PL122629B1 - Method of preserving and making valuable some plants in the form of green forage - Google Patents
Method of preserving and making valuable some plants in the form of green forageInfo
- Publication number
- PL122629B1 PL122629B1 PL1980221935A PL22193580A PL122629B1 PL 122629 B1 PL122629 B1 PL 122629B1 PL 1980221935 A PL1980221935 A PL 1980221935A PL 22193580 A PL22193580 A PL 22193580A PL 122629 B1 PL122629 B1 PL 122629B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- bacteria
- complex
- enzymes
- activity
- plants
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 38
- 239000004459 forage Substances 0.000 title 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 51
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 51
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 51
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 claims description 49
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 49
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims description 36
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 35
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 claims description 27
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 claims description 26
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 claims description 25
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 claims description 23
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 claims description 18
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 claims description 18
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 claims description 18
- 108010059892 Cellulase Proteins 0.000 claims description 18
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims description 18
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 claims description 18
- 229940106157 cellulase Drugs 0.000 claims description 18
- 239000008103 glucose Substances 0.000 claims description 16
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 claims description 15
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 claims description 15
- 239000008107 starch Substances 0.000 claims description 14
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 claims description 11
- 230000020477 pH reduction Effects 0.000 claims description 9
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 8
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 claims description 8
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 claims description 8
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 claims description 8
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 claims description 8
- 230000000593 degrading effect Effects 0.000 claims description 8
- 241000588921 Enterobacteriaceae Species 0.000 claims description 6
- 241000588912 Pantoea agglomerans Species 0.000 claims description 6
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 claims description 6
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 claims description 6
- 241000588698 Erwinia Species 0.000 claims description 5
- 241000531155 Pectobacterium Species 0.000 claims description 5
- PYMYPHUHKUWMLA-UHFFFAOYSA-N arabinose Natural products OCC(O)C(O)C(O)C=O PYMYPHUHKUWMLA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N beta-D-Pyranose-Lyxose Natural products OC1COC(O)C(O)C1O SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- XUCIJNAGGSZNQT-JHSLDZJXSA-N (R)-amygdalin Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1OC[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O[C@@H](C#N)C=2C=CC=CC=2)O1 XUCIJNAGGSZNQT-JHSLDZJXSA-N 0.000 claims description 4
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 claims description 4
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 claims description 4
- 229940089837 amygdalin Drugs 0.000 claims description 4
- YZLOSXFCSIDECK-UHFFFAOYSA-N amygdalin Natural products OCC1OC(OCC2OC(O)C(O)C(O)C2O)C(O)C(O)C1OC(C#N)c3ccccc3 YZLOSXFCSIDECK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- PYMYPHUHKUWMLA-WDCZJNDASA-N arabinose Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)C=O PYMYPHUHKUWMLA-WDCZJNDASA-N 0.000 claims description 4
- YGHHWSRCTPQFFC-UHFFFAOYSA-N eucalyptosin A Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(OC(C#N)C=2C=CC=CC=2)OC(CO)C(O)C1O YGHHWSRCTPQFFC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 claims description 4
- FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N D-Glucitol Natural products OC[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N 0.000 claims description 3
- FBPFZTCFMRRESA-KVTDHHQDSA-N D-Mannitol Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-KVTDHHQDSA-N 0.000 claims description 3
- FBPFZTCFMRRESA-JGWLITMVSA-N D-glucitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-JGWLITMVSA-N 0.000 claims description 3
- SHZGCJCMOBCMKK-UHFFFAOYSA-N D-mannomethylose Natural products CC1OC(O)C(O)C(O)C1O SHZGCJCMOBCMKK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- SQUHHTBVTRBESD-UHFFFAOYSA-N Hexa-Ac-myo-Inositol Natural products CC(=O)OC1C(OC(C)=O)C(OC(C)=O)C(OC(C)=O)C(OC(C)=O)C1OC(C)=O SQUHHTBVTRBESD-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- SHZGCJCMOBCMKK-JFNONXLTSA-N L-rhamnopyranose Chemical compound C[C@@H]1OC(O)[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O SHZGCJCMOBCMKK-JFNONXLTSA-N 0.000 claims description 3
- PNNNRSAQSRJVSB-UHFFFAOYSA-N L-rhamnose Natural products CC(O)C(O)C(O)C(O)C=O PNNNRSAQSRJVSB-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 229930195725 Mannitol Natural products 0.000 claims description 3
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 claims description 3
- GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N beta-maltose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N 0.000 claims description 3
- 230000001461 cytolytic effect Effects 0.000 claims description 3
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 claims description 3
- 235000001727 glucose Nutrition 0.000 claims description 3
- 230000002573 hemicellulolytic effect Effects 0.000 claims description 3
- CDAISMWEOUEBRE-GPIVLXJGSA-N inositol Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)[C@@H]1O CDAISMWEOUEBRE-GPIVLXJGSA-N 0.000 claims description 3
- 229960000367 inositol Drugs 0.000 claims description 3
- 239000000594 mannitol Substances 0.000 claims description 3
- 235000010355 mannitol Nutrition 0.000 claims description 3
- CDAISMWEOUEBRE-UHFFFAOYSA-N scyllo-inosotol Natural products OC1C(O)C(O)C(O)C(O)C1O CDAISMWEOUEBRE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 239000000600 sorbitol Substances 0.000 claims description 3
- 210000002257 embryonic structure Anatomy 0.000 claims description 2
- 230000008569 process Effects 0.000 claims description 2
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 38
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 30
- 235000010980 cellulose Nutrition 0.000 description 25
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 15
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 15
- 238000011282 treatment Methods 0.000 description 14
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N Ammonia Chemical compound N QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 235000017587 Medicago sativa ssp. sativa Nutrition 0.000 description 10
- BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-N methanoic acid Natural products OC=O BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 9
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 8
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 8
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 8
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 8
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 8
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 8
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 7
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 7
- 238000004321 preservation Methods 0.000 description 7
- 241000219823 Medicago Species 0.000 description 6
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 6
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 6
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 6
- OSWFIVFLDKOXQC-UHFFFAOYSA-N 4-(3-methoxyphenyl)aniline Chemical compound COC1=CC=CC(C=2C=CC(N)=CC=2)=C1 OSWFIVFLDKOXQC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 229920002488 Hemicellulose Polymers 0.000 description 5
- 230000009471 action Effects 0.000 description 5
- 235000019253 formic acid Nutrition 0.000 description 5
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N nitrogen Substances N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 5
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 5
- FERIUCNNQQJTOY-UHFFFAOYSA-N Butyric acid Chemical compound CCCC(O)=O FERIUCNNQQJTOY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 108010084185 Cellulases Proteins 0.000 description 4
- 102000005575 Cellulases Human genes 0.000 description 4
- 101000874334 Dalbergia nigrescens Isoflavonoid 7-O-beta-apiosyl-glucoside beta-glycosidase Proteins 0.000 description 4
- 101000757733 Enterococcus faecalis (strain ATCC 700802 / V583) Autolysin Proteins 0.000 description 4
- 240000005979 Hordeum vulgare Species 0.000 description 4
- 235000007340 Hordeum vulgare Nutrition 0.000 description 4
- 240000004658 Medicago sativa Species 0.000 description 4
- 101000757734 Mycolicibacterium phlei 38 kDa autolysin Proteins 0.000 description 4
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 4
- XBDQKXXYIPTUBI-UHFFFAOYSA-N dimethylselenoniopropionate Natural products CCC(O)=O XBDQKXXYIPTUBI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 4
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 4
- 239000004460 silage Substances 0.000 description 4
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 4
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 4
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- SIKJAQJRHWYJAI-UHFFFAOYSA-N Indole Chemical compound C1=CC=C2NC=CC2=C1 SIKJAQJRHWYJAI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 3
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 3
- 125000001547 cellobiose group Chemical group 0.000 description 3
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 3
- 235000021384 green leafy vegetables Nutrition 0.000 description 3
- 229910000069 nitrogen hydride Inorganic materials 0.000 description 3
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 3
- 239000003755 preservative agent Substances 0.000 description 3
- 230000002335 preservative effect Effects 0.000 description 3
- CURLTUGMZLYLDI-UHFFFAOYSA-N Carbon dioxide Chemical compound O=C=O CURLTUGMZLYLDI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- GUBGYTABKSRVRQ-CUHNMECISA-N D-Cellobiose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-CUHNMECISA-N 0.000 description 2
- SRBFZHDQGSBBOR-IOVATXLUSA-N D-xylopyranose Chemical compound O[C@@H]1COC(O)[C@H](O)[C@H]1O SRBFZHDQGSBBOR-IOVATXLUSA-N 0.000 description 2
- 108010082495 Dietary Plant Proteins Proteins 0.000 description 2
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 2
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 description 2
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 description 2
- 235000011054 acetic acid Nutrition 0.000 description 2
- 230000002730 additional effect Effects 0.000 description 2
- WQZGKKKJIJFFOK-DVKNGEFBSA-N alpha-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-DVKNGEFBSA-N 0.000 description 2
- 229910021529 ammonia Inorganic materials 0.000 description 2
- 244000052616 bacterial pathogen Species 0.000 description 2
- 108010047754 beta-Glucosidase Proteins 0.000 description 2
- 102000006995 beta-Glucosidase Human genes 0.000 description 2
- 239000001768 carboxy methyl cellulose Substances 0.000 description 2
- 235000010948 carboxy methyl cellulose Nutrition 0.000 description 2
- 239000008112 carboxymethyl-cellulose Substances 0.000 description 2
- 229940105329 carboxymethylcellulose Drugs 0.000 description 2
- 210000000170 cell membrane Anatomy 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 108010066429 galactomannanase Proteins 0.000 description 2
- 125000002791 glucosyl group Chemical group C1([C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 description 2
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 2
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 2
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 2
- 230000001788 irregular Effects 0.000 description 2
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 2
- 239000001814 pectin Substances 0.000 description 2
- 229920001277 pectin Polymers 0.000 description 2
- 235000010987 pectin Nutrition 0.000 description 2
- 235000019260 propionic acid Nutrition 0.000 description 2
- IUVKMZGDUIUOCP-BTNSXGMBSA-N quinbolone Chemical compound O([C@H]1CC[C@H]2[C@H]3[C@@H]([C@]4(C=CC(=O)C=C4CC3)C)CC[C@@]21C)C1=CCCC1 IUVKMZGDUIUOCP-BTNSXGMBSA-N 0.000 description 2
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 2
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 2
- HDTRYLNUVZCQOY-UHFFFAOYSA-N α-D-glucopyranosyl-α-D-glucopyranoside Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(O)C(O)C(O)C(CO)O1 HDTRYLNUVZCQOY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WDMUXYQIMRDWRC-UHFFFAOYSA-N 2-hydroxy-3,4-dinitrobenzoic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=C([N+]([O-])=O)C([N+]([O-])=O)=C1O WDMUXYQIMRDWRC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SATHPVQTSSUFFW-UHFFFAOYSA-N 4-[6-[(3,5-dihydroxy-4-methoxyoxan-2-yl)oxymethyl]-3,5-dihydroxy-4-methoxyoxan-2-yl]oxy-2-(hydroxymethyl)-6-methyloxane-3,5-diol Chemical compound OC1C(OC)C(O)COC1OCC1C(O)C(OC)C(O)C(OC2C(C(CO)OC(C)C2O)O)O1 SATHPVQTSSUFFW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000001674 Agaricus brunnescens Nutrition 0.000 description 1
- 229920000856 Amylose Polymers 0.000 description 1
- 239000001904 Arabinogalactan Substances 0.000 description 1
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 1
- 235000016068 Berberis vulgaris Nutrition 0.000 description 1
- 241000335053 Beta vulgaris Species 0.000 description 1
- 229920002134 Carboxymethyl cellulose Polymers 0.000 description 1
- 102000016938 Catalase Human genes 0.000 description 1
- 108010053835 Catalase Proteins 0.000 description 1
- 229920003043 Cellulose fiber Polymers 0.000 description 1
- 229930182843 D-Lactic acid Natural products 0.000 description 1
- JVTAAEKCZFNVCJ-UWTATZPHSA-N D-lactic acid Chemical compound C[C@@H](O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UWTATZPHSA-N 0.000 description 1
- 240000004585 Dactylis glomerata Species 0.000 description 1
- 229920001353 Dextrin Polymers 0.000 description 1
- 239000004375 Dextrin Substances 0.000 description 1
- 101710121765 Endo-1,4-beta-xylanase Proteins 0.000 description 1
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 1
- CTKINSOISVBQLD-UHFFFAOYSA-N Glycidol Chemical compound OCC1CO1 CTKINSOISVBQLD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- AHLPHDHHMVZTML-BYPYZUCNSA-N L-Ornithine Chemical compound NCCC[C@H](N)C(O)=O AHLPHDHHMVZTML-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 description 1
- 241000209082 Lolium Species 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-L Malonate Chemical compound [O-]C(=O)CC([O-])=O OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- CTQNGGLPUBDAKN-UHFFFAOYSA-N O-Xylene Chemical compound CC1=CC=CC=C1C CTQNGGLPUBDAKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- AHLPHDHHMVZTML-UHFFFAOYSA-N Orn-delta-NH2 Natural products NCCCC(N)C(O)=O AHLPHDHHMVZTML-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UTJLXEIPEHZYQJ-UHFFFAOYSA-N Ornithine Natural products OC(=O)C(C)CCCN UTJLXEIPEHZYQJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241001494479 Pecora Species 0.000 description 1
- NGFMICBWJRZIBI-JZRPKSSGSA-N Salicin Natural products O([C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](CO)O1)c1c(CO)cccc1 NGFMICBWJRZIBI-JZRPKSSGSA-N 0.000 description 1
- HDTRYLNUVZCQOY-WSWWMNSNSA-N Trehalose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O1 HDTRYLNUVZCQOY-WSWWMNSNSA-N 0.000 description 1
- 241000223261 Trichoderma viride Species 0.000 description 1
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 1
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 1
- 108010046334 Urease Proteins 0.000 description 1
- 229920001938 Vegetable gum Polymers 0.000 description 1
- 239000005862 Whey Substances 0.000 description 1
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 description 1
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 1
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 1
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 1
- 238000009825 accumulation Methods 0.000 description 1
- 239000008351 acetate buffer Substances 0.000 description 1
- 150000001243 acetic acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 238000010306 acid treatment Methods 0.000 description 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- HDTRYLNUVZCQOY-LIZSDCNHSA-N alpha,alpha-trehalose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 HDTRYLNUVZCQOY-LIZSDCNHSA-N 0.000 description 1
- NGFMICBWJRZIBI-UHFFFAOYSA-N alpha-salicin Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1=CC=CC=C1CO NGFMICBWJRZIBI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- XKMRRTOUMJRJIA-UHFFFAOYSA-N ammonia nh3 Chemical compound N.N XKMRRTOUMJRJIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- -1 amyl- Chemical group 0.000 description 1
- UMFGRWMVBROGTO-SSPAHAAFSA-N aniline (2R,3S,4R,5R)-2,3,4,5,6-pentahydroxyhexanal Chemical compound NC1=CC=CC=C1.O=C[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO UMFGRWMVBROGTO-SSPAHAAFSA-N 0.000 description 1
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 description 1
- 235000019312 arabinogalactan Nutrition 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000006399 behavior Effects 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- DLRVVLDZNNYCBX-ZZFZYMBESA-N beta-melibiose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1OC[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)O1 DLRVVLDZNNYCBX-ZZFZYMBESA-N 0.000 description 1
- 239000001569 carbon dioxide Substances 0.000 description 1
- 229910002092 carbon dioxide Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000010909 chemical acidification Methods 0.000 description 1
- UHZZMRAGKVHANO-UHFFFAOYSA-M chlormequat chloride Chemical compound [Cl-].C[N+](C)(C)CCCl UHZZMRAGKVHANO-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 1
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 description 1
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 1
- HEBKCHPVOIAQTA-NGQZWQHPSA-N d-xylitol Chemical compound OC[C@H](O)C(O)[C@H](O)CO HEBKCHPVOIAQTA-NGQZWQHPSA-N 0.000 description 1
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 description 1
- 238000011161 development Methods 0.000 description 1
- 235000019425 dextrin Nutrition 0.000 description 1
- 235000019621 digestibility Nutrition 0.000 description 1
- 201000006549 dyspepsia Diseases 0.000 description 1
- 230000007515 enzymatic degradation Effects 0.000 description 1
- 210000003608 fece Anatomy 0.000 description 1
- 239000007789 gas Substances 0.000 description 1
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 1
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 1
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 1
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 1
- 238000003306 harvesting Methods 0.000 description 1
- 230000036541 health Effects 0.000 description 1
- 229920001519 homopolymer Polymers 0.000 description 1
- 125000004435 hydrogen atom Chemical class [H]* 0.000 description 1
- PZOUSPYUWWUPPK-UHFFFAOYSA-N indole Natural products CC1=CC=CC2=C1C=CN2 PZOUSPYUWWUPPK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- RKJUIXBNRJVNHR-UHFFFAOYSA-N indolenine Natural products C1=CC=C2CC=NC2=C1 RKJUIXBNRJVNHR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 230000000977 initiatory effect Effects 0.000 description 1
- 239000008101 lactose Substances 0.000 description 1
- 238000012423 maintenance Methods 0.000 description 1
- 230000014759 maintenance of location Effects 0.000 description 1
- 235000013622 meat product Nutrition 0.000 description 1
- 235000013379 molasses Nutrition 0.000 description 1
- 239000000178 monomer Substances 0.000 description 1
- 150000002823 nitrates Chemical class 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 229920001542 oligosaccharide Polymers 0.000 description 1
- 150000002482 oligosaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000005985 organic acids Nutrition 0.000 description 1
- 229960003104 ornithine Drugs 0.000 description 1
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 description 1
- 108020001775 protein parts Proteins 0.000 description 1
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 description 1
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 1
- 238000011160 research Methods 0.000 description 1
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 1
- NGFMICBWJRZIBI-UJPOAAIJSA-N salicin Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1OC1=CC=CC=C1CO NGFMICBWJRZIBI-UJPOAAIJSA-N 0.000 description 1
- 229940120668 salicin Drugs 0.000 description 1
- 210000003296 saliva Anatomy 0.000 description 1
- 238000005070 sampling Methods 0.000 description 1
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 1
- 239000010902 straw Substances 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 230000006098 transglycosylation Effects 0.000 description 1
- 238000005918 transglycosylation reaction Methods 0.000 description 1
- 241001148471 unidentified anaerobic bacterium Species 0.000 description 1
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N urea group Chemical group NC(=O)N XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 210000002700 urine Anatomy 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000008096 xylene Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K30/00—Processes specially adapted for preservation of materials in order to produce animal feeding-stuffs
- A23K30/10—Processes specially adapted for preservation of materials in order to produce animal feeding-stuffs of green fodder
- A23K30/15—Processes specially adapted for preservation of materials in order to produce animal feeding-stuffs of green fodder using chemicals or microorganisms for ensilaging
- A23K30/18—Processes specially adapted for preservation of materials in order to produce animal feeding-stuffs of green fodder using chemicals or microorganisms for ensilaging using microorganisms or enzymes
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Animal Husbandry (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Fodder In General (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
Przedmiotem wynalazku jest sposób konserwo¬ wania i waloryzacji swiezych roslin pozwalajacy w miare potrzeb na ich konsumpcje w pozada¬ nym stanie w pózniejszym terminie po zbiorach.Wobec wagi problemu jakim jest konserwowa¬ nie roslin w postaci zielonek, podejmowane byly liczne prace badawcze majace na celu pokonanie napotykanych trudnosci przy silosowaniu zielonek.Silosowanie polega na utrzymywaniu swiezych roslin w ciagu dluzszego lub krótszego okresu cza¬ su w zamknietej i szczelnej obudowie. Azeby za¬ pobiec rozwojowi zarodków bakterii powoduja¬ cych gnicie, wzrostowi alkalicznosci i wydzielaniu sie gazów stosuje sie srodowisko kwasne, gdyz zarodki w takim srodowisku nie rozwijaja sie.Wlasciwe wykonanie silosowania jest trudne i na¬ potyka na liczne przeszkody, z których zasadni¬ cza jest powstawanie produktów fermentacji nie¬ bezpiecznych dla zdrowia zwierzat, a w konse¬ kwencji ludzi spozywajacych mieso i produkty mleczne.Celem poszukiwan bylo umozliwienie bakteriom mlekowym obecnym w srodowisku wytwarzanie kwasu mlekowego z bedacych do dyspozycji roz¬ puszczalnych cukrów, tak zeby obnizyc pH sro¬ dowiska do okolo 4.Ale zdarza sie czesto, ze gdy rosliny poddawa¬ ne silosowaniu nie maja dostatecznej ilosci cu¬ krów zdolnych do fermentacji, rozmnazanie sa¬ mych bakterii mlekowych zawartych w srodowi¬ sku jest niedostateczne, pH nie obniza sie do¬ statecznie szybko do 4, i rozwijaja sie bakterie maslowe i beztlenowe przetwarzajace pozostale cu¬ kry w kwasy maslowy i octowy, w dwutlenek 5 wegla i wodór, zas proteiny sa degradowane do stadium amoniaku i innych metaboMtow.Aby zapobiec tym niekorzystnym zjawiskom stosowano rózne sposoby, zwlaszcza zakwaszanie chemiczne przez dodatek rozmaitych kwasów. Me- 10 tody te jednakze kryja w sobie szereg niedogod¬ nosci. Znane jest równiez zakwaszanie biologiczne przez dodatek bakterii silnie rozkladajacych gli- cydy. Jednakze takie zakwaszanie biologiczne jest trudne do przeprowadzenia.IB Znane sa sposoby polegajace na dodawaniu do silosa surowca bogatego w glicydy np. melasy, ale otrzymywane wyniki sa nieregulairne, a sposób kosztowny.We francuskim opisie patentowym nr 2 361828 eo opisano sposób konserwowania i waloryzacji ro¬ slin w postaci zielonek przez zakwaszanie mleko¬ we, który obejmuje dodawanie do tych roslin przed silosowaniem. bakterii zdolnych do wywo¬ lania fermentacji mlekowej, jak równiez dodawa- 26 nie czynnika degradacji glicydów wyzszych do cu¬ krów zdolnych do fermentacji, które moga byc spozytkowane przez bakterie wywolujace fermen¬ tacje mlekowa.Czynnik degradacji stanowia bakterie gram+, 3fi które fermentuja skrobie, glikoze, mannit, ramno- 122 629 *122 6 S ze, sacharoze, amigdaline, arabinoze, a nie fer¬ mentuja maltozy, inozitu, sorbitu.Sa to bakterie VP+: oksydaza"1", katalaza+, azo¬ tany+, mocznik-, cytryniany-, indol-, H2S-. Czyn¬ nik degradacji moze równiez zawierac jeden lub 5 liczne enzymy zdolne do rozszczepiania polisacha¬ rydów, zwlaszcza skrobi, pentozanów i innych zlozonych polisacharydów na cukry zdolne do fer¬ mentacji.W szczególnosci, sposobem wedlug tego opisu 10 patentowego, do paszy dodaje sie kompleks roz¬ kladajacy hemiceluloze pochodzenia grzybowego, którego glówna- aktywnoscia jest aktywnosc ga- lakt&maruaamzowa^ aj aktywnosciamd dodatkowymi aktywnosci ksylanazJamylaz, pebtynaz i amiylazy. 15 Dodanie tego kompleksu ma zapewnic powstawa¬ nie maltozy niezbednej do wytwarzania przez bak- tetie kwasu mlekowego.Francuski opis patentowy nr 2 390 908 stanowi udoskonalenie rozwiazania podanego w opisie pa- 20 tentowym nr 2 361828. Podczas gdy amylaza za¬ stosowana w rozwiazaniu wedlug francuskiego opisu patentowego nr 2 361828 jest egzoamylaza pochodzenia grzybowego, która nie degraduje cal¬ kowicie skrobi, amylaza zastosowana w rozwiaza- 25 niu wedlug opisu patentowego nr 2 390 908 jest amylaza pochodzenia bakteryjnego. Enzym ten (endoamylaza) dziala na skrobie w srodowisku wodnym i wytwarza glównie a-D maltoze i tro¬ che a-D glikozy, dzialajac w obszarze pH 5—8. M We francuskim opisie patentowym nr 2 390 908 opisano równiez zastosowanie amyloglikozydazy, której dzialanie na lancuchy amylozy i amylo- * pektyny w kierunku otrzymywania a-D glikozy jest dalej posuniete. Kompozycja enzymatyczna 35 wedlug tego opisu patentowego zawiera równiez kompleks rozkladajacy hemiceluloze pochodzenia grzybowego, który dziala na polisacharydowe skladniki blon komórkowych i dekstryny, w gra¬ nicach pH5,5—2. 40 Wynalazek podaje ulepszony sposób silosowania roslin i ulepszony srodek, przy czym ulepszenie dotyczy stosowania kompozycji enzymatycznej i bakteryjnej jednoczesnie. Kompozycja enzymatycz¬ na zawiera, poza enzymami stosowanymi poprzed- *5 nio celulaze, to jest kompleks rozkladajacy celu¬ loze, który zdolny jest rozszczepiac wiazania beta (l-*3) i (l-4) polisacharydów, nie atakowane przez poprzednia kompozycje enzymatyczna.Chodzi tu o kompleks rozkladajacy celuloze, po- 50 chodzenia grzybowego, który degraduje naturalna celuloze i inne polisacharydy zawarte w blonach komórkowych.Enzym ten dziala w zakresie pH 2—5. Miedzy kompleksem rozkladajacym celuloze, a kompleksem w rozkladajacym hemiceluloze wystepuje zjawisko synergii w degradowaniu struktur roslinnych.Ze wzgledu na srodowisko w jakim wystepuje celuloza w roslinie, hydroliza jej wymaga jednego lub wielu enzymów, które spelnialyby nastepujace 60 funkcje: hydroliza stref amorficznych, specznienie obszarów krystalicznych i zerwanie wiazan wodo¬ rowych w celu otrzymania czasteczek liniowych, hydroliza celobiozy na glikoze, transglikozylacja dwu- i oligosacharydów jak równiez zerwanie nie- «5 4 regularnych wiazan celulozy i pierwotnych pro¬ duktów jej hydrolizy.Kompleks rozkladajacy celuloze zostal wybrany pod katem powyzszych wymagan i po przeprowa¬ dzeniu wielkiej ilosci prób na róznych roslinach.Celulaze okresla jej aktywnosc wyrazona w jednostkach miedzynarodowych na 1 gram pro¬ duktu. Jednostka miedzynarodowa (U.I.) jest to ilosc, która z danego substratu celulozowego w ciagu minuty uwalnia cukier redukujacy równo¬ wazny 1 mikromolowi glikozy.Aktywnosci róznia sie zaleznie od uzytego sub¬ stratu. Aktywnosc testowana na sproszkowanym papierze Whatman CC 31 oznacza sie jako aktyw¬ nosc Ci, zas aktywnosc testowana na karboksy- metylocelulozie oznacza sie przez Cx.Wedlug wynalazku sposób konserwowania i wa¬ loryzacji roslin w postaci zielonek przez zakwa¬ szanie mlekowe, obejmujacy dodawanie do tych roslin przed silosowaniem czynnika degradacji gli- cydów wyzszych do glicydów ulegajacych fermen¬ tacji, odpowiednich do spozytkowania przez bakte¬ rie wywolujace fermentacje mlekowa, w postaci kompleksu enzymów i/lub bakterii polega na tym, ze do roslin do silosowania dodaje sie kompleks enzymatyczny zawierajacy ewentualnie w polacze¬ niu z amylaza grzybna, z amylaza bakteryjna, z amyloglikozydaza, z kompleksem hemicelulolitycz- nym pochodzenia grzybowego posiadajacym jako glówna aktywnosc galaktomannanazowa, równiez celuloze lub kompleks celulolityczny pochodzenia grzybowego zdolny do degradowania rodzimej ce¬ lulozy do glikozy, którego aktywnosc Ci wynosi 50—0,005 jednostek miedzynarodowych, Cx wynosi 500—0,85 jednostek miedzynarodowych na 100 g swiezej rosliny, który w warunkach silosowania po uplywie 10 dni zachowuje co najmniej 30% tej aktywnosci oraz kompleks bakteryjny.Kompleks zastosowany w sposobie wedlug wy¬ nalazku ma bardzo wysoka aktywnosc rozklada¬ nia celulozy jak równiez aktywnosci dodatkowe typu rozkladania hemicelulozy. Wysoka zdolnosc rozkladania celulozy tlumacza bardzo wysokie aktywnosci Ci i Cx oraz aktywnosc celobiazy (be- ta-glikozydazy).Aktywnosc Ci kompleksu enzymatycznego, we¬ dlug zalozenia okreslana jako skladajaca sie z aktywnosci Cx powiekszonej o nieznany czynnik, wyraza szczególniej zdolnosc rozpuszczania celu¬ lozy.Ci jest zdolna zdegradowac rodzima celuloze (ce¬ luloze krystaliczna o stopniu polimeryzacji (DP) 3500 jednostek glikozy) do glikozy amorficznej.Aktywnosc Cx kompleksu enzymatycznego wy¬ raza szczególniej zdolnosc redukujaca endo- i egzo- glikanaz. Enzymy te dzialaja glównie na wlókna celulozy w strefach slabej krystalicznosci i tna dlugie lancuchy glikozy na mniejsze jednostki.Aktywnosc beta-glikozydazy wyraza dzialanie na jednostki celobiozy otrzymane po dzialaniu Cx.Te rózne aktywnosci nie moga byc rozpatrywa¬ ne oddzielnie. Miedzy Ci a Cx istnieje synergia w degradacji tych homopolimerów. Dzialanie en¬ zymatyczne Ci i Cx prowadzi do wytwarzania ce- '#122 629 5 6 tywnej zostaja pociete badz wewnatrz i przypad¬ kowo w przypadku endoglikanaz, badz poczawszy od kranców nie redukujacych w przypadku egzo- glikanaz.Powyzsze reakcje daja jednostki celobiozy. Jed¬ nostki celobiozy sa hydrolizowane przez beta-gli- kózydaze na dwie czasteczki glikozy.W przypadku celulaz grzybowych, kompleks en¬ zymatyczny Ci i Cx jest zdolny hydrolizowac ce¬ luloze rodzima nierozpuszczalna na glikoze.Celulazy zostaly wybrane nie tylko w zaleznosci od wyzej opisanych ogólnych kryteriów, ale bio¬ rac pod uwage szczególne srodowisko silosowania, w zaleznosci od zdolnosci tych celulaz do rozkla¬ dania polisacharydów.Zdolnosc do rozkladania polisacharydów okres¬ lano na dwóch typach substratów, to jest na «ub- stratach czystych i substratach odwodnionych.Tablica 1 n. Podloze N. (stezenie) EnzymyNw (aktyw- v nosc) \^ A B C D E F Papier Wathman !•/• j.m/g (Ci) 400 211 266 52 372 960 Karboksy- metylo- celuloza !•/• j-m/g (Cx) 6444 5660 1999 6440 8500 7666 Pektyna 0,25V# j.m/g /356 B22 411 255 305 1030 Ksylen 0,25Vo ~ j.m/g 511 611 311 511 605 1200 Arabino- galaktan 0,10Vt J.m/g 22 33 0 0 i ° 0 Skrobia j.m/g 394 100 244 120 0 0 Guma roslinna 0,25a/t J.m/g . S44 | 300 | 389 | 132 | o 1 140 | Tablica 2 ^-^^^ Substraty ^ , , ^^^^^_ testowane Celulazy ^--^^ testowane ^""^^^ 1 A B C D E F PH 2 3,8 4,8 5,8 3,8 4,8 5,8 3,8 4,8 5,8 3,8 4,8 5,8 3,8 4,8 5,8 3,8 4,8 5,8 | Lucerna Rajgras Kukurydza Wytloki buraczane Sloma Aktywnosc (U.I.) 3 2810 2440 1560 1560 1280 890 1280 1280 940 1390 1190 890 611 972 0 1306 889 750 4 2280 2560 2220 1670 2060 1680 153a; 1750 1560 1440 2060 1720 1190 1528 1167 1306 972 1000 5 1560 2080 1690 1530 1670 1940 1390 1530 1170 : 1470 1390 1530 1111 1250 1278 500 1222 560 6 1810 1530 1500 1220 1220 890 1110 1110 720 1278 1111 972 556 0 0 694 610 550 ; 7 ,1560 1690 1530 1390 , 1500 1 1280 1110 1290 1110 | 1167 1306 1222 | 694 694 694 | 556 444 332 | lobiozy, ta nastepnie jest hydrolizowana przez be- ta-glikozydaze dajac dwie jednostki glikozy.Reakcje hydrolizy celulozy zachodza prawdopo¬ dobnie wedlug nastepujacego schematu: G Celuloza rodzima -* Celuloza reaktywna Cx hydrolityczna Celuloza reaktywna ? Celobioza beta-glikozydaza hydrolityczna Celobioza ? 2 czastki glikozy Kompleks Ci rozpuszcza celuloze krystaliczna (stopien polimeryzacji-DP wyzszy od 3500 mono¬ merów glikozy) i wytwarza celuloze reaktywna J* (celuloza amorficzna).Pod dzialaniem kompleksu enzymatycznego Cx (endo- i egzoglikanazy) lancuchy celulozy reak-122 629 8 10 Substraty czyste. Aktywnosci celuloz pochodza¬ cych od róznych dostawców, oznaczonych A, B, C, D, E, F oznaczono na róznych substratach o da¬ nym stezeniu w srodowisku buforowego roztworu octanu 10-1M. 5 Aktywnosc badano wedlug przyjetych norm, tzn. przy pH 4,8, w temperaturze 50°C i czasie hydro¬ lizy 20 minut. Zdolnosc redukcyjna okreslano za pomoca szesciozelazocyjanku. Wyniki podano w tablicy 1.Substraty odwodnione. Aktywnosc enzymów A, B, C, D, E i F oznaczono równiez na róznych sub¬ stratach roslinnych odwodnionych.Aktywnosc badano dla Ph 3,8^1,8—5,8, w tern- « peraturze 30°C, po 24 godzinnej hydrolizie. Zdol¬ nosc redukcyjna oznaczono metoda z kwasem dwu- nitrosalicylowym. Wyniki podano w tablicy 2.Analiza tych róznych zachowan pozwolila okres¬ lic aktywnosc kompleksu rozkladajacego celuloze jaki powinien byc stosowany w srodku wedlug wynalazku w silosowaniu: I tak ustalono, ze celulaza czyli kompleks roz¬ kladajacy celuloze dodawany w sposobie wedlug wynalazku do silosowania swiezych roslin powi¬ nien odpowiadac aktywnosci Ci 50—0,005 jedno¬ stek miedzynarodowych i aktywnosci Cx 500—0,05 jednostek miedzynarodowych na 100 g rosliny, aktywnosci te okreslono dla pH 4,8, temperatury 50°C, po 20 minutach hydrolizy.. Ponadto celulaza winna zachowywac znaczna aktywnosc takze po dlugim przebywaniu w silo¬ sie.Wykazano doswiadczalnie, ze w warunkach zbli¬ zonych do panujacych w silosie kompleks rozkla¬ dajacy celuloze powinien zachowac po 10 dniach co najmniej 30% swojej aktywnosci poczatkowej. 40 45 50 )25 30 35 Czas prze¬ chowy¬ wania w dniach pH4,8 pH S,8 0 100% 100% & 07% a5i% 10 15» 61% | 06% 68% | B7% 20 3% Szybkosc degradacji enzymatycznej struktury roslinnej jest zalezna od usuwania glikozy. Prze¬ suniecia równowagi enzymatycznej osiaga sie sto¬ sujac bakterie o wysokiej zdolnosci fermentacyj¬ nej; zakwaszenie srodowiska jest bardzo szybkie.Gdy masa roslinna jest stabilizowana, rozmnaza¬ nie sie bakterii jak i produkcja kwasu mlekowe¬ go sa zahamowane w przeciwienstwie do aktyw¬ nosci rozkladajacej celuloze celulazy, która prze¬ dluza sie ponad 10 dni.Aktywnosc ta, przez wytwarzanie i gromadze¬ nie glikozy formowanej podczas silosowania, zwieksza wartosc odzywcza silosowanych roslin.Kompozycja enzymatyczna stosowana w sposo¬ bie wedlug wynalazku obejmuje wiec celulaze 55 czyli kompleks rozkladajacy celuloze o powyzej podanych charakterystykach, dolaczona do enzy¬ mów opisanych w opisie patentowym francuskim nr 2 390 908 tzn. amylazy grzybowej, amylazy bak¬ teryjnej, amyloglikozydazy i kompleksu rozklada¬ jacego hemiceluloze.Enzymy obecne w kompozycji maja w ten spo¬ sób dzialanie dopelniajace sie ze wzgledu na ich aktywnosci wobec glicydów od bardziej zlozonych do prostszych, w strefach pH 7—2. Maksyma ak¬ tywnosci dla kazdego enzymu przesuwaja sie w miare obnizania sie pH, które w silosie nie scho¬ dzi ponizej 3,5 i w miare zmiany temperatury w granicach 10—30°C, co odpowiada warunkom w silosie.Kompozycja bakteryjna w srodku wedlug wy¬ nalazku znamienna jest przez zastosowanie no¬ wych szczepów bakteryjnych do silosowania ro¬ slin. Szczepy te moga byc stosowane same lub w mieszaninie ze szczepami bakteryjnymi i/lub en¬ zymami opisanymi w dawniejszych opisach pa¬ tentowych i w srodku wedlug wynalazku. Nowa kompozycja daje znacznie lepsze wyniki siloso¬ wania. Nowymi szczepami bakteryjnymi stosowa¬ nymi wedlug wynalazku sa bakterie gram-. Na¬ leza one do rodziny Enterobacteriaceae, rodzaj Er- winia lub Pectobacterium, grupy Herbicola i sa nazywane Enterobacter agglomerans (classification Bergey's Manual of Bacteriology, wydanie VIII).Ponizsza tablica zamieszcza charakterystyki ta¬ kich bakterii: T Enterobacter Agglomerans Gram Uzycie malonianu Glikoza Fenyloamina dezaminaza orto-nitrofenylo- -galaktozydaza Indol as Lizyna z karboksylaz Ornityna z karboksylaz Ureaza Sacharoza | Arginina ¦, dwuhydrolaza ablic a 3 — + + — + — — — — — + — Enterobacter Agglomerans Salicyna Adonit Inozit Sorbit Arabinoza Maltoza Trehaloza Ksyloza Skrobia Oksydaza Zelatyna Amigdalina Melibioza Reakcja Voskes Proskauer Ramnoza — — - + — + — + — + + — + — 65 Wytworzenie nowych szczepów bakteryjnych do silosowania roslin, samych lub w polaczeniu z in¬ nymi szczepami bakteryjnymi i/lub enzymami, od¬ bywa sie w znany sposób. Bakterie moga byc ho¬ dowane na podlozu odzywczym zawierajacym ma-9 ki zbozowe. Kompozycja wprowadzana do silosa obejmuje mieszanine niezbednych bakterii nanie¬ sionych na podloze rozpuszczalne lub nie, z mie¬ szanina zalecanych enzymów.W korzystnym przykladzie wykonania wynalaz¬ ku, enzymy i bakterie nanosi sie na podloze zbo¬ zowe (pszenica, jeczmien, kielkujacy jeczmien), ko¬ rzystnie znacznie rozdrobnione.Inny, korzystny przyklad wykonania wynalazku polega na naniesieniu bakterii i enzymów na pod¬ klad typu uprzednio zzelatynowanej skrobi, mal- toheksozy itp., przy czym podklad ten jest dobrze rozpuszczalny w zimnej wodzie.Skrobia i inne polisacharydy zawarte w podlozu dodawane do glicydów roslinnych zwiekszaja war¬ tosc odzywcza kiszonki. W kompozycji obejmuja¬ cej mieszanine bakterii naniesionych na podloze i kompleks enzymatyczny umieszczony lub nie na podlozu zbozowym, proporcje skladników moga byc rózne. Ta sucha mieszanina zawiera ilosci rze¬ du 100 000^1 miliona cocci i 100 000 —1 miliona bakterii/g.Ilosci celulazy, kompleksu rozkladajacego hemi- celuloze, amylazy i amyloglikozydazy sa zmienne, sa one wyliczane w zaleznosci od rodzaju kon¬ serwowanej paszy.Ilosc celulazy dodawanej do silosowanej swie¬ zej rosliny powinna odpowiadac aktywnosci Ci 50—0,05 jednostek miedzynarodowych na 100 g ro¬ sliny; powinna wiec stanowic 2—i2X10r^ %o wago¬ wych swiezej rosliny w przypadku celulazy o mia¬ nie 250 jednostek miedzynarodowych/g. Proporcje innych enzymów wynosza: 0,05—0,20%o wagowych rosliny dla amylazy bakteryjnej o mianie 250 jed¬ nostek/g; 0,10h-0,20%o wagowych rosliny dla amy¬ lazy grzybowej o mianie 50 000 jednostek PS/g; 0,10—0,70%o wagowych rosliny dla amyloglikozy¬ dazy o mianie 200 jednostek AG/g; 0,05—0,20%o wagowych rosliny dla kompleksu rozkladajacego hemiceluloze o mianie 35 000 jednostek miedzyna¬ rodowych/g.Gdy enzymy sa nanoszone na podloze zbozowe, co jest korzystnym przykladem wykonania wyna¬ lazku, to produkt który bedzie wprowadzony do silosu moze zawierac 1 kilogram enzymów na oko¬ lo 9 kg podloza. W przypadku podloza rozpusz¬ czalnego stosunki enzymu do podloza zmieniaja sie i moga wynosic 1/1,5—1/4.Wprowadzenie celulazy w podloze powoduje wzrost ilosci cukrów zdolnych do fermentacji, co wzbudza szybsza i wieksza produkcje kwasu mle¬ kowego. Bialko roslinne jest w ten sposób lepiej konserwowane. Z drugiej strony wzrasta wartosc odzywcza paszy.W celu zilustrowania korzysci osiagnietych z zastosowania kompleksu rozkladajacego celuloze i bakterii z rodziny Enterobacteriaceae wykonano szereg prób w mikrosilosach i w minisilosach. Ba¬ dano rózne parametry konserwowania, a takze parametry tlumaczace strukture roslinna.Próby wykonane w mikrosilosach: Pierwsza serie doswiadczen wykonano w labo¬ ratorium, w mikrosilosach.Doswiadczenia przeprowadzono na lucernie, w miesiacu maju. Pojemnosc silosów wynosila 1 kg. \ 629 10 Drobno pocieta lucerne silosowano wedlug naste¬ pujacego schematu: A — Seria mikrosilosów potraktowana dodatkiem do konserwacji o ogólnym skladzie: 5 podloze zbozowe 90% mieszanina wstepna 10% Mieszanina wstepna sklada sie z: — kompleksu bakteryjnego (5 bakterii mlekowych na podlozu z laktozy) 1° — kompleksu enzymatycznego obejmujacego: amy- laze pochodzenia grzybowego, amylaze pochodze¬ nia bakteryjnego, amyloglikozydaze, kompleks roz¬ kladajacy hemiceluloze pochodzenia grzybowego, którego glówna aktywnoscia jest aktywnosc ga- 15 laktomannanazowa, — podloza bogatego energetycznie: jeczmien drob¬ no mielony + serwatka, przy czym kompleksy bakteryjny i enzymatyczny wchodzily w sklad mieszaniny wstepnej w ilosci 1% kazdy. 20 Do lucerny dodano dodatek do konserwacji w ilosci 2% (mieszanina wstepna stanowila wiec 0,2%), a takze jeczmien w ilosci l°/§.B — Seria mikrosilosów potraktowana takim sa¬ mym dodatkiem do konserwacji co w serii A + 85 celulaze pochodzenia grzybowego (pochodzaca z Trichoderma viride), której aktywnosc Ci wyno¬ sila 250 jednostek/g, a aktywnosc Cx 2500 jed¬ nostek/g (aktywnosci oznaczono przy pH=4,8, w temperaturze 50°C i czasie reakcji 20 minut), w M ilosci 2 g/T (czyli..2XI0r-« % wagowych) wzgledem swiezej rosliny (próba B) i w ilosci 200 g/T (czyli 0,02%) wzgledem swiezej rosliny (próba B').C — Seria mikrosilosów próby kontrolnej.Seria mikrosilosów z lucerna nie zawierajacych * zadnego konserwanta: T=0. Po 100 dniach siloso¬ wania otwarto mikrosilosy i oznaczono nastepu¬ jace parametry: pH, kwas mlekowy, NH3/N cal¬ kowity. Wyniki zestawiono w tablicy 4.Tablica 4 T = 0 Lucerna + 0,2% mieszaniny wstep- | nej (A) Lucerna + 0,2% mieszaniny wstep¬ nej + celuloza po¬ chodzenia grzybo¬ wego 2 g/T (B) Lucerna + 0,2% mieszaniny wstep- nej + celulaza po- chodzenia grzybo- | wego 200 g/T (B') pH 5,66 4,13 4,32 3,73 Kwas mle- kiowy w g/kg MS 26 g 143,68 144,75 169,47 NHa/N | calko- 1 wjty 25,15 16,33 16,20 15,02 Mozna stwierdzic na podstawie tych wyników, 65 ze dodanie celulazy do kompleksu bakteryjno-122 629 U U -enzymatycznego opisanego w opisie patentowym nr 2 390 908 poprawia efekty dzialania dodatku do konserwacji. Otrzymuje sie lepsza konserwacje ro¬ sliny, która przy porównaniu A i B' wyraza sie w zmniejszeniu pH: 4,13—3,73 (zmniejszenie o 10f/«), wzroscie produkcji kwasu mlekowego o 15%, zmniejszeniu o 8*/t stosunku NH^N calkowity, co wyraza lepsza konserwacje bialka roslinnego w wyniku szybkiego zakwaszenia srodowiska.Próby wykonane w minisilosach: Doswiadczenia przeprowadzono na lucernie, w miesiacu czerwcu, w minisilosach o pojemnosci 150 kg.Lucerna zostala drobno pocieta, potem poddana silosowaniu wedlug nastepujacego schematu: A — Seria minisilosów potraktowana takim sa¬ mym dodatkiem do konserwacji co seria mikro- silosów A, ilosc mieszaniny wstepnej wprowadzo¬ nej z dodatkiem wynosila 0,2*/t.B — Seria minisilosów potraktowana takim sa¬ mym dodatkiem i w takiej samej ilosci co seria A + taka sama celuloza pochodzenia grzybowego w ilosci 2 g/T.Po 100 dniach silosowania otwarto minisilosy, a analiza kiszonek dala nastepujace wyniki: Tablica 5 A silos 0,2Vt mieszaniny wstepnej 1 Sucha masa (MS) •/• 23,67 Ekstrakt nieazotowy* | (g/kg MS) PH 1 Kwas mlekowy g/kg MS Kwas octowy g/kg MS NH/N calkowity N calkowity g/kg MS N amoniaku g/kg MS 51,25 4,20 80,62 17,42 10,40 21,70 3,87 B silos 0,2V§ mieszaniny wstepnej + celuloza ,(2 g/T) 27,27 48,97 3,94 114,40 20,04 13,31 23,12 3,09 | * 100 — (wilgoc + celuloza + surowce + bial¬ ka + substancje tluszczowe) Powyzsze wyniki wykazuja w pelni korzysci z dodania celulozy do kompleksu bakterie + enzy¬ my, opisanego we francuskim opisie patentowym nr 2 390 908. Dodanie to powoduje: nizsze pH: 3,94 zamiast 4,20 (mniejsze o 6*/t), wieksza ilosc kwasu mlekowego (wiecej o 29,539/t), lepsze zakonserwo¬ wanie czesci bialkowej kiszonki, co potwierdza analiza, gdyz w przypadku tym stosunek NH/N calkowity jest mniejszy (o 27,6i/#), poziom bialka jest wyzszy (o 6#/t), poziom azotu amoniakalnego jest nizszy (o 20,lV#).Szybsze zakwaszanie mozna wytlumaczyc tym, ze bakterie szybciej dysponuja znaczna iloscia cu¬ krów zdolnych do fermentacji, latwo przeksztal¬ calnych w kwas mlekowy. W tej wiekszej ilosci cukrów zdolnych do fermentacji odnajduje sie efekt dzialania celulazy wprowadzonej do srodo¬ wiska.W ponizszych przykladach, mieszanina na pod¬ lozu sklada sie z kompleksu opisanego we fran¬ cuskim opisie patentowym nr 2 361828 i/lub nr 2 390 908, kompleksu enzymatycznego wedlug wy- 5 nalazku, do którego dodano bakterie gram— z ro¬ dziny Enterobacteriaceae, rodzaj Erwinia lub Pec- tobacterium, grupa Herbicola, przy czym ilosc tych bakterii w mieszaninie wynosi 10*—106 bakterii/g.Przyklady. Próby wykonano w silosach o po- 10 jemnosci 4 m3 na kupkówce Lucifer zebranej w czerwcu, na poczatku kloszenia. Drobno pocieta pasza poddana zostala skladowaniu w 4 zasadni¬ czych próbach o nastepujacych warunkach: A: silosowanie bez dodatków 15 B: silosowanie z 4 litrami kwasu mrówkowego/to¬ ne wedlug znanego sposobu C: silosowanie wykonane z zastosowaniem miesza¬ niny Wstepnej, której sklad podano we francus¬ kich opisach patentowych nr 2 361 828 i 2 390 908: 10 silosowanie z dodatkiem 7 kg kultury 7 bakterii na podlozu, których charakterystyki podano we francuskim opisie patentowym nr 2 361828, str. 7, nr 1—7, i enzymów w ilosci 10 kg/tone.D: silosowanie wykonano z zastosowaniem mie- 25 szaniny wstepnej jak w punkcie C, do której do¬ dano bakterie zawarte w srodku wedlug wyna¬ lazku: bakterie gram- z rodziny Enterobacteria¬ ceae, rodzaj Erwinia lub Pectobacterium, grupa Herbicola nazywana Enterobacter agglomerans.K Wprowadzona dawka kompleksu 10 kg/1000 kg.Po 90—100 dniach silosy zostaly otwarte i wy¬ konano analizy roslin. Wyniki podano ponizej w tablicy 6.Zestawienie wyników pozwala stwierdzic, ^ze juz * mieszanina wedlug francuskich opisów patento¬ wych nr nr 2 361828 i 2 390 908 wprowadzila ulep¬ szenie w konserwowaniu kiszonek, które wyraza sie w obnizeniu pH z 5,28 na 4,02, wzroscie za¬ wartosci kwasu mlekowego z 23 do 90 g/kg su- *• chej masy, lepszej oslonie bialka, o czym swiad¬ czy zmniejszenie sie N w NHj stosunku z 17,76 do 14, oraz N calkowity N rozpuszczalny stosunku z 63,80 do 48,10 N calkowity 10 Zaleta tej mieszaniny bylo to, ze nie mialo miejsca powstawanie kwasu propionowego i kwasu maslowego.Srodek wedlug wynalazku wnosi dodatkowe ulepszenie wyrazajace sie w: obnizeniu pH z 4,02 B na 3,70, wzroscie zawartosci, kwasu mlekowego z 90 g do 112 g/kg suchej masy, lepszej oslonie bialka, o czym swiadczy zmniejszenie sie stosunku N w NH3/N calkowity z 14 do 8, oraz stosunku N rozpuszczalny/N calkowity z 48,10 do 44. so Zaleta mieszaniny jest to, ze nie powstaje kwas propionowy ani kwas maslowy.Strawnosc i niestrawnosc kiszonek oznaczono na baranach, podajac im produkty po róznych obrób¬ kach, takich jak: 65 B: obróbka kwasem mrówkowym: 0,64 UF/kg13 122 629 Tablica 6 14 ^^\^ Parametry Obróbka ^\^ A: nie poddany obróbce B: obróbka kwasem mrówkowym 4% C: obróbka sposobem wedlug francuskiego opisu patentowego nr | 2 390 908 D: obróbka sposobem wedlug wynalazku (C + szczepy bakte- | ryjne srodka wedlug wynalazku) PH 5,28 4,05 4,02 3,70 .. N w NH3 /t N calkowity 17,76 7,10 14 8 N rozpuszczalny N calkowity i 63,80 45,43 48,10 44 [ Kwasy organiczne w g/kg MS mleko¬ wy 23 41,36 90 112 propio- nowy ^38 (Siady a 0 octowy 29,46 14,95 14,20 18,28 maslo- iwy slady 0 0 0 Tablica 7 |^\ Parametry Obróbka \v A: nie poddany obróbce B: obróbka kwasem mrów¬ kowym 0,4°/o C: obróbka we¬ dlug francuskich opisów patento¬ wych nr 2 361 828 i 2 390 908 D: obróbka we¬ dlug wynalazku N wprowa¬ dzony g/dzien 21 18,9 17 16,5 N w kale g/dzien 7,90 7,34 7,07 9,4 % N wpro¬ wadzonego 3,76 38,8 41,6 38,8 N w moczu g/dzien 13 10,4 a,i2 7,70 % N wpro¬ wadzonego 61,9 55 47,7 47 N zatrzymany g/dzien 0,10 1,1 1,8 2,40 % N wpro¬ wadzonego 0,50 5,88 10,5 14,5 C: obróbka sposobem wedlug francuskich opisów patentowych nr nr 2 361828 i 2 390 908: 0,74 UF/kg D: obróbka wedlug wynalazku: 0,82 UF/kg Bilans azotu u zwierzat w okresie wzrostu po¬ kazuje, ze obróbka produktami do silosowania wedlug wynalazku jest korzystna, jak widac to z tablicy 7.Retencja azotu w przypadku obróbki sposobem wedlug wynalazku jest przeszlo dwukrotnie wiek¬ sza niz w przypadku obróbki kwasem mrówko¬ wym.Zastrzezenia patentowe 1. Sposób konserwowania i waloryzacji roslin w postaci zielonek przez zakwaszenie mlekowe, obejmujacy dodawanie do tych roslin przed silo¬ sowaniem czynnika degradacji glicydów wyzszych do glicydów ulegajacych fermentacji, odpowied- 50 55 nich do spozytkowania przez bakterie wywolujace fermentacje mlekowa, w postaci kompleksu enzy¬ mów i/lub bakterii, znamienny tym, ze do roslin do silosowania dodaje sie kompleks enzymatycz¬ ny zawierajacy ewentualnie w polaczeniu z amy- laza grzybowa, z amylaza bakteryjna, z amylogli- kozydaza, z kompleksem hemicelulolitycznym po¬ chodzenia grzybowego posiadajacym jako glówna aktywnosc galafctomannanazowa, równiez celulaze lub kompleks celulolityczny pochodzenia grzybo¬ wego zdolny do degradowania rodzimej celulozy do glikozy, którego aktywnosc Ci wynosi i50—0,005 jednostek miedzynarodowych, Cx wynosi 5)00^-0,05 jednostek miedzynarodowych, na 100 g swiezej rosliny, który w warunkach silosowania po uply¬ wie 10 dni zachowuje co najmniej 3iOM tej aktyw¬ nosci oraz kompleks bakteryjny. 2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie kompleks bakteryjny zawierajacy bak-15 122 629 16 terie gram-, które fermentuja skrobie ale ni^ fermentuja maltozy, nalezace do rodziny Entero- bacteriaceae, rodzaj Erwinia lub Pectobacterium, grupa Herbicola oznaczone Enterobacter agglome- rans. 3. Sposób wedlug zastrz. 2, znamienny tym, ze stosuje sie bakterie z rodziny Enterobaeteriaceae w polaczeniu z bakteriami stosowanymi w zna¬ nych sposobach, zdolnymi degradowac glicydy wyzsze do glicydów zdolnych do fermentacji. 4. Sposób wedlug zastrz. 2 albo 3, znamienny tym, ze stosuje sie bakterie z rodziny Entero¬ baeteriaceae w polaczeniu z bakteriami gram+, które fermentuja skrobie, glikoze, mannit, ramno- ze, sacharoze, amigdaline, arabinoze, a nie fer¬ mentuja maltozy, inozitu, sorbitu. 15. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie mieszanine enzymów zawierajaca 2X liO-4—2,%o celulazy o mianie 2510 jednostek mie¬ dzynarodowych, aktywnosci Ci/g, O,05M,2O%o ainy- lazy bakteryjnej o mianie 215(0 jednostek/g, OglO— O,20i%o amylazy grzybowej o mianie 51000 jednostek PS (SOi/g, 0,10-^0i,70%o amyloglikozydazy o mianie 200 jednostek AG/g, 0,06.—O,2-0%0 kompleksu roz¬ kladajacego hemiceluloze o mianie 35 000 jedno¬ stek miedzynarodowych/g, przy czym ilosci poda¬ ne sa w %o wagowych na rosliny poddawane si- 5 losowaniu. 6. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze enzymy wprowadza sie w podloze zbozowe w ilosci okolo 1 kg enzymów na 9 kg podloza. 7. Sposób wedlug zastrz. 1 albo 2,, znamienny 10 tym, ze stosuje sie bakterie wyhodowane na pod¬ lozu zawierajacym maki zbozowe. 8. Sposób wedlug zastrz. 1 albo 2, znamienny tym, ze bakterie i enzymy wprowadza sie w roz¬ puszczalne w zimnej wodzie podloze typu skrobi 15 zbozowej, skrobi zzelatynowanej, malto-heksozy, w ilosci 1 kg bakterii i enzymów na 1,5/—4 kg podloza. 9. Sposób wedlug zastrz. 6, znamienny tym, ze stosuje sie ilosci enzymów i kultur bakteryjnych 20 z ich podlozem, które w stanie suchym wynosza lOi—16 kg na 1 tone roslin poddawanych siloso¬ waniu, przy czym dodatek ten zawiera 105—106 zywych zarodków w 1 g.Drukarnia Narodowa, Zaklad Nr 8, 496/83 Cena 100 zl PL PL PL
Claims (9)
1.Zastrzezenia patentowe 1. Sposób konserwowania i waloryzacji roslin w postaci zielonek przez zakwaszenie mlekowe, obejmujacy dodawanie do tych roslin przed silo¬ sowaniem czynnika degradacji glicydów wyzszych do glicydów ulegajacych fermentacji, odpowied- 50 55 nich do spozytkowania przez bakterie wywolujace fermentacje mlekowa, w postaci kompleksu enzy¬ mów i/lub bakterii, znamienny tym, ze do roslin do silosowania dodaje sie kompleks enzymatycz¬ ny zawierajacy ewentualnie w polaczeniu z amy- laza grzybowa, z amylaza bakteryjna, z amylogli- kozydaza, z kompleksem hemicelulolitycznym po¬ chodzenia grzybowego posiadajacym jako glówna aktywnosc galafctomannanazowa, równiez celulaze lub kompleks celulolityczny pochodzenia grzybo¬ wego zdolny do degradowania rodzimej celulozy do glikozy, którego aktywnosc Ci wynosi i50—0,005 jednostek miedzynarodowych, Cx wynosi 5)00^-0,05 jednostek miedzynarodowych, na 100 g swiezej rosliny, który w warunkach silosowania po uply¬ wie 10 dni zachowuje co najmniej 3iOM tej aktyw¬ nosci oraz kompleks bakteryjny.
2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie kompleks bakteryjny zawierajacy bak-15 122 629 16 terie gram-, które fermentuja skrobie ale ni^ fermentuja maltozy, nalezace do rodziny Entero- bacteriaceae, rodzaj Erwinia lub Pectobacterium, grupa Herbicola oznaczone Enterobacter agglome- rans.
3. Sposób wedlug zastrz. 2, znamienny tym, ze stosuje sie bakterie z rodziny Enterobaeteriaceae w polaczeniu z bakteriami stosowanymi w zna¬ nych sposobach, zdolnymi degradowac glicydy wyzsze do glicydów zdolnych do fermentacji.
4. Sposób wedlug zastrz. 2 albo 3, znamienny tym, ze stosuje sie bakterie z rodziny Entero¬ baeteriaceae w polaczeniu z bakteriami gram+, które fermentuja skrobie, glikoze, mannit, ramno- ze, sacharoze, amigdaline, arabinoze, a nie fer¬ mentuja maltozy, inozitu, sorbitu. 15. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie mieszanine enzymów zawierajaca 2X liO-4—2,%o celulazy o mianie 2510 jednostek mie¬ dzynarodowych, aktywnosci Ci/g, O,05M,2O%o ainy- lazy bakteryjnej o mianie 215(0 jednostek/g, OglO— O,20i%o amylazy grzybowej o mianie 51000 jednostek PS (SOi/g, 0,10-^0i,70%o amyloglikozydazy o mianie 200 jednostek AG/g, 0,06.—O,2-0%0 kompleksu roz¬ kladajacego hemiceluloze o mianie 35 000 jedno¬ stek miedzynarodowych/g, przy czym ilosci poda¬ ne sa w %o wagowych na rosliny poddawane si-
5. Losowaniu.
6. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze enzymy wprowadza sie w podloze zbozowe w ilosci okolo 1 kg enzymów na 9 kg podloza.
7. Sposób wedlug zastrz. 1 albo 2,, znamienny 10 tym, ze stosuje sie bakterie wyhodowane na pod¬ lozu zawierajacym maki zbozowe.
8. Sposób wedlug zastrz. 1 albo 2, znamienny tym, ze bakterie i enzymy wprowadza sie w roz¬ puszczalne w zimnej wodzie podloze typu skrobi 15 zbozowej, skrobi zzelatynowanej, malto-heksozy, w ilosci 1 kg bakterii i enzymów na 1,5/—4 kg podloza.
9. Sposób wedlug zastrz. 6, znamienny tym, ze stosuje sie ilosci enzymów i kultur bakteryjnych 20 z ich podlozem, które w stanie suchym wynosza lOi—16 kg na 1 tone roslin poddawanych siloso¬ waniu, przy czym dodatek ten zawiera 105—106 zywych zarodków w 1 g. Drukarnia Narodowa, Zaklad Nr 8, 496/83 Cena 100 zl PL PL PL
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR7903499A FR2448299A2 (fr) | 1979-02-12 | 1979-02-12 | Conservation et valorisation de vegetaux en vert et de sous-produits humides des industries agro-alimentaires |
| FR7915887A FR2459006A2 (fr) | 1979-06-21 | 1979-06-21 | Procede et produit pour la conservation et la valorisation de vegetaux en vert et de sous-produits humides des industries agro-alimentaires |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL221935A3 PL221935A3 (pl) | 1980-10-20 |
| PL122629B1 true PL122629B1 (en) | 1982-08-31 |
Family
ID=26221011
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL1980221935A PL122629B1 (en) | 1979-02-12 | 1980-02-11 | Method of preserving and making valuable some plants in the form of green forage |
Country Status (21)
| Country | Link |
|---|---|
| AR (1) | AR219435A1 (pl) |
| AT (1) | AT368842B (pl) |
| AU (1) | AU537458B2 (pl) |
| BG (1) | BG48331A3 (pl) |
| CA (1) | CA1127101A (pl) |
| CH (1) | CH643988A5 (pl) |
| DD (1) | DD149015A6 (pl) |
| DE (1) | DE3005020A1 (pl) |
| DK (1) | DK57980A (pl) |
| ES (1) | ES488462A2 (pl) |
| GB (1) | GB2046567B (pl) |
| GR (1) | GR74002B (pl) |
| HU (1) | HU185784B (pl) |
| IT (1) | IT1212401B (pl) |
| LU (1) | LU82150A1 (pl) |
| NL (1) | NL8000876A (pl) |
| PL (1) | PL122629B1 (pl) |
| PT (1) | PT70817A (pl) |
| RO (1) | RO85921B (pl) |
| SE (1) | SE452244B (pl) |
| YU (1) | YU43215B (pl) |
Families Citing this family (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FI66282C (fi) * | 1982-11-02 | 1984-10-10 | Valio Meijerien | Foerfarande foer ensilering av groenfoder eller fullsaed |
| GB2159388A (en) * | 1984-06-01 | 1985-12-04 | Pan Britannica Ind Ltd | Preservation of silage |
| DE3916563A1 (de) * | 1989-05-20 | 1990-11-22 | Atochem Werke Gmbh | Kombinationspraeparat und verfahren zum einsaeuern von gruenfutter und verhindern von aeroben abbauvorgaengen in gaerfutter |
| WO1991015966A1 (en) * | 1990-04-18 | 1991-10-31 | Ssv-Development Oy | Enzyme treated forage for silage |
| LT3208B (en) * | 1992-04-10 | 1995-03-27 | Ssv Dev Oy | Enzyme products for use in the improvement of feed value and conservation of fibrous crops |
| US5981835A (en) * | 1996-10-17 | 1999-11-09 | Wisconsin Alumni Research Foundation | Transgenic plants as an alternative source of lignocellulosic-degrading enzymes |
| US6818803B1 (en) | 1997-06-26 | 2004-11-16 | Wisconsin Alumni Research Foundation | Transgenic plants as an alternative source of lignocellulosic-degrading enzymes |
Family Cites Families (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| SE302239B (pl) * | 1960-03-29 | 1968-07-08 | N Nilsson | |
| IT1109471B (it) * | 1976-08-17 | 1985-12-16 | Deral Sa | Procedimento e prodotto per la conservazione e la valorizzazione di vegetali a verde e dei sotto prodotti umidi delle industrie agro alimentari |
| FR2361828A1 (fr) * | 1976-08-17 | 1978-03-17 | Deral Sa | Conservation et valorisation de vegetaux en vert et de sous-produits humides des industries agro-alimentaires |
| FR2390908A2 (fr) * | 1977-05-18 | 1978-12-15 | Deral Sa | Procede et produit pour la conservation et la valorisation de vegetaux en vert et de sous-produits humides des industries agro-alimentaires |
| GB1547063A (en) * | 1977-07-07 | 1979-06-06 | Salen Interdevelop Ab | Process for the biological ensiling of vegetable and/or animals materials |
-
1980
- 1980-02-08 GR GR61164A patent/GR74002B/el unknown
- 1980-02-08 HU HU80293A patent/HU185784B/hu unknown
- 1980-02-11 PL PL1980221935A patent/PL122629B1/pl unknown
- 1980-02-11 AU AU55412/80A patent/AU537458B2/en not_active Expired
- 1980-02-11 DK DK57980A patent/DK57980A/da not_active Application Discontinuation
- 1980-02-11 CH CH111280A patent/CH643988A5/fr not_active IP Right Cessation
- 1980-02-11 DD DD80218995A patent/DD149015A6/de not_active IP Right Cessation
- 1980-02-11 BG BG46562A patent/BG48331A3/xx unknown
- 1980-02-11 ES ES488462A patent/ES488462A2/es not_active Expired
- 1980-02-11 SE SE8001062A patent/SE452244B/sv not_active IP Right Cessation
- 1980-02-11 LU LU82150A patent/LU82150A1/fr unknown
- 1980-02-11 PT PT70817A patent/PT70817A/pt not_active IP Right Cessation
- 1980-02-11 IT IT8019844A patent/IT1212401B/it active
- 1980-02-11 YU YU349/80A patent/YU43215B/xx unknown
- 1980-02-11 DE DE19803005020 patent/DE3005020A1/de active Granted
- 1980-02-11 AR AR279921A patent/AR219435A1/es active
- 1980-02-11 CA CA345,395A patent/CA1127101A/fr not_active Expired
- 1980-02-12 RO RO100155A patent/RO85921B/ro unknown
- 1980-02-12 NL NL8000876A patent/NL8000876A/nl not_active Application Discontinuation
- 1980-02-12 GB GB8004578A patent/GB2046567B/en not_active Expired
- 1980-02-12 AT AT0074580A patent/AT368842B/de not_active IP Right Cessation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| BG48331A3 (en) | 1991-01-15 |
| HU185784B (en) | 1985-03-28 |
| IT1212401B (it) | 1989-11-22 |
| GB2046567A (en) | 1980-11-19 |
| YU34980A (en) | 1983-02-28 |
| DD149015A6 (de) | 1981-06-24 |
| RO85921B (ro) | 1985-01-30 |
| CA1127101A (fr) | 1982-07-06 |
| DK57980A (da) | 1980-08-13 |
| ES488462A2 (es) | 1980-10-01 |
| AR219435A1 (es) | 1980-08-15 |
| IT8019844A0 (it) | 1980-02-11 |
| RO85921A (ro) | 1985-01-24 |
| NL8000876A (nl) | 1980-08-14 |
| DE3005020A1 (de) | 1980-08-28 |
| SE8001062L (sv) | 1980-08-13 |
| CH643988A5 (fr) | 1984-07-13 |
| DE3005020C2 (pl) | 1991-08-01 |
| GR74002B (pl) | 1984-06-06 |
| GB2046567B (en) | 1983-11-30 |
| LU82150A1 (fr) | 1980-05-07 |
| YU43215B (en) | 1989-06-30 |
| AU537458B2 (en) | 1984-06-28 |
| AT368842B (de) | 1982-11-10 |
| PL221935A3 (pl) | 1980-10-20 |
| AU5541280A (en) | 1980-08-21 |
| SE452244B (sv) | 1987-11-23 |
| PT70817A (fr) | 1980-03-01 |
| ATA74580A (de) | 1982-04-15 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Yang et al. | Bioconversion of corn straw by coupling ensiling and solid-state fermentation | |
| EP0468596B1 (en) | Enzymatic treatment of silage | |
| US5432074A (en) | Formulation for treating silage containing β-1,4-xylanase and β-1,3-xylosidase but essentially free of β-1,4-glucanase and β-1,4-cellobiohydrolase, and one or more lactic acid-producing bacteria | |
| US20170073620A1 (en) | Bacteria and enzymes produced therefrom and methods of using same | |
| US5662901A (en) | Enzymatic grain conditioner and methods of using it | |
| Theodorou et al. | Anaerobic fungi in the digestive tract of mammalian herbivores and their potential for exploitation | |
| GB1591810A (en) | Process and composition for the preservation of vegetables | |
| Karunanandaa et al. | Chemical composition and biodegradability of crop residues colonized by white‐rot fungi | |
| KR20120014813A (ko) | 섬유소 분해능이 있는 바실러스 푸밀러스 및 그의 배양 방법 | |
| EP0634899B1 (en) | Enzyme products for use in the improvement of feed value and conservation of fibrous crops | |
| Guo et al. | Effect of Lactobacillus plantarum expressing multifunctional glycoside hydrolases on the characteristics of alfalfa silage | |
| PL122629B1 (en) | Method of preserving and making valuable some plants in the form of green forage | |
| Weinberg et al. | The effect of temperature and Lactobacillus amylovorus and Lact. plantarum, applied at ensiling, on wheat silage | |
| KR20120014815A (ko) | 섬유소 분해능이 있는 바실러스 푸밀러스 또는 이의 배양액을 함유하는 사료 첨가제 | |
| Ben-Ghedalia et al. | Pectin fermentation and utilization by natural microflora during ryegrass ensilage | |
| NZ223021A (en) | Method of preserving protein feed using lactic acid bacteria, glucono-delta-lactone and carbohydrate cleaving enzyme | |
| RU2706068C2 (ru) | Композиция для получения высококачественных кормов из многолетних высокобелковых бобовых трав | |
| Savoie et al. | Stimulation of environmentally controlled mushroom composting by polysaccharidases | |
| Sezan et al. | Creation and Characterization of the β-1, 4-Glucanase (CMCase) Producing Mutant Strains of Bacillus sp. with Ultraviolet Radiation and Ethidium Bromide | |
| KR100754952B1 (ko) | 에바리스트라 리니아타 ｃｍ602(ｋｃｔｃ 10945ｂｐ) 및그로부터 생산되는 파이타아제 | |
| Rydin | Studies on fermentation processes in silage: Starch as a source of carbohydrate for the lactic acid fermentation | |
| Bureenok et al. | The effect of adding fibrolytic enzymes and lactic acid bacteria on fermentation quality and in vitro digestibility of Napier grass silage. | |
| CN116649468A (zh) | 一种农作物废弃原料制备青贮饲料用添加剂及其使用方法 | |
| CN1340304A (zh) | 饲料酶及制备方法 | |
| PL233537B1 (pl) | Zastosowanie szczepu Lactobacillus buchneri M w procesie kiszenia roślin lignocelulozowych |