RU2008131298A - Белки шелка паука и способы получения белков шелка паука - Google Patents

Белки шелка паука и способы получения белков шелка паука Download PDF

Info

Publication number
RU2008131298A
RU2008131298A RU2008131298/13A RU2008131298A RU2008131298A RU 2008131298 A RU2008131298 A RU 2008131298A RU 2008131298/13 A RU2008131298/13 A RU 2008131298/13A RU 2008131298 A RU2008131298 A RU 2008131298A RU 2008131298 A RU2008131298 A RU 2008131298A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
amino acid
acid residues
seq
protein
group
Prior art date
Application number
RU2008131298/13A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2444527C2 (ru
Inventor
Ян ЙОХАНССОН (SE)
Ян Йоханссон
Йеран ХЬЯЛМ (SE)
Йеран ХЬЯЛМ
Маргарета СТАРК (SE)
Маргарета СТАРК
Анна РИСИНГ (SE)
Анна РИСИНГ
Стефан ГРИП (SE)
Стефан ГРИП
Вильхельм ЭНГСТРЕМ (SE)
Вильхельм ЭНГСТРЕМ
Мю ХЕДХАММАР (SE)
Мю ХЕДХАММАР
Original Assignee
Спибер Текнолоджиз Аб (Se)
Спибер Текнолоджиз Аб
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Спибер Текнолоджиз Аб (Se), Спибер Текнолоджиз Аб filed Critical Спибер Текнолоджиз Аб (Se)
Publication of RU2008131298A publication Critical patent/RU2008131298A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2444527C2 publication Critical patent/RU2444527C2/ru

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/43504Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates
    • C07K14/43513Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from arachnidae
    • C07K14/43518Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from arachnidae from spiders
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K35/00Medicinal preparations containing materials or reaction products thereof with undetermined constitution
    • A61K35/12Materials from mammals; Compositions comprising non-specified tissues or cells; Compositions comprising non-embryonic stem cells; Genetically modified cells
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/30Macromolecular organic or inorganic compounds, e.g. inorganic polyphosphates
    • A61K47/42Proteins; Polypeptides; Degradation products thereof; Derivatives thereof, e.g. albumin, gelatin or zein
    • DTEXTILES; PAPER
    • D01NATURAL OR MAN-MADE THREADS OR FIBRES; SPINNING
    • D01FCHEMICAL FEATURES IN THE MANUFACTURE OF ARTIFICIAL FILAMENTS, THREADS, FIBRES, BRISTLES OR RIBBONS; APPARATUS SPECIALLY ADAPTED FOR THE MANUFACTURE OF CARBON FILAMENTS
    • D01F4/00Monocomponent artificial filaments or the like of proteins; Manufacture thereof

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Insects & Arthropods (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Textile Engineering (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Developmental Biology & Embryology (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Inorganic Chemistry (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

1. Выделенный спидроиновый белок главной ампулярной железы, отличающийся тем, что указанный белок состоит из 150-420 аминокислотных остатков и описывается формулой REP-CT, ! где REP представляет собой фрагмент белка, имеющий 80-300 аминокислотных остатков, где указанный фрагмент выбран из группы L(AG)nL, L(AG)nAL, L(GA)nL, L(GA)nGL, где n представляет собой целое число от 4 до 8; каждый индивидуальный сегмент A представляет собой аминокислотную последовательность из 8-18 аминокислотных остатков, где от 0 до 3 аминокислотных остатков не являются Ala, и остальные аминокислотные остатки представляют собой Ala; каждый отдельный сегмент G является аминокислотной последовательностью из 12-30 аминокислотных остатков, где по меньшей мере 40% аминокислотных остатков являются GIy; и каждый индивидуальный сегмент L является линкерной аминокислотной последовательностью из 0-20 аминокислотных остатков; и ! CT представляет собой фрагмент белка, имеющий от 70 до 120 аминокислотных остатков, являющийся C-концевым фрагментом, полученным из спидроинового белка главной ампулярной железы. ! 2. Выделенный белок по п.1, в котором каждый индивидуальный сегмент A идентичен или, по меньшей мере, на 80% идентичен аминокислотной последовательности, выбранной из группы аминокислотных остатков 7-19, 43-56, 71-83, 107-120, 135-147, 171-183, 198-211, 235-248, 266-279, 294-306, 330-342, 357-370, 394-406, 421-434, 458-470, 489-502, 517-529, 553-566, 581-594, 618-630, 648-661, 676-688, 712-725, 740-752, 776-789, 804-816, 840-853, 868-880, 904-917, 932-945, 969-981, 999-1013, 1028-1042 и 1060-1073 SEQ ID NO: 3; аминокислотных остатков 31-42, 61-75, 90-104, 122-135 и 153-171 SEQ ID NO: 9; аминокислотных остатков 12-25, 46-60, 75-88, 112-119, 150-158 и 173-180 SEQ ID NO: 13; аминокислотных остатков 31-42 SEQ ID NO: 14; и аминокислотных остатков 122-135 SEQ ID NO: 15; ! каждый индивидуальный сегме�

Claims (13)

1. Выделенный спидроиновый белок главной ампулярной железы, отличающийся тем, что указанный белок состоит из 150-420 аминокислотных остатков и описывается формулой REP-CT,
где REP представляет собой фрагмент белка, имеющий 80-300 аминокислотных остатков, где указанный фрагмент выбран из группы L(AG)nL, L(AG)nAL, L(GA)nL, L(GA)nGL, где n представляет собой целое число от 4 до 8; каждый индивидуальный сегмент A представляет собой аминокислотную последовательность из 8-18 аминокислотных остатков, где от 0 до 3 аминокислотных остатков не являются Ala, и остальные аминокислотные остатки представляют собой Ala; каждый отдельный сегмент G является аминокислотной последовательностью из 12-30 аминокислотных остатков, где по меньшей мере 40% аминокислотных остатков являются GIy; и каждый индивидуальный сегмент L является линкерной аминокислотной последовательностью из 0-20 аминокислотных остатков; и
CT представляет собой фрагмент белка, имеющий от 70 до 120 аминокислотных остатков, являющийся C-концевым фрагментом, полученным из спидроинового белка главной ампулярной железы.
2. Выделенный белок по п.1, в котором каждый индивидуальный сегмент A идентичен или, по меньшей мере, на 80% идентичен аминокислотной последовательности, выбранной из группы аминокислотных остатков 7-19, 43-56, 71-83, 107-120, 135-147, 171-183, 198-211, 235-248, 266-279, 294-306, 330-342, 357-370, 394-406, 421-434, 458-470, 489-502, 517-529, 553-566, 581-594, 618-630, 648-661, 676-688, 712-725, 740-752, 776-789, 804-816, 840-853, 868-880, 904-917, 932-945, 969-981, 999-1013, 1028-1042 и 1060-1073 SEQ ID NO: 3; аминокислотных остатков 31-42, 61-75, 90-104, 122-135 и 153-171 SEQ ID NO: 9; аминокислотных остатков 12-25, 46-60, 75-88, 112-119, 150-158 и 173-180 SEQ ID NO: 13; аминокислотных остатков 31-42 SEQ ID NO: 14; и аминокислотных остатков 122-135 SEQ ID NO: 15;
каждый индивидуальный сегмент G идентичен или, по меньшей мере, на 80% идентичен аминокислотной последовательности, выбранной из группы аминокислотных остатков 20-42, 57-70, 84-106, 121-134, 148-170, 184-197, 212-234, 249-265, 280-293, 307-329, 343-356, 371-393, 407-420, 435-457, 471-488, 503-516, 530-552, 567-580, 595-617, 631-647, 662-675, 689-711, 726-739, 753-775, 790-803, 817-839, 854-867, 881-903, 918-931, 946-968, 982-998, 1014-1027, 1043-1059 и 1074-1092 SEQ ID NO: 3; SEQ ID NO: 5-7; аминокислотных остатков 11-30, 43-60, 76-89, 105-121 и 136-152 SEQ ID NO: 9; и аминокислотных остатков 1-11, 26-45, 61-74, 89-111, 120-149 и 159-172 SEQ ID NO: 13; и
указанный фрагмент СТ идентичен или, по меньшей мере, на 50% идентичен SEQ ID NO: 8; или где указанный фрагмент СТ идентичен или, по меньшей мере, на 80% идентичен аминокислотной последовательности, выбранной из группы состоящей из SEQ ID NO: 4, аминокислотных остатков 172-269 SEQ ID NO: 9, аминокислотных остатков 181-276 SEQ ID NO: 13, и аминокислотных остатков 172-269 SEQ ID NO: 16.
3. Выделенный белок по любому из пп.1-2, выбранный из группы, состоящей из SEQ ID NO: 9 и SEQ ID NO: 12-16.
4. Выделенный слитый белок, выбранный из группы X-REP-CT и REP-CT-X,
где REP и CT являются фрагментами белка по любому из пп.1-3; и
X является фрагментом белка, содержащим партнера по слитию и участок узнавания расщепляющего агента;
где комбинированный фрагмент белка REP-CT соединяется через указанный участок узнавания расщепляющего агента с указанным партнером по слитию.
5. Полимер спидроинового белка главной ампулярной железы по любому из пп.1-3.
6. Композиция, включающая в себя выделенный белок по любому из пп.1-4, в которой содержание LPS и других пирогенов составляет 1 ЭЕ/мг выделенного белка или менее.
7. Выделенная молекула полинуклеиновой кислоты, содержащая последовательность нуклеиновой кислоты, выбранную из группы, состоящей из SEQ ID NO: 1; последовательностей нуклеиновых кислот, кодирующих SEQ ID NO: 2-16 и комплементарных им последовательностей нуклеиновых кислот; и последовательностей нуклеиновых кислот, которые кодируют слитый белок по п.4 и комплементарных им последовательностей нуклеиновых кислот.
8. Способ получения растворимого слитого белка, описанного в п.4, включающий в себя стадии:
(i) экспрессии молекулы полинуклеиновой кислоты, которая кодирует слитый белок по п.4, в подходящем хозяине; и
(ii) выделения растворимого слитого белка, полученного на стадии (i), если надо, включающая в себя удаление LPS и других пирогенов.
9. Способ получения полимера спидроинового белка главной ампулярной железы, описанного в любом из пп.1-3, включающий в себя стадии:
(i) предоставления раствора слитого белка по п.4 в жидкой среде,
(ii) добавления к указанной жидкой среде подходящего расщепляющего агента для расщепления слитого белка в участке узнавания расщепляющего агента, и получения благодаря этому спидроинового белка главной ампулярной железы;
(iii) вызывания полимеризации спидроинового белка главной ампулярной железы, полученного на стадии (ii) в жидкой среде; и, если надо,
(iv) выделения полимера, полученного на стадии (iii) из указанной жидкой среды, если надо, включающее в себя удаление LPS и других пирогенов.
10. Способ по п.9 получения полимера спидроинового белка главной ампулярной железы, описанного в пп.1-3, в котором стадия (i) предоставления раствора слитого белка по п.4 состоит в:
(а) экспрессии молекулы полинуклеиновой кислоты, которая кодирует слитый белок по п.4, в подходящем хозяине;
(b) выделении растворимого слитого белка, полученного на стадии (i), если надо, включающего в себя удаление LPS и других пирогенов; и
(с) предоставлении раствора указанного растворимого слитого белка, полученного на стадии (ii) в жидкой среде.
11. Способ по любому из пп.9-10, в котором указанная стадия (iii) вызывания полимеризации в жидкой среде спидроинового белка главной ампулярной железы, полученного на стадии (ii), далее включает в себя создание границы раздела между указанной жидкой средой и другой фазой, выбранной из группы, состоящей из газовой фазы, жидкой фазы и твердой фазы, где указанная полимеризация инициируется на указанной границе раздела или в области, окружающей указанную границу раздела.
12. Способ по п.11, где указанная жидкая среда представляет собой водную среду, и указанная другая фаза выбрана из группы, состоящей из органических растворителей, несмешивающихся с воздухом и водой.
13. Применение выделенной молекулы полинуклеиновой кислоты по п.7 для производства искусственного гена, кодирующего белок шелка паука.
RU2008131298/10A 2005-12-30 2006-12-28 Рекомбинантный спидроиновый белок главной ампулярной железы, способный к полимеризации, рекомбинантный слитый белок, способный к управляемой полимеризации, полимер спидроинового белка главной ампулярной железы, композиция для управляемой полимеризации, рекомбинантная молекула нуклеиновой кислоты (варианты), способ получения растворимого слитого белка, способ получения полимера спидроинового белка главной ампулярной железы и способ культивирования эукариотических клеток RU2444527C2 (ru)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SE0502932-7 2005-12-30
SE0502932 2005-12-30

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2008131298A true RU2008131298A (ru) 2010-02-10
RU2444527C2 RU2444527C2 (ru) 2012-03-10

Family

ID=37836847

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2008131298/10A RU2444527C2 (ru) 2005-12-30 2006-12-28 Рекомбинантный спидроиновый белок главной ампулярной железы, способный к полимеризации, рекомбинантный слитый белок, способный к управляемой полимеризации, полимер спидроинового белка главной ампулярной железы, композиция для управляемой полимеризации, рекомбинантная молекула нуклеиновой кислоты (варианты), способ получения растворимого слитого белка, способ получения полимера спидроинового белка главной ампулярной железы и способ культивирования эукариотических клеток

Country Status (10)

Country Link
US (4) US8173772B2 (ru)
EP (2) EP1976868B1 (ru)
JP (1) JP5192391B2 (ru)
CN (1) CN101395178B (ru)
AU (1) AU2006333611B2 (ru)
CA (1) CA2635660C (ru)
DK (1) DK1976868T3 (ru)
ES (1) ES2533555T3 (ru)
RU (1) RU2444527C2 (ru)
WO (1) WO2007078239A2 (ru)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2545331C2 (ru) * 2010-03-17 2015-03-27 Амсилк Гмбх Способ получения полимерсодержащих волокон

Families Citing this family (44)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2008154547A2 (en) * 2007-06-11 2008-12-18 The Regents Of The University Of California Spider silk dragline polynucleotides, polypeptides and methods of use thereof
EP2243792A1 (en) 2009-04-22 2010-10-27 Spiber Technologies AB Methods of producing polymers of spider silk proteins
WO2010123450A1 (en) 2009-04-22 2010-10-28 Spiber Technologies Ab Method of producing polymers of spider silk proteins
CN101724920B (zh) * 2009-11-13 2011-04-27 东华大学 干纺制备再生蚕丝纤维的方法
JP5889199B2 (ja) 2009-11-30 2016-03-22 アーエムシルク ゲーエムベーハー 化合物の制御送達及び持続送達のためのシルク粒子
ES2608673T3 (es) 2010-03-18 2017-04-12 Spiber Technologies Ab Producción de proteínas y polipéptidos
CA2795541C (en) * 2010-04-12 2020-05-26 Spiber Technologies Ab Spider silk protein scaffolds for eukaryotic cell culture
JP6057904B2 (ja) * 2010-10-27 2017-01-11 スパイバー テクノロジーズ アーベーSpiber Technologies Ab 有機ターゲットに結合するためのクモ糸融合タンパク質構造
RU2451023C1 (ru) * 2010-11-25 2012-05-20 Владимир Григорьевич Богуш Способ получения рекомбинантного белка паутины, слитый белок, рекомбинантная днк, вектор экспрессии, клетка-хозяин и штаммы-продуценты
US9617315B2 (en) 2011-06-01 2017-04-11 Spiber Inc. Artificial polypeptide fiber and method for producing the same
JP5584932B2 (ja) * 2011-11-02 2014-09-10 スパイバー株式会社 タンパク質繊維の製造方法
WO2013065650A1 (ja) 2011-11-02 2013-05-10 スパイバー株式会社 ポリペプチドの溶液とこれを用いた人造ポリペプチド繊維の製造方法及びポリペプチドの精製方法
CA2872056A1 (en) * 2012-05-02 2013-11-07 Spiber Technologies Ab Spider silk fusion protein structures without repetitive fragment for binding to an organic target
CA2872305A1 (en) * 2012-05-02 2013-11-07 Spiber Technologies Ab Spider silk fusion protein structures incorporating immunoglobulin fragments as affinity ligands
EP2868782B1 (en) 2012-06-28 2020-07-15 Spiber Inc. Spun-dyed protein fiber and method for producing same
WO2014052975A1 (en) * 2012-09-28 2014-04-03 Utah State University Expression systems and methods of producing spider silk proteins
CA2888740A1 (en) 2012-10-17 2014-04-24 Nanyang Technological University Compounds and methods for the production of suckerin and uses thereof
ES2887366T3 (es) 2013-09-17 2021-12-22 Bolt Threads Inc Métodos y composiciones para sintetizar fibras de seda mejoradas
JP6856828B2 (ja) 2015-04-09 2021-04-14 Spiber株式会社 極性溶媒溶液及びその製造方法
US20180080147A1 (en) 2015-04-09 2018-03-22 Spiber Inc. Polar solvent solution and production method thereof
US20180216260A1 (en) * 2015-06-11 2018-08-02 Bolt Threads, Inc. Recombinant protein fiber yarns with improved properties
CN105031723B (zh) * 2015-06-23 2017-05-24 上海交通大学 基于蜘蛛丝蛋白的温敏性水凝胶
DK3313869T3 (da) * 2015-06-26 2021-05-10 Spiber Tech Ab Cyklisk rgd-cellebindende motiv og anvendelser deraf
KR20180039088A (ko) 2015-08-10 2018-04-17 시비스 머테리얼 사이언스 리미티드 합성 드래그라인 거미 명주를 제조하기 위한 조성물 및 방법
JP2018159137A (ja) 2015-08-20 2018-10-11 国立研究開発法人理化学研究所 クモ糸様構造を有するポリペプチド繊維の製造方法
EP4375403A2 (en) 2016-02-11 2024-05-29 Seevix Material Sciences Ltd. Composite materials comprising synthetic dragline spider silk
EP3246051A1 (en) 2016-05-16 2017-11-22 Spiber Technologies AB Spider silk coating of solid surfaces
KR20190028381A (ko) 2016-05-16 2019-03-18 스파이버 테크놀러지스 에이비 고체 표면의 거미 실크 코팅
EP3263593A1 (en) 2016-07-01 2018-01-03 Anna Rising Engineered spider silk proteins and uses thereof
CN110121504A (zh) 2016-09-14 2019-08-13 保尔特纺织品公司 长均质重组蛋白纤维
JP6337252B1 (ja) 2017-03-10 2018-06-06 Spiber株式会社 高収縮人造フィブロイン繊維及びその製造方法、並びに人造フィブロイン繊維の収縮方法
JP2020097796A (ja) * 2017-03-10 2020-06-25 Spiber株式会社 人造フィブロイン繊維
CN111094326A (zh) 2017-06-13 2020-05-01 阿尔托大学基金会 用于产生丝融合蛋白的浓缩粘合相的方法
JP6713635B2 (ja) * 2017-07-04 2020-06-24 内浜化成株式会社 複合材および複合材の製造方法
JP7240401B2 (ja) 2017-09-26 2023-03-15 スピベル テクノロジーズ アクティエボラーグ 表面活性高分子の構造化
US20210040649A1 (en) * 2018-01-31 2021-02-11 Spiber Inc. Manufacturing Method for Protein Crimped Staple
CN108985298B (zh) * 2018-06-19 2022-02-18 浙江大学 一种基于语义一致性的人体衣物分割方法
WO2020145363A1 (ja) * 2019-01-09 2020-07-16 Spiber株式会社 改変フィブロイン
CN109912720B (zh) * 2019-03-14 2021-12-07 天津大学 一种蛛丝蛋白的设计合成方法和纺丝
EP4208213A1 (en) 2020-09-01 2023-07-12 Spiber Technologies AB Method for producing macroporous scaffolds composed of silk and calcium phosphate
CN112080493B (zh) * 2020-09-07 2021-12-28 中国科学院天津工业生物技术研究所 制备串联重复dna的方法及相关生物材料与应用
US20240141003A1 (en) * 2021-02-25 2024-05-02 Washington University Microbial production of polymeric amyloid fibers
WO2022218876A1 (en) 2021-04-12 2022-10-20 Biocrine Ab Pancreatic islet organoids as protein factories
CN114907467B (zh) * 2022-05-13 2023-09-15 四川轻化工大学 一种融合碳端的重组蛛丝蛋白及其制备方法与基于重组蛛丝蛋白的载药微球

Family Cites Families (22)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE69131969T2 (de) 1990-04-20 2000-06-15 Univ Wyoming Laramie Für Spinnenseideprotein kodierende DNS, DNS enthaltender Vektor, transformierte Zelle und Produkte davon
US6268169B1 (en) 1993-06-15 2001-07-31 E. I. Du Pont De Nemours And Company Recombinantly produced spider silk
US5733771A (en) 1994-03-14 1998-03-31 University Of Wyoming cDNAs encoding minor ampullate spider silk proteins
EP0848754A1 (en) 1995-08-22 1998-06-24 Richard M. Basel Cloning methods for high strength spider silk proteins
US5994099A (en) 1997-12-31 1999-11-30 The University Of Wyoming Extremely elastic spider silk protein and DNA coding therefor
US6620917B1 (en) * 2000-01-20 2003-09-16 The United States Of America As Represented By The Secretary Of The Army Method for the purification and aqueous fiber spinning of spider silks and other structural proteins
US6608242B1 (en) 2000-05-25 2003-08-19 E. I. Du Pont De Nemours And Company Production of silk-like proteins in plants
DE10113781A1 (de) 2000-06-09 2001-12-13 Ipk Inst Fuer Pflanzengenetik Synthetische Spinnenseidenproteine und deren Expression in transgenen Pflanzen
US7288391B2 (en) 2001-06-06 2007-10-30 University Of Wyoming Expression of spider silk proteins in higher plants
WO2003020916A2 (en) 2001-08-29 2003-03-13 University Of Wyoming Spider silk protein encoding nucleic acids, polypeptides, antibodies and method of use thereof
WO2003057727A1 (en) 2002-01-11 2003-07-17 Nexia Biotechnologies, Inc. Methods of producing silk polypeptides and products thereof
WO2003060099A2 (en) 2002-01-11 2003-07-24 Nexia Biotechnologies, Inc. Methods and apparatus for spinning spider silk protein
GB2399820A (en) 2002-01-11 2004-09-29 Nexia Biotech Inc Recovery of biofilament proteins from biological fluids
GB0218977D0 (en) 2002-08-15 2002-09-25 Univ York Polypeptide
US20040132978A1 (en) 2002-11-12 2004-07-08 Fahnestock Stephen R. Method for purifying and recovering silk proteins in soluble form and uses thereof
US7060260B2 (en) 2003-02-20 2006-06-13 E.I. Du Pont De Nemours And Company Water-soluble silk proteins in compositions for skin care, hair care or hair coloring
FR2871822B1 (fr) 2004-06-17 2007-10-05 Icopal Sas Soc Par Actions Sim Isolant mince reflechissant pour sous-toiture
EP1609801A1 (en) * 2004-06-25 2005-12-28 Technische Universität München Proteins of natural origin and materials made therefrom
KR20070059065A (ko) 2004-07-22 2007-06-11 테크니쉐 유니베르시테트 뮌헨 재조합 거미줄 단백질
WO2006083514A2 (en) 2005-01-14 2006-08-10 The Florida International University Board Of Trustees Transgenic production of spider silk
KR101348507B1 (ko) 2005-08-29 2014-01-06 엠실크 게엠베하 변형된 거미 실크 단백질
EP1852470A1 (en) 2006-05-03 2007-11-07 Technische Universität München Multilayer Silk Protein Films

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2545331C2 (ru) * 2010-03-17 2015-03-27 Амсилк Гмбх Способ получения полимерсодержащих волокон

Also Published As

Publication number Publication date
EP2899204A1 (en) 2015-07-29
CN101395178B (zh) 2013-05-01
EP1976868A2 (en) 2008-10-08
US20120329992A1 (en) 2012-12-27
US8618255B2 (en) 2013-12-31
EP2899204B1 (en) 2017-06-28
RU2444527C2 (ru) 2012-03-10
DK1976868T3 (da) 2015-04-20
WO2007078239A3 (en) 2007-12-21
JP2009521921A (ja) 2009-06-11
WO2007078239A2 (en) 2007-07-12
AU2006333611A1 (en) 2007-07-12
US20120264914A1 (en) 2012-10-18
US8278416B1 (en) 2012-10-02
CA2635660A1 (en) 2007-07-12
CA2635660C (en) 2016-02-23
ES2533555T3 (es) 2015-04-13
CN101395178A (zh) 2009-03-25
US8173772B2 (en) 2012-05-08
US20140079674A1 (en) 2014-03-20
EP1976868B1 (en) 2015-02-18
US8729235B2 (en) 2014-05-20
JP5192391B2 (ja) 2013-05-08
AU2006333611B2 (en) 2012-04-26
US20090226969A1 (en) 2009-09-10

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2008131298A (ru) Белки шелка паука и способы получения белков шелка паука
JP2009521921A5 (ru)
RU2560437C2 (ru) Способ получения полимеров из белков шелка пауков
CA2792476C (en) Production of proteins and polypeptides
Pons Isolation of influenza virus ribonucleoprotein from infected cells. Demonstration of the presence of negative-stranded RNA in viral RNP
JP2015522581A5 (ru)
DE69810609T2 (de) Verfahren zur herstellung von uronsäureblöcken aus alginsäure
EA201070071A1 (ru) Клон клеток, продуцирующих fsh
RU2016152151A (ru) Препарат, содержащий фактор viii и пептиды фактора фон виллебранда
AR064252A1 (es) Plantas que presentan caracteristicas acrecentadas relacionadas con el rendimiento y un metodo para producir las mismas
EP2243792A1 (en) Methods of producing polymers of spider silk proteins
DE50107344D1 (de) Herstellung von polygalakturoniden und ihre verwendung als lebensmittelzusatzstoffe
DE60025480D1 (de) Methoden zur identifizierung von modulatoren wechselwirkender proteine
NO20015874L (no) Fremgangsmåte for fremstilling av alginat som har et höyt mannuronsyre-innhold
US10179802B2 (en) Conotoxin peptide κ-CPTX-BTL04, preparation method therefor, and uses thereof
Sideris Cloning, expression and purification of the coat protein of encephalitis virus (DIEV) infecting Dicentrarchus labrax
RU2004106796A (ru) Способ получения обогащенных глиадином и глютенином фракций из клейковины в водной среде и в присутствии кислоты
CN101413008A (zh) 地鳖虫纤溶酶基因及其制备方法
CN104151422A (zh) 一种重组人生长激素的制备方法
AR043638A1 (es) Secuencia de acidos nucleicos aislada que codifica un arn genomico del virus del mal de rio cuarto, construcciones y vectores que la comprenden, y metodo para conferir, a una planta, resistencia al virus del mal de rio cuarto
JP2010220510A (ja) 新規な炭酸脱水酵素およびその分離精製方法
RU2006106278A (ru) Способ получения изолята белка льна
CN103675288B (zh) 一种血小板标记物及其制备方法
US20090269808A1 (en) Virus coat protein variants with self-subtracting properties
RU2019117601A (ru) Конструкции днк-антител для применения против болезни лайма