BRPI0613979A2 - processo para a produção de leite fermentado e bebida/alimento feito a partir de leite fermentado - Google Patents
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- A23V2400/00—Lactic or propionic acid bacteria
- A23V2400/11—Lactobacillus
- A23V2400/147—Helveticus
Abstract
PROCESSO PARA A PRODUçãO DE LEITE FERMENTADO E BEBIDA/ALIMENTO FEITO A PARTIR DE LEITE FERMENTADO. A presente invenção refere-se a um método para a produção de leite fermentado que convenientemente forneça um excelente sabor e aroma ou funcionalidades, tais como um efeito anti-hipertensivo, para os alimentos e bebidas. O método possibilita a produção eficiente e determinados peptidios possuindo funções úteis, tais como um efeito anti-hipertensivo, no leite fermentado resultante. A invenção também fornece alimentos e bebidas a partir do leite fermentado utilizando o leite fermentado que possui um excelente sabor e aroma bem como funcionalidade. O presente método inclui as etapas de (A) digestão enzimática da caseína de leite animal com a protease (1) contendo uma determinada protease tal como a papaína, e (B) a fermentação, da caseína do leite animal e/ou similares com a bactéria do ácido lático para produzir VPP, IPP e YP no leite fermentado resultante. O alimento ou as bebidas produzidas com o leite fermentado de acordo com a presente invenção contendo o leite fermentado ou um concentrado do mesmo, e os VPP, IPP e YP em, ou acima de, determinadas concentrações.
Description
Relatório Descritivo da Patente de Invenção para "PROCESSOPARA A PRODUÇÃO DE LEITE FERMENTADO E BEBIDA/ALIMENTOFEITO A PARTIR DE LEITE FERMENTADO".
Campo da Técnica.
A presente invenção refere-se a um método para a produção deleite fermentado, o que facilita a eficácia da produção de peptídios possuindofunções úteis confirmadas, por exemplo, um efeito anti-hipertensivo, tal co-mo Val-Pro-Pro, Ile-Pro-Pro e Tyr-Pro, no leite fermentado resultante, e queconvenientemente fornece um excelente sabor e aroma ao leite fermentadoresultante, o que é útil para a produção de alimentos e bebidas a partir doleite fermentado. A presente invenção também refere-se ao alimento e bebi-das produzidos a partir do leite fermentado utilizando o leite fermentado obti-do a partir do presente método.
Antecedentes da Técnica.
Os peptídios possuindo funções úteis, tais como um efeitoanti-hipertensivo, foram isolados a partir dos produtos de digestão enzimáti-ca das proteínas de alimentos ou de alimentos fermentados, que tenhamsido relatados. Particularmente, os peptídios possuindo um resíduo Pro emsuas carboxilas terminais freqüentemente possuem a chamada atividadeinibidora da enzima de conversão da angiotensina (ACE), o que contribuipara a regulação da pressão sangüínea nos organismos vivos. Taispeptídios demonstraram exibir um defeito anti-hipertensivo em testes in vivo.As publicações 1 e 2 não relacionadas com patentes relataram que entrevários peptídios anti-hipertensivos, Val-Pro-Pro, Ile-Pro-Pro e Tyr-Pro, quesão peptídios hidrolisados da proteína do leite caseína possuindo particular-mente uma forte atividade anti-hipertensiva sobre ratos espontaneamentehipertensivos.
Um método para a produção de tais peptídios funcionais foirelatado, por exemplo, no Pedido de Publicação de Patente 1, em que ospeptídios funcionais foram produzidos pela fermentação dos componentesdo leite com uma bactéria do ácido lático, tal como o Lactobacillus helveti-cus. Os Pedidos de Publicação de Patente números 2 a 4 propuserammétodos para a produção de peptídios funcionais através da digestão enzi-mática da caseína, a principal proteína do leite.
Os métodos empregando a digestão enzimática descritos nosPedidos de Publicação de Patente de 2 a 4 permitem uma produção eficazdos peptídios funcionais sob condições adequadas selecionadas, tal como aquantidade da enzima a ser utilizada.
Entretanto, os peptídios funcionais obtidos por tal digestão en-zimática necessitam ainda passar por processos de purificação, concentra-ção, pulverização além de outros processos, antes de serem utilizados naprodução dos produtos provenientes de leite processado possuindo uma altaconcentração de peptídios funcionais, bem como antes de exibirem os sabore aroma agradáveis característicos de alimentos produzidos a partir do leitefermentado. E isso inevitavelmente complica o processo de produção.
Por outro lado, os métodos empregando a bactéria de fermenta-ção do ácido lático permitem a produção direta de um leite fermentado quepode ser utilizado para a produção de alimentos, bebidas ou como materialde partida para a produção dos mesmos, e os peptídios funcionais seremproduzidos no próprio leite fermentado. Assim os peptídios funcionais nãonecessariamente necessitam de passar por processos de purificação, con-centração, pulverização e outros processos e o leite fermentado obtido podeser utilizado convenientemente para a produção de produtos de leite processado.
Entretanto, o leite fermentado obtido diretamente pelo métodoempregando a bactéria de fermentação do ácido lático descrito no pedido depublicação de patente 1, continha uma quantidade substancial de caseínaainda não digerida, e a concentração de peptídios funcionais no mesmo erabaixo. Assim, foi procurado um método que pudesse também melhorar efici-entemente a produção de peptídios funcionais.
O Pedido de Publicação de Patente Nq 5 propôs uma bactériaparticular para a fermentação do ácido lático que melhorou a produtividadedos peptídios funcionais possuindo atividade anti-hipertensiva e outras pro-priedades, e que hidrolizou a caseína mais eficientemente, bem como pro-duziu um melhor leite fermentado com tal bactéria do ácido lático.
A publicação número 3 não patenteável relatou que a quantida-de eficaz de Val-Pro-Pro e Ile-Pro-Pro como componentes ativos para seconseguir efeitos anti-hipertensivos foi de aproximadamente 3,4 mg ou maispor dia em adultos em termos das quantidades totais desses peptídios. Demodo a se produzir o produto final com características anti-hipertensivascontendo as quantidades eficazes dos peptídios a partir de, por exemplo,leite fermentado preparado com a bactéria do ácido lático descrito no Pedidode Publicação de Patente N9 5 acima mencionado, são necessários não me-nos do que 60 ml de leite fermentado:
Por outro lado, os desenvolvimentos da técnica foram recente-mente em busca de melhorias adicionais de sabor e aroma dos alimentos ebebidas produzidos a partir do leite fermentado. Em vista dessas caracterís-ticas, buscou-se uma metodologia para a produção de leite fermentado quetambém melhorasse a concentração de peptídios funcionais produzidos emleite fermentado a partir da bactéria do ácido lático. Tal metodologia é dese-jável por facilitar o desenvolvimento de receitas para a produção de alimen-tos e bebidas a partir do leite fermentado e para a produção de um materialalimentício funcional que ainda possua agradáveis aroma e sabor ou um a-limento ou bebida produzidos a partir do leite fermentado com uma quanti-dade aumentada de peptídios funcionais.
Pedido de Publicação de Patente Ns 1: JP-2782142-B;
Pedido de Publicação de Patente Ns 2: JP-6-128287-A;
Pedido de Publicação de Patente N9 3: JP-2001 -136995-A;
Pedido de Publicação de Patente N9 4: WO-2005-012542-A;
Pedido de Publicação de Patente N9 5: JP-3028411 -B;
Publicação não patenteável número 1: Nakamura et al., J. DairySci., 78:p1253-1257 (1995);
Publicação não patenteável número 2: Yamamoto et al., J. DairySci., 82:p1388-1393 (1995);
Publicação não patenteável número 3: Hata et al., Am. J. Ciin.Nutr., p-767-771 (1996).Sumário da Invenção.
É um objetivo da presente invenção fornecer uma metodologiapara a produção de leite fermentado que convenientemente forneça um ex-celente sabor e aroma ou funcionalidades, tais como um efeito anti-hipertensivo, para os alimentos e bebidas produzidos a partir do leite fermen-tado, cuja metodologia possibilite a produção eficiente e determinados peptí-dios possuindo funções úteis, tais como um efeito anti-hipertensivo, no leitefermentado resultante.
É também um outro objetivo da presente invenção fornecer ali-mentos e bebidas a partir do leite fermentado utilizando o leite fermentadoacima citado, que possui um excelente sabor e aroma bem como funcionalidade.
De acordo com a presente invenção é fornecido um método pa-ra a produção de leite fermentado compreendendo as etapas de:
(A) caseína de leite animal enzimaticamente digerida com prote-ase (1) compreendendo pelo menos uma das enzimas papaína, bromelaínae proteases pertencentes a uma superfamília que exibam reações enzimáti-cas semelhantes a essas, e
(B) fermentação, com a bactéria do ácido lático, da caseína doleite animal e/ou do produto da digestão da caseína do leite animal com aprotease(1),
para desse modo produzir pelo menos um dos Val-Pro-Pro (al-gumas vezes referido daqui por diante como VPP), Ile-Pro-Pro (algumas ve-zes referido daqui por diante como IPP), e Tyr-Pro (algumas vezes referidodaqui por diante como YP) em um leite fermentado resultante.
De acordo com a presente invenção, também é fornecido um a-Iimento ou uma bebida produzidos a partir do leite fermentado compreen-dendo o leite fermentado produzido pelo método acima ou um concentradodo mesmo, em que o leite animal possuindo uma concentração de caseínade 3 a 10% em peso é utilizado como a dita caseína do leite animal, e umaquantidade da dita protease (1) é adicionada em uma concentração 0,005%a 0,1% em peso em relação a quantidade de caseína, os ditos alimento ebebidas produzidos do leite fermentado possuindo não menos do que 1,2mg/100 ml de Val-Pro-Pro1 não menos do que 1,0 mg/100 ml de Ile-Pro-Pro,e não menos do que 0,5 mg/100 ml de Tyr-Pro.
No método para a produção de leite fermentado de acordo coma presente invenção, como as etapas (A) e (B) discutidas acima são realiza-das em combinação, os determinados peptídios particulares possuindo fun-ções úteis, tal como um efeito anti-hipertensivo, podem ser produzidos efici-entemente no leite fermentado resultante. Adicionalmente, um bom sabor ebom aroma juntamente com as funcionalidades, tal como um efeito anti-hipertensivo, podem ser fornecidos nos alimentos e bebidas produzidos apartir do leite fermentado. Particularmente, realizando simultaneamente asetapas (A) e (Β), o processo de produção pode ser simplificado, e a eficiên-cia de produção de determinados peptídios pode ser melhorada.
Como os alimentos e bebidas de leite fermentado de acordocom a presente invenção utilizam o leite fermentado obtido pelo presentemétodo, que contém os dados substanciais de determinados peptídios pos-suindo funções úteis, seus sabor e aroma podem ser facilmente controlados,e excelentes sabor e aroma bem como funcionalidade podem ser fornecidosa esses produtos.
Descrição Resumida dos Desenhos
A Figura 1 de um gráfico mostrando as quantidades dos peptí-dios VPP e IPP produzidos a partir de diferentes quantidades de bromelaínaadicionada no Exemplo 4.
Modalidades Preferidas da Presente Invenção
A presente invenção será agora explicada em detalhes.
Um método de acordo com a presente invenção inclui a etapa(A) de digestão enzimática da caseína do leite animal com uma determinadaprotease(1).
A protease (1) em particular contém pelo menos uma das prote-ases papaína, bromelaína e proteases pertencentes a uma superfamília queexiba reações enzimática e similares a essas. A protease (1) contém protea-ses que possuem especificidade para a β-caseína que possua uma seqüên-cia de peptídios VPP, IPP, YP ou similares, e com complemento e reforço aatividade da protease que de outro modo pareceria ser insuficiente no pro-cesso de digestão inicial da caseína do leite animal em uma fermentaçãonormal pela bactéria do ácido lático, para desse modo melhorar a produtivi-dade dos peptídios com a funcionalidade desejada.
A papaína, bromelaína, e proteases pertencentes a uma super-família que exibam reações enzimática e similares a essas, normalmente,incluem uma protease que cliva pelo menos um peptídio representado por(Xaa)m-Val-Pro-Pro-(Xbb)n, (Xaa)m-lle-Pro-Pro-(Xbb)n ou (Xaa)m-Tyr-Pro-(Xbb)n no lado da carboxila terminal do (Xaa)m, em que Xaa e Xbb cada umindependentemente representa um aminoácido arbitrário, o Xaa de uma se-qüência de peptídios podendo ser o mesmo ou diferente de um Xaa em ou-tras seqüências de peptídio; o Xbb de uma seqüência de peptídios podendoser o mesmo ou diferente de um Xbb em outras seqüências de peptídio, m eη sendo números inteiros; quando m é 2 ou mais, os Xaa podem ser osmesmos ou diferentes, e quando η é 2 ou mais, os Xbb podem ser os mes-mos ou diferentes.
A papaína pode ser um extrato de papaia, e a bromelaína podeser um extrato de abacaxi.
Exemplo de proteases pertencentes a superfamília acima men-cionada podem incluir as peptidases da cisteína da planta que possuem umresíduo cisteína no centro ativo tal como a papaína, tal como a ananaína, aananase, a extranase, a pinase, enzimas do abacaxi, traumanase, papaioti-na, sumetrina, velardon, peptidase da papaia, quimopapaína, proteinase dapapaia, PPIV, caricaína, proteinase ômega, e enzimas pertencentes à famíliaC1 da peptidase, com proteases pertencentes a uma subfamília da papaínacomo sendo preferidas. Adicionalmente, a catepsina também pode ser inclu-ída, cujo centro ativo é extremamente homólogo a aquele dessas enzimas,de modo que é acreditado que possua uma especificidade para substratosemelhante a daquelas enzimas.
A protease (1) a ser utilizada na etapa (A) pode ser uma misturade diversas enzimas, ou pode opcionalmente conter uma protease em parti-cular diferente daquelas acima citadas de modo a melhorar a digestibilidade.
Alguns produtos comercialmente disponíveis podem ser utiliza-dos como a protease (1), tal como a Papaína F (marca comercial produzidapela AMANO ΕΝΖΥΜΕ, INC.), VERON L10 (marca comercial produzida pelaHIGUCHI, INC.), Bromelaína (marca comercial produzida pela GREAT FO-OD CO., LTD. ou GENENCOR KYOWA CO., LTD.), Papaína W-40 (marcacomercial produzida pela AMANO ΕΝΖΥΜΕ, INC.), e a papaína purificadaem grau alimentício (produzida pela NAGASE CHEMTEX CORPORATION).
A proteína do leite animal a ser utilizada na etapa (A) ou (B) aser discutida posteriormente, não é particularmente limitada, de modo queela está na forma de qualquer produto alimentício que contenha a caseínado leite animal possuindo as seqüências VPP, IPP e YP com a funcionalida-de, tal como atividade e a anti-hipertensivo. Exemplo de tais produtos ali-mentícios podem incluir leite animal, tal como leite de vaca, leite desnatado,leite processado, e extratos da caseína de leite animal, opcionalmente mistu-rados com agentes auxiliares para a fermentação da bactéria do ácido lático,tal como vitaminas, ácidos nucléicos e extratos de levedura.
Na caseína do leite animal a ser utilizada no método de acordocom a presente invenção, a concentração de caseína não é particularmentelimitada, e está usualmente entre aproximadamente 3% em peso a 15% empeso, preferivelmente de 3% em peso a 10% em peso, para eficientementese atingirem os efeitos desejados da presente invenção.
Na etapa (A) a quantidade de protease (1) a ser utilizada podeadequadamente ser decidida de modo que se atinja os efeitos desejados,dependendo do seu título. É notado que, como a etapa (A) de digestão en-zimática é realizada em combinação com a etapa (B) da bactéria de fermen-tação do ácido lático a ser discutido posteriormente, a quantidade de protea-se (1) para se atingir o propósito pode usualmente ser menor do que aquelanecessária para a digestão enzimática da caseína do leite animal somentecom proteases. Por exemplo, a quantidade de protease (1) pode preferivel-mente estar entre 0,005% em peso a 0,1% em peso da quantidade de case-ína do leite animal. Em uma concentração menor do que 0,005% em peso,os efeitos desejados da presente invenção podem não ser atingidos enquan-to que acima de 0,1% em peso são produzidos peptídios em excesso quepodem atrapalhar o sabor e o aroma do produto resultante.
Na etapa (A)1 a digestão enzimática pode ser realizada a umatemperatura ótima e no pH da protease (1), normalmente de 25°C a 45°Cem torno do pH neutro. O tempo para a digestão enzimática pode adequa-damente ser decidido dependendo da quantidade e do título da protease (1).
Quando a etapa (A) tiver que ser realizada antes da etapa (B) aser discutida posteriormente, após a digestão enzimática, a protease (1) po-de ser inativada entre 60°C e 100°C, antes da etapa (B). Alternativamente,quando as etapas (A) e (B) tiverem que ser realizadas simultaneamente, ouseja, quando a caseína do leite animal tiver que ser digerida e fermentadaenzimaticamente com a bactéria do ácido lático ao mesmo tempo em umúnico meio contendo tanto a protease (1) quanto a bactéria do ácido lático, épreferível que a temperatura seja ajustada normalmente para uma faixa en-tre 25°C e 45°C, que é uma faixa de temperatura ótima para o crescimentoda bactéria do ácido lático, com um tempo de fermentação entre aproxima-damente 5 e 30 horas. O tempo de fermentação pode ser encurtado pelaadição de uma maior quantidade de enzima.
O método de acordo com a presente invenção inclui a etapa (B)de fermentação, com a bactéria do ácido lático, da caseína do leite animale/ou do produto da digestão da caseína do leite animal com a protease (1).
A caseína do leite animal a ser utilizada na etapa (B) pode seraquela acima mencionada. Quando a caseína do leite animal for utilizada naetapa (B), as etapas (A) e (B) devem ser realizadas simultaneamente, talcomo se mencionado. Alternativamente, quando o produto da digestão daprotease (1) for submetido a fermentação com a bactéria do ácido lático naetapa (B), a etapa (B) deve ser realizada depois da etapa (A).
A bactéria do ácido lático a ser utilizada na etapa (B) pode ser abactéria do ácido lático dos gêneros Streptococcus, Lactococcus, Lactobacil-lus, Bifidobacterium, ou similares, com o gênero Lactobacillus sendo preferi-do. Exemplos mais específicos podem incluir os Lactobacillus bulgarieus,Lactobacillus helveticus, Lactobacillus casei, Lactobacillus aeidophilus e Lac-tobaeillus fermentum, com os Lactobacillum helveticus, Lactobacillus aeido-philus, Lactobacillus bulgaricuse Lactobacillus casei sendo preferidos devidoàs suas habilidades em produzir VPP1 IPP e YP mais eficazmente. Um oumais tipos dessas bactérias do ácido lático podem ser utilizados.
A cepa do Lactobacillus helveticus pode ser preferivelmente a-quela possuindo uma alta atividade de proteinase extracelular. Por exemplo,são preferidas as cepas possuindo um valor de U/OD590 que não seja infe-rior a 400, tal como medido de acordo com o método de Yamamoto etal.,(Yamamoto N., et al., J. Biochem. (1993) 114, 740) baseado no métodode Twinin et al., (Twining S., Anal. Biochem., 143, 3410(1984)).
Um exemplo de tais cepas preferidas do Lactobacillus helveticuspode ser Lactobacillus helveticus CM4 (depositada no Depósito Internacionalde Patente de Organismos, do Instituto Nacional de Ciência e TecnologiaIndustrial Avançada, Tsukuba Central 6, 1-1-1 Higashi, Tsukuba-shi, Ibaraki,Japão, sob o número de registro FERM BP-6060, em 15 de agosto de 1997),daqui por diante referida como CM4. A CM4 foi depositada sob o número deregistro acima mencionado de acordo com o Tratado de Budapeste para oReconhecimento Internacional de Depósito de Microorganismos com a In-tenção de Procedimento Patenteável, que já foi patenteado.
As bactérias do ácido lático estão preferivelmente na forma deum pré-cultivo iniciador possuindo uma atividade suficientemente alta. A con-tagem inicial de células pode estar preferivelmente entre 105 e 109 células/ml.
A etapa (B) pode ser realizada como uma co-fermentação com abactéria do ácido lático e uma levedura para fornecer o leite fermentadoresultante de sabor e aroma melhorados, e similares. A cepa da leveduranão é particularmente limitada, e pode preferivelmente ser, por exemplo,uma cepa do gênero Saccharomyces, tal como a Saccharomyces cerevisiae.
A concentração de levedura pode ser adequadamente selecionado para es-sa finalidade.
Na fermentação da bactéria do ácido lático podem ser adicio-nalmente utilizados diversos agentes auxiliares para a fermentação da bac-téria do ácido lático. Exemplos de tais agentes auxiliares podem incluir a a-minoácidos, vitaminas, sais minerais, ácidos nucléicos, sais, extratos micro-biológicos e detergentes.
Na etapa (B), a fermentação da bactéria do ácido lático podepreferivelmente ser realizada em uma temperatura normalmente entre 25°Ce 45°C, que é a faixa de temperatura ótima para o crescimento da bactériado ácido lático, por um período de 5 a 30 horas, ou quando a etapa (B) érealizada simultaneamente com a etapa (A) ou depois da etapa (A). A neu-tralização do processo de fermentação é preferida para a promoção da fer-mentação.
De acordo com o método da presente invenção, um leite fer-mentado pode ser obtido de modo a conter qualquer um dos VPP, IPP e YPem uma quantidade maior do que aquela de um leite fermentado por umabactéria comum de fermentação do ácido lático sem a etapa (A). Além disso,como o presente método incluí a etapa (B), um produto contendo peptídios,tais como os VPP, IPP e YP, ou similares, pode ser obtido diretamente naforma de um leite fermentado. Além disso, independentemente de se a etapa(B) é realizada depois da etapa (A), ou as etapas (A) e (B) são realizadassimultaneamente, pelo menos um dos VPP, IPP ou YP são esperados comosendo produzidos em uma quantidade maior do que aquela que seria produ-zida normalmente por uma fermentação de bactéria do ácido lático.
O alimento ou bebida à base de leite fermentado de acordo coma presente invenção contém o leite fermentado ou concentrado do mesmo,obtido pelo método acima de acordo com a presente invenção em que umleite animal possuindo uma concentração de caseína de 3% em peso até10% em peso é utilizado como a caseína do leite animal, e uma quantidadede protease (1) variando de 0,005% em peso até 0,1% em peso em relaçãoa quantidade de caseína, e contendo não menos do que 1,2 mg/100 ml deVPP, não menos do que 1,0 mg/1 OOmI de IPP e não menos do que 0,5mg/100 ml de YP.
As concentrações dos determinados peptídios contidos no ali-mento e bebida à base de leite fermentado de acordo com a presente inven-ção podem ser medidas por vários tipos de HPLC. Particularmente, pode serempregado o método LC/MS, que é um dos métodos que facilitam a avalia-ção adequada de vários peptídios. O método LC/MS que foi relatado porMatsuura et al.,{Milchmissenschaft, 2004, 60, 24-27) pode ser utilizado.
Os alimentos ou as bebidas à base de leite fermentado de acor-do com a presente invenção são produzidos com o leite fermentado obtidopelo presente método ou por um concentrado do mesmo e podem estar naforma de, por exemplo, iogurte, bebidas de bactéria do ácido lático, bebidasde bactérias do ácido lático produzidos a partir de laticínios, ou vários outrosalimentos e bebidas produzidos a partir do leite processado. Os presentesalimentos e bebidas produzidos a partir do leite fermentado podem tambémestá na forma de bebidas lácteas para distribuição em temperaturas normaisou no estado congelado, como produtos alimentícios em geral, suplementosde dietas alimentares ou similares.
Os alimentos e bebidas à base de leite fermentado de acordocom a presente invenção podem opcionalmente conter vários aditivos auxili-ares para melhorar o balanço nutricional ou sabor e o aroma, dependendoda sua forma. Exemplo de tais aditivos auxiliares podem incluir os carboidra-tos, lipídios, vitaminas, minerais, os aditivos nutricionais, adoçantes, aroma-tizantes, pigmentos, e melhoradores de textura.
Os alimentos e bebidas à base de leite fermentado de acordocom a presente invenção podem ser conhecidos como um alimento ou bebi-da funcional, tal como alimentos para usos específicos na área da saúde, oucomo alimentos e bebidas funcionais reivindicando efeitos anti-hipertensivos,já que estão presentes os peptídios em particular, VPP, IPP e YP, e simila-res, conhecidos por produzirem efeitos anti-hipertensivos.
Quando os alimentos e bebidas à base de leite fermentado deacordo com a presente invenção são fornecidos como um alimento ou bebi-da funcional reivindicando efeitos anti-hipertensivos, uma dose única de to-mada está normalmente entre 0,1 ml/kg de peso corporal e 5,0 ml/kg de pe-so corporal, particularmente entre 0,3 ml/kg de peso corporal 0,6 ml/kg depeso corporal em termos de concentração de leite fermentado no mesmo.
Exemplos.
A presente invenção será agora explicada em mais detalhescom referência aos Exemplos e Exemplos Comparativos que são somenteilustrativos e não pretendem limitar a presente invenção.
Exemplos de 1 a 3 e Exemplos Comparativos de 1 a 6.
A CM4 foi previamente cultivada a 37°C por 20 horas em ummeio lácteo composto de leite desnatado com 9% em peso de concentraçãosólida que foi pasteurizada a IOO0C para preparar o produto iniciador debactérias do ácido lático. Então 30 ml de um composto de meio lácteo recen-temente preparado a partir de leite desnatado com concentração de sólidosde 9% em peso foi inoculado com esse produto iniciador a uma concentra-ção de 3% em peso, sendo adicionados 0,5 mg de Papaína F (nome comer-cial, fabricada por AMANO ΕΝΖΥΜΕ INC., derivado da Carica papaya L),para o Exemplo 1, Papaína Purificada (nome comercial, fabricada por NA-GASE BIOCHEMICALS, LTD., derivado da Carica papaya L.) para o Exem-plo 2, Bromelaína F (nome comercial, fabricada por AMANO ΕΝΖΥΜΕ INC.,derivado do Arianas comosus M.) para o Exemplo 3, Protease P (nome co-mercial, fabricada por AMANO ΕΝΖΥΜΕ INC., derivada de Aspergillus ory-zae) para o Exemplo Comparativo 1, Protease A (nome comercial, fabricadapor AMANO ΕΝΖΥΜΕ INC., derivada de Aspergillus oryzae) para o ExemploComparativo 2, Newrase F3G (nome comercial, fabricada por AMANOΕΝΖΥΜΕ INC., derivada de Rhizopus niveus) para o Exemplo Comparativo3, Neutrase (nome comercial, fabricada por NOVOZYMES, derivada de Ba-cillus amyloliquefaciens) para o Exemplo Comparativo 4, ou Simuzyme FP(nome comercial, fabricada por SHIN NIHON CHEMICAL CO., LTD., deriva-da de Aspergillus oryzae) para o Exemplo Comparativo 5. Para o ExemploComparativo 6 foi preparado um meio lácteo composto de leite desnatado einoculado somente com a bactéria do ácido lático iniciadora sem a protease.
Cada meio foi incubado a 32°C por 24 horas para digestão enzimática e fer-mentação do ácido lático pela bactéria, ou somente para fermentação doácido lático pela bactéria, para a preparação do leite fermentado.Cada leite fermentado resultante foi centrifugado a 10.000 g du-rante 10 minutos, e as concentrações de peptídios VPP e IPP em 1 ml domeio de cultura sobrenadante foram determinadas por LC/MS (fabricado porSHIMADZU CORPORATION, modelo LCMS2010a). Os resultados estãomostrados na Tabela 1.
Exemplos Comparativos de 7 a 9.
Em 30 ml de um meio lácteo composto de leite desnatado com8% em peso de concentração de sólidos que foi pasteurizado a 100°C, sãoadicionado 0,5 mg de Papaína F (nome comercial, fabricada por AMANOΕΝΖΥΜΕ INC., derivado da Carica papaya L), para o Exemplo Comparativo7, cuja enzima foi utilizada no Exemplo 1, Papaína Purificada (nome comer-cial, fabricada por NAGASE BIOCHEMICALS, LTD., derivado da Carica pa-paya L.) para o Exemplo Comparativo 8, cuja enzima foi utilizada no Exem-plo 2, ou a Bromelaína F (nome comercial, fabricada por AMANO ΕΝΖΥΜΕINC., derivado do Ananas comosus M.) para o Exemplo Comparativo 9, cujaenzima foi utilizada no Exemplo 3. Cada meio foi incubado a 32°C por 24horas para a digestão enzimática para preparar um produto de digestão en-zimática. As concentrações dos peptídios VPP e IPP em cada produto dedigestão enzimática foram determinadas do mesmo modo como no Exemplo1. Os resultados estão mostrados na Tabela 1.
A presença dos peptídios incluindo a seqüência Val-Pro-Pro oua seqüência Ile-Pro-Pro foi detectada nos produtos de digestão enzimáticapreparados nos Exemplos Comparativos de 7 a 9, e a seqüência dos peptí-dios foram analisadas para identificar as seqüência Val-Pro-Pro-Phe-Leu eIle-Pro-Pro-Leu-Thr nos Exemplos Comparativos 7 e 8 dos quais foram utili-zados protease idênticas àquelas utilizadas nos Exemplos 1 e 2 e as se-qüência de Val-Pro-Pro-Phe-Leu-Gln-Pro-Glu-Val-Met e Ile-Pro-Pro-Leu-Thrno Exemplo Comparativo 9, em que foi utilizada uma protease idêntica àque-la utilizada no Exemplo 3.
A partir desses resultados, pode ser assumido que a digestãoenzimática das proteínas nos Exemplos de 1 a 3 resultaram na clivagem dospeptídios representados por Xaa-Val-Pro-Pro-(Xbb)n e Xaa-Ile-Pro-Pro-(Xbb)n no lado da amina terminal do resíduo de aminoácido Xaa, enquantoque a fermentação da bactéria do ácido lático nos Exemplos de 1 a 3 resul-tou na clivagem dos mesmos peptídios no lado da carboxila terminal do resí-duo de aminoácido (Xbb)n, de modo que as seqüências Val-Pro-Pro eIle-Pro-Pro foram eficientemente produzidas no leite fermentado resultante.
Tabela 1
<table>table see original document page 15</column></row><table>
Tal como mostrado na tabela 1, no leite fermentado no ExemploComparativo 6 preparado somente pela fermentação com a bactéria CM4 doácido lático, foi confirmada uma alta produtividade de VPP e IPP.. Nos leitesfermentados dos Exemplos de 1 a 3 em que a fermentação foi combinadacom o uso de determinadas proteases incluindo a papaína ou a bromelaína,foi confirmada a produção de VPP e IPP em quantidade de 1,7 a 1,9 vezesmaior do que no Exemplo Comparativo 1.
Por outro lado, dos leites fermentados nos Exemplos Compara-tivos de 1 a 5, em que a fermentação foi combinada com o uso de proteasesnão incluindo as proteases particularmente empregadas na presente inven-ção, as quantidades de VPP e IPP produzidas foram marcantemente maisbaixas do que aquelas do leite fermentado do Exemplo Comparativo 6 pre-parada somente com a bactéria CM4 de fermentação do ácido lático. Especi-ficamente, as quantidades de VPP e IPP produzidas foram marcantementemais baixas do que aquelas produzidas pelo leite fermentado nos ExemplosComparativos 1, 2 e 5, em que foram utilizadas proteases derivadas de As-pergillus, que são conhecidos por possuírem a habilidade de produzir VPP eIPP a partir da caseína do leite animal. Nos produtos da digestão enzimáticados Exemplos Comparativos de 7 a 9, em que foram utilizadas somente pro-teases idênticas àquelas dos Exemplos de 1 a 3, não foi observada nenhu-ma produção de VPP e IPP.
Assim, foi confirmado o efeito sinergístico da combinação da di-gestão enzimática e pelas proteases em particular juntamente com a bacté-ria de fermentação do ácido lático.
Exemplo 4.
Leites fermentados foram preparados do mesmo modo que noExemplo 3, à exceção de que a quantidade de protease, bromelaína, foi alte-rada para 0,1 mg, 0,25 mg e 1,0 mg respectivamente, e as concentraçõesdos peptídios VPP e IPP em cada leite fermentado foram determinados domesmo modo que no exemplo 3. Os resultados estão mostrados na Figura 1,que também mostra os resultados do exemplo 3 no qual a 0,5 mg da protea-se, bromelaína, foi utilizada, e do Exemplo Comparativo 6 no qual nenhumaprotease foi utilizada. Na Figura 1, a coluna esquerda representa o concentra-ção de VPP e a coluna da direita representa a concentração de IPP.
Aqui, 0,1 mg, 0,25 mg, 0,5 mg, e 1 mg de bromelaína em 30 mlde leite fermentado correspondem a uma concentração de protease de0,008% em peso, 0,021% em peso, 0,042% em peso e 0,084% em peso,respectivamente, da concentração de caseína no leite fermentado.
Da Figura 1, é confirmado que a adição de bromelaína melhoroua produtividade dos dois peptídios, quando comparado com o caso em que abromelaína não foi adicionada. Particularmente, é confirmado que a ediçãode protease em uma faixa de 0,25 mg e a 1,0 mg resultou em um melhora-mento da produtividade do peptídio VPP e do peptídio IPP, que foi de apro-ximadamente 1,5 vezes maior que a quantidade produzida quando a protea-se não foi adicionada.
Exemplo 5 e Exemplo Comparativo 10.
A bactéria CM4 foi previamente cultivada a 37°C por 24 horasem um meio lácteo composto de leite desnatado ou com 9% em peso deconcentração de sólidos que foi pasteurizado a 95°C, para preparar a bacté-ria de ácido lático iniciadora. Então 1 litro de meio lácteo recentemente pre-parado composto de leite desnatado com uma concentração de 9% em pesode sólidos foi inoculado com 3% em peso dessa bactéria iniciadora, e 10 mgde Bromelaína F (nome comercial, fabricada pela AMANO ΕΝΖΥΜΕ INC.,derivada do Ananas comosus M.) foram adicionados para o exemplo 5.
Para o Exemplo Comparativo 10, foi preparado um meio lácteocomposto de leite desnatado e inoculaido com somente a bactéria de ácidolático iniciadora sem uma protease. Cada meio foi incubado a 32°C por 20horas para a digestão enzimática e fermentação da bactéria do ácido lático,ou somente a fermentação da bactéria do ácido lático, para a preparação doleite fermentado.
Para cada leite fermentado resultante, foram adicionados agen-tes estabilizantes e aromatizantes, e ao final foram preparadas 120 g de ca-da bebida de leite fermentado possuindo uma concentração de aproxima-damente 60% em peso e 30% em peso. As concentrações de VPP, IPP eYP para cada bebida de leite fermentado foram determinadas do mesmomodo que para o Exemplo 1. A acidez de cada leite fermentado também foimedida. Os resultados são mostrados na Tabela 2.
Tabela 2
<table>table see original document page 17</column></row><table>A partir da Tabela 2, é compreendido que na bebida de leitefermentado contendo aproximadamente 60% em peso do leite fermentadono Exemplo Comparativo 10, que foi preparada somente pela fermentaçãoda bactéria CM4, a concentração total de peptídios anti-hipertensivos VPP eIPP foi de 31 pg/ml, de modo que 120 g da bebida continham um total de 3,7mg dos dois tripeptídios.
Por outro lado, também é compreendido que, na bebida de leitefermentado com aproximadamente 60% em peso do leite fermentado do E-xemplo 5, que foi fermentado com a adição de bromelaína, 8,4 mg de tripep-tídios estavam contidas em 120 g da bebida de acordo com o mesmo cálculo.
Adicionalmente, de acordo com o mesmo cálculo, na bebida deleite fermentado com aproximadamente 30% em peso do leite fermentado doExemplo Comparativo 10, 1,9 mg dos tripeptídios estavam contidos em 120g da bebida enquanto que na bebida do leite fermentado contendo aproxi-madamente 30% em peso do leite fermentado do Exemplo 5, estavam conti-dos 4,3 mg dos tripeptídios em 120 g da bebida. Também foi observada aprodução do YP1 que teve sua atividade anti-hipertensiva confirmada emtestes animais.
É conhecido que a dose mínima eficaz para a tomada dos pep-tídios VPP e IPP juntos para se atingir um efeito anti-hipertensivo em sereshumanos não deve ser menor do que 3,4 mg em termos de VPP (VPP + 1,7χ IPP). Assim, para o fornecimento da bebida de leite fermentado com apro-ximadamente 60% em peso do leite fermentado do Exemplo Comparativo 10como um elemento funcional reivindicando efeitos anti-hipertensivos, a bebi-da deve ser feita com 120 g do produto. Em contraste, a bebida de leite fer-mentado com aproximadamente 60% em peso do leite fermentado do E-xemplo 5 satisfaz a dosagem eficaz mínima mesmo com um produto comcerca de 60 g, e a bebida de leite fermentado com aproximadamente 30%em peso do leite fermentado do Exemplo 5 quando preparada em um produ-to de 120 g satisfaz a dose eficaz mínima acima mesmo quando a concen-tração de do leite fermentado na mesma é a metade da concentração dabebida com 60% em peso do Exemplo Comparativo 10. Adicionalmente,como um resultado da avaliação do sabor e do aroma dos leites fermentadospor si próprios, preparados de acordo com o Exemplo 5 e o Exemplo Com-parativo 10, nenhuma diferença marcante foi observada ou no sabor ou noaroma entre os leites fermentados com e sem a protease.
A partir dos resultados discutidos acima, é compreendido queuma bebida de leite fermentado contendo o leite fermentado obtido pelo mé-todo de acordo com a presente invenção pode ser fornecida como um ali-mento funcional e reivindicar a eficácia anti-hipertensiva, mesmo em umaconcentração mais baixa de leite fermentado em comparação com a quanti-dade necessária do leite fermentado com a bactéria convencional CM4. As-sim a liberdade para a possibilidade de misturas com projetos de sabor earoma do produto final é aumentada, o que permite a fabricação de produtospossuindo uma alta qualidade de sabor e aroma.
Exemplo de Referência 1.
Como forma de determinar se uma bactéria do ácido lático dife-rente do Lactobacillus helveticus poderia produzir Val-Pro-Pro e Ile-Pro-Pro apartir de peptídios, Val-Pro-Pro-Phe-Leu e Ile-Pro-Pro-Leu-Thr que foramdetectados nos Exemplos 1 e 2 e nos Exemplos Comparativos 7 e 8, forammedidas as concentrações de Val-Pro-Pro e Ile-Pro-Pro produzidos pelo cul-tivo de bactérias do ácido lático em um meio de cultura contendo os 2 pen-tapeptídios. Como bactérias do ácido lático foram utilizadas a Lactobacillusbulgaricus cepa JCM1002, a Lactobacillus acidophilus cepa JCM1132 e Lac-tobacillus casei ssp. casei cepa JCM1136 (todas na Microbe Division, deColeção Japonesa de Microorganismos, RIKEN BioResource Center, 2-1Hirosawa, Waso, Saitama, Japão).
10 pg/ml de cada Ile-Pro-Pro-Leu-Thr e Val-Pro-Pro-Phe-Leu fo-ram adicionados aos meios MRS, que é um meio de cultivo de bactéria deácido lático, e incubados para cada cepa a 37°C por 4 dias. As concentra-ções de Val-Pro-Pro e Ile-Pro-Pro nas frações sobrenadantes foram medidaspor LC/MS. Os resultados estão mostrados na Tabela 3.Tabela 3
<table>table see original document page 20</column></row><table>
Os resultados do Exemplo de Referência 1 mostraram que todasas cepas de bactérias produziram Val-Pro-Pro e Ile-Pro-Pro. Era esperadoque VPP e IPP estivessem contidos nos leites fermentados preparados aci-ma a partir das bactérias de fermentação do ácido lático em combinaçãocom as proteases que produzem Val-Pro-Pro-Phe-Leu e Ile-Pro-Pro-Leu-Thra partir da caseína. Assim fica compreendido que não somente o Lactobacil-Ius helveticus mas também quaisquer outras bactérias do ácido lático podemser utilizadas.
Claims (9)
1. Método para a produção de leite fermentado compreendendoas etapas de:(A) caseína de leite animal enzimaticamente digerida com prote-ase (1) compreendendo pelo menos uma das enzimas papaína, bromelaínae proteases pertencentes a uma superfamília que exibam reações enzimáti-cas semelhantes a essas, e(B) fermentação, com a bactéria do ácido lático, da caseína doleite animal e/ou do produto da digestão da caseína do leite animal com aprotease (1),para desse modo produzir pelo menos um dos Val-Pro-Pro1 Ile-Pro-Pro e Tyr-Pro em um leite fermentado resultante.
2. Método de acordo com a reivindicação 1, em que as ditas e-tapas (A) e (B) são realizadas em um meio contendo tanto a dita protease(1) como as ditas bactérias do ácido lático para digerir enzimaticamente efermentar a dita caseína do leite animal.
3. Método de acordo com a reivindicação 1, em que a dita pro-tease (1) compreende uma protease que cliva pelo menos um peptídio re-presentado por (Xaa)m-Val-Pro-Pro-(Xbb)n, (Xaa)m-lle-Pro-Pro-(Xbb)n ou(Xaa)m-Tyr-Pro-(Xbb)n no lado da carboxila terminaJ do (Xaa)m, em que Xaae Xbb cada um independentemente represente um aminoácido arbitrário; oXaa de uma seqüência de peptídios podendo ser o mesmo ou diferente deum Xaa em outras seqüências de peptídio; o Xbb de uma seqüência de pep-tídios podendo ser o mesmo ou diferente de um Xbb em outras seqüênciasde peptídio, m e η sendo números inteiros; quando m é 2 ou mais, os Xaapodem ser os mesmos ou diferentes, e quando η é 2 ou mais, os Xbb podemser os mesmos ou diferentes.
4. Método de acordo com a reivindicação 1, em que a dita pro-tease (1) compreende uma protease pertencente a subfamília da papaína.
5. Método de acordo com a reivindicação 1, em que a dita pro-tease (1) compreende uma protease contida em um extrato de abacaxi e/ouem um extrato de papaia.
6. Método de acordo com a reivindicação 1, em que a dita bacté-ria do ácido lático compreende pelo menos um dos Lactobacillus helveticus,Lactobacillus aeidophilus, Lactobacillus bulgarieus e Lactobacillus casei.
7. Método de acordo com a reivindicação 1, em que as ditas di-gestão enzimática e fermentação da bactéria do ácido lático nas etapas (A) e(B) são realizadas entre 25°C e 45°C.
8. Método de acordo com a reivindicação 1, em que um leite a-nimal possuindo uma concentração de caseína de 3% em peso a 10% empeso é utilizado como a dita caseína de leite animal, e é adicionada umaquantidade da dita protease (1) de 0,005% em peso até 0,1% em peso nadita caseína.
9. Alimento e bebidas produzidos de leite fermentado compre-endendo um leite fermentado obtido pelo método de acordo com a reivindi-cação 8, ou um concentrado do mesmo, e contendo não menos do que 1,2mg/100 ml de Val-Pro-Pro, não menos do que 1,0 mg/100 ml de Ile-Pro-Proe não menos do que 0,5 mg/100 ml de Tyr-Pro.
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|---|---|---|---|---|
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| JP4727770B2 (ja) * | 1997-09-26 | 2011-07-20 | カルピス株式会社 | 尿中カテコールアミン低下、尿中ノルアドレナリン低下、尿中ドーパミン低下及びＦｉｓｃｈｅｒ比低下の少なくとも１つの軽減剤 |
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| KESENKAS et al. | Ege University, Faculty of Agriculture, Department of Dairy Technology, 35100, Bornova-İzmir, Turkey |
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