JP2021008684A - 合成皮革及びその製造方法 - Google Patents

Abstract

【課題】耐水性に優れた合成皮革を提供すること。【解決手段】編織体を含む基布層と、上記基布層に接合された表皮層とを備え、上記基布層及び上記表皮層の少なくとも一方は耐水性付与物質を含有する、合成皮革。【選択図】図１

Description

本発明は、合成皮革に関する。より具体的には、本発明は、耐水性が付与された合成皮革に関する。

従来から、天然皮革の代替品として合成皮革が使用されている。合成皮革は、例えば、ポリエチレンテレフタレート（ＰＥＴ）等の合成繊維製の織地又は編地等の基布の表面に、合成樹脂製の表皮層がコーティング等により積層形成されて構成されている。

このような合成皮革は、供給に限界がある天然皮革とは異なって、人工的に大量生産が可能なため、衣料品、靴及び鞄等の装飾品、並びに各種のカバー及び家具類等、幅広い用途に用いられている。また、近年では、合成皮革の一種として、ポリウレタンで構成された層を有する合成皮革が、天然皮革に類似した柔軟性及び弾力性が実現されることから、より多く使用されるようになってきている（例えば、特許文献１）。

特開２０１６−２７１１４号公報

ところが、ポリウレタンで構成された層を有する合成皮革には、耐水性（例えば、耐加水分解性）に劣るといった大きな欠点が存していた。

本発明は、耐水性に優れた合成皮革を提供することを目的とする。本発明はまた、耐水性に優れた合成皮革の製造方法を提供することを目的とする。

本発明は、例えば、以下の各発明に関する。
［１］
編織体を含む基布層と、上記基布層に接合された表皮層とを備え、
上記基布層及び上記表皮層の少なくとも一方は耐水性付与物質を含有する、合成皮革。
［２］
上記編織体が、上記耐水性付与物質を含有する、［１］に記載の合成皮革。
［３］
上記編織体が、改変フィブロインを含む、［２］に記載の合成皮革。
［４］
上記改変フィブロインが、改変クモ糸フィブロインである、［３］に記載の合成皮革。
［５］
上記改変フィブロインと上記耐水性付与物質が共有結合している、［３］又は［４］に記載の合成皮革。
［６］
上記表皮層が、上記耐水性付与物質を含有する、［１］〜［５］のいずれかに記載の合成皮革。
［７］
上記表皮層が、改変フィブロインを含む、［６］に記載の合成皮革。
［８］
上記改変フィブロインが、改変クモ糸フィブロインである、［７］に記載の合成皮革。
［９］
上記改変フィブロインと上記耐水性付与物質が共有結合している、［７］又は［８］に記載の合成皮革。
［１０］
編織体を含む基布層と表皮層とを接合する工程を備え、上記基布層及び上記表皮層の少なくとも一方は耐水性付与物質を含有するものである、合成皮革の製造方法。

本発明によれば、耐水性に優れた合成皮革を提供することが可能となる。本発明によればまた、耐水性に優れた合成皮革の製造方法を提供することが可能となる。

一実施形態に係る合成皮革の模式断面図である。 一実施形態に係る合成皮革の模式断面図である。 一実施形態に係る合成皮革の模式断面図である。 一実施形態に係る合成皮革の模式断面図である。 乾式法で合成皮革を製造する際の製造装置の一例を示す模式図である。 湿式法で合成皮革を製造する際の製造装置の一例を示す模式図である。 改変フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。 天然由来のフィブロインのｚ／ｗ（％）の値の分布を示す図である。 天然由来のフィブロインのｘ／ｙ（％）の値の分布を示す図である。 改変フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。 改変フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。 吸湿発熱性試験の結果の一例を示すグラフである。 試験例９で製造した合成皮革の写真である。

以下、本発明を実施するための形態について図面を参照しながら詳細に説明する。便宜上、実質的に同一の要素には同一の符号を付し、その説明を省略する場合がある。なお、本発明は以下の実施形態に限定されるものではない。

〔合成皮革〕
本実施形態に係る合成皮革は、編織体を含む基布層と、基布層に接合された表皮層とを備える。そして、基布層及び表皮層の少なくとも一方は耐水性付与物質を含有する。なお、少なくとも主材たる基布層が耐水性付与物質を含有していることが好ましい。

図１は、一実施形態に係る合成皮革の模式断面図である。図１に示す合成皮革１０は、基布層２と表皮層１とが接合されてなるものである。図１に示す合成皮革１０において、表皮層１は、合成皮革の形状を保持するための形状保持層としても機能する。

図２は、他の実施形態に係る合成皮革の模式断面図である。図２に示す合成皮革２０は、基布層２と表皮層１とが、接着剤層３を介して接合されてなるものである。図２に示す合成皮革２０において、表皮層１は、合成皮革の形状を保持するための形状保持層としても機能する。なお、接着剤層３は、基布層２と表皮層１とを接着剤（例えば、ポリウレタン系接着剤）で接合した場合（例えば、乾式法で合成皮革を製造した場合）に形成される層であり、必須ではない。

図３は、他の実施形態に係る合成皮革の模式断面図である。図３に示す合成皮革３０は、基布層２と多孔質層４とが接合されてなるものである。図３に示す合成皮革３０において、多孔質層４は表皮層として機能する。多孔質層４は、例えば、湿式法で合成皮革を製造することにより形成させることができる。図３に示す合成皮革３０は、多孔質層４の表面（基布層２と接合している面と反対側の面）にエンボス加工、バフスエード加工、グラビア印刷、フィルムラミネート加工等の表面加工が施されていてもよい。

図４は、他の実施形態に係る合成皮革の模式断面図である。図４に示す合成皮革４０は、基布層２と、基布層２と接合された多孔質層４と、多孔質層４の基布層２とは反対側の面に接合された表皮層１とを有する。図４に示す合成皮革４０は、例えば、図３に示す合成皮革３０の多孔質層４の表面（基布層２と接合している面と反対側の面）にグラビア印刷又はフィルムラミネート加工等の表面加工を施すことにより製造することができる。図４に示す合成皮革４０において、表皮層１及び多孔質層４は、合成皮革の形状を保持するための形状保持層としても機能する。図４に示す合成皮革４０は、多孔質層４と表皮層１とが、接着剤層（図示せず）を介して接合されていてもよい。

（基布層）
基布層は、編織体を主に含む。基布層は、編織体からなるものであってよいが、基布層としての機能を損なわない限りにおいて、その他成分を含むことを排除するものではない。編織体とは、編地及び織地の総称である。編地は、横編、丸編等の緯編組織を有する編地（単に「緯編地」ともいう。）、トリコット、ラッセル等の経編組織を有する編地（単に「経編地」ともいう。）のいずれであってもよい。織地は、平織、綾織、又は繻子織のうちのいずれの組織を有する織地であってもよい。編織体は、編成又は織成により得られる未加工の編織体そのものであってもよいし、編成又は織成後に撥水加工等の加工を施した編織体であってもよい。

編織体は、原料糸を編成又は織成して得ることができる。編成方法及び織成方法としては公知の方法を利用することができる。使用される編機としては、例えば、丸編機、経編機、横編機などが使用でき、生産性の観点からは、丸編機の使用が好ましい。横編機としては、成型編み機、無縫製編機などがあるが、特に最終製品の形態で編地を製造可能であることから、無縫製編機の使用がより好ましい。使用される織機としては、例えば、有杼織機、及び、グリッパー織機、レピア織機、エアジェット織機等の無杼織機が挙げられる。

原料糸は、単独糸であってもよく、複合糸（例えば、混紡糸、混繊糸、カバーリング糸等。）であってもよく、これらを組み合わせて用いてもよい。単独糸及び複合糸は、短繊維を撚り合わせたスパン糸であってもよく、長繊維を撚り合わせたフィラメント糸であってもよい。原料糸に含まれる繊維としては、例えば、ナイロン、ポリエステル、ポリアミド、ポリアクリロニトリル、ポリオレフィン、ポリビニルアルコール、ポリエチレンテレフタレート及びポリテトラフルオロエチレン等の合成繊維、キュプラ、レーヨン及びリヨセル等の再生繊維、綿、麻及び絹等の天然繊維、並びにタンパク質繊維が挙げられる。

編織体は、タンパク質を含むことが好ましい。タンパク質としては、改変フィブロインを含むことが好ましく、改変クモ糸フィブロインを含むことがより好ましい。改変フィブロイン（好ましくは、改変クモ糸フィブロイン）を含むことにより、編織体に保温性、吸湿発熱性及び／又は難燃性の機能性を付与することができる。ひいては、本実施形態に係る合成皮革に保温性、吸湿発熱性及び／又は難燃性の機能性を付与することができ、材料としての価値がより高くなる。改変フィブロインは、改変フィブロイン繊維（タンパク質繊維）として編織体に含まれていてもよい。改変フィブロインの好ましい態様は後述する。

基布層は、単層であってもよく、複数の編織体からなる多層構造であってもよい。基材層の厚みは、特に制限はないが、例えば、１００〜２０００μｍであってよく、１００〜１０００μｍであってよく、５００〜１０００μｍであってよく、５００〜７５０μｍであってよい。

編織体は、下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超であってよい。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）−（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
なお、式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。

編織体は、最高吸湿発熱度が０．０２６℃／ｇ以上であってもよく、０．０２７℃／ｇ以上であってもよく、０．０２８℃／ｇ以上であってもよく、０．０２９℃／ｇ以上であってもよく、０．０３０℃／ｇ以上であってもよく、０．０３１℃／ｇ以上であってもよく、０．０３５℃／ｇ以上であってもよく、０．０４０℃／ｇ以上であってもよい。最高吸湿発熱度の上限に特に制限はないが、通常、０．０６０℃／ｇ以下である。

編織体は、限界酸素指数（ＬＯＩ）値が、１８以上であってよく、２０以上であってもよく、２２以上であってもよく、２４以上であってもよく、２６以上であってもよく、２８以上であってもよく、２９以上であってもよく、３０以上であってもよく、３１以上であってもよく、３２以上であってもよく、３３以上又は３３超であってもよい。本明細書において、ＬＯＩ値は、消防庁危険物規制課長 消防危５０号平成７年５月３１日の粉粒状又は融点の低い合成樹脂の試験方法に準拠して測定される値である。

編織体は、下記式Ｂに従って求められる保温性指数が０．１８超であってよい。
式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ^２）
ここで、本明細書において、保温率は、サーモラボＩＩ型試験機（３０ｃｍ／秒の有風下）を用いたドライコンタクト法で測定した保温率を意味し、後述する実施例に記載の方法により測定される値である。

編織体の保温性指数は、０．２０以上であってよく、０．２２以上であってよく、０．２４以上であってよく、０．２６以上であってよく、０．２８以上であってよく、０．３０以上であってよく、０．３２以上であってよい。保温性指数の上限に特に制限はないが、例えば、０．６０以下、又は０．４０以下であってよい。

（表皮層）
表皮層は、主に樹脂（高分子）で形成される層である。表皮層は、多孔質樹脂（高分子）で形成されていてもよく（多孔質層）、無孔質樹脂（高分子）で形成されていてもよい。多孔質層は、例えば、後述する湿式法で合成皮革を製造することにより、形成させることができる。

表皮層を形成する樹脂（高分子）としては、例えば、ポリ塩化ビニル、ポリオレフィン、ポリスチレン、ポリウレタン、ポリエステル樹脂、エポキシ樹脂、アクリル系高分子、アクリロニトリル系高分子等の合成樹脂、並びにタンパク質が挙げられる。ポリウレタンとしては、例えば、ポリエーテル系ポリウレタン、ポリエステル系ポリウレタン、ポリカーボネート系ポリウレタンを挙げることができ、これらを１種単独で又は２種以上を組み合わせて用いてもよい。

表皮層は、タンパク質を含むことが好ましい。タンパク質としては、改変フィブロインを含むことが好ましく、改変クモ糸フィブロインを含むことがより好ましい。改変フィブロイン（好ましくは、改変クモ糸フィブロイン）を含むことにより、表皮層に保温性、吸湿発熱性及び／又は難燃性の機能性を付与することができる。ひいては、本実施形態に係る合成皮革に保温性、吸湿発熱性及び／又は難燃性の機能性を付与することができ、材料としての価値がより高くなる。改変フィブロインの好ましい態様は後述する。

表皮層は、必要に応じて、公知の添加剤を含んでいてもよい。添加剤としては、例えば、着色剤、平滑剤、酸化防止剤、紫外線吸収剤、染料、充填剤、架橋剤、艶消し剤、レベリング剤等が挙げられる。

表皮層の厚みは、特に制限はないが、例えば、１〜５００μｍであってよく、１〜４００μｍであってよく、５〜３００μｍであってよく、５０〜２００μｍであってよい。

表皮層の表面（基布層と接合している面とは反対側の面）は、表面加工が施されていてもよい。表面加工は、公知の方法を適用することができる。表面加工としては、例えば、エンボス加工、バフスエード加工、フィルムラミネート加工、グラビア加工（グラビア印刷）が挙げられる。

表皮層は、下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超であってよい。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）−（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
なお、式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。

表皮層は、最高吸湿発熱度が０．０２６℃／ｇ以上であってもよく、０．０２７℃／ｇ以上であってもよく、０．０２８℃／ｇ以上であってもよく、０．０２９℃／ｇ以上であってもよく、０．０３０℃／ｇ以上であってもよく、０．０３１℃／ｇ以上であってもよく、０．０３５℃／ｇ以上であってもよく、０．０４０℃／ｇ以上であってもよい。最高吸湿発熱度の上限に特に制限はないが、通常、０．０６０℃／ｇ以下である。

表皮層は、限界酸素指数（ＬＯＩ）値が、１８以上であってよく、２０以上であってもよく、２２以上であってもよく、２４以上であってもよく、２６以上であってもよく、２８以上であってもよく、２９以上であってもよく、３０以上であってもよく、３１以上であってもよく、３２以上であってもよく、３３以上又は３３超であってもよい。

表皮層は、下記式Ｂに従って求められる保温性指数が０．１８超であってよい。
式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ^２）
ここで、本明細書において、保温率は、サーモラボＩＩ型試験機（３０ｃｍ／秒の有風下）を用いたドライコンタクト法で測定した保温率を意味し、後述する実施例に記載の方法により測定される値である。

表皮層の保温性指数は、０．２０以上であってよく、０．２２以上であってよく、０．２４以上であってよく、０．２６以上であってよく、０．２８以上であってよく、０．３０以上であってよく、０．３２以上であってよい。保温性指数の上限に特に制限はないが、例えば、０．６０以下、又は０．４０以下であってよい。

（耐水性付与物質）
耐水性付与物質は、合成皮革の耐水性を向上させ得る物質である。合成皮革が耐水性付与物質を含むことにより、例えば、合成皮革の撥水性が向上する、合成皮革の水接触時の収縮が抑制される等の効果が発揮され、合成皮革の防水性がより一層向上することになる。耐水性付与物質は、基布層及び表皮層の少なくとも一方に含有されていればよく、両方に含有されていてもよいが、少なくとも主材たる基布層に耐水性付与物質が含有されていることが好ましい。また、基布層及び表皮層の両方が耐水性付与物質を含有する場合、各層に含まれる耐水性付与物質の種類は同一であってもよく、異なっていてもよい。さらに、基布層又は表皮層が耐水性付与物質を含有する場合、それぞれ耐水性付与物質を１種単独で含有していてもよく、２種以上を含有していてもよい。

耐水性付与物質の具体例としては、例えば、フッ素系ポリマー及びシリコーン系ポリマー、並びにヒドロキシル基含有ポリマーに疎水性官能基が結合した修飾ヒドロキシル基含有ポリマー等の疎水性ポリマーが挙げられる。基布層又は表皮層がタンパク質を含む場合、耐水性付与物質の更なる具体例として、タンパク質と反応して結合を形成可能な第一の反応性基を２つ以上有する多官能反応剤（第一の反応剤）、タンパク質と反応して結合を形成可能な第一の反応性基を１つ以上、及び機能性基を有する反応剤等のタンパク質結合剤を挙げることができる。

フッ素系ポリマーとしては、フッ素を含むポリマーであれば特に制限されない。フッ素系ポリマーは、例えば、フッ素を含むオレフィンを重合して得られるポリマーであってよい。フッ素系ポリマーとしては、例えば、ポリテトラフルオロエチレン、ポリトリフルオロエチレン、ポリクロロトリフルオロエチレン、ポリフッ化ビニル、ポリフッ化ビニリデン、ポリパーフルオロアルキルビニルエーテル、ポリパーフルオロプロピレン、ポリテトラフルオロエチレン−パーフルオロプロピレン共重合体、テトラフルオロエチレン−エチレン共重合体、及びポリフッ化ビニル−エチレン共重合体が挙げられる。フッ素系ポリマーとしては、例示したポリマーを構成するモノマー２種以上を重合して得られる共重合体（ランダム共重合体、ブロック共重合体又は交互共重合体を含む。）であってもよい。

シリコーン系ポリマーとしては、主鎖にポリシロキサン構造を有するポリマーであれば特に制限されない。シリコーン系ポリマーは、例えば、シロキサン構造単位を有するモノマー１種又は２種以上を重合して得られる単独重合体又は共重合体（ランダム共重合体、ブロック共重合体又は交互共重合体を含む。）であってよい。シリコーン系ポリマーとしては、シロキサン構造単位を有するモノマー１種又は２種以上と、シロキサン構造単位を有しないモノマー１種又は２種以上とを重合して得られる共重合体（ランダム共重合体、ブロック共重合体又は交互共重合体を含む。）であってもよい。

修飾ヒドロキシル基含有ポリマーは、ヒドロキシル基含有ポリマーに疎水性官能基が結合したポリマーである。修飾ヒドロキシル基含有ポリマーは、例えば、ヒドロキシル基含有ポリマーと、疎水性官能基を有する反応剤とを反応させることで得ることができる。

ヒドロキシル基含有ポリマーは、ヒドロキシル基を有する高分子化合物であれば、特に制限なく使用することができる。ヒドロキシル基含有ポリマーの具体例としては、例えば、デンプン、グリコーゲン、セルロース、キチン、アガロース、ヒアルロン酸、コンドロイチン硫酸、ペクチン及びカラギーナン等の多糖類、ポリビニルアルコール（ＰＶＡ）及びフェノール樹脂等の合成高分子が挙げられる。ヒドロキシル基含有ポリマーとしては、生分解性を有するという観点からは、多糖類が好ましい。また、ヒドロキシル基含有ポリマーとしては、生分解性を有することに加え溶解性が高いという観点からは、デンプンが好ましい。

疎水性官能基を有する反応剤は、疎水性官能基を有し、更にヒドロキシル基含有ポリマーと結合可能な結合性官能基を有する化合物である。結合性官能基は、ヒドロキシル基含有ポリマーと、水素結合又は共有結合で結合可能であればよいが、ヒドロキシル基含有ポリマーと共有結合で結合可能な官能基であることが好ましく、ヒドロキシル基含有ポリマー中のヒドロキシル基と共有結合で結合可能な官能基であることがより好ましい。疎水性官能基としては、例えば、メチル基、エチル基、ｎ−プロピル基、イソプロピル基等のアルキル基、フェニル基、ナフチル基等の芳香族基、並びにアセチル基、プロパノイル基、ベンゾイル基等のアシル基が挙げられる。疎水性官能基を有する反応剤としては、例えば、疎水性官能基を有するイソシアネート（Ｒ−Ｎ＝Ｃ＝Ｏ：Ｒは疎水性官能基）、酸無水物（Ｒ−Ｃ（＝Ｏ）−Ｏ−Ｃ（＝Ｏ）−Ｒ：Ｒは疎水性官能基）、エポキシド、アジリジン及びアルキルハライド等が挙げられる。

基布層（編織体）又は表皮層における、上述した疎水性ポリマーの含有量は、基布層（編織体）又は表皮層を基準として、０．００１〜７０質量％であってよく、０．０１〜６５質量％であってよく、０．１〜６０質量％であってよく、１〜５０質量％であってよく、１〜４０質量％であってよく、１〜３０質量％であってよく、１〜２０質量％であってよく、１〜１０質量％であってよく、１〜５質量％であってよい。

タンパク質結合剤としては、例えば、タンパク質と反応して結合を形成可能な第一の反応性基を２つ以上有する多官能反応剤（第一の反応剤）、タンパク質と反応して結合を形成可能な第一の反応性基を１つ以上、及び機能性基を有する反応剤（機能性反応剤）を挙げることができる。

第一の反応剤は、タンパク質に含まれるアミド基、ヒドロキシル基、フェノール性水酸基、アミノ基、カルボキシル基、チオール基、セレノール基、イミダゾリル基、インドリル基及びグアニジノ基からなる群より少なくとも一種の反応性官能基と反応して結合を形成可能な第一の反応性基を有する。

第一の反応性基としては、例えば、下記式（Ａ−１）、（Ａ−２）、（Ａ−３）、（Ａ−４）、（Ａ−５）又は（Ａ−６）で表される基が挙げられる。各式中の波線は、各基の結合手を示す。

式（Ａ−１）中、Ｘ^１は酸素原子（Ｏ）又は硫黄原子（Ｓ）を示す。式（Ａ−３）中、Ｘ^２は脱離基を示す。式（Ａ−４）中、Ｘ^３は酸素原子（Ｏ）、硫黄原子（Ｓ）、−ＮＲ^４−で表される基、又は、−Ｃ（Ｒ^５）_２−で表される基を示す。Ｒ^４は、例えば、水素原子、アルキル基、アリール基、ハロゲン化アルキル基又はハロゲン化アリール基、アリールスルホニル基、アルキルスルホニル基、アシル基、カーバメート基であってよい。Ｒ^５は、電子求引性基を示す。式（Ａ−５）中、Ｘ^４は酸素原子（Ｏ）又は硫黄原子（Ｓ）を示し、Ｙ^１はハロゲン原子、ヒドロキシル基、−Ｒ^６で表される基、−ＯＲ^６で表される基、又は、−ＯＣＯＲ^６で表される基を示す。Ｒ^６は、例えば、アルキル基、アリール基、ハロゲン化アルキル基又はハロゲン化アリール基であってよい。式（Ａ−６）中、Ｘ^５は酸素原子（Ｏ）又は硫黄原子（Ｓ）を示し、Ｙ^２は酸素原子（Ｏ）、硫黄原子（Ｓ）又はＮＲ^７で表される基を示す。Ｒ^７は例えば、アルキルスルホニル基、アリールスルホニル基、アシル基、カーバメート基、アルキル基、アリール基、ハロゲン化アルキル基又はハロゲン化アリール基であってよい。

機能性反応剤は、第一の反応剤と、第一の反応性基と反応して結合を形成可能な第二の反応性基（１つ）、及び機能性基を有する反応剤（第二の反応剤）とを反応させて得ることができる。

第二の反応性基としては、例えば、ヒドロキシル基、チオール基、アミノ基、下記式（Ｂ−１）で表される基等が挙げられる。

式（Ｂ−１）中、Ｘ^６は酸素原子（Ｏ）又は硫黄原子（Ｓ）を示す。

機能性基としては、例えば、アルキル基、アルケニル基、アルキニル基等の炭化水素基；アリール基、複素環基等の環構造を有する基；保護基で保護された反応性基（ヒドロキシ基、アミノ基、チオール基等）；カルボニル基（−Ｃ（＝Ｏ）−）、エーテル結合（−Ｏ−）、アミド結合（＞ＮＣ（＝Ｏ）−）、ウレタン結合（＞ＮＣ（＝Ｏ）Ｏ−）、ウレア結合（＞Ｎ（Ｃ＝Ｏ）Ｎ＜）カーボネート結合（−ＯＣ（＝Ｏ）Ｏ−）等の構造を有する基；アルコキシシリル基、スルホニル基（−Ｓ（＝Ｏ）−）、カルボキシル基（−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ）、スルホン酸基（−Ｓ（＝Ｏ）_２ＯＨ）、及び、第四級アンモニウム基等が挙げられる。

第一の反応剤の具体例としては、例えば、ヘキサンジイソアネート（ＨＤＩ）を挙げることができる。第二の反応剤の具体例としては、例えば、ブタノール（ＢｕＯＨ）を挙げることができる。

耐水性付与物質は、合成皮革の撥水性が向上すると共に水接触時の収縮も抑制できるという観点から、フッ素系ポリマー及びシリコーン系ポリマーが好ましい。

耐水性付与物質は、合成皮革の質感及び触感等がより一層優れるという観点から、低分子化合物（例えば、分子量５００以下）の架橋剤ではないことが好ましい。特に、耐水性付与物質が付与される基布層や表皮層がタンパク質である場合、低分子化合物の架橋剤によりタンパク質の分子間架橋が形成されると、耐水性及び強度等の向上が図れる一方、合成皮革の質感及び触感等が充分ではない場合があるからである。

編織体に耐水性付与物質を含有させる方法としては、例えば、耐水性付与物質を含有する原料糸（例えば、耐水性付与物質を混合した原料糸、耐水性付与物質が結合した原料糸）を用いる他は、上述の編成方法又は織成方法で編成又は織成する方法（第一実施形態に係る方法）、耐水性付与物質を含まずに製造した編織体に対して、耐水性付与物質を結合させる方法（第二実施形態に係る方法）が挙げられる。

第二実施形態に係る方法は、編織体に耐水性付与物質を結合させる工程（結合工程）を含む。結合工程は、例えば、編織体に耐水性付与物質を塗布又は浸漬等の手段により接触させ、必要に応じて加熱又はプラズマ照射等を行い、編織体と耐水性付与物質を結合させることで実施することができる。耐水性付与物質が、例えば、シリコーン系ポリマー及びフッ素系ポリマー等の疎水性ポリマーである場合、結合工程は、例えば、編織体に耐水性付与物質又は耐水性付与物質の前駆体（モノマー）を接触させた状態でプラズマを照射して、編織体と耐水性付与物質とを共有結合させる工程であってよい。耐水性付与物質の前駆体（モノマー）を使用した場合であっても、プラズマの照射により、耐水性付与物質の前駆体（モノマー）が重合して耐水性付与物質（シリコーン系ポリマー及びフッ素系ポリマー等の疎水性ポリマー）が形成されるため、耐水性付与物質を含む編織体を得ることができる。

照射するプラズマは、編織体、及び耐水性付与物質（又はその前駆体）の種類等に応じて、適宜設定してよい。放電ガスの流量は、例えば、０．１Ｌ／ｍｉｎ以上１０Ｌ／ｍｉｎ以下の範囲内であってよい。発生させるプラズマのプラズマ密度は、例えば、１×１０^１３ｃｍ^−３以上１×１０^１５ｃｍ^−３以下の範囲内であってよい。放電ガスは、例えば、ヘリウム、ネオン、アルゴン等の希ガス、酸素、窒素等であってよい。放電ガスとして、大気を使用することもできる。

プラズマ照射は、公知のプラズマ照射装置を使用して実施することができる。プラズマ照射装置としては、例えば、Ｅｕｒｏｐｌａｓｍａ社製のプラズマ処理装置を使用することができる。

表皮層に耐水性付与物質を含有させる方法としては、例えば、耐水性付与物質を含有する樹脂（高分子）組成物を成形する方法（第一実施形態に係る方法）、耐水性付与物質を含まずに製造した表皮層に対して、耐水性付与物質を結合させる方法（第二実施形態に係る方法）が挙げられる。第二実施形態に係る方法は、編織体に代えて表皮層を用いること以外は、上述した方法で実施することができる。

本実施形態に係る合成皮革は、必要に応じて、基布層及び表皮層以外の層（例えば、接着剤層、多孔質層等）を１層又は２層以上更に積層したものであってもよい。

本実施形態に係る合成皮革は、下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超であってよい。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）−（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
なお、式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。

本実施形態に係る合成皮革は、最高吸湿発熱度が０．０２６℃／ｇ以上であってもよく、０．０２７℃／ｇ以上であってもよく、０．０２８℃／ｇ以上であってもよく、０．０２９℃／ｇ以上であってもよく、０．０３０℃／ｇ以上であってもよく、０．０３１℃／ｇ以上であってもよく、０．０３５℃／ｇ以上であってもよく、０．０４０℃／ｇ以上であってもよい。最高吸湿発熱度の上限に特に制限はないが、通常、０．０６０℃／ｇ以下である。

本実施形態に係る合成皮革は、限界酸素指数（ＬＯＩ）値が、１８以上であってよく、２０以上であってもよく、２２以上であってもよく、２４以上であってもよく、２６以上であってもよく、２８以上であってもよく、２９以上であってもよく、３０以上であってもよく、３１以上であってもよく、３２以上であってもよく、３３以上又は３３超であってもよい。

本実施形態に係る合成皮革は、下記式Ｂに従って求められる保温性指数が０．１８超であってよい。
式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ^２）
ここで、本明細書において、保温率は、サーモラボＩＩ型試験機（３０ｃｍ／秒の有風下）を用いたドライコンタクト法で測定した保温率を意味し、後述する実施例に記載の方法により測定される値である。

本実施形態に係る合成皮革の保温性指数は、０．２０以上であってよく、０．２２以上であってよく、０．２４以上であってよく、０．２６以上であってよく、０．２８以上であってよく、０．３０以上であってよく、０．３２以上であってよい。保温性指数の上限に特に制限はないが、例えば、０．６０以下、又は０．４０以下であってよい。

（合成皮革の製造方法）
本実施形態に係る合成皮革は、公知の方法により製造することができる。本実施形態に係る合成皮革は、例えば、乾式法及び湿式法のいずれの方法によっても製造することができる。

乾式法では、例えば、離型紙上に表皮層樹脂を塗布する工程と、表皮層樹脂の離型紙とは反対側の面に接着剤樹脂を塗布する工程と、接着剤樹脂の表皮層樹脂とは反対側の面に基布（編織体）を重ね、熱圧着する工程とを備える方法により、合成皮革を製造することができる。図５は、乾式法で合成皮革を製造する際の製造装置の一例を示す模式図である。図５に示す製造装置１００を使用した製造方法では、まず、離型紙を巻き取ったロールから離型紙５０を引き出し、離型紙５０上に表皮層樹脂（高分子）５１を塗布し、乾燥機６０で乾燥させる。次いで、表皮層樹脂（高分子）５１の表面（離型紙５０と接している面とは反対側の面）に接着剤層樹脂５２を塗布し、乾燥機６０で乾燥させる。そして、編織体を巻き取ったロールから編織体（基布）５３を引き出し、接着剤層樹脂５２の表面（表皮層樹脂（高分子）５１と接している面とは反対側の面）に重ね、熱プレスロール７０により熱圧着して接合させ、編織体（基布）５３と、接着剤層樹脂５２と、表皮層樹脂（高分子）５１と、離型紙５０とがこの順に積層した合成皮革５４をロールに巻き取ることで、合成皮革を製造することができる。なお、表皮層樹脂及び基布を与える材料の種類等により、表皮層樹脂を基布に対して、例えば、熱圧着等だけで一体的に接合できる場合には、接着剤層樹脂を省略することも可能である。

接着剤層樹脂５２としては、特に制限はなく、従来の合成皮革に使用されている接着剤を使用することができる。接着剤としては、例えば、ポリオレフィン、ポリスチレン、ポリウレタン、アクリル、エチレン酢酸ビニル共重合体（ＥＶＡ）等の合成樹脂を挙げることができる。

接着剤層樹脂５２により形成される接着剤層の厚みは、特に制限はないが、例えば、１〜５０μｍであってよく、１〜４０μｍであってよく、５〜３０μｍであってよく、５〜２０μｍであってよい。

湿式法では、例えば、基布（編織体）上に表皮層樹脂を含む液を塗布する工程と、表皮層樹脂を含む液を塗布した基布を凝固液に浸漬し、表皮層を形成させる工程とを備える方法により、合成皮革を製造することができる。図６は、湿式法で合成皮革を製造する際の製造装置の一例を示す模式図である。図６に示す製造装置２００を使用した製造方法では、まず、編織体を巻き取ったロールから編織体（基布）５３を引き出し、コーティングヘッド５５から表皮層樹脂（高分子）を編織体（基布）５３上に塗布する。次いで、凝固液を含む凝固槽８０中で表皮層樹脂（高分子）を凝固させ、編織体（基布）５３上に表皮層を形成させる。そして、洗浄液を含む湯洗槽９０を通して洗浄した後、乾燥機６０で乾燥させて、編織体（基布）５３上に表皮層が接合した合成皮革５４をロールに巻き取ることで、合成皮革を製造することができる。湿式法では、多孔質の表皮層を形成することも可能である。例えば、基布に、表皮層樹脂として高分子樹脂を主体とする溶剤溶液を塗工する。次いで、例えば、水を主体とした凝固液中に浸漬すると、表皮層樹脂中の溶剤が凝固液へ溶出すると同時に、水を主体とした凝固液が表皮層樹脂に浸透、拡散し、表皮層樹脂は湿式凝固される。その結果、多孔質表皮層を形成できる。なお、表皮層樹脂を含む溶液の溶媒の種類（例えば、低沸点のもの等）によっては、表皮層樹脂を含む液を塗布した基布を、凝固液に接触させることなく、表皮層樹脂を含む溶液の溶媒を揮発させる等して脱溶媒を行うことで表皮層用樹脂を凝固させて表皮層を形成してもよい。

凝固液の種類は、表皮層樹脂（高分子）及び表皮層樹脂を溶解又は分散させる溶媒の種類に応じて、適宜選択することができる。例えば、表皮層樹脂（高分子）がポリウレタンである場合、例えば、溶媒としてジメチルホルムアミド、凝固液として水（湯）を採用することができる。また、例えば、表皮層樹脂（高分子）がタンパク質である場合、例えば、溶媒としてジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）、Ｎ，Ｎ−ジメチルホルムアミド（ＤＭＦ）、ギ酸、及びヘキサフルオロイソプロパノール（ＨＦＩＰ）並びにこれらに溶解促進剤としての無機塩を添加したもの、凝固液としてメタノール、エタノール及び２−プロパノール等の炭素数１〜５の低級アルコール、アセトン、並びに水を採用することができる。凝固液には必要に応じて種々の添加剤が添加されていてもよい。

なお、図５若しくは図６に示される製造装置等を用いることなく、又はそれらとは別の装置を用いて本実施形態に係る合成皮革を非連続的に製造することもできる。例えば、巻き取られていない所定大きさの基布の表面に表皮層樹脂を積層を塗布し、凝固液を用いて、又は用いることなく、表皮層樹脂を凝固させる。その後、必要に応じて、洗浄及び乾燥を行うことで目的とする合成皮革を得ることができる。

（合成皮革の用途）
本実施形態に係る合成皮革は、例えば、衣料品、靴及び鞄等の装飾品、各種のカバー及び家具類等、並びに自動車内装材等の用途に使用することができる。

（タンパク質）
編織体又は表皮層に含まれるタンパク質には、特に制限はなく、任意のタンパク質を使用することができる。使用するタンパク質としては、保温性、吸湿発熱性及び／又は難燃性にも優れることから、改変フィブロインが好ましく、改変クモ糸フィブロインがより好ましい。タンパク質が、改変フィブロイン（好ましくは、改変クモ糸フィブロイン）を含むことにより、本実施形態に係る合成皮革に保温性、吸湿発熱性及び／又は難燃性の性質を更に付与することができ、材料としての価値がより高くなる。

本実施形態に係る改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。改変フィブロインは、ドメイン配列のＮ末端側及びＣ末端側のいずれか一方又は両方に更にアミノ酸配列（Ｎ末端配列及びＣ末端配列）が付加されていてもよい。Ｎ末端配列及びＣ末端配列は、これに限定されるものではないが、典型的には、フィブロインに特徴的なアミノ酸モチーフの反復を有さない領域であり、１００残基程度のアミノ酸からなる。

本明細書において「改変フィブロイン」とは、人為的に製造されたフィブロイン（人造フィブロイン）を意味する。改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列とは異なるフィブロインであってもよく、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列と同一であるフィブロインであってもよい。本明細書でいう「天然由来のフィブロイン」もまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。

「改変フィブロイン」は、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列をそのまま利用したものであってもよく、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列に依拠してそのアミノ酸配列を改変したもの（例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列を改変することによりアミノ酸配列を改変したもの）であってもよく、また天然由来のフィブロインに依らず人工的に設計及び合成したもの（例えば、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより所望のアミノ酸配列を有するもの）であってもよい。

本明細書において「ドメイン配列」とは、フィブロイン特有の結晶領域（典型的には、アミノ酸配列の（Ａ）_ｎモチーフに相当する。）と非晶領域（典型的には、アミノ酸配列のＲＥＰに相当する。）を生じるアミノ酸配列であり、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるアミノ酸配列を意味する。ここで、（Ａ）_ｎモチーフは、アラニン残基を主とするアミノ酸配列を示し、アミノ酸残基数は２〜２７である。（Ａ）_ｎモチーフのアミノ酸残基数は、２〜２０、４〜２７、４〜２０、８〜２０、１０〜２０、４〜１６、８〜１６、又は１０〜１６の整数であってよい。また、（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数の割合は４０％以上であればよく、６０％以上、７０％以上、８０％以上、８３％以上、８５％以上、８６％以上、９０％以上、９５％以上、又は１００％（アラニン残基のみで構成されることを意味する。）であってもよい。ドメイン配列中に複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、少なくとも７つがアラニン残基のみで構成されてもよい。ＲＥＰは２〜２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ＲＥＰは、１０〜２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列であってもよい。ｍは２〜３００の整数を示し、１０〜３００の整数であってもよい。複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。

本実施形態に係る改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列に対し、例えば、１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行うことで得ることができる。アミノ酸残基の置換、欠失、挿入及び／又は付加は、部分特異的突然変異誘発法等の当業者に周知の方法により行うことができる。具体的には、Ｎｕｃｌｅｉｃ Ａｃｉｄ Ｒｅｓ．１０，６４８７（１９８２）、Ｍｅｔｈｏｄｓ ｉｎ Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ，１００，４４８（１９８３）等の文献に記載されている方法に準じて行うことができる。

天然由来のフィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質であり、具体的には、例えば、昆虫又はクモ類が産生するフィブロインが挙げられる。

昆虫が産生するフィブロインとしては、例えば、ボンビックス・モリ（Ｂｏｍｂｙｘ ｍｏｒｉ）、クワコ（Ｂｏｍｂｙｘ ｍａｎｄａｒｉｎａ）、天蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ ｙａｍａｍａｉ）、柞蚕（Ａｎｔｅｒａｅａ ｐｅｒｎｙｉ）、楓蚕（Ｅｒｉｏｇｙｎａ ｐｙｒｅｔｏｒｕｍ）、蓖蚕（Ｐｉｌｏｓａｍｉａ Ｃｙｎｔｈｉａ ｒｉｃｉｎｉ）、樗蚕（Ｓａｍｉａ ｃｙｎｔｈｉａ）、栗虫（Ｃａｌｉｇｕｒａ ｊａｐｏｎｉｃａ）、チュッサー蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ ｍｙｌｉｔｔａ）、ムガ蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ ａｓｓａｍａ）等のカイコが産生する絹タンパク質、及びスズメバチ（Ｖｅｓｐａ ｓｉｍｉｌｌｉｍａ ｘａｎｔｈｏｐｔｅｒａ）の幼虫が吐出するホーネットシルクタンパク質が挙げられる。

昆虫が産生するフィブロインのより具体的な例としては、例えば、カイコ・フィブロインＬ鎖（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号Ｍ７６４３０（塩基配列）、及びＡＡＡ２７８４０．１（アミノ酸配列））が挙げられる。

クモ類が産生するフィブロインとしては、例えば、クモ目（Ａｒａｎｅａｅ）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質が挙げられる。より具体的には、オニグモ、ニワオニグモ、アカオニグモ、アオオニグモ及びマメオニグモ等のオニグモ属（Ａｒａｎｅｕｓ属）に属するクモ、ヤマシロオニグモ、イエオニグモ、ドヨウオニグモ及びサツマノミダマシ等のヒメオニグモ属（Ｎｅｏｓｃｏｎａ属）に属するクモ、コオニグモモドキ等のコオニグモモドキ属（Ｐｒｏｎｕｓ属）に属するクモ、トリノフンダマシ及びオオトリノフンダマシ等のトリノフンダマシ属（Ｃｙｒｔａｒａｃｈｎｅ属）に属するクモ、トゲグモ及びチブサトゲグモ等のトゲグモ属（Ｇａｓｔｅｒａｃａｎｔｈａ属）に属するクモ、マメイタイセキグモ及びムツトゲイセキグモ等のイセキグモ属（Ｏｒｄｇａｒｉｕｓ属）に属するクモ、コガネグモ、コガタコガネグモ及びナガコガネグモ等のコガネグモ属（Ａｒｇｉｏｐｅ属）に属するクモ、キジロオヒキグモ等のオヒキグモ属（Ａｒａｃｈｎｕｒａ属）に属するクモ、ハツリグモ等のハツリグモ属（Ａｃｕｓｉｌａｓ属）に属するクモ、スズミグモ、キヌアミグモ及びハラビロスズミグモ等のスズミグモ属（Ｃｙｔｏｐｈｏｒａ属）に属するクモ、ゲホウグモ等のゲホウグモ属（Ｐｏｌｔｙｓ属）に属するクモ、ゴミグモ、ヨツデゴミグモ、マルゴミグモ及びカラスゴミグモ等のゴミグモ属（Ｃｙｃｌｏｓａ属）に属するクモ、及びヤマトカナエグモ等のカナエグモ属（Ｃｈｏｒｉｚｏｐｅｓ属）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質、並びにアシナガグモ、ヤサガタアシナガグモ、ハラビロアシダカグモ及びウロコアシナガグモ等のアシナガグモ属（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、オオシロカネグモ、チュウガタシロカネグモ及びコシロカネグモ等のシロカネグモ属（Ｌｅｕｃａｕｇｅ属）に属するクモ、ジョロウグモ及びオオジョロウグモ等のジョロウグモ属（Ｎｅｐｈｉｌａ属）に属するクモ、キンヨウグモ等のアズミグモ属（Ｍｅｎｏｓｉｒａ属）に属するクモ、ヒメアシナガグモ等のヒメアシナガグモ属（Ｄｙｓｃｈｉｒｉｏｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、クロゴケグモ、セアカゴケグモ、ハイイロゴケグモ及びジュウサンボシゴケグモ等のゴケグモ属（Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ属）に属するクモ、及びユープロステノプス属（Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ属）に属するクモ等のアシナガグモ科（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈｉｄａｅ科）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質が挙げられる。スパイダーシルクタンパク質としては、例えば、ＭａＳｐ（ＭａＳｐ１及びＭａＳｐ２）、ＡＤＦ（ＡＤＦ３及びＡＤＦ４）等の牽引糸タンパク質、ＭｉＳｐ（ＭｉＳｐ１及びＭｉＳｐ２）、ＡｃＳｐ、ＰｙＳｐ、Ｆｌａｇ等が挙げられる。

クモ類が産生するスパイダーシルクタンパク質のより具体的な例としては、例えば、ｆｉｂｒｏｉｎ−３（ａｄｆ−３）［Ａｒａｎｅｕｓ ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１０（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５５（塩基配列））、ｆｉｂｒｏｉｎ−４（ａｄｆ−４）［Ａｒａｎｅｕｓ ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１１（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ ｓｐｉｄｒｏｉｎ １［Ｎｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖｉｐｅｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ０４５０４（アミノ酸配列）、Ｕ３７５２０（塩基配列））、ｍａｊｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｐｉｄｒｏｉｎ １［Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ ｈｅｓｐｅｒｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ６８８５６（アミノ酸配列）、ＥＦ５９５２４６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ ｓｐｉｄｒｏｉｎ ２［Ｎｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖａｔａ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＬ３２４７２（アミノ酸配列）、ＡＦ４４１２４５（塩基配列））、ｍａｊｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｐｉｄｒｏｉｎ １［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ ａｕｓｔｒａｌｉｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＪ００４２８（アミノ酸配列）、ＡＪ９７３１５５（塩基配列））、及びｍａｊｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｐｉｄｒｏｉｎ ２［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ ａｕｓｔｒａｌｉｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＭ３２２４９．１（アミノ酸配列）、ＡＭ４９０１６９（塩基配列））、ｍｉｎｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ １［Ｎｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５８９．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ ２［Ｎｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５９１．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｐｉｄｒｏｉｎ−ｌｉｋｅ ｐｒｏｔｅｉｎ［Ｎｅｐｈｉｌｅｎｇｙｓ ｃｒｕｅｎｔａｔａ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ３７２７８．１（アミノ酸配列）等が挙げられる。

天然由来のフィブロインのより具体的な例としては、更に、ＮＣＢＩ ＧｅｎＢａｎｋに配列情報が登録されているフィブロインを挙げることができる。例えば、ＮＣＢＩ ＧｅｎＢａｎｋに登録されている配列情報のうちＤＩＶＩＳＩＯＮとしてＩＮＶを含む配列の中から、ＤＥＦＩＮＩＴＩＯＮにｓｐｉｄｒｏｉｎ、ａｍｐｕｌｌａｔｅ、ｆｉｂｒｏｉｎ、「ｓｉｌｋ及びｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅ」、又は「ｓｉｌｋ及びｐｒｏｔｅｉｎ」がキーワードとして記載されている配列、ＣＤＳから特定のｐｒｏｄｕｃｔの文字列、ＳＯＵＲＣＥからＴＩＳＳＵＥ ＴＹＰＥに特定の文字列の記載された配列を抽出することにより確認することができる。

本実施形態に係る改変フィブロインは、改変絹（シルク）フィブロイン（カイコが産生する絹タンパク質のアミノ酸配列を改変したもの）であってもよく、改変クモ糸フィブロイン（クモ類が産生するスパイダーシルクタンパク質のアミノ酸配列を改変したもの）であってもよい。

改変フィブロインの具体的な例として、クモの大瓶状腺で産生される大吐糸管しおり糸タンパク質に由来する改変フィブロイン（第１の改変フィブロイン）、グリシン残基の含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第２の改変フィブロイン）、（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第３の改変フィブロイン）、グリシン残基の含有量、及び（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減された改変フィブロイン（第４の改変フィブロイン）、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むドメイン配列を有する改変フィブロイン（第５の改変フィブロイン）、並びにグルタミン残基の含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第６の改変フィブロイン）が挙げられる。

第１の改変フィブロインとしては、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質が挙げられる。第１の改変フィブロインにおいて、（Ａ）_ｎモチーフのアミノ酸残基数は、３〜２０の整数が好ましく、４〜２０の整数がより好ましく、８〜２０の整数が更に好ましく、１０〜２０の整数が更により好ましく、４〜１６の整数が更によりまた好ましく、８〜１６の整数が特に好ましく、１０〜１６の整数が最も好ましい。第１の改変フィブロインは、式１中、ＲＥＰを構成するアミノ酸残基の数は、１０〜２００残基であることが好ましく、１０〜１５０残基であることがより好ましく、２０〜１００残基であることが更に好ましく、２０〜７５残基であることが更により好ましい。第１の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるアミノ酸配列中に含まれるグリシン残基、セリン残基及びアラニン残基の合計残基数がアミノ酸残基数全体に対して、４０％以上であることが好ましく、６０％以上であることがより好ましく、７０％以上であることが更に好ましい。

第１の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるアミノ酸配列の単位を含み、かつＣ末端配列が配列番号１〜３のいずれかに示されるアミノ酸配列又は配列番号１〜３のいずれかに示されるアミノ酸配列と９０％以上の相同性を有するアミノ酸配列であるポリペプチドであってもよい。

配列番号１に示されるアミノ酸配列は、ＡＤＦ３（ＧＩ：１２６３２８７、ＮＣＢＩ）のアミノ酸配列のＣ末端の５０残基のアミノ酸からなるアミノ酸配列と同一であり、配列番号２に示されるアミノ酸配列は、配列番号１に示されるアミノ酸配列のＣ末端から２０残基取り除いたアミノ酸配列と同一であり、配列番号３に示されるアミノ酸配列は、配列番号１に示されるアミノ酸配列のＣ末端から２９残基取り除いたアミノ酸配列と同一である。

第１の改変フィブロインのより具体的な例として、（１−ｉ）配列番号４（ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔ ｓｐｉｄｅｒ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ ＡＤＦ３ＫａｉＬａｒｇｅＮＲＳＨ１）で示されるアミノ酸配列、又は（１−ｉｉ）配列番号４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

配列番号４で示されるアミノ酸配列は、Ｎ末端に開始コドン、Ｈｉｓ１０タグ及びＨＲＶ３Ｃプロテアーゼ（Ｈｕｍａｎ ｒｈｉｎｏｖｉｒｕｓ ３Ｃプロテアーゼ）認識サイトからなるアミノ酸配列（配列番号５）を付加したＡＤＦ３のアミノ酸配列において、第１〜１３番目の反復領域をおよそ２倍になるように増やすとともに、翻訳が第１１５４番目アミノ酸残基で終止するように変異させたものである。配列番号４で示されるアミノ酸配列のＣ末端のアミノ酸配列は、配列番号３で示されるアミノ酸配列と同一である。

（１−ｉ）の改変フィブロインは、配列番号４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

第２の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。第２の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。

第２の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中のＧＧＸ及びＧＰＧＸＸ（但し、Ｇはグリシン残基、Ｐはプロリン残基、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）から選ばれる少なくとも一つのモチーフ配列において、少なくとも１又は複数の当該モチーフ配列中の１つのグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第２の改変フィブロインは、上述のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたモチーフ配列の割合が、全モチーフ配列に対して、１０％以上であってもよい。

第２の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の全ＲＥＰに含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが３０％以上、４０％以上、５０％以上又は５０．９％以上であるアミノ酸配列を有するものであってもよい。（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数は８３％以上であってよいが、８６％以上であることが好ましく、９０％以上であることがより好ましく、９５％以上であることが更に好ましく、１００％であること（アラニン残基のみで構成されることを意味する）が更により好ましい。

第２の改変フィブロインは、ＧＧＸモチーフの１つのグリシン残基を別のアミノ酸残基に置換することにより、ＸＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合を高めたものであることが好ましい。第２の改変フィブロインは、ドメイン配列中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合が３０％以下であることが好ましく、２０％以下であることがより好ましく、１０％以下であることが更に好ましく、６％以下であることが更により好ましく、４％以下であることが更によりまた好ましく、２％以下であることが特に好ましい。ドメイン配列中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合は、下記ＸＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合（ｚ／ｗ）の算出方法と同様の方法で算出することができる。

ｚ／ｗの算出方法を更に詳細に説明する。まず、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列に含まれる全てのＲＥＰから、ＸＧＸからなるアミノ酸配列を抽出する。ＸＧＸを構成するアミノ酸残基の総数がｚである。例えば、ＸＧＸからなるアミノ酸配列が５０個抽出された場合（重複はなし）、ｚは５０×３＝１５０である。また、例えば、ＸＧＸＧＸからなるアミノ酸配列の場合のように２つのＸＧＸに含まれるＸ（中央のＸ）が存在する場合は、重複分を控除して計算する（ＸＧＸＧＸの場合は５アミノ酸残基である）。ｗは、ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列に含まれる総アミノ酸残基数である。例えば、図７に示したドメイン配列の場合、ｗは４＋５０＋４＋１００＋４＋１０＋４＋２０＋４＋３０＝２３０である（最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフは除いている。）。次に、ｚをｗで除すことによって、ｚ／ｗ（％）を算出することができる。

ここで、天然由来のフィブロインにおけるｚ／ｗについて説明する。まず、上述のように、ＮＣＢＩ ＧｅｎＢａｎｋにアミノ酸配列情報が登録されているフィブロインを例示した方法により確認したところ、６６３種類のフィブロイン（このうち、クモ類由来のフィブロインは４１５種類）が抽出された。抽出された全てのフィブロインのうち、式１：［（Ａ）ｎモチーフ−ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、フィブロイン中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合が６％以下である天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、上述の算出方法により、ｚ／ｗを算出した。その結果を図８に示す。図８の横軸はｚ／ｗ（％）を示し、縦軸は頻度を示す。図８から明らかなとおり、天然由来のフィブロインにおけるｚ／ｗは、いずれも５０．９％未満である（最も高いもので、５０．８６％）。

第２の改変フィブロインにおいて、ｚ／ｗは、５０．９％以上であることが好ましく、５６．１％以上であることがより好ましく、５８．７％以上であることが更に好ましく、７０％以上であることが更により好ましく、８０％以上であることが更によりまた好ましい。ｚ／ｗの上限に特に制限はないが、例えば、９５％以下であってもよい。

第２の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列から、グリシン残基をコードする塩基配列の少なくとも一部を置換して別のアミノ酸残基をコードするように改変することにより得ることができる。このとき、改変するグリシン残基として、ＧＧＸモチーフ及びＧＰＧＸＸモチーフにおける１つのグリシン残基を選択してもよいし、またｚ／ｗが５０．９％以上になるように置換してもよい。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から上記態様を満たすアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中のグリシン残基を別のアミノ酸残基に置換したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。

上記の別のアミノ酸残基としては、グリシン残基以外のアミノ酸残基であれば特に制限はないが、バリン（Ｖ）残基、ロイシン（Ｌ）残基、イソロイシン（Ｉ）残基、メチオニン（Ｍ）残基、プロリン（Ｐ）残基、フェニルアラニン（Ｆ）残基及びトリプトファン（Ｗ）残基等の疎水性アミノ酸残基、グルタミン（Ｑ）残基、アスパラギン（Ｎ）残基、セリン（Ｓ）残基、リシン（Ｋ）残基及びグルタミン酸（Ｅ）残基等の親水性アミノ酸残基が好ましく、バリン（Ｖ）残基、ロイシン（Ｌ）残基、イソロイシン（Ｉ）残基、フェニルアラニン（Ｆ）残基及びグルタミン（Ｑ）残基がより好ましく、グルタミン（Ｑ）残基が更に好ましい。

第２の改変フィブロインのより具体的な例として、（２−ｉ）配列番号６（Ｍｅｔ−ＰＲＴ３８０）、配列番号７（Ｍｅｔ−ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ−ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号９（Ｍｅｔ−ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（２−ｉｉ）配列番号６、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

（２−ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号６で示されるアミノ酸配列は、天然由来のフィブロインに相当する配列番号１０（Ｍｅｔ−ＰＲＴ３１３）で示されるアミノ酸配列のＲＥＰ中の全てのＧＧＸをＧＱＸに置換したものである。配列番号７で示されるアミノ酸配列は、配列番号６で示されるアミノ酸配列から、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）_ｎモチーフを欠失させ、更にＣ末端配列の手前に［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］を１つ挿入したものである。配列番号８で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列の各（Ａ）_ｎモチーフのＣ末端側に２つのアラニン残基を挿入し、更に一部のグルタミン（Ｑ）残基をセリン（Ｓ）残基に置換し、配列番号７の分子量とほぼ同じとなるようにＣ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中に存在する２０個のドメイン配列の領域（但し、当該領域のＣ末端側の数アミノ酸残基が置換されている。）を４回繰り返した配列のＣ末端に所定のヒンジ配列とＨｉｓタグ配列が付加されたものである。

配列番号１０で示されるアミノ酸配列（天然由来のフィブロインに相当）におけるｚ／ｗの値は、４６．８％である。配列番号６で示されるアミノ酸配列、配列番号７で示されるアミノ酸配列、配列番号８で示されるアミノ酸配列、及び配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｚ／ｗの値は、それぞれ５８．７％、７０．１％、６６．１％及び７０．０％である。また、配列番号１０、配列番号６、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のギザ比率（後述する）１：１．８〜１１．３におけるｘ／ｙの値は、それぞれ１５．０％、１５．０％、９３．４％、９２．７％及び８９．８％である。

（２−ｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（２−ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（２−ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（２−ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＲＥＰ中に含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列中のＲＥＰの総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上であることが好ましい。

第２の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。これにより、改変フィブロインの単離、固定化、検出及び可視化等が可能となる。

タグ配列として、例えば、他の分子との特異的親和性（結合性、アフィニティ）を利用したアフィニティタグを挙げることができる。アフィニティタグの具体例として、ヒスチジンタグ（Ｈｉｓタグ）を挙げることができる。Ｈｉｓタグは、ヒスチジン残基が４から１０個程度並んだ短いペプチドで、ニッケル等の金属イオンと特異的に結合する性質があるため、金属キレートクロマトグラフィー（ｃｈｅｌａｔｉｎｇ ｍｅｔａｌ ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ）による改変フィブロインの単離に利用することができる。タグ配列の具体例として、例えば、配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含むアミノ酸配列）が挙げられる。

また、グルタチオンに特異的に結合するグルタチオン−Ｓ−トランスフェラーゼ（ＧＳＴ）、マルトースに特異的に結合するマルトース結合タンパク質（ＭＢＰ）等のタグ配列を利用することもできる。

さらに、抗原抗体反応を利用した「エピトープタグ」を利用することもできる。抗原性を示すペプチド（エピトープ）をタグ配列として付加することにより、当該エピトープに対する抗体を結合させることができる。エピトープタグとして、ＨＡ（インフルエンザウイルスのヘマグルチニンのペプチド配列）タグ、ｍｙｃタグ、ＦＬＡＧタグ等を挙げることができる。エピトープタグを利用することにより、高い特異性で容易に改変フィブロインを精製することができる。

さらにタグ配列を特定のプロテアーゼで切り離せるようにしたものも使用することができる。当該タグ配列を介して吸着したタンパク質をプロテアーゼ処理することにより、タグ配列を切り離した改変フィブロインを回収することもできる。

タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（２−ｉｉｉ）配列番号１２（ＰＲＴ３８０）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（２−ｉｖ）配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号１６（ＰＲＴ３１３）、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１０、配列番号６、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。

（２−ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（２−ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（２−ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（２−ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＲＥＰ中に含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列中のＲＥＰの総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上であることが好ましい。

第２の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。第３の改変フィブロインのドメイン配列は、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。

第３の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインから（Ａ）_ｎモチーフを１０〜４０％欠失させたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって１〜３つの（Ａ）_ｎモチーフ毎に１つの（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つ連続した（Ａ）_ｎモチーフの欠失、及び１つの（Ａ）_ｎモチーフの欠失がこの順に繰り返されたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８〜１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが２０％以上、３０％以上、４０％以上又は５０％以上であるアミノ酸配列を有するものであってもよい。（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数は８３％以上であってよいが、８６％以上であることが好ましく、９０％以上であることがより好ましく、９５％以上であることが更に好ましく、１００％であること（アラニン残基のみで構成されることを意味する）が更により好ましい。

ｘ／ｙの算出方法を図７を参照しながら更に詳細に説明する。図７には、改変フィブロインからＮ末端配列及びＣ末端配列を除いたドメイン配列を示す。当該ドメイン配列は、Ｎ末端側（左側）から（Ａ）_ｎモチーフ−第１のＲＥＰ（５０アミノ酸残基）−（Ａ）_ｎモチーフ−第２のＲＥＰ（１００アミノ酸残基）−（Ａ）_ｎモチーフ−第３のＲＥＰ（１０アミノ酸残基）−（Ａ）_ｎモチーフ−第４のＲＥＰ（２０アミノ酸残基）−（Ａ）_ｎモチーフ−第５のＲＥＰ（３０アミノ酸残基）−（Ａ）_ｎモチーフという配列を有する。

隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットは、重複がないように、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、順次選択する。このとき、選択されない［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットが存在してもよい。図７には、パターン１（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較、及び第３のＲＥＰと第４のＲＥＰの比較）、パターン２（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較、及び第４のＲＥＰと第５のＲＥＰの比較）、パターン３（第２のＲＥＰと第３のＲＥＰの比較、及び第４のＲＥＰと第５のＲＥＰの比較）、パターン４（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較）を示した。なお、これ以外にも選択方法は存在する。

次に各パターンについて、選択した隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニット中の各ＲＥＰのアミノ酸残基数を比較する。比較は、よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときの、他方のアミノ酸残基数の比を求めることによって行う。例えば、第１のＲＥＰ（５０アミノ酸残基）と第２のＲＥＰ（１００アミノ酸残基）の比較の場合、よりアミノ酸残基数の少ない第１のＲＥＰを１としたとき、第２のＲＥＰのアミノ酸残基数の比は、１００／５０＝２である。同様に、第４のＲＥＰ（２０アミノ酸残基）と第５のＲＥＰ（３０アミノ酸残基）の比較の場合、よりアミノ酸残基数の少ない第４のＲＥＰを１としたとき、第５のＲＥＰのアミノ酸残基数の比は、３０／２０＝１．５である。

図７中、よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときに、他方のアミノ酸残基数の比が１．８〜１１．３となる［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットの組を実線で示した。本明細書中、この比をギザ比率と呼ぶ。よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときに、他方のアミノ酸残基数の比が１．８未満又は１１．３超となる［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットの組は破線で示した。

各パターンにおいて、実線で示した隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットの全てのアミノ酸残基数を足し合わせる（ＲＥＰのみではなく、（Ａ）ｎモチーフのアミノ酸残基数もである。）。そして、足し合わせた合計値を比較して、当該合計値が最大となるパターンの合計値（合計値の最大値）をｘとする。図７に示した例では、パターン１の合計値が最大である。

次に、ｘをドメイン配列の総アミノ酸残基数ｙで除すことによって、ｘ／ｙ（％）を算出することができる。

第３の改変フィブロインにおいて、ｘ／ｙは、５０％以上であることが好ましく、６０％以上であることがより好ましく、６５％以上であることが更に好ましく、７０％以上であることが更により好ましく、７５％以上であることが更によりまた好ましく、８０％以上であることが特に好ましい。ｘ／ｙの上限に特に制限はなく、例えば、１００％以下であってよい。ギザ比率が１：１．９〜１１．３の場合には、ｘ／ｙは８９．６％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．８〜３．４の場合には、ｘ／ｙは７７．１％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．９〜８．４の場合には、ｘ／ｙは７５．９％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．９〜４．１の場合には、ｘ／ｙは６４．２％以上であることが好ましい。

第３の改変フィブロインが、ドメイン配列中に複数存在する（Ａ）_ｎモチーフの少なくとも７つがアラニン残基のみで構成される改変フィブロインである場合、ｘ／ｙは、４６．４％以上であることが好ましく、５０％以上であることがより好ましく、５５％以上であることが更に好ましく、６０％以上であることが更により好ましく、７０％以上であることが更によりまた好ましく、８０％以上であることが特に好ましい。ｘ／ｙの上限に特に制限はなく、１００％以下であればよい。

ここで、天然由来のフィブロインにおけるｘ／ｙについて説明する。まず、上述のように、ＮＣＢＩ ＧｅｎＢａｎｋにアミノ酸配列情報が登録されているフィブロインを例示した方法により確認したところ、６６３種類のフィブロイン（このうち、クモ類由来のフィブロインは４１５種類）が抽出された。抽出された全てのフィブロインのうち、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列で構成される天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、上述の算出方法により、ｘ／ｙを算出した。ギザ比率が１：１．９〜４．１の場合の結果を図９に示す。

図９の横軸はｘ／ｙ（％）を示し、縦軸は頻度を示す。図９から明らかなとおり、天然由来のフィブロインにおけるｘ／ｙは、いずれも６４．２％未満である（最も高いもので、６４．１４％）。

第３の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列から、ｘ／ｙが６４．２％以上になるように（Ａ）_ｎモチーフをコードする配列の１又は複数を欠失させることにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、ｘ／ｙが６４．２％以上になるように１又は複数の（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。

第３の改変フィブロインのより具体的な例として、（３−ｉ）配列番号１７（Ｍｅｔ−ＰＲＴ３９９）、配列番号７（Ｍｅｔ−ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ−ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号９（Ｍｅｔ−ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（３−ｉｉ）配列番号１７、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

（３−ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号１７で示されるアミノ酸配列は、天然由来のフィブロインに相当する配列番号１０（Ｍｅｔ−ＰＲＴ３１３）で示されるアミノ酸配列から、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）_ｎモチーフを欠失させ、更にＣ末端配列の手前に［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］を１つ挿入したものである。配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列は、第２の改変フィブロインで説明したとおりである。

配列番号１０で示されるアミノ酸配列（天然由来のフィブロインに相当）のギザ比率１：１．８〜１１．３におけるｘ／ｙの値は１５．０％である。配列番号１７で示されるアミノ酸配列、及び配列番号７で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、いずれも９３．４％である。配列番号８で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、９２．７％である。配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、８９．８％である。配列番号１０、配列番号１７、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｚ／ｗの値は、それぞれ４６．８％、５６．２％、７０．１％、６６．１％及び７０．０％である。

（３−ｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（３−ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（３−ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（３−ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＮ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８〜１１．３（ギザ比率が１：１．８〜１１．３）となる隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが６４．２％以上であることが好ましい。

第３の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方に上述したタグ配列を含んでいてもよい。

タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（３−ｉｉｉ）配列番号１８（ＰＲＴ３９９）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（３−ｉｖ）配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１７、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。

（３−ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（３−ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（３−ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（３−ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＮ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８〜１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが６４．２％以上であることが好ましい。

第３の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

第４の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減されたことに加え、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有するものである。第４の改変フィブロインのドメイン配列は、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに加え、更に少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。すなわち、第４の改変フィブロインは、上述した第２の改変フィブロインと、第３の改変フィブロインの特徴を併せ持つ改変フィブロインである。具体的な態様等は、第２の改変フィブロイン、及び第３の改変フィブロインで説明したとおりである。

第４の改変フィブロインのより具体的な例として、（４−ｉ）配列番号７（Ｍｅｔ−ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ−ＰＲＴ５２５）、配列番号９（Ｍｅｔ−ＰＲＴ７９９）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（４−ｉｉ）配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインの具体的な態様は上述のとおりである。

第５の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列を有するものであってよい。

局所的に疎水性指標の大きい領域は、連続する２〜４アミノ酸残基で構成されていることが好ましい。

上述の疎水性指標の大きいアミノ酸残基は、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれるアミノ酸残基であることがより好ましい。

第５の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する改変に加え、更に、天然由来のフィブロインと比較して、１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変があってもよい。

第５の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がマイナスであるアミノ酸残基）を疎水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がプラスであるアミノ酸残基）に置換すること、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基を疎水性アミノ酸残基に置換したこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基を疎水性アミノ酸残基に置換したこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。

第５の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であるアミノ酸配列を有してもよい。

アミノ酸残基の疎水性指標については、公知の指標（Ｈｙｄｒｏｐａｔｈｙ ｉｎｄｅｘ：Ｋｙｔｅ Ｊ，＆Ｄｏｏｌｉｔｔｌｅ Ｒ（１９８２）“Ａ ｓｉｍｐｌｅ ｍｅｔｈｏｄ ｆｏｒ ｄｉｓｐｌａｙｉｎｇ ｔｈｅ ｈｙｄｒｏｐａｔｈｉｃ ｃｈａｒａｃｔｅｒ ｏｆ ａ ｐｒｏｔｅｉｎ”，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，１５７，ｐｐ．１０５−１３２）を使用する。具体的には、各アミノ酸の疎水性指標（ハイドロパシー・インデックス、以下「ＨＩ」とも記す。）は、下記表１に示すとおりである。

ｐ／ｑの算出方法を更に詳細に説明する。算出には、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列（以下、「配列Ａ」とする）を用いる。まず、配列Ａに含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値を算出する。疎水性指標の平均値は、連続する４アミノ酸残基に含まれる各アミノ酸残基のＨＩの総和を４（アミノ酸残基数）で除して求める。疎水性指標の平均値は、全ての連続する４アミノ酸残基について求める（各アミノ酸残基は、１〜４回平均値の算出に用いられる。）。次いで、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域を特定する。あるアミノ酸残基が、複数の「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」に該当する場合であっても、領域中には１アミノ酸残基として含まれることになる。そして、当該領域に含まれるアミノ酸残基の総数がｐである。また、配列Ａに含まれるアミノ酸残基の総数がｑである。

例えば、「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が２０カ所抽出された場合（重複はなし）、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域には、連続する４アミノ酸残基（重複はなし）が２０含まれることになり、ｐは２０×４＝８０である。また、例えば、２つの「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が１アミノ酸残基だけ重複して存在する場合、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域には、７アミノ酸残基含まれることになる（ｐ＝２×４−１＝７。「−１」は重複分の控除である。）。例えば、図１０に示したドメイン配列の場合、「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が重複せずに７つ存在するため、ｐは７×４＝２８となる。また、例えば、図１０に示したドメイン配列の場合、ｑは４＋５０＋４＋４０＋４＋１０＋４＋２０＋４＋３０＝１７０である（Ｃ末端側の最後に存在する（Ａ）_ｎモチーフは含めない）。次に、ｐをｑで除すことによって、ｐ／ｑ（％）を算出することができる。図１０の場合２８／１７０＝１６．４７％となる。

第５の改変フィブロインにおいて、ｐ／ｑは、６．２％以上であることが好ましく、７％以上であることがより好ましく、１０％以上であることが更に好ましく、２０％以上であることが更により好ましく、３０％以上であることが更によりまた好ましい。ｐ／ｑの上限は、特に制限されないが、例えば、４５％以下であってもよい。

第５の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインのアミノ酸配列を、上記のｐ／ｑの条件を満たすように、ＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がマイナスであるアミノ酸残基）を疎水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がプラスであるアミノ酸残基）に置換すること、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入することにより、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列に改変することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から上記のｐ／ｑの条件を満たすアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当する改変を行ってもよい。

疎水性指標の大きいアミノ酸残基としては、特に制限はないが、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）が好ましく、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）及びイソロイシン（Ｉ）がより好ましい。

第５の改変フィブロインのより具体的な例として、（５−ｉ）配列番号１９（Ｍｅｔ−ＰＲＴ７２０）、配列番号２０（Ｍｅｔ−ＰＲＴ６６５）若しくは配列番号２１（Ｍｅｔ−ＰＲＴ６６６）で示されるアミノ酸配列、又は（５−ｉｉ）配列番号１９、配列番号２０若しくは配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

（５−ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号１９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７（Ｍｅｔ−ＰＲＴ４１０）で示されるアミノ酸配列に対し、Ｃ末端側の端末のドメイン配列を除いて、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を２カ所挿入し、更に一部のグルタミン（Ｑ）残基をセリン（Ｓ）残基に置換し、かつＣ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号２０で示されるアミノ酸配列は、配列番号８（Ｍｅｔ−ＰＲＴ５２５）で示されるアミノ酸配列に対し、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を１カ所挿入したものである。配列番号２１で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列に対し、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を２カ所挿入したものである。

（５−ｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（５−ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（５−ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（５−ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつ最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であることが好ましい。

第５の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。

タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（５−ｉｉｉ）配列番号２２（ＰＲＴ７２０）、配列番号２３（ＰＲＴ６６５）若しくは配列番号２４（ＰＲＴ６６６）で示されるアミノ酸配列、又は（５−ｉｖ）配列番号２２、配列番号２３若しくは配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号２２、配列番号２３及び配列番号２４で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１９、配列番号２０及び配列番号２１で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。

（５−ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３又は配列番号２４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（５−ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３又は配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（５−ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（５−ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３又は配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつ最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であることが好ましい。

第５の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

第６の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、グルタミン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。

第６の改変フィブロインは、ＲＥＰのアミノ酸配列中に、ＧＧＸモチーフ及びＧＰＧＸＸモチーフから選ばれる少なくとも一つのモチーフが含まれていることが好ましい。

第６の改変フィブロインが、ＲＥＰ中にＧＰＧＸＸモチーフを含む場合、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率は、通常１％以上であり、５％以上であってもよく、１０％以上であるのが好ましい。ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の上限に特に制限はなく、５０％以下であってよく、３０％以下であってもよい。

本明細書において、「ＧＰＧＸＸモチーフ含有率」は、以下の方法により算出される値である。
式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域に含まれるＧＰＧＸＸモチーフの個数の総数を３倍した数（即ち、ＧＰＧＸＸモチーフ中のＧ及びＰの総数に相当）をｓとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率はｓ／ｔとして算出される。

ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としているのは、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列」（ＲＥＰに相当する配列）には、フィブロインに特徴的な配列と相関性の低い配列が含まれることがあり、ｍが小さい場合（つまり、ドメイン配列が短い場合）、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出結果に影響するので、この影響を排除するためである。なお、ＲＥＰのＣ末端に「ＧＰＧＸＸモチーフ」が位置する場合、「ＸＸ」が例えば「ＡＡ」の場合であっても、「ＧＰＧＸＸモチーフ」として扱う。

図１１は、改変フィブロインのドメイン配列を示す模式図である。図１１を参照しながらＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出方法を具体的に説明する。まず、図１１に示した改変フィブロインのドメイン配列（「［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフ」タイプである。）では、全てのＲＥＰが「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」（図１１中、「領域Ａ」で示した配列。）に含まれているため、ｓを算出するためのＧＰＧＸＸモチーフの個数は７であり、ｓは７×３＝２１となる。同様に、全てのＲＥＰが「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」（図１１中、「領域Ａ」で示した配列。）に含まれているため、当該配列から更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数ｔは５０＋４０＋１０＋２０＋３０＝１５０である。次に、ｓをｔで除すことによって、ｓ／ｔ（％）を算出することができ、図１１の改変フィブロインの場合２１／１５０＝１４．０％となる。

第６の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましく、７％以下であることがより好ましく、４％以下であることが更に好ましく、０％であることが特に好ましい。

本明細書において、「グルタミン残基含有率」は、以下の方法により算出される値である。
式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列（図１１の「領域Ａ」に相当する配列。）に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域に含まれるグルタミン残基の総数をｕとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、グルタミン残基含有率はｕ／ｔとして算出される。グルタミン残基含有率の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。

第６の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、又は他のアミノ酸残基に置換したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってよい。

「他のアミノ酸残基」は、グルタミン残基以外のアミノ酸残基であればよいが、グルタミン残基よりも疎水性指標の大きいアミノ酸残基であることが好ましい。アミノ酸残基の疎水性指標は表１に示すとおりである。

表１に示すとおり、グルタミン残基よりも疎水性指標の大きいアミノ酸残基としては、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）アラニン（Ａ）、グリシン（Ｇ）、スレオニン（Ｔ）、セリン（Ｓ）、トリプトファン（Ｗ）、チロシン（Ｙ）、プロリン（Ｐ）及びヒスチジン（Ｈ）から選ばれるアミノ酸残基を挙げることができる。これらの中でも、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれるアミノ酸残基であることがより好ましく、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）及びフェニルアラニン（Ｆ）から選ばれるアミノ酸残基であることが更に好ましい。

第６の改変フィブロインは、ＲＥＰの疎水性度が、−０．８以上であることが好ましく、−０．７以上であることがより好ましく、０以上であることが更に好ましく、０．３以上であることが更により好ましく、０．４以上であることが特に好ましい。ＲＥＰの疎水性度の上限に特に制限はなく、１．０以下であってよく、０．７以下であってもよい。

本明細書において、「ＲＥＰの疎水性度」は、以下の方法により算出される値である。
式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列（図１１の「領域Ａ」に相当する配列。）に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域の各アミノ酸残基の疎水性指標の総和をｖとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、ＲＥＰの疎水性度はｖ／ｔとして算出される。ＲＥＰの疎水性度の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。

第６の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変があってもよい。

第６の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列からＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失させること、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。

第６の改変フィブロインのより具体的な例として、（６−ｉ）配列番号２５（Ｍｅｔ−ＰＲＴ８８８）、配列番号２６（Ｍｅｔ−ＰＲＴ９６５）、配列番号２７（Ｍｅｔ−ＰＲＴ８８９）、配列番号２８（Ｍｅｔ−ＰＲＴ９１６）、配列番号２９（Ｍｅｔ−ＰＲＴ９１８）、配列番号３０（Ｍｅｔ−ＰＲＴ６９９）、配列番号３１（Ｍｅｔ−ＰＲＴ６９８）、配列番号３２（Ｍｅｔ−ＰＲＴ９６６）、配列番号４１（Ｍｅｔ−ＰＲＴ９１７）若しくは配列番号４２（Ｍｅｔ−ＰＲＴ１０２８）で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロイン、又は（６−ｉｉ）配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１若しくは配列番号４２で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む改変フィブロインを挙げることができる。

（６−ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号２５で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ−ＰＲＴ４１０）中のＱＱを全てＶＬに置換したものである。配列番号２６で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＴＳに置換し、かつ残りのＱをＡに置換したものである。配列番号２７で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＬに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。配列番号２８で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＩに置換し、かつ残りのＱをＬに置換したものである。配列番号２９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＦに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。

配列番号３０で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ−ＰＲＴ５２５）中のＱＱを全てＶＬに置換したものである。配列番号３１で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＬに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。

配列番号３２で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ−ＰＲＴ４１０）中に存在する２０個のドメイン配列の領域を２回繰り返した配列中のＱＱを全てＶＦに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。

配列番号４１で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ−ＰＲＴ９１７）は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＬＩに置換し、かつ残りのＱをＶに置換したものである。配列番号４２で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ−ＰＲＴ１０２８）は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＩＦに置換し、かつ残りのＱをＴに置換したものである。

配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１及び配列番号４２で示されるアミノ酸配列は、いずれもグルタミン残基含有率は９％以下である（表２）。

（６−ｉ）の改変フィブロインは、配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１又は配列番号４２で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（６−ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１又は配列番号４２で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（６−ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（６−ｉｉ）の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましい。また、（６−ｉｉ）の改変フィブロインは、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上であることが好ましい。

第６の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。これにより、改変フィブロインの単離、固定化、検出及び可視化等が可能となる。

タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（６−ｉｉｉ）配列番号３３（ＰＲＴ８８８）、配列番号３４（ＰＲＴ９６５）、配列番号３５（ＰＲＴ８８９）、配列番号３６（ＰＲＴ９１６）、配列番号３７（ＰＲＴ９１８）、配列番号３８（ＰＲＴ６９９）、配列番号３９（ＰＲＴ６９８）、配列番号４０（ＰＲＴ９６６）、配列番号４３（ＰＲＴ９１７）若しくは配列番号４４（ＰＲＴ１０２８）で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロイン、又は（６−ｉｖ）配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３若しくは配列番号４４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３及び配列番号４４で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１及び配列番号４２で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。Ｎ末端にタグ配列を付加しただけであるため、グルタミン残基含有率に変化はなく、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３及び配列番号４４で示されるアミノ酸配列は、いずれもグルタミン残基含有率が９％以下である（表３）。

（６−ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（６−ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（６−ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ−ＲＥＰ］_ｍ−（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（６−ｉｖ）の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましい。また、（６−ｉｖ）の改変フィブロインは、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上であることが好ましい。

第６の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

改変フィブロインは、第１の改変フィブロイン、第２の改変フィブロイン、第３の改変フィブロイン、第４の改変フィブロイン、第５の改変フィブロイン、及び第６の改変フィブロインが有する特徴のうち、少なくとも２つ以上の特徴を併せ持つ改変フィブロインであってもよい。

改変フィブロインとしては、親水性改変フィブロインであってもよく、疎水性改変フィブロインであってもよい。本明細書において、「親水性改変フィブロイン」とは、改変フィブロインを構成する全てのアミノ酸残基の疎水性指標（ＨＩ）の総和を求め、次にその総和を全アミノ酸残基数で除した値（平均ＨＩ）が０以下である改変フィブロインである。疎水性指標は表１に示したとおりである。また、「疎水性改変フィブロイン」とは、平均ＨＩが０超である改変フィブロインである。親水性改変フィブロインは、特に難燃性に優れている。疎水性改変フィブロインは、特に吸湿発熱性及び保温性に優れている。

親水性改変フィブロインとしては、例えば、配列番号４で示されるアミノ酸配列、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列、配列番号１３、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列、配列番号１８、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列、配列番号１７、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインが挙げられる。

疎水性改変フィブロインとしては、例えば、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号３３又は配列番号４３で示されるアミノ酸配列、配列番号３５、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４１又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインが挙げられる。

本実施形態に係るタンパク質は、当該タンパク質をコードする核酸を使用して、常法により製造することができる。当該タンパク質をコードする核酸は、塩基配列情報に基づいて、化学合成してもよく、ＰＣＲ法等を利用して合成してもよい。

タンパク質繊維は、例えば、タンパク質を溶解可能な溶媒で溶解させてドープ液とし、湿式紡糸、乾式紡糸、乾湿式紡糸又は溶融紡糸等の公知の紡糸方法により紡糸して得ることができる。タンパク質を溶解可能な溶媒としては、例えば、ジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）、Ｎ，Ｎ−ジメチルホルムアミド（ＤＭＦ）、ギ酸、及びヘキサフルオロイソプロパノール（ＨＦＩＰ）等が挙げられる。当該溶媒には、溶解促進剤として無機塩を添加してもよい。

以下、試験例等に基づいて本発明をより具体的に説明する。ただし、本発明は以下の試験例に限定されるものではない。

〔試験例１：改変フィブロインの製造〕
配列番号３７で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（ＰＲＴ９１８）、配列番号４０で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（ＰＲＴ９６６）、及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）を設計した。設計した改変フィブロインをコードする核酸を合成した。当該核酸には、５’末端にＮｄｅＩサイト、終止コドン下流にＥｃｏＲＩサイトを付加した。この核酸をクローニングベクター（ｐＵＣ１１８）にクローニングした。その後、同核酸をＮｄｅＩ及びＥｃｏＲＩで制限酵素処理して切り出した後、タンパク質発現ベクターｐＥＴ−２２ｂ（＋）に組換えて発現ベクターを得た。

得られた発現ベクターで、大腸菌ＢＬＲ（ＤＥ３）を形質転換した。当該形質転換大腸菌を、アンピシリンを含む２ｍＬのＬＢ培地で１５時間培養した。当該培養液を、アンピシリンを含む１００ｍＬのシード培養用培地（表４）にＯＤ_６００が０．００５となるように添加した。培養液温度を３０℃に保ち、ＯＤ_６００が５になるまでフラスコ培養を行い（約１５時間）、シード培養液を得た。

当該シード培養液を５００ｍＬの生産培地（表５）を添加したジャーファーメンターにＯＤ_６００が０．０５となるように添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持するようにした。

生産培地中のグルコースが完全に消費された直後に、フィード液（グルコース４５５ｇ／１Ｌ、Ｙｅａｓｔ Ｅｘｔｒａｃｔ １２０ｇ／１Ｌ）を１ｍＬ／分の速度で添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持するようにし、２０時間培養を行った。その後、１Ｍのイソプロピル−β−チオガラクトピラノシド（ＩＰＴＧ）を培養液に対して終濃度１ｍＭになるよう添加し、改変フィブロインを発現誘導させた。ＩＰＴＧ添加後２０時間経過した時点で、培養液を遠心分離し、菌体を回収した。ＩＰＴＧ添加前とＩＰＴＧ添加後の培養液から調製した菌体を用いてＳＤＳ−ＰＡＧＥを行い、ＩＰＴＧ添加に依存した目的とする改変フィブロインサイズのバンドの出現により、目的とする改変フィブロインの発現を確認した。

ＩＰＴＧを添加してから２時間後に回収した菌体を２０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ ｂｕｆｆｅｒ（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の菌体を約１ｍＭのＰＭＳＦを含む２０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）に懸濁させ、高圧ホモジナイザー（ＧＥＡ Ｎｒｏ Ｓｏａｖｉ社製）で細胞を破砕した。破砕した細胞を遠心分離し、沈殿物を得た。得られた沈殿物を、高純度になるまで２０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の沈殿物を１００ｍｇ／ｍＬの濃度になるように８Ｍ グアニジン緩衝液（８Ｍ グアニジン塩酸塩、１０ｍＭ リン酸二水素ナトリウム、２０ｍＭ ＮａＣｌ、１ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ、ｐＨ７．０）で懸濁し、６０℃で３０分間、スターラーで撹拌し、溶解させた。溶解後、透析チューブ（三光純薬株式会社製のセルロースチューブ３６／３２）を用いて水で透析を行った。透析後に得られた白色の凝集タンパク質を遠心分離により回収し、凍結乾燥機で水分を除き、凍結乾燥粉末を回収することにより、改変フィブロイン（ＰＲＴ９１８、ＰＲＴ９６６及びＰＲＴ７９９）を得た。

ＰＲＴ９１８及びＰＲＴ９６６は、平均ＨＩが０超である疎水性改変フィブロインである。ＰＲＴ７９９は、平均ＨＩが０以下である親水性改変フィブロインである。

〔試験例２：編織体（織生地）の製造及び評価〕
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
４質量％になるように塩化リチウムを溶解したＤＭＳＯを溶媒として用い、上記で製造した改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるように溶媒に添加した。９０℃のアルミブロックヒーターで１時間溶解させた後、不溶物と泡を取り除き、紡糸液（ドープ液）とした。

（２）紡糸
紡糸液をリザーブタンクに充填し、０．１又は０．２ｍｍ径のモノホールノズルからギアポンプを用い１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出量は０．０１〜０．０８ｍＬ／分に調整した。凝固後、１００質量％メタノール洗浄浴槽で洗浄及び延伸を行った。洗浄及び延伸後、乾熱板を用いて乾燥させ、得られた原糸（改変フィブロイン繊維）を巻き取った。

（３）織生地の製造
得られた改変フィブロイン繊維から諸撚糸を作製した。作製した諸撚糸を平織りして織生地を得た。

（４）織生地への耐水性付与物質の結合
得られた織生地にフッ素系コーティング用モノマーを塗布し、プラズマ処理装置（Ｅｕｒｏｐｌａｓｍａ社製）を用いてプラズマ処理を施した。プラズマ処理により、フッ素系コーティング用モノマーが重合したフッ素系ポリマー（耐水性付与物質）が共有結合した織生地を得た。フッ素系コーティング用モノマーとして、Ｎａｎｏｆｉｃｓ１１０（試験例２−２）及びＮａｎｏｆｉｃｓ１２０（試験例２−３）（いずれもＥｕｒｏｐｌａｓｍａ社製）を使用した。

（５）撥水性評価
プラズマ処理を施した試験例２−２及び試験例２−３の織生地、並びにプラズマ処理を施していない織生地（試験例２−１）について、撥水度試験（スプレー試験）を実施した。撥水度試験（スプレー試験）は、ＩＳＯ４９２０：２０１２に準じて実施した。以下に示す６段階（スコア０〜５）の評価基準に従い、目視で判定を実施した。
スコア５：表面に湿潤及び水滴の付着がない。
スコア４：表面に湿潤しないが，水滴の付着がある。
スコア３：表面に小さな湿潤がある。
スコア２：湿潤が広がり，いくつかは互いに接続している。
スコア１：水が当たった部分に完全な湿潤を示す。
スコア０：表面全体に湿潤を示す。

結果を表６に示す。プラズマ処理を施していない試験例２−１の織生地はスコア０であったのに対し、プラズマ処理を施した試験例２−２及び試験例２−３の織生地はいずれもスコア４であり、耐水性（撥水性）が付与されていた。

（６）触感評価及び収縮性評価
試験例２−１〜試験例２−３の織生地から、一辺５ｃｍの正方形状の試験片をそれぞれ切り出した。試験片の一方の表面に、鉛筆で一辺３０ｍｍの正方形の頂点（４点）をマークした。各試験片を４０℃の水に１０分間浸漬した後、次いで室温で真空乾燥させる工程を５サイクル繰り返した。真空乾燥は、真空定温乾燥機（ＶＯＳ−３１０Ｃ，東京理化器械（株）製）を用いて、設定圧力−０．１ＭＰａで３０分間行った。また、各サイクル終了時に、触感を官能評価すると共に、マークした４点間の距離を測定して収縮率を評価した。

触感は、以下の基準に従って判定した。結果を表７に示す。プラズマ処理を施した試験例２−２及び試験例２−３の織生地はいずれもプラズマ処理を施していない試験例２−１の織生地と比べて触感の低下が抑制されていた。
評点５：オリジナルと同様に良好である。
評点４：良好であるが、オリジナルと比べて若干劣る。
評点３：悪くはないが、やや堅い。
評点２：悪く、かつ堅いが、曲げられる。
評点１：とても悪く、堅く、かつ曲げられない。

収縮率は、下記式に従って算出した。なお、「各辺の長さの平均値」は、マークした４点で作られる四角形の各辺の長さの総和を４で割った値である。
収縮率（％）＝｛１−（各辺の長さの平均値（ｍｍ）／３０ｍｍ）｝×１００
結果を表８に示す。プラズマ処理を施した試験例２−２及び試験例２−３の織生地はいずれもプラズマ処理を施していない試験例２−１の織生地と比べて収縮率が小さかった。

〔試験例３：編織体（編生地）の製造及び評価〕
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
４質量％になるように塩化リチウムを溶解したＤＭＳＯを溶媒として用い、上記で製造した改変フィブロイン（ＰＲＴ９１８）の凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるように溶媒に添加した。９０℃のアルミブロックヒーターで１時間溶解させた後、不溶物と泡を取り除き、紡糸液（ドープ液）とした。

（２）紡糸
紡糸液をリザーブタンクに充填し、０．１又は０．２ｍｍ径のモノホールノズルからギアポンプを用い１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出量は０．０１〜０．０８ｍＬ／分に調整した。凝固後、１００質量％メタノール洗浄浴槽で洗浄及び延伸を行った。洗浄及び延伸後、乾熱板を用いて乾燥させ、得られた原糸（改変フィブロイン繊維）を巻き取った。

（３）編生地の製造
得られた改変フィブロイン繊維を裁断して改変フィブロインステープルを作製した。作製した改変フィブロインステープルを開繊開毛した後、公知の紡績装置により紡績し、紡績糸を得た。得られた紡績糸を、ホールガーメント横編機（ＭＡＣＨ２ＸＳ，島精機製）を使用して編み、編生地を得た。

（４）編生地への耐水性付与物質の結合
得られた編生地にフッ素系コーティング用モノマーを塗布し、プラズマ処理装置（Ｅｕｒｏｐｌａｓｍａ社製）を用いてプラズマ処理を施した。プラズマ処理により、フッ素系コーティング用モノマーが重合したフッ素系ポリマー（耐水性付与物質）が共有結合した編生地を得た（試験例３−２）。フッ素系コーティング用モノマーとして、Ｎａｎｏｆｉｃｓ１２０（Ｅｕｒｏｐｌａｓｍａ社製）を使用した。

（５）撥水性評価
プラズマ処理を施した試験例３−２の編生地、及びプラズマ処理を施していない編生地（試験例３−１）について、試験例２と同様の方法で、撥水度試験（スプレー試験）を実施した。結果を表９に示す。プラズマ処理を施していない試験例３−１の編生地はスコア０であったのに対し、プラズマ処理を施した試験例３−２の編生地はスコア５であり、耐水性（撥水性）が付与されていた。

（６）触感評価及び収縮性評価
試験例３−１及び試験例３−２の編生地から、一辺５ｃｍの正方形状の試験片をそれぞれ切り出した。試験片の一方の表面に、鉛筆で一辺３０ｍｍの正方形の頂点（４点）をマークした。予備処理として、各試験片を４０℃の水に１０分間浸漬した後、次いで室温で真空乾燥させる工程を５サイクル繰り返した。真空乾燥は、真空定温乾燥機（ＶＯＳ−３１０Ｃ，東京理化器械（株）製）を用いて、設定圧力−０．１ＭＰａで３０分間行った。

次いで、予備処理を経た試験片に対し、洗浄工程、乾燥工程、浸水工程及び乾燥工程をこの順に５サイクル繰り返した。洗浄工程では、パナソニック（株）製洗濯機（ＮＡ−ＶＧ１１００Ｌ）を使用し、ライオン（株）製洗剤（トップクリアリキッド）を用いて、試験片に対して、洗浄を５分間行った後、すすぎを２回行い、次いで脱水１分間を行った。乾燥工程では、真空定温乾燥機（ＶＯＳ−３１０Ｃ，東京理化器械（株）製）を用いて、設定圧力−０．１ＭＰａで３０分間、室温で試験片の乾燥を行った。浸水工程では、試験片を４０℃の水に１０分間浸漬した。各サイクル終了時に、試験例２と同様の基準で、触感を官能評価すると共に、マークした４点間の距離を測定して収縮率を評価した。

触感の官能評価結果を表１０に示す。なお、「開始時」は、予備処理後、サイクルを開始する前の評価結果である。プラズマ処理を施した試験例３−２の編生地は、プラズマ処理を施していない試験例３−１の編生地と比べて触感の低下が抑制されていた。

収縮率の評価結果を表１１に示す。プラズマ処理を施した試験例３−２の編生地は、プラズマ処理を施していない試験例３−１の編生地と比べて収縮率が小さかった。

〔試験例４：編織体（編生地）の製造及び評価〕
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
４質量％になるように塩化リチウムを溶解したＤＭＳＯを溶媒として用い、上記で製造した改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるように溶媒に添加した。シェーカーを使用して、改変フィブロインを３時間かけて溶解させた後、溶液中の不溶物（ゴミ等）と泡を取り除き、紡糸液（ドープ液）とした。ドープ液の溶液粘度は９０℃において５０００ｃＰ（センチポアズ）であった。

（２）紡糸
得られたドープ液と公知の乾湿式紡糸装置とを用いて乾湿式紡糸を行って、改変フィブロインからなるモノフィラメントを得た。なお、ここでは、乾湿式紡糸を下記の条件で行った。
凝固液（メタノール）の温度：５〜１０℃
延伸倍率：６倍
乾燥温度：８０℃

（３）編生地の製造
上記のようにして得た改変フィブロイン繊維を用いて公知の方法により紡績糸を製造し、この改変フィブロイン繊維からなる紡績糸と公知の編機とを用いて、横編みにより５ｃｍ角の編生地を得た。なお、改変フィブロイン繊維からなる紡績糸の番手は５８．１Ｎｍであり、編機のゲージ数は１８であった。

（４）編生地への耐水性付与物質の結合
得られた５ｃｍ角の編生地を、ヘキサンジイソアネート（ＨＤＩ，第一の反応剤）２０ｍＬ中に浸漬した。次いで、ＨＤＩが含浸した編生地をアルミホイルに挟み、１３０℃で３０分加熱した。加熱後、編生地を取り出し、ブタノール（ＢｕＯＨ，第二の反応剤）２０ｍｌ中に浸漬し、１００℃で２４０分反応させた。反応後の編生地をＴＨＦで洗浄して、耐水性付与物質（第一の反応剤及び第二の反応剤）が結合した、試験例４−１の編生地を得た。
（３）で得られた５ｃｍ角の編生地を、試験例４−２の編生地として評価した。
（３）で得られた５ｃｍ角の編生地を、ヘキサンジイソアネート（ＨＤＩ，第一の反応剤）２０ｍＬ中に浸漬した。次いで、ＨＤＩが含浸した編生地をアルミホイルに挟み、１３０℃で３０分加熱した。その後、編生地をＴＨＦで洗浄して、第一の反応剤のみが結合した、試験例４−３の編生地を得た。

（５）収縮性評価
試験例４−１〜試験例４−３の編生地について、収縮性を評価した。各編生地に鉛筆で３ｃｍ角の正方形を描き、評価サンプルとした。評価サンプルをパナソニック（株）製洗濯機（ＮＡ−ＶＧ１１００Ｌ）の洗濯モード「お家クリーニング」で洗濯した。次いで、同じ洗濯機で１５分脱水し、１２０分自然乾燥させた。洗濯前後の正方形の縦横の長さをそれぞれ測定し、縦向及び横方向の収縮率を求めた。同じ試験を３回行い、３回の平均値を評価結果とした。結果を表１２に示す。

（６）質感評価
試験例４−１〜試験例４−３の編生地について、肌触りを三段階で評価した。試験例４−２の編生地の肌触りを基準（Ｂ）とし、それより風合いに優れる場合をＡ、肌触りが荒く風合いに劣る場合をＣとして評価した。結果を表１２に示す。

〔試験例５：改変フィブロイン繊維の製造及び評価〕
＜試験例５−１＞
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
デンプン（和光純薬工業株式会社製）２００ｍｇを１１４００ｍｇの溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に溶解させた後、これにフェニルイソシアネート（東京化成工業株式会社製）４００ｍｇを添加し、９０℃で４時間撹拌して反応させた。これにより、デンプンのヒドロキシル基とフェニルイソシアネートのイソシアネート基とが反応して、フェニル基（機能性官能基）が、ウレタン結合を介して結合した修飾デンプン（修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を得た。修飾デンプンは、仕込み比から求めた修飾率（ヒドロキシル基が機能性官能基に変換された割合）が１００％であった。

反応液を室温まで冷却した後、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末３００ｍｇを反応液に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸液（ドープ液）を得た。紡糸液中の修飾デンプンの含有量は、修飾デンプンとデンプンの総含有量を基準として、１７質量％である。

（２）改変フィブロインと耐水性付与物質を含む繊維の製造
調製した紡糸液を６０℃にて目開き５μｍの金属フィルターで濾過し、次いで３０ｍＬのステンレスシリンジ内で静置し、脱泡させた後に、ニードル径０．２ｍｍのソリッドノズルから窒素ガスを用い１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出温度は６０℃であり、吐出圧は０．３ＭＰａであった。凝固後、得られた原糸を巻き取り速度３．００ｍ／分で巻き取り、自然乾燥させて、改変フィブロインと耐水性付与物質（修飾デンプン）を含む繊維を得た。

（３）収縮性評価
得られた繊維を長さ約１０ｃｍに切断し、水への浸漬前の糸の長さ（ｃｍ）を測定した。次いで、糸を４０℃の水浴に１分間浸漬した。その後、糸を水浴から取り出して、１５分間室温で真空乾燥させた後、乾燥後の糸の長さを測定した。繊維の収縮率を以下の式に従って算出した。結果を表１３に示す。
収縮率（％）＝｛（浸漬前の長さ／浸漬・乾燥後の長さ）−１｝×１００

＜試験例５−２＞
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
デンプン（和光純薬工業株式会社製）２５３ｍｇを７６００ｍｇの溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に溶解させた後、これに無水酢酸（和光純薬工業株式会社製）１４７ｍｇを添加し、９０℃で４時間撹拌して反応させた。これにより、デンプンのヒドロキシル基と無水酢酸とが反応して、アセチル基（機能性官能基）が結合した修飾デンプン（修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を得た。修飾デンプンは、仕込み比から求めた修飾率（ヒドロキシル基が機能性官能基に変換された割合）が１００％であった。

反応液を室温まで冷却した後、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末２０００ｍｇを反応液に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸液（ドープ液）を得た。紡糸液中の修飾デンプンの含有量は、修飾デンプンとデンプンの総含有量を基準として、１７質量％である。

（２）改変フィブロインと耐水性付与物質を含む繊維の製造
調製した紡糸液を使用して、試験例５−１と同様の手順で改変フィブロインと耐水性付与物質（修飾デンプン）を含む繊維を得た。

（３）収縮性評価
得られた繊維について、試験例５−１と同様の手順で収縮性評価を実施した。結果を表１３に示す。

＜試験例５−３＞
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
デンプン（和光純薬工業株式会社製）２１５ｍｇを７６００ｍｇの溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に溶解させた後、これに無水酢酸（和光純薬工業株式会社製）１８５ｍｇを添加し、９０℃で４時間撹拌して反応させた。これにより、デンプンのヒドロキシル基と無水酢酸とが反応して、アセチル基（機能性官能基）が結合した修飾デンプン（修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を得た。修飾デンプンは、仕込み比から求めた修飾率（ヒドロキシル基が機能性官能基に変換された割合）が５０％であった。

反応液を室温まで冷却した後、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末２０００ｍｇを反応液に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸液（ドープ液）を得た。紡糸液中の修飾デンプンの含有量は、修飾デンプンとデンプンの総含有量を基準として、１７質量％である。

（２）改変フィブロインと耐水性付与物質を含む繊維の製造
調製した紡糸液を使用して、試験例５−１と同様の手順で改変フィブロインと耐水性付与物質（修飾デンプン）を含む繊維を得た。

（３）収縮性評価
得られた繊維について、試験例５−１と同様の手順で収縮性評価を実施した。結果を表１３に示す。

＜試験例５−４＞
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
ポリビニルアルコール（ＰＶＡ）（和光純薬工業株式会社製）１２８ｍｇを７６００ｍｇの溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に溶解させた後、これにフェニルイソシアネート（東京化成工業株式会社製）２７２ｍｇを添加し、９０℃で４時間撹拌して反応させた。これにより、ＰＶＡのヒドロキシル基とフェニルイソシアネートとが反応して、フェニル基（機能性官能基）が、ウレタン結合を介して結合した修飾ＰＶＡ（修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を得た。修飾ＰＶＡは、仕込み比から求めた修飾率（ヒドロキシル基が機能性官能基に変換された割合）が１００％であった。

反応液を室温まで冷却した後、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末２０００ｍｇを反応液に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸液（ドープ液）を得た。紡糸液中の修飾ＰＶＡの含有量は、修飾ＰＶＡとＰＶＡの総含有量を基準として、１７質量％である。

（２）改変フィブロインと耐水性付与物質を含む繊維の製造
調製した紡糸液を使用して、試験例５−１と同様の手順で改変フィブロインと耐水性付与物質（修飾ＰＶＡ）を含む繊維を得た。

（３）収縮性評価
得られた繊維について、試験例５−１と同様の手順で収縮性評価を実施した。結果を表１３に示す。

＜試験例５−５＞
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
ポリビニルアルコール（ＰＶＡ）（和光純薬工業株式会社製）１９３ｍｇを７６００ｍｇの溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に溶解させた後、これにフェニルイソシアネート（東京化成工業株式会社製）２０７ｍｇを添加し、９０℃で４時間撹拌して反応させた。これにより、ＰＶＡのヒドロキシル基とフェニルイソシアネートとが反応して、フェニル基（機能性官能基）が、ウレタン結合を介して結合した修飾ＰＶＡ（修飾ヒドロキシル基含有ポリマー）を得た。修飾ＰＶＡは、仕込み比から求めた修飾率（ヒドロキシル基が機能性官能基に変換された割合）が５０％であった。

反応液を室温まで冷却した後、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末２０００ｍｇを反応液に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸液（ドープ液）を得た。紡糸液中の修飾ＰＶＡの含有量は、修飾ＰＶＡとＰＶＡの総含有量を基準として、１７質量％である。

（２）改変フィブロインと耐水性付与物質を含む繊維の製造
調製した紡糸液を使用して、試験例５−１と同様の手順で改変フィブロインと耐水性付与物質（修飾ＰＶＡ）を含む繊維を得た。

（３）収縮性評価
得られた繊維について、試験例５−１と同様の手順で収縮性評価を実施した。結果を表１３に示す。

＜試験例５−６＞
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末１２００ｍｇを溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸液（ドープ液）を得た。

（２）繊維の製造
調製した紡糸液を使用して、試験例５−１と同様の手順で繊維を得た。

（３）収縮性評価
得られた繊維について、試験例５−１と同様の手順で収縮性評価を実施した。結果を表１３に示す。

＜試験例５−７＞
（１）紡糸液（ドープ液）の調製
改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末３０００ｍｇ、及びデンプン（和光純薬工業株式会社製）６００ｍｇを溶媒（４重量％のＬｉＣｌを含むジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ））に添加し、９０℃で１２時間撹拌して溶解させ、透明な紡糸液（ドープ液）を得た。

（２）繊維の製造
調製した紡糸液を使用して、試験例５−１と同様の手順で繊維を得た。

（３）収縮性評価
得られた繊維について、試験例５−１と同様の手順で収縮性評価を実施した。結果を表１３に示す。

改変フィブロインと、耐水性付与物質（ヒドロキシル基含有ポリマー（修飾デンプン又は修飾ＰＶＡ））を含む繊維は、耐水性付与物質を含まない繊維と比べて、収縮率が低減されていた。

〔試験例６：改変フィブロインの難燃性評価〕
４．０質量％になるようにＬｉＣｌを溶解させたジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）を溶媒として用意し、そこに改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるよう添加し、シェーカーを使用して３時間溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液（紡糸原液）を得た。

調製した紡糸原液を９０℃にて目開き５μｍの金属フィルターで濾過し、次いで３０ｍＬのステンレスシリンジ内で静置し、脱泡させた後に、ニードル径０．２ｍｍのソリッドノズルから１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出温度は９０℃であった。凝固後、得られた原糸を巻き取り、自然乾燥させて改変フィブロイン繊維（原料繊維）を得た。

得られた原料繊維（撚り合せたフィラメント糸）を使用して、丸編機を使用した丸編みで編地を製造した。編地は、太さ１８０デニール、ゲージ数１８とした。得られた編地から２０ｇ切り出して試験片とした。

燃焼性試験は、消防庁危険物規制課長 消防危５０号平成７年５月３１日の粉粒状又は融点の低い合成樹脂の試験方法に準拠した。試験は、温度２２℃、相対湿度４５％、気圧１０２１ｈＰａの条件下で実施した。測定結果（酸素濃度（％）、燃焼率（％）、換算燃焼率（％））を表１４に示す。

難燃性試験の結果、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）繊維で編んだ編地の限界酸素指数（ＬＯＩ）値は２７．２であった。一般にＬＯＩ値が２６以上あれば難燃性があるとされる。改変フィブロインは、難燃性に優れていることが分かる。

〔試験例７：改変フィブロインの吸湿発熱性評価〕
４．０質量％になるようにＬｉＣｌを溶解させたジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）を溶媒として用意し、そこに改変フィブロインの凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるよう添加し、シェーカーを使用して３時間溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液（紡糸原液）を得た。

調製した紡糸原液を６０℃にて目開き５μｍの金属フィルターで濾過し、次いで３０ｍＬのステンレスシリンジ内で静置し、脱泡させた後に、ニードル径０．２ｍｍのソリッドノズルから１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出温度は６０℃であった。凝固後、得られた原糸を巻き取り、自然乾燥させて改変フィブロイン繊維（原料繊維）を得た。

比較のため、原料繊維として、市販されているウール繊維、コットン繊維、テンセル繊維、レーヨン繊維及びポリエステル繊維を用意した。

各原料繊維を使用して、横編機を使用した横編みで編地を製造した。原料繊維としてＰＲＴ９１８繊維を使用した編地は、太さ：１／３０Ｎ（毛番手単糸）、ゲージ数：１８とした。原料繊維としてＰＲＴ７９９繊維を使用した編地は、太さ：１／３０Ｎ（毛番手単糸）、ゲージ数：１６とした。その他の原料繊維を使用した編地は、ＰＲＴ９１８繊維及びＰＲＴ７９９繊維を使用した編地とほぼ同一のカバーファクターとなるように太さ及びゲージ数を調整した。具体的には、以下のとおりである。
ウール 太さ：２／３０Ｎ（双糸）、ゲージ数：１４
コットン 太さ：２／３４Ｎ（双糸）、ゲージ数：１４
テンセル 太さ：２／３０Ｎ（双糸）、ゲージ数：１５
レーヨン 太さ：１／３８Ｎ（単糸）、ゲージ数：１４
ポリエステル 太さ：１／６０Ｎ（単糸）、ゲージ数：１４

１０ｃｍ×１０ｃｍに裁断した編地を２枚合わせにし、四辺を縫い合わせて試験片（試料）とした。試験片を低湿度環境（温度２０±２℃、相対湿度４０±５％）で４時間以上放置した後、高湿度環境（温度２０±２℃、相対湿度９０±５％）に移し、試験片内部中央に取り付けた温度センサーにより３０分間、１分間隔で温度の測定を行った。

測定結果から、下記式Ａに従って、最高吸湿発熱度を求めた。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）−（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）

図１２は、吸湿発熱性試験の結果の一例を示すグラフである。グラフの横軸は、試料を低湿度環境から高湿度環境に移した時点を０とし、高湿度環境での放置時間（分）を示す。グラフの縦軸は、温度センサーで測定した温度（試料温度）を示す。図９に示したグラフ中、Ｍで示した点が、試料温度の最高値に対応している。

最高吸湿発熱度の算出結果を表１５に示す。

表１５に示すとおり、改変フィブロイン（ＰＲＴ９１８及びＰＲＴ７９９）は、既存の材料と比べて、最高吸湿発熱度が高く、吸湿発熱性に優れていることが分かる。

〔試験例８：改変フィブロインの保温性評価〕
４．０質量％になるようにＬｉＣｌを溶解させたジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）を溶媒として用意し、そこに改変フィブロインの凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるよう添加し、シェーカーを使用して３時間溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液（紡糸原液）を得た。

調製した紡糸原液を６０℃にて目開き５μｍの金属フィルターで濾過し、次いで３０ｍＬのステンレスシリンジ内で静置し、脱泡させた後に、ニードル径０．２ｍｍのソリッドノズルから１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出温度は６０℃であった。凝固後、得られた原糸を巻き取り、自然乾燥させて改変フィブロイン繊維（原料繊維）を得た。

比較のため、原料繊維として、市販されているウール繊維、シルク繊維、綿繊維、レーヨン繊維及びポリエステル繊維を用意した。

各原料繊維を使用して、横編機を使用した横編みで編地を製造した。原料繊維としてＰＲＴ９６６繊維を使用した編地は、番手：３０Ｎｍ、撚り本数：１、ゲージ数：１８ＧＧ、目付け：９０．１ｇ／ｍ^２とした。原料繊維としてＰＲＴ７９９繊維を使用した編地は、番手：３０Ｎｍ、撚り本数：１、ゲージ数ＧＧ：１６、目付け：１１１．０ｇ／ｍ^２とした。その他の原料繊維を使用した編地は、ＰＲＴ９６６繊維及びＰＲＴ７９９繊維を使用した編地とほぼ同一のカバーファクターとなるように太さ及びゲージ数を調整した。具体的には、以下のとおりである。
ウール 番手：３０Ｎｍ、撚り本数：２、ゲージ数：１４ＧＧ、目付け：２４２．６ｇ／ｍ^２
シルク 番手：６０Ｎｍ、撚り本数：２、ゲージ数：１４ＧＧ、目付け：２２５．２ｇ／ｍ^２
綿 番手：３４Ｎｍ、撚り本数：２、ゲージ数：１４ＧＧ、目付け：１９４．１ｇ／ｍ^２
レーヨン 番手：３８Ｎｍ、撚り本数：１、ゲージ数：１４ＧＧ、目付け：１８１．８ｇ／ｍ^２
ポリエステル 番手：６０Ｎｍ、撚り本数：１、ゲージ数：１４ＧＧ、目付け：１８４．７ｇ／ｍ^２

保温性は、カトーテック株式会社製のＫＥＳ−Ｆ７サーモラボＩＩ試験機を使用し、ドライコンタクト法（皮膚と衣服が乾燥状態で直接触れた時を想定した方法）を用いて評価した。２０ｃｍ×２０ｃｍに裁断した編地１枚を試験片（試料）とした。試験片を、一定温度（３０℃）に設定した熱板にセットし、風洞内風速３０ｃｍ／秒の条件で、試験片を介して放散された熱量（ａ）を求めた。試験片をセットしない状態で、上記同様の条件で放散された熱量（ｂ）を求め、下記の式に従い保温率（％）を算出した。
保温率（％）＝（１−ａ／ｂ）×１００

測定結果から、下記式Ｂに従って、保温性指数を求めた。
式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ^２）

保温性指数の算出結果を表１６に示す。保温性指数が高いほど、保温性に優れる材料と評価することができる。

表１６に示すとおり、改変フィブロイン（ＰＲＴ９６６及びＰＲＴ７９９）は、既存の材料と比べて、保温性指数が高く、保温性に優れていることが分かる。

〔試験例９：合成皮革の製造〕
（基布（織布）の製造）
改変フィブロイン（ＰＲＴ９６６）の凍結乾燥粉末を、ギ酸に濃度２８質量％となるよう添加し、シェーカーを使用して３時間溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液（紡糸原液）を得た。得られた改変クモ糸フィブロイン溶液をドープ液（紡糸原液）とし、公知の乾湿式紡糸装置を用いた乾湿式紡糸によって改変クモ糸フィブロイン繊維を製造した。次いで、得られた改変フィブロイン繊維から公知の方法により撚糸を得た後、この撚糸をレピア織機（Ｅｖｅｒｇｒｅｅｎ Ａｕｔｏｍａｔｉｃ Ｓａｍｐｌｉｎｇ Ｌｏｏｍ：ＣＣＩ製）により平織して、織布を織成した。なお、乾湿式紡糸の条件は以下のとおりである。
凝固浴温度：２〜１５℃
総延伸倍率：１〜４倍
乾燥温度：１００℃

（表皮層樹脂の調製）
Ｓ−７０５（ポリカーボネート系乾式加工用ポリウレタン，ＤＩＣ株式会社製）、ジメチルフォルムアミド（ＤＭＦ）、メチルエチルケトン（ＭＥＫ）及び顔料を１００／２５／２５／１０の組成で混合し、脱泡を行なって、表皮層用樹脂を調製した。

（接着剤層樹脂の調製）
ＴＡ−４６５（２液型ドライ接着加工用ポリウレタン，ＤＩＣ株式会社製）、ジメチルフォルムアミド（ＤＭＦ）、Ｔ−８１（２液架橋反応用触媒、ＤＩＣ株式会社製）及びＤＮ−９５０（２液架橋反応用架橋剤、ＤＩＣ株式会社製）を１００／６０／１２／１の組成で混合し、脱泡を行なって、接着剤層樹脂を調製した。

（合成皮革の製造）
離型紙をガラス板上に貼り付けた後、市販のフィルムアプリケーターを用いて、離型紙上に表皮層樹脂を０．１２７ｍｍの厚さで塗布した。その後、これを１２０℃で２分間乾燥させた。次いで、市販のフィルムアプリケーターを用いて、表皮層樹脂の離型紙側とは反対側の面に接着剤層樹脂を０．１２７ｍｍの厚さで塗布した。その後、これを１２０℃で２分間乾燥させた。引き続き、接着剤層樹脂上に基布を積層して積層体を得た後、市販のラミネーターを用いて、積層体を８０℃で１５秒間ラミネート加熱加圧した後、８０℃で２４時間エージングを行った。これにより、目的とする合成皮革を製造した。得られた合成皮革の写真を図１３に示した。

１…表皮層、２…基布層、３…接着剤層、４…多孔質層、１０，２０，３０，４０…合成皮革、５０…離型紙、５１…表皮層樹脂（高分子）、５２…接着剤層樹脂、５３…編織体（基布）、５４…合成皮革、５５…コーティングヘッド、６０…乾燥機、７０…熱プレスロール、８０…凝固槽、９０…湯洗槽、１００，２００…製造装置。

Claims (10)

1. 編織体を含む基布層と、前記基布層に接合された表皮層とを備え、
   前記基布層及び前記表皮層の少なくとも一方は耐水性付与物質を含有する、合成皮革。
2. 前記編織体が、前記耐水性付与物質を含有する、請求項１に記載の合成皮革。
3. 前記編織体が、改変フィブロインを含む、請求項２に記載の合成皮革。
4. 前記改変フィブロインが、改変クモ糸フィブロインである、請求項３に記載の合成皮革。
5. 前記改変フィブロインと前記耐水性付与物質が共有結合している、請求項３又は４に記載の合成皮革。
6. 前記表皮層が、前記耐水性付与物質を含有する、請求項１〜５のいずれか一項に記載の合成皮革。
7. 前記表皮層が、改変フィブロインを含む、請求項６に記載の合成皮革。
8. 前記改変フィブロインが、改変クモ糸フィブロインである、請求項７に記載の合成皮革。
9. 前記改変フィブロインと前記耐水性付与物質が共有結合している、請求項７又は８に記載の合成皮革。
10. 編織体を含む基布層と表皮層とを接合する工程を備え、前記基布層及び前記表皮層の少なくとも一方は耐水性付与物質を含有するものである、合成皮革の製造方法。