RU2007124552A - Глюкоамилаза trichoderma reesei и ее гомологи - Google Patents

Глюкоамилаза trichoderma reesei и ее гомологи Download PDF

Info

Publication number
RU2007124552A
RU2007124552A RU2007124552/13A RU2007124552A RU2007124552A RU 2007124552 A RU2007124552 A RU 2007124552A RU 2007124552/13 A RU2007124552/13 A RU 2007124552/13A RU 2007124552 A RU2007124552 A RU 2007124552A RU 2007124552 A RU2007124552 A RU 2007124552A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
seq
enzyme
amino acid
sequence
glucoamylase
Prior art date
Application number
RU2007124552/13A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2394101C2 (ru
Inventor
Наджел ДАНН-КОУЛМАН (US)
Наджел ДАНН-КОУЛМАН
Паулин НЕФЕ-КРЕЙТОФ (US)
Паулин НЕФЕ-КРЕЙТОФ
Крэйг Э. ПИЛГРИМ (US)
Крэйг Э. ПИЛГРИМ
Дональд Э. УОРД (US)
Дональд Э. УОРД
СОЛИНГЕН Питер ВАН (US)
СОЛИНГЕН Питер ВАН
Original Assignee
Джененкор Интернэшнл, Инк. (Us)
Джененкор Интернэшнл, Инк.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Priority claimed from PCT/US2004/040040 external-priority patent/WO2005118800A1/en
Priority claimed from PCT/US2005/018212 external-priority patent/WO2005118795A2/en
Application filed by Джененкор Интернэшнл, Инк. (Us), Джененкор Интернэшнл, Инк. filed Critical Джененкор Интернэшнл, Инк. (Us)
Publication of RU2007124552A publication Critical patent/RU2007124552A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2394101C2 publication Critical patent/RU2394101C2/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2411—Amylases
    • C12N9/2428—Glucan 1,4-alpha-glucosidase (3.2.1.3), i.e. glucoamylase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2411—Amylases
    • C12N9/2414—Alpha-amylase (3.2.1.1.)
    • C12N9/2417—Alpha-amylase (3.2.1.1.) from microbiological source
    • C12N9/242—Fungal source
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/14—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a carbohydrase (EC 3.2.x), e.g. by alpha-amylase, e.g. by cellulase, hemicellulase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
    • C12P7/02—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a hydroxy group
    • C12P7/04—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a hydroxy group acyclic
    • C12P7/06—Ethanol, i.e. non-beverage
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
    • Y02E—REDUCTION OF GREENHOUSE GAS [GHG] EMISSIONS, RELATED TO ENERGY GENERATION, TRANSMISSION OR DISTRIBUTION
    • Y02E50/00—Technologies for the production of fuel of non-fossil origin
    • Y02E50/10—Biofuels, e.g. bio-diesel

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Claims (52)

1. Выделенная последовательность ДНК, кодирующая фермент, обладающий активностью глюкоамилазы, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, которая, по меньшей мере, на 80% идентична глюкоамилазе SEQ ID NO: 4.
2. Выделенная последовательность ДНК по п.1, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, которая, по меньшей мере, на 85% идентична глюкоамилазе SEQ ID NO: 4.
3. Выделенная последовательность ДНК по п.2, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, которая, по меньшей мере, на 90% идентична глюкоамилазе SEQ ID NO: 4.
4. Выделенная последовательность ДНК по п.3, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, которая, по меньшей мере, на 95% идентична глюкоамилазе SEQ ID NO: 4.
5. Выделенная последовательность ДНК по п.4, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, которая, по меньшей мере, на 99% идентична глюкоамилазе SEQ ID NO: 4.
6. Выделенная последовательность ДНК по п.1, характеризующаяся SEQ ID NO: 1.
7. Выделенная последовательность ДНК по п.1, характеризующаяся SEQ ID NO: 2.
8. Выделенная последовательность ДНК по п.1, где фермент получен из мицелиального гриба.
9. Выделенная последовательность ДНК по п.8, где мицелиальный гриб является штаммом Trichoderma или Hypocrea.
10. Выделенная последовательность ДНК по п.9, где мицелиальный гриб является штаммом Trichoderma reesei.
11. Выделенная последовательность ДНК, кодирующая фермент, обладающий активностью глюкоамилазы, где фермент обладает, по меньшей мере, 95% идентичности последовательности с любой из последовательностей, представленных в SEQ ID NO: 17, 18, 19, 20, 21, 22, 43, 44, 45, 46 или 47.
12. Выделенная последовательность ДНК по п.11, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, которая обладает, по меньшей мере, 95% идентичности последовательности с глюкоамилазой SEQ ID NO: 20.
13. Выделенная последовательность ДНК по п.12, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, которая обладает, по меньшей мере, 99% идентичности последовательности с глюкоамилазой SEQ ID NO: 20.
14. Выделенная последовательность ДНК, кодирующая фермент, обладающий активностью глюкоамилазы, где фермент обладает, по меньшей мере, 90% идентичности последовательности с любой из следующих последовательностей
a) положения аминокислотных остатков от 1 до 453 SEQ ID NO: 17,
b) положения аминокислотных остатков от 1 до 452 SEQ ID NO: 18,
c) положения аминокислотных остатков от 1 до 454 SEQ ID NO: 19,
d) положения аминокислотных остатков от 1 до 452 SEQ ID NO: 20,
e) положения аминокислотных остатков от 1 до 453 SEQ ID NO: 21,
f) положения аминокислотных остатков от 1 до 453 SEQ ID NO: 22,
g) положения аминокислотных остатков от 1 до 452 SEQ ID NO: 43,
h) положения аминокислотных остатков от 1 до 452 SEQ ID NO: 44,
i) положения аминокислотных остатков от 1 до 453 SEQ ID NO: 45,
j) положения аминокислотных остатков от 1 до 452 SEQ ID NO: 46, и
k) положения аминокислотных остатков от 1 до 452 SEQ ID NO: 47.
15. Вектор, содержащий ДНК по п.1, 11 или 14.
16. Клетка-хозяин, трансформированная вектором по п.15.
17. Клетка-хозяин по п.16, где клетка-хозяин получена из штамма мицелиального гриба.
18. Клетка-хозяин по п.17, где штаммом мицелиального гриба является Trichoderma.
19. Клетка-хозяин по п.18, где Trichoderma является T. reesei.
20. Культуральная среда от брожения клетки-хозяина мицелиального гриба, трансформированной последовательностью нуклеиновой кислоты, кодирующей полипептид, обладающий активностью глюкоамилазы и, по меньшей мере, 80% идентичности последовательности SEQ ID NO: 4.
21. Культуральная среда по п.20, где клеткой-хозяином мицелиального гриба является клетка Trichoderma.
22. Выделенный фермент, обладающий активностью глюкоамилазы и, по меньшей мере, 80% идентичности последовательности SEQ ID NO: 4.
23. Выделенный фермент по п.22, где аминокислотная последовательность выбрана из группы любой из SEQ ID NO: 17, 18, 19, 20, 21, 22, 43, 44, 45, 46 и 47.
24. Выделенный фермент по п.22, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, по меньшей мере, на 85% идентичной SEQ ID NO: 4.
25. Выделенный фермент по п.24, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, по меньшей мере, на 90% идентичной SEQ ID NO: 4.
26. Выделенный фермент по п.25, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, по меньшей мере, на 95% идентичной SEQ ID NO: 4.
27. Выделенный фермент по п.26, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, по меньшей мере, на 97% идентичной SEQ ID NO: 4.
28. Выделенный фермент по п.22, где фермент обладает аминокислотной последовательностью, по меньшей мере, на 95% идентичной SEQ ID NO: 20.
29. Выделенная аминокислотная последовательность, характеризующаяся как биологически функциональный фрагмент последовательности, обладающей, по меньшей мере, 90% идентичности с SEQ ID NO: 4.
30. Выделенная аминокислотная последовательность по п.29, содержащая положения аминокислотных остатков от 1 до 453 SEQ ID NO: 4.
31. Выделенная аминокислотная последовательность по п.29, содержащая положения аминокислотных остатков от 34 до 486 SEQ ID NO: 4.
32. Способ рекомбинантного получения глюкоамилазы, включающий стадию экспрессии полинуклеотида, кодирующего полипептид, обладающий активностью глюкоамилазы в клетке-хозяине мицелиального гриба, где полипептид содержит аминокислотную последовательность по п.22 или 29.
33. Способ по п.32, где полипептид содержит сигнальный пептид.
34. Способ по п.33, где сигнальный пептид содержит аминокислотную последовательность, которая, по меньшей мере, на 95% идентична последовательности, представленной в положениях от 1 до 20 SEQ ID NO: 3.
35. Способ по п.32, где клеткой-хозяином мицелиального гриба является клетка Trichoderma.
36. Способ по п.35, где хозяином Trichoderma является T. reesei.
37. Способ по п.32, дополнительно включающий выделение полученной глюкоамилазы.
38. Ферментная композиция, содержащая глюкоамилазу, обладающую аминокислотной последовательностью по п.22 или 29.
39. Ферментная композиция по п.38, где глюкоамилаза обладает аминокислотной последовательностью, которая, по меньшей мере, на 90% идентична SEQ ID NO: 4.
40. Ферментная композиция по п.38, где композицию применяют в приложении к хлебопекарному производству.
41. Ферментная композиция по п.38, где композиция является композицией корма для животных.
42. Ферментная композиция по п.38, где композицию применяют в способе гидролиза гранулярного крахмала.
43. Ферментная композиция по п.38, где композиция является детергентной композицией.
44. Ферментная композиция по п.38, дополнительно содержащая один или несколько дополнительных ферментов.
45. Ферментная композиция по п.44, где один или несколько дополнительных ферментов выбраны из группы альфа-амилаз, глюкоамилаз, ферментов, гидролизующих гранулярный крахмал, протеаз, целлюлаз, пуллуланаз и их сочетаний.
46. Ферментная композиция по п.45, где дополнительным ферментом является альфа-амилаза.
47. Ферментная композиция по п.45, где дополнительным ферментом является фермент, гидролизующий гранулярный крахмал.
48. Ферментная композиция по п.45, где дополнительным ферментом является протеаза.
49. Способ гидролиза крахмала, включающий обработку крахмалсодержащего субстрата ферментом, обладающим, по меньшей мере, 80% идентичности последовательности с последовательностью SEQ ID NO: 4 или ее биологически активным фрагментом.
50. Способ получения продукта брожения из субстрата, содержащего гранулярный крахмал, включающий
a) контактирование субстрата, содержащего гранулярный крахмал, с глюкоамилазой, обладающей, по меньшей мере, 80% идентичности последовательности с SEQ ID NO: 4 или ее биологически функциональным фрагментом при температуре ниже температуры желатинизации, при pH приблизительно от 4 до 7,0 в течение периода времени, для получения композиции, содержащей глюкозу,
b) контактирование глюкозы со сбраживающим организмом в подходящих условиях брожения для получения продукта брожения.
51. Способ по п.50, где продуктом брожения является этанол.
52. Способ осахаривания разжиженного крахмала, включающий обработку разжиженного крахмала полипептидом, обладающим активностью глюкоамилазы, где полипептид обладает, по меньшей мере, 80% идентичности последовательности с последовательностью SEQ ID NO: 4 или ее биологически функциональным фрагментом и получение композиции, которая содержит, по меньшей мере, 80% глюкозы.
RU2007124552/13A 2004-11-30 2005-10-07 Глюкоамилаза trichoderma reesei и ее гомологи RU2394101C2 (ru)

Applications Claiming Priority (9)

Application Number Priority Date Filing Date Title
PCT/US2004/040040 WO2005118800A1 (en) 2004-05-27 2004-11-30 Heterologous expression of an aspergillus kawachi acid-stable alpha amylase and applications in granular starch hydrolysis
USPCT/US2004/040040 2004-11-30
USPCT/US2004/041276 2004-12-09
PCT/US2004/041276 WO2005117953A1 (en) 2004-05-27 2004-12-09 Heterologous expression of an aspergillus kawachi acid-stable alpha amylase
US64792505P 2005-01-28 2005-01-28
US60/647,925 2005-01-28
PCT/US2005/018212 WO2005118795A2 (en) 2004-05-27 2005-05-24 Aspergillus kawachi acid-stable alpha amylase and applications in granular starch hydrolysis
USPCT/US2005/018214 2005-05-24
USPCT/US2005/018212 2005-05-24

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2007124552A true RU2007124552A (ru) 2009-01-10
RU2394101C2 RU2394101C2 (ru) 2010-07-10

Family

ID=36147080

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2007124552/13A RU2394101C2 (ru) 2004-11-30 2005-10-07 Глюкоамилаза trichoderma reesei и ее гомологи

Country Status (10)

Country Link
EP (2) EP1824970B1 (ru)
CN (2) CN101068922B (ru)
AT (1) ATE519842T1 (ru)
AU (1) AU2005310284B2 (ru)
CA (1) CA2589725C (ru)
DK (1) DK1824970T3 (ru)
ES (1) ES2370768T3 (ru)
PL (1) PL1824970T3 (ru)
RU (1) RU2394101C2 (ru)
WO (2) WO2006060062A2 (ru)

Families Citing this family (34)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
AU2002254876A1 (en) 2001-05-15 2002-11-25 Novozymes A/S Alpha-amylase variant with altered properties
US8216817B2 (en) 2005-09-20 2012-07-10 Novozymes North America, Inc. Process of producing a fermentation product
MX2009003472A (es) * 2006-10-10 2009-06-02 Danisco Us Inc Genencor Div Variantes de glucoamilasa con propiedades alteradas.
WO2009048488A1 (en) * 2007-10-09 2009-04-16 Danisco Us, Inc., Genencor Division Glucoamylase variants with altered properties
ES2620288T3 (es) * 2006-12-21 2017-06-28 Basf Enzymes Llc Amilasas y glucoamilasas, ácidos nucleicos que las codifican y métodos para formarlas y utilizarlas
CA2680794A1 (en) 2007-03-14 2008-09-18 Danisco Us Inc. Trichoderma reesei .alpha.-amylase enhances saccharification of corn starch
CA2699201C (en) 2007-09-12 2017-04-18 Danisco Us Inc. Trichoderma promoter
US8592194B2 (en) * 2007-10-09 2013-11-26 Danisco Us Inc. Glucoamylase variants with altered properties
CN101827935A (zh) 2007-10-18 2010-09-08 丹尼斯科美国公司 用于发酵的酶掺和物
CA2705941C (en) 2007-11-20 2018-05-22 Danisco Us Inc. Glucoamylase variants with altered properties
DK2268806T3 (da) 2008-02-11 2013-07-15 Danisco Us Inc Enzym med mikrobiel lyseaktivitet fra Trichoderma reesei
US7906303B2 (en) 2008-03-11 2011-03-15 Danisco Us Inc. Use of Rhizopus amylases in granular starch hydrolysis
CN102112605B (zh) 2008-06-06 2014-02-26 丹尼斯科美国公司 来自枯草芽孢杆菌的变体α-淀粉酶及其使用方法
JP5560266B2 (ja) 2008-06-06 2014-07-23 ダニスコ・ユーエス・インク バシルススブチリス（Ｂ．ｓｕｂｔｉｌｉｓ）由来アルファ‐アミラーゼを用いるデンプンからのグルコースの生産
WO2009149130A2 (en) 2008-06-06 2009-12-10 Danisco Us Inc. Geobacillus stearothermophilus alpha-amylase (amys) variants with improved properties
MX2010013122A (es) 2008-06-06 2011-01-21 Danisco Inc Composicion de enzima de sacarificacion y metodo de sacarificacion de la misma.
PE20121504A1 (es) 2009-08-19 2012-11-05 Dupont Nutrition Biosci Aps Variantes de glucoamilasa
CN102712915B (zh) 2009-08-19 2014-12-10 丹尼斯科美国公司 具有改良比活和/或热稳定性的葡糖淀粉酶的组合变体
WO2011039324A1 (en) 2009-09-30 2011-04-07 Novozymes A/S Steamed bread preparation methods and steamed bread improving compositions
US9243256B2 (en) * 2010-04-12 2016-01-26 Stellenbosch University Biofuel production
TR201816124T4 (tr) 2010-06-11 2018-11-21 Novozymes As Enzimatik un ıslahı.
EP2397491A1 (en) 2010-06-21 2011-12-21 Technische Universität Wien LeaA from Trichoderma reesei
EP2561083B1 (en) * 2010-08-06 2017-01-11 Danisco US Inc. Use of Humicola grisea glucoamylase in an SSF process at neutral pH
MX353621B (es) 2011-06-30 2018-01-22 Novozymes As Variantes de alfa-amilasa.
MX2015002099A (es) 2012-08-22 2015-05-11 Dupont Nutrition Biosci Aps Variantes que tienen actividad glucoamilasa.
EP3712240B1 (en) 2014-02-07 2023-09-27 Novozymes A/S Compositions for producing glucose syrups
CN106591261A (zh) * 2015-10-14 2017-04-26 中国科学院天津工业生物技术研究所 一种α淀粉酶及高产α淀粉酶的诱变菌株
EP3394279A1 (en) * 2015-12-21 2018-10-31 Danisco US Inc. Improved granular starch conversion enzymes and methods
EP3394273A1 (en) 2015-12-22 2018-10-31 Novozymes A/S Process of extracting oil from thin stillage
WO2018075430A1 (en) 2016-10-17 2018-04-26 Novozymes A/S Methods of reducing foam during ethanol fermentation
US11634673B2 (en) 2017-09-29 2023-04-25 Dupont Nutrition Biosciences Aps Production of brewer's wort having increase fermentable sugars for fermentation
WO2020014407A1 (en) 2018-07-11 2020-01-16 Novozymes A/S Processes for producing fermentation products
CN114032177B (zh) * 2021-03-04 2024-03-08 上海万力华生物科技有限公司 一种矩孢木霉及其土壤修复菌剂
WO2023225510A1 (en) * 2022-05-17 2023-11-23 Dupont Nutrition Biosciences Aps Feed additive comprising enzyme combinations

Family Cites Families (19)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS5534046A (en) 1978-09-01 1980-03-10 Cpc International Inc Novel glucoamyrase having excellent heat resistance and production
US4794175A (en) 1983-12-20 1988-12-27 Cetus Corporation Glucoamylase CDNA
US4618579A (en) 1984-09-28 1986-10-21 Genencor, Inc. Raw starch saccharification
JPH0630586B2 (ja) 1984-12-15 1994-04-27 サントリー株式会社 グルコアミラ−ゼ遺伝子
US5024941A (en) 1985-12-18 1991-06-18 Biotechnica International, Inc. Expression and secretion vector for yeast containing a glucoamylase signal sequence
WO1988009795A1 (en) 1987-06-06 1988-12-15 Biotechnica International, Inc. Yeast expression vector
JPH06503960A (ja) 1990-12-10 1994-05-12 ジェネンコア　インターナショナル　インコーポレーテッド ＴＲＩＣＨＯＤＥＲＭＡ　ＲＥＥＳＥＩのβ−グルコシダーゼ遺伝子のクローニングおよび増幅によるセルロースの改良糖化
US5665585A (en) * 1992-09-03 1997-09-09 Alko-Yhiot Oy Recombinant production of glucoamylase P in trichoderma
US6255084B1 (en) 1997-11-26 2001-07-03 Novozymes A/S Thermostable glucoamylase
US6268328B1 (en) 1998-12-18 2001-07-31 Genencor International, Inc. Variant EGIII-like cellulase compositions
US6309872B1 (en) * 2000-11-01 2001-10-30 Novozymes Biotech, Inc Polypeptides having glucoamylase activity and nucleic acids encoding same
EP1476556A2 (en) * 2002-02-14 2004-11-17 Novozymes A/S Process for producing starch hydrolysate
EP2166091A3 (en) * 2003-03-10 2015-06-10 Novozymes A/S Alcohol product processes
US7883883B2 (en) * 2003-06-25 2011-02-08 Novozymes A/S Enzymes for starch processing
WO2005003311A2 (en) * 2003-06-25 2005-01-13 Novozymes A/S Enzymes for starch processing
AU2004293789B2 (en) 2003-11-21 2009-07-23 Genencor International, Inc. Expression of granular starch hydrolyzing enzymes in trichoderma and process for producing glucose from granular starch substrates
WO2005069840A2 (en) * 2004-01-16 2005-08-04 Novozymes North America, Inc Processes for producing a fermentation product
AU2004320371B2 (en) * 2004-05-27 2011-09-22 Genencor International, Inc. Heterologous expression of an aspergillus kawachi acid-stable alpha amylase and applications in granular starch hydrolysis
KR101545424B1 (ko) * 2004-05-27 2015-08-18 다니스코 유에스 인크. 입상 전분 가수분해 활성을 가진 산-안정성 알파 아밀라아제 및 효소 조성물

Also Published As

Publication number Publication date
RU2394101C2 (ru) 2010-07-10
AU2005310284A1 (en) 2006-06-08
CN101084308A (zh) 2007-12-05
PL1824970T3 (pl) 2012-01-31
ES2370768T3 (es) 2011-12-22
WO2006060062A2 (en) 2006-06-08
DK1824970T3 (da) 2011-10-31
WO2006060126A3 (en) 2006-08-10
CN101068922A (zh) 2007-11-07
EP1824970B1 (en) 2011-08-10
CA2589725A1 (en) 2006-06-08
WO2006060126A2 (en) 2006-06-08
ATE519842T1 (de) 2011-08-15
EP1824970A2 (en) 2007-08-29
CA2589725C (en) 2014-11-25
AU2005310284B2 (en) 2011-05-19
EP1817412A2 (en) 2007-08-15
CN101084308B (zh) 2013-06-19
CN101068922B (zh) 2015-06-03
WO2006060062A3 (en) 2006-09-14

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2007124552A (ru) Глюкоамилаза trichoderma reesei и ее гомологи
Sharma et al. Microbial acid-stable α-amylases: characteristics, genetic engineering and applications
US11332728B2 (en) Yeast strains for the expression and secretion of heterologous proteins at high temperatures
JP2005512536A5 (ru)
JP2005512534A5 (ru)
JP2005512535A5 (ru)
JP2005512537A5 (ru)
JP2005512545A5 (ru)
Chen et al. Heterologous expression and biochemical characterization of α-glucosidase from Aspergillus niger by Pichia pastroris
WO2003012071A3 (en) Nucleic acids of aspergillus fumigatus encoding industrial enzymes and methods of use
KR20110119386A (ko) 바실러스 벨렌첸시스 ａ-68 유래 섬유소 분해효소 유전자 및 이를 도입하여 형질전환된 에셰리키아 콜리 ａ-68 균주 및 이를 이용한 섬유소 분해효소의 생산 방법
Thorsen et al. Identification and characterization of glucoamylase from the fungus Thermomyces lanuginosus
WO2020073866A1 (zh) 葡萄糖淀粉酶TlGA15及其基因和应用
Yamashita Starch-processing enzymes produced by recombinant yeasts and fungi
Klein et al. Purification and characterization of invertase from a novel industrial yeast, Schwanniomyces occidentalis
CN111757931B (zh) 变体g6p g7p葡糖淀粉酶组合物及方法
CN107164346A (zh) 一种碱性耐盐普鲁兰酶PulA及其基因和应用
US11739311B2 (en) Gene recombinant vector, genetically engineered strain and preparation method of collagenase
EP2897975A1 (en) Modified fungal cell
CN113755473B (zh) 分泌表达量提高的葡萄糖淀粉酶突变体m5及其基因和应用
Ayadi et al. Excretory overexpression of Paenibacillus pabuli US132 cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) in Escherichia coli: gene cloning and optimization of the culture conditions using experimental design
Wong et al. Chromosomal integration of both an α-amylase and a glucoamylase gene in Saccharomyces cerevisiae for starch conversion
CN114836408A (zh) 含有前肽突变体的碱性蛋白酶及应用
Yuk et al. Effects of Calcium Ion Concentration on Starch Hydrolysis of Barley ${\alpha} $-Amylase Isozymes
Kalinina et al. Expression of the Xylanase Gene from Pyromyces finnis in Pichia pastoris and Characterization of the Recombinant Protein

Legal Events

Date Code Title Description
MM4A The patent is invalid due to non-payment of fees

Effective date: 20161008