MX2007005926A - Proceso de desencolado. - Google Patents

Abstract

Se describe un proceso para desencolar una tela aprestada que contiene almidón o derivados de almidón durante la elaboración de la tela, este proceso comprende incubar la tela aprestada en una solución acuosa de tratamiento con un pH dentro del intervalo de 1 y 5, esta solución acuosa de tratamiento comprende una alfa-amilasa.

Description

PROCESO DE DESENCOLADO Referencia a un Listado de Secuencias Esta solicitud contiene un Listado de Secuencias en formato electrónico. El formato electrónico se incorpora aquí por referencia.

Campo de la Invención La presente invención se relaciona con un proceso para desencolar telas aprestadas durante la fabricación de telas especialmente nuevas.

Antecedentes de la Invención El procesamiento de una tela, como un material celulósico, en un material listo para la fabricación de prendas implica varios pasos: el hilado de la fibra en un hilo; la construcción de una tela tejida o con tejido de punto y la preparación subsiguiente, que son las operaciones de teñido y acabado. El proceso de preparación, que puede implicar el desencolado (para productos tejidos), el descrudado y blanqueo, que produce una tela adecuada para teñirse o aprestarse. Las alfa-amilasas alcalinas se utilizan como agentes auxiliares para los procesos de desencolado para facilitar la eliminación de apresto que contiene almidón y que ha servido Ref. 181330 como una capa protectora en hilos durante el tejido. La completa eliminación del recubrimiento de apresto después del tejido es importante para asegurar resultados óptimos en los procesos subsiguientes en donde generalmente la tela se descruda, blanquea, tiñe ylo imprime. Luego del paso de desencolado, normalmente se desea incluir un paso de desmineralización a fin de retirar los iones metálicos, como Mn2+, Fe2+/Fe3+, Cu2+, etc., en donde, si están presentes en la tela, pueden dar como resultado un blanqueado desigual en un paso de procesamiento posterior e incluso puede picar la tela blanqueada. La desmineralización normalmente se lleva a cabo mediante una precipitación ácida y normalmente implica la adición de ácidos como ácido acético o ácido sulfúrico. Se desea proporcionar procesos mejorados para desencolar telas aprestadas durante la elaboración de telas especialmente nuevas.

Breve Descripción de la Invención La presente invención concierne un proceso para desencolar una tela aprestada durante la elaboración de telas especialmente nuevas. En el primer aspecto, la invención se relaciona con un proceso para desencolar una tela aprestada que contiene derivados de almidón o almidón durante la elaboración de la tela, este proceso comprende incubar la tela aprestada en una solución acuosa de tratamiento con un pH en el intervalo entre 1 y 5 en donde la solución acuosa de tratamiento comprende una alfa-amilasa . Los inventores de la presente han descubierto que cuando se lleva a cabo el proceso de desencolado de la invención, como se define en las reivindicaciones, no se necesita la desmineralización . La desmineralización ocurre simultáneamente y/o posteriormente al desencolado de la tela aprestada en la misma solución de tratamiento. En comparación con los procesos tradicionales que implican un paso de desencolado alcalino y un paso de desmineralización, se evita de esta forma un paso para la regulación del pH. Otra ventaja de la invención es que se reduce/ahorra el tiempo de procesamiento ya que el desencolado y desmineralización pueden llevarse a cabo simultáneamente. Incluso si el desencolado y la desmineralización se llevan a cabo como un proceso de un solo paso, es decir, simultáneamente, el costo de, por ejemplo, ácidos y labor manual para agregar ácidos pueden ahorrarse/reducirse ya que el paso de regulación del pH entre el paso de desencolado alcalino tradicional y el paso de desmineralización se evita. Dentro del contexto de la invención, el término "tela" se utiliza indistintamente con el término "textil" y se refiere, a diferencia de una tela de lavandería "usada" . a telas, prendas, fibras, hilos u otros tipos de telas procesadas, recientemente elaboradas y de preferencia, sin teñir. Las telas pueden construirse a partir de telas mediante tejido, tejido de punto, las telas pueden construirse a partir de fibras mediante operaciones de tejido, tejido de punto o tela no tejida. El tejido y el tejido de punto requieren de hilo como el material de entrada mientras que la tela no tejida es el resultado de una unión aleatoria de fibras (se puede pensar que el papel es un producto no tejido). La tela tejida se construye mediante tejido de "rellenado" con hilos para tramas entre hilos de urdimbres estirados en dirección longitudinal con respecto al telar. Los hilos de la urdimbre deben aprestarse antes del tejido a fin de lubricarlos y protegerlos de la abrasión durante la inserción a elevada velocidad de los hilos de la trama durante el tejido. El hilo de la trama puede tejerse a través de los hilos de la urdimbre en forma de "sobre uno-bajo el siguiente" (tejido simple) o mediante "sobre uno-bajo dos" (cruzadillo o tricotina) o cualquier otra miríada de permutaciones. La resistencia, textura y patrón no solo se relacionan con el tipo/calidad del hilo pero también con el tipo del tejido. En términos generales, los vestidos, camisas, pantalones, tela para sábanas, toallas, cortinas, tapicería, etc., se producen a partir de tela tejida.

El tejido de punto es la formación de una tela al unir conjuntamente lazos interconectados de hilo. A diferencia del tejido convencional, que se elabora a partir de dos tipos de hilo y tiene muchos "extremos", la tela con tejido de punto se produce a partir de una sola hebra continua de hilo. Al igual que con el tejido, hay varias formas diferentes de enlazar conjuntamente el hilo y las propiedades finales de la tela son dependientes tanto del hilo como del tipo de punto. La ropa interior, los suéteres, calcetines, camisetas deportivas, sudaderas, etc., se derivan de tela con tejido de punto . Las telas no tejidas son lienzos de tela hechos mediante la unión y/o entrecruzamiento y/o elaborados mediante fibras y filamentos unidos y/o entrecruzados mediante procesos mecánicos, térmicos, químicos o mediados por solvente. La tela resultante puede tener formas o estructuras similares a trama, laminados o películas. los ejemplos típicos son pañales desechables para bebés, toallas, paños, vestimenta quirúrgica, fibras para moda "ecológica", medios para filtros, estratificaciones, materiales para el techado, tejido del envés para telas bidimensionales y varios más. Según la invención, el proceso puede aplicarse a cualquier tela aprestada conocida en la técnica (tejida, tejida con punto o no tejida) . El proceso se aplica a tela aprestada de fabricación reciente a diferencia de la tela usada y/o sucia que se va a limpiar durante el lavado en lavandería. En una modalidad, la tela se elabora de fibras de origen natural y/o sintético. En otra modalidad, la tela se elabora a partir de fibras de origen animal. En términos particulares, el proceso de la invención puede aplicarse a fibras celulósicas o que contienen celulosa como puede ser algodón, viscosa, rayón, ramio, lino, acetato de celulosa, mezclilla, fibras lyocell (Tencel™, por ejemplo, producido por Courtaulds Fibers) o mezclas de éstos o mezclas de cualquiera de estas fibras conjuntamente con fibras sintéticas (por ejemplo, poliéster, poliamida, acrílico o poliuretano, nailon, poli (etilen tereftalato) o poli (ácido láctico) u otras fibras naturales como lana y seda, como mezclas de viscosa/algodón, mezclas de fibras lyocell/algodón, fibras de viscosa/lana, mezclas de fibras lyocell/lana, mezclas de algodón/lana ; lino, ramio y otras telas basadas en fibras de celulosa, incluyendo todas las mezclas de fibras celulósicas con otras fibras como lana, poliamida, acrílico y fibras poliéster, por ejemplo, mezclas de viscosa/algodón/poliéster, mezclas de lana/algodón/poliéster , mezclas de lino/algodón, etc. El proceso también puede utilizarse en fibras sintéticas, por ejemplo que comprendan esencialmente de 100% poliéster, poliamida, nailon, respectivamente. En esta descripción, el término "lana", significa cualquier producto de pelambre animal comercialmente útil, por ejemplo, lana de oveja, camello, conejo, cabra, llama y lana merino (de borrego) , lana Shetland, lana de casimir, lana de alpaca, lana de Angora, etc., e incluye fibras de lana y pelambre animal. El proceso de la invención puede utilizarse con material de pelambre animal o lana en forma de una tela superior, de fibra, hilo, tejida o con tejido de punto. La alfa-amilasa utilizada de conformidad con el proceso de la invención puede ser cualquier alfa-amilasa, pero preferiblemente es de origen bacteriano o fúngico. De preferencia, la alfa-amilasa es una alfa-amilasa ácida, como puede ser una alfa-amilasa ácida derivada de hongos filamentosos, especialmente de una cepa del género Aspergillus, Rhizo ucor o Meripillus. El término "alfa-amilasa ácida" significa una alfa-amilasa (E.C. 3.2.1.1) que tiene una actividad óptima a un pH dentro del intervalo de 1 a 7 , de preferencia entre 1 y 5 a una temperatura de 50°C. El término "desencolado" pretende entenderse en forma convencional, es decir, la degradación y/o eliminación de agentes de aprestado a partir de la tela como pueden ser hilos de urdimbre en una tela tejida. El término "tela que contiene almidón o sus derivados" pretende indicar cualquier tipo de tela, particularmente una tela tejida que se prepara a partir de un material que contiene celulosa, que contiene almidón o sus derivados. La tela normalmente no está teñida y se elabora a partir de algodón, viscosa, lino y lo similar. La parte principal del almidón o los derivados de almidón presentes en la tela es normalmente el apresto con el cual los hilos, normalmente los hilos de urdimbre han sido recubiertos antes de tejerse. El término "módulo de unión a carbohidrato (CBM por sus siglas en inglés)" o como normalmente se refiere a un dominio de unión a carbohidrato (CBD por sus siglas en inglés)", es una secuencia de aminoácidos polipeptídicos que se une preferiblemente a un poli u oligosacárido (carbohidrato) , frecuentemente, pero no exclusivamente de manera necesaria, a una forma insoluble en agua (incluyendo cristalina) del mismo . Incluso si no se menciona específicamente con respecto a los procesos de la invención, se entiende que las enzimas o agentes se utilizan en una "cantidad efectiva" . El término "cantidad efectiva" significa una cantidad de, por ejemplo, alfa-amilasa capaz de proporcionar el efecto deseado, es decir, el desencolage de la tela, en comparación con la tela que no ha sido tratada con estas enzimas.

Breve Descripción de las Figuras La Figura 1 muestra el desempeño de desencolado de alfa-amilasa D en una tela Vlisco a un pH 4.0.

La Figura 2 muestra el desempeño de desencolage de alfa-amilasa C en una tela Vlisco a un pH 4.0.

Descripción Detallada de la Invención La presente invención concierne a la manera de proporcionar un proceso para desencolar una tela aprestada durante la elaboración de telas especialmente nuevas. El paso de desencolado de la invención, está, en una modalidad preferida, seguido de un paso de descrudado, de preferencia un paso de descrudado enzimático, de preferencia una enzima de descrudado como pectinasa, por ejemplo, una peetato liasa, una lipasa, una proteasa o una combinación de éstas y un paso de blanqueo, de preferencia que implique el blanqueo con peróxido de hidrógeno y/o un agente generador de peróxido de hidrógeno. En las Patentes de EE . UU. Nos. 5,578,489, 5,912,407 y 6,630,342 se describen procesos relevantes de descrudado. Los procesos relevantes de blanqueo se describen en las Patentes de EE . UU. Nos. 5,851,233, 5,752,980 y 5,928,380. Los procesos relevantes y combinados de descrudado y blanqueo se describen en los documentos WO2003/002810 (Novozymes) y WO 2003/002705 (Novozymes) , respectivamente . Según la presente invención, la tela puede desencolarse y desmineralizarse de manera simultánea en la misma solución acuosa de tratamiento o subsiguientemente en la misma solución o dos soluciones separadas de tratamiento. En una modalidad preferida, el desencolado y la desmineralización, se llevan a cabo simultáneamente en la misma solución de tratamiento. El proceso de la invención puede llevarse a cabo utilizando equipo tradicional de aprestado/desencolado, por ejemplo, sistemas de almohadilla, cajas de conexión, chorros, jiggers, etc. En términos generales, no son necesarios equipos de procesamiento adicional. Según la invención, la desmineralización y desencolado simultáneos se llevan a cabo mediante la incubación de una tela aprestada en una solución acuosa de tratamiento con un pH dentro del intervalo entre 1 y 5, en donde la solución acuosa de tratamiento comprende una alfa-amilasa . En una modalidad preferida, el pH durante la incubación se encuentra dentro del intervalo de 1 y 4 , especialmente con un pH entre 2 y 4. Los artículos tejidos son la forma prevalente de construcción de telas. El proceso de tejido demanda un "aprestado" del hilo de la urdimbre para protegerlo de la abrasión. Los almidones, modificados y sin modificar, alcohol polivinílico (PVA) , carboximetil celulosa (CMC) , ceras y aglutinantes acrílicos y mezclas de éstos son ejemplos de agentes de aprestado comúnmente utilizados. El agente de aprestado puede, según la invención, estar basado en almidón o ser un agente de aprestado basado en un derivado del almidón, pero también puede contener uno o más agentes de aprestado basados en un derivado de almidón o en un derivado que no sea de almidón. Los agentes de aprestado, en términos generales, se eliminan después del proceso de tejido como el primer paso para preparar los artículos tejidos. Uno o más agentes, incluyendo estabilizadores, surfactantes , agentes humectantes, agentes dispersantes, agentes secuestrantes y agentes emulsionantes o sus mezclas, pueden estar presentes durante el proceso de desencolado de la invención. La tela aprestada se incuba en una solución acuosa de tratamiento durante un período de tiempo suficientemente largo para lograr el desencolado de la tela aprestada. El período óptimo es dependiente del tipo de programa de procesamiento y la temperatura puede variar desde aproximadamente 15 minutos hasta varios días, por ejemplo, 48 horas. Preferiblemente, un proceso de la invención se lleva a cabo a una temperatura dentro del intervalo de 5 a 90°C, particularmente 20 a 90°C dependiendo del régimen de procesamiento . El régimen de procesamiento puede ser por lotes o continuo poniéndose en contacto la tela con el flujo acuoso de tratamiento en forma abierta de forma de blanqueo al ancho o en forma de cuerda . Las operaciones continuas pueden utilizar un saturador, con lo cual se aplica en la tela un peso de aproximadamente igual de solución de tratamiento por peso de tela, seguido de una cámara de permanencia calentada donde ocurre la reacción química. Luego una sección de descrudado prepara la tela para el siguiente paso de procesamiento. A fin de asegurar una gran blancura o una buena humeetabilidad y facilidad de tinción o facilidad de teñido resultante, las enzimas de desencolado y otros agentes deben eliminarse completamente . Los procesos en lote pueden ocurrir en un baño (solución de tratamiento) con lo cual la tela se pone en contacto con, por ejemplo, aproximadamente 8-15 veces su propio peso de solución acuosa de tratamiento. Después de un período de incubación, la solución acuosa de tratamiento se drena, la tela se enjuaga e inicia el siguiente paso de procesamiento. Los procesos PB discontinuos (es decir, procesos almohadilla-lote) implican un saturador con lo cual se aplica en la tela un peso aproximadamente igual de solución acuosa de tratamiento por peso de tela, seguido de un período de permanencia, el cual es el caso de los procesos CPB (es decir, procesos de almohadilla fría-lote) que pueden durar uno o más días. Por ejemplo, los procesos CPB pueden llevarse a cabo a una temperatura entre 20-40°C durante 8-24 horas o más a un pH dentro del intervalo de 1 y 5 , de preferencia a un pH dentro del intervalo de 1 y 4 , especialmente a un pH entre 2 y 4. Además, un proceso PB puede llevarse a cabo a una temperatura entre 40-90°C durante 1-6 horas a un pH dentro del intervalo aproximado entre 1 y 5, de preferencia entre 1 y 4, especialmente a un pH entre 2 y 4. En una modalidad, el proceso de desencolado de la invención puede llevarse a cabo utilizando una cantidad efectiva de alfa-amilasa, de preferencia alfa-amilasa ácida y un ácido como ácido acético o ácido sulfúrico o lo similar.

Detergentes Dentro del contexto de la invención, un detergente es sinónimo de un agente surfactante, y puede particularmente ser un surfactante no iónico, un surfactante aniónico, un surfactante catiónico, un surfactante anfolítico, un surfactante zwitteriónico y un surfactante semipolar o mezclas de éstos. Normalmente, el surfactante está presente en una composición de la invención a un nivel de 0.1% a 60% en peso.

Preferiblemente, el surfactante se formula para que sea compatible con los componentes enzimáticos que están presentes. En composiciones líquidas o en gel, el surfactante se formula con mayor preferencia de manera que promueva o al menos no degrade, la estabilidad de cualquier enzima en estas composiciones . Los sistemas preferidos que se utilizan según la presente invención comprenden, como surfactante, uno o más surfactantes no iónicos y/o aniónicos descritos aquí. El polietileno, polipropileno y los condensados de óxido de polibutileno, polipropileno y polietileno de alquilfenoles son adecuados para utilizarse como el surfactante no iónico de los sistemas surfactantes de la presente invención, los más preferidos son los condensados de óxido de polietileno. Estos compuestos incluyen los productos de condensación de alquilfenoles que tienen un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 6 a aproximadamente 14 átomos de carbono, de preferencia de aproximadamente 8 hasta aproximadamente 14 átomos de carbono ya sea en cadena recta o configuración de cadena ramificada con el óxido de alquileno. En una modalidad preferida, el óxido de etileno está presente en una cantidad igual desde aproximadamente 2 hasta aproximadamente 25 moles, con más preferencia de aproximadamente 3 hasta aproximadamente 15 moles de óxido de etileno por mol de alquilfenol . Los surfactantes no iónicos comercialmente disponibles de este tipo, incluyen Igepal™ CO-630 , comercializado por GAF Corporation; y TRITON™ X-45 , X- 114 , X- 100 y X- 102 , todos comercializados por Rohm & Haas Company. Comúnmente, estos surfactantes se llaman alquilfenolalcoxilatos (por ejemplo, etoxilatos de alquilfenol) comúnmente, a estos surfactantes se les llama alcoxilatos de alquilfenol (por ejemplo, etoxilatos de alquilfenol) .

Los productos de condensación de los alcoholes alifáticos primarios y secundarios con aproximadamente 1 hasta aproximadamente 25 moles de óxido de etileno son adecuados para utilizarse como el surfactante no iónico del sistema surfactante no iónico. La cadena alquilo del alcohol alifático puede ser recta o ramificada, primaria o secundaria y generalmente contiene de aproximadamente 8 hasta aproximadamente 22 átomos de carbono. Se prefieren los productos de condensación de alcoholes que tienen un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 8 hasta aproximadamente 20 átomos de carbono, con mayor preferencia de aproximadamente 10 hasta aproximadamente 18 átomos de carbono, teniendo desde aproximadamente 2 hasta aproximadamente 10 moles de óxido de etileno por mol de alcohol. Aproximadamente 2 hasta aproximadamente 7 moles de óxido de etileno y con mayor preferencia de aproximadamente 2 a 5 moles de óxido de etileno por mol de alcohol que estén presentes en estos productos de condensación. Los ejemplos de surfactantes no iónicos comercialmente disponibles de este tipo incluyen TERGITOL™ 15-S-9 (el producto de condensación de alcohol lineal C -Ci5 con 9 moles de óxido de etileno) , TERGITOL™ 24-L-6 (el producto de condensación de alcohol primario C12-C14 con 6 moles de óxido de etileno con una distribución teniendo una distribución estrecha de peso molecular) , ambos comercializados por Union Carbide Corporation; NEODOL 45-9 (el producto de condensación de alcohol lineal C1 -C15 con 9 moles de óxido de etileno) , NEODOL™ 23-3 (el producto de condensación de alcohol lineal C12-C13 con 3.0 moles de óxido de etileno), NEODOL™ 45-7 (el producto de condensación de alcohol lineal C1 -C15 con 7 moles de óxido de etileno) , NEODOL™ 45-5 (el producto de condensación de alcohol lineal C14-C15 con 5 moles de óxido de etileno) comercializados por Shell Chemical Company, KYRO™ EOB (el producto de condensación de alcohol C13-C15 con 9 moles de óxido de etileno) , comercializado por The Procter & Gamble Company, y Genapol LA 050 (el producto de condensación de alcohol C12-C14 con 5 moles de óxido de etileno) comercializado por Hoechst. El intervalo preferido de HLB en estos productos es de 8-11 y con mayor preferencia de 8-10. También son útiles, a manera del surfactante no iónico del sistema surfactante, los alquilpolisacáridos descritos en el documento US 4,565,647, que tienen un grupo hidrófobo que contienen aproximadamente 6 hasta aproximadamente 30 átomos de carbono, de preferencia aproximadamente 10 hasta aproximadamente 16 átomos de carbono y un polisacárido , por ejemplo, un poliglicósido , un grupo hidrófilo que contiene aproximadamente 1.3 hasta aproximadamente 10, de preferencia, aproximadamente 1.3 hasta aproximadamente 3 , con más preferencia, de aproximadamente 1.3 hasta aproximadamente 2.7 unidades de sacárido. Cualquier sacárido reductor que contenga 5 o 6 átomos de carbono puede ser utilizado, por ejemplo, las entidades de galactosilo, galactosa y glucosa pueden sustituirse por las entidades glucosilo (opcionalmente el grupo hidrófobo se une en las posiciones 2-, 3-, 4-, etc., proporcionando una glucosa o galactosa a diferencia de un glucósido o galactósido. Los enlaces intersacáridos pueden, por ejemplo, ocurrir entre una posición de las unidades adicionales de sacáridos y las posiciones 2-, 3-, 4- y/o 6-en las unidades precedentes de sacárido . Los alquilpoliglicosidos preferidos tienen la fórmula R20 (CnH2n0) t (glicosilo) x donde R2 se selecciona a partir del grupo que comprende alquilo, alquilfenilo , hidroxialquilo , hidroxialquilfenilo y mezclas de éstos en donde los grupos alquilo contienen de aproximadamente 10 hasta aproximadamente 18, de preferencia de aproximadamente 12 hasta aproximadamente 14 átomos de carbono; n tiene un valor de 2 o 3 , de preferencia 2; t tiene un valor de 0 hasta aproximadamente 10, de preferencia 0; y x tiene un valor de aproximadamente 1.3 hasta aproximadamente 10, de preferencia, aproximadamente 1.3 hasta aproximadamente 3, con mayor preferencia de aproximadamente 1.3 hasta aproximadamente 2.7. Preferiblemente, el glicosilo se deriva de glucosa. Para preparar estos compuestos, el alcohol o el alquilpolietoxialcohol se forma primero y luego se hace reaccionar con glucosa o una fuente de glucosa para formar el glucósido (unión en la posición 1) . Las unidades adicionales de glicosilo pueden entonces unirse entre su posición 1 y la posición 2-, 3-, 4- y/o 6- de las unidades precedentes de glicosilo, de preferencia, pero predominantemente la posición 2- . Los productos de condensación del óxido de etileno con una base hidrófoba formada mediante la condensación de óxido de propileno con propilenglicol también son adecuados para utilizarse como el sistema surfactante no iónico adicional. La porción hidrófoba de estos compuestos preferiblemente tiene un peso molecular de aproximadamente 1500 hasta aproximadamente 1800 y muestra una insolubilidad en agua. La adición de entidades de polioxietileno a esta porción hidrófoba tiende a aumentar la hidrosolubilidad de la molécula como un todo, y el carácter líquido del producto es retenido hasta el punto donde el contenido de polioxietileno es de aproximadamente 50% del peso total del producto de condensación, que corresponde a la condensación con hasta aproximadamente 40 moles de óxido de etileno. Los ejemplos de compuestos de este tipo incluyen ciertos surfactantes comercialmente disponibles como PLURONIC™, comercializado por BASF. También son adecuados para usarse como el surfactante no iónico del sistema surfactante no iónico, los productos de condensación del óxido de etileno con el producto resultante de la reacción del óxido de propileno y etilendiamina . La entidad hidrófoba de estos productos comprende el producto de reacción de etilendiamina y una cantidad suficiente de óxido de propileno y generalmente tiene un peso molecular de aproximadamente 2500 hasta aproximadamente 3000 . Esta entidad hidrófoba se condensa con óxido de etileno al grado de que el producto de condensación contiene de aproximadamente 40% hasta aproximadamente 80% en peso de polioxietileno y tiene un peso molecular de aproximadamente 5000 hasta aproximadamente 11000 . Los ejemplos de este tipo de surfactante no iónico incluyen ciertos compuestos comercialmente disponibles de TETRONIC™, comercializados por BASF. Son preferidos para usarse como el surfactante no iónico del sistema surfactante, los condensados de óxido de polietileno de alquilfenoles , los productos de condensación de alcoholes alifáticos primarios y secundarios teniendo de aproximadamente 1 hasta aproximadamente 25 moles de etilenóxido, alquilpolisacáridos y mezclas de éstos. Los más preferidos son los etoxilatos de alquilfenol C8-Ci4 que tienen de 3 a 15 grupos etoxi y alcoholetoxilatos C8-Ci8 (preferiblemente con un promedio Cío) y que tengan de 2 a 10 grupos etoxi y mezclas de éstos. Los surfactantes no iónicos muy preferidos son los surfactantes de amida de ácido polihidroxigraso de la fórmula R2 - C-N-Z, II II, O R donde R1 es H o R1 es hidrocarbilo C1-4, 2-hidroxietilo, 2-hidroxipropilo o una mezcla de éstos, R2 es hidrocarbilo C5-31 y Z es un polihidroxihidrocarbilo que tiene una cadena hidrocarbilo lineal con al menos 3 hidroxilos directamente conectados con la cadena o un derivado alcoxilado del mismo. Preferiblemente, R1 es metilo, R2 es alquilo Cn-15 de cadena recta o alquilo C16-18 0 una cadena alquenilo como puede ser cocoalquilo o mezclas de éstos y Z se deriva de un azúcar reductor como glucosa, fructosa, maltosa o lactosa en una reacción de aminación reductiva. Los surfactantes aniónicos muy preferidos incluyen surfactantes de sulfato alquilalcoxilado . Los ejemplos de estos son ácidos o sales hidrosolubles de la fórmula RO(A)mS03M donde R es un grupo hidroxialquilo o alquilo C10-C24 no sustituido que tiene un componente alquilo C10-C24, de preferencia un hidroxialquilo o alquilo C12 -C20 con mayor preferencia hidroxialquilo o alquilo C12-C18, A es una unidad propoxi o etoxi, m tiene un valor mayor que cero, normalmente entre aproximadamente 0.5 y aproximadamente 6 , con mayor preferencia entre aproximadamente 0.5 y aproximadamente 3 y M es H o un catión que puede ser, por ejemplo, un catión metálico (por ejemplo, sodio, potasio, litio, calcio, magnesio, etc.), un catión de amonio o amonio sustituido. Los sulfatos alquiletoxilados así como los sulfatos alquilpropoxilados también se contemplan aquí. Los ejemplos específicos de cationes de amonio sustituido incluyen cationes de metil-, dimetil y trimetilamonio y cationes de amonio cuaternario como los cationes de tetrametilamonio y dimetilpiperidinio y aquellos derivados de alquilaminas como etilamina, dietilamina, trietilamina y mezclas de éstos y lo similar. Los surfactantes e emplificantes son alquil C12-C18 polietoxilato (1.0) sulfato (Ci2-Ci8E ( 1.0 ) M) , alquil Ci2-Ci8 polietoxilato (2.25) sulfato (Ci2-Ci8 (2.25)M, y alquil Ci2-Ci8 polietoxilato (3.0) sulfato (Ci2-C18E ( 3.0 ) M) , y alquil Ci2-Ci8 polietoxilato (4.0) sulfato (Ci2-Ci8E (4.0 ) ) , en donde M se selecciona convenientemente a partir de sodio y potasio. Los surfactantes aniónicos adecuados que se van a utilizar son surfactantes de alquil éster sulfonato que incluyen esteres lineales de ácidos carboxílicos C8-C2o (es decir, ácidos grasos) que están sulfonatados con S03 gaseoso según "The Journal of the American Oil Chemists Society" , 52 (1975), p . 323-329. La materia prima adecuada puede incluir sustancias grasas naturales como se derivan del sebo, aceite de palma , etc . El surfactante preferido de alquil éster sulfonato comprende surfactantes de alquil éster sulfonato de la fórmula estructural: O Rs - CH - C - OR4 I S03M en donde R3 es un hidrocarbilo C8-C20 de preferencia un alquilo o una combinación de éstos, R4 es hidrocarbilo Ci-C&, preferiblemente un alquilo o combinación de éstos y M es un catión que forma una sal hidrosoluble con alquiléster sulfonato. Los cationes formadores de sales adecuados incluyen metales como sodio, potasio y litio y cationes de amonio sustituido o no sustituido como monoetanolamina, dietanolamina y trietanolamina . De preferencia, R3 es alquilo C10-C16 y R4 es metilo, etilo o isopropilo. Se prefiere especialmente los sulfonatos de éster metílico en donde R3 es alquilo C10-C16. Otros surfactantes aniónicos adecuados incluyen los surfactantes de alquilsulfato que son ácidos o sales hidrosolubles de la fórmula ROSO3 en donde R es preferiblemente un hidrocarbilo C10-C24, de preferencia un alquilo o hidroxialquilo que tiene un componente alquilo C10 -C20 - con más preferencia un hidroxialquilo o alquilo C12-C18 y M es H o un catión, por ejemplo, un catión de metal alcalino (por ejemplo, sodio, potasio, litio) o un amonio o amonio sustituido (por ejemplo, cationes de metil-, dimetil- y trimetilamonio y cationes de amonio cuaternario como tetrametilamonio y cationes de dimetilpiperidinio y cationes de amonio cuaternario derivados de alquilaminas como etilamina, dietilamina, trietilamina y mezclas de éstos y lo similar) . Normalmente, las cadenas alquílicas de Ci2-Ci6 son las preferidas para las bajas temperaturas de lavado (por ejemplo, menores que aproximadamente 50°C) y las cadenas alquílicas C16-C18 son preferidas para las temperaturas de lavado más elevadas (por ejemplo, mayores que aproximadamente 50°C) . Otros surfactantes aniónicos útiles para propósitos de detergente incluyen sales (incluyendo, por ejemplo, sales de sodio, potasio, amonio y amonio sustituido como sales de mono-, di- y trietanolamina ) de jabón, alcanosulfonatos primarios o secundarios 08-?22? olefinsulfonatos C8-C24, ácidos policarboxilicos sulfonatados que se preparan mediante sulfonación del producto pirolizado de citratos de metales alcalinotérreos , por ejemplo, como se describe en la especificación de Patente Británica No. 1,082,179, alquilpoliglicolétersulfato C8-C24 (que contienen hasta 10 moles de óxido de etileno) ; alquil glicerol sulfonatos, sulfonatos de acilglicerol graso, sulfatos de oleilglicerol graso, alquilfenol etilenóxido etersulfatos , sulfonatos de parafina, alquilfosfatos , isetionatos como los acil isetionatos, N-acil tauratos, alquil succinamatos y sulfosuccinatos , monoésteres de sulfosuccinatos (especialmente monoésteres C12-C18 saturados e insaturados) y diésteres de sulfosuccinatos (especialmente diésteres C6-C12 saturados e insaturados) , acil sarcosinatos , sulfatos de alquilpolisacáridos como los sulfatos de alquilpoliglucósido (los compuestos no sulfatados y no iónicos que se describen a continuación) , alquilsulfatos primarios ramificados y alquil polietoxicarboxilatos como aquellos de la fórmula RO (CH2CH20) k~CH2COO-M+ donde R es un alquilo C8-C22, k es un número entero con un valor de 1 a 10 y M es una sal soluble formadora de cationes . Los ácidos resinosos y ácidos resinosos hidrogenados también son adecuados, como puede ser rosina, rosina hidrogenada y ácidos resinosos y ácidos resinosos hidrogenados presentes o derivados de aceite de pino o talol. Los alquilbencensulfonatos son muy preferidos. Se prefieren especialmente los alquilbencensulfonatos lineales (de cadena recta) (LAS por sus siglas en inglés) donde el grupo alquilo contiene preferiblemente de 10 a 18 átomos de carbono . Otros ejemplos se describen en "Surface Active Agents and Detergents" (Vol . I y II por Schwartz, Perry y Berch) . Generalmente también se describe una variedad de estos surfactantes en el documento US 3 , 929 , 678 (columna 23 , renglón 58 hasta la columna 29 , renglón 23 , incorporado en la presente por referencia) . Cuando se incluyen, las composiciones de la presente invención normalmente comprenden de aproximadamente 1% hasta aproximadamente 40%, de preferencia de aproximadamente 3% hasta aproximadamente 20% en peso de estos surfactantes anionicos . Las composiciones de la presente invención también pueden contener surfactantes catiónicos, añfolíticos, zwitteriónicos y surfactantes semipolares así como surfactantes no iónicos y/o anionicos diferentes a los que ya se han descrito aquí . Los surfactantes detergentes catiónicos adecuados para usarse en las composiciones de la presente invención son aquellos que tienen un grupo hidrocarbilo de cadena larga. Los ejemplos de estos surfactantes catiónicos incluyen los surfactantes de amonio como los halogénidos de alquiltrimetilamonio y aquellos surfactantes que tienen la fórmula : [R2(OR )y] [R4 (OR3)y]2R5N+X-donde R2 es un grupo alquilo o alquilbencilo que tiene de aproximadamente 8 hasta aproximadamente 18 átomos de carbono en la cadena alquilo, cada R3 se selecciona a partir del grupo que comprende -CH2-CH2-, -CH2CH (CH3 ) - , -CH2CH (CH2OH) - , -CH2-CH2-CH2- y mezclas de éstos; cada R4 se selecciona a partir del grupo que comprende alquilo C1-C4, hidroxialquilo C1-C4, estructuras de anillo bencílico formadas mediante la unión de dos grupos R4, -CH2CHOHCHOHCOR6CHOHCH2OH, en donde R6 es cualquier hexosa o polímero de hexosa que tiene un peso molecular menor que aproximadamente 1000 e hidrógeno cuando y no sea cero; R5 es igual que R4 o es una cadena alquílica, en donde la cantidad total de átomos de carbono o R2 más R5 no es mayor que aproximadamente 18 ; cada y tiene un valor de aproximadamente 0 hasta aproximadamente 10 y la suma de los valores y es de 0 hasta aproximadamente 15 ; X es cualquier anión compatible. Los surfactantes catiónicos muy preferidos son los compuestos de amonio cuaternario hidrosolubles útiles en la presente composición y que tienen la fórmula: RiR2R3R4N+X~ ( i ) donde Ri es alquilo Cs-Ci6, cada uno de R2, R3 y R4 es indistintamente alquilo Ci -C4 ( hidroxialquilo Ci -C4 , bencilo y -(C2H40)XH donde x tiene un valor de 2 a 5 y X es un anión. No más de uno entre R2, R3 o R4 debe ser bencilo. La longitud preferida de la cadena alquílica para Ri es Ci2-Ci5, particularmente donde el grupo alquilo es una mezcla de longitudes de cadenas derivadas de la grasa de coco o palmiste o se deriva sintéticamente mediante una acumulación de olefina o síntesis de alcoholes 0X0. Los grupos preferidos para R2R3 y R4 son grupos metilo e hidroxietilo y el anión X puede seleccionarse a partir de iones de fosfato, acetato, metosulfato y haluro . Los ejemplos de los compuestos adecuados de amonio cuaternario de las fórmulas (i) para utilizarse aquí son: bromuro o cloruro de coco trimetilamonio ; bromuro o cloruro de coco metildihidroxietilamonio ; cloruro de deciltrietilamonio ; bromuro o cloruro de decildimetilhidroxietilamonio; bromuro o cloruro de dimetil C12-15 hidroxietilamonio ; bromuro o cloruro de coco dimetilhidroxietilamonio; metilsulfato de miristiltrimetilamonio ; bromuro o cloruro de laurildimetilbencilamonio ; bromuro o cloruro de laurildimetil ( etenoxi ) 4 amonio; esteres de colina (compuestos de la fórmula (i)) en donde Rx es CH2-CH2-0-C-alquilo Ci2-i y R2R3R4 son metilo) . II o dialquilimidazolinas [compuestos de la fórmula (i)]. Otros surfactantes catiónicos útiles en la presente también se describen en el documento EP 000 224. Cuando se incluyen aquí, las composiciones de la presente invención normalmente comprenden de 0.2% a 25%, preferiblemente de aproximadamente 1% a 8% en peso de los surfactantes catiónicos . Los surfactantes anfolíticos también son adecuados para utilizarse en las composiciones de la presente invención. Estos surfactantes pueden describirse ampliamente como derivados alifáticos de aminas secundarias o terciarias, o derivados alifáticos de aminas heterocíclicas secundarias o terciarias donde el radical alifático puede ser de cadena recta o ramificada. Uno de los sustitutos alifáticos contiene al menos aproximadamente 8 átomos de carbono, normalmente en aproximadamente 8 hasta aproximadamente 18 átomos de carbono y al menos uno contiene un grupo aniónico hidrosolubilizante, por e emplo, carboxilo, sulfonato y sulfato. Ver el documento US 3,929,678 (columna 19, renglones 18-35) para ejemplos de surfactantes anfolíticos. Cuando se incluyen aquí, los componentes de la presente invención normalmente comprenden de 0.2% hasta aproximadamente 15%, preferiblemente de aproximadamente 1% hasta aproximadamente 10% en peso de surfactantes anfolíticos. Los surfactantes z itteriónicos también son adecuados para utilizarse en la composición de la invención. Estos surfactantes pueden describirse ampliamente como derivados de aminas secundarias y terciarias, derivados de aminas heterocíclicas secundarias y terciarias o derivados de amonio cuaternario, fosfonio cuaternario o sulfonio terciario. Ver documento US 3,929,678 (columna 19, renglón 38 hasta la columna 22, renglón 48) para obtener ejemplos de surfactantes zwitteriónicos. Cuando se incluyen aquí, las composiciones de la presente invención normalmente comprenden de 0.2% hasta aproximadamente 15%, preferiblemente de aproximadamente 1% hasta aproximadamente 10% en peso de surfactantes zwitteriónicos. Los surfactantes no iónicos semipolares son una categoría especial de surfactantes no iónicos que incluyen óxidos de amina hidrosolubles que contienen una entidad alquilo de aproximadamente 10 hasta aproximadamente 18 átomos de carbono y dos entidades seleccionadas a partir del grupo que comprende grupos alquilo y grupos hidroxialquilo que comprenden de aproximadamente 1 hasta aproximadamente 3 átomos de carbono; óxidos de fosfina hidrosolubles que contienen una entidad alquilo de aproximadamente 10 hasta aproximadamente 18 átomos de carbono y dos entidades seleccionadas a partir del grupo que comprende grupos alquilo y grupos hidroxilo que comprenden de aproximadamente 1 hasta aproximadamente 3 átomos de carbono; y sulfóxidos hidrosolubles que contienen una entidad alquilo de aproximadamente 10 hasta aproximadamente 18 átomos de carbono y una entidad seleccionada a partir del grupo que comprende entidades alquilo e hidroxialquilo de aproximadamente 1 hasta aproximadamente 3 átomos de carbono . Los surfactantes de detergentes no iónicos semipolares incluyen los surfactantes de óxido de amina que tienen la fórmula : O t R3(OR4)xN(R5}2 donde R3 es un grupo alquilo, hidroxialquilo o alquilfenilo o mezclas de éstos que contienen de aproximadamente 8 hasta aproximadamente 22 átomos de carbono; R4 es un grupo alquileno o hidroxialquileno que contiene de aproximadamente 2 hasta aproximadamente 3 átomos de carbono o mezclas de éstos; x tiene un valor de 0 hasta aproximadamente 3; y cada R5 es un grupo alquilo o hidroxialquilo que contiene de aproximadamente 1 hasta aproximadamente 3 átomos de carbono o un grupo de polietilenóxido que contiene de aproximadamente 1 hasta aproximadamente 3 grupos etilenóxido. Los grupos R5 pueden unirse entre sí, por ejemplo, mediante un átomo de oxígeno o nitrógeno, para formar una estructura anular. Estos surfactantes de óxido de amina particularmente incluyen óxidos de alquil Cio-Cis dimetilamina y óxidos de alcoxi C8-C12 etil dihidroxietilamina . Como se incluyen aquí, la composición de la presente invención normalmente comprende de aproximadamente 0.2% a 15%, preferentemente de aproximadamente 1% hasta aproximadamente 10% en peso de estos surfactantes no iónicos semipolares .

Enzimas Alfa-amilasas Las alfa-amilasas utilizadas en el proceso de la invención pueden ser cualquier alfa-amilasa , de preferencia de origen bacteriano o fúngico . En una modalidad preferida, la alfa-amilasa es una alfa-amilasa ácida, como puede ser una alfa-amilasa o alfa-amilasa híbrida como se describe en el documento WO 2005/003311 que se incorpora aquí por referencia . En una modalidad preferida, la alfa-amilasa incluye un módulo de unión a carbohidrato (CBM por sus siglas en inglés) como se define en el documento WO 2005/003311, de preferencia una familia de 20 CBM como se define en el documento WO 2005/003311. Se contemplan específicamente los CBM que incluyen los que fueron seleccionados a partir del grupo que comprende Aspergillus kawachii descrito en SEQ ID NO: 2; Bacillus flavothermus descrito en SEQ ID NO: 5; Bacillus s . , descrito en SEQ ID NO: 6; Bacilo Alcali fílico descrito en SEQ. ID NO: 7; Hormoconis resinae descrito en SEQ ID NO: 8; Lentinula edodes descrito en SEQ ID NO: 9; Neurospora crassa descrito en SEQ ID NO: 10; Talaromyces byssochlamydiodes descrito en SEQ ID NO: 11; Geosmithia cylindrospora descrito en SEQ ID NO: 12; Scorias spodiosa descrito en SEQ ID NO: 13; Eupenicillium ludwigii descrito en SEQ ID NO: 14; Aspergillus japonicus descrito en SEQ ID NO: 15; Penicilliu cf. miczynskii descrito en SEQ ID NO: 16; Mzl Penicillium sp . , descrito en SEQ ID NO: 17; Thysanospora s . , descrito en SEQ ID NO: 18; Humicola grísea var . thermoidea descrito en SEQ ID NO: 19; Aspergillus niger descrito en SEQ ID NO: 20; o Alfchea rolfsii descrito en SEQ ID NO: 21.

Alfa-amilasas fúngicas En una modalidad, la alfa-amilasa fúngica es de origen de levadura u hongo filamentoso. En una modalidad preferida, la alfa-amilasa fúngica es una alfa-amilasa ácida. Las alfa-amilasas preferidas incluyen, por ejemplo, alfa-amilasas que pueden obtenerse a partir de especies de Aspergillus, particularmente de Aspergillus niger, A. oryzae y A. awamori, A. kawachii , como la alfa-amilasa descrita en SWISSPROT P56271, o la que se describe con más detalle en el documento WO 89/01969 (Ejemplo 3). La alfa-amilasa ácida madura tiene una secuencia de aminoácidos que se muestra como 22-511 de SEQ ID NO : 4, codificada por la secuencia de ADN que se muestra en SEQ ID NO : 3 o la secuencia de aminoácidos que se muestra en SEQ ID NO: 38. También se prefieren las secuencias alfa-amilasa que tienen más del 50%, como puede ser más del 60%, más del 70%, más del 80% o más del 90%, más del 95%, más del 96%, más del 97%, más del 98% o incluso más del 99% de identidad con respecto a la secuencia de aminoácidos que se muestra en SEQ ID NO: 4 o 38, respectivamente . En otra modalidad preferida, la secuencia de alfa-amilasa se deriva de una alfa-amilasa ácida de A. oryzae. Con mayor preferencia, la secuencia de alfa-amilasa tiene más del 50%, como puede ser más del 60%, más del 70%, más del 80%, o más del 90%, más del 95%, más del 96%, más del 97%, más del 98%, o más del 99% de identidad con respecto a la secuencia de aminoácidos que se muestra en SEQ ID NO: 39. En una modalidad, la alfa-amilasa es la alfa-amilasa de Aspergillus kawachii descrita en SEQ ID NO: 37, la cual en forma silvestre contiene un dominio de unión a carbohidrato (CBD) que también se muestra en SEQ ID NO : 2. En una modalidad preferida, la alfa-amilasa es una alfa-amilasa que tiene más del 50%, como puede ser más del 60%, más del 70%, más del 80%, más del 90%, más del 95%, más del 96%, más del 97%, más del 98%, e incluso más del 99% de identidad con respecto a la secuencia de aminoácidos que se muestra en SEQ ID NOS: 43, 44, 46 o 47, respectivamente. La alfa-amilasa puede estar presente a una concentración de 1-3,000 AFAU/kg de tela, preferiblemente 10-1,000 AFAU/kg de tela, especialmente 100-500 AFAU/kg de tela o 1-3,000 AFAU/L solución de tratamiento, preferiblemente 10-1,000 AFAU/L solución de tratamiento, especialmente 100-500 AFAU/L de solución de tratamiento.

Alfa-amilasas bacterianas En una modalidad, la alfa-amilasa es de origen bacteriano. En una modalidad preferida, la alfa-amilasa bacteriana es una alfa-amilasa ácida. La alfa-amilasa bacteriana se deriva preferiblemente a partir de una cepa de Bacillus, como Bacillus licheniformis, Bacillus ayloliquefaciens, Bacillus stearothermophilus, Bacillus subtilis, u otros Bacillus sp., tal como Bacillus sp. NCIB 12289, NCIB 12512 (WO 95/26397), NCIB 12513 (WO 95/26397), DSM 9375 (WO 95/26397), DSMZ 12648 (WO 00/60060), DSMZ 12649 (WO 00/60060, KSM AP1378 (WO 97/00324), KSM K36 o KSM K38 (EP 1,022,334). Se prefieren las alfa-amilasas de Bacillus sp. descritas en el documento WO 95/26397 como SEQ ID NOS: 1 y 2, respectivamente, la alfa-amilasa AA560 descrita como SEQ ID NO : 2 en el documento WO 00/60060 (es decir, SEQ ID NO: 40 en la presente) y el #707 alfa-amilasa descrita por Tsukamoto et al., Biochemical and Biophysical Research Communications , 151 (1988), pp . 25-31. En una modalidad de la invención, la alfa-amilasa bacteriana es la alfa-amilasa SP722 descrita como SEQ ID NO: 2 en el documento WO 95/26397 o la alfa-amilasa AA560 (SEQ ID NO: 40 descrita aquí) . En una modalidad preferida, la alfa-amilasa de origen tiene una o más supresiones en las posiciones o que corresponden a las siguientes posiciones: D183 y G184, preferiblemente donde la variante de alfa-amilasa tiene además una sustitución en la posición o que corresponde a la posición N195F (utilizando la numeración de SEQ ID NO. 40). En otra modalidad preferida, la alfa-amilasa inicial tiene una o más de las siguientes supresiones/sustituciones o que corresponden a las siguientes supresiones/sustituciones: Delta (R81-G182); Delta (D183-G184) ; Delta (D183-G184)+N195F; R181Q+N445Q+K446N; Delta (D183-G184 ) +R181Q, Delta (D183-G184) y una o más de las siguientes sustituciones o que corresponde a: R118K, N195F, R320K, R458K, especialmente cuando la variante tenga las siguientes mutaciones: ? (D183+G184 ) +R118K+N195F+R320K+R458K (utilizando la numeración SEQ ID NO: 40) . En otra modalidad preferida, la alfa-amilasa es la alfa-amilasa AA560 que se muestra en SEQ ID NO. 40 y que además comprende una o más de las siguientes sustituciones M9L, M202L, V214T, M323T, M382Y, E345R, o la alfa-amilasa A560 con todas las siguientes sustituciones: M9L , M202L, V214T, M323T, M382Y o 9L, M202L, V214T, M323T y E345R. Los productos alfa-amilasas comercialmente disponibles o los productos que comprenden alfa-amilasas incluyen productos que se comercializan con las siguientes marcas: NATALASE™, STAINZYME™ (Novozymes A/S), Bioamylase - D(G), BIOAMYLASE™ L (Biocon India Ltd.), KENZYM™ AT 9000 (Biozym Ges . m.b.H, Austria) , PURASTAR™ ST, PURASTAR™ HPAmL, PURAFECT™ OxAm, RAPIDASE™ TEX (Genencor Int. Inc, EUA) , KAM (KAO, Japón). La alfa-amilasa puede estar presente en una concentración que abarca desde aproximadamente 0.05-150 KNU/L de solución de tratamiento, preferiblemente 1-100 KNU/L de solución de tratamiento, especialmente 2-20 KNU/L de solución de tratamiento o 0.05-150 KNU/kg de tela, preferiblemente, 1- 100 KNU/kg de tela, especialmente 2-20 KNU/kg de tela.

Enzima híbrida La alfa-amilasa puede, en una modalidad preferida, ser una alfa-amilasa que comprende un dominio de unión a carbohidrato (CBD) . Esta alfa-amilasa con un CBD puede ser una enzima tipo silvestre (ver, por ejemplo, Aspergillus kawachii mencionado anteriormente) o una enzima híbrida (proteína de fusión) como se describe detalladamente a continuación. Las enzimas híbridas o enzimas silvestres genéticamente modificadas como se refieren aquí, incluyen especies que comprenden una secuencia de aminoácidos y una enzima alfa-amilasa (EC 3.2.1.1) enlazadas (es decir, unidas covalentemente) con una secuencia de aminoácidos que comprende un dominio de unión a carbohidrato (CBD) . Se conocen en la técnica las enzimas híbridas que contienen CBD, así como las descripciones detalladas de la preparación y purificación de las mismas [ver, por ejemplo, documentos WO 90/00609, WO 94/24158 y WO 95/16782, así como Greenwood et al. Biotechnology and Bioengineering 44 (1994) pp. 1295-1305] . Por ejemplo, se pueden preparar mediante la transformación en una célula hospedera de una estructura ADN que comprende al menos un fragmento de ADN que codifique para el dominio de unión a carbohidrato que está siendo ligado, con o sin un ligador, a una secuencia de ADN que codifica para la enzima de interés y cultivar la célula hospedera transformada para expresar el gen fusionado. El producto recombinante resultante (enzima híbrida) - normalmente referido en la técnica como "proteína de fusión" puede describirse mediante la siguiente fórmula general: A-CBD-MR-X En esta última fórmula, A-CBD es la región N-terminal o C- terminal de una secuencia de aminoácidos que comprende al menos un dominio de unión al carbohidrato (CBD) per se. MR es la región media (el "ligador") y X es la secuencia de residuos de aminoácidos de un polipéptido codificado por una secuencia de ADN que codifica para la enzima (u otra proteína) a la cual se va a enlazar el CBD. La entidad A puede, ya sea estar ausente (de manera que A-CBD sea un CBD per se, es decir, que no comprenda residuos de aminoácidos diferentes a los que constituyen el CBD) o puede ser una secuencia de uno o más residuos de aminoácidos (que funcionen como una extensión terminal del CBD per se) . El ligador (MR) puede ser un enlace o un grupo de enlace corto que comprende de aproximadamente 2 hasta aproximadamente 100 átomos de carbono, particularmente de 2 a 40 átomos de carbono. Sin embargo, MR es preferiblemente una secuencia de aproximadamente 2 hasta aproximadamente 100 residuos de aminoácidos, con mayor preferencia, de 2 a 40 residuos de aminoácidos, como puede ser de 2 a 15 residuos de aminoácidos . La entidad X puede constituir ya sea la región N-terminal o C-terminal de la enzima híbrida en conjunto. Por lo tanto, es evidente a partir de lo anterior, que el CBD en una enzima híbrida del tipo en cuestión puede ubicarse C-terminalmente , N-terminalmente o internamente con respecto a la enzima híbrida.

Secuencia de enlace La secuencia de enlace puede ser cualquier secuencia de enlace adecuada. En modalidades preferidas, la secuencia de enlace se deriva de glucoamilasa de Athelia rolfsii, la glucoamilasa de A. niger, la alfa-amilasa de A. kawachii como la secuencia de enlace seleccionada a partir del grupo que comprende ligador de glucoamilasa de A. niger: TGGTTTTATPTGSGSVTSTSKTTATASKTSTSTSSTSA (SEQ ID NO: 22), ligador alfa-amilasa de A . kawachii : T T T T T T A A A T S T S K A T T S S S S S S A A A T T S S S (SEQ ID NO : 23) , ligador de glucoamilasa de Athelia rolfsii: G A T S P G G S S G S (SEQ ID NO: 24) y el ligador PEPT: P E P T P E P T (SEQ ID NO: 25) . En otra modalidad preferida, las enzimas híbridas tienen una secuencia de enlace que difiere de la secuencia de aminoácidos que se muestra en SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO : 23, SEQ ID NO: 24, o SEQ ID NO: 25 en no más de 10 posiciones, no más de 9 posiciones, no más de 8 posiciones, no más de 7 posiciones, no más de 6 posiciones, no más de 5 posiciones, no más de 4 posiciones, no más de 3 posiciones, no más de 2 posiciones, o incluso no más de 1 posición.

Dominio de unión a carbohidrato Los dominios de unión a carbohidrato (CBD) , o como se les denomina comúnmente, módulos de unión a carbohidrato (CBM) , es una secuencia de aminoácidos polipeptídicos que se une preferiblemente con un poli u oligosacárido (carbohidrato) , frecuentemente, pero no necesariamente exclusivamente, con una forma hidroinsoluble (incluyendo cristalina) de la misma. Los CBD derivados de enzimas degradantes de almidón comúnmente se denominan dominios de unión al almidón (SBD por sus siglas en inglés) o módulos de unión al almidón (SBM por sus siglas en inglés) . Los SBD son CBD que pueden existir en ciertas enzimas amilol ticas , como pueden ser ciertas glucoamilasas o en enzimas como ciclodextrin glucanotransferasas o en alfa-amilasas . Asimismo, otras subclases de CBD pueden abarca, por ejemplo, dominios de unión a celulosa (CBD por sus siglas en inglés, a partir de enzimas celulolí icas ) , dominios de unión a quitina (CBD que normalmente existen en quitinasas) , dominios de unión a xilano (CBD que normalmente existen en xilanasas), dominios de unión a mañano (CBD que existen normalmente en mananasas) .

Los CBD se encuentran formando partes integrales de grandes polipéptidos o proteínas que comprenden dos o más regiones de secuencias de aminoácidos polipeptídicos , especialmente en enzimas hidrolíticas (hidrolasas) que normalmente comprenden un dominio catalítico que contiene el sitio activo para la hidrólisis del sustrato y un dominio de unión a carbohidrato (CBD) para unirse con el sustrato de carbohidrato en cuestión. Estas enzimas pueden comprender más de un dominio catalítico y uno, dos o tres CBD y opcionalmente comprenden además una o más regiones de secuencia de aminoácidos polipeptídicos que enlazan los CBD con los dominios catalíticos, una región de este último tipo normalmente se denomina un "ligador". Los ejemplos de enzimas hidrolíticas CBD, algunos de los cuales ya se han mencionado anteriormente, son celulasas, xilanasas, mananasas, arabinofuranosidasas , acetilesterasas y quitinasas. También se han encontrado CBD en algas, por ejemplo, en alga roja Porphyra purpurea en forma de una proteína de unión al polisacárido no hidrolítica. En las proteínas/polipéptidos en donde existen CBD (por ejemplo, enzimas, normalmente enzimas hidrolíticas), un CBD puede ubicarse en el N o C-término o en una posición interna.

Aquella parte de un polipéptido o proteína (por ejemplo, una enzima hidrolítica) que constituye un CBD per se, consiste normalmente en más de aproximadamente 30 y menos de aproximadamente 250 residuos de aminoácidos. El "Módulo de Unión a Carbohidrato de la Familia 20 " o un módulo CMB-20 se encuentra dentro del contexto de esta invención y se define como una secuencia de aproximadamente 100 aminoácidos que tienen al menos un 45% de homología con respecto al Módulo de Unión a Carbohidrato (CBM) del polipéptido descrito en la figura 1 por Joergensen et al ( 1997 ) en Biotechnol . Lett . 19 : 1027 - 1031 . El CBM comprende al menos 102 aminoácidos del polipéptido, es decir, la sub-secuencia del aminoácido 582 hasta el aminoácido 683 . La numeración de las Familias de Glucósido Hidrolasa que se aplican en esta descripción sigue el concepto de Coutinho, P. M. y Henrissat, B. ( 1999 ) CAZy - Carbohydrate-Active Enzymes Server en URL: http : / /afmb . cnrs-mrs . fr/~cazy/CAZY/index .html o alternativamente Coutinho, P.M. y Henrissat, B. 1999 ; The modular structure of cellulases and other carbohydrate-active enzymes: an integrated datábase approach. En "Genetics, Biochemistry and Ecology of Cellulose Degradation" , K. Ohmiya, K. Hayashi , K. Sakka, Y. Kobayashi, S. Kari a y T. Kimura editores, Uni Publishers Co . , Tokio, pp . 15 -23 y Bourne, Y. y Henrissat, B. 2001 ; Glycoside hydrolases and glycosyltransferases : families and functional modules, Current Opinión in Structural Biology, 11 : 593 - 600 . Los ejemplos de enzimas que comprenden un CBD adecuado para usarse en el contexto de la invención son alfa-amilasas , alfa-amilasas maltogénicas , celulasas, xilalasas, mananasas, arabinofuranosidasas , acetilesterasas y quitinasas. Otros CBD de interés en relación con la presente invención incluyen CBD derivados de glucoamilasas (EC 3.2.1.3) o de CGTasas (EC 2.4.1.19). Los CBD derivados de fuentes fúngicas, bacterianas o vegetales generalmente son adecuados para usarse en el contexto de la invención. Se prefieren los CBD de origen fúngico, con mayor preferencia de Aspergillus sp . , Bacillus sp., Klebsiella sp. o Rhizopus sp. Con respecto a esto, en la técnica se conocen bien los métodos adecuados para aislar los genes relevantes . En la invención se prefieren los CBD de la Familia 20 del Módulo de Unión a Carbohidrato. Los CBD de la Familia 20 del Módulo de Unión a Carbohidrato adecuados para la invención pueden derivarse de glucoamilasas de Aspergillus awamori (SWISSPROT Q12537), Aspergillus kawachii (SWISSPROT P23176) , Aspergillus niger (SWISSPROT P04064) , Aspergillus oryzae (SWISSPROT P36914), de alfa-amilasas de Aspergillus kawachii (EMBL : #AB008370 ) , Aspergillus nidulans (NCBI AAF17100.1), de beta-amilasas de Bacillus cereus (SWISSPROT P36924) o de CGTasas de Bacillus circulans (SWISSPROT P43379) . Se prefieren los CBD de alfa-amilasas de Aspergillus kawachii (EMBL : #AB008370 ) así como los CBD que tienen al menos 50%, 60%, 70%, 80% o incluso al menos 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, o 99% de identidad con CBD de alfa-amilasa de Aspergillus kawachii (EMBL: #AB008370) , es decir, un CBD que tenga al menos 50%, 60%, 70%, 80% o incluso al menos 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, o 99% de identidad con la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO . 2. También se prefieren en la invención los CBD de la Familia 20 del Módulo de Unión a Carbohidrato que tengan las secuencias de aminoácidos que se muestran en SEQ ID NO : 5, SEQ ID NO : 6, y SEQ ID NO : 7 y que se describen en la solicitud PCT No. PCT/DK2004/000456 (o la solicitud de patente danesa PA 2003 00949) como SEQ ID NO: 1, SEQ ID NO: 2 y SEQ ID NO : 3 respectivamente. Además se prefieren los CBD que incluyen los CBD de glucoamilasa de Hormoconis sp . tal como Hormoconis resinae (Sin. Creosote fungus o Amorphotheca resinae) tal como los CBD en SWISSPROT:Q03045 (SEQ ID NO: 8), de Lentinula sp. tal vez como Lentinula edodes (hongo shiitake) como el CBD de SPTREMBL:Q9P4C5 (SEQ ID NO: 9), de Neurospora sp., como puede ser Neurospora crassa como el CBD de SWISSPRO : P14804 (SEQ ID NO: 10), de Talaromyces sp . , tal como de Talaromyces byssochlamydioides como el CBD de NN005220 (SEQ ID NO: 11), de Geos ithia sp. tal como puede ser de Geosmithia cylindrospora, tal como el CBD de NN48286 (SEQ ID NO: 12), de Scorias sp. tal como de Scorias spongiosa o como puede ser el CBD de NN007096 (SEQ ID NO: 13), de Eupenicillium sp . tal como de Eupenicillium ludwigii como el CBD de NN005968 (SEQ ID NO: 14), de Aspergillus sp . tal como de Aspergillus japonicus o como el CBD de NN001136 (SEQ ID NO: 15), de Penicillium sp. tal como de Penicillium cf. miczynskii o como el CBD de NN48691 (SEQ ID NO: 16), de zl Peniciliium sp. tal como el CBD de NN48690 (SEQ ID NO: 17), también de Thysanophora sp. tal como el CBD de NN48711 (SEQ ID NO. 18) y de Humicola sp. tal como de Humicola grísea var. thermoidea como el CBD de SPTREMBL : Q12623 (SEQ ID NO : 19) . Los CBD más preferidos incluyen los CBD de glucoamilasa de Aspergillus sp. tal como de Aspergillus niger, tal como SEQ ID NO: 20 y Athelia sp. tal como de Athelia rolfsii, tal como SEQ ID NO: 21. También se prefiere según la invención cualquier CBD que tenga al menos 50%, 60%, 70%, 80% o incluso al menos 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, o 99% de identidad con cualquiera de las secuencias de aminoácidos CBD anteriormente mencionadas. Otros CBD adecuados la Familia 20 del Módulo de Unión a Carbohidrato pueden encontrarse en URL : http : / /afmb . cnrs-mrs . fr/~cazy/CAZY/index . html . Una vez que se ha identificado la secuencia de nucleótidos codificadora de la región de unión al sustrato (de unión a carbohidrato) , ya sea como ADN cromosómico o ADNc, entonces podrá manipularse en una variedad de formas para fusionarla con la secuencia ADN que codifica para la enzima de interés. El fragmento ADN que codifica para la secuencia aminoacídica de unión a carbohidrato y el ADN que codifica para la enzima de interés se ligan, con o sin un ligador. El ADN ligado resultante puede manipularse en una variedad de formas para lograr la expresión. En una modalidad, la alfa-amilasa comprendida en el híbrido es una alfa-amilasa descrita anteriormente en la sección "alfa-amilasa" . En una modalidad preferida, la alfa-amilasa es de origen fúngico. En una modalidad más preferida, la alfa-amilasa es una alfa-amilasa ácida. En una modalidad preferida, el dominio de unión a carbohidrato y/o la secuencia de enlace son de origen fúngico. El dominio de unión a carbohidrato puede derivarse de una alfa-amilasa pero también puede derivarse de proteínas, por ejemplo, enzimas que tienen actividad de glucoamilasa . En una modalidad, la alfa-amilasa se deriva de una cepa de Aspergillus o Athelia. En una modalidad, la alfa-amilasa se deriva de una cepa de Aspergillus oryzae o Aspergillus niger. En una modalidad específica, la alfa-amilasa es la alfa-amilasa ácida de A. oryzae descrita en SEQ ID NO: 39. En una modalidad específica, la secuencia de enlace puede derivarse de una cepa de Aspergillus, como puede ser alfa-amilasa A. kawachii (SEQ ID NO: 23) o glucoamilasa A. rolfsii (SEQ ID NO. 24) . En una modalidad, el CBD se deriva de una cepa de Aspergillus o Athelia. En una modalidad específica, el CBD es la alfa-amilasa de A. kawachii mostrada en SEQ ID NO: 1 o la glucoamilasa de A. rolfsii que se muestra en SEQ ID NO: 21. Se prefiere la modalidad donde la enzima híbrida comprende una secuencia alfa-amilasa derivada del dominio catalítico de alfa-amilasa ácida de A. niger que tiene la secuencia que se muestra en SEQ ID NO : 38, y/o una secuencia de enlace derivada de la alfa-amilasa de A. kawachii que se muestra en SEQ ID NO: 23 o la glucoamilasa de A. rolfsii que se muestra en SEQ ID NO: 24, y/o el CBD que se deriva de alfa-amilasa de A. kawachii que se muestra en SEQ ID NO : 2, la glucoamilasa de A. rolfsii que se muestra en SEQ ID NO: 21 o la glucoamilasa de A. niger que se muestra en SEQ ID NO. 22. En una modalidad preferida, la enzima híbrida que comprende un dominio catalítico de alfa-amilasa ácida de A. niger que tiene la secuencia que se muestra en SEQ ID NO: 38, el ligador alfa-amilasa de A. kawachii que se muestra en SEQ ID NO: 23, y el CBD de alfa-amilasa de A. kawachii que se muestra en SEQ ID NO : 2. En una modalidad específica, la enzima híbrida es la parte madura de la secuencia de aminoácidos que se muestra en SEQ ID NO: 28 (dominio catalítico alfa-amilasa ácida de A. niger - ligador alfa-amilasa de A. kawachii - CBD glucoamilasa de A. niger) , SEQ ID NO: 30 (dominio catalítico alfa-amilasa ácida de A. niger - ligador alfa-amilasa de A. kawachii - CBD glucoamilasa de A . rolfsii) , o SEQ ID NO : 32 (dominio catalítico alfa-amilasa ácida de A. oryzae - ligador alfa-amilasa de A. kawachii - CBD alfa-amilasa de A. kawachii) , o SEQ ID NO: 34 (dominio catalítico alfa-amilasa ácida de A. niger - ligador de glucoamilasa de A. rolfsii -CBD glucoamilasa de A. rolfsii) , o SEQ ID NO: 36 (dominio catalítico alfa-amilasa ácida de A. oryzae - ligador glucoamilasa de A. rolfsii - CBD glucoamilasa de A. rolfsii) , o el híbrido que consiste de un dominio catalítico alfa-amilasa ácida de A. niger (SEQ ID NOS: 4 o 38, respectivamente) - ligador glucoamilasa de A. kawachii (SEQ ID NO: 23) - CBD glucoamilasa de A. kawachii (SEQ ID NO: 2), o enzima híbrida que tiene una secuencia de aminoácidos con al menos 50%, 60%, 70%, 80% o incluso al menos 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, o 99% de identidad con cualquiera de las secuencias de aminoácidos anteriormente mencionadas. En otra modalidad preferida, la enzima híbrida tiene una secuencia de aminoácidos que difiere de la secuencia de aminoácidos que se muestra en SEQ ID NO: 28 (dominio catalítico alfa-amilasa ácida de A. niger - ligador alfa-amilasa de A. kawachii - CBD glucoamilasa de A. niger), SEQ ID NO: 30 (dominio catalítico alfa-amilasa ácida de A. niger - ligador alfa-amilasa de A. kawachii - CBD glucoamilasa de A. rolfsii) , SEQ ID NO: 32 (dominio catalítico alfa-amilasa ácida de A. oryzae - ligador alfa-amilasa de A. kawachii - CBD glucoamilasa de A. kawachii) , SEQ ID NO: 34 (dominio catalítico alfa-amilasa ácida de A. niger - ligador glucoamilasa de A. rolfsii - CBD glucoamilasa de A. rolfsii) o SEQ ID NO: 36 (dominio catalítico alfa-amilasa ácida de A. oryzae - ligador glucoamilasa de A. rolfsii - CBD glucoamilasa de A. rolfsii) o el híbrido que comprende el dominio catalítico alfa-amilasa ácida de A. niger (SEQ ID NOS: 4 o 38 , respectivamente) - ligador glucoamilasa de A. kawachii (SEQ ID NO : 23) - CBD glucoamilasa de A. kawachii (SEQ ID NO: 2) en no más de 10 posiciones, no más de 9 posiciones, no más de 8 posiciones, no más de 7 posiciones, no más de 6 posiciones, no más de 5 posiciones, no más de 4 posiciones, no más de 3 posiciones, no más de 2 posiciones, o incluso no más de una posición. De preferencia, la enzima híbrida comprende una secuencia CBD que comprende al menos 50%, 60%, 70%, 80% o incluso al menos 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, o 99% de identidad con cualquiera de las secuencias de aminoácidos que se muestran en SEQ ID NO : 5, SEQ ID NO : 6, SEQ ID NO : 7, SEQ ID NO: 8, SEQ ID NO : 9, SEQ ID NO: 10, SEQ ID NO: 11, SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14, SEQ ID NO: 15, SEQ ID NO: 16, SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 O SEQ ID NO: 21. Incluso se prefiere más que la enzima híbrida comprenda una secuencia CBD que tenga una secuencia de aminoácidos que se muestre en SEQ ID NO: 5, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO : 8, SEQ ID NO : 9, SEQ ID NO: 10, SEQ ID NO: 11, SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14, SEQ ID NO: 15, SEQ ID NO: 16, SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 O SEQ ID NO : 21. Incluso en otra modalidad preferida, la secuencia CBD tiene una secuencia de aminoácidos que difiere de la secuencia de aminoácidos que se muestra en SEQ ID NO : 5, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8, SEQ ID NO : 9, SEQ ID NO: 10, SEQ ID NO: 11, SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14, SEQ ID NO: 15, SEQ ID NO: 16, SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 O SEQ ID NO: 21 en no más de 10 posiciones de aminoácidos, no más de 9 posiciones, no más de 8 posiciones, no más de 7 posiciones, no más de 6 posiciones, no más de 5 posiciones, no más de 4 posiciones, no más de 3 posiciones, no más de 2 posiciones, o incluso no más de una posición. En una modalidad más preferida, la enzima híbrida comprende un CBD derivado de una glucoamilasa de A. rolfsii, como la glucoamilasa de A. rolfsii AHU 9627 descrita en la Patente de EE . UU. 4,727,026. La invención descrita y reivindicada aquí no se limita al alcance por las modalidades específicas descritas, ya que estas modalidades pretenden ser ilustraciones de los diversos aspectos de la invención. Cualquier modalidad equivalente pretende encontrarse dentro del alcance de la invención. Ciertamente, si diversas modificaciones de la invención, además de aquellas que se describen aquí, se harán evidentes para los expertos en la técnica a partir de la siguiente descripción. Estas modificaciones también pretenden encontrarse dentro del alcance de las reivindicaciones anexas. En caso de conflicto, se tomará en cuenta la presente descripción incluyendo sus definiciones. Aquí se citan diversas referencias, de las cuales su descripción se incorpora por referencia en su totalidad.

Materiales y Métodos Enzimas - Alfa-amilasa ácida A: alfa-amilasa ácida silvestre derivada de Aspergillus niger descrito en SEQ ID NO. 38 . Alfa-amilasa ácida B: alfa-amilasa ácida híbrida que comprende dominio catalítico alfa-amilasa ácida de A. niger (SEQ ID NO: 38 ) - ligador glucoamilasa de A. kawachii (SEQ ID NO: 23 ) - CBD glucoamilasa de A. kawachii (SEQ ID NO : 2 ) . -Alfa-amilasa C: Alfa-amilasa híbrida que se muestra en SEQ ID NO: 44 que comprende un dominio catalítico (CD) de alfa-amilasa de Rhizomucor pusillus que tiene un dominio de unión a carbohidrato (CBD) de glucoamilasa de Athelia rolfsii. Alfa-amilasa D: Alfa-amilasa de Rhizomucor pusillus silvestre descrita en SEQ ID NO: 43 . Los números de clasificación de enzima (números EC) a los que se refiere en la presente especificación con sus reivindicaciones se encuentran de conformidad con el texto Recommendations ( 1992 ) of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology, Academic Press Inc, 1992 .

Tela - Tela Vlisco de Vlisco BV, NL .

Amortiguador Amortiguador de citrato 10 mM amortiguador de citrato (pH 4 . 0 ) . Se disuelven en un litro de agua desionizada, 1 . 376 g de ácido cítrico monohidratado y 1 . 015 g de citrato de sodio dihidratado .

Métodos Determinación de homología/identidad Para el propósito de la presente invención, se determina el grado de homología como el grado de identidad entre ambas secuencias de aminoácidos como se determina mediante el método Clustal (Higgins, 1989 , CABIOS 5 : 151-153 ) utilizando el software LASERGENE™ MEGALIGN™ (DNASTAR, Inc, Madison, WI) con una tabla de identidad y los siguientes parámetros de alineación múltiple: penalización de intervalo de 10 y penalización de longitud de intervalo de 10 . Los parámetros de alineación por pares son Ktuple = 1 , penalidad de intervalo = 3 , aberturas = 5 y diagonales = 5 .

Actividad alfa-amilasa ácida (ensayo AFAU por sus siglas en inglés) Cuando se utiliza según la presente invención, la actividad de cualquier alfa-amilasa ácida puede cuantificarse en AFAU (Unidades de Alfa-amilasa Fúngica Acida) , que se determina en relación con el patrón enzimático. 1 FAU se define como la cantidad de enzima que degrada 5 . 260 mg de materia seca de almidón por hora en las condiciones convencionales mencionadas a continuación. La alfa-amilasa ácida, una endo-alfa-amilasa ( 1 , 4-alfa-D-glucan-glucano-hidrolasa, E.C. 3 . 2 . 1 . 1 ) hidroliza los enlaces alfa-1 , 4-glucosídicos en las regiones internas de la molécula de almidón para formar dextrinas y oligosacáridos con diferentes longitudes de cadena. La intensidad del color formado con yodo es directamente proporcional a la concentración de almidón. La actividad amilasa se determina utilizando colorimetría inversa como reducción en la concentración de almidón bajo las condiciones analíticas especificadas. ALFA-AMILASA ALMIDON + YODO ? DEXTRINAS + OLIGOSACARIDOS 40°, pH 2.5 ? = 590 nm azul/violeta t = 23 segundos decoloración Condiciones convencionales/condiciones de reacción Sustrato: Almidón soluble, aproximadamente 0.17 g/L Amortiguador: Citrato, aproximadamente 0.03M Yodo (I2) : 0.03 g/L CaCl2: 1.85 mM pH: 2.50 ± 0.05 temperatura de 40°C incubación : Tiempo de 23 segundos reacción: Longitud de 590 nm onda : Concentración 0.025 AFAU/ml de enzima: Alcance útil 0.01-0.04 AFAU/ml de la enzima La carpeta EB-SM-0259.02/01 describe este método analítico con mayor detalle y está disponible a petición mediante Novozymes A/S, Dinamarca, esta carpeta se incorpora aquí por referencia.

Actividad alfa-amilasa (KNU) La actividad amilolítica puede determinarse utilizando almidón de papa como sustrato. Este método está basado en la descomposición de almidón de papa modificado por la enzima y la reacción es seguida al mezclar las muestras de la solución enzimática/almidón con una solución de yodo. Inicialmente, se forma un color azul-negro pero durante la descomposición del almidón el color azul se debilita y gradualmente se vuelve un color café rojizo, que se compara con un patrón de vidrio coloreado. Un Kilo Novo de Unidad de alfa-amilasa (KNU por sus siglas en inglés) se define como la cantidad de enzimas que, en condiciones convencionales (es decir, a 37°C +/- 0.05; 0.0003 M Ca2+; y a pH 5.6), dextriniza a 5260 mg de sustancia seca de almidón soluble de Merck. Bajo petición, se encuentra disponible de Novozymes A/S, Dinamarca, una carpeta EB-SM-0009.02/01 que describe este método analítico con mayor detalle, esta carpeta se incorpora aquí por referencia.

Determinación de actividad atnilolitica ácida (FAU) Una Unidad Alfa-amilasa Fúngica (1 FAU) se define como la cantidad de enzima, que descompone 5.26 g de almidón (almidón soluble de Merck Erg. B.6, Lote 9947275) por hora mediante el método convencional de Novozymes para la determinación de alfa-amilasa basándose en las siguientes condiciones convencionales: Sustrato Almidón soluble Temperatura 37°C pH 4.7 Tiempo de reacción 7-20 minutos Bajo petición, se encuentra disponible una descripción detallada del método de Novozymes para determinar K U y FAU como el método convencional EB-S -0009.02/01.

Descolado (método Tegewa) El residuo del tamaño en almidón se determina visualmente al comparar un patrón de tela teñida con yodo con conjunto convencional de fotos con 1-9 escalas donde 1 es azul oscuro y 9 no tiene color. La solución de tinción de yodo se hace disolviendo 10 g de Kl en 10 mi de agua, agregando 0.635 g I2 y 200 mi de etanol en agua desionizada para elaborar un total de 1 litro de solución. Se corta una muestra de tela y se sumerge en la solución de yodo durante 60 segundos y se enjuaga en agua desionizada durante 5 segundos. La muestra de tela se califica por al menos dos profesionales después de que se ha exprimido el exceso de agua. Se proporciona un número promedio. El método y las escalas convencionales se obtienen de Verband TEGEWA, Karlstrasse 21, Frankfurt a.M., Alemania.

EJEMPLOS Ejemplo 1 Desencolado de tela de algodón con alfa-amilasa ácida silvestre A Se utiliza una tela 100% algodón (270 g/m2) de Borás Wáfveri Kungsfors AB, Suecia. Se elaboró en 2003 mediante construcción Cupper 3/1. La tela contiene 28 hilos/cm de hilos de urdimbre y 14 hilos/cm de hilos de trama. El hilo de la urdimbre tiene Ne 11 y el de la trama tiene Ne 8. Ambos hilos tienen el extremo abierto. La absorción del apresto en seco en el hilo de la urdimbre es de 8%. El apresto contiene principalmente Kollotex 5, Solvitose XO y cera de cebo de ternera con emulsionante. Kollotex 5 es un éster de almidón de papa de baja viscosidad. Solvitose XO es un éter de almidón altamente viscoso con un DS aproximado de 0.07. Se recortaron muestras de tela de aproximadamente 25 g cada una. Para este estudio se elaboraron tres amortiguadores. El amortiguador pH 2 se elaboró al disolver 11.53 g, 85% ácido fosfórico en 4.5 litros de agua pura, se titula con 5 N HC1 a pH 1.95, y luego se agrega agua hasta 5 litros. El amortiguador pH 3 se elabora al disolver 11.53 g, 85% ácido fosfórico en 4.5 litros de agua pura, y luego se titula con 5 N NaOH a pH 2.95, luego se agrega agua hasta 10 litros. El amortiguador pH 4 se elabora al disolver 6.005 g ácido acético en 4.5 litros de agua pura, luego se titula con 5 N HC1 a pH 3.95, luego se agrega agua a 10 litros. Se agrega en cada amortiguador 2 g/1 de surfactante no iónico (agente humectante) . Los valores pH finales cuantificados de estos tres amortiguadores son 2, 2.99 y 3.98, respectivamente. Para cada tratamiento, se utiliza un litro de solución amortiguadora. Se agrega en el amortiguador una cantidad determinada de alfa-amilasa ácida silvestre A. Se sumerge una muestra de tela en la solución durante 3 0 segundos y luego se aprisiona suavemente sobre una almohadilla o cojinete (Werner Mathis) para lograr una absorción en húmedo de 85 % . La muestra de tela se enrolla y sella en una bolsa de plástico. Luego se incuba en un horno a 50 ° C durante 2 horas. La muestra de tela se lava en una hornilla con almohadilla de vapor (Werner Mathis) que contiene cuatro pequeñas cajas de enjuagado. La temperatura del agua en las cajas de enjuagado es de 95 , 95 , 90 , y 90 °C , respectivamente. Luego de secarse durante la noche al aire, la muestra de tela se tiñe con una solución de yodo. La muestra de tela teñida se compara visualmente con las fotos del patrón TEGEWA con una escala 1 - 9 donde 1 es oscuro y 9 no tiene color de tinción. Así, un mayor número indica una mejor eliminación del almidón. La evaluación visual se llevó a cabo por al menos tres profesionales y se otorga un valor TEGEWA promedio para cada muestra de tela. Los resultados se muestran en la Tabla 1 . La tela tratada con alfa-amilasa ácida silvestre A proporciona un valor TEGEWA más elevado que la tela tratada sin ningún control enzimático en todas las tres condiciones de pH, lo que indica que la alfa-amilasa ácida A hidrolizó y eliminó el apresto de almidón en la tela. Una mayor actividad enzimática dio como resultado un mayor valor TEGEWA lo que indica una mayor eliminación del almidón.

Ejemplo 2 Desencolado de tela de algodón con alfa-amilasa ácida B Se preparan al igual que en el Ejemplo 1, los mismos amortiguadores y muestras de tela. La alfa-amilasa ácida B es diferente de la alfa-amilasa ácida silvestre A utilizada en el Ejemplo 1 ya que la proteína enzimática se estructura para que comprenda la alfa-amilasa silvestre A de A. niger (Ejemplo 1) enlazada con CBD de alfa-amilasa ácida de Aspergillus kawachii. La enzima utilizada en este estudio tiene una utilidad de 316 AFAU/g. Los mismos tratamientos y medidas se llevan a cabo como en el Ejemplo 1. Los resultados se muestran en la Tabla 1. La alfa-amilasa ácida B con CBD proporcionó un valor TEGEWA más elevado que la alfa-amilasa ácida silvestre A en las mismas condiciones y actividad, lo que indica que la alfa-amilasa ácida B con CBD mejora el desempeño de descolado de alfa-amilasa.

Tabla 1 PH Tipo de enzima [Enzima] Valor TEGEWA (AFAU/kg de (promedio) tela) 2 Sin enzima 0 1.0 Alfa-amilasa ácida A 45.4 2.5 Alfa-amilasa ácida B ( con CBD) 45.4 2.8 3 Sin enzima 0 1 0 Alfa-amilasa ácida A 11 4 1 7 45 4 2 3 Alfa-amilasa ácida B (con 11 4 2 0 CBD) 45 4 2 7 4 Sin enzima 0 1 0 Alfa-amilasa ácida A 11 4 1 7 45 4 2 5 Alfa-amilasa ácida B (con 11 4 1 8 CBD) 45 .4 3 .7 Ejemplo 3 Se preparan como en el Ejemplo 1 las muestras de tela. Se elabora amortiguador pH 3 al disolver 11.53 g, 85% ácido fosfórico en 4.5 litros de agua pura, se titula con 5 N NaOH a pH 2.95, luego se agrega agua hasta 5 litros. Después de agregar 2 g/1 de surfactante no iónico (un agente humectante) en el amortiguador, el pH del amortiguador se mide como 3.05 a 25°C. Se utiliza la misma enzima que en el Ejemplo 1. Se lleva a cabo el tratamiento de desencolado en un Lab-o-Mat (Werner Mathis) . En cada vaso de precipitado se agregan los 250 mi de solución amortiguadora. Se agrega una cantidad determinada de enzima alfa-amilasa . Se coloca en cada vaso de precipitado una muestra de tela (25 g) . El vaso de precipitado se cierra y se coloca en el Lab-o-Mat. Los vasos de precipitado se calientan a 5°C/min a 50°C mediante un equipo de calefacción por infrarrojo equipado con el Lab-o-Mat. Los vasos de precipitado se centrifugan a 30 rpm, 50°C durante 45 minutos. Después del tratamiento enzimático, la muestra de tela se lava secuencialmente con agua en el mismo vaso de precipitado tres veces a 95, 75 y 40°C, respectivamente. Después de secarse durante la noche al aire, la muestra se evalúa de la misma forma como en el Ejemplo 1. Los resultados se muestran en la Tabla 2. Se pueden sacar las mismas conclusiones que en el Ejemplo 1. Se logró en el equipo de laboratorio un valor TEGEWA mayor a 5, lo que indica que el desencolado en condición ácida es un enfoque viable . El residuo de iones metálicos en la tela también se evaluó. La tela se corta primero a través de un tamiz de 1 mm con un molino Thomas-Wiley . Se mezcla el macerado de tela 4.00 ( + /- O.ODg con 80 mi de solución 1 g/1 EDTA. La mezcla se incuba a 70°C a 200 rpm en un agitador (new Brunswick Scientific Co . Inc., Serie 25) durante 15 horas. Después de enfriarse durante un tiempo aproximado de 30 minutos, la mezcla se centrifuga a 2500 rpm a 20° C durante 10 minutos. Se recolecta el sobrenadante para un análisis del contenido metálico con un espectrofotómetro de absorción atómica Perkinelmer.

Ejemplo 4 Esencialmente, se lleva a cabo el mismo conjunto de experimentos y de la misma forma que en el Ejemplo 3, excepto que se utiliza la alfa-amilasa del Ejemplo 2. Se llevan a cabo la misma evaluación y condiciones experimentales. Los resultados se muestran en la Tabla 2. A partir de este Ejemplo, se pueden sacar las mismas conclusiones que en el Ejemplo 2. En este experimento, se obtuvo un valor TEGEWA mucho más elevado y el valor más alto es de 5.8.

Tabla 2 n/a = no cuantificado Ejemplo 5 Se utiliza el mismo tipo de tela de Boras Wáfveri Kungsfors AB (Suecia) como en el Ejemplo 1 y la muestra se corta a un peso aproximado de 62 g cada una. Se elabora el amortiguador pH 4 al disolver 12.01 g de ácido acético en 4.5 litros de agua pura, y se titula con 5N HCl a un pH 3.95, luego se agrega agua hasta 10 litros. Se agregan al amortiguador 2 g/1 de surfactante no iónico (agente humectante) . El valor final del pH del amortiguador es 3.99. Para cada tratamiento, se obtienen 1.2 litros de solución amortiguadora. Se agrega en el amortiguador una cantidad determinada de enzima alfa-amilasa . La muestra de tela se sumerge en la solución durante 30 segundos y luego se aprisiona suavemente a través de una almohadilla ( erner Mathis) para lograr una absorción en húmedo del 90%. La muestra de tela se corta en dos tamaños iguales de muestras. Ambas se enrollan y se sellan en bolsas de plástico. Una bolsa se incuba en un horno a 40°C y la otra a temperatura ambiente (20°C) . Ambas muestras se someten a tratamiento durante 16 horas. La muestra de tela se lava en una hornilla con almohadilla de vapor (Werner Mathis) que contiene 4 pequeñas cajas de enjuagado. La temperatura del agua en las cajas de enjuagado es de 95, 95, 90, y 90°, respectivamente.

Se lleva a cabo la misma evaluación que en el Ejemplo 1. Los resultados se muestran en la Tabla 3. El apresto de almidón en la tela de algodón es hidrolizado por la alfa-amilasa y se elimina durante el proceso de desencolado. A un pH 4, ambas enzimas amilasas son capaces de llevar a cabo el desencolado tanto a 20°C como a 40°C.

Tabla 3 Enzima Actividad TEGEWA (AFAU/kg de tela) 40°C 20°C Control 0 1.5 1.8 Alfa-amilasa ácida 17 3.2 3.3 A (AKF0018) 56 4.8 4.0 111 4.8 4.7 Alfa-amilasa ácida 17 3.0 3.0 B (con CBD) (AKP0001) 56 4.3 4.0 111 5.2 4.5 Ejemplo 6 Alfa-amilasa ácida D para desencolar una tela a pH 4.0 Se llena en los vasos de precipitado agua desionizada, hasta 13 cm desde el fondo. La temperatura del agua se ajusta hasta 60°C. Se agrega en cada vaso de precipitado, 200 mi de 10 mM de amortiguador citrato ( H 4.0) y se colocan en el Lab-o-Mat . Las soluciones se calientan a 60°C. Se agregan en el amortiguador diferentes cantidades de alfa-amilasa D. Las concentraciones enzimáticas finales son 50FAU/L, 100FAU/L, 200FAU/L y 400FAU/L, respectivamente. Se fijan en un par de fórceps dos muestras de tela Vlisco y se sumergen en el baño de impregnación durante 30 segundos y luego se aprisionan suavemente. Los pasos de inmersión y aprisionamiento se repiten. La absorción en número es de aproximadamente 100%. Una muestra se coloca en una bolsa de plástico bicapa, el aire se expulsa comprimiendo las bolsas y la bolsa se mantiene a temperatura ambiente durante 24 horas. Las muestras se retiran del baño de agua luego de haber alcanzado el período de tiempo requerido. Las muestras se fijan en los fórceps, se sumergen en una solución caliente de enjuagado (90°C durante 30 segundos) y se exprimen. Los pasos de sumergir y exprimir se repiten dos veces. La tela se sumerge en agua fría del grifo durante aproximadamente 60 segundos y el agua se exprime con las manos. Las muestras se colocan sobre una repisa y se secan a temperatura ambiente. Se verifica el contenido residual de almidón en la tela mediante la puntuación TEGEWA. Los resultados de las pruebas se muestran en la Figura 1.

Ejemplo 7 Desencolado con alfa-amilasa C a pH 4.0 Se repite el procedimiento de desencolado que se describe en el Ejemplo 6, excepto que se utiliza alfa-amilasa C. El resultado de las pruebas se muestra en la Figura 2. Se hace constar que con relación a esta fecha, el mejor método conocido por la solicitante para llevar a la práctica la citada invención, es el que resulta claro de la presente descripción de la invención.

Claims (31)

1. REIVINDICACIONES Habiéndose descrito la invención como antecede, se reclama como propiedad lo contenido en las siguientes reivindicaciones : 1. Un proceso para desencolar una tela aprestada que contiene almidón o derivados de almidón durante la elaboración de la tela, caracterizado porque el proceso comprende incubar la tela aprestada en una solución acuosa de tratamiento con un pH dentro del intervalo de 1 y 5 , en donde esta solución acuosa de tratamiento comprende una alfa-amilasa .
2. 2. El proceso de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque el pH se encuentra dentro del intervalo entre pH de 1 y 4 , especialmente entre pH 2 y 4.
3. 3. El proceso de conformidad con las reivindicaciones 1 o 2, caracterizado porque la alfa-amilasa es de origen bacteriano o fúngico, como puede ser un origen de hongos filamentosos .
4. 4. El proceso de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-3, caracterizado porque la alfa-amilasa es una alfa-amilasa ácida.
5. 5. El proceso de conformidad con las reivindicaciones 3 o 4, caracterizado porque la alfa-amilasa se deriva de una cepa de Aspergillus, preferiblemente Aspergillus niger, Aspergillus awamori o Aspergillus oryzae o una cepa de Rhizomucor, preferiblemente Rhizomucor pusillus, o una cepa de Meripilus, preferiblemente una cepa de Meripilus giganteus .
6. 6. El proceso de conformidad con la reivindicación 5, caracterizado porque la alfa-amilasa de Aspergillus es la alfa-amilasa ácida de Aspergillus niger descrita en SEQ ID NO: 38 o una variante de la misma.
7. 7. El proceso de conformidad con la reivindicación 5, caracterizado porque la alfa-amilasa de Rhizomucor es la alfa-amilasa de Rhizomucor pusillus descrita en SEQ ID NO: 43 o una variante de la misma.
8. 8. El proceso de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-7, caracterizado porque la alfa-amilasa, preferiblemente la alfa-amilasa ácida, está presente en una concentración de 1-3,000 AFAU/kg de tela, preferiblemente 10-1,000 AFAU/kg de tela, especialmente 100-500 AFAU/kg de tela o 1-3,000 AFAU/L de solución de tratamiento, preferiblemente 10-1,000 AFAU/L de solución de tratamiento, especialmente 100-500 AFAU/L de solución de tratamiento.
9. 9. El proceso de conformidad con las reivindicaciones 1- 8, caracterizado porque la alfa-amilasa bacteriana se deriva de una cepa del género Bacillus, preferiblemente se deriva de una cepa de Bacillus sp., con mayor preferencia una cepa de Bacillus licheniformis amyloliguefaciens, Bacillus stearothermophilus, Bacillus subtilis, o Bacillus sp., tal como Bacillus sp. NCIB 12289, NCIB 12512, NCIB 12513, DSM 9375, DSMZ 12648, DS Z 12649, KSM AP1378,KSM K36 o KSM K38.
10. 10. El proceso de conformidad con la reivindicación 9, caracterizado porque la alfa-amilasa bacteriana es la alfa-amilasa AA560 descrita como SEQ ID NO: 40.
11. 11. El proceso de conformidad con las reivindicaciones 9 o 10, caracterizado porque la alfa-amilasa de Bacillus tiene una o más supresiones en las posiciones D183 y G184, preferiblemente donde la variante de alfa-amilasa de Bacillus además tiene una sustitución en la posición N195F (utilizando la numeración de SEQ ID NO : 40) .
12. 12. El proceso de conformidad con la reivindicación 9, caracterizado porque la alfa-amilasa de Bacillus tiene una o más supresiones en la posición D183 y G184, preferiblemente donde la variante de alfa-amilasa de Bacillus tiene una o más de las siguientes sustituciones: R118K, N195F, R320K, R458K, especialmente donde la variante tiene las siguientes mutaciones: ? (D183+G184 ) +R118K+N195F+R320K+R458K (utilizando la numeración de SEQ ID NO: 40) .
13. 13. El proceso de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-12, caracterizado porque la alfa-amilasa está presente en una concentración de 0.05-150 KNU/L de solución de tratamiento, preferiblemente 1-100 KNU/L de solución de tratamiento, especialmente 2-20 KNU/L de solución de tratamiento o 0.05-150 KNU/kg de tela, preferiblemente 1- 100 KNU/kg de tela, especialmente 2-20 KNU/kg de tela.
14. 14. El proceso de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-13, caracterizado porque la alfa-amilasa es una enzima híbrida que comprende un dominio de unión a carbohidrato (CBD) .
15. 15. El proceso de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-14, caracterizado porque la alfa-amilasa comprende un dominio de unión al almidón de origen fúngico o bacteriano .
16. 16. El proceso de conformidad con las reivindicaciones 14 o 15, caracterizado porque el dominio de unión a carbohidrato (CBD) se deriva de una cepa de Aspergillus , preferiblemente se deriva de una cepa de Aspergillus sp., una cepa de Athelia o una cepa de Talaromyces.
17. 17. El proceso de conformidad con la reivindicación 16, caracterizado porque la secuencia de aminoácidos del dominio de unión a carbohidrato (CBD) se deriva de Aspergillus kawachii, tal como el CBD que tiene la secuencia de aminoácido que se muestra en SEQ ID NO: 2 o la secuencia de aminoácidos del dominio de unión a carbohidrato (CBD) que deriva de Aspergillus niger, preferiblemente, el CBD que tiene la secuencia de aminoácidos que se muestra en SEQ ID NO: 20 o la secuencia de aminoácidos del dominio de unión a carbohidrato (CBD), que se deriva de Athelia sp., preferiblemente de Athelia rolfsii, especialmente el CBD de la secuencia de aminoácidos que se muestra en SEQ ID NO: 21.
18. 18. El proceso de conformidad con la reivindicación 15, caracterizado porque la alfa-amilasa que comprende un CBD comprende un ligador entre la alfa-amilasa y CBD o el dominio de unión al almidón.
19. 19. El proceso de conformidad con la reivindicación 18, caracterizado porque el ligador se deriva de una cepa de Athelia, preferiblemente un ligador glucoamilasa Athelia rolfsii (SEQ ID NO: 24) , una cepa de Aspergillus, preferiblemente un ligador de glucoamilasa de Aspergillus niger (SEQ ID NO: 22) o un ligador de alfa-amilasa de Aspergillus kawachii (SEQ ID NO: 23) .
20. 20. El proceso de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-19, caracterizado porgue la alfa-amilasa es la alfa-amilasa híbrida que se muestra en SEQ ID NO: 44 que comprende un dominio catalítico (CD) de alfa-amilasa de Rhizomucor pusillus que tiene un dominio de unión a carbohidrato (CBD) de glucoamilasa de Athelia rolfsii.
21. 21. El proceso de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-20, caracterizado porgue el proceso se lleva a cabo a una temperatura dentro del intervalo de 5-90°, particularmente de 20 a 90°C.
22. 22. El proceso de conformidad con la reivindicación 21, caracterizado porque el proceso se lleva a cabo a una temperatura entre 20 y 40°C durante un período de tiempo adecuado, preferiblemente entre 8 y 24 horas.
23. 23. El proceso de conformidad con la reivindicación 21, caracterizado porque el proceso se lleva a cabo a una temperatura entre 40 y 90°C durante un período de tiempo adecuado, preferiblemente entre 1 y 6 horas.
24. 24. El proceso de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-23, caracterizado porque el proceso se lleva a cabo en presencia de un agente surfactante, preferiblemente el agente surfactante está presente en una concentración de 0.1-10 g/1, preferiblemente de aproximadamente 1 g/1.
25. 25. El proceso de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-24, caracterizado porque la tela se elabora a partir de fibras de origen natural o sintético.
26. 26. El proceso de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-25, caracterizado porque la tela es tela de algodón, mezclilla, lino, ramio, viscosa, lyocell, o acetato de celulosa .
27. 27. El proceso de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-26, caracterizado porque la tela se elabora a partir de fibras de origen animal, particularmente seda o lana.
28. 28. El proceso de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-27, caracterizado porque la tela se elabora a partir de fibras de poliéster de origen natural o sintético, como puede ser poli (etilentereftalato) o poli (ácido láctico).
29. 29. El proceso de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-28, caracterizado porque la tela se elabora a partir de fibras de nailon, acrílico o poliuretano .
30. 30. El proceso de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-29, caracterizado porque la tela es una tela que contiene poliéster o una prenda que contiene poliéster y que consiste esencialmente de 100% poliéster.
31. 31. El método de conformidad con las reivindicaciones 1-30, caracterizado porque la tela de poliéster es una mezcla de poliéster, tal como una mezcla de poliéster y celulosa, incluyendo mezclas de poliéster y algodón; una mezcla de poliéster y lana; una mezcla de poliéster y seda; una mezcla de poliéster y acrílico; una mezcla de poliéster y nailon; una mezcla de poliéster, nailon y poliuretano; una mezcla de poliéster y poliuretano, rayón (viscosa), acetato de celulosa y tencel .