KR100295872B1 - 안지오텐신전환효소저해효과가있는발효유의제조방법 - Google Patents

안지오텐신전환효소저해효과가있는발효유의제조방법 Download PDF

Info

Publication number
KR100295872B1
KR100295872B1 KR1019980038693A KR19980038693A KR100295872B1 KR 100295872 B1 KR100295872 B1 KR 100295872B1 KR 1019980038693 A KR1019980038693 A KR 1019980038693A KR 19980038693 A KR19980038693 A KR 19980038693A KR 100295872 B1 KR100295872 B1 KR 100295872B1
Authority
KR
South Korea
Prior art keywords
milk
fermented milk
protease
ace
ace inhibitory
Prior art date
Application number
KR1019980038693A
Other languages
English (en)
Other versions
KR20000020202A (ko
Inventor
이정희
박민홍
허철성
백영진
Original Assignee
이은선
주식회사 한국야쿠르트
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by 이은선, 주식회사 한국야쿠르트 filed Critical 이은선
Priority to KR1019980038693A priority Critical patent/KR100295872B1/ko
Publication of KR20000020202A publication Critical patent/KR20000020202A/ko
Application granted granted Critical
Publication of KR100295872B1 publication Critical patent/KR100295872B1/ko

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23CDAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
    • A23C9/00Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations
    • A23C9/12Fermented milk preparations; Treatment using microorganisms or enzymes
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/48Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • C12N9/50Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
    • C12N9/52Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from bacteria or Archaea

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Dairy Products (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

본 발명은 안지오텐신전환효소(Angiotensin Converting Enzyme, ACE) 저해효과가 있는 발효유의 제조방법에 관한 것으로, 특히 우유에 단백분해효소(Protease)를 가하고 발효시켜 발효유내에 ACE 저해활성을 갖는 펩타이드가 생성되도록 하는 것을 특징으로 하는 발효유의 제조방법에 관한 것이다. 우유에 첨가된 단백분해효소는 우유에 포함된 유단백질을 분해시키게 되는데, 단백질을 분해하는 다양한 단백분해효소가 사용될 수 있고, 바람직하게는 아스퍼질러스 오리제(Aspergillus oryzae)의 단백분해효소, 바실러스 스테아로써모필러스(Bacillus stearothermophillus)의 단백분해효소, 파파인(Papain), 트립신(Trypsin), 펩신(Pepsin) 또는 이들의 혼합물이 사용될 수 있으며, 특히 바람직하게는 아스퍼질러스 오리제의 단백분해효소가 사용될 수 있다. 본 발명에 따르면, ACE 저해 펩타이드를 별도로 첨가하지 않고도 ACE 저해효과가 있는 발효유를 얻을 수 있으며, 유산균 외에 다른 미생물을 사용하지 않기 때문에 발효유 고유의 풍미와 유산균의 생균효과가 그대로 유지되게 된다.

Description

안지오텐신전환효소 저해효과가 있는 발효유의 제조방법
본 발명은 안지오텐신전환효소(Angiotensin Converting Enzyme, ACE) 저해효과가 있는 발효유의 제조방법에 관한 것으로, 특히 우유에 단백분해효소(Protease)를 가하고 발효시켜 발효유내에 ACE 저해활성을 갖는 펩타이드가 생성되도록 하는 것을 특징으로 하는 발효유의 제조방법에 관한 것이다.
간에서 유리되는 안지오텐시노겐은 레닌이라는 효소에 의해 안지오텐신Ⅰ으로 분해되고, 비활성형인 안지오텐신Ⅰ은 ACE (Angiotensin Converting Enzyme)에 의해 활성형인 안지오텐신 Ⅱ로 전환되며, 강력한 승압물질인 안지오텐신 Ⅱ는 혈관근육을 수축시켜 혈압을 상승시키게 된다. 따라서 ACE의 작용을 저해하면 비활성형인 안지오텐신Ⅰ이 활성형인 안지오텐신 Ⅱ로 전환되는 것을 억제하게 되어 혈압상승을 막을 수 있게 되므로, 현재 많은 ACE 저해제가 고혈압 치료제로 개발되어 사용되고 있다. 이에 따라, ACE 저해활성을 갖는 물질에 대해 계속적인 연구가 이루어지고 있는데, 합성화합물 뿐만 아니라 ACE의 기질과 유사한 많은 펩타이드가 ACE 저해활성을 갖는 것으로 보고되고 있고, 특히 다양한 식품유래 펩타이드가 ACE 저해활성을 갖는 것으로 알려져 있다.
식품단백질 유래의 ACE 저해 펩타이드로는 젤라틴, 카제인 등에서 유래한 상당수의 펩타이드가 알려져 있으며, 특히 우유단백질인 αs1-카제인으로 부터 유래한 "FFVAPFPEVFGK", "TTMPLW", β-카제인으로부터 유래한 "AVPYPQR, SFQPQPLIYP", κ-카제인으로부터 유래한 "VRP", 대두 단백질로부터 유래한 "YRILEF", 보리 글루텐(gluten)으로부터 유래한 "IIY", 정어리 근육 액틴으로부터 유래한 "IVGRPRHQG", 정어리 근육 미오신으로부터 유래한 "IKPLNY", 락토페린(Lactoferrin)으로부터 유래한 "VAF" 등의 펩타이드가 ACE 저해활성이 있는 것으로 알려져 있다 (식품기술 제7권 제3호, 1994. 9., p. 25-33).
이러한 식품유래 활성 펩타이드가 보고되면서 이를 이용한 기능성 식품에 대한 연구 또한 다양하게 이루어지고 있다. 현재 ACE 저해효과가 있는 발효유의 제조를 위해 시도되고 있는 방법으로는 첫째, ACE 저해활성을 갖는 펩타이드를 발효유에 직접 첨가하는 방법이 있다. 그러나 이 방법은 식품유래 ACE 저해 펩타이드의 생성량이 매우 적기 때문에 이를 분리·정제하는 것이 곤란하고, 실제 제품화되어 있는 것도 없는 실정이며, 비록 이를 분리·정제하여 이용한다 해도 많은 비용이 소요되기 때문에 식품에 실용화하기가 어렵다는 문제점이 있다. 두 번째 방법으로는 일본특허출원 275791/93 과 같이 유산균이나 기타 미생물의 배양으로 발효유내에 ACE 저해 펩타이드를 생성하도록 하는 방법이 있다. 그러나 유산균은 단백분해능이 다른 미생물에 비해 약하기 때문에 유산균으로 유단백을 분해시켜 ACE 저해 펩타이드를 생성하기 위해서는 장시간 배양하여야 한다는 문제점이 있고, 유산균외에 단백분해능이 좋은 다른 미생물을 함께 사용할 경우에는 발효유에 이상 발효취가 발생할 수 있다는 문제점이 있고 저장성에도 문제가 생길 수 있다.
ACE 저해 펩타이드가 함유된 종래의 유제품으로는 일본 칼피스식품공업사의 유제품이 있다. 그러나, 이 제품은 락토바실러스 헬베티쿠스 (Lactobacillus helveticus)와 삭카로마이세스 세레비제(Saccharomyces cerevisiae)를 혼합하여 배양 제조한 멸균 발효유음료로서, 이 방법은 특정한 종균만을 사용해야 한다는 문제가 있어 단기 배양을 주로하는 기존의 발효유 제조에는 적용하기가 곤란하고, 유산균 외에 효모균을 함께 사용하므로 이에 따른 저장의 어려움으로 멸균을 해야 하기 때문에 살아있는 유산균의 효과를 기대할 수 없다는 문제점이 있다.
따라서, 본 발명은 ACE 저해 펩타이드를 별도로 첨가하지 않고도 발효유내에 ACE 저해 펩타이드를 생성시켜 ACE 저해효과가 우수한 발효유를 제공하는 것을 목적으로 한다.
또한, 본 발명은 단기 배양용 종균을 사용하는 일반적인 발효유의 제조방법을 이용하면서도 발효유에 ACE 저해효과를 부여할 수 있는 발효유의 제조방법을 제공하는 것을 목적으로 한다.
또한, 본 발명은 발효유 고유의 풍미와 유산균의 생균효과를 그대로 유지하면서도 발효유에 ACE 저해효과를 부여할 수 있는 발효유의 제조방법을 제공하는 것을 목적으로 한다.
상기와 같은 목적을 달성하기 위하여, 본 발명은 발효유의 제조시 우유에 단백분해효소를 가함으로써 우유에 함유된 유단백질을 분해시켜 발효유내에 ACE 저해활성을 갖는 펩타이드가 생성되도록 하는 발효유의 제조방법을 제공한다.
도 1은 배양시간에 따른 ACE 저해율의 변화를 나타낸 그래프,
도 2는 배양시간에 따른 총균수의 변화를 나타낸 그래프,
도 3은 배양시간에 따른 산도 및 pH의 변화를 나타낸 그래프,
도 4는 배양시간에 따른 단백분해도의 변화를 나타낸 그래프이다.
본 발명에 따른 ACE 저해효과가 있는 발효유는 우유에 유산균을 접종시키는 것과 동시에 단백분해효소를 가하고 이를 통상적인 방법으로 배양시켜 만든다.
첨가된 단백분해효소는 우유에 포함된 유단백질을 분해시키게 되는데, 단백분해효소로는 단백질을 분해하는 다양한 단백분해효소가 사용될 수 있고, 보다 바람직하게는 아스퍼질러스 오리제(Aspergillus oryzae)의 단백분해효소, 바실러스 스테아로써모필러스(Bacillus stearothermophillus)의 단백분해효소, 파파인(Papain), 트립신(Trypsin), 펩신(Pepsin) 또는 이들의 혼합물이 사용될 수 있으며, 최종 발효유의 ACE 저해효과와 풍미면에서 특히 아스퍼질러스 오리제의 단백분해효소를 사용하는 것이 바람직하다. 우유에 첨가되는 단백분해효소의 양은 단백분해효소의 종류와 배양시간 등에 따라 달라질 수 있으나, 통상 유단백질에 대해 그램당 0.001∼2㎎ 정도를 사용하는 것이 바람직하다.
유산균으로는 발효유의 제조에 일반적으로 사용되는 다양한 유산균, 특히 일반적인 단기 배양용 종균이 유산균 스타아터로 사용될 수 있으며, 일반적인 배양방법에 따라 25∼45℃에서 3∼24 시간 동안 배양한다.
배양이 완료된 발효액은 통상적인 방법에 의해 다양한 형태로 최종 제품화될 수 있다. 즉, 호상의 발요유는 발효액에 딸기쨈, 복숭아쨈 등의 과일쨈을 첨가하여 제조하고, 드링크 형태의 발효유는 과즙시럽을 혼합하고 교반한 후 균질화하여 제조한다.
이하, 실시예를 통해 본 발명을 보다 상세하게 설명한다. 그러나 다음의 실시예에 의해 본 발명이 한정되는 것은 아니다.
실시예 1
배양액의 제조
(a) 효소처리된 배양액의 제조
탈지분유 10 중량%를 정제수에 녹이고 90℃에서 20분간 열처리한 후 40℃로 냉각하고, 여기에 아스퍼질러스 오리제(Aspergillus oryzae)의 단백분해효소를 유단백질 그램당 0.5㎎을 첨가한다. 사용된 아스퍼질리스 오리제의 단백분해효소는 상품명 플라보자임(flavourzyme)의 상업용 균주를 사용하였으며, 이 단백분해효소는 엔도프로테아지(endoprotease) 및 엑소펩티다아제(exopeptidase) 활성을 지닌다. 아스퍼질러스 오리제(Aspergillus oryzae)의 단백분해효소를 첨가한 후에, ABT (Lactobacillus acidophillus, Bifidobacterium longum, Streptococcus thermophilus) 균주로 된 유산균 스타아터를 접종하여 40℃에서 6시간 배양하여 효소처리된 배양액을 만들었다.
(b) 효소처리되지 않은 배양액의 제조
한편, 비교시험을 위해 단백분해효소를 가하는 것을 제외하고는 상기 (a)와 동일한 방법으로 효소처리되지 않은 배양액을 만들었다.
실시예 2
ACE 저해율의 측정 및 비교
실시예 1에서 제조한 효소처리된 배양액과 효소처리되지 않은 배양액을 각각 시료로 하여 ACE 저해율을 측정하였으며 그 결과를 도 1에 나타내었다.
0.3M NaCl, 0.1M 소듐 보레이트 완충제가 함유된 5.5mM의 HHL용액(Hip-His-Leu 용액)을 만든 후, HHL용액 0.2㎖에 시료 80㎕와 ACE 용액(0.1 Unit/㎖) 20㎕를 가하고 37℃에서 30분간 효소반응시킨 후, 이어서 1N HCl 250㎖를 가하여 효소반응을 정지시키고, 에틸 아세테이트 1.7㎖를 가하여 2000rpm에서 10분간 원심분리한 후, 상등액 1.4㎖를 취하여 오븐에서 건조시키고 증류수 1㎖를 가한 후, 228nm에서 흡광도를 측정하여 다음의 식에 의해 ACE 저해율을 산정하였다.
ACE 저해율 (%) = 〔(Ac-As) / (Ac-Ab)〕 × 100
Ac = 대조구(HHL+ACE)의 흡광도
As = 시료(Sample+HHL+ACE)의 흡광도
Ab = 공시험(HHL)의 흡광도
도 1로부터 알 수 있는 바와 같이, 측정결과 단백분해효소로 처리된 배양액이 효소처리되지 않은 배양액에 비해 ACE 저해율이 상당히 높게 나타났으며, 또한 ACE 저해율은 배양시간에 대해서도 비례하는 것으로 나타났다.
실시예 3
총균수의 측정 및 비교
실시예 1에서 제조한 효소처리된 배양액과 효소처리되지 않은 배양액에 대해 각각 총 균수를 측정하여 그 결과를 도 2에 나타내었다. 총 균수는 BCP 배지에서 37℃로 48시간 배양하여 측청하였다. 측정결과, 총 균수는 단백분해효소로 처리된 배양액이 다소 빠르게 증식하였으나 배양 6시간 후에는 거의 차이가 없었다.
실시예 4
산도 및 pH의 측정과 비교
실시예 1에서 제조한 효소처리된 배양액과 효소처리되지 않은 배양액의 산도 및 pH를 측정하여 그 결과를 도 3에 나타내었다. 측정결과, 단백분해효소로 처리된 배양액이 pH는 다소 빠르게 떨어지고 산도는 다소 빠르게 올라가는 경향이 있으나 그 차이는 무시할 수 있을 정도로서 거의 차이가 없었다.
실시예 5
단백분해도의 측정 및 비교
실시예 1에서 제조한 효소처리된 배양액과 효소처리되지 않은 배양액에 대해 각각 단백분해도를 측정하여 그 결과를 도 4에 나타내었다.
시료 2㎖를 시험관에 취한 다음 0.72N TCA(Trichloroacetic acid) 4㎖를 가하여 25℃에서 20분간 반응시키고, 반응이 끝나면 홧맨(Whatman) No.1의 여과지를 사용하여 여과한 후 여과액 0.2㎖를 갈색시험관에 취하고, 여기에 1M의 보레이트 완충제를 가하여 잘 혼합한 후, 5mM의 TNBS(Trinitrobenzensulfonic acid)용액을 가하여 잘 혼합하고 25℃에서 30분간 반응시킨 후, 반응을 정지시키기 위하여 18mM 아황산나트륨(sodium sulfite)을 함유하고 있는 2M 소듐 포스페이트 완충제(sodium phosphate buffer, monobasic) 0.8㎖를 가하여 혼합한 후, 420nm에서 흡광도를 측정하였다. 표준시료로는 글리신을 사용하였으며, 단백분해도는 다음과 같은 방법으로 구하였다.
DH(%) = h/htot× 100
h : 가수분해되는 동안 생성된 시료의 α-아미노기 농도 (milliequivalent/g protein) htot: 단백질 1g당 각각 아미노산의 농도 (milliequivalent/g, milk protein : 8.3)
측정결과, 단백분해효소로 처리된 배양액의 경우 시간에 따라 거의 비례적으로 단백분해율이 증가되어 배양 6시간에는 1.44%의 단백분해율을 나타내었다. 반면, 효소처리되지 않은 배양액은 배양 4시간까지는 시간에 따라 거의 비례적으로 단백분해율이 증가하였으나 그 이후에는 거의 증가되지 않았고 배양 6시간에서의 단백분해율은 0.46%를 나타내어 단백분해효소로 처리된 배양액에 비해 훨씬 낮은 단백분해율을 나타내었다.
실시예 6
호상의 발효유의 제조
(ⅰ) 우유 97.4 중량%에 탈지분유 2.5 중량% 및 펙틴 0.1 중량%를 가하여 혼합하고 90℃에서 20분간 열처리한 후 40℃로 냉각시켰다. 그런 다음, 아스퍼질러스 오리제의 단백분해효소를 유단백질 그램당 0.5㎎ 첨가하고, 동시에 ABT (Lactobacillus acidophillus, Bifidobacterium longum, Streptococcus thermophilus) 균주로 유산균 스타아터를 접종하여 40℃에서 4시간 30분 동안 배양시켜 발효원액(배양액)을 만들었다.
(ⅱ) (ⅰ)에서 얻은 발효원액에 딸기쨈을 4:1의 비율(발효원액 4 : 딸기쨈 1)로 혼합하여 호상의 발효유를 만들었다.
실시예 7
드링크 형태의 발효유의 제조
(ⅰ) 우유 97.5 중량%에 탈지분유 2.5 중량%를 가하여 혼합하고 90℃에서 20분간 열처리한 후 40℃로 냉각시켰다. 그런 다음, 아스퍼질러스 오리제의 단백분해효소를 유단백질 그램당 0.5㎎ 첨가하고, 동시에 ABT (Lactobacillus acidophillus, Bifidobacterium longum, Streptococcus thermophilus) 균주로 된 유산균 스타아터를 접종하여 40℃에서 4시간 30분 동안 배양시켜 발효원액(배양액)을 만들었다.
(ⅱ) 정제수에 사과과즙을 넣고 식이섬유, 올리고당, 포도당 및 고과당을 첨가하여 시럽을 만들었다.
(ⅲ) (ⅰ)에서 만들어진 발효원액과 (ⅱ)에서 만들어진 과즙시럽을 4:1의 비율로 혼합하여 교반한 후 균질화하여 드링크형태의 발효유를 만들었다.
본 발명에 따르면, ACE 저해 펩타이드를 별도로 첨가하지 않고도 발효유내에 ACE 저해 펩타이드를 생성시켜 우수한 ACE 저해효과를 나타내게 되므로 저렴한 비용으로 ACE 저해효과가 있는 발효유를 얻을 수 있다. 또한, 본 발명은 단기 배양용 종균을 사용하는 일반적인 발효유 제조방법에서 이용이 가능하며, 유산균외에 다른 미생물을 사용하지 않기 때문에 발효유 고유의 풍미와 유산균의 생균효과가 그대로 유지되면서도 ACE 저해효과를 나타내는 발효유를 얻을 수 있다는 효과가 있다.

Claims (5)

  1. 발효유의 제조에 있어서, 발효유내에 ACE 저해활성이 있는 펩타이드를 생성시키기 위하여 우유에 단백분해효소(Protease)를 가하고 발효시키는 것을 특징으로 하는 ACE 저해효과가 있는 발효유의 제조방법.
    [여기서, 상기 단백분해효소는 아스퍼질러스 오리제(Aspergillus oryzae)의 단백분해효소, 바실러스 스테아로써 스테아로써모필러스(Bacillus stearothermophillus)의 단백분해효소, 파파인(Papain), 트립신(Trypsin), 펩신(Pepsin) 또는 이들의 혼합물로 이루어진 그룹로부터 선택됨].
  2. 제 1항에 있어서, 상기 단백분해효소는 우유에 포함되어 있는 유단백질에 대해 그램당 0.001∼2㎎ 가해지는 것을 특징으로 하는 제조방법.
  3. 제 1항에 있어서, 상기 발효유는 호상의 발효유임을 특징으로 하는 제조방법.
  4. 제 1항에 있어서, 상기 발효유는 드링크 형태의 발효유임을 특징으로 하는 제조방법.
  5. 제 1항의 제조방법에 의해 제조되는 것을 특징으로 하는 ACE 저해효과가 있는 발효유.
KR1019980038693A 1998-09-18 1998-09-18 안지오텐신전환효소저해효과가있는발효유의제조방법 KR100295872B1 (ko)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
KR1019980038693A KR100295872B1 (ko) 1998-09-18 1998-09-18 안지오텐신전환효소저해효과가있는발효유의제조방법

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
KR1019980038693A KR100295872B1 (ko) 1998-09-18 1998-09-18 안지오텐신전환효소저해효과가있는발효유의제조방법

Publications (2)

Publication Number Publication Date
KR20000020202A KR20000020202A (ko) 2000-04-15
KR100295872B1 true KR100295872B1 (ko) 2001-11-30

Family

ID=19551102

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
KR1019980038693A KR100295872B1 (ko) 1998-09-18 1998-09-18 안지오텐신전환효소저해효과가있는발효유의제조방법

Country Status (1)

Country Link
KR (1) KR100295872B1 (ko)

Also Published As

Publication number Publication date
KR20000020202A (ko) 2000-04-15

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2276689C2 (ru) Способ получения продукта, содержащего гипотензивные пептиды, продукт, полученный способом, и пищевой продукт
AU2006273395B2 (en) Process for production of fermented milk and fermented milk beverage/food
US20100247500A1 (en) Agent and method for improving survivability of lactic acid bacterium, and food composition
JP2002300862A (ja) γ−アミノ酪酸含有天然食品素材の製造方法
AU2003260281B2 (en) Process for preparing peptides with anti-hypertensive properties
MXPA05007267A (es) Producto de leche fermentada que comprende tripeptidos val-pro-pro (vpp) e ile-pro-pro (ipp).
Hébert et al. Modulation of the cell-surface proteinase activity of thermophilic lactobacilli by the peptide supply
US20050142166A1 (en) Peptides with anti-hypertensive properties
JP4115181B2 (ja) 乳酸菌の免疫賦活効果増強方法
KR100295872B1 (ko) 안지오텐신전환효소저해효과가있는발효유의제조방법
KR100214224B1 (ko) 단백분해효소로 전처리된 두유를 이용한 두유발효유의 제조방법
JP4307026B2 (ja) 乳酸菌の生育促進剤及びその製造法
El Soda et al. The intracellular peptide-hydrolases of Lactobacillus plantarum. Comparison with Lactobacillus casei
EP1466529A1 (en) Composition with heart rate reducing properties
MX2008000944A (es) Procedimiento para la produccion de leche fermentada y bebida/alimento de leche fermentada.
CN1553775A (zh) 谷氨酰胺酶
KR20070009626A (ko) 안지오텐신-i-전환 효소를 억제하는 성질을 갖는 식품원료 및 식품을 제조하는 방법 및 그로부터 수득된 제품
Bogdanov In vitro angiotensin-converting enzyme (ACE) inhibition activity determination in fermented goat milks

Legal Events

Date Code Title Description
A201 Request for examination
E902 Notification of reason for refusal
E701 Decision to grant or registration of patent right
GRNT Written decision to grant
FPAY Annual fee payment

Payment date: 20130506

Year of fee payment: 13

FPAY Annual fee payment

Payment date: 20140507

Year of fee payment: 14

FPAY Annual fee payment

Payment date: 20150504

Year of fee payment: 15

FPAY Annual fee payment

Payment date: 20160504

Year of fee payment: 16

FPAY Annual fee payment

Payment date: 20170504

Year of fee payment: 17

FPAY Annual fee payment

Payment date: 20180503

Year of fee payment: 18

EXPY Expiration of term