RU2013146341A - Композиции целлюлазы и способы их применения для улучшенного превращения лигноцеллюлозной биомассы в ферментируемые сахара - Google Patents

Композиции целлюлазы и способы их применения для улучшенного превращения лигноцеллюлозной биомассы в ферментируемые сахара Download PDF

Info

Publication number
RU2013146341A
RU2013146341A RU2013146341/10A RU2013146341A RU2013146341A RU 2013146341 A RU2013146341 A RU 2013146341A RU 2013146341/10 A RU2013146341/10 A RU 2013146341/10A RU 2013146341 A RU2013146341 A RU 2013146341A RU 2013146341 A RU2013146341 A RU 2013146341A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
sequence
seq
glucosidase
terminal sequence
amino acid
Prior art date
Application number
RU2013146341/10A
Other languages
English (en)
Inventor
Тейс КАПЕР
Игорь Николаев
Сьюзанн ЛАНТЦ
Мередит К. ФУДЖДАЛА
Меган И. ХСИ
Original Assignee
ДАНИСКО ЮЭс ИНК
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by ДАНИСКО ЮЭс ИНК filed Critical ДАНИСКО ЮЭс ИНК
Publication of RU2013146341A publication Critical patent/RU2013146341A/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2437—Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/11—DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
    • C12N15/52—Genes encoding for enzymes or proenzymes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/80—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for fungi
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2445—Beta-glucosidase (3.2.1.21)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/14—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a carbohydrase (EC 3.2.x), e.g. by alpha-amylase, e.g. by cellulase, hemicellulase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01021—Beta-glucosidase (3.2.1.21)
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06M—TREATMENT, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE IN CLASS D06, OF FIBRES, THREADS, YARNS, FABRICS, FEATHERS OR FIBROUS GOODS MADE FROM SUCH MATERIALS
    • D06M16/00—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic
    • D06M16/003—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic with enzymes or microorganisms
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
    • Y02P—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
    • Y02P20/00—Technologies relating to chemical industry
    • Y02P20/50—Improvements relating to the production of bulk chemicals
    • Y02P20/52—Improvements relating to the production of bulk chemicals using catalysts, e.g. selective catalysts

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Textile Engineering (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

1. Выделенный полипептид, содержащий:a) аминокислотную последовательность, которая характеризуется по меньшей мере приблизительно 70% идентичностью с SEQ ID NO:135; илиb) N-концевую последовательность и C-концевую последовательность, где N-концевая последовательность содержит первую аминокислотную последовательность, происходящую из первой β-глюкозидазы, имеет длину по меньшей мере 200 остатков и содержит одну или несколько или все из SEQ ID NO:164-169, и где C-концевая последовательность содержит вторую аминокислотную последовательность, происходящую из второй β-глюкозидазы, имеет длину по меньшей мере 50 остатков и содержит SEQ ID NO:170,при этом полипептид обладает β-глюкозидазной активностью.2. Выделенный полипептид по п. 1, содержащий аминокислотную последовательность, которая характеризуется по меньшей мере приблизительно 80% идентичностью с SEQ ID NO:135 или по меньшей мере приблизительно 90% идентичностью с SEQ ID NO:135.3. Выделенный полипептид по п. 1, содержащий N-концевую последовательность, происходящую из первой β-глюкозидазы, и C-концевую последовательность, происходящую из второй β-глюкозидазы, при этом первая β-глюкозидаза и вторая β-глюкозидаза отличаются друг от друга.4. Выделенный полипептид по п. 1, где N-концевая последовательность и C-концевые последовательности не связаны непосредственно, а являются функционально связанными через линкерный домен.5. Выделенный полипептид по п. 4, где N-концевая последовательность, C-концевая последовательность или линкерный домен содержит последовательность петлевого участка длиной 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10 или 11 аминокислотных остатков, содержащую аминокислотную последовательность SEQ ID NO:171 или 172.6. Выд

Claims (19)

1. Выделенный полипептид, содержащий:
a) аминокислотную последовательность, которая характеризуется по меньшей мере приблизительно 70% идентичностью с SEQ ID NO:135; или
b) N-концевую последовательность и C-концевую последовательность, где N-концевая последовательность содержит первую аминокислотную последовательность, происходящую из первой β-глюкозидазы, имеет длину по меньшей мере 200 остатков и содержит одну или несколько или все из SEQ ID NO:164-169, и где C-концевая последовательность содержит вторую аминокислотную последовательность, происходящую из второй β-глюкозидазы, имеет длину по меньшей мере 50 остатков и содержит SEQ ID NO:170,
при этом полипептид обладает β-глюкозидазной активностью.
2. Выделенный полипептид по п. 1, содержащий аминокислотную последовательность, которая характеризуется по меньшей мере приблизительно 80% идентичностью с SEQ ID NO:135 или по меньшей мере приблизительно 90% идентичностью с SEQ ID NO:135.
3. Выделенный полипептид по п. 1, содержащий N-концевую последовательность, происходящую из первой β-глюкозидазы, и C-концевую последовательность, происходящую из второй β-глюкозидазы, при этом первая β-глюкозидаза и вторая β-глюкозидаза отличаются друг от друга.
4. Выделенный полипептид по п. 1, где N-концевая последовательность и C-концевые последовательности не связаны непосредственно, а являются функционально связанными через линкерный домен.
5. Выделенный полипептид по п. 4, где N-концевая последовательность, C-концевая последовательность или линкерный домен содержит последовательность петлевого участка длиной 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10 или 11 аминокислотных остатков, содержащую аминокислотную последовательность SEQ ID NO:171 или 172.
6. Выделенный полипептид по п. 1, который обладает улучшенной стабильностью в сравнении с первой β-глюкозидазой или второй β-глюкозидазой, необязательно, где улучшенная стабильность представляет собой повышенную устойчивость к протеолитическому расщеплению в условиях хранения или условиях получения.
7. Выделенный полипептид по п. 3, где:
(a) N-концевая последовательность содержит аминокислотную последовательность, которая характеризуется по меньшей мере 90% идентичностью последовательности с последовательностью той же длины из SEQ ID NO:54, 56, 58, 60, 62, 64, 66, 68, 70, 72, 74, 76, 78 или 79, где C-концевая последовательность содержит мотив последовательности с SEQ ID NO:170; или
(b) N-концевая последовательность содержит один или несколько или все из мотивов последовательности с SEQ ID NO:164-169, и C-концевая последовательность содержит аминокислотную последовательность, которая характеризуется по меньшей мере 90% идентичностью последовательности с последовательностью той же длины с SEQ ID NO:54, 56, 58, 60, 62, 64, 66, 68, 70, 72, 74, 76, 78 или 79.
8. Выделенный полипептид по п. 7, где в N-концевой последовательности прослеживаются 3 или более, 4 или более, 5 или более из мотивов последовательности с SEQ ID NO:136-148 и где в C-концевой последовательности прослеживаются 2 или более, 3 или более или 4 или более из мотивов последовательности с SEQ ID NO:149-156.
9. Композиция, содержащая выделенный полипептид по п. 1.
10. Композиция по п. 9, дополнительно содержащая:
(a) одну или несколько целлюлаз, необязательно, где одна или несколько целлюлаз выбраны из эндоглюканаз, GH61/эндоглюканаз, целлобиогидролаз и других бета-глюкозидаз; или
(b) одну или несколько гемицеллюлаз, необязательно, где одна или несколько гемицеллюлаз выбраны из ксиланаз, β-ксилозидаз или L-α-арабинофуранозидаз.
11. Композиция по п. 9, где β-глюкозидаза присутствует в количестве от 1 вес. % до 75 вес. % относительно общего количества белков в композиции.
12. Композиция по п. 9, где композиция представляет собой культуральную смесь или ферментационный бульон.
13. Выделенный полинуклеотид:
a) содержащий нуклеотидную последовательность, характеризующуюся по меньшей мере 70% идентичностью последовательности с SEQ ID NO:83; или
b) содержащий нуклеотидную последовательность, которая способна к гибридизации с SEQ ID NO:83 или с ее комплементарной последовательностью в условиях высокой жесткости; или
c) кодирующий выделенный полипептид, обладающий β-глюкозидазной активностью, содержащий аминокислотную последовательность, которая характеризуется по меньшей мере приблизительно 70% идентичностью с SEQ ID NO:135; или выделенный полипептид, обладающий β-глюкозидазной активностью, содержащий N-концевую последовательность и C-концевую последовательность, где N-концевая последовательность содержит первую аминокислотную последовательность, происходящую из первой β-глюкозидазы, имеет длину по меньшей мере 200 остатков и содержит одну или несколько или все из SEQ ID NO:164-169, и где C-концевая последовательность содержит вторую аминокислотную последовательность, происходящую из второй β-глюкозидазы, имеет длину по меньшей мере 50 остатков и содержит SEQ ID NO:170.
14. Вектор, содержащий полинуклеотид по п. 13.
15. Рекомбинантная клетка-хозяин, сконструированная для экспрессии полипептида, кодируемого полинуклеотидом по п. 13, необязательно, где рекомбинантная клетка-хозяин является бактериальной или грибной клеткой, и необязательно, где бактериальная клетка выбрана из Bacillus или E. coli, и необязательно, где грибная клетка выбрана из клетки Trichoderma, Aspergillus, Chrysosporium или дрожжей.
16. Композиция ферментационного бульона или культуральной смеси, полученная путем ферментации рекомбинантной клетки-хозяина по п. 15.
17. Способ гидролиза материала на основе целлюлозной биомассы, включающий приведение в контакт материала на основе биомассы с полипептидом по п. 1.
18. Способ по п. 17, отличающийся тем, что материал на основе биомассы выбирают из семян, зерен, клубней, растительных отходов или побочных продуктов производства пищевых продуктов или промышленной переработки, стеблей, стержней кукурузных початков, соломы, листьев, трав, многолетних тростников, древесины, бумаги, пульпы и бумаги вторичной переработки, картофеля, сои, ячменя, ржи, разновидностей овса, пшеницы, разновидностей свеклы и жома сахарного тростника.
19. Способ по п. 17, отличающийся тем, что материал на основе биомассы подвергают предварительной обработке, необязательно, где предварительная обработка включает предварительную обработку кислотой, или предварительную обработку основанием, или сочетание предварительной обработки кислотой и предварительной обработки основанием.
RU2013146341/10A 2011-03-17 2012-03-16 Композиции целлюлазы и способы их применения для улучшенного превращения лигноцеллюлозной биомассы в ферментируемые сахара RU2013146341A (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US201161453918P 2011-03-17 2011-03-17
US61/453,918 2011-03-17
PCT/US2012/029498 WO2012125951A1 (en) 2011-03-17 2012-03-16 Cellulase compositions and methods of using the same for improved conversion of lignocellulosic biomass into fermentable sugars

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2013146341A true RU2013146341A (ru) 2015-04-27

Family

ID=45888505

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2013146341/10A RU2013146341A (ru) 2011-03-17 2012-03-16 Композиции целлюлазы и способы их применения для улучшенного превращения лигноцеллюлозной биомассы в ферментируемые сахара

Country Status (13)

Country Link
US (2) US20140073017A1 (ru)
EP (1) EP2686427A1 (ru)
JP (1) JP6148183B2 (ru)
KR (1) KR20140023313A (ru)
CN (2) CN109371002A (ru)
AU (1) AU2012228968B2 (ru)
BR (1) BR112013023715A2 (ru)
CA (1) CA2829918A1 (ru)
MX (1) MX2013010509A (ru)
RU (1) RU2013146341A (ru)
SG (1) SG192097A1 (ru)
WO (1) WO2012125951A1 (ru)
ZA (1) ZA201305532B (ru)

Families Citing this family (24)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
MX2012003091A (es) 2009-09-23 2012-04-30 Danisco Us Inc Enzimas de glicosil hidrolasa novedosas y usos de las mismas.
EP2516663B1 (en) 2009-12-23 2020-02-12 Danisco US Inc. Methods for improving the efficiency of simultaneous saccharification and fermentation reactions
US8980050B2 (en) 2012-08-20 2015-03-17 Celanese International Corporation Methods for removing hemicellulose
DK2686434T3 (da) 2011-03-17 2021-10-11 Danisco Us Inc Fremgangsmåde til reduktion af viskositet i saccharificeringsproces
JP2015533292A (ja) * 2012-10-31 2015-11-24 ダニスコ・ユーエス・インク マグナポルテ・グリセア（Ｍａｇｎａｐｏｒｔｈｅｇｒｉｓｅａ）由来のβ−グルコシダーゼ
US9879245B2 (en) 2012-12-07 2018-01-30 Danisco Us Inc. Polypeptides having beta-mannanase activity and methods of use
JP6535280B2 (ja) * 2013-03-15 2019-06-26 国立大学法人長岡技術科学大学 セルラーゼ生産菌の変異株、セルラーゼの製造方法およびセロオリゴ糖の製造方法
BR112016002045A2 (pt) 2013-07-29 2017-08-29 Danisco Us Inc Variantes de enzimas
FR3014903B1 (fr) * 2013-12-17 2017-12-01 Ifp Energies Now Procede d'hydrolyse enzymatique avec production in situ de glycosides hydrolases par des microorganismes genetiquement modifies (mgm) et non mgm
TW201527756A (zh) * 2014-01-10 2015-07-16 Nat Univ Tsing Hua 提供食品安全地圖之方法、電腦程式產品、和系統
JP6465470B2 (ja) * 2014-01-22 2019-02-06 本田技研工業株式会社 糖化酵素の生産方法、及び草木類バイオマスの糖化処理方法
JP6398115B2 (ja) * 2014-01-22 2018-10-03 本田技研工業株式会社 糖化酵素の生産方法、及び草木類バイオマスの糖化処理方法
JP6398116B2 (ja) * 2014-01-22 2018-10-03 本田技研工業株式会社 糖化酵素の生産方法、及び草木類バイオマスの糖化処理方法
CU20170011A7 (es) * 2014-08-08 2017-08-08 Xyleco Inc Composiciones que comprenden un polipéptido aglicosilado y métodos para la producción de las mismas
EP3320106A1 (en) 2015-07-07 2018-05-16 Danisco US Inc. Induction of gene expression using a high concentration sugar mixture
CN109661402B (zh) 2016-02-22 2022-06-28 丹尼斯科美国公司 真菌的高水平蛋白质生产系统
EP3448978B1 (en) * 2016-04-29 2020-03-11 Novozymes A/S Detergent compositions and uses thereof
WO2018053058A1 (en) 2016-09-14 2018-03-22 Danisco Us Inc. Lignocellulosic biomass fermentation-based processes
EP3523415A1 (en) 2016-10-04 2019-08-14 Danisco US Inc. Protein production in filamentous fungal cells in the absence of inducing substrates
WO2018118815A1 (en) 2016-12-21 2018-06-28 Dupont Nutrition Biosciences Aps Methods of using thermostable serine proteases
EP3375884B1 (en) * 2017-03-15 2020-05-06 Clariant International Ltd Process for producing proteins under inducing conditions
WO2019074828A1 (en) 2017-10-09 2019-04-18 Danisco Us Inc CELLOBIOSE DEHYDROGENASE VARIANTS AND METHODS OF USE
MX2022002310A (es) 2019-08-29 2022-06-02 Danisco Us Inc Expresión de beta-glucosidasa en levadura para producción mejorada de etanol.
CN115125152A (zh) * 2022-03-28 2022-09-30 湖南科技学院 一种降解木质纤维素的混合菌、混合酶和降解方法

Family Cites Families (36)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5366558A (en) 1979-03-23 1994-11-22 Brink David L Method of treating biomass material
DK494089D0 (ru) * 1989-10-06 1989-10-06 Novo Nordisk As
WO1992010581A1 (en) 1990-12-10 1992-06-25 Genencor International, Inc. IMPROVED SACCHARIFICATION OF CELLULOSE BY CLONING AND AMPLIFICATION OF THE β-GLUCOSIDASE GENE OF TRICHODERMA REESEI
US5405769A (en) 1993-04-08 1995-04-11 National Research Council Of Canada Construction of thermostable mutants of a low molecular mass xylanase
US5705369A (en) 1994-12-27 1998-01-06 Midwest Research Institute Prehydrolysis of lignocellulose
US5811381A (en) 1996-10-10 1998-09-22 Mark A. Emalfarb Cellulase compositions and methods of use
EA005682B1 (ru) 1998-10-06 2005-04-28 Марк Аарон Эмалфарб Трансформированные грибы, в частности рода chrysosporium, способные к синтезу гетерологичных полипептидов
US6409841B1 (en) 1999-11-02 2002-06-25 Waste Energy Integrated Systems, Llc. Process for the production of organic products from diverse biomass sources
US6423145B1 (en) 2000-08-09 2002-07-23 Midwest Research Institute Dilute acid/metal salt hydrolysis of lignocellulosics
WO2002095014A2 (en) 2001-05-18 2002-11-28 Novozymes A/S Polypeptides having cellobiase activity and polynucleotides encoding same
US6982159B2 (en) * 2001-09-21 2006-01-03 Genencor International, Inc. Trichoderma β-glucosidase
US7005289B2 (en) 2001-12-18 2006-02-28 Genencor International, Inc. BGL5 β-glucosidase and nucleic acids encoding the same
US7045332B2 (en) 2001-12-18 2006-05-16 Genencor International, Inc. BGL4 β-glucosidase and nucleic acids encoding the same
ES2356526T3 (es) 2002-10-04 2011-04-08 E.I. Du Pont De Nemours And Company Procedimiento para la producción biológica de 1,3-propanodiol con elevado rendimiento.
AU2003291395A1 (en) 2002-11-07 2004-06-03 Genencor International, Inc. Bgl6 beta-glucosidase and nucleic acids encoding the same
US7449550B2 (en) 2003-02-27 2008-11-11 Alliance For Sustainable Energy, Llc Superactive cellulase formulation using cellobiohydrolase-1 from Penicillium funiculosum
US20040231060A1 (en) 2003-03-07 2004-11-25 Athenix Corporation Methods to enhance the activity of lignocellulose-degrading enzymes
PL1627050T3 (pl) 2003-04-01 2013-10-31 Danisco Us Inc Wariant CBH1.1 Humicola grisea
JP4769724B2 (ja) 2003-05-29 2011-09-07 ジェネンコー・インターナショナル・インク 新規トリコデルマ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）遺伝子
CN1997735B (zh) 2004-05-27 2012-02-22 金克克国际有限公司 白曲霉酸稳定性α淀粉酶和在颗粒淀粉水解中的应用
US7781191B2 (en) 2005-04-12 2010-08-24 E. I. Du Pont De Nemours And Company Treatment of biomass to obtain a target chemical
BRPI0612966B1 (pt) 2005-04-12 2017-12-05 E.I.Du Pont De Nemours And Company Method for the treatment of biomass
DK2415864T3 (da) * 2006-02-10 2014-05-05 Bp Corp North America Inc Oligomerase-2-enzymer (eller beta-xylosidaseenzymer), nucleinsyrer, som koder for dem, og fremgangsmåder til at fremstille og anvende dem
US9512448B2 (en) * 2007-05-09 2016-12-06 Stellenbosch University Method for enhancing cellobiose utilization
US8450098B2 (en) 2007-05-21 2013-05-28 Danisco Us Inc. Method for introducing nucleic acids into fungal cells
BRPI0812267A2 (pt) * 2007-05-31 2014-10-14 Novozymes Inc Célula hospedeira fúngica filamentosa, método para produzir uma composição de proteína celulolítica, composição de proteína celulolítica, e, métodos para degradar ou converter um material, contendo celulose e para produzir um produto de fermentação
BRPI0812206A2 (pt) * 2007-06-06 2014-10-14 Danisco Us Inc Genencor Div Métodos para melhorar o desempenho de proteínas
EP2191005A1 (en) * 2007-09-07 2010-06-02 Danisco US Inc. Beta-glucosidase enhanced filamentous fungal whole cellulase compositions and methods of use
CA2707796A1 (en) * 2007-12-05 2009-08-27 Novozymes A/S Polypeptides having endoglucanase activity and polynucleotides encoding same
KR20100118973A (ko) 2007-12-13 2010-11-08 다니스코 유에스 인크. 이소프렌을 생성하기 위한 조성물 및 방법
WO2009108941A2 (en) * 2008-02-29 2009-09-03 University Of Central Florida Research Foundation, Inc. Production and use of plant degrading materials
CA2765715A1 (en) * 2009-06-16 2010-12-23 Codexis, Inc. .beta.-glucosidase variants
JP5641478B2 (ja) * 2010-07-18 2014-12-17 独立行政法人国際農林水産業研究センター 酵素の再利用方法
DK2748317T3 (en) * 2011-08-22 2017-07-17 Codexis Inc GH61 glycoside hydrolase protein variants and cofactors that enhance GH61 activity
US20140329284A1 (en) * 2011-09-30 2014-11-06 Novozymes, Inc. Chimeric Polypeptides Having Beta-Glucosidase Activity and Polynucleotides Encoding Same
WO2014070841A1 (en) * 2012-10-31 2014-05-08 Danisco Us Inc. Compositions and methods of use

Also Published As

Publication number Publication date
CN103492561A (zh) 2014-01-01
JP2014509858A (ja) 2014-04-24
MX2013010509A (es) 2013-10-17
SG192097A1 (en) 2013-08-30
EP2686427A1 (en) 2014-01-22
US20180119125A1 (en) 2018-05-03
JP6148183B2 (ja) 2017-06-21
CA2829918A1 (en) 2012-09-20
CN109371002A (zh) 2019-02-22
WO2012125951A1 (en) 2012-09-20
US20140073017A1 (en) 2014-03-13
ZA201305532B (en) 2014-10-29
BR112013023715A2 (pt) 2016-09-13
AU2012228968B2 (en) 2017-05-18
KR20140023313A (ko) 2014-02-26

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2013146341A (ru) Композиции целлюлазы и способы их применения для улучшенного превращения лигноцеллюлозной биомассы в ферментируемые сахара
JP2014509858A5 (ru)
RU2008123954A (ru) Способ обработки целлюлозного материала и используемые в нем ферменты
US8790894B2 (en) Mutant cellobiohydrolase
JP2014508535A5 (ru)
CA2806899C (en) Aspergillus containing beta-glucosidase, beta-glucosidases and nucleic acids encoding the same
US20200056216A1 (en) Compositions and methods related to beta-glucosidase
RU2013146240A (ru) Ферменты гликозил-гидролазы и их применение для гидролиза биомассы
CA2702279C (en) Increased fiber hydrolysis by protease addition
US20130177959A1 (en) Novel cbh1-eg1 fusion proteins and use thereof
DK2976432T3 (en) PROCEDURE FOR IMPROVING YIELD OF FERMENTABLE SUGAR USING A BACILLUS TRACK COPPER PROTEIN (COTA)
US9080162B2 (en) Cellulase variants
FI124477B (en) New proteins for the treatment of cellulose materials
US20200165580A1 (en) Polypeptides with polysaccharide monooxygenase activity and use thereof for the production of fermentable sugars
Long et al. Screening and identification of anti-glucose repression proteins in cellulase production fungus Trichoderma orientalis EU7-22.
Chaudhari et al. Rice straw based evaluation of lignolytic and cellulolytic capabilities of novel strains of saprophytic fungi from indo-Burma biodiversity hotspot
Saritha et al. Glycoside hydrolase production by Aspergillus terreus CM20 using mixture design approach for enhanced enzymatic saccharification of alkali pretreated paddy straw
WO2016135173A1 (en) Hemicellulose-degrading compositions and uses thereof
JP6003077B2 (ja) 糖加水分解酵素の細胞外発現の増強剤及びその利用
Rodríguez et al. Effect of wood flour as carbon source on cellulases and xylanases production by white-rot-fungi native from Misiones
Blazej et al. Cellulase variants
JP2011200136A (ja) セルロース分解助長タンパク質及びその利用
ISHIDA et al. P-52 Expression and Characterization of Beta-Xylosidase from Phanerochaete chrysosporium
Suhag et al. Key technologies for the production of lignocellulolytic enzymes
Madaj et al. Plant biomass degradation supported by non-enzymatic proteins

Legal Events

Date Code Title Description
FA92 Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted)

Effective date: 20160822