RU2018135565A - Модифицированный фиброин - Google Patents

Модифицированный фиброин Download PDF

Info

Publication number
RU2018135565A
RU2018135565A RU2018135565A RU2018135565A RU2018135565A RU 2018135565 A RU2018135565 A RU 2018135565A RU 2018135565 A RU2018135565 A RU 2018135565A RU 2018135565 A RU2018135565 A RU 2018135565A RU 2018135565 A RU2018135565 A RU 2018135565A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
amino acid
acid sequence
sequence
residue
motif
Prior art date
Application number
RU2018135565A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2018135565A3 (ru
RU2769982C2 (ru
Inventor
Кейсуке МОРИТА
Дзунити СУГАХАРА
Original Assignee
Спайбер Инк.
Кодзима Индастриз Корпорейшн
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Спайбер Инк., Кодзима Индастриз Корпорейшн filed Critical Спайбер Инк.
Publication of RU2018135565A publication Critical patent/RU2018135565A/ru
Publication of RU2018135565A3 publication Critical patent/RU2018135565A3/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2769982C2 publication Critical patent/RU2769982C2/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/43504—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/70—Vectors or expression systems specially adapted for E. coli
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/43504—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates
    • C07K14/43513—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from arachnidae
    • C07K14/43518—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from arachnidae from spiders
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/43504—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates
    • C07K14/43563—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from insects
    • C07K14/43586—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from insects from silkworms
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N5/00—Undifferentiated human, animal or plant cells, e.g. cell lines; Tissues; Cultivation or maintenance thereof; Culture media therefor
    • C12N5/10—Cells modified by introduction of foreign genetic material
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D01—NATURAL OR MAN-MADE THREADS OR FIBRES; SPINNING
    • D01F—CHEMICAL FEATURES IN THE MANUFACTURE OF ARTIFICIAL FILAMENTS, THREADS, FIBRES, BRISTLES OR RIBBONS; APPARATUS SPECIALLY ADAPTED FOR THE MANUFACTURE OF CARBON FILAMENTS
    • D01F4/00—Monocomponent artificial filaments or the like of proteins; Manufacture thereof
    • D01F4/02—Monocomponent artificial filaments or the like of proteins; Manufacture thereof from fibroin
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/20—Fusion polypeptide containing a tag with affinity for a non-protein ligand

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Insects & Arthropods (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Textile Engineering (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Artificial Filaments (AREA)

Claims (44)

1. Модифицированный фиброин, включающий:
последовательность домена, представленную формулой 1: [мотив (A)n-REP]m,
где последовательность домена имеет аминокислотную последовательность с пониженным содержанием глициновых остатков, эквивалентную аминокислотной последовательности, в которой по меньшей мере один или множество глициновых остатков в REP заменены другим аминокислотным остатком по сравнению с природным фиброином,
где мотив (А)n представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 4-20 аминокислотных остатков, а число аланиновых остатков составляет 83% или более от общего числа аминокислотных остатков в мотиве (A)n, REP представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 10-200 аминокислотных остатков, m равно целому числу от 8 до 300, множество мотивов (А)n может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности, а множество REP может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности.
2. Модифицированный фиброин по п. 1, где последовательность домена имеет аминокислотную последовательность, эквивалентную аминокислотной последовательности, в которой по меньшей мере в одной последовательности мотива, выбранной из GGX и GPGXX (где X представляет собой аминокислотный остаток, не являющийся глицином) в REP, один глициновый остаток в одной или во множестве последовательностей мотива был заменен другим аминокислотным остатком по сравнению с природным фиброином.
3. Модифицированный фиброин по п. 2, где отношение последовательностей мотива, в которых глициновый остаток заменен другим аминокислотным остатком, составляет 10% или более от всей последовательности мотива.
4. Модифицированный фиброин, включающий:
последовательность домена, представленную формулой 1:
[мотив (A)n-REP]m,
где z/w составляет 50,9% или более в случае, когда общее число аминокислотных остатков в аминокислотной последовательности, состоящей из XGX (где X представляет собой аминокислотный остаток, не являющийся глицином), содержащегося во всех REP в последовательности, за исключением последовательности мотива (А)n, расположенного, в основном, с С-концевой стороны по отношению к С-концу последовательности домена, определено как z, а общее число аминокислотных остатков в последовательности, за исключением последовательности мотива (А)n, расположенного, в основном, с С-концевой стороны по отношению к С-концу последовательности домена, определено как w,
где мотив (А)n представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 4-20 аминокислотных остатков, а число аланиновых остатков составляет 83% или более от общего числа аминокислотных остатков в мотиве (A)n, REP представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 10-200 аминокислотных остатков, m равно целому числу от 8 до 300, множество мотивов (А)n может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности, а множество REP может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности.
5. Модифицированный фиброин по любому из пп. 1-4, где фиброин, помимо аминокислотной последовательности с заменой одного или множества глициновых остатков в REP другим аминокислотным остатком, имеет аминокислотную последовательность с заменой, делецией, инсерцией и/или добавлением одного или множества аминокислотных остатков по сравнению с природным фиброином.
6. Модифицированный фиброин по п. 5, где природным фиброином является фиброин, происходящий от насекомых или пауков.
7. Модифицированный фиброин по п. 5, где природным фиброином является мажорный белок паука, имеющий бутылочнообразную форму (MaSp), или минорный белок паука, имеющий бутылочнообразную форму (MiSp).
8. Модифицированный фиброин по любому из пп. 5-7, где последовательность домена имеет аминокислотную последовательность, эквивалентную аминокислотной последовательности, в которой по меньшей мере в одной последовательности мотива, выбранной из GGX и GPGXX (где X представляет собой аминокислотный остаток, не являющийся глицином) в REP, один глициновый остаток в одной или во множестве последовательностей мотивов был заменен другим аминокислотным остатком по сравнению с природным фиброином, и где отношение последовательностей мотива, в которых глициновый остаток заменен другим аминокислотным остатком, составляет 10% или более от всей последовательности мотива.
9. Модифицированный фиброин по п. 8, где другим аминокислотным остатком является аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из глутаминового (Q) остатка, валинового (V) остатка, лейцинового (L) остатка, изолейцинового (I) остатка, метионинового (М) остатка, пролинового (Р) остатка, фенилаланинового (F) остатка, триптофанового (W) остатка, аспарагинового (N) остатка, серинового (S) остатка, лизинового (K) остатка и остатка глутаминовой кислоты (Е).
10. Модифицированный фиброин по п. 8, где другим аминокислотным остатком является глутаминовый (Q) остаток.
11. Модифицированный фиброин по любому из пп. 1-10, где последовательность домена также имеет аминокислотную последовательность с пониженным содержанием мотива (А)n, эквивалентную аминокислотной последовательности, в которой по меньшей мере один или множество мотивов (А)n были делетированы по сравнению с природным фиброином.
12. Модифицированный фиброин по п. 11, где последовательность домена имеет аминокислотную последовательность, эквивалентную аминокислотной последовательности, в которой по меньшей мере один мотив (А)n на 1-3 мотива (А)n, расположенных с N-концевой стороны до С-концевой стороны, был делетирован по сравнению с природным фиброином.
13. Модифицированный фиброин по п. 11, где последовательность домена имеет аминокислотную последовательность, эквивалентную аминокислотной последовательности, в которой по меньшей мере два последовательно расположенных мотива (А)n с делециями и один мотив (А)n с делецией повторяются в указанном порядке от N-концевой стороны до С-концевой стороны по сравнению с природным фиброином.
14. Модифицированный фиброин по любому из пп. 11-13, где максимальная величина х/у составляет 20% или более, в случае, если ряд аминокислотных остатков в REP, состоящем из двух смежных звеньев [мотив (A)n-REP], расположен последовательно от N-концевой стороны до С-концевой стороны, а число аминокислотных остатков в REP, имеющем наименьшее число аминокислотных остатков, было определено как 1; общее число аминокислотных остатков в двух смежных звеньях [мотив (A)n-REP], где отношение числа аминокислотных остатков в другом REP составляет 1,8-11,3, было определено как х, а общее число аминокислотных остатков последовательности домена было определено как у.
15. Модифицированный фиброин, включающий аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO: 3, SEQ ID NO: 4 или SEQ ID NO: 10, или аминокислотную последовательность, которая на 90% или более идентична аминокислотной последовательности, представленной в SEQ ID NO: 3, SEQ ID NO: 4 или SEQ ID NO: 10.
16. Модифицированный фиброин по любому из пп. 1-15, также включающий последовательность метки у N-конца или у С-конца или у обоих концов.
17. Модифицированный фиброин по п. 16, где последовательность метки включает аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO: 5.
18. Модифицированный фиброин, включающий аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO: 8, SEQ ID NO: 9 или SEQ ID NO: 11, или аминокислотную последовательность, которая на 90% или более идентична аминокислотной последовательности, представленной в SEQ ID NO: 8, SEQ ID NO: 9 или SEQ ID NO: 11.
19. Нуклеиновая кислота, кодирующая модифицированный фиброин по любому из пп. 1-18.
20. Нуклеиновая кислота, которая гибридизуется с комплементарной цепью нуклеиновой кислоты по п. 19 в жестких условиях и кодирует модифицированный фиброин, включающий последовательность домена, представленную формулой 1: [мотив (A)n-REP]m,
где мотив (А)n представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 4-20 аминокислотных остатков, а число аланиновых остатков составляет 83% или более от общего числа аминокислотных остатков в мотиве (A)n, REP представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 10-200 аминокислотных остатков, m равно целому числу от 8 до 300, множество мотивов (А)n может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности, а множество REP может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности.
21. Нуклеиновая кислота, имеющая последовательность, которая на 90% или более идентична нуклеиновой кислоте по п. 19, и кодирующая модифицированный фиброин, включающий последовательность домена, представленную формулой 1: [мотив (A)n-REP]m,
где мотив (А)n представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 4-20 аминокислотных остатков, а число аланиновых остатков составляет 83% или более от общего числа аминокислотных остатков в мотиве (A)n, REP представляет собой аминокислотную последовательность, состоящую из 10-200 аминокислотных остатков, m равно целому числу от 8 до 300, множество мотивов (А)n может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности, а множество REP может представлять собой одну и ту же аминокислотную последовательность или различные аминокислотные последовательности.
22. Экспрессионный вектор, включающий последовательность нуклеиновой кислоты по любому из пп. 19-21 и одну или множество регуляторных последовательностей, функционально присоединенных к этой последовательности.
23. Экспрессионный вектор по п. 22, который представляет собой плазмидный вектор или вирусный вектор.
24. Хозяин, трансформированный экспрессионным вектором по п. 22 или 23.
25. Хозяин по п. 24, который является прокариотом.
26. Хозяин по п. 25, где прокариотом является микроорганизм, принадлежащий к роду, выбранному из группы, состоящей из Escherichia, Brevibacillus, Serratia, Bacillus, Microbacterium, Brevibacterium, Corynebacterium и Pseudomonas.
27. Хозяин по п. 24, который является эукариотом.
28. Хозяин по п. 27, где эукариотом являются клетки дрожжей, нитчатых грибов или насекомых.
29. Хозяин по п. 28, где дрожжами являются дрожжи, принадлежащие к роду, выбранному из группы, состоящей из Saccharomyces, Schizosaccharomyces, Kluyveromyces, Trichosporon, Schwanniomyces, Pichia, Candida, Yarrowia и Hansenula.
30. Хозяин по п. 29, где дрожжами, принадлежащими к роду Saccharomyces, являются Saccharomyces cerevisiae, дрожжами, принадлежащими к роду Schizosaccharomyces, являются Schizosaccharomyces pombe, дрожжами, принадлежащими к роду Kluyveromyces, являются Kluyveromyces lactis, дрожжами, принадлежащими к роду Trichosporon, являются Trichosporon pullulans, дрожжами, принадлежащими к роду Schwanniomyces, являются Schwanniomyces alluvius, дрожжами, принадлежащими к роду Pichia, являются Pichia pastoris, дрожжами, принадлежащими к роду Candida, являются Candida albicans, дрожжами, принадлежащими к роду Yarrowia, являются Yarrowia lipolytica, а дрожжами, принадлежащими к роду Hansenula, являются Hansenula polymorpha.
31. Хозяин по п. 28, где нитчатыми грибами являются нитчатые грибы, принадлежащие к роду, выбранному из группы, состоящей из Aspergillus, Penicillium и Мuсоr.
32. Хозяин по п. 31, где нитчатыми грибами, принадлежащими к роду Aspergillus, являются Aspergillus oryzae; нитчатыми грибами, принадлежащими к роду Penicillium, являются Penicillium chrysogenum, а нитчатыми грибами, принадлежащими к роду Мuсоr, являются Мuсоr fragilis.
33. Хозяин по п. 28, где клетками насекомых являются клетки насекомых отряда Жесткокрылых.
34. Хозяин по п. 28, где клетками насекомых являются клетки насекомых, происходящих от Spodoptera frugiperda, или клетки насекомых, происходящих от Trichoplusia ni.
35. Продукт, включающий модифицированный фиброин по любому из пп. 1-18 и выбранный из группы, состоящей из волокна, пряжи, нитей, пленки, пены, сферы, нанофибрилл, гидрогеля, смолы и их эквивалентов.
RU2018135565A 2016-04-28 2017-04-28 Модифицированный фиброин RU2769982C2 (ru)

Applications Claiming Priority (5)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP2016-091201 2016-04-28
JP2016091201 2016-04-28
JP2016-220741 2016-11-11
JP2016220741 2016-11-11
PCT/JP2017/016917 WO2017188430A1 (ja) 2016-04-28 2017-04-28 改変フィブロイン

Publications (3)

Publication Number Publication Date
RU2018135565A true RU2018135565A (ru) 2020-05-28
RU2018135565A3 RU2018135565A3 (ru) 2021-01-14
RU2769982C2 RU2769982C2 (ru) 2022-04-12

Family

ID=60159676

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2018135565A RU2769982C2 (ru) 2016-04-28 2017-04-28 Модифицированный фиброин

Country Status (10)

Country Link
US (1) US20190135881A1 (ru)
EP (1) EP3450451A4 (ru)
JP (1) JP6736801B2 (ru)
KR (1) KR102242785B1 (ru)
CN (1) CN109311954A (ru)
AU (1) AU2017257938A1 (ru)
BR (1) BR112018067895A2 (ru)
CA (1) CA3012817A1 (ru)
RU (1) RU2769982C2 (ru)
WO (1) WO2017188430A1 (ru)

Families Citing this family (19)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2018159137A (ja) 2015-08-20 2018-10-11 国立研究開発法人理化学研究所 クモ糸様構造を有するポリペプチド繊維の製造方法
JP6736802B2 (ja) * 2016-04-28 2020-08-05 Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 改変フィブロイン
JP2020097796A (ja) * 2017-03-10 2020-06-25 Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 人造フィブロイン繊維
EP3660036A4 (en) * 2017-07-26 2021-05-05 Spiber Inc. MODIFIED FIBROIN
JP7174983B2 (ja) * 2018-01-31 2022-11-18 Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 紡糸原液、フィブロイン繊維及びその製造方法
JPWO2019151429A1 (ja) * 2018-01-31 2021-01-14 Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 タンパク質繊維の製造方法
JP2021080573A (ja) * 2018-01-31 2021-05-27 Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 タンパク質フィラメントの開繊トウ及びその製造方法
EP3770317A4 (en) * 2018-03-22 2022-01-19 Shima Seiki Mfg., Ltd. PROTEIN FIBER CREPING METHOD, PROTEIN FIBER PRODUCTION METHOD, PROTEIN FIBERS, SPUN YARN AND TEXTILE PRODUCT
WO2019194249A1 (ja) * 2018-04-03 2019-10-10 Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 ドープ液、改変フィブロイン繊維及びその製造方法
JP7475683B2 (ja) * 2018-04-03 2024-04-30 Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 複合繊維及びその製造方法
JP2021167277A (ja) * 2018-04-03 2021-10-21 Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 人造フィブロイン繊維
EP3556914A1 (de) 2018-04-20 2019-10-23 Lenzing Aktiengesellschaft Regenerierte cellulosische formkörper und verfahren zur herstellung regenerierter cellulosischer formkörper
JP2020120642A (ja) * 2019-01-31 2020-08-13 Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 改変フィブロイン繊維の製造方法及びタンパク質溶液
JP2020121958A (ja) * 2019-01-31 2020-08-13 Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 タンパク質成形体の製造方法
JP2020120643A (ja) * 2019-01-31 2020-08-13 Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 改変フィブロイン繊維の製造方法及びタンパク質溶液
CN114127349A (zh) * 2019-06-28 2022-03-01 丝芭博株式会社 人造毛皮及其制造方法
CN115023142A (zh) * 2020-01-31 2022-09-06 丝芭博株式会社 肉食替代组合物
JPWO2023013640A1 (ru) * 2021-08-02 2023-02-09
WO2023080164A1 (ja) 2021-11-02 2023-05-11 Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 エステル化タンパク質及びその製造方法

Family Cites Families (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE69131969T2 (de) * 1990-04-20 2000-06-15 Univ Wyoming Laramie Für Spinnenseideprotein kodierende DNS, DNS enthaltender Vektor, transformierte Zelle und Produkte davon
US5994099A (en) * 1997-12-31 1999-11-30 The University Of Wyoming Extremely elastic spider silk protein and DNA coding therefor
US6608242B1 (en) * 2000-05-25 2003-08-19 E. I. Du Pont De Nemours And Company Production of silk-like proteins in plants
AU2002306944A1 (en) * 2001-08-29 2003-03-18 University Of Wyoming Spider silk protein encoding nucleic acids, polypeptides, antibodies and method of use thereof
CA2462768A1 (en) * 2001-10-02 2003-07-10 Trustees Of Tufts College Self-assembling polymers, and materials fabricated therefrom
AU2003201513A1 (en) * 2002-01-11 2003-07-24 Nexia Biotechnologies, Inc. Methods of producing silk polypeptides and products thereof
US20090123967A1 (en) * 2005-08-29 2009-05-14 Thomas Scheibel Modified spider silk proteins
WO2011113446A1 (en) * 2010-03-17 2011-09-22 Amsilk Gmbh Method for production of polypeptide containing fibres
JP5771833B2 (ja) 2010-09-10 2015-09-02 岡本株式会社 核酸、核酸によりコードされるタンパク質、核酸が導入された組換え生物、及び組換え生物により作られるタンパク質
CN107190017A (zh) 2010-09-28 2017-09-22 圣母大学 嵌合蜘蛛丝及其用途
EP3046585B1 (en) 2013-09-17 2021-08-25 Bolt Threads, Inc. Methods and compositions for synthesizing improved silk fibers
JP6736802B2 (ja) * 2016-04-28 2020-08-05 Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 改変フィブロイン

Also Published As

Publication number Publication date
KR20180137529A (ko) 2018-12-27
CN109311954A (zh) 2019-02-05
CA3012817A1 (en) 2017-11-02
JPWO2017188430A1 (ja) 2018-08-30
RU2018135565A3 (ru) 2021-01-14
EP3450451A4 (en) 2019-12-04
US20190135881A1 (en) 2019-05-09
JP6736801B2 (ja) 2020-08-05
BR112018067895A2 (pt) 2019-09-03
AU2017257938A1 (en) 2018-08-23
WO2017188430A1 (ja) 2017-11-02
EP3450451A1 (en) 2019-03-06
RU2769982C2 (ru) 2022-04-12
KR102242785B1 (ko) 2021-04-20

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2018135565A (ru) Модифицированный фиброин
RU2018135566A (ru) Модифицированный фиброин
RU2019101640A (ru) Модифицированный фиброин
JP6959482B2 (ja) 成形体及びその製造方法、並びに成形体のタフネスを向上させる方法
JP6081908B2 (ja) 不溶性の標的タンパク質の分離
JP6077569B2 (ja) 親水性組換えタンパク質の抽出方法
JP7088511B2 (ja) フィブロイン様タンパク質を含むコンポジット成形組成物及びその製造方法
US11174572B2 (en) Composite molding composition including fibroin-like protein, and method for producing composite molding composition
EP4272765A3 (en) Adeno-associated virus (aav) clade f vector and uses therefor
JPWO2018043698A1 (ja) モールド成形体及びモールド成形体の製造方法
CN104918950A (zh) 亲水性重组蛋白的部分精制方法
JPWO2019194146A1 (ja) 成形体及びその製造方法
ATE453663T1 (de) Zusammensetzungen von für pathogene stämme spezifischen polypeptiden und deren verwendung als impfstoffe und in der immuntherapie
WO2019151341A1 (ja) 繊維強化樹脂成形体および繊維強化樹脂成形体の製造方法
WO2018164195A1 (ja) 精製されたタンパク質を製造する方法
WO2020067554A1 (ja) 成形体の製造方法および構造タンパク質成形体
RU2009115688A (ru) Иммуногенные гибридные полипептиды против ожирения и композиция вакцин против ожирения, содержащая эти полипептиды
JP2021054994A (ja) 繊維強化樹脂成形体及びその製造方法
DE602006014164D1 (de) Immunogene konstrukte
WO2019146761A1 (ja) 植毛品及びその製造方法
TH1801006583A (th) ไฟโบรอินที่ดัดแปลง
PE20010238A1 (es) GEN DERIVADO DE LAWSONIA Y POLIPEPTIDOS SodC, PEPTIDOS Y PROTEINAS RELACIONADOS Y SUS USOS
WO2020067549A1 (ja) 植毛品及び植毛用パイル
CN114502794A (zh) 蛋白质成型体的制备方法
JP7174983B2 (ja) 紡糸原液、フィブロイン繊維及びその製造方法