WO2020262608A1

WO2020262608A1 - 生地、立体形状付生地及びその製造方法

Info

Publication number: WO2020262608A1
Application number: PCT/JP2020/025208
Authority: WO
Inventors: 唯馬中里; 池田　敦
Original assignee: Ｓｐｉｂｅｒ株式会社; 株式会社ＹｕｉｍａＮａｋａｚａｔｏ
Priority date: 2019-06-28
Filing date: 2020-06-26
Publication date: 2020-12-30
Also published as: JPWO2020262608A1; CN114341412A; EP3992334A1; EP3992334A4; US20220251739A1

Abstract

本発明は、所望の立体形状を容易に且つ安価に形成し得る生地を提供することを目的とする。本発明に係る生地は、タンパク質を含有する人工タンパク質繊維を含み、水との接触により所定の収縮率で収縮する部分Ａと、水との接触による収縮率が部分Ａよりも小さい部分Ｂとからなる表面を有する

Description

生地、立体形状付生地及びその製造方法

本発明は、生地、立体形状付生地及びその製造方法に関する。

一般に、衣料品及び寝具等に用いられる生地には、染色又はプリント等によって様々な色及び模様等が施されている。また、一部の衣料品等には、染色又はプリント等による平面的な模様の他に、スモッキング等により所望の立体形状が形成されたものもある。

立体形状が形成された織布として、例えば、特許文献１には、複数の経糸と、前記複数の経糸と交錯する複数の緯糸とを有し、前記複数の経糸のうち一部の複数の経糸は、特定処理が適用された場合に他の経糸よりも大きく長さ方向に収縮する収縮型経糸であり、前記収縮型経糸は、その長さ方向の少なくとも一カ所において、隣接する第１所定数の緯糸を飛び越す第１飛び越し部を有し、複数の前記第１飛び越し部が所定の第１パターンに配置されており、前記複数の緯糸のうち一部の複数の緯糸は、前記特定処理が適用された場合に他の緯糸よりも大きく長さ方向に収縮する収縮型緯糸であり、前記収縮型緯糸は、その長さ方向の少なくとも一カ所において、隣接する第２所定数の経糸を飛び越す第２飛び越し部を有し、複数の前記第２飛び越し部が所定の第２パターンに配置されており、前記収縮型経糸は、前記特定処理が適用された場合に、他の経糸よりも大きく長さ方向に縮むことで、恒常的な第１収縮部を形成し、前記収縮型緯糸は、前記特定処理が適用された場合に、他の緯糸よりも大きく長さ方向に縮むことで、恒常的な第２収縮部を形成し、複数の前記第１収縮部を連続して配置することで緯糸方向に沿って形成される第１折れ線部と、複数の前記第２収縮部を連続して配置することで経糸方向に沿って形成される第２折れ線部とを、それぞれ形成する織布が開示されている。

特開２０１５－２１８４２６号公報

特許文献１に開示される織布は、収縮型経糸及び収縮型緯糸を通常の糸と組み合わせて織成して所望のパターンを形成し、次いで収縮型経糸及び収縮型緯糸を収縮させて所望の立体形状を形成するものである。特許文献１に記載の方法では、織成後にパターンの変更ができないこと、パターンを形成するために高度な設計と高度な織成技術が必要であることといった課題があった。

本発明は、所望の立体形状を容易に且つ安価に形成し得る生地を提供することを目的とする。本発明はまた、所望の立体形状が容易に且つ安価に形成された立体形状付生地を提供することを目的とする。本発明は更に、当該立体形状付生地を容易に且つ低コストで製造可能な製造方法を提供することを目的とする。

本発明は、例えば、以下の各発明に関する。
［１］
タンパク質を含有する人工タンパク質繊維を含み、
水との接触により所定の収縮率で収縮する部分Ａと、水との接触による収縮率が上記部分Ａよりも小さい部分Ｂとからなる表面を有する、生地。
［２］
上記部分Ｂは、水との接触により収縮しない部分である、［１］に記載の生地。
［３］
上記部分Ａが複数存在する、［１］又は［２］に記載の生地。
［４］
上記人工タンパク質繊維を含む基材と、該基材の表面を部分的に被覆する撥水又は防水被膜とを備え、
上記部分Ｂが上記被膜による被覆部分により構成されており、かつ上記部分Ａが非被覆部分により構成されている、［１］～［３］のいずれかに記載の生地。
［５］
上記部分Ａが、上記水との接触により所定の収縮率で収縮する人工タンパク質繊維を含む一方、上記部分Ｂが、上記部分Ａに含まれる人工タンパク質繊維よりも上記収縮率が小さい繊維を含んでいる［１］～［３］のいずれかに記載の生地。
［６］
上記部分Ｂが、上記部分Ａに含まれる人工タンパク質繊維よりも上記収縮率が小さい人工タンパク質繊維を含んでいる［５］に記載の生地。
［７］
少なくとも、上記部分Ａに含まれる上記人工タンパク質繊維は、下記式Ｉで定義される乾燥時収縮率が７％超である、［１］～［６］のいずれかに記載の生地。
乾燥時収縮率＝｛１－（乾燥状態にした人工タンパク質繊維の長さ／紡糸後、水と接触する前の人工タンパク質繊維の長さ）｝×１００（％）　…（式Ｉ）
［８］
上記タンパク質が、改変フィブロインである、［１］～［７］のいずれかに記載の生地。
［９］
外部刺激に反応して所定の収縮率で収縮する繊維を含む部分Ｃと、上記外部刺激による収縮率が上記部分Ｃに含まれる繊維よりも小さい繊維を含む部分Ｄとからなる表面を有し、上記外部刺激による収縮率が、上記部分Ｃよりも上記部分Ｄが小さくされている、生地。
［１０］
　一方向に延びる糸と、上記一方向と交差する方向に延びる糸とにて編成された織地からなり、上記一方向に延びる糸が、外部刺激に反応して所定の収縮率で収縮する繊維を含む上記部分Ｃとされる一方、上記一方向と交差する方向に延びる糸が、上記外部刺激による収縮率が上記部分Ｃに含まれる繊維よりも小さい繊維を含む部分Ｄとされている［９］に記載の生地。
［１１］
タンパク質を含有する人工タンパク質繊維を含み、
水との接触によって所定の収縮率で収縮した部分Ｅと、水との接触によって上記部分Ｅよりも小さい収縮率で収縮したか若しくは水との接触によっても収縮していない部分Ｆとからなり、かつ部分Ｅ及び部分Ｆの収縮率の違いに起因する立体形状が形成された表面を有する、立体形状付生地。
［１２］
上記部分Ｆは、水との接触によっても収縮していない部分である、［１１］に記載の立体形状付生地。
［１３］
外部刺激に反応して所定の収縮率で収縮した部分Ｇと、外部刺激によって上記部分Ｇよりも小さい収縮率で収縮したか若しくは外部刺激によっても収縮していない部分Ｈとからなり、かつ部分Ｇ及び部分Ｈの収縮率の違いに起因する立体形状が形成された表面を有する、立体形状付生地。
［１４］
［１］～［８］のいずれかに記載の生地を水に接触させることを含む収縮加工を施す工程を備える、立体形状付生地の製造方法。
［１５］
［９］又は［１０］に記載の生地に対して外部刺激を与えることを含む収縮加工を施す工程を備える、立体形状付生地の製造方法。

本発明によれば、所望の立体形状を容易に且つ安価に形成し得る生地を提供すること、所望の立体形状が容易に且つ安価に形成された立体形状付生地を提供すること、当該立体形状付生地を容易に且つ低コストで製造可能な製造方法を提供することが可能となる。

一実施形態に係る生地の模式断面図である。一実施形態に係る生地の模式断面図である。一実施形態に係る生地の模式図である。試験例５で製造した生地の写真である。試験例６で製造した立体形状付生地の写真である。改変フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。天然由来のフィブロインのｚ／ｗ（％）の値の分布を示す図である。天然由来のフィブロインのｘ／ｙ（％）の値の分布を示す図である。改変フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。改変フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。試験例７で製造した立体形状付生地の写真である。

以下、本発明を実施するための形態について図面を参照しながら詳細に説明する。便宜上、実質的に同一の要素には同一の符号を付し、その説明を省略する場合がある。なお、本発明は以下の実施形態に限定されるものではない。

〔生地〕
本実施形態に係る生地の一態様は、タンパク質を含有する人工タンパク質繊維を含み、水との接触により所定の収縮率で収縮する部分Ａと、水との接触による収縮率が部分Ａよりも小さい部分Ｂとからなる表面を有する。

本態様に係る生地は、人工タンパク質繊維が水との接触により収縮する性質を利用しており、水との接触という容易且つ安価な方法により、部分Ａが部分Ｂよりも大きく収縮することで立体形状を形成することができる。例えば、複数の収縮した部分Ａ（占める面積が減少する。）を直線で結んだ領域内にある部分Ｂは、収縮の度合いが部分Ａよりも小さく、占める面積が相対的に大きくなるため、生地の表面乃至裏面に凸部を形成することになる（例えば、図５参照）。

本態様に係る生地に含まれる人工タンパク質繊維には、例え、紡糸後、水と接触する前の（紡糸後、水との接触履歴を有しない）繊維（ア）と、紡糸後、水と接触して収縮し、更なる水との接触による収縮がゼロ乃至抑制された繊維（イ）とが、それぞれ単独で、或いは適宜に組み合わされて用いられる。また、人工タンパク質繊維（イ）を用いる場合には、更なる水との接触による収縮率が互いに異なるものとされた２種類以上のものを用いてもよい。それら人工タンパク質繊維（ア）と人工タンパク質繊維（イ）の組み合わせは、部分Ａと部分Ｂが後述するようにして形成可能であれば特に限定されるものではない。

紡糸後、水と接触する前の人工タンパク質繊維（ア）は、水と接触させることで不可逆的に収縮する。また、水と接触して収縮し、更なる水との接触による収縮が抑制された繊維（イ）も、繊維（ア）の収縮量程ではないものの、不可逆的に収縮する。これらの不可逆的な収縮は、収縮率が大きいため、立体形状を形成し易くなる。また、紡糸後、水と接触して収縮した繊維であって、且つ更なる水との接触による収縮率が互いに異なるものとされた繊維同士の間では、水との接触による不可逆的な収縮率が互いに異なるため、収縮により形成される立体形状も互いに異なるものとされる。従って、本実施形態に係る生地は、この不可逆的な収縮を利用して立体形状を形成し得るように構成されるのが好ましい。また、人工タンパク質繊維の不可逆的な収縮は、例えば、以下の理由により生ずると考えられる。すなわち、一つの理由は、人工タンパク質繊維の二次構造又は三次構造に起因すると考えられ、また別の一つの理由は、例えば、製造工程での延伸等によって残留応力を有する人工タンパク質繊維において、残留応力が緩和されることで生ずると考えられる。そのような人工タンパク質繊維の不可逆的な収縮の収縮率は、例えば、人工タンパク質繊維の水との接触時間や、水の温度、或いは水との接触時やその後の乾燥時に加えられる人工タンパク質繊維に対する引張力等によって適宜に調整することができる。そして、そうすることで、水との接触による収縮率が異なる人工タンパク質繊維を得ることができる。

部分Ｂは、例えば、人工タンパク質繊維を含む基材（例えば、編織体、不織布等）上の少なくとも一部に撥水加工又は防水加工を施すことで形成することができる。撥水加工又は防水加工を施す領域は任意に設計できるため、部分Ｂの領域も任意に設定することができ（同時に部分Ａの領域も設定される。）、これにより任意の立体形状を形成し得る生地を得ることができる。また、基材は通常の編織体等を利用できるため、立体形状のパターンも容易に変更することが可能である。なお、撥水加工又は防水加工を施すことで部分Ｂを形成する場合には、そのような部分Ｂと撥水加工又は防水加工が施されていない部分Ａにそれぞれ含まれる人工タンパク質繊維として、一般に、前述した、水と接触する前の繊維（ア）が用いられる。

また、部分Ｂは、部分Ａに含まれる人工タンパク質繊維よりも水との接触による収縮率が小さい繊維を含んで形成することできる。これは、例えば、前記した人工タンパク質繊維（イ）を含んで部分Ｂを形成する一方、前記した人工タンパク質繊維（ア）を含んで部分Ａを形成することで実現される。また、部分Ｂと部分Ａとを何れも人工タンパク質繊維（イ）を含んで形成すると共に、部分Ｂに含まれる繊維として、部分Ａに含まれる繊維よりも水との接触による収縮率が小さいものを選択することによっても実現される。加えて、例えば、前記した人工タンパク質繊維（イ）を含んで部分Ｂを形成する一方、繊維（ア）と、部分Ｂに含まれる繊維（イ）よりも水との接触による収縮率が大きな繊維（イ）とを用いて部分Ａを形成したり、或いは部分Ｂに含まれる繊維（イ）よりも水との接触による収縮率が大きく且つ互いに異なる２種類以上の繊維（イ）を含んで部分Ａ形成したりすることによっても実現される。なお、水との接触による収縮率が互いに異なる２種類以上の繊維（イ）を含んで部分Ａを形成する場合には、生地に対して、より複雑な形状やよりバリエーションに富んだ形状をより簡便に形成することが可能となる。

　本態様に係る生地が織物である場合には、緯糸と経糸のうちの何れか一方の糸に、前記した人工タンパク質繊維（ア）を用いて、緯糸と経糸のうちの何れか一方からなる、生地の少なくとも一部を部分Ａとする一方、緯糸と経糸のうちの何れか他方の糸に、前記した人工タンパク質繊維（イ）若しくは水との接触により収縮しない人工タンパク質繊維以外の繊維を用いて、緯糸と経糸のうちの何れか他方からなる、生地の少なくとも一部を部分Ｂとしてもよい。そうすれば、生地を水と接触させることにより、緯糸と経糸のうちの人工タンパク質繊維（ア）からなる糸の延びる方向において、部分Ａを収縮させることができる。また、それに応じた立体形状を生地に付与することが可能となる。

本態様に係る生地は、部分Ａや部分Ｂを複数有していてもよい。部分Ａの形状は特に制限されず、例えば、円、楕円、正多角形（例えば、正三角形、正四角形、正五角形、正六角形等）、多角形（例えば、三角形、四角形、五角形、六角形）等の任意の形状であってよく、或いは生地の幅方向や長さ方向等の一方向や複数の方向に延びる帯形状であってもよい。部分Ａや部分Ｂを複数有する場合、それぞれの形状は同一であってもよく、異なっていてもよい。複数の部分Ａや部分Ｂの配置、及びそれぞれの形状を設計することで、得られる立体形状の制御が可能となる。得られる立体形状を制御することにより、生地に立体模様を形成したり、生地に絞りをかけたり、生地の一部又は全体に対して所望の形状（凹凸形状等）を付与したりすることができる。また、例えば、凹凸形状が付与された生地を用いて衣服を製作する際には、着用時に肩部や肘部、膝部、或いは腰部やその他のくびれ部分等の位置に対応する衣服部分に、身体の形状に沿ってフィットする凹凸形状を付与することができる。

また、本実施形態に係る生地の別の態様では、外部刺激に反応して所定の収縮率で収縮する繊維を含む部分Ｃと、外部刺激による収縮率が部分Ｃに含まれる繊維よりも小さい繊維を含む部分Ｄとからなる表面を有して構成され、外部刺激による収縮率が、部分Ｃよりも上記部分Ｄが小さくされる。

このような態様では、生地に含まれる繊維が様々な外部刺激に反応して収縮する性質を利用しており、外部刺激との反応とういう容易且つ安価な方法によって、部分Ｃが部分Ｄよりも大きく収縮することで立体形状を形成することができる。

本態様に係る生地においては、例えば、外部刺激を受ける前の収縮していない繊維（ウ）と、外部刺激を受けて収縮し、更なる外部刺激による収縮がゼロ乃至抑制された繊維（エ）とが、それぞれ単独で、或いは適宜に組み合わされて用いられる。また、そのような繊維（エ）を用いる場合には、更なる外部刺激による収縮率が互いに異なるものとされた２種類以上のものを用いてもよい。それらの繊維（ウ）と（エ）の組み合わせは、部分Ｃと部分Ｄが後述するようにして形成可能であれば特に限定されるものではない。なお、ここで言う外部刺激は、繊維（ウ）を不可逆的に収縮可能なものであれば何ら限定されるものではなく、水との接触や、加熱、光の照射、液体や気体、固体からなる各種の化学物質との接触等が例示され得る。また、そのような外部刺激により不可逆的に収縮する繊維とは、例えば、水との接触により収縮する人工タンパク質繊維や綿等の天然繊維、レーヨン等の再生繊維の他、加熱によって収縮する人工タンパク質繊維やアクリル繊維等の合成繊維等が挙げられる。

本態様に係る生地が織物である場合には、緯糸と経糸のうちの何れか一方の糸に、前記した繊維（ウ）を用いて、緯糸と経糸のうちの何れか一方からなる、生地の少なくとも一部を部分Ｃとする一方、緯糸と経糸のうちの何れか他方の糸に、前記した繊維（エ）を用いて、緯糸と経糸のうちの何れか他方からなる、生地の少なくとも一部を部分Ｄとしてもよい。そうすれば、生地に外部刺激を与えることにより、緯糸と経糸のうちの繊維（ウ）からなる糸の延びる方向において、部分Ｃを収縮させることができる。また、それに応じた立体形状を生地に付与することが可能となる。

本態様に係る生地では、外部刺激に反応して収縮した繊維の収縮率が大きくされることで立体形状を形成し易くなる。また、外部刺激により収縮した繊維であって、且つ更なる外部刺激による収縮率が互いに異なるものとされた繊維同士の間では、外部刺激による収縮率が互いに異なるため、収縮により形成される立体形状も互いに異なるものとされる。したがって、本態様に係る生地は、この不可逆的な収縮を利用して立体形状を形成し得るように構成されるのが好ましい。なお、そのような繊維の外部刺激による収縮の収縮率は、例えば、外部刺激の強度や反応時間等によって適宜に調整することができる。

本態様に係る生地では、部分Ｄは、部分Ｃに含まれる繊維よりも外部刺激に対する反応による収縮率が小さい繊維を含んで形成することできる。これは、例えば、前記した繊維（エ）を含んで部分Ｄを形成する一方、前記した繊維（ウ）を含んで部分Ｃを形成することで実現される。また、部分Ｄと部分Ｃとを何れも繊維（エ）を含んで形成すると共に、部分Ｄに含まれる繊維として、部分Ｃに含まれる繊維よりも外部刺激による収縮率が小さいものを選択することによっても実現される。加えて、例えば、前記した繊維（エ）を含んで部分Ｄを形成する一方、繊維（ウ）と、部分Ｄに含まれる繊維（エ）よりも水との接触による収縮率が大きな繊維（エ）とを用いて部分Ｃを形成したり、或いは部分Ｄに含まれる繊維（エ）よりも外部刺激による収縮率が大きく且つ互いに異なる２種類以上の繊維（エ）を含んで部分Ｃ形成したりすることによっても実現される。なお、外部刺激による収縮率が互いに異なる２種類以上の繊維（エ）を含んで部分Ｃを形成する場合には、生地に対して、より複雑な形状やよりバリエーションに富んだ形状をより簡便に形成することが可能となる。

本態様に係る生地においても、部分Ｃと部分Ｄの個数や形状が、前述した、本実施形態に係る生地の一態様に設けられる部分Ａと部分Ｃの個数や形状と同様とされる。また、個数や形状の選定によって得られる効果も、本実施形態に係る生地の一態様において奏されるものと同様な効果が得られる。

（人工タンパク質繊維）
人工タンパク質繊維は、タンパク質を含む原料を紡糸して得られる繊維である。人工タンパク質繊維は、例えば、タンパク質を溶解可能な溶媒でタンパク質を含む原料を溶解させてドープ液とし、湿式紡糸、乾式紡糸、乾湿式紡糸又は溶融紡糸等の公知の紡糸方法により紡糸して得ることができる。タンパク質を溶解可能な溶媒としては、例えば、ジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）、Ｎ，Ｎ－ジメチルホルムアミド（ＤＭＦ）、ギ酸、及びヘキサフルオロイソプロパノール（ＨＦＩＰ）等が挙げられる。当該溶媒には、溶解促進剤として無機塩を添加してもよい。

人工タンパク質繊維の原料となるタンパク質には、特に制限はなく、任意のタンパク質を使用することができる。タンパク質としては、天然のタンパク質及び組換えタンパク質（人造タンパク質）を挙げることができる。組換えタンパク質としては、工業規模での製造が可能な任意のタンパク質を挙げることができ、例えば、工業用に利用できるタンパク質、医療用に利用できるタンパク質、構造タンパク質等を挙げることができる。工業用又は医療用に利用できるタンパク質の具体例としては、酵素、制御タンパク質、受容体、ペプチドホルモン、サイトカイン、膜又は輸送タンパク質、予防接種に使用する抗原、ワクチン、抗原結合タンパク質、免疫刺激タンパク質、アレルゲン、完全長抗体又は抗体フラグメント若しくは誘導体を挙げることができる。構造タンパク質の具体例としては、スパイダーシルク（クモ糸）、カイコシルク、ケラチン、コラ－ゲン、エラスチン及びレシリン、並びにこれら由来のタンパク質等を挙げることができる。使用するタンパク質としては、人工タンパク質繊維を含む基材に充分な収縮率を与えることができ、これにより部分Ａの収縮率と撥水加工又は防水加工を施された部分Ｂの収縮率との差を充分に大きくできるため、改変フィブロインが好ましく、改変クモ糸フィブロインがより好ましい。改変フィブロインの好ましい態様は後述する。

人工タンパク質繊維は、乾燥時収縮率が７％超であってもよい。乾燥時収縮率は、１５％以上であってもよく、２５％以上であってもよく、３２％以上であってもよく、４０％以上であってもよく、４８％以上であってもよく、５６％以上であってもよく、６４％以上であってもよく、７２％以上であってもよい。乾燥時収縮率の上限は、通常、８０％以下である。なお、乾燥時収縮率は、下記式Ｉで定義される。
乾燥時収縮率＝｛１－（乾燥状態にした人工タンパク質繊維の長さ／紡糸後、水と接触する前の人工タンパク質繊維の長さ）｝×１００（％）　…（式Ｉ）
ここでいう「乾燥状態にした人工タンパク質繊維」は、紡糸後、水との接触履歴がある人工タンパク質繊維を乾燥状態にしたものである。

人工タンパク質繊維は、湿潤時収縮率が２％以上であってもよい。湿潤時収縮率は、４％以上であってもよく、６％以上であってもよく、８％以上であってもよく、１０％以上であってもよく、１５％以上であってもよく、２０％以上であってもよく、２５％以上であってもよく、３０％以上であってもよい。湿潤時収縮率の上限は、通常、８０％以下である。なお、湿潤時収縮率は、下記式ＩＩで定義される。
湿潤時収縮率＝｛１－（水に接触させて湿潤状態にした人工タンパク質繊維の長さ／紡糸後、水と接触する前の人工タンパク質繊維の長さ）｝×１００（％）　…（式ＩＩ）

（基材）
本実施形態に係る生地の基材の種類は、特に制限はされない。基材の具体例としては、例えば、編織体、不織布等が挙げられる。

編織体とは、編地及び織地の総称である。編地は、横編、丸編、天竺編、プレーディング天竺編等の緯編組織を有する編地（単に「緯編地」ともいう。）、トリコット、ラッセル等の経編組織を有する編地（単に「経編地」ともいう。）のいずれであってもよい。織地は、平織、綾織、繻子織、或いはその他の公知の織組織のうちのいずれの組織を有する織地であってもよい。

編織体は、原料糸を編成又は織成して得ることができる。編成方法及び織成方法としては公知の方法を利用することができる。使用される編機としては、例えば、丸編機、経編機、横編機などが使用でき、生産性の観点からは、丸編機の使用が好ましい。横編機としては、成型編み機、無縫製編機などがあるが、特に最終製品の形態で編地を製造可能であることから、無縫製編機の使用がより好ましい。使用される織機としては、例えば、有杼織機、及び、グリッパー織機、レピア織機、ウォータージェット織機、エアジェット織機等の無杼織機が挙げられる。

原料糸は、単独糸であってもよく、複合糸（例えば、混紡糸、混繊糸、カバーリング糸等。）であってもよく、これらを組み合わせて用いてもよい。単独糸及び複合糸は、短繊維を撚り合わせたスパン糸であってもよく、長繊維を撚り合わせたフィラメント糸であってもよい。

原料糸は、人工タンパク質繊維に加え、本発明による効果を損なわない範囲で、他の繊維を含んでいてもよい。他の繊維としては、例えば、ナイロン、ポリエステル、ポリテトラフルオロエチレン等の合成繊維、キュプラ、レーヨン、リヨセル等の再生繊維、綿、麻、絹等の天然繊維が挙げられる。また、外部刺激で収縮する繊維を含む原料糸には、人工タンパク質繊維を含まない、別の繊維を用いることができる。

不織布は、例えば、人工タンパク質繊維を含む繊維やそれ以外の繊維を用いて、公知の製造方法により製造することができる。具体的には、例えば、人工タンパク質繊維を含む繊維から、乾式法、湿式法及びエアレイド法等でウェブ（単層ウェブ、及び積層ウェブを含む。）を形成させた後、ケミカルボンド法（浸漬法、スプレー法等）及びニードルパンチ法等によりウェブの繊維間を結合させて、不織布を得ることができる。

不織布はまた、例えば、タンパク質を、ジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）、Ｎ，Ｎ－ジメチルホルムアミド（ＤＭＦ）、ギ酸、又はヘキサフルオロイソプロパノール（ＨＦＩＰ）等の溶媒に、必要に応じて、溶解促進剤としての無機塩と共に添加し、溶解してドープ液を作製した後、当該ドープ液を用いてエレクトロスピニング法（静電紡糸法）により紡糸することで製造することもできる。エレクトロスピニング法では、供給側電極（紡糸口金と兼用できる）と捕集側電極（例えば、金属ロール又は金属ネット等）間に電圧を印加し、紡糸口金から押し出したドープ液に電荷を与えて捕集側電極に吹き飛ばす。この際にドープ液は伸張されて繊維形成される。印加電圧は、通常５～１００ｋＶであり、好ましくは１０～５０ｋＶである。電極間距離は、通常１～２５ｃｍであり、好ましくは２～２０ｃｍである。エレクトロスピニング法で得られる人工タンパク質繊維の平均繊維径（繊維径の平均値）は、通常、１０００ｎｍ以下であり、１００ｎｍ～１０００ｎｍ、２００ｎｍ～９００ｎｍ、又は３００ｎｍ～８００ｎｍであってもよい。人工タンパク質繊維の繊維径は、１００ｎｍ～１０００ｎｍ（１μｍ）の間で変動してもよい。

不織布の繊維密度（目付）、空隙率、かさ密度等の調整は、例えば、ウェブを構成する繊維量を増減すること、積層ウェブの場合は、積層数を増減することにより行うことができる。

本実施形態に係る基材は、必要に応じて、公知の添加剤を含んでいてもよい。添加剤としては、例えば、着色剤、平滑剤、酸化防止剤、紫外線吸収剤、染料、艶消し剤、レベリング剤等が挙げられる。

本実施形態に係る基材のうち、特に不織布は、繊維密度増加率が２０％以上であってもよい。繊維密度増加率は、３０％以上であってもよく、４０％以上であってもよく、５０％以上であってもよく、１００％以上であってもよい。繊維密度増加率は、下記式ＩＩＩで定義される値である。
繊維密度増加率＝｛（収縮加工後の基材の繊維密度／収縮加工前の基材の繊維密度）－１｝×１００（％）　…（式ＩＩＩ）

（部分Ａと部分Ｂの形成）
＜撥水又は防水加工＞
基材の撥水又は防水加工は、例えば、部分Ｂとして設定した領域にフッ素系ポリマー及びシリコーン系ポリマー等の疎水性ポリマーを結合させる方法（第１の方法）、部分Ｂとして設定した領域に光硬化性樹脂層を形成させる方法（第２の方法）等により施すことができる。その他にも、基材の任意の部位に対して撥水又は防水被膜を形成するのに利用される種々の方法が、基材の撥水又は防水加工方法として、何れも採用され得る。

第１の方法は、例えば、基材に、フッ素系ポリマー及びシリコーン系ポリマー等の疎水性ポリマー、又は当該疎水性ポリマーの前駆体（モノマー）を接触させた状態でプラズマを照射して、部分Ｂとして設定した領域に基材と疎水性ポリマーとを共有結合させる工程を備えるものであってよい。前駆体（モノマー）を使用した場合であっても、プラズマの照射により、前駆体（モノマー）が重合して、疎水性ポリマーが形成されるため、疎水性ポリマーが結合した基材を得ることができる。

フッ素系ポリマーとしては、フッ素を含むポリマーであれば特に制限されない。フッ素系ポリマーは、例えば、フッ素を含むオレフィンを重合して得られるポリマーであってよい。フッ素系ポリマーとしては、例えば、ポリテトラフルオロエチレン、ポリトリフルオロエチレン、ポリクロロトリフルオロエチレン、ポリフッ化ビニル、ポリフッ化ビニリデン、ポリパーフルオロアルキルビニルエーテル、ポリパーフルオロプロピレン、ポリテトラフルオロエチレン－パーフルオロプロピレン共重合体、テトラフルオロエチレン－エチレン共重合体、及びポリフッ化ビニル－エチレン共重合体が挙げられる。フッ素系ポリマーとしては、例示したポリマーを構成するモノマー２種以上を重合して得られる共重合体（ランダム共重合体、ブロック共重合体又は交互共重合体を含む。）であってもよい。

シリコーン系ポリマーとしては、主鎖にポリシロキサン構造を有するポリマーであれば特に制限されない。シリコーン系ポリマーは、例えば、シロキサン構造単位を有するモノマー１種又は２種以上を重合して得られる単独重合体又は共重合体（ランダム共重合体、ブロック共重合体又は交互共重合体を含む。）であってよい。シリコーン系ポリマーとしては、シロキサン構造単位を有するモノマー１種又は２種以上と、シロキサン構造単位を有しないモノマー１種又は２種以上とを重合して得られる共重合体（ランダム共重合体、ブロック共重合体又は交互共重合体を含む。）であってもよい。

照射するプラズマは、基材、及び疎水性ポリマー（又はその前駆体）の種類等に応じて、適宜設定してよい。放電ガスの流量は、例えば、０．１Ｌ／ｍｉｎ以上１０Ｌ／ｍｉｎ以下の範囲内であってよい。発生させるプラズマのプラズマ密度は、例えば、１×１０^１３ｃｍ^－３以上１×１０^１５ｃｍ^－３以下の範囲内であってよい。放電ガスは、例えば、ヘリウム、ネオン、アルゴン等の希ガス、酸素、窒素等であってよい。放電ガスとして、大気を使用することもできる。

プラズマ照射は、公知のプラズマ照射装置を使用して実施することができる。プラズマ照射装置としては、例えば、Ｅｕｒｏｐｌａｓｍａ社製のプラズマ処理装置を使用することができる。

第１の方法では、例えば、プラズマを照射する部分と照射しない部分を制御することで、プラズマを照射した部分に部分Ｂを形成し、プラズマを照射しなかった部分に部分Ａを形成してもよい。第１の方法ではまた、プラズマを照射しない部分（部分Ａに相当）をマスクしたうえで基材にプラズマを照射することで部分Ａ及び部分Ｂを形成してもよい。

第２の方法は、例えば、基材に光硬化性樹脂のモノマー組成物を接触させた状態で紫外線又は電子線等の光エネルギーを照射して硬化させることで、部分Ｂとして設定した領域に光硬化性樹脂層を形成する工程を備えるものであってよい。

モノマー組成物は、光重合性モノマーを含む。光重合性モノマーは、例えば、紫外線等の光エネルギーの照射により重合して硬化する成分であってよい。光重合性モノマーは、特に制限はなく、従来公知のものを１種単独で、又は２種以上を組み合わせて使用することができる。光重合性モノマーとしては、例えば、（メタ）アクリロイル基、ビニル基等のラジカル重合性基を１以上有するラジカル重合性モノマーが挙げられる。光重合性モノマーの具体例としては、例えば、イソボルニル（メタ）アクリレート、及びベンジル（メタ）アクリレート等の単官能（メタ）アクリレート、ヘキサメチレンジ（メタ）アクリレート等の２官能（メタ）アクリレート、並びにトリメチルイソプロパントリ（メタ）アクリレート等の３官能（メタ）アクリレート等の（メタ）アクリロイル基を有する（メタ）アクリレートモノマーが挙げられる。光重合性モノマーとしては、ラジカル重合性基の数が異なる２種以上のモノマーを組み合わせて使用するのが好ましい。なお、本明細書において、「（メタ）アクリロイル」とは、「メタクリロイル」及び「アクリロイル」を包含し、「（メタ）アクリレート」とは、「メタクリレート」及び「アクリレート」を包含する用語である。

モノマー組成物は、光重合性モノマー以外の他の成分を含んでいてもよい。他の成分としては、例えば、光重合開始剤、顔料、染料、着色剤、重合禁止剤、ラジカル捕捉剤、酸化防止剤、紫外線吸収剤、可塑剤、界面活性剤、レベリング剤、増粘剤、分散剤、消泡剤、防腐剤、溶剤等が挙げられる。

光重合開始剤は、紫外線又は電子線等の光エネルギーの照射により分解してラジカル等の活性種を発生させ、光重合性モノマーの重合反応を開始させ得る成分である。光重合開始剤は、特に制限はなく、従来公知のものを１種単独で、又は２種以上を組み合わせて使用することができる。

第２の方法は、例えば、ＵＶプリンター（例えば、ＶｅｒｓａＵＶ　ＬＥＦ２－２００，ローランド　ディー．ジー．株式会社製）を使用して実施することができる。ＵＶプリンターのインクには、光硬化性樹脂層を形成し得る光重合性モノマー等が含まれており、所望のパターンでインクを配置した後、ＵＶを照射することで光硬化性樹脂層を形成できる。またＵＶプリンターを使用することで所望のパターン（部分Ａと部分Ｂの配置）を容易且つ安価に基材に印刷することもできる。更には、生地に対して、撥水性被膜として機能する所望のインクパターンを、生地に対するにじみ等を抑制しつつ、十分な厚さで容易かつ確実に形成することができる。加えて、インクパターンの色を種々変化させることで、所望の着色デザインも容易に実現できる。

＜水との接触による収縮率が異なる人工タンパク質繊維の使用＞
　上述のように、本実施形態に係る生地の部分Ａと部分Ｂは、水との接触による収縮率が互いに異なる人工タンパク質繊維をそれぞれ用いることでも形成できる。そのような部分Ａと部分Ｂを有する生地は、例えば、作成途中で、使用される人工タンパク質繊維を変更したりする（切り替えたりする）ことによって、部分Ａと部分Ｂとが連続的且つ一体的に形成された形態で得ることができる。これは、生地が織地の場合に、織成の途中で繊維を繋ぎ合わせることなく繊維を切り替えることができる公知の方法が有利に採用される。或いは、部分Ａと部分Ｂとをそれぞれ別個に作成し、その後、それら部分Ａと部分Ｂとをパッチワーク等のように接合することによって、部分Ａと部分Ｂを有する生地を得ることができる。なお、部分Ａと部分Ｂの接合は、一般には、基材の形態によって公知の方法が適宜に採用される。例えば、基材が編織体である場合には、部分Ａと部分Ｂとが、それぞれの辺縁部同士において互いに縫い合わされたり、接着剤等で接着されたりして接合される。また、基材が不織布である場合には、部分Ａと部分Ｂとが、それぞれの辺縁部同士において互いに絡合されたり、接着剤等で接着されたりして接合される。

＜外部刺激による収縮率が異なる繊維の使用＞
　前述のように、本実施形態に係る生地の部分Ｃと部分Ｄは、水との接触や加熱、光の照射等の外部刺激による収縮率が互いに異なる人工タンパク質繊維をそれぞれ用いることでも形成できる。そのような部分Ｃと部分Ｄを有する生地は、例えば、作成途中で、使用される人工タンパク質繊維を変更したりする（切り替えたりする）ことによって、部分Ｃと部分Ｄとが連続的且つ一体的に形成された形態で得ることができる。これは、生地が織地の場合に、織成の途中で繊維を繋ぎ合わせることなく繊維を切り替えることができる公知の方法が有利に採用される。或いは、部分Ｃと部分Ｄとをそれぞれ別個に作成し、その後、それら部分Ｃと部分Ｄとをパッチワーク等のように接合することによって、部分Ｃと部分Ｄを有する生地を得ることができる。なお、部分Ｃと部分Ｄの接合は、一般には、基材の形態によって公知の方法が適宜に採用される。例えば、基材が編織体である場合には、部分Ｃと部分Ｄとが、それぞれの辺縁部同士において互いに縫い合わされたり、接着剤等で接着されたりして接合される。また、基材が不織布である場合には、部分Ｃと部分Ｄとが、それぞれの辺縁部同士において互いに絡合されたり、接着剤等で接着されたりして接合される。

水との接触による収縮率や外部刺激による収縮率が互いに異なる繊維を用いて部分Ａ、Ｂや部分Ｃ、Ｄを形成する場合には、特に、織地において、下記のように部分Ａ～Ｄを形成することができる。例えば、織地からなる生地の一方向に延びる糸、即ち、例えば経糸と緯糸のうちの何れか一方の糸を、水との接触や外部刺激により収縮する繊維にて構成して、部分Ａや部分Ｃをかかる一方の糸にて形成する一方、一方向に交差する方向に延びる糸、即ち、例えば経糸と緯糸のうちの何れか他方の糸を、それらのうちの一方の糸を構成する繊維よりも収縮率の小さい繊維にて構成して、部分Ｂや部分Ｄをかかる他方の糸にて形成してもよい。なお、織地が、例えば三軸織等にて形成される場合には、糸が延びる三方向のうちの一方向又は二方向に延びる糸にて部分Ａ、Ｃと部分Ｂ、Ｄのうちの何れか一方が形成され、残る一方向の糸にて部分Ａ、Ｃと部分Ｂ、Ｄのうちの何れか他方が形成される。

本実施形態に係る生地の部分Ａや部分Ｃの収縮率（水との接触や外部刺激により収縮するときの収縮率）は、例えば、７％超であってよく、１０％以上であってよく、１５％以上であってよく、２０％以上であってよく、２５％以上であってもよい。なお、部分Ａの収縮率は、部分Ａ内の正方形の領域を指定したときに下記式で定義される値である。
収縮率（％）＝｛１－（水との接触や外部刺激による反応後の各辺の長さの平均値／水との接触や外部刺激による反応前の各辺の長さの平均値）｝×１００

本実施形態に係る生地の部分Ｂや部分Ｄの収縮率（水との接触や外部刺激により収縮するときの収縮率）は、部分Ａや部分Ｃの収縮率よりも小さければ特に制限はないが、例えば、２０％以下であってよく、１５％以下であってよく、１０％以下であってよく、７％以下であってよく、５％以下であってよく、３％以下であってよく、１％以下であってよく、０％（収縮しない）であってもよい。部分Ｂや部分Ｄの収縮率は、部分Ａや部分Ｃの収縮率と同様に定義される値である。

図１は、一実施形態に係る生地の模式断面図である。図１に示す生地１０は、基材１と、基材１の表面を部分的に被覆する撥水又は防水被膜２とを備える。生地１０の表面は、撥水又は防水被膜２で構成される部分Ｂと、被覆されていない基材１の表面で構成される部分Ａを有している。生地１０の表面から水を接触させることにより、部分Ａが部分Ｂよりも高い収縮率で収縮し、立体形状が形成される。部分Ｂは水との接触により収縮しない部分であってもよい。

図２は、他の実施形態に係る生地の模式断面図である。図２に示す生地２０は、基材１と、基材１の表面（両面）を部分的に被覆する撥水又は防水被膜２とを備える。生地２０は、基材１の両面に撥水又は防水被膜２を有しているため、例えば、水への浸漬により収縮加工を施すことができる。

図３は、一実施形態に係る生地の模式図である。図３に示す生地３０は、円形状の部分Ａが、正六角形の頂点及び中心に配置されたパターンを繰り返し有する（試験例５の生地に対応。図４参照）。生地３０に収縮加工を施すことで、図５に示すような凹凸形状が形成された立体形状付生地が得られる。

　図示しないものの、別の実施形態に係る生地は、長手矩形状を呈し、長さ方向の両端側領域が、それぞれ部分Ｂとされている。また、その長さ方向中間領域に、部分Ａが、全幅に亘って連続的に延びるように形成されている。ここでは、例えば、部分Ｂが、紡糸後、水との接触により既に収縮された人工タンパク質繊維を含んで形成されている。また、部分Ａが、水との接触履歴を有しない人工タンパク質繊維を含んで形成されている。このような生地では、その幅方向の両側辺縁部が互いに接合されて、筒状とされた後、収縮加工が施されることで、筒状の高さ方向中間部にくびれ部が形成された、立体形状付生地とされる。

図示しないものの、更に別の実施形態に係る生地は、リング状の部分Ａを有する。この生地５０では、例えば、部分Ｂが、紡糸後、水との接触により既に収縮された人工タンパク質繊維を含んで形成されている一方、部分Ａが、紡糸後、水との接触履歴を有しない人工タンパク質繊維を含んで形成されている。このよう生地に収縮加工を施すことで、リング状の部分Ａに囲まれた円形の部分Ｂに凸部形状が形成された立体形状付生地が得られる。そして、この立体形状付生地を衣服用の生地として用いれば、例えば、着用時に肩部や肘部、膝部等に対応する部分に凸部形状の形成された衣服が得られる。

　図示しないものの、他の実施基形態に係る生地は、袋編で編成された複数の袋編部分同士の間にプレーディング天竺編みで編成された天竺編部分が介在してなる編地、換言すれば、袋編部分と天竺編部分とが交互に設けれてなる編地である。そして、かかる生地は、袋編部分の裏側全体が部分Ａとされる一方、表側全体が部分Ｂとされている。この生地は、例えば、袋編部分の裏側を与える裏糸として、紡糸後、水との接触履歴を有しない人工タンパク質繊維を含む糸を用いる一方、袋編部分の表側を与える表糸として、紡糸後、水との接触により既に収縮された人工タンパク質繊維を含む糸を用いることで作成される。このような生地に収縮加工を施すことで、袋編部分に特殊な立体形状が形成された立体形状付生地が得られる。

図示しないものの、更に他の実施形態に係る生地は、ズボンの前身頃を与える略長手矩形状の織地である。かかる生地には、着用時に膝部に位置する長さ方向中間部に、二つの三角形状領域が、生地の幅方向中心において高さ方向の頂点を互いに突き合わせ且つ底辺を幅方向の両側辺縁部に位置させた状態で設けられている。そして、それら各三角形状領域に含まれる、織地の長さ方向（ズボンの長さ方向）に延びる経糸が、加熱により収縮する繊維（例えばアクリル繊維）にて構成されている一方、緯糸が、加熱よっても収縮しない繊維（例えばアクリル繊維以外の繊維）で構成されている。即ち、本実施形態の生地では、長さ方向中間部に、一部の経糸にて部分Ｃが形成されている一方、一部の緯糸にて部分Ｄが形成されている。このような生地に対して加熱による外部刺激を与えることで、長さ方向中間部に、部分Ｃの収縮による縮みが形成される。そして、この立体形状付生地を用いてズボンを作成すれば、膝のサイド部分にあたる部分が縮められ、それにより、膝の屈伸時にツッパリ感が生ずるようなことが効果的に抑制され得る。即ち、例えば立体裁断を行うことなく、身体にフィットした形状のズボンを作成することが可能となる。

〔立体形状付生地〕
本実施形態に係る立体形状付生地の一態様は、タンパク質を含有する人工タンパク質繊維を含み、水との接触によって所定の収縮率で収縮した部分Ｅと、水との接触によって部分Ｅよりも小さい収縮率で収縮したか若しくはが水との接触によっても収縮しなかった部分Ｆとからなり、かつ部分Ｅ及び部分Ｆの収縮率の違いに起因する立体形状が形成された表面を有する。

本態様に係る立体形状付生地は、例えば、上述した本実施形態に係る生地に水との接触による収縮加工を施して得られたものである。この場合、部分Ｅは水との接触によって収縮した部分Ａに対応し、部分Ｆは水との接触によっても収縮していない部分Ｂ、又は水との接触によって部分Ａよりも小さい収縮率で収縮した部分Ｂに対応する。

本実施形態に係る立体形状付生地の別の態様は、外部刺激によって収縮する繊維を含み、外部刺激によって所定の収縮率で収縮した部分Ｇと、外部刺激によって部分Ｅよりも小さい収縮率で収縮したか若しくは外部刺激によっても収縮しなかった部分Ｈとからなり、かつ部分Ｇ及び部分Ｈの収縮率の違いに起因する立体形状が形成された表面を有する。

本態様に係る立体形状付生地は、例えば、上述した本実施形態に係る生地に外部刺激による収縮加工を施して得られたものである。この場合、部分Ｇは外部刺激によって収縮した部分Ｃに対応し、部分Ｈは外部刺激によっても収縮していない部分Ｄ、又は外部刺激によって部分Ｃよりも小さい収縮率で収縮した部分Ｄに対応する。

部分Ｅや部分Ｇの繊維密度（目付）は、例えば、０．０４ｇ／ｃｍ^２以上であり、０．０４５ｇ／ｃｍ^２以上であってよく、０．０５ｇ／ｃｍ^２以上であってよく、０．０５５ｇ／ｃｍ^２以上であってよい。繊維密度（目付）は、単位面積当たりの重量で定義される値である。

〔立体形状付生地の製造方法〕
本実施形態に係る立体形状付生地の製造方法の一態様は、上述した本実施形態に係る生地を水に接触させることを含む収縮加工を施す工程（収縮工程）を備える。収縮加工により、人工タンパク質繊維が不可逆的に収縮し、立体形状が形成される。収縮加工に供する生地は、紡糸後、水と接触する前の人工タンパク質繊維（すなわち、水との接触による収縮履歴を有しない人工タンパク質繊維）を含んでいることが好ましい。

収縮工程では、水との接触により、外力によらずに人工タンパク質繊維が収縮する。接触させる水は、液体、気体のいずれの状態の水であってもよい。人工タンパク質繊維と水を接触させる方法も、特に限定されず、例えば、本実施形態に係る生地（人工タンパク質繊維を含む。）を水中に浸漬する方法、本実施形態に係る生地に対して、水を常温又は加温したスチーム等の状態で噴霧する方法、本実施形態に係る生地を水蒸気が充満した高湿度環境下に暴露する方法等が挙げられる。これらの方法の中でも、収縮時間の短縮化が効果的に図れると共に、加工設備の簡素化等が実現できることから、本実施形態に係る生地を水中に浸漬する方法が好ましい。本実施形態に係る生地の水中への浸漬方法としては、具体的には、例えば、本実施形態に係る生地を、所定の温度の水が収容された容器内に投入して、水と接触させる方法等がある。

本実施形態に係る生地と接触させる水の温度は、特に限定されないが、例えば沸点未満であることが好ましい。このような温度であれば、取扱性及び収縮工程の作業性等が向上する。また水の温度の上限値は、９０℃以下であることが好ましく、８０℃以下であることがより好ましい。水の温度の下限値は、１０℃以上であることが好ましく、４０℃以上であることがより好ましく、７０℃以上であることが更に好ましい。本実施形態に係る生地に接触させる水の温度は、本実施形態に係る生地に含まれる人工タンパク質繊維を構成する繊維に応じて調整することができる。また、水を本実施形態に係る生地に接触させている間、水の温度は一定であってもよく、水の温度を所定の温度になるように変動させてもよい。

本実施形態に係る生地と水を接触させる時間は、特に制限されず、例えば、１０秒以上であってよい。当該時間は、３０秒以上であってよく、１分以上であってよく、１分３０秒以上であってよく、２分以上であってよく、１０分以上であってよく、２０分以上であってよく、３０分以上であってもよい。また、当該時間の上限に特に制限はないが、製造工程の時間を短縮するという観点、及び人工タンパク質繊維の加水分解のおそれを排除する等の観点から、例えば、１２０分以下であってよく、９０分以下であってよく、６０分以下であってもよい。

収縮工程は、本実施形態に係る生地を水と接触させた後に、乾燥させるステップ（乾燥ステップ）を更に含んでいてもよい。

乾燥ステップにおける乾燥方法は、特に限定されず、例えば、自然乾燥でもよく、乾燥設備を使用して強制的に乾燥させてもよい。乾燥温度としては、タンパク質が熱的損傷を受けたりする温度より低い温度であれば何ら限定されるものではないが、一般的には、２０～１５０℃の範囲内の温度であり、４０～１２０℃の範囲内の温度であってよく、６０～１００℃の範囲内の温度であってよい。このような温度範囲内であれば、タンパク質の熱的損傷等を生ずることなく、本実施形態に係る生地を、より迅速かつ効率的に乾燥させることができる。乾燥温度はまた、常温であってもよく、環境温度であってもよい。乾燥時間は、乾燥温度等に応じて適宜選択され、例えば、人工タンパク質繊維の過乾燥による生地の品質及び物性等への影響が排除されうる時間が採用される。

本実施形態に係る立体形状付生地の製造方法の別の態様は、上述した本実施形態に係る生地に外部刺激を与えることを含む収縮加工を施す工程（収縮工程）を備える。収縮加工により、繊維が不可逆的に収縮し、立体形状が形成される。収縮加工に供する生地は、紡糸後、外部刺激を受ける前の繊維（すなわち、外部刺激による収縮履歴を有しない繊維）を含んでいることが好ましい。

収縮工程では、外部刺激により、外力によらずに繊維が収縮する。外部刺激は、前述したように、水との接触や、加熱、光の照射、液体や気体、固体からなる各種の化学物質との接触等が例示される。それら外部刺激を生地に与える方法としては公知の方法が何れも採用され得る。

〔改変フィブロイン〕
本実施形態に係る改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。改変フィブロインは、ドメイン配列のＮ末端側及びＣ末端側のいずれか一方又は両方に更にアミノ酸配列（Ｎ末端配列及びＣ末端配列）が付加されていてもよい。Ｎ末端配列及びＣ末端配列は、これに限定されるものではないが、典型的には、フィブロインに特徴的なアミノ酸モチーフの反復を有さない領域であり、１００残基程度のアミノ酸からなる。

本明細書において「改変フィブロイン」とは、人為的に製造されたフィブロイン（人造フィブロイン）を意味する。改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列とは異なるフィブロインであってもよく、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列と同一であるフィブロインであってもよい。本明細書でいう「天然由来のフィブロイン」もまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。

「改変フィブロイン」は、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列をそのまま利用したものであってもよく、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列に依拠してそのアミノ酸配列を改変したもの（例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列を改変することによりアミノ酸配列を改変したもの）であってもよく、また天然由来のフィブロインに依らず人工的に設計及び合成したもの（例えば、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより所望のアミノ酸配列を有するもの）であってもよい。

本明細書において「ドメイン配列」とは、フィブロイン特有の結晶領域（典型的には、アミノ酸配列の（Ａ）_ｎモチーフに相当する。）と非晶領域（典型的には、アミノ酸配列のＲＥＰに相当する。）を生じるアミノ酸配列であり、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるアミノ酸配列を意味する。ここで、（Ａ）_ｎモチーフは、アラニン残基を主とするアミノ酸配列を示し、アミノ酸残基数は２～２７である。（Ａ）_ｎモチーフのアミノ酸残基数は、２～２０、４～２７、４～２０、８～２０、１０～２０、４～１６、８～１６、又は１０～１６の整数であってよい。また、（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数の割合は４０％以上であればよく、６０％以上、７０％以上、８０％以上、８３％以上、８５％以上、８６％以上、９０％以上、９５％以上、又は１００％（アラニン残基のみで構成されることを意味する。）であってもよい。ドメイン配列中に複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、少なくとも７つがアラニン残基のみで構成されてもよい。ＲＥＰは２～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ＲＥＰは、１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列であってもよい。ｍは２～３００の整数を示し、１０～３００の整数であってもよい。複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。

本実施形態に係る改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列に対し、例えば、１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行うことで得ることができる。アミノ酸残基の置換、欠失、挿入及び／又は付加は、部分特異的突然変異誘発法等の当業者に周知の方法により行うことができる。具体的には、Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃｉｄ　Ｒｅｓ．１０，６４８７（１９８２）、Ｍｅｔｈｏｄｓ　ｉｎ　Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ，１００，４４８（１９８３）等の文献に記載されている方法に準じて行うことができる。

天然由来のフィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質であり、具体的には、例えば、昆虫又はクモ類が産生するフィブロインが挙げられる。

昆虫が産生するフィブロインとしては、例えば、ボンビックス・モリ（Ｂｏｍｂｙｘ　ｍｏｒｉ）、クワコ（Ｂｏｍｂｙｘ　ｍａｎｄａｒｉｎａ）、天蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ　ｙａｍａｍａｉ）、柞蚕（Ａｎｔｅｒａｅａ　ｐｅｒｎｙｉ）、楓蚕（Ｅｒｉｏｇｙｎａ　ｐｙｒｅｔｏｒｕｍ）、蓖蚕（Ｐｉｌｏｓａｍｉａ　Ｃｙｎｔｈｉａ　ｒｉｃｉｎｉ）、樗蚕（Ｓａｍｉａ　ｃｙｎｔｈｉａ）、栗虫（Ｃａｌｉｇｕｒａ　ｊａｐｏｎｉｃａ）、チュッサー蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ　ｍｙｌｉｔｔａ）、ムガ蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ　ａｓｓａｍａ）等のカイコが産生する絹タンパク質、及びスズメバチ（Ｖｅｓｐａ
ｓｉｍｉｌｌｉｍａ　ｘａｎｔｈｏｐｔｅｒａ）の幼虫が吐出するホーネットシルクタンパク質が挙げられる。

昆虫が産生するフィブロインのより具体的な例としては、例えば、カイコ・フィブロインＬ鎖（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号Ｍ７６４３０（塩基配列）、及びＡＡＡ２７８４０．１（アミノ酸配列））が挙げられる。

クモ類が産生するフィブロインとしては、例えば、クモ目（Ａｒａｎｅａｅ）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質が挙げられる。より具体的には、オニグモ、ニワオニグモ、アカオニグモ、アオオニグモ及びマメオニグモ等のオニグモ属（Ａｒａｎｅｕｓ属）に属するクモ、ヤマシロオニグモ、イエオニグモ、ドヨウオニグモ及びサツマノミダマシ等のヒメオニグモ属（Ｎｅｏｓｃｏｎａ属）に属するクモ、コオニグモモドキ等のコオニグモモドキ属（Ｐｒｏｎｕｓ属）に属するクモ、トリノフンダマシ及びオオトリノフンダマシ等のトリノフンダマシ属（Ｃｙｒｔａｒａｃｈｎｅ属）に属するクモ、トゲグモ及びチブサトゲグモ等のトゲグモ属（Ｇａｓｔｅｒａｃａｎｔｈａ属）に属するクモ、マメイタイセキグモ及びムツトゲイセキグモ等のイセキグモ属（Ｏｒｄｇａｒｉｕｓ属）に属するクモ、コガネグモ、コガタコガネグモ及びナガコガネグモ等のコガネグモ属（Ａｒｇｉｏｐｅ属）に属するクモ、キジロオヒキグモ等のオヒキグモ属（Ａｒａｃｈｎｕｒａ属）に属するクモ、ハツリグモ等のハツリグモ属（Ａｃｕｓｉｌａｓ属）に属するクモ、スズミグモ、キヌアミグモ及びハラビロスズミグモ等のスズミグモ属（Ｃｙｔｏｐｈｏｒａ属）に属するクモ、ゲホウグモ等のゲホウグモ属（Ｐｏｌｔｙｓ属）に属するクモ、ゴミグモ、ヨツデゴミグモ、マルゴミグモ及びカラスゴミグモ等のゴミグモ属（Ｃｙｃｌｏｓａ属）に属するクモ、及びヤマトカナエグモ等のカナエグモ属（Ｃｈｏｒｉｚｏｐｅｓ属）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質、並びにアシナガグモ、ヤサガタアシナガグモ、ハラビロアシダカグモ及びウロコアシナガグモ等のアシナガグモ属（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、オオシロカネグモ、チュウガタシロカネグモ及びコシロカネグモ等のシロカネグモ属（Ｌｅｕｃａｕｇｅ属）に属するクモ、ジョロウグモ及びオオジョロウグモ等のジョロウグモ属（Ｎｅｐｈｉｌａ属）に属するクモ、キンヨウグモ等のアズミグモ属（Ｍｅｎｏｓｉｒａ属）に属するクモ、ヒメアシナガグモ等のヒメアシナガグモ属（Ｄｙｓｃｈｉｒｉｏｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、クロゴケグモ、セアカゴケグモ、ハイイロゴケグモ及びジュウサンボシゴケグモ等のゴケグモ属（Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ属）に属するクモ、及びユープロステノプス属（Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ属）に属するクモ等のアシナガグモ科（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈｉｄａｅ科）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質が挙げられる。スパイダーシルクタンパク質としては、例えば、ＭａＳｐ（ＭａＳｐ１及びＭａＳｐ２）、ＡＤＦ（ＡＤＦ３及びＡＤＦ４）等の牽引糸タンパク質、ＭｉＳｐ（ＭｉＳｐ１及びＭｉＳｐ２）、ＡｃＳｐ、ＰｙＳｐ、Ｆｌａｇ等が挙げられる。

クモ類が産生するスパイダーシルクタンパク質のより具体的な例としては、例えば、ｆｉｂｒｏｉｎ－３（ａｄｆ－３）［Ａｒａｎｅｕｓ　ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１０（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５５（塩基配列））、ｆｉｂｒｏｉｎ－４（ａｄｆ－４）［Ａｒａｎｅｕｓ　ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１１（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　１［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ０４５０４（アミノ酸配列）、Ｕ３７５２０（塩基配列））、ｍａｊｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　１［Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ　ｈｅｓｐｅｒｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ６８８５６（アミノ酸配列）、ＥＦ５９５２４６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　２［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖａｔａ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＬ３２４７２（アミノ酸配列）、ＡＦ４４１２４５（塩基配列））、ｍａｊｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　１［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ　ａｕｓｔｒａｌｉｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＪ００４２８（アミノ酸配列）、ＡＪ９７３１５５（塩基配列））、及びｍａｊｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　２［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ　ａｕｓｔｒａｌｉｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＭ３２２４９．１（アミノ酸配列）、ＡＭ４９０１６９（塩基配列））、ｍｉｎｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　１［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５８９．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　２［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５９１．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ－ｌｉｋｅ　ｐｒｏｔｅｉｎ［Ｎｅｐｈｉｌｅｎｇｙｓ　ｃｒｕｅｎｔａｔａ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ３７２７８．１（アミノ酸配列）等が挙げられる。

天然由来のフィブロインのより具体的な例としては、更に、ＮＣＢＩ　ＧｅｎＢａｎｋに配列情報が登録されているフィブロインを挙げることができる。例えば、ＮＣＢＩ　ＧｅｎＢａｎｋに登録されている配列情報のうちＤＩＶＩＳＩＯＮとしてＩＮＶを含む配列の中から、ＤＥＦＩＮＩＴＩＯＮにｓｐｉｄｒｏｉｎ、ａｍｐｕｌｌａｔｅ、ｆｉｂｒｏｉｎ、「ｓｉｌｋ及びｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅ」、又は「ｓｉｌｋ及びｐｒｏｔｅｉｎ」がキーワードとして記載されている配列、ＣＤＳから特定のｐｒｏｄｕｃｔの文字列、ＳＯＵＲＣＥからＴＩＳＳＵＥ　ＴＹＰＥに特定の文字列の記載された配列を抽出することにより確認することができる。

本実施形態に係る改変フィブロインは、改変絹（シルク）フィブロイン（カイコが産生する絹タンパク質のアミノ酸配列を改変したもの）であってもよく、改変クモ糸フィブロイン（クモ類が産生するスパイダーシルクタンパク質のアミノ酸配列を改変したもの）であってもよい。

改変フィブロインの具体的な例として、クモの大瓶状腺で産生される大吐糸管しおり糸タンパク質に由来する改変フィブロイン（第１の改変フィブロイン）、グリシン残基の含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第２の改変フィブロイン）、（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第３の改変フィブロイン）、グリシン残基の含有量、及び（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減された改変フィブロイン（第４の改変フィブロイン）、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むドメイン配列を有する改変フィブロイン（第５の改変フィブロイン）、並びにグルタミン残基の含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第６の改変フィブロイン）が挙げられる。

第１の改変フィブロインとしては、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質が挙げられる。第１の改変フィブロインにおいて、（Ａ）_ｎモチーフのアミノ酸残基数は、３～２０の整数が好ましく、４～２０の整数がより好ましく、８～２０の整数が更に好ましく、１０～２０の整数が更により好ましく、４～１６の整数が更によりまた好ましく、８～１６の整数が特に好ましく、１０～１６の整数が最も好ましい。第１の改変フィブロインは、式１中、ＲＥＰを構成するアミノ酸残基の数は、１０～２００残基であることが好ましく、１０～１５０残基であることがより好ましく、２０～１００残基であることが更に好ましく、２０～７５残基であることが更により好ましい。第１の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるアミノ酸配列中に含まれるグリシン残基、セリン残基及びアラニン残基の合計残基数がアミノ酸残基数全体に対して、４０％以上であることが好ましく、６０％以上であることがより好ましく、７０％以上であることが更に好ましい。

第１の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるアミノ酸配列の単位を含み、かつＣ末端配列が配列番号１～３のいずれかに示されるアミノ酸配列又は配列番号１～３のいずれかに示されるアミノ酸配列と９０％以上の相同性を有するアミノ酸配列であるポリペプチドであってもよい。

配列番号１に示されるアミノ酸配列は、ＡＤＦ３（ＧＩ：１２６３２８７、ＮＣＢＩ）のアミノ酸配列のＣ末端の５０残基のアミノ酸からなるアミノ酸配列と同一であり、配列番号２に示されるアミノ酸配列は、配列番号１に示されるアミノ酸配列のＣ末端から２０残基取り除いたアミノ酸配列と同一であり、配列番号３に示されるアミノ酸配列は、配列番号１に示されるアミノ酸配列のＣ末端から２９残基取り除いたアミノ酸配列と同一である。

第１の改変フィブロインのより具体的な例として、（１－ｉ）配列番号４（ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔ　ｓｐｉｄｅｒ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ＡＤＦ３ＫａｉＬａｒｇｅＮＲＳＨ１）で示されるアミノ酸配列、又は（１－ｉｉ）配列番号４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

配列番号４で示されるアミノ酸配列は、Ｎ末端に開始コドン、Ｈｉｓ１０タグ及びＨＲＶ３Ｃプロテアーゼ（Ｈｕｍａｎ　ｒｈｉｎｏｖｉｒｕｓ　３Ｃプロテアーゼ）認識サイトからなるアミノ酸配列（配列番号５）を付加したＡＤＦ３のアミノ酸配列において、第１～１３番目の反復領域をおよそ２倍になるように増やすとともに、翻訳が第１１５４番目アミノ酸残基で終止するように変異させたものである。配列番号４で示されるアミノ酸配列のＣ末端のアミノ酸配列は、配列番号３で示されるアミノ酸配列と同一である。

（１－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

第２の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。第２の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。

第２の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中のＧＧＸ及びＧＰＧＸＸ（但し、Ｇはグリシン残基、Ｐはプロリン残基、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）から選ばれる少なくとも一つのモチーフ配列において、少なくとも１又は複数の当該モチーフ配列中の１つのグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第２の改変フィブロインは、上述のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたモチーフ配列の割合が、全モチーフ配列に対して、１０％以上であってもよい。

第２の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の全ＲＥＰに含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが３０％以上、４０％以上、５０％以上又は５０．９％以上であるアミノ酸配列を有するものであってもよい。（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数は８３％以上であってよいが、８６％以上であることが好ましく、９０％以上であることがより好ましく、９５％以上であることが更に好ましく、１００％であること（アラニン残基のみで構成されることを意味する）が更により好ましい。

第２の改変フィブロインは、ＧＧＸモチーフの１つのグリシン残基を別のアミノ酸残基に置換することにより、ＸＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合を高めたものであることが好ましい。第２の改変フィブロインは、ドメイン配列中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合が３０％以下であることが好ましく、２０％以下であることがより好ましく、１０％以下であることが更に好ましく、６％以下であることが更により好ましく、４％以下であることが更によりまた好ましく、２％以下であることが特に好ましい。ドメイン配列中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合は、下記ＸＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合（ｚ／ｗ）の算出方法と同様の方法で算出することができる。

ｚ／ｗの算出方法を更に詳細に説明する。まず、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列に含まれる全てのＲＥＰから、ＸＧＸからなるアミノ酸配列を抽出する。ＸＧＸを構成するアミノ酸残基の総数がｚである。例えば、ＸＧＸからなるアミノ酸配列が５０個抽出された場合（重複はなし）、ｚは５０×３＝１５０である。また、例えば、ＸＧＸＧＸからなるアミノ酸配列の場合のように２つのＸＧＸに含まれるＸ（中央のＸ）が存在する場合は、重複分を控除して計算する（ＸＧＸＧＸの場合は５アミノ酸残基である）。ｗは、ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列に含まれる総アミノ酸残基数である。例えば、図６に示したドメイン配列の場合、ｗは４＋５０＋４＋１００＋４＋１０＋４＋２０＋４＋３０＝２３０である（最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフは除いている。）。次に、ｚをｗで除すことによって、ｚ／ｗ（％）を算出することができる。

ここで、天然由来のフィブロインにおけるｚ／ｗについて説明する。まず、上述のように、ＮＣＢＩ　ＧｅｎＢａｎｋにアミノ酸配列情報が登録されているフィブロインを例示した方法により確認したところ、６６３種類のフィブロイン（このうち、クモ類由来のフィブロインは４１５種類）が抽出された。抽出された全てのフィブロインのうち、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、フィブロイン中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合が６％以下である天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、上述の算出方法により、ｚ／ｗを算出した。その結果を図７に示す。図７の横軸はｚ／ｗ（％）を示し、縦軸は頻度を示す。図７から明らかなとおり、天然由来のフィブロインにおけるｚ／ｗは、いずれも５０．９％未満である（最も高いもので、５０．８６％）。

第２の改変フィブロインにおいて、ｚ／ｗは、５０．９％以上であることが好ましく、５６．１％以上であることがより好ましく、５８．７％以上であることが更に好ましく、７０％以上であることが更により好ましく、８０％以上であることが更によりまた好ましい。ｚ／ｗの上限に特に制限はないが、例えば、９５％以下であってもよい。

第２の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列から、グリシン残基をコードする塩基配列の少なくとも一部を置換して別のアミノ酸残基をコードするように改変することにより得ることができる。このとき、改変するグリシン残基として、ＧＧＸモチーフ及びＧＰＧＸＸモチーフにおける１つのグリシン残基を選択してもよいし、またｚ／ｗが５０．９％以上になるように置換してもよい。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から上記態様を満たすアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中のグリシン残基を別のアミノ酸残基に置換したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。

上記の別のアミノ酸残基としては、グリシン残基以外のアミノ酸残基であれば特に制限はないが、バリン（Ｖ）残基、ロイシン（Ｌ）残基、イソロイシン（Ｉ）残基、メチオニン（Ｍ）残基、プロリン（Ｐ）残基、フェニルアラニン（Ｆ）残基及びトリプトファン（Ｗ）残基等の疎水性アミノ酸残基、グルタミン（Ｑ）残基、アスパラギン（Ｎ）残基、セリン（Ｓ）残基、リシン（Ｋ）残基及びグルタミン酸（Ｅ）残基等の親水性アミノ酸残基が好ましく、バリン（Ｖ）残基、ロイシン（Ｌ）残基、イソロイシン（Ｉ）残基、フェニルアラニン（Ｆ）残基及びグルタミン（Ｑ）残基がより好ましく、グルタミン（Ｑ）残基が更に好ましい。

第２の改変フィブロインのより具体的な例として、（２－ｉ）配列番号６（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３８０）、配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（２－ｉｉ）配列番号６、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

（２－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号６で示されるアミノ酸配列は、天然由来のフィブロインに相当する配列番号１０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３１３）で示されるアミノ酸配列のＲＥＰ中の全てのＧＧＸをＧＱＸに置換したものである。配列番号７で示されるアミノ酸配列は、配列番号６で示されるアミノ酸配列から、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）_ｎモチーフを欠失させ、更にＣ末端配列の手前に［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］を１つ挿入したものである。配列番号８で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列の各（Ａ）_ｎモチーフのＣ末端側に２つのアラニン残基を挿入し、更に一部のグルタミン（Ｑ）残基をセリン（Ｓ）残基に置換し、配列番号７の分子量とほぼ同じとなるようにＣ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中に存在する２０個のドメイン配列の領域（但し、当該領域のＣ末端側の数アミノ酸残基が置換されている。）を４回繰り返した配列のＣ末端に所定のヒンジ配列とＨｉｓタグ配列が付加されたものである。

配列番号１０で示されるアミノ酸配列（天然由来のフィブロインに相当）におけるｚ／ｗの値は、４６．８％である。配列番号６で示されるアミノ酸配列、配列番号７で示されるアミノ酸配列、配列番号８で示されるアミノ酸配列、及び配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｚ／ｗの値は、それぞれ５８．７％、７０．１％、６６．１％及び７０．０％である。また、配列番号１０、配列番号６、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のギザ比率（後述する）１：１．８～１１．３におけるｘ／ｙの値は、それぞれ１５．０％、１５．０％、９３．４％、９２．７％及び８９．８％である。

（２－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（２－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（２－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（２－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＲＥＰ中に含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列中のＲＥＰの総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上であることが好ましい。

第２の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。これにより、改変フィブロインの単離、固定化、検出及び可視化等が可能となる。

タグ配列として、例えば、他の分子との特異的親和性（結合性、アフィニティ）を利用したアフィニティタグを挙げることができる。アフィニティタグの具体例として、ヒスチジンタグ（Ｈｉｓタグ）を挙げることができる。Ｈｉｓタグは、ヒスチジン残基が４から１０個程度並んだ短いペプチドで、ニッケル等の金属イオンと特異的に結合する性質があるため、金属キレートクロマトグラフィー（ｃｈｅｌａｔｉｎｇ　ｍｅｔａｌ　ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ）による改変フィブロインの単離に利用することができる。タグ配列の具体例として、例えば、配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含むアミノ酸配列）が挙げられる。

また、グルタチオンに特異的に結合するグルタチオン－Ｓ－トランスフェラーゼ（ＧＳＴ）、マルトースに特異的に結合するマルトース結合タンパク質（ＭＢＰ）等のタグ配列を利用することもできる。

さらに、抗原抗体反応を利用した「エピトープタグ」を利用することもできる。抗原性を示すペプチド（エピトープ）をタグ配列として付加することにより、当該エピトープに対する抗体を結合させることができる。エピトープタグとして、ＨＡ（インフルエンザウイルスのヘマグルチニンのペプチド配列）タグ、ｍｙｃタグ、ＦＬＡＧタグ等を挙げることができる。エピトープタグを利用することにより、高い特異性で容易に改変フィブロインを精製することができる。

さらにタグ配列を特定のプロテアーゼで切り離せるようにしたものも使用することができる。当該タグ配列を介して吸着したタンパク質をプロテアーゼ処理することにより、タグ配列を切り離した改変フィブロインを回収することもできる。

タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（２－ｉｉｉ）配列番号１２（ＰＲＴ３８０）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（２－ｉｖ）配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号１６（ＰＲＴ３１３）、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１０、配列番号６、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。

（２－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（２－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（２－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（２－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＲＥＰ中に含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列中のＲＥＰの総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上であることが好ましい。

第２の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。第３の改変フィブロインのドメイン配列は、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。

第３の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインから（Ａ）_ｎモチーフを１０～４０％欠失させたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって１～３つの（Ａ）_ｎモチーフ毎に１つの（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つ連続した（Ａ）_ｎモチーフの欠失、及び１つの（Ａ）_ｎモチーフの欠失がこの順に繰り返されたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが２０％以上、３０％以上、４０％以上又は５０％以上であるアミノ酸配列を有するものであってもよい。（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数は８３％以上であってよいが、８６％以上であることが好ましく、９０％以上であることがより好ましく、９５％以上であることが更に好ましく、１００％であること（アラニン残基のみで構成されることを意味する）が更により好ましい。

ｘ／ｙの算出方法を図６を参照しながら更に詳細に説明する。図６には、改変フィブロインからＮ末端配列及びＣ末端配列を除いたドメイン配列を示す。当該ドメイン配列は、Ｎ末端側（左側）から（Ａ）_ｎモチーフ－第１のＲＥＰ（５０アミノ酸残基）－（Ａ）_ｎモチーフ－第２のＲＥＰ（１００アミノ酸残基）－（Ａ）_ｎモチーフ－第３のＲＥＰ（１０アミノ酸残基）－（Ａ）_ｎモチーフ－第４のＲＥＰ（２０アミノ酸残基）－（Ａ）_ｎモチーフ－第５のＲＥＰ（３０アミノ酸残基）－（Ａ）_ｎモチーフという配列を有する。

隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットは、重複がないように、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、順次選択する。このとき、選択されない［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットが存在してもよい。図６には、パターン１（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較、及び第３のＲＥＰと第４のＲＥＰの比較）、パターン２（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較、及び第４のＲＥＰと第５のＲＥＰの比較）、パターン３（第２のＲＥＰと第３のＲＥＰの比較、及び第４のＲＥＰと第５のＲＥＰの比較）、パターン４（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較）を示した。なお、これ以外にも選択方法は存在する。

次に各パターンについて、選択した隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニット中の各ＲＥＰのアミノ酸残基数を比較する。比較は、よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときの、他方のアミノ酸残基数の比を求めることによって行う。例えば、第１のＲＥＰ（５０アミノ酸残基）と第２のＲＥＰ（１００アミノ酸残基）の比較の場合、よりアミノ酸残基数の少ない第１のＲＥＰを１としたとき、第２のＲＥＰのアミノ酸残基数の比は、１００／５０＝２である。同様に、第４のＲＥＰ（２０アミノ酸残基）と第５のＲＥＰ（３０アミノ酸残基）の比較の場合、よりアミノ酸残基数の少ない第４のＲＥＰを１としたとき、第５のＲＥＰのアミノ酸残基数の比は、３０／２０＝１．５である。

図６中、よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときに、他方のアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットの組を実線で示した。本明細書中、この比をギザ比率と呼ぶ。よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときに、他方のアミノ酸残基数の比が１．８未満又は１１．３超となる［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットの組は破線で示した。

各パターンにおいて、実線で示した隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットの全てのアミノ酸残基数を足し合わせる（ＲＥＰのみではなく、（Ａ）ｎモチーフのアミノ酸残基数もである。）。そして、足し合わせた合計値を比較して、当該合計値が最大となるパターンの合計値（合計値の最大値）をｘとする。図６に示した例では、パターン１の合計値が最大である。

次に、ｘをドメイン配列の総アミノ酸残基数ｙで除すことによって、ｘ／ｙ（％）を算出することができる。

第３の改変フィブロインにおいて、ｘ／ｙは、５０％以上であることが好ましく、６０％以上であることがより好ましく、６５％以上であることが更に好ましく、７０％以上であることが更により好ましく、７５％以上であることが更によりまた好ましく、８０％以上であることが特に好ましい。ｘ／ｙの上限に特に制限はなく、例えば、１００％以下であってよい。ギザ比率が１：１．９～１１．３の場合には、ｘ／ｙは８９．６％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．８～３．４の場合には、ｘ／ｙは７７．１％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．９～８．４の場合には、ｘ／ｙは７５．９％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．９～４．１の場合には、ｘ／ｙは６４．２％以上であることが好ましい。

第３の改変フィブロインが、ドメイン配列中に複数存在する（Ａ）_ｎモチーフの少なくとも７つがアラニン残基のみで構成される改変フィブロインである場合、ｘ／ｙは、４６．４％以上であることが好ましく、５０％以上であることがより好ましく、５５％以上であることが更に好ましく、６０％以上であることが更により好ましく、７０％以上であることが更によりまた好ましく、８０％以上であることが特に好ましい。ｘ／ｙの上限に特に制限はなく、１００％以下であればよい。

ここで、天然由来のフィブロインにおけるｘ／ｙについて説明する。まず、上述のように、ＮＣＢＩ
ＧｅｎＢａｎｋにアミノ酸配列情報が登録されているフィブロインを例示した方法により確認したところ、６６３種類のフィブロイン（このうち、クモ類由来のフィブロインは４１５種類）が抽出された。抽出された全てのフィブロインのうち、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列で構成される天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、上述の算出方法により、ｘ／ｙを算出した。ギザ比率が１：１．９～４．１の場合の結果を図８に示す。

図８の横軸はｘ／ｙ（％）を示し、縦軸は頻度を示す。図８から明らかなとおり、天然由来のフィブロインにおけるｘ／ｙは、いずれも６４．２％未満である（最も高いもので、６４．１４％）。

第３の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列から、ｘ／ｙが６４．２％以上になるように（Ａ）_ｎモチーフをコードする配列の１又は複数を欠失させることにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、ｘ／ｙが６４．２％以上になるように１又は複数の（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。

第３の改変フィブロインのより具体的な例として、（３－ｉ）配列番号１７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３９９）、配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（３－ｉｉ）配列番号１７、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

（３－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号１７で示されるアミノ酸配列は、天然由来のフィブロインに相当する配列番号１０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３１３）で示されるアミノ酸配列から、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）_ｎモチーフを欠失させ、更にＣ末端配列の手前に［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］を１つ挿入したものである。配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列は、第２の改変フィブロインで説明したとおりである。

配列番号１０で示されるアミノ酸配列（天然由来のフィブロインに相当）のギザ比率１：１．８～１１．３におけるｘ／ｙの値は１５．０％である。配列番号１７で示されるアミノ酸配列、及び配列番号７で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、いずれも９３．４％である。配列番号８で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、９２．７％である。配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、８９．８％である。配列番号１０、配列番号１７、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｚ／ｗの値は、それぞれ４６．８％、５６．２％、７０．１％、６６．１％及び７０．０％である。

（３－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（３－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（３－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（３－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＮ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３（ギザ比率が１：１．８～１１．３）となる隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが６４．２％以上であることが好ましい。

第３の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方に上述したタグ配列を含んでいてもよい。

タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（３－ｉｉｉ）配列番号１８（ＰＲＴ３９９）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（３－ｉｖ）配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１７、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。

（３－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（３－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（３－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（３－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＮ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが６４．２％以上であることが好ましい。

第３の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

第４の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減されたことに加え、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有するものである。第４の改変フィブロインのドメイン配列は、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに加え、更に少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。すなわち、第４の改変フィブロインは、上述した第２の改変フィブロインと、第３の改変フィブロインの特徴を併せ持つ改変フィブロインである。具体的な態様等は、第２の改変フィブロイン、及び第３の改変フィブロインで説明したとおりである。

第４の改変フィブロインのより具体的な例として、（４－ｉ）配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）、配列番号９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７９９）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（４－ｉｉ）配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインの具体的な態様は上述のとおりである。

第５の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列を有するものであってよい。

局所的に疎水性指標の大きい領域は、連続する２～４アミノ酸残基で構成されていることが好ましい。

上述の疎水性指標の大きいアミノ酸残基は、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれるアミノ酸残基であることがより好ましい。

第５の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する改変に加え、更に、天然由来のフィブロインと比較して、１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変があってもよい。

第５の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がマイナスであるアミノ酸残基）を疎水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がプラスであるアミノ酸残基）に置換すること、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基を疎水性アミノ酸残基に置換したこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基を疎水性アミノ酸残基に置換したこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。

第５の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であるアミノ酸配列を有してもよい。

アミノ酸残基の疎水性指標については、公知の指標（Ｈｙｄｒｏｐａｔｈｙ　ｉｎｄｅｘ：Ｋｙｔｅ　Ｊ，＆Ｄｏｏｌｉｔｔｌｅ　Ｒ（１９８２）“Ａ　ｓｉｍｐｌｅ　ｍｅｔｈｏｄ　ｆｏｒ　ｄｉｓｐｌａｙｉｎｇ　ｔｈｅ　ｈｙｄｒｏｐａｔｈｉｃ　ｃｈａｒａｃｔｅｒ　ｏｆ　ａ　ｐｒｏｔｅｉｎ”，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，１５７，ｐｐ．１０５－１３２）を使用する。具体的には、各アミノ酸の疎水性指標（ハイドロパシー・インデックス、以下「ＨＩ」とも記す。）は、下記表１に示すとおりである。

ｐ／ｑの算出方法を更に詳細に説明する。算出には、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列（以下、「配列Ａ」とする）を用いる。まず、配列Ａに含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値を算出する。疎水性指標の平均値は、連続する４アミノ酸残基に含まれる各アミノ酸残基のＨＩの総和を４（アミノ酸残基数）で除して求める。疎水性指標の平均値は、全ての連続する４アミノ酸残基について求める（各アミノ酸残基は、１～４回平均値の算出に用いられる。）。次いで、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域を特定する。あるアミノ酸残基が、複数の「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」に該当する場合であっても、領域中には１アミノ酸残基として含まれることになる。そして、当該領域に含まれるアミノ酸残基の総数がｐである。また、配列Ａに含まれるアミノ酸残基の総数がｑである。

例えば、「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が２０カ所抽出された場合（重複はなし）、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域には、連続する４アミノ酸残基（重複はなし）が２０含まれることになり、ｐは２０×４＝８０である。また、例えば、２つの「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が１アミノ酸残基だけ重複して存在する場合、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域には、７アミノ酸残基含まれることになる（ｐ＝２×４－１＝７。「－１」は重複分の控除である。）。例えば、図９に示したドメイン配列の場合、「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が重複せずに７つ存在するため、ｐは７×４＝２８となる。また、例えば、図９に示したドメイン配列の場合、ｑは４＋５０＋４＋４０＋４＋１０＋４＋２０＋４＋３０＝１７０である（Ｃ末端側の最後に存在する（Ａ）_ｎモチーフは含めない）。次に、ｐをｑで除すことによって、ｐ／ｑ（％）を算出することができる。図９の場合２８／１７０＝１６．４７％となる。

第５の改変フィブロインにおいて、ｐ／ｑは、６．２％以上であることが好ましく、７％以上であることがより好ましく、１０％以上であることが更に好ましく、２０％以上であることが更により好ましく、３０％以上であることが更によりまた好ましい。ｐ／ｑの上限は、特に制限されないが、例えば、４５％以下であってもよい。

第５の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインのアミノ酸配列を、上記のｐ／ｑの条件を満たすように、ＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がマイナスであるアミノ酸残基）を疎水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がプラスであるアミノ酸残基）に置換すること、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入することにより、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列に改変することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から上記のｐ／ｑの条件を満たすアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当する改変を行ってもよい。

疎水性指標の大きいアミノ酸残基としては、特に制限はないが、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）が好ましく、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）及びイソロイシン（Ｉ）がより好ましい。

第５の改変フィブロインのより具体的な例として、（５－ｉ）配列番号１９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７２０）、配列番号２０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６６５）若しくは配列番号２１（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６６６）で示されるアミノ酸配列、又は（５－ｉｉ）配列番号１９、配列番号２０若しくは配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

（５－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号１９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）で示されるアミノ酸配列に対し、Ｃ末端側の端末のドメイン配列を除いて、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を２カ所挿入し、更に一部のグルタミン（Ｑ）残基をセリン（Ｓ）残基に置換し、かつＣ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号２０で示されるアミノ酸配列は、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）で示されるアミノ酸配列に対し、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を１カ所挿入したものである。配列番号２１で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列に対し、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を２カ所挿入したものである。

（５－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（５－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（５－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（５－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつ最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であることが好ましい。

第５の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。

タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（５－ｉｉｉ）配列番号２２（ＰＲＴ７２０）、配列番号２３（ＰＲＴ６６５）若しくは配列番号２４（ＰＲＴ６６６）で示されるアミノ酸配列、又は（５－ｉｖ）配列番号２２、配列番号２３若しくは配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号２２、配列番号２３及び配列番号２４で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１９、配列番号２０及び配列番号２１で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。

（５－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３又は配列番号２４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（５－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３又は配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（５－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（５－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３又は配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつ最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であることが好ましい。

第５の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

第６の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、グルタミン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。

第６の改変フィブロインは、ＲＥＰのアミノ酸配列中に、ＧＧＸモチーフ及びＧＰＧＸＸモチーフから選ばれる少なくとも一つのモチーフが含まれていることが好ましい。

第６の改変フィブロインが、ＲＥＰ中にＧＰＧＸＸモチーフを含む場合、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率は、通常１％以上であり、５％以上であってもよく、１０％以上であるのが好ましい。ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の上限に特に制限はなく、５０％以下であってよく、３０％以下であってもよい。

本明細書において、「ＧＰＧＸＸモチーフ含有率」は、以下の方法により算出される値である。
式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域に含まれるＧＰＧＸＸモチーフの個数の総数を３倍した数（即ち、ＧＰＧＸＸモチーフ中のＧ及びＰの総数に相当）をｓとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率はｓ／ｔとして算出される。

ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としているのは、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列」（ＲＥＰに相当する配列）には、フィブロインに特徴的な配列と相関性の低い配列が含まれることがあり、ｍが小さい場合（つまり、ドメイン配列が短い場合）、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出結果に影響するので、この影響を排除するためである。なお、ＲＥＰのＣ末端に「ＧＰＧＸＸモチーフ」が位置する場合、「ＸＸ」が例えば「ＡＡ」の場合であっても、「ＧＰＧＸＸモチーフ」として扱う。

図１０は、改変フィブロインのドメイン配列を示す模式図である。図１０を参照しながらＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出方法を具体的に説明する。まず、図１０に示した改変フィブロインのドメイン配列（「［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフ」タイプである。）では、全てのＲＥＰが「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」（図１０中、「領域Ａ」で示した配列。）に含まれているため、ｓを算出するためのＧＰＧＸＸモチーフの個数は７であり、ｓは７×３＝２１となる。同様に、全てのＲＥＰが「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」（図１０中、「領域Ａ」で示した配列。）に含まれているため、当該配列から更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数ｔは５０＋４０＋１０＋２０＋３０＝１５０である。次に、ｓをｔで除すことによって、ｓ／ｔ（％）を算出することができ、図１０の改変フィブロインの場合２１／１５０＝１４．０％となる。

第６の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましく、７％以下であることがより好ましく、４％以下であることが更に好ましく、０％であることが特に好ましい。

本明細書において、「グルタミン残基含有率」は、以下の方法により算出される値である。
式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列（図１０の「領域Ａ」に相当する配列。）に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域に含まれるグルタミン残基の総数をｕとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、グルタミン残基含有率はｕ／ｔとして算出される。グルタミン残基含有率の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。

第６の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、又は他のアミノ酸残基に置換したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってよい。

「他のアミノ酸残基」は、グルタミン残基以外のアミノ酸残基であればよいが、グルタミン残基よりも疎水性指標の大きいアミノ酸残基であることが好ましい。アミノ酸残基の疎水性指標は表１に示すとおりである。

表１に示すとおり、グルタミン残基よりも疎水性指標の大きいアミノ酸残基としては、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）アラニン（Ａ）、グリシン（Ｇ）、スレオニン（Ｔ）、セリン（Ｓ）、トリプトファン（Ｗ）、チロシン（Ｙ）、プロリン（Ｐ）及びヒスチジン（Ｈ）から選ばれるアミノ酸残基を挙げることができる。これらの中でも、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれるアミノ酸残基であることがより好ましく、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）及びフェニルアラニン（Ｆ）から選ばれるアミノ酸残基であることが更に好ましい。

第６の改変フィブロインは、ＲＥＰの疎水性度が、－０．８以上であることが好ましく、－０．７以上であることがより好ましく、０以上であることが更に好ましく、０．３以上であることが更により好ましく、０．４以上であることが特に好ましい。ＲＥＰの疎水性度の上限に特に制限はなく、１．０以下であってよく、０．７以下であってもよい。

本明細書において、「ＲＥＰの疎水性度」は、以下の方法により算出される値である。
式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列（図１０の「領域Ａ」に相当する配列。）に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域の各アミノ酸残基の疎水性指標の総和をｖとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、ＲＥＰの疎水性度はｖ／ｔとして算出される。ＲＥＰの疎水性度の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。

第６の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変があってもよい。

第６の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列からＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失させること、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。

第６の改変フィブロインのより具体的な例として、（６－ｉ）配列番号２５（Ｍｅｔ－ＰＲＴ８８８）、配列番号２６（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９６５）、配列番号２７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ８８９）、配列番号２８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１６）、配列番号２９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１８）、配列番号３０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６９９）、配列番号３１（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６９８）、配列番号３２（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９６６）、配列番号４１（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１７）若しくは配列番号４２（Ｍｅｔ－ＰＲＴ１０２８）で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロイン、又は（６－ｉｉ）配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１若しくは配列番号４２で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む改変フィブロインを挙げることができる。

（６－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号２５で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）中のＱＱを全てＶＬに置換したものである。配列番号２６で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＴＳに置換し、かつ残りのＱをＡに置換したものである。配列番号２７で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＬに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。配列番号２８で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＩに置換し、かつ残りのＱをＬに置換したものである。配列番号２９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＦに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。

配列番号３０で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）中のＱＱを全てＶＬに置換したものである。配列番号３１で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＬに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。

配列番号３２で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）中に存在する２０個のドメイン配列の領域を２回繰り返した配列中のＱＱを全てＶＦに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。

配列番号４１で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１７）は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＬＩに置換し、かつ残りのＱをＶに置換したものである。配列番号４２で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ１０２８）は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＩＦに置換し、かつ残りのＱをＴに置換したものである。

配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１及び配列番号４２で示されるアミノ酸配列は、いずれもグルタミン残基含有率は９％以下である（表２）。

（６－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１又は配列番号４２で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（６－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１又は配列番号４２で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（６－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（６－ｉｉ）の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましい。また、（６－ｉｉ）の改変フィブロインは、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上であることが好ましい。

第６の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。これにより、改変フィブロインの単離、固定化、検出及び可視化等が可能となる。

タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（６－ｉｉｉ）配列番号３３（ＰＲＴ８８８）、配列番号３４（ＰＲＴ９６５）、配列番号３５（ＰＲＴ８８９）、配列番号３６（ＰＲＴ９１６）、配列番号３７（ＰＲＴ９１８）、配列番号３８（ＰＲＴ６９９）、配列番号３９（ＰＲＴ６９８）、配列番号４０（ＰＲＴ９６６）、配列番号４３（ＰＲＴ９１７）若しくは配列番号４４（ＰＲＴ１０２８）で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロイン、又は（６－ｉｖ）配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３若しくは配列番号４４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３及び配列番号４４で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１及び配列番号４２で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。Ｎ末端にタグ配列を付加しただけであるため、グルタミン残基含有率に変化はなく、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３及び配列番号４４で示されるアミノ酸配列は、いずれもグルタミン残基含有率が９％以下である（表３）。

（６－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（６－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（６－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（６－ｉｖ）の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましい。また、（６－ｉｖ）の改変フィブロインは、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上であることが好ましい。

第６の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

改変フィブロインは、第１の改変フィブロイン、第２の改変フィブロイン、第３の改変フィブロイン、第４の改変フィブロイン、第５の改変フィブロイン、及び第６の改変フィブロインが有する特徴のうち、少なくとも２つ以上の特徴を併せ持つ改変フィブロインであってもよい。

改変フィブロインとしては、親水性改変フィブロインであってもよく、疎水性改変フィブロインであってもよい。本明細書において、「親水性改変フィブロイン」とは、改変フィブロインを構成する全てのアミノ酸残基の疎水性指標（ＨＩ）の総和を求め、次にその総和を全アミノ酸残基数で除した値（平均ＨＩ）が０以下である改変フィブロインである。疎水性指標は表１に示したとおりである。また、「疎水性改変フィブロイン」とは、平均ＨＩが０超である改変フィブロインである。親水性改変フィブロインは、特に難燃性に優れている。疎水性改変フィブロインは、特に吸湿発熱性及び保温性に優れている。

親水性改変フィブロインとしては、例えば、配列番号４で示されるアミノ酸配列、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列、配列番号１３、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列、配列番号１８、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列、配列番号１７、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインが挙げられる。

疎水性改変フィブロインとしては、例えば、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号３３又は配列番号４３で示されるアミノ酸配列、配列番号３５、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４１又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインが挙げられる。

以下、試験例等に基づいて本発明をより具体的に説明する。ただし、本発明は以下の試験例に限定されるものではない。

〔試験例１：改変フィブロインの製造〕
配列番号１８で示されるアミノ酸配列を有する改変クモ糸フィブロイン（ＰＲＴ３９９）、配列番号１２で示されるアミノ酸配列を有する改変クモ糸フィブロイン（ＰＲＴ３８０）、配列番号１３で示されるアミノ酸配列を有する改変クモ糸フィブロイン（ＰＲＴ４１０）、配列番号３７で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（ＰＲＴ９１８）、配列番号４０で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（ＰＲＴ９６６）、及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）を設計した。設計した改変フィブロインをコードする核酸を合成した。当該核酸には、５’末端にＮｄｅＩサイト、終止コドン下流にＥｃｏＲＩサイトを付加した。この核酸をクローニングベクター（ｐＵＣ１１８）にクローニングした。その後、同核酸をＮｄｅＩ及びＥｃｏＲＩで制限酵素処理して切り出した後、タンパク質発現ベクターｐＥＴ－２２ｂ（＋）に組換えて発現ベクターを得た。

得られた発現ベクターで、大腸菌ＢＬＲ（ＤＥ３）を形質転換した。当該形質転換大腸菌を、アンピシリンを含む２ｍＬのＬＢ培地で１５時間培養した。当該培養液を、アンピシリンを含む１００ｍＬのシード培養用培地（表４）にＯＤ_６００が０．００５となるように添加した。培養液温度を３０℃に保ち、ＯＤ_６００が５になるまでフラスコ培養を行い（約１５時間）、シード培養液を得た。

当該シード培養液を５００ｍＬの生産培地（表５）を添加したジャーファーメンターにＯＤ_６００が０．０５となるように添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持するようにした。

生産培地中のグルコースが完全に消費された直後に、フィード液（グルコース４５５ｇ／１Ｌ、Ｙｅａｓｔ　Ｅｘｔｒａｃｔ　１２０ｇ／１Ｌ）を１ｍＬ／分の速度で添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持するようにし、２０時間培養を行った。その後、１Ｍのイソプロピル－β－チオガラクトピラノシド（ＩＰＴＧ）を培養液に対して終濃度１ｍＭになるよう添加し、改変フィブロインを発現誘導させた。ＩＰＴＧ添加後２０時間経過した時点で、培養液を遠心分離し、菌体を回収した。ＩＰＴＧ添加前とＩＰＴＧ添加後の培養液から調製した菌体を用いてＳＤＳ－ＰＡＧＥを行い、ＩＰＴＧ添加に依存した目的とする改変フィブロインサイズのバンドの出現により、目的とする改変フィブロインの発現を確認した。

ＩＰＴＧを添加してから２時間後に回収した菌体を２０ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ　ｂｕｆｆｅｒ（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の菌体を約１ｍＭのＰＭＳＦを含む２０ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）に懸濁させ、高圧ホモジナイザー（ＧＥＡ　Ｎｉｒｏ　Ｓｏａｖｉ社製）で細胞を破砕した。破砕した細胞を遠心分離し、沈殿物を得た。得られた沈殿物を、高純度になるまで２０ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の沈殿物を１００ｍｇ／ｍＬの濃度になるように８Ｍ　グアニジン緩衝液（８Ｍ
グアニジン塩酸塩、１０ｍＭ　リン酸二水素ナトリウム、２０ｍＭ　ＮａＣｌ、１ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ、ｐＨ７．０）で懸濁し、６０℃で３０分間、スターラーで撹拌し、溶解させた。溶解後、透析チューブ（三光純薬株式会社製のセルロースチューブ３６／３２）を用いて水で透析を行った。透析後に得られた白色の凝集タンパク質を遠心分離により回収し、凍結乾燥機で水分を除き、凍結乾燥粉末を回収することにより、改変フィブロイン（ＰＲＴ３９９、ＰＲＴ３８０、ＰＲＴ４１０、ＰＲＴ９１８、ＰＲＴ９６６及びＰＲＴ７９９）を得た。

〔試験例２：改変フィブロイン繊維（人工タンパク質繊維）の製造及び収縮性評価〕
４．０質量％になるようにＬｉＣｌを溶解させたジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）を溶媒として用意し、そこに改変フィブロイン（ＰＲＴ３９９、ＰＲＴ３８０、ＰＲＴ４１０又はＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を、濃度１８質量％又は２４質量％となるよう添加し、シェーカーを使用して３時間溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液を得た。

得られた改変フィブロイン溶液をドープ液（紡糸原液）とし、乾湿式紡糸によって、紡糸及び延伸された改変フィブロイン繊維（改変クモ糸フィブロイン繊維）を製造した。乾湿式紡糸の条件は以下のとおりである。
押出しノズル直径：０．２ｍｍ
凝固浴温度：２～１５℃
総延伸倍率：１～４倍
乾燥温度：６０℃

（収縮性評価）
得られた改変フィブロイン繊維（製造例１～１９）について、収縮率を評価した。すなわち、各改変フィブロイン繊維（紡糸後、水と接触する前の繊維）に対して、水に接触させて湿潤状態にし（接触ステップ）、その後乾燥させる（乾燥ステップ）収縮工程を実施し、湿潤状態にした改変フィブロイン繊維の収縮率、並びに湿潤状態にした後、乾燥させた改変フィブロイン繊維の収縮率を求めた。

＜接触ステップ＞
各改変フィブロイン繊維の巻回物から、それぞれ、長さ３０ｃｍの複数本の試験用の改変フィブロイン繊維を切り出した。それら複数本の改変フィブロイン繊維を束ねて、繊度１５０デニールの改変フィブロイン繊維束を得た。各改変フィブロイン繊維束に０．８ｇの鉛錘を取り付け、その状態で各改変フィブロイン繊維束を表６～９に示す温度の水に１０分間浸漬した。その後、水中で各改変フィブロイン繊維束の長さを測定した。測定は、改変フィブロイン繊維束の縮れを無くすために、改変フィブロイン繊維束に０．８ｇの鉛錘を取り付けたまま実施した。次いで、湿潤状態にした改変フィブロイン繊維の収縮率（湿潤時収縮率）を、下記式Ｖに従って算出した。式Ｖ中、Ｌ０は水に浸漬する前の改変フィブロイン繊維束の長さ（３０ｃｍ）を示し、Ｌｗは水に浸漬して湿潤状態にした改変フィブロイン繊維束の長さを示す。
湿潤時収縮率（％）＝｛１－（Ｌｗ／Ｌ０）｝×１００　…（式Ｖ）

＜乾燥ステップ＞
接触ステップの後、改変フィブロイン繊維束を水中から取り出した。取り出した改変フィブロイン繊維束を、０．８ｇの鉛錘を取り付けたまま、室温で２時間おいて乾燥させた。乾燥後、各改変フィブロイン繊維束の長さを測定した。次いで、湿潤状態にした後、乾燥させた改変フィブロイン繊維の収縮率（乾燥時収縮率）を、下記式ＶＩに従って算出した。式ＶＩ中、Ｌ０は水に浸漬する前の改変フィブロイン繊維束の長さ（３０ｃｍ）を示し、Ｌｗｄは水に浸漬して湿潤状態にした後、乾燥させた改変フィブロイン繊維束の長さを示す。
乾燥時収縮率（％）＝｛１－（Ｌｗｄ／Ｌ０）｝×１００（％）　…（式ＶＩ）

結果を表６～９に示す。なお、表６～９中、「総延伸倍率」は、紡糸工程における総延伸倍率を示す。

表６～９に示すとおり、人工タンパク質繊維（改変フィブロイン繊維）は、湿潤時収縮率及び乾燥時収縮率共に高く、本発明に係る生地の基材を構成する繊維として好適であることが理解できる。

〔試験例３：基材の製造、及び基材表面の撥水加工〕
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
４質量％になるように塩化リチウムを溶解したＤＭＳＯを溶媒として用い、上記で製造した改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるように溶媒に添加した。９０℃のアルミブロックヒーターで１時間溶解させた後、不溶物と泡を取り除き、紡糸液（ドープ液）とした。

（２）紡糸
紡糸液をリザーブタンクに充填し、０．１又は０．２ｍｍ径のモノホールノズルからギアポンプを用い１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出量は０．０１～０．０８ｍＬ／分に調整した。凝固後、１００質量％メタノール洗浄浴槽で洗浄及び延伸を行った。洗浄及び延伸後、乾熱板を用いて乾燥させ、得られた原糸（改変フィブロイン繊維）を巻き取った。

（３）基材（織生地）の製造
得られた改変フィブロイン繊維から諸撚糸を作製した。作製した諸撚糸を平織りして織生地を得た。

（４）基材（織生地）への疎水性ポリマーの結合
得られた織生地にフッ素系コーティング用モノマーを塗布し、プラズマ処理装置（Ｅｕｒｏｐｌａｓｍａ社製）を用いてプラズマ処理を施した。プラズマ処理により、フッ素系コーティング用モノマーが重合したフッ素系ポリマー（耐水性付与物質）が共有結合した織生地を得た。フッ素系コーティング用モノマーとして、Ｎａｎｏｆｉｃｓ１１０（実施例１）及びＮａｎｏｆｉｃｓ１２０（実施例２）（いずれもＥｕｒｏｐｌａｓｍａ社製）を使用した。

（５）撥水性評価
プラズマ処理を施した実施例１及び実施例２の織生地、並びにプラズマ処理を施していない織生地（比較例１）について、撥水度試験（スプレー試験）を実施した。撥水度試験（スプレー試験）は、ＩＳＯ４９２０：２０１２に準じて実施した。以下に示す６段階（スコア０～５）の評価基準に従い、目視で判定を実施した。
スコア５：表面に湿潤及び水滴の付着がない。
スコア４：表面に湿潤しないが，水滴の付着がある。
スコア３：表面に小さな湿潤がある。
スコア２：湿潤が広がり，いくつかは互いに接続している。
スコア１：水が当たった部分に完全な湿潤を示す。
スコア０：表面全体に湿潤を示す。

結果を表１０に示す。プラズマ処理を施していない比較例１の織生地はスコア０であったのに対し、プラズマ処理を施した実施例１及び実施例２の織生地はいずれもスコア４であり、耐水性（撥水性）が付与されていた。

（６）触感評価及び収縮性評価
実施例１及び実施例２並びに比較例１の織生地から、一辺５ｃｍの正方形状の試験片をそれぞれ切り出した。試験片の一方の表面に、鉛筆で一辺３０ｍｍの正方形の頂点（４点）をマークした。各試験片を４０℃の水に１０分間浸漬した後、次いで室温で真空乾燥させる工程を５サイクル繰り返した。真空乾燥は、真空定温乾燥機（ＶＯＳ－３１０Ｃ，東京理化器械（株）製）を用いて、設定圧力－０．１ＭＰａで３０分間行った。また、各サイクル終了時に、触感を官能評価すると共に、マークした４点間の距離を測定して収縮率を評価した。

触感は、以下の基準に従って判定した。結果を表１１に示す。プラズマ処理を施した実施例１及び実施例２の織生地はいずれもプラズマ処理を施していない比較例１の織生地と比べて触感の低下が抑制されていた。
評点５：オリジナルと同様に良好である。
評点４：良好であるが、オリジナルと比べて若干劣る。
評点３：悪くはないが、やや堅い。
評点２：悪く、かつ堅いが、曲げられる。
評点１：とても悪く、堅く、かつ曲げられない。

収縮率は、下記式に従って算出した。なお、「各辺の長さの平均値」は、マークした４点で作られる四角形の各辺の長さの総和を４で割った値である。
収縮率（％）＝｛１－（各辺の長さの平均値（ｍｍ）／３０ｍｍ）｝×１００
結果を表１２に示す。プラズマ処理を施した実施例１及び実施例２の織生地はいずれもプラズマ処理を施していない比較例１の織生地と比べて収縮率が小さかった。

〔試験例４：基材の製造、及び基材表面の撥水加工〕
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
４質量％になるように塩化リチウムを溶解したＤＭＳＯを溶媒として用い、上記で製造した改変フィブロイン（ＰＲＴ９１８）の凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるように溶媒に添加した。９０℃のアルミブロックヒーターで１時間溶解させた後、不溶物と泡を取り除き、紡糸液（ドープ液）とした。

（３）基材（編生地）の製造
得られた改変フィブロイン繊維を裁断して改変フィブロインステープルを作製した。作製した改変フィブロインステープルを開繊開毛した後、公知の紡績装置により紡績し、紡績糸を得た。得られた紡績糸を、ホールガーメント横編機（ＭＡＣＨ２ＸＳ，島精機製）を使用して編み、編生地を得た。

（４）基材（編生地）への疎水性ポリマーの結合
得られた編生地にフッ素系コーティング用モノマーを塗布し、プラズマ処理装置（Ｅｕｒｏｐｌａｓｍａ社製）を用いてプラズマ処理を施した。プラズマ処理により、フッ素系コーティング用モノマーが重合したフッ素系ポリマー（耐水性付与物質）が共有結合した編生地を得た（実施例３）。フッ素系コーティング用モノマーとして、Ｎａｎｏｆｉｃｓ１２０（Ｅｕｒｏｐｌａｓｍａ社製）を使用した。

（５）撥水性評価
プラズマ処理を施した実施例３の編生地、及びプラズマ処理を施していない編生地（比較例２）について、試験例１と同様の方法で、撥水度試験（スプレー試験）を実施した。結果を表１３に示す。プラズマ処理を施していない比較例２の編生地はスコア０であったのに対し、プラズマ処理を施した実施例３の編生地はスコア５であり、耐水性（撥水性）が付与されていた。

（６）触感評価及び収縮性評価
実施例３及び比較例２の編生地から、一辺５ｃｍの正方形状の試験片をそれぞれ切り出した。試験片の一方の表面に、鉛筆で一辺３０ｍｍの正方形の頂点（４点）をマークした。予備処理として、各試験片を４０℃の水に１０分間浸漬した後、次いで室温で真空乾燥させる工程を５サイクル繰り返した。真空乾燥は、真空定温乾燥機（ＶＯＳ－３１０Ｃ，東京理化器械（株）製）を用いて、設定圧力－０．１ＭＰａで３０分間行った。

次いで、予備処理を経た試験片に対し、洗浄工程、乾燥工程、浸水工程及び乾燥工程をこの順に５サイクル繰り返した。洗浄工程では、パナソニック（株）製洗濯機（ＮＡ－ＶＧ１１００Ｌ）を使用し、ライオン（株）製洗剤（トップクリアリキッド）を用いて、試験片に対して、洗浄を５分間行った後、すすぎを２回行い、次いで脱水１分間を行った。乾燥工程では、真空定温乾燥機（ＶＯＳ－３１０Ｃ，東京理化器械（株）製）を用いて、設定圧力－０．１ＭＰａで３０分間、室温で試験片の乾燥を行った。浸水工程では、試験片を４０℃の水に１０分間浸漬した。各サイクル終了時に、試験例１と同様の基準で、触感を官能評価すると共に、マークした４点間の距離を測定して収縮率を評価した。

触感の官能評価結果を表１４に示す。なお、「開始時」は、予備処理後、サイクルを開始する前の評価結果である。プラズマ処理を施した実施例３の編生地は、プラズマ処理を施していない比較例２の編生地と比べて触感の低下が抑制されていた。

収縮率の評価結果を表１５に示す。プラズマ処理を施した実施例３の編生地は、プラズマ処理を施していない比較例２の編生地と比べて収縮率が小さかった。

試験例３及び試験例４の結果から、基材（織生地又は編生地）表面にプラズマ処理によって疎水性ポリマーを結合させることにより、部分Ｂを構成できる（故に部分Ｂ以外の領域が部分Ａとして構成される。）ことが理解できる。

〔試験例５：生地の製造〕
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
４質量％になるように塩化リチウムを溶解したＤＭＳＯを溶媒として用い、上記で製造した改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるように溶媒に添加した。９０℃のアルミブロックヒーターで１時間溶解させた後、不溶物と泡を取り除き、紡糸液（ドープ液）とした。

（４）基材（織生地）表面へのＵＶプリント
得られた織生地に対し、ＵＶプリンター（ＶｅｒｓａＵＶ　ＬＥＦ２－２００，ローランド　ディー．ジー．株式会社製）を使用して、図３に示すパターンに準じて、部分Ｂに該当する領域にインクが固着され、部分Ａに該当する領域にはインクが固着しないようにパターンを印刷した。使用したインクは、下記６種類を等量混合したインクである。得られた生地の写真を図４に示す。
・ＥＵＶ－ＣＹ　Ｖｅｒ．２，ローランド　ディー．ジー．株式会社製
・ＥＵＶ－ＭＧ　Ｖｅｒ．２，ローランド　ディー．ジー．株式会社製
・ＥＵＶ－ＹＥ　Ｖｅｒ．２，ローランド　ディー．ジー．株式会社製
・ＥＵＶ－ＢＫ　Ｖｅｒ．２，ローランド　ディー．ジー．株式会社製
・ＥＵＶ－ＷＨ　Ｖｅｒ．２，ローランド　ディー．ジー．株式会社製
・ＥＵＶ－ＧＬ　Ｖｅｒ．２，ローランド　ディー．ジー．株式会社製
なお、部分Ａ（円形状）の直径は、１．５ｃｍであり、部分Ａ同士の間隔は、１．５ｃｍとした。

〔試験例６：立体形状付生地６の製造〕
試験例５で得た生地（図４参照）を７０℃の水に１分間浸漬し、水と接触させた。浸漬後、直ちに生地を引き上げ、乾いたタオルの上に置き、ドライヤーで熱風を当てて乾燥させた。次いで、アイロンを使用して、スチームと圧力を加えて生地をフラットにし、立体形状付生地６を得た。得られた立体形状付生地６の写真を図５に示す。

図５に示すとおり、水との接触により、インクが固着していない部分Ａのみが収縮し、部分Ａ間にひだが形成され、ひだに挟まれた部分Ｂの領域によって凸部（裏から見たら凹部）が形成されることで立体形状が形成されているのが分かる。

〔試験例７：立体形状付生地７の製造〕
基材に印刷するパターンが異なる以外は、立体形状付生地６と同様の方法を実施して、立体形状付生地６と立体模様が異なる立体形状付生地７を製造した。製造した立体形状付生地７の写真を図１１に示す。

図１１に示すとおり、印刷パターンを変更することにより、種々の立体形状付生地を製造できることが分かる。

１…基材、２…撥水又は防水被膜、１０，２０，３０，４０，５０…生地。

Claims

タンパク質を含有する人工タンパク質繊維を含み、
水との接触により所定の収縮率で収縮する部分Ａと、水との接触による収縮率が前記部分Ａよりも小さい部分Ｂとからなる表面を有する、生地。
前記部分Ｂは、水との接触により収縮しない部分である、請求項１に記載の生地。
前記部分Ａが複数存在する、請求項１又は２に記載の生地。
前記人工タンパク質繊維を含む基材と、該基材の表面を部分的に被覆する撥水又は防水被膜とを備え、
前記部分Ｂが前記被膜による被覆部分により構成されており、かつ前記部分Ａが非被覆部分により構成されている、請求項１～３のいずれか一項に記載の生地。
前記部分Ａが、前記水との接触により所定の収縮率で収縮する人工タンパク質繊維を含む一方、前記部分Ｂが、前記部分Ａに含まれる人工タンパク質繊維よりも前記収縮率が小さい繊維を含んでいる請求項１～３のいずれか一項に記載の生地。
前記部分Ｂが、前記部分Ａに含まれる人工タンパク質繊維よりも前記収縮率が小さい人工タンパク質繊維を含んでいる請求項５に記載の生地。
少なくとも、前記部分Ａに含まれる前記人工タンパク質繊維は、下記式Ｉで定義される乾燥時収縮率が７％超である、請求項１～６のいずれか一項に記載の生地。
乾燥時収縮率＝｛１－（乾燥状態にした人工タンパク質繊維の長さ／紡糸後、水と接触する前の人工タンパク質繊維の長さ）｝×１００（％）　…（式Ｉ）
前記タンパク質が、改変フィブロインである、請求項１～７のいずれか一項に記載の生地。
外部刺激に反応して所定の収縮率で収縮する繊維を含む部分Ｃと、前記外部刺激による収縮率が前記部分Ｃに含まれる繊維よりも小さい繊維を含む部分Ｄとからなる表面を有し、前記外部刺激による収縮率が、前記部分Ｃよりも前記部分Ｄが小さくされている、生地。
　一方向に延びる糸と、前記一方向と交差する方向に延びる糸とにて編成された織地からなり、前記一方向に延びる糸が、外部刺激に反応して所定の収縮率で収縮する繊維を含む前記部分Ｃとされる一方、前記一方向と交差する方向に延びる糸が、前記外部刺激による収縮率が前記部分Ｃに含まれる繊維よりも小さい繊維を含む部分Ｄとされている［９］に記載の生地。
タンパク質を含有する人工タンパク質繊維を含み、
水との接触によって所定の収縮率で収縮した部分Ｅと、水との接触によって前記部分Ｅよりも小さい収縮率で収縮したか若しくは水との接触によっても収縮していない部分Ｆとからなり、かつ部分Ｅ及び部分Ｆの収縮率の違いに起因する立体形状が形成された表面を有する、立体形状付生地。
前記部分Ｆは、水との接触によっても収縮していない部分である、請求項１１に記載の立体形状付生地。
外部刺激に反応して所定の収縮率で収縮した部分Ｇと、外部刺激によって前記部分Ｇよりも小さい収縮率で収縮したか若しくは外部刺激によっても収縮していない部分Ｈとからなり、かつ部分Ｇ及び部分Ｈの収縮率の違いに起因する立体形状が形成された表面を有する、立体形状付生地。
請求項１～８のいずれか一項に記載の生地を水に接触させることを含む収縮加工を施す工程を備える、立体形状付生地の製造方法。
請求項９又は１０に記載の生地に対して外部刺激を与えることを含む収縮加工を施す工程を備える、立体形状付生地の製造方法。