WO2000048472A1 - Procede permettant d'ameliorer les proprietes gelifiantes d'une proteine - Google Patents

Procede permettant d'ameliorer les proprietes gelifiantes d'une proteine Download PDF

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WO2000048472A1
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electron beam
temperature
gelation
gelling
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Mikiro Tada
Kazushi Sakaue
Toru Hayashi
Setsuko Suzuki
Original Assignee
Director Of National Food Research Institute, Ministry Of Agriculture, Forestry And Fisheries
San-Ei Gen F.F.I., Inc.
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    • A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs

Definitions

  • the present invention relates to a method for improving the gelling property of protein by electron beam irradiation, a protein treated by the method, a method for gelling a protein having an improved gelling property by electron beam irradiation, and these methods. And a product containing the protein obtained by the method of (1).
  • Proteins are destroyed by heat, denaturing agents such as guanidine hydrochloride and urea, or organic solvents such as ethanol, causing so-called denaturation.
  • denaturation of a protein by heat treatment does not involve disruption of peptide bonds contained in the primary structure, but changes the tertiary structure at the secondary, tertiary, and quaternary levels.
  • Aggregation refers to the regular formation of a protein network.
  • Such a phenomenon can be defined as gelation and is thought to be caused by the interaction between proteins.
  • heat denaturation during the manufacturing process is prevented by adding sugar or sugar alcohol to raise the temperature at which protein is denatured, or by adding salts such as sodium salt to salt out. Is planned.
  • desalting treatment removes excess ions and calcium ions that are contaminants to obtain a clear protein solution, or removes metal salts using a chelating agent such as citrate or polymerized phosphate.
  • the method of preventing denaturation is also adopted You. However, none of these methods alters the properties of the protein itself, but merely adjusts the gelation due to thermal deformation by adjusting the conditions of the surrounding environment.
  • proteins are denatured by heat and gelled as a result, resulting in functional properties such as not only viscoelasticity but also water absorption, denseness, improved particle binding, adhesion, emulsification and foam stabilization. Is generated. For this reason, protein gelation is important in the production of food products such as various dairy products, coagulated egg white, gelatin protein, heat-coagulated products of minced meat and ground fish, soy protein, and extruded vegetable protein and bread dough. Role.
  • soy protein in whey protein, soy protein, plasma protein, casein micelles, calcium salts or enzymes such as transglutaminase, or gelling agents such as carrageenan, dielan gum, xanthan gum and enhancement of gelling Operations such as increasing the gelation rate and increasing the gel strength are being carried out by adding a thickener or mouth-to-casting gum.
  • gelation is also performed by making a protein alkaline once and then neutralizing or adjusting the pH to the isoelectric point.
  • the present inventors have conducted intensive studies to solve the above-mentioned problems, and as a result, it was possible to improve the gelling properties of proteins by irradiating protein with an electron beam. It has been found that proteins that are transferred to a region above the temperature or gelled at a higher rate than the original rate can be obtained.
  • the protein to be irradiated with the electron beam may be a protein having a gelling property, and is not particularly limited.
  • proteins include, for example, whole egg, egg white, egg yolk, ovalbumin, ovoglobulin, soy flour, soy protein, flour, wheat protein, wheat glutenin, plasma protein, whey protein concentrate, lactoglobulin , Taurine, collagen, vein, mucin, ice nucleus protein, lactoferrin, scum, gelatin, rennet casein, hi sl-casein, casein, lysozyme, hemoglobin, myoglobin, blealpmin, avidin, monellin, miraculin, Fibrous protein, mucin, lectin, prothrombin, plasma protein, glycoprotein, myelin basic protein, oxitoxin, vasopressin, etc., of which egg white, plasma protein, Kiyoshi protein concentrate ⁇ beauty gelatin is preferred.
  • the protein may be a protein contained
  • Specific products in which protein is used in the manufacturing or processing process include, for example, in the field of food, processed livestock products (ham, sausage, salami, vinegared pork, baked pork, hormone-baked, meatballs, corn beef, liver beef) Seafood, hamburger steak, etc., processed fishery products (kamaboko, hampon, surimi, oden seeds, pickled in tuna oil, etc.), processed agricultural products (side dishes, sukiyaki, tofu, tofu, stew, curry, meat sauce, Soups), dairy products (condensed milk, soy milk drinks, cheese, yogurt, various dairy products, etc.), egg products (mayonnaise, rolled eggs, custard pudding, marshmallows, mousse, meringue, teacup steamed, etc.), cream bread Cream, whipped cream, shake drinks, desserts (milk pudding, flan, zenza ), Frozen desserts (ice cream, etc.), frozen foods (frozen foods, frozen cakes, etc.), fruit products (jam, kurikanroni, etc.
  • the method of the present invention is performed by irradiating a protein with an electron beam.
  • the electron beam is usually generated from an electron beam generator, for example, a linear electron accelerator, a van de Graaff electron accelerator, or an area beam. Or an electron beam generator of Cockcroft-Walton type or the like.
  • the acceleration voltage applied to the electron beam is in the range of 50 KeV to 10 MeV, preferably 300 KeV to 5 MeV, more preferably 300 KeV to 2.5 MeV.
  • Expected effects cannot be obtained with an electron beam to which an accelerating voltage of less than 50 KeV is applied, and the use of an electron beam with an accelerating voltage of more than lOMeV to food is prohibited.
  • dose rate ⁇ ⁇ 5 -. 1.0xl0 refers to the range of 9 Gy / hr.
  • the protein to be irradiated with the electron beam may be in a dry state or in a state of being dispersed in water, but in order to sufficiently irradiate the electron beam, the protein is in a dry state, and is in the form of a film or a plate. It is preferably in the form of granules or powder.
  • irradiating a protein dispersed in water with an electron beam it can be solidified by spray-drying, drum-drying, hot-air drying or the like after irradiation, if necessary.
  • the electron beam can be directly or indirectly applied to the protein.
  • the film has a thickness such as a plastic container through which the electron beam can pass, preferably a polyethylene bag. Irradiation can be performed in an 80 m container. At this time, the thickness can be appropriately adjusted depending on the specific gravity of the protein, and is preferably adjusted between 5 to 10 thighs, and the irradiation can be easily performed.
  • Irradiation with an electron beam can be performed in the presence of air in a closed system or in the presence of air, oxygen gas or nitrogen gas in a closed system, and in the presence of alcohol such as water or ethanol. You may.
  • the present inventors By irradiating an electron beam as described above, the present inventors It has been found that the gelling property of the protein is improved, and in particular, the gelling temperature of the protein is shifted to a higher temperature region than the original gelling temperature, or the ratio of the gelled protein is increased from the original ratio. .
  • the gelation temperature is higher than the original gelation temperature under the same conditions due to electron beam irradiation. Transferred to temperature.
  • egg white that gels when heated, it has the property of gelling under cooling conditions after heating by electron beam irradiation, and its gelation temperature is higher than the original gelation temperature under heating conditions. Moved to the area.
  • the percentage of gelling protein is increased from the original percentage.
  • the “gelation temperature” means the temperature at which the protein gels
  • the “proportion of the gelled protein” refers to the property of gelation of protein molecules in all evening.
  • the protein irradiated with an electron beam according to the method of the present invention does not have the roughness or viscosity inherent to gelation at the original gelation temperature due to the change in the gelation temperature, and not only is easy to handle, but also On the other hand, an increase in the proportion of gelling protein increases the amount of water added, thereby providing a product having good water retention.
  • the protein powder which is the raw material, becomes easier to handle in the processing step by irradiation with electron beams, and the product yield is improved.
  • the thermal stability of the protein is improved, and the floating of aggregates and A viscous thickened material or a good foamed material can be obtained without roughness.
  • the desired gel strength can be adjusted by arbitrarily setting the amount of heat-resistant protein to be added, and a product having good emulsifiability can be obtained.
  • enzymes and carrageenans such as thickening polysaccharides conventionally used for gelling and saccharides, salts, chelating agents, etc. added for adjusting thermal denaturation are not required, and excessive Use of quantities of additives 3 ⁇ 4 can be avoided.
  • these additives may be used in the method of the present invention. Can be assured.
  • the electron beam irradiation gives 1 J of energy per kg of protein, for example, by irradiation with an absorption dose of 1 kGy. For this reason, it is also presumed that the energy absorbed by the aromatic amino acid or the like excites the amino acid in an energy-like manner, resulting in a more stable quasi-excited structure.
  • the protein irradiated with the electron beam can be gelled according to a method well known in the art to obtain a protein gel having the above properties.
  • a physical change such as a gelation temperature of a protein was measured by differential thermal analysis (DSC), and thereby a molecular change and a state change of the protein were confirmed.
  • DSC differential thermal analysis
  • the change in the gelation temperature tended to increase depending on the absorbed dose of the irradiated electron beam.
  • the protein irradiated with the electron beam had the appearance, properties, There is no significant difference in flavor, etc., and the gel of the protein gelled after the electron beam irradiation treatment has a texture and texture equivalent to or better than those without the electron beam irradiation.
  • the gel produced no off-flavors or unpleasant changes in flavor and taste.
  • whey protein concentrate powder (San-Ei Gen FFI Co., Ltd., Lot No. 980605, protein content 79.6% by weight) in a polyethylene bag (140 cm in length, 140 cm in width, 140 mm in thickness, 0.08 hired) They were spread thinly to 5 thighs and irradiated with an electron beam in the presence of air.
  • a Van de Graaf type electronic accelerator manufactured by Nissin High Voltage
  • Accelerating voltage was set to 2.5 MeV (dose rate 1.5xl0 6 Gy / hr), absorbed dose, 25 kGy in a relative depth of 80% position from the surface (electron flow: 32. 1 mA, speed 50 m / min, irradiation width 20 cm) and did.
  • the absorbed dose was confirmed using a cellulose triacetate dosimeter.
  • DSC Differential thermal analysis
  • the sample irradiated with the electron beam and the unirradiated sample were subjected to a temperature rise condition (heating condition) from 0 ° C to 100 ° C, and the enthalpy change and the beak temperature of gelation were measured under the following conditions.
  • the Entraumy change was determined from the area of the obtained heat capacity graph.
  • Measuring device Micro DSC II (manufactured by SETARA), sample weight: about 1000mg, protein concentration 2% by weight, heating rate 1 ° K / min, temperature width 283 ° to 373 ° ⁇ (10 to 100 ° C)
  • the peak temperature of gelation is the horizontal axis: time (seconds), the vertical axis: heat flow (mW), and the peak temperature that appears in the graph of the heat capacity obtained from the calorimetric measurement when the temperature rises and falls. Indicates the peak temperature.
  • Powdered bovine bone-derived Al-Rikri-treated gelatin (San-Ei-Gen 'F' (Lt. No. 980909, protein content: 88.9% by weight) was used as a test material and treated in the same manner as in Example 1.
  • DSC Differential thermal analysis
  • the sample irradiated with the electron beam and the unirradiated sample were subjected to a temperature lowering condition (cooling condition) from 100 ° C to 0 ° C, and the ruby change and the beak temperature of gelation were measured.
  • the irradiation temperature of the electron beam raises the gelation temperature under cooling conditions after heating, and the temperature range at which gelation occurs becomes wider than that without electron beam irradiation. It was shown that gelatin capable of shortening the required time was obtained.
  • the absorbed dose was 5, 10 and 25 kGy (electron flow: 10.8, 21.4).
  • the treatment was carried out in the same manner as in Example 1 except that the speed was 32.1 mAs, the speed was 50 m / min, and the irradiation width was 20 cm).
  • DSC Differential thermal analysis
  • the sample irradiated with the electron beam and the unirradiated sample are subjected to heating conditions and cooling conditions, Under each of these conditions, the ruby change and the beak temperature of gelation were measured.
  • Plasma protein in the form of a powder (manufactured by San-Ei Gen F 'F' I, Lot No. 980907, protein content: 77.2% by weight) was used as a test material and treated in the same manner as in Example 1 at an absorbed dose of 5 kGy.
  • DSC Differential thermal analysis
  • the protein can be irradiated with an electron beam to improve the gelling property of the protein.
  • the gelation temperature by shifting the gelation temperature to a higher temperature range than the original gelation temperature, it is possible to obtain a protein that is less likely to be rough or viscous and that is easy to handle.
  • the water retention of the protein can be improved.
  • gelling such a protein a protein gel having such properties can be obtained.

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Description

明 細 タンパク質のゲル化性の改善方法 技術分野
本発明は、 電子線照射により夕ンパク質のゲル化性を改善する方法及 び該方法で処理されたタンパク質、 ならびに、 電子線照射によりゲル化 性が改善されたタンパク質をゲル化する方法及びこれらの方法で得られ るタンパク質を含む製品に関する。 背景技術
タンパク質は、 熱、 塩酸グァニジンや尿素などの変性剤、 あるいは エタノールなどの有機溶媒により立体構造が破壊されて、 いわゆる変性 を生じる。 例えば、 熱処理によるタンパク質の変性とは、 1次構造に含 まれるペプチド結合の破壊は伴わず、 2次、 3次、 4次レベルでの立体 構造の変化を起こすものであり、 変性した分子を凝集させて、 タンパク 質の網目構造を規則的に形成することをいう。
このような現象はゲル化と定義することができ、 タンパク質同士の相 互作用によってもたらされるものと考えられている。
このため、 卵白を用いる食品では、 砂糖又は糖アルコールを添加して 夕ンパク質が変性する温度を高めたり、 ナトリゥム塩などの塩類を加え て塩析することにより、 製造工程中の熱変性の防止が図られている。 ま た、 過剰なイオンや夾雑物となるカルシウムイオンを脱塩処理で除去し て清澄なタンパク質溶液を得るか、 クェン酸塩や重合リン酸塩などのキ レート剤を用いて金属塩を除去し、 変性を防止する方法も採用されてい る。 しかしながら、 これらの方法はいずれもタンパク質そのものの性質 を変えるものではなく、 周辺の環境の条件を整えることによって、 熱変 性によるゲル化を調整しているにすぎない。
一方、 タンパク質は、 熱により変性され、 結果としてゲル化されるこ とによって、 粘弾性だけでなく吸水性、 稠密性、 粒子の結合 '粘着性の 改善、 乳化ならびに泡沫の安定化などの機能特性を生じる。 このため、 タンパク質のゲル化は、 各種乳製品、 凝固卵白、 ゼラチンタンパク質、 挽き肉や魚のすり身の加熱凝固製品、 大豆タンパク質、 ェクストルージ ョンゃ繊維化によってつくられる植物タンパク質やパン生地などの食品 製造において重要な役割を担っている。
例えば、 乳清タンパク質、 大豆タンパク質、 血漿タンパク質、 カゼィ ンミセルでは、 カルシウム塩又はトランスグル夕ミナーゼのような酵素 など、 あるいはカラギ一ナン、 ジエランガム、 キサンタンガムのような ゲル化剤及びゲル化を調整する増粘剤、 口一カストビ一ンガムなどの添 加によってゲル化速度を早めたり、 ゲル強度を高めたりする操作などが 行われている。 また、 タンパク質を一旦アルカリ性にした後、 中和又は 等電点 pHにすることによつてもゲル化が行われている。
なお、 放射線などを用いてタンパク質を処理する方法が知られている (特開平 6-327447号、 特開平 7-16085号）。 しかし、 これらの方法は殺 菌を目的としており、 タンパク質の性質、 特にゲル化の性質が改善され るとの知見は得られていない。
したがって、 タンパク質のゲル化性を改善するとももに、 ゲル化によ り生じる機能特性をタンパク質に付与できるタンパク質の簡便な処理方 法が求められている。 発明の開示
本発明者らは、 上記の課題を解決すべく鋭意研究を行った結果、 夕 ンパク質に電子線を照射することによってタンパク質のゲル化性を改善 でき、特に、ゲル化温度が本来のゲル化温度より高温領域に移されるか、 またはゲル化するタンパク質の割合が本来の割合よりも多くなるタンパ ク質が得られることを見出した。
したがって、 本発明によれば、 電子線照射によりタンパク質のゲル化 性を改善する方法及び該方法で処理されたタンパク質、 ならびに、 電子 線照射によりゲル化性が改善されたタンパク質をゲル化する方法及びこ れらの方法で得られるタンパク質を含む製品が提供される。 発明を実施するための最良の形態
本発明において電子線照射の対象となるタンパク質は、 ゲル化する性 質をもつタンパク質であればよく、 特に限定されない。 このようなタン パク質としては、 例えば、 全卵、 卵白、 卵黄、 オボアルブミン、 オボグ ロブリン、 大豆粉、 大豆タンパク質、 小麦粉、 小麦タンパク質、 小麦グ ルテニン、 プラズマタンパク質、 乳清タンパク質濃縮物、 ラクトグロブ リン、 タウリン、 コラーゲン、 ベ夕イン、 ム夕スティン、 氷核タンパク 質、 ラクトフエリン、 イカスミ、 ゼラチン、 レンネットカゼイン、 ひ sl- カゼイン、 カゼイン、 リゾチーム、 ヘモグロビン、 ミオグロビン、 ブ レアルプミン、 アビジン、 モネリン、 ミラクリン、 繊維状タンパク質、 ムチン、 レクチン、 プロトロンビン、 血漿タンパク質、 糖タンパク質、 ミエリン塩基性タンパク質、 ォキシトキシン、 バソプレツシンなどが挙 げられ、 このうち卵白、 プラズマタンパク質、 乳清タンパク質濃縮物及 びゼラチンが好ましい。 また、 タンパク質は、 最終製品にタンパク質を含む製品の製造又は加 ェ工程で原料混合物に含まれるタンパク質、 すなわち、 タンパク質以外 に各種の他の成分を含むものであってもよい。
製造又は加工工程でタンパク質が利用される具体的な製品としては、 例えば、 食品の分野では、 畜産加工品 （ハム、 ソーセージ、 サラミ、 酢 豚、 焼き豚、 ホルモン焼き、 ミートボール、 コーンビーフ、 レバーべ一 スト、 ハンバーグなど）、 水産加工品 （かまぼこ、 はんぺん、 すり身、 お でんの種、 ツナ油漬けなど)、 農産加工品 （惣菜、 すきやき、 マ一ボー豆 腐、 シチュー、 カレ一、 ミートソース、 スープ類など)、 乳製品 （練乳、 豆乳飲料、 チーズ、 ヨーグルト、 各種調整乳製品など)、 卵製品 （マヨネ ーズ、 出し巻き卵、 カスタードプリン、 マシュマロ、 ムース、 メレンゲ、 茶碗蒸しなど)、 クリームパンのクリーム、 ホイップクリーム、 シェイク ドリンク、 デザート類 （ミルクプリン、 フラン、 ぜんざいなど)、 冷菓類 (アイスクリームなど） 及び冷凍加工食品 （冷凍食品、 冷凍ケーキなど） 類、 果実製品 （ジャム、 くり甘露煮など)、 飲料 （ジュース、 コーヒー乳 飲料、 炭酸飲料、 清涼飲料、 ニァウォー夕一、 栄養ドリンク、 機能性ド リンクなど)、 ヌ一ドル製品 （カップめん、 ラーメンなど)、 小麦粉製品 (お好み焼きパウダーなど)、 大豆製品など、 ならびにレトルト加工、 ホ ットバック、 熱湯浸漬、 UHT (超高熱殺菌）、 HTST (短時間高温殺菌)、 高圧加圧、 無菌充填工程の製品などが挙げられる。 また、 歯磨きペース ト、 マウスケア、 口中清涼剤の各種医薬品、 医薬部外品、 飼料、 フィル ム工業、 化粧品などの分野でも利用が可能である。
本発明の方法は、 タンパク質に電子線を照射することにより行なわれ る。 電子線は、 通常、 電子線発生装置から発生したものが用いられ、 例 えば直線型電子加速器、 バン ·デ ·グラーフ型電子加速器、 エリアビー ム型あるいはコッククロフトワルトン型電子線発生装置などを用いるこ とができる。
電子線を照射する際に、電子線に付加される加速電圧は 50KeV〜10MeV、 好ましくは 300KeV〜5MeV、さらに好ましくは 300KeV〜2.5MeVの範囲であ る。 50KeV未満の加速電圧を付加した電子線では期待する効果が得られ ず、 lOMeV より大きい加速電圧を付加した電子線は食品への使用が禁止 されている。
なお、 本発明における電子線とは、 線量率が Ι. ΟχΙΟ5- 1.0xl09Gy/hr の範囲のものをいう。
電子線が照射されるタンパク質は、 乾燥状態あるいは水に分散した状 態などのいずれであってもよいが、 電子線を充分に照射するためには、 乾燥状態であって、 フィルム状、 板状、 粒状または粉末状の形態である ことが好ましい。水に分散したタンパク質に電子線を照射する場合には、 照射後に必要に応じて噴霧乾燥、 ドラム乾燥、 熱風乾燥などにより固形 分とすることができる。
電子線は、 タンパク質に直接あるいは間接的に照射することができ、 例えば粒状または粉末状のタンパク質の場合には、 電子線が透過しうる プラスチヅク製の容器、好ましくはポリェチレン袋のような膜厚が 80 m の容器に入れて照射することができる。 この際、 厚みは、 タンパク質の 比重により適宜調整することができ、 望ましくは 5〜10腿の間に調整し て、 容易に照射することができる。
また、 電子線の照射は、 閧放系での空気存在下、 あるいは閉鎖系での 空気、 酸素ガスあるいは窒素ガスの存在下で行うことができ、 水やエタ ノールのようなアルコールが存在していてもよい。
本発明者らは、 上記のようにして電子線を照射することにより、 タン パク質のゲル化性が改善され、 特にタンパク質のゲル化温度が本来のゲ ル化温度より高温領域に移されるか、 又はゲル化するタンパク質の割合 が本来の割合より増大されることを見出した。
例えば、 加熱時にゲル化する乳清夕ンパク質濃縮物及び冷却時にゲル 化する性質を有するゼラチンでは、 電子線の照射により、 ゲル化温度が それそれ同じ条件下での本来のゲル化温度より高い温度に移される。 ま た、 加熱時にゲル化する卵白の場合には、 電子線の照射により加熱後の 冷却条件下でゲル化する性質が付与され、 そのゲル化温度が加熱条件下 における本来のゲル化温度より高温領域に移される。 一方、 プラズマ夕 ンパク質では、 ゲル化するタンパク質の割合が本来の割合より増大され る。 つまり、 この明細書において 「ゲル化温度」 とは、 タンパク質にゲ ル化を生じさせる温度を意味し、 「ゲル化するタンパク質の割合」 とは、 全夕ンパク質分子に対し、 ゲル化する性質を有するタンパク質の割合を 意味する。また、ゲル化温度及びゲル化するタンパク質の割合でいう「本 来」 とは、 対象とするタンパク質の純度、 構成成分の比率、 粒子の大き さなどの諸条件を同一として、 電子線を照射していないタンパク質で確 認される温度及び割合をいう。
本発明の方法により電子線が照射されたタンパク質は、 そのゲル化温 度が変化することにより本来のゲル化温度でゲル化特有のざらつきや粘 性を生じず、 取扱いが容易になるばかりでなく、 ゲル化するタンパク質 の割合が増大することにより加水量を増し、 保水性の良い製品を提供す ることができる。 特に、 ハム、 ソーセージ、 魚肉団子などの加工製品で は、 原料となるタンパク質粉末が電子線の照射により加工工程で取扱い やすくなり、 製品の歩留まりが良くなる。 また、 タンパク質を含有する 飲料では、 タンパク質の熱安定性が向上し、 凝集物の浮遊、 のどごしの ざらつきなどが生じず、 粘稠性のある増粘性あるいは良好な気泡性の素 材を得ることができる。 同様に、 カスタードプリンの場合には、 熱に強 いタンパク質の添加量を任意に設定することにより所望のゲル強度に調 整することができ、 良好な乳化性を有する製品を得ることができる。 その上、 酵素類及びカラギーナンなどゲル化のために従来用いられて いた増粘多糖類や熱変性調整のために添加されていた糖類、 塩類、 キレ —ト剤などが不要となるため、 過剰な量の添加物の利用 ¾回避すること ができる。 なお、 本発明による電子線照射は、 これらの添加物の作用を 阻害しないので、 本発明の方法においてこれらの添加剤を使用してもよ く、 それらの併用によってゲル化あるいは熱変性調整をより確実にする ことができる。
電子線の照射により、 夕ンパク質のゲル化性が前記のように変化する メカニズムは定かではない。 しかしながら、 例えば、 卵白では、 加熱に より分子内の水素結合及び疎水結合による高次構造が解けて、 自然の状 態では内側にある疎水性のアミノ酸残基が表面に露出して分子を会合す ること、 分子中にあった遊離の S H基が活性化されて S S結合を形成す ること、 また分子表面の親水性の解離基により構造の内部に水分子が取 り込まれることなどが、 ゲル化の現象として一般に知られていることを 考慮すると、 本発明においては、 電子線を照射することで、 上記の機構 のいずれかにより疎水基あるいは親水基の状態変化が起こり、 タンパク 質がゲル化する温度域、 時期、 ゲルの強度などが変化するものと推測さ れる。 また、 電子線の照射は、 例えば l kGyの吸収線量の照射により、 タンパク質 l kg当たり 1 Jのエネルギーを与える。 このため、 芳香族ァ ミノ酸などに吸収されたエネルギーが該アミノ酸をェネルギ一的に励起 して、 より安定な準励起化構造にしていることも推測される。 電子線を照射したタンパク質は、 当該分野で周知の方法にしたがって ゲル化させ、 上記のような性質を有するタンパク質のゲルとすることが できる。
本発明においては、 示差熱分析 (DSC) を用いて、 タンパク質のゲル化 温度などの物理的変化を測定し、 それによりタンパク質の分子変化、 状 態変化を確認した。 この分析方法によれば、 ゲル化温度の変化は、 照射 した電子線の吸収線量に依存して増大する傾向にあることが認められた < また、 電子線を照射したタンパク質は、 外観、 性状、 風味などに何ら有 意な差がなく、電子線の照射処理後にゲル化させたタンパク質のゲルも、 電子線を照射していないものと同等か、 それ以上の食感及びテキスチャ —であり、 得られたゲルの風味、 味に異味異臭や不快な変化を生じなか つた。 実施例
以下、 実施例により本発明を具体的に説明するが、 本発明はこれらの 実施例に限定されるものではない。
実施例 1 ：
乳清タンパク質濃縮物の粉末 （三栄源エフ ·エフ ·アイ社製、 Lot No. 980605、 タンパク質含量 79.6重量％) をポリエチレン製の袋 （縦 140χ 幅 140χ厚さ 0.08雇） に入れ、 厚さが 5腿になるように薄く広げ、 空気 の存在下で電子線を照射した。 照射には、 バン ·デ ·グラーフ型電子加 速器 （日新ハイボルテージ社製） を用いた。 加速電圧は 2.5MeV (線量率 1.5xl06 Gy/hr)とし、 吸収線量は、 表面からの相対深度 80%の位置で 25kGy (電子流： 32. 1mA、 速度 50m/分、 照射幅 20cm) とした。吸収線量 は三酢酸セルロース線量計を用いて確認した。 A . 示差熱分析 (DSC )
電子線を照射した試料と未照射試料を、 0 °Cから 100°Cへの温度上昇 条件 （加熱条件） に付し、 ェンタルピー変化とゲル化のビーク温度を下 記の条件で測定した。 ェンタルビー変化は得られた熱容量のグラフの面 積から求めた。
測定機器： Micro DSC I I I ( SETARA 社製)、 試料の重さ：約 1000mg、 タンパク質濃度 2重量％、 加熱速度 1 °K /分、 温度幅 283 °〜373 °Κ (10 〜100°C)
なお、 ゲル化のピーク温度とは、 横軸：時間 （秒)、 縦軸：熱流 (mW)と し、 温度の上昇及び下降時に熱量測定から得られた熱容量のグラフの変 化で現れるピークの頂点の温度を示す。
ト
結果を表 1に示す。
寸 温度上昇時
加速電圧 (MeV) 吸収線量 (kGy) ェンタルピー (J/g) 温度（°C )
未照射
2.5 25 -0.4 85.5 この結果、 電子線の照射によりゲル化温度は約 50°C上昇したことが示 された。
したがって、 電子線の照射により、 加熱による影響を受けにくく、 本 来のゲル化温度でゲル化、 凝固、 分離を回避することができる乳清タン パク質濃縮物の粉末が得られた。
実施例 2 ：
粉末形態の牛骨由来のアル力リ処理ゼラチン （三栄源エフ 'エフ 'ァ ィ社製、 Lot No. 980909、 タンパク質含量 88. 9重量％) を試験材料に用 いて、 実施例 1と同様に処理した。
A . 示差熱分析 (DSC )
電子線を照射した試料と未照射試料を 100°Cから 0 °Cへの温度下降条 件 （冷却条件） に付し、 ェン夕ルビー変化とゲル化のビーク温度を測定 した。
結果を表 2に示す。
表 2 温度下降時
加速電圧 (MeV) 吸収線量 (kGy) ェン夕ルビ一 (J/g) 温度（°C )
未照射 0.084ト 20.4
2.5 25
この結果、 電子線の照射処理により、 加熱後の冷却条件下でのゲル化 温度が上昇し、 ゲル化を生じる温度範囲が電子線を照射していないもの よりも広範囲になるため、 ゲル化に要する時間を短縮できるゼラチンの 得られたことが示された。
実施例 3 ：
卵白粉末 （三栄源エフ ·エフ ·アイ社製、 Lot No. 980907, タンパク 質含量 78. 1重量％)を試験材料に用いて、吸収線量を 5、 10及び 25kGy (電 子流： 10.8、 21.4、 32. 1mAs 速度 50m /分、 照射幅 20cm)としたほかは、 実施例 1と同様にして処理した。
A . 示差熱分析 (DSC )
電子線を照射した試料と未照射試料を加熱条件及び冷却条件に付し、 それそれの条件下でのェン夕ルビ一変化とゲル化のビーク温度を測定し た。
結果を表 3に示す。
表 3 温度上昇時 温度下降時 加速電圧 吸収線量 ェンタルピー 温度 ェンタルピー 温度
(MeV) (kGy) (J/g) (°C ) (J/g) (°c ) 未照射 検出されず
2.5 5 検出されず 25.6 85.6
2.5 10 検出されず 20.9 83.3
2.5 25 検出されず 37.9 98.9
未照射の卵白粉末は加熱時にのみゲル化し、 加熱後の冷却時にはゲル 化しなかった。 これに対し、 電子線を照射した卵白では、 加熱時にいず れの変化も生じなかったが、加熱後の冷却時にゲル化温度が検出された。 この結果、 電子線での照射により、 加熱時に安定で、 加熱後の冷却時 にゲル化する性質を有する卵白の得られたことが示された。
実施例 4 ：
粉末の形態のプラズマタンパク質（三栄源エフ 'エフ 'アイ社製、 Lot No.980907、 タンパク質含量 77.2重量％) を試験材料に用いて、 5 kGyの 吸収線量で実施例 1と同様に処理した。
A . 示差熱分析 (DSC)
実施例 3と同様にして、 電子線を照射した試料と未照射試料のェン夕 ルビー変化とゲル化のピーク温度を加熱条件と冷却条件で測定した。 結果を表 4に示す。
表 4 温度上昇時 温度下降時 加速電圧 吸収線量 ェン夕ルビ一 温度 ェンタルピー 温度
(MeV) (kGy) (J/g) ( °C ) (J/g) ( °C ) 未照射 -6.0 96.0 35.2 92.2
2.5 5 - 5.0 96.1 70.4 95.0
温度下降時において、 ェンタルビーが電子線の照射後に増大して 、る ことから、 加熱後の冷却反応でゲル化する夕ンパク質の割合がほぼ 2倍 に増加したことが示された。
この結果、 加熱時の加工が容易で、 歩留りの良い製品を製造できるブラ ズマタンパク質の得られたことが示された。
本発明の方法によれば、 タンパク質に電子線を照射し、 タンパク質の ゲル化性を改善することができる。 特に、 ゲル化温度が本来のゲル化温 度より高温領域に移されることにより、 ざらつきや粘性を生じにくい、 取扱いの容易なタンパク質を得ることができる。 また、 ゲル化するタン パク質の割合が増大されることにより、 タンパク質の保水性を良好にす ることができる。 さらに、 かかるタンパク質をゲル化させて、 このよう な性質を有するタンパク質のゲルを得ることができる。
電子線は工業的に安価に使用することができ、 その照射技術も確立さ れていることから、 本発明の方法により、 簡便な操作で大量のタンパク 質を処理することができる。

Claims

請求の範囲
I . タンパク質に電子線を照射し、 タンパク質のゲル化性を改善する ことからなるタンパク質のゲル化性の改善方法。
2. ゲル化性の改善が、 タンパク質のゲル化温度を本来のゲル化温度 より高温領域に移すことである請求項 1に記載の方法。
3 . 加熱条件下での夕ンパク質のゲル化温度が、 本来のゲル化温度よ り高温領域に移される請求項 2に記載の方法。
4 . 加熱後の冷却条件下での夕ンパク質のゲル化温度が、本来のゲル化 温度より高温領域に移される請求項 2に記載の方法。
5 . 加熱後の冷却条件下での夕ンパク質のゲル化温度が、加熱条件下で の本来のゲル化温度より高温領域に移される請求項 2に記載の方法。
6 . ゲル化性の改善が、ゲル化するタンパク質の割合を本来の割合より 増大させることである請求項 1に記載の方法。
7 . タンパク質が、 フィルム状、板状、粒状または粉末状の形態である 請求項 1〜 6のいずれか 1つに記載の方法。
8 . タンパク質が、 乳清タンパク質濃縮物、 ゼラチン、卵白又はプラズ マ夕ンパク質である請求項 1〜 7のいずれか 1つに記載の方法。
9 . タンパク質が、食品の製造又は加工工程で用いられる原料混合物と して使用される請求項 1 ~ 8のいずれか 1つに記載の方法。
10. 電子線が、加速電圧 50KeV〜10MeVの範囲で照射される請求項 1〜 9のいずれか 1つに記載の方法。
II. 加速電圧の範囲が、 300KeV〜2.5MeVの範囲である請求項 10に 言己載の方法。
12. 電子線が、 線量率 1.0xl05〜 1.0xl09Gy/hrの範囲で照射される 請求項 1〜： 11のいずれか 1つに記載の方法。
13. プラスチック製の容器中で粒状または粉末状のタンパク質を薄 く広げ、 これに電子線を照射することからなる請求項 1 ~ 6または請求 項 8〜： 12のいずれか 1つに記載の方法。
14. 請求項 1〜13 のいずれか 1つに記載の方法でゲル化性が改善さ れたタンパク質。
15. 請求項 14 に記載のタンパク質をゲル化させることからなるタン パク質のゲル化方法。
16. 請求項 14に記載の夕ンパク質、 または請求項 15に記載の方法で ゲル化されたタンパク質を含む製品。
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