MXPA01005813A

MXPA01005813A - Compuestos y metodos para tratamiento y diagnostico de infeccion por clamidia.

Info

Publication number: MXPA01005813A
Application number: MXPA01005813A
Authority: MX
Inventors: Peter Probst
Original assignee: Corixa Corp
Priority date: 1998-12-08
Filing date: 1999-12-08
Publication date: 2002-05-06
Also published as: CA2354232A1; EP1144642B1; IL209115A0; CN100365120C; WO2000034483A2; HK1044020A1; AU769293B2; IL209113A0; NO20101293L; HK1044020B; EP2277892A2; NZ512246A; EP2223935A3; WO2000034483A3; BR9916020A; IL143531A0; WO2000034483A9; ATE469222T1; AU1935800A; CA2746535A1

Abstract

Se describen compuestos y metodos para el diagnostico y tratamiento de infeccion por clamidia. Los compuestos proporcionados incluyen polipeptidos que contienen al menos una porcion antigenica de un antigeno de Chlamydia y secuencias de DNA que codifican tales polipeptidos. Tambien se proporcionan composiciones farmaceuticas y vacunas que comprenden tales polipeptidos o secuencias de DNA, junto con anticuerpos dirigidos contra tales polipeptidos. Conjuntos diagnosticos conteniendo tales polipeptidos o secuencias de DNA y un reactivo de deteccion adecuado pueden ser usados para la deteccion de infeccion por clamidia en pacientes y en muestras biologicas.

Description

COMPUESTOS Y MÉTODOS PARA TRATAMIENTO Y DIAGNOSTICO DE I NFECCIÓN POR CLAMI DIA CAMPO TÉCNICO La presente invención se refiere de manera general a la detección y tratamiento de infección por clamidia. En particular, la invención se refiere a polipéptidos que comprenden un antígeno de Chlamydia y el uso de tales polipéptidos para el serodiagnóstico y tratamiento de infección por clam idia.

ANTECEDENTES DE LA INVENCIÓN Las clamidias son patógenos bacterianos intracelulares que son responsables de una amplia variedad de importantes infecciones humanas y animales. La Chlamydia trachomatis es una de las causas más comunes de enfermedades transmitidas sexualmente y puede conducir a enfermedad inflamatoria pélvica (PID), que resulta en la obstrucción tubárica e infertilidad. La Chlamydia trachomatis también puede jugar un papel en la infertilidad masculina. En 1 990, se estimó que el costo de tratar PI D en Estados Unidos era $4 billones de dólares. El tracoma, debido a la infección ocular con Chlamydia trachomatis, es la principal causa de ceguera prevenible alrededor del mundo. La Chlamydia pneumonía es una causa mayor de infecciones agudas del tracto respiratorio en humanos y también se cree que juega un papel en la patogénesis de la aterosclerosis y, en particular, enfermedades coronarias del corazón . Se ha mostrado que los individuos con un alto título de anticuerpos para Chlamydia pneumonía son al menos dos veces más probables que sufran de enfermedades coronarias del corazón que individuos seronegativos. Las infecciones por clamidia constituyen , de esta manera, un problema de salud significativo tanto en Estados Unidos como alrededor del mundo. La infección por clamidia frecuentemente es asintomática. Por ejemplo, para cuando una mujer busca atención médica para PI D, daño irreversible puede haber ocurrido ya, resultando en infertilidad. De esta manera, existe la necesidad en la técnica de vacunas mejoradas y composiciones farmacéuticas para la prevención y tratamiento de infecciones de Chlamydia. La presente invención satisface esta necesidad y proporciona además otras ventajas relacionadas.

BREVE DESCRIPCIÓN DE LA I NVENCIÓN La presente invención proporciona composiciones y métodos para el diagnóstico y terapia de la infección por Chlamydia. En un aspecto, la presente invención proporciona polipéptidos que comprenden una porción inm unogénica de un antígeno de Chlamydia, o una variante de tal antígeno. Ciertas porciones y otras variantes son inmunogénicas, de manera que la capacidad de la variante para reaccionar con antisuero específico de antígeno no es disminuida substancialmente. Dentro de ciertas modalidades , el polipéptido comprende una secuencia de aminoácidos codificada por una secuencia de polinucleótidos seleccionada del grupo que consiste de (a) una secuencia de SEQ I D NO: 1 , 1 5, 21 -25, 44-64 , 66-76, 79-88, 1 1 0- 1 1 9 , 1 20, 1 22, 1 24 , 1 26, 1 28, 1 30, 1 32, 1 34, 1 36, 169- 1 74, 1 81 - 188, 263, 265 y 257-290; (b) los complementos de dichas secuencias; y (c) secuencias que hibridan a una secuencia de (a) o (b) bajo condiciones moderadamente severas. En modalidades específicas, los polipéptidos de la presente invención comprenden al menos una porción de una proteína de clamidia que incluye una secuencia de aminoácidos seleccionada del grupo que consiste de las secuencias declaradas en SEQ I D NO: 5-14, 7-20, 26, 28, 30-32 , 34, 39-43, 65, 89-1 09, 1 38-1 58, 1 67, 1 68, 224-262, 246, 247, 254-256, 292 y las variantes de las mismas. La presente invención proporciona además polinucleótidos que codifican un polipéptido como se describe antes, o una porción de la misma (tal como una porción que codifica al menos 1 5 residuos de aminoácidos de una proteína de clamidia) , vectores de expresión que comprenden tales polinucleótidos y células huésped transformadas o transfectadas con tales vectores de expresión . En un aspecto relacionado, también se proporcionan secuencias de polin ucleótidos codifican los polipéptidos anteriores, vectores de expresión recombinantes que comprenden una o más de estas secuencias de polinucleótidos y células huésped transformadas o transfectadas con tales vectores de expresión . En otro aspecto, la presente invención proporciona proteínas de fusión comprendiendo un polipéptido inventivo o, de manera alternativa, un polipéptido inventivo y un antígeno de Chlamydia conocido, así como polin ucleótidos que codifican tales proteínas de fusión , en combinación con un portador o inmunoestimulante fisiológ icamente aceptable para usarse como composiciones farmacéuticas y vacunas de las mismas.

La presente invención proporciona además composiciones farmacéuticas que comprenden: (a) un anticuerpo, tanto policlonal como monoclonal, o un fragmento de unión de antígeno del mismo, que se une específicamente a una proteína de clamidia; y (b) un portador fisiológicamente aceptable. Dentro de otros aspectos, la presente invención proporciona composiciones farmacéuticas que comprenden uno o más polipéptidos de clamidia descritos en la presente, o una molécula de polinucleótido que codifica tal polipéptido y un portador fisiológicamente aceptable. La invención también proporciona vacunas para fines profilácticos y terapéuticos comprendiendo uno o más de los polipéptidos descritos y un inmunoestimulante, como se define en la presente, junto con vacunas que comprenden una o más secuencias de polinucleótidos que codifican tales polipéptidos y un inmunoestimulante. Todavía en otro aspecto, se proporcionan métodos para inducir inmun idad protectora en un paciente, comprend iendo adm inistrar a un paciente una cantidad efectiva de una o más de las composiciones farmacéuticas o vacunas anteriores. Todavía en un aspecto adicional, se proporcionan los métodos para el tratamiento de infección por Chlamydia en un paciente, comprendiendo los métodos obtener células mononucleares de sangre periférica (PBMC) del paciente, incubar las PBMC con un polipéptido de la presente invención (o un polinucleótido que codifica tal polipéptido) para proporcionar células T incubadas y administrar las células T incubadas al paciente. La presente invención proporciona de manera adicional, métodos para el tratam iento de i nfección por Chlamydia q ue com prenden incubar células que presentan antígeno con un polipéptido de la presente invención (o un polinucleótido que codifica tal polipéptido), para proporcionar células que presentan antígeno incubadas y administrar las células que presentan antígeno incubadas al paciente. Las células proliferadas pueden ser clonadas, pero no necesariamente, antes de la administración al paciente. En ciertas modalidades, las células que presentan antígeno son seleccionadas del grupo que consiste de células dendríticas, macrófagos, monocitos, células B y fibroblastos. También se proporcionan composiciones para el tratamiento de la infección por Chlamydia comprendiendo células T o células que presentan antígeno que han sido incubadas con un polipéptido o polinucleótido de la presente invención. Dentro de aspectos relacionados, las vacunas proporcionadas comprenden : (a) una célula que presenta antígeno que expresa un polipéptido como se describe antes, y (b) un inmunoestimulante. La presente invención proporciona además, dentro de otros aspectos, métodos para remover células infectadas por clamidia de una muestra biológica, comprendiendo contactar una muestra biológica con células T que reaccionan de manera específica con una proteína de clamidia, en donde el paso de contactar se realiza bajo condiciones y durante un tiempo suficiente para permitir la remoción de células que expresan la proteína de la muestra. Dentro de aspectos relacionados, se proporcionan métodos para inhibir el desarrollo de infección por clamidia en un paciente, com prendiendo administrar a un paciente una m uestra biológica tratada como se describe antes En aspectos adicionales de la presente invención, se proporcionan métodos y conjuntos diagnósticos para detectar la infección por Chlamydia en un paciente. En una modalidad, el método comprende: (a) contactar una muestra biológica al menos con uno de los polipéptidos o proteínas de fusión descritos en la presente: y (b) detectar en la muestra la presencia de agentes de unión que se ligan al polipéptido o proteína de fusión , detectando con ello la infección por Chlamydia en la muestra biológica. Las muestras biológicas adecuadas incluyen sangre completa, esputo, suero, plasma, saliva, fluido cerebroespinal y orina. En una modalidad, los conjuntos diagnósticos comprenden uno o más de los polipéptidos o proteínas de fusión descritos en la presente, en combinación con un reactivo de detección. Todavía en otra modalidad, los conjuntos diagnósticos comprenden ya sea un anticuerpo monoclonal o un anticuerpo policlonal que se une con un polipéptido de la presente invención. La presente invención también proporciona métodos para detectar infección por Chlamydia, que comprende: (a) obtener una muestra biológica de un paciente; (b) contactar la muestra al menos con dos iniciadores de oligonucleótidos en una reacción en cadena de polimerasa, siendo al menos uno de los iniciadores de oligonucleótidos específicos para una secuencia de polinucleótido descrita en la presente; y (c) detectar en la muestra una secuencia de polinucleótido que se amplifica en ia presencia de los iniciadores de oligonucleótido. En una modalidad, el iniciador de oligonucleótido comprende al menos aproximadamente 1 0 nucleótidos contiguos de u n péptido de secuencia de pol inucleótido descrito en la presente, o de una secuencia que híbrida al mismo. **st ** En un aspecto adicional, la presente invención proporciona un método para detectar infección por Chlamydia en un paciente, que comprende: (a) obtener una muestra biológica del paciente; (b) contactar la muestra con una sonda de oligonucleótiodo específica para una secuencia de polinucleótido descrita en la presente; y (c) detectar en la muestra una secuencia de polinucleótido que híbrida a la sonda de oligonucleótido. En una modalidad, la sonda de oiigonucleótido comprende al menos aproximadamente 1 5 nucleótidos contiguos de una secuencia de polinucleótido descrita en la presente, o una secuencia que híbrida a la misma. Estos y otros aspectos de la presente invención se volverán evidentes sobre referencia a la siguiente descripción detallada. Todas las referencias descritas en la presente se incorporan aqu í por referencia en su totalidad, como si cada una fuera incorporada individualmente.

I DENTI FICADORES DE SEC U ENCIA SEQ I D NO: 1 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis 1 -B 1 -66. SEQ I D NO: 2 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis 4-D7-28. SEQ I D NO: 3 es la secuencia de DNA determ inada para el clon de C. trachomatis 3-G3- 1 0. SEQ I D NO: 4 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis 1 0-C 1 0-31 SEQ ID NO: 5 es la secuencia de aminoácidos predicha para 1-B1-66. SEQ ID NO: 6 es la secuencia de aminoácidos predicha para 4-D7-28. SEQ ID NO: 7 es una primera secuencia de aminoácidos predicha para 3-G3-10. SEQ ID NO: 8 es una segunda secuencia de aminoácidos predicha para 3-G3-10. SEQ ID NO: 9 es una tercera secuencia de aminoácidos predicha para 3-G3-10. SEQ ID NO: 10 es una cuarta secuencia de aminoácidos predicha para 3-G3-10. SEQ ID NO: 11 es una quinta secuencia de aminoácidos predicha para 3-G3-10. SEQ ID NO: 12 es la secuencia de aminoácidos predicha para 10- C10-31. SEQ ID NO: 13 es la secuencia de aminoácidos del péptido sintético 1-B1-66/48-67. SEQ ID NO: 14 es la secuencia de aminoácidos del péptido sintético 1-B1-66/58-77. SEQ ID NO: 15 es la secuencia de DNA determinada para el clon 2C7-8 de C. trachomatis serovar LGV II. SEQ ID NO: 16 es la secuencia de DNA determinada para un primer marco de lectura abierto putativo de C trachomatis serovar D SEQ ID NO: 17 es la secuencia de aminoácidos predicha codificada para el primer marco de lectura abierto putativo de C. trachomatis serovar D SEQ ID NO: 18 es la secuencia de aminoácidos del péptido sintético CtC7.8-12. SEQ ID NO: 19 es la secuencia de aminoácidos del péptido sintético CtC7.8-13. SEQ ID NO: 20 es la secuencia de aminoácidos predicha codificada por un segundo marco de lectura putativo de C. trachomatis serovar D. SEQ ID NO: 21 es la secuencia de DNA determinada para el clon 4C9-18 de C. trachomatis LGV II. SEQ ID NO: 22 es la secuencia de DNA determinada homologa para lipoamida dehidrogenasa de C. trachomatis LGV II. SEQ ID NO: 23 es la secuencia de DNA determinada homologa a la proteína hipotética de C. trachomatis LGV II. SEQ ID NO: 24 es la secuencia de DNA determinada homologa a ubiquinona metiltransferasa de C. trachomatis LGV II. SEQ ID NO: 25 es la secuencia de DNA determinada para el clon 4C9-18#2 BL21 pLysS de C. trachomatis LGV II. SEQ ID NO: 26 es la secuencia de aminoácidos predicha para 4C9- 18#2 de C. trachomatis LGV II. SEQ ID NO: 27 es la secuencia de DNA determinada para Cp-SWIB de C. trachomatis cepa TWAR. SEQ ID NO. 28 es la secuencia de aminoácidos predicha para Cp-SWIB de C. trachomatis cepa TWAR.

SEQ ID NO: 29 es la secuencia de DNA determinada para Cp-S13 de C. trachomatis cepa TWAR. SEQ ID NO: 30 es la secuencia de aminoácidos predicha para Cp-S13 de C. trachomatis cepa TWAR. SEQ ID NO: 31 es la secuencia de aminoácidos para un péptido de consenso 10mero de CtC7.8-12 y CtC7.8-13. SEQ ID NO: 32 es la secuencia de aminoácidos predicha para el clon 2C7-8 de C. trachomatis LGV II. SEQ ID NO: 33 es la secuencia de DNA determinada de un clon de C. trachomatis serovar D, que muestra homología al clon 2C7-8. SEQ ID NO. 34 es la secuencia de aminoácidos predicha codificada por la secuencia de SEQ ID NO: 33. SEQ ID NO: 35 es la secuencia de DNA para C.p. SWIB Nde (iniciador 5') de C. pneumonía. SEQ ID NO: 36 es la secuencia de DNA para C.p. SWIB EcoRI (iniciador 3') de C. pneumonía. SEQ ID NO: 37 es la secuencia de DNA para C.p. S13 Nde (iniciador 5') de C. pneumonía. SEQ ID NO: 38 es la secuencia de DNA para C.p. S13 EcoRl (iniciador 3') de C. pneumonía. SEQ ID NO: 39 es la secuencia de aminoácidos para el péptido CtSwib 52-67 de C. trachomatis LGV II. SEQ ID NO: 40 es la secuencia de aminoácidos para el péptido CpSwib 53-68 de C pneumonía. lJ$ SEQ ID NO: 41 es la secuencia de aminoácidos para el péptido HuSwib 288-302 del dominio SWI humano. SEQ ID NO: 42 es la secuencia de aminoácidos para el péptido CtWSI-T 822-837 de la fusión de topoisomerasa-SWIB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 43 es la secuencia de aminoácidos para el péptido CpSWI-T 828-842 de la fusión de topoisomerasa-SWIB de C. pneumonía. SEQ ID NO: 44 es la primera secuencia de DNA determinada para el clon de O trachomatis LGV II 19783.3, ¡en. seq(1>509)CTL2#11-3', que representa el extremo 3'. SEQ ID NO: 45 es una segunda secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 19783.3. jen. seq(1>481)CTL2#11-5', que representa el extremo 5'. SEQ ID NO: 46 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 19784CTL2_12consensos.seq(1>427)CTL#12. SEQ ID NO' 47 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 19785.4,jen.seq(1>600)CTL2#16-5', que representa el extremo 5' SEQ ID NO: 48 es una primera secuencia de DNA determinada para el clon de C trachomatis LGV II 19786.3,jen.seq(1>600)CTL2#18-3', que representa el extremo 3'. SEQ ID NO: 49 es una segunda secuencia de DNA determinada para el clon de O trachomatis LGV II 19786. , jen seq(1>600)CTL2#18-5', que representa el extremo 5' SEQ ID NO 50 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C trachomatis LGV II 19788CTL2_21consensus seq(1Z406(CTL2#21 SEQ ID NO: 51 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 19790CTL2_23consensus.seq(1 >602)CTL2#23. SEQ ID NO: 52 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 19791CTL2_24consensus.seq(1>145)CTL2#24. SEQ ID NO: 53 es la secuencia de DNA determinada para el clon de O trachomatis LGV II CTL2#4. SEQ ID NO: 54 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II CTL2#8b. SEQ ID NO: 55 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 15-G1-89, que comparte homología con el gene lipoamida dehidrogenasa CT557. SEQ ID NO: 56 es la secuencia de DNA determinada para ei clon de O trachomatis LGV II 14-H1-4, que comparte homología con el gene antioxidante específico de tiol CT603. SEQ ID NO: 57 es la secuencia de DNA determinada para el clon de O trachomatis LGV II 12-G3-83, que comparte homología con la proteína hipotética CT622. SEQ ID NO: 58 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 12-B3-95, que comparte homología con el gene lipoamida dehidrogenasa CT557. SEQ ID NO: 59 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 11-H4-28, que comparte homología con el gene dnaK CT396.

SEQ ID NO: 60 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 11-H3-68, que comparte homología con la proteína de virulencia PGP6-D y el gene ribosomal CT318. SEQ ID NO: 61 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 11-G1-34, que comparte homología parcial con el gene de malato dehidrogenasa CT376 y con el gene de glicógeno hidrolasa CT042. SEQ ID NO: 62 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 11-G10-46, que comparte homología con la proteína hipotética CT610. SEQ ID NO: 63 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 11-C12-91, que comparte homología con el gene OMP2 CT443. SEQ ID NO: 64 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 11-A3-93, que comparte homología con el gene CT103 de la superfamilia HAD. SEQ ID NO: 65 es la secuencia de aminoácidos determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 14-H1-4, que comparte homología con el gene antioxidante específico de tiol CT603. SEQ ID NO: 66 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II CtL2#9. SEQ ID NO: 67 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II CtL2#7. SEQ ID NO: 68 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II CtL2#6.

SEQ I D NO: 69 es la secuencia de DNA determinada para el clon de O trachomatis LGV I I CtL2#5. SEQ ID NO: 70 es la secuencia de DNA determinada para el clon de O trachomatis LGV I I CtL2#2. SEQ ID NO: 71 es la secuencia de DNA determinada para el clon de O trachomatis LGV I I CtL2#1 . SEQ ID NO: 72 es una primera secuencia de DNA determinada para el clon de O trachomatis LGV I I 23509.2CtL2#3-15', que representa el extremo 5'. SEQ ID NO: 73 es la segunda secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV I I 23509. 1 CtL2#3-3', que representa el extremo 3'. SEQ ID NO: 74 es una primera secuencia de DNA determinada para el clon de O trachomatis LGV II 221 21 .2CtlL2#10-5', que representa el extremo 5'. SEQ ID NO. 75 es una segunda secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV I I 221 21 . 1 CtL2#10-3' , que representa el extremo 3'. SEQ I D NO: 76 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV I I 19787.6CtL2#19-5', que representa el extremo 5'. SEQ I D NO: 77 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. pneumoniae LGV I I CpS 1 3-His. SEQ I D NO: 78 es la secuencia DNA determinada para el clon de C. pneumoniae LGV I I Cp_SWI B-His.

SEQ ID NO: 79 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 23-G7-68, que comparte homología parcial con la proteína ribosomal L11, L10 y L1. SEQ ID NO: 80 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 22-F8-91, que comparte homología con el gene pmpC. SEQ ID NO: 81 es la secuencia de DNA determinada para el clon el clon de C. trachomatis LGV II 21-E8-95, que comparte homología con los genes CT610-CT613. SEQ ID NO: 82 es la secuencia de DNA determinada para el clon de O trachomatis LGV II 19-F12-57, que comparte homología con los genes CT858 y recA. SEQ ID NO: 83 es la secuencia de DNA determinada para el clon de O trachomatis LGV II 19-F12-53, que comparte homología con el gene CT445 que codifica glutamil tRNA sintetasa. SEQ ID NO: 84 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 19-A5-54, que comparte homología con el gene de plásmido críptico. SEQ ID NO: 85 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 17-E11-72, que comparte homología parcial con los genes OppC_2 y pmpD. SEQ ID NO: 86 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 17-C1-77, que comparte homología parcial con los marcos de lectura abiertos CT856 y CT858.

SEQ ID NO: 87 es la secuencia de DNA determinada para el clon de O trachomatis LGV II 15-H2-76, que comparte homología con los genes pmpD y SycE y con ORF de CT089. SEQ ID NO: 88 es la secuencia de DNA para el clon de O. trachomatis LGV II 15-A3-26, que comparte homología con ORF de CT858.

SEQ ID NO: 89 es la secuencia de aminoácidos para el clon de O pneumoniae Cp_SWIB-His. SEQ ID NO: 90 es la secuencia de aminoácidos determinada para el clon de O trachomatis LGV II CtL2_LPDA_FL. SEQ ID NO: 91 es la secuencia de aminoácidos determinada para el clon de O pneumoniae CpS13-His. SEQ ID NO: 92 es la secuencia de aminoácidos determinada para el clon de C. trachomatis LGV II CtL2:_TSA_FL. SEQ ID NO: 93 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct-Swib 43-61 de C. trachomatis LGV II. SEQ ID NO: 94 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct-Swib 48-67 de C. trachomatis LGV II. SEQ ID NO: 95 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct-Swib 52-71 de C. trachomatis LGV II. SEQ ID NO: 96 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct- Swib 58-77 de C. trachomatis LGV II. SEQ ID NO: 97 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct-Swib 63-82 de C. trachomatis LGV II. SEQ ID NO: 98 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct-Swib 51-66 de C. trachomatis LGV II.

SEQ ID NO: 99 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct-Swib 52-67 de C. pneumonía. SEQ ID NO: 100 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct-Swib 37-51 de C. pneumonía. SEQ ID NO: 101 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct- Swib 32-51 de C. pneumonía. SEQ ID NO: 102 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct-Swib 37-56 de C. pneumonía. SEQ ID NO: 103 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct-Swib 36-50 de C. trachomatis. SEQ ID NO: 104 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct-S1346-65 de C. trachomatis. SEQ ID NO: 105 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct-S1360-80 de C. trachomatis. SEQ ID NO: 106 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct- S131-20 de C. trachomatis. SEQ ID NO: 107 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct-S1346-65 de O trachomatis. SEQ ID NO: 108 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Ct-S1356-76 de C. trachomatis. SEQ ID NO: 109 es la secuencia de aminoácidos para el péptido Cp-S1356-75 de C. pneumoniae. SEQ ID NO: 110 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 21-G12-60, conteniendo marcos de lectura abiertos parciales para proteínas hipotéticas CT875, CT229 y CT228 SEQ ID NO: 111 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatís LGV II 22-B3-53, que comparte homología con ORF CT110 de GroEL. SEQ ID NO: 112 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 22-A1-49, que comparte homología con los ORFs de CT660 y CT659. SEQ ID NO: 113 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 17-E2-9, que comparte homología parcial con los ORFs de CT611 y CT 610. SEQ ID NO: 114 es la secuencia de DNA determinada para el clon de O trachomatis LGV II 17-C10-31, que comparte homología parcial con el ORF de CT858. SEQ ID NO: 115 es la secuencia de DNA determinada para ßl clon de C. trachomatis LGV II 21-C7-66, que comparte homología con el gene similar a dnaK. SEQ ID NO: 116 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 20-G3-45, que contiene parte del gene pmpB CT413.

SEQ ID NO: 117 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 18-C5-2, que comparte homología con el ORF de la proteína ribosomal S1. SEQ ID NO: 118 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV ll 17-C5-19, que contiene parte de los ORFs para CT431 y CT430.

SEQ ID NO: 119 es la secuencia de DNA determinada para el clon de C. trachomatis LGV II 16-D4-22, contiene secuencias parciales de ORF3 y ORF4 del plásmido para crecimiento dentro de células de mamífero. SEQ ID NO: 120 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el gene CT529 de C. trachomatis serovar LGV II Capí. SEQ ID NO: 121 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene CT529 de C. trachomatis serovar LGV II Capí. SEQ ID NO: 122 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el gene CT529 de C. trachomatis serovar E Capí. SEQ ID NO: 123 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene CT529 de O trachomatis serovar E Capí.

SEQ ID NO: 124 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el gene CT529 de O trachomatis serovar 1A Capí. SEQ ID NO: 125 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene CT529 de C. trachomatis serovar 1A Capí.

SEQ ID NO: 126 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el gene CT529 de C. trachomatis serovar G Capí. SEQ ID NO: 127 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene CT529 de C. trachomatis serovar G Capí.

SEQ ID NO: 128 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el gene CT529 de C. trachomatis serovar F1 Nll Capí. SEQ ID NO: 129 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene CT529 de C. trachomatis serovar F1 Nll Capí.

SEQ ID NO: 130 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el gene CT529 de C. trachomatis serovar L1 Capí . SEQ ID NO: 131 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene CT529 de C. trachomatis serovar L1 Capí. SEQ ID NO: 132 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el gene CT529 de O trachomatis serovar L3 Capí. SEQ ID NO: 133 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene CT529 de C. trachomatis serovar L3 Capí.

SEQ ID NO: 134 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el gene CT529 de de C. trachomatis serovar Ba Capí. SEQ ID NO: 135 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene CT529 de C. trachomatis serovar Ba Capí.

SEQ ID NO: 136 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el gene CT529 de C. trachomatis serovar MOPN Capí. SEQ ID NO: 137 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene CT529 de C. trachomatis serovar MOPN Capí. SEQ ID NO: 138 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #124-139 de Capí CT529 ORF de C trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 139 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #132-147 de Capí CT529 ORF de C trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 140 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #138-155 de Capí CT529 ORF de C trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 141 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #146-163 de Capí CT529 ORF de C trachomatis serovar L2.

SEQ ID NO: 142 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #154-171 de Capí CT529 ORF de C trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 143 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #162-178 de Capí CT529 ORF de C trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 144 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #138-147 de Capí CT529 ORF de C trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 145 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #139-147 de Capí CT529 ORF de C trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 146 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #140-147 de Capí CT529 ORF de C trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 147 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #138-146 de Capí CT529 ORF de C trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 148 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #138-145 de Capí CT529 ORF de C trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 149 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #F140->I de Capí CT529 ORF de C trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 150 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido ##S139>Ga de Capí CT529 ORF de C trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 151 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido ##S139>Gb de Capí CT529 ORF de C trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 152 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #2 C7.8-6 del ORF de 216aa de C trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 153 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #2 C78-7 del ORF de 216aa de C trachomatis serovar L2.

SEQ ID NO: 154 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #2 C7.8-8 del ORF de 216aa de C trachomatis serovar L2. SEQ I D NO: 1 55 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #2 C7.8-9 del ORF de 216aa de C trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 1 56 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido #2 C7.8-10 del ORF de 216aa de C trachomatis serovar L2. SEQ I D NO: 1 57 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido de 53 residuos de aminoácidos del ORF de 21 6 aa dentro del clon 2C7.8 de C. trachomatis serovar L2. SEQ I D NO: 1 58 es la secuencia de aminoácidos determi nada para el péptido de 52 residuos de aminoácidos del ORF de CT529 dentro del clon 2C7.8 de C. trachomatis serovar L2. SEQ ID NO: 159 es la secuencia de DNA determ inada para el iniciador 5' (hacia delante) para clonar CT529 serovar L2 de longitud completa. SEQ I D NO: 1 60 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador 5' (inverso) para clonar CT529 serovar L2 de longitud completa. SEQ I D NO: 161 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador 5' (hacia delante) para clonar CT529 de longitud com pleta para serovars diferentes a L2 y MOPN. SEQ I D NO: 162 es la secuencia de DNA determ inada para el iniciador 5' (inverso) para clonar serovars de CT529 de longitud completa diferentes a L2 y MOPN .

SEQ I D NO: 163 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador 5' (hacia delante) para clonar serovar MOPN de CT529 de longitud completa. SEQ I D NO: 164 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador 5' (inverso) para clonar serovar MOPN de CT529 de longitud completa. SEQ I D NO: 165 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador 5' (hacia delante) para pBI B-KS. SEQ I D NO: 166 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador 5' (inverso) para pBI B-KS. SEQ I D NO: 167 es la secuencia de aminoácidos determinada para el epitope de 9-meros del péptido Cap1 #1 39-147 de serovar L2. SEQ I D NO: 1 68 es la secuencia de aminoácidos determinada para el epitope de 9-meros del péptido Cap#1 39-147 de serovar D. SEQ I D NO: 169 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el gene pmpl de C. trachomatis. SEQ I D NO: 1 70 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el gene pmpG de C. trachomatis. SEQ I D NO: 1 71 es la secuencia de DNA de long itud completa determinada para el gene pmpE de C. trachomatis. SEQ ID NO: 172 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el gene pmpD de C. trachomatis. SEQ I D NO: 1 73 es la secuencia de DNA de longitud completa determ inada para el gene pm pC de C. trachomatis.

SEQ ID NO: 174 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el gene pmpB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 175 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene pmpl de C. trachomatis. SEQ ID NO: 176 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene pmpG de C. trachomatis. SEQ ID NO: 177 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene pmpE de C. trachomatis. SEQ ID NO: 178 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene pmpD de C. trachomatis. SEQ ID NO: 179 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene pmpC de C. trachomatis. SEQ ID NO: 180 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene pmpB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 181 es la secuencia de DNA determinada menos la secuencia de señal para el gene pmpl de C. trachomatis. SEQ ID NO: 182 es una secuencia de DNA de longitud completa determinada subsecuentemente para el gene pmpG de C. trachomatis. SEQ ID NO: 183 es una secuencia de DNA determinada menos la secuencia de señal para el gene pmpE de C trachomatis SEQ ID NO: 184 es una primera secuencia de DNA determinada que representa el extremo carboxi para el gene pmpD de C. trachomatis. SEQ ID NO: 185 es una segunda secuencia de DNA determinada que representa el extremo amino menos la secuencia de señal para el gene pmpD de C. trachomatis.

SEQ I D NO: 1 86 es una primera secuencia de DNA determinada que representa el extremo carboxi para el gene pmpC de C. trachomatis. SEQ ID NO: 187 es una segunda secuencia de DNA determinada que representa el extremo amino menos la secuencia de señal para el gene pmpC de C. trachomatis. SEQ I D NO: 1 88 es la secuencia de DNA determinada que representa el gene pmp de C. pneumoniae serovar MOMPS en una molécula de fusión con Ra12. SEQ I D NO: 1 89 es la secuencia de aminoácidos predicha menos la secuencia de señal para el gene pmpl de C. trachomatis. SEQ I D NO: 1 90 es una secuencia de aminoácidos predicha subsecuentemente para el gene pmpG de C. trachomatis. SEQ ID NO: 191 es la secuencia de aminoácidos predicha menos la secuencia de señal para el gene pmpE de C. trachomatis. SEQ I D NO: 1 92 es una primera secuencia de am inoácidos predicha que representa el extremo carboxi para el gene pmpD de C. trachomatis. SEQ I D NO: 193 es una segunda secuencia de am inoácidos predicha que representa el extremo amino menos la secuencia de señal para el gene pm pD de C. trachomatis. SEQ I D NO: 1 94 es una primera secuencia de aminoácidos predicha que representa el extremo carboxi para el gene pmpC de C. trachomatis. SEQ ID NO 195 es una segunda secuencia de aminoácidos predicha que representa el extremo amino para el gene pmpC de C. trachomatis.

SEQ I D NO: 1 96 es la secuencia de aminoácidos predicha que representa el gene pmp de C. pneumoniae serovar MOMPS en una molécula de fusión con Ra 1 2. SEQ I D NO: 1 97 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador oligo 5' para clonar el gene pmpC de O trachomatis en el vector de vacu na SKB. SEQ I D NO: 1 98 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador oligo 3' para clonar el gene pmpC de C. trachomatis en el vector de vacuna SKB. SEQ I D NO: 199 es la secuencia de DNA determinada para la secuencia de inserción para clonar el gene pmpC de C. trachomatis en el vector de vacuna SKB . SEQ I D NO: 200 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador oligo 5' para clonar el gene pmpD de C. trachomatis en el vector de vacuna S KB. SEQ I D NO: 201 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador oligo 3' para clonar el gene pmpD de C. trachomatis en el vector de vacuna S KB. SEQ I D NO' 202 es la secuencia de DNA determinada para la secuencia de inserción para clonar el gene pmpD de C. trachomatis en el vector de vacuna SKB SEQ I D NO' 203 es la secuencia de DNA determ inada para el iniciador oligo 5' para clonar el gene pmpE de C trachomatis en el vector de vacu na S KB SEQ I D NO: 204 es la secuencia de DNA determ inada para el iniciador oligo 3' para clonar el gene pmpE de C. trachomatis en el vector de vacuna SKB. SEQ I D NO: 205 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador oligo 5' para clonar el gene pmpG de C. trachomatis en el vector de vacuna SKB. SEQ I D NO: 206 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador oligo 3' para clonar el gene pmpG de C. trachomatis en el vector de vacuna SKB. SEQ I D NO: 207 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador oligo 5' para clonar la porción de extremo amino para el gene pmpC de C. trachomatis en el vector pET1 7b. SEQ ID NO: 208 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador oligo 3' para clonar la porción de extremo amino del gene pmpC de C. trachomatis en el vector pET1 7b. SEQ I D NO: 209 es la secuencia de DNA determ inada para el iniciador oligo 5' para clonar la porción de extremo carboxi del gene pmpC de C trachomatis en el vector pET17b. SEQ I D NO: 21 0 es la secuencia de DNA determ inada para el iniciador oligo 3' para clonar la porción de extremo carboxi del gene pmpC de C. trachomatis en el vector pET1 7b. SEQ I D NO: 21 1 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador 5' oligo para clonar la porción de extremo amino del gene pmpD de C trachomatis en el vector pET1 7b.

SEQ I D NO: 21 2 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador oligo 3' para clonar la porción de extremo amino del gene pmpD de C. trachomatis en el vector pET1 7b. SEQ I D NO: 21 3 es la secuencia de DNA determ inada para el iniciador oligo 5' para clonar la porción de extremo carboxi del gene pmpD de C. trachomatis en el vector pET17b. SEQ I D NO: 214 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador oligo 3' para clonar la porción de extremo carboxi del gene pmpD de C. trachomatis en el vector pET1 7b. SEQ I D NO: 21 5 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador oligo 5' para clonar el gene pmpE de C. trachomatis en el vector pET1 7b. SEQ I D NO: 216 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador 3' oligo para clonar el gene pmpE de O trachomatis en el vector pET1 7b. SEQ I D NO: 21 7 es la secuencia de DNA determinada para la secuencia de inserción para clonar el gene pmpE de C. trachomatis en el vector pET1 7b. SEQ I D NO: 218 es la secuencia de aminoácidos para la secuencia de inserción para clonar el gene pmpE de C. trachomatis en el vector pET1 7b. SEQ I D NO: 21 9 es la secuencia de DNA determ inada para el iniciador oligo 5' para clonar el gene pmpG de C. trachomatis en el vector pET1 7b.

SEQ ID NO: 220 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador oligo 3' para clonar el gene pmpG de C. trachomatis en el vector pET1 7b. SEQ I D NO: 221 es la secuencia de aminoácidos para la secuencia de inserción para clonar el gene pmpG de C. trachomatis en el vector pET1 7b. SEQ I D NO: 222 es la secuencia de DNA determinada para el iniciador oligo 5' para clonar el gene pmpl de C. trachomatis en el vector pET1 7b. SEQ I D NO: 223 es la secuencia de DNA para el iniciador oligo 3' para clonar el gene pmpl de C. trachomatis en el vector pET1 7b. SEQ I D NO: 224 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 1 -20 Swib de C. pneumoniae. SEQ ID NO: 225 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 6-25 Swib de C. pneumoniae. SEQ I D NO: 226 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 1 2-31 Swib de C. pneumoniae. SEQ I D NO: 227 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 1 7-36 Swib de C. pneumoniae. SEQ ID NO: 228 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 22-41 Swib de C. pneumoniae. SEQ I D NO: 229 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 27-46 Swib de C. pneumoniae. S EQ I D NO: 230 es la secuencia de am inoácidos determi nada para el péptido 42-61 Swib de C. pneumoniae SEQ ID NO: 231 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 46-65 Swib de O pneumoniae. SEQ ID NO: 232 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 51-70 Swib de C. pneumoniae. SEQ ID NO: 233 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 56-75 Swib de C. pneumoniae. SEQ ID NO: 234 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 61-80 Swib de C. pneumoniae. SEQ ID NO: 235 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 66-87 Swib de C. pneumoniae. SEQ ID NO: 236 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 103-122 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 237 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 108-127 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 238 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 113-132 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 239 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 118-137 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 240 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 123-143 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 241 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 128-147 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 242 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 133-152 OMCB de C. trachomatis. . * i .*** a *>*..*! í.

SEQ ID NO: 243 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 137-156 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 244 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 142-161 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 245 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 147-166 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 246 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 152-171 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 247 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 157-176 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 248 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 162-181 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 249 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 167-186 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 250 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 171-190 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 251 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 171-186 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 252 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 175-186 OMCB de C. trachomatis. SEQ ID NO: 253 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 185-198 OMCB de C. pneumoniae. SEQ ID NO: 254 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 96-115 TSA de C. trachomatis.

SEQ ID NO: 255 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 101-120 TSA de C. trachomatis. SEQ ID NO: 256 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 106-125 TSA de C. trachomatis. SEQ ID NO: 257 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 111-130 TSA de C. trachomatis. SEQ ID NO: 258 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 116-135 TSA de C. trachomatis. SEQ ID NO: 259 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 121-140 TSA de C. trachomatis. SEQ ID NO: 260 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 126-145 TSA de C. trachomatis. SEQ ID NO: 261 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 131-150 TSA de C. trachomatis. SEQ ID NO: 262 es la secuencia de aminoácidos determinada para el péptido 136-155 TSA de C. trachomatis. SEQ ID NO: 263 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el gene CT529/Cap 1 de C. trachomatis serovar I. SEQ ID NO: 264 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene CT529/Cap 1 de C. trachomatis serovar I.

SEQ ID NO: 265 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el gene CT529/Cap 1 de C. trachomatis serovar K. SEQ ID NO: 266 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el gene CT529/Cap 1 de C. trachomatis serovar K.

SEQ I D NO: 267 es la secuencia de DNA determinada para el clon 1 7-G4-36 de C. trachomatis que comparte homolog ía con parte del ORF de la RNA polimerasa DNA-dirigida subunidad beta-CT31 5 en serD. SEQ I D NO: 268 es la secuencia de DNA determinada para la secuencia parcial del gene CT016 de O trachomatis en el clon 2E1 0. SEQ I D NO: 269 es la secuencia de DNA determinada para la secuencia parcial del gene tRNA sintasa de C. trachomatis en el clon 2E 1 0. SEQ I D NO: 270 es la secuencia de DNA determinada para la secuencia parcial para el gene cIpX de C. trachomatis en el clon 2E1 0. SEQ I D NO: 271 es una primera secuencia de DNA determinada para el clon CtL2-gam-30 de C. trachomatis que representa el extremo 5'. SEQ I D NO: 272 es una segunda secuencia de DNA determinada para el clon CtL2gam-30 de C. trachomatis que representa el extremo 3'. S EQ I D NO: 273 es la secuencia de DNA determ inada para el clon CtL2gam-28 de C. trachomatis. SEQ I D NO: 274 es la secuencia de DNA determinada para el clon CtL2gam-27 de C. trachomatis. SEQ I D NO: 275 es la secuencia de DNA determ inada para el clon CtL2gam-26 de C. trachomatis. SEQ I D NO: 276 es la secuencia de DNA determinada para el clon CtL2gam-24 de C. trachomatis. SEQ I D NO: 277 es la secuencia de DNA determ inada para el clon CtL2g am-23 de C. trachomatis.

SEQ ID NO: 278 es la secuencia de DNA determinada para el clon CtL2gam-21 de C. trachomatis. SEQ ID NO: 279 es la secuencia de DNA determ inada para el clon CtL2gam-1 8 de C. trachomatis. SEQ I D NO: 280 es la secuencia de DNA determinada para el clon CtL2gam-1 7 de C. trachomatis. SEQ ID NO: 281 es una primera secuencia de DNA determinada para el clon CtL2gam-1 5 de C. trachomatis, que representa el extremo 5'. SEQ I D NO: 282 es una segunda secuencia de DNA determinada para el clon CtL2gam-1 5 de C. trachomatis, que representa el extremo 3'.

SEQ I D NO: 283 es la secuencia de DNA determ inada para el clon CtL2gam-1 3 de C. trachomatis. SEQ I D NO: 284 es la secuencia de DNA determinada para el clon CtL2gam-1 0 de C. trachomatis. SEQ I D NO: 285 es la secuencia de DNA determ inada para el clon CtL2gam-8 de C. trachomatis. SEQ I D NO: 286 es una primera secuencia de DNA determinada para el clon CtL2gam-6 de C. trachomatis, que representa el extremo 5'. SEQ ID NO: 287 es una seg unda secuencia de DNA determinada para el clon CtL2gam-6 de C. trachomatis, que representa el extremo 3'. SEQ ID NO: 288 es la secuencia de DNA determinada para el clon CtL2gam-5 de C. trachomatis. SEQ ID NO: 289 es la secuencia de DNA determinada para el clon CtL2gam-2 de C. trachomatis.

SEQ ID NO: 290 es la secuencia de DNA determinada para el clon CtL2gam-1 de C. trachomatis. SEQ ID NO: 291 es la secuencia de DNA de longitud completa determinada para el homólogo de C. pneumoniae del gene CT529. SEQ ID NO: 292 es la secuencia de aminoácidos de longitud completa predicha para el homólogo de C. pneumoniae del gene CT529. SEQ ID NO: 293 es la secuencia de DNA determinada para la secuencia de inserción para clonar el gene pmpG de C. trachomatis en el vector de vacuna SKB.

DESCRIPCIÓN DE LAS FIGURAS La Fig. 1 ilustra la inducción de INF-? de una línea de células T específica de Chlamydia activada por células objetivo que expresan el clon 4C9-18#2. La Fig. 2 ilustra vectores retrovirales PBIB-KS1,2,3 modificados para contener un sitio de iniciación de las traslación de Kosak y los codones de paro. La Fig. 3 muestra la lisis específica en un ensayo de liberación de cromo de células P815 pulsadas con péptidos de Chlamydia CtC7.8-12 (SEQ ID NO: 18) y CtC7.8-13 (SEQ ID NO: 19) La Fig. 4 muestra títulos de isotipo de anticuerpo en ratones C57B1/6 inmunizados con proteína SWIB de C. trachomatis. La Fig. 5 muestra respuestas proliferativas de células T específicas de Chlamydia en esplenocitos de ratones C3H inmunizados con proteína SWIB de C. trachomatis.

La Fig . 6 ilustra las secuencias de iniciadores 50 y 30 diseñadas para C. pneumoniae, las cuales se usaron para aislar los genes SWIB y S13 de C. pneumoniae. Las Figs. 7A y 7B muestran inducción de I FN-? de una línea de células T ant -Chlamydia humana (TCL-8) capaz de reacción cruzado con C. trachomatis y C. pneumonía sobre la activación por células dendríticas derivadas de monocitos que expresan proteínas de clamidia. La Fig. 8 muestra la identificación de epitopes de células T en prote ína S 13 ribosomal de clamidia con la línea de células T TCL 8 EB/DC. La Fig . 9 ilustra la respuesta proliferativa de células T CP-21 generada contra células dendríticas infectadas con O pneumoniae para proteína SWI B de C. pneumonía recombinante, pero no para proteína SWI B de C. trachomatis. La Fig. 1 0 muestra las respuestas proliferativas SWI B específicas de c. trachomatis de una línea de células T primaria (TCT- 1 0 EB) de un donador asintomático. La Fig . 1 1 ilustra la identificación de epitope de células T en SWIB de C trachomatis con una l ínea de células T específicas de antígeno (TCL- 1 0 EB) DESCRI PCIÓN DETALLADA DE LA INVENCIÓN Como se nota antes , la presente invención se dirige de manera general a composiciones y métodos para el diagnóstico y tratamiento de infección por clamid ia En u n aspecto, las com posiciones de la presente invención incluyen polipéptidos que comprenden al menos una porción inmunogénica de un antígeno de Chlamydia, o una variante del mismo. En modalidades específicas, la presente invención describe polipéptidos que comprenden una porción inmunogénica de un antígeno de 5 Chlamydia, en donde el antígeno de Chlamydia comprende una secuencia de aminoácidos codificada por una molécula de polinucleótido que incluye una secuencia seleccionada del grupo que consiste de (a) secuencias de nucleótidos declaradas en SEQ ID NO: 1 , 1 5, 21 -25, 44-64, 66-76, 79-88, 1 1 0-1 1 9, 1 20, 1 22, 1 24, 1 26, 128, 1 30, 1 32, 1 34, 1 36, 1 69-1 74, 1 81 -1 88, 10 263, 265 y 267-290, (b) los complementos de dichas secuencias de nucleótidos, y (c) variantes de tales secuencias. Como se usa en la presente, el término "polipéptido" abarca las cadenas de am inoácidos de cualquier longitud, incluyen proteínas de longitud completa (es decir, antígenos), en donde los residuos de 15 aminoácidos son enlazados por enlaces covalentes de péptidos. De esta manera, un polipéptido que comprende una porción inmunogénica de uno de los antígenos inventivos puede consistir completamente de la porción inmunogénica, o puede contener secuencias adicionales. Las secuencias adicionales pueden derivarse del antígeno de Chlamydia natural o puede 20 ser heterólogo, y tales secuencias pueden ser (pero no necesariamente) inmunogénicas. El término "polinucleótido(s)", como se usa en la presente, significa un polímero de filamento simple o doble de bases de desoxirpbonucleótido o ribonucleótido, e incluye moléculas de D NA y RNA correspondientes, 25 incluyendo moléculas de HnRNA y mRNA, tanto de filamentos de sentido ?itít*, c***A£*á t *«.*..**it? como anti-sentido, y comprende cDNA, DNA genómico y DNA recombinante, así como polinucleótidos completa o parcialmente sintetizados. Una molécula de HnRNA contiene intrones y corresponde a una moléclula de DNA en una manera generalmente uno a uno. Una molécula de mRNA corresponde a una molécula de HnRNA y DNA de la cual se han cortado los intrones. Un polinuclétido puede consistir de un gene completo, o una porción del mismo. Los polinucleótidos anti-sentido operables pueden comprender un fragmento del polinucleótido correspondiente, y la definición de "polinucleótido" incluye, por lo tanto, todos esos fragmentos anti-sentido operables. Una "porción inmunogénica" de un antígeno es una porción que es capaz de reaccionar con suero obtenido a partir de un individuo infectado con Chlamydia (es decir, genera una lectura de absorbancia con sueros de individuos infectados que es al menos tres veces las desviaciones estándares por arriba de la absorbancia obtenida con sueros de individuos no infectados, en un ensayo ELI SA representativo descrito en la presente). Tales porciones inmunogénicas, generalmente comprenden al menos aproximadamente 5 residuos de aminoácidos, más preferiblemente al menos aproximadamente 1 0, y muy preferiblemente al menos aproximadamente 20 residuos de aminoácidos. Los métodos para preparar e identificar porciones inmunogénicas de antígenos de secuencia conocida son bien conocidos en la técnica e incluyen aquéllos resumidos en Paul, Fundamental Immunology (I nm unolog ía fundamental) , 3a ed . , Raven Press, 1 993 , pp 243-247 y referenci as citadas en la misma . Tales técnicas incluyen clasificar pol ipéptidos por la capacidad para reaccionar con anticuerpos de antígeno-específico, antisueros y/o l íneas de células T o clones. Como se usa en la presente, los antisueros y anticuerpos son "antígeno-específicos" si se unen específicamente a un antígeno (es decir, reaccionan con la proteína en un ELISA u otro inmunoensayo, y no reaccionan de manera detectable con las proteínas no relacionadas). Tales antisueros y anticuerpos pueden ser preparados como se describe en la presente, y usando técnicas bien conocidas. Una porción inmunogénica de una proteína de Chlamydia natural es una porción que reacciona con tales antisueros y/o células T a un nivel que no es substancialmente menor que la reactividad del polipéptido de longitud completa (por ejemplo, en un ELI SA y/o ensayo de reactividad de células T). Tales porciones inmunogénicas pueden reaccionar dentro de tales ensayos a un nivel que es similar a o mayor que la reactividad del polipéptido de longitud completa. Tales clasificaciones generalmente pueden ser realizadas usando métodos bien conocidos para aquéllos de habilidad ordinaria en la técnica, tales como aq uéllos descritos en Harlow y Lañe, Antibodies: A Laboratory Manual (Anticuerpos: un manual de laboratorio) , Cold Spring Harbor Laboratory, 1 988. Por ejemplo, un polipéptido puede ser inmovilizado en un soporte sólido y puede ser contactado con sueros de pacientes para permitir la unión de anticuerpos dentro del suero al polipéptido inmovilizado. El suero no unido puede ser removido entonces y los anticuerpos unidos pueden ser detectados usando, por ejemplo, Proteína A 1 25l-marcada Ejemplo de porciones inmnogénicas de antígenos contem pladas por la presente invención incluyen , por ejemplo, los e pitopes estimulantes de células T proporcionados en SEQ ID NO: 9, 10, 18, 1 9, 31 , 39, 93-96, 98 1 00-1 02, 1 06, 1 08, 1 38-140, 1 58, 1 67, 1 68, 246, 247 y 254-256. Los polipéptidos que comprenden al menos una porción inmunogénica de uno o más antígenos de Chlamydia como se describe en la presente pueden ser usados de manera general , solos o en combinación, para detectar infección por clamidia en un paciente. Las composiciones y métodos de la presente invención también abarcan variantes de los polipéptidos y moléculas de polinucleótido anteriores. Tales variantes incluyen, pero no están limitadas a, variantes alélícas que ocurren de manera natural de las secuencias inventivas. En particular, las variantes incluyen otros serovars de Chlamydiae, tales como serovars D, E y F, así como las diversas serovar de LGV que comparten homolog ía con el polipéptido y moléculas de polinucleótido inventivos descritos en la presente. De preferencia, los homólogos de serovar muestran 95-99% de homolog ía con la o las secuencias de polipéptidos correspondientes descritas en la presente. Un polipéptido "variante", como se usa en la presente, es un polipéptido que difieren del polipéptido declarado solo en substituciones y/o modificaciones conservadoras, de manera que las propiedades antigénicas del polipéptido son retenidas. En una modalidad preferida, los polipéptidos variantes difieren de una secuencia identificada por substitución, supresión o adición de cinco aminoácidos o menos. Tales variantes generalmente pueden ser identificadas al modificar una de las secuencias de polipéptido y evaluar las proporciones antigénicas del pol ipéptido modificado usando, por ejemplo , los procedimientos representativos descritos en la presente. En otras palabras, la capacidad de una variante para reaccionar con antisuero de antígeno-específico puede intensificarse o no cambiarse, en relación a la proteína natural, o puede disminuirse por menos de 50%, y de preferencia menos de 20% en relación a la proteína natural. Tales variantes pueden ser identificadas, de manera general, al modificar una de las secuencias de polipéptido anteriores y evaluar la reactividad del polipéptido modificado con anticuerpos o antisueros de antígeno-específico como se describe en la presente. Las variantes preferidas incluyen aquéllas en las cuales una o más porciones, tales como una secuencia l íder N-terminal o dominio transmembrana, han sido removidas. Otras variantes preferidas incluyen variantes en las cuales una pequeña porción (por ejem plo, 1 -30 aminoácidos, de preferencia 5- 1 5 am inoácidos) ha sido removida de la N-y/o C-terminal de la proteína madura. Las variantes de polipéptido exhiben , de preferencia, al menos aproximadamente 70% , más preferiblemente al menos aproximadamente 90% y muy preferiblemente al menos aproximadamente 95% de identidad (determinada como se describe más adelante) a los polipéptidos identificados. Como se usa en la presente, una "substitución conservadora" es una en la cual se substituye un aminoácido por otro aminoácidos que tiene propiedades similares, tal como un experto en la técnica de química de péptidos esperaría que la estructura secundaria y naturaleza hidropática del polipéptido permaneciera substancialmente sin cambiar. Las substituciones de am inoácidos generalmente pueden hacerse en la base de la sim ilitud en polaridad, carga, sol ubilidad , h idrofobicid ad , ^^^^^^ ^^^— hidrofilicidad y/o la naturaleza antipática de los residuos. Por ejemplo, los aminoácidos cargados de manera negativa incluyen ácido aspártico y ácido glutámico; los aminoácidos cargados de manera positiva incluyen lisina y arginina; y los aminoácidos con grupos de cabeza polar sin cambiar teniendo valores de hidrofilicidad similares incluyen leucina, isoleucina y valina; glicina y alanina; asparagina y glutamina; y serina, treonina, fenilalanina y tirosina. Otros grupos de aminoácidos que pueden representar cambios conservadores incluyen: ( 1 ) ala, pro, gly, glu, asp, gln , asn, ser, thr; (2) cys, ser, tyr, thr; (3) val, ile, leu, met, ala, phe; (4) ys, arg , his; y (5) phe, tyr, trp, his. Una variante también puede contener, o de manera alternativa contiene, cambios no conservadores. En una modalidad preferida, los polipéptidos variantes difieren de una secuencia natural por substitución, supresión o adición de cinco aminoácidos o menos. Las variantes también (o alternativamente) pueden ser modificadas mediante, por ejemplo, la supresión o adición de aminoácidos que tienen influencia m ínima en la inmunogenicidad , estructura secundaria y naturaleza hidropática del polipéptido. Las variantes también , o de manera alternativa, pueden contener otras modificaciones, incluyendo la supresión o adición de aminoácidos que tienen influencia m ínima en las propiedades antigénicas, estructura secundaria y naturaleza hidropática del polipéptido. Por ejemplo, un polipéptido puede ser conjugado a una secuencia de señal (o l íder) al extremo N-terminal de la proteína, la cual dirige co-traslacíonal o post-traslacionalmente la transferencia de la prote ína . El polipéptido tam bién puede ser conjugado a un enlazador u otra secuencia para facilidad de la s íntesis , purificación o identificación del polipéptido (por ejemplo, poli-His) o para intensificar la unión del polipéptido a un soporte sólido. Por ejemplo, un polipéptido puede ser conjugado a una región de Fc de inmunoglobulina. Una "variante" de polinucleótido es una secuencia que difiere de la secuencia de nucleótidos declarada porque tiene una o más supresiones, substituciones o adiciones de nucleótidos, de manera que la inmunogenicidad del polipéptido codificado no es disminuido, en relación a la proteína natural. El efecto de la inmunogenicidad del polipéptido codificado puede ser valorado de manera general, como se describe en la presente. Tales modificaciones pueden ser introducidas fácilmente usando técnicas de mutagénesis estándares, tales como mutagénesis de sitio-específico oligonucleótido-dirigida como se muestra, por ejemplo, por Adelman et al. (DNA, 2: 1 83, 1 983). Las variantes de nucleótidos pueden ser variantes alélicas que ocurren de manera natural como se discute más adelante, o variantes que no ocurren de manera natural . Las secuencias de nucleótidos variantes exhiben, de preferencia , aproximadamente 70%, más preferiblemente al menos aproximadamente 80% y muy preferiblemente al menos aproximadamente 90% de identidad (determinada como se describe más adelante) a la secuencia declarada . Los polipéptidos proporcionados por la presente invención incluyen variantes que son codificadas por secuencias de pol inucleótidos, las cuales son substancia lmente homologas a una o más de l as secuencias de polin ucleótidos declaradas específicamente en la presente. "Homolog ía substancial" , como se usa en la presente, se refiere a secuencias de polinucleótidos que son capaces de hibpdar bajo condiciones moderadamente severas. Condiciones moderadamente severas adecuadas incluyen prelavado en una solución de 5X SSC, 0.5% SDS, 1 .0 mMD EDTA (pH 8.0); hibridar a 50°C-65°C, 5S SSC, durante la noche o, en el caso de homolog ía de especie cruzada , a 45°C con 0.5X SSC; seguido por lavado doble a 65°C durante 20 minutos cada uno de 2X, 0.5X y 0.2X SSC, conteniendo 0.1 % SDS. Tales secuencias de polinucleótido de hibridación también están dentro del alcance de esta invención, ya que son secuencias de nucleótidos que, debido a la degeneración de código, codifican un polipéptido que es el mismo que un polinucleótido de la presente invención. Se dice que dos secuencias de nucleótidos o polipéptidos son "idénticas" si la secuencia de nucleótidos o residuos de aminoácidos en las dos secuencias son las mismas cuando se alinean para correspondencia máxima como se describe más adelante. Comparaciones entre dos secuencias se realizan normalmente al comparar las secuencias sobre una ventana de comparación para identificar un comparar reg iones locales de similitud de secuencia . Una "ventana de comparación" , como se usa en la presente, se refiere a un segmento de al menos aproximadamente 20 posiciones contiguas, usualmente 30 a aproximadamente 75, 40 hasta aproximadamente 50, en la cual se puede comparar una secuencia de referencia del m ismo número de posiciones contiguas después de q ue las dos secuencias son alineadas de manera óptima . La alineación óptima de secuencias para la comparación puede conducirse usando el programa Megalig n en la suite Lasergene de programa de bioinformática (DNASTAR, I nc. , Madison , Wl) , usando parámetros de omisión. Este programa abarca varios esquemas de alineación descritos en las siguientes referencias: Dayhoff, M.O. (1978) A model of evolutionary change in proteins - Matrices for detecting distant relationships (Un modelo de cambio evolucionario en proteínas - Matrices 5 para detectar relaciones distantes), En Dayhoff, M.O. (ed.) Atlas of Protein Sequence and Structure (Atlas de secuencia y estructura de proteínas), National Biomedical Research Foundation, Washington DC vol. 5, supl. 3, pp. 345-358; Hein J. (1990) Unified Approach to Alignment and Phylogenes (Aproximación unificada de alineación y filogenes), pp.626-645 Methods in 10 Enzymology (Métodos en enzimología), vol. 183, Academic Press, Inc., San Diego, CA; Higgins, D.G. y Sharp, P.M. (1989) Fast and sensitive múltiples sequence alignments on a microcomputer (Alineaciones de secuencias múltiples rápidas y sensibles en una microcomputadora), CABIOS 5:151- 153; Myers, E.W. y Muller W. (1988) Optimal alignments in lineal space 15 (Alineaciones óptimas en espacio lineal) CABIOS 4:11-17; Robinson, E.D. (1971) Comb. Theor 11:105; Santou, N. Nes, M. (1987) The neighbor joining method. A new method for reconstruction phylogenetic trees (El método de unión de vecinos. Un nuevo método para reconstruir árboles filogenéticos) Mol. Biol. Evol. 4:406-425; Sneath, P.H.A. y Sokal, R.R. 20 (1973) Numérica! Taxonomy - the Principies and Practice of Numerical Taxonomy (Taxonomía numérica - los principios y práctica de la taxonomía numérica), Freeman Press, San Francisco, CA; Wilbur, W.J. y Lipman, D.J. (1983) Rapid similarity searches of nucleic acid and protein data banks (Búsquedas de similitud rápidas de bancos de datos de ácidos nucleicos y 25 proteínas) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 80:726-730. & 5^ De preferencia, el "porcentaje de identidad de secuencia" se determina al comparar dos secuencias alineadas de manera óptima sobre una ventana de comparación de al menos 20 posiciones, en donde la porción de la secuencia de polinucleótido en la ventana de comparación puede comprender adiciones o supresiones (es decir, aberturas) de 20 porciento o menos, usualmente 5 a 1 5 porciento, o 1 0 a 12 porciento, como se compara con las secuencias de referencia (las cuales no comprenden adiciones o supresiones) para alineación óptima de las dos secuencias. El porcentaje se calcula al determinar el número de posiciones en las cuales ocurren las bases de ácido nucleico o residuos de aminoácidos idénticos en ambas secuencias para producir el número de posiciones igualadas, dividiendo el número de posiciones igualadas por el número total de posiciones en la secuencia de referencia (es decir, el tamaño de la ventana) y multiplicar los resultados por 1 00 para producir el porcentaje de identidad de secuencia. También se incluyó en el alcance de la presente invención son alelos de los genes que codifican las secuencias de nucleótidos declaradas en la presente. Como se usa en la presente, un "alelo" o "secuencia alélica" es una forma alternativa del gene, el cual puede resultar de al menos una mutación en la secuencia de ácido nucleico. Los alelos pueden resultar en m RNAs o polipéptidos alterados, cuyas estructuras o funciones pueden o no ser alteradas . Cualquier gene dado puede tener ninguna, una o muchas formas alélicas. Los cambios de mutación comunes, los cuales dan lugar a alelos, generalmente son atribuidos a supresiones, adiciones o substituciones naturales de nucleótidos. Cada u no de estos tipos de ^^^^ cambios puede ocurrir solo o en combinación con los demás, una o más veces en una secuencia dada. En modalidades específicas, la presente invención describe polipéptidos que com prenden al menos una porción inmunogénica de un antígeno de Chlamydia (o una variante de tal antígeno), que comprende uno o más de las secuencias de aminoácidos codificadas por (a) una secuencia de polinucleótido seleccionada del grupo que consiste de SEQ ID NO: 1 -4, 15, 21 -25, 44-64, 66-76 y 79-88; (b) los complementos de tales secuencias de DNA, o (c) secuencias de DNA substancialmente homologas a una secuencia en (a) o (b). como se discute en los Ejemplos más adelante, varios de los antígenos de Chlamydia descritos en la presente reconocen una línea de células T, que reconoce tanto células dendríticas derivadas de monocitos infectadas con Chlamydia trachomatis y Chlamydia pneumoniae, indicando que pueden representar un epitope inmuno-reactivo compartido por Chlamydia trachomatis y Chlamydia pneumoniae. Los antígenos pueden ser empleados de esta manera en una vacuna tanto para infecciones del tracto genital con Chlamydia trachomatis como para infecciones con Chlamydia pneumonía. Caracterización adicional de estos antígenos de Chlamydia de Chlamydia trachomatis y Chlamydia pneumonía para determinar el grado de reactividad cruzada, se proporciona en el Ejemplo 6. De manera adicional, el Ejemplo 4 describe frag mentos de cDNA (SEQ I D NO: 1 5, 1 6 y 33) aislados de C. trachomatis, los cuales codifican prote ínas (SEQ I D NO: 1 7-1 9 y 32) , capaces de estimular una l ínea de cél ulas T CD8+ de murino específica de Chlamydia.

En general, los antígenos de Chlamydia, y secuencias de polinucleótido que codifican tales antígenos, pueden prepararse usando cualquiera de una variedad de procedimientos. Por ejemplo, las moléculas de polinucleótidos que codifican antígenos de Chlamydia pueden aislarse de una genoteca de expresión genómica o de cDNA de Chlamydia, mediante clasificación con una línea de células T específica de Chlamydia, como se describe más adelante, y secuenciadas usando técnicas bien conocidas para aquéllos de habilidad en la técnica. De manera adicional, puede identificarse un polinucleótido, como se describe con más detalle más adelante, al clasificar un microarreglo de cDNAs para la expresión asociada con Chlamydia (es decir, la expresión que es al menos dos veces mayor en células infectadas con Chlamydia que en los controles, según se determina usando un ensayo representativo provisto en la presente) . Tales clasificaciones pueden realizarse usando un microarreglo Synteni (Palo Alto, CA) de acuerdo con las instrucciones del fabricante (y de manera esencial como se describe por Schena et al. , Proc. Nati. Acad. Sci. USA 93: 1 0614- 1 061 9, 1 996 y Heller et al, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94: 21 50-21 55, 1 997) . De manera alternativa, los polipéptidos pueden ser amplificados a partir de cDNA preparado de células que expresan las prote ínas descritas en la presente. Tales polinucleótidos pueden ser ampl ificados vía reacción en cadena de polimerasa (PCR) . Para esta aproximación, pueden diseñarse iniciadores específicos de secuencia con base en las secuencias provistas en la presente, y pueden comprarse o sintetizarse.

Los antígenos pueden ser producidos de manera recombinante, como se describe más adelante, al insertar una secuencia de polinucleótido que codifica el antígeno en un vector de expresión y que expresa el antígeno en un huésped apropiado. Los antígenos pueden ser evaluados por una propiedad deseada, tal como la capacidad para reaccionar con sueros obtenidos de un individuo infectado con Chlamydia, como se describe en la presente, y pueden ser secuenciados usando, por ejemplo, química de Edman tradicional. Ver Edman y Berg , Eur. J. Biochem. 80: 1 16-1 32, 1967. Las secuencias de polinucleótidos que codifican antígenos también pueden obtenerse al clasificar una genoteca de DNA genómica o cDNA de Chlamydia apropiada para secuencias de polinucleótido que hibridan para degenerar oligonucleótidos derivados de secuencias de aminoácidos parciales de antígenos aislados . Las secuencias de oligonucleótidos degeneradas para usarse en tal clasificación pueden ser diseñadas y sintetizadas, y la clasificación puede realizarse, como se describe (por ejemplo) en Sambrook et al . , Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spri ng Harbor Laboratories, Cold Spring Harbor, NY (y referencias citadas en la misma). Tam bién puede emplearse reacción en cadena de polimerasa (PCR) , usando los oligonucleótidos anteriores en métodos bien conocidos en la técnica, para aislar una sonda de ácido nucleico de una genoteca de cDNA o genómica. La clasificación de genoteca puede ser realizada entonces usando la sonda aislada. Puede usarse una porción amplificada para aislar un gene de longitud com pleta de una genoteca adecuada (por ejem plo, una genoteca de cDNA de Chlamydia) usando técn icas bien conocid as . Dentro de tales técnicas, una genoteca (cDNA o genómica) se clasifica usando una o más sondas o iniciadores de polinucleótido adecuadas para amplificación. De preferencia, una genoteca es seleccionada por tamaño para incluir moléculas más grandes. También pueden preferirse genotecas iniciadas de manera aleatoria para identificar regiones 5' y corriente arriba de genes. Las genotecas genómicas se prefieren para obtener intrones y secuencias 5' de extensión. Para técnicas de hibridación, puede marcarse una secuencia parcial (por ejemplo, mediante traslación de muesca o marcado de extremo con 32P) usando técnicas bien conocidas. Una genoteca bacteriana o de bacteriófago es clasificada entonces al hibridar filtros conteniendo colonias bacterianas desnaturalizadas (o campos conteniendo placas de fagos) con la sonda marcada (ver Sambrook et al. , Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratories, Cold Spring Harbor, NY, 1 989) . Las colonias o placas de hibridción se seleccionan y expanden, y el DNA es aislado para análisis adicional. Los clones de cDNA pueden ser analizados para determinar la cantidad de secuencia adicional mediante, por ejemplo, PCR usando un iniciador de la secuencia parcial y un iniciador del vector. Los mapas de restricción y secuencias parciales, pueden generarse para identificar uno o más clones de traslape. La secuencia completa puede ser determ inada entonces usando técnicas estándares, las cuales pueden involucrar generar una serie de clones de supresión. Las secuencias de traslape resultantes son ensambladas entonces en u na secuencia contigua sim ple . U na molécula de cDNA de longitud completa puede generarse al ligar fragmentos adecuados, usando técnicas bien conocidas. De manera alternativa, existen numerosas técnicas de amplificación para obtener una secuencia de codificación de longitud com pleta de una secuencia de cDNA parcial. Dentro de tales técnicas, la amplificación se realiza generalmente vía PCR. Cualquiera de una variedad de conjuntos comercialmente disponibles puede usarse para realizar el paso de amplificación. Los iniciadores pueden ser diseñados usando técnicas bien conocidas en la técnica (ver, por ejemplo, Mullís et al. , Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 51 :263, 1 987; Eriich ed. , PCR Technology, Stockton Press, NY, 1 989) y también pueden usarse programas de cómputo bien conocidos en la técnica. Los iniciadores son preferiblemente 22-30 nucleótidos de longitud, tienen un contenido de GC de al menos 50% y templan a la secuencia objetivo a temperaturas de aproximadamente 68°C hasta 72°C. La región amplificada puede ser secuenciada como se describe antes, y secuencias de traslape pueden ensamblarse en una secuencia contigua . Una de tales técnicas de amplificación es la PCR inversa (ver Triglia et al . , Nucí. Acids Res. 1 6:81 86, 1 988), la cual usa enzimas de restricción para generar un fragmento en la región conocida del gene. El fragmento se hace circular entonces mediante ligación intramolecular y se usa como una plantilla para PCR con iniciadores divergentes derivados de la región conocida. Dentro de una aproximación alternativa, las secuencias adyacentes a u na secuencia parcial pueden ser recu peradas mediante am plificación con un iniciador a una secuencia de enlazador y un iniciador específico para una región conocida. Las secuencias amplificadas normalmente son sometidas a una segunda vuelta de amplificación con el mismo iniciador de enlazador y un segundo iniciador específico para la región conocida. Una variación en este procedimiento, que emplea dos iniciadores que comienzan la extensión en direcciones opuestas de la secuencia conocida, se describe en WO 96/38591 . Las técnicas adicionales incluyen PCR de captura (Lagerstrom et al. , PCR Methods Applic. 1 : 1 1 1 -19, 1991 ) y PCR móvil (Parker et al. , Nucí. Acids. Res. 1 9:3055-60, 1 991 ) . La amplificación mediada por transcripción o TMA, es otro método que puede ser utilizado para la amplificación de DNA, rRNA o mRNA, como se describe en la patente no. PCT/US91 /031 84. Este método autocatalítico e isotérmico, no basado en PCR, utiliza dos iniciadores y dos enzimas: RNA polimerasa y transcriptasa inversa. Un iniciador contiene una secuencia promotora para la RNA polimerasa. En la primera amplificación , el iniciador promotor híbrida el rRNA objetivo en un sitio definido. La transcriptasa inversa crea una copia de DNA del rRNA objetivo mediante extensión del extremo 3' del iniciador promotor. El RNA en el complejo resultante es degradado y un segundo iniciador se une a la copia de DNA. Un nuevo filamento de DNA es sintetizado desde el extremo del iniciador por la transcriptasa inversa, creando un DNA de doble filamento. La RNA polimerasa reconoce ia secuencia promotora en la plantilla de DNA e inicia la transcripción. Cada uno de los amplicones de RNA recién sintetizados vuelve a entrar al proceso de TMA y sirve como una plantilla para una nueva ronda de replicación , que conduce a la expansión exponencial del amplicón de RNA. Otros métodos que emplean la amplificación también pueden ser usados para obtener una secuencia de cDNA de longitud completa. En ciertos casos, es posible obtener una secuencia de cDNA de longitud completa mediante análisis de secuencias proporcionado en una base de datos de marbete de secuencia expresada (EST), tal como aquélla disponible de GenBank. Las búsquedas para traslapar ESTs pueden realizarse, de manera general, usando programas bien conocidos (por ejemplo, búsquedas NCBI BLAST), y tales ESTs pueden ser usadas para generar una secuencia de longitud completa contigua. Las secuencias de cDNA de longitud completa también pueden ser obtenidas mediante análisis de fragmentos genómicos. Las variantes de polinucleótido pueden prepararse, en general, mediante cualquier método conocido en la técnica, incluyendo síntesis qu ím ica mediante, por ejemplo, síntesis qu ímica de fosforamidita de fase sólida . Las modificaciones en una secuencia de polinucleótido también pueden ser introducidas usando técnicas de mutagénesis estándares, tales como mutagénesis de sitio específico, oligonucleótido-dirigida (ver Adelman, et al . , DNA 2: 1 83, 1 983). De manera alternativa, las moléculas de RNA pueden ser generadas por transcripción in vitro o in vivo de secuencias de DNA, que codifica una proteína de Chlamydia, una porción de la m isma, siempre que el DNA sea incorporado en un vector con un promotor de RNA polimerasa adecuado (tal como T7 o SP6) . Pueden usarse ciertas porciones para preparar un polipéptido codificado, como se describe en la presente. Además, o de manera alternativa , una porción puede ser administrada a un paciente, de manera que el polipéptido codificado sea generado in vivo (por ejemplo, al transfectar células que presentan antígeno, tales como células dendríticas, con un constructo de cDNA que codifica un polipéptido de clamidia, y administrar las células transfectadas al paciente). 5 Una porción de una secuencia complementaria a una secuencia de codificación (es decir, un polinucleótido antisentido) también puede usarse como una sonda o para modular la expresión de gene. Los constructos de cDNA que pueden ser transcritos en RNA antisentido también pueden introducirse en células de tejidos para facilitar la producción de RNA 10 antisentido. Puede usarse un polinucleótido antisentido, como se describe en la presente, para inhibir la expresión de una proteína de clam idia. Puede usarse tecnolog ía antisentido para controlar la expresión de genes a través de una formación de triple hélice, que comprende la capacidad de la doble hélice a abrirse lo suficiente para la unión de polimerasas, 15 factores de transcripción o moléculas reguladoras (ver Gee et al. , en Huber y Carr, Molecular and Immunologic Approaches (Aproximaciones moleculares e inmunológicas), Futura Publíshing Co. (Mt. Kisco, NY; 1 994)) . De manera alternativa, una molécula antisentido puede diseñarse para hibridar con una región de control de un gene (por ejemplo, promotor, 20 intensificador o sitio de iniciación de transcripción) y bloquear la transcripción del gene; o bloquear la traslación al inhibir la unión de un transcripto a ribosomas. U na porción de una secuencia de codificación , o de una secuencia complementaria, tam bién puede ser diseñada como una sonda o iniciador 25 para detectar la expresión de gene. Las sondas pueden marcarse con una fe »^ieSid^láfaa8^¿ &?á£ variedad de grupos reportadores, tales como radionúclidos y enzimas, y de preferencia, son de al menos 10 nucleótidos de longitud, más preferiblemente al menos 20 nucleótidos de longitud y aún más preferiblemente al menos 30 nucleótidos de longitud. Los iniciadores, como se nota antes, son de preferencia de 22-30 nucleótidos de longitud. Cualquier polinucleótido puede ser modificado adicionalmente para incrementar la estabilidad in vivo. Las posibles modificaciones incluyen, pero no están limitadas a, la adición de secuencias flanqueadoras en los extremos 5' y/o 3'; el uso de fosforotioato o 2' O-metil en lugar de enlaces de fosfodiesterasa en el esqueleto; y/o la inclusión de bases no tradicionales, tales como inosina, queosina y wibutosina, así como acetil-, metil-, tio- y otras formas modificadas de adenina, citidina , guanina, timina y uridina. Las secuencias de nucleótidos descritas en la presente pueden unirse a una variedad de otras secuencias de nucleótidos usando técnicas de DNA recombinante establecidas. Por ejemplo, un polinucleótido puede clonarse en cualquiera de una variedad de vectores de clonación, incluyendo plásmidos, fagomidos, derivados de fago lam bda y cósmidos. Los vectores de particular interés incluyen vectores de expresión , vectores de replicación, vectores de generación de sondas y vectores de secuenciación. En general, un vector contendrá un origen de replicación funcional al menos en un organismo, sitios de endonucleasa de restricción convenientes y uno o más marcadores seleccionables. Otros elementos dependerán del uso deseado y serán evidentes para aquéllos de habi lidad ordinaria en la técnica.

Los polipéptidos sintéticos que tienen menos de aproximadamente 100 aminoácidos y en general menos de aproximadamente 50 aminoácidos, pueden generarse usando técnicas bien conocidas en la técnica. Por ejemplo, tales polipéptidos pueden ser sintetizados usando cualquiera de las técnicas de fase sólida comercialmente disponibles, tales como el método de síntesis de fase sólida de Merrifield, donde los aminoácidos son adicionados secuencialmente a una cadena de aminoácidos en crecimiento. Ver Merrifield , J. Am. Chem. Soc. 85:2149-2146, 1 963. El equipo para síntesis automatizada de polipéptidos está comercialmente disponible de suministradores, tales como, Perkin Elmer/Applied BioSystems División , Foster City, CA, y puede operarse de acuerdo con las instrucciones del fabricante. Como se nota antes, las porciones inmunogénicas de antígenos de Chlamydia pueden prepararse e identificarse usando técnicas bien conocidas, tales como aquéllas resum idas en Paul , Fundamental Immunology (I nmunolog ía fundamental), 3a ed . , Raven Press, 1 993, pp. 243-247 y referencias citadas en la misma. Tales técnicas incluyen clasificar porciones de polipéptidos del antígeno natural por propiedades inmunogénicas. Los ELISAs representativos descritos en la presente pueden ser empleados de manera general en estas clasificaciones. U na porción inmunogénica de un polipéptido es una porción que, dentro de tales ensayos representativos, genera una señal en tales ensayos que es substancialmente similar a aquélla generada por el antígeno de longitud completa . En otras palabras, una porción inmunogénica de un antígeno de Chlamydia genera al menos aproximadamente 20% , y de preferencia aproximadamente 1 00% , de la señal inducida por el antígeno de longitud completa en un modelo ELI SA, como se describe en la presente. Las porciones y otras variantes de antígenos de Chlamydia pueden generarse mediante medios sintéticos o recombinantes Las variantes de un antígeno natural generalmente pueden prepararse usando técnicas de mutagénesis estándares, tales como mutagénesis de sitio-específico oligonucleótido-dirigida. Las secciones de la secuencia de polinucleótido también pueden removerse usando técnicas estándares para permitir la preparación de polipéptidos truncados. Los polipéptidos recombinantes conteniendo porciones y/o variantes de un antígeno natural, pueden prepararse fácilmente a partir de una secuencia de polinucleótido que codifica el polipéptido usando una variedad de técnicas bien conocidas para aquéllos de habilidad ordinaria en la técnica. Por ejemplo, los sobrenadantes de sistemas de huésped/vector adecuados, los cuales secretan proteína recombinante en medio de cultivo, pueden concentrarse primero usando un filtro comercialmente disponible. Siguiendo la concentración , el concentrado puede aplicarse a una matriz de purificación adecuada, tal como una matriz de afinidad o una resina de intercambio de iones. Finalmente, uno o más pasos de H PLC de fase inversa pueden ser empleados para purificar adicionalmente una proteína recombinante. Cualquiera de una variedad de vectores de expresión conocidos para aquéllos de habilidad ordinaria en la técnica pueden emplearse para expresar polipéptidos recom binantes , como se describe en la presente La expresión puede lograrse en cualquier célula huésped apropiada q ue ha sido transformada o transfectada con un vector de expresión conteniendo una molécula de polinucleótido que codifica un polipéptido recombinante. Las células huésped adecuadas incluyen procariotes, levaduras y células eucarióticas superiores. De preferencia, las células huésped empleadas 5 son E. coli, levaduras o una l ínea de células de mam ífero, tales como COS o CHO. Las secuencias de DNA expresadas en esta manera pueden codificar antígenos que ocurren de manera natural, porciones de antígenos que ocurren de manera natural u otras variantes de los mismos. En general, sin importar el método de preparación, los polipéptidos 10 descritos en la presente se preparan en una forma aislada, substancialmente pura. De preferencia, los polipéptidos son al menos aproximadamente 80% puros, más preferiblemente al menos aproximadamente 90% puros y muy preferiblemente al menos aproximadamente 99% puros. 15 Dentro de ciertas modalidades específicas, un polipéptido puede ser una proteína de fusión que comprende polipéptidos múltiples como se describe en la presente, o que comprende al menos un polipéptido como se describe en la presente y una secuencia no relacionada, tal como una prote ína de clamidia conocida. Un compañero de fusión puede, por 20 ejemplo, ayudar a proporcionar epitopes auxiliares T (un compañero inmunológico de fusión), de preferencia epitopes auxiliares T reconocidos por humanos, o pueden ayudar a expresar la proteína (un intensificador de expresión) a mayores rendim ientos que la prote ína recombinante natural . Ciertos compañeros de fusión preferidos son tanto com pañeros de fusión 25 inm unológicos como intensificadores de expresión. Otros compañeros de ^J?^gájíl^^í^ »^ fusión pueden ser seleccionados con el fin de incrementar la solubilidad de la proteína o para permitir que la proteína sea enfocada a compartimentos intracelulares deseados. Todavía compañeros de fusión adicionales incluyen marbetes de afinidad, que facilitan la purificación de la proteína. Una secuencia de DNA que codifica una proteína de fusión de la presente invención puede construirse usando técnicas de DNA recombinante conocidas para ensamblar secuencias de DNA separadas que codifican, por ejemplo, los primero y segundo polipéptidos, en un vector de expresión apropiado. El extremo 3' de una secuencia de DNA que codifica el primero polipéptido es ligado, con o sin un enlazador de péptido, al extremo 5' de una secuencia de DNA que codifica el seg undo polipéptido, de manera que los marcos de lectura de las secuencias están en fase, para permitir la traslación de mRNA de las dos secuencias de DNA en una proteína de fusión simple que retiene la actividad biológica tanto del primero como del segundo polipéptido. Una secuencia de enlazador de péptido puede emplearse para separar los primero y segundo polipéptidos por una distancia suficiente para aseg urar que cada polipéptido se dobla en sus estructuras secundaria y terciaria . Tal secuencia de enlazador de péptido se incorpora en la proteína de fusión usando técnicas estándares bien conocidas en la técnica. Tales secuencias de enlazador de péptido adecuadas pueden elegirse con base en los siguientes factores: ( 1 ) su capacidad para adoptar una conformación extendida flexible; (2) su incapacidad para adoptar una estructura secundaria q ue pudiera interactuar con los epitopes funcionaels en los primero y segundo polipéptidos; y (3) la carencia de residuos hidrofóbicos o cargados que pudieran reaccionar con los epitopes funcionales de polipéptido. Las secuencias de enlazador de péptido preferidas contienen residuos de Gly, Asn y Ser. Otros aminoácidos casi neutrales, tales como Thr y Ala, también pueden ser usados en la secuencia de enlazador. Secuencias de aminoácidos que pueden ser empleadas de manera útil como enlazadores, incluyen aquéllas descritas en Maratea et al. , Gene 40:39-46, 1985; Murphy et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83:8258-8562, 1986; patente estadounidense no. 4,935,233 y patente estadounidense no. 4, 751 , 1 80. La secuencia de enlazador puede ser desde 1 hasta aproximadamente 50 aminoácidos de longitud. Como una alternativa al uso de una secuencia de enlazador de péptido (cuando se desea), uno puede utilizar regiones de aminoácidos N-terminales no esenciales (cuando están presentes) en los primero y segundo polipéptidos, para separar los dominios funcionales y prevenir la obstrucción estérica. Las secuencias de DNA ligadas están enlazadas de manera operable a elementos reguladores de transcripción y traslación adecuados. Los elementos reguladores responsables de la expresión de DNA están ubicados solo 5' a la secuencia de DNA que codifica los primeros polipéptidos. De manera similar, los codones de paro requeridos para las señales de terminación de transcripción y traslación finales solo están presentes 3' para la secuencia de DNA que codifica el segundo polipéptido. También se proporcionan proteínas de fusión que comprenden un polipéptido de la presente invención junto con una protei na inmunogénica * •t i no relacionada. De preferencia, la proteína ¡nmunogénica es capaz de provocar una respuesta de llamado. Ejemplos de tales proteínas incluyen proteínas de tétano, tuberculosis y hepatitis (ver, por ejemplo, Stoute et al. , New Engl. J. Med. , 336:86-91 , 1 997) . Dentro de modalidades preferidas, un compañero de fusión inmunológico se deriva de la proteína D, una proteína de superficie de la bacteria gram-negativa Haemophilus influenza B (WO 91 /1 8926). De preferencia, un derivado de proteína D comprende aproximadamente el primer tercio de la proteína (por ejemplo, los primeros 1 00-1 1 0 aminoácidos N-terminales) y un derivado de proteína D puede ser lipidado. Dentro de ciertas modalidades preferidas, los primeros 1 09 residuos de un compañero de fusión de Lipoproteína D están incluidos en el extremo N para proporcionar el polipéptido con epitopes de células T exógenos adicionales, y para incrementar el nivel de expresión en E. coli (funcionando as í como un intensificador de expresión) . El apéndice lipídico asegura la presentación óptima del antígeno para células que presentan antígeno. Otros compañeros de fusión incluyen la proteína no estructural del virus de influenza, NS 1 (hemaglutinina). Normalmente, se usan los 81 aminoácidos N-terminales, aunque pueden usarse diferentes frag mentos que incluyan epitopes auxiliares T. En otra modalidad , el compañero de fusión inm unológico es la prote ína conocida como LYTA, o una porción de la misma (de preferencia una porción C-terminal) . LYTA es derivada de Streptococcus pneumoniae, el cual sintetiza una N-acetil-L-alanina am idasa conocid a como amidasa LYTA (cod ificada por el gene LytA; Gene 43:265-292, 1 986) . LYTA es una autolisina que degrada de manera específica ciertos enlaces en el esqueleto de peptidoglicano. El dominio C-terminal de la proteína LYTA es responsable de la afinidad a la colina o a algunos análogos de colina, tal como DEAE. Esta propiedad ha sido explotada por el desarrollo de C-LYTA de E. coli expresando plásmidos útiles para la expresión de proteínas de fusión. Se ha descrito la purificación de proteínas híbridas conteniendo el fragmento de C-LYTA en el extremo amino (ver Biotechnology 1 0:795-798, 1 992). Dentro de una modalidad preferida, una porción de repetición de LYTA puede incorporarse en una proteína de fusión. Una porción de repetición se encuentra en la región C-terminal que inicia en el residuo 1 78. Una porción de repetición particularmente preferida incorpora los residuos 1 88-305. Adicionalmente, la proteína de fusión Ra 1 2 puede enlazarse a los polinucleótidos inventivos para facilitar la expresión de proteínas. En otro aspecto, la presente invención proporciona métodos para usar uno o más de los polipéptidos o proteínas de fusión anteriores (o polinucleótidos que codifican tales polipéptidos o proteínas de fusión) para inducir inmunidad protectora contra infección por clamidia en un paciente. Como se usa en la presente, un "paciente" se refiere a un animal de sang re caliente, de preferencia un humano. Un paciente puede estar afligido con una enfermedad, o puede estar libre de enfermedad y/o infección detectable. En otras palabras, la inmunidad puede ser inducida para prevenir o tratar la infección por clam idia . En este aspecto, el polipéptido, proteína de fusión o molécu la de polin ucleótido generalmente está presente dentro de una composición farmacéutica o una vacuna. Las composiciones farmacéuticas pueden comprender uno o más polipéptidos, cada uno de los cuales puede contener una o más de las secuencias anteriores (o variantes de las mismas) y un portador fisiológicamente aceptable. Las vacunas pueden comprender uno o más de los polipéptidos anteriores y un inmunoestimulante, tal como un auxiliar o un liposoma. (en el cual se incorpora el polipéptido). Tales composiciones farmacéuticas y vacunas también pueden contener otros antígenos de clamidia , ya sea incorporados en un polipéptido de combinación o presentes dentro de un polipéptido separado. De manera alternativa, una vacuna puede contener polinucleótidos que codifican uno o más polipéptidos o proteínas de fusión como se describe antes, de manera que el polipéptido es generado in situ. En tales vacunas, los polinucleótidos pueden estar presentes dentro de cualquiera de una variedad de sistemas de entrega conocidos para aquéllos de habilidad ordinaria en la técnica, incluyendo sistemas de expresión de ácido nucleico, sistemas de expresión bacterianos y virales. Los sistemas de expresión de ácido nucleico apropiados contienen las secuencias de polinucleótido necesarias para la expresión en el paciente (tal como un promotor y señal de terminación adecuados) . Los sistemas de entrega bacterianos involucran la administración de una bacteria (tal como, Bacillus-Calmette-Guerrin) que expresa una porción inmunogénica del polipéptido en su superficie celular. En una modalidad preferida, los polin ucleótidos pueden ser introducidos usando u n sistema de expresión viral (por ejemplo, vaccinia u otros virus pustulosos , retrovirus o adenovirus), el cual puede involucrar el uso de un virus no patogénico (defectuoso). Las técnicas para incorporar polinucleótidos en tales sistemas de expresión son bien conocidos para aquéllos de habilidad ordinaria en la técnica. Los polinucleótidos también pueden ser administrados como vectores de plásmidos "desnudos" como se describe, por ejemplo, en Ulmer et al . , Science 259: 1 745-1 749, 1 993 y revisados por Cohén , Science 259: 1691 -1 692, 1 993. Las técnicas para incorporar DNA en tales vectores son bien conocidas para aquéllos de habilidad ordinaria en la técnica. Un vector retroviral puede transferir o incorporar de manera adicional , un gene para un marcador seleccionable (para ayudar en la identificación o selección de células transducidas) y/o u na porción enfocadora, tal como un gene que codifica un ligando para un receptor en una célula objetivo específica, para hacer al vector de objetivo específico. El enfoque también puede lograrse usando un anticuerpo, mediante métodos conocidos para aquéllos de habilidad ordinaria en la técnica. Otras formulaciones para fines terapéuticos incluyen sistemas de dispersión coloidal, tales como complejos de macromoléculas, nanocápsulas, microesferas, perlas y sistemas basados en l ípidos, incluyendo em ulsiones de aceite en ag ua, micelas, micelas mezcladas y liposomas. Un sistema coloidal preferido para usarse como un vehículo de entrega in vitro o in vivo es un liposoma (es decir, una vesícula de membrana artificial) . La captación de polin ucleótidos desnudos puede incrementarse al incorporar los polinucleótidos en y/o sobre perlas biodeg radables, las cuales son transportadas de m anera eficie nte en las células. La preparación y uso de tales sistemas es bien conocido en la técnica. En un aspecto relacionado, una vacuna de polinucleótido como se describe antes, puede ser administrada de manera simultánea con, o de manera secuencial a, ya sea un polipéptido de la presente invención o un antígeno de Chlamydia conocido. Por ejemplo, la administración de polinucleótidos que codifican un polipéptido de la presente invención, ya sea "desnudo" o en un sistema de entrega como se describe antes, puede ser seguida por la administración de un antígeno con el fin de intensificar el efecto inmu ne protector de la vacuna. Los polipéptidos y polinucleótidos descritos en la presente también pueden ser empleados en inmunoterapia adoptiva para el tratamiento de infección con clamidia. La inmunoterapia adoptiva puede ser clasificada ampliamente ya sea en inmunoterapia activa o pasiva. En la inmunoterapia activa, el tratamiento se basa en la estim ulación in vivo del sistema inmune del huésped endógeno con la administración de agentes modificadores de respuesta inmune (por ejemplo, vacunas, auxiliares bacterianos y/o citocinas). En la ¡nmunoterapia pasiva, el tratamiento involucra la entrega de reactivos biológicos con reactividad inmune establecida (tal como células efectoras o anticuerpos) que pueden mediar de manera directa o indirecta los efectos anti-clamidia y no dependen necesariamente de un sistema inmune de huésped intacto . Ejemplos de células efectoras incluyen linfocitos T (por ejem plo, linfocítos T citotóxicos C D8 + , auxiliares T CD4 + ) , células asesinas (tales como, célu las asesinas naturales , célu las asesinas activadas con linfocinas), células B o células que presentan antígeno (tales como células dendríticas y macrófagos) que expresan los antígenos descritos. Los polipéptidos descritos en la presente también pueden ser usados para generar anticuerpos o anticuerpos anti-idiotípicos (como en la patente estadounidense no. 4, 91 8, 164) para inmunoterapia pasiva. El método predominante para procurar números adecuados de - células T para inmunoterapia adoptiva es cultivar células T inmunes in vitro. Las condiciones de cultivo para expandir células T de antígeno- específico simples hasta varios billones con retención de reconocimiento de antígeno in vivo son bien conocidas en la técnica. Estas condiciones de cultivo in vitro normalmente utilizan la estimulación intermitente con el antígeno, frecuentemente en la presencia de citocinas, tales como I L-2, y células alimentadoras no divisoras. Como se nota antes, los polipéptidos inm uno-reactivos descritos en la presente pueden usarse para expandir rápidamente cultivos de células T específicos de antígeno, con el fin de generar un número suficiente de células para inmunoterapia. En particular, células que presentan antígeno, tales como células dendríticas, de macrófago, de monocitos, de fibroblastos o células B, pueden ser pulsadas con polipéptido inmuno-reactivos o secuencia(s) de pol inucleótido pueden ser introducidas en células que presentan antígeno, usando una variedad de técnicas estándares bien conocidas en la técnica. Por ejemplo, células que presentan antígeno pueden ser transfectadas o transducidas con una secuencia de polinucleótido, en donde dicha secuencia contiene una región promotora apropiad a para incrementar la expres ión , y puede ser expresada como parte de un virus recombinante u otro sistema de expresión. Pueden usarse varios vectores virales para transducir una célula que presenta antígeno, incluyendo virus de sífilis, virus de vaccinia y adenovirus; además, las células que presentan antígeno pueden ser transfectadas con secuencias de polinucléotido descritas en la presente por una variedad de medios, incluyendo tecnolog ía de pistola de genes, entrega mediada por lípidos, electroporación, choque osmótico y mecanismos de entrega particulada, resultando en niveles de expresión eficiente y aceptable según se determina por alguien de habilidad ordinaria en la técnica. Para que las células T cultivadas sean efectivas en la terapia, las células T cultivadas deben ser capaces de crecer y distribuirse ampliamente y de sobrevivir un largo plazo in vivo. Estudios han demostrado que las células T cultivadas pueden ser inducidas para crecer in vivo y para sobrevivir un largo plazo en cantidades substanciales mediante estimulación repetida con antígeno complementado con I L-2 (ver, por ejemplo, Cheever, M . , et al . , "Therapy With Cultured T Cells: Principies Revisited" (Terapia con células T cultivadas: principios revisitados), Immunological Reviews, 1 57 : 1 77 , 1 997).

Los polipéptidos descritos en la presente también pueden ser empleados para generar y/o aislar células T reactivas con clamidia, las cuales pueden ser administradas entonces al paciente. En una técnica, las l íneas de células T de antígeno-específico pueden generarse mediante inmunización in vivo con péptidos cortos que corresponden a porciones inmunogénicas de los poli péptidos descritos. Los clones de células T CD8+ o CD4+ de antígeno-específicos resultantes pueden ser aislados del paciente, expandidos usando técnicas de cultivo de tejido estándares y regresados al paciente. De manera alternativa, los péptidos que corresponden a las porciones inmunogénicas de los péptidos pueden ser empleados para generar subconjuntos de células T reactivas a Chlamydia mediante estimulación in vitro selectiva y expansión de células T autólogas para proporcionar células T de antígeno-específicas, las cuales pueden ser transferidas subsecuentemente al paciente como se describe, por ejemplo, por Chang et al. (Crit. Rev. Oncol. Hematol. , 22(3), 21 3, 1 996). Las células del sistema inmune, tales como células T, pueden aislarse de la sangre periférica de un paciente, usando un sistema de separación celular comercialmente disponible, tal como lsolexM R System , disponible de Nexell Therapeutics, I nc. I rvine, CA. Las células separadas son estimuladas con uno o más de los polipéptidos inmuno-reactivos contenidos dentro de un veh ícu lo de entrega, tal como una microesfera, para proporcionar células T de antígeno-específicas. La población de las células T de antígeno-específicas se expande entonces usando técnicas estándares y las células son adm inistradas nuevamente al paciente. En otras modalidades, las células T y/o receptores de anticuerpos específicos para los polipéptidos descritos en la presente pueden clonarse, expandirse y transferirse hacia otros vectores o células efectoras para usarse en inmunoterapia adoptiva. En particu lar, las células T pueden ser transfectadas con los genes apropiados para expresar los dominios variables de anticuepos monoclonales específicos de clamidia como los elementos de reconocim iento extracelular y u nidos a las cadenas de ^¡^^^2^& 2 señalización de receptores de células T, resultando en la activación de cél ulas T, lisis específica y liberación de citocinas. Esto permite que la célula T rediriga su especificidad en una manera independiente de MHC. Ver, por ejemplo, Eshhar, Z. , Cáncer Immunol Immunother, 45(3-4): 1 31 -6, 1 997 y Hwu, P. , et al, Cáncer Res, 55(1 5) :3369-73, 1 995. Otra modalidad puede incluir la transfección de cadenas de receptores de células T alfa y beta, especificas de antígeno de clamidia, en células T alternas, como en Colé, DJ, et al . , Cáncer Res, 55(4) : 748-52, 1 995. En una modalidad adicional, las células dendríticas singeneicas o autólogas pueden ser pulsadas con péptidos que corresponden al menos a una porción inm unogénica de un pol ipéptido descrito en la presente. Las células dendríticas de antígeno-específicas resultantes pueden ser ya sea transferidas a un paciente, o empleadas para estim ular células T para proporcionar células T de antígeno-específicas las cuales pueden, a su vez, ser adm inistradas a un paciente. El uso de células dendríticas pulsadas por péptido para generar células T de antígeno-específicas y el uso subsecuente de tales células T de antígeno-específicas para erradicar la enfermedad en un modelo de murino se ha demostrado por Cheever et al, Immunological Reviews, 1 57: 1 77 , 1 997). De manera ad icional , los vectores que expresan los polinucleótidos descritos, pueden ser introducidos en células base tomadas del paciente y propagarse en forma de clones in vitro para transplante autólogo nuevamente en el mismo paciente. Dentro de ciertos aspectos, pueden incorporarse pol ipéptidos, polinucleótidos , células T y/o agentes de unión descritos en la presente, a composiciones farmacéuticas o composiciones inmunogénicas (es decir, vacunas) . Las composiciones farmacéuticas comprenden uno o más de tales compuestos y un portador fisiológicamente aceptable. Las vacunas pueden comprender uno o más de tales compuestos y un inmunoestimulante. Un inmunoestímulante puede ser cualquier substancia que intensifique o potencie una respuesta inmune para un antígeno exógeno. Ejemplos de inmunoestimulantes incluyen auxiliares, microesferas biodegradables (por ejemplo, galáctido poliláctico) y liposomas (en los cuales se incorpora el compuesto; ver, por ejemplo, Fullerton, patente estadounidense no. 4, 235, 877). La preparación de vacunas se describe de manera general en, por ejemplo, M. F. Powell y M .J. Newman, eds. , "Vaccine Design (the subunit and adjuvant approach)" (Diseño de vacunas (la aproximación de subunidad y auxiliar)) , Plenum Press (NY, 1 995). Las composiciones farmacéuticas y vacunas dentro del alcance de la presente invención también pueden contener otros compuestos, los cuales pueden ser biológicamente activos o inactivos. Por ejemplo, una o más porciones inmunogénicas para otros antígenos de clamidia pueden estar presentes, ya sea incorporadas en un polipéptido de fusión o como un compuesto separado, dentro de la composición o vacuna. U na composición farmacéutica o vacuna puede contener DNA que codifica uno o más de los polipéptidos descritos antes, de manera que el polipéptido es generado in situ. Como se nota antes, el DNA puede estar presente dentro de cualquiera de u na variedad de sistemas de entrega conocidos para aquéllos de habilidad ordinaria en la técnica, incluyendo sistemas de expresión de ácido nucleico, sistemas de expresión bacterianos y virales. Numerosas técnicas de entrega de gene son bien conocidas en la técnica, tales como aquéllas descritas por Rolland, Crit. Rev. Therap. Drug Carrier Systems 15:143-198, 1998 y referencias citadas en la misma. Sistemas de expresión de ácido nucleico apropiados contienen las secuencias de DNA necesarias para la expresión en el paciente (tal como, un promotor y señal de terminación adecuados). Los sistemas de entrega bacterianos involucran la administración de una bacteria (tal como, Bacillus-Calmette-Guerrin) que expresa una porción inmunogénica del polipéptido en su superficie celular o secreta tal epitope. En una modalidad preferida, el DNA puede ser introducido usando un sistema de expresión viral (por ejemplo, vaccinia u otros virus pustulosos, retrovirus o adenovirus), el cual puede involucrar el uso de un virus competente de replicación, no patogénico (defectuoso). Los sistemas adecuados están descritos, por ejemplo, en Físher-Hoch et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86:317-321, 1989; Flexner et al., Ann. N.Y. Acad. Sci. 569:86-103, 1989; Flexner et al., Vaccine 8:17-21, 1990; patentes estadounidenses nos. 4,603,112, 4,769,330 y 5,017,487; WO 89/01973; patente estadounidense no. 4,777,127, GB 2,200,651; EP 0,345,242; WO 91/02805; Berkner, Biotechniques 6:616-627, 1988; Rosenfeld et al., Science 252:431-434, 1991; Kolls et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91:215-219, 1994; Kass-Eisler et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90:11498-11502, 1993; Guzman et al., Circulation 88:2838-2848, 1993; y Guzman et al., Cir. Res. 73.1202-1207, 1993 Técnicas para incorporar DNA en tales sistemas de expresión son bien conocidos para aquéllos de habilidad ordinaria en la técnica. El DNA también puede estar "desnudo", como se describe, por ejemplo, en Ulmer et al. , Science 259: 1 745-1 749, 1 993 y revisado por Cohén , Science 259: 1691 -1 692, 1 993. La captación de DNA desnudo puede ser incrementada al recubrir el DNA sobre perlas biodegradables, las cuales son transportadas de manera eficiente en las células. Aunque cualquier portador adecuado conocido para aquéllos de habilidad ordinaria en la técnica puede ser empleado en las composiciones farmacéuticas de esta invención, el tipo de portador variará dependiendo del modo de administración. Las composiciones de la presente invención pueden formularse para cualquier manera apropiada de administración, incluyendo, por ejemplo, administración tópica, oral, nasal, intravenosa, intracranial , intraperitoenal, subcutánea o intramuscular. Para la administración parenteral , tal como inyección subcutánea, el portador comprende, de preferencia, agua, solución salina, alcohol, una grasa, una cera o un amortiguador. Para administración oral , puede emplearse cualquiera de los portadores anteriores o un portador sólido, tal como manitol , lactosa, almidón, estearato de magnesio, sacarina de sodio, talco, celulosa, glucosa, sacarosa y carbonato de magnesio. También pueden emplearse microesferas biodegradables (por ejemplo, polilactato poliglicolato) como portadores para las composiciones farmacéuticas de esta invención. Las microesferas biodegradables adecuadas se describen, por ejemplo, en las patentes estadounidenses nos. 4, 897 , 268 y 5,075, 1 09.

Tales composiciones también pueden comprender amortiguadores (por ejemplo, solución salina amortiguada neutral o solución salina amortiguada con fosfato), carbohidratos (por ejemplo, glucosa, mañosa, sacarosa o dextranos) , manitol , proteínas, polipéptidos o aminoácidos, tales como, glicina, antioxidantes, agentes quelantes, tales como EDTA o glutationa, auxiliares (por ejemplo, hidróxido de aluminio) y/o conservadores. De manera alternativa, las composiciones de la presente invención pueden formularse como un liofilizado. Los compuestos también pueden ser encapsulados dentro de liposomas usando tecnolog ía bien conocida. Cualquiera de una variedad de inmunoestimulantes puede emplearse en las vacunas de esta invención. Por ejemplo, puede incluirse un auxiliar. La mayoría de los auxiliares contienen una substancia diseñada para proteger el antígeno del catabolismo rápido, tal como hidróxido de aluminio o aceite mineral, y un estimulador de respuestas inmunes, tal como lípido A, proteínas derivadas de Bortadella pertussis o Mycobacterium tuberculosis. Los auxiliares adecuados están comercialmente disponibles como, por ejemplo, auxiliar incompleto y auxil iar completo de Freund (Difco Laboratories, Detroit, Ml ) ; auxiliar 65 de Merck (Merck and Company, I nc. , Rahway, NJ); sales de aluminio, tales como gel de h idróxido de aluminio (alumbre) o fosfato de aluminio; sales de ca lcio , hierro o cinc; una suspensión insoluble de tirosina acilada; azúcares acilados; polisacáridos catiónica o aniónicamente derivados; polifosfazenos; microesferas biodegradables; monofosforil l ípido A y quil A. También pueden usarse como auxiliares citocinas, tales como GM-CSF o interleuci n-2, -7 o -1 2.

Dentro de las vacunas proporcionadas en la presente, bajo circunstancias seleccionadas, la composición de auxiliar puede ser diseñada para inducir una respuesta inmune predominantemente del tipo Th1 o tipo Th2. Altos niveles de citocinas tipo Th1 (por ejemplo, IFN-?, TNFa, I L-2 y I L_12) tienden a favorecer la inducción de respuestas inmunes mediadas por células a un antígeno administrado. En contraste, niveles altos de citocinas tipo Th2 (por ejemplo, IL-4, IL-5, I L-6 e IL-10) tienden a favorecer la inducción de respuestas inmunes humorales. Siguiendo la aplicación de una vacuna, como se proporciona en la presente, un paciente soportará una respuesta inmune que incluye respuestas tipo Th1 y Th2. Dentro de una modalidad preferida, en la cual una respuesta es predominantemente tipo Th1, el nivel de citocinas tipo Th1 aumentará a un mayor grado que el nivel de citocinas tipo Th2. Los niveles de estas citocinas pueden valorarse fácilmente usando ensayos estándares. Para una revisión de las familias de citocinas, ver Mosmann y Coffman, Ann. Rev. Immunol.7:145-173, 1989. Los auxiliares preferidos para usarse para provocar una respuesta predominantemente tipo Th1 incluyen, por ejemplo, una combinación de monofosforil lípido A, de preferencia monosfosforil lípido A 3-de-O-acilado (3D-MPL), junto con una sal de aluminio. Los auxiliares MPL están disponbiles de Ribi ImmunoChem Research Inc. (Hamilton, MT) (ver patentes estadounidenses nos. 4,436,727; 4,877,611; 4,866,034 y 4,912,094). Los oligonucleótidos conteniendo CpG (en los cuales el dinucleótido CpG no es metilado) también inducen una respuesta predominantemente Th1. Tales oligonucleótidos son bien conocidos y se describen , por ejemplo, en WO 96/02555. Otro auxiliar preferido es una saponina, de preferencia QS21 , la cual puede usarse sola o en combinación con otros auxiliares. Por ejemplo, un sistema intensificado involucra la combinación de un derivado de monofosforil lípido A y saponina, tal como la combinación de QS21 y 3D-MPL como se describe en WO 94/001 53, o una composición menos reactogénica donde la QS21 es extinguida con colesterol, como se describe en WO 96/33739. Otras formulaciones preferidas comprenden una emulsión aceite en agua y tocoferol. Una formulación de auxiliar particularmente potente que involucra QS21 , 3D-MPL y tocoferol en una emulsión aceite en agua es descrita en WO 95/1721 0. Cualquier vacuna proporcionada en la presente puede prepararse usando métodos bien conocidos que resultan en una combinación de antígeno, intensificador de respuesta inmune y un portador o excipiente adecuado. Las composiciones descritas en la presente pueden ser administradas como parte de una formulación de liberación sostenida (es decir, una formulación tal como una cápsula, esponja o gel (compuesta por polisacáridos, por ejemplo) que efectúan una lenta liberación de compuesto sig uiendo la administración) . Tales formulaciones generalmente pueden ser preparadas usando tecnolog ía bien conocida y administrada mediante, por ejemplo, implantación oral, rectal o subcutánea , o por implantación en el sitio objetivo deseado. Las formulaciones de liberación sostenida pueden contener un polipéptido, polin ucleótido o anticuerpo disperso en una matriz portadora y/o contenido dentro de un depósito rodeado por una membrana controladora de ^^^^ *^^¿?j^^J^ velocidad. Los portadores para usarse dentro de tales formulaciones son biocompatibles y también pueden ser biodegradables, de preferencia, la formulación proporciona un nivel relativamente constante de liberación de componente activo. La cantidad de compuesto activo contenida dentro de una formulación de liberación sostenida depende del sitio de implantación, la velocidad y duración esperada de liberación y la naturaleza de la condición a ser tratada o prevenida. Puede emplearse cualquiera de una variedad de veh ículos de entrega dentro de composiciones farmacéuticas y vacunas para facilitar la producción de una respuesta inmune de antígeno-específica que enfoca células infectadas con Chlamydia. Los veh ículos de entrega incluyen células que presentan antígeno (APCs) , tales como células dendríticas, macrófagos, células B, monocitos y otras células q ue pueden ser diseñadas por ser APCs eficientes. Tales células pueden ser, pero no necesariamente, modificadas genéticamente para incrementar la capacidad para presentar el antígeno, para mejorar la activación y/o mantenimiendo de la respuesta de células T, para tener efectos anti-C/j/amy /a per se y/o para ser . inmunológicamente compatibles con el receptor (es decir, haplotipo H LA igualado) . Las APCs generalmente pueden ser aisladas de cualq uiera de una variedad de fluidos biológ icos y órganos, y pueden ser células autólogas, alogeneicas, singeneicas o xenogeneicas. Ciertas modalidades preferidas de la presente invención usan células dendríticas o progenituras de las m ismas como células que presentan antígeno. Las células dendríticas son APCs altamente potentes (Bancherea u y Steinman , Nature 392 : 24-251 , 1 998) y ha n mostrado ser efectivas como un auxiliar fisiológico para provocar inmunidad profiláctica o terapéutica (ver Timmerman y Levy, Ann. Rev. Med. 50: 507-529, 1 999). En general, las células dendríticas pueden ser identificadas con base en su forma normal (estrellada in situ, con procesos citoplásmicos marcados (dendritas) visibles in vitro), su capacidad para recoger, procesar y presentar antígenos con alta eficiencia y su capacidad para activar respuestas de células T naturales. Las células dendríticas pueden, por supuesto, ser diseñadas para expresar receptores o ligandos de superficie ceulular específica que no se encuentran comúnmente en células dendríticas in vivo o ex vivo, y tales células dendríticas modificadas se contemplan por la presente invención. Como una alternativa a las células dendríticas, pueden usarse células dentríticas cargadas con antígeno de vesículas secretadas (llamadas exosomas) dentro de una vacuna (ver Zitvogel et al . , Nature Med. 4: 594-600, 1 998) . Las células dendríticas y progenitoras pueden obtenerse de sangre periférica, médula ósea, nodulos linfáticos, bazo, piel , sangre del cordón umbilical o cualquier otro tejido o fluido adecuado. Por ejemplo, las células dendríticas pueden ser diferenciadas ex vivo al adicionar una combinación de citiocinas, tales como G M-CS F, 11-4, I L- 1 3 y/o TNFa a cultivos de monocitos recolectados de sangre periférica . De manera alternativa , las células positivas CD34 recolectadas de sa ng re periférica, sang re de cordón um bilical o médula ósea pueden diferenciarse en células dendríticas al adicionar al medio de cultivo combinaciones de GM-CSF, IL-3 , TN Fa, ligando C D40, LPS , ligando fit 3 y/u otros com puestos que induzcan diferenciación , maduración y proliferación de célu las dendríticas.

Las células dendríticas son categorizadas convenientemente como células "inmaduras" y "maduras", lo cual permite una manera simple de discriminar entre dos fenotipos bien caracterizados. Sin embargo, esta nomenclatura no debería ser interpretada para excluir todas las etapas intermedias posible de diferenciación. Las células dendríticas inmaduras son caracterizadas como APC con una alta capacidad para captación y procesamiento de antígenos, que se correlaciona con una alta expresión de receptor Fc? y receptor de mañosa. El fenotipo maduro es caracterizado normalmente por una menor expresión de estos marcadores, pero una alta expresión de moléculas de superficie celular, responsable de activación de células T, tal como MHC clase I y clase I I , moléculas de adhesión (por ejemplo, CD54 y CD1 1 ) y moléculas coestimulatorias (por ejemplo, CD40, CD80, CD86 y 4-1 BB). Las APCs generalmente pueden ser transfectadas con un polinucleótido que codifica una proteína de clam idia (o porción u otra variante de la misma) , de manera que el polipéptido de clamidia o una porción inmunogénica del mismo, se exprese en la superficie cel ular. Tal transfección puede tener lugar ex vivo, y una composición o vacuna com prendiendo tales células transfectadas puede ser usada entonces para fines terapéuticos, como se describe en la presente. De manera alternativa, un vehículo de entrega de gene que enfoca una célula dendrítica u otra célula que presenta antígeno, puede administrarse a un paciente, resultando en la transfección que ocurre in vivo . La transfección in vivo y ex vivo de células dendríticas , por ejemplo , generalmente puede realizarse usa ndo cualq uier método conocido en la técnica , tal como aquéllos descritos en WO 97/24447, o la aproximación de pistola de genes descrita por Mahvi et al. , Immunology and cell Biology 75:456-460, 1 997. La carga de antígeno de células dendríticas puede lograrse al incubar células dendrítícas o células progenitoras con el polipéptido, DNA 5 (desnudo o dentro de un vector de plásmido) o RNA de clamidia; o con virus o bacterias recombinantes que expresan antígeno (por ejemplo, vectores de vaccinia, fowlpox, adenovirus o lentivirus) . Antes de la carga, el polipéptido puede ser conjugado de manera covalente a un compañero inmunológico que proporciona ayuda a células T (por ejemplo, una 10 molécula portadora) . De manera alternativa, una célula dendrítica puede ser pulsada con un compañero inmunológico no conjugado, por separado o en la presencia del polipéptido. Las rutas y frecuencia de administración de las composiciones farmacéuticas y vacunas, así como la dosificación, variarán de individuo a 15 individuo. En general , las composiciones farmacéuticas y vacunas pueden ser administradas mediante inyección (por ejemplo, intracutánea, intramuscular, intravenosa o subcutánea), intranasalmente (por ejemplo, por aspiración) u oralmente. Entre 1 y 3 dosis pueden administrarse durante un periodo de 1 -36 semanas. De preferencia, se administran 3 20 dosis, en intervalos de 3-4 meses y pueden darse vacunas de refuerzo en manera periódica posteriormente. Los protocolos alternos pueden ser apropiados para pacientes individuales. U na dosis adecuada es una cantidad de polipéptido o DNA que , cuando se administran como se describió antes, es capaz de prod ucir una respuesta inmune en un 25 paciente inmunizado suficiente para proteger el paciente de infección con ^ ¡^^^^^?^^^^^^á clamidia durante al menos 1 -2 años. En general, la cantidad de polipéptido presente en una dosis (o producida in situ por el DNA en una dosis) varía desde aproximadamente 1 pg hasta aproximadamente 100 mg por kg de huésped, normalmente desde aproximadamente 1 0 pg hasta aproximadamente 1 mg, y de preferencia desde aproximadamente 100 pg hasta aproximadamente 1 µ. Los tamaños de dosis adecuados variarán con el tamaño del paciente, pero normalmente varían desde aproximadamente 0.1 ml hasta aproximadamente 5 ml. Cualquier portador adecuado conocido para aquéllos de habilidad ordinaria en la técnica puede ser empleado en las composiciones farmacéuticas de esta invención , el tipo de portador variará dependiendo del modo de administración. Para la administración parenteral, tal como inyección subcutánea, el portador comprende, de preferencia agua, solución salina, alcohol , una grasa, una cera o un amortiguador. Para la admin istración oral, puede usarse cualquiera de los portadores anteriores o un portador sólido, tal como manitol, lactosa , alm idón , estearato de magnesio, sacarina de sodio, talco, celulosa, glucosa, sacarosa y carbonato de magnesio. También pueden usarse microesferas biodeg radables (por ejemplo, galáctido poliláctico), como portadores para las com posiciones farmacéuticas de esta invención . Las microesferas biodegradables adecuadas se describen, por ejemplo, en las patentes estadounidenses nos. 4, 897, 268 y 5, 075, 1 09. En general , un rég imen de dosificación y tratamiento apropiado proporciona el o los compuestos activos en una cantid ad suficiente para proporcionar beneficio terapéutico y/o profiláctico Tal respuesta puede ser monitoreada al establecer un resultado clínico mejorado. Tales respuestas inmunes generalmente pueden ser evaluadas usando ensayos de proliferación , citotoxicidad o citocina estándares, los cuales pueden ser realizados usando muestras obtenidas de un paciente antes y después del tratamiento. En otro aspecto, la presente invención proporciona métodos para usar los polipéptidos descritos antes para diagnosticar la infección por clamidia. En este aspecto, se proporcionan métodos para detectar la infección por clamidia en una muestra biológica, usando uno o más de los polipéptidos anteriores, ya sea solos o en combinación . Para claridad, el término "polipéptido" será usado cuando se describen modalidades específicas de los métodos diagnósticos inventivos. Sin embargo, será evidente para alguien de habilidad en la técnica que las proteínas de fusión de la presente invención también pueden emplearse en tales métodos. Como se usa en la presente, una "muestra biológica" es una muestra conteniendo anticuerpo obtenida de un paciente. De preferencia, la muestra es sangre completa, esputo, suero, plasma, saliva, fluido cerebroespinal u orina Más preferiblemente, la muestra es una muestra de sangre, suero o plasma obtenida de un paciente. Los polipéptidos son usados en un ensayo, como se describe más adelante, para determinar la presencia o ausencia de anticuerpos para el o los polipéptidos en la muestra, en relación a u n valor de corte predeterminado. La presencia de tales anticuerpos indica la sensibilización previa a antígenos de Chlamydia, los cuales pueden ser indicativos de infección con Chlamydia.

En modalidades en las cuales se emplea más de un polipéptido, los polipéptidos usados son, de preferencia, complementarios (es decir, un polipéptido componente tenderá a detectar la infección en muestras donde la infección no sería detectada por otro polipéptido componente). Los polipéptidos complementarios generalmente pueden ser identificados al usar cada polipéptido de manera individual para evaluar muestras de suero obtenidas de una serie de pacientes conocidos por estar infectados con Chlamydia. Después de determinar cuales muestras prueban ser positivas (como se describe más adelante) con cada polipéptido, pueden formularse combi naciones de dos o más polipéptidos que son capaces de detectar infección en la mayoría , o en todas, las muestras probadas. Se conoce una variedad de formatos de ensayo para aquéllos de habilidad ordinaria en la técnica para usar uno o más polipéptidos para detectar anticuerpos en una muestra. Ver, por ejem plo , Harlow y Lañe, Antibodies: A Laboratory Manual (Anticuerpos: un manual de laboratorio), Cold Spring Harbor Laboratory, 1 988, el cual es incorporado en la presente por referencia. En una modal idad preferida , el ensayo involucra el uso de polipéptido inmovilizado en un soporte sólido para unirse a y remover el anticuerpo de la muestra. El anticuerpo unido puede ser detectado entonces usando un reactivo de detección que contiene un grupo reportador. Los reactivos de detección adecuados incluyen anticuerpos q ue se unen al complejo de anticuerpo/pol ipéptido y pol ipéptido libre marcado con un grupo reportador (por ejemplo, en un ensayo semi-com petitivo) . De manera alternativa , un ensayo com petitivo puede ser utilizado , en el cual un anticuerpo q ue se u ne a l pol ipéptido es marcado con un grupo reportador y se permite que se una al antígeno inmovilizado después de la incubación del antígeno con la muestra. El grado al cual los componentes de la muestra inhiben la unión del anticuerpo marcado al polipéptido es indicativo de la reactividad de la muestra con el polipéptido inmovilizado. El soporte sólido puede ser cualquier material sólido conocido para aquéllos de 'habilidad ordinaria en la técnica a la cual puede unirse el antígeno. Por ejemplo, el soporte sólido puede ser una cavidad de prueba en una placa de microtítulo, o una membrana de nitrocelulosa u otra membrana adecuada. De manera alternativa, el soporte puede ser una perla o disco, tal como vidrio, fibra de vidrio, látex o un material plástico, tal como poliestireno o cloruro de polivinilo. El soporte también puede ser una partícula magnética o un sensor de fibra óptica, tal como los descritos, por ejemplo, en la patente estadounidense no. 5, 359, 681 . De manera más específica, una vez que el polipéptido es inmovilizado en el soporte como se describe antes, los sitios de unión de proteína restantes en el soporte normalmente son bloqueados. Puede emplearse cualquier agente de bloqueo adecuado conocido para aquéllos de habilidad ordinaria en la técnica, tal como albúmina de suero bovino (BSA) o Tween 20MR (Sigma Chemical Co. , St. Louis, MO) . El polipéptido inmovilizado es incubado entonces con la muestra y se perm ite que el anticuerpo se una al antígeno. La muestra puede ser diluida con un diluyente adecuado, tal como solución salina amortig uada con fosfato (PBS) antes de la incu bación. En general , un tiempo de contacto apropiado (es decir, tiem po de incubación) es aquél periodo que es suficiente para detectar la presencia de anticuerpo dentro de una muestra infectada con HGE. De preferencia, el tiempo de contacto es suficiente para alcanzar un nivel de unión que es al menos 95% de aquél alcanzado en el equilibrio entre el anticuerpo unido y no unido. Aquéllos de habilidad 5 ordinaria en la técnica reconocerán que el tiempo necesario para alcanzar el equilibrio puede ser determinado fácilmente al ensayar el nivel de unión que ocurre sobre un periodo. A temperatura ambiente, generalmente es suficiente un tiempo de incubación de aproximadamente 30 minutos. La muestra sin unir puede ser removida entonces al lavar el soporte 10 sólido con un amortiguador apropiado, tal como PBS conteniendo 0.1 % de Tween 20M R. El reactivo de detección puede ser adicionado entonces al soporte sólido. U n reactivo de detección apropiado es cualquier com puesto q ue se une al complejo de anticuerpo inmovilizado-polipéptido y que puede ser detectado por cualquiera de una variedad de medios 15 conocidos para aq uéllos expertos en la técnica . De preferencia, el reactivo de detección contiene un agente de unión (tal como, por ejemplo, Proteína A, Proteína G , inmunoglobulina, lectina o antígeno libre) conj ugado con un grupo reportador. Los grupos reportadores preferidos incluyen enzimas (tales como, peroxidasa de rábano picante) , substratos, 20 cofactores, inhibidores, colorantes, radionúclidos, grupos luminiscentes, grupos fluorescentes y biotina. La conjugación de agente de unión a grupo reportador puede alcanzarse usando métodos estándares conocidos para aquél los de habilidad ordinaria en la técnica. Los agentes de unión comunes también pueden comprarse conjugados con una variedad de ^itó?gS j^foí^^^ 3?íMi* grupos reportadores de muchas fuentes comerciales (por ejemplo, Zymed Laboratories, San Francisco, CA y Pierce, Rockford, I L). El reactivo de detección es incubado entonces con el complejo de anticuerpo inmovilizado-polipéptído durante una cantidad de tiempo suficiente para detectar el anticuerpo unido. Una cantidad apropiada de tiempo generalmente puede ser determinada de las instrucciones del fabricante o al ensayar el niel de unión que ocurre sobre un periodo de tiempo. El reactivo de detección sin unir es removido entonces y el reactivo de detección unido es detectado usando el grupo reportador. El método empleado para detectar el grupo reportador depende de la naturaleza del grupo reportador. Para grupos radioactivos, generalmente son apropiados métodos de conteo de centelleo o auto-radiográficos. Los métodos espectroscópicos pueden ser usados para detectar colorantes, grupos luminiscentes y grupos fluorescentes. La biotina puede ser detectada usando avidina, acoplada a un grupo reportador diferente (com únmente un grupo radioactivo o fluorescente o una enzima). Los grupos reportadores de enzima generalmente pueden ser detectados mediante la adición de substrato (generalmente durante un periodo específico), seguido por análisis espectroscópico u otro análisis de los productos de reacción. Para determinar la presencia o ausencia de anticuerpos anti- Chlamydia en la muestra, la señal detectada del grupo reportador que permanece unido al soporte sólido, generalmente se compara con una señal que corresponde a un valor de corte predeterm i nado. En una modalidad preferida , el valor de corte es la señal promedio obtenida cuando el antígeno inmovilizado es incubado con muestras de un paciente sin infectar. En general, una muestra que genera una señal que está tres desviaciones estándares por arriba del valor de corte predeterminado, se considera positiva para infección con Chlamydia. En una modalidad preferida alterna, el valor de corte es determinado usando una Curva de Operador de Receptor, de acuerdo con el método de Sackett et al. , Clinical Epidemiology: A Basic Science for Clinical Medicine (Epidemiología clínica: una ciencia básica para medicina cl ínica) , Little Brown and Co. , 1 985, pp. 1 06-1 07. Brevemente, en esta modalidad, el valor de corte puede ser determinado de una g ráfica de pares de razones positivas reales (es decir, sensibilidad) y razones positivas falsas ( 1 00%-especificidad) que corresponden a cada uno de los valores de corte posibles para el resultado de la prueba diagnóstica. El valor de corte en la gráfica que es el más cercano a la esquina superior izquierda (es decir, el valor que encierra el área más grande) es el valor de corte más preciso y una muestra que genera una señal que es mayor que el valor de corte determinado mediante este método, puede considerarse positivo. De manera alternativa, el valor de corte puede ser desplazado a la izq uierda a lo largo de la gráfica , para minim izar la razón positiva falsa, o a la derecha, para minimizar la razón negativa falsa. En general, una muestra que genera una señal que es mayor que el valor de corte determinado por este método, es considerada positiva para infección con clamidia . En una modalidad relacionada, el ensayo se realiza en un formato de prueba de tira o de flujo a través, rápida, en donde el antígeno es inmovilizado en una membrana , tal como nitrocelulosa . En la prueba de flujo a través, los anticuerpos dentro de la muestra se unen al polipéptido inmovilizado conforme la muestra pasa a través de la membrana. Un reactivo de detección (por ejemplo, proteína A-oro coloidal) se une entonces al complejo de anticuerpo-polipéptido conforme la solución conteniendo el reactivo de detección fluye a través de la membrana. La detección de reactivo de detección unido puede ser realizada entonces como se describe antes. En el formato de prueba de tira, un extremo de la membrana a la cual se une el polipéptido, es sumergida en una solución conteniendo la muestra. La muestra migra a lo largo de la membrana a través de una región que contiene el reactivo de detección y al área de polipéptido inmovilizado. La concentración de reactivo de detección en el polipéptido indica la presencia de anticuerpos anti-C j/amyd/a en la muestra. Normalmente, la concentración de reactivo de detección en ese sitio genera un patrón, tal como una línea, que puede ser leída visualmente. La ausencia de tal patrón indica un resultado negativo. En general , la cantidad de polipéptido inmovilizado en la membrana es seleccionada para generar un patrón visualmente discernible cuando la muestra biológica contiene un nivel de anticuerpos que sería suficiente para generar una señal positiva en un ELI SA, como se discute antes. De preferencia, la cantidad de polipéptido inmovilizado en la membrana varía desde aproximadamente 25 ng hasta aproximadamente 1 µg , y más preferiblemente desde aproximadamente 50 ng hasta a proximadamente 500 ng . Tales pruebas pueden ser realizadas norma lmente con una cantidad muy pequeña (por ejemplo, una gota) de suero o sangre del paciente Por supuesto, existen otros numerosos protocolos de ensayo que son adecuados para usarse con los polipéptidos de la presente invención. Las descripciones anteriores pretenden ser ejemplares únicamente. Un ejemplo de un protocolo de ensayo alternativo, el cual puede ser empleado útilmente en tales métodos es un Western blot, en donde las proteínas presentes en una muestra biológica se separan en un gel , antes de la exposición a un agente de unión. Tales técnicas son bien conocidas para aquéllos de habilidad en la técnica. Además, la presente invención proporciona agentes, tales como anticuerpos y fragmentos de unión de antígeno de los mismos, que se unen de manera específica a una proteína de clamidia. Como se usa en la presente, un anticuerpo, o fragmento de unión de antígeno del mismo, se dice que se "une específicamente" a una proteína A de clamidia si reacciona a un nivel detectable (dentro de, por ejem plo, un ELI SA) con una proteína de clamidia , y no reacciona de manera detectable con proteínas no relacionadas bajo condiciones similares. Como se usa en la presente, "unión" se refiere a una asociación no covalente entre dos moléculas separadas, de manera que se forma un complejo. La capacidad para unir puede evaluarse por ejemplo, al determinar una constante de unión para la formación del complejo. La constante de unión es el valor obtenido cuando ia concentración del complejo se divide por el producto de las concentraciones de los componentes. En general , se dice q ue dos com puestos se "unen" , en el contexto de la presente invención , cuando la constante de unión para formación de complejo excede aproximadamente 1 03 l/mol . La constante de unión puede ser determinada usando métodos bien conocidos en la técnica. Los agentes de unión pueden ser capaces adicionalmente de diferenciar entre pacientes con y sin una infección con clamidia usando los ensayos representativos proporcionados en la presente. En otras palabras, los anticuerpos u otros agentes de unión que se unen a una proteína de clamidia, generarán una señal que indique la presencia de una infección con clam idia al menos en aproximadamente 20% de los pacientes con la enfermedad, y generarán una señal negativa que indique la ausencia de la enfermedad al menos en aproximadamente 90% de individuos sin la infección. Para determ inar si un agente de unión satisface este requerimiento, pueden ensayarse muestras biológicas (por ejemplo, sangre, suero, esputo, orina y/o biopsias de tej ido) de pacientes con y sin infección con clamidia (como se determina usando pruebas cl ínicas estándares) como se describe en la presente, por la presencia de polipéptidos que se unen al agente de unión. Será evidente que un número estad ísticamente significativo de muestras con y sin la enfermedad deberían ensayarse. Cada agente de unión debería satisfacer los criterios anteriores; sin embargo, aquéllos de habilidad ord inaria en la técnica reconocerán que agentes de unión pueden ser usados en combi nación para mejorar la sensiblidad . Cualquier agente que satisfaga los requerimientos anteriores puede ser un agente de unión. Por ejemplo, un agente de unión puede ser un ribosoma, con o sin u n componente de péptido, una molécula de RNA o un polipéptido . En u na modalidad preferida , un agente de unión es un anticuerpo o un fragmento de unión del mismo. Los anticuerpos pueden ser preparados mediante cualquiera de una variedad de técnicas conocidas para aquéllos de habilidad ordinaria en la técnica. Ver, por ejemplo, Harlow y Lañe, Antibodies: A Laboratory Manual (Anticuerpos: un manual de laboratorio), Cold Spring Harbor Laboratory, 1 988. En general, los anticuerpos pueden ser producidos mediante técnicas de cultivo celular, incluyendo la generación de anticuerpos monoclonales como se describe en la presente, o vía transfección de genes de anticuerpo en huéspedes de células bacterianas o mam íferas adecuadas, con el fin de permitir la producción de anticuerpos recombinantes. En una técnica, un inmunógeno que com prende el polipéptido es inyectado inicialmente en cualquiera de una amplia variedad de mam íferos (por ejemplo, ratones, ratas, conejos, borregos o cabras) . En este paso, los polipéptidos de esta invención pueden servir como el inmunógeno sin modificación. De manera alternativa, en particular para polipéptidos relativamente cortos, puede provocarse una respuesta inmune superior si el polipéptido está unido a una proteína portadora, tal como albúmina de suero bovino o hemocianina de lapa de bocallave. El inmunógeno es inyectado en el huésped animal , de preferencia de acuerdo con un programa predeterminado q ue incorpora una o más inmunizaciones de refuerzo y los animales son sangrados periód icamente. Los anticuerpos policlonales específicos para el polipéptido pueden ser purificados a partir de tales antisueros, por ejemplo, mediante cromatografía por afinidad usando el poüpéptido acoplado a un soporte sólido adecuado.

Los anticuerpos monoclonales específicos para un polipéptido antigén ico de interés, pueden ser preparados, por ejemplo, usando la técnica de Kohler y Milstein, Eur. J. Immunol. 6:51 1 -519, 1 976 y mejoras de los mismos. Brevemente, estos métodos involucran la preparación de l íneas de células inmortales capaces de producir anticuerpos que tienen la especificidad deseada (es decir, la reactividad cac el polipéptido de interés) . Tales líneas de células pueden ser producidas, por ejemplo, a partir de células de bazo obtenidas de un animal inmunizado como se describe antes. Las células de bazo son inmortalizadas entonces, por ejemplo, mediante fusión con un compañero de fusión de célula de mieloma, de preferencia uno que sea singeneico con el animal inmunizado. Puede emplearse una variedad de técnicas de fusión. Por ejemplo, las células de bazo y células de mieloma pueden combinarse con un detergente no iónico durante unos cuantos minutos y entonces platinarse a baja densidad en un medio selectivo que soporta el crecimiento de células híbridas, pero no células de mieloma. Una técnica de selección preferida usa selección de HAT (hipoxantina, aminopterina, timidina). Después de un tiempo suficiente, usualmente alrededor de 1 a 2 semanas, se observan colonias de híbridos. Las colonias simples son seleccionadas y sus sobrenadantes de cultivo se prueban por actividad de unión contra el polipéptido. Se prefieren los hibridomas que tienen alta reactividad y especificidad. Los anticuerpos monoclonales pueden ser aislados de los sobrenadantes de colonias de hibridoma crecientes. Además, pueden emplearse varias técnicas para intensificar el rendimiento, tal como inyección de la línea de células de hibridoma en la cavidad peritoneal de un huésped vertebrado adecuado, tal como un ratón. Los anticuerpos monoclonales pueden ser recolectados del fluido de ascitis o la sangre. Los contaminantes pueden ser removidos de los anticuerpos mediante técnicas convencionales, tales como cromatografía, filtración en gel, precipitación y extraaCción. Los polipéptidos de esta invención pueden ser usados en el proceso de purificación en, por ejemplo, un paso de cromatografía por afinidad. Dentro de ciertas modalidades, puede preferirse el uso de fragmentos de unión de antígeno de anticuerpos. Tales fragmentos incluyen fragmentos Fab, los cuales pueden prepararse usando técnicas estándares. Brevemente, las inmunoglobulinas pueden purificarse de suero de conejo mediante cromatografía por afinidad en columnas de perlas de Proteína A (Harlow y Lañe, Antibodies: A Laboratory Manual (Anticuerpos: un manual de laboratorio), Cold Spring Harbor Laboratory, 1988) y se digieren por papaína para producir fragmentos Fab y Fc. Los fragmentos Fab y Fc pueden separarse por cromatografía por afinidad en columnas de perlas de proteína A. Los anticuerpos monoclonales de la presente invención pueden ser acoplados a uno o más agentes terapéuticos. Los agentes adecuados a este respecto incluyen radionúclidos, inductores de diferenciación, medicamentos, toxinas y derivados de los mismos. Los radionúclidos preferidos incluyen 90Y, 123l , 125l , 131 l, 1 86Re, 188Re, 21 1At y 212Bi. Los medicamentos preferidos incluyen metotrexato y análogos de pirimidina y purina. Los inductores de diferenciación preferidos incluyen esteres de ^^^^^^« forbol y ácido butírico. Las toxinas preferidas incluyen ricina, abrina, toxina de difteria, toxina de cólera, gelomna , exotoxina de Pseudomas, toxina de Shigella y proteína antiviral de pokeweed. Un agente terapéutico puede ser acoplado (por ejemplo, unido de manera covalente) a un anticuerpo monoclonal adecuado, ya sea directa o indirectamente (por ejemplo, vía un grupo enlazador). Una reacción directa entre un agente y un anticuerpo es posible cuando cada uno posee un substituyente capaz de hacer reaccionar uno con otro. Por ejemplo, un grupo nucleofílico, tal como un grupo amino o sulfhidrilo, en uno puede ser capaz de reaccionar con un grupo conteniendo carbonilo, tal como un anh ídrido o un haluro de ácido, o con un grupo de alquilo conteniendo un buen grupo que sale (por ejemplo, un haluro) en el otro. De manera alternativa, puede ser deseable acoplar un agente terapéutico y un anticuerpo vía un grupo enlazador. Un grupo enlazador puede funcionar como un separador para distanciar un anticuerpo de un agente con el fin de evitar interferencia con capacidades de unión. Un grupo enlazador también puede servir para incrementar la reactividad quím ica de un substituyente en un agente o un anticuerpo, y de esta manera incrementar la eficiencia de acoplamiento. Un incremento en la reactividad química también puede facilitar el uso de agentes, o grupos funcionales en agentes, lo cual no sería posible de otra manera. Será evidente para aquéllos en la técnica que una variedad de reactivos bifuncionales o polifuncionales, tanto homo- como hetero-funcionales (tales como aquéllos descritos en el católogo de Pierce Chemical Co. , Rockford, IL), puede emplearse como el grupo enlazador.

El acoplam iento puede ser efectuado, por ejemplo, a través de g rupos amino, grupos carboxilo, grupos sulfhidrilo o residuos de carbohidratos oxidados. Existen numerosas referencias que describen tal metodolog ía, por ejemplo, patente estadounidense no. 4,671 , 958 para Rodwell et al . Donde un agente terapéutico es más potente cuando está libre de la porción de anticuerpo de los inmunoconjuados de la pres^-nte invención, puede ser deseable usar un grupo enlazador, el cual es cortable durante o sobre la internalización en una célula. Se ha descrito una variedad de diferentes grupos enlazadores cortables. Los mecanismos para la liberación intracelular de un agente de estos grupos enlazadores incluyen corte por reducción de un enlace disulfuro (por ejemplo, patente estadounidense no, 4,489,71 0, para Spitler), mediante irradiación de un enlace fotolábil (por ejemplo, patente estadounidense no. 4,625,014 para Senter et al.), mediante hidrólisis de cadenas laterales de aminoácidos derivadas (por ejemplo, patente estadounidense no. 4,638,045, para Kohn et al. ), mediante hidrólisis mediada por complemento de suero (por ejemplo, patente estadounidense no. 4,671 ,958 para Rodwell et al.) , e hidrólisis catalizada con ácido (por ejemplo, patente estadounidense no. 4, 569,789, para Blattler et al. ). Puede ser deseable acoplar más de un agente a un anticuerpo. En una modalidad, múltiples moléculas de un agente se acoplan a una molécula de anticuerpo. En otra modalidad, más de un tipo de agente puede ser acoplado a un anticuerpo. Sin importar la modalidad particular, los inmunoconjugados con más de un agente pueden prepararse en una variedad de formas. Por ejemplo, más de un agente puede ser acoplado directamente a u na molécula de anticuerpo, o pueden usarse enlazadores que proporcionan sitios múltiples para unión . De manera alternativa, puede usarse un portador. Un portador puede soportar los agentes en una variedad de maneras, incluyendo enlace covalente ya sea directamente o vía un grupo enlazador. Los portadores adecuados incluyen proteínas, tales como albúm inas (por ejemplo, patente estadounidense no. 4, 507,234, para Kato et al.), péptidos y polisacáridos, tales como aminodextrano (por ejemplo, patente estadounidense no. 4,699, 784 para Shih et al. ). Un portador también puede soportar un agente mediante unión no covalente o mediante encapsulación , tal como dentro de una vesícula de liposoma (por ejemplo, patentes estadounidenses nos, 4.429, 008 y 4,873,088) . Los portadores específicos para agentes de radionúclido incluyen pequeñas moléculas radiohalogenadas y compuestos quelantes. Por ejemplo, la patente estadounidense no. 4, 735,792 describe pequeñas moléculas radiohalogenadas representativas y su síntesis. Un quelato de radionúclido puede formarse a partir de compuestos quelantes que incluyen aquéllos que contienen átomos de nitrógeno y azufre como los átomos donadores para unir el radionúclido de metal, u óxido de metal. Por ejemplo, la patente estadounidense no. 4,673, 562, para Davison et al. describe compuestos quelantes representativos y sus síntesis. Puede usarse una variedad de rutas de administración para los anticuerpos e inmunoconjugados. Normalmente, la administración será intravenosa, intramuscular, subcutánea o en regiones de sitio-específico mediante métodos apropiados. Será evidente que la dosis precisa del anticuerpo/inmunoconjugado variará dependiendo del anticuerpo usado, la densidad de antígeno, y la velocidad de clarificación del anticuerpo. Pueden usarse anticuerpos en pruebas diagnósticas para detectar la presencia de antígenos de Chlamydia, usando ensayos sim ilares a aq uéllos detallados antes y otras técnicas bien conocidas para aquéllos de habilidad en la técnica, proporcionando con ello un método para dete-e-tar infección por clam idia en un paciente. Los reactivos diagnósticos de la presente invención también pueden comprender secuencias de DNA que codifican uno o más de los polipéptidos anteriores, o una o más porciones de los mismos. Por ejemplo, al menos dos iniciadores de oligonucleótidos pueden ser empleados en un ensayo basado en reacción en cadena de polimerasa (PCR) para amplificar el cDNA específico de Chlamydia, derivado de una muestra biológica, en donde al menos uno de los iniciadores de oligonucleótido es específico para una molécula de DNA que codifica un polipéptido de la presente invención. La presencia del cDNA amplificado es detectada entonces usando técnicas bien conocidas en la técnica, tal como electroforesis en gel. De manera similar, las sondas de oligonucleótido específicas para una molécula de DNA que codifica un polipéptido de la presente invención, puede usarse en un ensayo de hibridación para detectar la presencia de un polipéptido inventivo en una muestra biológica. Como se usa en la presente, el término "iniciador /sonda de oligonucleótido específico para una molécula de DNA" significa una secuencia de oligonucleótido que tiene al menos aproximadamente 80%, **iá*it^*?*1á **»* de preferencia al menos aproximadamente 90% y más preferiblemente al menos aproximadamente 95% de identidad con la molécula de DNA en cuestión. Los iniciadores y/o sondas de oligonucleótido que pueden ser empleados de manera útil en los métodos diagnósticos inventivos tienen , de preferencia, al menos aproximadamente 1 0-40 nucleótidos. En una modalidad preferida, los iniciadores de oligonucleótido comprenden al menos aproximadamente 10-40 nucleótidos. En una modalidad preferida, los iniciadores de oligonucleótido comprenden al menos aproximadamente 1 0 nucleótidos contiguos de una molécula de DNA que codifica uno de los polipéptidos descritos en la presente. De preferencia, las sondas de oligonucleótido para usarse en los métodos diagnósticos inventivos comprenden al menos aproximadamente 15 oligonucleótidos contiguos de una molécula de DNA que codifica uno de los polipéptidos descritos en la presente. Técnicas tanto para ensayos basados en PCR como ensayos de hibridación son bien conocidas en la técnica (ver, por ejemplo, Mullís et al. I bid; Ehrlich, I bid). Los iniciadores o sondas pueden ser usados, de esta manera, para detectar secuencias específicas de Chlamydia en muestras biológicas. Las sondas o iniciadores de DNA que comprenden secuencias de oligonucleótido descritas antes, pueden usarse solos o en combinación unos con otros. Los siguientes Ejemplos se ofrecen a manera de ilustración y no a manera de limitación.

EJEMPLO 1 AISLAMI ENTO DE SECUENCIAS DE DNA QU E -W ^^&l&ß COD I FI CAN ANTÍGENOS DE CHLA MYDIA Se aislaron antígenos de Chlamydia de la presente invención al clonar por expresión de una genoteca de DNA genómica de Chlamydia trachomatis LGV I I , esencialmente como se describe por Sanderson et al . 5 (J. Exp. Med. , 1 995, 1 82: 1 751 -1 757) y se mostraron para inducir la prolifecación de PBMC e I FN-? en una l ínea de células T inmuno-reactivas. Se generó una línea de células T específica de Chlamydia al estimular PBMCs de un donador normal sin historial de infección por clamidia en el tracto genital con cuerpos elementales de Chlamydia 10 trachomatis LGV I I . Se encontró que esta l ínea de células T, referidas como TCL-8, reconoce tanto células dendríticas derivadas de monocitos infectadas por Chlamydia trachomatis como Chlamydia pneumonía. Se construyó una genoteca genómica compartida de manera aleatoria de Chlamydia trachomatis LGV I I en Lambda ZAP (Stratagene, La 15 Jolla, CA) y la genoteca amplificada se platinó en placas de microtítulo de 96 cavidades a una densidad de 30 clones/cavidad. Las bacterias se indujeron para expresar proteína recombinante en la presencia de 2 mM I PTG durante 3 h, entonces se pelletizó y se resuspendieron en 200 µ de RPMI 10% FBS. 1 0 µl de la suspensión bacteriana inducida se transfirió a 20 placas de 96 cavidades conteniendo células dendríticas derivadas de monocitos, autólogas. Después de una incubación de 2 h, se lavaron células dendríticas para remover E. coli y se adicionaron células T específicas de Chlamydia. Los depósitos de E. coli positivas se identificaron al determinar la producción de I FN-? y la proliferación de las 25 células T en respuesta a los depósitos.

Se identificaron cuatro depósitos positivos, los cuales se rompieron para producir cuatro clones puros (referidos como 1-B1-66, 4-D7-28, 3-G3- 10 y 10-C10-31) con tamaños de inserción de 481 bp, 183 bp, 110 bp y 1400 bp, respectivamente. Las secuencias de DNA determinadas para 1-B1-66, 4-D7-28, 3-G3-10 y 10-C10-31 se proporcionan en SEQ ID NO: 1-4, respectivamente. El clon 1-B1-66 está aproximadamente en la región 536690 del genoma de C. trachomatis (base de datos C. trachomatis NCBI). Dentro del clon 1-B1-66, se ha identificado un marco de lectura abierto (ORF) (nucléotidos 115 - 375) que codifica una proteína de 9 kDa previamente identificada (Stephens, et al. Genbank acceso no. AE001320), la secuencia de la cual es proporcionada en SEQ ID NO: 5). El clon 4-D7-28 es una menor región del mismo ORF (aminoácidos 22-82 de 1-B1-66). El clon 3-G3-10 está aproximadamente en la región 74559 del genoma de C. trachomatis. La inserción se clona en la orientación de antisentido con respecto a su orientación en el genoma. El clon 10-C10-31 contiene un marco de lectura abierto que corresponde a una secuencia previamente publicada para proteína ribosomal S13 de Chlamydia trachomatis (Gu, L. et al. J. Bacteriology, 177:2594-2601, 1995). Las secuencias de proteína predichas para 4-D7-28 y 10-C10-31 se proporcionan en SEQ ID NO: 6 y 12, respectivamente. Las secuencias de proteína predichas para 3-G3-10 se proporcionan en SEQ ID NO: 7-11. En una serie relacionada de estudios de clasificación, se usó una línea de células T adicional para clasificar la genoteca de DNA genómico de Chlamydia trachomatis LGV II descrita antes. Se derivó una línea de células T específica de Chlamydia (TCT-1) se derivó de un paciente con u na i nfección de tracto gen ital de clamidia al estim ular PBMC de paciente con células dendríticas derivadas de monocitos, autólogas, infectadas con cuerpos elementales de Chlamydia trachomatis LGV I I . Un clon, 4C9-18 (SEQ I D NO: 21 ), conteniendo una inserción de 1 256 bp, provocó una respuesta inmune específica, según se mide mediante ensayos de proliferación estáadares, de la línea de células T específicas de Chlamydia TCT-1 El análisis subsecuente reveló este clon para contener tres secuencias conocidas: lipoamida dehidrogenasa (Genbank acceso no. AE001 326) , descritas en SEQ I D NO: 22; una proteína hipotética CT429 (Genbank acceso no. AE001 316), descrita en S EQ I D NO: 23; y parte de un marco de lectura abierto de ubiquinona metiltransferasa CT428 (Genbank acceso no. AE001 316), descrita en SEQ I D NO: 24. En estudios adicionales, que involucran el clon 4C9-1 8 (SEQ I D NO: 21 ), la secuencia de aminoácidos de longitud completa para lipoamida dehidrogenasa (SEQ I D NO: 22) de C. trachomatis (LGV I I) se expresó en clon CtL2-LPDA-FI, como se discute en SEQ I D NO: 90. Para caracterizar de manera adicional el marco de lectura abierto, que contiene el o los epitopes estimulantes de células T, un fragmento de cDNA conteniendo nucleótidos 1 -695 del clon 4C9-18 con una secuencia de cDNA que codifica un marbete de 6X-histidina en el extremo amino, se subclonó en el sitio Ndel/EcoRI del vector pET17b (Novagen, Madison, Wl), referido como clon 4C9-1 8#2 BL21 pLysS (SEQ I D NO: 25, con la secuencia de aminoácidos correspondientes, proporcionada en SEQ I D NO: 26) y se transformó en E. coli. La inducción selectiva de la E. coli transformada con 2 mM IPTG por tres horas, resultó en la expresión de una proteína de 26 kDa del clon 4C9- 1 8#2 BL21 pLysS , seg ún se evidenció mediante SDS-PAGE manchado con Coomassie estándar. Para determinar la inmunogenicidad de la proteína codificada por el clon 4C9-18#2 BL21 pLysS , expresando la E. coli la proteína de 26 kDa se titularon sobre 1 x 5 1 04 células dendríticas derivadas de monocitos y se incubaron durante dos horas. Los cultivos de células dendríticas se lavaron y se adi ionaron 2.5 x 1 04 de células T (TCT-1 ) y se permitió que se incubaron durante unas 72 horas adicionales, tiempo en el cual se determinó el nivel de I FN-? en el sobrenadante de cultivo mediante ELISA. Como se muestra en la Fig . 1 , 10 se encontró que la línea de células T TCT-1 responde a cultivos inducidos según se midió por I FN-g, indicando una respuesta de células T específicas de Chlamydia contra la secuencia de lípoamida dehidrogenasa. De manera similar, se mostró que la proteína codificada por el clon 4C9- 1 8#2 BL21 pLysS estimula la línea de células T TCT-1 mediante ensayos 15 de proliferación estándares. Estudios subsecuentes para identificar antígenos de Chlamydia trachomatis adicionales usando la técnica de clonación de expresión de células T CD4+ antes descrita, produjeron clones adicionales. Las líneas de células T específicas de Chlamydia TCT-1 y TCL-8, así como la línea de 20 células T TCP-21 se utilizaron para clasificar la genoteca genómica de Chlamydia trachomatis LGV I I . La línea de células T de TCP-21 se derivó de un paciente teniendo una respuesta inmune humoral para Chlamydia pneumoniae. La línea de células TCT-1 identificó 37 depósitos positivos, la línea de células TCT-3 identificó 41 depósitos positivos y la línea de 25 células TCP-21 identificaron 2 depósitos positivos. Los siguientes clones jEM3¡aá E¿ se derivaron de 10 de estos depósitos positivos. El clon 11-A3-93 (SEQ ID NO: 64), identificado por la línea de células TCP-21, es un fragmento genómico de 1339 que comparte homología con la superfamilia HAD (CT103) La segunda inserción en el mismo clon comparte homología con 5 el gene fab I (CT104) presente en el filamento complementario. El clon 11- C12-91 (SEQ ID NO: 63), idenilficado usando la línea de células TCP-21, tiene una inserción de 269 bp que es parte del gene OMP2 (CT443) y comparte homología con la proteína de membrana exterior, rica en cisteína, de 60 kDa de C. pneumoniae. 10 El clon 11-G10-46 (SEQ ID NO: 62), identificado usando la línea de células TCT-3, contiene una inserción de 688 bp que comparte homología con la proteína hipotética CT610. El clon 11-G1-34, (SEQ ID NO: 61), identificado usando la línea de células TCT-3, tiene dos marcos de lectura abiertos parciales (ORF) con un tamaño de inserción de 1215 bp. Un ORF 15 comparte homología con el gene de malato deshidrogenasa (CT376) y el otro ORF comparte homología con el gene de glicógeno hidrolasa (CT042). El clon 11-H3-68 (SEQ ID NO: 60), identificado usando la línea de células CT-3, tiene dos ORFs con un tamaño de inserción total de 1180 bp. Un ORF parcial codifica la proteína de virulencia PGP6-D codificada con 20 plásmido, mientras que el segundo ORF es un ORF completo para el gene ribosomal L1 (CT318). El clon 11-H4-28, (SEQ ID NO: 59), identificado usando la línea de células TCT-3, tiene un tamaño de inserción de 552 bp y es parte del ORF para el gene dnaK (CT396). El clon 12-B3-95, (SEQ ID NO: 58), identificado usando la línea de células TCT-1, tiene un tamaño de 25 inserción de 463 bp y es una parte del ORF para el gene de lipoamida dehidrogenasa (CT557) Los clones 15-G1-89 y 12-B3-95 son idénticos, (SEQ ID NO: 55 y 58, respectivamente), identificados usando la línea de células TCT-1, tiene un tamaño de inserción de 463 bp y es parte del ORF para el gene de lipoamida dehidrogenasa (CT557). El clon 12-G3-83, (SEQ ID NO: 57), identificado usando la línea de células TCT-1, tiene un tamaño de inserción de 1537 bp y tiene parte del ORF para la proteína-** hipotética CT622. El clon 23-G7-68, (SEQ ID NO: 79), identificado usando la línea de células TCT-3, contiene una inserción de 950 bp y contiene una pequeña parte del ORF ribosomal L11, el ORF completo para la proteína ribosomal L1 y una parte del ORF para la proteína ribosomal L10. El clon 22-F8-91, (SEQ ID NO: 80), identificado usando la línea de células TCT-1, contiene una inserción de 395 bp que contiene una parte del ORF de pmpC en el filamento complementario del clon. El clon 21-E8-95, (SEQ ID NO: 81), identificado usando la línea de células TCT-3, contiene una inserción 2,085 bp, la cual contiene parte de CT613 ORF, el ORF completo para CT612, el ORF completo para CT611 y parte del ORF para CT610. El clon 19-F12-57, (SEQ ID NO: 82), identificado usando la línea de células TCT-3, contiene una inserción de 405 bp, la cual contiene parte del ORF de CT858 y una pequeña parte del ORF de recA. El clon 19-F12-53, (SEQ ID NO: 83), identificado usando la línea de células TCT-3, contiene una inserción de 379 bp que es parte del ORF para CT455 que codifica glutamil tRNA sintetasa. El clon 19-A5-54, (SEQ ID NO: 84), identificado usando la línea de células TCT-3, contiene una inserción de 715 bp que es parte del ORF3 (filamento complementario del clon) del plásmido críptico. El clon 17-E11- 72, (SEQ I D NO' 85) , identificado usando la l ínea de cél ulas TCT-1 , contiene una inserción de 476 bp que es parte del ORF para Opp_2 y pmpD. La región de pmpD de este clon está cubierta por la región pmpD del clon 1 5-H2-76. El clon 1 7-C 1 -77 , (SEQ I D NO: 86) , identificado usando la línea de células TCT-3, contiene una inserción de 1 551 bp que es parte del ORF de CT857, así como parte del ORF CT858. El clon 1 5-H2-76, (SEQ I D NO: 87) , identificado usando la línea de células TCT-1 , contiene una inserción de 3,031 bp que contiene una gran parte del ORF de pmpD, parte del ORF de CT089, así como parte del ORF para SycE. El clon 15-A3-26, (SEQ I D NO: 88) , contiene una inserción de 976 bp que contiene parte del ORF para CT858. El clon 1 7-G4-36, (SEQ I D NO: 267), identificado usando la línea de células TCt-1 0, contiene una inserción de 680 bp que está en marco con beta-gal en el plásmido y comparte homología con parte del ORF para la subunidad beta de RNA polimerasa DNA-dirigida (CT31 5 en SerD). Varios de los clones descritos antes comparten homolog ía con varias proteínas de membrana polimórficas. La secuencia genómica de Chlamydia trachomatis contiene una familia de nueve genes de proteína de membrana polimórfica, referidos como pmp. Estos genes son designados pmpA, pmpB, pmpC, pmpD, pmpE, pmpF, pmpG, pmpH y pmpl . Se cree que las proteínas expresadas de estos genes son de relevancia biológica para generar una respuesta inmune protectora a una infección de clamidia. En particular, pmpC, pmpD, pmpE y pmpl contienen péptidos de señal predecibles, sugiriendo que son proteínas de membrana exterior, y por lo tanto, objetivos inmunológicos potenciales.

Con base en la secuencia de Chlamydia trachomatis LGV 11 serovar, se diseñaron pares de iniciadores para amplificar por PCR ios fragmentos de long itud completa de pmpC, pmpD, pmpE, pmpG , pmpH y pmpl . Los frag mentos resultantes se subclonaron en el vector de vacuna de DNA JA4304 o JAL, el cual es JA4304 con un enlazador modificado (SmithKIine Beecham, QrCidres, I nglaterra). De manera específica, pmpC se subclonó en el vector JAL usando el 5' oligo GAT AGG CGC GCC GCA ATC ATG AAA TTT ATG TCA GCT ACT GCT G y el 3' oligo CAG AAC GCG TTT AGA ATG TCA TAC GAG CAC CGC A, según se proporciona en S EQ I D NO: 1 97 y 1 98, respectivamente. La amplificación por PCR del gene bajo cond iciones bien conocidas en la técnica y la ligación en los sitios 5' ASCI/3' Mlul del vector JAL se completó después de insertar la secuencia de nucleótidos corta GCAATC (SEQ I D NO: 1 99) corriente arriba del ATG para crear una secuencia similar a Kozak. El vector de expresión resultante contenía el gene pmpC de longitud completa comprendiendo 5325 nucleótidos (SEQ I D NO. 173), conteniendo la secuencia de señal hipotética, la cual codifica una proteína de 1 87 kD (SEQ ID NO: 179). El gene pmpD se subclonó en el vector de vacuna JA4304 siguiendo la amplificación de PCR del gene usando los siguientes oligos: 5' olígo- TGC AAT CAT GAG TTC GCA GAA AGA TAT AAA AAG C (SEQ I D NO: 200) y 3' oligo- CAG AGC TAG CTT AAA AGA TCA ATC GCA ATC CAG TAT TC (SEQ ID NO: 201 ). El gene se ligó en el sitio 5' Mi l i romo/3' Mlul del vector de vacuna JA4304 usando técnicas estándares bien conocidas en la técnica. El CAATC (SEQ I D NO: 202) se insertó corriente arriba del ATG para crear una secuencia similar a Kozak. Este clon es único, porque la última treonina del sitio H indl l l está faltando debido al procedimiento de enromado, como es la última glicina de la secuencia similar a Kozak. La inserción, un fragmento de 4593 nucleótidos (SEQ I D NO: 172) es el gene de longitud com pleta para pmpD conteniendo la secuencia de señal 5 hipotética, la cual codifica una proteína de 1 61 kD (SEQ I D NO: 178). PmpE se subclonó en el vector JA4304 usando el 5' ^ligo- TGC AAT CAT GAA AAA AGC GTT TTT CTT TTT C (SEQ I D NO: 203) y el 3' oligo- CAG AAC GCG TCT AGA ATC GCA GAG CAÁ TTT C (SEQ I D NO: 204). Siguiendo la amplificación por PCR, el gene se ligó en el sitio 5' Hl l l 10 romo/3' Mlul de JA4304. Para facilitar esto, una secuencia de nucleótidos corta, TGCAATC (SEQ I D NO: 293), se adicionó corriente arriba del codón de inicio para crear una secuencia similar a Kozak y reconstituir el sitio Hindl l l . La inserción es el gene pmpE de longitud completa (SEQ I D NO: 171 ) conteniendo la secuencia de señal hipotética. El gene pmpE codifica 15 una proteína de 1 05 kD (SEQ I D NO: 177). El gene pmpG fue amplificado por PCR usando el 5' oligo- GTG CAÁ TCA TGA TTC CTC AAG GAA TTT ACG (SEQ I D NO: 205) y el 3"oligo- CAG AAC GCG TTT AGA ACC GGA CTT TAC TTC C (SEQ I D NO: 206) y se subclonó en el vector JA4304. Se siguieron estrategias de clonación similares para los genes pmpl y pmpK. 20 Además, se diseñaron pares de iniciadores para amplificar por PCR los fragmentos de traslape o de longitud completa de los genes pmp, los cuales fueron subclonados entonces para expresión de proteína en el vector pET1 7b (Novagen, Madison, Wl) y se transfectaron en E. coli BL21 pLysS para expresión y purificación subsecuente utilizando la metodología 25 cromatográfica de histidina-n íquel provista por Novagen. Varios de los *??*M* irmMi!i M *.*.*** .. . . &. ' - - -'- - — ^ — a— ¡aaa& genes q ue codifican las proteínas recombinantes, como se describe más adelante, carecen de la secuencia de señal natural para facilitar la expresión de la proteína. La expresión de proteína de longitud completa de pmpC se logró a través de la expresión de dos fragmentos de traslape, representando los extremos amino y carboxi. La subclonación de la porción amino terminal^de pmpC, que carece de la secuencia de señal, (SEQ I D NO: 1 87, con la secuencia de aminoácidos correspondiente proporcionada en SEQ I D NO: 1 95) , usó el 5' oligo- CAG ACÁ TAT GCA TCA CCA TCA CCA TCA CGA GGC GAG CTC GAT CCA AGA TC (SEQ I D NO: 207) , y el 3' oligo- CAG AGG TAC CTC AGA TAG CAC TCT CTC CTA TTA AAG TAG G (SEQ I D NO: 208) en el sitio de clonación 5' Ndel/3" KPN del vector. La porción de extremo carboxi del gene, fragmento terminal de carboxi de pmpC (SEQ I D NO: 1 86, con la secuencia de aminoácidos correspondiente proporcionada en SEQ I D NO: 194), se subclonó en el sitio de clonación 5' Nhel/3' KPN del vector de expresión usando los siguientes iniciadores: 5' oligo- CAG AGC TAG CAT GCA TCA CCA TCA CCA TCA CGT TAA GAT TGA GAA CTT CTC TGG C (SEQ I D NO: 209), y 3' oligo- CAG AGG TAC CTT AGA ATG TCA TAC GAG CAC CGC AG (SEQ I D NO: 21 0). También se expresó pmpD como dos proteínas de traslape. La porción amino terminal de pmpD, que carece de la secuencia de señal, (SEQ ID NO: 185, con la secuencia de aminoácidos correspondiente proporcionada en SEQ I D NO: 193), contiene el codón de iniciación del pET17b y se expresa como una proteína de 80 kD. Para fines de expresión de proteína y purificación, un marbete de seis histidinas sigue el codón de iniciación y se fusiona en el 28° aminoácido (nucleótido 84) del gene Se usaron los sig u ientes iniciadores, 5' oligo, CAG ACÁ TAT GCA TCA CCA TCA CCA TCA CGG GTT AGC (SEQ I D NO: 21 1 ) , y el 3' oligo-CAG AGG TAC CTC AGC TCC TCC AGC ACÁ CTC TCT TC (SEQ I D NO: 21 2) para empalmar en el sitio de clonación 5' Ndel/3' KPN del vector. La porción de extremo carboxi de pmpD (SEQ I D NO: 1 84) se expresó como una proteína de 92 kD (SEQ I D NO: 1 92). Para expresión y purificación subsecuente, se incluyeron metionina, alanina y serina adicionales, las cuales representan el codón de iniciación y los primeros dos aminoácidos del vector pET1 7b. Se fusiona un marbete de seis histidinas corriente debajo de la metionina, alanina y serina en el aminoácido 691 ° (nucleótido 2073) del gene. El 5' oligo- CAG AGC TAG CCA TCA CCA TCA CCA TCA CGG TGC TAT TTC TTG CTT ACG TGG (SEQ I D NO: 21 3) y el 3' oligo-CAG AGG TAC TTn AAA AGA TCA ATC GCA ATC CAG TAT TCG (SEQ I D NO: 214) se usaron para subclonar la inserción en el sitio de clonación de 5' Nhel/3' KPN del vector de expresión. Se expresó pmpE como una proteína de 106 kD (SEQ I D NO: 1 83 con la secuencia de aminoácidos correspondiente proporcionada en SEQ I D NO. 1 91 ). La inserción de pmpE también carece de la secuencia de señal natural. La amplificación por PCR del gene bajo condiciones bien conocidas en la técnica se realizó usando los siguientes iniciadores de oligo: 5' oligo- CAG AGG ATC CAC ATC ACC ATC ACC ATC ACG GAC TAG CTA GAG AGG TTC (SEQ I D NO: 21 5), y el 3' oligo- CAG AGA ATT CCT AGA ATC GCA GAG CAÁ TTT C (SEQ I D NO: 216) y la inserción amplificada se ligó en un sitio 5' BamHI/3' EcoRI de JA4304. La secuencia de nucleótidos corta, como se proporciona en SEQ ID NO: 217, se insertó corriente debajo del codón de iniciación para crear la secuencia similar a Kozak y reconstituir el sitio Hindl l l . La proteína expresada contiene el codón de iniciación y los 21 aminoácidos corriente abajo del vector de expresión ET1 7b, es decir, MASMTGGQQMGRDSSLVPSSDP (SEQ I D NO: 21 8) . Además, un marbete de seis histidinas se incluye corriente arriba de la secuencia descrita antes y se fusiona en el aminoácido 28° ipucleótido 84) del gene, el cual elimina el péptido de señal hipotético. Las secuencias proporcionadas en SEQ ID NO: 1 91 no incluyen estas secuencias adicionales. El gene pmpG (SEQ I D NO: 1 82, con la secuencia de aminoácidos correspondiente proporcionada en SEQ I D NO: 1 90) se amplificó por PCR bajo condiciones bien conocidas en la técnica usando los siguientes iniciadores de oligo: 5'oligo- CAG AGG TAC CGC ATC ACC ATC ACC ATC ACÁ TGA TTC CTC AAG GAA TTT ACG (SEQ I D NO: 21 9) y el 3' oligo- CAG AGC GGC CGC TTA GAA CCG GAC TTT ACT TCC (SEQ I D NO: 220) y se ligó en el sitio de clonación 5' KPN/3' Notl del vector de expresión. La proteína expresada contiene una secuencia de aminoácidos adicional en el extremo amino, a saber, MASMTGGQQNGRDSSL VPHHHHHH (SEQ ID NO: 221 ) , la cual comprende el codón de iniciación y secuencia adicional del vector de expresión pET1 7b. el gene pmpl (SEQ I D NO: 181 , con la secuencia de aminoácidos correspondiente proporcionada en SEQ ID NO: 189) se amplificó por PCR bajo condiciones bien conocidas en la técnica usando los siguientes iniciadores de oligo: 5' oligo- CAG AGC TAG CCA TCA CCA TCA CCA TCA CCT CTT TGG CCA GGA TCC C (SEQ I D NO: 222) y el 3' oligo- CAG AAC TAG TCT AGA ACC TGT AAG TGG TCC (SEQ ID NO: 223) y se ligó en el vector de expresión en el sitio de clonación 5' Nhel/3' Spel . La proteína expresada de 95 kD contiene el codón de iniciación más una alinina y serina adicionales del vector pET1 7b en el extremo am ino de la proteína. Además, se fusiona un marbete de seis histidinas en el 21 ° aminoácido del gene, el cual elimina el péptido de señal hipotético. El clon 14H 1 -4, (SEQ I D NO: 56), identificado usando la l ínea de células TCT-3, contiene un ORF completo para el gene TSA, antioxidante ' específico de tiol - CT603 (el ORF de CT603 es un homólogo de CPn0778 de C. pneumoniae). El marco de lectura abierto de TSA en clon 14-H 1 -4 se amplificó de manera que la proteína expresada posee una metionina adicional y un marbete de 6 histidinas (extremo amino terminal). Esta inserción amplificada se sub-clonó en los sitios Nde/EcoRI del vector pET1 7b. Sobre la inducción de este clon con I PTG, se purificó una proteína de 22.6 kDA mediante cromatografía por afinidad de agarosa N¡-NTA. La secuencia de aminoácidos determinada para los 1 95 aminoácidos de ORF del clon 14-H 1 -4 que codifica el gene TSA, se proporciona en SEQ I D NO: 65. Análisis adicional produjo un clon de longitud completa para el gene TSA, referido como CTL2-TSA-FL, con la secuencia de aminoácidos de longitud completa proporcionada en SEQ I D NO: 92. Estudios adicionales produjeron 10 clones adicionales identificados por las líneas de células T TCT-1 y TCT-3, como se describió antes. Los clones identificados por la línea TCT-1 son: 16-D4-22, 17-C5-19, 18-C5-2, 20-G3-45 y 21 -C7-66; los clones identificados por la línea de células TCT-3 son: 17-C1 0-31 , 17-E2-9, 22-A1 -49 y 22-B3-53. El clon 21 -G 12-60 fue reconocido tanto por las líneas de células TCT-1 y TCT-3. El clon 16-D4-22 (SEQ ID NO: 1 1 9), identificado usando la línea de células TCT-1 contiene una inserción de 953 bp que contiene dos genes, partes de marco de lectura abierto 3 (ORF3) y ORF4 del plásmido de C. trachomatis para crecimiento dentro de células de mamífero. El clon 17-C5-19 (SEQ ID NO: 118), contiene una inserción de 951 bp que contiene parte del ORF para DT431, que codifica la proteasa clpP_1 y parte del ORF para CT430 (diaminopimelato epimerasa). El clon 18-C5--.2 (SEQ ID NO: 117) es parte del ORF para la proteína ribosomal S1 con una inserción de 446 bp que se identificó usando la línea de células TCT-1. El clon 20-G3-45 (SEQ ID NO: 116), identificado por la línea de células TCT-1, contiene una inserción de 437 bp que es parte del gene pmpB (CT413). El clon 21-C7-66 (SEQ ID NO: 115), identificado por la línea TCT-1, contiene una inserción de 995 bp que codifica parte de la proteína similar a dnaK. La inserción de este clon no se traslapa con la inserción del clon de TCT-3 11-H4-28 (SEQ ID NO: 59), el cual se mostró que era parte del gene de dnaK CT396. El clon 17-C10-31 (SEQ ID NO: 1149, identificado por la línea de células TCT-3, contiene una inserción de 976 bp. Este clon contiene parte del ORF para CT858, una proteasa que contiene los dominios IRBP y DHR. El clon 17-E2-9 (SEQ ID NO: 113) contiene parte de ORFs de dos genes, CT611 y CT610, que cubre una inserción de 1142 bp. El clon 22-A1-49 (SEQ ID NO: 112), identificado usando la línea TCT-3, también contiene dos genes en una inserción de 698 bp. Parte del ORF para CT660 (DNA girasa{gyrA_2}) está presente en el filamento superior donde como el ORF completo para una proteína hipotética CT659 está presente en el filamento complementario. El clon 22-B3-53 (SEQ ID NO: 111), identificado por la línea TCT-1, tiene una inserción de 267 bp que codifica parte del ORF para GroEl (CT110). El clon 21-G12-60 (SEQ ID NO: 10), identificado tanto por las líneas de células TCT-1 y TCT-3 contiene una inserción de 1461 bp que contiene ORFs porciones para proteínas hipotéticas CT875, CT229 y CT228. 5 Los antígenos de Chlamydia adicionales fueron obtenidos al *<? clasificar una genoteca de expresión genómica de Chlamydia tra-c?ivmatis (LVB II serovar) en vector Lambda Screen-1 (Novagen, Madison, Wl') con sueros depositados de varios individuos infectados con Chlamydia, usando técnicas bien conocidas en la técnica. Los siguientes clones inmuno- 10 reactivos fueron identificados y las inserciones conteniendo genes de Chlamydia fueron secuenciadas: CTL2#1 (SEQ ID NO: 71); CTL2#2 (SEQ ID NO: 70); CTL2#3-5' (SEQ ID NO: 72, una primera secuencia genómica determinada que representa el extremo 5'); CTL2#3-3' (SEQ ID NO: 73, una segunda secuencia genómica determinada que representa el extremo 15 3"; CTL2#4 (SEQ ID NO: 53); CTL2#5 (SEQ ID NO: 69); CTL2#6 (SEQ ID NO: 68); CTL2#7 (SEQ ID NO: 67); CTL2#8b (SEQ ID NO: 54); CTL2#9 (SEQ ID NO: 66); CTL2#10-5' (SEQ ID NO: 74, una primera secuencia genómica determinada que representa el extremo 5'); CTL2#10-3' (SEQ ID NO: 75, una segunda secuencia genómica determinada que representa el 20 extremo 3"; CTL2#11-5' (SEQ ID NO: 45, una primera secuencia genómica determinada que representa el extremo 5'); CTL2#11-3' (SEQ ID NO: 44, una segunda secuencia genómica determinada que representa el extremo 3"; CTL2#12 (SEQ ID NO: 46); CTL2#16-5' (SEQ ID NO: 47); CTL2#18-5' (SEQ ID NO: 49, una primera secuencia genómica determinada que 25 representa el extremo 5'); CTL2#18-3' (SEQ ID NO: 48, una segunda ife-qa»; secuencia genómica determinada que representa el extremo 3'); CTL2#19-5' (SEQ ID NO: 76, la secuencia genómica determinada que representa el extremo 5'); CTL2#21 (SEQ ID NO: 50); CTL2#23 (SEQ ID NO: 51), y CTL2#24 (SEQ ID NO: 52). Se identificaron antígenos de Chlamydia trachomatis adicionales mediante clonación de expresión .-serológica. Estos estudios usaron sueros depositados de varios individuos infectados con Chlamydia, como se describe antes, pero se usaron anticuerpos de IgA e IgM además de IgG como un anticuerpo secundario. Los clones clasificados por este método intensifican la detección de antígenos reconocidos por una respuesta inmune temprana a una infección con clamidia, que es una respuesta inmune humoral de mucosa. Los siguientes clones inmuno-reactivos se caracterizaron y las inserciones conteniendo genes de Chlamydia se secuenciaron: CTL2gam-1 (SEQ ID NO: 290), CTL2gam-2 (SEQ ID NO: 289), CTL2gam-5 (SEQ ID NO: 288), CTL2gam-6-3' (SEQ ID NO: 287, una segunda secuencia genómica determinada que representa el extremo 3'), CTL2gam-6-5' (SEQ ID NO: 286, una primera secuencia genómica determinada que representa el extremo 5'), CTL2gam-8 (SEQ ID NO: 285), CTL2gam-10 (SEQ ID NO: 284), CTL2gam-13 (SEQ ID NO. 283), CTL2gam-15-3' (SEQ ID NO: 282, una segunda secuencia genómica determinada que representa el extremo 3'), CTL2gam-15-5' (SEQ ID NO: 281, una primera secuencia genómica determinada que representa el extremo 5'), CTL2gam-17 (SEQ ID NO: 280); CTL2gam-18 (SEQ ID NO: 279), CTL2gam-21 (SEQ ID NO: 278), CTL2gam-23 (SEQ ID NO: 277), CTL2gam-24 (SEQ ID NO: 276), CTL2gam-26 (SEQ ID NO: 275), CTL2gam-27 (SEQ I D NO: 274) , CTL2gam-28 (S EQ I D NO: 273) , CTL2garm-30-3' (S EQ I D NO: 272 , una seg unda secuencia genóm ica determinada que representa el extremo 3') y CTL2gam-30-5' (S EQ I D NO: 271 , una primera secuencia genóm ica determinada q ue representa el 5 extremo 5').

EJ EM PLO 2 I N DUCCIÓN DE LA PROLI FERACIÓN DE CÉLU LAS T Y PRODUCCIÓN DE I NTERFERON-? M EDIANTE ANTÍGENOS DE CHLAMYDIA TRA CHOMA TIS ío La capacidad de antígenos recombinantes de Chlamydia trachomatis para inducir la proliferación de células T y la producción de interferón-? se determinó como sigue. Las proteínas son inducidas por I PTG y son purificadas por cromatografía por afinidad de Ni-NTA agarosa (Webb et al. , J. immunology 15 1 57:5034-5041 , 1996). Los polipéptidos purificados son clasificados entonces por la capacidad para inducir la proliferación de células T en preparaciones de PBMC. Las PBMCs de pacientes con C. trachomatis así como de donadores normales cuyas células T se sabe que proliferan en respuesta a antígenos de Chlamydia, se cultivan en medio comprendiendo 20 RPM I 1640 complementado con 10% de suero humano depositado y 50 µl/ml de gentamicina. Los polipéptidos purificados son adicionados por duplicado a concentraciones de 0.5 a 1 0 µg/ml. Después de seis días de cultivo en placas de fondo redondo, de 96 cavidades, en un volumen de 200 µl, 50 µl de medio se remueven de cada cavidad para la determinación 25 de niveles de I FN-?, como se describe más adelante. Las placas se pulsan ^^^^^^^^?i^^^^^^^^^^^^^^^J^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^ entonces con 1 µCi/cavidad de timidina tritiada durante u nas 1 8 horas adicionales, se recolectaron y se determ inó la captación de tritio usando un contador de centelleo de gas. Las fracciones que resultan en la proliferación en ambas réplicas tres veces mayor que la proliferación observada en células cultivadas en medio solo, se consideran positivas. I FN-? se mide usando .. un ensayo Htffnunoabsorbente enlazado a enzima (ELISA). Las placas de ELISA son recubiertas con un anticuerpo monoclonal de ratón dirigido a I FN-? humano (PharMingen , San Diego, CA) en PBS durante cuatro horas a temperatura ambiente. Las cavidades son bloqueadas entonces con PBS conten iendo 5% (p/v) de leche descremada, deshidratada, durante 1 hora a temperatura ambiente. Las placas se lavaron seis veces en PBS/0.2% TWEEN-20 y las muestras diluidas 1 :2 en medio de cultivo en placas ELISA se incubaron durante la noche a temperatura ambiente. Las placas se lavan nuevamente y se adiciona un suero de IFN-? anti-humano de conejo policlonal, diluido 1 :3000 en PBS/1 0% de suero de cabra normal a cada cavidad. Las placas se incubaron entonces durante dos horas a temperatura ambiente, se lavaron y se adiciona IgG anti-conejo, acoplada con peroxidasa de rábano picante (Sigma Chemical Co. , St. Louis, MO) a una dilución 1 :2000 en PBS/5% de leche descremada deshidratada. Después de una incubación de dos horas adicional a temperatura ambiente, las placas se lavaron y se adiciona el substrato de TMB. La reacción se paró después de 20 min con ácido sulfúrico 1 N. La densidad óptica es determinada a 450 nm usando 570 nm como una longitud de onda de referencia. Las fracciones que resultan en ambas réplicas, que dan una OD dos veces mayor que la OD promedio de células cultivadas en medio solo, más 3 desviaciones estándares, son consideradas positivas. Usando la metodología anterior, se encontró que la proteína 1B1-66 recombinante (SEQ ID NO: 5) así como dos péptidos sintéticos correspondientes a los residuos de aminoácidos 48-67 (SEQ ID NO: 13; referida comr^-B1-66/48-67) y 58-77 (SEQ ID NO: 14, referida como 1B1-66/58-77), respectivamente, de SEQ ID NO. 5, induce una respuesta proliferativa y la producción de INF-? en una línea de células T específicas de clamidia usada para clasificar una genoteca genómica de C. trachomatis LGV II. Estudios adicionales han identificado un epitope de células T específico de C. trachomatis en la proteína S13 ribosomal. Empleando técnicas de mapeo de epitope estándares bien conocidas en la técnica, se identificaon dos epitopes de células T en la proteína S13 ribosomal (rS13) con una línea de células T específica de Chlamydia del donador CL-8 (línea de células T TCL-8 EB/DC). La Fig. 8 ilustra que el primer péptido, rS13 1-20 (SEQ ID NO: 106) es 100% idéntico que la secuencia de c. pneumoniae correspondiente, que explica la reactividad cruzada de la línea de células T a rS13 recombinante de C. trachomatis y C. pneumoniae. La respuesta al segundo péptido rS12 56-75 (SEQ ID NO: 108) es C. frac?omaf/s-es pe cíf ico, indicando que la respuesta de rS13 en este donador asintómático saludable fue provocada por la exposición a C. trachomatis y no a C. pneumoniae, o cualquier otra infección microbiana. Como se describe en el Ejemplo 1, el clon 11-C12-91 (SEQ ID NO: 63), identificado usando la línea de células TCP-21, tiene una inserción de «**'** 269 bp que es parte del gene OMP2 (CT443) y com parte homolog ía con la proteína de membrana exterior, rica en cisteína, de 60 kDa de C. pneumoniae, referida como OMCB. Para definir adicionalmente el o los epitopes reactivos, el mapeo de epitopes se realizó usando una serie de péptidos de traslape y el inmunoensayo previamente descrito. Brevemente, las respuestas proliferativas se determinaron al estimular 2.5 x1 04 de células T TCP-21 en la presencia de 1 x 1 04 de células dendríticas derivadas de monocitos, ya sea con cuerpos elementales no infecciones derivados de C. trachomatis y C. pneumoniae, o péptidos derivados de la secuencia de proteína de la proteína OMCB de C trachomatis o C. pneumoniae (0. 1 µg/ml). Las células T TCP-21 respondieron a epitopes CT-OMCB #167-1 86, CT-OMCB #1 71 -1 90, CT-OMCB #1 71 -1 86 y a un menor grado, CT-OMCB #175-1 86 (SEQ I D NO. 249-252, respectivamente) . De manera notable, la línea de células T TCP-21 también dio una respuesta proliferativa al péptido homólogo de C. pneumoniae CP-OMCB #171 -1 86 (SEQ I D NO: 253), el cual fue igual a o mayor que la respuesta a los péptidos de C trachomatis. Las substituciones de aminoácidos en la posición dos (es decir, Asp por Glu) y posición cuatro (es decir, Cys por Ser) no alteraron la respuesta proliferativa de las células T, y por lo tanto demostraron que este epitope es un epitope reactivo cruzado entre C. trachomatis y C. pneumoniae. Para definir adicionalmente el epitope descrito antes, una línea de células T adicional, TCT-3, se usó en experimentos de mapeo de epitopes. Los inmunoensayos se realizaron como se describió antes, excepto que solo se probaron péptidos de C. trachomatis. Las células T dieron una respuesta proliferativa a dos péptidos, CT-OMCB #1 52-1 71 y CT-OMC B #1 57- 1 76 (SEQ I D NO: 246 y 247, respectivamente), definiendo con ello un epitope inmunogénico adicional en la proteína de membrana exterior, rica en prote ína, de C. trachomatis. El clon 14H 1 -4, (SEQ I D NO: 56, con la secuencia de aminoácidos de longitud completa coffespondiente proporcionada en SEQ I D NO: 92) , se identificó usando la línea de células TCT-3 en el sistema de clonación de expresión de células T CD4 previamente descrito y se mostró que conten ía un ORF completo para el gene antioxidante específico de tiol (CT603) , referido como TSA. Se realizaron inmunoensayos de mapeo de epitopes, como se describe antes, para definir adicionalmente el epitope. La l ínea de células T TCT-3 exhibieron una fuerte respuesta proliferativa a los péptidos de traslape CT-TSA #96- 1 1 5, CT-TSA #101 -1 20 y CT-TSA #106- 1 25 (SEQ I D NO: 254-256, respectivamente), demostrando un epitope inmuno-reactivo en el gene de antioxidante específico de tiol de C. trachomatis serovar LGVI I .

EJEMPLO 3 PREPARACIÓN DE POLIPEPTIDOS SINTÉTICOS Los polipéptidos pueden ser sintetizados en un sintetizador de péptidos Millipore 9050 usando química FMOC con activación de HPTU (hexafluorofosfato de O-benzotriazol-N , N , N', N'-tetrametiluronio). Puede unirse una secuencia de Gly-Cys-Gly al extremo amino del péptido, para proporcionar un método para conjugar o marcar el polipéptido. El corte de los péptidos del soporte sólido puede realizarse usando la siguiente mezcla de corte' ácido tr?fluoroacético etanoditiol :t?oanisol : agua:fenol (40: 1 .2 :2: 3). Después del corte durante 2 horas, los péptidos pueden ser precipitados en metil-t-butil-éter frío. Las pellas de péptido pueden disolverse entonces en agua conteniendo 0. 1 % de ácido trifluoroacético 5 (TFA) y pueden liofilizarse antes de la purificación mediante H PLC de fase j^r inversa de C1 8. Un gradiente de 0.60% de acetonitrilo (conteniendo 0.1 % de TFA) en agua (conteniendo 0.1 % de TFA) puede usarse para levigar los péptidos. Siguiendo la liofilización de las fracciones puras, los péptidos pueden ser caracterizados usando espectrometría de masa de 10 electroatomizado y mediante análisis de aminoácidos.

EJEMPLO 4 AISLAMI ENTO Y CARACTERIZACIÓN DE SECUENCIAS DE DNA QUE CODI FICAN ANTÍGENOS DE CHLAMYDIA USANDO SISTEMAS DE 15 VECTORES DE EXPRESIÓN RETROVI RALES Y ANÁLISIS I NMUNOLOGICO SUBSECUENTE Se construyó una genoteca genómica de Chlamydia trachomatis LGV I I mediante digestiones limitadas usando enzimas de restricción Bam Hl , Bgll l , BstYi y Mbol . Los fragmentos de digestión de restricción se ligaron 20 subsecuentemente en el sitio BamHl de los vectores retrovirales pBIB- KS 1 ,2, 3. Este conjunto de vectores se modificó para contener un sitio de iniciación de traslación de Kosak y codones de paro, con el fin de permitir la expresión de proteínas de fragmentos genómicos de DNA cortos, como se muestra en la Fig . 2. Los depósitos de DNA de 80 clones, se 25 prepararon y transfectaron en la línea de empaque retroviral Phoenix- Am pho, como se describe en Pear, W. S Scott, M. L. y N olan , G . P. , Generation of High Titre, Helper-free Retroviruses by Transient Transfection . Methods in Molecular Medicine: Gene Therapy Protocols (Generación de retrovirus, libres de auxiliares, de títulos altos, mediante transfección transiente. Métodos en medicina molecular: protocolos de terapia de genes) , Humana press.- otowa, NJ, pp. 41 -57. La genoteca de Chlamydia en forma retroviral se transdujo entonces en células P81 5 que expresan H2-Ld , las cuales se usaron entonces como células objetivo par estim ular una línea de células T específicas de antígeno. Una l ínea de células T CD8+ restringida de H2d de murino, específica de Chlamydia, se expandió en cultivo mediante vueltas repetidas de estimulación con células J774 infectadas con O trachomatis irradiadas y células de bazo singeneicas irradiadas, como se describe por Starnbach, M. , en J. Immunol. , 153:51 83, 1 994. Esta línea de células T específica de Chlamydia, se usó para clasificar la genoteca genómica de Chlamydia anterior expresada por las células P81 5 transducidas de manera retroviral. Los depósitos de DNA positivos se identificaron mediante la detección de la producción de I FN-?, usando análisis de Elispot (ver Lalvani et al. , J. Experimental Medicine 1 86:859-865, 1997). Dos depósitos positivos, referidos como 2C7 y 2E 1 0, se identificaron mediante los ensayos Elispot de I NF-?. Los transductores estables de células P81 5 del depósito 2C7, se clonaron mediante dilución limitante y los clones individuales se seleccionaron con base en su capacidad para provocar la producción de I FN-? de la línea CTL específica de Chlamydia. De este proceso de clasificación, se seleccionaron cuatro clones positivos, referidos como 2C7-8 , 2C7-9, 2C7- 1 9 y 2C7-21 . De manera sim ilar, el depósito positivo 2E 1 0 se clasificó de manera adicional , resultando en un clon positivo adicional, el cual contiene tres inserciones. Las tres inserciones son frag mentos de los genes CT01 6, tRNA sintasa y cIpX (SEQ 5 I D NO: 268-270, respectivamente) El DNA transgénico de estos cuatro clones 2C7.8 positivos so'i***-- amplificados por PCR usando iniciadores específicos pBI B-KS para amplificar de manera selectiva la inserción de DNA de Chlamydia. Se purificaron en gel y se secuenciaron las inserciones amplificadas. Un clon 10 inmuno-reactivo, 2C7-8 (SEQ I D NO. 1 5, con la secuencia de aminoácidos predicha proporcionada en S EQ I D NO: 32), es un fragmento de 1 60 bp con homología a nucleótidos 597304-597145 de Chlamydia trachomatis, serovar D (NCBI , búsqueda BLASTN; SEQ I D NO: 33, con la secuencia de aminoácidos predicha provista en SEQ I D NO: 34) . La secuencia del clon 15 2C7-8 mapea dentro dos marcos de lectura abiertos putativos desde la región de alta homolog ía descrita justo antes, y en particular, uno de estos marcos de lectura abiertos putativos, que consisten de un fragmento de 298 aminoácidos (SEQ I D NO: 1 6, con la secuencia de aminoácidos predicha provista en SEQ I D NO: 17) , se demostró que exhibía actividad 20 inmunológica. La clonación de longitud completa del fragmento de 298 aminoácidos (referido como CT529 y/o el gene Capí ) de serovar L2, se obtuvo mediante amplificación por PCR usando los iniciadores 5'-ttttgaagcaggtaggtgaatatg (hacia delante) (SEQ I D NO: 1 59) y 5'-ttaagaaatttaaaaaatccctta (inverso) 25 (SEQ I D NO: 160), usado DNA genómico de C. trachomatis L2, purificado, ^s*^ ¿^^^^^jg&sC^i como plantilla. Este producto de PCR se purificó en gel, se clonó en pCRBIunt (Invitrogen, Carlsbad, CA) para secuenciación y entonces se subclonó en el sitio EcoRI de pBIB-KMS, un derivado de pBIB-KS para expresión. El homólogo de Chlamydia pneumoniae de CT529 es provisto 5 en SEQ ID NO: 291, con la secuencia de aminoácidos correspondiente provista en SEQ ID NO.292. — DNA de longitud completa que codifica varios serovars de CT529 se amplificó mediante PCR a partir de lisados bacterianos conteniendo 105 IFU, esencialmente como se describe (Denamur, E., C. Sayada, A. 10 Souriau, J. Orfila, A. Rodolakis y J. Elion, 1991, J. Gen. Microbiol. 137: 2525). Los siguientes serovars se amplificaron como se describe: Ba (SEQ ID NO. 134, con la secuencia de aminoácidos predicha correspondiente proporcionada en SEQ ID NO: 135); E (BOUR) y E (MTW447) (SEQ ID NO: 122, con la secuencia de aminoácidos predicha correspondiente provista 15 en SEQ ID NO: 123); F (NI1) (SEQ ID NO: 128, con la secuencia de aminoácidos predicha correspondiente provista en SEQ ID NO: 129); G; (SEQ ID NO: 126, con la secuencia de aminoácidos predicha correspondiente provista en SEQ ID NO: 127); la (SEQ ID NO: 124, con la secuencia de aminoácidos predicha correspondiente provista en SEQ ID 20 NO: 125); L1 (SEQ ID NO: 130, con la secuencia de aminoácidos predicha provista en SEQ ID NO: 131); L3 (SEQ ID NO: 132, con la secuencia de aminoácidos predicha correspondiente provista en SEQ ID NO: 133); I (SEQ ID NO: 263, con la secuencia de aminoácidos predicha correspondiente provista en SEQ ID NO: 264); K (SEQ ID NO: 265, con la 25 secuencia de aminoácidos predicha correspondiente provista en SEQ ID ^..^^ to . , — ?****fíat NO 266) ; y MoPn (SEQ I D NO: 1 36, con la secuencia de am inoácidos pred icha correspondiente provista en SEQ I D NO: 1 37) . Las reacciones de PCR se realizaron con el conjunto Advantage Genomic PCR Kit (Clontech, Palo Alto, CA) usando los iniciadores específicos para DNA de serovar L2 (externo al ORF) . Las secuencias de iniciadores fueron 5'-ggtataata Gtctctaaattttg (hacia delante SEQ I D NO: 1 61 ) y 5'-agataaaaaaggctgtttc' (inverso - SEQ I D NO: 162), excepto para MoPn, que requirió 5'-ttttgaagcaggtaggtgaatatg (hacia delante - SEQ I D NO: 163) y 5'-tttacaataagaaaagctaagcactttgt (inverso - SEQ I D NO: 164). Se purificó el DNA amplificado por PCR con el conjunto de purificación QIAquick PCR (Qíagen, Valencia, CA) y se clonaron en pCR2. 1 (Invitrogen, Carlsbad, CA) para secuenciación. La secuenciación de DNA derivado de inserciones amplificadas por PCR de clones inmuno-reactivos, se hizo en un secuenciador automatizado (AVBI 377) usando tanto un iniciador hacia delante específico de pBI B-KS 5'-ccttacacagtcctgctgac (SEQ I D NO: 165) y un iniciador inverso 3'-gtttccgggccctcacattg (SEQ I D NO: 166). DNA clonado de PCRBIunt clonó DNA que codifica CT529 serovar L2 y pCR2.1 clonó DNA que codifica CT529 serovar Ba, E (BOUR), E (MTW447), F (NM ), G, la, K, L1 , L3 y MoPn , se secuenciaron usando el iniciador promotor T7 y los iniciadores universales M 13 hacia delante y M 1 3 inverso. Para determinar si estos dos marcos de lectura abiertos putativos (SEQ I D NO: 1 6 y 20) codificaron una proteína con una función inmunológica asociada, se sintetizaron péptidos de traslape (longitudes de 17-20 aminoácidos) cubriendo las longitudes de los dos marcos de lectura abiertos, como se describe en el Ejemplo 3. Se utilizó un ensayo de liberación de cromo estándar para determinar el porcentaje de lisis específica de células objetivo restringidas de H2d pulsadas por péptido. En este ensayo, se marcaron al ícuotas de células P81 5 (H2 ) a 37°C durante una hora con 1 00 µCi de 51 Cr en la presencia o ausencia de 1 µg/ml de los péptidos indicados. Siguiendo esta -rn-eubación , se lavaron células P81 5 marcadas para remover el exceso de 51 Cr y péptido, y subsecuentemente se platinaron por duplicado en placas de m icrocultivo a una concentración de 1 ,000 células/cavidad. Se adicionaron CTL efectoras (células T CD8 específicas de Chlamydia) a las proporciones de efector:objetivo indicadas. Siguiendo una incubación de 4 horas, los sobrenadantes se recolectaron y midieron mediante un contador gamma para la liberación de 51Cr en el sobrenadante. Dos péptidos de traslape del marco de lectura abierto de 298 aminoácidos, estim ularon de manera específica la línea de CTL. Los péptidos representados en SEQ I D NO: 1 38-1 56 se sintetizaron, representando la traslación del homólogo L2 del marco de lectura abierto de serovar D para CT529 (gene Capí ) y marco de lectura abierto de 216 aminoácidos. Como se muestra en la Fig . 3, los péptidos CtC7.8-12 (SEQ ID NO: 18, también referidos como Cap1 #1 32-147, SEQ I D NO: 139) y CtC7.8-13 (SEQ I D NO: 19, también referidos como Cap1 #1 38-1 55, SEQ ID NO: 140) fueron capaces de provocar 38 a 52% de lisis específica, respectivamente, a una proporción de efector a objetivo de 1 0: 1 . Notablemente, el traslape entre estos dos péptidos contenía un péptido de unión de H2 (Kd y Ld) predicho. Se sintetizó un péptido de 10 aminoácidos para corresponder a esta secuencia de traslape (SEQ ID NO' 31) y se encontró que generaba una fuerte respuesta inmune de la línea de CTL ant'\-Chlamydia mediante ensayo elispot. De manera significativa, una búsqueda de la base de datos de Genbank más reciente no reveló proteínas que hubieran sido descritas previamente para este gene. Por lo tanto, el clon que codifica el marco de lectura abierto putativo 2C7-8 (SEQ ID NO: 15), define un gene que abarca un antígeno de Chlamydia capaz de estimular células T CD8+ específicas de antígeno en una manera restringida con MHC-1, demostrando que este antígeno podría ser usado para desarrollar una vacuna contra Chlamydia. Para confirmar estos resultados y para mapear adicionalmente el epitope, los péptidos truncados (SEQ ID NO: 138-156) se hicieron y probaron para reconocimiento por las células T en un ensayo ELISPOT de IFN-g. Los truncamientos de ya sea Ser139 (Cap1#140-147, SEQ ID NO: 146) o Leu147 (Cap1#138-146, SEQ ID NO: 147) revocan el reconocimiento de células T. Estos resultados indican que el péptido de 9-meros Cap1#139-147 (SFIGGITYL, SEQ ID NO: 145) es el epitope mínimo reconocido por las células T específicas de Chlamydia. Los alineamientos de secuencias de Capí (CT529) de serovars seleccionados de C. trachomatis (SEQ ID NO: 121, 123, 125, 127, 129, 131, 133, 135, 137 y 139) muestran una de las diferencias de aminoácidos encontradas en la posición 2 del epitope propuesto. El péptido homólogo de serovar D es SIIGGITYL (SEQ ID NO: 168). Se comparó la capacidad de SFIGGITYL y SIIGGITYL para enfocar células para el reconocimiento por células T específicas de Chlamydia. Diluciones seriales de cada péptido se incubaron con células P815 y se probaron para reconocimiento por las células T en un ensayo de l iberación de 51 Cr, como se describió antes. Las células T específicas de Chlamydia reconocen el péptido de serovar L2 a una concentración m ínima de 1 nM y el péptido de serovar D a una concentración m ínima de 1 0 nM . Estudios adicionales han mostrado que un clon de células T específico de Cap 1 #1 39-147 reconoce células infectad-as con C. trachomatis. Para confirmar que Cap 1 139a147 se presenta en la superficie de células infectadas con Chlamydia, se infectaron células Balb-3T3 (H-2d) con C. trachomatis serovar L2 y se probaron para determ inar si estas células se reconocen por un clon de células T CD8+ específico para el epitope Ca 1 #1 39-147 (S EQ I D NO: 145). El clon de células T específico para el epitope Cap 1 #139-147 se obtuvo mediante dilución limitante de las células T de línea 69. El clon de células T reconoció de manera específica las células infectadas con Chlamydia. En estos experimentos, las células objetivo fueron infectadas con C. trachomatis (control positivo) o células Balb/3T3 sin infectar, que muestran 45%, 36% y 30% de lisis específica a proporciones de 30: 1 , 10: 1 y 3: 1 de efector a objetivo, respectivamente; o un epitope Cap1 #1 39-147 (SEQ ID NO: 145) recubierto o células P815 sin tratar, mostrando 83%, 75% y 58% de lisis específica a proporciones de 30.1 , 1 0: 1 y 3: 1 de efector a objetivo, respectivamente (controles negativos que tienen menos de 5% de lisis en todos los casos) . Estos datos sugieren que el epitope se presenta durante la infección. Estudios in vivo muestran células T específicas de epitope Cap1 #1 39-147 que son iniciadas durante la infección de murino con C. trachomatis. Para determinar si la infección con C. trachomatis inicia una respuesta de células T específicas de epitope Cap 1 #1 39-1 47, se infectaron ratones i. p. con 1 08 I FU de C. trachomatis serovar L2 Dos semanas después de la infección, los ratones fueron sacrificados y se estimularon las cél ulas de bazo en células de bazo singeneicas irradiadas, pulsadas con péptido de epitope Cap1#139-147. Después de 5 días de estimu lación , los cultivos se. _usaron en un ensayo de liberación de 51 Cr estándar para determinar si estaban presentes células T específicas de epitope Cap1 #1 39-147 en el cultivo. De manera específica, células de bazo de un ratón inmunizado con C. trachomatis serovar L2 o un ratón de control inyectado con PBS después de 5 días de cultivo con células de bazo singeneicas, recubiertas con péptido Cap1 #1 39-147 y células T CD8+ son capaces de reconocer específicamente el epitope Cap1 #139-147 dio 73% , 60% y 32% de lisis específica a unas proporciones 30: 1 , 10: 1 y 3: 1 de efector a objetivo, respectivamente. Los ratones de control tuvieron un porcentaje de lisis de aproximadamente 10% a una proporción 30: 1 de efector a objetivo, y declinaron de manera estable al disminuir las proporciones de E:T. Las células objetivo fueron células P81 5 recubiertas de péptido Cap1 #1 39-147 o sin tratar. Estos datos sugieren que las células t específicas de péptido Cap1 #139-147 son iniciadas durante la infección de murino con C. trachomatis.

EJEMPLO 5 GENERACIÓN DE RESPUESTAS DE ANTICUERPOS Y CÉLULAS T EN RATONES I NMU NIZADOS CON ANTÍGENOS DE CHLAMYDIA Se condujeron estudios de inmunogenicidad para determinar las respuestas de anticuerpos y células T CD4+ en ratones inmunizados ya sea con proteínas SWI B o S 1 3 purificadas formuladas con auxiliar Montanide, o inmunizaciones basadas en DNA con vectores de expresión 5 de pcDNA-3 conteniendo las secuencias de DNA para SWI B o S 1 3. SWI B también es referida como el clon 1 -B 1 -66 (SEQ I D NO: 1 , con la secuencia de aminoácidos correspondiente provista en SEQ I D NO: 5), y la proteína ribosomal S 1 3 también es referida como el clon 1 0-C 1 0-31 (SEQ ID NO: 4, con la secuencia de aminoácidos correspondiente provista en SEQ I D NO: ?o 12) . En el primer experimento, grupos de tres ratones C57BL/6 se inm unizaron dos veces y se monitorearon por respuestas de anticuerpo y células T CD4+. Las inmunizaciones de DNA fueron intradérmicas en la base de la cola y se administraron inmunizaciones de polipéptido mediante ruta subcutánea. Los resultados de ensayos de incorporación de 3H 15 estándares de células de bazo de ratones inmunizados, muestran una fuerte respuesta proliferativa del grupo inmunizado con polipéptido SWI B recombinante purificado (SEQ ID NO: 5). Análisis adicional por ensayos de inducción de citocinas, como se describen previamente, demostró que el grupo inmunizado con polipéptido SWIB produjo una respuesta de IFN-? 20 e I L-4 medible. Se realizaron ensayos basados en ELISA subsecuentes para determinar la respuesta de isotipo de anticuerpo predominante en el grupo experimental inmunizado con el polipéptido SWI B. La Fig . 4 ilustra que el grupo inmunizado con SWI B dio una respuesta humoral que fue predom inantemente lgG 1 . ->-*»a«»»-*«»*»»-- En un segundo experimento, los ratones C3 H fueron i nmunizados tres veces con 1 0 µg de prote ína SWI B purificada (también referida como clon 1 -B1 -66, SEQ I D NO: 5) formulada ya sea en PBS o Montanide en intervalos de tres semanas y recolectada dos semanas después de la tercera inmunización . Los títulos de anticuerpo dirigidos contra la proteína SWI B se determinaron mediante técnicas basadas en ELISA estándares bien conocidas en la técnica, que demuestran que la proteína SWI B formulada con auxiliar Montanide indujo una fuerte respuesta inmune humoral . Las respuestas proliferativas de células T se determinaron mediante un ensayo basado en XTT (Scudiero, et al. , Cáncer Research, 1 988, 48:4827). Como se muestra en la Fig . 5, los esplenocitos de ratones inmunizados con el polipéptido SWI B más Montanide provocaron una respuesta proliferativa específica de antígeno. Además, la capacidad de los esplenocitos de animales inmunizados para secretar I FN-? en respuesta a polipéptido SWI B recombinante soluble, se determinó usando el ensayo de inducción de citocinas previamente descrito. Los esplenocitos de todos los animales en el grupo inmunizados con poiipéptido SWI B formulados con auxiliar montanide secretaron I FN-? en respueta a la exposición al antígeno SWI B de Chlamydia, demostrando una respuesta inmune específica de Chlamydia. En un experimento adicional, los ratones C3H fueron inmunizados en tres puntos en el tiempo separados en la base de la cola con 10 µg de proteína SWI B o S 1 3 purificada (proteína SWI B de C. trachomatis, clon 1 -B1 -66, SEQ ID NO: 5, y proteína S13, clon 10-C10-31 , SEQ ID NO: 4) formulada con el auxiliar SBAS2 (SmithKIine Beecham , Londres, I nglaterra). Se midieron los títulos de anticuerpo específicos de antígeno mediante ELISA, mostrando que ambos po péptidos indujeron una fuerte respuesta de IgG, variando en títulos desde 1 x 1 0"4 hasta 1 x 1 0"5. Los componentes de lgG 1 e lgG2a de esta respuesta estuvieron presentes en cantidades bastante iguales. Las respuestas proliferativas de células T específicas de antígeno, determ inadas mediante ensayos de incorporación de 3H estándares en células de bazo aisladas de ratones inmunizados, fueron bastante fuertes para SWI B (50, 000 cpm por encima del control negativo) y aún más fuerte para S 1 3 81 00,000 cpm por arriba del control negativo) . La producción de I FN? se ensayó mediante técnicas de ELISA estándares a partir de sobrenadante del cultivo proliferante. La reestimulación in vitro del cultivo con proteína S 1 3 injugo altos niveles de producción de I FN?, aproximadamente 25 ng/ml versus 2 ng/ml para el control negativo. La re-estimulación con la proteína SWI B también indujo IFN?, aunque a un menor grado. En un experimento relacionado, los ratones C3H fueron inmunizados en tres puntos en el tiempo separados con 10 µg de proteína SWIB o S13 purificada (proteína SWIB de C. trachomatis, clon 1 -B1 -66, SEQ I D NO: 5 y proteína S 13, clon 10-C 10-31 , SEQ I D NO: 4) mezclados con 10 µg de toxina de cólera. La inmunización de la mucosa fue a través de la inoculación intranasal. Las respuestas de anticuerpo específico de antígeno se determinaron mediante técnicas ELISA estándares. Los anticuerpos de IgG específicos de antígeno estuvieron presentes en la sangre de ratones inmunizados con SWI B, con títulos variando desde 1 x 1 0~3 hasta 1 x 10"4, pero no fueron detectables en los animales inm u n izados con S 1 3. Las respuestas de células T específicas de antígeno de esplenocitos aislados, como se m ide por la producción de I NF?, dieron resultados sim ilares a aquéllos descritos inmediatamente antes de la inmun ización sistémica . Se condujo un estudio animal para determinar la inmunogenicidad del epitope de CTL de CT529 serovar LGVI I , definido por el péptido de consenso de 1 0meros de CT529 (CSFIGGITYL - SEQ I D NO: 31 9, el cual fue identificado como un epitope de CTL restringido de H2-Kd. Se inmun izaron ratones BALB/c (3 ratones por grupo) tres veces con 25 µg de péptido combinado con varios auxiliares. El péptido se administro sistémicamente en la base de la cola ya sea en sistema auxiliar SKB SABAS-2", SABAS-7 (SmithKIine Beecha, Londres, I nglaterra) o Montanide. El péptido también fue administrado intranasalmente, mezclado con 10 ug de toxina de cólera (CT). Se usaron ratones naturales como un control. Cuatro semanas después de la 3a inmunización, se re-estimularon células de bazo con LPS-blastos pulsados con 1 0 ug/ml de péptido de consenso de 10meros de CT529 en tres diferentes proporciones de efector a LPS-blastos: 6, 1 .5 y 0.4 a 1 x1 06 células/ml. Después de 2 re-estimulaciones, las células efectoras fueron probadas por su capacidad para lisar células P81 5 pulsadas con péptido usando un ensayo de liberación de cromo estándar. Un péptido no relevante de ovalbúmina de huevo de pollo se usó como un control negativo. Los resultados demuestran que se provocó una respuesta inmune significativa hacia el péptido de consenso de 10meros de CT529 y que las células T específicas de antígeno capaces de lisar objetivos pulsados por péptido fueron provocadas en respuesta a inmun ización con el péptido. De manera específica, se encontraron actividad l íticas específicas de antígeno en el grupo auxiliar SBAS-7 y CT, mientras que Montanide y S BAS-2" fallaron en auxiliar la inmunización de epitope de CTL.

EJEMPLO 6 EXPRESIÓN Y CARACTEIZACI ON DE GENES DE CHLAMYDIA PNEUMONIAE La línea de células T humana, TCL-8, descrita en el Ejemplo 1 , reconoce células dendríticas derivadas de monocitos, infectadas con Chlamydia trachomatis así como Chlamydia pneumonía, sugiriendo que la Chlamydia trachomatis y pneumonía pueden codificar epitopes de células T reactivos cruzados. Para aislar los genes de Chlamydia pneumonía homólogos a clones 1 B 1 -66 de Chlamydia trachomatis LGV I I , también referidos como SWIB (SEQ I D NO: 1 ) y clon 10C1 0-1 3, también referido como proteína ribosomal S 1 3 (SEQ ID NO: 4) , se infectaron células HeLa 229 con C. pneumonía cepa TWAR (CDC/CWL-029). Después de tres días de incubación, las células HeLa infectadas con C. pneumonía se recolectaron, lavaron y resuspendieron en 200 µl de agua y se calentaron en un baño de agua hirviendo durante 20 minutos. Se usaron diez microlitros de la suspensión de células rotas como la plantilla de PCR. Se diseñaron los iniciadores específicos de C. pneumonía para clones 1 B1 -66 y 10C10-31 , de manera que el extremo 5' tuvo un marbete de 6 histidinas y un sitio Ndel insertado, y el extremo 3' tuvo un codón de paro y un sitio BamHl incluido (Fig. 6). Los productos de PCR fueron am plificados y secuenciados mediante técnicas estándares bien conocidas en la técnica, los productos de PCR específicos de C. pneumonía fueron clonados en el vector de expresión pET1 7B (Novagen, Madison, Wl) y se transfectaron en pLysS BL21 de E. coli para expresión y subsecuente purificación utilizando la metodolog ía cromatográfica de histidina-níquel provista por Novagen . De esta manera, se generaron dos proteínas de C. pneumonía, una proteína de 1 0-1 1 kDa referida como CpSWI B (SEQ I D NO: 27 y SEQ I D O: 78, teniendo un marbete de 6 His, con la secuencia de aminoácidos correspondiente provista en SEQ I D NO: 28, respectivamente), una proteína de 1 5 kDa referida como CpS 1 3 (S EQ I D NO: 29 y SEQ I D O: 77, teniendo un marbete de 6 H is, con la secuencia de aminoácidos correspondiente provista en SEQ I D NO: 30 y 91 , respectivamente).

EJEMPLO 7 I NDUCCIÓN DE PROLI FERACIÓN DE CÉLULAS T Y PRODUCCIÓN DE INTERFERON-? MEDIANTE ANTÍGENOS DE CHLAMYDIA PNEUMONIAE La capacidad de los antígenos recombinantes de Chlamydia pneumoniae para inducir la proliferación de células T y la producción de interferón-? es determinada como sigue. Las proteínas son inducidas por I PTG y son purificadas mediante cromatografía por afinidad de Ni-NTA agarosa (Webb et al. , J. Immunology 1 57: 5034-5041 , 1 996). Los polipéptidos purificados son clasificados entonces por la capacidad para inducir la proliferación de células T en las preparaciones de PBMC. Las PBMCs de pacientes con C. pneumoniae así • * *,...¿:../j*:A*ix como de donadores normales cuyas células T son conocidas por proliferar en respuesta a antígenos de Chlamydia, se cultivan en medio comprendiendo RPMI 1640 complementado con 1 0% de suero humano depositado y 50 µg/ml de gentamicina. Los polipéptidos purificados son adicionados por duplicado a concentraciones de 0.5 a 1 0 µg/ml . Después de seis días de cultivo en placas de fondo redondo de 96 cavidades, en un volumen de 200 µl, se removieron 50 µl de medio de cada cavidad para la determinación de niveles de IFN-?, como se describe más adelante. Las placas son pulsadas entonces con 1 µCi/cavidad de tim idina tritiada durante unas 18 horas adicionales, se recolectaron y la captación de tritio se determinó usando un contador de centelleo de gas. Las fracciones que resultan en la proliferación en ambas réplicas tres veces mayor que la proliferación observada en células cultivadas en medio solo, son consideradas positivas. Se midió IFN-? usando un ensayo inmunoabsorbente enlazado a enzima (ELISA). Las placas de ELISA son recubiertas con un anticuerpo monoclonal de ratón dirigido a IFN-? humano (PharMingen , San Diego, CA) en PBS durante cuatro horas a temperatura ambiente. Las cavidades son bloqueadas entonces con PBS conteniendo 5% (p/v) de leche descremada deshidratada durante 1 hora a temperatura ambiente. Las placas se lavaron seis veces en PBS/0.2% TWEEN-20 y las muestras diluidas 1 :2 en medio de cultivo en las placas de ELISA, se incubaron durante la noche a temperatura ambiente. Las placas se lavaron nuevamente y se adiciona a cada cavidad un suero de IFN-? anti-humano, de conejo, policlonal, diluido 1 :3000 en PBS/1 0% de suero de cabra normal. Las placas se incuban entonces durante dos horas a temperatura am biente, se lavan y se adiciona I gG anti-conejo acoplada a peroxidasa de rábano picante (Sigma Chemical So. St. Louis, MO) a una dilución 1 :2000 en PBS/5% de leche descremada deshidratada. Después de unas dos horas de incubación adicionales a temperatura ambiente, las placas se lavan y se adiciona substrato TMB. La reacción se detiene después de 20 min con ácjdo sulfúrico 1 N . La densidad óptica es determinada a 450 nm usando 570 nm como una longitud de onda de referencia. Las fracciones que resultan en ambas réplicas dando una OD dos veces mayor que la OD promedio de células cultivadas en medio solo, más 3 desviaciones estándares, se consideran positivas. Una línea de células T anV\-Chlamydia, humana (TCL-8) capaz de reaccionar cruzado con C. trachomatis y C. pneumonía, se usó para determinar si las proteínas expresadas descritas en el ejemplo anterior, (es decir, CpSWI B, SEQ I D NO: 27 y SEQ I D NO: 78, teniendo un marbete de 6 His, con la secuencia de aminoácidos correspondiente provista en SEQ I D NO. 28, respectivamente, y la proteína de 1 5 kDA referida como CpS 13 SEQ ID NO: 29, y SEQ ID NO: 77, teniendo un marbete de 6 His, con la secuencia de aminoácidos correspondiente provista en SEQ I D NO: 30 y 91 , respectivamente), poseían epitopes de células T comunes tanto a C. trachomatis como a C. pneumonía. Brevemente, E. coli que expresaban proteínas de clamídia fueron tituladas en 1 x104 de células dendríticas derivadas de monocitos. Después de dos horas, los cultivos de células dendríticas se lavaron y se adicionaron 2.5 x 104 células T (TCL-8) y se permitió que se incubaran durante unas 72 horas adicionales. La cantidad de I NF-? en el sobrenadante de cultivo se determinó entonces mediante ELISA. Como se muestra en las Figs. 7A y 7B, la línea de células T TCL-8 reconoció específicamente la proteína ribosomal S 1 3 tanto de C. trachomatis como de C. pneumonía, como se demostró mediante la inducción específica de antígeno de I FN-?, mientras que solo la proteína SWIB de C. trachomatis fue reconocida por la línea de células T. Para validar estos resultados, el epitope de células T de SWI B de C. trachomatís fue identificado mediante mapeo usando células objetivo pulsadas con una serie de péptidos de traslape y la l ínea de células T TCL-8. Los ensayos de incorporación de timidina 3H demostraron que el péptido, referido como C.t.SWI B 52-67, de SEQ I D NO: 39 dio la proliferación más fuerte de la línea TCL-8. Los péptidos homólogos correspondientes a WI B de la secuencia de O pneumoniae (SEQ I D NO: 40) , la fusión de topoisomerasa-SWIB de C. pneumoniae (SEQ ID NO: 43) y C. trachomatis (SEQ I D NO: 42) así como el dominio SWI humano (SEQ I D NO: 41 ) se sintetizaron y se probaron en el ensayo anterior. La línea de células T TCL-8 solo reconoció el péptido de C. trachomatis de SEQ ID NO: 39 y no el péptido de C. pneumoniae correspondiente (SEQ I D NO: 40) o los demás péptidos correspondientes descritos antes (SEQ ID NO: 41 -43). Se generaron líneas de células T específicas de clamídía del donador Cp-21 con un título de suero positivo contra C. pneumoniae al estimular la PBMC de donador ya sea con células dendríticas derivadas de monocitos, infectadas con C. trachomatis o C. pneumoniae, respectivamente. Las células T generadas contra C. pneumoniae respondieron a SWI B recom binante de C. pneumoniae pero no a SWI B de c. trachomatis, m ientas que la línea de células T generada contra C. trachomatis no respondió ni a SWIB de C. trachomatis ni de C. pneumoniae (ver Fíg.9). La respuesta inmune específica de SWIB de C. pneumoniae 5 del donador CP-21 confirma la infección con C. pneumoniae e indica la extracción de células T específicas de SWIB de O pneumoniae^durante infección con C. pneumoniae in vivo. El mapeo de epitopes de la respuesta de células T a SWIB de c. pneumoniae ha mostrado que las células T específicas de Cp-SWIB 10 respondieron a los péptidos de traslape Cp-SWI B 32-51 (SEQ I D NO: 101 ) y Cp-SWI B 37-56 (SEQ I D NO: 1 02), indicando un Cp-SWI B 37-51 de epitope de células T específico de SWI B de C. pneumoniae (SEQ I D NO: 1 00). En experimentos adicionales, las l íneas de célula T se generaron del 15 donador CP1 , también un donador seropositivo de C. pneumoniae, al estimular PBMC con cuerpos elementales no infecciones de C. trachomatis y C. pneumoniae, respectivamente. En particular, las respuestas proliferativas se determinaron al estimular 2.5 x 1 04 de células T en fa presencia de 1 x 104 células dendríticas derivadas de monocitos y cuerpos 20 elementales no infecciones derivados de C. trachomatis y C. pneumoniae, o ya sea proteína SWIB de C. trachomatis o C. pneumoniae recombinante. La respuesta de células T contra SWIB se pareció a los datos obtenidos con líneas de células T de CP-21 , ya que SWIB de C. pneumoniae, pero no SWIB de C. trachomatis provocó una respuesta por la línea de células T de 25 C. pneumoniae. Además, la l ínea de células T de O trachomatis no -^-J-iÉ^IÉ— É»fc , * * proliferó en respuesta ya sea a SWI B de C trachomatis o C pneumoniae, aunque s í proliferó en CP. Como se describe 63) , identificado usando la l ínea de células TCP-21 , tiene una inserción de 269 bp que es parte del gene OMP2 (CT443) y comparte homolog ía con la proteína de "membrana exterior rica en cisteína de 60 kDa de C. pneumoniae, referida como OMCB. Para definir adicionalmente el o los epitopes reactivos, se realizó el mapeo de epitopes usando una serie de péptidos de traslape y el inmunoensayo descrito previamente. De manera breve, las respuestas proliferativas se determinaron al estimular 2.5 x 104 de células T de TCP-21 en la presencia de 1 x 104 células dendríticas derivadas de monocitos ya sea con cuerpos elementales no infecciones derivados de C. trachomatis y C. pneumoniae, o péptidos derivados de la secuencia de proteína de la proteína OMCB de C. trachomatis o C. pneumoniae (0. 1 µg/ml). Las células T de TCP-21 respondieron a epitopes CT-OMCB #167-1 86, CT-OMCB #1 71 -1 90, CT-OMCB #1 71 -186, y a un menor grado, CT-OMCB #175-186 (SEQ I D NO: 249-252, respectivamente). De manera notable, la línea de células T TCP-21 también dio una respuesta proliferativa al péptido homólogo ?£-~€7~pneumonlae CP-OMCB #1 71 -1 86 (SEQ ID NO. 253), que fue Tgual o mayor que la respuesta a los péptidos de C. trachomatís. Las substituciones de aminoácidos en posición dos (es decir, Asp por Glu) y posición cuatro (es decir, Cys por Ser) no alteraron la respuesta proliferativa de las células T y por lo tanto, demostraron que este epitope es un epitope reactivo cruzado entre C. trachomatis y C. pneumoniae.

EJEMPLO 8 RESPUESTAS I NM U N ES DE LI NEAS DE CÉLULAS T Y PBMC H U MANAS CONTRA ANTÍGENOS DE CHLA MYDIA Los ejemplos proporcionados en la presente sugieren que existe una población de donadores saludables entre la población general q ue han sido infectados con C. trachomatis y generaron una respuesta inmune protectora controlando la infección de C. trachomatis. Estos donadores permanecieron cl ínicamente asintomáticos y seronegativos para C. trachomatis. Para caracterizar las respuestas inmunes de donadores normales contra antígenos de clam idia, que habían sido identificados por clonación de expresión de CD4, se probaron PBMC obtenidas de 1 2 donadores saludables contra un panel de antígenos de clamidia recombinantes incluyendo SWI B de C. trachomatis y de C. pneumoniae, y S 1 3 de C. trachomatis y C. pneumoniae. Los datos se resumen en la Tabla I a continuación. Todos los donadores fueron seronegativos para C. trachomatis, mientras que 6/1 2 tuvieron un título de C. pneumoniae positivo. Usando un índice de estimulación de >4 como una respuesta positiva, 1 1 /1 2 de los sujetos respondieron a cuerpos elementales de C. trachomatis y 12712 respondieron a cuerpos elementales de C. pneumoniae. Un donador, AD 104, respondió a una proteína S 1 3 de C. pneumoniae recombinante, pero no a una proteína S 1 3 de C. trachomatis recombinante, indicando una respuesta específica de C. pneumoniae. Tres de 12 donadores tuvieron una respuesta a SWI B de C. trachomatis, pero no una respuesta específica a SWI B de C. pneumoniae, confirmando una infección con C. trachomatis. S13 de C. trachomatis y de C. pneumoniae provocó una respuesta en 8/12 donadores, sugiriendo una infección de clamidia. Estos datos demuestran la capacidad de SWIB y S13 para provocar una respuesta de células T en PBMC de sujetos de estudio normales.

Tabla I Respuesta inmune para sujetos de estudio normales contra Chlamydia Donada Sexo Titulo de CT CP CT CP CT CP CT CT IgGde EB EB Swib Swib S13 S13 IpdA TSA Chlamydia D100 M Negativo ++ + + + + + - - n.t.

D104 F Negativo + + + + + - - n.t.

D108 M CP1:256 + + + + +/- + + n.t.

D112 F Negativo + + + + +/- +/- n.t.

D120 M Negativo - - - n.t.

D124 F CP1:128 ++ + + - - n.t.

D128 M CP1:512 + + + + + + + + n.t.

D132 F Negativo ++ + + + D136 F CP1:128 + + + +/- D140 M CP1:256 ++ + + D142 F CP1:512 ++ + + D146 F Negativo + + + + ++ CT = Chlamydia trachomatis, CP = Chlamydia pneumoniae, E B = cuerpos elementales de Chlamydia; Swib = proteína Swib de Chlamydia recom binante; S 1 3 = prote ína S 1 3 de Chlamydia recombinante; IpdA = proteína IpdA de Chlamydia recombinante; TSA = proteína TSA de Chlamydia recombinante. Los valores representan resultados de ensayos de proliferación estándares. Las respuestas proliferativas se determinaron al estimular 3 x 1 05 PBMC con 1 x 1 04 células dendríticas derivadas de monocitos pre-incubadas con los antígenos recombinantes o cuerpos elementales (EB) respectivos. Los ensayos se recolectaron después de 6 d ías con un pulso de 3H-timidina durante las últimas 18 h .

SI : índice de estimulación +/-: Sl~ 4 +: Sl> 4 ++: SI 10-30 +++: Sl> 30 En una primera serie de experimentos, las líneas de células T se generaron de un individuo femenino saludable (CT-10) con un historial de exposición genital a C. trachomatis al estimular células T con cuerpos elementales de C. trachomatis LGV I I , como se describió previamente. Aunque el sujeto de estudio estuvo expuesto a O trachomatis, no se seroconvirtió y no desarrolló síntomas clínicos, sugiriendo el que donador CT-10 puede haber desarrollado una respuesta inmune protectora contra C. trachomatis. Como se muestra en la Fig. 10, una línea de células T -fc¿I específica de Chlamydia, primaria, derivada del donador Ct- 10, respondió a SWI B de C. trachomatis, pero no a proteínas recom bínantes de SWI B de C. pneumoniae, confirmando la exposición de CT-1 0 a C. trachomatis. El mapeo de epitopes de la respuesta de células T a SWI B de C. trachomatis, mostró que este donador respondió al mismo epitope Ct-SWIB 52-67 (SEQ ID NO: 39) como la línea de células T TCL-8, como se muestra en la Fig. 1 1 . Se generaron líneas de células T adicionales como se describió antes, para varios pacientes de C. trachomatis. Un resumen del perfil clínico de pacientes y respuestas proliferativas a varios cuerpos elementales y prote ínas recombinantes de C. trachomatis y C. pneumoniae se resumen en la Tabla I I .

Respuesta proliferativa de pacientes de C. trachomatis Pacenté Manifeslacióndínica Trtu delgG CT CP CT CP CT CP CT CT- EB EB S ib Swib S13 S13 IpdA TSA CT-1 NGU Negativo + + ++ ++ ++ + CT-2 NGU Negativo ++ ++ + +/- CT-3 Eb vertido Ct 1 :512 + + asintomático Cp 1 :1024 Dx fue HPV Cps 1 :256 CT-4 Eb vertido Ct 1 :1024 + + asintomático CT-5 BV Ct 1 :256 ++ ++ Cp 1:256 CT-6 Descarga perineal Cp 1 :1024 + + Apresurada CT-7 Úlcera genital BV Ct 1:512 + + Cp 1:1024 CT-8 No conocida No probado ++ ++ CT-9 Asintomática Ct 1:128 +++ ++ ++ Cp 1:128 T-10 Comezón vulvar Negativo ++ ++ suave CT-1 1 BV, pap anormal Ct 1:512 +++ +++ +++ +/- ++ CT-12 Asintomática Cp 1 :512 ++ ++ ++ NGU = uretritis no gonococal ; BV = vag i nosis bacteria na ; CT = Chlamydia trachomatis; CP = Chlamydia pneumoniae; EB = cuerpos elementales de Chlamydia; Swib = proteína Swib de Chlamydia recombinante; S 13 = proteína S 1 3 de Chlamydia recombinante; IpdA = proteína IpdA de Chlamydia recombinante; TSA = proteína TSA de Chlamydia recombinante. Los valores representan los resultados de ensayos de proliferación estándares. Las respuestas proliferativas se determinaron al estimular 3 x 1 05 PBMC con 1 x 104 células dendríticas derivadas de monocitos pre-incubadas con los antígenos recombinantes o cuerpos elementales (EB) respectivos. Los ensayos se recolectaron después de 6 días con un pulso de 3H-timidina durante las últimas 1 8 horas.

SI : í ndice de estimulación +/-: Sl~ 4 +: Sl> 4 ++: SI 1 0-30 +++: Sl> 30 Usando el panel de sujetos de estudio asintomáticos (como se define antes) y pacientes con C. trachomatis, como se resumen en las Tablas I y I I , se condujo un amplio estudio de las respuestas inmunes de PBMC derivadas de los dos grupos. Brevemente, las PBMCs de pacientes de C. pneumoniae así como de donadores normales se cultivan en medio comprendiendo RPMI 1640 complementado con 10% de suero humano depositado y 50 µg/ml de gentamicina. Los polipéptidos purificados, un panel de antígenos de clamidia recombinantes incluyendo SWI B y S 13 de C. trachomatis y C. pnemoniae, así como IpdA y TSA de C. trachomatis, son adicionados por duplicado a concentraciones de 0.5 a 10 µg/ml.

Después de seis d ías de cultivo en placas de fondo redondo de 96 cavidades en un volumen de 200 µl , se removieron 50 µl de medio de cada cavidad para determinación de niveles de I FN-?, como se describe más adelante. Las placas son pulsadas entonces con 1 µCi/cavidad de timidina tritiada durante unas 1 8 horas adicionales, se recolectaron y se determinó la captación de tritio usando un contador de centelleo de gas. Las fracciones que resultan en la proliferación en ambas réplicas tres veces mayor que la proliferación observada en células cultivadas en medio solo, son consideradas positivas. Las respuestas proliferativas a los antígenos de Chlamidiae recombinantes demostraron que la mayoría de los donadores asintomátícos y los pacientes con C. trachomatis, reconocieron el antígeno S 1 3 de C. trachomatis (8/12) y una mayoría de los pacientes con C. trachomatis, reconocieron el antígeno S 13 de C. pneumoniae (8/12) , reconociendo también 4/12 donadores asintomáticos el antígeno S 1 3 de C. pneumonía. Además, seis de doce de los pacientes con C. trachomatis y cuatro de los doce de los donadores sintomáticos dieron una respuesta proliferativa al antígeno IpdA de C. trachomatis. Estos resultados demuestran que el antígeno S 1 3 de C. trachomatis y C. pneumonía, el antígeno Swib de C. trachomatis y el antígeno IpdA de C. trachomatis, son reconocidos por los donadores asintomáticos, indicando que estos antígenos fueron reconocidos durante la exposición a Chlamydia y una respuesta inmune provocada contra ellos. Esto implica que estos antígenos pueden jugar un papel para conferir inmunidad protectora en un huésped humano. Además, el antígeno S 1 3 de C. trachomatis y C. pneumonía, es reconocido igualmente bien entre los pacientes de C. trachomatis, indicando con el lo que puede haber epitopes compartidos entre C. trachomatis y C. pneumonía en la proteína S 1 3. La Tabla l l l resume los resultados de estos estudios.

Tabla l l l . *.

Se inició una serie de estudios para determinar la respuesta inmune celular a líneas de células T de corto plazo, generadas de donadores asintomáticos y pacientes de C. trachomatis. Las respuestas inmunes celulares se midieron mediante ensayos de proliferación estándares e I FN-?, como se describe en el Ejemplo 7. De manera específica, la mayoría de los antígenos estaban en la forma de clones de E. coli simples que expresan antígenos de clamidia, aunque también se usaron algunas proteínas recombinantes en los ensayos. Los clones de E. coli simples se titularon en 1 x 1 04 de células dendríticas derivadas de monocitos y después de dos horas, el cultivo se lavó y se adicionaron 2.5 x 104 de células T. El ensayo usando las proteínas recombinantes, se realizó como se describió previamente La proliferación se determinó después de cuatro d ías con un pulso de 3H-tim id?na estándar durante las últimas 1 8 horas. La inducción de IFN-? se determinó de sobrenadantes de cultivo recolectados después de cuatro d ías usando ensayos ELI SA estándares, como se describe antes. Los resultados muestran que todos los antígenos de C. trachomatis probados, excepto para Swib. De C.T. , provocaron una respuesta proliferativa de una o más líneas de células T diferentes derivadas de pacientes con C. trachomatis. Además, las respuestas proliferativas fueron provocadas tanto de los pacientes con C. trachomatis como de donadores asintomáticos para los siguientes genes de Chlamydia, CT622, groEL, pmpD, CT610 y rS13. El clon 12G3-83 también contiene secuencias para CT734 y CT764 además de CT622, y por lo tanto, estas secuencias de genes también pueden tener epitopes inmuno-reactivos. De manera similar, el clon 21 G 12-60 contiene secuencias para los genes de proteína hipotética CT229 y CT228, además de CT875; y 15H2-76 también contiene secuencias de CT812 y CT088, así como comparten homolog ía con el gene sycE. El clon 1 1 H3-61 también contiene secuencias que comparten homología con la prote ína de virulencia PGP6-D.

Tabla IV EJEMPLO 9 ESTUDIOS DE PROTECCIÓN USANDO ANTÍGENOS DE CHLAMYDIA Se condujeron estudios de protección en ratones para determinar si inmunización con antígenos de clamidia pueden impactar en la 14 enfermedad de tracto genital resultando de inoculación de clamidia . Se utilizaron dos modelos; un modelo de inoculación intravaginal que usa un aislado humano conteniendo una cepa de Chlamydia psittaci (MTW447), y un modelo de inoculación intrauterina q ue involucra un aislado humano 5 identificado como Chlamydia trachomatis, serovar F (cepa N I 1 ) . Ambas cepas inducen la inflamación en el tracto genital superior, la cual asemeja endometritis y salpingitis provocada por Chlamydia trachomatis en mujeres. En el primer experimento, se inmunizaron ratones C3H (4 ratones por grupo) tres veces con 1 00 µg de vector de expresión pcDNA-3 10 conteniendo DNA de SWI B de C. trachomatis (SEQ I D NO: 1 , con la secuencia de aminoácidos correspondiente provista en SEQ ID NO: 5). Las inoculaciones fueron en la base de la cola para inmunización sistémica. Dos semanas después de la última inmunización, los animales fueron tratados con progestaron y se infectaron, ya sea a través de la 15 vagina o por inyección del inoculo en el útero. Dos semanas después de la infección, los ratones fueron sacrificados y se seccionaron los tractos genitales, se mancharon y examinaron por histopatolog ía. El nivel de inflamación se calificó (desde + para muy suave, hasta +++++ para muy severo). Las calificaciones atribuidas a cada oviducto/ovario simple se 20 sumaron y dividieron por el número de órganos examinados para obtener una calificación promedio de la inflamación para el grupo. En el modelo de inoculación uterina, animales inmunizados de control negativo que recibieron vector vacío, mostraron una inflamación consistente con una calificación de inflamación promedio de ovario/oviducto de 6.12 en 25 contraste con 2.62 para el grupo inmunizado con DNA. En el modelo de ^^^^ wjj^^^^j^É^É inocu lación vaginal e infección ascendente , ratones in m unizados con control negativo tuvieron calificación de inflamación promedio de ovario/oviducto de 8.37, versus 5.00 para el grupo inmunizado con DNA. Además, en el último modelo, los ratones vacunados no mostraron señales de oclusión tubal mientras que los grupos vacunados de control negativo tuvieron células inflamatorias en el lumen del oviducto. En un segundo experimento, se inmunizaron ratones C3H (4 ratones por grupo) tres veces con 50 µg de vector de expresión de pcDNA-3 conteniendo DNA de SWI B de C. trachomatis (SEQ I D NO: 1 , con la secuencia de aminoácidos correspondiente proporcionada en SEQ ID NO: 5) encapsulada en microesferas de Poli Láctido co-Glycólido (PLG); se hicieron inmunizaciones de manera intra-peritoneal. Dos semanas después de la última inmunización, los animales se trataron con progesterona y se infectaron mediante inoculación de C. psittaci en la vagina. Dos semanas después de la infección, los ratones fueron sacrificados y los tractos genitales fueron seccionados, manchados y examinados por hitopatolog ía. El nivel de inflamación se calificó como se describió previamente. Las calificaciones atribuidas a cada oviducto/ovario simple se sumaron y dividieron por el número de órganos examinados para obtener un promedio de la inflamación para el grupo. Los animales inmunizados con control negativo que recibieron vector vacío encapsulado con PLG, mostraron inflamación consistente con una calificación de inflamación promedio de ovario/oviducto de 7.28, versus 5.71 para el grupo inmunizado con DNA encapsulado en PLG. La inflamación en el peritoneo fue 1 .75 para el grupo vacunado versus 3.75 para el de control . En un tercer experimento, se inmunizaron ratones C3H (4 por grupo) tres veces con 1 0 µg de proteína recombinante purificada, ya sea SWIB 5 (SEQ I D NO: 1 , con la secuencia de am inoácidos correspondiente provista en SEQ I D NO: 5 o S 1 3 (S EQ I D NO: 4, con la secuencia de aminoácidos correspondiente provista en SEQ I D NO: 12) , mezclada con toxina de cólera (CT); la preparación se administró intranasalmente sobre anestesia en un volumen de 20 ul. Dos semanas después de la última inmunización , 10 los animales se trataron con progesterona y se infectaron , ya sea mediante inoculación vaginal de C. psittaci o mediante inyección de C. trachomatis serovar F en el útero. Dos semanas después de la infección, los ratones fueron sacrificados y los tractos genitales fueron seccionados, manchados y examinados por histopatolog ía. El grado de inflamación se calificó como 15 se describe antes. Las calificaciones atribuidas a cada oviducto/ovario simple se sumaron y dividieron entre el número de órganos examinados para obtener una calificación promedio de la inflamación para el grupo. En el modelo de inoculación uterina, los animales inmunizados con control negativo que reciben toxina de cólera sola, mostraron una calificación de 20 inflamación promedio de ovario/oviducto de 4.25 (solo se analizaron 2 ratones; otros 2 murieron) versus 5.00 para el grupo inmunizado con toxina de cólera más s 1 3, y 1 .00 para la SWI B más toxina de cólera. Los animales infectados sin tratar tuvieron una calificación de inflamación promedio de ovario/oviducto de 7. En el modelo de inoculación vaginal e 25 infección ascendente, los ratones inmunizados con control negativo tuvieron una calificación de inflam ación promedio de ovario/oviducto de 7.37 versus 6.75 para el grupo inmunizado con toxina de cólera más s 13 y 5.37 para el g rupo inmunizado con toxina de cólera más SWI B. los animales infectados sin tratar tuvieron una calificación de inflamación promedio de ovario/oviducto de 8. Los tres experimentos descritos antes sugieren que se puede obtener la protección específica de SWI B. Este efecto protector es más marcado en el modelo de infección homologa pero todavía está presente cuando es una infección de reto heteróloga con C. psittaci. Aunque la presente invención ha sido descrita con algún detalle por medio de ilustraciones y ejemplos para fines de claridad de entendimiento, pueden realizarse cambios y modificaciones sin apartarse del alcance de la invención, el cual pretende estar limitado solamente por el alcance de las reivindicaciones anexas.

. » « £»?•«• -"^ - LISTADO DE SECUENCIAS <110> Corixa Corporation Probst, Peter 5 Bhatia, Ajay S ei y, Yasir Fling, Steve Maisonne ve, Jeff 10 <120> COMPOSICIONES Y MÉTODOS PARA TRATAMIENTO Y DIAGNOSTICO DE INFECCIÓN POR CLAMIDIA <130> 210121.469PC 15 <140> PCT <141> 1999-12-08 <160> 303 20 <170> FastSEQ para Windows Versión 3.0/4.0 <210> 1 <211> 481 <212> DNA 25 <213> Chlamydia trachomatis <400> 1 ctgaagactt ggctatgttt tttattttga cgataaacct agttaaggca taaaagagtt 60 gcgaaggaag agccctcaac ttttcttatc accttcttta actaggagtc atccatgagt 120 30 caaaataaga actctgcttt catgcagcct gtgaacgtat ccgctgattt agctgccatc 180 gttggtgcag gacctatgcc tcgcacagag atcattaaga aaatgtggga ttacattaag 240 gagaatagtc ttcaagatcc tacaaacaaa cgtaatatca atcccgatga taaattggct 300 aaagtttttg gaactgaaaa acctatcgat atgttccaaa tgacaaaaat ggtttctcaa 360 cacatcatta aataaaatag aaattgactc acgtgttcct cgtctttaag atgaggaact 420 35 agttcattct ttttgttcgt ttttgtgggt attactgtat ctttaacaac tatcttagca 480 g 481 <210> 2 <211> 183 40 <212> 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Gly He Arg Ala He Val Ala Ala Gly Cys Thr Phe Thr Ser Ala He 275 280 285 He Gly Leu Cys Thr Phe Cys Ala Arg Ala 290 295 <210> 18 <211> 18 <212> PRT <213> Chlamydia trachomatis <400> 18 Arg Ala Ala Ala Ala Ala Ala Val Cys Ser Phe He Gly Gly He TIir 1 5 10 15 Tyr Leu <210> 19 <211> 18 <212> PRT <213> Chlamydia trachomatis <400> 19 Cys Ser Phe He Gly Gly He Thr Tyr Leu Ala Thr Phe Gly Ala He 1 5 10 15 Arg Pro <210> 20 <211> 216 <212> PRT <213> Chlamyd:ia trachomatis <400> 20 Met Arg Gly Ser Gln Gln He Phe Val Cys Leu He Ser Ala Glu Arg 1 5 10 15 Leu Arg Leu Ser Val Ala Ser Ser Glu Glu Leu Pro Thr Ser Arg His 20 25 30 Ser Glu Leu Ser Val Arg Phe Cys Leu Ser Thr Lys Cys Trp Gln Asn 35 40 45 Arg Phe Phe Leu Pro Lys Leu Lys Gln He Trp Asp Leu Leu Leu Ala 50 55 60 He Leu Trp Arg Leu Thr Met Gln Arg Leu Trp Trp Val Leu Asp Ser 65 70 75 80 Leu Ser Val Arg Lys Glu Gln He Ala Lys Pro Ala Ala Leu Val Leu 85 90 95 Arg Glu Lys Ser Arg Tyr Ser Lys Cys Arg Glu Arg Lys Met Leu Ala 100 105 110 Arg Arg Lys Ser Leu Glu Arg Lys Pro Arg Arg Ser Arg Ala Ser Ser 115 120 125 Met His Ser Ser Leu Cys Ser Arg Ser Phe Trp Asn Ala Leu Pro Thr 130 135 140 Phe Ser Asn Trp Cys Arg Cys Leu Leu Gln Trp Val Phe Val Arg Leu 145 150 155 160 Trp Leu Leu Asp Val Arg Ser Leu Leu Gln Leu Leu Asp Cys Ala Leu 165 170 175 Ser Ala Pro Glu His Lys Gly Phe Phe Lys Phe Leu Lys Lys Lys Ala 180 185 190 Val Ser Lys Lys Lys Gln Pro Phe Leu Ser Thr Lys Cys Leu Ala Phe 195 200 205 Leu He Val Lys He Val Phe Leu 210 215 <210> 21 <211> 1256 <212> DNA <213> Chlamydia trachomatis <400> 21 ctcgtgccgg cacgagcaaa gaaatccctc aaaaaatggs cattattggc ggtggtgtga 60 tcggttgcga attcgcttcc ttattccata cgttaggctc cgaagtttct gtgatcgaag 120 caagctctca aatccttgct ttgaataatc cagatatttc aaaaaccatg ttcgataaat 180 tcacccgaca aggactccgt ttcgtactag aagcctctgt atcaaatatt gaggatatag 240 gagatcgcgt tcggttaact atcaatggga atgtcgaaga atacgattac gttctcgtat 300 ctataggacg ccgtttgaat acagaaaata ttggcttgga taaagctggt gttatttgtg 360 atgaacgcgg agtcatccct accgatgcca caatgcgcac aaacgtacct aacatttatg 420 ctattggaga tatcacagga aaatggsaac ttgcccatgt agcttctcat caaggaatca 480 ttgcagcacg gaatataggt ggccataaag aggaaatcga ttactctgct gtcccttctg 540 tgatctttac cttccctgaa gtcgcttcag taggcctctc cccaacagca gctcaacaac 600 atctccttct tcgcttactt tttctgaaaa atttgataca gaagaagaat tcctcgcaca 660 cttgcgagga ggagggcgtc tggaagacca gttgaattta gctaagtttt ctgagcgttt 720 tgattctttg cgagaattat ccgctaagct tggttacgat agcgatggag agactgggga 780 tttcttcaac gaggagtacg acgacgaaga agaggaaatc aaaccgaaga aaactacgaa 840 acgtggacgt aagaagagcc gttcataagc cttgctttta aggtttggta gttttacttc 900 tctaaaatcc aaatggttgc tgtgccaaaa agtagtttgc gtttccggat agggcgtaaa 960 tgcgctgcat gaaagattgc ttcgagagcg gcatcgcgtg ggagatcccg gatactttct 1020 ttcagatacg aataagcata gctgttscca gaataaaaac ggccgacgct aggaacaaca 1080 agatttagat agagcttgtg tagcaggtaa actgggttat atgttgctgg gcgtgttagt 1140 tctagaatac ccaagtgtcc tccaggttgt aatastcgat acacttccct aagagcctct 1200 aatggatagg ataagttccg taatccatag gccatagaag ctaaacgaaa cgtatt 1256 <210> 22 <211> 601 <212> DNA <213> Chlamydia trachomatis <400> 22 ctcgtgccgg cacgagcaaa gaaatccctc aaaaaatggc cattattggc ggtggtgtga 60 tcggttgcga attcgcttcc ttattccata cgttaggctc cgaagtttct gtgatcgaag 120 caagctctca aatccttgct ttgaataatc cagatatttc aaaaaccatg ttcgataaat 180 tcacccgaca aggactccgt ttcgtactag aagcctctgt atcaaatatt gaggatatag 240 gagatcgcgt tcggttaact atcaatggga atgtcgaaga atacgattac gttctcgtat 300 ctataggacg ccgtttgaat asagaaaata ttggcttgga taaagctggt gttatttgtg 360 atgaacgcgg agtcatccct accgatgcca caatgcgcac aaacgtacct aacatttatg 420 ctattggaga tatcacagga aaatggcaac ttgcccatgt agcttstcat caaggaatca 480 ttgcagcacg gaatataggt ggccataaag aggaaatcga ttactctgct gtcccttctg 540 tgatctttas cttccctgaa gtcgcttsag taggcctctc cscaacagsa gctcaacaac 600 a 601 <210> 23 <211> 270 <212> DNA <213> Chlamydia trachomatis .. -¿O* -fe ** <400> 23 acatctcctt cttcgcttac tttttctgaa aaatttgata cagaagaaga attcctcgca 60 cacttgcgag gaggagggcg tctggaagac cagttgaatt 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Ser Asn He Glu Asp He ^|^Mi 65 70 75 80 Gly Asp Arg Val Arg Leu Thr He Asn Gly Asn Val Glu Glu Tyr Asp 85 90 95 Tyr Val Leu Val Ser He Gly Arg Arg Leu Asn Thr Glu Asn He Gly 100 105 110 Leu Asp Lys Ala Gly Val He Cys Asp Glu Arg Gly Val He Pro Thr 115 120 125 Asp Ala Thr Met Arg Thr Asn Val Pro Asn He Tyr Ala He Gly Asp 130 135 140 He Thr Gly Lys Trp Gln Leu Ala His Val Ala Ser His Gln Gly He 145 150 155 160 He Ala Ala Arg Asn He Gly Gly His Lys Glu Glu He Asp Tyr Ser 165 170 175 Ala Val Pro Ser Val He Phe Thr Phe Pro Glu Val Ala Ser Val Gly 180 185 190 Leu Ser Pro Thr Ala Ala Gln Gln His Leu Leu Leu Arg Leu Leu Phe 195 200 205 Leu Lys Asn Leu He Gln Lys Lys Asn Ser Ser His Thr Cys Glu Glu 210 215 220 Glu Gly Val Trp Lys Thr Ser 225 230 <210> 27 <211> 264 <212> DNA <213> Chlamydia pneumoniae <400> 27 atgagtcaaa aaaataaaaa ctctgctttt atgcatcccg tgaatatttc cacagattta 60 gcagttatag ttggcaaggg acctatgccc agaaccgaaa ttgtaaagaa agtttgggaa 120 tacattaaaa aacacaactg tcaggatcaa aaaaataaac 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caacgtacaa aaactaattc tcgtactcga aaaggtaaaa gaaaaacagt cgcaggtaag 360 aagaaataa 369 <210> 30 <211> 122 <212> PRT <213> Chlamydia pneumoniae <400> 30 Met Pro Arg He He Gly He Asp He Pro Ala Lys Lys Lys Leu Lys 1 5 10 15 He Ser Leu Thr Tyr He Tyr Gly He Gly Ser Ala Arg Ser Asp Glu 20 25 30 He He Lys Lys Leu Lys Leu Asp Pro Glu Ala Arg Ala Ser Glu Leu 35 40 45 Thr Glu Glu Glu Val Gly Arg Leu Asn Ser Leu Leu Gln Ser Glu Tyr 50 55 60 Thr Val Glu Gly Asp Leu Arg Arg Arg Val Gln Ser Asp He Lys Arg 65 70 75 80 Leu He Ala He His Ser Tyr Arg Gly Gln Arg His Arg Leu Ser Leu 85 90 95 Pro Val Arg Gly Gln Arg Thr Lys Thr Asn Ser Arg Thr Arg Lys Gly 100 105 110 Lys Arg Lys Thr Val Ala Gly Lys Lys Lys 115 120 <210> 31 <211> 10 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en el laboratorio <400> 31 Cys Ser Phe He Gly Gly He Thr Tyr Leu 1 5 10 <210> 32 <211> 53 <212> PRT <213> Chlamydia trachomatis <400> 32 Leu Cys Val Ser His Lys Arg Arg Ala Ala Ala Ala Val Cys Ser Phe 1 5 10 15 He Gly Gly He 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<400> 37 gatatacata tgcatcacca tcaccatcac atgccacgca tcattggaat gat 53 <210> 38 <211> 30 <212> DNA <213> Chlamydia pneumomae <400> 38 ctcgaggaat tcttatttct tcttacctgc 30 <210> 39 <211> 16 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en el laboratorio <400> 39 Lys Arg Asn He Asn Pro Asp Asp Lys Leu Ala Lys Val Phe Gly Thr 1 5 10 15 <210> 40 <211> 16 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en el laboratorio <400> 40 Lys Arg Asn He Leu Pro Asp Ala Asn Leu Ala Lys Val Phe Gly Ser 1 5 10 15 <210> 41 <211> 15 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en el laboratorio <400> 41 Lys Glu Tyr He Asn Gly Asp Lys Tyr Phe Gln Gln He Phe Asp 1 5 10 15 <210> 42 <211> 16 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en el laboratorio <400> 42 Lys Lys He He He Pro Asp Ser Lys Leu Gln Gly Val He Gly Ala 1 5 10 15 <210> 43 1 5 <211> 15 <212> PRT <213> Secuencia artificial 5 <220> <223> Hecha en el laboratorio <400> 43 Lys Lys Leu Leu Val Pro Asp Asn Asn Leu 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agaacccttg 180 gacaaaaata caaaggaggt tcactsctaa ccagaaaaag ggagagttag tttccatggg 240 ttttccttat a acacccgt ttcacacaat taggagccgc gtctagtatt tggaatacaa 300 attgtcccca agcgaatttt gttcctgttt cagggatttc tcctaattgt tctgtsagcc 360 5 atccgcctat ggtaacgcaa ttagctgtag taggaagatc aactcsaaac aggtcataga 420 aatcagaaag ctcataggtg cctgcagcaa taacaacatt cttgtctgag tgagcgaatt 480 g 481 <210> 46 0 <211> 427 <212> DNA <213> Chlamydia <220> 5 <221> inseguro <222> (20) <223> n=A,T,C or G <400> 46 gatccgaatt cggcacgagn tttttcctgt tttttcttag tttttagtgt tcccggagca 60 ataacacaga tcaaagaacg gccattcagt ttaggctctg actcaacaaa acctatgtcc 120 tctaagccct gacacattct ttgaacaacc ttatgcccgt gttcgggata agccaactct 180 cgcccccgaa acatacaaga aacctttact ttatttcctt tctcaataaa ggctctagst 240 tgctttgctt tcgtaagaaa gtcgttatca tcgatattag gcttaagctt aacctctttg 300 atacgcactt ggtgctgtgc tttcttacta tctttttctt ttttagttat gtcgtaacga 360 tacttcccgt agtccatgat tttgcasaca ggaggctctg agtttgaagc aacctcgtgc 420 cgaattc 427 <210> 47 <211> 600 <212> DNA <213> Chlamydia <220> <221> inseguro <222> (522) <223> n=A,T,C or G <400> 47 gatccgaatt cggcacgaga tgcttctatt acaattggtt tggatgcgga aaaagcttac 60 cagcttattc tagaaaagtt gggagatcaa attcttggtg gaattgctga tactattgtt 120 gatagtacag tccaagatat tttagacaaa atcacaacag acccttctct aggtttgttg 180 aaagctttta acaactttcc aatsactaat aaaattcaat gcaacgggtt attcactccc 240 aggaacattg aaactttatt aggaggaact gaaataggaa aattcacagt cacacccaaa 300 agctctggga gcatgttctt agtctcagca gatattattg catcaagaat ggaaggcggc 360 gttgttctag ctttggtacg agaaggtgat tctaagccct acgcgattag ttatggatac 420 tcatcaggcg ttcctaattt atgtagtcta agaaccagaa ttattaatac aggattgact 480 ccgacaacgt attcattacg tgtaggcggt ttagaaagcg gngtggtatg ggttaatgcc 540 ctttctaatg gcaatgatat tttaggaata acaaatcttc taatgtatct tttttggagg 600 <210> 48 <211> 600 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 48 ggagctcgaa ttcggcacga gctctatgaa tatccaattc tctaaactgt tcggataaaa 60 atgatgcagg aattaggtcc acactatctt tttttgtttc gcaaatgatt gattttaaat 120 cgtttgatgt gtatactatg tcgtgtaagc ctttttggtt acttctgaca ctagccccca 180 atccagaaga taaattggat tgcgggtcta ggtcagcaag taacactttt ttccctaaaa 240 attgggccaa gttgcatccc acgtttagag aaagtgttgt ttttccagtt cctcccttaa 300 aagagcaaaa aactaaggtg tgcaaatcaa ctccaacgtt agagtaagtt atctattcag 360 ccttggaaaa catgtctttt ctagacaaga taagcataat caaagccttt tttagcttta 420 aactgttatc ctctaatttt tcaagaacag gagagtctgg gaataatcct aaagagtttt 480 cta ttgttg aagcagtcct agaattagtg agasactttt atggtagagt tctaagggag 540 aatttaagaa agttactttt tccttgttta ctcgtatttt taggtstaat tcggggaaat 600 <210> 49 <211> 600 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 49 gatccgaatt cggcacgaga tgcttctatt acaattggtt tggatgcgga aaaagcttac 60 cagcttattc tagaaaagtt gggagatcaa attcttggtg gaattgctga tactattgtt 120 gatagtacag tccaagatat tttagacaaa atcacaacag acccttctct aggtttgttg 180 aaagctttta acaactttcc aatcactaat aaaattcaat gcaacgggtt attcactccc 240 aggaacattg aaactttatt aggaggaact gaaataggaa aattcacagt cacacccaaa 300 agctctggga gcatgttctt agtctcagca gatattattg catcaagaat ggaaggcggc 360 gttgttctag ctttggtacg agaaggtgat tctaagcsct acgcgattag ttatggatac 420 tcatcaggcg ttcctaattt atgtagtcta agaaccagaa ttattaatac aggattgact 480 ccgacaacgt attcattacg tgtaggcggt ttagaaagcg gtgtggtatg ggttaatgcc 540 ctttctaatg gcaatgatat tttaggaata acaaatactt ctaatgtatc ttttttggag 600 <210> 50 <211> 406 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 50 gatccgaatt cggcacgagt tcttagcttg cttaattacg taattaacca aactaaaggg 60 gctatcaaat agcttattca gtctttcatt agttaaacga tcttttctag ccatgactca 120 tcctatgttc ttcagstata aaaatacttc ttaaaacttg atatgctgta atcaaatcat 180 cattaaccac aacataatca aattcgctag cggcagcaat ttcgacagcg ctatgctcta 240 atctttcttt cttctggaaa tctttctctg aatcccgagc attcaaacgg cgctcaagtt 300 cttcttgaga gggagcttga ataaaaatgt gactgccggc atttgcttct tcagagccaa 360 agctccttgt acatcaatca cggctatgca gtctcgtgcc gaattc 406 <210> 51 <211> 602 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 51 gatccgaatt cggcacgaga tattttagac aaaatcacaa cagacccttc tctaggtttg 60 ttgaaagctt ttaacaactt tccaatcact aataaaattc 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ctagtacgcc tcctcatgct ccagtacctc 2520 aatctgagat tccaacgtca cctacctcaa cacagcctcc atcaccctaa cttgtaaaaa 2580 ctgtaataaa aagagcgcgc ttcctttatg caaaatcaat ttgaacaact ccttactgaa 2640 ttagggactc aaatcaacag ccctcttact cctgattcca ataatgcctg tatagttcgc 2700 tttggataca acaatgttgc tgtacaaatt gaagaggatg gtaattcagg atttttagtt 2760 gctggagtca tgcttggaaa acttccagag aa acc tta gacaaaaaat tttcaaagct 2820 gctttgtcta tcaatggatc tccgcaatct aatattaaag gcactctagg atacggtgaa 2880 atctctaacc aactcta ct ctgtgatcgg cttaaca ga cctatctaaa tggagaaaag 2940 ctcgcccgtt acttagttst tttttcgcag catgccaata tc ggatgca atctatctca 3000 aaaggagaac ttccagattt asatgctcta g 3031 <210> 88 <211> 976 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 88 aggtggatgg ggcgcctgtc caagatgtgc tcgctactct atatggaagc aatcacaaag 60 ggactgcagc tgaagagtcg gctgctttaa gaacactatt ttctcgcatg gcctctttag 120 ggcacaaagt accttctggg cgcactactt taaagattcg tcgtcctttt ggtactacga 180 gagaagttcg tgtgaaatgg cgttatgttc ctgaaggtgt aggagatttg gctaccatag 240 ctccttctat cagggctcca 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tctttcttcc caaactaaag caaatatggg atcttetgtt 540 **** ** ** *** agetatatta tggcggctaa ccatgcagcg tctgtggtgg gtgctggact cgctatcagt 600 gcggaaagag cagattgcga agcccgctgc gctcgtattg cgagagaaga gtcgttactc 660 gaagtgtcgg gagaggaaaa tgcttgcgag aagagagtcg ctggagagaa agccaagacg 720 ttcacgcgca tcaagtatgc actcctcact atgetegaga agtttttgga atgcgttgcc 780 gacgttttca aattggtgcc gctgcctatt acaatgggta ttcgtgcgat tgtggctgct 840 ggatgtacgt tcacttctgc aattattgga ttgtgcactt tctgcgceag ageataa 897 <210> 129 <211> 298 <212> PRT <213> Chlamydia <400> 129 Met Ala Ser He Cys Gly Arg Leu Gly Ser Gly Thr Gly Asn Ala Leu 1 5 10 15 Lys Ala Phe Phe Thr Gln Pro Ser Asn Lys Met Ala Arg Val Val Asn 20 25 30 Lys Thr Lys Gly Met Asp Lys Thr Val Lys Val Ala Lys Ser Ala Ala 35 40 45 Glu Leu Thr Ala Asn He Leu Glu Gln Ala Gly Gly Ala Gly Ser Ser 50 55 60 Ala His He Thr Ala Ser Gln Val Ser Lys Gly Leu Gly Asp Thr Arg 65 70 75 80 Thr Val Val Ala Leu Gly Asn Ala Phe Asn Gly Ala Leu Pro Gly Thr 85 90 95 Val Gln Ser Ala Gln Ser 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atggctgcta tatgtggacg tttagggtct ggtacaggga atgctctaaa agcttttttt 60 acacagccca gcaataaaat ggcaagggta gtaaataaga egaagggaat ggataagact 120 gttaaggtcg ccaagtctgc tgccgaattg accgcaaata ttttggaaca agctggaggc 180 gcgggctctt ccgcacacat tacagcttcc caagtgtcca aaggattagg ggatgcgaga 240 actgttctcg ctttagggaa tgcctttaac ggagcgttgc caggaacagt tcaaagtgeg 300 caaagcttct tetettacat gaaagctgct agtcagaaac cgcaagaagg ggatgagggg 360 ctcgtagcag atctttgtgt gtctcataag cgcagagcgg ctgcggctgt ctgtagcttc 420 atcggaggaa ttaectacct cgcgacattc ggagctatcc gtcegattct gtttgtcaae 480 aaaatgctgg cgcaaccgtt tctttcttcc caaactaaag caaatatggg atcttctgtt 540 agetatatta., tggcggctaa -ocatgeageg tttgtggtgg gttctggact cgetatcagt 600 gcggaaagag eagattgcga agcccgctgc gctcgtattg cgagagaaga gtcgtcactc 660 gaattgtcgg gagaggaaaa tgcttgcgag aggggagtcg ctggagagaa agccaagacg 720 ttcacgcgca tcaagtatgc actcctcact atgetegaga agtttttgga atgcgttgcc 780 gacgttttea aattggtgce gttgcctatt acaatgggta ttegtgeaat tgtggctgcg 840 ggatgtacgt 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atctttgtgt gtctcataag cgcagagcgg ctgcggctgt ctgtagcttc 420 atcggaggaa ttacctacct cgcgacattc ggagctatcc gtccgattct gtttgtcaac 480 aaaatgctgg cgcaaccgtt tctttcttcc caaactaaag caaatatggg atcttctgtt 540 agetatatta tggcggctaa ccatgcagcg tttgtggtgg gttctggact cgctatcagt 600 gcggaaagag cagattgcga agcccgctge gctcgtattg cgagagaaga gtcgtcactc 660 gaattgtcgg gagaggaaaa tgettgtgag aggagagtcg ctggagagaa agccaagacg 720 ttcacgcgca tcaagtatgo actcctcact atgetegaga agtttttgga atgcgttgcc 780 gacgttttca aattggtgcc gttgcctatt acaatgggta ttegtgeaat tgtggctgcg 840 ggatgtacgt tcacttctgc agttattgga ttgtggactt tctgcaacag agtataa 897 <210> 133 <211> 298 <212> PRT <213> Chlamydia <400> 133 Met Ala Ala He Cys Gly Arg Leu Gly Ser Gly Thr Gly Asn Ala Leu 1 5 10 15 Lys Ala Phe Phe Thr Gln Pro Ser Asn Lys Met Ala Arg Val Val Asn 20 25 30 Lys Thr Lys Gly Met Asp Lys Thr Val Lys Val Ala Lys Ser Ala Ala 35 40 45 Glu Leu Thr Ala Asn He Leu Glu Gln Ala Gly Gly Ala Gly Ser Ser 50 55 60 Ala His He Thr Ala Ser Gln Val Ser 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Pro Phe Leu Ser 1 5 10 15 Ser Gln <210> 143 <211> 17 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 143 Met Leu Ala Gln Pro Phe Leu Ser Ser Gln Thr Lys Ala Asn Met Gly 1 5 10 15 Ser <210> 144 <211> 10 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 144 Cys Ser Phe He Gly Gly He Thr Tyr Leu 1 5 10 <210> 145 <211> 9 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 145 Ser Phe He Gly Gly He Thr Tyr Leu 1 5 <210> 146 <211> 8 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 146 Phe He Gly Gly He Thr Tyr Leu 1 5 <210> 147 <211> 9 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 147 Cys Ser Phe He Gly Gly He Thr Tyr 1 5 <210> 148 <211> 8 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 148 Cys Ser Phe He Gly Gly He Thr 1 5 <210> 149 <211> 10 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 149 Cys Ser He He Gly Gly He Thr Tyr Leu 1 5 10 <210> 150 <211> 10 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 150 Cys Gly Phe He Gly Gly He Thr Tyr Leu 1 5 10 <210> 151 <211> 9 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 151 Gly Phe He Gly Gly He Thr Tyr Leu <210> 152 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio ^^Kj^^& <400> 152 Gln He Phe Val Cys Leu He Ser Ala Glu Arg Leu Arg Leu Arg Leu 1 5 10 15 Ser Val Ala Ser 20 <210> 153 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 153 Glu Arg Leu Arg Leu Arg Leu Ser Val Ala Ser Ser Glu Glu Leu Pro 1 5 10 15 Thr Ser Arg His 20 <210> 154 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 154 Ala Ser Ser Glu Glu Leu Pro Thr Ser Arg His Ser Glu Leu Ser Val 1 5 10 15 Arg Phe Cys Leu 20 <210> 155 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 155 Arg His Ser Glu Leu Ser Val Arg Phe Cys Leu Ser Thr Lys Cys Trp 1 5 10 15 Arg Asn Arg Phe 20 <210> 156 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio ^^^ <400> 156 Leu Ser Thr Lys Cys Trp Arg Asn Arg Phe Phe Leu Pro Lys Leu Lys 1 5 10 15 Gln He Trp Asp 20 <210> 157 <211> 53 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 157 He Phe Val Cys Leu He Ser Ala Glu Arg Leu Arg Leu Ser Val Ala 1 5 10 15 Ser Ser Glu Glu Leu Pro Thr Ser Arg His Ser Glu Leu Ser Val Arg 20 25 30 Phe Cys Leu Ser Thr Lys Cys Trp Arg Asn Arg Phe Phe Leu Pro Lys 35 40 45 Leu Lys Gln He Trp 50 <210> 158 <211> 52 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 158 Leu Cys Val Ser His Lys Arg Arg Ala Ala Ala Ala Val Cys Ser Phe 1 5 10 15 He Gly Gly He Thr Tyr Leu Ala Thr Phe Gly Ala He Arg Pro He 20 25 30 Leu Phe Val Asn Lys Met Leu Ala Gln Pro Phe Leu Ser Ser Gln He 35 40 45 Lys Ala Asn Met 50 <210> 159 <211> 24 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 159 ttttgaagca ggtaggtgaa tatg 24 <210> 160 <211> 24 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 160 -J_ ^^^ ttaagaaatt taaaaaatcc ctta 24 <210> 161 <211> 24 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 161 ggtataatat ctctctaaat tttg 24 <210> 162 <211> 19 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 162 agataaaaaa ggctgtttc 19 <210> 163 <211> 24 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 163 ttttgaagca ggtaggtgaa tatg 24 <210> 164 <211> 29 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 164 tttacaataa gaaaagetaa gcactttgt 29 <210> 165 <211> 20 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 165 ce tacacag tcc gctgae 20 <210> 166 <211> 20 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 166 gtttccgggc cctcacattg 20 <210> 167 <211> 9 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 167 Ser Phe He Gly Gly He Thr Tyr Leu <210> 168 <211> 9 <212> PRT <213> Secuencia artificial <;220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 168 Ser He He Gly Gly He Thr Tyr Leu 1 5 <210> 169 <211> 2643 <212> DNA <213> Chla yd a <400> 169 gcaatcatgc gacctgatca tatgaaette tgttgtctat gtgctgctat tttgtcatcc 60 acagcggtcc tctttggcca ggatecetta ggtgaaacog ccctcctcac taaaaatcct 120 aatcatgtcg tctgtacatt ttttgaggac tgtaccatgg agagectett tcctgetctt 180 tgtgctcatg catcacaaga cgatcctttg tatgtacttg gaaattccta ctgttggttc 240 gtatctaaac tccatatcac ggaccccaaa gaggctcttt ttaaagaaaa aggagatctt 300 tccattcaaa actttcgctt cctttccttc acagattget cttccaagga aagctctcct 360 tctattattc atcaaaagaa tggtcagtta tccttgcgca ataatggtag catgagtttc 420 tgtcgaaatc atgctgaagg ctctggagga gccatctctg cggatgcctt ttctctacag 480 cacaactatc tttteacagc ttttgaagag aattetteta aaggaaatgg cggagccatt 540 caggctcaaa ccttctcttt atctagaaat gtgtcgccta tttctttcgc ccgtaatcgt 600 gcggatttaa atggcggegc tatttgctgt agtaatetta tttgttcagg gaatgtaaac 660 cctctctttt tcactc-"- ~a ctccgccacg est-'~¡--?'gcg - J--tttsttg tatr --regat ctaaacacct cagaaaesgg ctctctctct cc^gcttsta caagaaac gctatttgca i o? agcaattctg ctaaagaaaa aggcggggct atttatgcca agcacatggt attgcgt at 840 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(982) <223> Xaa = Cualquier aminoácido <400> 176 Met He Pro Gln Gly He Tyr Asp Gly Glu Thr Leu Thr Val Ser Phe 1 5 10 15 Pro Tyr Thr Val He Gly Asp Pro Ser Gly Thr Thr Val Phe Ser Ala 20 25 30 Gly Glu Leu Thr Leu Lys Asn Leu Asp Asn Ser He Ala Ala Leu Pro 35 40 45 Leu Ser Cys Phe Gly Asn Leu Leu Gly Ser Phe Thr Val Leu Gly Arg 50 55 60 Gly His Ser Leu Thr Phe Glu Asn He Arg Thr Ser Thr Asn Gly Ala 65 70 75 80 Ala Leu Ser Asn Ser Ala Ala Asp Gly Leu Phe Thr He Glu Gly Phe 85 90 95 Lys Glu Leu Ser Phe Ser Asn Cys Asn Ser Leu Leu Ala Val Leu Pro 100 105 110 Ala Ala Thr Thr Asn Lys Gly Ser Gln Thr Pro Thr Thr Thr Ser Thr 115 120 125 Pro Ser Asn Gly Thr He Tyr Ser Lys Thr Asp Leu Leu Leu Leu Asn 130 135 140 Asn Glu Lys Phe Ser Phe Tyr Ser Asn Leu Val Ser Gly Asp Gly Gly 145 150 155 160 Ala He Asp Ala Lys Ser Leu Thr Val Gln Gly He Ser Lys Leu Cys 165 170 175 Val Phe Gln Glu Asn Thr Ala Gln Ala Asp Gly Gly Ala Cys Gln Val 180 185 190 Val Thr Ser Phe Ser Ala Met Ala Asn Glu Ala Pro He Ala Phe 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6 <210> 200 <211> 34 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 200 tgcaatcatg agttcgcaga aagatataaa aags 34 <210> 201 <211> 38 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 201 cagagctagc ttaaaagatc aatcgcaatc cagtattc 38 <210> 202 <211> 5 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 202 caatc 5 <210> 203 <211> 31 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 203 tgcaatcatg aaaaaagcgt ttttcttttt c 31 <210> 204 <211> 31 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 204 cagaacgcgt ctagaatcgc agagcaattt c 31 <210> 205 <211> 30 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 205 gtgcaatcat gattcctcaa ggaatttacg 30 <210> 206 <211> 31 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 206 cagaacgcgt ttagaaccgg actttacttc c 31 <210> 207 <211> 50 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 207 cagacatatg catcaccatc accatcacga ggcgagctcg atccaagatc 50 <210> 208 <211> 40 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 208 cagaggtacc tcagatagca ctctctccta ttaaagtagg 40 <210> 209 <211> 55 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 209 cagagctagc atgcatcacc atcaccatca cgttaagatt gagaacttct ctggc 55 <210> 210 <211> 35 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 210 cagaggtacc ttagaatgtc atacgagcac cgcag 35 <210> 211 <211> 36 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 211 cagacatatg catcaccatc accatcacgg gttagc 36 <210> 212 <211> 35 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 212 cagaggtacc tcagctcctc cagcacactc tcttc 35 <210> 213 <211> 51 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 213 cagagctagc catcaccatc accatcacgg tgctatttct tgcttacgtg g 51 <210> 214 <211> 38 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 214 cagaggtact taaaagatca atcgcaatcc agtattcg 38 <210> 215 <211> 48 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 215 cagaggatcc acatcaccat caccatcacg gactagctag agaggttc 48 <210> 216 <211> 31 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 216 cagagaattc ctagaatcgc agagcaattt c 31 <210> 217 <211> 7 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 217 tgcaatc 7 <210> 218 <211> 22 <212> PRT <213> Chlamydia <400> 218 Met Ala Ser Met Thr Gly Gly Gln Gln Met Gly Arg Asp Ser Ser Leu 1 5 10 15 Val Pro Ser Ser Asp Pro 20 <210> 219 <211> 51 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 219 cagaggtacc gcatcaccat cacsatcaca tgattcctca 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1 5 10 15 Leu Ala Lys Val 20 <210> 232 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 232 Lys Asn Lys Arg Asn He Leu Pro Asp Ala Asn Leu Ala Lys Val Phe 1 5 10 15 Gly Ser Ser Asp 20 <210> 233 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 233 He Leu Pro Asp Ala Asn Leu Ala Lys Val Phe Gly Ser Ser Asp Pro 1 5 10 15 He Asp Met Phe 20 <210> 234 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 234 Asn Leu Ala Lys Val Phe Gly Ser Ser Asp Pro He Asp Met Phe Gln 1 5 10 15 Met Thr Lys Ala 20 <210> 235 <211> 22 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio 10 <400> 235 &,.,.. Phe Gly Ser Ser Asp Pro He Asp Met Phe Gln Met Thr Lys Ala Leu ** *? 1 5 10 15 Ser Lys His He Val Lys 15 20 <210> 236 <211> 20 <212> PRT 20 <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio 25 <400> 236 Val Glu He Thr Gln Ala Val Pro Lys Tyr Ala Thr Val Gly Ser Pro 1 5 10 15 Tyr Pro Val Glu 20 30 <210> 237 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial 35 <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 237 40 Ala Val Pro Lys Tyr Ala Thr Val Gly Ser Pro Tyr Pro Val Glu He 1 5 10 15 Thr Ala Thr Gly 20 45 <210> 238 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial 50 <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 238 Ala Thr Val Gly Ser Pro Tyr Pro Val Glu He Thr Ala Thr Gly Lys 55 1 5 10 15 Arg Asp Cys Val ** ¡****?.?** 20 <210> 239 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 239 Pro Tyr Pro Val GIJU He Thr Ala Thr. Sly Lys Arg Asp Cys Val Asp 1 5 10 15 Val He He Thr 20 <210> 240 <211> 21 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 240 He Thr Ala Thr Gly Lys Arg Asp Cys Val Asp Val He He Thr Gln 1 5 10 15 Gln Leu Pro Cys Glu 20 <210> 241 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 241 Lys Arg Asp Cys Val Asp Val He He Thr Gln Gln Leu Pro Cys Glu 1 5 10 15 Ala Glu Phe Val 20 <210> 242 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 242 Asp Val He He Thr Gln Gln Leu Pro Cys Glu Ala Glu Phe Val Arg 1 5 10 15 Ser Asp Pro Ala 20 <210> 243 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 243 Thr Gln Gln Leu Pro Cys Glu Ala Glu Phe Val Arg Ser Asp Pro Ala - - -*1" 1 5 10 15 Thr Thr Pro Thr 20 <210> 244 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 244 Cys Glu Ala Glu Phe Val Arg Ser Asp Pro Ala Thr Thr Pro Thr Ala 1 5 10 15 Asp Gly Lys Leu 20 <210> 245 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 245 Val Arg Ser Asp Pro Ala Thr Thr Pro Thr Ala Asp Gly Lys Leu Val 1 5 10 15 Trp Lys He Asp 20 <210> 246 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 246 Ala Thr Thr Pro Thr Ala Asp Gly Lys Leu Val Trp Lys He Asp Arg 1 5 10 15 Leu Gly Gln Gly 20 <210> 247 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 247 Ala Asp Gly Lys Leu Val Trp Lys He Asp Arg Leu -.Cly Gln Gly Glu 1 5 10 15 Lys Ser Lys He 20 <210> 248 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 248 Val Trp Lys He Asp Arg Leu Gly Gln Gly Glu Lys Ser Lys He Thr 1 5 10 15 Val Trp Val Lys 20 <210> 249 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 249 Arg Leu Gly Gln Gly Glu Lys Ser Lys He Thr Val Trp Val Lys Pro 1 5 10 15 Leu Lys Glu Gly 20 <210> 250 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 250 Gly Glu Lys Ser Lys He Thr Val Trp Val Lys Pro Leu Lys Glu Gly 1 5 10 15 Cys Cys Phe Thr 20 <210> 251 <211> 16 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 251 Gly Glu Lys Ser Lys He Thr Val Trp Val Lys Pro Leu Lys Glu Gly 1 5 10 15 <210> 252 <211> 12 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 252 Lys He Thr Val Trp Val Lys Pro Leu Lys Glu Gly 1 5 10 <210> 253 <211> 16 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 253 Gly Asp Lys Cys Lys He Thr Val Trp Val Lys Pro Leu Lys Glu Gly 1 5 10 15 <210> 254 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 254 Thr Glu Tyr Pro Leu Leu Ala Asp Pro Ser Phe Lys He Ser Glu Ala 1 5 10 15 Phe Gly Val Leu 20 <210> 255 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial i ** *-*'-**^*-** <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 255 Leu Ala Asp Pro Ser Phe Lys He Ser Glu Ala Phe Gly Val Leu Asn 1 5 10 15 Pro Glu Gly Ser 20 <210> 256 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 256 Phe Lys He Ser Glu Ala Phe Gly Val Leu Asn Pro Glu Gly Ser Leu 1 5 10 15 Ala Leu Arg Ala 20 <210> 257 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 257 Ala Phe Gly Val Leu Asn Pro Glu Gly Ser Leu Ala Leu Arg Ala Thr 1 5 10 15 Phe Leu He Asp 20 <210> 258 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 258 Asn Pro Glu Gly Ser Leu Ala Leu Arg Ala Thr Phe Leu He Asp Lys 1 5 10 15 His Gly Val He 20 <210> 259 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 259 Leu Ala Leu Arg Ala Thr Phe Leu He Asp Lys His Gly Val He Arg 1 5 10 15 His Ala Val He 20 <210> 260 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 260 Thr Phe Leu He Asp Lys His Gly Val He Arg His Ala Val He Asn 1 5 10 15 Asp Leu Pro Leu 20 <210> 261 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 261 Lys His Gly Val He Arg His Ala Val He Asn Asp Leu Pro Leu Gly 1 5 10 15 Arg Ser He Asp 20 <210> 262 <211> 20 <212> PRT <213> Secuencia artificial <220> <223> Hecha en un laboratorio <400> 262 Arg His Ala Val He Asn Asp Leu Pro Leu Gly Arg Ser He Asp Glu 1 5 10 15 Glu Leu Arg He 20 <210> 263 <211> 897 <212> DNA <213> Chlamydia <220> <221> característica diversa <222> (1) ... (897) 5 <223> n = A,T,C or G <400> 263 atggcttcta tatgcggacg tttagggtct ggtacaggga atgctctaaa agcttttttt 60 acacagccca acaataaaat ggcaagggta gtaaataaga cgaagggagt ggataagact 120 10 attaaggttg ccaagtctgc tgccgaattg accgcaaata ttttggaaca agctggaggc 180 gcgggctctt ccgcacacat tacagcttcc caagtgtcca aaggattagg ggatgcgaga 240 _ g^ actgttgtcg ctttagggaa tgcctttaac ggagcgttgc caggaacagt tcaaagtgeg - 300 caaagcttct tctctcacat gaaagctgct agtcagaaaa cgcaagaagg ggatgagggg 360 ctcacagcag atctttgtgt gtctcataag cgsagagcgg ctgcggctgt ctgtagcatc 420 15 atcggaggaa ttacctacct cgcgacattc ggagctatcc gtccgattct gtttgtcaac 480 aaaatgctgg caaaaccgtt tctttcttcc caaactaaag caaatatggg atcttctgtt 540 agetatatta tggcggctaa ccatgcagcg tctgtggtgg gtgctggact cgctatcagt 600 gcgnaaagag cagattgcga agccegctgc gctcgtattg cgagagaaga gtcgttastc 660 gaagtgccgg gagaggaaaa tgcttgcgag aagaaagtcg ctggagagaa agccaagacg 720 20 ttcacgcgca tcaagtatgc actcctcact atgetegaga agtttttgga atgcgttgcc 780 gacgttttca aattggtgcc gctgcctatt acaatgggta ttcgtgcgat tgtggctget 840 ggatgtaegt tcacttctgc aattattgga ttgtgcactt tctgcgccag ageataa 897 <210> 264 25 <211> 298 <212> PRT <213> Chla ydia <220> 30 <221> VARIANTE <222> (1) ... (298) <223> Xaa = Cualquier aminoácido <400> 264 35 Met Ala Ser He Cys Gly Arg Leu Gly Ser Gly Thr Gly Asn Ala Leu 1 5 10 15 Lys Ala Phe Phe Thr Gln Pro Asn Asn Lys Met Ala Arg Val Val Asn 20 25 30 Lys Thr Lys Gly Val Asp Lys Thr He Lys Val Ala Lys Ser Ala Ala 40 35 40 45 Glu Leu Thr Ala Asn He Leu Glu Gln Ala Gly Gly Ala Gly Ser Ser 50 55 60 Ala His He Thr Ala Ser Gln Val Ser Lys Gly Leu Gly Asp Ala Arg 65 70 75 80 45 Thr Val Val Ala Leu Gly Asn Ala Phe Asn Gly Ala Leu Pro Gly Thr 85 90 95 Val Gln Ser Ala Gln Ser Phe Phe Ser His Met Lys Ala Ala Ser Gln 100 105 110 Lys Thr Gln Glu Gly Asp Glu Gly Leu Thr Ala Asp Leu Cys Val Ser 50 115 120 125 His Lys Arg Arg Ala Ala Ala Ala Val Cys Ser He He Gly Gly He 130 135 140 Thr Tyr Leu Ala Thr Phe Gly Ala He Arg Pro He Leu Phe Val Asn 145 150 155 160 55 Lys Met Leu Ala Lys Pro Phe Leu Ser Ser Gln Thr Lys Ala Asn Met 165 170 175 --"Sfft Gly Ser Ser Val Ser Tyr He Met Ala Ala Asn His Ala Ala Ser Val 180 185 190 Val Gly Ala Gly Leu Ala He Ser Ala Xaa Arg Ala Asp Cys Glu Ala 195 200 205 Arg Cys Ala Arg He Ala Arg Glu Glu Ser Leu Leu Glu Val Pro Gly 210 215 220 Glu Glu Asn Ala Cys Glu Lys Lys Val Ala Gly Glu Lys Ala Lys Thr 225 230 235 240 Phe Thr Arg He Lys Tyr Ala Leu Leu Thr Met Leu Glu Lys Phe Leu 245 250 255 Glu Cys Val Ala Asp Val Phe Lys Leu Val Pro Leu Pro He Thr Met 260 265 ~ 270 Gly He Arg Ala He Val Ala Ala Gly Cys Thr Phe Thr Ser Ala He 275 280 285 He Gly Leu Cys Thr Phe Cys Ala Arg Ala 290 295 <210> 265 <211> 897 <212> DNA <213> Chlamydia <220> <221> característica diversa <222> (1) ... (897) <223> n = A,T,C or G <400> 265 atggcttcta tatgcggacg tttagggtct ggtacaggga atgctetaaa agcttttttt 60 acacagccca acaataaaat ggcaagggta gtaaataaga egaagggaat ggataagact 120 attaaggttg ccaagtctgc tgccgaattg accgcaaata ttttggaaca agctggaggc 180 gcgggs ctt ccgcacacat tacagcttcc caagtgtcca aaggattagg ggatgcgaga 240 actgttgteg ctttagggaa tgcctttaac ggagcgttgc caggaacagt tcaaagtgeg 300 caaagcttct tctctcacat gaaagctgct agtcagaaaa cgcaagaagg ggatgagggg 360 ctcacagcag atctttgtgt gtctcataag cgcagagcgg ctgcggctgt ctgtagcatc 420 atcggaggaa ttacctacct cgcgacattc ggagctatcc gtccgattct gtttgtcaac 480 aaaatgctgg caaaaecgtt tctttcttcc caaaetaaag caaatatggg atcttctgtt 540 agetatatta tggeggctaa ccatgcagcg tctgtggtgg gtgctggact cgctatcagt 600 gcgnaaagag cagattgcga agcccgctgc gctcgtattg cgagagaaga gtcgttactc 660 gaagtgccgg gagaggaaaa tgcttgcgag aagaaagtcg ctggagagaa agccaagacg 720 ttcacgcgca tcaagtatgc actcctcact atgstcgaga agtttttgga atgcgttgcc 780 gacgttttca aattggtgcc gctgcctatt acaatgggta ttcgtgcgat tgtggctgct 840 ggatgtacgt tcacttctgc aattattgga ttgtgcaett tctgcgccag ageataa 897 <210> 266 <211> 298 <212> PRT <213> Chlamydia <220> <221> VARIANTE <222> (1) ... (298) <223> Xaa = Cualquier aminoácido <400> 266 Met Ala Ser He Cys Gly Arg Leu Gly Ser Gly Thr Gly Asn Ala Leu 1 5 10 15 Lys Ala Phe Phe Thr Gln Pro Asn Asn Lys Met Ala Arg Val Val Asn 20 25 30 Lys Thr Lys Gly Met Asp Lys Thr He Lys Val Ala Lys Ser Ala Ala 35 40 45 Glu Leu Thr Ala Asn He Leu Glu Gln Ala Gly Gly Ala Gly Ser Ser 50 55 60 Ala His He Thr Ala Ser Gln Val Ser Lys Gly Leu Gly Asp Ala Arg 65 70 75 80 Thr Val Val Ala Leu Gly Asn Ala Phe Asn Gly Ala Leu Pro Gly Thr 85 90 95 Val Gln Sjsr, Ala Gln Ser Phe Phe Ser His Met Lys Ala Ala Ser Gln 100 105 110 Lys Thr Gln Glu Gly Asp Glu Gly Leu Thr Ala Asp Leu Cys Val Ser 115 120 125 His Lys Arg Arg Ala Ala Ala Ala Val Cys Ser He He Gly Gly He 130 135 140 Thr Tyr Leu Ala Thr Phe Gly Ala He Arg Pro He Leu Phe Val Asn 145 150 155 160 Lys Met Leu Ala Lys Pro Phe Leu Ser Ser Gln Thr Lys Ala Asn Met 165 170 175 Gly Ser Ser Val Ser Tyr He Met Ala Ala Asn His Ala Ala Ser Val 180 185 190 Val Gly Ala Gly Leu Ala He Ser Ala Xaa Arg Ala Asp Cys Glu Ala 195 200 205 Arg Cys Ala Arg He Ala Arg Glu Glu Ser Leu Leu Glu Val Pro Gly 210 215 220 Glu Glu Asn Ala Cys Glu Lys Lys Val Ala Gly Glu Lys Ala Lys Thr 225 230 235 240 Phe Thr Arg He Lys Tyr Ala Leu Leu Thr Met Leu Glu Lys Phe Leu 245 250 255 Glu Cys Val Ala Asp Val Phe Lys Leu Val Pro Leu Pro He Thr Met 260 265 270 Gly He Arg Ala He Val Ala Ala Gly Cys Thr Phe Thr Ser Ala He 275 280 285 He Gly Leu Cys Thr Phe Cys Ala Arg Ala 290 295 <210> 267 <211> 680 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 267 tctatatcca tattgatagg aaaaaacgtc gcagaaagat tttagctatg acgtttatcc 60 gagctttagg atattcaaca gatgcagata ttattgaaga gttcttttct gtagaggage 120 gttccttacg ttcagagaag gattttgtcg cgttagttgg taaagtttta gctgataacg 180 tagttgatgc ggattettea ttagtttacg ggaaagctgg agagaageta agtactgeta 240 tgctaaaacg catettagat acgggagtcc aatctttgaa gattgctgtt ggcgcagatg 300 aaaa caccc a tattaag atgctcgcaa aagatectac gga tettac gaagctgctc 360 ttaaaga tt ttategeaga ttacgacsag gagagcc gc aactttagct aatgctcgat 420 ccacaattat gcgtttattc ttegatgeta aacgttataa tttaggccgc gttggacgtt 480 ataaattaaa taaaaaatta ggcttcccat tagaegaega aacattatct caagtgactt 540 tgagaaaaga agatgttatc ggcgcgttga aatatttgat tcgtttgcga atgggcgatg 600 agaagacatc tatcgatgat attgaccatt tggcaaacsg aegagttcgc tctgttggag 660 aactaattea gaatcactgt 680 <210> 268 <211> 359 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 268 cttatgttct ggagaatgtt gcaacaacat attaategaa ccagctcctc ctagtaacat 60 agaaaccaag cccttttgag aaaaaacctg tacttcgcat cctttagcca tttgttgaat 120 agctcctaac aaagagctaa ttttttcctc ttccttgttt ttctgaggcg ctgtggactc 180 taaatatagc aagtgctctt ggaacacctc atcaacaatc gcttgtccta gattaggtat 240 agagactgtc tctccatcaa ttaaatggag tttoaaagta atatceectt ccgtccctcc 300 atcacaagac tctatgaaag ctatctgatt ccatcgagca gaaatgtatg gggaaatac 359 <210> 269 <211> 124 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 269 gatcgaatca attgagggag ctcattaaca agaatagctg cagtttcttt gcgttcttct 60 ggaataacaa gaaataggta atcggtacca ttgatagaac gaacacgaca aatcgcagaa 120 ggtt 124 <210> 270 <211> 219 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 270 gatcctgttg ggcctagtaa taatacgttg gatttcccat aactcacttg tttatcctgc 60 ataagagcac ggatacgctt atagtggtta tagacggcaa ccgaaatcgt ttttttcgcg 120 cgctcttgtc caatgacata agagtcgatg tggcgtttga tttctttagg ggttaacact 180 ctcagacttg ttggagagct tgtggaagat gttgcgatc 219 <210> 271 <211> 511 <212> DNA <213> Chlamydia <220> <221> característica diversa <222> (1) ... (511) <223> n = A,T,C or G <400> 271 ggatccgaat tcggcacgag gagaaaatat aggaggttcc akcatcggaa gatctaatag 60 acaaagaggt tttggcatag atggctcctc cttgtacgtt caacgatgat tgggagggat 120 tgttatcgat agcttggttc ccagagaact gacaagtccc ge acattga gagaatgtaa 180 cctgttctcc atagatagct cctcctacta cacctgaata agttggtgtt gctggagatg 240 atggtgcggc tgctgcggct gcttgtaggg aagcagcagc tgcagcaggt gctgaagetg 300 ttgttgcgac tcctgtggat gaggagtttg ctttgttgtt cgagaaagag aagcctgatt 360 tcagattaga aatatttaca gttttagcat gtaagcctcc accttctttc ccaacaaggt 420 tctctgt ac ag aaggag actagangca tctagtttta aagatttttt acageagata 480 cctccacsta tctctgtagc ggagttctca g 511 <210> 272 <211> 598 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 272 ctcttcctct cctcaatcta gttctggage aactacagtc tccgactcag gagactctag 60 ctctggctca aactcggata cctcaaaaac agttccagtc acagctaaag gcggtgggct 120 ttatactgat aagaatcttt cgattactaa catcacagga attatcgaaa ttgcaaataa 180 caaagcgaca gatgttggag gtggtgctta cgtaaaagga acccttactt gtaaaaactc 240 tcaccgtcta caatttttga aaaactcttc cgataaacaa ggtggaggaa tctacggaga 300 _ agacaacatc accctatcta atttgacagg gaagactcta ttccaagaga atactgccaa 360 aaaagagggc ggtggactct tcataaaagg tacagataaa gctcttacaa tgacaggact 420 ggatagtttc tgtttaatta ataacacatc agaaaaacat ggtggtggga gsctttgtta 480 ccaaagaaat ctctcagact tacacctctt gatgtggaaa caattccagg aatcacgcct 540 gtacatggtg aaacagtcat tactggcaat aaatctacag gaggtaatgg tggagggc 598 <210> 273 <211> 126 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 273 ggatccgaat tcggcacgag atgagcctta tagtttaaca aaagcttctc acattccttc 60 gatagctttt tattagccgt ttttagcatc ctaatgagat ctcctcgttc gtaacaaata 120 cgagag 126 <210> 274 <211> 264 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 274 ggatccgaat tcggcacgag ctcttttaaa tcttaattac aaaaagacaa attaattcaa 60 tttttcaaaa aagaatttaa acattaattg ttgtaaaaaa acaatattta ttctaaaata 120 ataaccatag ttacggggga atctctttca tggtttattt tagagetcat caacctaggc 180 ataegectaa aacatttcct ttgaaagttc accattcgtt etcegataag catcctcaaa 240 ttgctaaage tatgtggatt acgg 264 <210> 275 <211> 359 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 275 ggatccgaat tcggcacgag ataaaacctg aaccacaaca aagatctaaa acttcttgat 60 tttcagctgc aaattctttt agataaatat caaccatttc ttcagtttca tatcttggaa 120 ttaaaacttg ttctcttaaa ttaattctag tatttaagta ttcaaca ag eccattatta 180 attgaattgg ataattttgc cttaataatt cacattcttt ttcagtaatt ttaggttcta 240 aaccgtaccg ctttttttct aaaattaatg tttcttcatt attcatttta taagccactt 300 tcctttattt tttgattttg ttcttctgtt agtaatgctt caataatagt taataattt 359 <210> 276 <211> 357 <212> DNA <213> Chlamydia igg^^^ <400> 276 aaaacaattg atataatttt ttttttcata acttccagac tcctttctag aaaagtcttt 60 atgggtagta gtgactctaa cgttttttat tattaagacg atccccggag atccttttaa 120 tga gaaaac ggaaacatcc tttcgccaga aactttagca ctattaaaga atcgttacgg 180 gttagataag cctttattca cccagtatct tatctatttg aaatgtctgc taacactaga 240 tttcggggaa tctcttatct acaaagatcg aaatctcagc attattgctg ccgctcttcc 300 atcttccgct attcttggac ttgaaagctt gtgtttactc gtgccgaatt cggatcc 357 <210> 277 <211> 505 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 277 ggatccgaat tcggcacgag ctcgtgccga ttgcttgctt cagtcacccc atcggtatag 60 agcactaaaa gagactcctc ttcaagaacg agagtgtaag cagggtgagg aggaacttca 120 ggtaaaaatc ctaaggccat accaggatgc gacaggaaag agatatctcc attaggagct 180 cggagacacg ctgggttgtg gccacaagaa tagtattcta gttctcgtgt tgcgtaatga 240 taacaataaa tgcatagtgt tacaaacatc ccagattcag ctgtctgttg atagaagaga 300 gcagctgttt gttgaacggc ttcttgaata gaggagagct cactcaaaaa ggtatgtaac 360 atgtttttca ggaataagga gtaggcgcac gcattgactc ctttcccgga agcatcagca 420 acgattagaa agagtttags ttggggacct tcgcctataa caaagatatc aaagaaatst 480 cctcctaccg taactgcagg aatat 505 <210> 278 <211> 407 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 278 ggatccgaat tcggcacgag aactactgag caaattgggt atccaacttc ctstttacga 60 aagaaaaaca gaaggcattc tccataccaa gatttgttgc atcgacaata aaactccaat 120 ctttggctct gctaactgga gcggtgctgg tatgattaaa aactttgaag acctattcat 180 ccttcgccca attacagaga cacagcttca ggcctttatg gacgtctggt ctcttctaga 240 aacaaatagc tcctatctgt ccccagagag cgtgcttacg gcccctactc cttcaagtag 300 acctactcaa caagatacag attctgatga cgaacaaccg agtaccagcc agcaagctat 360 ccgtatgaga aaataggatt agggaaacaa aacgacagca aacsaca 407 <210> 279 <211> 351 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 279 ctcgtgccgc ttacaggagg cttgtatcct ttaaaataga gtttttctta tgaccccatg 60 tggcgatagg ccgggtctag cgccgatagt agaaatatcg gttggttttt gtccttgagg 120 ggatcgtata ctttttcaaa gtatggtccc cgtatcgatt atctggaggc tcttatgtct 180 ttttttcata ctagaaaata taagcttatc ctcagaggac tcttgtgttt agcaggctgt 240 ttcttaatga acagctgttc ctctagtcga ggaaatcaac ccgctgatga gagcatctat 300 gtcttgtcta tgaatcgcat gatttgtgat tctcgtgccg aattcggatc 351 <210> 280 <211> 522 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 280 ggatccgaat tcggcacgag cagaggaaaa aggcgatact cctcttgaag atcgtttcac 60 agaagatctt tccgaagtct ctggagaaga ttttcgagga ttgaaaaatt cgttcgatga 120 tgattcttct tctgacgaaa ttctcgatgc gctcacaagt aaattttctg atcccacaat 180 aaaggatcta gctcttgatt atstaattca aatagctccc tctgatggga aacttaagtc 240 cgctctcatt caggcaaags atcaactgat gagccagaat cctcaggcga ttgttggagg 300 acgcaatgtt ctgttagctt cagaaacctt tgcttccaga gcaaatacat ctccttcatc 360 gcttcgctcc ttatatttcc aagtaacctc atccccctct aattgcgcta atttacatca 420 aatgcttgct tcttactcgc catcagagaa aaccgctgtt atggagtttc tagtgaatgg 480 catggtagca gatttaaaat cggagggccc ttccattcct ce 522 <210> 281 <211> 577 15 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 281 ggatccgaat tcggcacgag atgcttctat tacaattggt ttggatgcgg aaaaagctta 60 20 ccagcttatt ctagaaaagt tgggaga ca aattcttggt ggaattgctg atactattgt 120 tgatagtaca gtccaagata ttttagacaa aatcacaaca gacccttctc taggtttgtt 180 gaaagctttt aacaactttc caatcactaa taaaattcaa tgcaacgggt tattcactcc 240 caggaacatt gaaactttat taggaggaac tgaaatagga aaattcacag tcacacccaa 300 aagctctggg agcatgttct tagtctcagc aga attatt gcatcaagaa tggaaggcgg 360 25 cgttgttcta gctttggtac gagaaggtga ttctaagccc tacgcgatta gttatggata 420 ctcatcaggc gttcctaatt tatgtagtct aagaaccaga attattaata caggattgac 480 tccgacaacg tattcattac gtgtaggcgg tttagaaagc ggtgtggtat gggttaatgc 540 cctttctaat ggcaatgata ttttaggaat aacaaat 577 30 <210> 282 <211> 607 <212> DNA <213> Chlamydia 35 <400> 282 actmatcttc cccgggctcg agtgcggccg caagcttgtc gacggagctc gatacaaaaa 60 tgtgtgcgtg tgaaccgctt cttcaaaagc ttgtcttaaa agatattgtc tcgcttccgg 120 attagttaca tgtttaaaaa ttgctagaac aatattattc ccaaccaagc tctctgcggt 180 gctgaaaaaa cctaaattca aaagaatgac tcgccgctca tcttcagaaa gacgatccga 240 40 cttccataat tcgatgtctt tccccatggg gatctctgta gggagccagt tatttgcgca 300 gccattcaaa taatgttccc aagcccattt gtacttaata ggaacaagtt ggttgacatc 360 gacctggttg cagttcacta gacgcttgct atttagatta acgcgtttct gttttccatc 420 taaaatatct gcttgcataa gaaccgttaa ttttattgtt aatttatatg attaattact 480 gacatgcttc acacccttct tccaaagaac agacaggtgc tttcttcgct ctttcaacaa 540 45 taattcctgc cgaagcagac ttattcttca tccaacgagg ctgaattcct ctcttattaa 600 tatctac 607 <210> 283 <211> 1077 50 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 283 ggatccgaat tcggcacgag aagttaacga tgacgatttg ttcctttggt agagaaggag 60 55 caatcgaaac taaatgtgcg agagcatgtg aagactccaa tgcaggaata atcccctcat 120 ttctagtaag caggaaaaaa gctcgtaacg 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catagttttt caaaatacaa tctagttcag 1020 ataaaaaact ttgctgagtt ttgagaatct cccattscgc ttttagattc tgtatag 1077 <210> 284 <211> 407 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 284 ggatccgaat tcggcacgag aactactgag caaattgggt atccaacttc ctctttacga 60 aagaaaaaca gaaggcattc tccataccaa gatttgttgc atcgasaata aaactccaat 120 ctttggctct gctaactgga gcggtgctgg tatgattaaa aactttgaag acctattcat 180 ccttcgccca attacagaga cacagcttca ggcctttatg gacgtctggt ctcttctaga 240 aacaaatagc tcctatctgt ccccagagag cgtgcttacg gcccctactc cttcaagtag 300 acctactcaa caagatacag attctgatga cgaacaaccg agtaccagcc agcaagctat 360 ccgtatgaga aaataggatt agggaaacaa aacgacagca aaccaca 407 <210> 285 <211> 802 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 285 ggatccgaat tcggcacgag ttagcttaat gtctttgtca tctctaccta catttgcagc 60 taattctaca ggcacaattg gaatcgttaa tttacgtcgc tgsctagaag agtctgctct 120 tgggaaaaaa gaatctgctg aattcgaaaa gatgaaaaac caattctcta acagcatggg 180 gaagatggag gaagaactgt cttctatcta ttccaagctc caagacgacg attacatgga 240 aggtctatcc gagaccgcag ctgccgaatt aagaaaaaaa ttcgaagatc tatctgsaga 300 atacaacaca gctcaagggc agtattacca aatattaaac caaagtaatc tcaagcgcat 360 gcaaaagatt atggaagaag tgaaaaaagc ttctgaaact gtgcgtattc aagaaggctt 420 gtcagtcctt cttaacgaag atattgtctt atctatcgat agttcggcag ataaaascga 480 tgctgttatt aaagttcttg atgattcttt tcaaaataat taacatgcga agctagccga 540 ggagtgccgt atgtctcaat ccacttattc tcttgaacaa ttagctgatt ttttgaaagt 600 cgagtttcaa ggaaatggag ctactcttct ttccggagtt gaagagatcg aggaagcaaa 660 aacggcacac atcacattct tagataatga aaaatatgct aaacatttaa aatcatcgga 720 agctggcgct atcatcatat ctcgaacaca gtttcaaaaa tatcgagast tgaataaaaa 780 ctttcttatc asttctgagt ct 802 <210> 286 <211> 588 <212> DNA <213> Chla ydia <400> 286 ggatccgaat tcggcacgag gcaatattta ctcccaacat tacggttcca aataagcgat 60 aaggtcttct aataaggaag ttaatgtaag aggctttttt attgcttttc gtaaggtagt 120 attgcaaccg cacgcgattg aatgatacgc aagccatttc catea ggaa aagaaccctt 180 ggacaaaaat acaaaggagg ttcactccta accagaaaaa gggagagtta gtttccatgg 240 gttttcctta tatacacccg tttcacacaa ttaggagccg cgtctagtat ttggaataca 300 aattgtcccc aagcgaattt tgttcctgtt tcagggattt etectaattg ttctgtcagc 360 catccgccta tggtaacgca attagctgta gtaggaagat caactccaaa caggtcatag 420 aaatcagaaa gctcataggt gcctgcagca ataacaacat tcttgtctga gtgagcgaat 480 tgtttaaaag atgggcgatt atgagctacs tcatcagaga ctattttaaa tagatcattt 540 tgggtaatca atccttctat agacccatat tcatcaatga taatctcg 588 <210> 287 <211> 489 <212> DNA <213> Chlamydia <220> <221> característica diversa <222> (1) ... (489) <223> n = A,T,C or G <400> 287 agtgectatt gttttgcagg ctttgtctga tgatagcgat accgtacgtg agattgctgt 60 acaagtaget gttatgtatg gttctagttg cttactgcgc gccgtgggcg atttagcgaa 120 aaatgattct tctattcaag tacgcatcac tgcttatcgt gctgcagccg tgttggagat 180 acaagatett gtgeetcatt tacgagttgt agtccaaaat acacaattag atggaacgga 240 aagaagagaa gcttggagat ctttatgtgt tettactegg cetcatagtg gtgtattaac 300 tggcatagat caagctttaa tgacctgtga gatgttaaag gaatatcctg aaaagtgtac 360 ggaagaacag attcgtacat tattggctgc agatcateca gaagtgcagg tagetaettt 420 acagatcatt ctgagaggag gtagagtatt ccggtcatct tetataatgg aatcggttct 480 cgtgccgnt 489 <210> 288 <211> 191 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 288 ggatccgaat tcaggatatg ctgttgggtt atcaataaaa agggttttgc cattttttaa 60 gacgactttg tagataaege taggagctgt ageaataata tegagatcaa attctstaga 120 gattetetca aagatgattt ctaagtgcag cagtcctaaa aatcsacagc ggaacccaaa 180 tccgagagag t 191 <210> 289 <211> 515 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 289 ggatccgaat tcggcacgag gagcgacgtg aaatagtgga atcttcccgt attettatta 60 cttctgcgtt gccttacgca aatggtcctt tgcattttgg acatattacc ggtgcttatt 120 tgcctgcaga tgtttatgcg cgttttcaga gactacaagg caaagaggtt ttgtatattt 180 gtggttctga tgaatacgga ategeaatta cccttaatgc agagttggca ggcatggggt 240 atcaagaata tgtcgacatg tatcataage ttcataaaga taccttcaag aaattgggaa 300 tttctgtaga tttcttttcc agaactaega aegettatca tectgetatt gtgcaagatt 360 ^g tctatcgaaa cttgcaggaa cgcggactgg tagagaatca ggtgaccgaa cagctgtatt 420 ctgaggaaga agggaagttt ttagcggacc gttatgttgt aggtacttgt cccaagtgtg 480 ggtttgatcg agctcgagga gatgagtgtc agcag 515 <210> 290 <211> 522 <212> DNA <213> Chlamydia <400> 290 ggatccgaat tcggcacgag ggaggaatgg aagggccctc cgatt tama tctgctacca 60 tgccattcac tagaaactcc ataacagcgg ttttctctga tggcgagtaa gaagcaagca 120 tttgatgtaa attagcgcaa ttagaggggg atgaggttac ttggaaatat aaggagcgaa 180 gcgatgaagg agatgtattt gctctggaag caaaggtttc tgaagctaac agaacattgc 240 15 gtcctccaac aatcgcctga ggattctggc tcatcagttg atgctttgcc tgaatgagag 300 cggacttaag tttcccatca 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50 55 60 Gln Val Lys Tyr Ala Pro Lys Thr Trp Lys Glu Gln Tyr Leu Gly Trp 65 70 75 80 Asp Leu Val Gln Ser Ser Val Ser Ala Gln Gln Lys Leu Arg Thr Gln 85 90 95 Glu Asn Pro Ser Thr Ser Phe Cys Gln Gln Val Leu Ala Asp Phe He 100 105 110 Gly Gly Leu Asn Asp Phe His Ala Gly Val Thr Phe Phe Ala He Glu 115 120 125 Ser Ala Tyr Leu Pro Tyr Thr Val Gln Lys Ser Ser Asp Gly Arg Phe 130 135 140 Tyr Phe Val Asp He Met Thr Phe Ser Ser Glu He Arg Val Gly Asp 145 150 155 160 Glu Leu Leu Glu Val Asp Gly Ala Pro Val Gln Asp Val Leu Ala Thr 165 170 175 Leu Tyr Gly Ser Asn His Lys Gly Thr Ala Ala Glu Glu Ser Ala Ala 180 185 190 Leu Arg Thr Leu Phe Ser Arg Met Ala Ser Leu Gly His Lys Val Pro 195 200 205 Ser Gly Arg Thr Thr Leu Lys He Arg Arg Pro Phe Gly Thr Thr Arg 210 215 220 Glu Val Arg Val Lys Trp Arg Tyr Val Pro Glu Gly Val Gly Asp Leu 225 230 235 240 Ala Thr He Ala Pro Ser He Arg Ala Pro Gln Leu Gln Lys Ser Met 245 250 255 Arg Ser Phe Phe Pro Lys Lys Asp Asp Ala Phe His Arg Ser Ser Ser 260 265 270 Leu Phe Tyr Ser Pro Met Val Pro His Phe Trp Ala Glu Leu Arg Asn 275 280 285 ^^^?^^^^ His Tyr Ala Thr Ser Gly Leu Lys Ser Gly Tyr Asn He Gly Ser Thr 290 295 300 Asp Gly Phe Leu Pro Val He Gly Pro Val He Trp Glu Ser Glu Gly 305 310 315 320 Leu Phe Arg Ala Tyr He Ser Ser Val Thr Asp Gly Asp Gly Lys Ser 325 330 335 His Lys Val Gly Phe Leu Arg He Pro Thr Tyr Ser Trp Gln Asp Met 340 345 350 Glu Asp Phe Asp Pro Ser Gly Pro Pro Pro Trp Glu Glu Phe Ala Lys 355 360 365 He He Gln Val Phe Ser Ser Asn Thr Glu Ala Leu He He Asp Gln 370 375 380 Thr Asn Asn Pro Gly Gly Ser Val Leu Tyr Leu Tyr Ala Leu Leu Ser 385 390 395 400 Met Leu Thr Asp Arg Pro Leu Glu Leu Pro Lys His Arg Met He Leu 405 410 415 Thr Gln Asp Glu Val Val Asp Ala Leu Asp Trp Leu Thr Leu Leu Glu 420 425 430 Asn Val Asp Thr Asn Val Glu Ser Arg Leu Ala Leu Gly Asp Asn Met 435 440 445 Glu Gly Tyr Thr Val Asp Leu Gln Val Ala Glu Tyr Leu Lys Ser Phe 450 455 460 Gly Arg Gln Val Leu Asn Cys Trp Ser Lys Gly Asp He Glu Leu Ser 465 470 475 480 Thr Pro He Pro Leu Phe Gly Phe 485 <210> 298 <211> 140 <212> PRT <213> Chlamydia <400> 298 Arg He Asp He Ser Ser Val Thr Phe Phe He Gly He Leu Leu Ala 5 10 15 Val Asn Ala Leu Thr Tyr Ser His Val Leu Arg Asp Leu Ser Val Ser 20 25 30 Met Asp Ala Leu Phe Ser Arg Asn Thr Leu Ala Val Leu Leu Gly Leu 35 40 45 Val Ser Ser Val Leu Asp Asn Val Pro Leu Val Ala Ala Thr He Gly 50 55 60 Met Tyr Asp Leu Pro Met Asn Asp Pro Leu Trp Lys Leu He Ala Tyr 65 70 75 80 Thr Ala Gly Thr Gly Gly Ser He Leu He He Gly Ser Ala Ala Gly 85 90 95 Val Ala Tyr Met Gly Met Glu Lys Val Ser Phe Gly Trp Tyr Val Lys 100 105 110 His Ala Ser Trp He Ala Leu Ala Ser Tyr Phe Gly Gly Leu Ala Val 115 120 125 Tyr Phe Leu Met Glu Asn Cys Val Asn Leu Phe Val 130 135 140 <210> 299 <211> 361 <212> PRT <213> Chla ydia <400> 299 His Gln Glu He Ala Asp Ser Pro Leu Val Lys Lys Ala Glu Glu Gln 5 10 15 He Asn Gln Ala Gln Gln Asp He Gln Thr He Thr Pro Ser Gly Leu 20 25 30 Asp He Pro He Val Gly Pro Ser Gly Ser Ala Ala Ser Ala Gly Ser 35 40 45 Ala Ala Gly Ala Leu Lys Ser Ser Asn Asn Ser Gly Arg He Ser Leu 50 55 60 Leu Leu Asp Asp Val Asp Asn Glu Met Ala Ala He Ala Met Gln Gly 65 70 75 80 Phe Arg Ser Met He Glu Gln Phe Asn Val Asn Asn Pro Ala Thr Ala 85 90 95 Lys Glu Leu Gln Ala Met Glu Ala Gln Leu Thr Ala Met Ser Asp Gln 100 105 110 Leu Val Gly Ala Asp Gly Glu Leu Pro Ala Glu He Gln Ala He Lys 115 120 125 Asp Ala Leu Ala Gln Ala Leu Lys Gln Pro Ser Ala Asp Gly Leu Ala 130 135 140 Thr Ala Met Gly Gln Val Ala Phe Ala Ala Ala Lys Val Gly Gly Gly 145 150 155 160 Ser Ala Gly Thr Ala Gly Thr Val Gln Met Asn Val Lys Gln Leu Tyr aa^&aafe 165 170 175 Lys Thr Ala Phe Ser Ser Thr Ser Ser Ser Ser Tyr Ala Ala Ala Leu 180 185 190 Ser Asp Gly Tyr Ser Ala Tyr Lys Thr Leu Asn Ser Leu Tyr Ser Glu 195 200 205 Ser Arg Ser Gly Val Gln Ser Ala He Ser Gln Thr Ala Asn Pro Ala 210 215 220 Leu Ser Arg Ser Val Ser Arg Ser Gly He Glu Ser Gln Gly Arg Ser 225 230 235 240 Ala Asp Ala Ser Gln Arg Ala Ala Glu Thr He Val Arg Asp Ser Gln 245 250 255 Thr Leu Gly Asp Val Tyr Ser Arg Leu Gln Val Leu Asp Ser Leu Met 260 265 270 Ser Thr He Val Ser Asn Pro Gln Ala Asn Gln Glu Glu He Met Gln 275 280 285 Lys Leu Thr Ala Ser He Ser Lys Ala Pro Gln Phe Gly Tyr Pro Ala 290 295 300 Val Gln Asn Ser Val Asp Ser Leu Gln Lys Phe Ala Ala Gln Leu Glu 305 310 315 320 Arg Glu Phe Val Asp Gly Glu Arg Ser Leu Ala Glu Ser Gln Glu Asn 325 330 335 Ala Phe Arg Lys Gln Pro Ala Phe He Gln Gln Val Leu Val Asn He 340 345 350 Ala Ser Leu Phe Ser Gly Tyr Leu Ser 355 360 <210> 300 <211> 207 <212> PRT <213> Chlamydia <400> 300 Ser Ser Lys He Val Ser Leu Cys Glu Gly Ala Val Ala Asp Ala Arg 5 10 15 Met Cys Lys Ala Glu Leu He Lys Lys Glu Ala Asp Ala Tyr Leu Phe 20 25 30 Cys Glu Lys Ser Gly He Tyr Leu Thr Lys Lys Glu Gly He Leu He 35 40 45 Pro Ser Ala Gly He Asp Glu Ser Asn Thr Asp Gln Pro Phe Val Leu 50 55 60 *,..**i?:?í Tyr Pro Lys Asp He Leu Gly Ser Cys Asn Arg He Gly Glu Trp Leu 65 70 75 80 Arg Asn Tyr Phe Arg Val Lys Glu Leu Gly Val He He Thr Asp Ser 85 90 95 His Thr Thr Pro Met Arg Arg Gly Val Leu Gly He Gly Leu Cys Trp 100 105 110 Tyr Gly Phe Ser Pro Leu His Asn Tyr He Gly Ser Leu Asp Cys Phe 115 120 125 Gly Arg Pro Leu Gln Met Thr Gln Ser Asn Leu Val Asp Ala Leu Ala 130 135 140 Val Ala Ala Val Val Cys Met Gly Glu Gly Asn Glu Gln Thr Pro Leu 145 150 155 160 Ala Val He Glu Gln Ala Pro Asn Met Val Tyr His Ser Tyr Pro Thr 165 170 175 Ser Arg Glu Glu Tyr Cys Ser Leu Arg He Asp Glu Thr Glu Asp Leu 180 185 190 Tyr Gly Pro Phe Leu Gln Ala Val Thr Trp Ser Gln Glu Lys Lys 195 200 205 <210> 301 <211> 183 <212> PRT <213> Chlamydia <400> 301 He Pro Pro Ala Pro Arg Gly His Pro Gln He Glu Val Thr Phe Asp 5 10 15 He Asp Ala Asn Gly He Leu His Val Ser Ala Lys Asp Ala Ala Ser 20 25 30 Gly Arg Glu Gln Lys He Arg He Glu Ala Ser Ser Gly Leu Lys Glu 35 40 45 Asp Glu He Gln Gln Met He Arg Asp Ala Glu Leu His Lys Glu Glu 50 55 60 Asp Lys Gln Arg Lys Glu Ala Ser Asp Val Lys Asn Glu Ala Asp Gly 65 70 75 80 Met He Phe Arg Ala Glu Lys Ala Val Lys Asp Tyr His Asp Lys He 85 90 95 Pro Ala Glu Leu Val Lys Glu He Glu Glu His He Glu Lys Val Arg 100 105 110 Gln Ala He Lys Glu Asp Ala Ser Thr Thr Ala He Lys Ala Ala Ser 115 120 125 Asp Glu Leu Ser Thr Arg Met Gln Lys He Gly Glu Ala Met Gln Ala 130 135 140 Gln Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ser Ser Ala Ala Asn Ala Gln Gly Gly 145 150 155 160 Pro Asn He Asn Ser Glu Asp Leu Lys Lys His Ser Phe Ser Thr Arg 165 170 175 Pro Pro Ala Gly Gly Ser Ala 180 <210> 302 <211> 232 <212> PRT <213> Chlamydia <400> 302 Met Thr Lys His Gly Lys Arg He Arg Gly He Gln Glu Thr Tyr Asp 5 10 15 Leu Ala Lys Ser Tyr Ser Leu Gly Glu Ala He Asp He Leu Lys Gln 20 25 30 Cys Pro Thr Val Arg Phe Asp Gln Thr Val Asp Val Ser Val Lys Leu 35 40 45 Gly He Asp Pro Arg Lys Ser Asp Gln Gln He Arg Gly Ser Val Ser 50 55 60 Leu Pro His Gly Thr Gly Lys Val Leu Arg He Leu Val Phe Ala Ala 65 70 75 80 Gly Asp Lys Ala Ala Glu Ala He Glu Ala Gly Ala Asp Phe Val Gly 85 90 95 Ser Asp Asp Leu Val Glu Lys He Lys Gly Gly Trp Val Asp Phe Asp 100 105 110 Val Ala Val Ala Thr Pro Asp Met Met Arg Glu Val Gly Lys Leu Gly 115 120 125 Lys Val Leu Gly Pro Arg Asn Leu Met Pro Thr Pro Lys Ala Gly Thr 130 135 140 Val Thr Thr Asp Val Val Lys Thr He Ala Glu Leu Arg Lys Gly Lys 145 150 155 160 He Glu Phe Lys Ala Asp Arg Ala Gly Val Cys Asn Val Gly Val Ala 165 170 175 Lys Leu Ser Phe Asp Ser Ala Gln He Lys Glu Asn Val Glu Ala Leu i * 180 185 190 Cys Ala Ala Leu Val Lys Ala Lys Pro Ala Thr Ala Lys Gly Gln Tyr 195 200 205 Leu Val Asn Phe Thr He Ser Ser Thr Met Gly Pro Gly Val Thr Val 210 215 220 Asp Thr Arg Glu Leu He Ala Leu 225 230 <210> 303 <211> 238 <212> PRT <213> chlamydia <400> 303 He Asn Ser Lys Leu Glu Thr Lys Asn Leu He Tyr Leu Lys Leu Lys 5 10 15 He Lys Lys Ser Phe Lys Met Gly Asn Ser Gly Phe Tyr Leu Tyr Asn 20 25 30 Thr Gln Asn Cys Val Phe Ala Asp Asn He Lys Val Gly Gln Met Thr 35 40 45 Glu Pro Leu Lys Asp Gln Gln He He Leu Gly Thr Thr Ser Thr Pro 50 55 60 Val Ala Ala Lys Met Thr Ala Ser Asp Gly He Ser Leu Thr Val Ser 65 70 75 80 Asn Asn Pro Ser Thr Asn Ala Ser He Thr He Gly Leu Asp Ala Glu 85 90 95 Lys Ala Tyr Gln Leu He Leu Glu Lys Leu Gly Asp Gln He Leu Gly 100 105 110 Gly He Ala Asp Thr He Val Asp Ser Thr Val Gln Asp He Leu Asp 115 120 125 Lys He Thr Thr Asp Pro Ser Leu Gly Leu Leu Lys Ala Phe Asn Asn 130 135 140 Phe Pro He Thr Asn Lys He Gln Cys Asn Gly Leu Phe Thr Pro Arg 145 150 155 160 Asn He Glu Thr Leu Leu Gly Gly Thr Glu He Gly Lys Phe Thr Val 165 170 175 Thr Pro Lys Ser Ser Gly Ser Met Phe Leu Val Ser Ala Asp He He 180 185 190 Ala Ser Arg Met Glu Gly Gly Val Val Leu Ala Leu Val Arg Glu Gly 195 200 205 Asp Ser Lys Pro Tyr Ala He Ser Tyr Gly Tyr Ser Ser Gly Val Pro 210 215 220 Asn Leu Cys Ser Leu Arg Thr Arg He He Asn Thr Gly Leu 225 230 235 ^«S^ *** a > i tí*^****t***** ****

Claims

REIVINDICACIONES 1 . Un polipéptido aislado que comprende una porción inmunogénica de un antígeno de Chlamydia, en donde dicho antígeno comprende una secuencia de aminoácidos codificada por una secuencia de polinucleótidos seleccionada del grupo que consiste de: (a) sectrencias declaradas en SEQ I D NO: 1 , 15, 21 -25, 44-64, 66-76, 79-88, 1 10- 1 19, 120, 122, 124, 126, 1 28, 1 30, 1 32, 1 34, 1 36, 169-174, 1 81 -1 88, 263, 265 y 267-290; (b) secuencias complementarios a una secuencia de (a); y (c) secuencias de polinucleótidos que hibridan a una secuencia de (a) o (b) bajo condiciones moderadamente severas. 2. El polipéptido de la reivindicación 1 , en donde el polipéptido comprende una secuencia seleccionada del grupo que consiste de SEQ ID NO: 5, 26, 32 , 65, 90, 92-98, 103-108, 121 , 123, 125, 127, 129, 131 , 133, 135, 137, 175-180, 189-196, 264 y 266. 3. Una molécula de polinucleótido aislada que comprende una secuencia de nucleótidos que codifica un polipéptido de acuerdo con cualquiera de las reivindicaciones 1 y 2. 4. Un vector de expresión recombinante que comprende una molécula de polinucleótido de acuerdo con la reivindicación 3. 5. Una célula huésped transformada con un vector de expresión de acuerdo con la reivindicación 4. 6. La célula huésped de la reivindicación 5, en donde la célula huésped es seleccionada del grupo que consiste de células de E. coli, levadura y mamífero. 7. U na proteína de fusión q ue com prende un polipéptido de acuerdo con cualq uiera de las reivi nd icaciones 1 y 2. 8. Una prote ína de fusión de acuerdo con la reivindicación 7 , en donde la proteína de fusión comprende un intensificador de expresión que aumenta la expresión de la proteína de fusión en una célula huésped transfectada con un polinucleótid?-,que codifica la proteína de fusión. 9. Una proteína de fusión de acuerdo con la reivindicación 7, en donde la prote ína de fusión comprende un epitope auxiliar T que no está presente dentro del polipéptido de la reivindicación 1 . 10. Una proteína de fusión de acuerdo con la reivindicación 7, en donde la proteína de fusión comprende un marbete de afinidad . 1 1 . Un polinucleótido aislado que codifica una proteína de fusión de acuerdo con la reivindicación 7. 1 2. Un anticuerpo monoclonal aislado, o fragmento de unión de antígeno del m ismo, que se une específicamente a una proteína de Chlamydia, que comprende una secuencia de aminoácidos que es codificada por una secuencia de polinucleótido de acuerdo con la reivindicación 1 , o un complemento de cualquiera de las secuencias de polinucleótidos anteriores. 1 3. Una composición farmacéutica que comprende un polipéptido de acuerdo con la reivindicación 1 , y un portador fisiológicamente aceptable. 14. Una composición farmacéutica que comprende una molécula de polinucleótido de acuerdo con la reivindicación 3 y un portador fisiológicamente aceptable. 15 Una composición farmacéutica que comprende un polipéptido y un portador fisiológicamente aceptable, en donde el polipéptido es codificado por la molécula de polinucleótido seleccionada del grupo que consiste de. (a) secuencias declaradas en SEQ ID NO 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291; (b) secuencias complementarias a una secuencia de (a); y (c) secuencias que hibridan a una secuencia de (a) o (b) bajo condiciones moderadamente severas. 16. Una composición farmacéutica que comprende una molécula de polinucleótido y un portador fisiológicamente aceptable, en donde la molécula de polinucleótido comprende una secuencia seleccionada del grupo que consiste de: (a) secuencias declaradas en SEQ ID NO: 1-4, 15, 16.21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291; (b) secuencias complementarias a una secuencia de (a); y (c) secuencias que hibridan a una secuencia de (a) o (b) bajo condiciones moderadamente severas. 17. Una composición farmacéutica que comprende un portador fisiológicamente aceptable y al menos un componente seleccionado del grupo que consiste de: (a) una proteína de fusión de acuerdo con la reivindicación 7; (b) un polinucleótido de acuerdo con la reivindicación 11; y (c) un anticuerpo de acuerdo con la reivindicación 12. 18. Una vacuna que comprende un polipéptido de acuerdo con la reivindicación 1 y un inmunoestimulante. 19. Una vacuna que comprende una molécula de polinucleótido de acuerdo con la reivindicación 3 y un inmunoestimulante. 20. Una vacuna que comprende un polipéptido y un inmunoestimulante, en donde el polipéptido es codificado por una secuencia seleccionada del grupo que consiste de: (a) secuencias declaradas en SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291; (b) secuencias complementarias a una secuencia de (a); y (c) secuencias que hibridan a una secuencia de (a) o (b) bajo condiciones moderadamente severas. 21. Una vacuna que comprende una molécula de DNA y un inmunoestimulante, en donde la molécula de DNA comprende una secuencia seleccionada del grupo que consiste de: (a) secuencias declaradas en SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291; (b) secuencias complementarias a una secuencia de (a); y (c) secuencias que hibridan a una secuencia de (a) o (b) bajo condiciones moderadamente severas. 22. Una vacuna que comprende un inmunoestimulante y al menos un componente seleccionado del grupo que consiste de: (a) una proteína de fusión de acuerdo con la reivindicación 7; (b) un polinucleótido de acuerdo con la reivindicación 11; y (c) un anticuerpo de acuerdo con la reivindicación 12. 23. La vacuna de cualquiera de las reivindicaciones 18-22, en donde el inmunoestimulante es un auxiliar. 24. Un método para inducir inmunidad protectora en un paciente, que comprende administrar a un paciente una composición farmacéutica de acuerdo con cualquiera de las reivindicaciones 13-17. 25. Un método para inducir inmunidad protectora en un paciente, que comprende administrar a un paciente una vacuna de acuerdo con cualquiera de las reivindicaciones 18-22. 26. Un anticuerpo policlonal aislado, o fragmento de unión de antígeno del mismo, que se une específicamente a una proteína de Chlamydia que comprende una secuencia de aminoácidos que es codificada por una secuencia de polinucleótido de acuerdo con la reivindicación 1, o un complemento de cualquiera de las secuencias de polinucleótidos anteriores. 27. Un método para detectar infección por Chlamydia en un paciente, que comprende: (a) obtener una muestra biológica del paciente; (b) contactar la muestra con un polipéptido que comprende una porción inmunogénica de un antígeno de Chlamydia, en donde dicho antígeno comprende una secuencia de aminoácidos codificada por una secuencia de polinucleótido seleccionada del grupo que consiste de: (i) una secuencia declarada en SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291; (ii) secuencias complementarias a una secuencia de (i), y (c) secuencias de polinucleótidos que hibridan a una secuencia de (i) o (ii) bajo condiciones moderadamente severas; y (c) detectar la presencia de anticuerpos que se unen al polipéptido. 28. Un método para detectar infección por Chlamydia en un paciente, que comprende: (a) obtener una muestra biológica del paciente; (b) contactar la muestra con una proteína de fusión que comprende un polipéptido, comprendiendo el polipéptido una porción inmunogénica de un antígeno de Chlamydia, en donde dicho antígeno comprende una secuencia de aminoácidos codificada por una secuencia de polinucleótido seleccionada del grupo que consiste de (i) una secuencia declarada en SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291; (ii) secuencias complementarias a una secuencia de (i), y (c) secuencias de polinucleótidos que hibridan a una secuencia de (i) o (ii) bajo condiciones moderadamente severas; y (c) detectar la presencia de anticuerpos que se unen a la proteína de fusión. 29. El método de cualquiera de las reivindicaciones 27 y 28, en donde la muestra biológica es seleccionada del grupo que consiste de sangre completa, suero, plasma, saliva, fluido cerebroespinal y orina. 30. Un método para detectar infección por Chlamydia en una muestra biológica, que comprende: (a) contactar la muestra al menos con dos iniciadores de oligonucleótido en una reacción en cadena de polimerasa, en donde al menos uno de los iniciadores de oligonucleótido es específico para una molécula de polinucleótido que comprende una secuencia de SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291; y (b) detectar en la muestra una secuencia de polinucleótido que se amplifica en la presencia de los iniciadores de oligonucleótido, detectando 5 con ello la infección con Chlamydia. 31. El método de la reivindicación 30, en donde al menos uno de los iniciadores de oligonucleótido comprende al menos aproximadamente 10 nucleótidos contiguos de una secuencia de polinucleótido de SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 10 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291. 32. Un método para detectar infección por Chlamydia en una muestra biológica, que comprende: (a) contactar la muestra con una o más sondas de oligonucleótido específicas para una molécula de polinucleótido que comprende una 15 secuencia de SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291; y (b) detectar en la muestra una secuencia de polinucleótido que híbrida a la sonda de oligonucleótido, detectando con ello la infección por 20 Chlamydia. 33. El método de la reivindicación 32, en donde la sonda comprende al menos aproximadamente 15 nucleótidos contiguos de una secuencia de polinucleótido de SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 25 265 y 267-291. *-ai^^rti"-? 34. Un método para detectar infección por Chlamydia en una muestra biológica, que comprende: (a) contactar la muestra biológica con un agente de unión, el cual es capaz de unirse a un polipéptido que comprende una porción inmunogénica de un antígeno de Chlamydia, en donde dicho antígeno comprende una secuencia de aminoácidos codificada por una secuencia de polinucleótido seleccionada del grupo que consiste de: (i) una secuencia declarada en SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291, (ii) secuencias complementarias a una secuencia de (i), y (c) secuencias de polinucleótidos que hibridan a una secuencia de (i) o (ii) bajo condiciones moderadamente severas; y (b) detectar en la muestra un polipéptido que se une al agente de unión, detectando con ello la infección por Chlamydia en la muestra biológica. 35. Un método para detectar infección por Chlamydia en una muestra biológica, que comprende: (a) contactar la muestra biológica con un agente de unión que es capaz de unirse a una proteína de fusión que comprende un polipéptido, comprendiendo el polipéptido una porción inmunogénica de un antígeno de Chlamydia, en donde dicho antígeno comprende una secuencia de aminoácidos codificada por una secuencia de polinucleótido del grupo que consiste de: (i) una secuencia declarada en SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291, (ii) secuencias complementarias a una secuencia de (i), y (c) secuencias de po nucleótidos que hibridan a una secuencia de (i) o (ii) bajo condiciones moderadamente severas; y (b) detectar en la muestra un polipéptido que se une al agente de unión, detectando con ello infección por Chlamydia en la muestra biológica. 36. El método de cualquiera de las reivindicaciones 34 y 35, en donde el agente de unión es un anticuerpo monoclonal. 37. El método de cualquiera de las reivindicaciones 34 y 35, en donde el agente de unión es un anticuerpo policlonal. 38. El método de cualquiera de las reivindicaciones 34 y 35, en donde la muestra biológica es seleccionada del grupo que consiste de sangre completa, esputo, suero, plasma, saliva, fluido cerebroespinal y orina. 39. Un conjunto diagnóstico que comprende: (a) un polipéptido que comprende una porción inmunogénica de un antígeno de Chlamydia, en donde dicho antígeno comprende una secuencia de aminoácidos codificada por una secuencia de polinucleótido seleccionada del grupo que consiste de: (i) una secuencia declarada en SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291, (ii) secuencias complementarias a una secuencia de (i), y (c) secuencias de polinucleótidos que hibridan a una secuencia de (i) o (ii) bajo condiciones moderadamente severas; y (b) un reactivo de detección 40. Un conjunto diagnóstico que comprende: (a) una proteína de fusión que comprende un polipéptido, comprendiendo el polipéptido una porción inmunogénica de un antígeno de Chlamydia, en donde dicho antígeno comprende una secuencia de aminoácidos codificada por una secuencia de polinucleótidos seleccionada 5 del grupo que consiste de: (i) una secuencia declarada en SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291, (ii) secuencias complementarias a una secuencia de (i), y (c) secuencias de polinucleótidos que hibridan a una secuencia de (i) o (ii) bajo condiciones 10 moderadamente severas; y (b) un reactivo de detección. 41. El conjunto de las reivindicaciones 39 o 40, en donde el polipéptido es inmovilizado en un soporte sólido. 42. El conjunto de las reivindicaciones 39 o 40, en donde el reactivo de 15 detección comprende un grupo reportador conjugado con un agente de unión. 43. El conjunto de la reivindicación 42, en donde el agente de unión es seleccionado del grupo que consiste de anti-inmunoglobulinas, Proteína G, Proteína A y lectinas. 20 44. El conjunto de la reivindicación 42, en donde el grupo reportador es seleccionado del grupo que consiste de radioisótopos, grupos fluorescentes, grupos luminiscentes, enzimas, biotina y partículas de colorante. 45. Un conjunto diagnóstico que comprende al menos dos iniciadores de 25 oligonucleótido, siendo específico al menos uno de los iniciadores de gjgj asase . -- oligonucleótido para una molécula de polinucleótido que comprende una secuencia de polinucleótido de SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291. 46. Un conjunto diagnóstico de acuerdo con la reivindicación 43, en donde al menos uno de los iniciadores de oligonucleótido comprende al menos aproximadamente 10 nucleótidos contiguos de una secuencia de SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291. 47. Un conjunto diagnóstico que comprende al menos una sonda de oligonucleótido, siendo específica la sonda de oligonucleótido para una molécula de polinucleótido que comprende una secuencia de SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291. 48. Un conjunto de acuerdo con la reivindicación 47, en donde la sonda de oligonucleótido comprende al menos aproximadamente 15 nucleótidos contiguos de una secuencia de polinucleótido de SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291. 49. Un conjunto diagnóstico que comprende: (a) al menos un anticuerpo, o fragmento de unión de antígeno del mismo, de acuerdo con la reivindicación 22; y (b) un reactivo de detección. 50. Un método para tratar infección por Chlamydia en un paciente, que comprende los pasos de: (a) obtener células de sangre periférica del paciente; (b) incubar las células en la presencia de al menos un polipéptido, comprendiendo el polipéptido una porción inmunogénica de un antígeno de Chlamydia, en donde dicho antígeno comprende una secuencia de aminoácidos codificada por una secuencia de polinucleótidos seleccionada del grupo que consiste de: (i) una secuencia declarada en SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291, (ii) secuencias complementarias a una secuencia de (i), y (c) secuencias de polinucleótidos que hibridan a una secuencia de (i) o (ii) bajo condiciones moderadamente severas, de manera que las células T proliferan; y (c) administrar al paciente las células T proliferadas. 51. Un método para tratar infección por Chlamydia en un paciente, que comprende los pasos de: (a) obtener células de sangre periférica del paciente; (b) incubar las células en la presencia de al menos un polinucleótido, que comprende una secuencia de polínucleótido seleccionada del grupo que consiste de: (i) una secuencia declarada en SEQ ID NO: 1-4, 15, 16, 21-25, 27, 29, 33, 44-64, 66-88, 110-119, 122, 124, 126, 128, 130, 132, 134, 136, 169-174, 181-188, 263, 265 y 267-291, (ii) secuencias complementarias a una secuencia de (i), y (c) secuencias de polinucleótidos que hibridan a una secuencia de (i) o (ii) bajo condiciones moderadamente severas, de manera que las células T proliferan; y (c) administrar al paciente las células T proliferadas. 52. El método de cualquiera de las reivindicaciones 50 y 51 , en donde el paso de incubar las células T se repite una o más veces. 53. El método de cualquiera de las reivindicaciones 50 y 51 , en donde el paso (a) comprende además separar las células T de las cél ulas de sangre periférica, y las células incubadas en el paso (b) son las células T. 54. El método de cualquiera de las reivindicaciones 50 y 51 , en donde el paso (a) comprende además separar células CD4+ o células T CD8+ de las células de sangre periférica, y las células proliferadas en el paso (b) con células T CD4+ o CD8+. 55. El método de cualquiera de las reivindicaciones 50 y 51 , en donde el paso (a) com prende además separar linfocitos T gamma/delta de las células de sangre periférica, y las células proliferadas en el paso (b) son linfocitos T gamma/delta. 56. El método de cualquiera de las reivindicaciones 50 y 51 , en donde el paso (b) comprende además clonar una o más células T que proliferan en la presencia del polipéptido. 57. Una composición farmacéutica para el tratamiento de infección por Chlamydia en un paciente, que comprende las células T proliferadas en la presencia de un polipéptido de la reivindicación 1 , en combinación con un portador fisiológicamente aceptable. 58. Una composición farmacéutica para el tratamiento de infección por Chlamydia en un paciente, que comprende células T proliferadas en la presencia de un polinucleótido de la reivindicación 3, en combinación con un portador fisiológicamente aceptable. 59. U n método para tratar infección por Chlamydia en un paciente, que com prende los pasos de: (a) incubar células que presentan antígeno en la presencia de al menos un polipéptido de la reivindicación 1 ; 5 (b) administrar al paciente las células que presentan antígeno incubadas . . 60. Un método para tratar infección por Chlamydia en un paciente, que com prende los pasos de: (a) introducir al menos un polin ucleótido de la reivindicación 3 en 10 células que presentan antígeno; (b) administrar al paciente las células que presentan antígeno. 61 . El método de las reivindicaciones 59 o 60, en donde las células que presentan antígeno son seleccionadas del grupo que consisten de células dendríticas, células de macrófago, células B, células de fibroblasto, 15 células de monocitos y células base. 62. Una composición farmacéutica para el tratam iento de infección por Chlamydia en un paciente, que comprende células que presentan antígeno incubadas en la presencia de un polipéptido de la reivindicación 1 , en combinación con un portador fisiológicamente aceptable. 0 63. Una composición farmacéutica para el tratamiento de infección por Chlamydia en un paciente, que comprende células que presentan antígeno incubadas en la presencia de un polinucleótido de la reivindicación 3, en combinación con un portador fisiológicamente aceptable. 64. Un polipéptido que comprende una porción inmunogénica de un 5 antígeno de Chlamydia, en donde dicha porción inmunogénica comprende una secuencia de SEQ ID NO: 18, 19, 31, 39, 93-96, 98, 100-102, 106, 108, 138-140, 158, 167, 168, 246, 247 y 254-256. 65. Un epitope inmunogénico de un antígeno de Chlamydia, que comprende una secuencia de SEQ ID NO: 31, 98, 106, 108, 138-140, 158, 167, 168, 246, 247 o 254-256. 66. Un polipéptido aislado que comprende una secuencia declarada en cualquiera de SEQ ID NO: 5-14, 17-20, 26, 28, 30-32, 34, 39-43, 65, 89- 109, 138-158, 167, 168, 224-262, 246, 247, 254-256 y 292. RES U M E N Se describen compuestos y métodos para el diagnóstico y tratamiento de infección por clamidia . Los compuestos proporcionados incluyen polipéptidos que contienen al menos una porción antigénica de un antígeno de Chlamydia y secuencias de DNA que codifican tales polipéptidos. También se proporcionan composiciones farmacéuticas y vacunas que comprenden tales polipéptidos o secuencias de DNA, junto con anticuerpos dirigidos contra tales polipéptidos. Conjuntos diagnósticos conteniendo tales polipéptídos o secuencias de DNA y un reactivo de detección adecuado pueden ser usados para la detección de infección por clamidia en pacientes y en muestras biológicas. ^^^ -S