CN114774698A - 一种利用蛋白质组装体提取贵金属单质的方法 - Google Patents
一种利用蛋白质组装体提取贵金属单质的方法 Download PDFInfo
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Abstract
本发明涉及一种利用蛋白质组装体提取贵金属单质的方法,利用蛋白质组装体,同时发挥吸附剂和还原剂功能,实现对含有贵金属离子溶液中贵金属的回收。已有技术从溶液中提取贵金属的方法主要存在吸附剂残留、无法一步回收、能耗高、不环保等问题。本发明提供的方法,利用蛋白质组装体作为处理材料,不引入强酸强碱,绿色环保无环境污染问题;可在一个步骤内完成吸附贵金属离子、还原贵金属离子和浓缩多个过程;贵金属回收后对废液进行贵金属痕量检测,贵金属含量为零,证明本发明提供的方法,贵金属回收率达100%。
Description
技术领域
本发明属于贵金属提取领域,涉及一种利用蛋白质组装体提取贵金属单质的方法。
背景技术
贵金属是非常重要的战略资源,在工业中的应用非常广泛,比如航空航天技术、电子通讯技术、钟表仪器、医疗器械等,被誉为“现代工业的维他命”。目前从溶液中提取贵金属的方法主要分为:物理法、化学法和生物法,而这些现有技术或多或少地存在一些问题:1)已有吸附剂总是存在吸附残留问题,需要不断进行多次回收处理;2)吸附回收的贵金属处于离子状态,需要增加还原步骤,不能实现一步回收;3)处理过程耗能高,且过程处理材料易导致环境污染。
发明内容
要解决的技术问题
为了避免现有技术的不足之处,本发明提出一种利用蛋白质组装体提取贵金属单质的方法,解决提取贵金属离子过程中吸附剂的吸附残留、处理过程能耗大、环境污染重、成本高的技术问题。
技术方案
本发明的原理是利用蛋白质组装体丰富的三维多孔结构对废水中的贵金属离子进行吸附,再通过蛋白质自身的还原性将贵金属离子还原为贵金属单质,实现水溶液中贵金属离子的提取和回收。
一种利用蛋白质组装体提取贵金属的方法,其特征在于步骤如下:
步骤1:将蛋白质组装体粉末加入含有贵金属离子的溶液中,并均匀混合后静置反应时间4~12h;所述蛋白质组装体用量的重量比为0.2%~1%;
步骤2:离心收集静置反应后的蛋白质组装体沉淀物;
步骤3:清洗蛋白质组装体沉淀物并直接在空气中煅烧,获得贵金属单质;所述煅烧温度为962℃~1772℃。
所述蛋白质组装体包括非晶态蛋白质组装体和蛋白质晶体。
所述蛋白质组装体包括:血红蛋白组装体、溶菌酶组装体、卵清蛋白组装体、β-乳球蛋白组装体。
所述含有贵金属离子的溶液包括分析纯级的贵金属盐、电镀废水,电子垃圾浸出液,尾矿浸出液。
所述蛋白质组装体的制备步骤为:
步骤1):将蛋白质溶液与沉淀剂溶液混匀获得蛋白质组装溶液;
步骤2):将蛋白质组装溶液于4~20℃静置1~3天;
步骤3):离心收集蛋白质组装体并使用沉淀剂溶液重悬蛋白质组装体获得蛋白质组装体悬浊液;
步骤4):将蛋白质组装体悬浊液与戊二醛溶液混合,获得交联蛋白质组装体;
步骤5):用去离子水清洗蛋白质组装体,冷冻干燥后获得最终的交联蛋白质组装体。
有益效果
本发明提出的一种利用蛋白质组装体提取贵金属单质的方法,利用蛋白质组装体,同时发挥吸附剂和还原剂功能,实现对含有贵金属离子溶液中贵金属的回收。已有技术从溶液中提取贵金属的方法主要存在吸附剂残留、无法一步回收、能耗高、不环保等问题。本发明提供的方法,利用蛋白质组装体作为处理材料,不引入强酸强碱,绿色环保无环境污染问题;可在一个步骤内完成吸附贵金属离子、还原贵金属离子和浓缩多个过程;贵金属回收后对废液进行贵金属痕量检测,贵金属含量为零,证明本发明提供的方法,贵金属回收率达100%。
蛋白质本身具有将贵金属离子还原为金属单质的能力,交联的蛋白质组装体不仅活性高于游离的蛋白质分子,而且在高离子环境浓度下依然可以保持自身良好的活性。以交联的蛋白质组装体作为贵金属提取的吸附剂和还原剂是一个很好的选择,具有以下有益效果:1)制备过程环保无污染,在提取贵金属过程中不会产生任何对环境有害的物质;2)吸附和还原过程一个步骤即可完成,蛋白质组装体既可以作为吸附剂吸附贵金属离子,也可以作为还原剂将贵金属离子还原为单质;3)贵金属回收率超过已有回收技术,可达100%(回收后废液进行痕量检测,贵金属含量为零)。
本发明是新的基于蛋白质组装体提取贵金属(金、钯、铂)的方法,其有益效果主要在于:
1)使用蛋白质组装体作为处理材料提取贵金属过程中不引入强酸强碱,无环境污染问题。
2)蛋白质组装体可一次性完成吸附贵金属离子、还原贵金属离子、浓缩等过程,使操作更加简单,降低生产成本。
3)蛋白质组装体对贵金属离子的选择性更好,回收率超过已有生物法回收技术,可达接近100%(回收后的废液进行痕量检测,贵金属含量为零)。
附图说明
图1为实施例1中血红蛋白晶体扫描电镜图。
图2为实施例1中血红蛋白晶体对贵金属离子的吸附效率图,在低浓度金离子溶液和高浓度金离子溶液中,本发明的材料对金离子的吸附效率都很好。
图3为实施例1中不同用量血红蛋白晶体对Au(Ⅲ)的清除效果图,血红蛋白晶体用量越多对金离子的清除效果越好。
图4为实施例1中血红蛋白晶体吸附还原金离子的TEM形貌图,血红蛋白晶体将金离子吸附后转化为单质金,形貌有三角形和四边形。
图5为实施例1中血红蛋白晶体吸附还原金离子的元素扫描图。
图6为实施例1中血红蛋白晶体吸附还原金离子的XRD图。
图7为实施例1中血红蛋白晶体吸附还原金离子的XPS图
具体实施方式
现结合实施例、附图对本发明作进一步描述:
实施例1(血红蛋白晶体回收贵金属离子)
步骤一,血红蛋白晶体的制备。
1)将血红蛋白溶液与结晶剂溶液按1:1比例混匀获得血红蛋白结晶溶液。
所述的结晶剂溶液为:20%聚乙二醇,0.2M丁二酸,pH 7.0。
2)将血红蛋白结晶溶液于20℃静置1~3天。
3)离心收集血红蛋白晶体并使用结晶剂溶液重悬血红蛋白晶体获得血红蛋白晶体悬浊液。
4)将血红蛋白晶体悬浊液与戊二醛溶液混合,获得交联血红蛋白晶体。
5)用去离子水清洗血红蛋白晶体,冷冻干燥后获得最终的交联血红蛋白晶体,如图1所示。
步骤二、将血红蛋白晶体粉末分别加入含有贵金属离子的溶液中,并均匀混合后静置反应。
所述的血红蛋白晶体用量为0.2%~1%(重量比)。
所述的贵金属离子溶液包括:Au、Ag、Pt、Pd,其浓度为6.25、12.5、25、50、100mg/L。
步骤三、离心收集静置反应后的血红蛋白晶体沉淀物,并测定上清中贵金属离子的浓度,以检测吸附效果。
所述的血红蛋白晶体对Au、Ag、Pt、Pd的清除效果如图2所示,对Ag的清除效率要低于Au、Pt、Pd的清除效率,对Au、Pd的清除效率可达100%。
所述的不同用量的血红蛋白晶体对Au(Ⅲ)的清除效果如图3所示,0.5%用量的血红蛋白晶体对初始浓度为100mg/L的Au(Ⅲ)的清除效果可达100%。
所述的血红蛋白晶体与Au(Ⅲ)反应后的沉淀物用透射电子显微镜进行表征,如图4所示,表明血红蛋白晶体还原出的金晶体的形貌多为三角形。
所述的血红蛋白晶体与Au(Ⅲ)反应后的沉淀物用X射线能谱进行元素表征,如图5所示,表明血红蛋白晶体表面已吸附了大量Au。
所述的血红蛋白晶体与Au(Ⅲ)反应后的沉淀物用X射线衍射进行表征,如图6所示,表明血红蛋白吸附Au(Ⅲ)的同时进行还原作用,将其还原为金晶。
所述的血红蛋白晶体与Au(Ⅲ)反应后的沉淀物用X射线光电子能谱进行表征,如图7所示,表明血红蛋白晶体吸附Au(Ⅲ)的同时进行还原作用,将其还原为金晶。
步骤四、清洗血红蛋白晶体沉淀物并直接在空气中煅烧,获得贵金属单质。
所述的煅烧温度为962℃~1772℃。
实施例2(血红蛋白组装体回收贵金属离子)
步骤一,血红蛋白组装体的制备。
1)将血红蛋白溶液与沉淀剂溶液按1:1比例混匀获得血红蛋白组装溶液。
所述的沉淀剂溶液为:20%聚乙二醇,pH 7.0。
2)将血红蛋白组装溶液于20℃静置1~3天。
3)离心收集血红蛋白组装体并使用沉淀剂溶液重悬血红蛋白组装体获得血红蛋白组装体悬浊液。
4)将血红蛋白组装体悬浊液与戊二醛溶液混合,获得交联血红蛋白组装体。
5)用去离子水清洗血红蛋白组装体,冷冻干燥后获得最终的交联血红蛋白组装体。
步骤二、将血红蛋白组装体粉末分别加入含有贵金属离子的溶液中,并均匀混合后静置反应。
所述的血红蛋白组装体用量为0.2%~1%(重量比)。
所述的贵金属离子溶液包括:Au、Ag、Pt、Pd,其浓度为6.25~100mg/L。
步骤三、离心收集静置反应后的血红蛋白组装体沉淀物,并测定上清中贵金属离子的浓度,以检测吸附效果。
所述的血红蛋白组装体,对Ag的清除效率要低于Au、Pt、Pd的清除效率,对Au、Pd的清除效率可达100%。
所述的不同用量的血红蛋白组装体对贵金属离子的清除效果不同,0.2%用量的血红蛋白组装体对初始浓度为6.25mg/L的Au、Pt、Pd清除效果可达100%。
所述的血红蛋白组装体与贵金属离子反应后的沉淀物用透射电子显微镜、X射线衍射、X射线光电子能谱进行表征,表明血红蛋白组装体吸附贵金属离子的同时进行还原作用,将其还原为金属单质。
步骤四、清洗血红蛋白组装体沉淀物并直接在空气中煅烧,获得贵金属单质。
所述的煅烧温度为962℃~1772℃。
实施例3(溶菌酶晶体回收贵金属离子)
步骤一,溶菌酶晶体的制备。
1)将溶菌酶溶液与结晶剂溶液按1:1比例混匀获得溶菌酶结晶溶液。
所述的结晶剂溶液为:3%~6%NaCl。
2)将溶菌酶结晶溶液于4℃静置1~3天。
3)离心收集溶菌酶晶体并使用结晶剂溶液重悬溶菌酶晶体获得溶菌酶晶体悬浊液。
4)将溶菌酶晶体悬浊液与戊二醛溶液混合,获得交联溶菌酶晶体。
5)用去离子水清洗溶菌酶晶体,冷冻干燥后获得最终的交联溶菌酶晶体。
步骤二、将溶菌酶晶体粉末分别加入含有贵金属离子的溶液中,并均匀混合后静置反应。
所述的溶菌酶晶体用量为0.2%~1%(重量比)。
所述的贵金属离子溶液包括:Au、Ag、Pt、Pd,其浓度为6.25~100mg/L。
步骤三、离心收集静置反应后的溶菌酶晶体沉淀物,并测定上清中贵金属离子的浓度,以检测吸附效果。
所述的溶菌酶晶体对Ag的清除效率要低于Au、Pt、Pd的清除效率,对Au、Pd的清除效率可达100%。
所述的不同用量的溶菌酶晶体对贵金属离子的清除效果不同,1%用量的溶菌酶晶体对初始浓度为50mg/L的Au、Pt、Pd的清除效果可达100%。
所述的溶菌酶晶体与贵金属离子反应后的沉淀物用透射电子显微镜、X射线衍射、X射线光电子能谱进行表征,表明溶菌酶晶体吸附贵金属离子的同时进行还原作用,将其还原为金属单质。
步骤四、清洗溶菌酶晶体沉淀物并直接在空气中煅烧,获得贵金属单质。
所述的煅烧温度为962℃~1772℃。
实施例4(溶菌酶组装体回收贵金属离子)
步骤一,溶菌酶组装体的制备。
1)将溶菌酶溶液与沉淀剂溶液按1:1比例混匀获得溶菌酶组装溶液。
所述的沉淀剂溶液为:6%~10%NaCl。
2)将溶菌酶组装溶液于4℃静置1~2天。
3)离心收集溶菌酶组装体并使用沉淀剂溶液重悬溶菌酶组装体获得溶菌酶组装体悬浊液。
4)将溶菌酶组装体悬浊液与戊二醛溶液混合,获得交联溶菌酶组装体。
5)用去离子水清洗溶菌酶组装体,冷冻干燥后获得最终的交联溶菌酶组装体。
步骤二、将溶菌酶组装体粉末分别加入含有贵金属离子的溶液中,并均匀混合后静置反应。
所述的溶菌酶组装体用量为0.2%~1%(重量比)。
所述的贵金属离子溶液包括:Au、Ag、Pt、Pd,其浓度为6.25~100mg/L。
步骤三、离心收集静置反应后的溶菌酶组装体沉淀物,并测定上清中贵金属离子的浓度,以检测吸附效果。
所述的溶菌酶组装体对Ag的清除效率要低于Au、Pt、Pd的清除效率,对Au、Pd的清除效率可达100%。
所述的不同用量的溶菌酶组装体对贵金属离子的清除效果不同,1%用量的溶菌酶组装体对初始浓度为50mg/L的Au、Pt、Pd的清除效果可达100%。
所述的溶菌酶组装体与贵金属离子反应后的沉淀物用透射电子显微镜、X射线衍射、X射线光电子能谱进行表征,表明溶菌酶组装体吸附贵金属离子的同时进行还原作用,将其还原为金属单质。
步骤四、清洗溶菌酶组装体沉淀物并直接在空气中煅烧,获得贵金属单质。
所述的煅烧温度为962℃~1772℃。
实施例5(卵清蛋白晶体回收贵金属离子)
步骤一,卵清蛋白晶体的制备。
1)将卵清蛋白溶液与结晶剂溶液按1:1比例混匀获得卵清蛋白结晶溶液。
所述的结晶剂溶液为:3%~6%NaCl。
2)将卵清蛋白结晶溶液于20℃静置1~3天。
3)离心收集卵清蛋白晶体并使用结晶剂溶液重悬卵清蛋白晶体获得卵清蛋白晶体悬浊液。
4)将卵清蛋白晶体悬浊液与戊二醛溶液混合,获得交联卵清蛋白晶体。
5)用去离子水清洗卵清蛋白晶体,冷冻干燥后获得最终的交联卵清蛋白晶体。
步骤二、将卵清蛋白晶体粉末分别加入含有贵金属离子的溶液中,并均匀混合后静置反应。
所述的卵清蛋白晶体用量为0.2%~1%(重量比)。
所述的贵金属离子溶液包括:Au、Ag、Pt、Pd,其浓度为6.25~100mg/L。
步骤三、离心收集静置反应后的卵清蛋白晶体沉淀物,并测定上清中贵金属离子的浓度,以检测吸附效果。
所述的卵清蛋白晶体对Ag的清除效率要低于Au、Pt、Pd的清除效率,对Au、Pd的清除效率可达100%。
所述的不同用量的卵清蛋白晶体对贵金属离子的清除效果不同,0.5%用量的卵清蛋白晶体对初始浓度为20mg/L的Au、Pt、Pd的清除效果可达100%。
所述的卵清蛋白晶体与贵金属离子反应后的沉淀物用透射电子显微镜、X射线衍射、X射线光电子能谱进行表征,表明卵清蛋白晶体吸附贵金属离子的同时进行还原作用,将其还原为金属单质。
步骤四、清洗卵清蛋白晶体沉淀物并直接在空气中煅烧,获得贵金属单质。
所述的煅烧温度为962℃~1772℃。
实施例6(卵清蛋白组装体回收贵金属离子)
步骤一,卵清蛋白组装体的制备。
1)将卵清蛋白溶液与沉淀剂溶液按1:1比例混匀获得卵清蛋白组装溶液。
所述的沉淀剂溶液为:6%~10%NaCl。
2)将卵清蛋白组装溶液于4℃静置1~2天。
3)离心收集卵清蛋白组装体并使用沉淀剂溶液重悬卵清蛋白组装体获得卵清蛋白组装体悬浊液。
4)将卵清蛋白组装体悬浊液与戊二醛溶液混合,获得交联卵清蛋白组装体。
5)用去离子水清洗卵清蛋白组装体,冷冻干燥后获得最终的交联卵清蛋白组装体。
步骤二、将卵清蛋白组装体粉末分别加入含有贵金属离子的溶液中,并均匀混合后静置反应。
所述的卵清蛋白组装体用量为0.2%~1%(重量比)。
所述的贵金属离子溶液包括:Au、Ag、Pt、Pd,其浓度为6.25~100mg/L。
步骤三、离心收集静置反应后的卵清蛋白组装体沉淀物,并测定上清中贵金属离子的浓度,以检测吸附效果。
所述的卵清蛋白组装体对Ag的清除效率要低于Au、Pt、Pd的清除效率,对Au、Pd的清除效率可达100%。
所述的不同用量的卵清蛋白组装体对贵金属离子的清除效果不同,0.5%用量的卵清蛋白组装体对初始浓度为20mg/L的Au、Pt、Pd的清除效果可达100%。
所述的卵清蛋白组装体与贵金属离子反应后的沉淀物用透射电子显微镜、X射线衍射、X射线光电子能谱进行表征,表明卵清蛋白组装体吸附贵金属离子的同时进行还原作用,将其还原为金属单质。
步骤四、清洗卵清蛋白组装体沉淀物并直接在空气中煅烧,获得贵金属单质。
所述的煅烧温度为962℃~1772℃。
实施例7(β-乳球蛋白晶体回收贵金属离子)
步骤一,β-乳球蛋白晶体的制备。
1)将β-乳球蛋白溶液与结晶剂溶液按1:1比例混匀获得β-乳球蛋白结晶溶液。
所述的结晶剂溶液为:20%~30%聚乙二醇。
2)将β-乳球蛋白结晶溶液于20℃静置1~3天。
3)离心收集β-乳球蛋白晶体并使用结晶剂溶液重悬β-乳球蛋白晶体获得β-乳球蛋白晶体悬浊液;
4)将β-乳球蛋白晶体悬浊液与戊二醛溶液混合,获得交联β-乳球蛋白晶体;
5)用去离子水清洗β-乳球蛋白晶体,冷冻干燥后获得最终的交联β-乳球蛋白晶体。
步骤二、将β-乳球蛋白晶体粉末分别加入含有贵金属离子的溶液中,并均匀混合后静置反应;
所述的β-乳球蛋白晶体用量为0.2%~1%(重量比)。
所述的贵金属离子溶液包括:Au、Ag、Pt、Pd,其浓度为6.25~100mg/L。
步骤三、离心收集静置反应后的β-乳球蛋白晶体沉淀物,并测定上清中贵金属离子的浓度,以检测吸附效果。
所述的β-乳球蛋白晶体对Ag的清除效率要低于Au、Pt、Pd的清除效率,对Au、Pd的清除效率可达100%。
所述的不同用量的β-乳球蛋白晶体对贵金属离子的清除效果不同,0.2%用量的β-乳球蛋白晶体对初始浓度为6.25mg/L的Au、Pt、Pd的清除效果可达100%。
所述的β-乳球蛋白晶体与贵金属离子反应后的沉淀物用透射电子显微镜、X射线衍射、X射线光电子能谱进行表征,表明β-乳球蛋白晶体吸附贵金属离子的同时进行还原作用,将其还原为金属单质。
步骤四、清洗β-乳球蛋白晶体沉淀物并直接在空气中煅烧,获得贵金属单质。
所述的煅烧温度为962℃~1772℃。
实施例8(β-乳球蛋白组装体回收贵金属离子)
步骤一,β-乳球蛋白组装体的制备。
1)将β-乳球蛋白溶液与沉淀剂溶液按1:1比例混匀获得β-乳球蛋白组装溶液。
所述的沉淀剂溶液为:30%~40%NaCl。
2)将β-乳球蛋白组装溶液于20℃静置1~2天。
3)离心收集β-乳球蛋白组装体并使用沉淀剂溶液重悬β-乳球蛋白组装体获得β-乳球蛋白组装体悬浊液。
4)将β-乳球蛋白组装体悬浊液与戊二醛溶液混合,获得交联β-乳球蛋白组装体。
5)用去离子水清洗β-乳球蛋白组装体,冷冻干燥后获得最终的交联β-乳球蛋白组装体。
步骤二、将β-乳球蛋白组装体粉末分别加入含有贵金属离子的溶液中,并均匀混合后静置反应。
所述的β-乳球蛋白组装体用量为0.2%~1%(重量比)。
所述的贵金属离子溶液包括:Au、Ag、Pt、Pd,其浓度为6.25~100mg/L。
步骤三、离心收集静置反应后的β-乳球蛋白组装体沉淀物,并测定上清中贵金属离子的浓度,以检测吸附效果。
所述的β-乳球蛋白组装体对Ag的清除效率要低于Au、Pt、Pd的清除效率,对Au、Pd的清除效率可达100%。
所述的不同用量的β-乳球蛋白组装体对贵金属离子的清除效果不同,0.2%用量的β-乳球蛋白组装体对初始浓度为6.25mg/L的Au、Pt、Pd的清除效果可达100%。
所述的β-乳球蛋白组装体与贵金属离子反应后的沉淀物用透射电子显微镜、X射线衍射、X射线光电子能谱进行表征,表明β-乳球蛋白组装体吸附贵金属离子的同时进行还原作用,将其还原为金属单质。
步骤四、清洗β-乳球蛋白组装体沉淀物并直接在空气中煅烧,获得贵金属单质。
所述的煅烧温度为962℃~1772℃。
表1
吸附剂 | 吸附量(mg/g) | 回收效率 |
本发明中的血红蛋白晶体 | 123.2 | 100% |
嗜热细菌AT-A2 | 9.7 | 71% |
拟茎点霉XP-8 | 280 | 96% |
嗜酸乳杆菌 | - | 85% |
嗜硫红藻 | - | 90% |
壳聚糖衍生物 | - | 83% |
咖啡酸功能化粘胶 | - | 90.20% |
Claims (5)
1.一种利用蛋白质组装体提取贵金属单质的方法,其特征在于步骤如下:
步骤1:将蛋白质组装体粉末加入含有贵金属离子的溶液中,并均匀混合后静置反应时间4~12h;所述蛋白质组装体用量的重量比为0.2%~1%;
步骤2:离心收集静置反应后的蛋白质组装体沉淀物;
步骤3:清洗蛋白质组装体沉淀物并直接在空气中煅烧,获得贵金属单质;所述煅烧温度为962℃~1772℃。
2.根据权利要求1所述利用蛋白质组装体提取贵金属单质的方法,其特征在于:所述蛋白质组装体包括非晶态蛋白质组装体和蛋白质晶体。
3.根据权利要求1所述利用蛋白质组装体提取贵金属单质的方法,其特征在于:所述蛋白质组装体包括:血红蛋白组装体、溶菌酶组装体、卵清蛋白组装体、β-乳球蛋白组装体。
4.根据权利要求1所述利用蛋白质组装体提取贵金属单质的方法,其特征在于:所述含有贵金属离子的溶液包括分析纯级的贵金属盐、电镀废水,电子垃圾浸出液,尾矿浸出液。
5.根据权利要求1或2或3所述利用蛋白质组装体提取贵金属单质的方法,其特征在于:所述蛋白质组装体的制备步骤为:
步骤1):将蛋白质溶液与沉淀剂溶液混匀获得蛋白质组装溶液;
步骤2):将蛋白质组装溶液于4~20℃静置1~3天;
步骤3):离心收集蛋白质组装体并使用沉淀剂溶液重悬蛋白质组装体获得蛋白质组装体悬浊液;
步骤4):将蛋白质组装体悬浊液与戊二醛溶液混合,获得交联蛋白质组装体;
步骤5):用去离子水清洗蛋白质组装体,冷冻干燥后获得最终的交联蛋白质组装体。
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CN202210350519.7A Active CN114774698B (zh) | 2022-04-02 | 2022-04-02 | 一种利用蛋白质组装体提取贵金属单质的方法 |
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Citations (6)
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WO2005072863A1 (ja) * | 2004-01-29 | 2005-08-11 | Muromachi Chemicals Inc. | 貴金属吸着剤およびこれを使用した貴金属吸着方法ならびに貴金属回収方法 |
CN102921957A (zh) * | 2012-11-06 | 2013-02-13 | 南京理工大学 | 基于改性胶原蛋白的贵金属纳米颗粒的工艺方法 |
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2022
- 2022-04-02 CN CN202210350519.7A patent/CN114774698B/zh active Active
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Title |
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梁淼: "金属纳米晶@多孔蛋白的复合材料制备及其催化应用", 《中国博士学位论文全文数据库(工程科技 I辑)》, pages 35 - 40 * |
Also Published As
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CN114774698B (zh) | 2023-10-20 |
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