WO2019194258A1 - 混紡糸並びにその編織体及びその編織体の製造方法 - Google Patents

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modified fibroin
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acid sequence
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哲広 淺野
明彦 尾関
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長谷虎紡績株式会社
Ｓｐｉｂｅｒ株式会社
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    • D10B2211/20—Protein-derived artificial fibres
    • D10B2211/22—Fibroin

Definitions

  • the present invention relates to a blended yarn, a knitted fabric thereof, and a method for producing the woven fabric.
  • Fibers such as rayon, cupra, and lyocell which are regenerated cellulose fibers, have a soft texture, so that they are knitted or woven into a knitted fabric, and are used for various applications such as clothing (for example, Patent Document 1). reference).
  • the present invention relates to a blended yarn capable of producing a knitted fabric with reduced reduction in stiffness and stiffness due to wetting, even when the blended yarn is used in the production of a knitted fabric, and the knitted fabric and the woven fabric.
  • An object is to provide a manufacturing method.
  • the present invention relates to the following inventions, for example.
  • a blended yarn comprising modified fibroin fiber and regenerated cellulose fiber.
  • the blended yarn according to [1], wherein the modified fibroin fiber has a shrinkage rate defined by the following formula of more than 7%. Shrinkage ⁇ 1- (length of modified fibroin fiber after contact with aqueous medium / length of modified fibroin fiber before contact with aqueous medium) ⁇ ⁇ 100 (%)
  • Shrinkage ⁇ 1- (length of modified fibroin fiber after contact with aqueous medium / length of modified fibroin fiber before contact with aqueous medium) ⁇ ⁇ 100 (%) [9]
  • the modified fibroin fiber and the regenerated cellulose fiber are blended so that the amount of the modified fibroin fiber in the blended yarn is 5 to 40% by mass.
  • the manufacturing method in any one of.
  • the modified fibroin fiber comprises modified fibroin,
  • the modified fibroin comprises a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m ,
  • the domain sequence has an amino acid sequence with a reduced content of n motif (A) corresponding to deletion of at least one or more (A) n motifs compared to naturally occurring fibroin,
  • the blended yarn according to any one of [1] to [5], the knitted fabric according to [6], or the production method according to any one of [7] to [12].
  • (A) n motif represents an amino acid sequence composed of 2 to 27 amino acid residues, and (A) the number of alanine residues relative to the total number of amino acid residues in n motif is 83% or more. .
  • REP indicates an amino acid sequence composed of 10 to 200 amino acid residues.
  • m represents an integer of 2 to 300.
  • a plurality of (A) n motifs may have the same or different amino acid sequences.
  • Plural REPs may have the same amino acid sequence or different amino acid sequences.
  • the modified fibroin fiber comprises modified fibroin,
  • the modified fibroin comprises a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m , From the N-terminal side to the C-terminal side, compare the number of REP amino acid residues of two adjacent [(A) n motif-REP] units in order, and the number of REP amino acid residues with a small number of amino acid residues. Is the sum of the number of amino acid residues of two adjacent [(A) n motif-REP] units with a ratio of the number of amino acid residues of the other REP of 1.8 to 11.3.
  • n motif represents an amino acid sequence composed of 2 to 27 amino acid residues
  • (A) the number of alanine residues relative to the total number of amino acid residues in n motif is 83% or more.
  • REP indicates an amino acid sequence composed of 10 to 200 amino acid residues.
  • m represents an integer of 2 to 300.
  • a plurality of (A) n motifs may have the same or different amino acid sequences.
  • Plural REPs may have the same amino acid sequence or different amino acid sequences.
  • the modified fibroin fiber comprises modified fibroin,
  • the modified fibroin comprises a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m ,
  • the content of glycine residues corresponding to at least one or more glycine residues in REP was replaced with another amino acid residue in the domain sequence was reduced.
  • the blended yarn according to any one of [1] to [5], the knitted fabric according to [6], or the production method according to any one of [7] to [12].
  • (A) n motif represents an amino acid sequence composed of 2 to 27 amino acid residues, and (A) the number of alanine residues relative to the total number of amino acid residues in n motif is 83% or more.
  • REP indicates an amino acid sequence composed of 10 to 200 amino acid residues.
  • m represents an integer of 2 to 300.
  • a plurality of (A) n motifs may have the same or different amino acid sequences.
  • Plural REPs may have the same amino acid sequence or different amino acid sequences.
  • the domain sequence is at least one or more of at least one motif sequence selected from GGX and GPGXX in REP (where X represents an amino acid residue other than glycine).
  • the blended yarn, woven fabric or production method according to [17] which has an amino acid sequence corresponding to substitution of one glycine residue in the motif sequence with another amino acid residue.
  • the blended yarn, woven fabric or production method according to [18], wherein the ratio of the motif sequence in which the glycine residue is substituted with another amino acid residue is 10% or more with respect to the total motif sequence.
  • the modified fibroin fiber comprises modified fibroin,
  • the modified fibroin comprises a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m , XGX contained in all REPs in the sequence excluding the sequence from the domain sequence to the most C-terminal side (A) n motif to the C-terminus of the domain sequence (where X is an amino acid residue other than glycine)
  • the total number of amino acid residues in the amino acid sequence consisting of z) is z, and the domain sequence is located at the most C-terminal side (A) in the sequence excluding the sequence from the n motif to the C-terminus of the domain sequence
  • the mixed yarn according to any one of [1] to [5], wherein z / w is 50.9% or more, where w is the total number of amino acid residues, and the knitted fabric according to [6] Or the production method according to any one of [7] to [12].
  • (A) n motif represents an amino acid sequence composed of 2 to 27 amino acid residues, and (A) the number of alanine residues relative to the total number of amino acid residues in n motif is 83% or more.
  • REP indicates an amino acid sequence composed of 10 to 200 amino acid residues.
  • m represents an integer of 2 to 300.
  • a plurality of (A) n motifs may have the same or different amino acid sequences.
  • Plural REPs may have the same amino acid sequence or different amino acid sequences.
  • the modified fibroin corresponds to the substitution of one or more glycine residues in REP with another amino acid residue as compared with naturally occurring fibroin, and in addition, one or more amino acid residues
  • the modified fibroin fiber comprises modified fibroin,
  • the modified fibroin comprises a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m ,
  • the domain sequence has one or more amino acid residues in REP substituted with amino acid residues having a higher hydrophobicity index and / or one or more hydrophobicity in REP compared to naturally occurring fibroin.
  • Having an amino acid sequence including a region having a large hydrophobic index, which corresponds to insertion of an amino acid residue having a large sex index The blended yarn according to any one of [1] to [5], the knitted fabric according to [6], or the production method according to any one of [7] to [12].
  • (A) n motif represents an amino acid sequence composed of 2 to 27 amino acid residues, and (A) the number of alanine residues relative to the total number of amino acid residues in n motif is 83% or more.
  • REP indicates an amino acid sequence composed of 10 to 200 amino acid residues.
  • m represents an integer of 2 to 300.
  • a plurality of (A) n motifs may have the same or different amino acid sequences.
  • Plural REPs may have the same amino acid sequence or different amino acid sequences.
  • [23] The blended yarn, knitted fabric or production method according to [22], wherein the region having a large hydrophobic index is composed of continuous 2 to 4 amino acid residues.
  • the amino acid residue having a large hydrophobicity index is selected from isoleucine (I), valine (V), leucine (L), phenylalanine (F), cysteine (C), methionine (M) and alanine (A). 22] or [23], a blended yarn, a knitted fabric, or a production method.
  • the modified fibroin fiber comprises modified fibroin,
  • the modified fibroin comprises a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m , (A) The average of the hydrophobicity index of four consecutive amino acid residues in all REPs included in the sequence excluding the sequence from the n motif to the C terminus of the domain sequence from the domain sequence.
  • P is the total number of amino acid residues contained in the region where the value is 2.6 or more, and the sequence from the (A) n motif located at the most C-terminal side to the C-terminus of the domain sequence is excluded from the domain sequence.
  • the blended yarn according to any one of [1] to [5], wherein p / q is 6.2% or more, where q is the total number of amino acid residues contained in the sequence;
  • the production method according to any one of [7] to [12].
  • [In Formula 1, (A) n motif represents an amino acid sequence composed of 2 to 27 amino acid residues, and (A) the number of alanine residues relative to the total number of amino acid residues in n motif is 83% or more. .
  • REP indicates an amino acid sequence composed of 10 to 200 amino acid residues.
  • m represents an integer of 2 to 300.
  • a plurality of (A) n motifs may have the same or different amino acid sequences.
  • Plural REPs may have the same amino acid sequence or different amino acid sequences.
  • [26] In the modified fibroin, one or more amino acid residues in REP are replaced with amino acid residues having a higher hydrophobicity index and / or one or more hydrophobic groups in REP compared to naturally occurring fibroin.
  • an amino acid residue having a large sex index it further has an amino acid sequence corresponding to substitution, deletion, insertion and / or addition of one or more amino acid residues [22 ]
  • the modified fibroin fiber comprises modified fibroin,
  • the modified fibroin comprises a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m or Formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif; Glutamine residue content corresponding to the domain sequence having one or more glutamine residues in REP deleted or substituted with other amino acid residues compared to naturally occurring fibroin Has a reduced amino acid sequence,
  • the blended yarn according to any one of [1] to [5], the knitted fabric according to [6], or the production method according to any one of [7] to [12].
  • (A) n motif represents an amino acid sequence composed of 2 to 27 amino acid residues, and (A) the number of alanine residues is 80% with respect to the total number of amino acid residues in n motif. That's it.
  • REP indicates an amino acid sequence composed of 10 to 200 amino acid residues.
  • m represents an integer of 2 to 300.
  • a plurality of (A) n motifs may have the same or different amino acid sequences.
  • Plural REPs may have the same amino acid sequence or different amino acid sequences.
  • the other amino acid residues are isoleucine (I), valine (V), leucine (L), phenylalanine (F), cysteine (C), methionine (M), alanine (A), glycine (G), threonine ( Any one of [27] to [29], which is an amino acid residue selected from the group consisting of T), serine (S), tryptophan (W), tyrosine (Y), proline (P) and histidine (H) A blended yarn, a knitted fabric, or a manufacturing method according to one.
  • the modified fibroin is a blended yarn, a knitted fabric or a production method according to any one of [27] to [30], wherein the hydrophobicity of REP is ⁇ 0.8 or more.
  • the modified fibroin fiber comprises modified fibroin,
  • the modified fibroin has a limiting oxygen index (LOI) value of 26.0 or more, the blended yarn according to any one of [1] to [5], the knitted fabric according to [6], or [7 ]
  • the modified fibroin fiber comprises modified fibroin, The blended yarn according to any one of [1] to [5], wherein the modified fibroin has a maximum moisture absorption exotherm calculated according to the following formula A of more than 0.025 ° C./g.
  • the blended yarn and method according to the present invention it is possible to provide a knitted fabric with reduced reduction in elasticity and stiffness due to wetting. Therefore, according to the present invention, it is expected that the decrease in the drapeability of the woven fabric accompanying the decrease in elasticity and stiffness can be controlled. Moreover, according to this invention, the outstanding texture peculiar to regenerated cellulose fiber can be maintained as much as possible.
  • One embodiment of the present invention relates to a blended yarn including a modified fibroin fiber and a regenerated cellulose fiber.
  • the modified fibroin fiber contains the modified fibroin described later as a main component, and may be a filament (long fiber) or a staple (short fiber).
  • the modified fibroin fiber may contain components other than the modified fibroin and impurities such as a protein other than the modified fibroin.
  • the modified fibroin fiber having the property of shrinking by drying after wetting is contained in the blended yarn.
  • the modified fibroin fiber it is considered that the knitting density, the woven density, and the like increase due to the shrinkage of the fabric, and as a result, the effects described above can be achieved.
  • the modified fibroin fiber has a shrinkage ratio of more than 7%, 15% or more, 25% or more, 32% or more, 40% or more, 48% or more, 56% or more, 64% or more when contacted with an aqueous medium described later. Or 72% or more.
  • the shrinkage rate is usually 80% or less.
  • the modified fibroin fiber may be a modified fibroin crimped fiber having crimps.
  • the degree of crimp is not limited, and the number of crimps may be, for example, 10 to 100 pieces / 40 mm, or 20 to 40 pieces / 40 mm.
  • the modified fibroin fiber preferably has excellent flame retardancy, and has a limiting oxygen index (LOI) value of 18 or more, 20 or more, 22 or more, 24 or more, 26 or more, 28 or more, 28 or more, 29 or more, or 30 or more. It may be.
  • LOI value is a value measured in accordance with “Test method for powdered or low melting point synthetic resin” described in “Fire Safety No. 50 (May 31, 1995)”. is there.
  • the modified fibroin fiber may contain a hydrophilic modified fibroin and / or a modified fibroin whose mean value (average HI) of the hydrophobicity index is 0 or less in order to exhibit sufficient flame retardancy. Also good.
  • the modified fibroin fiber preferably has excellent hygroscopic exothermic properties, and the maximum hygroscopic exotherm required according to the following formula A may be greater than 0.025 ° C./g.
  • the sample in Formula A refers to modified fibroin fiber.
  • the maximum moisture absorption exotherm of the modified fibroin fiber is 0.026 ° C./g or more, 0.027 ° C./g or more, 0.028 ° C./g or more, 0.029 ° C./g or more, 0.030 ° C./g or more, It may be 0.035 ° C./g or more, or 0.040 ° C./g or more.
  • limiting in particular in the upper limit of the maximum moisture absorption heat generation degree Usually, it is 0.060 degrees C / g or less.
  • the modified fibroin fiber may contain a hydrophobic modified fibroin and / or a modified fibroin having an average value (average HI) of the hydrophobicity index of more than 0 in order to exert sufficient moisture absorption exothermicity. May be.
  • the modified fibroin fiber according to the present embodiment preferably has excellent heat retention, and the heat retention index determined according to the following formula B may be 0.20 or more.
  • Thermal insulation index Heat retention ratio (%) / Sample weight (g / m 2 )
  • the heat retention rate means a heat retention rate measured by a dry contact method using a Thermolab II type tester (under wind of 30 cm / second), and is measured by a method described in a reference example described later. Is the value to be
  • the heat retention index of the modified fibroin fiber according to the present embodiment may be 0.22 or more, may be 0.24 or more, may be 0.26 or more, may be 0.28 or more, It may be 0.30 or more, and may be 0.32 or more.
  • exponent there is no restriction
  • exponent For example, it may be 0.60 or less or 0.40 or less.
  • the regenerated cellulose fiber is not particularly limited, and may be, for example, a known regenerated cellulose fiber such as rayon, cupra, lyocell, acetate or the like. Among the regenerated cellulose fibers, lyocell fibers are preferable from the viewpoint of having a softer texture and higher strength.
  • the regenerated cellulose fiber may be a filament or a staple.
  • the regenerated cellulose fiber may be crosslinked by a crosslinking agent such as a compound that reacts with a hydroxyl group in the molecule of the regenerated cellulose fiber or a resin.
  • the regenerated cellulose fiber may be a regenerated cellulose crimped fiber having a crimp.
  • the degree of crimp is not limited, and the number of crimps may be, for example, 10 to 100 pieces / 40 mm, or 20 to 40 pieces / 40 mm.
  • the regenerated cellulose fiber is preferably a lyocell crimped fiber.
  • the blended yarn may be composed only of the modified fibroin fiber and the regenerated cellulose fiber, or may include other fibers other than the modified fibroin fiber and the regenerated cellulose fiber.
  • Other fibers may be natural fibers or chemical fibers.
  • the amount of the modified fibroin fiber and the amount of the regenerated cellulose fiber in the blended yarn are not particularly limited, but from the viewpoint of preventing or suppressing the decrease in the tension and stiffness due to wetting of the woven fabric, the amount of the modified fibroin fiber in the blended yarn is, for example, It may be 5 to 90%, 5 to 40%, 10 to 70%, 10 to 50%, 20 to 40%, 20 to 30%, or 15 to 25% by weight.
  • the amount of the regenerated cellulose fiber in the blended yarn is, for example, 60 to 95% by mass, 70 to 90% by mass, 70 to 85% by mass, or 75 to 75%. It may be 85% by mass.
  • the amount of other fibers in the blended yarn may be, for example, 5 to 30% by mass, 5 to 20% by mass, 5 to 10% by mass, or 5 to 15% by mass.
  • the modified fibroin according to the present embodiment has a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m or Formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif. It is a protein containing.
  • an amino acid sequence (N-terminal sequence and C-terminal sequence) may be further added to either one or both of the N-terminal side and the C-terminal side of the domain sequence.
  • the N-terminal sequence and the C-terminal sequence are not limited to these, but are typically regions having no amino acid motif repeat characteristic of fibroin and consisting of about 100 amino acids.
  • modified fibroin means an artificially produced fibroin (artificial fibroin).
  • the modified fibroin may be a fibroin whose domain sequence is different from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin or may be the same as the amino acid sequence of naturally occurring fibroin.
  • Natural fibroin as used herein is also represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m or Formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif.
  • a protein comprising a domain sequence to be processed.
  • the “modified fibroin” may be one that uses the amino acid sequence of naturally-occurring fibroin as it is, or a modified amino acid sequence based on the amino acid sequence of naturally-occurring fibroin (for example, a cloned naturally-derived fibroin).
  • the amino acid sequence may be modified by modifying the gene sequence of fibroin), or artificially designed and synthesized without relying on natural fibroin (for example, a nucleic acid encoding the designed amino acid sequence). It may be one having a desired amino acid sequence by chemical synthesis.
  • domain sequence refers to a fibroin-specific crystal region (typically corresponding to the (A) n motif in the amino acid sequence) and an amorphous region (typically in the REP of the amino acid sequence).
  • (A) n motif represents an amino acid sequence mainly composed of alanine residues, and the number of amino acid residues is 2 to 27.
  • the number of amino acid residues of the n motif may be an integer of 2 to 20, 4 to 27, 4 to 20, 8 to 20, 10 to 20, 4 to 16, 8 to 16, or 10 to 16 .
  • the ratio of the number of alanine residues to the total number of amino acid residues in the (A) n motif may be 40% or more, such as 60% or more, 70% or more, 80% or more, 83% or more, 85% or more, It may be 86% or more, 90% or more, 95% or more, or 100% (meaning that it is composed only of alanine residues).
  • a plurality of (A) n motifs present in the domain sequence may be composed of at least seven alanine residues alone.
  • REP indicates an amino acid sequence composed of 2 to 200 amino acid residues.
  • REP may be an amino acid sequence composed of 10 to 200 amino acid residues, 10 to 40, 10 to 60, 10 to 80, 10 to 100, 10 to 120, 10 to 140, 10 to 160, or It may be an amino acid sequence composed of 10 to 180 amino acid residues.
  • m represents an integer of 2 to 300, 8 to 300, 10 to 300, 20 to 300, 40 to 300, 60 to 300, 80 to 300, 100 to 300, 10 to 200, 20 to 200, 20 to 180, It may be an integer from 20 to 160, 20 to 140, or 20 to 120.
  • a plurality of (A) n motifs may have the same or different amino acid sequences.
  • Plural REPs may have the same amino acid sequence or different amino acid sequences.
  • the modified fibroin according to the present embodiment is, for example, an amino acid sequence corresponding to, for example, substitution, deletion, insertion and / or addition of one or a plurality of amino acid residues to the cloned gene sequence of naturally derived fibroin. It can be obtained by modifying the above. Substitution, deletion, insertion and / or addition of amino acid residues can be carried out by methods well known to those skilled in the art such as partial-directed mutagenesis. Specifically, Nucleic Acid Res. 10, 6487 (1982), Methods in Enzymology, 100, 448 (1983), and the like.
  • Naturally-derived fibroin is a protein containing a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m or Formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif.
  • Specific examples include fibroin produced by insects or spiders.
  • fibroin produced by insects include, for example, Bombyx mori, Kwako (Bombyx mandarina), Tenaea (Antheraea palaniii), and ⁇ ⁇ (Eriothyraminey).
  • Silkworms produced by silkworms such as Samia cythia, chestnut worms (Caligula japonica), Chuser moth (Antherea mylitta), Antheraea assama, and vespax (Vespaxia spp.) Hornet silk protein.
  • fibroin produced by insects include silkworm fibroin L chain (GenBank accession number M76430 (base sequence) and AAA27840.1 (amino acid sequence)).
  • Fibroin produced by spiders includes, for example, spiders belonging to the genus spider (Araneus spp.) Such as the spider spider, the spider spider, the red spider spider, and the bean spider, the genus spiders of the genus Araneus, the spider spider spider, the spider spider genus e Spiders, spiders such as spiders, spiders belonging to the genus Spider, spiders belonging to the genus Pronos, spiders belonging to the genus Trinofunda, such as Torinofundamas (genus Cyrtarachne) Spiders belonging to the genus (Gasteracantha), spiders belonging to the genus Spider (Ordgarius genus), such as the spiders, the spiders, and the spiders belonging to the genus Ordgarius Spiders belonging to the genus Argiope, such as the genus Argiope, spiders belonging to the genus Arachnura, such as the white-tailed spider, spiders belonging to the
  • Spiders belonging to the genus Azumigumi (Menosira)
  • spiders belonging to the genus Dyschiriognatha (genus Dyschiriognatha) such as the common spider spider, the black spider spider, the genus Spider genus belonging to the genus Spider belonging to the genus and the genus Spider belonging to the genus Spider belonging to the genus
  • Produced by spiders belonging to the family Tetragnathidae such as spiders belonging to the genus Prostenops
  • Examples include spider silk protein.
  • the spider silk protein include dragline proteins such as MaSp (MaSp1 and MaSp2) and ADF (ADF3 and ADF4), MiSp (MiSp1 and MiSp2), and the like.
  • spider silk proteins produced by spiders include, for example, fibroin-3 (adf-3) [derived from Araneus diadematus] (GenBank accession numbers AAC47010 (amino acid sequence), U47855 (base sequence)), fibroin-4 (adf-4) [derived from Araneus diadematus] (GenBank accession number AAC47011 (amino acid sequence), U47856 (base sequence)), dragline silk protein spiroin 1 [derived from Nephila clavipes] (GenBank amino acid sequence 4) ), U37520 (base sequence)), major ampulate spidro n 1 [derived from Latroductus hesperus] (GenBank accession number ABR68856 (amino acid sequence), EF595246 (base sequence)), dragline silk protein spidrin 2 [derived from Nephila clavata (GenBank accession number AAL32 base sequence 45 AAL32 base sequence amino acid 44, amino acid sequence 44 AAL47)
  • Naturally derived fibroin include fibroin whose sequence information is registered in NCBI GenBank.
  • sequence information is registered in NCBI GenBank.
  • spidin, sample, fibroin, “silk and polypeptide”, or “silk and protein” is described as a keyword in DEFINITION from sequences including INV as DIVISION among the sequence information registered in NCBI GenBank. It can be confirmed by extracting a character string of a specific product from the sequence, CDS, and a sequence in which the specific character string is described from SOURCE to TISSUE TYPE.
  • the modified fibroin according to the present embodiment may be a modified silk fibroin (a modified amino acid sequence of a silk protein produced by a silkworm), or a modified spider silk fibroin (a spider silk protein produced by a spider). It may be a modified amino acid sequence).
  • a modified spider silk fibroin is preferable.
  • the modified spider silk fibroin is excellent in heat retention, moisture absorption heat generation and / or flame retardancy.
  • modified fibroin examples include a modified fibroin derived from a large sphincter bookmarker protein produced in a large spider gland (first modified fibroin), a domain sequence with a reduced content of glycine residues Modified fibroin (second modified fibroin) having (A) modified fibroin (third modified fibroin) having a domain sequence with reduced content of n motif, content of glycine residue, and (A) n Modified fibroin with reduced motif content (fourth modified fibroin), modified fibroin having a domain sequence that includes a region with a large hydrophobic index locally (fifth modified fibroin), and glutamine residue content Are modified fibroins having a reduced domain sequence (sixth modified fibroin).
  • Examples of the first modified fibroin include a protein comprising a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m .
  • (A) the number of amino acid residues of the n motif is preferably an integer of 3 to 20, more preferably an integer of 4 to 20, still more preferably an integer of 8 to 20, and an integer of 10 to 20 Is more preferable, an integer of 4 to 16 is still more preferable, an integer of 8 to 16 is particularly preferable, and an integer of 10 to 16 is most preferable.
  • the number of amino acid residues constituting REP is preferably 10 to 200 residues, more preferably 10 to 150 residues, and 20 to 100 residues.
  • the total number of glycine residues, serine residues and alanine residues contained in the amino acid sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m is an amino acid residue.
  • the total number is preferably 40% or more, more preferably 60% or more, and even more preferably 70% or more.
  • the first modified fibroin comprises an amino acid sequence unit represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m , and the C-terminal sequence is represented by any one of SEQ ID NOs: 1 to 3 or It may be a polypeptide that is an amino acid sequence having 90% or more homology with the amino acid sequence shown in any one of SEQ ID NOs: 1 to 3.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 1 is identical to the amino acid sequence consisting of 50 amino acids at the C-terminal of the amino acid sequence of ADF3 (GI: 1263287, NCBI), and the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 2 is the sequence
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 1 is identical to the amino acid sequence obtained by removing 20 residues from the C-terminal, and the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 3 has 29 residues removed from the C-terminal of the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 1. It is identical to the amino acid sequence.
  • modified fibroin As a more specific example of the first modified fibroin, (1-i) an amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 4 (recombinant spider silk protein ADF3KaiLargeNRSH1), or (1-ii) an amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 4 and 90 Mention may be made of modified fibroin comprising an amino acid sequence having a sequence identity of at least%. The sequence identity is preferably 95% or more.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 4 is an amino acid sequence of ADF3 in which an amino acid sequence (SEQ ID NO: 5) consisting of a start codon, a His10 tag and an HRV3C protease (Human rhinovirus 3C protease) recognition site is added to the N-terminus.
  • the 13th repeat region was increased to approximately double, and the translation was mutated to terminate at the 1154th amino acid residue.
  • the C-terminal amino acid sequence of the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 4 is identical to the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 3.
  • the modified fibroin (1-i) may be composed of the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 4.
  • the second modified fibroin has an amino acid sequence whose domain sequence has a reduced content of glycine residues compared to naturally occurring fibroin. It can be said that the second modified fibroin has an amino acid sequence corresponding to at least one or more glycine residues in REP substituted with another amino acid residue as compared with naturally occurring fibroin. .
  • the second modified fibroin has a domain sequence of GGX and GPGXX in REP (where G is a glycine residue, P is a proline residue, and X is an amino acid residue other than glycine) as compared to naturally occurring fibroin.
  • G is a glycine residue
  • P is a proline residue
  • X is an amino acid residue other than glycine
  • at least one glycine residue in at least one or more of the motif sequences is substituted with another amino acid residue. May be.
  • the ratio of the motif sequence in which the above glycine residue is replaced with another amino acid residue may be 10% or more with respect to the entire motif sequence.
  • the second modified fibroin comprises a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m , and is located on the most C-terminal side from the domain sequence (A) from the n motif to the domain sequence.
  • the number of alanine residues relative to the total number of amino acid residues in the n motif may be 83% or more, preferably 86% or more, more preferably 90% or more, and 95% or more. More preferably, it is 100% (meaning that it is composed only of alanine residues).
  • the second modified fibroin is preferably one in which the content ratio of the amino acid sequence consisting of XGX is increased by substituting one glycine residue of the GGX motif with another amino acid residue.
  • the content ratio of the amino acid sequence consisting of GGX in the domain sequence is preferably 30% or less, more preferably 20% or less, still more preferably 10% or less, % Or less is even more preferable, 4% or less is even more preferable, and 2% or less is particularly preferable.
  • the content ratio of the amino acid sequence consisting of GGX in the domain sequence can be calculated by the same method as the method for calculating the content ratio (z / w) of the amino acid sequence consisting of XGX below.
  • a fibroin modified fibroin or naturally-occurring fibroin containing a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m , (A) n located closest to the C-terminal side from the domain sequence
  • An amino acid sequence consisting of XGX is extracted from all REPs included in the sequence excluding the sequence from the motif to the C-terminal of the domain sequence.
  • z / w (%) can be calculated by dividing z by w.
  • z / w is preferably 50.9% or more, more preferably 56.1% or more, further preferably 58.7% or more, and 70% or more. It is still more preferable that it is 80% or more. Although there is no restriction
  • the second modified fibroin is obtained by, for example, modifying a cloned natural fibroin gene sequence so as to encode another amino acid residue by substituting at least a part of a base sequence encoding a glycine residue.
  • a glycine residue in GGX motif and GPGXX motif may be selected as a glycine residue to be modified, or substitution may be performed so that z / w is 50.9% or more.
  • an amino acid sequence satisfying the above-described aspect can be designed from the amino acid sequence of naturally derived fibroin, and a nucleic acid encoding the designed amino acid sequence can be obtained by chemical synthesis.
  • one or more amino acid residues are further substituted or deleted.
  • the amino acid sequence corresponding to the insertion and / or addition may be modified.
  • the other amino acid residue is not particularly limited as long as it is an amino acid residue other than a glycine residue, but a valine (V) residue, a leucine (L) residue, an isoleucine (I) residue, M) hydrophobic amino acid residues such as proline (P) residue, phenylalanine (F) residue and tryptophan (W) residue, glutamine (Q) residue, asparagine (N) residue, serine (S ) Residues, hydrophilic amino acid residues such as lysine (K) residues and glutamic acid (E) residues are preferred, and valine (V) residues, leucine (L) residues, isoleucine (I) residues, F) residue and glutamine (Q) residue are more preferred, and glutamine (Q) residue is still more preferred.
  • the second modified fibroin examples include (2-i) SEQ ID NO: 6 (Met-PRT380), SEQ ID NO: 7 (Met-PRT410), SEQ ID NO: 8 (Met-PRT525) or SEQ ID NO: 9 (Met -PRT799), or (2-ii) an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9, Mention may be made of modified fibroin.
  • the modified fibroin (2-i) will be described.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 6 is obtained by substituting GQX for all GGX in the REP of the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 10 (Met-PRT313) corresponding to naturally occurring fibroin.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 7 is the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 6, wherein every two (A) n motifs are deleted from the N-terminal side to the C-terminal side, and further before the C-terminal sequence.
  • One [(A) n motif-REP] is inserted into the.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 8 has two alanine residues inserted at the C-terminal side of each (A) n motif of the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 7, and a part of glutamine (Q) residues. Substituted with a serine (S) residue and a part of the amino acid at the C-terminal side was deleted so as to be almost the same as the molecular weight of SEQ ID NO: 7.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 9 is a region of 20 domain sequences present in the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 7 (however, several amino acid residues on the C-terminal side of the region are substituted). Is obtained by adding a predetermined hinge sequence and a His tag sequence to the C-terminus of the sequence repeated four times.
  • the value of z / w in the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 10 (corresponding to naturally occurring fibroin) is 46.8%.
  • the z / w values of the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 6, the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 7, the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 8, and the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 9 are 58.7%, 70.1%, 66.1% and 70.0%.
  • the value of x / y at the ratio of the amino acid sequences shown in SEQ ID NO: 10, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 and SEQ ID NO: 9 (described later) 1: 1.8 to 11.3 is: 15.0%, 15.0%, 93.4%, 92.7% and 89.8%, respectively.
  • the modified fibroin (2-i) may be composed of the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9.
  • the modified fibroin (2-ii) includes an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9.
  • the modified fibroin of (2-ii) is also a protein containing a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m .
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (2-ii) has 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9, and is contained in REP (XGX ( Where X is an amino acid residue other than glycine.) Z / w where z is the total number of amino acid residues of the amino acid sequence consisting of z and w is the total number of amino acid residues of REP in the domain sequence. Is preferably 50.9% or more.
  • the second modified fibroin may contain a tag sequence at one or both of the N-terminal and C-terminal. This makes it possible to isolate, immobilize, detect and visualize the modified fibroin.
  • tag sequences include affinity tags that use specific affinity (binding property, affinity) with other molecules.
  • affinity tag include a histidine tag (His tag).
  • His tag is a short peptide with about 4 to 10 histidine residues, and has the property of binding specifically to metal ions such as nickel. Therefore, the isolation of modified fibroin by metal chelating chromatography (chelating metal chromatography) Can be used.
  • Specific examples of the tag sequence include the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 11 (amino acid sequence including His tag sequence and hinge sequence).
  • GST glutathione-S-transferase
  • MBP maltose-binding protein
  • an “epitope tag” using an antigen-antibody reaction can also be used.
  • a peptide (epitope) exhibiting antigenicity as a tag sequence, an antibody against the epitope can be bound.
  • HA peptide sequence of hemagglutinin of influenza virus
  • myc tag peptide sequence of hemagglutinin of influenza virus
  • FLAG tag peptide sequence of hemagglutinin of influenza virus
  • a tag sequence that can be separated with a specific protease can also be used.
  • the modified fibroin from which the tag sequence has been separated can also be recovered.
  • modified fibroin containing a tag sequence (2-iii) the amino acid represented by SEQ ID NO: 12 (PRT380), SEQ ID NO: 13 (PRT410), SEQ ID NO: 14 (PRT525) or SEQ ID NO: 15 (PRT799)
  • Examples include (2-iv) modified fibroin comprising an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence shown in (2-iv) SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15. .
  • amino acid sequences represented by SEQ ID NO: 16 are SEQ ID NO: 10, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 and SEQ ID NO: 9, respectively.
  • amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 11 is added to the N-terminus of the amino acid sequence shown.
  • the modified fibroin may be composed of the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15.
  • the modified fibroin (2-iv) includes an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15.
  • the modified fibroin of (2-iv) is also a protein containing a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m .
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin (2-iv) has an XGX (which has 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15 and is contained in REP ( Where X is an amino acid residue other than glycine.) Z / w where z is the total number of amino acid residues of the amino acid sequence consisting of z and w is the total number of amino acid residues of REP in the domain sequence. Is preferably 50.9% or more.
  • the second modified fibroin may contain a secretion signal for releasing the protein produced in the recombinant protein production system to the outside of the host.
  • the sequence of the secretion signal can be appropriately set according to the type of host.
  • the third modified fibroin has an amino acid sequence in which the domain sequence has a reduced content of (A) n motif compared to naturally occurring fibroin. It can be said that the domain sequence of the third modified fibroin has an amino acid sequence corresponding to the deletion of at least one or more (A) n motifs, as compared to naturally occurring fibroin.
  • the third modified fibroin may have an amino acid sequence corresponding to 10% to 40% deletion of the (A) n motif from naturally occurring fibroin.
  • the third modification fibroin its domain sequence, compared to the naturally occurring fibroin, at least from the N-terminal side toward the C-terminal one to three (A) n motif every one (A) n motif May have an amino acid sequence corresponding to deletion of.
  • the third modified fibroin has a domain sequence that is at least two consecutive from the N-terminal side to the C-terminal side compared to the naturally occurring fibroin (A) deletion of the n motif, and one (A ) It may have an amino acid sequence corresponding to the deletion of the n motif repeated in this order.
  • the third modified fibroin may have an amino acid sequence whose domain sequence corresponds to that at least every two (A) n motifs are deleted from the N-terminal side to the C-terminal side. .
  • the third modified fibroin includes a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m , and two adjacent [(A) n motifs from the N-terminal side toward the C-terminal side. -REP]
  • the ratio of the number of amino acid residues in the other REP is 1.8 to
  • x the maximum total value of the total number of amino acid residues of two adjacent [(A) n motif-REP] units that becomes 11.3
  • x the total number of amino acid residues in the domain sequence is y
  • it may have an amino acid sequence in which x / y is 20% or more, 30% or more, 40% or more, or 50% or more.
  • the number of alanine residues relative to the total number of amino acid residues in the n motif may be 83% or more, preferably 86% or more, more preferably 90% or more, and 95% or more. More preferably, it is 100% (meaning that it is composed only of alanine residues).
  • FIG. 1 shows a domain sequence obtained by removing the N-terminal sequence and the C-terminal sequence from the modified fibroin.
  • the domain sequence is from the N-terminal side (left side): (A) n motif-first REP (50 amino acid residues)-(A) n motif-second REP (100 amino acid residues)-(A) n Motif-third REP (10 amino acid residues)-(A) n motif-fourth REP (20 amino acid residues)-(A) n motif-fifth REP (30 amino acid residues)-(A) It has a sequence called n motif.
  • FIG. 1 includes pattern 1 (comparison between the first REP and the second REP, and comparison between the third REP and the fourth REP), pattern 2 (comparison between the first REP and the second REP, and 4th REP and 5th REP), pattern 3 (2nd REP and 3rd REP comparison, 4th REP and 5th REP comparison), pattern 4 (first REP and Comparison of the second REP).
  • pattern 1 compare between the first REP and the second REP, and comparison between the third REP and the fourth REP
  • pattern 2 comparison between the first REP and the second REP, and 4th REP and 5th REP
  • pattern 3 (2nd REP and 3rd REP comparison, 4th REP and 5th REP comparison
  • pattern 4 first REP and Comparison of the second REP
  • the number of amino acid residues of each REP in the two adjacent [(A) n motif-REP] units selected is compared.
  • each pattern the number of all amino acid residues of two adjacent [(A) n motif-REP] units indicated by solid lines is added (not only REP but also (A) the number of amino acid residues of the n motif. is there.). Then, the total value added is compared, and the total value (maximum value of the total value) of the pattern having the maximum total value is set as x. In the example shown in FIG. 1, the total value of pattern 1 is the maximum.
  • x / y (%) can be calculated by dividing x by the total number of amino acid residues y of the domain sequence.
  • x / y is preferably 50% or more, more preferably 60% or more, still more preferably 65% or more, and even more preferably 70% or more. Preferably, it is still more preferably 75% or more, and particularly preferably 80% or more. There is no restriction
  • x / y is preferably 89.6% or more, and when the jagged ratio is 1: 1.8 to 3.4, x / y / Y is preferably 77.1% or more, and when the jagged ratio is 1: 1.9 to 8.4, x / y is preferably 75.9% or more, and the jagged ratio is 1 In the case of 1.9 to 4.1, x / y is preferably 64.2% or more.
  • a plurality of third modified fibroins are present in the domain sequence (A)
  • x / y is 46.4% or more It is preferably 50% or more, more preferably 55% or more, still more preferably 60% or more, still more preferably 70% or more, and more preferably 80% or more. It is particularly preferred.
  • x / y in naturally derived fibroin will be described.
  • 663 types of fibroin (of which 415 types were derived from spiders) were extracted.
  • x / y is calculated from the amino acid sequence of naturally derived fibroin composed of the domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m by the above-described calculation method.
  • FIG. 3 shows the results when the jagged ratio is 1: 1.9 to 4.1.
  • the horizontal axis indicates x / y (%), and the vertical axis indicates frequency.
  • x / y in naturally derived fibroin is less than 64.2% (the highest, 64.14%).
  • one or a plurality of sequences encoding the n motif is deleted so that x / y is 64.2% or more from the cloned gene sequence of naturally occurring fibroin.
  • an amino acid sequence corresponding to the deletion of one or more (A) n motifs is designed so that x / y is 64.2% or more from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin. It can also be obtained by chemically synthesizing a nucleic acid encoding the amino acid sequence.
  • one or more amino acid residues are further substituted, deleted, inserted and / or added.
  • the amino acid sequence corresponding to this may be modified.
  • third modified fibroin examples include (3-i) SEQ ID NO: 17 (Met-PRT399), SEQ ID NO: 7 (Met-PRT410), SEQ ID NO: 8 (Met-PRT525), or SEQ ID NO: 9 (Met -PRT799), or (3-ii) an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9, Mention may be made of modified fibroin.
  • the modified fibroin (3-i) will be described.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 17 is derived from the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 10 (Met-PRT313) corresponding to naturally-occurring fibroin from the N-terminal side to the C-terminal side every two (A) n
  • the motif is deleted, and one [(A) n motif-REP] is inserted before the C-terminal sequence.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9 is as described in the second modified fibroin.
  • the value of x / y in the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 10 (corresponding to naturally-occurring fibroin) at a jagged ratio of 1: 1.8 to 11.3 is 15.0%.
  • the value of x / y in the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 17 and the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 7 are both 93.4%.
  • the value of x / y in the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 8 is 92.7%.
  • the value of x / y in the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 9 is 89.8%.
  • the z / w values in the amino acid sequences shown in SEQ ID NO: 10, SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 and SEQ ID NO: 9 are 46.8%, 56.2%, 70.1% and 66. respectively. 1% and 70.0%.
  • the modified fibroin (3-i) may consist of the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9.
  • the modified fibroin (3-ii) includes an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9.
  • the modified fibroin of (3-ii) is also a protein containing a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m .
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (3-ii) has 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9, and from the N-terminal side to the C-terminal side
  • the number of amino acid residues of REP of two adjacent [(A) n motif-REP] units is sequentially compared, and the number of amino acid residues of REP having a small number of amino acid residues is 1, the other
  • x / y is 64.2% or more, where x is the maximum total value of the total number of bases and y is the total number of amino acid residues in the domain sequence.
  • the third modified fibroin may contain the tag sequence described above at one or both of the N-terminal and C-terminal.
  • modified fibroin containing a tag sequence 3-iii) amino acids represented by SEQ ID NO: 18 (PRT399), SEQ ID NO: 13 (PRT410), SEQ ID NO: 14 (PRT525) or SEQ ID NO: 15 (PRT799)
  • a modified fibroin comprising an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the sequence or (3-iv) the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15. .
  • amino acid sequences represented by SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 and SEQ ID NO: 15 are SEQ ID NO: 11 at the N-terminus of the amino acid sequences represented by SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 and SEQ ID NO: 9, respectively. Are added to the amino acid sequence (including His tag sequence and hinge sequence).
  • the modified fibroin may be composed of the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15.
  • the modified fibroin (3-iv) comprises an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15.
  • the modified fibroin of (3-iv) is also a protein containing a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m .
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin (3-iv) has a sequence identity of 90% or more with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15, and from the N-terminal side to the C-terminal side.
  • the other X is the maximum total value of the total number of amino acid residues of two adjacent [(A) n motif-REP] units with a ratio of the number of amino acid residues of REP of 1.8 to 11.3.
  • x / y is preferably 64.2% or more.
  • the third modified fibroin may contain a secretion signal for releasing the protein produced in the recombinant protein production system to the outside of the host.
  • the sequence of the secretion signal can be appropriately set according to the type of host.
  • the fourth modified fibroin has an amino acid sequence whose domain sequence has a reduced glycine residue content in addition to (A) a reduced content of the n motif compared to naturally occurring fibroin. It is what you have.
  • the domain sequence of the fourth modified fibroin has at least one or more (A) n motifs deleted as compared to naturally occurring fibroin, and at least one or more glycine residues in the REP. It can be said to have an amino acid sequence corresponding to the substitution with another amino acid residue. That is, the fourth modified fibroin is a modified fibroin having the characteristics of the second modified fibroin described above and the third modified fibroin. Specific embodiments and the like are as described in the second modified fibroin and the third modified fibroin.
  • SEQ ID NO: 7 (Met-PRT410), SEQ ID NO: 8 (Met-PRT525), SEQ ID NO: 9 (Met-PRT799), SEQ ID NO: 13 (PRT410) ), SEQ ID NO: 14 (PRT525) or SEQ ID NO: 15 (PRT799), or (4-ii) SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8, SEQ ID NO: 9, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15
  • a modified fibroin comprising an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by Specific embodiments of the modified fibroin comprising the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8, SEQ ID NO: 9, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15 are as described above.
  • the fifth modified fibroin has a domain sequence in which one or more amino acid residues in REP are replaced with amino acid residues having a higher hydrophobicity index and / or REP compared to naturally occurring fibroin. It may have an amino acid sequence including a region having a large hydrophobicity index corresponding to the insertion of one or more amino acid residues having a large hydrophobicity index.
  • the region where the hydrophobic index is locally large is preferably composed of 2 to 4 amino acid residues.
  • the amino acid residue having a large hydrophobicity index is an amino acid selected from isoleucine (I), valine (V), leucine (L), phenylalanine (F), cysteine (C), methionine (M) and alanine (A). More preferably, it is a residue.
  • the fifth modified fibroin has one or more amino acid residues in REP substituted with amino acid residues having a higher hydrophobicity index and / or one or more in REP compared to naturally occurring fibroin.
  • substitution, deletion, insertion and / or addition of one or more amino acid residues as compared with naturally occurring fibroin There may be amino acid sequence modifications corresponding to the above.
  • the fifth modified fibroin is obtained by removing one or more hydrophilic amino acid residues (for example, amino acid residues having a negative hydrophobicity index) in the REP from the cloned natural fibroin gene sequence. It can be obtained by substituting a group (for example, an amino acid residue having a positive hydrophobicity index) and / or inserting one or more hydrophobic amino acid residues in REP.
  • hydrophilic amino acid residues for example, amino acid residues having a negative hydrophobicity index
  • a group for example, an amino acid residue having a positive hydrophobicity index
  • one or more hydrophilic amino acid residues in REP are substituted with hydrophobic amino acid residues from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin, and / or one or more hydrophobic amino acid residues in REP It can also be obtained by designing an amino acid sequence corresponding to insertion of, and chemically synthesizing a nucleic acid encoding the designed amino acid sequence.
  • one or more hydrophilic amino acid residues in REP have been replaced with hydrophobic amino acid residues from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin and / or one or more hydrophobic amino acids in REP
  • the amino acid sequence corresponding to the substitution, deletion, insertion and / or addition of one or more amino acid residues may be further modified.
  • the fifth modified fibroin comprises a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m , and is located on the most C-terminal side (A) from the n motif to the C terminus of the domain sequence.
  • p is the total number of amino acid residues included in the region where the average value of the hydrophobicity index of four consecutive amino acid residues is 2.6 or more
  • (A) When the total number of amino acid residues contained in the sequence excluding the sequence from the n motif to the C terminus of the domain sequence, which is located at the most C-terminal side, from the domain sequence is q, p / q is 6 It may have an amino acid sequence that is 2% or more.
  • hydrophobicity index of amino acid residues As for the hydrophobicity index of amino acid residues, a known index (Hydropathy index: Kyte J, & Doolittle R (1982) “A simple method for displaying the hydropathic character of bio.p. 7”. 105-132). Specifically, the hydrophobicity index (hydropathic index, hereinafter also referred to as “HI”) of each amino acid is as shown in Table 1 below.
  • a sequence obtained by removing the sequence from the domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m to the most C-terminal side from the domain (A) n motif to the C terminus of the domain sequence. (Hereinafter referred to as “array A”).
  • array A the average value of the hydrophobicity index of four consecutive amino acid residues is calculated.
  • the average value of the hydrophobicity index is obtained by dividing the total HI of each amino acid residue contained in the four consecutive amino acid residues by 4 (number of amino acid residues).
  • the average value of the hydrophobicity index is obtained for all four consecutive amino acid residues (each amino acid residue is used for calculating the average value 1 to 4 times). Next, a region where the average value of the hydrophobicity index of four consecutive amino acid residues is 2.6 or more is specified. Even if a certain amino acid residue corresponds to a plurality of “four consecutive amino acid residues whose average value of hydrophobicity index is 2.6 or more”, it should be included as one amino acid residue in the region. become.
  • the total number of amino acid residues contained in the region is p.
  • the total number of amino acid residues contained in sequence A is q.
  • the average value of the hydrophobicity index of four consecutive amino acid residues is 2
  • p / q is preferably 6.2% or more, more preferably 7% or more, further preferably 10% or more, and preferably 20% or more. Even more preferably, it is still more preferably 30% or more.
  • the upper limit of p / q is not particularly limited, but may be 45% or less, for example.
  • the fifth modified fibroin is, for example, one or a plurality of hydrophilic amino acid residues (for example, a hydrophobicity index) in the REP so that the amino acid sequence of the naturally-derived fibroin thus cloned satisfies the above p / q condition. Is replaced with a hydrophobic amino acid residue (for example, an amino acid residue with a positive hydrophobicity index) and / or one or more hydrophobic amino acid residues are inserted in the REP By doing so, it can be obtained by locally modifying the amino acid sequence to include a region having a large hydrophobicity index.
  • hydrophilic amino acid residues for example, a hydrophobicity index
  • an amino acid sequence satisfying the above p / q conditions can be designed from the amino acid sequence of naturally derived fibroin, and a nucleic acid encoding the designed amino acid sequence can be obtained by chemical synthesis.
  • one or more amino acid residues in REP were replaced with amino acid residues having a higher hydrophobicity index and / or one or more amino acid residues in REP.
  • modifications corresponding to substitution, deletion, insertion and / or addition of one or more amino acid residues may be performed. .
  • the amino acid residue having a large hydrophobicity index is not particularly limited, but isoleucine (I), valine (V), leucine (L), phenylalanine (F), cysteine (C), methionine (M) and alanine (A ) are preferred, and valine (V), leucine (L) and isoleucine (I) are more preferred.
  • the fifth modified fibroin (5-i) the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 19 (Met-PRT720), SEQ ID NO: 20 (Met-PRT665) or SEQ ID NO: 21 (Met-PRT666), Or (5-ii) a modified fibroin comprising an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21.
  • the modified fibroin (5-i) will be described.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 19 consists of 3 amino acid residues for every other REP with respect to the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 7 (Met-PRT410), excluding the domain sequence of the terminal on the C-terminal side.
  • An amino acid sequence (VLI) is inserted at two positions, a part of glutamine (Q) residues is substituted with a serine (S) residue, and a part of amino acids on the C-terminal side is deleted.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 20 is an amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 8 (Met-PRT525) with one amino acid sequence (VLI) consisting of 3 amino acid residues inserted every other REP. is there.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 21 is obtained by inserting two amino acid sequences (VLI) each consisting of 3 amino acid residues into the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 8 every other REP.
  • the modified fibroin (5-i) may be composed of the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21.
  • the modified fibroin (5-ii) comprises an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21.
  • the modified fibroin of (5-ii) is also a protein containing a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m .
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (5-ii) has a sequence identity of 90% or more with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21, and is located on the most C-terminal side (A) n
  • the amino acids included in the region where the average value of the hydrophobicity index of 4 consecutive amino acid residues is 2.6 or more P is the total number of residues
  • P / q is preferably 6.2% or more.
  • the fifth modified fibroin may contain a tag sequence at one or both of the N-terminal and C-terminal.
  • modified fibroin containing the tag sequence examples include (5-iii) the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 22 (PRT720), SEQ ID NO: 23 (PRT665) or SEQ ID NO: 24 (PRT666), or (5-iv And a modified fibroin comprising an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23 or SEQ ID NO: 24.
  • amino acid sequences represented by SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23 and SEQ ID NO: 24 are the amino acid sequences represented by SEQ ID NO: 11 (His tag) at the N-terminus of the amino acid sequences represented by SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 and SEQ ID NO: 21, respectively. Including a sequence and a hinge sequence).
  • the modified fibroin may be composed of the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23, or SEQ ID NO: 24.
  • the modified fibroin (5-iv) comprises an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23 or SEQ ID NO: 24.
  • the modified fibroin of (5-iv) is also a protein containing a domain sequence represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m .
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (5-iv) has a sequence identity of 90% or more with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23 or SEQ ID NO: 24, and is located on the most C-terminal side (A) n
  • the amino acids included in the region where the average value of the hydrophobicity index of 4 consecutive amino acid residues is 2.6 or more P is the total number of residues
  • P / q is preferably 6.2% or more.
  • the fifth modified fibroin may contain a secretion signal for releasing the protein produced in the recombinant protein production system to the outside of the host.
  • the sequence of the secretion signal can be appropriately set according to the type of host.
  • the sixth modified fibroin has an amino acid sequence in which the content of glutamine residues is reduced compared to naturally occurring fibroin.
  • the sixth modified fibroin preferably contains at least one motif selected from GGX motif and GPGXX motif in the amino acid sequence of REP.
  • the content ratio of the GPGXX motif is usually 1% or more, may be 5% or more, and is preferably 10% or more.
  • the upper limit of GPGXX motif content rate 50% or less may be sufficient and 30% or less may be sufficient.
  • GPGXX motif content is a value calculated by the following method.
  • Formula 1 [(A) n motif-REP] m
  • Formula 2 [(A) n motif-REP] m- (A) fibroin (modified fibroin or naturally derived) containing a domain sequence represented by the n motif In fibroin), the number of GPGXX motifs contained in the region in all REPs contained in the sequence excluding the sequence from the domain sequence (A) n motif located at the most C-terminal side to the C-terminus of the domain sequence.
  • the number obtained by multiplying the total number by three is s, and is located at the most C-terminal side.
  • the sequence from the n motif to the C-terminal of the domain sequence is determined from the domain sequence.
  • the content ratio of the GPGXX motif is calculated as s / t, where t is the total number of amino acid residues of all REPs excluding the n motif. It is.
  • “A sequence located at the most C-terminal side (A) excluding the sequence from the n motif to the C-terminal of the domain sequence from the domain sequence” (A)
  • the sequence from the n motif to the C terminus of the domain sequence ”(sequence corresponding to REP) may include a sequence that is not highly correlated with the sequence characteristic of fibroin, and m is small In this case (that is, when the domain sequence is short), the calculation result of the content ratio of the GPGXX motif is affected, so this influence is excluded.
  • the “GPGXX motif” is located at the C-terminus of REP, even if “XX” is, for example, “AA”, it is treated as “GPGXX motif”.
  • FIG. 5 is a schematic diagram showing the domain sequence of the modified fibroin.
  • all REPs are “a sequence located at the most C-terminal side (A)
  • the sequence from the n motif to the C-terminal of the domain sequence is excluded from the domain sequence” (the sequence indicated by “region A” in FIG. ))
  • the sixth modified fibroin preferably has a glutamine residue content of 9% or less, more preferably 7% or less, still more preferably 4% or less, and particularly preferably 0%. .
  • the “glutamine residue content” is a value calculated by the following method.
  • Formula 1 [(A) n motif-REP] m
  • Formula 2 [(A) n motif-REP] m-
  • A) the sequence from the n- motif to the C-terminal of the domain sequence located on the most C-terminal side is included.
  • the total number of glutamine residues contained in the region is u
  • the sequence from the (A) n motif located at the most C-terminal side to the C-terminus of the domain sequence is excluded from the domain sequence
  • (A) n The glutamine residue content is calculated as u / t, where t is the total number of amino acid residues in all REPs excluding the motif.
  • the reason why "A sequence located at the most C-terminal side (A) excluding the sequence from the n motif to the C-terminus of the domain sequence from the domain sequence" is the reason described above. It is the same.
  • the sixth modified fibroin corresponds to its domain sequence having one or more glutamine residues in REP deleted or replaced with other amino acid residues compared to naturally occurring fibroin. It may have an amino acid sequence.
  • the “other amino acid residue” may be an amino acid residue other than a glutamine residue, but is preferably an amino acid residue having a larger hydrophobicity index than the glutamine residue. Table 1 shows the hydrophobicity index of amino acid residues.
  • amino acid residues having a larger hydrophobicity index than glutamine residues include isoleucine (I), valine (V), leucine (L), phenylalanine (F), cysteine (C), methionine (M ) Amino acid residues selected from alanine (A), glycine (G), threonine (T), serine (S), tryptophan (W), tyrosine (Y), proline (P) and histidine (H). it can.
  • an amino acid residue selected from isoleucine (I), valine (V), leucine (L), phenylalanine (F), cysteine (C), methionine (M) and alanine (A) is more preferable. More preferably, it is an amino acid residue selected from isoleucine (I), valine (V), leucine (L) and phenylalanine (F).
  • the hydrophobicity of REP is preferably ⁇ 0.8 or more, more preferably ⁇ 0.7 or more, still more preferably 0 or more, and 0.3 or more. It is still more preferable that it is and it is especially preferable that it is 0.4 or more.
  • the “hydrophobicity of REP” is a value calculated by the following method.
  • Formula 1 [(A) n motif-REP] m
  • Formula 2 [(A) n motif-REP] m-
  • A) the sequence from the n- motif to the C-terminal of the domain sequence located on the most C-terminal side is included.
  • the sum of the hydrophobicity index of each amino acid residue in the region is represented by v, and the sequence from the (A) n motif located at the most C-terminal side to the C-terminus of the domain sequence is excluded from the domain sequence, and ( A) The hydrophobicity of REP is calculated as v / t, where t is the total number of amino acid residues of all REPs excluding the n motif.
  • t is the total number of amino acid residues of all REPs excluding the n motif.
  • the sixth modified fibroin has its domain sequence deleted one or more glutamine residues in REP and / or one or more glutamine residues in REP compared to naturally occurring fibroin.
  • modifications corresponding to substitution of other amino acid residues there may also be amino acid sequence modifications corresponding to substitution, deletion, insertion and / or addition of one or more amino acid residues. .
  • the sixth modified fibroin is, for example, deleting one or more glutamine residues in REP from the cloned gene sequence of naturally occurring fibroin and / or other one or more glutamine residues in REP. It can obtain by substituting to the amino acid residue.
  • one or more glutamine residues in REP are deleted from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin, and / or one or more glutamine residues in REP are replaced with other amino acid residues.
  • it can also be obtained by designing a corresponding amino acid sequence and chemically synthesizing a nucleic acid encoding the designed amino acid sequence.
  • sixth modified fibroin examples include (6-i) SEQ ID NO: 25 (Met-PRT888), SEQ ID NO: 26 (Met-PRT965), SEQ ID NO: 27 (Met-PRT889), SEQ ID NO: 28 (Met -PRT916), SEQ ID NO: 29 (Met-PRT918), SEQ ID NO: 30 (Met-PRT699), SEQ ID NO: 31 (Met-PRT698), SEQ ID NO: 32 (Met-PRT966), SEQ ID NO: 41 (Met-PRT917) or SEQ ID NO: Modified fibroin comprising the amino acid sequence shown by No. 42 (Met-PRT1028), or (6-ii) SEQ ID No. 25, SEQ ID No.
  • modified fibroin comprising an amino acid sequence having a sequence at least 90% sequence identity.
  • the (6-i) modified fibroin will be described.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 25 is obtained by substituting VL for QQ in the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 7 (Met-PRT410).
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 26 is obtained by substituting all QQs in the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 7 with TS and replacing the remaining Q with A.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 27 is obtained by substituting all QQs in the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 7 with VL and replacing the remaining Q with I.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 28 is obtained by replacing all QQs in the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 7 with VI and replacing the remaining Q with L.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 29 is one in which all QQs in the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 7 are substituted with VF, and the remaining Q is substituted with I.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 30 is obtained by substituting VL for all QQs in the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 8 (Met-PRT525).
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 31 is obtained by substituting all QQs in the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 8 with VL and replacing the remaining Q with I.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 41 (Met-PRT917) is obtained by replacing all QQs in the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 7 with LI and substituting the remaining Q with V.
  • the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 42 (Met-PRT1028) is obtained by substituting all QQs in the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 7 with IF and replacing the remaining Q with T.
  • SEQ ID NO: 25, SEQ ID NO: 26, SEQ ID NO: 27, SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 31, SEQ ID NO: 32, SEQ ID NO: 41, and SEQ ID NO: 42 are all glutamine residues.
  • the group content is 9% or less (Table 2).
  • the modified fibroin of (6-i) is SEQ ID NO: 25, SEQ ID NO: 26, SEQ ID NO: 27, SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 31, SEQ ID NO: 32, SEQ ID NO: 41 or SEQ ID NO: 42. It may consist of the amino acid sequence shown.
  • the modified fibroin of (6-ii) is SEQ ID NO: 25, SEQ ID NO: 26, SEQ ID NO: 27, SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 31, SEQ ID NO: 32, SEQ ID NO: 41 or SEQ ID NO: 42. It comprises an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence shown.
  • the modified fibroin of (6-ii) is also represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m or the formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif.
  • the modified fibroin (6-ii) preferably has a glutamine residue content of 9% or less.
  • the modified fibroin (6-ii) preferably has a GPGXX motif content of 10% or more.
  • the sixth modified fibroin may contain a tag sequence at one or both of the N-terminal and C-terminal. This makes it possible to isolate, immobilize, detect and visualize the modified fibroin.
  • modified fibroin containing a tag sequence (6-iii) SEQ ID NO: 33 (PRT888), SEQ ID NO: 34 (PRT965), SEQ ID NO: 35 (PRT889), SEQ ID NO: 36 (PRT916), SEQ ID NO: 37 (PRT918), SEQ ID NO: 38 (PRT699), SEQ ID NO: 39 (PRT698), SEQ ID NO: 40 (PRT966), SEQ ID NO: 43 (PRT917), or a modified fibroin comprising the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 44 (PRT1028), or ( 6-iv) SEQ ID NO: 33, SEQ ID NO: 34, SEQ ID NO: 35, SEQ ID NO: 36, SEQ ID NO: 37, SEQ ID NO: 38, SEQ ID NO: 39 or SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 43 or SEQ ID NO: 44 and the amino acid sequence represented by 90 % Modified amino acid sequences containing amino acid sequences having sequence
  • amino acid sequences represented by SEQ ID NO: 33, SEQ ID NO: 34, SEQ ID NO: 35, SEQ ID NO: 36, SEQ ID NO: 37, SEQ ID NO: 38, SEQ ID NO: 39, SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 43, and SEQ ID NO: 44 are respectively SEQ ID NO: 25, SEQ ID NO: 26, SEQ ID NO: 27, SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 31, SEQ ID NO: 32, SEQ ID NO: 41, and SEQ ID NO: 11 at the N-terminus of the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 42 Are added to the amino acid sequence (including His tag sequence and hinge sequence).
  • the modified fibroin of (6-iii) is SEQ ID NO: 33, SEQ ID NO: 34, SEQ ID NO: 35, SEQ ID NO: 36, SEQ ID NO: 37, SEQ ID NO: 38, SEQ ID NO: 39, SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 43, or SEQ ID NO: 44. It may consist of the amino acid sequence shown by.
  • the modified fibroin of (6-iv) is SEQ ID NO: 33, SEQ ID NO: 34, SEQ ID NO: 35, SEQ ID NO: 36, SEQ ID NO: 37, SEQ ID NO: 38, SEQ ID NO: 39, SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 43, or SEQ ID NO: 44. And an amino acid sequence having a sequence identity of 90% or more.
  • the modified fibroin of (6-iv) is also a domain represented by Formula 1: [(A) n motif-REP] m or Formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif.
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin (6-iv) preferably has a glutamine residue content of 9% or less.
  • the modified fibroin (6-iv) preferably has a GPGXX motif content of 10% or more.
  • the sixth modified fibroin may contain a secretion signal for releasing the protein produced in the recombinant protein production system to the outside of the host.
  • the sequence of the secretion signal can be appropriately set according to the type of host.
  • the modified fibroin has at least two or more of the characteristics of the first modified fibroin, the second modified fibroin, the third modified fibroin, the fourth modified fibroin, the fifth modified fibroin, and the sixth modified fibroin. It may be a modified fibroin having the following characteristics.
  • the modified fibroin may be a hydrophilic modified fibroin.
  • the hydrophilic modified fibroin for example, the total of the hydrophobicity indices (HI) of all amino acid residues constituting the modified fibroin is obtained, and then the value obtained by dividing the total by the total number of amino acid residues (average HI) is 0. It is preferable that it is the following modified fibroin.
  • HI is as shown in Table 1.
  • hydrophilic modified fibroin examples include an amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 4, an amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 11, SEQ ID NO: 14 Alternatively, the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 15, the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9, SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 11, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15 Examples thereof include modified fibroin comprising the amino acid sequence represented by the sequence, SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21
  • the LOI value of the modified fibroin according to this embodiment may be 18 or more, 20 or more, 22 or more, 24 or more, 26 or more, 28 or more, 29 or more, or 30 or more.
  • the LOI value is a value measured in accordance with “Test method for powdered or low melting point synthetic resin” described in “Fire Safety No. 50 (May 31, 1995)”. is there.
  • the modified fibroin may be a hydrophobic modified fibroin.
  • the hydrophobic modified fibroin is preferably, for example, a modified fibroin having an average HI of more than 0.
  • hydrophobically modified fibroin examples include, for example, SEQ ID NO: 27, SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 31, SEQ ID NO: 32, SEQ ID NO: 33 or SEQ ID NO: 43, SEQ ID NO: 35, Examples thereof include modified fibroin comprising the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 37, SEQ ID NO: 38, SEQ ID NO: 39, SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 41, or SEQ ID NO: 44.
  • required according to the following formula A of the modified fibroin which concerns on this embodiment may be more than 0.025 degreeC / g.
  • Formula A: Maximum moisture absorption exotherm ⁇ (maximum value of sample temperature when the sample is placed in a low humidity environment until the sample temperature reaches equilibrium and then transferred to a high humidity environment) ⁇ (sample Sample temperature when placed in a low-humidity environment until the temperature reaches equilibrium and then moved to a high-humidity environment) ⁇ (° C.) / Sample weight (g)
  • a low humidity environment means an environment having a temperature of 20 ° C. and a relative humidity of 40%
  • a high humidity environment means an environment having a temperature of 20 ° C. and a relative humidity of 90%.
  • the maximum moisture absorption exotherm of the modified fibroin according to this embodiment is 0.026 ° C./g or more, 0.027 ° C./g or more, 0.028 ° C./g or more, 0.029 ° C./g or more, 0.030 ° C. / G or more, 0.035 ° C./g or more, or 0.040 ° C./g or more.
  • limiting in particular in the upper limit of the maximum moisture absorption heat generation degree Usually, it is 0.060 degrees C / g or less.
  • the modified fibroin according to any of the above embodiments includes, for example, a nucleic acid sequence encoding the protein and one or more regulatory sequences operably linked to the nucleic acid sequence. It can be produced by expressing the nucleic acid in a host transformed with an expression vector having
  • the method for producing the nucleic acid encoding the modified fibroin is not particularly limited.
  • the nucleic acid is produced by a method such as amplification by polymerase chain reaction (PCR), cloning, modification by genetic engineering techniques, or chemical synthesis. can do.
  • the method for chemically synthesizing nucleic acids is not particularly limited.
  • AKTA oligopilot plus 10/100 (GE Healthcare Japan Co., Ltd.) is used based on the amino acid sequence information of proteins obtained from the NCBI web database.
  • a gene can be chemically synthesized by a method of linking oligonucleotides that are synthesized automatically by PCR or the like.
  • a nucleic acid encoding the modified fibroin consisting of an amino acid sequence in which an amino acid sequence consisting of a start codon and a His10 tag is added to the N terminus of the above amino acid sequence is synthesized. May be.
  • Regulatory sequences are sequences that control the expression of modified fibroin in the host (for example, promoters, enhancers, ribosome binding sequences, transcription termination sequences, etc.), and can be appropriately selected depending on the type of host.
  • an inducible promoter that functions in the host cell and can induce expression of the modified fibroin may be used.
  • An inducible promoter is a promoter that can control transcription by the presence of an inducer (expression inducer), absence of a repressor molecule, or physical factors such as an increase or decrease in temperature, osmotic pressure or pH value.
  • the type of expression vector can be appropriately selected according to the type of host, such as a plasmid vector, virus vector, cosmid vector, fosmid vector, artificial chromosome vector, and the like.
  • a vector that can replicate autonomously in a host cell or can be integrated into a host chromosome and contains a promoter at a position where a nucleic acid encoding a modified fibroin can be transcribed is preferably used.
  • any of prokaryotes and eukaryotes such as yeast, filamentous fungi, insect cells, animal cells and plant cells can be preferably used.
  • prokaryotic hosts include bacteria belonging to the genus Escherichia, Brevibacillus, Serratia, Bacillus, Microbacterium, Brevibacterium, Corynebacterium, Pseudomonas and the like.
  • microorganisms belonging to the genus Escherichia include Escherichia coli.
  • microorganisms belonging to the genus Brevibacillus include Brevibacillus agri and the like.
  • microorganisms belonging to the genus Serratia include Serratia liqufaciens and the like.
  • microorganisms belonging to the genus Bacillus include Bacillus subtilis.
  • microorganisms belonging to the genus Microbacterium include microbacterium / ammonia film.
  • microorganisms belonging to the genus Brevibacterium include Brevibacterium divaricatam.
  • microorganisms belonging to the genus Corynebacterium include Corynebacterium ammoniagenes.
  • microorganisms belonging to the genus Pseudomonas include Pseudomonas putida.
  • vectors for introducing a nucleic acid encoding a modified fibroin include, for example, pBTrp2 (manufactured by Boehringer Mannheim), pGEX (manufactured by Pharmacia), pUC18, pBluescriptII, pSupex, pET22b, pCold, pUB110, pNCO2 (Japanese Patent Laid-Open No. 2002-238696) and the like can be mentioned.
  • Examples of eukaryotic hosts include yeast and filamentous fungi (molds, etc.).
  • yeast include yeasts belonging to the genus Saccharomyces, Pichia, Schizosaccharomyces and the like.
  • Examples of the filamentous fungi include filamentous fungi belonging to the genus Aspergillus, the genus Penicillium, the genus Trichoderma and the like.
  • examples of a vector into which a nucleic acid encoding a modified fibroin is introduced include YEp13 (ATCC37115) and YEp24 (ATCC37051).
  • a method for introducing the expression vector into the host cell any method can be used as long as it is a method for introducing DNA into the host cell.
  • a method using calcium ions [Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 69, 2110 (1972)]
  • electroporation method electroporation method
  • spheroplast method protoplast method
  • lithium acetate method competent method, and the like.
  • a method for expressing a nucleic acid by a host transformed with an expression vector in addition to direct expression, secretory production, fusion protein expression, etc. can be performed according to the method described in Molecular Cloning 2nd edition, etc. .
  • the modified fibroin can be produced, for example, by culturing a host transformed with an expression vector in a culture medium, producing and accumulating the protein in the culture medium, and collecting the protein from the culture medium.
  • the method for culturing a host in a culture medium can be performed according to a method usually used for culturing a host.
  • the culture medium contains a carbon source, nitrogen source, inorganic salts, etc. that can be assimilated by the host, and can efficiently culture the host. If so, either a natural medium or a synthetic medium may be used.
  • Any carbon source may be used as long as it can be assimilated by the above-mentioned transformed microorganism.
  • Examples thereof include glucose, fructose, sucrose, and carbohydrates such as molasses, starch and starch hydrolyzate, acetic acid and propionic acid, etc.
  • Organic acids and alcohols such as ethanol and propanol can be used.
  • the nitrogen source examples include ammonium salts of inorganic acids or organic acids such as ammonia, ammonium chloride, ammonium sulfate, ammonium acetate, and ammonium phosphate, other nitrogen-containing compounds, and peptone, meat extract, yeast extract, corn steep liquor, Casein hydrolyzate, soybean meal and soybean meal hydrolyzate, various fermented cells and digested products thereof can be used.
  • inorganic salts for example, monopotassium phosphate, dipotassium phosphate, magnesium phosphate, magnesium sulfate, sodium chloride, ferrous sulfate, manganese sulfate, copper sulfate and calcium carbonate can be used.
  • Cultivation of prokaryotes such as E. coli or eukaryotes such as yeast can be performed under aerobic conditions such as shaking culture or deep aeration and agitation culture.
  • the culture temperature is, for example, 15 to 40 ° C.
  • the culture time is usually 16 hours to 7 days.
  • the pH of the culture medium during the culture is preferably maintained at 3.0 to 9.0.
  • the pH of the culture medium can be adjusted using an inorganic acid, an organic acid, an alkaline solution, urea, calcium carbonate, ammonia, or the like.
  • antibiotics such as ampicillin and tetracycline may be added to the culture medium as necessary.
  • an inducer may be added to the medium as necessary.
  • isopropyl- ⁇ -D-thiogalactopyranoside is used when cultivating a microorganism transformed with an expression vector using the lac promoter
  • indole acrylic is used when culturing a microorganism transformed with an expression vector using the trp promoter.
  • An acid or the like may be added to the medium.
  • Isolation and purification of the expressed modified fibroin can be performed by a commonly used method.
  • the host cell is recovered by centrifugation after culturing, suspended in an aqueous buffer, and then subjected to an ultrasonic crusher, a French press, a Manton Gaurin.
  • the host cells are disrupted with a homogenizer, dynomill, or the like to obtain a cell-free extract.
  • a method usually used for protein isolation and purification that is, a solvent extraction method, a salting-out method using ammonium sulfate, a desalting method, an organic solvent, etc.
  • Precipitation method anion exchange chromatography method using a resin such as diethylaminoethyl (DEAE) -Sepharose, DIAION HPA-75 (manufactured by Mitsubishi Kasei), and a positive using a resin such as S-Sepharose FF (manufactured by Pharmacia)
  • Electrophoretic methods such as ion exchange chromatography, hydrophobic chromatography using resins such as butyl sepharose and phenyl sepharose, gel filtration using molecular sieve, affinity chromatography, chromatofocusing, isoelectric focusing Using methods such as these alone or in combination, purification It is possible to obtain the goods.
  • the modified fibroin when expressed by forming an insoluble substance in the cell, the host cell is similarly collected, crushed, and centrifuged to collect the modified fibroin insoluble substance as a precipitate fraction.
  • the recovered insoluble form of modified fibroin can be solubilized with a protein denaturant.
  • a purified preparation of modified fibroin can be obtained by the same isolation and purification method as described above.
  • the protein when secreted extracellularly, the protein can be recovered from the culture supernatant. That is, a culture supernatant is obtained by treating the culture with a technique such as centrifugation, and a purified preparation can be obtained from the culture supernatant by using the same isolation and purification method as described above.
  • the modified fibroin filament can be produced by a known spinning method. That is, for example, when producing a modified fibroin filament containing modified fibroin as a main component, first, the modified fibroin produced according to the above-described method is converted into dimethyl sulfoxide (DMSO), N, N-dimethylformamide (DMF), A dope solution is prepared by adding to a solvent such as formic acid or hexafluoroisopropanol (HFIP) together with an inorganic salt as a dissolution accelerator, if necessary, and dissolving. Subsequently, the modified fibroin filament can be obtained by spinning using this dope solution by a known spinning method such as wet spinning, dry spinning, dry wet spinning or melt spinning. Preferred spinning methods include wet spinning or dry wet spinning.
  • a known spinning method such as wet spinning, dry spinning, dry wet spinning or melt spinning.
  • Preferred spinning methods include wet spinning or dry wet spinning.
  • FIG. 6 is an explanatory view schematically showing an example of a spinning device for producing a modified fibroin filament.
  • a spinning device 10 illustrated in FIG. 6 is an example of a spinning device for dry and wet spinning, and includes an extrusion device 1, an undrawn yarn production device 2, a wet heat drawing device 3, and a drying device 4.
  • the dope solution 6 stored in the storage tank 7 is pushed out from the base 9 by the gear pump 8.
  • the dope solution may be filled into a cylinder and extruded from a nozzle using a syringe pump.
  • the extruded dope liquid 6 is supplied into the coagulating liquid 11 in the coagulating liquid tank 20 through the air gap 19, the solvent is removed, the modified fibroin is coagulated, and a fibrous coagulated body is formed.
  • the fibrous solidified body is supplied into the hot water 12 in the drawing bath 21 and drawn.
  • the draw ratio is determined by the speed ratio between the supply nip roller 13 and the take-up nip roller 14.
  • the stretched fibrous solidified body is supplied to the drying device 4 and dried in the yarn path 22, and the modified fibroin filament 36 is obtained as the wound body 5.
  • Reference numerals 18a to 18g denote thread guides.
  • the coagulation liquid 11 may be any solvent that can be desolvated, and examples thereof include lower alcohols having 1 to 5 carbon atoms such as methanol, ethanol and 2-propanol, and acetone.
  • the coagulation liquid 11 may appropriately contain water.
  • the temperature of the coagulation liquid 11 is preferably 0 to 30 ° C.
  • the extrusion speed is preferably 0.2 to 6.0 mL / hour per hole, and 1.4 to 4.0 mL / hour More preferably it is time.
  • the distance through which the coagulated modified fibroin passes through the coagulating liquid 11 may be long enough to efficiently remove the solvent. 500 mm.
  • the take-up speed of the undrawn yarn may be, for example, 1 to 20 m / min, and preferably 1 to 3 m / min.
  • the residence time in the coagulating liquid 11 may be, for example, 0.01 to 3 minutes, and preferably 0.05 to 0.15 minutes.
  • stretching pre-stretching
  • the coagulating liquid tank 20 may be provided in multiple stages, and the stretching may be performed in each stage or a specific stage as necessary.
  • the stretching performed when obtaining the modified fibroin filament may employ, for example, dry heat stretching in addition to the pre-stretching performed in the coagulating liquid tank 20 and the wet heat stretching performed in the stretching bath 21 as described above.
  • Wet heat stretching can be performed in warm water, in a solution obtained by adding an organic solvent or the like to warm water, or in steam heating.
  • the temperature may be, for example, 50 to 90 ° C., and preferably 75 to 85 ° C.
  • undrawn yarn or predrawn yarn
  • Dry heat stretching can be performed using an electric tubular furnace, a dry heat plate, or the like.
  • the temperature may be, for example, 140 ° C. to 270 ° C., and preferably 160 ° C. to 230 ° C.
  • an undrawn yarn or predrawn yarn
  • an undrawn yarn can be drawn, for example, 0.5 to 8 times, and preferably 1 to 4 times.
  • Wet heat stretching and dry heat stretching may be performed independently, or may be performed in multiple stages or in combination. That is, the first stage stretching is performed by wet heat stretching, the second stage stretching is performed by dry heat stretching, or the first stage stretching is performed by wet heat stretching, the second stage stretching is performed by wet heat stretching, and the third stage stretching is performed by dry heat stretching.
  • wet heat stretching and dry heat stretching can be appropriately combined.
  • the final draw ratio of the lower limit of the undrawn yarn (or predrawn yarn) is preferably more than 1 time, 2 times or more, 3 times or more, 4 times or more, 5 times or more, 6 times. Above, 7 times or more, 8 times or more, 9 times or more, and upper limit is preferably 40 times or less, 30 times or less, 20 times or less, 15 times or less, 14 times or less, 13 times or less 12 times or less, 11 times or less, and 10 times or less.
  • the length of the modified fibroin filament obtained by the above method can be appropriately adjusted depending on the spinning conditions.
  • the length of the modified fibroin filament is not particularly limited, but may be, for example, more than 1500 m, 10000 m or more, 15000 m or more, or 20000 m or more.
  • the modified fibroin staple can be produced by cutting the modified fibroin filament produced by the above method.
  • the modified fibroin filament may be cut after the crimping step or the drying step described later.
  • the length of the modified fibroin staple is not particularly limited, but may be 20 mm or more, 20 to 140 mm, 70 to 140 mm, or 20 to 70 mm.
  • the modified fibroin fiber is a modified fibroin crimped fiber (modified fibroin crimped staple or modified fibroin crimped staple)
  • the modified fibroin crimped fiber is produced, for example, by crimping an uncrimped modified fibroin fiber.
  • the modified fibroin fiber may be crimped by conventional mechanical crimping or may be crimped by contact with an aqueous medium. Moreover, these processing methods can also be used together.
  • Examples of the mechanical crimping method include a false twisting method, an indentation method, a scraping method, an air injection method (high pressure air jet method), and a shaping method.
  • the modified fibroin fiber in the invention contracts and crimps when it comes into contact with water. Therefore, according to the processing method of bringing into contact with the aqueous medium, the modified fibroin fiber can be crimped regardless of external force.
  • the aqueous medium is a liquid or gas (steam) medium containing water (including water vapor).
  • the aqueous medium may be water or a mixed solution of water and a hydrophilic solvent.
  • a hydrophilic solvent it is also possible to use volatile solvents, such as ethanol and methanol, or its vapor
  • the aqueous medium is preferably a mixed solution of water and ethanol.
  • the modified fibroin fiber dries quickly, resulting in a softer finish.
  • the ratio of water to the volatile solvent or the vapor thereof is not particularly limited.
  • the water: volatile solvent or the vapor thereof may be 10:90 to 90:10 by mass ratio.
  • a known oil agent such as an oil for process passage (for example, for antistatic use) or a finishing agent may be dispersed in the aqueous medium. That is, instead of the aqueous medium, an oil agent dispersion liquid containing an aqueous medium and an oil agent dispersed in the aqueous medium can be used.
  • an oil agent dispersion liquid containing an aqueous medium and an oil agent dispersed in the aqueous medium can be used.
  • the modified fibroin fiber can be crimped and the oil can be attached to the modified fibroin fiber.
  • Various properties can be imparted to the modified fibroin fiber by attaching an oil agent to the modified fibroin fiber.
  • the amount of the oil agent is not particularly limited, and may be, for example, 1 to 10% by mass or 2 to 5% by mass with respect to the total amount of the aqueous medium and the oil agent.
  • the temperature of the aqueous medium may be 10 ° C or higher, 25 ° C or higher, 40 ° C or higher, 60 ° C or higher, or 100 ° C or higher, and 230 ° C or lower, 120 ° C or lower, or 100 ° C or lower. More specifically, when the aqueous medium is a gas (steam), the temperature of the aqueous medium is preferably from 100 to 230 ° C, more preferably from 100 to 120 ° C. When the steam of the aqueous medium is 230 ° C. or lower, the thermal modification of the modified fibroin fiber can be prevented. When the aqueous medium is a liquid, the temperature of the aqueous medium is preferably 10 ° C. or higher, 25 ° C.
  • the time for contacting the modified fibroin fiber with the aqueous medium is not particularly limited, but may be 30 seconds or more, 1 minute or more, or 2 minutes or more, and is preferably 10 minutes or less from the viewpoint of productivity.
  • the contact of the aqueous medium with the modified fibroin fiber may be performed under normal pressure or under reduced pressure (for example, vacuum).
  • the modified fibroin fiber is brought into contact with an aqueous medium by immersing the modified fibroin fiber in water, spraying the aqueous medium with steam on the modified fibroin fiber, or modifying the fibroin fiber in an environment filled with the aqueous medium steam. And a method of exposing When the aqueous medium is steam, the contact of the aqueous medium with the modified fibroin fiber can be performed using a general steam setting apparatus.
  • Specific examples of the steam setting device include devices such as product name: FMSA type steam setter (manufactured by Fukushin Kogyo Co., Ltd.) and product name: EPS-400 (manufactured by Sakurai Dyeing Machinery Co., Ltd.).
  • the modified fibroin fiber is accommodated in the predetermined storage chamber, while the aqueous medium steam is introduced into the storage chamber, and the temperature in the storage chamber is set as described above.
  • steam is brought into contact with the modified fibroin fiber while adjusting to a predetermined temperature (for example, 100 ° C. to 230 ° C.).
  • the crimping step of the modified fibroin fiber by contact with an aqueous medium is preferably performed in a state where no tensile force is applied to the modified fibroin fiber (no tension is applied in the fiber axis direction) or a predetermined amount. In a stretched state (strained by a predetermined amount in the fiber axis direction). At that time, the degree of crimping can be controlled by adjusting the tensile force applied to the modified fibroin fiber.
  • Examples of a method for adjusting the tensile force applied to the modified fibroin fiber include a method of adjusting a load applied to the modified fibroin fiber by suspending weights of various weights on the modified fibroin fiber, and the modified fibroin fiber.
  • Both ends are fixed in a loosened state, the amount of looseness is changed variously, the modified fibroin fiber is wound around a wound body such as a paper tube or bobbin, and the winding force at that time (paper tube or bobbin) And a method of appropriately changing the tightening force).
  • the modified fibroin fiber After contacting the modified fibroin fiber with the aqueous medium, the modified fibroin fiber may be dried.
  • the drying method is not particularly limited, natural drying may be used, and the modified fibroin fiber may be forcibly dried using a drying facility. Crimping with an aqueous medium and subsequent drying can be carried out continuously. Specifically, for example, after the modified fibroin fiber is fed out from the bobbin, it is dipped in an aqueous medium and then dried by blowing hot air or feeding it onto a hot roller.
  • the drying temperature is not particularly limited, and may be, for example, 20 to 150 ° C., preferably 40 to 120 ° C., and more preferably 60 to 100 ° C.
  • a knitted fabric is a general term for a knitted fabric and a woven fabric.
  • the blended yarn constituting the knitted fabric may be a single yarn or a double yarn.
  • the knitted fabric is a knitted fabric having a weft knitting structure such as flat knitting or circular knitting (also simply referred to as “weft knitted fabric”), or a knitted fabric having a warp knitting organization such as tricot or russell (also simply referred to as “warp knitting fabric”) ).
  • the woven fabric may be a woven fabric having any structure of plain weave, twill weave, and satin weave.
  • the knitted fabric may be an unprocessed knitted fabric obtained by knitting or weaving itself, or may be a woven fabric subjected to processing such as shrinkage after knitting or weaving.
  • the knitted fabric according to the present invention includes a step of blending modified fibroin fiber and regenerated cellulose fiber to obtain a blended yarn (mixed spinning step), and a step of knitting or weaving the blended yarn to obtain a raw knitted fabric (knitting or weaving). Step).
  • a blended yarn is obtained by blending the modified fibroin fiber and the regenerated cellulose fiber.
  • the details of the modified fibroin fiber, the regenerated cellulose fiber, and the blended yarn are as described above.
  • the blending method is not particularly limited, and a known spinning method can be employed.
  • the blended yarn is knitted or woven to obtain a raw knitted fabric (raw knitted fabric or raw woven fabric).
  • a knitting machine to be used for example, a circular knitting machine, a warp knitting machine, a flat knitting machine or the like can be used. From the viewpoint of productivity, it is preferable to use a circular knitting machine.
  • the flat knitting machine there are a molding knitting machine, a non-sewing knitting machine, and the like.
  • a raw knitted fabric can be manufactured in the form of a final product, it is more preferable to use a non-sewing knitting machine.
  • the loom to be used include a loom loom and a non-weaving loom such as a gripper loom, a rapier loom, a water jet loom, and an air jet loom.
  • the obtained unwoven fabric can be optionally subjected to various processing.
  • the processing there is a processing in which the raw woven fabric is brought into contact with an aqueous medium to shrink the modified fibroin fiber contained in the raw woven fabric.
  • This processing can be performed by a method similar to the method in which the modified fibroin fiber is brought into contact with an aqueous medium and crimped. That is, by a method of immersing the raw textile in water, a method of spraying aqueous medium steam on the raw textile, a method of exposing the raw textile to an environment full of aqueous medium steam, etc.
  • the modified fibroin fiber contained in the raw woven fabric can be shrunk, and the details of the aqueous medium and each condition are as described above. More specifically, the modified fibroin fiber contained in the raw textile may be contracted by contacting the raw textile with an aqueous medium and then drying.
  • the knitted fabric obtained through the shrinking process has a high density, and further reduces the reduction in elasticity and stiffness due to wetting.
  • nucleic acid encoding the designed modified fibroin was synthesized.
  • the nucleic acid was added with an NdeI site at the 5 'end and an EcoRI site downstream of the stop codon.
  • the nucleic acid was cloned into a cloning vector (pUC118). Thereafter, the nucleic acid was cleaved by restriction enzyme treatment with NdeI and EcoRI, and then recombined with the protein expression vector pET-22b (+) to obtain an expression vector.
  • Protein expression Escherichia coli BLR (DE3) was transformed with a pET22b (+) expression vector containing a nucleic acid encoding the designed modified fibroin.
  • the transformed Escherichia coli was cultured in 2 mL of LB medium containing ampicillin for 15 hours.
  • the culture solution was added to 100 mL of a seed culture medium (Table 4) containing ampicillin so that the OD 600 was 0.005.
  • the culture temperature was kept at 30 ° C., and flask culture was performed until the OD 600 reached 5 (about 15 hours) to obtain a seed culture solution.
  • the seed culture was added to a jar fermenter to which 500 mL of production medium (Table 5) was added so that the OD 600 was 0.05.
  • the culture solution temperature was maintained at 37 ° C., and the culture was performed at a constant pH of 6.9. Further, the dissolved oxygen concentration in the culture solution was maintained at 20% of the dissolved oxygen saturation concentration.
  • a feed solution (glucose 455 g / 1 L, Yeast Extract 120 g / 1 L) was added at a rate of 1 mL / min.
  • the culture solution temperature was maintained at 37 ° C., and the culture was performed at a constant pH of 6.9.
  • the dissolved oxygen concentration in the culture solution was maintained at 20% of the dissolved oxygen saturation concentration, and cultured for 20 hours.
  • 1M isopropyl- ⁇ -thiogalactopyranoside (IPTG) was added to the culture solution to a final concentration of 1 mM to induce expression of the modified fibroin.
  • the culture solution was centrifuged, and the cells were collected. Perform SDS-PAGE using cells prepared from the culture before and after adding IPTG, and confirm the expression of the desired modified fibroin by the appearance of the desired modified fibroin size band depending on the addition of IPTG. did.
  • the washed precipitate is suspended in 8 M guanidine buffer (8 M guanidine hydrochloride, 10 mM sodium dihydrogen phosphate, 20 mM NaCl, 1 mM Tris-HCl, pH 7.0) to a concentration of 100 mg / mL, and 30 ° C. at 30 ° C. Stir with a stirrer for minutes to dissolve. After dissolution, dialysis was performed with water using a dialysis tube (cellulose tube 36/32 manufactured by Sanko Junyaku Co., Ltd.).
  • the white aggregated protein obtained after dialysis was collected by centrifugation, the water was removed with a freeze dryer, and the lyophilized powder was collected to obtain modified spider silk fibroins “PRT799”, “PRT918”, and “PRT966”. Obtained.
  • Example> A plurality of modified fibroin filaments obtained as described above were bundled and cut into a length of 38 mm with a table-type fiber cutter to prepare a modified fibroin staple.
  • the prepared modified fibroin staple was immersed in water at 40 ° C. for 1 minute to crimp and then dried at 40 ° C. for 18 hours to obtain a modified fibroin crimped staple.
  • the shrinkage ratio of the modified fibroin staple by dipping in water was 50%.
  • the modified fibroin crimped staple and the commercially available lyocell crimped staple were spun using a known spinning equipment to obtain a double spun yarn having a fineness of 2/30 Nm and a twist number of 570 T / m.
  • the ratio of the modified fibroin crimped staple in the blended yarn was 20% by mass.
  • a knitted fabric was produced with a flat knitting machine using a flat knitting machine using twin yarns of blended yarn.
  • the knitted fabric was immersed in water, and changes in elasticity and stiffness after drying were observed. Specifically, first, the knitted fabric that had been previously weighed (initial weight) was immersed in water at a temperature of 37.5 ° C. After 90 seconds, the knitted fabric was taken out of the water, and the moisture of the knitted fabric was removed with a paper towel. The knitted fabric was dried with a dryer (EH5101P, manufactured by Panasonic) until the weight returned to the initial weight. A photograph of the knitted fabric after drying is shown in FIG. The knitted fabric after drying was a little thicker and firmer than before immersing in water.
  • a knitted fabric was produced with a flat knitting machine with a flat knitting machine using a commercially available lyocell spun yarn having a fineness of 2/30 Nm and a twist number of 295 T / m. Similar to the examples, the knitted fabric was immersed in water, and the changes in elasticity and stiffness after drying were observed. A photograph of the knitted fabric after drying is shown in FIG.
  • the modified fibroin PRT799 dope solution obtained in the same manner as in the above example was filtered through a metal filter having an opening of 5 ⁇ m at 60 ° C., then left standing in a 30 mL stainless syringe and defoamed. It was made to discharge in a 100 mass% methanol coagulation bath from the solid nozzle with a diameter of 0.2 mm. The discharge temperature was 60 ° C. After coagulation, the obtained raw yarn was wound up and naturally dried to obtain a modified fibroin fiber.
  • the knitted fabric was manufactured by circular knitting using a circular knitting machine using the obtained raw fiber.
  • the knitted fabric had a thickness of 180 denier and a gauge number of 18. 20 g was cut out from the obtained knitted fabric and used as a test piece.
  • the flammability test was conducted in accordance with “Test method for powdered or low melting point synthetic resin” described in “Fire Safety No. 50 (May 31, 1995)”. The test was performed under conditions of a temperature of 22 ° C., a relative humidity of 45%, and an atmospheric pressure of 1021 hPa. Table 6 shows the measurement results (oxygen concentration (%), combustion rate (%), and converted combustion rate (%)).
  • the critical oxygen index (LOI) value of the knitted fabric knitted with the modified fibroin (PRT799) fiber was 27.2.
  • the LOI value is 26 or more, it is considered to be flame retardant. It can be seen that the modified fibroin is excellent in flame retardancy. Therefore, it can be said that the blended yarn containing such a modified fibroin fiber and its knitted fabric are excellent in flame retardancy.
  • Each raw material fiber was used to produce knitted fabrics by flat knitting using a flat knitting machine.
  • the knitted fabric using PRT918 fiber as the raw fiber had a thickness of 1 / 30N (hair count single yarn) and a gauge number of 18.
  • the knitted fabric using PRT799 fiber as the raw material fiber had a thickness of 1/30 N (hair count single yarn) and a gauge number of 16.
  • the thickness and the number of gauges were adjusted so that the knitted fabric using other raw material fibers had almost the same cover factor as the knitted fabric using PRT918 fiber and PRT799 fiber.
  • the thickness and gauge number of the knitted fabric using fibers other than the modified fibroin fiber were adjusted as follows.
  • test piece 2 pieces of knitted fabric cut to 10 cm ⁇ 10 cm were put together, and four sides were sewn together to obtain a test piece (sample). After leaving the test piece in a low humidity environment (temperature 20 ⁇ 2 ° C., relative humidity 40 ⁇ 5%) for 4 hours or more, it is transferred to a high humidity environment (temperature 20 ⁇ 2 ° C., relative humidity 90 ⁇ 5%). The temperature was measured at intervals of 1 minute by a temperature sensor attached to the center of the interior for 30 minutes.
  • FIG. 9 is a graph showing an example of the results of the hygroscopic exothermic test.
  • the horizontal axis of the graph represents the time (minutes) left in the high humidity environment, with the time when the sample was transferred from the low humidity environment to the high humidity environment as 0.
  • the vertical axis of the graph indicates the temperature (sample temperature) measured by the temperature sensor.
  • the point indicated by M corresponds to the maximum value of the sample temperature.
  • Table 7 shows the calculation results of the maximum moisture absorption exotherm.
  • the modified fibroin (PRT918 and PRT799) fibers have a higher maximum heat absorption exotherm and superior moisture absorption exothermicity as compared with existing materials. Therefore, it can be said that the blended yarn containing such a modified fibroin fiber and its woven body are excellent in moisture absorption exothermic property.
  • Table 8 shows the count, the number of twists, the number of gauges, and the basis weight of the knitted fabric using the PRT966 fiber and the PRT799 fiber.
  • the thickness and the number of gauges of the knitted fabric using other raw material fibers were adjusted so that the cover factor was almost the same as the cover factor of the knitted fabric of the modified fibroin fiber. Specifically, it is as shown in Table 8.
  • Thermal insulation was evaluated using a dry contact method using a KES-F7 Thermolab II tester manufactured by Kato Tech.
  • the dry contact method is a method assuming that the skin and clothes are directly touched in a dry state.
  • One knitted fabric cut into a 20 cm ⁇ 20 cm rectangle was used as a test piece (sample).
  • the test piece was set on a hot plate set at a constant temperature (30 ° C.), and the amount of heat (a) dissipated through the test piece was determined under the condition of the wind speed in the wind tunnel of 30 cm / second. With no test piece set, the amount of heat (b) dissipated under the same conditions as above was determined, and the heat retention rate (%) was calculated according to the following formula.
  • Thermal insulation rate (%) (1 ⁇ a / b) ⁇ 100
  • Table 9 shows the calculation results of the heat retention index. It can be evaluated that the higher the heat retention index, the better the heat retention material.
  • modified fibroin (PRT966 and PRT799) fibers have a higher heat retention index and superior heat retention compared to existing materials.

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Abstract

本発明は、混紡糸を編織体の製造に用いた場合であっても、湿潤によるハリ及びコシの低下が低減された編織体を製造可能な混紡糸、並びに、その編織体及びその編織体の製造方法を提供することを目的とする。本発明に係る混紡糸は、改変フィブロイン繊維及び再生セルロース繊維を含む。

Description

混紡糸並びにその編織体及びその編織体の製造方法
　本発明は、混紡糸並びにその編織体及びその編織体の製造方法に関する。
　再生セルロース繊維である、レーヨン、キュプラ、リヨセルなどの繊維は、ソフトな風合いを有することから、編成又は織成されて編織体となり、衣料用等の様々な用途に用いられる（例えば、特許文献１参照）。
特許第６１６２５６６号公報
　発明者等が再生セルロース繊維を用いた編織体について種々検討したところ、水で濡らして乾燥させると、再生セルロース繊維の編織体のハリ及びコシが低下する場合があることが判明した。このような再生セルロース繊維の編織体のハリ及びコシの低下を防ぐためには、例えば、編織体に対して防水又は撥水コーティングなどの一般的な防水加工を施すことが考えられる。しかしながら、そうした場合には、再生セルロース繊維が有するソフトな風合いを損ねる可能性があった。
　本発明は、混紡糸を編織体の製造に用いた場合であっても、湿潤によるハリ及びコシの低下が低減された編織体を製造可能な混紡糸、並びに、その編織体及びその編織体の製造方法を提供することを目的とする。
　本発明は、例えば、以下の各発明に関する。
［１］
　改変フィブロイン繊維及び再生セルロース繊維を含む混紡糸。
［２］
　上記改変フィブロイン繊維の、下式で定義される収縮率が７％超である、［１］に記載の混紡糸。
　収縮率＝｛１－（水性媒体に接触させた後の改変フィブロイン繊維の長さ／水性媒体に接触させる前の改変フィブロイン繊維の長さ）｝×１００（％）
［３］
　上記改変フィブロイン繊維の量が５～４０質量％である、［１］又は［２］に記載の混紡糸。
［４］
　上記改変フィブロイン繊維が、改変クモ糸フィブロイン繊維である、［１］～［３］のいずれかに記載の混紡糸。
［５］
　上記再生セルロース繊維がリヨセル繊維である、［１］～［４］のいずれかに記載の混紡糸。
［６］
　［１］～［５］のいずれかに記載の混紡糸の編織体。
［７］
　改変フィブロイン繊維と再生セルロース繊維とを混紡して混紡糸を得る工程と、
　上記混紡糸を編成又は織成して未加工編織体を得る工程と、を備える、編織体の製造方法。
［８］
　上記改変フィブロイン繊維の、下式で定義される収縮率が７％超である、［７］に記載の製造方法。
　収縮率＝｛１－（水性媒体に接触させた後の改変フィブロイン繊維の長さ／水性媒体に接触させる前の改変フィブロイン繊維の長さ）｝×１００（％）
［９］
　上記未加工編織体を水性媒体に接触させて上記未加工編織体に含まれる上記改変フィブロイン繊維を収縮させる工程を更に備える、［７］又は［８］に記載の製造方法。
［１０］
　上記混紡糸を得る上記工程において、上記混紡糸における上記改変フィブロイン繊維の量が５～４０質量％となるように上記改変フィブロイン繊維と上記再生セルロース繊維とを混紡する、［７］～［９］のいずれかに記載の製造方法。
［１１］
　上記改変フィブロイン繊維が、改変クモ糸フィブロイン繊維である、［７］～［１０］のいずれかに記載の製造方法。
［１２］
　上記再生セルロース繊維がリヨセル繊維である、［７］～［１１］のいずれかに記載の製造方法。
［１３］
　上記改変フィブロイン繊維が改変フィブロインを含み、
　上記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、
　上記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当する、（Ａ）ｎモチーフの含有量が低減されたアミノ酸配列を有する、
［１］～［５］のいずれか一つに記載の混紡糸、［６］に記載の編織体、又は［７］～［１２］のいずれか一つに記載の製造方法。
［式１中、（Ａ）ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８３％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
［１４］
　上記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって１～３つの（Ａ）ｎモチーフ毎に１つの（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有する、［１３］に記載の混紡糸、編織体、又は製造方法。
［１５］
　上記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つ連続した（Ａ）ｎモチーフの欠失、及び１つの（Ａ）ｎモチーフの欠失がこの順に繰り返されたことに相当するアミノ酸配列を有する、［１３］に記載の混紡糸、編織体、又は製造方法。
［１６］
　上記改変フィブロイン繊維が改変フィブロインを含み、
　上記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、
　Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、上記ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが５０％以上である、［１］～［５］のいずれか一つに記載の混紡糸、［６］に記載の編織体、又は［７］～［１２］のいずれか一つに記載の製造方法。
［式１中、（Ａ）ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８３％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
［１７］
　上記改変フィブロイン繊維が改変フィブロインを含み、
　上記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、
　上記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当する、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する、
［１］～［５］のいずれか一つに記載の混紡糸、［６］に記載の編織体、又は［７］～［１２］のいずれか一つに記載の製造方法。
［式１中、（Ａ）ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８３％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
［１８］
　上記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中のＧＧＸ及びＧＰＧＸＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）から選ばれる少なくとも一つのモチーフ配列において、少なくとも１又は複数の当該モチーフ配列中の１つのグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有する、［１７］に記載の混紡糸、編織体、又は製造方法。
［１９］
　グリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたモチーフ配列の割合が、全モチーフ配列に対して、１０％以上である、［１８］に記載の混紡糸、編織体、又は製造方法。
［２０］
　上記改変フィブロイン繊維が改変フィブロインを含み、
　上記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、
　上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の全ＲＥＰに含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上である、［１］～［５］のいずれか一つに記載の混紡糸、［６］に記載の編織体、又は［７］～［１２］のいずれか一つに記載の製造方法。
［式１中、（Ａ）ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８３％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
［２１］
　上記改変フィブロインが、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するのに加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列を有する、［１７］～［２０］のいずれか一つに記載の混紡糸、編織体、又は製造方法。
［２２］
　上記改変フィブロイン繊維が改変フィブロインを含み、
　上記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、
　上記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列を有する、
［１］～［５］のいずれか一つに記載の混紡糸、［６］に記載の編織体、又は［７］～［１２］のいずれか一つに記載の製造方法。
［式１中、（Ａ）ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８３％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
［２３］
　上記局所的に疎水性指標の大きい領域が、連続する２～４アミノ酸残基で構成されている、［２２］に記載の混紡糸、編織体、又は製造方法。
［２４］
　上記疎水性指標の大きいアミノ酸残基が、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれる、［２２］又は［２３］に記載の混紡糸、編織体、又は製造方法。
［２５］
　上記改変フィブロイン繊維が改変フィブロインを含み、
　上記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、
　最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上である、［１］～［５］のいずれか一つに記載の混紡糸、［６］に記載の編織体、又は［７］～［１２］のいずれか一つに記載の製造方法。
［式１中、（Ａ）ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８３％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
［２６］
　上記改変フィブロインが、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当するのに加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列を有する、［２２］～［２５］のいずれか一つに記載の混紡糸、編織体、又は製造方法。
［２７］
　上記改変フィブロイン繊維が改変フィブロインを含み、
　上記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含み、
　上記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、又は他のアミノ酸残基に置換したことに相当する、グルタミン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する、
［１］～［５］のいずれか一つに記載の混紡糸、［６］に記載の編織体、又は［７］～［１２］のいずれか一つに記載の製造方法。
［式１及び式２中、（Ａ）ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８０％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
［２８］
　上記改変フィブロインが、ＲＥＰ中にＧＰＧＸＸ（但し、Ｘはグリシン残基以外のアミノ酸残基を示す。）モチーフを含み、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上である、［２７］に記載の混紡糸、編織体、又は製造方法。
［２９］
　上記改変フィブロインのグルタミン残基含有率が９％以下である、［２７］又は［２８］に記載の混紡糸、編織体、又は製造方法。
［３０］
　上記他のアミノ酸残基が、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）、アラニン（Ａ）、グリシン（Ｇ）、スレオニン（Ｔ）、セリン（Ｓ）、トリプトファン（Ｗ）、チロシン（Ｙ）、プロリン（Ｐ）及びヒスチジン（Ｈ）からなる群より選択されるアミノ酸残基である、［２７］～［２９］のいずれか一つに記載の混紡糸、編織体、又は製造方法。
［３１］
　上記改変フィブロインは、ＲＥＰの疎水性度が－０．８以上である、［２７］～［３０］のいずれか一つに記載の混紡糸、編織体、又は製造方法。
［３２］
　上記改変フィブロインが、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、又は他のアミノ酸残基に置換したことに相当するのに加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列を有する、［２７］～［３１］のいずれか一つに記載の混紡糸、編織体、又は製造方法。
［３３］
　上記改変フィブロイン繊維が改変フィブロインを含み、
　上記改変フィブロインが、２６．０以上の限界酸素指数（ＬＯＩ）値を有する、［１］～［５］のいずれか一つに記載の混紡糸、［６］に記載の編織体、又は［７］～［１２］のいずれか一つに記載の製造方法。
［３４］
　上記改変フィブロイン繊維が改変フィブロインを含み、
　上記改変フィブロインの、下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超である、［１］～［５］のいずれか一つに記載の混紡糸、［６］に記載の編織体、又は［７］～［１２］のいずれか一つに記載の製造方法。
　式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
［式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。］
　本発明に係る混紡糸及び方法によれば、湿潤によるハリ及びコシの低下が低減された編織体を提供することができる。したがって、本発明によれば、ハリやコシの低下に伴う編織体のドレープ性の低下を制御し得るようになることが期待される。また、本発明によれば、再生セルロース繊維特有の優れた風合いを可及的に維持することができる。
改変フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。 天然由来のフィブロインのｚ／ｗ（％）の値の分布を示す図である。 天然由来のフィブロインのｘ／ｙ（％）の値の分布を示す図である。 改変フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。 改変フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。 改変フィブロインフィラメントを製造するための紡糸装置の一例を概略的に示す説明図である。 実施例における編地の写真である。 比較例における編地の写真である。 吸湿発熱性試験の結果の一例を示すグラフである。
＜混紡糸＞
　本発明の一形態は、改変フィブロイン繊維及び再生セルロース繊維を含む混紡糸に関する。改変フィブロイン繊維は後述する改変フィブロインを主成分として含み、フィラメント（長繊維）であっても、ステープル（短繊維）であってもよい。改変フィブロイン繊維には、改変フィブロイン以外のタンパク質など、改変フィブロイン以外の成分及び夾雑物が含まれてもよい。なお、本発明では、湿潤後の乾燥により収縮する特性を有する改変フィブロイン繊維が混紡糸に含まれているため、そのような混紡糸を用いてなる編織体を湿潤及び乾燥させると、改変フィブロイン繊維の収縮により編密度や織密度等が増大し、その結果として上記した効果が奏され得ると考えられる。
　改変フィブロイン繊維は、後述する水性媒体と接触させた際の収縮率が、７％超、１５％以上、２５％以上、３２％以上、４０％以上、４８％以上、５６％以上、６４％以上、又は７２％以上となるものであってよい。収縮率は、通常、８０％以下である。ここで、改変フィブロイン繊維の収縮率は下式で定義される。
　収縮率＝｛１－（水性媒体に接触させた後の改変フィブロイン繊維の長さ／水性媒体に接触させる前の改変フィブロイン繊維の長さ）｝×１００（％）
　改変フィブロイン繊維は、捲縮（クリンプ）を有する、改変フィブロイン捲縮繊維であってもよい。捲縮の度合いは制限されず、捲縮数は、例えば、１０～１００個／４０ｍｍであってよく、２０～４０個／４０ｍｍであってもよい。
　改変フィブロイン繊維は、優れた難燃性を有することが好ましく、限界酸素指数（ＬＯＩ）値が、１８以上、２０以上、２２以上、２４以上、２６以上、２８以上、２９以上、又は３０以上であってよい。本明細書において、ＬＯＩ値は、「消防危５０号（平成７年５月３１日付け）」に記載の「粉粒状又は融点の低い合成樹脂の試験方法」に準拠して測定される値である。
　改変フィブロイン繊維は、十分な難燃性を発揮する上で、親水性改変フィブロインを含んでいてもよく、及び／又は疎水性指標の平均値（平均ＨＩ）が０以下の改変フィブロインを含んでいてもよい。
　改変フィブロイン繊維は、優れた吸湿発熱性を有することが好ましく、下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超であってよい。ここで、式Ａにおける試料は、改変フィブロイン繊維を指す。
　式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）［式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。］
　改変フィブロイン繊維の最高吸湿発熱度は、０．０２６℃／ｇ以上、０．０２７℃／ｇ以上、０．０２８℃／ｇ以上、０．０２９℃／ｇ以上、０．０３０℃／ｇ以上、０．０３５℃／ｇ以上、又は０．０４０℃／ｇ以上であってもよい。最高吸湿発熱度の上限に特に制限はないが、通常、０．０６０℃／ｇ以下である。
　改変フィブロイン繊維は、十分な吸湿発熱性を発揮する上で、疎水性改変フィブロインを含んでいてもよく、及び／又は疎水性指標の平均値（平均ＨＩ）が０超である改変フィブロインを含んでいてもよい。
　本実施形態に係る改変フィブロイン繊維は、優れた保温性を有することが好ましく、下記式Ｂに従って求められる保温性指数が０．２０以上であってよい。
　式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ２）
　ここで、本明細書において、保温率は、サーモラボＩＩ型試験機（３０ｃｍ／秒の有風下）を用いたドライコンタクト法で測定した保温率を意味し、後述する参考例に記載の方法により測定される値である。
　本実施形態に係る改変フィブロイン繊維の保温性指数は、０．２２以上であってよく、０．２４以上であってよく、０．２６以上であってよく、０．２８以上であってよく、０．３０以上であってよく、０．３２以上であってよい。保温性指数の上限に特に制限はないが、例えば、０．６０以下、又は０．４０以下であってよい。
　再生セルロース繊維は、特に限定されず、例えば、レーヨン、キュプラ、リヨセル、アセテート等の公知の再生セルロースの繊維であってよい。再生セルロース繊維のなかでも、よりソフトな風合い及びより高い強度を有するという観点から、リヨセル繊維が好ましい。再生セルロース繊維は、フィラメントであっても、ステープルであってもよい。再生セルロース繊維は、再生セルロース繊維の分子内の水酸基と反応する化合物、樹脂等の架橋剤によって架橋されていてもよい。
　再生セルロース繊維は、捲縮を有する、再生セルロース捲縮繊維であってもよい。捲縮の度合いは制限されず、捲縮数は、例えば、１０～１００個／４０ｍｍであってよく、２０～４０個／４０ｍｍであってもよい。再生セルロース繊維は、好ましくはリヨセル捲縮繊維である。
　混紡糸は、改変フィブロイン繊維及び再生セルロース繊維のみからなってもよく、改変フィブロイン繊維及び再生セルロース繊維以外のその他の繊維を含んでもよい。その他の繊維は天然繊維であっても、化学繊維であってもよい。
　混紡糸における改変フィブロイン繊維の量及び再生セルロース繊維の量は、特に限定されないものの、編織体の湿潤によるハリ及びコシの低下を防止乃至抑制する観点から、混紡糸における改変フィブロイン繊維の量は、例えば、５～９０質量％、５～４０質量％、１０～７０質量％、１０～５０質量％、２０～４０質量％、２０～３０質量％、又は１５～２５質量％であってよい。また、再生セルロース繊維特有の優れた風合いを維持する観点からは、混紡糸における再生セルロース繊維の量が、例えば、６０～９５質量％、７０～９０質量％、７０～８５質量％、又は７５～８５質量％であってよい。混紡糸におけるその他の繊維の量は、例えば、５～３０質量％、５～２０質量％、５～１０質量％、又は５～１５質量％であってよい。
＜改変フィブロイン＞
　本実施形態に係る改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。改変フィブロインは、ドメイン配列のＮ末端側及びＣ末端側のいずれか一方又は両方に更にアミノ酸配列（Ｎ末端配列及びＣ末端配列）が付加されていてもよい。Ｎ末端配列及びＣ末端配列は、これに限定されるものではないが、典型的には、フィブロインに特徴的なアミノ酸モチーフの反復を有さない領域であり、１００残基程度のアミノ酸からなる。
　本明細書において「改変フィブロイン」とは、人為的に製造されたフィブロイン（人造フィブロイン）を意味する。改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列とは異なるフィブロインであってもよく、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列と同一であるフィブロインであってもよい。本明細書でいう「天然由来のフィブロイン」もまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。
　「改変フィブロイン」は、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列をそのまま利用したものであってもよく、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列に依拠してそのアミノ酸配列を改変したもの（例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列を改変することによりアミノ酸配列を改変したもの）であってもよく、また天然由来のフィブロインに依らず人工的に設計及び合成したもの（例えば、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより所望のアミノ酸配列を有するもの）であってもよい。
　本明細書において「ドメイン配列」とは、フィブロイン特有の結晶領域（典型的には、アミノ酸配列の（Ａ）ｎモチーフに相当する。）と非晶領域（典型的には、アミノ酸配列のＲＥＰに相当する。）を生じるアミノ酸配列であり、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるアミノ酸配列を意味する。ここで、（Ａ）ｎモチーフは、アラニン残基を主とするアミノ酸配列を示し、アミノ酸残基数は２～２７である。（Ａ）ｎモチーフのアミノ酸残基数は、２～２０、４～２７、４～２０、８～２０、１０～２０、４～１６、８～１６、又は１０～１６の整数であってよい。また、（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数の割合は４０％以上であればよく、６０％以上、７０％以上、８０％以上、８３％以上、８５％以上、８６％以上、９０％以上、９５％以上、又は１００％（アラニン残基のみで構成されることを意味する。）であってもよい。ドメイン配列中に複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、少なくとも７つがアラニン残基のみで構成されてもよい。ＲＥＰは２～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ＲＥＰは、１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列であってもよく、１０～４０、１０～６０、１０～８０、１０～１００、１０～１２０、１０～１４０、１０～１６０、又は１０～１８０アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列であってもよい。ｍは２～３００の整数を示し、８～３００、１０～３００、２０～３００、４０～３００、６０～３００、８０～３００、１００～３００、１０～２００、２０～２００、２０～１８０、２０～１６０、２０～１４０、又は２０～１２０の整数であってもよい。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。
　本実施形態に係る改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列に対し、例えば、１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行うことで得ることができる。アミノ酸残基の置換、欠失、挿入及び／又は付加は、部分特異的突然変異誘発法等の当業者に周知の方法により行うことができる。具体的には、Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃｉｄ　Ｒｅｓ．１０，６４８７（１９８２）、Ｍｅｔｈｏｄｓ　ｉｎ　Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ，１００，４４８（１９８３）等の文献に記載されている方法に準じて行うことができる。
　天然由来のフィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質であり、具体的には、例えば、昆虫又はクモ類が産生するフィブロインが挙げられる。
　昆虫が産生するフィブロインとしては、例えば、ボンビックス・モリ（Ｂｏｍｂｙｘ　ｍｏｒｉ）、クワコ（Ｂｏｍｂｙｘ　ｍａｎｄａｒｉｎａ）、天蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ　ｙａｍａｍａｉ）、柞蚕（Ａｎｔｅｒａｅａ　ｐｅｒｎｙｉ）、楓蚕（Ｅｒｉｏｇｙｎａ　ｐｙｒｅｔｏｒｕｍ）、蓖蚕（Ｐｉｌｏｓａｍｉａ　Ｃｙｎｔｈｉａ　ｒｉｃｉｎｉ）、樗蚕（Ｓａｍｉａ　ｃｙｎｔｈｉａ）、栗虫（Ｃａｌｉｇｕｒａ　ｊａｐｏｎｉｃａ）、チュッサー蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ　ｍｙｌｉｔｔａ）、ムガ蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ　ａｓｓａｍａ）等のカイコが産生する絹タンパク質、及びスズメバチ（Ｖｅｓｐａ　ｓｉｍｉｌｌｉｍａ　ｘａｎｔｈｏｐｔｅｒａ）の幼虫が吐出するホーネットシルクタンパク質が挙げられる。
　昆虫が産生するフィブロインのより具体的な例としては、例えば、カイコ・フィブロインＬ鎖（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号Ｍ７６４３０（塩基配列）、及びＡＡＡ２７８４０．１（アミノ酸配列））が挙げられる。
　クモ類が産生するフィブロインとしては、例えば、オニグモ、ニワオニグモ、アカオニグモ、アオオニグモ及びマメオニグモ等のオニグモ属（Ａｒａｎｅｕｓ属）に属するクモ、ヤマシロオニグモ、イエオニグモ、ドヨウオニグモ及びサツマノミダマシ等のヒメオニグモ属（Ｎｅｏｓｃｏｎａ属）に属するクモ、コオニグモモドキ等のコオニグモモドキ属（Ｐｒｏｎｕｓ属）に属するクモ、トリノフンダマシ及びオオトリノフンダマシ等のトリノフンダマシ属（Ｃｙｒｔａｒａｃｈｎｅ属）に属するクモ、トゲグモ及びチブサトゲグモ等のトゲグモ属（Ｇａｓｔｅｒａｃａｎｔｈａ属）に属するクモ、マメイタイセキグモ及びムツトゲイセキグモ等のイセキグモ属（Ｏｒｄｇａｒｉｕｓ属）に属するクモ、コガネグモ、コガタコガネグモ及びナガコガネグモ等のコガネグモ属（Ａｒｇｉｏｐｅ属）に属するクモ、キジロオヒキグモ等のオヒキグモ属（Ａｒａｃｈｎｕｒａ属）に属するクモ、ハツリグモ等のハツリグモ属（Ａｃｕｓｉｌａｓ属）に属するクモ、スズミグモ、キヌアミグモ及びハラビロスズミグモ等のスズミグモ属（Ｃｙｔｏｐｈｏｒａ属）に属するクモ、ゲホウグモ等のゲホウグモ属（Ｐｏｌｔｙｓ属）に属するクモ、ゴミグモ、ヨツデゴミグモ、マルゴミグモ及びカラスゴミグモ等のゴミグモ属（Ｃｙｃｌｏｓａ属）に属するクモ、及びヤマトカナエグモ等のカナエグモ属（Ｃｈｏｒｉｚｏｐｅｓ属）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質、並びにアシナガグモ、ヤサガタアシナガグモ、ハラビロアシダカグモ及びウロコアシナガグモ等のアシナガグモ属（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、オオシロカネグモ、チュウガタシロカネグモ及びコシロカネグモ等のシロカネグモ属（Ｌｅｕｃａｕｇｅ属）に属するクモ、ジョロウグモ及びオオジョロウグモ等のジョロウグモ属（Ｎｅｐｈｉｌａ属）に属するクモ、キンヨウグモ等のアズミグモ属（Ｍｅｎｏｓｉｒａ属）に属するクモ、ヒメアシナガグモ等のヒメアシナガグモ属（Ｄｙｓｃｈｉｒｉｏｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、クロゴケグモ、セアカゴケグモ、ハイイロゴケグモ及びジュウサンボシゴケグモ等のゴケグモ属（Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ属）に属するクモ、及びユープロステノプス属（Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ属）に属するクモ等のアシナガグモ科（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈｉｄａｅ科）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質が挙げられる。スパイダーシルクタンパク質としては、例えば、ＭａＳｐ（ＭａＳｐ１及びＭａＳｐ２）、ＡＤＦ（ＡＤＦ３及びＡＤＦ４）等の牽引糸タンパク質、ＭｉＳｐ（ＭｉＳｐ１及びＭｉＳｐ２）等が挙げられる。
　クモ類が産生するスパイダーシルクタンパク質のより具体的な例としては、例えば、ｆｉｂｒｏｉｎ－３（ａｄｆ－３）［Ａｒａｎｅｕｓ　ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１０（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５５（塩基配列））、ｆｉｂｒｏｉｎ－４（ａｄｆ－４）［Ａｒａｎｅｕｓ　ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１１（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　１［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ０４５０４（アミノ酸配列）、Ｕ３７５２０（塩基配列））、ｍａｊｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　１［Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ　ｈｅｓｐｅｒｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ６８８５６（アミノ酸配列）、ＥＦ５９５２４６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　２［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖａｔａ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＬ３２４７２（アミノ酸配列）、ＡＦ４４１２４５（塩基配列））、ｍａｊｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　１［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ　ａｕｓｔｒａｌｉｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＪ００４２８（アミノ酸配列）、ＡＪ９７３１５５（塩基配列））、及びｍａｊｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　２［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ　ａｕｓｔｒａｌｉｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＭ３２２４９．１（アミノ酸配列）、ＡＭ４９０１６９（塩基配列））、ｍｉｎｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　１［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５８９．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　２［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５９１．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ－ｌｉｋｅ　ｐｒｏｔｅｉｎ［Ｎｅｐｈｉｌｅｎｇｙｓ　ｃｒｕｅｎｔａｔａ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ３７２７８．１（アミノ酸配列）等が挙げられる。
　天然由来のフィブロインのより具体的な例としては、更に、ＮＣＢＩ　ＧｅｎＢａｎｋに配列情報が登録されているフィブロインを挙げることができる。例えば、ＮＣＢＩ　ＧｅｎＢａｎｋに登録されている配列情報のうちＤＩＶＩＳＩＯＮとしてＩＮＶを含む配列の中から、ＤＥＦＩＮＩＴＩＯＮにｓｐｉｄｒｏｉｎ、ａｍｐｕｌｌａｔｅ、ｆｉｂｒｏｉｎ、「ｓｉｌｋ及びｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅ」、又は「ｓｉｌｋ及びｐｒｏｔｅｉｎ」がキーワードとして記載されている配列、ＣＤＳから特定のｐｒｏｄｕｃｔの文字列、ＳＯＵＲＣＥからＴＩＳＳＵＥ　ＴＹＰＥに特定の文字列の記載された配列を抽出することにより確認することができる。
　本実施形態に係る改変フィブロインは、改変絹（シルク）フィブロイン（カイコが産生する絹タンパク質のアミノ酸配列を改変したもの）であってもよく、改変クモ糸フィブロイン（クモ類が産生するスパイダーシルクタンパク質のアミノ酸配列を改変したもの）であってもよい。改変フィブロインとしては、改変クモ糸フィブロインが好ましい。改変クモ糸フィブロインは、保温性、吸湿発熱性及び／又は難燃性にも優れる。
　改変フィブロインの具体的な例として、クモの大瓶状腺で産生される大吐糸管しおり糸タンパク質に由来する改変フィブロイン（第１の改変フィブロイン）、グリシン残基の含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第２の改変フィブロイン）、（Ａ）ｎモチーフの含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第３の改変フィブロイン）、グリシン残基の含有量、及び（Ａ）ｎモチーフの含有量が低減された改変フィブロイン（第４の改変フィブロイン）、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むドメイン配列を有する改変フィブロイン（第５の改変フィブロイン）、並びにグルタミン残基の含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第６の改変フィブロイン）が挙げられる。
　第１の改変フィブロインとしては、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質が挙げられる。第１の改変フィブロインにおいて、（Ａ）ｎモチーフのアミノ酸残基数は、３～２０の整数が好ましく、４～２０の整数がより好ましく、８～２０の整数が更に好ましく、１０～２０の整数が更により好ましく、４～１６の整数が更によりまた好ましく、８～１６の整数が特に好ましく、１０～１６の整数が最も好ましい。第１の改変フィブロインは、式１中、ＲＥＰを構成するアミノ酸残基の数は、１０～２００残基であることが好ましく、１０～１５０残基であることがより好ましく、２０～１００残基であることが更に好ましく、２０～７５残基であることが更により好ましい。第１の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるアミノ酸配列中に含まれるグリシン残基、セリン残基及びアラニン残基の合計残基数がアミノ酸残基数全体に対して、４０％以上であることが好ましく、６０％以上であることがより好ましく、７０％以上であることが更に好ましい。
　第１の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるアミノ酸配列の単位を含み、かつＣ末端配列が配列番号１～３のいずれかに示されるアミノ酸配列又は配列番号１～３のいずれかに示されるアミノ酸配列と９０％以上の相同性を有するアミノ酸配列であるポリペプチドであってもよい。
　配列番号１に示されるアミノ酸配列は、ＡＤＦ３（ＧＩ：１２６３２８７、ＮＣＢＩ）のアミノ酸配列のＣ末端の５０残基のアミノ酸からなるアミノ酸配列と同一であり、配列番号２に示されるアミノ酸配列は、配列番号１に示されるアミノ酸配列のＣ末端から２０残基取り除いたアミノ酸配列と同一であり、配列番号３に示されるアミノ酸配列は、配列番号１に示されるアミノ酸配列のＣ末端から２９残基取り除いたアミノ酸配列と同一である。
　第１の改変フィブロインのより具体的な例として、（１－ｉ）配列番号４（ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔ　ｓｐｉｄｅｒ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ＡＤＦ３ＫａｉＬａｒｇｅＮＲＳＨ１）で示されるアミノ酸配列、又は（１－ｉｉ）配列番号４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
　配列番号４で示されるアミノ酸配列は、Ｎ末端に開始コドン、Ｈｉｓ１０タグ及びＨＲＶ３Ｃプロテアーゼ（Ｈｕｍａｎ　ｒｈｉｎｏｖｉｒｕｓ　３Ｃプロテアーゼ）認識サイトからなるアミノ酸配列（配列番号５）を付加したＡＤＦ３のアミノ酸配列において、第１～１３番目の反復領域をおよそ２倍になるように増やすとともに、翻訳が第１１５４番目アミノ酸残基で終止するように変異させたものである。配列番号４で示されるアミノ酸配列のＣ末端のアミノ酸配列は、配列番号３で示されるアミノ酸配列と同一である。
　（１－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
　第２の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。第２の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。
　第２の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中のＧＧＸ及びＧＰＧＸＸ（但し、Ｇはグリシン残基、Ｐはプロリン残基、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）から選ばれる少なくとも一つのモチーフ配列において、少なくとも１又は複数の当該モチーフ配列中の１つのグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。
　第２の改変フィブロインは、上述のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたモチーフ配列の割合が、全モチーフ配列に対して、１０％以上であってもよい。
　第２の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の全ＲＥＰに含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが３０％以上、４０％以上、５０％以上又は５０．９％以上であるアミノ酸配列を有するものであってもよい。（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数は８３％以上であってよいが、８６％以上であることが好ましく、９０％以上であることがより好ましく、９５％以上であることが更に好ましく、１００％であること（アラニン残基のみで構成されることを意味する）が更により好ましい。
　第２の改変フィブロインは、ＧＧＸモチーフの１つのグリシン残基を別のアミノ酸残基に置換することにより、ＸＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合を高めたものであることが好ましい。第２の改変フィブロインは、ドメイン配列中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合が３０％以下であることが好ましく、２０％以下であることがより好ましく、１０％以下であることが更に好ましく、６％以下であることが更により好ましく、４％以下であることが更によりまた好ましく、２％以下であることが特に好ましい。ドメイン配列中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合は、下記ＸＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合（ｚ／ｗ）の算出方法と同様の方法で算出することができる。
　ｚ／ｗの算出方法を更に詳細に説明する。まず、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列に含まれる全てのＲＥＰから、ＸＧＸからなるアミノ酸配列を抽出する。ＸＧＸを構成するアミノ酸残基の総数がｚである。例えば、ＸＧＸからなるアミノ酸配列が５０個抽出された場合（重複はなし）、ｚは５０×３＝１５０である。また、例えば、ＸＧＸＧＸからなるアミノ酸配列の場合のように２つのＸＧＸに含まれるＸ（中央のＸ）が存在する場合は、重複分を控除して計算する（ＸＧＸＧＸの場合は５アミノ酸残基である）。ｗは、ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列に含まれる総アミノ酸残基数である。例えば、図１に示したドメイン配列の場合、ｗは４＋５０＋４＋１００＋４＋１０＋４＋２０＋４＋３０＝２３０である（最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフは除いている。）。次に、ｚをｗで除すことによって、ｚ／ｗ（％）を算出することができる。
　ここで、天然由来のフィブロインにおけるｚ／ｗについて説明する。まず、上述のように、ＮＣＢＩ　ＧｅｎＢａｎｋにアミノ酸配列情報が登録されているフィブロインを例示した方法により確認したところ、６６３種類のフィブロイン（このうち、クモ類由来のフィブロインは４１５種類）が抽出された。抽出された全てのフィブロインのうち、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、フィブロイン中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合が６％以下である天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、上述の算出方法により、ｚ／ｗを算出した。その結果を図２に示す。図２の横軸はｚ／ｗ（％）を示し、縦軸は頻度を示す。図２から明らかなとおり、天然由来のフィブロインにおけるｚ／ｗは、いずれも５０．９％未満である（最も高いもので、５０．８６％）。
　第２の改変フィブロインにおいて、ｚ／ｗは、５０．９％以上であることが好ましく、５６．１％以上であることがより好ましく、５８．７％以上であることが更に好ましく、７０％以上であることが更により好ましく、８０％以上であることが更によりまた好ましい。ｚ／ｗの上限に特に制限はないが、例えば、９５％以下であってもよい。
　第２の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列から、グリシン残基をコードする塩基配列の少なくとも一部を置換して別のアミノ酸残基をコードするように改変することにより得ることができる。このとき、改変するグリシン残基として、ＧＧＸモチーフ及びＧＰＧＸＸモチーフにおける１つのグリシン残基を選択してもよいし、またｚ／ｗが５０．９％以上になるように置換してもよい。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から上記態様を満たすアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中のグリシン残基を別のアミノ酸残基に置換したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。
　上記の別のアミノ酸残基としては、グリシン残基以外のアミノ酸残基であれば特に制限はないが、バリン（Ｖ）残基、ロイシン（Ｌ）残基、イソロイシン（Ｉ）残基、メチオニン（Ｍ）残基、プロリン（Ｐ）残基、フェニルアラニン（Ｆ）残基及びトリプトファン（Ｗ）残基等の疎水性アミノ酸残基、グルタミン（Ｑ）残基、アスパラギン（Ｎ）残基、セリン（Ｓ）残基、リシン（Ｋ）残基及びグルタミン酸（Ｅ）残基等の親水性アミノ酸残基が好ましく、バリン（Ｖ）残基、ロイシン（Ｌ）残基、イソロイシン（Ｉ）残基、フェニルアラニン（Ｆ）残基及びグルタミン（Ｑ）残基がより好ましく、グルタミン（Ｑ）残基が更に好ましい。
　第２の改変フィブロインのより具体的な例として、（２－ｉ）配列番号６（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３８０）、配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（２－ｉｉ）配列番号６、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。
　（２－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号６で示されるアミノ酸配列は、天然由来のフィブロインに相当する配列番号１０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３１３）で示されるアミノ酸配列のＲＥＰ中の全てのＧＧＸをＧＱＸに置換したものである。配列番号７で示されるアミノ酸配列は、配列番号６で示されるアミノ酸配列から、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）ｎモチーフを欠失させ、更にＣ末端配列の手前に［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］を１つ挿入したものである。配列番号８で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列の各（Ａ）ｎモチーフのＣ末端側に２つのアラニン残基を挿入し、更に一部のグルタミン（Ｑ）残基をセリン（Ｓ）残基に置換し、配列番号７の分子量とほぼ同じとなるようにＣ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中に存在する２０個のドメイン配列の領域（但し、当該領域のＣ末端側の数アミノ酸残基が置換されている。）を４回繰り返した配列のＣ末端に所定のヒンジ配列とＨｉｓタグ配列が付加されたものである。
　配列番号１０で示されるアミノ酸配列（天然由来のフィブロインに相当）におけるｚ／ｗの値は、４６．８％である。配列番号６で示されるアミノ酸配列、配列番号７で示されるアミノ酸配列、配列番号８で示されるアミノ酸配列、及び配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｚ／ｗの値は、それぞれ５８．７％、７０．１％、６６．１％及び７０．０％である。また、配列番号１０、配列番号６、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のギザ比率（後述する）１：１．８～１１．３におけるｘ／ｙの値は、それぞれ１５．０％、１５．０％、９３．４％、９２．７％及び８９．８％である。
　（２－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
　（２－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（２－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
　（２－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＲＥＰ中に含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列中のＲＥＰの総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上であることが好ましい。
　第２の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。これにより、改変フィブロインの単離、固定化、検出及び可視化等が可能となる。
　タグ配列として、例えば、他の分子との特異的親和性（結合性、アフィニティ）を利用したアフィニティタグを挙げることができる。アフィニティタグの具体例として、ヒスチジンタグ（Ｈｉｓタグ）を挙げることができる。Ｈｉｓタグは、ヒスチジン残基が４から１０個程度並んだ短いペプチドで、ニッケル等の金属イオンと特異的に結合する性質があるため、金属キレートクロマトグラフィー（ｃｈｅｌａｔｉｎｇ　ｍｅｔａｌ　ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ）による改変フィブロインの単離に利用することができる。タグ配列の具体例として、例えば、配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含むアミノ酸配列）が挙げられる。
　また、グルタチオンに特異的に結合するグルタチオン－Ｓ－トランスフェラーゼ（ＧＳＴ）、マルトースに特異的に結合するマルトース結合タンパク質（ＭＢＰ）等のタグ配列を利用することもできる。
　さらに、抗原抗体反応を利用した「エピトープタグ」を利用することもできる。抗原性を示すペプチド（エピトープ）をタグ配列として付加することにより、当該エピトープに対する抗体を結合させることができる。エピトープタグとして、ＨＡ（インフルエンザウイルスのヘマグルチニンのペプチド配列）タグ、ｍｙｃタグ、ＦＬＡＧタグ等を挙げることができる。エピトープタグを利用することにより、高い特異性で容易に改変フィブロインを精製することができる。
　さらにタグ配列を特定のプロテアーゼで切り離せるようにしたものも使用することができる。当該タグ配列を介して吸着したタンパク質をプロテアーゼ処理することにより、タグ配列を切り離した改変フィブロインを回収することもできる。
　タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（２－ｉｉｉ）配列番号１２（ＰＲＴ３８０）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（２－ｉｖ）配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。
　配列番号１６（ＰＲＴ３１３）、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１０、配列番号６、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。
　（２－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
　（２－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（２－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
　（２－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＲＥＰ中に含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列中のＲＥＰの総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上であることが好ましい。
　第２の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。
　第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、（Ａ）ｎモチーフの含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。第３の改変フィブロインのドメイン配列は、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。
　第３の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインから（Ａ）ｎモチーフを１０～４０％欠失させたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。
　第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって１～３つの（Ａ）ｎモチーフ毎に１つの（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。
　第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つ連続した（Ａ）ｎモチーフの欠失、及び１つの（Ａ）ｎモチーフの欠失がこの順に繰り返されたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。
　第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。
　第３の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが２０％以上、３０％以上、４０％以上又は５０％以上であるアミノ酸配列を有するものであってもよい。（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数は８３％以上であってよいが、８６％以上であることが好ましく、９０％以上であることがより好ましく、９５％以上であることが更に好ましく、１００％であること（アラニン残基のみで構成されることを意味する）が更により好ましい。
　ｘ／ｙの算出方法を図１を参照しながら更に詳細に説明する。図１には、改変フィブロインからＮ末端配列及びＣ末端配列を除いたドメイン配列を示す。当該ドメイン配列は、Ｎ末端側（左側）から（Ａ）ｎモチーフ－第１のＲＥＰ（５０アミノ酸残基）－（Ａ）ｎモチーフ－第２のＲＥＰ（１００アミノ酸残基）－（Ａ）ｎモチーフ－第３のＲＥＰ（１０アミノ酸残基）－（Ａ）ｎモチーフ－第４のＲＥＰ（２０アミノ酸残基）－（Ａ）ｎモチーフ－第５のＲＥＰ（３０アミノ酸残基）－（Ａ）ｎモチーフという配列を有する。
　隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットは、重複がないように、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、順次選択する。このとき、選択されない［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットが存在してもよい。図１には、パターン１（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較、及び第３のＲＥＰと第４のＲＥＰの比較）、パターン２（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較、及び第４のＲＥＰと第５のＲＥＰの比較）、パターン３（第２のＲＥＰと第３のＲＥＰの比較、及び第４のＲＥＰと第５のＲＥＰの比較）、パターン４（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較）を示した。なお、これ以外にも選択方法は存在する。
　次に各パターンについて、選択した隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニット中の各ＲＥＰのアミノ酸残基数を比較する。比較は、よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときの、他方のアミノ酸残基数の比を求めることによって行う。例えば、第１のＲＥＰ（５０アミノ酸残基）と第２のＲＥＰ（１００アミノ酸残基）の比較の場合、よりアミノ酸残基数の少ない第１のＲＥＰを１としたとき、第２のＲＥＰのアミノ酸残基数の比は、１００／５０＝２である。同様に、第４のＲＥＰ（２０アミノ酸残基）と第５のＲＥＰ（３０アミノ酸残基）の比較の場合、よりアミノ酸残基数の少ない第４のＲＥＰを１としたとき、第５のＲＥＰのアミノ酸残基数の比は、３０／２０＝１．５である。
　図１中、よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときに、他方のアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットの組を実線で示した。本明細書中、この比をギザ比率と呼ぶ。よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときに、他方のアミノ酸残基数の比が１．８未満又は１１．３超となる［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットの組は破線で示した。
　各パターンにおいて、実線で示した隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットの全てのアミノ酸残基数を足し合わせる（ＲＥＰのみではなく、（Ａ）ｎモチーフのアミノ酸残基数もである。）。そして、足し合わせた合計値を比較して、当該合計値が最大となるパターンの合計値（合計値の最大値）をｘとする。図１に示した例では、パターン１の合計値が最大である。
　次に、ｘをドメイン配列の総アミノ酸残基数ｙで除すことによって、ｘ／ｙ（％）を算出することができる。
　第３の改変フィブロインにおいて、ｘ／ｙは、５０％以上であることが好ましく、６０％以上であることがより好ましく、６５％以上であることが更に好ましく、７０％以上であることが更により好ましく、７５％以上であることが更によりまた好ましく、８０％以上であることが特に好ましい。ｘ／ｙの上限に特に制限はなく、例えば、１００％以下であってよい。ギザ比率が１：１．９～１１．３の場合には、ｘ／ｙは８９．６％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．８～３．４の場合には、ｘ／ｙは７７．１％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．９～８．４の場合には、ｘ／ｙは７５．９％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．９～４．１の場合には、ｘ／ｙは６４．２％以上であることが好ましい。
　第３の改変フィブロインが、ドメイン配列中に複数存在する（Ａ）ｎモチーフの少なくとも７つがアラニン残基のみで構成される改変フィブロインである場合、ｘ／ｙは、４６．４％以上であることが好ましく、５０％以上であることがより好ましく、５５％以上であることが更に好ましく、６０％以上であることが更により好ましく、７０％以上であることが更によりまた好ましく、８０％以上であることが特に好ましい。ｘ／ｙの上限に特に制限はなく、１００％以下であればよい。
　ここで、天然由来のフィブロインにおけるｘ／ｙについて説明する。まず、上述のように、ＮＣＢＩ　ＧｅｎＢａｎｋにアミノ酸配列情報が登録されているフィブロインを例示した方法により確認したところ、６６３種類のフィブロイン（このうち、クモ類由来のフィブロインは４１５種類）が抽出された。抽出された全てのフィブロインのうち、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列で構成される天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、上述の算出方法により、ｘ／ｙを算出した。ギザ比率が１：１．９～４．１の場合の結果を図３に示す。
　図３の横軸はｘ／ｙ（％）を示し、縦軸は頻度を示す。図３から明らかなとおり、天然由来のフィブロインにおけるｘ／ｙは、いずれも６４．２％未満である（最も高いもので、６４．１４％）。
　第３の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列から、ｘ／ｙが６４．２％以上になるように（Ａ）ｎモチーフをコードする配列の１又は複数を欠失させることにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、ｘ／ｙが６４．２％以上になるように１又は複数の（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。
　第３の改変フィブロインのより具体的な例として、（３－ｉ）配列番号１７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３９９）、配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（３－ｉｉ）配列番号１７、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。
　（３－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号１７で示されるアミノ酸配列は、天然由来のフィブロインに相当する配列番号１０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３１３）で示されるアミノ酸配列から、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）ｎモチーフを欠失させ、更にＣ末端配列の手前に［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］を１つ挿入したものである。配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列は、第２の改変フィブロインで説明したとおりである。
　配列番号１０で示されるアミノ酸配列（天然由来のフィブロインに相当）のギザ比率１：１．８～１１．３におけるｘ／ｙの値は１５．０％である。配列番号１７で示されるアミノ酸配列、及び配列番号７で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、いずれも９３．４％である。配列番号８で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、９２．７％である。配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、８９．８％である。配列番号１０、配列番号１７、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｚ／ｗの値は、それぞれ４６．８％、５６．２％、７０．１％、６６．１％及び７０．０％である。
　（３－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
　（３－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（３－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
　（３－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＮ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３（ギザ比率が１：１．８～１１．３）となる隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが６４．２％以上であることが好ましい。
　第３の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方に上述したタグ配列を含んでいてもよい。
　タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（３－ｉｉｉ）配列番号１８（ＰＲＴ３９９）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（３－ｉｖ）配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。
　配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１７、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。
　（３－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
　（３－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（３－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
　（３－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＮ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが６４．２％以上であることが好ましい。
　第３の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。
　第４の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、（Ａ）ｎモチーフの含有量が低減されたことに加え、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有するものである。第４の改変フィブロインのドメイン配列は、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに加え、更に少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。すなわち、第４の改変フィブロインは、上述した第２の改変フィブロインと、第３の改変フィブロインの特徴を併せ持つ改変フィブロインである。具体的な態様等は、第２の改変フィブロイン、及び第３の改変フィブロインで説明したとおりである。
　第４の改変フィブロインのより具体的な例として、（４－ｉ）配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）、配列番号９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７９９）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（４－ｉｉ）配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインの具体的な態様は上述のとおりである。
　第５の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列を有するものであってよい。
　局所的に疎水性指標の大きい領域は、連続する２～４アミノ酸残基で構成されていることが好ましい。
　上述の疎水性指標の大きいアミノ酸残基は、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれるアミノ酸残基であることがより好ましい。
　第５の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する改変に加え、更に、天然由来のフィブロインと比較して、１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変があってもよい。
　第５の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がマイナスであるアミノ酸残基）を疎水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がプラスであるアミノ酸残基）に置換すること、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基を疎水性アミノ酸残基に置換したこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基を疎水性アミノ酸残基に置換したこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。
　第５の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であるアミノ酸配列を有してもよい。
　アミノ酸残基の疎水性指標については、公知の指標（Ｈｙｄｒｏｐａｔｈｙ　ｉｎｄｅｘ：Ｋｙｔｅ　Ｊ，＆Ｄｏｏｌｉｔｔｌｅ　Ｒ（１９８２）“Ａ　ｓｉｍｐｌｅ　ｍｅｔｈｏｄ　ｆｏｒ　ｄｉｓｐｌａｙｉｎｇ　ｔｈｅ　ｈｙｄｒｏｐａｔｈｉｃ　ｃｈａｒａｃｔｅｒ　ｏｆ　ａ　ｐｒｏｔｅｉｎ”，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，１５７，ｐｐ．１０５－１３２）を使用する。具体的には、各アミノ酸の疎水性指標（ハイドロパシー・インデックス、以下「ＨＩ」とも記す。）は、下記表１に示すとおりである。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000001
　ｐ／ｑの算出方法を更に詳細に説明する。算出には、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列（以下、「配列Ａ」とする）を用いる。まず、配列Ａに含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値を算出する。疎水性指標の平均値は、連続する４アミノ酸残基に含まれる各アミノ酸残基のＨＩの総和を４（アミノ酸残基数）で除して求める。疎水性指標の平均値は、全ての連続する４アミノ酸残基について求める（各アミノ酸残基は、１～４回平均値の算出に用いられる。）。次いで、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域を特定する。あるアミノ酸残基が、複数の「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」に該当する場合であっても、領域中には１アミノ酸残基として含まれることになる。そして、当該領域に含まれるアミノ酸残基の総数がｐである。また、配列Ａに含まれるアミノ酸残基の総数がｑである。
　例えば、「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が２０カ所抽出された場合（重複はなし）、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域には、連続する４アミノ酸残基（重複はなし）が２０含まれることになり、ｐは２０×４＝８０である。また、例えば、２つの「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が１アミノ酸残基だけ重複して存在する場合、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域には、７アミノ酸残基含まれることになる（ｐ＝２×４－１＝７。「－１」は重複分の控除である。）。例えば、図４に示したドメイン配列の場合、「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が重複せずに７つ存在するため、ｐは７×４＝２８となる。また、例えば、図４に示したドメイン配列の場合、ｑは４＋５０＋４＋４０＋４＋１０＋４＋２０＋４＋３０＝１７０である（Ｃ末端側の最後に存在する（Ａ）ｎモチーフは含めない）。次に、ｐをｑで除すことによって、ｐ／ｑ（％）を算出することができる。図４の場合２８／１７０＝１６．４７％となる。
　第５の改変フィブロインにおいて、ｐ／ｑは、６．２％以上であることが好ましく、７％以上であることがより好ましく、１０％以上であることが更に好ましく、２０％以上であることが更により好ましく、３０％以上であることが更によりまた好ましい。ｐ／ｑの上限は、特に制限されないが、例えば、４５％以下であってもよい。
　第５の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインのアミノ酸配列を、上記のｐ／ｑの条件を満たすように、ＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がマイナスであるアミノ酸残基）を疎水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がプラスであるアミノ酸残基）に置換すること、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入することにより、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列に改変することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から上記のｐ／ｑの条件を満たすアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当する改変を行ってもよい。
　疎水性指標の大きいアミノ酸残基としては、特に制限はないが、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）が好ましく、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）及びイソロイシン（Ｉ）がより好ましい。
　第５の改変フィブロインのより具体的な例として、（５－ｉ）配列番号１９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７２０）、配列番号２０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６６５）若しくは配列番号２１（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６６６）で示されるアミノ酸配列、又は（５－ｉｉ）配列番号１９、配列番号２０若しくは配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。
　（５－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号１９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）で示されるアミノ酸配列に対し、Ｃ末端側の端末のドメイン配列を除いて、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を２カ所挿入し、更に一部のグルタミン（Ｑ）残基をセリン（Ｓ）残基に置換し、かつＣ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号２０で示されるアミノ酸配列は、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）で示されるアミノ酸配列に対し、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を１カ所挿入したものである。配列番号２１で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列に対し、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を２カ所挿入したものである。
　（５－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
　（５－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（５－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
　（５－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつ最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であることが好ましい。
　第５の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。
　タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（５－ｉｉｉ）配列番号２２（ＰＲＴ７２０）、配列番号２３（ＰＲＴ６６５）若しくは配列番号２４（ＰＲＴ６６６）で示されるアミノ酸配列、又は（５－ｉｖ）配列番号２２、配列番号２３若しくは配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。
　配列番号２２、配列番号２３及び配列番号２４で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１９、配列番号２０及び配列番号２１で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。
　（５－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３又は配列番号２４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
　（５－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３又は配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（５－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
　（５－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３又は配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつ最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であることが好ましい。
　第５の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。
　第６の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、グルタミン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。
　第６の改変フィブロインは、ＲＥＰのアミノ酸配列中に、ＧＧＸモチーフ及びＧＰＧＸＸモチーフから選ばれる少なくとも一つのモチーフが含まれていることが好ましい。
　第６の改変フィブロインが、ＲＥＰ中にＧＰＧＸＸモチーフを含む場合、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率は、通常１％以上であり、５％以上であってもよく、１０％以上であるのが好ましい。ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の上限に特に制限はなく、５０％以下であってよく、３０％以下であってもよい。
　本明細書において、「ＧＰＧＸＸモチーフ含有率」は、以下の方法により算出される値である。
　式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域に含まれるＧＰＧＸＸモチーフの個数の総数を３倍した数（即ち、ＧＰＧＸＸモチーフ中のＧ及びＰの総数に相当）をｓとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率はｓ／ｔとして算出される。
　ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としているのは、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列」（ＲＥＰに相当する配列）には、フィブロインに特徴的な配列と相関性の低い配列が含まれることがあり、ｍが小さい場合（つまり、ドメイン配列が短い場合）、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出結果に影響するので、この影響を排除するためである。なお、ＲＥＰのＣ末端に「ＧＰＧＸＸモチーフ」が位置する場合、「ＸＸ」が例えば「ＡＡ」の場合であっても、「ＧＰＧＸＸモチーフ」として扱う。
　図５は、改変フィブロインのドメイン配列を示す模式図である。図５を参照しながらＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出方法を具体的に説明する。まず、図５に示した改変フィブロインのドメイン配列（「［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフ」タイプである。）では、全てのＲＥＰが「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」（図５中、「領域Ａ」で示した配列。）に含まれているため、ｓを算出するためのＧＰＧＸＸモチーフの個数は７であり、ｓは７×３＝２１となる。同様に、全てのＲＥＰが「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」（図５中、「領域Ａ」で示した配列。）に含まれているため、当該配列から更に（Ａ）ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数ｔは５０＋４０＋１０＋２０＋３０＝１５０である。次に、ｓをｔで除すことによって、ｓ／ｔ（％）を算出することができ、図５の改変フィブロインの場合２１／１５０＝１４．０％となる。
　第６の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましく、７％以下であることがより好ましく、４％以下であることが更に好ましく、０％であることが特に好ましい。
　本明細書において、「グルタミン残基含有率」は、以下の方法により算出される値である。
　式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列（図５の「領域Ａ」に相当する配列。）に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域に含まれるグルタミン残基の総数をｕとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、グルタミン残基含有率はｕ／ｔとして算出される。グルタミン残基含有率の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。
　第６の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、又は他のアミノ酸残基に置換したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってよい。
　「他のアミノ酸残基」は、グルタミン残基以外のアミノ酸残基であればよいが、グルタミン残基よりも疎水性指標の大きいアミノ酸残基であることが好ましい。アミノ酸残基の疎水性指標は表１に示すとおりである。
　表１に示すとおり、グルタミン残基よりも疎水性指標の大きいアミノ酸残基としては、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）アラニン（Ａ）、グリシン（Ｇ）、スレオニン（Ｔ）、セリン（Ｓ）、トリプトファン（Ｗ）、チロシン（Ｙ）、プロリン（Ｐ）及びヒスチジン（Ｈ）から選ばれるアミノ酸残基を挙げることができる。これらの中でも、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれるアミノ酸残基であることがより好ましく、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）及びフェニルアラニン（Ｆ）から選ばれるアミノ酸残基であることが更に好ましい。
　第６の改変フィブロインは、ＲＥＰの疎水性度が、－０．８以上であることが好ましく、－０．７以上であることがより好ましく、０以上であることが更に好ましく、０．３以上であることが更により好ましく、０．４以上であることが特に好ましい。ＲＥＰの疎水性度の上限に特に制限はなく、１．０以下であってよく、０．７以下であってもよい。
　本明細書において、「ＲＥＰの疎水性度」は、以下の方法により算出される値である。
　式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列（図５の「領域Ａ」に相当する配列。）に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域の各アミノ酸残基の疎水性指標の総和をｖとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、ＲＥＰの疎水性度はｖ／ｔとして算出される。ＲＥＰの疎水性度の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。
　第６の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変があってもよい。
　第６の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列からＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失させること、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。
　第６の改変フィブロインのより具体的な例として、（６－ｉ）配列番号２５（Ｍｅｔ－ＰＲＴ８８８）、配列番号２６（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９６５）、配列番号２７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ８８９）、配列番号２８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１６）、配列番号２９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１８）、配列番号３０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６９９）、配列番号３１（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６９８）、配列番号３２（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９６６）、配列番号４１（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１７）若しくは配列番号４２（Ｍｅｔ－ＰＲＴ１０２８）で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロイン、又は（６－ｉｉ）配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１若しくは配列番号４２で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む改変フィブロインを挙げることができる。
　（６－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号２５で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）中のＱＱを全てＶＬに置換したものである。配列番号２６で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＴＳに置換し、かつ残りのＱをＡに置換したものである。配列番号２７で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＬに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。配列番号２８で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＩに置換し、かつ残りのＱをＬに置換したものである。配列番号２９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＦに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。
　配列番号３０で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）中のＱＱを全てＶＬに置換したものである。配列番号３１で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＬに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。
　配列番号３２で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）中に存在する２０個のドメイン配列の領域を２回繰り返した配列中のＱＱを全てＶＦに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。
　配列番号４１で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１７）は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＬＩに置換し、かつ残りのＱをＶに置換したものである。配列番号４２で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ１０２８）は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＩＦに置換し、かつ残りのＱをＴに置換したものである。
　配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１及び配列番号４２で示されるアミノ酸配列は、いずれもグルタミン残基含有率は９％以下である（表２）。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000002
　（６－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１又は配列番号４２で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
　（６－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１又は配列番号４２で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（６－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
　（６－ｉｉ）の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましい。また、（６－ｉｉ）の改変フィブロインは、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上であることが好ましい。
　第６の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。これにより、改変フィブロインの単離、固定化、検出及び可視化等が可能となる。
　タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（６－ｉｉｉ）配列番号３３（ＰＲＴ８８８）、配列番号３４（ＰＲＴ９６５）、配列番号３５（ＰＲＴ８８９）、配列番号３６（ＰＲＴ９１６）、配列番号３７（ＰＲＴ９１８）、配列番号３８（ＰＲＴ６９９）、配列番号３９（ＰＲＴ６９８）、配列番号４０（ＰＲＴ９６６）、配列番号４３（ＰＲＴ９１７）若しくは配列番号４４（ＰＲＴ１０２８）で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロイン、又は（６－ｉｖ）配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９若しくは配列番号４０、配列番号４３若しくは配列番号４４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む改変フィブロインを挙げることができる。
　配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３、及び配列番号４４で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１、及び配列番号４２で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。Ｎ末端にタグ配列を付加しただけであるため、グルタミン残基含有率に変化はなく、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３、及び配列番号４４で示されるアミノ酸配列は、いずれもグルタミン残基含有率が９％以下である（表３）。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000003
　（６－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３、又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。
　（６－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３、又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（６－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。
　（６－ｉｖ）の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましい。また、（６－ｉｖ）の改変フィブロインは、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上であることが好ましい。
　第６の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。
　改変フィブロインは、第１の改変フィブロイン、第２の改変フィブロイン、第３の改変フィブロイン、第４の改変フィブロイン、第５の改変フィブロイン、及び第６の改変フィブロインが有する特徴のうち、少なくとも２つ以上の特徴を併せ持つ改変フィブロインであってもよい。
　優れた難燃性を確保する観点から、改変フィブロインは、親水性改変フィブロインであってもよい。親水性改変フィブロインは、例えば、改変フィブロインを構成する全てのアミノ酸残基の疎水性指標（ＨＩ）の総和を求め、次にその総和を全アミノ酸残基数で除した値（平均ＨＩ）が０以下である改変フィブロインであることが好ましい。ＨＩは表１に示すとおりである。
　親水性改変フィブロインとしては、例えば、配列番号４で示されるアミノ酸配列、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列、配列番号１３、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列、配列番号１８、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列、配列番号１７、配列番号１１、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインが挙げられる。
　本実施形態に係る改変フィブロインのＬＯＩ値は、１８以上、２０以上、２２以上、２４以上、２６以上、２８以上、２９以上、又は３０以上であってもよい。本明細書において、ＬＯＩ値は、「消防危５０号（平成７年５月３１日付け）」に記載の「粉粒状又は融点の低い合成樹脂の試験方法」に準拠して測定される値である。
　高い吸湿発熱性を得る観点から、改変フィブロインは、疎水性改変フィブロインであってもよい。疎水性改変フィブロインは、例えば、平均ＨＩが０超である改変フィブロインが好ましい。
　疎水性改変フィブロインとしては、例えば、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号３３又は配列番号４３で示されるアミノ酸配列、配列番号３５、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４１又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインが挙げられる。
　本実施形態に係る改変フィブロインの下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度は、０．０２５℃／ｇ超であってよい。
　式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
　なお、式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。
　本実施形態に係る改変フィブロインの最高吸湿発熱度は、０．０２６℃／ｇ以上、０．０２７℃／ｇ以上、０．０２８℃／ｇ以上、０．０２９℃／ｇ以上、０．０３０℃／ｇ以上、０．０３５℃／ｇ以上、又は０．０４０℃／ｇ以上であってもよい。最高吸湿発熱度の上限に特に制限はないが、通常、０．０６０℃／ｇ以下である。
＜改変フィブロインの製造方法＞
　上記いずれの実施形態に係る改変フィブロイン（以下、単に「タンパク質」という場合がある）も、例えば、当該タンパク質をコードする核酸配列と、当該核酸配列に作動可能に連結された１又は複数の調節配列とを有する発現ベクターで形質転換された宿主により、当該核酸を発現させることにより生産することができる。
　改変フィブロインをコードする核酸の製造方法は、特に制限されない。例えば、天然のフィブロインをコードする遺伝子を利用して、ポリメラーゼ連鎖反応（ＰＣＲ）などで増幅しクローニングし、遺伝子工学的手法により改変する方法、又は、化学的に合成する方法によって、当該核酸を製造することができる。核酸の化学的な合成方法も特に制限されず、例えば、ＮＣＢＩのウェブデータベースなどより入手したタンパク質のアミノ酸配列情報をもとに、ＡＫＴＡ　ｏｌｉｇｏｐｉｌｏｔ　ｐｌｕｓ　１０／１００（ＧＥヘルスケア・ジャパン株式会社）などで自動合成したオリゴヌクレオチドをＰＣＲなどで連結する方法によって遺伝子を化学的に合成することができる。この際に、改変フィブロインの精製及び／又は確認を容易にするため、上記のアミノ酸配列のＮ末端に開始コドン及びＨｉｓ１０タグからなるアミノ酸配列を付加したアミノ酸配列からなる改変フィブロインをコードする核酸を合成してもよい。
　調節配列は、宿主における改変フィブロインの発現を制御する配列（例えば、プロモーター、エンハンサー、リボソーム結合配列、転写終結配列等）であり、宿主の種類に応じて適宜選択することができる。プロモーターとして、宿主細胞中で機能し、改変フィブロインを発現誘導可能な誘導性プロモーターを用いてもよい。誘導性プロモーターは、誘導物質（発現誘導剤）の存在、リプレッサー分子の非存在、又は温度、浸透圧若しくはｐＨ値の上昇若しくは低下等の物理的要因により、転写を制御できるプロモーターである。
　発現ベクターの種類は、プラスミドベクター、ウイルスベクター、コスミドベクター、フォスミドベクター、人工染色体ベクター等、宿主の種類に応じて適宜選択することができる。発現ベクターとしては、宿主細胞において自立複製が可能、又は宿主の染色体中への組込みが可能で、改変フィブロインをコードする核酸を転写できる位置にプロモーターを含有しているものが好適に用いられる。
　宿主として、原核生物、並びに酵母、糸状真菌、昆虫細胞、動物細胞及び植物細胞等の真核生物のいずれも好適に用いることができる。
　原核生物の宿主の好ましい例として、エシェリヒア属、ブレビバチルス属、セラチア属、バチルス属、ミクロバクテリウム属、ブレビバクテリウム属、コリネバクテリウム属及びシュードモナス属等に属する細菌を挙げることができる。エシェリヒア属に属する微生物として、例えば、エシェリヒア・コリ等を挙げることができる。ブレビバチルス属に属する微生物として、例えば、ブレビバチルス・アグリ等を挙げることができる。セラチア属に属する微生物として、例えば、セラチア・リクエファシエンス等を挙げることができる。バチルス属に属する微生物として、例えば、バチルス・サチラス等を挙げることができる。ミクロバクテリウム属に属する微生物として、例えば、ミクロバクテリウム・アンモニアフィラム等を挙げることができる。ブレビバクテリウム属に属する微生物として、例えば、ブレビバクテリウム・ディバリカタム等を挙げることができる。コリネバクテリウム属に属する微生物として、例えば、コリネバクテリウム・アンモニアゲネス等を挙げることができる。シュードモナス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）属に属する微生物として、例えば、シュードモナス・プチダ等を挙げることができる。
　原核生物を宿主とする場合、改変フィブロインをコードする核酸を導入するベクターとしては、例えば、ｐＢＴｒｐ２（ベーリンガーマンハイム社製）、ｐＧＥＸ（Ｐｈａｒｍａｃｉａ社製）、ｐＵＣ１８、ｐＢｌｕｅｓｃｒｉｐｔＩＩ、ｐＳｕｐｅｘ、ｐＥＴ２２ｂ、ｐＣｏｌｄ、ｐＵＢ１１０、ｐＮＣＯ２（特開２００２－２３８５６９号公報）等を挙げることができる。
　真核生物の宿主としては、例えば、酵母及び糸状真菌（カビ等）を挙げることができる。酵母としては、例えば、サッカロマイセス属、ピキア属、シゾサッカロマイセス属等に属する酵母を挙げることができる。糸状真菌としては、例えば、アスペルギルス属、ペニシリウム属、トリコデルマ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）属等に属する糸状真菌を挙げることができる。
　真核生物を宿主とする場合、改変フィブロインをコードする核酸を導入するベクターとしては、例えば、ＹＥｐ１３（ＡＴＣＣ３７１１５）、ＹＥｐ２４（ＡＴＣＣ３７０５１）等を挙げることができる。上記宿主細胞への発現ベクターの導入方法としては、上記宿主細胞へＤＮＡを導入する方法であればいずれも用いることができる。例えば、カルシウムイオンを用いる方法〔Ｐｒｏｃ．　Ｎａｔｌ．　Ａｃａｄ．　Ｓｃｉ．　ＵＳＡ，６９，２１１０（１９７２）〕、エレクトロポレーション法、スフェロプラスト法、プロトプラスト法、酢酸リチウム法、コンピテント法等を挙げることができる。
　発現ベクターで形質転換された宿主による核酸の発現方法としては、直接発現のほか、モレキュラー・クローニング第２版に記載されている方法等に準じて、分泌生産、融合タンパク質発現等を行うことができる。
　改変フィブロインは、例えば、発現ベクターで形質転換された宿主を培養培地中で培養し、培養培地中に当該タンパク質を生成及び蓄積させ、該培養培地から採取することにより製造することができる。宿主を培養培地中で培養する方法は、宿主の培養に通常用いられる方法に従って行うことができる。
　宿主が、大腸菌等の原核生物又は酵母等の真核生物である場合、培養培地として、宿主が資化し得る炭素源、窒素源及び無機塩類等を含有し、宿主の培養を効率的に行える培地であれば天然培地及び合成培地のいずれを用いてもよい。
　炭素源としては、上記形質転換微生物が資化し得るものであればよく、例えば、グルコース、フラクトース、スクロース、及びこれらを含有する糖蜜、デンプン及びデンプン加水分解物等の炭水化物、酢酸及びプロピオン酸等の有機酸、並びにエタノール及びプロパノール等のアルコール類を用いることができる。窒素源としては、例えば、アンモニア、塩化アンモニウム、硫酸アンモニウム、酢酸アンモニウム及びリン酸アンモニウム等の無機酸又は有機酸のアンモニウム塩、その他の含窒素化合物、並びにペプトン、肉エキス、酵母エキス、コーンスチープリカー、カゼイン加水分解物、大豆粕及び大豆粕加水分解物、各種発酵菌体及びその消化物を用いることができる。無機塩類としては、例えば、リン酸第一カリウム、リン酸第二カリウム、リン酸マグネシウム、硫酸マグネシウム、塩化ナトリウム、硫酸第一鉄、硫酸マンガン、硫酸銅及び炭酸カルシウムを用いることができる。
　大腸菌等の原核生物又は酵母等の真核生物の培養は、例えば、振盪培養又は深部通気攪拌培養等の好気的条件下で行うことができる。培養温度は、例えば、１５～４０℃である。培養時間は、通常１６時間～７日間である。培養中の培養培地のｐＨは３．０～９．０に保持することが好ましい。培養培地のｐＨの調整は、無機酸、有機酸、アルカリ溶液、尿素、炭酸カルシウム及びアンモニア等を用いて行うことができる。
　また、培養中、必要に応じて、アンピシリン及びテトラサイクリン等の抗生物質を培養培地に添加してもよい。プロモーターとして誘導性のプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときには、必要に応じてインデューサーを培地に添加してもよい。例えば、ｌａｃプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときにはイソプロピル－β－Ｄ－チオガラクトピラノシド等を、ｔｒｐプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときにはインドールアクリル酸等を培地に添加してもよい。
　発現させた改変フィブロインの単離及び精製は通常用いられている方法で行うことができる。例えば、当該タンパク質が、細胞内に溶解状態で発現した場合には、培養終了後、宿主細胞を遠心分離により回収し、水系緩衝液に懸濁した後、超音波破砕機、フレンチプレス、マントンガウリンホモゲナイザー及びダイノミル等により宿主細胞を破砕し、無細胞抽出液を得る。該無細胞抽出液を遠心分離することにより得られる上清から、タンパク質の単離精製に通常用いられている方法、すなわち、溶媒抽出法、硫安等による塩析法、脱塩法、有機溶媒による沈殿法、ジエチルアミノエチル（ＤＥＡＥ）－セファロース、ＤＩＡＩＯＮ　ＨＰＡ－７５（三菱化成社製）等のレジンを用いた陰イオン交換クロマトグラフィー法、Ｓ－Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ　ＦＦ（Ｐｈａｒｍａｃｉａ社製）等のレジンを用いた陽イオン交換クロマトグラフィー法、ブチルセファロース、フェニルセファロース等のレジンを用いた疎水性クロマトグラフィー法、分子篩を用いたゲルろ過法、アフィニティークロマトグラフィー法、クロマトフォーカシング法、等電点電気泳動等の電気泳動法等の方法を単独又は組み合わせて使用し、精製標品を得ることができる。
　また、改変フィブロインが細胞内に不溶体を形成して発現した場合は、同様に宿主細胞を回収後、破砕し、遠心分離を行うことにより、沈殿画分として改変フィブロインの不溶体を回収する。回収した改変フィブロインの不溶体はタンパク質変性剤で可溶化することができる。該操作の後、上記と同様の単離精製法により改変フィブロインの精製標品を得ることができる。当該タンパク質が細胞外に分泌された場合には、培養上清から当該タンパク質を回収することができる。すなわち、培養物を遠心分離等の手法により処理することにより培養上清を取得し、その培養上清から、上記と同様の単離精製法を用いることにより、精製標品を得ることができる。
＜改変フィブロイン繊維の製造方法＞
　改変フィブロイン繊維が改変フィブロインフィラメントである場合、改変フィブロインフィラメントは、公知の紡糸方法によって製造することができる。すなわち、例えば、改変フィブロインを主成分として含む改変フィブロインフィラメントを製造する際には、まず、上述した方法に準じて製造した改変フィブロインをジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）、Ｎ，Ｎ－ジメチルホルムアミド（ＤＭＦ）、ギ酸、又はヘキサフルオロイソプロパノール（ＨＦＩＰ）等の溶媒に、必要に応じて、溶解促進剤としての無機塩と共に添加し、溶解してドープ液を作製する。次いで、このドープ液を用いて、湿式紡糸、乾式紡糸、乾湿式紡糸又は溶融紡糸等の公知の紡糸方法により紡糸して、改変フィブロインフィラメントを得ることができる。好ましい紡糸方法としては、湿式紡糸又は乾湿式紡糸を挙げることができる。
　図６は、改変フィブロインフィラメントを製造するための紡糸装置の一例を概略的に示す説明図である。図６に示す紡糸装置１０は、乾湿式紡糸用の紡糸装置の一例であり、押出し装置１と、未延伸糸製造装置２と、湿熱延伸装置３と、乾燥装置４とを備える。
　紡糸装置１０を使用した紡糸方法を説明する。まず、貯槽７に貯蔵されたドープ液６が、ギアポンプ８により口金９から押し出される。ラボスケールにおいては、ドープ液をシリンダーに充填し、シリンジポンプを用いてノズルから押し出してもよい。次いで、押し出されたドープ液６は、エアギャップ１９を経て、凝固液槽２０の凝固液１１内に供給され、溶媒が除去されて、改変フィブロインが凝固し、繊維状凝固体が形成される。次いで、繊維状凝固体が、延伸浴槽２１内の温水１２中に供給されて、延伸される。延伸倍率は供給ニップローラ１３と引き取りニップローラ１４との速度比によって決まる。その後、延伸された繊維状凝固体が、乾燥装置４に供給され、糸道２２内で乾燥されて、改変フィブロインフィラメント３６が、巻糸体５として得られる。１８ａ～１８ｇは糸ガイドである。
　凝固液１１としては、脱溶媒できる溶媒であればよく、例えば、メタノール、エタノール及び２－プロパノール等の炭素数１～５の低級アルコール、並びにアセトン等を挙げることができる。凝固液１１は、適宜水を含んでいてもよい。凝固液１１の温度は、０～３０℃であることが好ましい。口金９として、直径０．１～０．６ｍｍのノズルを有するシリンジポンプを使用する場合、押出し速度は１ホール当たり、０．２～６．０ｍＬ／時間が好ましく、１．４～４．０ｍＬ／時間であることがより好ましい。凝固した改変フィブロインが凝固液１１中を通過する距離（実質的には、糸ガイド１８ａから糸ガイド１８ｂまでの距離）は、脱溶媒が効率的に行える長さがあればよく、例えば、２００～５００ｍｍである。未延伸糸の引き取り速度は、例えば、１～２０ｍ／分であってよく、１～３ｍ／分であることが好ましい。凝固液１１中での滞留時間は、例えば、０．０１～３分であってよく、０．０５～０．１５分であることが好ましい。また、凝固液１１中で延伸（前延伸）をしてもよい。凝固液槽２０は多段設けてもよく、また延伸は必要に応じて、各段、又は特定の段で行ってもよい。
　なお、改変フィブロインフィラメントを得る際に実施される延伸は、例えば、上記した凝固液槽２０内で行う前延伸、及び延伸浴槽２１内で行う湿熱延伸の他、乾熱延伸も採用される。
　湿熱延伸は、温水中、温水に有機溶剤等を加えた溶液中、又はスチーム加熱中で行うことができる。温度としては、例えば、５０～９０℃であってよく、７５～８５℃が好ましい。湿熱延伸では、未延伸糸（又は前延伸糸）を、例えば、１～１０倍延伸することができ、２～８倍延伸することが好ましい。
　乾熱延伸は、電気管状炉、乾熱板等を使用して行うことができる。温度としては、例えば、１４０℃～２７０℃であってよく、１６０℃～２３０℃が好ましい。乾熱延伸では、未延伸糸（又は前延伸糸）を、例えば、０．５～８倍延伸することができ、１～４倍延伸することが好ましい。
　湿熱延伸及び乾熱延伸はそれぞれ単独で行ってもよく、またこれらを多段で、又は組み合わせて行ってもよい。すなわち、一段目延伸を湿熱延伸で行い、二段目延伸を乾熱延伸で行う、又は一段目延伸を湿熱延伸行い、二段目延伸を湿熱延伸行い、更に三段目延伸を乾熱延伸で行う等、湿熱延伸及び乾熱延伸を適宜組み合わせて行うことができる。
　最終的な延伸倍率は、その下限値が、未延伸糸（又は前延伸糸）に対して、好ましくは、１倍超、２倍以上、３倍以上、４倍以上、５倍以上、６倍以上、７倍以上、８倍以上、９倍以上のうちのいずれかであり、上限値が、好ましくは４０倍以下、３０倍以下、２０倍以下、１５倍以下、１４倍以下、１３倍以下、１２倍以下、１１倍以下、１０倍以下である。
　以上の方法により得られる改変フィブロインフィラメントの長さは、紡糸の条件により適宜調節することができる。改変フィブロインフィラメントの長さは特に制限されないが、例えば、１５００ｍ超、１００００ｍ以上、１５０００ｍ以上、又は２００００ｍ以上とすることもできる。
（カット工程）
　改変フィブロイン繊維が改変フィブロインステープルである場合、改変フィブロインステープルは、上記の方法により製造した改変フィブロインフィラメントをカットすることにより製造することができる。なお、改変フィブロインフィラメントのカットは、後述する捲縮工程の後又は乾燥工程の後に行ってもよい。改変フィブロインステープルの長さは、特に制限されないが、２０ｍｍ以上、２０～１４０ｍｍ、７０～１４０ｍｍ、又は２０～７０ｍｍであってもよい。
（捲縮工程）
　改変フィブロイン繊維が改変フィブロイン捲縮繊維（改変フィブロイン捲縮ステープル又は改変フィブロイン捲縮ステープル）である場合、改変フィブロイン捲縮繊維は、例えば、無捲縮の改変フィブロイン繊維を捲縮させることにより製造することができる。改変フィブロイン繊維は、従来の機械的捲縮加工により捲縮されてもよいし、水性媒体に接触させることにより捲縮されてもよい。また、これらの加工方法を併用することもできる。
　機械的捲縮加工方法としては、例えば、仮撚り法、押込み法、擦過法、空気噴射法（高圧エアジェット法）、及び、賦型法が挙げられる。
　発明における改変フィブロイン繊維は水と接触することにより収縮し、捲縮される。したがって、水性媒体に接触させる加工方法によれば、外力によらずに、改変フィブロイン繊維を捲縮させることができる。水性媒体とは、水（水蒸気を含む。）を含む液体又は気体（スチーム）の媒体である。水性媒体は水であってもよいし、水と親水性溶媒との混合液であってもよい。また、親水性溶媒としては、例えば、エタノール及びメタノール等の揮発性溶媒又はその蒸気を用いることも可能である。水性媒体は、水とエタノールとの混合溶液であることが好ましい。揮発性溶媒又はその蒸気を含む水性媒体を使用することで、改変フィブロイン繊維が早く乾燥し、よりソフト感のある仕上がりになる。水と揮発性溶媒又はその蒸気との比率は、特に限定されず、例えば、水：揮発性溶媒又はその蒸気は、質量比で１０：９０～９０：１０であってもよい。
　水性媒体が液体である場合、水性媒体には、例えば、工程通過用（例えば帯電防止用等）又は仕上げ用の油剤等、公知の油剤を分散させてもよい。すなわち、水性媒体のかわりに、水性媒体と、水性媒体に分散された油剤とを含む油剤分散液を使用することもできる。このような油剤分散液を用いることによって、改変フィブロイン繊維を捲縮させるとともに、改変フィブロイン繊維に油剤を付着させることができる。改変フィブロイン繊維に油剤を付着させることで、改変フィブロイン繊維に種々の特性を付与することができる。なお、油剤の量は、特に限定されず、例えば、水性媒体と油剤の全量に対して１～１０質量％であってもよく、或いは２～５質量％であってよい。
　水性媒体の温度は、１０℃以上、２５℃以上、４０℃以上、６０℃以上、又は１００℃以上であってよく、２３０℃以下、１２０℃以下、又は１００℃以下であってよい。より具体的には、水性媒体が気体（スチーム）である場合、水性媒体の温度は１００～２３０℃が好ましく、１００～１２０℃がより好ましい。水性媒体のスチームが２３０℃以下であると、改変フィブロイン繊維の熱変性を防ぐことができる。水性媒体が液体である場合、水性媒体の温度は、効率良く捲縮を付与する観点から、１０℃以上、２５℃以上、又は４０℃以上が好ましく、改変フィブロイン繊維の繊維強度を高く保つ観点から、６０℃以下が好ましい。水性媒体に改変フィブロイン繊維を接触させる時間は、特に制限されないが、３０秒以上、１分以上、又は２分以上であってよく、生産性の観点から１０分以下であることが好ましい。改変フィブロイン繊維への水性媒体の接触は、常圧下で行ってもよく、減圧下（例えば、真空）で行ってもよい。
　改変フィブロイン繊維を水性媒体に接触させる方法としては、改変フィブロイン繊維を水中に浸漬する方法、改変フィブロイン繊維に対して水性媒体のスチームを噴霧する方法、水性媒体のスチームが充満した環境に改変フィブロイン繊維を暴露する方法等が挙げられる。水性媒体がスチームである場合、改変フィブロイン繊維への水性媒体の接触は、一般的なスチームセット装置を使用して行うことができる。スチームセット装置の具体例としては、製品名：ＦＭＳＡ型スチームセッター（福伸工業株式会社製）、製品名：ＥＰＳ－４００（辻井染機工業株式会社製）等の装置を挙げることができる。水性媒体のスチームにより改変フィブロイン繊維を捲縮させる方法の具体例としては、所定の収容室内に改変フィブロイン繊維を収容する一方、収容室内に水性媒体のスチームを導入して、収容室内の温度を上記所定温度（例えば、１００℃～２３０℃）に調整しつつ、改変フィブロイン繊維にスチームを接触させることが挙げられる。
　なお、水性媒体との接触による改変フィブロイン繊維の捲縮工程は、好ましくは改変フィブロイン繊維に対して引張力が何ら加えられない（繊維軸方向に何ら緊張されない）状態、又は所定の大きさだけ加えられた（繊維軸方向に所定量だけ緊張させられた）状態で実施される。その際に、改変フィブロイン繊維に加えられる引張力を調整することで、捲縮の程度をコントロールすることが可能となる。改変フィブロイン繊維に加えられる引張力の調整方法としては、例えば、改変フィブロイン繊維に様々な重さの重りを吊す等して、改変フィブロイン繊維に対して負荷される荷重を調整する方法、改変フィブロイン繊維を弛ませた状態で両末端を固定するとともに、その弛み量を種々変更する方法、改変フィブロイン繊維を紙管又はボビン等の被巻回体に巻き付けるとともに、その際の巻き付け力（紙管やボビンへの締付力）を適宜に変更する方法等が挙げられる。
（乾燥工程）
　改変フィブロイン繊維を水性媒体に接触させた後、改変フィブロイン繊維を乾燥してもよい。乾燥方法は、特に限定されず、自然乾燥でもよく、乾燥設備を使用して強制的に改変フィブロイン繊維を乾燥させてもよい。水性媒体による捲縮とその後の乾燥は、連続的に行うことができる。具体的には、例えば、ボビンから改変フィブロイン繊維を送り出しながら、水性媒体中に浸漬した後、熱風を吹き付けるか、又はホットローラー上に送り出すことで乾燥することができる。乾燥温度としては、特に限定されず、例えば、２０～１５０℃であってよく、４０～１２０℃であることが好ましく、６０～１００℃であることがより好ましい。
＜編織体＞
　本発明の一形態は、上記混紡糸の編織体に関する。編織体とは、編地及び織地の総称である。編織体を構成する混紡糸は、単糸であっても、双糸であってもよい。編地は、横編、丸編等の緯編組織を有する編地（単に「緯編地」とも言う）、トリコット、ラッセル等の経編組織を有する編地（単に「経編地」とも言う）の何れであってもよい。織地は、平織、綾織、又は繻子織のうちの何れの組織を有する織地であってもよい。編織体は、編成又は織成により得られる未加工の編織体そのものであってもよいし、編成又は織成後に収縮加工等の加工を施した編織体であってもよい。
＜編織体の製造方法＞
　本発明に係る編織体は、改変フィブロイン繊維と再生セルロース繊維とを混紡して混紡糸を得る工程（混紡工程）と、混紡糸を編成又は織成して未加工編織体を得る工程（編成又は織成工程）と、を備える方法により製造することができる。
（混紡工程）
　本工程では、改変フィブロイン繊維と再生セルロース繊維とを混紡して混紡糸を得る。改変フィブロイン繊維、再生セルロース繊維、及び混紡糸についての詳細は、上述したとおりである。混紡方法は特に限定されず、公知の紡績方法を採用することができる。
（編成又は織成工程）
　本工程では、混紡糸を編成又は織成して未加工編織体（未加工編地又は未加工織地）を得る。編成方法及び織成方法としては公知の方法を利用することができる。使用される編機としては、例えば、丸編機、経編機、横編機などが使用でき、生産性の観点からは、丸編機の使用が好ましい。横編機としては、成型編み機、無縫製編機などがあるが、特に最終製品の形態で未加工編地を製造可能であることから、無縫製編機の使用がより好ましい。使用される織機としては、例えば、有杼織機、及び、グリッパー織機、レピア織機、ウォータージェット織機、エアジェット織機等の無杼織機が挙げられる。
（収縮工程）
　得られた未加工編織体には、任意で種々の加工を行うことができる。加工の一例として、未加工編織体を水性媒体に接触させて未加工編織体に含まれる改変フィブロイン繊維を収縮させる加工が挙げられる。この加工は、改変フィブロイン繊維を水性媒体に接触させて捲縮させる方法と同様の方法により施すことができる。すなわち、未加工編織体を水中に浸漬する方法、未加工編織体に対して水性媒体のスチームを噴霧する方法、水性媒体のスチームが充満した環境に未加工編織体を暴露する方法等の方法により、未加工編織体に含まれる改変フィブロイン繊維を収縮させることができ、水性媒体及び各条件の詳細は既に述べたとおりである。より具体的には、未加工編織体を水性媒体に接触させ、次いで乾燥させることにより、未加工編織体に含まれる改変フィブロイン繊維を収縮させてもよい。収縮工程を経て得られる編織体は、高い密度を有するとともに、湿潤によるハリ及びコシの低下がさらに低減されている。
　以下、実施例に基づいて本発明をより具体的に説明する。ただし、本発明は以下の実施例に限定されるものではない。
＜改変クモ糸フィブロインの製造＞
（１）プラスミド発現株の作製
　ネフィラ・クラビペス（Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ）由来のフィブロイン（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号：Ｐ４６８０４．１、ＧＩ：１１７４４１５）の塩基配列及びアミノ酸配列に基づき、配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロインを設計した。また、配列番号３７で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（ＰＲＴ９１８）及び配列番号４０で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（ＰＲＴ９６６）も設計した。
　次に、設計した改変フィブロインをコードする核酸を合成した。当該核酸には、５’末端にＮｄｅＩサイトを、終止コドン下流にＥｃｏＲＩサイトを付加した。当該核酸をクローニングベクター（ｐＵＣ１１８）にクローニングした。その後、同核酸をＮｄｅＩ及びＥｃｏＲＩで制限酵素処理して切り出した後、タンパク質発現ベクターｐＥＴ－２２ｂ（＋）に組換えて発現ベクターを得た。
（２）タンパク質の発現
　設計した改変フィブロインをコードする核酸を含むｐＥＴ２２ｂ（＋）発現ベクターで、大腸菌ＢＬＲ（ＤＥ３）を形質転換した。当該形質転換大腸菌を、アンピシリンを含む２ｍＬのＬＢ培地で１５時間培養した。当該培養液を、アンピシリンを含む１００ｍＬのシード培養用培地（表４）にＯＤ６００が０．００５となるように添加した。培養液温度を３０℃に保ち、ＯＤ６００が５になるまでフラスコ培養を行い（約１５時間）、シード培養液を得た。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000004
　当該シード培養液を５００ｍＬの生産培地（表５）を添加したジャーファーメンターにＯＤ６００が０．０５となるように添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持するようにした。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000005
　生産培地中のグルコースが完全に消費された直後に、フィード液（グルコース４５５ｇ／１Ｌ、Ｙｅａｓｔ　Ｅｘｔｒａｃｔ　１２０ｇ／１Ｌ）を１ｍＬ／分の速度で添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持するようにし、２０時間培養を行った。その後、１Ｍのイソプロピル－β－チオガラクトピラノシド（ＩＰＴＧ）を培養液に対して終濃度１ｍＭになるよう添加し、改変フィブロインを発現誘導させた。ＩＰＴＧ添加後２０時間経過した時点で、培養液を遠心分離し、菌体を回収した。ＩＰＴＧ添加前とＩＰＴＧ添加後の培養液から調製した菌体を用いてＳＤＳ－ＰＡＧＥを行い、ＩＰＴＧ添加に依存した目的とする改変フィブロインサイズのバンドの出現により、目的とする改変フィブロインの発現を確認した。
（３）タンパク質の精製
　ＩＰＴＧを添加してから２時間後に回収した菌体を２０ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ　ｂｕｆｆｅｒ（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の菌体を約１ｍＭのＰＭＳＦを含む２０ｍＭＴｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）に懸濁させ、高圧ホモジナイザー（ＧＥＡ　Ｎｉｒｏ　Ｓｏａｖｉ社製）で細胞を破砕した。破砕した細胞を遠心分離し、沈殿物を得た。得られた沈殿物を、高純度になるまで２０ｍＭＴｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の沈殿物を１００ｍｇ／ｍＬの濃度になるように８Ｍ　グアニジン緩衝液（８Ｍグアニジン塩酸塩、１０ｍＭリン酸二水素ナトリウム、２０ｍＭＮａＣｌ、１ｍＭＴｒｉｓ－ＨＣｌ、ｐＨ７．０）で懸濁し、６０℃で３０分間、スターラーで撹拌し、溶解させた。溶解後、透析チューブ（三光純薬株式会社製のセルロースチューブ３６／３２）を用いて水で透析を行った。透析後に得られた白色の凝集タンパク質を遠心分離により回収し、凍結乾燥機で水分を除き、凍結乾燥粉末を回収することにより、改変クモ糸フィブロイン「ＰＲＴ７９９」、「ＰＲＴ９１８」、及び「ＰＲＴ９６６」を得た。
＜改変フィブロインフィラメントの製造＞
（１）ドープ液の調製
　ＤＭＳＯに、上述の改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９、ＰＲＴ９１８、又はＰＲＴ９６６）を濃度２４質量％となるよう添加した後、溶解促進剤としてＬｉＣｌを濃度４．０質量％となるように添加した。その後、シェーカーを使用して、改変フィブロインを３時間かけて溶解させ、ＤＭＳＯ溶液を得た。得られたＤＭＳＯ溶液中の不溶物と泡を取り除き、ドープ液とした。ドープ液の溶液粘度は９０℃において５０００ｃＰ（センチポアズ）であった。
（２）紡糸
　上記のようにして得られたドープ液と図６に示される紡糸装置１０を用いて公知の乾湿式紡糸を行い、改変フィブロインフィラメントを得た。得られた改変フィブロインフィラメントはボビンに巻きとった。なお、ここでは、乾湿式紡糸を下記の条件で行った。
凝固液（メタノール）の温度：５～１０℃
延伸倍率：４．５２倍
乾燥温度：８０℃
＜実施例＞
　上記のようにして得られた改変フィブロインフィラメントを複数本束ね、卓上型繊維裁断機で３８ｍｍの長さにカットして改変フィブロインステープルを作製した。作製した改変フィブロインステープルを４０℃の水に１分浸漬して捲縮させ、次いで、４０℃で１８時間乾燥させて、改変フィブロイン捲縮ステープルを得た。水に浸漬したことによる改変フィブロインステープルの収縮率は５０％であった。この改変フィブロイン捲縮ステープルと市販のリヨセル捲縮ステープルとを、公知の紡績設備を用いて紡績し、２／３０Ｎｍの繊度と５７０Ｔ／ｍの撚数を有する混紡糸の双糸を得た。混紡糸における改変フィブロイン捲縮ステープルの割合は２０質量％であった。混紡糸の双糸を用いて、横編機により、天竺編にて編地を作製した。
　編地を水に浸漬させ、乾燥後のハリ及びコシの変化を観察した。具体的には、まず、あらかじめ重量（初期重量）を測っておいた上記編地を温度３７.５℃の水に浸漬した。９０秒後に編地を水から取り出し、編地の水分をペーパータオルで取り除いた。重量が初期重量に戻るまで編地をドライヤー（パナソニック製　ＥＨ５１０１Ｐ）で乾燥させた。乾燥後の編地の写真を図７に示す。乾燥後の編地は、水に浸漬させる前と比べて多少厚く、しっかりとした状態になっていた。
＜比較例＞
　２／３０Ｎｍの繊度と２９５Ｔ／ｍの撚数を有する市販のリヨセル紡績糸の双糸を用いて、横編機により、天竺編みにて編地を作製した。実施例と同様に、編地を水に浸漬し、乾燥後のハリ及びコシの変化を観察した。乾燥後の編地の写真を図８に示す。
　実施例の編地は、比較例の編地と比較して、水への浸漬及び乾燥後のハリ及びコシの低下が抑えられていた。
＜参考例１＞
　上記実施例と同様にして得られた改変フィブロインＰＲＴ７９９のドープ液を、６０℃にて目開き５μｍの金属フィルターで濾過し、次いで３０ｍＬのステンレスシリンジ内で静置し、脱泡させた後に、ニードル径０．２ｍｍのソリッドノズルから１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出温度は６０℃であった。凝固後、得られた原糸を巻き取り、自然乾燥させて改変フィブロイン繊維を得た。
　得られた原料繊維を使用して、丸編機を使用した丸編みで編地を製造した。編地は、太さ１８０デニール、ゲージ数１８とした。得られた編地から２０ｇ切り出して、試験片として使用した。
　燃焼性試験を、「消防危５０号（平成７年５月３１日付け）」に記載の「粉粒状又は融点の低い合成樹脂の試験方法」に準拠して行った。試験は、温度２２℃、相対湿度４５％、気圧１０２１ｈＰａの条件下で実施した。測定結果（酸素濃度（％）、燃焼率（％）、及び換算燃焼率（％））を表６に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000006
　燃焼性試験の結果、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）繊維で編んだ編地の限界酸素指数（ＬＯＩ）値は２７．２であった。一般にＬＯＩ値が２６以上であれば、難燃性であるとされる。改変フィブロインは、難燃性に優れていることが分かる。したがって、このような改変フィブロイン繊維を含む混紡糸及びその編織体は、難燃性に優れるといえる。
＜参考例２＞
　上記実施例と同様にして得られた改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９又はＰＲＴ９１８）のドープ液を、６０℃にて目開き５μｍの金属フィルターで濾過し、次いで３０ｍＬのステンレスシリンジ内で静置し、脱泡させた後に、ニードル径０．２ｍｍのソリッドノズルから１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出温度は６０℃であった。凝固後、得られた原糸を巻き取り、自然乾燥させて改変フィブロイン繊維（原料繊維）を得た。
　比較のため、原料繊維として、市販されているウール繊維、コットン繊維、テンセル繊維、レーヨン繊維及びポリエステル繊維を用意した。
　各原料繊維を使用して、横編機を使用した横編みで編地をそれぞれ製造した。原料繊維としてＰＲＴ９１８繊維を使用した編地は、太さ：１／３０Ｎ（毛番手単糸）、ゲージ数：１８とした。原料繊維としてＰＲＴ７９９繊維を使用した編地は、太さ：１／３０Ｎ（毛番手単糸）、ゲージ数：１６とした。その他の原料繊維を使用した編地は、ＰＲＴ９１８繊維及びＰＲＴ７９９繊維を使用した編地とほぼ同一のカバーファクターとなるように太さ及びゲージ数を調整した。なお、改変フィブロイン繊維以外の繊維を用いた編地の太さとゲージ数は以下のように調整した。
ウール繊維　太さ：２／３０Ｎ（双糸）、ゲージ数：１４
コットン繊維　太さ：２／３４Ｎ（双糸）、ゲージ数：１４
テンセル繊維　太さ：２／３０Ｎ（双糸）、ゲージ数：１５
レーヨン繊維　太さ：１／３８Ｎ（単糸）、ゲージ数：１４
ポリエステル繊維　太さ：１／６０Ｎ（単糸）、ゲージ数：１４
　１０ｃｍ×１０ｃｍに裁断した編地を２枚合わせにし、四辺を縫い合わせて試験片（試料）とした。試験片を低湿度環境（温度２０±２℃、相対湿度４０±５％）で４時間以上放置した後、高湿度環境（温度２０±２℃、相対湿度９０±５％）に移し、試験片内部中央に取り付けた温度センサーにより３０分間、１分間隔で温度の測定を行った。
　測定結果から、下記式Ａに従って、最高吸湿発熱度を求めた。
　式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
　図９は、吸湿発熱性試験の結果の一例を示すグラフである。グラフの横軸は、試料を低湿度環境から高湿度環境に移した時点を０とし、高湿度環境での放置時間（分）を示す。グラフの縦軸は、温度センサーで測定した温度（試料温度）を示す。図９に示したグラフ中、Ｍで示した点が、試料温度の最高値に対応している。
　最高吸湿発熱度の算出結果を表７に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000007
　表７に示すとおり、改変フィブロイン（ＰＲＴ９１８及びＰＲＴ７９９）繊維は、既存の材料と比べて、最高吸湿発熱度が高く、吸湿発熱性に優れていることが分かる。したがって、このような改変フィブロイン繊維を含む混紡糸及びその編織体は、吸湿発熱性に優れるといえる。
＜参考例３＞
　上記実施例と同様にして得られた改変フィブロインＰＲＴ７９９及びＰＲＴ９６６のドープ液を６０℃にて目開き５μｍの金属フィルターで濾過し、次いで３０ｍＬのステンレスシリンジ内で静置し、脱泡させた後に、ニードル径０．２ｍｍのソリッドノズルから１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出温度は６０℃であった。凝固後、得られた原糸を巻き取り、自然乾燥させて改変フィブロイン繊維（原料繊維）を得た。
　比較のため、原料繊維として、市販されているウール繊維、シルク繊維、綿繊維、レーヨン繊維及びポリエステル繊維を用意した。
　各原料繊維を使用して、横編機を使用した横編みで編地をそれぞれ製造した。ＰＲＴ９６６繊維及びＰＲＴ７９９繊維を使用した編地の、番手、撚り本数、ゲージ数、及び目付けを表８に示す。その他の原料繊維を使用した編地の太さ及びゲージ数は、カバーファクターが改変フィブロイン繊維の編地のカバーファクターとほぼ同一となるように調整した。具体的には、表８に示すとおりである。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000008
　保温性を、カトーテック株式会社製のＫＥＳ－Ｆ７サーモラボＩＩ試験機を使用し、ドライコンタクト法を用いて評価した。ドライコンタクト法とは、皮膚と衣服が乾燥状態で直接触れたときを想定した方法である。２０ｃｍ×２０ｃｍの矩形に裁断した編地１枚を試験片（試料）として使用した。試験片を、一定温度（３０℃）に設定した熱板にセットし、風洞内風速３０ｃｍ／秒の条件で、試験片を介して放散された熱量（ａ）を求めた。試験片をセットしない状態で、上記同様の条件で放散された熱量（ｂ）を求め、下記の式に従い保温率（％）を算出した。
保温率（％）＝（１－ａ／ｂ）×１００
　測定結果から、下記式Ｂに従って、保温性指数を求めた。
　式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ２）
　保温性指数の算出結果を表９に示す。保温性指数が高いほど、保温性に優れる材料と評価することができる。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000009
　表９に示すとおり、改変フィブロイン（ＰＲＴ９６６及びＰＲＴ７９９）繊維は、既存の材料と比べて、保温性指数が高く、保温性に優れていることが分かる。
１…押出し装置、２…未延伸糸製造装置、３…湿熱延伸装置、４…乾燥装置、６…ドープ液、１０…紡糸装置、２０…凝固液槽、２１…延伸浴槽、３６…改変フィブロインフィラメント。

Claims (18)

  1. 　改変フィブロイン繊維及び再生セルロース繊維を含む混紡糸。
  2. 　前記改変フィブロイン繊維の、下式で定義される収縮率が７％超である、請求項１に記載の混紡糸。
    　収縮率＝｛１－（水性媒体に接触させた後の改変フィブロイン繊維の長さ／水性媒体に接触させる前の改変フィブロイン繊維の長さ）｝×１００（％）
  3. 　前記改変フィブロイン繊維の量が５～４０質量％である、請求項１又は２に記載の混紡糸。
  4. 　前記改変フィブロイン繊維が、改変クモ糸フィブロイン繊維である、請求項１～３のいずれか一項に記載の混紡糸。
  5. 　前記再生セルロース繊維がリヨセル繊維である、請求項１～４のいずれか一項に記載の混紡糸。
  6. 　請求項１～５のいずれか一項に記載の混紡糸の編織体。
  7. 　改変フィブロイン繊維と再生セルロース繊維とを混紡して混紡糸を得る工程と、
    　前記混紡糸を編成又は織成して未加工編織体を得る工程と、を備える、編織体の製造方法。
  8. 　改変フィブロイン繊維の、下式で定義される収縮率が７％超である、請求項７に記載の製造方法。
    　収縮率＝｛１－（水性媒体に接触させた後の改変フィブロイン繊維の長さ／水性媒体に接触させる前の改変フィブロイン繊維の長さ）｝×１００（％）
  9. 　前記未加工編織体を水性媒体に接触させて前記未加工編織体に含まれる前記改変フィブロイン繊維を収縮させる工程を更に備える、請求項７又は８に記載の製造方法。
  10. 　前記混紡糸を得る前記工程において、前記混紡糸における前記改変フィブロイン繊維の量が５～４０質量％となるように前記改変フィブロイン繊維と前記再生セルロース繊維とを混紡する、請求項７～９のいずれか一項に記載の製造方法。
  11. 　前記改変フィブロイン繊維が、改変クモ糸フィブロイン繊維である、請求項７～１０のいずれか一項に記載の製造方法。
  12. 　前記再生セルロース繊維がリヨセル繊維である、請求項７～１１のいずれか一項に記載の製造方法。
  13. 　前記改変フィブロイン繊維が改変フィブロインを含み、
    　前記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、
    　前記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当する、（Ａ）ｎモチーフの含有量が低減されたアミノ酸配列を有する、
    請求項１～５のいずれか一項に記載の混紡糸。
    ［式１中、（Ａ）ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８３％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
  14. 　前記改変フィブロイン繊維が改変フィブロインを含み、
    　前記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、
    　前記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当する、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する、
    請求項１～５のいずれか一項に記載の混紡糸。
    ［式１中、（Ａ）ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８３％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
  15. 　前記改変フィブロイン繊維が改変フィブロインを含み、
    　前記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、
    　前記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列を有する、
    請求項１～５のいずれか一項に記載の混紡糸。
    ［式１中、（Ａ）ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８３％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
  16. 　前記改変フィブロイン繊維が改変フィブロインを含み、
    　前記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含み、
    　前記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、又は他のアミノ酸残基に置換したことに相当する、グルタミン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する、
    請求項１～５のいずれか一項に記載の混紡糸。
    ［式１及び式２中、（Ａ）ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８０％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
  17. 　前記改変フィブロイン繊維が改変フィブロインを含み、
    　前記改変フィブロインが、２６．０以上の限界酸素指数（ＬＯＩ）値を有する、請求項１～５のいずれか一項に記載の混紡糸。
  18. 　前記改変フィブロイン繊維が改変フィブロインを含み、
    　前記改変フィブロインの下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超である、請求項１～５のいずれか一項に記載の混紡糸。
    　式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
    ［式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。］
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