JP4839040B2 - 清澄性の高い卵白加水分解物の製造方法 - Google Patents
清澄性の高い卵白加水分解物の製造方法 Download PDFInfo
- Publication number
- JP4839040B2 JP4839040B2 JP2005240958A JP2005240958A JP4839040B2 JP 4839040 B2 JP4839040 B2 JP 4839040B2 JP 2005240958 A JP2005240958 A JP 2005240958A JP 2005240958 A JP2005240958 A JP 2005240958A JP 4839040 B2 JP4839040 B2 JP 4839040B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- egg white
- producing
- enzyme
- bacillus
- bacillus subtilis
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Active
Links
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 title claims description 98
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 title claims description 98
- QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 5,5-dimethyl-2,4-dioxo-1,3-oxazolidine-3-carboxamide Chemical compound CC1(C)OC(=O)N(C(N)=O)C1=O QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 0.000 title claims description 95
- 235000014103 egg white Nutrition 0.000 title claims description 95
- 210000000969 egg white Anatomy 0.000 title claims description 95
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 27
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 claims description 33
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims description 32
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 31
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 29
- NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 1,2-bis(ethenyl)benzene;1-ethenyl-2-ethylbenzene;styrene Chemical compound C=CC1=CC=CC=C1.CCC1=CC=CC=C1C=C.C=CC1=CC=CC=C1C=C NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 26
- 239000003456 ion exchange resin Substances 0.000 claims description 26
- 229920003303 ion-exchange polymer Polymers 0.000 claims description 26
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims description 23
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 claims description 22
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 claims description 20
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 claims description 20
- 125000003277 amino group Chemical group 0.000 claims description 18
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 claims description 18
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 claims description 18
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims description 17
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 claims description 11
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 claims description 8
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 8
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims description 6
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 claims description 6
- 238000002834 transmittance Methods 0.000 claims description 5
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 claims description 4
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 claims description 4
- 241000194108 Bacillus licheniformis Species 0.000 claims description 2
- 241000193389 Bacillus thermoproteolyticus Species 0.000 claims description 2
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 30
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 28
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 28
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 26
- KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M Potassium hydroxide Chemical compound [OH-].[K+] KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 24
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 24
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 20
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 19
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 17
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 16
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 15
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 14
- 238000000034 method Methods 0.000 description 12
- NHJVRSWLHSJWIN-UHFFFAOYSA-N 2,4,6-trinitrobenzenesulfonic acid Chemical compound OS(=O)(=O)C1=C([N+]([O-])=O)C=C([N+]([O-])=O)C=C1[N+]([O-])=O NHJVRSWLHSJWIN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 10
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 9
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 9
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 9
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 9
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 description 8
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 description 8
- 229920001429 chelating resin Polymers 0.000 description 7
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 7
- 125000000962 organic group Chemical group 0.000 description 7
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 7
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 6
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 6
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 6
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 6
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 6
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 5
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 5
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 5
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 5
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 5
- 235000019658 bitter taste Nutrition 0.000 description 4
- 238000005352 clarification Methods 0.000 description 4
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 4
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 4
- 239000000463 material Substances 0.000 description 4
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 4
- 230000003472 neutralizing effect Effects 0.000 description 4
- 108091005508 Acid proteases Proteins 0.000 description 3
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 3
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 3
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 3
- 238000004040 coloring Methods 0.000 description 3
- 239000007857 degradation product Substances 0.000 description 3
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 3
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 3
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 3
- 239000000047 product Substances 0.000 description 3
- 241000194110 Bacillus sp. (in: Bacteria) Species 0.000 description 2
- 241000195576 Bacillus subtilis group Species 0.000 description 2
- 108091005658 Basic proteases Proteins 0.000 description 2
- 238000004220 aggregation Methods 0.000 description 2
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 description 2
- 230000007515 enzymatic degradation Effects 0.000 description 2
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 2
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 2
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000010985 leather Substances 0.000 description 2
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 2
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 2
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 2
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 240000006432 Carica papaya Species 0.000 description 1
- 235000009467 Carica papaya Nutrition 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N Formaldehyde Chemical compound O=C WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000287828 Gallus gallus Species 0.000 description 1
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 1
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 102000014171 Milk Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010011756 Milk Proteins Proteins 0.000 description 1
- 108010064851 Plant Proteins Proteins 0.000 description 1
- ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N Potassium Chemical compound [K] ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000235545 Rhizopus niveus Species 0.000 description 1
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 1
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 1
- 235000010724 Wisteria floribunda Nutrition 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 1
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 1
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 description 1
- 238000011109 contamination Methods 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 description 1
- 238000004945 emulsification Methods 0.000 description 1
- 230000001747 exhibiting effect Effects 0.000 description 1
- 229960004279 formaldehyde Drugs 0.000 description 1
- 235000019256 formaldehyde Nutrition 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 238000003505 heat denaturation Methods 0.000 description 1
- 238000009776 industrial production Methods 0.000 description 1
- 125000003588 lysine group Chemical group [H]N([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- 235000021239 milk protein Nutrition 0.000 description 1
- FEMOMIGRRWSMCU-UHFFFAOYSA-N ninhydrin Chemical compound C1=CC=C2C(=O)C(O)(O)C(=O)C2=C1 FEMOMIGRRWSMCU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000010815 organic waste Substances 0.000 description 1
- 235000021118 plant-derived protein Nutrition 0.000 description 1
- 239000011591 potassium Substances 0.000 description 1
- 230000017854 proteolysis Effects 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 239000011347 resin Substances 0.000 description 1
- 229920005989 resin Polymers 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 230000001953 sensory effect Effects 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 1
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 238000000967 suction filtration Methods 0.000 description 1
- 125000000020 sulfo group Chemical group O=S(=O)([*])O[H] 0.000 description 1
- 239000000057 synthetic resin Substances 0.000 description 1
- 229920003002 synthetic resin Polymers 0.000 description 1
- 235000019640 taste Nutrition 0.000 description 1
- 238000004448 titration Methods 0.000 description 1
- 238000011179 visual inspection Methods 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Landscapes
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
本発明は、アミノ酸供給素材として利用する卵白ペプチドの製造方法において、強酸性イオン交換樹脂にて卵白中のＮａ、Ｋを吸着除去し、酸性にした後、酸性プロテアーゼにてアミノ基量が分解前の１０倍以上４０倍以下になるまで分解した後、ｐＨを８．５以上とし、バチルス リチェンホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｎｉｆｏｒｍｉｓ）， バチルス セルモプテオリティカス ロッコー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｔｈｅｒｍｏｐｒｏｔｅｏｌｙｔｉｃｕｓ Ｒｏｋｋｏ），バチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）及びバチルス群（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．）より選ばれる菌体より選ばれる１種又は２種以上のプロテアーゼにて分解する清澄性を向上させた卵白ペプチドの製造方法に関する。
従来、アミノ酸供給素材として利用するペプチドとして、乳蛋白や植物蛋白を原料にした場合は苦味が強くなるのに比べ、卵白の場合は風味が良好であることが知られているが、卵白ペプチドの製造においては、その酵素による加水分解の効率が悪く、清澄性が得られないまま、ろ過や遠心分離により不溶物を除去し清澄性を向上させてきた。（例えば、特許文献１参照。）しかしながら、ろ過や遠心分離による不溶物の除去は、不溶物が多量に水を含んだ粘性の高い性状なため、清澄液の収率が悪く、廃棄物の処理費用などに工業的な製造において問題があった。ろ過や遠心分離により不溶物の除去された卵白ペプチド及び清澄性の低い卵白ペプチドは、レトルト殺菌など高温殺菌において、粘度が著しく上昇し、乳化破壊や成分分離などが発生し最終製品の性状を大きく変える問題があり、製造工程において廃棄物が発生せず、最終製品の性状に影響を及ぼさない卵白ペプチドの製造方法が望まれていた。
本発明は、上述のごとく製造工程において廃棄物が発生せず、最終製品の性状に影響を及ぼさない清澄性の高い卵白ペプチドを提供することを目的とするものである。
本発明者らは、卵白の加水分解時の塩濃度を調整し、酸性プロテアーゼにて特定の分子量に調整した後プロテアーゼを作用させることにより、分子量８０００以上の高分子の卵白蛋白分解物量が減少し、清澄性が非常に高くなり、得られたペプチドが高温加熱時の凝集による粘度上昇がないことを見出し、本発明を完成した。
すなわち、本発明は強酸性イオン交換樹脂にて卵白中のＮａ、Ｋを吸着除去し、ｐＨが４．５以下とした後、酸性プロテアーゼにてアミノ基量が分解前の１０倍以上４０倍以下になるまで分解した後、ｐＨを８．５以上にし、バチルス リチェンホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｎｉｆｏｒｍｉｓ），バチルス セルモプテオリティカス ロッコー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｔｈｅｒｍｏｐｒｏｔｅｏｌｙｔｉｃｕｓ Ｒｏｋｋｏ），バチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）及びバチルス群（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．）より選ばれる菌体を起源とするプロテアーゼにて分解することを特長とする清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法に関する。
すなわち、本発明は強酸性イオン交換樹脂にて卵白中のＮａ、Ｋを吸着除去し、ｐＨが４．５以下とした後、酸性プロテアーゼにてアミノ基量が分解前の１０倍以上４０倍以下になるまで分解した後、ｐＨを８．５以上にし、バチルス リチェンホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｎｉｆｏｒｍｉｓ），バチルス セルモプテオリティカス ロッコー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｔｈｅｒｍｏｐｒｏｔｅｏｌｙｔｉｃｕｓ Ｒｏｋｋｏ），バチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）及びバチルス群（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．）より選ばれる菌体を起源とするプロテアーゼにて分解することを特長とする清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法に関する。
本発明により、製造工程において廃棄物が発生せず、最終製品の性状に影響を及ぼさない清澄性の高い卵白ペプチドを提供することが可能となる。
以下本発明を詳述する。
本発明でいう卵白とは、鶏卵から分離されたものであれば、生卵白液、冷凍卵白液、粉末卵白などいずれの形態であってもよく、特に限定されるものではないが、生卵白液または冷凍卵白液が好ましい。
本発明でいう強酸性イオン交換樹脂とは、特に限定されるものではないが、分子中にスルホ基（−ＳＯ３Ｈ 強酸性）を持つ合成樹脂で、これらの基が固体の表面にあって、水溶液中の他の陽イオンとＨを交換し、水溶液中にＨ＋を放出する樹脂などを挙げることができる。卵白液に強酸性イオン交換樹脂を添加すると卵白中のＮａ（ナトリウム）分やＫ（カリウム）分を吸着し、卵白中のミネラル分を除去できる。特に限定されるものではないが、強酸性イオン交換樹脂にて卵白中のＮａ、Ｋを吸着除去し、卵白液を酸性にした後、酸等をもちいてｐＨを４．５以下にすることが好ましく、さらに好ましくは強酸性イオン交換樹脂にて卵白中のＮａ、Ｋを吸着除去し、酸等を使用することなく卵白液のｐＨを４．５以下になるように、添加するイオン交換樹脂量を調整することが好ましい。特に好ましくは、強酸性イオン交換樹脂にて卵白中のＮａ、Ｋを吸着除去し、酸等を使用することなく卵白液のｐＨを３．０以上、４．５以下に調整することが好ましい。ｐＨが３．０以下では、蛋白の変性が大きく、分解反応の制御が困難であるという問題がある。ｐＨが４．５を超えると酸性プロテアーゼの反応速度が遅く、清澄性が高くならないという問題がある。
本発明でいう酸性プロテアーゼとは、植物、動物または細菌を起源とする蛋白分解酵素で蛋白質分解活性の至適ｐＨ（最大活性を示すｐＨ）が６．０以下にあるものであれば、特に限定されるものではないが、蛋白質分解活性の至適ｐＨが２．０以上５．０以下にあるものが分解効率の面で好ましい。特にアスペルギルス オリザエ（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）またはアスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）を起源とする蛋白分解酵素であり、蛋白質分解活性の至適ｐＨが２．０以上５．０以下にあるものは安価であるために経済性の面より好ましい。蛋白質分解活性の至適ｐＨが２．０未満では、蛋白の変性が大きく、分解反応の制御が困難であるという問題がある。
本発明でいうバチルス リチェンホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｎｉｆｏｒｍｉｓ），バチルス セルモプテオリティカス ロッコー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｔｈｅｒｍｏｐｒｏｔｅｏｌｙｔｉｃｕｓ Ｒｏｋｋｏ），バチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）及びバチルス群（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．）より選ばれる菌体を起源とする１種又は２種以上のプロテアーゼは、特に限定されるものではなく、一般に市販されているプロテアーゼを利用することができる。特に限定されるものではないが、蛋白質分解活性の至適ｐＨが８．５以上１１．０以下にあるものが好ましい。特に好ましくは、バチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）を起源とする至適ｐＨが９．５以上１１．０以下の酵素を使用すると分解物は苦みを感じない分解状態で、清澄性を向上させるために好ましい。蛋白質分解活性の至適ｐＨが１１．０を超えると、反応時の蛋白の変性が大きく、分解反応の制御が困難であるという問題がある。
本発明の卵白蛋白加水分解物は、特に限定されるものではないが、凍結乾燥や噴霧乾燥によって乾燥した粉末であるほうが保存性において好ましい。液体の場合、腐敗を避けるために冷凍保存する必要があり、経済的でないという問題がある。固形分中の蛋白加水分解物の含量は、特に限定されるものではないが、８０％以上が好ましい。８０％未満では、ミネラル含量が高くなり、ＮａやＫなどを制限する医療食に添加量の制限があるという問題がある。また、本発明で用いる蛋白加水分解物は、卵白由来の蛋白質のプロテアーゼ分解物である。大豆や小麦などの植物由来の蛋白質や乳や血液由来の蛋白質などの加水分解物は、特有の好ましからぬ風味や呈味を有するため、精製が必要であるため経済的ではない。酸やアルカリによる分解は、着色や種々の副生成物ができるという問題がある。
特に限定されるものではないが、プロテアーゼの反応は、分解温度が４５℃以上７０℃以下で、分解時間が５時間以上３０時間以下で終了するように酵素量を調整することが好ましい。分解温度が４５℃未満または分解時間が５時間未満では、分解反応速度が遅いために酵素を大量に添加する必要があり経済的ではないという問題がある。分解温度が７０℃を越えると蛋白の熱変性が大きく、分解反応の制御が困難であるという問題がある。分解時間が３０時間を越えるとバクテリア汚染による腐敗の危険性が高くなるという問題がある。
本発明でいうアミノ基量とは、蛋白質または蛋白加水分解物の末端またはリジン残基のアミノ基の量であり、ホルモール滴定法、ＴＮＢＳ発色法、またはニンヒドリン発色法等によるアミノ基量測定よって測定することができる。本発明の蛋白加水分解物の分解度は、アミノ基量が分解前の１０倍以上４０倍以下になるまで分解したものである。アミノ基量が分解前の１０倍未満であると清澄性が低く、または４０倍を越えると、遊離アミノ酸量が高くなりアミノ酸特有の好ましくない風味が発生するという問題がある。
本発明でいう清澄性とは、卵白ペプチド液の不溶解物量が影響する透明性を意味し、特に限定されるものではないが、固形分０．３％に調整した卵白ペプチド水溶液のλ＝６６０ｎｍにおける透過率が８０％以上であることが、ろ過などによって、未分解の蛋白を除去する必要なくレトルト殺菌など高温加熱時の凝集による粘度上昇がなく、最終製品に性状に影響しないために好ましい。透過率が、８０％を下回ると最終製品の性状に影響があるという問題がある。
本発明における粘度とは、１０重量％濃度の水溶液を、Ｂ型粘度計とＮｏ．２ローターを用いて試料温度を１０℃、回転数を６０ｒｐｍ、測定時間を３０秒の条件で測定するものとする。
以下実施例を挙げて本発明を具体的に説明するが、これによって限定されるものではない。なお、実施例中の％は特記しない限り重量％を示す。
（実施例１）
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し強酸性イオン交換樹脂（オルガノ（株）製 アンバーライトＩＲ１２０Ｂ（Ｈ）−ＨＧ）を５００ｍＬ添加しゆっくりと撹拌しながら５℃にて３０分間Ｎａ、Ｋの吸着除去を行った後イオン交換樹脂を除去して得られたｐＨ５．７の液卵白をクエン酸にてｐＨ３．４に調整した。アスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＡ）２０ｇを添加し５５℃にて２０時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の１８．５倍であった。さらに５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ９．０に調整し、至適ｐＨ１０．０〜１１．０であるバチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）起源のアルカリ性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製プロレザーＦＧ−Ｆ）を２５ｇ加え６０℃にて５時間酵素反応を行った後３０％クエン酸水溶液にてｐＨ７．０になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末１０３４ｇを得た。
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し強酸性イオン交換樹脂（オルガノ（株）製 アンバーライトＩＲ１２０Ｂ（Ｈ）−ＨＧ）を５００ｍＬ添加しゆっくりと撹拌しながら５℃にて３０分間Ｎａ、Ｋの吸着除去を行った後イオン交換樹脂を除去して得られたｐＨ５．７の液卵白をクエン酸にてｐＨ３．４に調整した。アスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＡ）２０ｇを添加し５５℃にて２０時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の１８．５倍であった。さらに５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ９．０に調整し、至適ｐＨ１０．０〜１１．０であるバチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）起源のアルカリ性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製プロレザーＦＧ−Ｆ）を２５ｇ加え６０℃にて５時間酵素反応を行った後３０％クエン酸水溶液にてｐＨ７．０になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末１０３４ｇを得た。
（実施例２）
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し強酸性イオン交換樹脂（オルガノ（株）製 アンバーライトＩＲ１２０Ｂ（Ｈ）−ＨＧ）を１Ｌ添加しゆっくりと撹拌しながら５℃にて３０分間Ｎａ、Ｋの吸着除去を行った後イオン交換樹脂を除去し得られたｐＨ３．４の卵白にアスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＡ）２０ｇを添加し５５℃にて２０時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の２０．６倍であった。さらに５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ９．０に調整し、至適ｐＨ１０．０〜１１．０であるバチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）起源のプロテアーゼ（天野エンザイム（株）製プロレザーＦＧ−Ｆ）を２５ｇ加え６０℃にて１０時間酵素反応を行った後３０％クエン酸水溶液にてｐＨ７．０になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末１０２３ｇを得た。
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し強酸性イオン交換樹脂（オルガノ（株）製 アンバーライトＩＲ１２０Ｂ（Ｈ）−ＨＧ）を１Ｌ添加しゆっくりと撹拌しながら５℃にて３０分間Ｎａ、Ｋの吸着除去を行った後イオン交換樹脂を除去し得られたｐＨ３．４の卵白にアスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＡ）２０ｇを添加し５５℃にて２０時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の２０．６倍であった。さらに５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ９．０に調整し、至適ｐＨ１０．０〜１１．０であるバチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）起源のプロテアーゼ（天野エンザイム（株）製プロレザーＦＧ−Ｆ）を２５ｇ加え６０℃にて１０時間酵素反応を行った後３０％クエン酸水溶液にてｐＨ７．０になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末１０２３ｇを得た。
（比較例１）
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し強酸性イオン交換樹脂（オルガノ（株）製 アンバーライトＩＲ１２０Ｂ（Ｈ）−ＨＧ）を５００ｍＬ添加しゆっくりと撹拌しながら５℃にて３０分間Ｎａ、Ｋの吸着除去を行った後イオン交換樹脂を除去して得られたｐＨ５．７の液卵白にリゾパス ニベウス（Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｎｉｖｅｕｓ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＦ３Ｇ）４０ｇを添加し４５℃にて２４時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の１３．２倍であった。さらに５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ９．０に調整し、至適ｐＨ１０．０〜１１．０であるバチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）起源のプロテアーゼ（天野エンザイム（株）製プロレザーＦＧ−Ｆ）を２５ｇ加え６０℃にて１０時間酵素反応を行った後３０％クエン酸水溶液にてｐＨ７．０になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末１００１ｇを得た。
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し強酸性イオン交換樹脂（オルガノ（株）製 アンバーライトＩＲ１２０Ｂ（Ｈ）−ＨＧ）を５００ｍＬ添加しゆっくりと撹拌しながら５℃にて３０分間Ｎａ、Ｋの吸着除去を行った後イオン交換樹脂を除去して得られたｐＨ５．７の液卵白にリゾパス ニベウス（Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｎｉｖｅｕｓ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＦ３Ｇ）４０ｇを添加し４５℃にて２４時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の１３．２倍であった。さらに５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ９．０に調整し、至適ｐＨ１０．０〜１１．０であるバチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）起源のプロテアーゼ（天野エンザイム（株）製プロレザーＦＧ−Ｆ）を２５ｇ加え６０℃にて１０時間酵素反応を行った後３０％クエン酸水溶液にてｐＨ７．０になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末１００１ｇを得た。
（比較例２）
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し強酸性イオン交換樹脂（オルガノ（株）製 アンバーライトＩＲ１２０Ｂ（Ｈ）−ＨＧ）を１Ｌ添加しゆっくりと撹拌しながら５℃にて３０分間Ｎａ、Ｋの吸着除去を行った後イオン交換樹脂を除去し得られたｐＨ３．４の卵白にアスペルギウス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＡ）２０ｇを添加し５５℃にて２０時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の２０．６倍であった。さらに５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ９．０に調整し、至適ｐＨ４．０〜１１．０であるカリカ パパヤＬ（Ｃａｒｉｃａ ｐａｐａｙａＬ）起源のプロテアーゼ（天野エンザイム（株）製パパインＷ−４０）を２５ｇ加え６０℃にて２０時間酵素反応を行った後３０％クエン酸水溶液にてｐＨ７．０になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末１０２０ｇを得た。
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し強酸性イオン交換樹脂（オルガノ（株）製 アンバーライトＩＲ１２０Ｂ（Ｈ）−ＨＧ）を１Ｌ添加しゆっくりと撹拌しながら５℃にて３０分間Ｎａ、Ｋの吸着除去を行った後イオン交換樹脂を除去し得られたｐＨ３．４の卵白にアスペルギウス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＡ）２０ｇを添加し５５℃にて２０時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の２０．６倍であった。さらに５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ９．０に調整し、至適ｐＨ４．０〜１１．０であるカリカ パパヤＬ（Ｃａｒｉｃａ ｐａｐａｙａＬ）起源のプロテアーゼ（天野エンザイム（株）製パパインＷ−４０）を２５ｇ加え６０℃にて２０時間酵素反応を行った後３０％クエン酸水溶液にてｐＨ７．０になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末１０２０ｇを得た。
（比較例３）
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し強酸性イオン交換樹脂（オルガノ（株）製 アンバーライトＩＲ１２０Ｂ（Ｈ）−ＨＧ）を１Ｌ添加しゆっくりと撹拌しながら５℃にて３０分間Ｎａ、Ｋの吸着除去を行った後イオン交換樹脂を除去し得られたｐＨ３．４の卵白にアスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＡ）２０ｇを添加し５５℃にて２０時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の２０．６倍であった。さらに５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ７．０になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末９９８ｇを得た。
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し強酸性イオン交換樹脂（オルガノ（株）製 アンバーライトＩＲ１２０Ｂ（Ｈ）−ＨＧ）を１Ｌ添加しゆっくりと撹拌しながら５℃にて３０分間Ｎａ、Ｋの吸着除去を行った後イオン交換樹脂を除去し得られたｐＨ３．４の卵白にアスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＡ）２０ｇを添加し５５℃にて２０時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の２０．６倍であった。さらに５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ７．０になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末９９８ｇを得た。
（比較例４）
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し至適ｐＨ１０．０〜１１．０であるバチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）起源のプロテアーゼ（天野エンザイム（株）製プロレザーＦＧ−Ｆ）を２５ｇ加え６０℃にて２０時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の２．８倍であった。３０％クエン酸水溶液にてｐＨ７．０になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末９９０ｇを得た。
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し至適ｐＨ１０．０〜１１．０であるバチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）起源のプロテアーゼ（天野エンザイム（株）製プロレザーＦＧ−Ｆ）を２５ｇ加え６０℃にて２０時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の２．８倍であった。３０％クエン酸水溶液にてｐＨ７．０になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末９９０ｇを得た。
（比較例５）
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し強酸性イオン交換樹脂（オルガノ（株）製 アンバーライトＩＲ１２０Ｂ（Ｈ）−ＨＧ）を５００ｍＬ添加しゆっくりと撹拌しながら５℃にて３０分間Ｎａ、Ｋの吸着除去を行った後イオン交換樹脂を除去して得られたｐＨ５．７の液卵白をクエン酸にてｐＨ３．４に調整した。アスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＡ）２０ｇを添加し５５℃にて４時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の４．６倍であった。さらに５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ９．０に調整し、至適ｐＨ１０．０〜１１．０であるバチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）起源のアルカリ性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製プロレザーＦＧ−Ｆ）を２５ｇ加え６０℃にて１０時間酵素反応を行った後３０％クエン酸水溶液にてｐＨ７になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末１０１６ｇを得た。
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し強酸性イオン交換樹脂（オルガノ（株）製 アンバーライトＩＲ１２０Ｂ（Ｈ）−ＨＧ）を５００ｍＬ添加しゆっくりと撹拌しながら５℃にて３０分間Ｎａ、Ｋの吸着除去を行った後イオン交換樹脂を除去して得られたｐＨ５．７の液卵白をクエン酸にてｐＨ３．４に調整した。アスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＡ）２０ｇを添加し５５℃にて４時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の４．６倍であった。さらに５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ９．０に調整し、至適ｐＨ１０．０〜１１．０であるバチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）起源のアルカリ性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製プロレザーＦＧ−Ｆ）を２５ｇ加え６０℃にて１０時間酵素反応を行った後３０％クエン酸水溶液にてｐＨ７になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末１０１６ｇを得た。
（比較例６）
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し強酸性イオン交換樹脂（オルガノ（株）製 アンバーライトＩＲ１２０Ｂ（Ｈ）−ＨＧ）を１Ｌ添加しゆっくりと撹拌しながら５℃にて３０分間Ｎａ、Ｋの吸着除去を行った後イオン交換樹脂を除去しｐＨ３．４の酸性卵白を得た。アスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＡ）２０ｇを添加し３５℃にて２０時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の８．８倍であった。さらに５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ９．０に調整し、至適ｐＨ１０．０〜１１．０であるバチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）起源のプロテアーゼ（天野エンザイム（株）製プロレザーＦＧ−Ｆ）を２５ｇ加え４０℃にて１０時間酵素反応を行った後３０％クエン酸水溶液にてｐＨ７．０になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末１００８ｇを得た。
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇに対し強酸性イオン交換樹脂（オルガノ（株）製 アンバーライトＩＲ１２０Ｂ（Ｈ）−ＨＧ）を１Ｌ添加しゆっくりと撹拌しながら５℃にて３０分間Ｎａ、Ｋの吸着除去を行った後イオン交換樹脂を除去しｐＨ３．４の酸性卵白を得た。アスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＡ）２０ｇを添加し３５℃にて２０時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の８．８倍であった。さらに５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ９．０に調整し、至適ｐＨ１０．０〜１１．０であるバチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）起源のプロテアーゼ（天野エンザイム（株）製プロレザーＦＧ−Ｆ）を２５ｇ加え４０℃にて１０時間酵素反応を行った後３０％クエン酸水溶液にてｐＨ７．０になるまで中和して得られた酵素分解卵白液を９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末１００８ｇを得た。
（比較例７）
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇを３０％クエン酸水溶液でｐＨ３．４に調整しアスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＡ）２０ｇを添加し５５℃にて２０時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の１９．８倍であった。酵素分解卵白液を５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ７．０に調整した後、９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた。Ｎｏ．２の濾紙を用いて吸引ろ過後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末６７３ｇを得た。ろ過による残渣は全固形分中の３８．１％であった。
ｐＨ９．２の液卵白１０ｋｇを３０％クエン酸水溶液でｐＨ３．４に調整しアスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）起源の酸性プロテアーゼ（天野エンザイム（株）製ニューラーゼＡ）２０ｇを添加し５５℃にて２０時間酵素反応を行った。アミノ基量をＴＮＢＳ法にて測定したところ原料液卵白の１９．８倍であった。酵素分解卵白液を５Ｎ水酸化ナトリウム水溶液および５Ｎ水酸化カリウムの等量混合水溶液にてｐＨ７．０に調整した後、９０℃にて３０分間加熱して酵素を失活させた。Ｎｏ．２の濾紙を用いて吸引ろ過後スプレードライヤーにて噴霧乾燥させ酵素分解卵白粉末６７３ｇを得た。ろ過による残渣は全固形分中の３８．１％であった。
得られた酵素分解卵白粉末１〜９とカゼイン分解物粉末（ＮＺＭＰ製 ＭＰＨ９５５）、大豆分解物粉末（不二製油（株）製 ハイニュート）の１０％水溶液を直径１５ｍｍの試験管に調製し清澄性を目視検査にて確認した。透明でまったく濁りのないものを◎、透明だがやや濁りのあるものを○、濁っているがかろうじて試験管越しに反対側が確認できるものを△、濁っていて試験管越しに反対側が全く確認できないものを×とした。同じく苦味を、１０人のパネラーによる官能検査にて苦さの強いものを５点、弱いものを１点としてその平均点にて評価した。また各々０．３％濃度の水溶液を作成し、可視分光光度計（島津製作所製 島津紫外可視分光光度計ＵＶ−１６０）を用いてλ＝６６０ｎｍにおける透過率を測定した。更に各々１０％濃度の水溶液を作成し真空シーラーにて密封した後、１２０℃にて２０分間加圧加熱殺菌を行った。得られた溶液および加圧加熱殺菌を行っていない１０％濃度の水溶液の粘度を、Ｂ型粘度計を用い１０℃、Ｎｏ．２ローター、６０ｒｐｍ、３０秒の条件にて測定し、殺菌後粘度／殺菌前粘度の計算を行い殺菌による粘度増加倍率を算出した。結果を表１に示す。
上記の結果より明らかなように本発明に従うことで濾過による残渣を生じることなく、清澄性に富み、加圧加熱殺菌による粘度の上昇を抑制した酵素分解卵白粉末を得ることができた。またカゼイン分解物、大豆分解物に比べて苦味の少ない風味に優れた物を得ることができた。
本発明の実施態様ならびに目的生成物を挙げれば以下のとおりである。
（１） 強酸性イオン交換樹脂にて卵白中のＮａ、Ｋを吸着除去し酸性にした後、酸にてｐＨを４．５以下に調整し、酸性プロテアーゼにてアミノ基量が分解前の１０倍以上４０倍以下になるまで分解し、さらにｐＨを８．５以上とし、バチルス リチェンホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｎｉｆｏｒｍｉｓ），バチルス セルモプテオリティカス ロッコー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｔｈｅｒｍｏｐｒｏｔｅｏｌｙｔｉｃｕｓ Ｒｏｋｋｏ），バチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）及びバチルス群（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．）より選ばれる菌体を起源とする１種又は２種以上のプロテアーゼにて分解することを特徴とする清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法
（２） 強酸性イオン交換樹脂にて卵白中のＮａ、Ｋを吸着除去することにより、ｐＨを４．５以下にすることを特徴とする前記（１）記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法
（３） 酸性プロテアーゼが、アスペルギルス オリザエ（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）またはアスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）を起源とするものである前記（１）または（２）いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法
（４） バチルス リチェンホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｎｉｆｏｒｍｉｓ）， バチルス セルモプテオリティカス ロッコー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｔｈｅｒｍｏｐｒｏｔｅｏｌｙｔｉｃｕｓ Ｒｏｋｋｏ），バチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ），バチルス群（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．）より選ばれる菌体を起源とする１種又は２種以上のプロテアーゼの至適ｐＨが９．５以上１１．０以下である前記（１）〜（３）いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法
（５） プロテアーゼによる分解温度が４０℃以上７０℃以下で、分解時間が５時間以上３０時間以下である前記（１）〜（４）いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法
（６） 固形分０．３％に調整した卵白ペプチド溶液のλ＝６６０ｎｍにおける透過率が８０％以上である前記（１）〜（５）いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法。
（７） 卵白ペプチド液を１２０℃、２０分加熱した際の粘度が加熱前の２倍以下である前記（１）〜（６）いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法
（８） 未分解の卵白蛋白の除去工程が不必要な、製造工程において有機系廃棄物の発生しない前記（１）〜（７）いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法
（１） 強酸性イオン交換樹脂にて卵白中のＮａ、Ｋを吸着除去し酸性にした後、酸にてｐＨを４．５以下に調整し、酸性プロテアーゼにてアミノ基量が分解前の１０倍以上４０倍以下になるまで分解し、さらにｐＨを８．５以上とし、バチルス リチェンホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｎｉｆｏｒｍｉｓ），バチルス セルモプテオリティカス ロッコー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｔｈｅｒｍｏｐｒｏｔｅｏｌｙｔｉｃｕｓ Ｒｏｋｋｏ），バチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）及びバチルス群（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．）より選ばれる菌体を起源とする１種又は２種以上のプロテアーゼにて分解することを特徴とする清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法
（２） 強酸性イオン交換樹脂にて卵白中のＮａ、Ｋを吸着除去することにより、ｐＨを４．５以下にすることを特徴とする前記（１）記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法
（３） 酸性プロテアーゼが、アスペルギルス オリザエ（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）またはアスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）を起源とするものである前記（１）または（２）いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法
（４） バチルス リチェンホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｎｉｆｏｒｍｉｓ）， バチルス セルモプテオリティカス ロッコー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｔｈｅｒｍｏｐｒｏｔｅｏｌｙｔｉｃｕｓ Ｒｏｋｋｏ），バチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ），バチルス群（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．）より選ばれる菌体を起源とする１種又は２種以上のプロテアーゼの至適ｐＨが９．５以上１１．０以下である前記（１）〜（３）いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法
（５） プロテアーゼによる分解温度が４０℃以上７０℃以下で、分解時間が５時間以上３０時間以下である前記（１）〜（４）いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法
（６） 固形分０．３％に調整した卵白ペプチド溶液のλ＝６６０ｎｍにおける透過率が８０％以上である前記（１）〜（５）いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法。
（７） 卵白ペプチド液を１２０℃、２０分加熱した際の粘度が加熱前の２倍以下である前記（１）〜（６）いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法
（８） 未分解の卵白蛋白の除去工程が不必要な、製造工程において有機系廃棄物の発生しない前記（１）〜（７）いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法
本発明は、アミノ酸供給素材として利用する卵白ペプチドの製造方法において、製造工程において廃棄物が発生せず、最終製品の性状に影響を及ぼさない清澄性に高い卵白ペプチドを提供することができる。特に、廃棄処理を必要とせずに、高齢者食や医療食のアミノ酸供給素材として安価で風味の良いもの提供することができ、食品産業上におおいに貢献できるものである。
Claims (6)
- 強酸性イオン交換樹脂を用いて卵白中のＮａ、Ｋを吸着除去した後、ｐＨを４．５以下に調整し、酸性プロテアーゼにてアミノ基量が分解前の１０倍以上４０倍以下になるまで分解した後、ｐＨを８．５以上とし、バチルス リチェンホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｎｉｆｏｒｍｉｓ），バチルス セルモプテオリティカス ロッコー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｔｈｅｒｍｏｐｒｏｔｅｏｌｙｔｉｃｕｓ Ｒｏｋｋｏ），バチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）及びバチルス群（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．）より選ばれる菌体を起源とする１種又は２種以上のプロテアーゼにて分解することを特徴とする清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法であって、固形分０．３％に調整した、卵白ペプチド水溶液のλ＝６６０ｎｍにおける透過率が８０％以上である清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法。
- 強酸性イオン交換樹脂にて卵白中のＮａ、Ｋを吸着除去することにより、ｐＨを４．５以下にすることを特徴とする請求項１記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法。
- 酸性プロテアーゼが、アスペルギルス オリザエ（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）またはアスペルギルス ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）を起源とするものである請求項１または２いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法。
- バチルス リチェンホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｎｉｆｏｒｍｉｓ），バチルス セルモプテオリティカス ロッコー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｔｈｅｒｍｏｐｒｏｔｅｏｌｙｔｉｃｕｓ Ｒｏｋｋｏ），バチルス ズブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ）及びバチルス群（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．）より選ばれる菌体を起源とするプロテアーゼの至適ｐＨが９．５以上１１．０以下である請求項１〜３いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法。
- プロテアーゼによる分解温度が４５℃以上７０℃以下で、分解時間が５時間以上３０時間以下である請求項１〜４いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法。
- １０重量％濃度の卵白ペプチド水溶液を１２０℃にて２０分加熱した際の粘度が加熱前の２倍以下である請求項１〜５いずれか記載の清澄性の高い卵白ペプチドの製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2005240958A JP4839040B2 (ja) | 2005-08-23 | 2005-08-23 | 清澄性の高い卵白加水分解物の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2005240958A JP4839040B2 (ja) | 2005-08-23 | 2005-08-23 | 清澄性の高い卵白加水分解物の製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JP2007053932A JP2007053932A (ja) | 2007-03-08 |
| JP4839040B2 true JP4839040B2 (ja) | 2011-12-14 |
Family
ID=37917973
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2005240958A Active JP4839040B2 (ja) | 2005-08-23 | 2005-08-23 | 清澄性の高い卵白加水分解物の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP4839040B2 (ja) |
Families Citing this family (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP5247131B2 (ja) * | 2007-11-30 | 2013-07-24 | キユーピー株式会社 | 卵白加水分解物およびその製造方法、ならびに化粧料 |
| WO2012146717A1 (en) * | 2011-04-29 | 2012-11-01 | Dsm Ip Assets B.V. | Preparation of an egg white composition |
| ES2539735B1 (es) | 2013-12-20 | 2016-02-02 | Consejo Superior De Investigaciones Científicas (Csic) | Composiciones alimentarias saludables que presentan texturas de gel o espuma y que comprenden ovoproductos hidrolizados |
| JP6095603B2 (ja) * | 2014-04-16 | 2017-03-15 | 三州食品株式会社 | 殺菌液卵の作製方法及び殺菌液卵 |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| BE788120A (fr) * | 1971-09-01 | 1973-02-28 | Coca Cola Co | Traitement des proteines du petit-lait |
| JPS60251859A (ja) * | 1984-05-30 | 1985-12-12 | Kikkoman Corp | 卵白分解物の製造法 |
| JP2000236817A (ja) * | 1999-02-19 | 2000-09-05 | Natl Food Res Inst | タンパク質のゲル化性の改善方法 |
| JP4104258B2 (ja) * | 1999-10-01 | 2008-06-18 | キユーピー株式会社 | 脱塩乾燥卵白 |
-
2005
- 2005-08-23 JP JP2005240958A patent/JP4839040B2/ja active Active
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2007053932A (ja) | 2007-03-08 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JP4491698B2 (ja) | 大豆蛋白加水分解物の製造方法 | |
| JP5125514B2 (ja) | 大豆ペプチド混合物の製造法 | |
| RU2185075C2 (ru) | Способ получения съедобного гидролизата (варианты) | |
| KR102148099B1 (ko) | 대두단백분말 및 현미를 이용한 효소 식품 조성물의 제조방법 | |
| JP4839040B2 (ja) | 清澄性の高い卵白加水分解物の製造方法 | |
| US11685914B2 (en) | Stabilised dry protein deamidase composition | |
| CN110592053A (zh) | 一种胶原蛋白水解复合酶、蛋白低聚肽及其制备方法 | |
| JP4619730B2 (ja) | 風味に優れたアミノ酸・ペプチド混合物及びその製造方法 | |
| JP5447372B2 (ja) | 脱脂豆乳ペプチドの製造方法 | |
| KR20190001795A (ko) | 분리대두단백 및 현미를 이용한 효소 식품 조성물의 제조방법 | |
| JPH0360480B2 (ja) | ||
| JPH0767687A (ja) | 水溶性絹フィブロインの製造法 | |
| JPH08140585A (ja) | 低分子馬鈴薯蛋白質の製造方法 | |
| US20030022274A1 (en) | Partially hydrolysed protein nutrient supplement | |
| JPH0375144B2 (ja) | ||
| KR20120102600A (ko) | 지방 축적 억제제 | |
| JP2007151427A (ja) | システイン高含有卵白加水分解物及びそれを含有する飲食品 | |
| WO2002069734A1 (en) | Process for the preparation of protein hydrolysate from milk protein | |
| RU2822046C2 (ru) | Способ производства смеси пептидов | |
| US20190376105A1 (en) | Protein Hydrolysate and Method for Making a Protein Hydrolysate | |
| RU2684318C1 (ru) | Способ получения функционального пищевого ингредиента на основе гидролизата казеина | |
| JPS6314681A (ja) | 卵白酵素分解物の製造方法 | |
| JP3396001B2 (ja) | ペプチド混合物の新規な製造法 | |
| JP4548339B2 (ja) | 高グルタミン・グルタミン酸含有ポリペプチド混合物及びその製造法 | |
| JP2013244006A (ja) | 蛋白質含有冷凍組成物の製造方法、及び蛋白質含有冷凍組成物の冷凍変性抑制方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20080813 |
|
| A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20110318 |
|
| A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20110517 |
|
| TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
| A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20110902 |
|
| A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 |
|
| A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20111003 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20141007 Year of fee payment: 3 |
|
| R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Ref document number: 4839040 Country of ref document: JP Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |