RU2008109227A - Слитые белки между ферментами, разрушающими клеточную оболочку растений, и их применения - Google Patents
Слитые белки между ферментами, разрушающими клеточную оболочку растений, и их применения Download PDFInfo
- Publication number
- RU2008109227A RU2008109227A RU2008109227/13A RU2008109227A RU2008109227A RU 2008109227 A RU2008109227 A RU 2008109227A RU 2008109227/13 A RU2008109227/13 A RU 2008109227/13A RU 2008109227 A RU2008109227 A RU 2008109227A RU 2008109227 A RU2008109227 A RU 2008109227A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- seq
- represented
- niger
- cbm
- enzymes
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
- C12N9/2437—Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
- C12N9/18—Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01091—Cellulose 1,4-beta-cellobiosidase (3.2.1.91)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2319/00—Fusion polypeptide
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02E—REDUCTION OF GREENHOUSE GAS [GHG] EMISSIONS, RELATED TO ENERGY GENERATION, TRANSMISSION OR DISTRIBUTION
- Y02E50/00—Technologies for the production of fuel of non-fossil origin
- Y02E50/10—Biofuels, e.g. bio-diesel
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Paper (AREA)
Abstract
1. Применение слитых белков между по меньшей мере двумя ферментами, разрушающими клеточные оболочки растений, при этом указанные ферменты таковы, что они не содержат C-концевую углеводородо-связывающую молекулу (carbohydrate-binding-molecule, CBM), и дополнительно, CBM, причем указанные ферменты и CBM являются рекомбинантными белками, соответствующими нативным белкам в грибах, или их мутированными формами, для осуществления способов разрушения клеточных оболочек растений в рамках получения из растений или растительных побочных продуктов, соединений, представляющих интерес и содержащихся в клеточных оболочках растений, или в рамках отбеливания бумажной массы и бумаги. ! 2. Применение по п.1, в котором ферменты, разрушающие клеточную оболочку растений и не содержащие CBM, выбирают из группы ферментов, способных к гидролизу целлюлозы, гемицеллюлозы и к разрушению лигнина. ! 3. Применение по п.1, в котором ферменты, разрушающие клеточную оболочку растений и не содержащие CBM, являются гидролазами и выбраны из: ! целлюлаз, таких как эндоглюканазы, экзоглюканазы и целлобиогидролазы, или β-глюкозидаз, ! гемицеллюлаз, таких как ксиланазы, ! лигниназ, способных разрушать лигнин, таких как лакказы, пероксидаза марганца, пероксидаза лигнина, версатальная пероксидаза, или вспомогательных ферментов, таких как целлобиаздегидрогиназы, и оксидазы ариловых спиртов, ! гидролаз коричного эфира, способных к высвобождению феруловой кислоты и к гидролизу диферуловых кислотных сшивок между гемицеллюлозными цепями, такие как ферулоилэстеразы, коричные эстеразы, и гидролазы хлорогенной кислоты. ! 4. Применение по п.1, в которых ферменты, разрушающие клеточну�
Claims (25)
1. Применение слитых белков между по меньшей мере двумя ферментами, разрушающими клеточные оболочки растений, при этом указанные ферменты таковы, что они не содержат C-концевую углеводородо-связывающую молекулу (carbohydrate-binding-molecule, CBM), и дополнительно, CBM, причем указанные ферменты и CBM являются рекомбинантными белками, соответствующими нативным белкам в грибах, или их мутированными формами, для осуществления способов разрушения клеточных оболочек растений в рамках получения из растений или растительных побочных продуктов, соединений, представляющих интерес и содержащихся в клеточных оболочках растений, или в рамках отбеливания бумажной массы и бумаги.
2. Применение по п.1, в котором ферменты, разрушающие клеточную оболочку растений и не содержащие CBM, выбирают из группы ферментов, способных к гидролизу целлюлозы, гемицеллюлозы и к разрушению лигнина.
3. Применение по п.1, в котором ферменты, разрушающие клеточную оболочку растений и не содержащие CBM, являются гидролазами и выбраны из:
целлюлаз, таких как эндоглюканазы, экзоглюканазы и целлобиогидролазы, или β-глюкозидаз,
гемицеллюлаз, таких как ксиланазы,
лигниназ, способных разрушать лигнин, таких как лакказы, пероксидаза марганца, пероксидаза лигнина, версатальная пероксидаза, или вспомогательных ферментов, таких как целлобиаздегидрогиназы, и оксидазы ариловых спиртов,
гидролаз коричного эфира, способных к высвобождению феруловой кислоты и к гидролизу диферуловых кислотных сшивок между гемицеллюлозными цепями, такие как ферулоилэстеразы, коричные эстеразы, и гидролазы хлорогенной кислоты.
4. Применение по п.1, в которых ферменты, разрушающие клеточную оболочку растений и не содержащие CBM, выбирают из ферулоилэстераз и ксиланаз.
5. Применение по п.1, в котором ферменты, разрушающие клеточную оболочку растений и не содержащие CBM, представляют собой нативные ферменты грибов или их мутированные формы, и выбраны из:
* аскомицетов, таких как:
штаммы Aspergillus, и более конкретно, Aspergillus niger,
штаммы Trichoderma, и более конкретно, Trichoderma reesei,
* базидиомицетов, таких как штаммы Pycnoporus или Halocyphina, и более конкретно, Pycnoporus cinnabarinus, Pycnoporus sanguineus, или Halocyphina villosa.
6. Применение по п.1, в котором ферменты, разрушающие клеточную оболочку растений и не содержащие CBM, представляют собой нативные ферменты или их мутированные формы из штаммов Aspergillus, таких как Aspergillus niger.
7. Применение по п.1, в котором по меньшей мере один фермент, разрушающий клеточную оболочку растений, является ферулоилэстеразой и выбирается из:
ферулоилэстеразы А из A. niger, представленной SEQ ID NO: 2,
или ферулоилэстеразы В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 4.
8. Применение по п.1, в котором по меньшей мере один фермент, разрушающий клеточную оболочку растений, является ксиланазой, такой как ксиланаза В из A. niger, представленная SEQ ID NO: 6.
9. Применение по п.1, в котором белок, являющийся CBM, выбирают из CBM, присутствующих в нативных ферментах грибов или их мутированных формах, при этом грибы выбирают из аскомицетов, таких как штаммы Aspergillus, и более конкретно, Aspergillus niger.
10. Применение по п.1, в котором CBM является CBM, присутствующей в целлобиогидролазе В из A. niger, и представленной SEQ ID NO: 8.
11. Применение по п.1 слитых белков, содержащих линкеры между не менее двумя белками, включая указанные слитые белки, при этом линкеры являются полипептидами длиной от 10 до 100 аминокислот, преимущественно около 50 аминокислот.
12. Применение по п.1 слитых белков, в котором линкер включен между каждым белком, включая указанные слитые белки.
13. Применение по п.1, в котором линкером является гипергликозилированный полипептид, такой как имеющий последовательность, представленную SEQ ID NO: 10, содержащуюся в целлобиогидролазе В из A. niger.
14. Применение по п.1 слитых белков между ферулоилэстеразой и ксиланазой и, дополнительно, CBM, таких как:
слитый белок между ферулоилэстеразой А из A. niger, представленной SEQ ID NO: 2, или ферулоилэстеразой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 4, и ксиланазой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 6,
слитый белок между ферулоилэстеразой А из A. niger, представленной SEQ ID NO: 2, и ксиланазой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 6, при этом указанный слитый белок содержит последовательность, представленную SEQ ID NO: 10, в качестве гипергликозилированного линкера между двумя предшествовавшими белками, и представлен SEQ ID NO: 12,
слитый белок между ферулоилэстеразой А из A. niger, представленной SEQ ID NO: 2, и ксиланазой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 6, и CBM, представленной SEQ ID NO: 8 и присутствующей в целлобиогидролазе В из A. niger,
слитый белок между ферулоилэстеразой А из A. niger, представленной SEQ ID NO: 2, и ксиланазой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 6, и CBM, представленной SEQ ID NO: 8, при этом указанный слитый белок содержит последовательность, представленную SEQ ID NO: 10, в качестве гипергликозилированного линкера между каждым из трех предшествовавших белков, и представлен SEQ ID NO: 14,
слитый белок между ферулоилэстеразой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 4, и ксиланазой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 6, при этом указанный слитый белок содержит последовательность, представленную SEQ ID NO: 10, в качестве гипергликозилированного линкера между двумя предшествовавшими белками, и представлен SEQ ID NO: 16,
слитый белок между ферулоилэстеразой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 4, и ксиланазой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 6, и CBM, представленной SEQ ID NO: 8 и присутствующей в целлобиогидролазе В из A. niger,
слитый белок между ферулоилэстеразой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 4, и ксиланазой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 6, и CBM, представленной SEQ ID NO: 8, при этом указанный слитый белок содержит последовательность, представленную SEQ ID NO: 10, в качестве гипергликозилированного линкера между каждым из трех предшествовавших белков, и представлен SEQ ID NO: 18.
15. Применение по любому из пп.1-14 для осуществления способов разрушения клеточных оболочек растений в рамках получения следующих целевых соединений:
биоэтанола,
антиоксидантов, таких как феруловая килота, или кофейная кислота, которые являются коричными кислотами и гидрокситирозол, или галлиевая кислота,
вкусоароматический добавок, таких как ванилин или п-гидроксибензалдегид, получаемых путем биотрансформации феруловой кислоты или п-кумариновой кислоты, соответственно,
или в рамках отбеливания бумажной массы и бумаги.
16. Способ разрушения растительных клеточных оболочек в рамках изготовления из растений или растительных побочных продуктов целевых соединений, содержащихся в растительных клеточных оболочках, который характеризуется тем, что включает следующие стадии:
ферментативную обработку растений или растительных побочных продуктов или промышленных отходов слитыми белками, определенными выше, или трансформированными клетками грибов, определенными выше,
дополнительно физическую обработку растений или растительных побочных продуктов паром в сочетании с действием слитых белков,
дополнительно биотрансформацию соединений, выделяемых из клеточных оболочек в процессе вышеуказанной ферментативной обработки, с помощью соответствующих микроорганизмов или ферментов,
извлечение, и если необходимо, очистку целевых соединений, выделяемых из клеточных оболочек в процессе вышеуказанной ферментативной обработки, или полученных на вышеуказанной стадии биотрансформации.
17. Способ в соответствии с п.16 для получения антиоксидантов, таких как феруловая кислота, или кофейная кислота, которые являются коричными кислотами и гидрокситирозол, или галлиевая кислота; вкусоароматических добавок, таких как ванилин или п-гидроксибензалдегид, получаемых путем биотрансформации феруловой кислоты или п-кумариновой кислоты, соответственно, биоэтанола,
или для отбеливания бумажной массы и бумаги.
18. Слитые белки между по меньшей мере двумя ферментами, разрушающими клеточную оболочку растений, которые не содержат C-концевую углеводород-связывающую молекулу (CBM), и дополнительно, CBM, при этом ферменты и CBM являются рекомбинантными белками, соответствующими нативным белкам в грибах, или их мутированными формами.
19. Слитые белки по п.18, в которых:
ферменты, разрушающие клеточную оболочку растений, которые не содержат CBM, определены в любом из пп.2-8,
CBM определен в пп.9 и 10.
20. Слитые белки по п.18, включающие линкеры между по меньшей мере двумя белками, содержащимися в указанных слитых белках, при этом указанные линкеры определены в любом из пп.11-13.
21. Слитые белки по любому из пп.18-20 между ферулоилэстеразой и ксиланазой, и дополнительно, CBM, такие как:
слитый белок между ферулоилэстеразой А из A. niger, представленной SEQ ID NO: 2, или ферулоилэстеразой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 4, и ксиланазой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 6,
слитый белок между ферулоилэстеразой А из A. niger, представленной SEQ ID NO: 2, и ксиланазой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 6, при этом указанный слитый белок содержит последовательность, представленную SEQ ID NO: 10, в качестве гипергликозилированного линкера между двумя предшествовавшими белками, и представлен SEQ ID NO: 12,
слитый белок между ферулоилэстеразой А из A. niger, представленной SEQ ID NO: 2, и ксиланазой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 6, и CBM, представленной SEQ ID NO: 8 и присутствующей в целлобиогидролазе В из A. niger,
слитый белок между ферулоилэстеразой А из A. niger, представленной SEQ ID NO: 2, и ксиланазой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 6, и CBM, представленной SEQ ID NO: 8, при этом указанный слитый белок содержит последовательность, представленную SEQ ID NO: 10, в качестве гипергликозилированного линкера между каждым из трех предшествовавших белков, и представлен SEQ ID NO: 14,
слитый белок между ферулоилэстеразой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 4, и ксиланазой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 6, при этом указанный слитый белок содержит последовательность, представленную SEQ ID NO: 10, в качестве гипергликозилированного линкера между двумя предшествовавшими белками, и представлен SEQ ID NO: 16,
слитый белок между ферулоилэстеразой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 4, и ксиланазой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 6, и CBM, представленной SEQ ID NO: 8 и присутствующей в целлобиогидролазе В из A. niger,
слитый белок между ферулоилэстеразой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 4, и ксиланазой В из A. niger, представленной SEQ ID NO: 6, и CBM, представленной SEQ ID NO: 8, при этом указанный слитый белок содержит последовательность, представленную SEQ ID NO: 10, в качестве гипергликозилированного линкера между каждым из трех предшествовавших белков, и представлен SEQ ID NO: 18.
22. Нуклеиновые кислоты, кодирующие слитый белок, определенный в любом из пп.18-21.
23. Векторы, трансформированные нуклеиновыми кислотами, определенными в п.22.
24. Клетки-хозяева, трансформированные нуклеиновыми кислотами, определенными в п.22, с использованием вектора, определенного в п.23.
25. Способ получения слитых белков, определенных в пп.18-21, включающий культивирование in vitro клеток-хозяев в соответствии с п.24, выделение и, если необходимо, очистку слитых белков, продуцируемых указанными клетками-хозяевами в культуре.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| EP05291721A EP1752533A1 (en) | 2005-08-12 | 2005-08-12 | Fusion proteins between plant cell-wall degrading enzymes, and their uses |
| EP05291721.8 | 2005-08-12 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2008109227A true RU2008109227A (ru) | 2009-09-20 |
| RU2433140C2 RU2433140C2 (ru) | 2011-11-10 |
Family
ID=35501223
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2008109227/10A RU2433140C2 (ru) | 2005-08-12 | 2006-07-26 | Слитые белки, включающие ферменты, разрушающие клеточную оболочку растений, и их применения |
Country Status (12)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US7981650B2 (ru) |
| EP (2) | EP1752533A1 (ru) |
| JP (1) | JP2009504143A (ru) |
| CN (1) | CN101283092A (ru) |
| AU (1) | AU2006281716B2 (ru) |
| BR (1) | BRPI0614631A2 (ru) |
| CA (1) | CA2618734A1 (ru) |
| DK (1) | DK1913136T3 (ru) |
| NO (1) | NO20081247L (ru) |
| RU (1) | RU2433140C2 (ru) |
| WO (1) | WO2007019949A1 (ru) |
| ZA (1) | ZA200801168B (ru) |
Families Citing this family (21)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| NZ590628A (en) | 2008-07-16 | 2012-03-30 | Baylor Res Inst | Hiv vaccine based on targeting maximized gag and nef to dendritic cells |
| EP2163605A1 (en) * | 2008-08-27 | 2010-03-17 | The Procter and Gamble Company | A detergent composition comprising cello-oligosaccharide oxidase |
| US8569465B2 (en) | 2009-07-06 | 2013-10-29 | Wisconsin Alumni Research Foundation | Method for modifying lignin structure using monolignol ferulate conjugates |
| US20130071884A1 (en) | 2009-11-06 | 2013-03-21 | Agrivida, Inc. | Plants expressing cell wall degrading enzymes and expression vectors |
| UA117654C2 (uk) * | 2009-11-06 | 2018-09-10 | Агрівіда, Інк. | Трансгенна рослина, яка експресує фермент, що деградує клітинну стінку, і вектор експресії |
| FR2957922A1 (fr) | 2010-03-26 | 2011-09-30 | Inst Francais Du Petrole | Nouvelles proteines de fusion cbh1-eg1 et leur utilisation |
| EP2596104B1 (en) | 2010-07-23 | 2016-11-09 | Board Of Trustees Of Michigan State University | FERULOYL-CoA:MONOLIGNOL TRANSFERASE |
| CA2822268A1 (en) * | 2010-12-20 | 2012-06-28 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Targeted perhydrolases |
| US9434972B2 (en) | 2011-01-31 | 2016-09-06 | Novozymes North America, Inc. | Processes for enzymatic refining of pretreated cellulosic material for saccharification |
| CN106244622B (zh) | 2011-03-07 | 2020-06-12 | 谷万达公司 | 在工程植物中表达多种蛋白的表达盒和表达载体及制备工程植物和生产可溶性糖的方法 |
| BR112014008355A2 (pt) | 2011-10-06 | 2017-04-25 | Univ Michigan State | feruloil-coa;monolignol transferase de hibiscus cannabinnus |
| CA2859564C (en) | 2011-12-16 | 2020-04-14 | Board Of Trustees Of Michigan State University | P-coumaroyl-coa:monolignol transferase |
| EP2794664B1 (en) | 2011-12-22 | 2017-05-10 | Novozymes, Inc. | Hybrid polypeptides having cellobiohydrolase activity and polynucleotides encoding same |
| JP6003077B2 (ja) * | 2012-02-15 | 2016-10-05 | 株式会社豊田中央研究所 | 糖加水分解酵素の細胞外発現の増強剤及びその利用 |
| CN103061181B (zh) * | 2012-12-31 | 2014-10-22 | 黄河三角洲京博化工研究院有限公司 | 一种复合酶制剂及利用该酶制剂制备溶解浆粕的工艺 |
| WO2015151038A1 (en) * | 2014-04-03 | 2015-10-08 | Universiti Brunei Darussalam | Synthetic fusion gene and its use thereof |
| CN104263658A (zh) * | 2014-09-26 | 2015-01-07 | 中国科学院天津工业生物技术研究所 | 一种里氏木霉菌株及其应用 |
| CN109486867B (zh) * | 2018-10-30 | 2022-05-27 | 中国科学院天津工业生物技术研究所 | 复合纤维素酶系及其在淀粉燃料乙醇生产中的应用 |
| CN110317817B (zh) * | 2019-07-16 | 2021-03-19 | 北京林业大学 | Ylb9基因序列、应用及调控植物木质素合成的方法 |
| CN113528491B (zh) * | 2021-08-19 | 2023-08-25 | 江南大学 | 一种n-糖基化修饰提高黑曲霉木聚糖酶热稳定性的方法 |
| CN115896049B (zh) * | 2022-11-28 | 2024-02-02 | 中南林业科技大学 | 纤维二糖脱氢酶基因、载体、重组菌及它们的应用 |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| ATE491024T1 (de) * | 2000-03-08 | 2010-12-15 | Danisco | Xylanase-varianten mit veränderter sensitivität gegenüber xylanase-hemmstoffen |
| GB0216784D0 (en) * | 2002-07-18 | 2002-08-28 | Biocatalysts Ltd | Feruloyl esterase and uses thereof |
| WO2004111216A2 (en) * | 2003-06-19 | 2004-12-23 | Novozymes A/S | Phospholipase variants |
| EP2404929B1 (en) * | 2003-07-02 | 2014-06-18 | BP Corporation North America Inc. | Glucanases, nucleic acids encoding them and methods for making and using them |
-
2005
- 2005-08-12 EP EP05291721A patent/EP1752533A1/en not_active Withdrawn
-
2006
- 2006-07-26 DK DK06762818.0T patent/DK1913136T3/da active
- 2006-07-26 US US11/990,339 patent/US7981650B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2006-07-26 BR BRPI0614631-7A patent/BRPI0614631A2/pt not_active IP Right Cessation
- 2006-07-26 CA CA002618734A patent/CA2618734A1/en not_active Abandoned
- 2006-07-26 CN CNA2006800376899A patent/CN101283092A/zh active Pending
- 2006-07-26 EP EP06762818A patent/EP1913136B1/en not_active Not-in-force
- 2006-07-26 JP JP2008525426A patent/JP2009504143A/ja active Pending
- 2006-07-26 ZA ZA200801168A patent/ZA200801168B/xx unknown
- 2006-07-26 AU AU2006281716A patent/AU2006281716B2/en not_active Ceased
- 2006-07-26 RU RU2008109227/10A patent/RU2433140C2/ru not_active IP Right Cessation
- 2006-07-26 WO PCT/EP2006/007370 patent/WO2007019949A1/en active Application Filing
-
2008
- 2008-03-10 NO NO20081247A patent/NO20081247L/no not_active Application Discontinuation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP1913136A1 (en) | 2008-04-23 |
| CN101283092A (zh) | 2008-10-08 |
| US20090181431A1 (en) | 2009-07-16 |
| NO20081247L (no) | 2008-05-07 |
| CA2618734A1 (en) | 2007-02-22 |
| EP1752533A1 (en) | 2007-02-14 |
| WO2007019949A1 (en) | 2007-02-22 |
| EP1913136B1 (en) | 2012-07-04 |
| ZA200801168B (en) | 2009-06-24 |
| BRPI0614631A2 (pt) | 2011-04-12 |
| AU2006281716A1 (en) | 2007-02-22 |
| JP2009504143A (ja) | 2009-02-05 |
| DK1913136T3 (da) | 2012-07-23 |
| AU2006281716B2 (en) | 2011-11-03 |
| US7981650B2 (en) | 2011-07-19 |
| RU2433140C2 (ru) | 2011-11-10 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2008109227A (ru) | Слитые белки между ферментами, разрушающими клеточную оболочку растений, и их применения | |
| RU2008144018A (ru) | Слитые белки ферментов, разрушающих стенки растительных клеток, и сволленина и их применение | |
| DK2342329T3 (en) | Beta-glucosidase variants with improved activity, and use thereof | |
| JP2016154548A (ja) | 同時糖化発酵反応の効率を改善するための方法 | |
| EA031037B1 (ru) | Способ получения сахарного продукта из лигноцеллюлозного материала | |
| Chen et al. | Cloning and expression of a new manganese peroxidase from Irpex lacteus F17 and its application in decolorization of reactive black 5 | |
| Li et al. | Comparative characterization of proteins secreted by Neurospora sitophila in solid-state and submerged fermentation | |
| Adav et al. | Trichoderma secretome: an overview | |
| EA023945B1 (ru) | Мутантная целлобиогидролаза | |
| JP2017532967A (ja) | ベータ−グルコシダーゼに関連する組成物および方法 | |
| Barba Cedillo et al. | Recombinant sterol esterase from Ophiostoma piceae: an improved biocatalyst expressed in Pichia pastoris | |
| US8785159B2 (en) | Extracellular secretion of recombinant proteins | |
| Patel et al. | Promising enzymes for biomass processing | |
| Saritha et al. | Do cultural conditions induce differential protein expression: profiling of extracellular proteome of Aspergillus terreus CM20 | |
| Yang et al. | Recombinant multi-functional cellulase activity in submerged fermentation of lignocellulosic wastes | |
| WO2014188012A1 (es) | Expresión de enzimas beta-xilosidasas recombinantes | |
| CN106459942B (zh) | 具有增强活性的外切葡聚糖酶变体及其用途 | |
| US20210171993A1 (en) | Polysaccharide-oxidizing composition and uses thereof | |
| Nevalainen et al. | Heterologous expression of proteins in Trichoderma | |
| WO2013190214A1 (fr) | Procédé de production d'un cocktail enzymatique utilisant les résidus liquides d'un procédé de conversion biochimique de matériaux ligno-cellulosiques | |
| Giridhar et al. | Xylanase production by halophilic bacterium Gracilibacillus sp. TSCPVG under solid state fermentation | |
| EP2976432A1 (en) | Method for improving the fermentable sugar yield from lignocellulosic substrates | |
| Lambertz et al. | Kluyveromyces lactis as an expression host for enzymes that degrade lignocellulosic biomass | |
| Vu et al. | Valorizing agricultural residues as biorefinery feedstocks: current advancements and challenges | |
| DK3071692T3 (en) | ENDOGLUCANASE VARIETIES OF IMPROVED ACTIVITY AND APPLICATIONS OF THE SAME |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20120727 |