin und Lysin sowie die Guanido-gruppe des Arginins durch Benzyloxycarbnnylgruppen.
  • Unter dem Ausdruck Peptide werden solche Peptide verstanden, die sich von den Gliedern einer derartigen Gruppe von Aminosäuren ableiten. Das Verfahren kann beispielsweise zur Herstellung von nachstehenden Peptiden angewendet werden Die N-Acyl-peptidderivate werden in mindestens äquimolarer Menge, bezogen auf die Aminkomponente, eingesetzt, doch ist es rorteilhaft, einen größeren molaren Überschuß, vorzugsweise 1,5 bis 3 Äquivalente, zu verwenden. Dementsprechend werden 1,5 bis 3 Äquivalente Dicyclohexylcarbodiirnid und 3-6 Äquivalente N-Hydroxysuccinimid angewandt. Einen wesentlichen Teil des Überschusses an der eingesetzten N-Acyl-peptidkomponente erhält an in Form des N-Ilydroxysuccinirnidesters zurück, der nach Einengen der Lösung und Abfiltrieren des gebildeten Dicyclohexylharnstoffs in Methylenchlorid gelöst oder nach dem vollständigen Eindampfen aufbewahrt und für weitere Peptidsynthesen eingesetzt werden kann. Soll die Synthese besonders schnell durchgeführt werden, so kann man einen noch wesentlich größeren Überschuß, z.D. den lO-fachen an der N-Acylkomponenten oder an dem N-Acylaminosäure- bzw.
  • N-Acyl-peptid-N' -hydroxysuccinimidester einsetzen Als Reaktionstemperatur kommen Temperaturen zwischen -20° und der Siedetemperatur des Methylenchloridz infage. Vorteilhaft arbeitet man bei +150 bis +250. Die Reaktionsdauer hängt von den verwendeten AuJgangsstoffen, der gewählten Reaktionstemperatur sowie dem Überschuß an N-Acylaminosäure bzw. N-Acyl-péptidkomponente oder deren N-llydroxysuccininideßtern ab.
  • Bei einen dreifachen Überschuß ist bei Raumtemperatur die Reaktion meist innerhalb 24 Stdn. beendet, doch kann die Reaktionszeit unbedenklich auf mehrere Tage ausgedehnt werden, wenn des zur Erzielung einer vollständigen Umsetzung erforderlich ist.
  • Die nach dem erfindungsgemäßen Verfahren herstellbaren Peptide sind Heilmittel oder können als Zwischenprodukte zur Ilerstellung von Heilmitteln verwendet werden. Durch die nachstehenden Beispiele wird die Erfindung näher erläutert.
  • Beispiel 1 a) p-Methoxy-benzyloxycarbonyl-L-leucyl-L-phenylalaninmethylester Öliges p-Methoxy-benzyloxycarbonyl-L-leucin, aus 16,7 g (35 mMol) des Dicyclohexylammoniumsalzes (hergestellt nach Chem. Ber. 95, 1 (1962)) mit Dowex 50 freigemacht wird der Lösung von 7,55 g (35 mMol) L-Phenylalaninmethylester-hydrochlorid und 3,54 g (35 mMol) Triäthylamin in 100 ml Methylenchlorid zugesetzt. Man kühlt auf + 5° ab und fügte 7,84 g (38 mMol) Dicyclohexylcarbodiiiaid, in wenig Methylenchlorid gelöst, zu. Nach einstündigem Rühren wird über ca. 43 - 60 Stunden im Kühlschrank aufbewahrt1 der gebildete Dicyclohexylharnstoff abgesaugt und mit wenig Methylenchlorid gewaschen. Nach dem Eindampfen im Vakuum ist die llauptmenge des Rückstandes in 75 ml Essigester löslich. Die Lösung wird filtriert, mit verdünnter Citronensäurelösung, Natriumhydrogencarbonatlösung und Wasser gewaschen sowie mit Magnesiumsulfat getrocknet. Ausbeute 13,3 g, Schmp.
  • 99-101°, nach Umkrist. aus Essigester/Petroläther Schmp.
  • 102-103°, [#]54627 : 26,60 (c = 1,5 in Methanol). RF auf Kieselgel G mit n-Butanol-Essigsäure-Wasser (4:1:1 vol.) 0,38, Sichtbarmachung mit essigsaurer Ninhydrinlösung bei längerem Erhitzen oder mit Jod.
  • C25H32N206 (456,5) Ber. C 65,77 H 7,07 N 6,14 Gef C 65,87 H 7,40 N 6,16 b) p-Methoxy-benzyloxycarbonyl-L-leucyl-L-phenylalamin 9, 13 g (20 mMol) der nach a) hergestellten Verbindung werden in 30 ml Dioxan und 0,88 g Natriumhydroxyd in 10 ml Wasser 30 Minuten lang gerührt. Nach Zugabe von 200 ml eiskaltem Wasser @@@@ mit 22,5 ml in HCl versetzt. Es fällt zunächst ein Öl aus, das @@@@i@schrank kristallisiert.
  • Ausb. 8,34 g (94 %), Schmp. 129-131°, nach Umkrist. aus Essigester/Petroläther Schmp. 132-133° (Nadeln). [#]54623 -10,20 (c n 2 in Methanol). RF auf Kieselgel G mit Propanol-Wasses (7 : 3 vol.) 0,64, Sichtbarmachung mit Ninhydrin oder Jod.
  • C24H30N206 (442,5) Ber. C 65,14 H 6,83 N 6,33 Gef. C 65,43 H 6,84 N 6,51 Zur Prüfung auf sterische einheitlichkeit wurde von einer Probe der p-Methoxy-benzyloxycarbonyl-Rest mit Trifluoressigsäure/Anisol abgespalten, mit methanolischer Salzsäure verestert und N-trifluoracetyliert. Im Gaschromatogramm wurden nur Spuren von diastereoisomerem Material gefunden. c) Darstellung von polymergebundenem L-Valin 25 g nach Merrifield (vgl. J. AM. Chem. Soc. 85, S. 214 (1963) chlormethyliertes Polymer, 4,55 g (45 mMol) Triäthylamin und öliges p-Methoxy-benzyloxycarbonyl-L-Valin, aus 23,1 g (50 mMol) p-methoxy-benzyloxycarbonyl-L-Valindicyclohexylammoniumsalz, (hergestellt nach Z. Naturforschg.
  • 20 b, 429 (1965)), mit Dowex 50 freigemacht, werden 2 Tage lang in Äthanol gekocht. Absaugen und wiederholtes Waschen mit Äthanol, Wasser, Methanol und Äther sowie Trocknen im Vakuum liefert 32,8 g Material. 15 g davon werden mit 25 g Anisol versetzt und auf 150 gekühlt, Sodann setzt man 50 g Trifluoressigsäure, ebenfalls auf -150 gekühlt, zu.
  • Nach 20-min. Rühren bei dieser Temperatur und 10 Minuten ohne Kühlung wird in das von Merrifield (vgl. J.Am.Chem.Soc. 85, S. 2149 (1963)) angegebene Spezialgefäß gegossen, die Flüssigkeit abgesaugt und mit etwas Äther das Polymer gewaschen.
  • Dann wird 10 Min. lang mit 6 ml Triäthylamin in 50 ml Methanol geschüttelt. Weiterhin wird noch mit 3-mal 30 ml Dioxan, 3-mal 30 ml Methanol und 2-mal 30 ml Äther gewaschen, wobei vor dem Absaugen jeweils 3 Minuten lang geschüttelt wird. Nach dem Trocknen im Vakuum erhält man 12,8 g.
  • Zur Bestimmung der an das Polymer gebundenen Menge an L-Valin wurden 200 mg 24 Stunden unter Stickstoff mit konz.
  • HCl-Dioxan (1:1 vol.) gekocht. und nach dem Absaugen und Waschen des Polymers mit Wasser wurde das L-Valin quantitatia mit einem Aminosäureanalysator bestimmt. Danach lagen 0,480 u polymergebundenes L-Valin vor. d) Umsetzung mit polymergebundenem L-Valin Alle Umsetzungen werden in dem Von Merrifield (J. AM. hem.
  • Soc. 85, 2149 (1963)) angegebenen Spezialgefäß vorgenonnen.
  • 208 mg Polymer mit 0, 1 Mol L-Valin werden mit einer Lösung von 133 mg (0,3 mMol) p-Methoxy-benzyloxycarbonyl-L-Leu-L-Phe-OH, 69 mg (0,6 mMol) N-Hydroxysuccinimid und 62 mg (0,3 mMol) Dicyclohexylcarbodiimid in 20 bis 25 ml Lösungsmittel 24 Stunden geschüttelt. Die Flüssigkeit wird abgesaugt, worauf 3-mal mit je 25 ml Dimethylformamid und 25 ml Methanol gewaschen wird. Vor dem Absaugen wird jeweils 3 Minuten lang geschüttelt. Nun setzt man 5 ml Anisol und 25 ml Trifluoressigsäure zu und leitet 1 Stunde lang Bromwasserstoff aus einer Stahlfalsche ein. Nach dem Absaugen und Eindampfen im Vakuum wird der Rückstand in einer kleinen Menge Wasser + Äther aufgenommen, worauf der pH Wert der wässrigen Lösung mit dem Anionenaustascher Lewatit MP 60 auf 5-6 eingestellt wird. Nach dem Eindampfen der wässrigen Lösung wird das erhaltene L-Leucyl-L-phenylalanyl-L-Valin dünnschichtchromatographisch mit L-Valin als Vergleichsubstanz auf Vollständigkeit der Reaktion geprüft. Es ist vollständige Umsetzung eingetreten. Ein anderer Teil wird nach Partialhydrolyse mit methanolischer Salzsäure und N-Trifluoracetylierung gaschromatographisch auf das Vorhandensein von D-Phe-L-Val untersucht. Es wurde keine Racemisierung (< 1 %) festgestellt.
  • Beispiel 2 a) p-Hethoxy-benzyloxycarbonyl-L-leucyl-L-phenylalanin-X-hydroxy-succinimid-ester 3,98 $ (9 mMol) der nach Beispiel 1 b) hergestellten Verbindung und 2,07 g (18 mMol) #-Hydroxysuccinimid werden in 75 ml Methylenchlorid bei Zimmertemperatur mit 1,86 g (9 mMol) Dicyclohexylcarbodiimid versetzt. Nach 10-stündigem Rühren wird der gebildete Dicyclohexylharnstoff abgesaugt, die Lösung im Vakuum eingedampft, der Rückstand mit 20 ml Acetonitril digeriert und weiterer Dicyclohexylharnstoff entfernt. Nach Eindampfen im Vakuum wird in Essigester aufgenormen und mit wenig Wasser dreimal gewaschen. Beim Ein dämpfen im Vakuum hinterblieb schaumiges Material, das aus Äthanol kristallisierte Ausbeute 3,11 g (64 %), nach Trocknen über P2O5 bei 60° Schmp. 133-135°.
  • [#]54625: - 41,7° (c = 2 in Methylenchlorid).
  • C28H33N308 (539,6) Ber. C 62,33 H 6,16 N 7,79 Gef. C 62,44 11 6,30 N 7,73 b) Umsetzung. mit polymergebundendem L-Valin Alle Umsetzungen werden in dem von Merrifield (J. Am. Chem.
  • Soc. 85, 2149 (1963)) angegebenen Spezialgefäß vorgenommen.
  • 208 mg Polymer mit 0,1 mMol L-Valin werden mit einer Lösung von 162 mg p-Methoxybenzyloxycarbonyl-L-Leu-L-Phe-OSu in 20 bis 25 ml Lbsungsmittel 24 Stunden geschüttelt. Die Flüssigkeit wird abgesaugt, worauf 3-mal mit je 25 ml Dimethylformamid und 25 ml Methanol gewaschen wird. Vor dem Absaugen wird jeweils 3 Minuten lang geschüttelt. Nun setzt man 5 ml Anisol und 25 ml Trifluoressigsäure zu und leitet 1 Stunde lang Bromwasserstoff aus einer Stahlflasche ein.
  • Nach dem Absaugen und Eindampfen im Vakuum wird der Rückstand in einer kleinen Menge Wasser + Äther aufgenommen, worauf der pH Wert der wässrigen Lösung mit dem Anionenaustauscher Lewatit MP 60 auf 5-6 eingestellt wird. Nach dem Eindampfen der wässrigen Lösung wird dunnschichtchromatographisch mit L-Valin als Vergleichsubstanz auf Vollständigkeit der Reaktion geprüft. Es ist vollständige Umsetzung eingetreten. Ein anderer Teil wird nach Partialhydrolyse mit methanolischer Salzsäure und N-Trifluoracetylierung gaschromatographisch auf das Vorhandensein von D-Phe-L-Val untersucht. Es wurde keine Racemisierung (< 1 %) festgestellt.
  • Beispiel 3 L-Leucyl -L-phenylalanyl-L-leucyl-L-phenylalanyl-L-valin Alle Umsetzungen werden in dem von Merrifield (J. Am. Chem.
  • Soc. 85, 2149 (1963)) angegebenen Spezialgefäß vorgeno:-en. a) 500 mg Polymer mit 0,26 nMol L-Valin werden mit 0,77 iMol p-Methoxy-benzyloxycarbonyl-L-leucyl-L-phenylalanin und 1,54 -Mol N-Hydroxysuccinimid in 20 ml Methylenchlorid 10 Min. lang geschüttelt. Sodann werden 0,77 -Mol Dicyclohexylcarbodiimid in 5 ml Methylenchlorid zugegeben, worauf 24 Stdn. bei Raumtemperatur (20-220) geschüttelt wird. Die Flüssigkeit wird abgesaugt und das Polymer wird mit Methylenchlorid, Dimethylformamid und Methanol gewaschen und gut trocken gesaugt.
  • Zur Abspaltung des p-Methoxy-benzylozycarbonylrestes gibt man 5 ml Anisol und 25 ml Trifluoressigsäure zu, schüttelt 15 Min. bei Raumtemperatur, saugt ab, wäscht das Polymer mit etwas Äther und schüttelt 10 Min. mit 3 ml Triäthylamin in 25 ml Dimethylformamid und saugt ab. Sodann wäscht man das Polymer dreimal mit je 25 ml Dimethylformamid und dreimal Mit je 25 ml Methanol, wobei jeweils 3 Min. lang geschüttelt wird. b) Das gut absgesagute, L-Leucyl-L-phenylalanyl-L-valin-haltige Polymer wird in derselben Weise, wie unter a) beschrieben, mit p-Methoxybenzyloxycarbonyl-L-leucyl-L-phenylalanin umgesetzt. Sodann wird das gewaschene und getrocknete Polymer zur Abspaltung des gebildeten pentapeptids in 5 ml Anisol und 25 ml Trifluoressigsäure suspendiert, worauf 1 Stde. lang ein mäßiger Strom von Bromwasserstoff durchgeleitet wird. Hierauf wird abgesaugt. und das Polymer mit 25 ml Trifluoressigsäure gewaschen. Die vereinigten Lösungen werden i.Vak. eingedampft.
  • Der Rückstand wird in 20 ml Wasser und 20 ml Äther suspendiert umd abgesaugt. Das zurückgebliebene Hydrobromid des Pentapeptids wird in der ausreichenden Menge siedenden Eisessigs gelöst und mit einem Überschuß an krist. Natriumacetat versetzt. Durch langsame Zugabe von Wasser erhält man das Pentapeptid in Form von Nädelchen. Es wird abgesaugt und mit Wasser gewaschen.
  • Nach dem Trocknen bei 70°/14 -, 1 Stunde. hat das Peptid die Zusammensetzung C35H51N5O6.H2O. die Aminosäureanalyse liefert mach der Totalhydrolyse das Verhältnis Valin : Leucin : Phenylalanin = 0,960:2, 085 : 2,030.
  • Beispiel 4 Glycyl-L-alanyl-L-phenylalanyl-L-leucyl-L-leucyl-L-phenylalanyl-Levalin Alle Umsetzungen werden in dem von Xerrifield (J.Am.Chem. Soc.
  • 85, 2149 (1963)) angegebenen Spezialgefäß vorgenommen.
  • Zunächst wird, wie in Beispiel 3, Absatz a) beschrieben, polymergebundenes L-Leucyl-L-phenylalanyl-L-valin hergestellt. Sodann werden 0,77 mMol p-Methoxy-benzyloxycarbonylglycyl-L-alanyl-L-phenylalanyl-L-leucin und 1,54 mMol N-Hydroxysuccinimid in 60 ml Methylenchlorid zugegeben. Nach 30-inin. Schütteln gibt man 0,77 mMol Dicyclohexylcarbodiimid in 5 ml Methylenchlorid zu und schüttelt 24 Stdn. bei Raumtemperatur. Die weitere Aufarbeitung erfolgt wie unter Beispiel 3 angegeben. Wie dort wird auch in diesem Falle das zunächst gewonnene Hydrobromid des lleptapeptids in der ausreichenden Menge sied. Eissigs gelöst und mit einem Überschuß an krist. Natriumacetat versetzt. Bei der langsamen Zugabe von Wasser krist. das freie lleptapeptid aus. Die Elementaranalyse zeigt, daß nach dem Trocknen (1 Stunde bei 70°/14 mm) das Peptid mit etwa 2,5 Mol. Kristallwasser vorliegt.
  • C401159N707.2.5 H2O Ber. C 59,2 11 7,8 N 12,1 Gef. C 59,4 li 7,5 N 11,6

Claims (1)

  1. Patentanspruch Verfahren Zur Herstellung von Peptiden, dadurch gekennzeichnet, daß man N-Acylaminosäure- bzw. N-Acyl-peptidderivate mit einer freien Carboxylgruppe in Gegenwart von N-Hydroxsuccinimid und Dicyclohexylcarbodiimid oder daß man N-Acylaminosäure- bzw. N-Acyl-peptid-N' -hydroxysuccinimid-ester mit aminosäure- bzw. Peptidderivaten mit einer freien Aminogruppe, welche über eine Carboxylgruppe benzylesterartig an ein poly styrol gebunden sind, in Nethylenchlorid als Reaktionsmedium umsetzt
DE19671593842 1967-01-05 1967-01-05 Verfahren zur Herstellung von Peptiden Pending DE1593842A1 (de)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DEF0051178 1967-01-05

Publications (1)

Publication Number Publication Date
DE1593842A1 true DE1593842A1 (de) 1970-08-27

Family

ID=7104400

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
DE19671593842 Pending DE1593842A1 (de) 1967-01-05 1967-01-05 Verfahren zur Herstellung von Peptiden

Country Status (2)

Country Link
DE (1) DE1593842A1 (de)
NL (1) NL6717809A (de)

Families Citing this family (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
AU466760B2 (en) * 1972-03-14 1975-11-06 Takeda Chemical Industries Ltd. Process for producing peptide

Also Published As

Publication number Publication date
NL6717809A (de) 1968-07-08

Similar Documents

Publication Publication Date Title
DE2714141A1 (de) Dipeptid-analoge und verfahren zu ihrer herstellung
Maclaren et al. Amino Acids and Peptides. IV. Intermediates for the synthesis of certain cystine-containing peptide sequences in insulin
DE2234797A1 (de) 1-alkylcycloalkyloxycarbonylderivate, verfahren zu ihrer herstellung und ihre verwendung als aminogruppenschutzreagens bei der peptidsynthese
DE2528935C2 (de) Verfahren zur Herstellung Arginylreste enthaltender Peptide und hierbei eingesetzte Zwischenprodukte
DE4119544C1 (de)
DE2905502A1 (de) Verfahren zur herstellung von lh-rh und lh-rh-analoga unter verwendung von pyro-glu-his(dnp)-oh
DE2740699C2 (de)
DE2463205C2 (de) Octapeptid und Verfahren zu dessen Herstellung
EP0010587A1 (de) Adamantylalkyloxycarbonylderivate, deren Herstellung und Verwendung zur Darstellung von Peptiden
DE3586940T2 (de) Polypeptid und dessen Verfahren zur Herstellung.
DE1593842A1 (de) Verfahren zur Herstellung von Peptiden
DE2202613A1 (de) Verfahren zur herstellung von peptiden
DE2736889A1 (de) Neues verfahren zur herstellung von peptiden
DE2311786A1 (de) Verfahren zur herstellung von peptiden
DE1917690C3 (de) Verfahren zur Herstellung von Peptiden
Beecham The Synthesis of Some Peptides of L-Leucine and Glycine
DE3421303A1 (de) Salze aus 3-hydroxy-4-oxo-3,4-dihydro-1,2,3-benzotriazin und amino-verbindungen
DE2902015A1 (de) Verfahren zur herstellung des decapeptids ceruletid
DE2013033C3 (de) Verfahren zur Herstellung von N-Isobornyloxycarbonylaminocarbonsäuren
DE2016970A1 (de) Neue Dipeptid amide
CH499497A (de) Verfahren zur Herstellung neuer Polypeptide
DE602004001590T2 (de) Verbessertes Verfahren zur Synthese von Diamidderivaten des Tripeptids KPV
DE1543575C (de) Verfahren zur Herstellung von Peptiden
AT388918B (de) Aminosaeure-oobt-ester
AT313488B (de) Verfahren zur herstellung von gegebenenfalls geschuetzten peptiden