RU2002112750A - Коллагены и желатины животного происхождения - Google Patents
Коллагены и желатины животного происхожденияInfo
- Publication number
- RU2002112750A RU2002112750A RU2002112750/13A RU2002112750A RU2002112750A RU 2002112750 A RU2002112750 A RU 2002112750A RU 2002112750/13 A RU2002112750/13 A RU 2002112750/13A RU 2002112750 A RU2002112750 A RU 2002112750A RU 2002112750 A RU2002112750 A RU 2002112750A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- collagen
- type
- polypeptide
- host cell
- fragments
- Prior art date
Links
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims abstract 18
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims abstract 18
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 title claims abstract 18
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 title claims abstract 17
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 title claims abstract 7
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 title claims abstract 7
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 title claims abstract 7
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 title claims abstract 7
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract 9
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract 4
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 claims 18
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 claims 18
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims 18
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims 18
- 102000040430 polynucleotide Human genes 0.000 claims 12
- 108091033319 polynucleotide Proteins 0.000 claims 12
- 239000002157 polynucleotide Substances 0.000 claims 12
- 239000012634 fragment Substances 0.000 claims 11
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 claims 5
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims 5
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims 5
- 108010029483 alpha 1 Chain Collagen Type I Proteins 0.000 claims 5
- 239000013604 expression vector Substances 0.000 claims 5
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 claims 5
- 230000001323 posttranslational effect Effects 0.000 claims 5
- FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 4-amino-1-[(2r)-6-amino-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]hexanoyl]piperidine-4-carboxylic acid Chemical compound C([C@H](C(=O)N[C@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](CCCCN)C(=O)N1CCC(N)(CC1)C(O)=O)NC(=O)[C@H](N)CC=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 0.000 claims 3
- 102000001187 Collagen Type III Human genes 0.000 claims 3
- 108010069502 Collagen Type III Proteins 0.000 claims 3
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims 2
- 241000894007 species Species 0.000 claims 2
- 230000009261 transgenic effect Effects 0.000 claims 2
- 108010022452 Collagen Type I Proteins 0.000 claims 1
- 102000012422 Collagen Type I Human genes 0.000 claims 1
- 102000000503 Collagen Type II Human genes 0.000 claims 1
- 108010041390 Collagen Type II Proteins 0.000 claims 1
- 102000030902 Galactosyltransferase Human genes 0.000 claims 1
- 108060003306 Galactosyltransferase Proteins 0.000 claims 1
- 102000000340 Glucosyltransferases Human genes 0.000 claims 1
- 108010055629 Glucosyltransferases Proteins 0.000 claims 1
- 241000238631 Hexapoda Species 0.000 claims 1
- 102000009658 Peptidylprolyl Isomerase Human genes 0.000 claims 1
- 108010020062 Peptidylprolyl Isomerase Proteins 0.000 claims 1
- 108010050808 Procollagen Proteins 0.000 claims 1
- 108010043005 Prolyl Hydroxylases Proteins 0.000 claims 1
- 102000004079 Prolyl Hydroxylases Human genes 0.000 claims 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims 1
- 210000004102 animal cell Anatomy 0.000 claims 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 claims 1
- 238000004113 cell culture Methods 0.000 claims 1
- 229940096422 collagen type i Drugs 0.000 claims 1
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 claims 1
- 238000010276 construction Methods 0.000 claims 1
- 238000012258 culturing Methods 0.000 claims 1
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 claims 1
- 125000002887 hydroxy group Chemical group [H]O* 0.000 claims 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 claims 1
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 claims 1
- 210000005253 yeast cell Anatomy 0.000 claims 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/78—Connective tissue peptides, e.g. collagen, elastin, laminin, fibronectin, vitronectin or cold insoluble globulin [CIG]
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
- C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
- C12N15/82—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for plant cells, e.g. plant artificial chromosomes (PACs)
- C12N15/8241—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology
- C12N15/8242—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with non-agronomic quality (output) traits, e.g. for industrial processing; Value added, non-agronomic traits
- C12N15/8257—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with non-agronomic quality (output) traits, e.g. for industrial processing; Value added, non-agronomic traits for the production of primary gene products, e.g. pharmaceutical products, interferon
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Cell Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Plant Pathology (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Materials For Medical Uses (AREA)
- Medicinal Preparation (AREA)
- Breeding Of Plants And Reproduction By Means Of Culturing (AREA)
Claims (36)
1. Выделенный и очищенный полипептид, содержащий бычий или свиной полипептид, выбранный из группы, состоящей из (i) коллагенов α1 (I), коллагенов α2 (I), и коллагенов α1( III) и (ii) фрагментов и вариантов типов указанных в (i).
2. Выделенный и очищенный полипептид, содержащий бычий коллаген α1 (I), либо его фрагменты или варианты.
3. Полипептид по п.2, где указанный полипептид является одноцепочечным.
4. Полипептид по п.2, где указанный полипептид является гомотримерным.
5. Полипептид по п.2, где указанный полипептид является гетеротримерным
6. Полипептид по п.2, где указанный полипептид содержит аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 2 или ее фрагменты или варианты.
7. Композиция, содержащая полипептид по п.2.
8. Выделенный и очищенный полинуклеотид, кодирующий бычий коллаген α1 (I) или его фрагменты или варианты.
9. Выделенный и очищенный полинуклеотид комплементарный полинуклеотиду по п.8.
10. Выделенный и очищенный полинуклеотид, кодирующий последовательность SEQ ID NO 2 или ее фрагменты или варианты.
11. Композиция, содержащая полинуклеотид по п.8.
12. Экспрессионный вектор, содержащий полинуклеотид по п.8.
13. Хозяйская клетка, содержащая полинуклеотид по п.8.
14. Хозяйская клетка по п.13, где указанная хозяйская клетка является прокариотной хозяйской клеткой.
15. Хозяйская клетка по п.13, где указанная хозяйская клетка является эукариотной хозяйской клеткой.
16. Хозяйская клетка по п.13, где указанную хозяйскую клетку выбирают из группы, состоящей из клетки животного, клетки дрожжей, растительной клетки, клетки насекомого и клетки гриба.
17. Трансгенное животное, содержащее полинуклеотид по п.8.
18. Трансгенное растение, содержащее полинуклеотид по п.8.
19. Способ продуцирования бычьего коллагена α1 (I), заключающийся в том, что он включает (a) культивирование хозяйских клеток по п.13 в условиях, подходящих для экспрессии полипептида, и (b) выделение полипептида из культуры хозяйских клеток.
20. Рекомбинантный коллаген, содержащий аминокислотную последовательность SEQ ID NO:2 или ее фрагменты или варианты.
21. Рекомбинантный желатин, содержащий аминокислотную последовательность SEQ ID NO:2 или ее фрагменты или варианты.
22. Выделенный и очищенный полипептид, содержащий бычий коллаген α1 (III) или его фрагменты или варианты.
23. Выделенный и очищенный полипептид, содержащий свиной коллаген α1 (I) или его фрагменты или варианты.
24. Выделенный и очищенный полипептид, содержащий свиной коллаген α2 (I) или его фрагменты или варианты.
25. Выделенный и очищенный полипептид, содержащий свиной коллаген α1 (III) или его фрагменты или варианты.
26. Способ синтеза животного коллагена, заключающийся в том, что он включает (а) введение в хозяйскую клетку, по меньшей мере, одного экспрессионного вектора, содержащего полинуклеотидную последовательность, кодирующую животный коллаген или проколлаген, и, по меньшей мере, одного экспрессионного вектора, содержащего полинуклеотидную последовательность, кодирующую посттрансляционный фермент в условиях, позволяющих экспрессироватъ указанные полинуклеотиды, и (b) выделение полученного животного коллагена.
27. Способ по п.26, где указанный посттрансляционный фермент выбирают из группы, состоящей из пролилгидроксилазы, пептидилпролилизомеразы, коллаген-галактозилгидроксилизилглюкозилтрансферазы, гидроксилизилгалактозилтрансферазы, С-протеиназы, N-протеиназы, лизилгидроксилазы и лизилоксидазы.
28. Способ по п.26, где указанный посттрансляционный фермент выбирают из тех же самых видов, как и в случае животного коллагена.
29. Способ по п.26, где указанную хозяйскую клетку выбирают из тех же самых видов, как и в случае животного коллагена.
30. Способ по п.26, где указанная клетка не эндогенно продуцирует коллаген.
31. Способ по п.26, где указанная клетка не эндогенно продуцирует посттрансляционный фермент.
32. Хозяйская клетка, содержащая, по меньшей мере, один экспрессионный вектор, кодирующий животный коллаген и, по меньшей мере, один экспрессионный вектор, кодирующий посттрансляционный фермент.
33. Рекомбинантный животный коллаген одного типа, имеющий состав, не содержащий, по существу, любой другой тип.
34. Рекомбинантный животный коллаген по п.33, где указанный коллаген одного типа выбирают из группы, состоящей из коллагена типа I, типа II, типа III, типа IV, типа V, типа VI, типа VII, типа VIII, типа IX, типа X, типа XI, типа XII, типа XIII, типа XIV, типа XV, типа XVI, типа XVII, типа XVIII, типа XIX и типа XX.
35. Способ продуцирования рекомбинантного животного желатина, характеризующийся тем, что он включает (а) создание рекомбинантного животного коллагена и (b) получение из него рекомбинантного животного желатина.
36. Способ продуцирования рекомбинантного животного желатина, характеризующийся тем, что он включает продуцирование рекомбинантного животного желатина непосредственно из конструкции измененного животного коллагена.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US43905899A | 1999-11-12 | 1999-11-12 | |
| US09/439,058 | 1999-11-12 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2002112750A true RU2002112750A (ru) | 2004-01-27 |
Family
ID=23743113
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2002112750/13A RU2002112750A (ru) | 1999-11-12 | 2000-11-10 | Коллагены и желатины животного происхождения |
Country Status (8)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP1232182B1 (ru) |
| JP (1) | JP2003513659A (ru) |
| AT (1) | ATE374787T1 (ru) |
| AU (1) | AU1591801A (ru) |
| DE (1) | DE60036636T2 (ru) |
| HK (1) | HK1046003B (ru) |
| RU (1) | RU2002112750A (ru) |
| WO (1) | WO2001034647A2 (ru) |
Families Citing this family (20)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2003035692A2 (en) * | 2001-10-23 | 2003-05-01 | The Victoria University Of Manchester | Modified peptides and their uses |
| ES2890882T3 (es) | 2002-10-16 | 2022-01-24 | Gen Probe Inc | Composiciones y procedimientos para detectar el virus del Nilo occidental |
| US7927840B2 (en) | 2006-09-11 | 2011-04-19 | Gen Probe Incorporated | Method for detecting West Nile Virus nucleic acids in the 3′ non-coding region |
| AU2011211341B2 (en) * | 2004-09-29 | 2011-12-08 | Collplant Ltd. | Collagen Producing Plants and Methods of Generating and Using Same |
| EP3088528B1 (en) * | 2004-09-29 | 2019-07-03 | Collplant Ltd. | Collagen producing plants and methods of generating and using same |
| AU2007201384B8 (en) * | 2004-09-29 | 2011-09-15 | Collplant Ltd. | Collagen Producing Plants and Methods of Generating and Using Same |
| US8455717B2 (en) * | 2004-09-29 | 2013-06-04 | Collplant Ltd. | Collagen producing plants and methods of generating and using same |
| WO2007087131A2 (en) * | 2006-01-05 | 2007-08-02 | The Johns Hopkins University | Peptide prodrugs |
| JP5237714B2 (ja) * | 2008-07-29 | 2013-07-17 | ＢｉｏＲＯＩＳ株式会社 | 細胞輸送用担体及びそれを使用した細胞の輸送方法 |
| FR2936247B1 (fr) * | 2008-09-24 | 2010-10-22 | Ct Hospitalier Universitaire De Dijon | Proteines recombinantes a activite hemostatique capables d'induire l'agregation plaquettaire. |
| US9526768B2 (en) | 2014-11-13 | 2016-12-27 | Jennifer Mai | Compositions for the treatment of cancer |
| EP3337923B2 (en) | 2015-09-21 | 2023-01-04 | Modern Meadow, Inc. | Fiber reinforced tissue composites |
| US10519285B2 (en) | 2016-02-15 | 2019-12-31 | Modern Meadow, Inc. | Method for biofabricating composite material |
| CA3008850A1 (en) * | 2017-06-29 | 2018-12-29 | Modern Meadow, Inc. | Yeast strains and methods for producing collagen |
| CA3012006A1 (en) | 2017-07-31 | 2019-01-31 | Modern Meadow, Inc. | Yeast strains and methods for controlling hydroxylation of recombinant collagen |
| US11028146B2 (en) | 2017-09-22 | 2021-06-08 | Modern Meadow, Inc. | Recombinant yeast strains |
| AU2018253595A1 (en) | 2017-11-13 | 2019-05-30 | Modern Meadow, Inc. | Biofabricated leather articles having zonal properties |
| CA3121853A1 (en) | 2019-01-17 | 2020-07-23 | Modern Meadow, Inc. | Layered collagen materials and methods of making the same |
| DE102021214899A1 (de) | 2021-12-22 | 2023-06-22 | Gelita Ag | Typ I-Kollagenpeptid zur therapeutischen Verwendung |
| CN117603365A (zh) * | 2024-01-12 | 2024-02-27 | 杭州医美创新科技有限公司 | 一种重组胶原蛋白ⅰ型、ⅲ型、ⅵ型的制备及应用 |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1997004123A1 (en) * | 1995-07-19 | 1997-02-06 | Gel Tech Group Inc. | Collagen compound production in plants |
| FR2757874B1 (fr) * | 1996-12-17 | 2003-04-25 | Biocem | Collagenes recombinants et proteines derivees produits par les plantes, leurs procedes d'obtention et leurs utilisations |
-
2000
- 2000-11-10 JP JP2001537358A patent/JP2003513659A/ja active Pending
- 2000-11-10 RU RU2002112750/13A patent/RU2002112750A/ru unknown
- 2000-11-10 AU AU15918/01A patent/AU1591801A/en not_active Abandoned
- 2000-11-10 DE DE60036636T patent/DE60036636T2/de not_active Expired - Lifetime
- 2000-11-10 AT AT00978456T patent/ATE374787T1/de not_active IP Right Cessation
- 2000-11-10 EP EP00978456A patent/EP1232182B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2000-11-10 WO PCT/US2000/030792 patent/WO2001034647A2/en active IP Right Grant
-
2002
- 2002-10-09 HK HK02107365.0A patent/HK1046003B/zh not_active IP Right Cessation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| DE60036636T2 (de) | 2008-07-17 |
| AU1591801A (en) | 2001-06-06 |
| EP1232182A2 (en) | 2002-08-21 |
| JP2003513659A (ja) | 2003-04-15 |
| WO2001034647A3 (en) | 2001-12-06 |
| EP1232182B1 (en) | 2007-10-03 |
| HK1046003A1 (en) | 2002-12-20 |
| HK1046003B (zh) | 2008-02-06 |
| WO2001034647A2 (en) | 2001-05-17 |
| DE60036636D1 (de) | 2007-11-15 |
| ATE374787T1 (de) | 2007-10-15 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2002112750A (ru) | Коллагены и желатины животного происхождения | |
| Liotta et al. | Partial purification and characterization of a neutral protease which cleaves type IV collagen | |
| Diner et al. | COOH-terminal processing of polypeptide D1 of the photosystem II reaction center of Scenedesmus obliquus is necessary for the assembly of the oxygen-evolving complex. | |
| CA1341037C (en) | .alpha.-amidation enzyme | |
| Kinoshita et al. | Primary structure and expression of a gamete lytic enzyme in Chlamydomonas reinhardtii: similarity of functional domains to matrix metalloproteases. | |
| KR920012442A (ko) | 피치아 파스토리스 산성 인산효소 유전자의 dna 단편 및 이를 사용하는 방법 | |
| RU94030817A (ru) | Днк, белок,вектор, клетка, способ получения продукта | |
| Fujinami et al. | Purification and characterization of the 26 S proteasome from spinach leaves. | |
| ATE121454T1 (de) | Ubiquitinspezifische protease. | |
| McDonald et al. | Dipeptidyl peptidase II of bovine dental pulp. Initial demonstration and characterization as a fibroblastic, lysosomal peptidase of the serine class active on collagen-related peptides | |
| KR900016261A (ko) | 독사독 폴리펩티드 및 유전적 발현 | |
| Neagle et al. | Component X of mammalian pyruvate dehydrogenase complex: structural and functional relationship to the lipoate acetyltransferase (E2) component | |
| CA2269637A1 (en) | Ligands for phosphatase binding assay | |
| ATE154362T1 (de) | Verfahren zur herstellung von pai-2 | |
| DE69735242D1 (de) | N-terminal verlängerte proteine exprimiert in hefe | |
| ATE49231T1 (de) | Neues mechanisches aufschlussverfahren von bakterienzellen zur isolierung von rekombinant hergestellten peptiden. | |
| DE69425809T2 (de) | Methoden zur Herstellung von Protein C | |
| Leu et al. | In-vitro translation of different mRNA-containing fractions of Chlamydomonas chloroplasts | |
| Müller et al. | Kinetics of the appearance of mRNA for light-harvesting chlorophyll a/b protein in polysomes of barley | |
| KR890008166A (ko) | 융합 단백질의 선택적 분해 방법 | |
| ATE202381T1 (de) | Neue prosequenz zur sekretion heterologer proteine aus hefezellen | |
| ATE40717T1 (de) | Herstellung von sekretin. | |
| Tomohiro et al. | Immunohistochemical study of calpain-mediated α-crystallin proteolysis in the UPL rat hereditary cataract | |
| ES2053978T3 (es) | Enzima alfa-amidante en el c-terminal y procedimiento para su produccion. | |
| Takeshima et al. | Ribosomal proteins of sea urchin eggs. I. Characterization of cytoplasmic ribosomal proteins |