RU2014153354A - Способ получения 2,4-дигидроксибутирата - Google Patents

Способ получения 2,4-дигидроксибутирата Download PDF

Info

Publication number
RU2014153354A
RU2014153354A RU2014153354A RU2014153354A RU2014153354A RU 2014153354 A RU2014153354 A RU 2014153354A RU 2014153354 A RU2014153354 A RU 2014153354A RU 2014153354 A RU2014153354 A RU 2014153354A RU 2014153354 A RU2014153354 A RU 2014153354A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
seq
homoserine
dehydrogenase
enzyme
activity
Prior art date
Application number
RU2014153354A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2645260C2 (ru
Inventor
Томас Вальтер
Элен КОРДЬЕ
Клемантин ДРЕССЕР
Жан Мари ФРАНСУА
Робер ЮЭ
Original Assignee
Адиссео Франс С.А.С.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Адиссео Франс С.А.С. filed Critical Адиссео Франс С.А.С.
Publication of RU2014153354A publication Critical patent/RU2014153354A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2645260C2 publication Critical patent/RU2645260C2/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
    • C12P7/40—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a carboxyl group including Peroxycarboxylic acids
    • C12P7/42—Hydroxy-carboxylic acids
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00—Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/14—Fungi; Culture media therefor
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00—Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/14—Fungi; Culture media therefor
    • C12N1/16—Yeasts; Culture media therefor
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00—Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/20—Bacteria; Culture media therefor
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/70—Vectors or expression systems specially adapted for E. coli
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C12N9/0006—Oxidoreductases (1.) acting on CH-OH groups as donors (1.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/10—Transferases (2.)
    • C12N9/1096—Transferases (2.) transferring nitrogenous groups (2.6)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
    • C12Y101/01—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.1.1)
    • C12Y101/01037—Malate dehydrogenase (1.1.1.37)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
    • C12Y101/01—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.1.1)
    • C12Y101/01082—Malate dehydrogenase (NADP+) (1.1.1.82)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
    • C12Y101/01—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.1.1)
    • C12Y101/01272—(R)-2-Hydroxyacid dehydrogenase (1.1.1.272)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
    • C12Y101/01—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.1.1)
    • C12Y101/01299—Malate dehydrogenase (NAD(P)+)(1.1.1.299)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y206/00—Transferases transferring nitrogenous groups (2.6)
    • C12Y206/01—Transaminases (2.6.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y206/00—Transferases transferring nitrogenous groups (2.6)
    • C12Y206/01—Transaminases (2.6.1)
    • C12Y206/01001—Aspartate transaminase (2.6.1.1), i.e. aspartate-aminotransferase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y206/00—Transferases transferring nitrogenous groups (2.6)
    • C12Y206/01—Transaminases (2.6.1)
    • C12Y206/01042—Branched-chain-amino-acid transaminase (2.6.1.42)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y206/00—Transferases transferring nitrogenous groups (2.6)
    • C12Y206/01—Transaminases (2.6.1)
    • C12Y206/01057—Aromatic-amino-acid transaminase (2.6.1.57)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
    • C12Y101/01—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.1.1)
    • C12Y101/01027—L-Lactate dehydrogenase (1.1.1.27)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
    • C12Y101/01—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.1.1)
    • C12Y101/01028—D-Lactate dehydrogenase (1.1.1.28)

Abstract

1. Способ получения 2,4-дигидроксибутирата (аналогичен 2,4-дигидроксимасляной кислоте) из гомосерина, включающий два этапа:- первый этап замещения первичной аминогруппы гомосерина карбонильной группой для получения 2-оксо-4-гидроксибутирата, и- второй этап восстановления полученного 2-оксо-4-гидроксибутирата (ОГБ) до 2,4-дигидроксибутирата.2. Способ по п. 1, в котором первый и/или второй этап(ы) катализируют ферментом, кодируемым эндогенно или гетерологичным геном.3. Способ по п. 1 или 2, в котором первый этап катализируют ферментом, обладающим гомосерин трансаминазной, гомосерин дегидрогеназной или гомосерин оксидазной активностью, соответственно.4. Способ по п. 3, в котором фермент, обладающий гомосерин трансаминазной активностью, кодируется геном ilvE, tyrB, aspC, araT, bcaT, ARO8.5. Способ по п. 4, в котором фермент, обладающий гомосерин трансаминазной активностью, кодируется последовательностью SEQ ID No.59, SEQ ID No.61, SEQ ID No.63, SEQ ID No.65, SEQ ID No.67 или SEQ ID No.69 или любой последовательностью, гомологичной по меньшей мере на 50% указанным последовательностям, или соответствует последовательности SEQ ID No.60, SEQ ID No.62, SEQ ID No.64, SEQ ID No.66, SEQ ID No.68, SEQ ID No.70 или любой последовательности, гомологичной по меньшей мере на 50% указанным последовательностям.6. Способ по п. 1 или 2, в котором второй этап катализируют ферментом, обладающим активностью редуктазы ОГБ.7. Способ по п. 6, в котором фермент, обладающий активностью редуктазы ОГБ, представляет собой лактатдегидрогеназу, или малатдегидрогеназу, или дегидрогеназу 2-гидроксикислот с разветвленной цепью.8. Способ по п. 7, в котором редуктаза ОГБ представляет собой (D)-лактатдегидрогеназу Escherichia coli, (L)-лактатдегидрогеназу Lactococcus lactis, Oryctalagus cuniculus, Geobacillus stearothermophilus или Bacillus subtilis, (L)-малатдегидрогеназу Escherichia coli, дегидрогеназу (D)-2-гидроксикислоты с разветвленной цепью Lactococcus lactis или их гомологи.9. Способ по п. 8,

Claims (22)

1. Способ получения 2,4-дигидроксибутирата (аналогичен 2,4-дигидроксимасляной кислоте) из гомосерина, включающий два этапа:
- первый этап замещения первичной аминогруппы гомосерина карбонильной группой для получения 2-оксо-4-гидроксибутирата, и
- второй этап восстановления полученного 2-оксо-4-гидроксибутирата (ОГБ) до 2,4-дигидроксибутирата.
2. Способ по п. 1, в котором первый и/или второй этап(ы) катализируют ферментом, кодируемым эндогенно или гетерологичным геном.
3. Способ по п. 1 или 2, в котором первый этап катализируют ферментом, обладающим гомосерин трансаминазной, гомосерин дегидрогеназной или гомосерин оксидазной активностью, соответственно.
4. Способ по п. 3, в котором фермент, обладающий гомосерин трансаминазной активностью, кодируется геном ilvE, tyrB, aspC, araT, bcaT, ARO8.
5. Способ по п. 4, в котором фермент, обладающий гомосерин трансаминазной активностью, кодируется последовательностью SEQ ID No.59, SEQ ID No.61, SEQ ID No.63, SEQ ID No.65, SEQ ID No.67 или SEQ ID No.69 или любой последовательностью, гомологичной по меньшей мере на 50% указанным последовательностям, или соответствует последовательности SEQ ID No.60, SEQ ID No.62, SEQ ID No.64, SEQ ID No.66, SEQ ID No.68, SEQ ID No.70 или любой последовательности, гомологичной по меньшей мере на 50% указанным последовательностям.
6. Способ по п. 1 или 2, в котором второй этап катализируют ферментом, обладающим активностью редуктазы ОГБ.
7. Способ по п. 6, в котором фермент, обладающий активностью редуктазы ОГБ, представляет собой лактатдегидрогеназу, или малатдегидрогеназу, или дегидрогеназу 2-гидроксикислот с разветвленной цепью.
8. Способ по п. 7, в котором редуктаза ОГБ представляет собой (D)-лактатдегидрогеназу Escherichia coli, (L)-лактатдегидрогеназу Lactococcus lactis, Oryctalagus cuniculus, Geobacillus stearothermophilus или Bacillus subtilis, (L)-малатдегидрогеназу Escherichia coli, дегидрогеназу (D)-2-гидроксикислоты с разветвленной цепью Lactococcus lactis или их гомологи.
9. Способ по п. 8, в котором редуктаза ОГБ представляет собой:
- лактатдегидрогеназу, содержащую по меньшей мере одну мутацию в положении V17, Q85, Е89, I226 или А222, причем указанные положения определены путем ссылки на L-Lactis LdhA (SEQ. ID No 6);
- малатдегидрогеназу, содержащую по меньшей мере одну мутацию в положении 112, R81, М85, D86, V93, G179, Т211 или М227, причем указанные положения определены путем ссылки на E.coli Mdh (SEQ ID No 2).
10. Способ по п. 8 или п. 9, в котором редуктаза ОГБ:
- представлена последовательностью SEQ ID No.2, SEQ ID No.4, SEQ ID No.6, SEQ ID No.8, SEQ ID No.10, SEQ ID No.12, SEQ ID No.14, SEQ ID No.288, SEQ ID No.30, SEQ ID No.32, SEQ ID No.102, SEQ ID No.104, SEQ ID No.106, SEQ ID No.108, SEQ ID No.110, SEQ ID No.112, SEQ ID No.114, SEQ ID No.116 или SEQ ID No.118 или любой последовательностью, гомологичной по меньшей мере на 50% указанным последовательностям;
- кодирована последовательностью нуклеиновой кислоты, представленной SEQ ID No.1, SEQ ID No.3, SEQ ID No.5, SEQ ID No.7, SEQ ID No.9, SEQ ID No.11, SEQ ID No.13, SEQ ID No.287, SEQ ID No.29, SEQ ID No.31, SEQ ID No.101, SEQ ID No.103, SEQ ID No.105, SEQ ID No.107, SEQ ID No.109, SEQ ID No.111, SEQ ID No.113, SEQ ID No.115 или SEQ ID No.117 или любой последовательностью, гомологичной по меньшей мере на 50% указанным последовательностям.
11. Модифицированный микроорганизм для получения 2,4-дигидроксибутирата (ДГБ) из гомосерина, при этом получение включает два этапа, состоящих из/включающих:
- первый этап замещения первичной аминогруппы гомосерина карбонильной группой для получения 2-оксо-4-гидроксибутирата, и
- второй этап восстановления полученного 2-оксо-4-гидроксибутирата для получения 2,4-дигидроксибутирата.
12. Модифицированный микроорганизм по п. 11, в котором ферменты, катализирующие первую и вторую стадии, представляют собой описанные в пп. 2-10.
13. Модифицированный организм по п. 11 или 12, в котором получение гомосерина усилено по сравнению с таким же нетрансформированным микроорганизмом.
14. Модифицированный организм по п. 11 или 12, в котором усилена активность аспартаткиназы, аспартат полуальдегид дегидрогеназы и/или гомосерин дегидрогеназы.
15. Микроорганизм по п. 11 или 12, в котором получение 2,4-ДГБ усилено по сравнению с таким же, нетрансформированным микроорганизмом.
16. Микроорганизм по п. 11 или 12, представляющий собой бактерию, предпочтительно выбранную из Enterobacteriaceae, Clostridiaceae, Bacillaceae, Streptomycetaceae, Streptococcaceae, Methylobacteriacae и Corynebacteriaceae, наиболее предпочтительно из Escherichia coli, Bacillus subtilis, Corynebacterium glutamicum, Clostridium acetobutylicum, Methylobacterium extorquens или Lactococcus lactis, или дрожжи, предпочтительно выбранные из Saccharomycetaceae, Pichiaceae и Schizosaccharomycetaceae, наиболее предпочтительно из Saccharomyces cerevisiae, Schizosaccharomyces pombe, Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces marxianus, Pichia jadinii, Pichia stipitis или Pichiapastoris; или грибы, предпочтительно выбранные из Penicillium, Aspergillus, Chrysosporium или Trichoderma.
17. Микроорганизм по п. 11 или 12, в котором повышена экспрессия по меньшей мере одной ферментативной активности, выбранной из фосфоенолпируваткарбоксилазной, фосфоенолпируваткарбоксикиназной, изоцитратлиазной, пируваткарбоксилазной и активности симпортера пермеазы гексозы, и/или понижена экспрессия по меньшей мере одной ферментативной активности, выбранной из лактатдегидрогеназной, алкогольдегидрогеназной, ацетаткиназной, фосфат ацетилтрансферазной, пируват оксидазной, изоцитратлиазной, фумаразной, 2-оксоглутарат дегидрогеназной, пируваткиназной, активности малеинового фермента, фосфоглюкозо-изомеразной, фосфоенолпируваткарбоксилазной, фосфоенолпируваткарбоксикиназной, пируватформиатлиазной, аспартат полуальдегид дегидрогеназной, фосфотрансферазной транспорта сахаров, кетогидроксиглутарат альдолазной, гомосерин-О-сукцинил-трансферазной, гомосеринкиназной, активности эффлюксного переносчика гомосерина, диаминопимелатдекарбоксилазной и/или метилглиоксальсинтазной.
18. Микроорганизм по п. 16, представляющий собой Escherichia coli, сверхэкспрессирующий по меньшей мере один ген, выбранный из ррс, pck, aceA, galP, asd, thrA, metL, lysC E coli; pycA L lactis, и/или в котором по меньшей мере один ген, выбранный из IdhA, adhE, ackA, pta, рохВ, focA, pfIB, sad, gabABC, sfcA, maeB, ррс, pykA, pykF, mgsA, sucAB, ptsl, ptsG, pgi, fumABC, aldA, IIdD, icIR, metA, thrB, lysA, eda, rthA, rthB, rthC, делетирован.
19. Способ получения 2,4-ДГБ, включающий этапы:
- культивирование модифицированного микроорганизма по любому из пп. 11-18 в подходящей культуральной среде,
- выделение 2,4-ДГБ из культуральной среды.
20. Способ по п. 19, в котором 2,4-ДГБ дополнительно очищают.
21. Применение любого фермента, обладающего гомосерин трансаминазной, гомосерин дегидрогеназной или гомосерин оксидазной активностью, для трансформации гомосерина в ОГБ.
22. Применение любых ферментов, обладающих (L)-лактатдегидрогеназной, (L)-малатдегидрогеназной или дегидрогиназной 2-гидроксикислот активностью, для трансформации ОГБ в 2,4-ДГБ.
RU2014153354A 2012-07-11 2013-07-10 Способ получения 2,4-дигидроксибутирата RU2645260C2 (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US201261670405P 2012-07-11 2012-07-11
US61/670,405 2012-07-11
PCT/EP2013/064619 WO2014009435A1 (en) 2012-07-11 2013-07-10 Method for the preparation of 2,4-dihydroxybutyrate

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2014153354A true RU2014153354A (ru) 2016-08-27
RU2645260C2 RU2645260C2 (ru) 2018-02-19

Family

ID=48748274

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2014153354A RU2645260C2 (ru) 2012-07-11 2013-07-10 Способ получения 2,4-дигидроксибутирата

Country Status (11)

Country Link
US (2) US10570422B2 (ru)
EP (1) EP2872640B1 (ru)
JP (1) JP6293746B2 (ru)
KR (1) KR102093172B1 (ru)
CN (1) CN104471069B (ru)
AR (1) AR091726A1 (ru)
BR (1) BR112015000534B1 (ru)
ES (1) ES2800341T3 (ru)
IN (1) IN2014DN10637A (ru)
RU (1) RU2645260C2 (ru)
WO (1) WO2014009435A1 (ru)

Families Citing this family (17)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2015155790A2 (en) * 2014-04-11 2015-10-15 String Bio Private Limited Production of lactic acid from organic waste or biogas or methane using recombinant methanotrophic bacteria
BR112016029382A2 (pt) * 2014-06-16 2017-10-17 Invista Tech Sarl processo para a produção de glutarato e éster metílico de ácido glutárico
WO2016050959A2 (en) * 2014-10-03 2016-04-07 Metabolic Explorer Mutant glutamate dehydrogenase for the conversion of homoserine into 4-hydroxy-2-ketobutyrate
EP3280794B1 (en) 2015-04-07 2020-05-27 Metabolic Explorer A modified microorganism for the optimized production of 2,4-dihydroxyburyrate with enhanced 2,4-dihydroxybutyrate efflux
CN107690482B (zh) * 2015-04-07 2022-11-29 代谢探索者公司 用于2,4-二羟基丁酸的优化生产的经修饰的微生物
CN108350040B (zh) 2015-06-04 2022-03-25 巴斯夫欧洲公司 用于精细化学品的改进生产的重组微生物
MY189932A (en) * 2015-06-12 2022-03-22 Basf Se Recombinant microorganism for improved production of alanine
JP6806716B2 (ja) 2015-06-25 2021-01-06 ダイナミック フード イングリディエンツ コーポレーションＤｙｎａｍｉｃ Ｆｏｏｄ Ｉｎｇｒｅｄｉｅｎｔｓ Ｃｏｒｐ． ２，４−ジヒドロキシ酪酸の製造方法
KR102149044B1 (ko) * 2017-07-12 2020-08-28 울산과학기술원 2-히드록시 감마 부티로락톤 또는 2,4-디히드록시-부티레이트 의 제조 방법
EP3470512A1 (en) 2017-10-10 2019-04-17 Metabolic Explorer Mutant phosphoserine aminotransferase for the conversion of homoserine into 4-hydroxy-2-ketobutyrate
CN108866017B (zh) * 2018-08-24 2020-07-03 浙江华睿生物技术有限公司 一种酶法制备β-羟基-β-甲基丁酸的方法
CA3134763A1 (en) 2019-04-25 2020-10-29 Harshal CHOKHAWALA Production of chemicals from renewable sources
CN110577961B (zh) * 2019-09-23 2021-05-04 安徽师范大学 一种热稳定性苹果酸脱氢酶基因的构建方法、编码蛋白及其应用
DE102021101004B3 (de) 2021-01-19 2022-03-10 Technische Universität Dresden, Körperschaft des öffentlichen Rechts Verfahren zur Herstellung von 2,4-Dihydroxybutyrat oder L-Threonin unter Nutzung eines mikrobiellen Stoffwechselweges
CN113106029A (zh) * 2021-04-20 2021-07-13 南京工业大学 一种过表达aro8基因的酿酒酵母工程菌及其构建方法与应用
WO2023230399A1 (en) * 2022-05-23 2023-11-30 The Regents Of The University Of California Novel carbon fixation pathway
CN115948482B (zh) * 2023-02-07 2024-02-09 中国科学院天津工业生物技术研究所 一种2，4-二羟基丁酸生物合成途径的构建方法及应用

Family Cites Families (18)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE3631829A1 (de) * 1986-09-19 1988-07-28 Hoechst Ag Klonierung und verwendung des transaminase gens-tyrb
DE69031711T2 (de) 1989-08-09 1998-04-09 Dekalb Genetics Corp Methoden und zusammensetzungen für die herstellung von stabil transformierten, fruchtbaren mais pflanzen und zellen dafür
US7705215B1 (en) 1990-04-17 2010-04-27 Dekalb Genetics Corporation Methods and compositions for the production of stably transformed, fertile monocot plants and cells thereof
US5693781A (en) 1991-06-03 1997-12-02 Mitsubishi Chemical Corporation Promoter DNA fragment from coryneform bacteria
CA2142602A1 (en) 1992-08-19 1994-03-03 Tiina Hannele Nakari Fungal promoters active in the presence of glucose
GB9413710D0 (en) * 1994-07-07 1994-08-24 Genzyme Ltd Chiral synthesis
FR2734842B1 (fr) 1995-06-02 1998-02-27 Rhone Poulenc Agrochimie Sequence adn d'un gene de l'hydroxy-phenyl pyruvate dioxygenase et obtention de plantes contenant un gene de l'hydroxy-phenyl pyruvate dioxygenase, tolerantes a certains herbicides
FR2736926B1 (fr) 1995-07-19 1997-08-22 Rhone Poulenc Agrochimie 5-enol pyruvylshikimate-3-phosphate synthase mutee, gene codant pour cette proteine et plantes transformees contenant ce gene
FR2780416B1 (fr) 1998-06-10 2002-12-20 Rhone Poulenc Nutrition Animal Procede industriel de production de proteines heterologues chez e. coli et souches utiles pour le procede
CA2372983A1 (en) 1999-05-06 2000-11-16 Aventis Animal Nutrition S.A. Recombinant penicillium funiculosum for homologous and heterologous protein production
JP3687497B2 (ja) * 2000-06-28 2005-08-24 ダイソー株式会社 微生物培養法による光学活性１，２−ジオール類の製造法
WO2008022953A1 (de) 2006-08-24 2008-02-28 Evonik Degussa Gmbh Verfahren zur herstellung von d,l-2-hydroxy-4-alkylthiobuttersäuren
WO2010022763A1 (en) * 2008-08-25 2010-03-04 Metabolic Explorer Method for the preparation of 2-hydroxy-isobutyrate
WO2010076324A1 (en) * 2008-12-31 2010-07-08 Metabolic Explorer Method for the preparation of diols
EP2588598B1 (en) * 2010-07-02 2016-03-09 Metabolic Explorer Method for the preparation of hydroxy acids
TWI500768B (zh) * 2010-07-05 2015-09-21 Metabolic Explorer Sa 由蔗糖製備１，３－丙二醇之方法
CN103270155B (zh) * 2010-10-28 2016-02-10 安迪苏法国联合股份有限公司 2,4-二羟基丁酸的生产方法
EP2841584B1 (en) * 2012-04-26 2021-03-17 Adisseo France S.A.S. A method of production of 2,4-dihydroxybutyric acid

Also Published As

Publication number Publication date
AR091726A1 (es) 2015-02-25
US20200131542A1 (en) 2020-04-30
EP2872640B1 (en) 2020-03-25
RU2645260C2 (ru) 2018-02-19
ES2800341T3 (es) 2020-12-29
US10570422B2 (en) 2020-02-25
JP2015524253A (ja) 2015-08-24
JP6293746B2 (ja) 2018-03-14
CN104471069B (zh) 2018-06-01
BR112015000534B1 (pt) 2023-02-28
BR112015000534A2 (pt) 2017-12-19
KR20150035726A (ko) 2015-04-07
EP2872640A1 (en) 2015-05-20
CN104471069A (zh) 2015-03-25
BR112015000534A8 (pt) 2023-01-03
WO2014009435A1 (en) 2014-01-16
IN2014DN10637A (ru) 2015-09-11
US11505811B2 (en) 2022-11-22
US20150147793A1 (en) 2015-05-28
KR102093172B1 (ko) 2020-03-25

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2014153354A (ru) Способ получения 2,4-дигидроксибутирата
US20220119783A1 (en) Recombinant host cells for the production of malonate
Wieschalka et al. Bio‐based production of organic acids with C orynebacterium glutamicum
Kim et al. Metabolic engineering of Corynebacterium glutamicum for the production of glutaric acid, a C5 dicarboxylic acid platform chemical
US20200255840A1 (en) High yield route for the production of 1, 6-hexanediol
US9938543B2 (en) Methods, reagents and cells for biosynthesizing glutarate methyl ester
Li et al. Metabolic engineering of Escherichia coli for the production of L-malate from xylose
Pérez-García et al. Efficient production of the dicarboxylic acid glutarate by Corynebacterium glutamicum via a novel synthetic pathway
US20220041998A1 (en) Process And Microorganism For Synthesis Of Adipic Acid From Carboxylic Acids
EP2505656A1 (en) Method of producing 3-hydroxypropionic acid using malonic semialdehyde reducing pathway
US20090156779A1 (en) Bacterium capable of producing organic acid, and method for production of organic acid
US20240124904A1 (en) Methods and organisms with increased carbon flux efficiencies
CA2985231A1 (en) Biobased production of functionalized alpha-substituted acrylates and c4-dicarboxylates
JP2017533734A (ja) ６−炭素モノマーを産生するための方法および材料
JP2022046736A (ja) グリコール酸および／またはグリオキシル酸の製造のための方法および微生物
US20170159092A1 (en) Methods and materials for producing 7-carbon monomers
JPWO2013069786A1 (ja) コハク酸の製造方法
US20190337995A1 (en) Materials and methods for differential biosynthesis in species of the genera ralstonia and cupriavidus and organisms related thereto
US10752925B2 (en) Microbial production of succinate derived products
US20150125919A1 (en) Microorganism with increased iron-regulated abc transporter activity and method of producing hydroxycarboxylic acid by using the microorganism