DE10209072A1 - Mittel zur Reduktion des Körpergewichts - Google Patents

Mittel zur Reduktion des Körpergewichts

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Abstract

Die Erfindung betrifft ein Mittel zur Reduktion des Körpergewichts. Das erfindungsgemäße Mittel enthält beta-MSH(Melanozyten-stimulierendes Hormon)-Peptid, ein Genprodukt des POMC(Pro-Opio-Melanocortin)-Gens oder Derivate des beta-MSH-Peptids. Bei der Suche nach genetischen Veränderungen im POMC-Gen wurde überraschenderweise ein Fehler (Mutation) im Anteil des POMC-Gens, das für das sogenannte beta-MSH Teilprodukt kodiert, gefunden.

Description

  • Die Erfindung betrifft ein Mittel zur Reduktion des Körpergewichts. Das erfindungsgemäße Mittel enthält beta-MSH(Melanozyten-stimulierendes Hormon)-Peptid, ein Genprodukt des POMC(Pro-Opio-Melanocortin)-Gens.
  • Die Adipositas (= deutliches Übergewicht mit erhöhtem Risiko von Folgeschäden wie Gefäßerkrankungen und Diabetes) stellt in postindustriellen Gesellschaften eines der häufigsten Krankheitsbilder dar und führt zu einer enormen Belastung der Gesundheitssysteme. Auf Grund der massiven Zunahme der Adipositas im relativ kurzen Zeitraum von zwei Jahrzehnten liegen nicht-genomische Einflüsse als Auslöser nahe, insbesondere das veränderte Ess- und Bewegungsverhalten. Dessen ungeachtet zeigten Zwillings- und Adoptionsstudien einen starken genetischen Einfluss auf die individuelle Gewichtsentwicklung, so dass bei der Beurteilung der Ursachen der Adipositas von einem engen Zusammenspiel der Umwelt und einer individuellen genetischen Prädisposition ausgegangen werden kann.
  • Bei der Suche nach der genetischen Grundlage der Adipositas gelang bisher lediglich der Nachweis von Mutationen, die zu sehr seltenen, schweren und zum Teil syndromalen Adipositasformen führen. Alle bisher beschriebenen monogenen Defekte betreffen das Leptin-Melanocortin-System, das bei der Gewichtsregulation des Menschen eine zentrale Rolle zu spielen scheint.
  • Bisherige Versuche, das Adipositasproblem durch eine Verhaltensänderung in verschiedenen Diätprogrammen zu behandeln, sind generell fehl geschlagen. Trotz massiver Versuche, durch verhaltenstherapeutische Ansätze eine Gewichtsreduktion zu erreichen, stellen wir eine enorme Zunahme der Inzidenz der Adipositas fest. Daher liegt es nahe, dass erst eine gezielte pharmakologische Beeinflussung der genetischen Steuerung des Körpergewichts zu einer erfolgreichen Therapie der Adipositas führen wird. Die Beschreibung der genetischen Veranlagung, die in der veränderten Umwelt zu einer Adipositas führt, wird den Weg für eine solche gezielte pharmakologische Behandlung der Adipositas ermöglichen. Hierfür scheint das Verständnis der Mechanismen, die in der Gewichts-Steuerungszentrale des zentralen Nervensystems, dem Hypothalamus, wirken, von entscheidender Bedeutung zu sein. Mit der Entdeckung der entscheidenden Wirksubstanzen des Hypothalamus, mit denen der Körper das Gewicht reguliert, werden erst pharmakologisch einsetzbare Substanzen entdeckt werden.
  • Der Erfindung liegt die Aufgabe zugrunde, die Nachteile der bekannten Lösungen der Behandlung der Adipositas zu beseitigen und neue Behandlungsmöglichkeiten für Patienten mit Fettleibigkeit bereitzustellen.
  • Die Aufgabe wurde dadurch gelöst, dass ein Mittel bereitgestellt wurde, welches als wirksame Substanz beta-MSH-Peptid bzw. deren Derivate enthält. Unter Derivaten des beta-MSH- Peptids werden Substanzen verstanden, die Substitutionen an den im beta-MSH-Peptid enthaltenen Aminosäuren aufweisen, z. B. acetylierte Aminosäuren.
  • Die zur Erfindung führenden Untersuchungen basierten auf der Suche nach genetischen Veränderungen in adipösen Patienten. Das Ziel war, das Verständnis der genetischen Ursache der Adipositas weiter zu entwickeln. Hierfür wurde das POMC-Gen, das eine wichtige Rolle in der hypothalamischen Steuerung des Körpergewichts des Menschen spielt, untersucht. Bereits 1998 hatten unsere Arbeiten ergeben, dass der Verlust des gesamten POMC- Genprodukts zu einer sehr schweren Form der Fettleibigkeit führt. Allerdings wird das POMC-Eiweiß im Hypothalamus zu mehreren kleinen Teilstücken weiterverarbeitet, die alle unterschiedliche Strukturen aufweisen. Bisher war nicht sicher, welches der POMC- Teilprodukte den Effekt auf das Körpergewicht vermittelt. Bei der Suche nach genetischen Veränderungen im POMC-Gen wurde überraschenderweise ein Fehler (Mutation) im Anteil des POMC-Gens, das für das sogenannte beta-MSH-Teilprodukt kodiert, gefunden. Bisher hatten die meisten Arbeiten sich auf die Funktion des alpha-MSH-Teilproduktes konzentriert. Eine Funktion des beta-MSH war bisher noch in keinem Falle bekannt. Die von uns gefundene Mutation im Bereich des beta-MSH bei übergewichtigen Patienten legte nahe, dass die genetische Veränderung zu einem Funktionsverlust führt. Dementsprechend konnte in weitergehenden Experimenten mit dem isolierten beta-MSH nachgewiesen werden, dass der genetische Fehler zu einem Funktionsverlust führt. Daraus konnte geschlossen werden, dass das intakte beta-MSH für die Regulation des Körpergewichts des Menschen eine entscheidende Bedeutung hat und der Verlust der beta-MSH-Funktion zu einer Adipositas führt. Damit wurde erstmals eine Funktion des beta-MSH beschrieben und erstmals die Bedeutung des beta-MSH für die Gewichtsregulation des Menschen nachgewiesen. Diese Erfindung ermöglicht daher erstmals die Anwendung von beta-MSH zur Gewichtsreduktion bei Adipositas.
  • Die Verabreichung der erfindungsgemäßen Mittels erfolgt gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung subkutan. Auch die nasale Verabreichungsform ist möglich. Das erfindungsgemäße Mittel kann neben dem beta-MSH-Peptid noch weitere Stoffe enthalten.
  • Das Wesen der Erfindung besteht in der neuen Funktion des beta-MSH-Peptids für die Regulation des Körpergewichts, die hier erstmals beschrieben wurde.
  • Das Wesen der Erfindung liegt somit in der Verwendung eines bekannten Mittels zu einem neuen Zweck und in einer Kombination bekannter Elemente - des beta-MSH-Peptids - und einer neuen Wirkung - dessen Einsatz als Mittel zur Reduktion des Körpergewichts - die in ihrer neuen Gesamtwirkung einen Gebrauchsvorteil und den erstrebten Erfolg ergeben, der darin liegt, dass nunmehr das bislang nicht mit dem Körpergewicht in Verbindung gebrachte beta-MSH-Peptid nunmehr als Mittel zur Reduktion des Körpergewichts zur Verfügung steht.
  • Die Erfindung soll anhand von Ausführungsbeispielen erläutert werden, ohne auf diese Beispiele beschränkt zu sein.
  • Ausführungsbeispiele METHODEN
  • Genomische DNA wurde mittels eines kommerziell verfügbaren Kits (Qiagen, Hilden, Germany) aus Lymphozyten des Blutes extrahiert.
  • Anschließend wurden die Exons 2 und 3 des POMC-Gens mit einer PCR amplifiziert und mittels der sogenannten BigDye Terminator Cycle Sequencing Ready Reaction Methode (Perkin Elmer, Weiterstadt, Germany) auf einem automatischen Sequenziergerät sequenziert (ABI 373, Applied Biosystems, Foster City, CA, USA). Die Primer für die PCR Reaktion sind in der Literaturstelle: Krude et al. 1998 Nature Genetics beschrieben worden (Forward- Primer 5'ATGGCTGTGCAGGGATCCCAGAG3', Reverse-Primer 5' AGGTCACCAGGAGCATGTCAGCACCTC3').
  • Für die funktionelle Charakterisierung der mutierten β-MSH CHO-K1-Zellen wurden Zellen mit dem MC4-R tranfiziert. Ein Zell-Klon mit hohem Expressionsniveau von MC4-R wurde für die funktionelle Charakterisierung ausgewählt. Die Zellen wurden mit 3H-Adenin inkubiert und 24 h mit steigenden Konzentrationen von α-, β-, und mutiertem β-MSH weiterinkubiert. Die intrazelluläre cAMP-Bildung wurde entsprechend der Literaturstelle: Biebermann et al. 1997, FASEBJ, gemessen.
  • Für Bindungsuntersuchungen an Zell-Oberflächen wurden transfizierte CHO-Zellen in 48- Well-Platten gezüchtet. Zwei Tage später wurden die Zellen mit steigenden Konzentrationen von α-, β- und mutiertem β-MSH und 125I-markiertem NDP-α-MSH über Nacht bei 4°C inkubiert. Nach dreimaligem Waschen wurde die spezifische Bande 125IND-α-MSH gemessen.
  • RESULTATE
  • In einer Gruppe von schwer übergewichtigen Kindern konnten bei einem Mädchen eine heterozygote Mutation in dem beta-MSH kodierenden Anteil des POMC Gens nachgewiesen werden. Diese Mutation ändert die Aminosäure Tyr an Position 5 in ein Cys. Das zweite Allel der Patientin war nicht betroffen (Hetrozygotie).
  • Bisher war eine Funktion des beta-MSH beim Menschen nicht bekannt. In Nagern wurden Daten erhoben, die dafür sprechen, dass beta-MSH bei der hypothalamischen Gewichtsregulation über die Bindung an MC4- und MC3-Rezeptoren eine Rolle spielt. Aufgrund der Befunde in der Patientin mit der Tyr5Cys beta-MSH Mutation wird vermutet, dass die Adipositas durch den Mangel an beta-MSH Funktion zustande kommt. Daher wurden weitere Familienmitglieder, die ebenfalls übergewichtig waren, untersucht. Es wurde die gleiche Mutation bei dem Bruder, dem Vater und der Großmutter der Patientin gefunden. Darüber hinaus wurde nachgewiesen, dass das mutierte Peptid in einem cAMP Generationsassay durch den Austausch der Position 5 in ein Cys einen kompletten Funktionsverlust erfährt. Somit kann man davon ausgehen, dass die Mutation des beta-MSH in der beschriebenen Familie zu Übergewicht führt und dass somit beta-MSH eine Rolle in der Gewichtsregulation des Menschen spielt.
  • Legende zu den Figuren
  • Fig. 1. Funktionsverlust-Mutationen des POMC Gens.
  • Für Familie 4 wurden die Mutationen des beta-MSH Peptids (Genposition 7362 und Peptidposition 5) gezeigt. Auch sind zusätzliche Veränderungen in dem sogenannten MC1 Rezeptorgen gezeigt worden, die die Haarfarbe der Patienten betreffen, aber keine Relevanz für das Körpergewicht haben. Zusätzlich wurden die beta-MSH Peptide verschiedener Tierspezies miteinander verglichen und nachgewiesen, dass die Position 5 immer von einem Tyr eingenommen wird. Das deutet darauf hin, dass diese Stelle des Peptids in der Evolution konserviert wurde und somit funktionell relevant zu sein scheint.
  • Die Kurvendiagramme zeigen die Ergebnisse der funktionellen Studien des mutierten beta- MSH Peptids. Das Verschieben der Dosis-Wirkungskurven nach rechts zeigt den Funktionsverlust an.

Claims (4)

1. Mittel zur Reduktion des Körpergewichts, dadurch gekennzeichnet, dass es als wirksame Komponente beta-MSH-Peptid oder deren Derivate enthält.
2. Mittel nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass, dass es sich bei den Derivaten um Substanzen handelt, die Substitutionen an den im beta-MSH-Peptid enthaltenen Aminosäuren aufweisen.
3. Mittel nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass es neben beta-MSH-Peptid noch weitere Stoffe enthält.
4. Mittel nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass es zur subkutanen Verabreichung dient.
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Cited By (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP1529535A1 (de) * 2003-11-06 2005-05-11 IPF PharmaCeuticals GmbH Isolierung eines mobilen menschlichen lipolytischen Peptides
WO2009043504A2 (en) * 2007-09-11 2009-04-09 Mondobiotech Laboratories Ag Use of a peptide as a therapeutic agent
WO2009043505A2 (en) * 2007-09-11 2009-04-09 Mondobiotech Laboratories Ag Use of a peptide as a therapeutic agent

Cited By (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP1529535A1 (de) * 2003-11-06 2005-05-11 IPF PharmaCeuticals GmbH Isolierung eines mobilen menschlichen lipolytischen Peptides
WO2009043504A2 (en) * 2007-09-11 2009-04-09 Mondobiotech Laboratories Ag Use of a peptide as a therapeutic agent
WO2009043505A2 (en) * 2007-09-11 2009-04-09 Mondobiotech Laboratories Ag Use of a peptide as a therapeutic agent
WO2009043504A3 (en) * 2007-09-11 2009-10-29 Mondobiotech Laboratories Ag Use of apelin-36 and optionally beta-melanotropin as therapeutic agents, eg for treating aids or alzheimer
WO2009043505A3 (en) * 2007-09-11 2009-10-29 Mondobiotech Laboratories Ag Use of beta-melanotropin as a therapeutic agent, eg for the treatment of aids or alzheimer

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