KR20230013016A - 아프리카 돼지 열병 바이러스 감염에 대한 백신 - Google Patents
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Abstract
본 발명은 약독화된 아프리카 돼지 열병 바이러스에 관한 것이다. 약독화된 바이러스는 병독성 바이러스에 의한 후속 챌린지로부터 돼지를 방어한다. 본 발명은 또한 아프리카 돼지 열병을 치료 및/또는 예방하기 위한 상기 약독화된 바이러스의 용도에 관한 것이다.
Description
본 발명은 약독화된 아프리카 돼지 열병 바이러스에 관한 것이다. 약독화된 바이러스는 병독성 바이러스에 의한 후속 챌린지로부터 돼지를 방어한다. 본 발명은 또한 아프리카 돼지 열병을 치료 및/또는 예방하기 위한 상기 약독화된 바이러스의 용도에 관한 것이다.
아프리카 돼지 열병 (ASF)
아프리카 돼지 열병은 이중-가닥 DNA 바이러스인 아프리카 돼지 열병 바이러스 (ASFV)에 의해 가축용 돼지에서 유발되는 치명적인 출혈성 질환이다. ASFV는 우세하게 세포의 세포질에서 복제하는 아스파비리다에(Asfarviridae) 과의 유일한 구성원이다. ASFV의 병독성 균주는 감염 후 약 5-14일 이내에 가축용 돼지를 죽일 수 있으며, 치사율은 100%에 달한다.
ASFV는 와트호그 (파코초에루스 종(Phacochoerus sp .)), 부시피그 (포타모초에루스 종(Potamochoerus sp .)) 및 오르니토도로스(Ornithodoros) 종의 연진드기 (벡터로 간주)에서 감염 및 복제할 수 있지만, 이러한 종에서는 임상 징후가 관찰되는 경우는 거의 없으며, 장기간 지속적인 감염이 확립될 수 있다. ASFV는 유럽 정착민이 돼지를 ASFV 고유 지역으로 가져온 후 처음 기재되었으며, 따라서, "신종 감염"의 한 예이다. 상기 질환은 현재 사하라 사막 이남의 많은 국가와 사르데냐의 유럽에서 풍토병이다. ASFV는 2007년 트랜스 코카서스 지역의 조지아에 도입된 후 러시아 연방을 비롯한 주변 국가로 광범위하게 퍼졌다. 2012년, 우크라이나에서 첫 발병이 보고되었으며, 2013년에는 벨로루시에서 첫 발병이 보고되었다. 2014년에는 우크라이나의 돼지에서 추가 발병이 보고되었으며, 리투아니아와 폴란드의 멧돼지에서 검출되었다.
현재 ASF에 대한 치료법은 없다. 아프리카 이외의 국가에서는 수입 돼지 및 돼지고기 제품에 대한 반입 제한, 돼지에게 먹이기 전에 허가 하에 폐축산물을 강제로 끓이기, 질환 진단시 도축 정책을 적용하는 등 국가 차원에서 예방을 시도하고 있다. 아프리카에서 방지는 와트호그, 및 와트호그에 오염된 물질을 무리에서 멀리 떨어뜨리는 조치를 기반으로 한다.
따라서, ASFV 감염을 제어하고, 질환 확산을 예방하기 위한 개선된 조치가 요구된다.
아프리카 돼지 열병 바이러스 (
ASFV
)
ASFV 분리주 Benin 97/1 (서아프리카로부터의 고병원성 바이러스, 그룹 1), 분리주 OURT88/3 (포르투갈로부터의 비-병원성, 약독화된 바이러스, 그룹 1) 및 분리주 BA71V (Vero 세포 조직 배양 적합화된 비-병원성 바이러스, 그룹 1)의 완전 게놈 서열을 비교하였다(Chapman et al. 2008 J. Gen. Virol. 89: 397-408).
OURT88/3 게놈에서 다중유전자 패밀리 (MGF) 360 18R (DP148R) 유전자, EP153R 유전자 및 EP402R 유전자는 각각 프레임 시프트 돌연변이에 의해 중단된다. 추가로, 하기 MGF 유전자는 OURT88/3 게놈에 부재한다: MGF 110 3L, 6L, 7L, 8L, 10L, 11L 및 12L, MGF 300 3L, MGF 360 5L, 6L, 7L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 20R, 21R 및 22R, 및 MGF 505 1R, 2R 및 6R. MGF 505 3R 유전자 또한 말단절단되어 있다.
고병독성 Lisboa60 균주 및 저병독성 NH/P68 균주의 서열 또한 비교하였다(Portugal et al. 2015 J. Gen. Virol. 96: 408-419).
NH/P68 게놈에서, MGF 360 18R (DP148R) 유전자, EP153R 유전자 및 EP402R 유전자는 각각 조기 정지 코돈에 의해 중단된다. 추가로, 하기 MGF 유전자는 NH/P68 게놈에 부재한다: MGF 110 3L, 6L, 7L, 8L, 10L, 11L 및 12L, MGF 360 5L, 6L, 7L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 20R, 21R 및 22R, 및 MGF 505 1R, 2R 및 6R. MGF 360 9L 및 MGF 505 3R 유전자 또한 말단절단되어 있다.
병독성 Benin 97/1 분리주로부터의 DP148R 유전자의 결실은 병독성을 감소시키고, 모체 바이러스에 의한 챌린지로부터의 방어를 유도하였다 (Reis et al. 2017 J. Virol. 91, 24: e01428-17).
일반적으로, 본 발명은 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현 및/또는 활성이 파괴되는 반면, 특정 MGF 유전자의 발현 및/또는 활성은 파괴되지 않는 약독화된 아프리카 돼지 열병 바이러스에 관한 것이다.
본 발명은 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현 및/또는 활성이 파괴되고; 하기 유전자:
다중유전자 패밀리 (MGF) 110 3L, 6L, 7L, 8L, 10L, 11L 및 12L,
MGF 360 5L, 6L, 7L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 20R, 21R 및 22R, 및
MGF 505 1R, 2R 및 6R 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함하는 것인, 약독화된 아프리카 돼지 열병 (ASF) 바이러스를 제공한다.
추가 측면에서, 본 발명은 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현 및/또는 활성이 파괴되고; 하기 유전자:
다중유전자 패밀리 (MGF) 110 11L 및 12L,
MGF 360 6L, 10L, 11L, 12L, 13L, 및 14L, 및
MGF 505 1R 및 2R 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함하는 것인, 약독화된 아프리카 돼지 열병 (ASF) 바이러스를 제공한다.
추가 측면에서, 본 발명은 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현 및/또는 활성이 파괴되고; 하기 유전자: 다중유전자 패밀리 (MGF) 110 5L, 6L, 8L 및 12L,
MGF 360 6L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L 및 21R, 및
MGF 505 1R 및 2R 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함하는 것인, 약독화된 아프리카 돼지 열병 (ASF) 바이러스를 제공한다.
본 발명은 또한 본 발명의 약독화된 ASF 바이러스를 포함하는 백신을 제공한다.
본 발명은 추가로 대상체에서 ASF를 치료 및/또는 예방하는 데 사용하기 위한 본 발명의 백신을 제공한다.
본 발명은 추가로 대상체에게 유효량의 본 발명에 따른 백신을 투여하는 단계를 포함하는, 대상체에서 ASF를 치료 및/또는 예방하는 방법을 제공한다.
본 발명은 또한 하기 유전자: DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현 및/또는 활성을 파괴시키는 단계를 포함하는, ASF 바이러스를 약독화시키는 방법을 추가로 제공한다.
도 1은 표면 발현을 검출하기 위해 야생형 CD2v 유전자를 함유하는 약독화된 ASFV로 면역화된 돼지로부터의 혈청으로 염색된 야생형 (a) 또는 돌연변이체 (b) CD2v를 발현하는 비-투과성 세포의 공초점 현미경 이미지를 보여주는 것이다.
도 2는 HAD 검정법으로부터의 예시적인 이미지를 보여주는 것이다. Vero 세포를 T7RNA 폴리머라제를 발현하는 변형된 백시니아 바이러스 앙카라(Ankara)로 감염시키고, C-말단 HA 에피토프 태그가 있는 야생형 또는 돌연변이체 CD2v 전장 단백질을 발현하는 플라스미드 (pcDNA3)로 형질감염시켰다. 돼지 적혈구를 첨가하고, 적혈구의 표면에의 부착에 대해 세포를 관찰하였다. 야생형 Benin CD2v를 발현하는 플라스미드로 형질감염된 3개의 세포 주위에서 적혈구의 HAD가 관찰된다 (a). Y102 잔기가 D로 돌연변이된 CD2v를 발현하는 한 세포 주위에서 부분적인 HAD가 관찰된다 (b). 잔기 E99가 R로 돌연변이된 CD2v를 발현하는 세포의 경우 HAD는 관찰되지 않는다 (c).
도 3은 다양한 유전자형의 상이한 ASFV 분리주로부터의 CD2v 리간드 결합 도메인의 아미노산 서열의 정렬을 도시한 것이다. E99 및 다른 분리주 중의 등가의 잔기는 황색으로 강조 표시되어 있다.
도 4는 HAD 검정법으로부터의 예시적인 이미지를 보여주는 것이다. Vero 세포를 T7RNA 폴리머라제를 발현하는 변형된 백시니아 바이러스 앙카라로 감염시키고, C-말단 HA 에피토프 태그가 있는 Benin 또는 Georgia 균주로부터의 야생형 또는 돌연변이체 CD2v 전장 단백질을 발현하는 플라스미드 (pcDNA3)로 형질감염시켰다. 돼지 적혈구를 첨가하고, 적혈구의 표면에의 부착에 대해 세포를 관찰하였다. 야생형 Benin CD2v를 발현하는 플라스미드로 형질감염된 4개의 세포 주위에서 (a), 및 야생형 Georgia CD2v를 발현하는 플라스미드로 형질감염된 4개의 세포 주위에서 (b) 적혈구의 HAD가 관찰된다. 잔기 Q96이 R로 돌연변이된 Georgia CD2v를 발현하는 세포 (c), 또는 형질감염되지 않은 Vero 세포 (d)의 경우 HAD는 관찰되지 않는다.
도 5는 EP153R 및 EP402R/CD2v 유전자에 프레임 시프트 중단을 갖는 BeninΔCD2v 바이러스 (a) 또는 OURT88/3 바이러스 (b)로 감염된 CD2vE99R을 발현하는 WSL 세포를 보여주는 것이다. BeninΔCD2v로의 감염시에는 HAD가 관찰되지만, OURT88/3으로의 감염시에는 관찰되지 않는다.
도 6은 ASFV Benin 97/1 야생형 (b 좌측 패널) 또는 ASFV Benin 97/1 ΔDP148RΔEP153R-CD2vE99R (a, b 우측 패널)로 감염된 돼지 골수 세포를 보여주는 것이다.
도 7은 공 pcDNA3 벡터 (음성 대조군), 또는 DP148R을 발현하는 플라스미드로 형질감염된 HEK293T 세포에서의 NF-κB 의존성 프로모터로부터의 루시페라제 발현 수준을 보여주는 것이다. 세포를 IL-1β (a) 또는 TNF-α (b)로 자극시켜 NF-κB 활성화를 유도하였다. 대안적으로, NF-κB 경로의 두 주요 키나제인 IKKα (c) 및 IKKβ (d)의 과다발현에 의해 NF-κB 활성화를 유도하였다.
도 8은 HA 태그부착된 DP148R로 형질감염되고, HA 태그 (적색) 및 NF-κB p65 서브유닛 (녹색)에 대해 염색된, HeLa 세포의 면역형광 이미지를 보여주는 것이다. 핵은 청색으로 제시되어 있다. 세포를 자극하지 않았거나 (상단 행), 또는 TNFα(가운데 행) 또는 IL-1β(하단 행)로 자극시켜 NF-κB 활성화 및 핵으로의 p65 전위를 유도하였다. 화살표는 DP148R을 발현하는 세포를 가리킨다. DP148R을 발현하는 자극된 세포에서, p65는 핵으로 전위되지 않는다.
도 9는 BeninΔDP148RΔEP153RΔCD2v (그룹 A) 및 BeninΔDP148RΔEP153R-CD2vE99R (그룹 B) 바이러스로 돼지를 면역화, 부스팅 및 챌린지하는 데 사용된 실험 프로토콜을 도시한 것이다.
도 10은 면역화 및 챌린지 동안 그룹 A (a) 및 B (b), 및 대조군 E (c) 중의 돼지의 직장 체온을 보여주는 것이다.
도 11은 면역화 및 챌린지 동안 그룹 A (a) 및 B (b), 및 대조군 E (c) 중의 돼지의 임상 점수를 보여주는 것이다.
도 12는 면역화 및 챌린지 동안 그룹 A (a) 및 B (b) 중의 돼지의 바이러스혈증을 보여주는 것이다.
도 13은 VP72 (B646L) 주요 캡시드 단백질을 기반으로, 상업적으로 이용가능한 경쟁 ELISA를 사용하여 측정된, 면역화 및 챌린지 동안 그룹 A (a) 및 B (b) 중의 돼지의 항체 반응을 보여주는 것이다.
도 14는 면역화 및 챌린지 동안 그룹 A (a) 및 B (b)에서의 세포 매개 면역 반응을 보여주는 것이다. 말초 혈액 단핵 세포를 그룹 A 및 B 중의 돼지로부터 면역화 이전, 부스트 및 챌린지에 수집하고, ASFV Benin 바이러스로 자극하였다. IFN 감마 생산 세포의 개수를 Elispot 검정법에 의해 측정하였다.
도 15는 사후 그룹 E, A 및 B로부터의 돼지에서 발견된 ASFV 특이적 병변의 개수를 보여주는 것이다.
도 16은 BeninΔDP148R (a), BeninΔDP148RΔCD2v (b), BeninΔDP148RΔEP153RΔCD2v (c) 및 BeninΔDP148RΔEP153R-CD2vE99R (d)로의 면역화 후의 혈중 바이러스 게놈을 직접 비교한 것이다.
도 2는 HAD 검정법으로부터의 예시적인 이미지를 보여주는 것이다. Vero 세포를 T7RNA 폴리머라제를 발현하는 변형된 백시니아 바이러스 앙카라(Ankara)로 감염시키고, C-말단 HA 에피토프 태그가 있는 야생형 또는 돌연변이체 CD2v 전장 단백질을 발현하는 플라스미드 (pcDNA3)로 형질감염시켰다. 돼지 적혈구를 첨가하고, 적혈구의 표면에의 부착에 대해 세포를 관찰하였다. 야생형 Benin CD2v를 발현하는 플라스미드로 형질감염된 3개의 세포 주위에서 적혈구의 HAD가 관찰된다 (a). Y102 잔기가 D로 돌연변이된 CD2v를 발현하는 한 세포 주위에서 부분적인 HAD가 관찰된다 (b). 잔기 E99가 R로 돌연변이된 CD2v를 발현하는 세포의 경우 HAD는 관찰되지 않는다 (c).
도 3은 다양한 유전자형의 상이한 ASFV 분리주로부터의 CD2v 리간드 결합 도메인의 아미노산 서열의 정렬을 도시한 것이다. E99 및 다른 분리주 중의 등가의 잔기는 황색으로 강조 표시되어 있다.
도 4는 HAD 검정법으로부터의 예시적인 이미지를 보여주는 것이다. Vero 세포를 T7RNA 폴리머라제를 발현하는 변형된 백시니아 바이러스 앙카라로 감염시키고, C-말단 HA 에피토프 태그가 있는 Benin 또는 Georgia 균주로부터의 야생형 또는 돌연변이체 CD2v 전장 단백질을 발현하는 플라스미드 (pcDNA3)로 형질감염시켰다. 돼지 적혈구를 첨가하고, 적혈구의 표면에의 부착에 대해 세포를 관찰하였다. 야생형 Benin CD2v를 발현하는 플라스미드로 형질감염된 4개의 세포 주위에서 (a), 및 야생형 Georgia CD2v를 발현하는 플라스미드로 형질감염된 4개의 세포 주위에서 (b) 적혈구의 HAD가 관찰된다. 잔기 Q96이 R로 돌연변이된 Georgia CD2v를 발현하는 세포 (c), 또는 형질감염되지 않은 Vero 세포 (d)의 경우 HAD는 관찰되지 않는다.
도 5는 EP153R 및 EP402R/CD2v 유전자에 프레임 시프트 중단을 갖는 BeninΔCD2v 바이러스 (a) 또는 OURT88/3 바이러스 (b)로 감염된 CD2vE99R을 발현하는 WSL 세포를 보여주는 것이다. BeninΔCD2v로의 감염시에는 HAD가 관찰되지만, OURT88/3으로의 감염시에는 관찰되지 않는다.
도 6은 ASFV Benin 97/1 야생형 (b 좌측 패널) 또는 ASFV Benin 97/1 ΔDP148RΔEP153R-CD2vE99R (a, b 우측 패널)로 감염된 돼지 골수 세포를 보여주는 것이다.
도 7은 공 pcDNA3 벡터 (음성 대조군), 또는 DP148R을 발현하는 플라스미드로 형질감염된 HEK293T 세포에서의 NF-κB 의존성 프로모터로부터의 루시페라제 발현 수준을 보여주는 것이다. 세포를 IL-1β (a) 또는 TNF-α (b)로 자극시켜 NF-κB 활성화를 유도하였다. 대안적으로, NF-κB 경로의 두 주요 키나제인 IKKα (c) 및 IKKβ (d)의 과다발현에 의해 NF-κB 활성화를 유도하였다.
도 8은 HA 태그부착된 DP148R로 형질감염되고, HA 태그 (적색) 및 NF-κB p65 서브유닛 (녹색)에 대해 염색된, HeLa 세포의 면역형광 이미지를 보여주는 것이다. 핵은 청색으로 제시되어 있다. 세포를 자극하지 않았거나 (상단 행), 또는 TNFα(가운데 행) 또는 IL-1β(하단 행)로 자극시켜 NF-κB 활성화 및 핵으로의 p65 전위를 유도하였다. 화살표는 DP148R을 발현하는 세포를 가리킨다. DP148R을 발현하는 자극된 세포에서, p65는 핵으로 전위되지 않는다.
도 9는 BeninΔDP148RΔEP153RΔCD2v (그룹 A) 및 BeninΔDP148RΔEP153R-CD2vE99R (그룹 B) 바이러스로 돼지를 면역화, 부스팅 및 챌린지하는 데 사용된 실험 프로토콜을 도시한 것이다.
도 10은 면역화 및 챌린지 동안 그룹 A (a) 및 B (b), 및 대조군 E (c) 중의 돼지의 직장 체온을 보여주는 것이다.
도 11은 면역화 및 챌린지 동안 그룹 A (a) 및 B (b), 및 대조군 E (c) 중의 돼지의 임상 점수를 보여주는 것이다.
도 12는 면역화 및 챌린지 동안 그룹 A (a) 및 B (b) 중의 돼지의 바이러스혈증을 보여주는 것이다.
도 13은 VP72 (B646L) 주요 캡시드 단백질을 기반으로, 상업적으로 이용가능한 경쟁 ELISA를 사용하여 측정된, 면역화 및 챌린지 동안 그룹 A (a) 및 B (b) 중의 돼지의 항체 반응을 보여주는 것이다.
도 14는 면역화 및 챌린지 동안 그룹 A (a) 및 B (b)에서의 세포 매개 면역 반응을 보여주는 것이다. 말초 혈액 단핵 세포를 그룹 A 및 B 중의 돼지로부터 면역화 이전, 부스트 및 챌린지에 수집하고, ASFV Benin 바이러스로 자극하였다. IFN 감마 생산 세포의 개수를 Elispot 검정법에 의해 측정하였다.
도 15는 사후 그룹 E, A 및 B로부터의 돼지에서 발견된 ASFV 특이적 병변의 개수를 보여주는 것이다.
도 16은 BeninΔDP148R (a), BeninΔDP148RΔCD2v (b), BeninΔDP148RΔEP153RΔCD2v (c) 및 BeninΔDP148RΔEP153R-CD2vE99R (d)로의 면역화 후의 혈중 바이러스 게놈을 직접 비교한 것이다.
아프리카 돼지 열병 바이러스 (
ASFV
)
아프리카 돼지 열병 바이러스 (ASFV)는 아프리카 돼지 열병 (ASF)의 병원체이다. ASFV의 게놈 구조는 문헌 [Chapman et al. 2008 J. Gen. Virol. 89: 397-408]에 설명되어 있는 바와 같이, 관련 기술분야에 공지되어 있다. ASFV는 적어도 150개의 유전자를 포함하는 선형 게놈을 가진 큰 20면체 이중-가닥 DNA 바이러스이다. 유전자 개수는 바이러스의 다른 분리주마다 약간씩 상이하다. ASFV는 다른 대형 DNA 바이러스, 예컨대, 폭스바이러스, 이리도바이러스 및 미미바이러스와 유사하다. 다른 바이러스성 출혈열과 마찬가지로, 복제의 주요 표적 세포는 단핵구, 대식세포 계통의 세포이다.
주요 캡시드 단백질 p72를 코딩하는 B646L 유전자의 C-말단 영역의 서열 변이에 기초하여, 22개의 ASFV 유전자형 (I-XXII)이 확인되었다. 모든 ASFV p72 유전자형은 동부 및 남부 아프리카에서 유행하고 있다. 유전자형 I은 유럽, 남미, 카리브해 및 서부 아프리카에서 유행하고 있다. 유전자형 VIII은 4개의 동아프리카 국가에 국한되어 있다.
일부 유전자형의 균주의 예는 하기에 제시되어 있다:
유전자형 I : OURT88/3; Brazil/79; Lisbon/60; BA715; Pret; Benin 97/1; IC/1/96; IC/576; CAM/82; Madrid/62; Malta/78; ZAR85; Katange63; Togo; Dakar59; Ourt88/1; BEN/1/97; Dom_Rep; VAL/76; IC/2/96; Awoshie/99; NIG/1/99; NIG/1/98; ANG/70; BEL/85; SPEC120; Lisbon/57; ASFV-Warm; GHA/1/00; GAM/1/00; Ghana; HOL/86; NAM/1/80; NUR/90/1; CAM/4/85; ASFV-Teng; Tegani; ASFV-E75.
유전자형 II: Georgia 2007/1; POL/2015/Podlaskie (폴란드 균주); Belgium/Etalle/wb/2018; ASFV/Kyiv/2016/131; China/2018/AnhuiXCGQ
유전자형 III: BOT 1/99
유전자형 IV: ASFV-War; RSA/1/99/W
유전자형 VI: MOZ 94/1
유전자형 VII: VICT/90/1; ASFV-Mku; RSA/1/98
유전자형 VIII: NDA/1/90; KAL88/1; ZAM/2/84; JON89/13; KAV89/1; DEZda; AFSV-Mal; Malawi LIL 20/1
유전자형 IX: UGA/1/95
유전자형 X: BUR/1/84; BUR/2/84; BUR/90/1; UGA/3/95; TAN/Kwh12; HindeII; ASFV-Ken; 병독성 Uganda 65.
ASFV
분리주
본 발명의 약독화된 ASF 바이러스는 야생형 ASF 바이러스 분리주로부터 유래될 수 있지만, 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현 및/또는 활성이 파괴되도록 그의 게놈에 돌연변이를 포함한다.
"야생형"이라는 용어는 바이러스가 필드에 (어느 지점에) 존재했으며, 예컨대, 가축용 돼지, 진드기 또는 와트호그와 같은 천연 숙주에서 단리되었음을 나타낸다. 현재까지 기재된 ASFV 분리주는 진뱅크 수탁(Genbank Accession) 번호와 함께 하기 표 1에 요약되어 있다.
<표 1>
본 발명의 약독화된 ASFV의 게놈은 임의의 ASFV 유전자형에 상응할 수 있다. 본 발명의 약독화된 ASFV의 게놈은 본질적으로 임의의 ASFV 유전자형에 상응할 수 있다.
"~에 상응하는"이라는 용어는 본 발명의 약독화된 ASFV의 게놈의 나머지 부분이 야생형 균주(즉, 필드의 어느 지점에 존재했던 바이러스)와 동일하다는 것을 의미한다. "게놈의 나머지 부분"은 파괴된 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R을 제외한 모든 유전자를 의미한다. 다시 말해, 본 발명의 약독화된 ASFV의 유전자는 DP148R, EP153R 및 EP402R 유전자를 제외하면, 야생형 균주의 유전자와 동일한 것일 수 있다. 한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV의 유전자는 DP148R, EP153R 및 EP402R을 제외하면, 야생형 균주의 유전자와 동일하다.
파괴된 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R은 또한 야생형 균주에 상응할 수 있다. 한 실시양태에서, 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R은 야생형 균주에 상응한다. 상기 실시양태에서 (즉, DP148R, EP153R 및 EP402R이 야생형 균주에 상응하는 경우), DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현 및/또는 활성은 예컨대, 프로모터와 같은 유전자간 영역에서 하나 이상의 돌연변이에 의해 파괴될 수 있다. 다시 말해, DP148R, EP153R 및 EP402R 유전자는 야생형 게놈과 동일하지만, 비유전자 서열의 돌연변이에 의해 발현 또는 활성이 변경된다. 따라서, 본 발명의 약독화된 ASFV의 유전자는 모두 야생형 균주의 유전자와 동일한 것일 수 있다. 한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV의 유전자는 모두 야생형 균주의 유전자와 동일한 것이다.
"본질적으로 ~에 상응하는"이라는 용어는 게놈의 나머지 부분이 하나 이상의 돌연변이를 포함할 수 있다는 추가적 예외를 제외하면, "~에 상응하는"과 동일한 것을 의미한다. 하나 이상의 돌연변이는 다른 유전자에 있을 수 있다(즉, 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R에는 없을 수 있다).
약독화된 ASFV의 게놈은 유전자형 I에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다. 약독화된 ASFV의 게놈은 유전자형 II에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다. 약독화된 ASFV의 게놈은 유전자형 III에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다. 약독화된 ASFV의 게놈은 유전자형 IV에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다. 약독화된 ASFV의 게놈은 유전자형 V에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다. 약독화된 ASFV의 게놈은 유전자형 VI에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다. 약독화된 ASFV의 게놈은 유전자형 VII에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다. 약독화된 ASFV의 게놈은 유전자형 VIII에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다. 약독화된 ASFV의 게놈은 유전자형 IX에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다. 약독화된 ASFV의 게놈은 유전자형 X에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다.
약독화된 ASFV의 게놈은 유전자형 I에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다. 약독화된 ASFV의 게놈은 유전자형 II에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다.
바람직하게, 약독화된 ASFV의 게놈은 유전자형 I에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다.
본 발명의 약독화된 ASFV의 게놈은 병독성 ASFV 균주의 것에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다. 공지된 병독성 ASF 바이러스 균주는 Georgia 2007/1, Benin 97/1, Kenyan, Malawi Lil20/1, Pretorisuskop/96/4 및 Tengani 62를 포함한다. 약독화된 ASFV의 게놈은 Benin 97/1 균주의 것에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다. 약독화된 ASFV의 게놈은 Georgia 2007/1 균주의 것에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다.
약독화된 ASFV의 게놈은 Benin 97/1 균주의 것에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다.
본 발명의 약독화된 ASFV의 게놈은 그의 병독성이 현재 공지되어 있지 않은 ASFV 균주, 예를 들어: Mkuzi, Warmbaths 및 Warthog의 것에 상응하거나, 또는 본질적으로 그에 상응할 수 있다.
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV의 게놈은 OURT88/3의 것에 상응하지 않는다. 한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV의 게놈은 NH/P68의 것에 상응하지 않는다. 한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 OURT88/3이 아니다. 한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 NH/P68이 아니다. 한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 OURT88/3도 NH/P68도 아니다.
아프리카 돼지 열병 바이러스 Benin 97/1 병원성 분리주에 대한 완전 게놈은 진뱅크 유전자좌: AM712239.1로 제공된다. 완전 BA71 분리주 게놈은 151개의 오픈 리딩 프레임 (ORF)을 코딩하고, Benin 97/1 분리주는 157개의 ORF를 코딩하고, OURT88/3 분리주는 151개의 ORF를 코딩한다.
다중유전자
패밀리
(
MGF
)
ASFV는 게놈의 좌측 및 우측 가변 영역에 존재하는 5개의 다중유전자 패밀리를 함유한다. MGF는 각 유전자에 존재하는 평균 코돈 개수를 따서 명명된다: MGF100, 110, 300, 360 및 505/530. MGF 300, 360 및 505/530 구성원의 N-말단 영역은 서로 상당한 유사성을 공유한다. MGF 360 및 505 패밀리는 감염된 세포 생존의 촉진 및 I형 인터페론 반응의 억제를 포함하는 숙주 범위 기능에 필수적인 유전자를 코딩한다.
본 발명에 따른 약독화된 ASFV는 하기 유전자:
다중유전자 패밀리 (MGF) 110 3L, 6L, 7L, 8L, 10L, 11L 및 12L,
MGF 360 5L, 6L, 7L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 20R, 21R 및 22R, 및
MGF 505 1R, 2R 및 6R 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함한다.
추가 측면에서, 본 발명은 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현 및/또는 활성이 파괴되고; 하기 유전자:
다중유전자 패밀리 (MGF) 110 11L 및 12L,
MGF 360 6L, 10L, 11L, 12L, 13L, 및 14L, 및
MGF 505 1R 및 2R 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함하는 것인, 약독화된 아프리카 돼지 열병 (ASF) 바이러스를 제공한다.
적합하게, 한 실시양태에서, 본 발명은 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현 및/또는 활성이 파괴되고; 하기 유전자:
다중유전자 패밀리 (MGF) 110 5L, 6L, 8L, 및 12L, 및
MGF 360 6L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L 및 21R, 및
MGF 505 1R 및 2R 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함하는 것인, ASFV를 제공한다.
적합하게, 한 실시양태에서, 본 발명은 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현 및/또는 활성이 파괴되고; 하기 유전자:
다중유전자 패밀리 (MGF) 110 6L, 8L, 및 12L, 및
MGF 360 6L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L 및 21R, 및
MGF 505 1R 및 2R 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함하는 것인, ASFV를 제공한다.
적합하게, 한 실시양태에서, 본 발명은 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현 및/또는 활성이 파괴되고; 하기 유전자:
다중유전자 패밀리 (MGF) 110 12L, 및
MGF 360 6L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 및
MGF 505 1R 및 2R 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함하는 것인, ASFV를 제공한다.
적합하게, 한 실시양태에서, 본 발명은 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현 및/또는 활성이 파괴되고; 하기 유전자:
다중유전자 패밀리 (MGF) 360 6L, 10L, 11L, 12L, 13L, 및 14L, 및
MGF 505 1R 및 2R 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함하는 것인, ASFV를 제공한다.
다양한 ASFV 균주의 게놈에서 상기 유전자 중 일부의 위치는 하기 표 2에 제시된다. 상응하는 Benin 97/1 유전자에 대한 각 유전자의 서열 동일성 또한 제시된다.
표 2a -
MGF
360-10L
표 2b -
MGF
360-11L
표 2c -
MGF
360-12L
표 2d -
MGF
360-13L
표 2e -
MGF
360-14L
표 2f - MGF 505-1R
표 2g - MGF 505-2R
표 2h - MGF 505-3R
상이한 균주로부터의 상기 유전자의 유전자 (즉, 뉴클레오티드) 서열은 하기에 제시된다.
MGF
110 5L 유전자 서열
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 MGF 110 5L의 기능성 버전을 포함한다. 적합하게, MGF 110 5L의 기능성 버전은 서열식별번호 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274 또는 275의 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 110 5L의 기능성 버전은 서열식별번호 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274 또는 275와 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 110 5L의 기능성 버전은 서열식별번호 266, 267, 268, 269, 270, 271, 272, 273, 274 또는 275의 서열로 이루어진다.
MGF
110 6L 유전자 서열
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 MGF 110 6L의 기능성 버전을 포함한다. 적합하게, MGF 110 6L의 기능성 버전은 서열식별번호 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42 또는 43의 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 110 6L의 기능성 버전은 서열식별번호 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42 또는 43과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 110 6L의 기능성 버전은 서열식별번호 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42 또는 43의 서열로 이루어진다.
MGF
110 7L 유전자 서열
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 MGF 110 7L의 기능성 버전을 포함한다. 적합하게, MGF 110 7L의 기능성 버전은 서열식별번호 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255 또는 256의 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 110 7L의 기능성 버전은 서열식별번호 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255 또는 256과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 110 7L의 기능성 버전은 서열식별번호 247, 248, 249, 250, 251, 252, 253, 254, 255 또는 256의 서열로 이루어진다.
MGF
110 8L 유전자 서열
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 MGF 110 8L의 기능성 버전을 포함한다. 적합하게, MGF 110 8L의 기능성 버전은 서열식별번호 44, 45, 46, 47, 48, 49 또는 50의 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 110 8L의 기능성 버전은 서열식별번호 44, 45, 46, 47, 48, 49 또는 50과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 110 8L의 기능성 버전은 서열식별번호 44, 45, 46, 47, 48, 49 또는 50의 서열로 이루어진다.
MGF
110 12L 유전자 서열
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 MGF 110 12L의 기능성 버전을 포함한다. 적합하게, MGF 110 8L의 기능성 버전은 서열식별번호 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285 또는 286의 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 110 12L의 기능성 버전은 서열식별번호 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285 또는 286과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 110 12L의 기능성 버전은 서열식별번호 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285 또는 286의 서열로 이루어진다.
MGF
360 6L 유전자 서열
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 MGF 360 6L의 기능성 버전을 포함한다. 적합하게, MGF 360 6L의 기능성 버전은 서열식별번호 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60 또는 61의 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 360 6L의 기능성 버전은 서열식별번호 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60 또는 61과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 360 6L의 기능성 버전은 서열식별번호 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60 또는 61의 서열로 이루어진다.
MGF
360 10L 유전자 서열
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 MGF 360 10L의 기능성 버전을 포함한다. 적합하게, MGF 360 10L의 기능성 버전은 서열식별번호 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73 또는 74의 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 360 10L의 기능성 버전은 서열식별번호 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73 또는 74와 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 360 10L의 기능성 버전은 서열식별번호 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73 또는 74의 서열로 이루어진다.
MGF
360 11L 유전자 서열
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 MGF 360 11L의 기능성 버전을 포함한다. 적합하게, MGF 360 11L의 기능성 버전은 서열식별번호 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86 또는 87의 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 360 11L의 기능성 버전은 서열식별번호 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86 또는 87과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 360 11L의 기능성 버전은 서열식별번호 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86 또는 87의 서열로 이루어진다.
MGF
360 12L 유전자 서열
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 MGF 360 12L의 기능성 버전을 포함한다. 적합하게, MGF 360 12L의 기능성 버전은 서열식별번호 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94 95, 96, 97, 98 또는 99의 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 360 12L의 기능성 버전은 서열식별번호 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94 95, 96, 97, 98 또는 99와 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 360 12L의 기능성 버전은 서열식별번호 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94 95, 96, 97, 98 또는 99의 서열로 이루어진다.
MGF
360 13L 유전자 서열
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 MGF 360 13L의 기능성 버전을 포함한다. 적합하게, MGF 360 13L의 기능성 버전은 서열식별번호 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110 또는 111의 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 360 13L의 기능성 버전은 서열식별번호 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110 또는 111과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 360 13L의 기능성 버전은 서열식별번호 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110 또는 111의 서열로 이루어진다.
MGF 360 14L 유전자 서열
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 MGF 360 14L의 기능성 버전을 포함한다. 적합하게, MGF 360 14L의 기능성 버전은 서열식별번호 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 또는 123의 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 360 14L의 기능성 버전은 서열식별번호 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 또는 123과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 360 14L의 기능성 버전은 서열식별번호 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 또는 123의 서열로 이루어진다.
MGF
360 21R 유전자 서열
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 MGF 360 21R의 기능성 버전을 포함한다. 적합하게, MGF 360 21R의 기능성 버전은 서열식별번호 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132 또는 133의 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 360 21R의 기능성 버전은 서열식별번호 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132 또는 133과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 360 21R의 기능성 버전은 서열식별번호 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132 또는 133의 서열로 이루어진다.
MGF
505 1R 유전자 서열
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 MGF 505 1R의 기능성 버전을 포함한다. 적합하게, MGF 505 1R의 기능성 버전은 서열식별번호 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145 또는 146의 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 505 1R의 기능성 버전은 서열식별번호 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145 또는 146과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 505 1R의 기능성 버전은 서열식별번호 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145 또는 146의 서열로 이루어진다.
MGF
505 2R 유전자 서열
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 MGF 505 2R의 기능성 버전을 포함한다. 적합하게, MGF 505 2R의 기능성 버전은 서열식별번호 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157 또는 158의 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 505 2R의 기능성 버전은 서열식별번호 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157 또는 158과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, MGF 505 2R의 기능성 버전은 서열식별번호 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157 또는 158의 서열로 이루어진다.
MGF
505 6R 유전자 서열
한 실시양태에서, 본 발명은 Benin 97/1 균주로부터의 하기 서열 중 하나 이상, 예컨대, 그들 모두를 포함하는 ASFV를 제공한다:
서열식별번호 55 (MGF 360 6L), 서열식별번호 68 (MGF 360 10L), 서열식별번호 78 (MGF 360 11L), 서열식별번호 96 (MGF 360 12L), 서열식별번호 108 (MGF 360 13L) 및 서열식별번호 120 (MGF 360 14L), 및
서열식별번호 141 (MGF 505 1R) 및 서열식별번호 151 (MGF 505 2R).
한 실시양태에서, 본 발명은 China/2018/AnhuiXCGQ 균주로부터의 하기 서열 중 하나 이상, 예컨대, 그들 모두를 포함하는 ASFV를 제공한다:
서열식별번호 52 (MGF 360 6L), 서열식별번호 63 (MGF 360 10L), 서열식별번호 76 (MGF 360 11L), 서열식별번호 89 (MGF 360 12L), 서열식별번호 101 (MGF 360 13L), 서열식별번호 113 (MGF 360 14L) 및 서열식별번호 125 (MGF 360 21R), 및
서열식별번호 135 (MGF 505 1R) 및 서열식별번호 148 (MGF 505 2R).
한 실시양태에서, 본 발명은 Georgia 2007/1 균주로부터의 하기 서열 중 하나 이상, 예컨대, 그들 모두를 포함하는 ASFV를 제공한다:
서열식별번호 51 (MGF 360 6L), 서열식별번호 62 (MGF 360 10L), 서열식별번호 75 (MGF 360 11L), 서열식별번호 88 (MGF 360 12L), 서열식별번호 100 (MGF 360 13L), 서열식별번호 112 (MGF 360 14L) 및 서열식별번호 124 (MGF 360 21R), 및
서열식별번호 134 (MGF 505 1R) 및 서열식별번호 147 (MGF 505 2R).
한 실시양태에서, 본 발명은 Ken05/Tk1 균주로부터의 하기 서열 중 하나 이상, 예컨대, 그들 모두를 포함하는 ASFV를 제공한다:
서열식별번호 35 (MGF 110 6L), 서열식별번호 44 (MGF 110 8L), 및
서열식별번호 58 (MGF 360 6L), 서열식별번호 65 (MGF 360 10L), 서열식별번호 86 (MGF 360 11L) 및 서열식별번호 130 (MGF 360 21R), 및
서열식별번호 145 (MGF 505 1R) 및 서열식별번호 156 (MGF 505 2R).
한 실시양태에서, 본 발명은 Ken06.Bus 균주로부터의 하기 서열 중 하나 이상, 예컨대, 그들 모두를 포함하는 ASFV를 제공한다:
서열식별번호 36 (MGF 110 6L), 및
서열식별번호 61 (MGF 360 6L), 서열식별번호 64 (MGF 360 10L), 서열식별번호 87 (MGF 360 11L), 서열식별번호 99 (MGF 360 12L), 서열식별번호 111 (MGF 360 13L), 서열식별번호 123 (MGF 360 14L) 및 서열식별번호 132 (MGF 360 21R), 및
서열식별번호 144 (MGF 505 1R) 및 서열식별번호 158 (MGF 505 2R).
한 실시양태에서, 본 발명은 Kenya 1950 균주로부터의 하기 서열 중 하나 이상, 예컨대, 그들 모두를 포함하는 ASFV를 제공한다:
서열식별번호 37 (MGF 110 6L), 서열식별번호 45 (MGF 110 8L), 및
서열식별번호 60 (MGF 360 6L), 서열식별번호 66 (MGF 360 10L), 서열식별번호 85 (MGF 360 11L), 서열식별번호 98 (MGF 360 12L), 서열식별번호 110 (MGF 360 13L), 서열식별번호 122 (MGF 360 14L) 및 서열식별번호 131 (MGF 360 21R), 및
서열식별번호 143 (MGF 505 1R) 및 서열식별번호 157 (MGF 505 2R).
한 실시양태에서, 본 발명은 L60 균주로부터의 하기 서열 중 하나 이상, 예컨대, 그들 모두를 포함하는 ASFV를 제공한다:
서열식별번호 54 (MGF 360 6L), 서열식별번호 67 (MGF 360 10L), 서열식별번호 77 (MGF 360 11L), 서열식별번호 95 (MGF 360 12L), 서열식별번호 107 (MGF 360 13L) 및 서열식별번호 119 (MGF 360 14L), 및
서열식별번호 140 (MGF 505 1R) 및 서열식별번호 150 (MGF 505 2R).
한 실시양태에서, 본 발명은 Malawi Lil-20/1 (1983) 균주로부터의 하기 서열 중 하나 이상, 예컨대, 그들 모두를 포함하는 ASFV를 제공한다:
서열식별번호 38 (MGF 110 6L), 서열식별번호 46 (MGF 110 8L), 및
서열식별번호 59 (MGF 360 6L), 서열식별번호 74 (MGF 360 10L), 서열식별번호 84 (MGF 360 11L), 서열식별번호 97 (MGF 360 12L), 서열식별번호 109 (MGF 360 13L), 서열식별번호 121 (MGF 360 14L) 및 서열식별번호 133 (MGF 360 21R), 및
서열식별번호 146 (MGF 505 1R) 및 서열식별번호 155 (MGF 505 2R).
한 실시양태에서, 본 발명은 Mkuzi 1979 균주로부터의 하기 서열 중 하나 이상, 예컨대, 그들 모두를 포함하는 ASFV를 제공한다:
서열식별번호 39 (MGF 110 6L), 서열식별번호 47 (MGF 110 8L), 및
서열식별번호 57 (MGF 360 6L), 서열식별번호 69 (MGF 360 10L), 서열식별번호 79 (MGF 360 11L), 서열식별번호 94 (MGF 360 12L), 서열식별번호 106 (MGF 360 13L), 서열식별번호 118 (MGF 360 14L) 및 서열식별번호 128 (MGF 360 21R), 및
서열식별번호 138 (MGF 505 1R) 및 서열식별번호 149 (MGF 505 2R).
한 실시양태에서, 본 발명은 Pretorisuskop/96/4 균주로부터의 하기 서열 중 하나 이상, 예컨대, 그들 모두를 포함하는 ASFV를 제공한다:
서열식별번호 40 (MGF 110 6L), 서열식별번호 48 (MGF 110 8L), 및
서열식별번호 56 (MGF 360 6L), 서열식별번호 70 (MGF 360 10L), 서열식별번호 81 (MGF 360 11L), 서열식별번호 93 (MGF 360 12L), 서열식별번호 105 (MGF 360 13L), 서열식별번호 117 (MGF 360 14L) 및 서열식별번호 127 (MGF 360 21R), 및
서열식별번호 142 (MGF 505 1R) 및 서열식별번호 153 (MGF 505 2R).
한 실시양태에서, 본 발명은 Tengani 62 균주로부터의 하기 서열 중 하나 이상, 예컨대, 그들 모두를 포함하는 ASFV를 제공한다:
서열식별번호 41 (MGF 110 6L), 및
서열식별번호 71 (MGF 360 10L), 서열식별번호 82 (MGF 360 11L), 서열식별번호 90 (MGF 360 12L), 서열식별번호 102 (MGF 360 13L), 서열식별번호 114 (MGF 360 14L) 및 서열식별번호 126 (MGF 360 21R), 및
서열식별번호 136 (MGF 505 1R) 및 서열식별번호 152 (MGF 505 2R).
한 실시양태에서, 본 발명은 Warmbaths 균주로부터의 하기 서열 중 하나 이상, 예컨대, 그들 모두를 포함하는 ASFV를 제공한다:
서열식별번호 42 (MGF 110 6L), 서열식별번호 49 (MGF 110 8L), 및
서열식별번호 53 (MGF 360 6L), 서열식별번호 73 (MGF 360 10L), 서열식별번호 80 (MGF 360 11L), 서열식별번호 92 (MGF 360 12L), 서열식별번호 104 (MGF 360 13L), 서열식별번호 116 (MGF 360 14L) 및 서열식별번호 129 (MGF 360 21R), 및
서열식별번호 137 (MGF 505 1R) 및 서열식별번호 154 (MGF 505 2R).
한 실시양태에서, 본 발명은 Warthog 균주로부터의 하기 서열 중 하나 이상, 예컨대, 그들 모두를 포함하는 ASFV를 제공한다:
서열식별번호 43 (MGF 110 6L), 서열식별번호 50 (MGF 110 8L), 및
서열식별번호 72 (MGF 360 10L), 서열식별번호 83 (MGF 360 11L), 서열식별번호 91 (MGF 360 12L), 서열식별번호 103 (MGF 360 13L), 서열식별번호 115 (MGF 360 14L), 및
서열식별번호 139 (MGF 505 1R).
상기 유전자의 번역 생성물 (즉, 단백질 서열)을 하기에 제시된다:
Benin 97/1
MGF
유전자 단백질 서열
MGF
110 5L 단백질 서열
MGF
110 12L 단백질 서열
MGF
360 12L 단백질 서열
MGF
360 13L 단백질 서열
MGF 360 14L 단백질 서열
MGF 505 1R 단백질 서열
DP148R
DP148R 유전자는 Benin 97/1 게놈 상의 위치 177915 내지 178679에, ASFV 게놈의 우측 단부 근부에 위치한다. DP148R 유전자는 또한 MGF 360 18R로도 지칭될 수 있다. DP148R은 감염 후 초기에 발현된다. DP148R 단백질의 아미노산 서열은 다른 단백질과 유의적인 유사성이 없고; 2차 구조는 주로 나선형인 것으로 예측되지만, 신호 펩티드 또는 막횡단 도메인은 분명하지 않다.
DP148R은 I형 인터페론을 억제한다. DP148R은 또한 NF-κB 전사 인자의 활성화를 억제한다 (도 7 참조). DP148R은 NF-κB의 p65 서브유닛의 핵 전위를 억제한다 (도 8 참조). NF-κB는 바이러스 감염에 대한 숙주의 선천 면역계 반응의 일부로서 인터페론 및 염증유발성 시토카인의 발현을 제어한다. DP148R에 의한 NF-κB의 억제는 ASFV에 감염된 세포에 의해 생성되는 I형 인터페론(IFN) 및 염증유발성 시토카인 및 케모카인의 양을 감소시키고, ASFV가 숙주의 선천성 면역 반응을 우회하도록 하여 바이러스 복제를 촉진하고, 적응 반응의 발생을 파괴시킨다.
상이한 ASFV 균주로부터의 DP148R 유전자의 게놈내 유전자 (즉, 뉴클레오티드) 서열 및 위치가 하기에 제시되어 있다.
한 실시양태에서, 본 발명은 DP148R 유전자의 발현 및/또는 활성이 파괴된 약독화된 ASF 바이러스를 제공한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299 또는 300의 서열을 포함한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299 또는 300과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299 또는 300의 서열로 이루어진다.
Benin 97/1 DP148R 단백질의 아미노산 서열은 하기에 서열식별번호 11로서 제시되어 있다:
적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 11의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 11과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 11의 서열로 이루어진 단백질을 코딩한다.
다른 게놈으로부터의 오르토로거스 DP148R 서열은 74 내지 99%의 아미노산 동일성을 공유한다. 다른 ASFV 분리주로부터의 오르토로거스 DP148R 유전자는 하기 서열식별번호 12 내지 19로서 제시되어 있고, ASFV 게놈 중 그의 위치가 표시되어 있다:
적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 12의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 13의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 14의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 15의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 16의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 17의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 18의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 19의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 301의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 302의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 303의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 304의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, DP148R 유전자는 서열식별번호 305의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다.
EP153R
EP153R 유전자는 감염 초기 및 후기, 둘 모두에서 발현된다. EP153R은 8CR로도 지칭될 수 있다. EP153R 단백질은 C형 렉틴이다. C형 동물 렉틴은 혈청, 세포외 기질 및 세포막에서 발견되며, 탄수화물 리간드에 대한 수용체로 작용하는 것으로 간주된다. EP153R 단백질은 C형 렉틴 도메인, 세포 부착 서열 (RGD) 및 막횡단 도메인을 포함하며, T 세포 활성화에 관여하는 CD44 분자와 유사성을 갖는다.
상이한 ASFV 균주로부터의 EP153R 유전자의 게놈내 유전자 (즉, 뉴클레오티드) 서열 및 위치가 하기에 제시되어 있다.
한 실시양태에서, 본 발명은 EP153R 유전자의 발현 및/또는 활성이 파괴된 약독화된 ASF 바이러스를 제공한다. 적합하게, EP153R 유전자는 서열식별번호 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215 또는 216의 서열을 포함한다. 적합하게, EP153R 유전자는 서열식별번호 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215 또는 216과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, EP153R 유전자는 서열식별번호 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215 또는 216의 서열로 이루어진다.
ASFV의 상이한 균주로부터의 EP153R 단백질의 수탁 번호는 하기 표 3에 열거되어 있다.
<표 3>
상이한 ASFV 균주로부터의 EP153R 단백질의 아미노산 서열이 하기 제시되어 있다.
적합하게, EP153R 유전자는 서열식별번호 20, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225 226, 227 또는 228의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP153R 유전자는 서열식별번호 20, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225 226, 227 또는 228과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP153R 유전자는 서열식별번호 20, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 224, 225 226, 227 또는 228의 서열로 이루어진 단백질을 코딩한다.
EP153R은 면역원성이다 (즉, 면역 반응을 유발한다) (Burmakina et al. 2019 J. Gen. Virol. 100: 259-265). EP153R은 ASFV 감염 동안 카스파제-3 활성화를 억제하여 아폽토시스를 억제하는 효과가 있다. EP153R은 혈구흡착에 필요하다. EP153R은 또한 감염된 세포에서 MHC-I 발현을 억제한다.
EP402R
EP402R 유전자는 바이러스의 외부 층에 혼입되고, 포유동물 T-림프구 표면 부착 수용체 CD2와 부분적으로 유사한 단백질을 코딩한다. 특히, EP402R 단백질의 N-말단 세포외 영역은 CD2의 세포외 리간드 결합 영역과 유사한 2개의 면역글로불린 유사 (Ig 유사) 도메인으로 이루어진다. EP402R 단백질의 N-말단 세포외 도메인은 "리간드 결합 도메인"으로 지칭될 수 있다. EP402R 단백질의 세포질 도메인은 CD2와 유사하지 않다. EP402R 단백질은 이러한 유사성으로 인해 CD2v로 지칭될 수 있다.
EP402R은 면역원성이다 (즉, 면역 반응을 유발한다) (Netherton et al. 2019 Front. Immunol. 10, 1318). EP402R은 혈구흡착에 필요하며, 바이러스 진입 또는 확산에서 역할을 할 수 있다. EP402R은 숙주 단백질 AP-1에 결합할 수 있다. EP402R의 기능은 포유동물 CD2가 세포외 부착 분자에 결합하는 것과 동일한 방식으로 리간드에 결합하는 세포외, N-말단, Ig 유사 도메인에 의해 매개될 수 있다.
상이한 ASFV 균주로부터의 EP402R 유전자의 게놈내 유전자 (즉, 뉴클레오티드) 서열 및 위치가 하기에 제시되어 있다.
한 실시양태에서, 본 발명은 EP402R 유전자의 발현 및/또는 활성이 파괴된 약독화된 ASF 바이러스를 제공한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240 또는 241의 서열을 포함한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240 또는 241과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 229, 230, 231, 232, 233, 234, 235, 236, 237, 238, 239, 240 또는 241의 서열로 이루어진다.
Benin 97/1 균주로부터의 EP402R 단백질의 아미노산 서열은 하기 서열식별번호 21로서 제시되어 있다.
적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 21의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 21과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 21의 서열로 이루어진 단백질을 코딩한다.
하기 서열식별번호 34로서 제공되는 Benin 97/1 EP402R의 리간드 결합 도메인은 서열식별번호 21의 아미노산 1-198에 의해 형성된다.
적합하게, EP402R 단백질의 리간드 결합 도메인은 서열식별번호 34의 서열을 포함한다. 적합하게, EP402R 단백질의 리간드 결합 도메인은 서열식별번호 34와 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 적합하게, EP402R 단백질의 리간드 결합 도메인은 서열식별번호 34의 서열로 이루어진다.
다른 ASFV 분리주로부터의 오르토로거스 EP402R 유전자는 하기 서열식별번호 22 내지 30으로서 제시된다:
다른 균주로부터의 EP402R 단백질의 리간드 결합 도메인은 예컨대, 도 3에 제시된 바와 같이, Benin 97/1 EP402R 단백질의 서열과의 정렬에 의해 쉽게 확인될 수 있다.
한 실시양태에서, 본 발명은 EP402R 유전자의 발현 및/또는 활성이 파괴된 약독화된 ASF 바이러스를 제공한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 22의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 23의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 24의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 25의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 26의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 27의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 28의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 29의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 30의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 242의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 243의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 244의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 245의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 246의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다.
혈구흡착
혈구흡착은 ASFV에 감염된 세포가 그의 표면 상에 적혈구(erythrocyte) (적혈구(red blood cell))를 흡착하는 현상이다. ASFV에 의해 유도된 혈구흡착 정도는 예컨대, 본원에 기재된 바와 같은 혈구흡착 검정법을 사용하여 측정될 수 있다. 예를 들어, 세포를 단백질로 형질감염시키거나, 또는 ASFV에 감염시킨 후, 이어서, 적혈구를 첨가하고, 이미징에 의해 혈구흡착 정도를 검출할 수 있다. 이러한 방식으로, 상이한 단백질 및 바이러스를 그가 혈구흡착에 미치는 영향을 시험할 수 있다.
EP402R 및 EP153R은 ASFV 감염된 세포의 혈구흡착을 매개하는 데 관여한다.
한 실시양태에서, 본 발명은 혈구흡착이 감소된 약독화된 ASF 바이러스를 제공한다.
본 발명의 약독화된 ASF 바이러스의 한 실시양태에서, 혈구흡착을 매개하는 EP153R 유전자 및/또는 EP402R 유전자의 능력은 파괴될 수 있다. 한 실시양태에서, 혈구흡착을 매개하는 EP153R 유전자의 능력은 파괴될 수 있다. 한 실시양태에서, 혈구흡착을 매개하는 EP402R 유전자의 능력은 파괴될 수 있다.
혈구흡착을 감소시키거나, 또는 혈구흡착을 매개하는 능력을 파괴시킨다는 것은 본 발명의 약독화된 ASFV로 감염되거나, 또는 돌연변이체, 비기능성 EP153R 또는 EP402R 단백질로 형질감염된 세포가 야생형 ASFV로 감염되거나, 또는 야생형 EP153R 또는 EP402R 단백질로 형질감염된 세포보다 그의 표면에 더 적은 적혈구를 흡착한다는 것을 의미한다. 감염된/형질감염된 세포의 표면에 흡착된 적혈구의 개수는 적어도 50, 60, 70, 80 또는 90%만큼 감소될 수 있다. 한 실시양태에서, 혈구흡착은 폐기되고, 즉, 본 발명의 약독화된 ASFV로 감염되거나, 또는 돌연변이체, 비기능성 EP153R 또는 EP402R 단백질로 형질감염된 세포의 표면에 어떤 적혈구도 흡착되지 않는다.
유전자 발현
본 발명의 한 실시양태의 약독화된 아프리카 돼지 열병 (ASF) 바이러스는 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 파괴된 발현 및/또는 활성을 갖는다. 상기 유전자는 본원에서 "파괴된 유전자"로 지칭될 수 있다.
한 실시양태에서, 본 발명은 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현이 파괴된 약독화된 ASFV를 제공한다.
유전자와 관련하여 "발현"이라는 용어는 유전자, 예컨대, RNA의 생성물 및/또는 단백질을 생산하는 ASF 바이러스의 능력을 지칭한다. 유전자 발현 파괴는 유전자 생성물 생산 감소를 의미한다. 유전자 발현은 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 및/또는 적어도 95%만큼 감소될 수 있다. 유전자 발현은 유전자 생성물, 예컨대, RNA 및/또는 단백질 생산이 완전히 폐기되는 (즉, 유전자 생성물이 전혀 생산되지 않는) 정도로 감소될 수 있다. 유전자 발현의 파괴는 파괴되지 않은 유전자 발현에 비해 유전자 발현을 감소시킨다. 예를 들어, 돌연변이된 유전자는 야생형 버전의 유전자와 비교하여 감소된 발현을 가질 수 있다.
발현이 파괴된 유전자는 완전히 전사 및 번역되지 않을 수 있다. 유전자 전사는 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 및/또는 적어도 95%만큼 감소될 수 있다. 유전자 전사는 폐기될 수 있다 (즉, 유전자는 전사되지 않을 수 있다). 유전자 번역은 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 및/또는 적어도 95%만큼 감소될 수 있다. 유전자 번역은 폐기될 수 있다. 유전자는 전사되지만, 번역되지 않을 수 있다. 유전자는 전사 및 번역되지만, 단백질이 너무 빠르게 분해되어 그의 기능을 수행하지 못할 수 있다. 유전자는 전사 및 번역되지만, 단백질은 비기능성일 수 있다.
유전자 발현은 관련 기술분야에 공지된 기술에 의해 측정될 수 있다. 예를 들어, 유전자로부터 전사된 mRNA의 양은 예컨대, 정량적 중합효소 연쇄 반응 (qPCR)을 사용하여 정량화될 수 있다. 대안적으로 또는 추가로, 단백질의 양은 예컨대, 웨스턴 블롯팅 또는 질량 분석법을 사용하여 정량화될 수 있다.
유전자 활성
한 실시양태에서, 본 발명은 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 활성이 파괴된 약독화된 ASFV를 제공한다.
유전자와 관련하여 "활성"이라는 용어는 유전자 그의 기능을 수행하는 유전자의 능력을 지칭한다. 상이한 유전자는 상이한 활성, 즉, 그들이 수행하는 상이한 기능을 가지고 있다. 주어진 유전자는 다중 활성을 가질 수 있고; 유전자 활성의 파괴는 이러한 활성 중 하나 이상의 파괴를 의미한다. 하나 이상의 다른 활성은 파괴되지 않은 채로, 유전자의 하나 이상의 활성이 파괴될 수 있다. 유전자 활성의 파괴는 파괴되지 않은 경우 유전자의 활성에 비해 유전자의 활성을 감소시킨다. 예를 들어, 돌연변이된 유전자는 야생형 버전의 유전자와 비교하여 감소된 활성을 가질 수 있다. 유전자 활성이 완전히 폐기될 정도로 유전자 활성이 감소될 수 있다.
본 발명에 따른 약독화된 ASFV는 비-기능성 버전의 파괴된 유전자를 포함할 수 있다.
감소된 양의 유전자 생성물이 유전자가 하나 이상의 그의 활성을 효과적으로 수행할 수 없다는 것을 의미하는 바, 유전자 발현의 파괴 또한 상기 유전자의 활성을 파괴시킬 수 있다.
유전자 발현 및/또는 활성은 ASFV 게놈을 돌연변이시킴으로써, 즉, ASFV 게놈을 돌연변이시킴으로써 파괴된다. "돌연변이"는 공지된 ASFV 유전자형 대비 ASFV 게놈의 뉴클레오티드 서열의 변이를 의미한다. 돌연변이는 하나 이상의 뉴클레오티드를 상이한 뉴클레오티드로 변이 (즉, 치환), 뉴클레오티드 부가, 뉴클레오티드 결실 및/또는 그의 조합을 포함한다.
한 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASF 바이러스는 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현 및/또는 활성을 파괴시키는 돌연변이를 포함한다.
유전자 발현 및/또는 활성은 mRNA로의 유전자 전사를 파괴시킴으로써, 즉, 유전자 전사를 완전히 폐기하는 것과 같이 유전자 전사를 감소시킴으로써 파괴될 수 있다. 유전자 발현 및/또는 활성은 mRNA의 단백질로의 번역을 파괴시킴으로써 파괴될 수 있다. 한 실시양태에서, 약독화된 ASF 바이러스는 유전자의 전사 및/또는 번역을 감소시키는 돌연변이를 포함한다. 한 실시양태에서, 약독화된 ASF 바이러스는 유전자가 전사 및/또는 번역되지 않도록 하는 (즉, 전사 및/또는 번역이 완전한 폐기되도록 하는) 돌연변이를 포함한다.
유전자 발현 및/또는 활성은 유전자와 연관된 비-코딩 서열, 예컨대, 프로모터를 돌연변이시킴으로써 파괴될 수 있다. 한 실시양태에서, 약독화된 ASF 바이러스는 파괴된 유전자 중 하나 이상의 프로모터에 돌연변이를 포함한다.
유전자 발현 및/또는 활성은 파괴된 유전자 중 하나 이상의 코딩 서열을 돌연변이시킴으로써 파괴될 수 있다.
DP148R의
활성
본 발명의 약독화된 ASFV의 한 실시양태에서, DP148R 활성은 파괴될 수 있다.
한 실시양태에서, 파괴될 수 있는 DP148R의 활성은 I형 인터페론을 억제하는 그의 능력이다. 다시 말해, I형 인터페론을 억제하는 DP148R의 능력은 감소될 수 있다. I형 인터페론을 억제하는 DP148R의 능력은 적어도 50, 60, 70, 80 또는 90%만큼 감소될 수 있다. I형 인터페론을 억제하는 DP148R의 능력은 완전히 폐기될 수 있다.
한 실시양태에서, 파괴될 수 있는 DP148R의 활성은 NF-κB 활성을 억제하는 그의 능력이다. 한 실시양태에서, 본 발명은 NF-κB 활성을 억제하는 DP148R 유전자의 능력이 파괴된 약독화된 ASF 바이러스를 제공한다. NFκB 활성은 본원에 기재된 바와 같이 루시페라제 리포터 검정법을 사용하여 측정될 수 있다.
NFκB 활성을 억제하는 능력 파괴는 NFκB 활성을 억제하는 능력이 감소되었다는 것을 의미한다. 다시 말해, 본 발명의 약독화된 ASF 바이러스의 DP148R 유전자는 야생형 버전의 DP148R 유전자보다 더 적은 정도로 NFκB 활성을 억제한다. NFκB 활성을 억제하는 능력은 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 또는 적어도 90%만큼 감소될 수 있다. 한 실시양태에서, NFκB 활성을 억제하는 DP148R 유전자의 능력은 폐기될 수 있고, 즉, DP148R 유전자는 NFκB 활성을 억제하지 않는다. 본 경우에서, NFκB 활성은 마치 DP148R 유전자가 존재하지 않는 것처럼 높을 것이다. 억제 감소는 NFκB 활성이 야생형 버전의 DP148R 유전자보다 높다는 것을 의미한다. NFκB 활성은 야생형 버전의 DP148R 유전자보다 2배만큼 더 높을 수 있고, 예컨대, 3배만큼 더 높을 수 있거나, 4배만큼 더 높을 수 있거나, 5배만큼 더 높을 수 있거나, 또는 6배만큼 더 높을 수 있다.
NFκB는 바이러스 감염에 대한 숙주의 선천 면역계 반응의 일부로서 인터페론 및 염증유발성 시토카인의 발현을 제어하면서, 다양한 유전자의 전사를 활성화시키는 전사 인자이다. NFκB 활성 억제란, 그의 표적 유전자의 발현의 활성화를 감소시키는 것을 의미한다. NFκB 표적 유전자 발현의 활성화 정도는 NFκB-활성가능한 프로모터가 루시페라제 리포터에 연결되는 루시페라제 리포터 검정법을 사용하여 측정될 수 있다.
한 실시양태에서, 파괴될 수 있는 DP148R의 활성은 NFκB의 p65 서브유닛의 핵으로의 전위를 억제하는 그의 능력이다. 한 실시양태에서, 본 발명은 NFκB의 p65 서브유닛의 핵으로의 전위를 억제하는 DP148R 유전자의 능력이 파괴된 약독화된 ASF 바이러스를 제공한다. p65의 핵으로의 전위는 본원에 기재된 바와 같이 NF-κB 활성인자로 자극받은 세포의 면역형광에 의해 측정될 수 있다. 핵으로 전위되는 p65의 상대량 및 절대량은 관련 기술분야에 공지된 차등적 세포 용해 조건을 이용함으로써 핵을 파괴시켜 개방시키거나, 또는 무손상 상태 그대로 유지시킨 후, 이어서, 예컨대, 웨스턴 블롯팅 또는 질량 분석법과 같이 관련 기술분야에 공지된 기술을 이용하여 p65의 양을 정량화함으로써 정량화될 수 있다. 예를 들어, 야생형 또는 돌연변이체 DP148R 단백질을 발현하는 세포를 자극시켜 NF-κB를 활성화시킨 후, 차등적으로 용해시켜 전체 세포 용해물, 세포질 분획 및 핵 분획을 생성할 수 있다. 이어서, 각 분획 중 p65의 양을 상이한 조건(야생형 또는 돌연변이체 DP148R 단백질)에 대해 정량화할 수 있다.
p65의 핵으로의 전위를 억제하는 능력 파괴는 p65의 핵으로의 전위를 억제하는 능력이 감소되었다는 것을 의미한다. 다시 말해, 본 발명의 약독화된 ASF 바이러스에서 상기 버전의 DP148R 유전자는 야생형 버전의 DP148R 유전자보다 더 적은 정도로 p65의 핵으로의 전위를 억제한다. p65의 핵으로의 전위를 억제하는 능력은 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 또는 적어도 90%만큼 감소될 수 있다. 한 실시양태에서, p65의 핵으로의 전위를 억제하는 DP148R 유전자의 능력은 폐기될 수 있고, 즉, DP148R 유전자는 p65의 핵으로의 전위를 억제하지 않는다. 본 경우에서, 마치 DP148R 유전자가 존재하지 않는 것처럼 많은 p65가 핵으로 전위될 것이다. 억제 감소는 핵으로 전위되는 p65의 비율이 야생형 버전의 DP148R 유전자보다 더 높다는 것을 의미한다. 핵으로 전위되는 p65의 비율은 야생형 버전의 DP148R 유전자보다 2배만큼 더 높을 수 있고, 예컨대, 3배만큼 더 높을 수 있거나, 4배만큼 더 높을 수 있거나, 5배만큼 더 높을 수 있거나, 또는 6배만큼 더 높을 수 있다.
EP153R의
활성
본 발명의 약독화된 ASFV의 한 실시양태에서, EP153R 활성은 파괴될 수 있다.
한 실시양태에서, 파괴될 수 있는 EP153R의 활성은 혈구흡착을 매개하는 그의 능력이다. 다시 말해, 혈구흡착을 매개하는 EP153R의 능력은 감소될 수 있다. 혈구흡착을 매개하는 EP153R의 능력은 적어도 50, 60, 70, 80 또는 90%만큼 감소될 수 있다. 혈구흡착을 매개하는 EP153R의 능력은 완전히 폐기될 수 있다.
한 실시양태에서, 파괴될 수 있는 EP153R의 활성은 카스파제-3을 억제하는 그의 능력이다. 다시 말해, 카스파제-3을 억제하는 EP153R의 능력은 감소될 수 있다. 카스파제-3을 억제하는 EP153R의 능력은 적어도 50, 60, 70, 80 또는 90%만큼 감소될 수 있다. 카스파제-3을 억제하는 EP153R의 능력은 완전히 폐기될 수 있다. 카스파제-3 활성은 예컨대, 후르타도(Hurtado) 등에 의해 기재된 바와 같이 (Hurtado et al. 2004 Virology 326: 160-170), 관련 기술분야에 공지된 검정법에 의해 측정될 수 있다. 예를 들어, 17 kDa의 절단된 활성 카스파제-3 단편 및 34 kDa의 불활성 프로카스파제-3 단백질을 웨스턴 블롯 또는 질량 분석법을 사용하여 정량화하고, 비교하여 카스파제-3의 활성화 정도를 확인할 수 있다. 대안적으로 또는 추가로, 형광 기질을 절단할 수 있는 세포 추출물 중의 카스파제-3의 능력을 고성능 액체 크로마토그래피를 사용하여 측정할 수 있다.
한 실시양태에서, 파괴될 수 있는 EP153R의 활성은 MHC-I 발현을 억제하는 그의 능력이다. 다시 말해, MHC-I 발현을 억제하는 EP153R의 능력은 감소될 수 있다. MHC-I 발현을 억제하는 EP153R의 능력은 적어도 50, 60, 70, 80 또는 90%만큼 감소될 수 있다. MHC-I 발현을 억제하는 EP153R의 능력은 완전히 폐기될 수 있다. MHC-I 발현은 예컨대, 후르타도 등에 의해 기재된 바와 같이 (Hurtado et al. 2011 Arch. Virol. 156(2): 219-234), 관련 기술분야에 공지된 검정법에 의해 측정될 수 있다. 예를 들어, MHC-I의 세포 표면 발현은 투과되지 않은 세포의 항체 염색 후 유세포 분석법을 사용하여 측정할 수 있다.
EP402R의
활성
본 발명의 약독화된 ASFV의 한 실시양태에서, EP402R 활성은 파괴된다.
한 실시양태에서, 파괴되는 EP402R의 활성은 혈구흡착을 매개하는 그의 능력이다. 다시 말해, 혈구흡착을 매개하는 EP402R의 능력은 감소될 수 있다. 혈구흡착을 매개하는 EP402R의 능력은 적어도 50, 60, 70, 80 또는 90%만큼 감소될 수 있다. 혈구흡착을 매개하는 EP402R의 능력은 완전히 폐기될 수 있다.
파괴되는 EP402R의 활성은 EP402R 단백질이 그의 세포외 N-말단 Ig 유사 도메인 (즉, 그의 리간드 결합 도메인)을 통해 리간드에 결합하는 능력일 수 있다. 따라서, 본 실시양태에서, 본 발명은 EP402R 유전자가 EP402R 단백질에 의한 리간드 결합을 파괴하는 하나 이상의 돌연변이를 포함하는 것인 약독화된 ASF 바이러스를 제공한다. 하나 이상의 리간드에 결합할 수 있는 EP402R 단백질의 능력은 파괴될 수 있다. 하나 이상의 리간드에 결합할 수 있는 EP402R 단백질의 능력은 적어도 50, 60, 70, 80 또는 90%만큼 감소될 수 있다. 하나 이상의 리간드에 결합할 수 있는 EP402R 단백질의 능력은 완전히 폐기될 수 있다. 하나 이상의 리간드에 결합할 수 있는 EP402R 단백질의 능력은, 다른 리간드에 결합할 수 있는 능력은 보유하면서, 완전히 폐기될 수 있다. 한 실시양태에서, 본 발명은 EP402R 유전자가 EP402R 단백질에 의한 리간드 결합을 파괴하는 하나 이상의 돌연변이를 포함하는 것인 약독화된 ASF 바이러스를 제공한다. 리간드 결합은 예컨대, 면역침전, 표면 플라즈몬 공명 및/또는 등온 열량측정법과 같은 검정법을 사용하여 측정할 수 있다.
유전자의 기능성 버전
본 발명의 약독화된 ASFV는 하기 유전자:
다중유전자 패밀리 (MGF) 110 3L, 6L, 7L, 8L, 10L, 11L 및 12L,
MGF 360 5L, 6L, 7L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 20R, 21R 및 22R, 및
MGF 505 1R, 2R 및 6R 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함한다.
일부 실시양태에서, 본 발명의 약독화된 ASFV는 하기 유전자: MGF 110 3L, 6L, 7L, 8L, 10L, 11L 및 12L; MGF 360 5L, 6L, 7L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 20R, 21R 및 22R; 및 MGF 505 1R, 2R 및 6R 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함할 수 있다. 적합하게, 약독화된 ASFV는 하기 유전자: MGF 110 3L, 6L, 7L, 8L, 10L, 11L 및 12L; MGF 360 5L, 6L, 7L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 20R, 21R 및 22R; 및 MGF 505 1R, 2R 및 6R 중 2개 이상, 예컨대, 3개 이상, 4개 이상, 5개 이상, 6개 이상, 7개 이상, 8개 이상, 9개 이상, 10개 이상, 11개 이상, 12개 이상, 13개 이상, 14개 이상, 15개 이상, 16개 이상, 17개 이상, 18개 이상, 19개 이상, 20개 이상, 21개, 또는 22개의 것의 기능성 버전을 포함한다. 한 실시양태에서, 약독화된 ASFV는 하기 유전자: MGF 110 3L, 6L, 7L, 8L, 10L, 11L 및 12L; MGF 360 5L, 6L, 7L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 20R, 21R 및 22R; 및 MGF 505 1R, 2R 및 6R 모두의 기능성 버전을 포함한다.
유전자의 "기능성 버전"이라는 표현은 유전자의 발현 및 활성이 파괴되지 않는 유전자를 의미한다. 유전자의 기능성 버전은 유전자 발현 또는 유전자 활성을 파괴시키는 방식으로 돌연변이될 수 없다. 유전자의 기능성 버전은 돌연변이를 포함하지 않을 수 있다. 유전자의 기능성 버전의 코딩 서열은 완전하고, 비중단된 것일 수 있다. 유전자의 기능성 버전은 완전히 전사되고, 번역될 수 있다.
유전자의 기능성 버전은 야생형 ASFV 분리주 중의 유전자에 상응할 수 있다. 유전자의 기능성 버전은 병독성 ASFV 균주 중의 유전자에 상응할 수 있다. 유전자의 기능성 버전의 서열은 야생형 ASFV 분리주 또는 병독성 ASFV 균주 중의 유전자 서열과 동일할 수 있다. 유전자의 기능성 버전의 서열은 본 발명의 약독화된 ASFV의 유래 기점이 되는 야생형 ASFV 분리주 중의 유전자 서열과 동일할 수 있다. 유전자의 기능성 버전은 야생형 ASFV 분리주 중의 유전자의 천연 변이체일 수 있다.
유전자의 기능성 버전은 돌연변이를 포함할 수 있다. 그러나, 돌연변이는 유전자의 발현 또는 활성을 파괴하지 않아야 한다. 다시 말해, 돌연변이는 유전자의 기능에 영향을 미치지 않아야 한다. 유전자의 기능성 버전은 하나 이상의 동의 돌연변이 (즉, 유전자가 코딩하는 단백질의 아미노산 서열을 변경시키지 않는 돌연변이)를 포함할 수 있다. 유전자의 기능성 버전은 동의 또는 비동의일 수 있는 하나 이상의 침묵 돌연변이를 포함할 수 있다. 유전자의 기능성 버전은 유전자의 발현 또는 활성을 파괴시키지 않는 결실을 포함할 수 있다. 유전자의 기능성 버전은 유전자의 발현 또는 활성을 파괴시키지 않는 하나 이상의 단일 뉴클레오티드 다형성 (SNP)을 포함할 수 있다.
결실
본 발명의 약독화된 ASFV에서, 유전자의 발현 및/또는 활성은 결실에 의해 파괴될 수 있다. 다시 말해, 유전자의 발현 및/또는 활성은 결실인 돌연변이에 의해 파괴될 수 있다.
본 발명의 약독화된 ASFV는 결실에 의해 유전자의 기능성 버전이 결여되도록 만들 수 있다. 다시 말해, ASFV에 유전자의 기능성 버전이 결여되게 하는 돌연변이는 결실일 수 있다.
"결실"은 ASFV 게놈 뉴클레오티드 서열의 일부의 제거를 의미한다. 결실은 연속적일 수 있거나, 또는 복수의 서열 섹션의 결실을 포함할 수 있다. 결실은 본원에 기재된 임의의 방식으로 유전자 발현 및/또는 활성을 파괴할 수 있다. 결실은 본원에 기재된 임의의 방식으로 ASFV에 유전자의 기능성 버전이 결여되게 할 수 있다.
결실은 유전자의 mRNA로의 전사를 파괴할 수 있다. 예를 들어, 유전자의 프로모터의 결실이 전사를 파괴할 수 있다. 결실은 mRNA의 단백질로의 번역을 파괴할 수 있다. 예를 들어, 시작 코돈의 결실이 번역을 파괴할 수 있다. 유전자 발현 및/또는 활성은 예컨대, 프로모터와 같은 유전자와 연관된 비-코딩 서열을 결실시킴으로써 파괴될 수 있다.
유전자 발현 및/또는 활성은 유전자의 코딩 서열을 결실시킴으로써 파괴될 수 있다. 유전자의 코딩 서열을 결실시킴으로써 ASFV에 유전자의 기능성 버전이 결여되게 할 수 있다. 코딩 서열의 결실은 부분적일 수 있다 (즉, 코딩 서열의 일부가 결실된다). 결실은 예를 들어, 유전자의 코딩 서열의 적어도 50, 60, 70, 80 또는 90%를 제거할 수 있다. 결실은 완전할 수 있으며, 이 경우, 야생형 분리주의 상응하는 게놈과 비교할 때, 유전자의 코딩 서열 100%가 부재한다.
코딩 서열의 결실은 연속적일 수 있거나, 또는 복수의 코딩 서열 섹션의 결실을 포함할 수 있다. 결실은 결실이 유전자의 발현 및/또는 활성을 파괴하도록, 즉, 기능성 유전자 생성물, 예컨대, 단백질이 유전자로부터 더 이상 생성되지 않도록 충분한 양의 코딩 서열을 제거하여야 한다. "유전자의 결실" (예컨대, "부분적으로 결실된")이라는 표현은 유전자의 발현 및/또는 활성이 파괴되도록 하는 충분한 양의 코딩 서열의 결실을 지칭한다. 유전자 발현 및/또는 활성을 파괴시키기 위해 결실되어야 하는 코딩 서열의 양은 극소량일 수 있다. 예를 들어, 단 시작 코돈 (ATG)의 결실만으로도 유전자의 발현 및/또는 활성을 파괴하여 바이러스를 약독화하는 데 충분할 수 있다.
유전자의 부분적 및 완전한 결실은 관련 기술분야에 공지된 기술, 예컨대, Cre-LoxP 및 Flp-FRT 시스템을 통한 조건부 표적화를 사용하여, 또는 조작된 뉴클레아제, 예컨대, 메가뉴클레아제, 아연 핑거 뉴클레아제 (ZFN), 전사 활성인자 유사 이펙터 뉴클레아제 (TALEN) 및 CRISPR-Cas 시스템의 Cas를 이용하여 이중 가닥 파단 (DSB) 및 수복을 유도함으로써 이루어질 수 있다. DSB 수복은 DSB의 어느 한쪽에 플랭킹하는 서열과 상동성인 서열 내에 원하는 돌연변이된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 벡터를 제공함으로써 원하는 돌연변이를 도입하기 위해 이용될 수 있다. 그 결과 원하는 돌연변이가 DSB 부위에 삽입된다. 상기와 같은 뉴클레아제는 게놈 내의 특정 부위에서 DSB를 유도하도록 조작될 수 있다. 예를 들어, 키메라 메가뉴클레아제는 관심 유전자 또는 게놈 영역 내의 표적 인식 서열을 인식하기 위해 공지된 단백질 유닛을 조합함으로써 쉽게 생성될 수 있다. ZFN은 또한 예를 들어, DNA의 특정 영역에 결합하기 위해 특이성이 공지된 아연 핑거 유닛을 조합하여 특정 서열을 표적화하도록 디자인될 수 있다. TALEN은 뉴클레아제 도메인을 DNA 결합 TALE (전사 활성인자 유사 이펙터) 도메인에 융합하여 디자인된 인공 제한 효소이다. TALE 도메인은 단일 뉴클레오티드를 인식하는 아미노산 반복부로 이루어진 탠덤 어레이이며, 이는 DNA의 특정 영역을 표적화하도록 디자인될 수 있다. CRISPR-Cas 시스템은 Cas (CRISPR-연관 단백질) 뉴클레아제, 및 CRISPR 서열에 상보적인 DNA의 특정 가닥을 인식하고 절단하도록 Cas 단백질을 가이드하는 CRISPR (일정한 간격을 두고 주기적으로 분포하는 짧은 회문 반복부) RNA 서열로 이루어진다. 따라서, 단일 가닥 가이드 RNA (sgRNA)는 DNA의 특정 영역에 결합하고, Cas가 DSB를 도입하게 가이드하도록 디자인될 수 있다. 따라서, 유전자의 뉴클레오티드 (예컨대, DNA 또는 cDNA) 서열이 공지되어 있다면, 공지된 뉴클레아제 시스템을 이용하여 유전자에 부분적 또는 전체 결실을 도입할 수 있다.
본 발명의 약독화된 ASF 바이러스의 한 실시양태에서, 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R은 적어도 부분적으로 결실될 수 있다.
DP148R 유전자는 적어도 부분적으로 결실될 수 있다. EP153R 유전자는 적어도 부분적으로 결실될 수 있다. EP402R 유전자는 적어도 부분적으로 결실될 수 있다. DP148R 및 EP153R 유전자는 각각 적어도 부분적으로 결실될 수 있다. DP148R, EP153R 및 EP402R 유전자는 각각 적어도 부분적으로 결실될 수 있다.
본 발명의 약독화된 ASF 바이러스의 한 실시양태에서, 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R은 완전히 결실될 수 있다.
DP148R 유전자는 완전히 결실될 수 있다. EP153R 유전자는 완전히 결실될 수 있다. EP402R 유전자는 완전히 결실될 수 있다. DP148R 및 EP153R 유전자는 각각 완전히 결실될 수 있다. DP148R, EP153R 및 EP402R 유전자는 각각 완전히 결실될 수 있다.
중단
유전자의 발현 및/또는 활성은 유전자의 중단에 의해 파괴될 수 있다. 다시 말해, 유전자의 발현 및/또는 활성을 파괴하는 돌연변이는 유전자를 중단시키는 것일 수 있다.
본 발명의 약독화된 ASFV의 한 실시양태에서, 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R은 중단될 수 있다. DP148R 유전자는 중단될 수 있다. EP153R 유전자는 중단될 수 있다. EP402R 유전자는 중단될 수 있다. DP148R 및 EP153R 유전자 각각 중단될 수 있다. DP148R, EP153R 및 EP402R 유전자 각각 중단될 수 있다.
"중단"은 돌연변이가 기능성 유전자 생성물, 예컨대, 단백질이 더 이상 생성되지 않도록 유전자의 코딩 서열을 변경하는 것을 의미한다. 용어 "중단"은 유전자를 중단시키는 돌연변이를 지칭하기 위해 본원에서 사용될 수 있다. 돌연변이(들)는 유전자의 발현 및/또는 활성이 파괴되는, 즉, 유전자로부터 기능성 유전자 생성물, 예컨대, 단백질이 더 이상 생성되지 않도록 하는 방식으로 코딩 서열을 중단시켜야 한다.
중단은 유전자 생성물 생성을 완전히 폐기할 수 있다. 예를 들어, 유전자 생성물이 단백질인 경우, 중단은 mRNA를 넌센스로 만들어 mRNA가 분해되고, 단백질이 번역되지 않도록 하여 단백질 생성을 폐기시킬 수 있다. 중단은 생성되는 유전자 생성물을 변경할 수 있다. 중단으로 유전자는 전사 및/또는 번역되지 않을 수 있다.
중단은 점 돌연변이 (즉, 단일 뉴클레오티드의 치환, 삽입 또는 결실)일 수 있다. 중단은 결실일 수 있다. 유전자는 유전자의 중단을 초래하는 다중 돌연변이를 포함할 수 있다.
중단은 프레임 시프트 돌연변이일 수 있다. 프레임 시프트에 기인하여 프레임 시프트 하류의 코돈은 상이한 아미노산으로 판독된다. 생성되는 단백질은 비-기능성일 수 있다.
중단은 시작 코돈의 돌연변이일 수 있다. 시작 코돈은 전형적으로 ATG이다. 시작 코돈의 돌연변이 (예컨대, 뉴클레오티드 중 1개, 2개 또는 3개의 점 돌연변이)는 번역이 해당 코돈에서 시작되지 않다는 것을 의미한다. 번역은 더 하류에 있는 후속 시작 코돈에서 시작될 수 있다. 후속 시작 코돈이 프레임 내에 있는 경우, N-말단이 말단절단된 단백질 버전이 생성되어 비-기능성일 수 있다. 후속 시작 코돈이 프레임 내에 있지 않다면, 완전히 상이하거나, 또는 넌센스 단백질이 생성되고, 이는 비-기능성일 수 있다. 후속 시작 코돈이 않다면, 번역이 완전히 폐기되고, 단백질은 생성되지 않는다.
중단은 정지 코돈 (TAG, TAA 또는 TGA)의 돌연변이일 수 있다. 정지 코돈의 돌연변이 (논스톱 돌연변이로도 지칭)에 기인하여 mRNA는 번역되지 않아야 하는 서열로 계속 번역된다. 생성된 단백질은 그의 과도한 길이로 인해 비-기능성일 수 있다.
아미노산 변이
본 발명의 약독화된 ASF 바이러스의 한 실시양태에서, EP402R 유전자는 EP402R 단백질의 리간드 결합 도메인 중 하나 이상의 아미노산을 변이시키는 하나 이상의 돌연변이를 포함한다. 적합하게, EP402R 유전자는 EP402R 단백질의 리간드 결합 도메인 중 하나 이상의 아미노산 (예컨대, 2개 이상, 3개 이상, 4개 이상 또는 5개 이상의 아미노산)을 변이시키는 하나 이상의 돌연변이 (예컨대, 2개 이상, 3개 이상, 4개 이상 또는 5개 이상의 돌연변이)를 포함한다.
EP402R 단백질의 리간드 결합 도메인 중 하나 이상의 아미노산의 변이가 EP402R 단백질의 발현 및/또는 활성을 파괴시켜야 한다. 한 실시양태에서, EP402R 단백질의 리간드 결합 도메인 중 하나 이상의 아미노산의 변이가 EP402R 단백질에 의해 매개되는 혈구흡착을 파괴시킬 수 있다. 한 실시양태에서, EP402R 단백질의 리간드 결합 도메인 중 하나 이상의 아미노산의 변이가 EP402R 단백질에 의한 리간드 결합을 파괴시킬 수 있다.
한 실시양태에서, 리간드 결합 도메인 중의 하나 이상의 돌연변이는 본원에 기재된 바와 같은 결실 또는 중단일 수 있다. 예를 들어, EP402R 단백질의 리간드 결합 도메인에 대한 코딩 서열의 일부가 결실되면 리간드 결합 도메인으로부터 코딩된 아미노산이 부재하게 되며, 이는 리간드 결합을 파괴시킬 수 있다.
한 실시양태에서, 돌연변이 중 하나 이상의 것은 점 돌연변이일 수 있다. 적합하게, 돌연변이 중 하나 이상의 것은 단일 아미노산을 상이한 아미노산으로 변이시키는 점 돌연변이일 수 있다. 상기 아미노산 변이는 치환으로 지칭될 수 있다. 심지어 단일 아미노산 변이만으로도 EP402R 단백질의 활성, 예컨대, 리간드 결합 활성은 파괴될 수 있다. 예를 들어, 하전될 수 있는 아미노산의 반대 전하를 가질 수 있는 아미노산으로의 변이는 EP402R 리간드-도메인의 폴딩을 파괴할 수 있으며, 이로써, 결합 포켓이 변형되고, 이는 리간드 결합을 방해할 수 있다. 대안적으로 또는 추가로, 반대 전하를 가질 수 있는 아미노산으로의 치환은 리간드의 정전기적 결합을 방해할 수 있다. 또 다른 가능성은 작은 측쇄가 있는 아미노산의 벌키한 측쇄가 있는 아미노산으로의 변이, 또는 그 반대로 이루어지는 변이는 EP402R 리간드 결합 도메인의 폴딩을 파괴할 수 있으며, 이로써, 결합 포켓이 형성되지 않고, 이는 리간드 결합을 방해한다.
따라서, 한 실시양태에서, 리간드 결합 도메인 중 하나 이상의 변이된 아미노산은 양으로 하전된 아미노산으로 변이되는 음으로 하전된 아미노산을 포함할 수 있다. 한 실시양태에서, 리간드 결합 도메인 중 하나 이상의 변이된 아미노산은 음으로 하전된 아미노산으로 변이되는 양으로 하전된 아미노산을 포함할 수 있다. 양으로 하전된 아미노산 (즉, 양전하를 가질 수 있는 아미노산)은 히스티딘 (H), 리신 (K) 및 아르기닌 (R)을 포함한다. 음으로 하전된 아미노산 (즉, 음전하를 가질 수 있는 아미노산)은 아스파르트산 (D) 및 글루탐산 (E)을 포함한다.
한 실시양태에서, 리간드 결합 도메인 중 하나 이상의 변이된 아미노산은 벌키한 측쇄가 있는 아미노산으로 변이되는 작은 측쇄가 있는 아미노산을 포함할 수 있다. 한 실시양태에서, 리간드 결합 도메인 중 하나 이상의 변이된 아미노산은 작은 측쇄가 있는 아미노산으로 변이되는 벌키한 측쇄가 있는 아미노산을 포함할 수 있다. 벌키한 측쇄가 있는 아미노산은 트립토판 (W)을 포함한다. 작은 측쇄가 있는 아미노산은 글리신 (G) 및 알라닌 (A)을 포함한다.
한 실시양태에서, 리간드 결합 도메인 중 하나 이상의 변이된 아미노산은 소수성 측쇄가 있는 아미노산으로 변이되는 친수성 측쇄가 있는 아미노산을 포함할 수 있다. 한 실시양태에서, 리간드 결합 도메인 중 하나 이상의 변이된 아미노산은 친수성 측쇄가 있는 아미노산으로 변이되는 소수성 측쇄가 있는 아미노산을 포함할 수 있다. 소수성 측쇄가 있는 아미노산은 알라닌 (A), 발린 (V), 이소류신 (I), 류신 (L), 메티오닌 (M), 페닐알라닌 (F), 티로신 (Y) 및 트립토판 (W)을 포함한다. 친수성 측쇄가 있는 아미노산은 아르기닌 (R), 히스티딘 (H), 리신 (K), 아스파르트산 (D), 글루탐산 (E), 세린 (S), 트레오닌 (T), 아스파라긴 (N) 및 글루타민 (Q)을 포함한다.
아미노산 E99의 R로의 변이, 또는 아미노산 Y102의 D로의 변이는 Benin 97/1 균주로부터의 EP402R 단백질의 혈구흡착을 매개하는 능력을 파괴시킨다 (도 4, 5 및 6 참조). 추가로, 아미노산 Q96의 R로의 변이는 Georgia 2007/1 균주로부터의 EP402R 단백질의 혈구흡착을 매개하는 능력을 파괴시킨다 (도 4c 참조). 따라서, 한 실시양태에서, 하나 이상의 돌연변이는 Benin 97/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 11)의 E99 및/또는 Y102에 상응하는 EP402R 단백질 중의 위치의 아미노산을 변이시킨다. 다시 말해, 본 발명의 약독화된 ASF 바이러스에 의해 발현된 EP402R 단백질은 본원에서 서열식별번호 11로 제공되는, 임의의 ASF 바이러스 균주로부터의 EP402R 단백질일 수 있고, 변이되는 아미노산은 Benin 97/1 균주로부터의 EP402R 단백질의 아미노산 서열의 E99 및/또는 Y102에 상응한다. 위치 E99 및 Y102는 각각 Benin 97/1 EP402R 단백질의 위치 99 및 102의 아미노산 글루탐산 및 티로신을 지칭한다. 한 실시양태에서, 하나 이상의 돌연변이는 Benin 97/1 균주의 EP402R 단백질의 위치 E99 및/또는 Y102, 또는 임의의 다른 ASFV 균주의 EP402R 단백질 중의 상응하는 위치의 아미노산을 변이시킨다. 한 실시양태에서, 하나 이상의 돌연변이는 Benin 97/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 11)의 E99 및 Y102에 상응하는 EP402R 단백질 중의 위치의 아미노산을 변이시킨다. 한 실시양태에서, 하나 이상의 돌연변이는 Benin 97/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 11)의 E99에 상응하는 EP402R 단백질 중의 위치의 아미노산을 변이시킨다. 한 실시양태에서, 하나 이상의 돌연변이는 Benin 97/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 11)의 Y102에 상응하는 EP402R 단백질 중의 위치의 아미노산을 변이시킨다.
아미노산이 Benin 97/1 EP402R 단백질의 E99 및/또는 Y102에 상응하는지 여부는 서열 정렬에 의해 평가될 수 있다. 예를 들어, 도 3은 Benin, Mkuzi, Warmbaths, Tengnani, Warthog, Georgia 및 Malawi 균주로부터의 EP402R 단백질의 정렬을 보여주는 것이다. Benin 97/1 EP402R 단백질의 E99에 상응하는, 각 균주로부터의 EP402R 단백질 중의 아미노산은 Benin E99 잔기 아래 제시된 아미노산 (황색으로 강조 표시)이다. Benin 97/1 EP402R 단백질의 Y102에 상응하는, 각 균주로부터의 EP402R 단백질 중의 아미노산은 Benin Y102 잔기 아래 제시된 아미노산 (황색으로 강조 표시된 아미노산의 우측으로 3개의 아미노산). Benin 97/1 EP402R 중 E99 및 Y102에 상응하는 도 3에서 상기 균주로부터의 EP402R 단백질 중의 아미노산은 하기 표 4에 제시되어 있다.
<표 4>
Benin 97/1 EP402R의 E99 및 Y102에 상응하는 아미노산은 도 3에 제시되고, 상기 표 4에 열거된 것 이외의 다른 균주 (예컨대, 본원 표 1에 열거된 다른 균주)로부터의 EP402R 단백질에 존재한다. 통상의 기술자는 서열 정렬을 사용하여 주어진 균주, 예컨대, 표 1로부터의 균주로부터의 EP402R 단백질 중의 어느 아미노산이 Benin 97/1 EP402R의 E99 또는 Y102에 상응하는지를 쉽게 결정할 수 있다. 상응하는 아미노산은 Benin 97/1 EP402R의 E99 또는 Y102와 동일할 수 있다. 예를 들어, Benin 97/1 EP402R의 E99에 상응하는 아미노산은 또한 E (글루탐산)일 수 있다. 상응하는 아미노산은 E99 또는 Y102와 유사할 수 있다. 적합하게, 상응하는 아미노산은 E99 또는 Y102와 동일한 전하를 갖는다. 적합하게, E99에 상응하는 아미노산은 Q (글루타민)이다. 적합하게, Y102에 상응하는 아미노산은 W (트립토판)이다. "Benin 97/1 EP402R 단백질의 E99 및/또는 Y102에 상응하는"이라는 표현은 Benin 97/1 EP402R 단백질의 E99 및/또는 Y102D를 포함한다.
한 실시양태에서, 하나 이상의 돌연변이는 Benin 97/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 11)의 위치 E99 및/또는 Y102의 아미노산을 변이시킨다. 한 실시양태에서, 하나 이상의 돌연변이는 Benin 97/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 11)의 위치 E99의 아미노산을 변이시킨다. 한 실시양태에서, 하나 이상의 돌연변이는 Benin 97/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 11)의 위치 Y102의 아미노산을 변이시킨다. 한 실시양태에서, 하나 이상의 돌연변이는 Georgia 2007/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 24)의 위치 Q96의 아미노산을 변이시킨다.
한 실시양태에서, 하나 이상의 돌연변이는 Benin 97/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 11)의 N16, I19, W21, Y76, E99, Y102 및/또는 N108에 상응하는, EP402R 단백질 중의 위치의 아미노산을 변이시킨다. 한 실시양태에서, 하나 이상의 돌연변이는 Benin 97/1 균주의 EP402R 단백질의 위치 N16, I19, W21, Y76, E99, Y102 및/또는 N108, 또는 임의의 다른 ASFV 균주의 EP402R 단백질 중의 상응하는 위치의 아미노산을 변이시킨다. 한 실시양태에서, 하나 이상의 돌연변이는 Georgia 2007/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 24)의 S15, W19, Q96, N104, 및/또는 K108D에 상응하는 EP402R 단백질 중의 위치의 아미노산을 변이시킨다. 한 실시양태에서, 하나 이상의 돌연변이는 Georgia 2007/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 24)의 EP402R 단백질의 위치 S15, W19, Q96, N104, 및/또는 K108D의 아미노산을 변이시키거나, 또는 임의의 다른 ASFV 균주의 EP402R 단백질 중의 상응하는 위치의 아미노산을 변이시킨다. 한 실시양태에서, 하나 이상의 돌연변이는 N10 유전자형 IX EP402R 단백질 (서열식별번호 27)의 W20, Q112, N121 및/또는 R125에 상응하는 EP402R 단백질 중의 위치의 아미노산을 변이시킨다. 한 실시양태에서, 하나 이상의 돌연변이는 N10 유전자형 IX EP402R 단백질 (서열식별번호 27)의 EP402R 단백질의 위치 S15, W19, Q96, N104, 및/또는 K108D의 아미노산을 변이시키거나, 또는 임의의 다른 ASFV 균주의 EP402R 단백질 중의 상응하는 위치의 아미노산을 변이시킨다. 상기 아미노산은 EP402R 단백질의 리간드 결합 도메인 중에 존재하고, 표면 노출되어 있다.
적합하게, 돌연변이는 Benin 97/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 11) 중의 위치에 상응하는 위치의 N16R, I19R, W21D, Y 76D, E99R, Y102D 및/또는 N108R로부터 선택된다. 적합하게, 돌연변이는 Georgia 2007/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 11) 중의 위치에 상응하는 위치의 E99R 및 N108R의 조합이다.
적합하게, 돌연변이는 Georgia 2007/1 EP402R 단백질 중의 위치에 상응하는 위치의 S15R, W19D, Q96R, N104R 및/또는 K108D로부터 선택된다 (서열식별번호 24). 적합하게, 돌연변이는 Georgia 2007/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 24) 중의 위치에 상응하는 위치의 Q96R 및 N104R의 조합이다.
적합하게, 돌연변이는 N10 유전자형 IX EP402R 단백질 (서열식별번호 27) 중의 위치에 상응하는 위치의 W20D, Q112R, N121R 및/또는 R125D로부터 선택된다. 적합하게, 돌연변이는 N10 유전자형 IX EP402R 단백질 (서열식별번호 27) 중의 위치에 상응하는 위치의 Q112R 및 N121R의 조합이다.
적합하게, 약독화된 ASFV가 유전자형 I인 경우, 하나 이상의 돌연변이는 Benin 97/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 11)의 Y76, E99, Y102, 및/또는 N108에 상응하는, EP402R 단백질 중의 위치의 아미노산을 변이시킨다. 적합하게, 약독화된 ASFV가 유전자형 I인 경우, 돌연변이는 Benin 97/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 11) 중의 위치에 상응하는 위치의 Y76D, E99R, Y102D, 및/또는 N108R로부터 선택된다.
적합하게, 약독화된 ASFV가 유전자형 II인 경우, 하나 이상의 돌연변이는 Georgia 2007/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 24)의 S15, W19, Q96, N104, 및/또는 K108D에 상응하는, EP402R 단백질 중의 위치의 아미노산을 변이시킨다. 적합하게, 약독화된 ASFV가 유전자형 II인 경우, 돌연변이는 Georgia 2007/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 24) 중의 위치에 상응하는 위치의 S15R, W19D, Q96R, N104R 및/또는 K108D로부터 선택된다. 적합하게, 약독화된 ASFV가 유전자형 II인 경우, 돌연변이는 Georgia 2007/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 24) 중의 위치에 상응하는 위치의 Q96R 및 N104R의 조합일 수 있다.
한 실시양태에서, E99에 상응하는 위치의 아미노산은 R로 변이되고/거나, Y102에 상응하는 위치의 아미노산은 D로 변이된다. 한 실시양태에서, E99에 상응하는 위치의 아미노산은 R로 변이된다. 한 실시양태에서, Y102에 상응하는 위치의 아미노산은 D로 변이된다. 한 실시양태에서, Benin 97/1 EP402R의 E99는 R로 변이되고/거나, Benin 97/1 EP402R의 Y102는 D로 변이된다. 한 실시양태에서, Benin 97/1 EP402R의 E99는 R로 변이된다. 한 실시양태에서, Benin 97/1 EP402R의 Y102는 D로 변이된다. 한 실시양태에서, Georgia 2007/1 EP402R의 Q96은 R로 변이된다.
E99R 치환을 포함하는 Benin 97/1 균주로부터의 EP402R 단백질의 아미노산 서열은 하기 서열식별번호 31에 제시되어 있다.
한 실시양태에서, EP402R 유전자는 서열식별번호 31의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 31과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함하는 단백질을 코딩하고, 여기서, 아미노산 99는 R이다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 31의 서열로 이루어진 단백질을 코딩한다.
Y102D 치환을 포함하는 Benin 97/1 균주로부터의 EP402R 단백질의 아미노산 서열은 하기 서열식별번호 32에 제시되어 있다.
한 실시양태에서, EP402R 유전자는 서열식별번호 32의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 32와 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함하는 단백질을 코딩하고, 여기서, 아미노산 102는 D이다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 32의 서열로 이루어진 단백질을 코딩한다.
Q96R 치환을 포함하는 Georgia 2007/1 균주로부터의 EP402R 단백질의 아미노산 서열은 하기 서열식별번호 33에 제시되어 있다.
한 실시양태에서, EP402R 유전자는 서열식별번호 33의 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 33과 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90% 또는 적어도 95%의 동일성을 갖는 서열을 포함하는 단백질을 코딩하고, 여기서, 아미노산 96은 R이다. 적합하게, EP402R 유전자는 서열식별번호 33의 서열로 이루어진 단백질을 코딩한다. 한 실시양태에서, EP402R 유전자는 서열식별번호 31, 32 또는 33으로부터 선택되는 서열을 포함하는 단백질을 코딩한다.
돌연변이 조합
본원에 기재된 유전자 발현 및/또는 활성을 파괴시키는 돌연변이는 본 발명의 약독화된 ASFV에서 조합될 수 있다. 다시 말해, 본 발명의 약독화된 ASFV에서 DP148R, EP153R 및 EP402R 유전자는 각각 다른 유전자 중 임의의 것과 동일한 유형의 돌연변이에 의해, 또는 다른 유전자 중 임의의 것과 상이한 유형의 돌연변이에 의해 파괴될 수 있다.
예를 들어, 본 발명의 약독화된 ASFV에서, DP148R은 프로모터 서열의 돌연변이에 의해 파괴될 수 있고, EP153R은 완전한 결실에 의해 파괴될 수 있고, EP402R은 그의 리간드 결합 도메인 중의 아미노산 변이에 의해 파괴될 수 있다. 대안적인 예로서, DP148R은 부분적 결실에 의해 파괴될 수 있고, EP153R은 중단에 의해 파괴될 수 있고, EP402R은 완전한 결실에 의해 파괴될 수 있다.
한 실시양태에서, 본 발명은
DP148R 유전자 및 EP153R 유전자가 각각 완전히 결실되고,
EP402R 유전자는 Benin 97/1 EP402R 단백질의 E99에 상응하는, EP402R 단백질 중의 위치의 아미노산 (서열식별번호 11)을 R로 변이시키는 돌연변이를 포함하고;
하기 유전자:
MGF 110 3L, 6L, 7L, 8L, 10L, 11L 및 12L,
MGF 360 5L, 6L, 7L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 20R, 21R 및 22R, 및
MGF 505 1R, 2R 및 6R 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함하는 것인,
약독화된 ASFV를 제공한다.
약독화된 ASFV는 본원에 기재된 바와 같은 MGF 유전자 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함할 수 있다.
한 실시양태에서, 본 발명은
DP148R 유전자 및 EP153R 유전자가 각각 완전히 결실되고,
EP402R 유전자는 Benin 97/1 EP402R 단백질의 E99에 상응하는, EP402R 단백질 중의 위치의 아미노산 (서열식별번호 11)을 R로 변이시키는 돌연변이를 포함하고;
하기 유전자:
MGF 110 3L, 6L, 7L, 8L, 10L, 11L 및 12L,
MGF 360 5L, 6L, 7L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 20R, 21R 및 22R, 및
MGF 505 1R, 2R 및 6R 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함하는 것인,
약독화된 ASFV를 제공한다.
약독화된 ASFV는 본원에 기재된 바와 같은 MGF 유전자 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함할 수 있다.
한 실시양태에서, 본 발명은
DP148R 유전자 및 EP153R 유전자가 각각 완전히 결실되고,
EP402R 유전자는 Benin 97/1 EP402R 단백질의 Y102와 등가인, EP402R 단백질 중의 위치의 아미노산 (서열식별번호 11)을 D로 변이시키는 돌연변이를 포함하고;
하기 유전자:
MGF 110 3L, 6L, 7L, 8L, 10L, 11L 및 12L,
MGF 360 5L, 6L, 7L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 20R, 21R 및 22R, 및
MGF 505 1R, 2R 및 6R 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함하는 것인,
약독화된 ASFV를 제공한다.
약독화된 ASFV는 본원에 기재된 바와 같은 MGF 유전자 중 하나 이상의 기능성 버전을 포함할 수 있다.
백신/제약 조성물
본 발명은 또한 본 발명의 약독화된 ASF 바이러스를 포함하는 백신을 제공한다.
본원에서 사용되는 바, 용어 "백신"은 대상체에게 투여될 때, 방어 면역 반응을 유도하거나, 자극하는 제제를 지칭한다. 백신은 유기체가 특정 질환, 본 경우에는 ASF에 면역성을 나타내도록 만들 수 있다. 따라서, 본 발명의 백신은 대상체에서 후속 ASF 바이러스 챌린지로부터 방어하는 면역 반응을 유도한다. 본 발명의 약독화된 ASFV를 포함하는 백신은 복수의 ASF 바이러스 유전자형에 대한 교차-방어 면역 반응을 유도할 수 있다. 한 실시양태에서, 단일 유전자형의 본 발명의 약독화된 ASFV를 포함하는 백신은 복수의 ASF 바이러스 유전자형에 대한 교차-방어 면역 반응을 유도할 수 있다.
백신은 복수의 약독화된 ASF 바이러스를 포함할 수 있다. 복수의 약독화된 ASF 바이러스는 복수의 상이한 분리주, 예를 들어, 독성이 높거나, 알려지지 않은 상이한 분리주에 상응할 수 있다. 상기 백신은 복수의 ASF 바이러스 유전자형에 대한 교차-방어 면역 반응을 유도할 수 있다.
백신은 아프리카 돼지 열병 예방에 유용할 수 있다. 따라서, 본 발명은 대상체에서 아프리카 돼지 열병을 치료 및/또는 예방하는 데 사용하기 위한 본 발명의 백신을 제공한다.
본 발명은 또한 본 발명의 하나 이상의 약독화된 ASF 바이러스(들)를 포함하는 제약 조성물을 제공한다. 제약 조성물은 아프리카 돼지 열병의 치료를 위해 사용될 수 있다.
백신 또는 제약 조성물은 본 발명의 하나 이상의 약독화된 ASF 바이러스(들) 및 임의적으로, 하나 이상의 애주번트, 부형제, 담체 및 희석제를 포함할 수 있다. 제약 부형제, 담체 또는 희석제의 선택은 의도된 투여 경로 및 표준 제약 관행과 관련하여 선택될 수 있다. 제약 조성물은 담체, 부형제, 또는 희석제로서 (또는 그에 추가로) 임의의 적합한 결합제(들), 활택제(들), 현탁화제(들), 코팅제(들), 가용화제(들) 및 다른 캐리어 작용제를 포함한다. 제약 조성물은 전형적으로 제조 및 보관 조건 하에서 멸균성이고, 안정하여야 한다. 비경구 투여용 제제는 현탁제, 액제, 유성 또는 수성 비히클 중의 에멀젼, 페이스트, 및 이식가능한 지속 방출형 또는 생분해성 제제를 포함하나, 이에 제한되지 않는다. 멸균 주사용 제제는 비경구적으로 허용되는 비독성 희석제 또는 용매를 사용하여 제조될 수 있다. 본 발명의 제약 조성물은 사용된 투여량 및 농도에서 대상체에게 비독성인, 제약상 허용되는 분산화제, 습윤화제, 현탁화제, 등장제, 코팅제, 항박테리아제 및 항진균제, 담체, 부형제, 염, 또는 안정제를 포함할 수 있다. 바람직하게, 상기 조성물은 예를 들어, 비경구 (예컨대, 피하, 진피내, 또는 정맥내 주사) 또는 경막내 투여와 같은, 주어진 투여 방법 및/또는 투여 부위와 화합성을 나타내는, 질환 치료에 사용하기 위한 제약상 허용되는 담체 또는 부형제를 추가로 포함할 수 있다.
백신 또는 제약 조성물은 본 발명의 하나 이상의 약독화된 ASF 바이러스(들)를 유효량으로 포함할 수 있다.
한 실시양태에서, 본 발명은 대상체에게 투여될 때, 병독성 ASF 바이러스로의 후속 챌린지로부터 방어하는 면역 반응을 유도하는 본 발명의 약독화된 ASF 바이러스를 제공한다. 한 실시양태에서, 본 발명은 대상체에 투여될 때, 백신의 약독화된 ASF 바이러스에 대한 상이한 유전자형의 병독성 ASF 바이러스로의 후속 챌린지로부터 방어하는 면역 반응을 유도하는 본 발명의 약독화된 ASF 바이러스를 제공한다.
예방/치료 방법
본 발명은 또한 유효량의 본 발명의 약독화된 바이러스, 백신 또는 제약 조성물을 대상체에게 투여함으로써 대상체에서 ASF를 예방 및/또는 치료하는 방법을 제공한다.
"예방하는"이라는 용어는 ASF의 발병을 방지, 지연, 방해 또는 저해하는 것을 지칭하는 것으로 의도된다. 예를 들어, 백신은 감염성 ASFV가 세포에 진입할 가능성을 예방하거나, 또는 감소시킬 수 있다.
"치료하는"이라는 용어는 기존 ASF 감염의 적어도 하나의 증상을 감소 또는 완화시키는 것을 지칭하는 것으로 의도된다.
대상체는 ASF 감염에 걸리기 쉬운 임의의 동물일 수 있다. ASF에 걸리기 쉬운 동물로는 가축용 돼지, 와트호그, 부시피그 및 진드기를 포함한다.
본 발명에 따라 백신접종받는 대상체는 가축용 돼지일 수 있다.
투여
본 발명의 백신은 예컨대, 근육내 주사와 같은 임의의 편리한 경로에 의해 투여될 수 있다. 다른 적합한 투여 경로로는 비내, 경구, 피하, 경피 및 질 (예컨대, 인공 수정 동안)을 포함한다. 한 실시양태에서, 경구 투여는 동물 사료 또는 음용수에 백신을 첨가하는 것을 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 백신은 야생 동물용 미끼, 예를 들어, 멧돼지, 야생 돼지, 부시피그 또는 와트호그에 적합한 미끼에 첨가될 수 있다.
돼지 면역화를 위한 용량은 돼지당 104 HAD50 또는 TCID50 미만일 수 있다. 예를 들어, 용량은 102-103 HAD50 또는 TCID50일 수 있다. 용량은 돼지당 약 102 HAD50 또는 TCID50일 수 있다. 용량은 수의사의 합리적인 판단 범위 내에서 수의사가 결정할 수 있다.
백신은 프라임-부스트 요법에 따라 투여될 수 있다. 예를 들어, 1차 접종 후, 대상체는 일정 시간 (예컨대, 약 7, 14, 21 또는 28일) 후에 2차 부스팅 투여를 받을 수 있다. 전형적으로, 부스팅 투여는 프라이밍 투여보다 더 높은 용량이다. 부스팅 용량은 돼지당 약 102, 103 또는 104 HAD50 또는 TCID50의 재조합 약독화된 바이러스일 수 있다.
약독화된
바이러스의 제조 방법
본 발명은 또한 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현 및/또는 활성을 파괴시키는 단계를 포함하는, ASF 바이러스를 약독화시키는 방법을 제공한다.
유전자 발현 및/또는 활성의 파괴는 본원에 기재된 임의의 방식으로 ASFV 게놈을 돌연변이시킴으로써 달성될 수 있다.
DP148R, EP153R 및/또는 EP402R 유전자는 부분적으로 또는 완전히 결실될 수 있다.
DP148R 유전자는 적어도 부분적으로 또는 완전히 결실될 수 있다. EP153R 유전자는 적어도 부분적으로 또는 완전히 결실될 수 있다. EP402R 유전자는 적어도 부분적으로 또는 완전히 결실될 수 있다. DP148R 및 EP153R 유전자는 적어도 부분적으로 또는 완전히 결실될 수 있다. DP148R, EP153R 및 EP402R 유전자는 각각 부분적으로 또는 완전히 결실될 수 있다. 하나 이상의 (예컨대, 2개 이상, 또는 3개 모두의) 파괴된 유전자의 코딩 서열은 적어도 부분적으로 또는 완전히 결실될 수 있다.
DP148R, EP153R 및/또는 EP402R 유전자는 중단될 수 있다.
DP148R 유전자는 중단될 수 있다. EP153R 유전자는 중단될 수 있다. EP402R 유전자는 중단될 수 있다. DP148R 및 EP153R 유전자는 중단될 수 있다. DP148R, EP153R 및 EP402R 유전자 각각 중단될 수 있다. 하나 이상의 (예컨대, 2개 이상, 또는 3개 모두의) 파괴된 유전자의 코딩 서열은 중단될 수 있다.
한 실시양태에서 ASF 바이러스를 약독화시키는 방법은 혈구흡착을 매개하는 EP402R 유전자의 능력을 파괴하는 단계를 포함한다.
한 실시양태에서, ASF 바이러스를 약독화시키는 방법은 EP402R 단백질에 의한 리간드 결합을 파괴하는 하나 이상의 돌연변이를 EP402R 유전자에 도입하는 단계를 포함한다.
한 실시양태에서, ASF 바이러스를 약독화시키는 방법은 EP402R 단백질의 리간드 결합 도메인 중의 하나 이상의 아미노산을 변이시키는 하나 이상의 돌연변이를 EP402R 유전자에 도입하는 단계를 포함한다. 돌연변이는 본원에 기재된 바와 같은 돌연변이 중 하나 이상의 것일 수 있다.
한 실시양태에서, ASF 바이러스를 약독화시키는 방법은 EP402R 단백질의 위치 R96, E99 및/또는 Y102의 아미노산을 변이시키는 단계를 포함한다.
한 실시양태에서, ASF 바이러스를 약독화시키는 방법은 위치 R96의 아미노산을 Q로, 위치 E99의 아미노산을 R로, 및/또는 위치 Y102의 아미노산을 D로 변이시키는 단계를 포함한다. 적합하게, 본 방법은 위치 R96의 아미노산을 Q로 변이시키는 단계를 포함한다. 적합하게, 본 방법은 위치 E99의 아미노산을 R로 변이시키는 단계를 포함한다. 적합하게, 본 방법은 위치 Y102의 아미노산을 D로 변이시키는 단계를 포함한다.
한 실시양태에서, ASF 바이러스를 약독화시키는 방법은 DP148R 유전자를 완전히 결실시키고, EP153R 유전자를 완전히 결실시키고, EP402R 단백질의 위치 R96의 아미노산을 Q로 변이시키는 돌연변이를 EP402R 유전자에 도입하는 단계를 포함한다. 한 실시양태에서, ASF 바이러스를 약독화시키는 방법은 DP148R 유전자를 완전히 결실시키고, EP153R 유전자를 완전히 결실시키고, EP402R 단백질의 위치 E99의 아미노산을 R로 변이시키는 돌연변이를 EP402R 유전자에 도입하는 단계를 포함한다. 한 실시양태에서, ASF 바이러스를 약독화시키는 방법은 DP148R 유전자를 완전히 결실시키고, EP153R 유전자를 완전히 결실시키고, EP402R 단백질의 위치 Y102의 아미노산을 D로 변이시키는 돌연변이를 EP402R 유전자에 도입하는 단계를 포함한다.
바이러스 유전자의 돌연변이 방법은 관련 기술분야에에 공지되어 있다. 특히, 바이러스 유전자의 결실 방법은 관련 기술분야에 공지되어 있다. 예를 들어, 관련 유전자(들)가 누락된 전달 벡터가 생성되고, 바이러스 감염 세포를 형질감염시키는 데 사용되는 상동성 재조합이 사용될 수 있다. 이어서, 서열의 새로운 부분을 발현하는 재조합 바이러스가 선택될 수 있다. 예를 들어, ATG 시작 코돈의 결실에 의해 유전자 발현을 중단하기 위해 유사한 절차가 사용될 수 있다.
유전자의 "기능을 보유한다"는 것은 약독화 과정에서 유전자의 발현 및 활성이 영향을 받지 않는다는 것을 의미한다. 생성된 약독화된 바이러스는 유전자의 기능성 버전을 발현하여야 한다. 적합하게, 그 기능이 보유되어야 하는 유전자 약독화 방법에 의해 변경되지 않는다. 적합하게, 그 기능이 보유되어야 하는 유전자의 서열은 약독화 방법에 의해 변경되지 않는다.
일부 실시양태에서, ASF 바이러스를 약독화시키는 방법은 하기 유전자: MGF 110 3L, 6L, 7L, 8L, 10L, 11L 및 12L; MGF 360 5L, 6L, 7L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 20R, 21R 및 22R; 및 MGF 505 1R, 2R 및 6R 중 하나 이상의 기능을 보유하는 단계를 포함할 수 있다. 적합하게, 하기 유전자: MGF 110 3L, 6L, 7L, 8L, 10L, 11L 및 12L; MGF 360 5L, 6L, 7L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 20R, 21R 및 22R; 및 MGF 505 1R, 2R 및 6R 중 2개 이상, 예컨대, 3개 이상, 4개 이상, 5개 이상, 6개 이상, 7개 이상, 8개 이상, 9개 이상, 10개 이상, 11개 이상, 12개 이상, 13개 이상, 14개 이상, 15개 이상, 16개 이상, 17개 이상, 18개 이상, 19개 이상, 20개 이상, 21개, 또는 22개의 것의 기능이 보유된다. 한 실시양태에서, ASF 바이러스를 약독화시키는 방법은 하기 유전자: MGF 110 3L, 6L, 7L, 8L, 10L, 11L 및 12L; MGF 360 5L, 6L, 7L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 20R, 21R 및 22R; 및 MGF 505 1R, 2R 및 6R 모두의 기능을 보유하는 단계를 포함할 수 있다.
본 개시내용은 본원에 개시된 예시적인 방법 및 물질에 의해 제한되지는 않으며, 본원에 기재된 것과 유사하거나, 또는 등가인 임의의 방법 및 물질이 본 개시내용의 실시양태의 실시 또는 시험에서 사용될 수 있다. 수치 범위는 그 범위를 정의하는 수치를 포함한다. 달리 명시되지 않는 한, 각각 임의의 핵산 서열은 5'에서 3' 방향으로 좌측에서 우측으로 작성되고; 아미노산 서열은 각각 아미노에서 카르복시 방향으로 좌측에서 우측으로 작성된다.
본원 및 첨부된 청구범위에 사용된 바와 같이, 단수 형태 "하나"는 문맥상 달리 명확하게 지시하지 않는 한, 복수의 지시대상을 포함한다는 점에 주의하여야 한다.
본원에 사용된 바와 같이, "포함하는," "포함한다" 및 "~으로 구성된"이라는 용어는 "수반하는," "수반한다" 또는 "함유하는," "함유한다"와 동의어이고, 포괄적이거나, 또는 개방적이고, 추가의, 언급되지 않은 구성원, 요소 또는 방법 단계를 배제시키지 않는다. "포함하는," "포함한다" 및 "~으로 구성된"이라는 용어는 또한 "~으로 이루어진"이라는 용어도 포함한다.
본원에 논의된 공개문헌은 단지 본 출원의 출원일 이전에 상기 공개문헌의 개시를 위해서만 제공된다. 본원의 어느 것도 상기 공개문헌이 본원에 첨부된 청구범위에 대한 선행 기술을 구성한다는 것을 인정하는 것으로 해석되어서는 안된다.
이제 본 발명은 실시예를 통해 추가로 설명될 것이며, 이는 관련 기술분야의 통상의 기술자가 본 발명을 수행하는 데 도움을 주기 위한 것이며, 어느 방식으로든 본 발명의 범주를 제한하는 것으로 의도되지 않는다.
실시예
실시예
1 - HAD를 감소시키는
EP402R
/
CD2v
돌연변이체 확인
아프리카 돼지 열병 바이러스 (ASFV) Benin 분리주 EP402R 단백질 (CD2v)에서 돌연변이화하고, 상기 돌연변이가 혈구흡착 (HAD)에 미치는 효과에 대해 시험하였다.
CD2v의 세포외, N-말단, IgG 유사, 리간드 결합 도메인의 모델을 생성하고, CD2v가 그의 리간드에 결합하는 데 관여하는 기능성 아미노산 잔기를 예측하는 데 사용하였다. 이들 잔기를 개별적으로 돌연변이시켜 돌연변이체 CD2v 단백질 세트를 생성하였다.
Vero 세포를 T7RNA 폴리머라제를 발현하는 변형된 백시니아 바이러스 앙카라로 감염시키고, C-말단 HA 에피토프 태그가 있는 야생형 또는 돌연변이체 CD2v 전장 단백질을 발현하는 플라스미드 (pcDNA3)로 형질감염시켰다. 돼지 적혈구를 첨가하고, 적혈구의 표면에의 부착에 대해 세포를 관찰하였다. 투과성 세포를 사용하여 공초점 현미경법에 의해 및 HA 태그를 인식하는 항체 및 2차 항체를 사용하여 웨스턴 블롯팅에 의해 야생형 또는 돌연변이체 CD2v 단백질의 발현을 모두 확인하였다. 야생형 또는 돌연변이체 CD2v의 세포 표면 발현은 또한 야생형 CD2v 유전자를 함유하는 약독화된 ASFV로 면역화된 돼지로부터의 혈청 및 2차 항체로 비투과성 세포를 염색함으로써 확인하였다 (도 1).
잔기 E99 또는 Y102의 돌연변이는 HAD를 폐기하였다. 도 2는 HAD 검정법으로부터의 예시적인 이미지를 보여주는 것이다. 도 2a는 야생형 Benin CD2v를 발현하는 플라스미드로 형질감염된 세포를 보여주는 것이다. 적혈구의 HAD는 3개의 세포 주위에서 관찰된다. 도 2b는 Y102 잔기가 D로 돌연변이된 CD2v를 발현하는 세포를 보여주는 것이다. 한 세포 주위에서 부분적인 HAD가 관찰된다. 도 2c는 잔기 E99가 R로 돌연변이된 CD2v를 발현하는 세포를 보여주는 것이다. HAD는 관찰되지 않는다.
CD2v 잔기 E99는 다양한 유전자형의 상이한 ASFV 분리주로부터의 CD2v 리간드 결합 도메인의 아미노산 서열의 정렬에 의해 제시된 바와 같이, ASFV에서 강력하게 보존된다 (도 3). 다른 분리주의 등가의 잔기 (도 3에서 황색으로 강조 표시)는 동일하거나 (E), 또는 동일한 전하를 가진다 (Q).
Georgia CD2v 중의 Benin CD2v E99에 대한 등가의 잔기인 Q96은 R로 돌연변이되었고, 상기 기재된 HAD 검정법을 사용하여 HAD를 유도할 수 있는 돌연변이체 단백질의 능력을 시험하였다. Georgia CD2v에서 Q96의 돌연변이는 HAD를 폐기하였다. 도 4는 돼지 적혈구가 있는 Vero 세포의 HAD 검정법으로부터의 예시적인 이미지를 보여주는 것이다. 도 4a는 야생형 Benin CD2v를 발현하는 플라스미드로 형질감염된 Vero 세포를 보여주는 것이다. 적혈구의 HAD는 4개의 세포 주위에서 관찰된다. 도 4b는 야생형 Georgia CD2v를 발현하는 Vero 세포를 보여주는 것이다. HAD는 2개의 세포 주위에서 관찰된다. 도 4c는 잔기 Q96이 R로 돌연변이된 Georgia CD2v를 발현하는 Vero 세포를 보여주는 것이다. HAD는 관찰되지 않는다. 도 4d는 형질감염되지 않은 Vero 세포를 보여주는 것이다. HAD는 관찰되지 않는다.
동일한 검정법을 사용하여, 하기 돌연변이가 Benin에서 HAD에 영향을 미치는 것으로 결정되었다: N16R, I 19R, W21D, Y 76D, E99R, Y102D. 추가로, E99R + N108R의 조합이 Benin에서 HAD에 영향을 미치는 것으로 결정되었다.
하기 돌연변이가 Georgia에서 HAD에 영향을 미치는 것으로 결정되었다: S15R, W19D, Q96R, N104R, 및 K108D. 추가로, S15R + W19D 및 Q96R + N104R의 조합이 Georgia에서 HAD에 영향을 미치는 것으로 결정되었다.
하기 돌연변이가 N10 유전자형 IX에서 HAD에 영향을 미치는 것으로 결정되었다: W20D, R125D, Q112R + N121R.
실시예
2 - 기능성
DP148R
,
EP153R
및
EP402R이
결여된
ASFV의
생성
HAD를 유도할 수 있는 능력은 CD2vE99R 돌연변이체를 발현하는 WSL 세포를 BeninΔCD2v 바이러스로 감염시켜 회복될 수 있다 (도 4a).
그러나, HAD는 CD2vE99R 돌연변이체를 발현하는 WSL 세포를 OURT88/3 바이러스로 감염시켜 회복될 수 없었다 (도 4b). OURT88/3은 EP153R 및 EP402R/CD2v 유전자에 프레임 시프트 중단을 갖고, 이는 CD2vE99R 돌연변이체에 의해 유발된 HAD를 구조하는 데 있어 EP153R의 역할을 시사한다.
상기 결과에 기초하여, 약독화된 BeninΔDP148R 바이러스를 백본으로 사용하여 2개의 유전자가 결실된 Benin 바이러스를 구축하였다. 한 바이러스는 DP148R에 추가로 EP153R 및 EP402R의 결실을 갖고 (BeninΔDP148RΔEP153RΔCD2v), 두 번째 바이러스는 EP153R이 결실되고, 야생형 EP402R 유전자가 CD2vE99R 돌연변이체를 발현하는 유전자로 대체되었다 (BeninΔDP148RΔEP153R-CD2vE99R).
Benin CD2vE99R 돌연변이체 단백질은 도 6a에 제시된 바와 같이, 세포 표면에서 발현되었다. 돼지 골수 세포를 BeninΔDP148RΔEP153R-CD2vE99R로 감염시키고, 감염 후 8시간에 고정 및 투과시킨 후, 이어서, CD2vE99R 유전자와 프레임 내에서 융합된 HA 태그를 인식하는 항체 및 2차 항체로 염색하였다. CD2vE99R은 세포 표면에서 적색으로 표시된다. mNeon 그린이 EP153R 유전자 대신 삽입되었고, 녹색으로 표시된다. 핵 DNA 및 바이러스 세포질 팩토리는 청색으로 염색된다. 우측 패널은 감염된 세포의 개수를 나타내기 위해 더 큰 시야를 보여주는 것이다.
상기 바이러스로 감염된 세포는 HAD를 유도하지 않았다. 도 6b는 야생형 Benin97/1 바이러스 (좌측 패널) 또는 BeninΔDP148RΔEP153R-CD2vE99R (우측 패널)로 감염된 돼지 골수 세포를 보여주는 것이다. Benin97/1 감염된 세포 주위에서 로젯을 형성하는 적혈구가 관찰되지만 (좌측 패널), 돌연변이체 CD2vE99R을 발현하는 바이러스로 감소된 세포 주위에서는 관찰되지 않는다 (우측 패널). 우측 하단의 삽도는 mNeon 단백질을 발현하는 BeninΔDP148RΔEP153R-CD2vE99R로 감염된 세포를 보여주는 것으로, 이를 통해 세포가 감염되었다는 것을 확인할 수 있었다.
실시예
3 -
DP148R은
p65 서브유닛의 핵 전위를
억제함으로써
NF
-
κB의
활성화를 억제한다.
HEK293T 세포를 NF-κB 의존성 루시페라제 리포터 플라스미드 및 DP148R 유전자를 코딩하는 플라스미드 또는 음성 대조군으로서 공 플라스미드 (pcDNA3)로 형질감염시켰다. 형질감염 24시간 후, 세포를 8시간 동안 IL-1β (도 7a) 또는 TNF-α (도 7b)로 처리하여 NF-κB를 유도하였다. 세포 용해 후, 루시페라제 활성을 측정하였다. 도 7a 및 도 7b는 DP148R의 존재하에 루시퍼라제 값이 pcDNA3으로 형질감염된 세포로부터 얻은 값보다 현저히 더 낮았다는 것을 보여준다. 이는 DP148R이 NF-ΚB 매개 신호전달을 억제할 수 있다는 것을 시사하는 것이다.
한 쌍의 대안 실험에서, NF-κB 활성화를 대신 NF-κB 신호전달 경로의 두 주요 키나제, 즉, IKKα (도 7c) 및 IKKβ (도 7d)의 과다발현에 의해 유도하였다. 도 7c 및 도 7d는 다시 DP148R의 존재하에서 루시퍼라제 값이 pcDNA3으로 형질감염된 세포로부터 얻은 값보다 현저히 더 낮았다는 것을 보여주며, 이는 DP148R이 키나제 활성화 수준에서 NF-κB 경로를 억제할 수 있다는 것을 시사하는 것이다.
DP148R이 NF-κB 활성화를 억제하는 메커니즘을 추가로 설명하기 위해, DP148R이 NF-κB의 p65 서브유닛의 핵 전위에 미치는 효과를 조사하였다. HeLa 세포를 HA 태그부착된 DP148R을 발현하는 플라스미드로 형질감염시킨 후, 이어서, TNF-알파 또는 IL-1β로 자극하여 NF-κB를 활성화시켰다. 비자극 세포를 음성 대조군으로 사용하였다. 세포를 고정시키고, 투과시킨 후, 항-HA 태그 항체 및 적절한 2차 항체를 사용하여 HA 태그부착된 DP148R에 대해 염색하였다. NF-κB의 p65 서브유닛을 1차 항체 및 2차 항체로 염색하였다. 도 8은 세포의 면역형광 이미지를 보여주는 것이다. HA 태그부착된 DP148R은 적색으로 표시되어 있고, p65는 녹색으로 표시되어 있으며, 핵은 청색으로 표시되어 있다. DP148R을 발현하지 않는 세포에서, 비자극 세포에서 p65는 세포질에 남아 있지만, TNF-알파 또는 IL-1베타로 자극한 후에는 핵으로 전위된다. 대조적으로, DP148R을 발현하는 세포에서, p65 핵 전위는 자극시 관찰되지 않고, 세포질에서 더 적은 양의 p65가 검출된다. 결과는 DP148R이 NF-κB에 의존하는 유전자의 활성화를 억제하는 NF-κB의 효율적인 억제제라는 것을 보여주는 것이다. 이는 예를 들어, 염증유발성 시토카인 및 케모카인을 포함한다.
실시예
4 - 기능성
DP148R
,
EP153R
및
EP402R의
결여가
ASFV를
약독화시키
고, 챌린지에 대한 방어를 유도한다
백신접종 실험 프로토콜
라지 화이트(large white)/랜드레이스(landrace) 돼지 그룹을 104 TCID50 BeninΔDP148RΔEP153RΔCD2v (그룹 A - 돼지 8마리) 및 BeninΔDP148RΔEP153R-CD2vE99R (그룹 B - 돼지 6마리)로 근육내로 면역화시켰다.
비면역화된 돼지 3마리와 함께 병행하여 (대조군 그룹 E), 돼지를 면역화 후 21일째(104 TCID50/ml) 및 28일째(106 TCID50/ml)에 부스팅한 후, 이어서, 면역화 후 45일째에 103 TCID50/ml 모체 병독성 Benin 97/1 균주를 챌린지하였다.
실험 프로토콜은 도 9에 도시되어 있다.
체온
그룹 A 및 B, 및 대조군 E의 모든 돼지에 대해 직장 체온을 매일 기록하였다 (도 10). 그룹 A에서는 챌린지 전에 체온 상승이 관찰되지 않았다. 챌린지 후, 돼지 1마리에서는 챌린지 후 3일째 및 남은 돼지에서는 챌린지 후 4일째 체온이 41℃ 이상으로 상승된 것이 관찰되었다. 2마리의 돼지 (A3 및 A4)는 챌린지 후 5일째에 인도적 종점에 도달하여 도살하였다. 3일째 하룻 동안 체온이 40.6℃로 지속된 돼지 A7을 제외한 남은 돼지에서는 총 2일 동안 체온이 40.5℃ 초과로 상승하였다. 이어서, 모든 돼지는 추가의 체온 상승 없이, 챌린지 후 20일째 실험 종료시까지 생존하였다 (도 10a).
그룹 B의 돼지 3마리에서 면역화 후 5일째 체온이 40.5℃ 초과로 상승하였다. 돼지 1마리에서는 챌린지 후 3일째 체온이 41.1℃였고, 이는 동물이 인도적 종점에서 도살되었을 때, 추가로 2일 동안 유지되었다. 생존한 다른 모든 돼지로부터, 1마리는 챌린지 후 4일째 하루 체온이 40.5℃ 초과였고, 3마리는 2일 동안 (4일째 및 5일째) 체온 상승을 보였고, 1마리에서는 체온 상승은 없었다. 생존한 모든 돼지에서 실험 종료시까지 (챌린지 후 20일째) 추가의 체온 상승은 없었다 (도 10b).
대조군 돼지는 챌린지 후 4일째부터 체온이 40.5℃ 초과였고, 챌린지 후 6일째 인도적 종점에서 도살되었다 (도 10c).
임상 점수
체온 상승 및 예컨대, 무기력 및 식욕 상실과 같은 다른 징후를 비롯한 임상 점수를 매일 수집하였다 (도 11). 그룹 A에서는 챌린지 전에 어떤 징후도 관찰되지 않았다. 챌린지 후, 모든 돼지에서 체온 상승과 일치하는 임상 점수가 관찰되었고, 돼지 2마리에서는 더 높은 수준에 도달하였으며, 이 돼지는 인도적 종점에서 도살되었다 (도 11a).
그룹 B에서는 면역화 후 돼지에서 체온 상승과 일치하는 경미한 징후가 관찰되었다. 챌린지 후, 인도적 종점에서 도살된 돼지, 및 임상 징후를 보이지 않은 체온 상승이 일어나지 않은 돼지를 제외하고, 경미한 징후가 관찰되었다 (도 11b).
바이러스혈증
혈중 바이러스 게놈의 수준을 qPCR에 의해 측정하였다 (도 12). 챌린지 전, 그룹 A의 돼지 혈액 중에서는 바이러스 게놈이 검출되지 않았다. 챌린지 후, 다양한 수준의 게놈이 챌린지 후 3일 또는 4일째에 검출되었다. 도살된 돼지에서 최대 수준이 검출되었다 (~10e6 게놈 카피/ml). 다른 돼지에서, 검출된 최대 수준은 ~10e2/ml 내지 10e5.5/ml로 다양하였다. 바이러스 게놈 수준은 챌린지 후 20일째에 종결될 때까지 감소하여 2마리의 돼지에서는 검출이 불가능하였고, 수준이 종결시까지 10e4.5로 유지된 1마리의 돼지를 제외하면, 다른 돼지에서는 10e2.6으로 감소되었다 (도 12a).
그룹 B에서는 면역화 후 6일째 돼지 3마리의 혈액 중에서 낮은 수준의 바이러스 게놈이 검출되었다. 챌린지 후, 바이러스 게놈은 챌린지 후 7일째부터 낮은 수준 (10e4 게놈 카피/ml 미만)으로 검출되었다 (도 12b).
항체 반응
ASFV 특이적 항체 반응은 VP72 (B646L) 주요 캡시드 단백질을 기반으로, 상업적으로 이용가능한 경쟁 ELISA를 사용하여 측정하였다 (도 13). 그룹 A에서, 항체 반응은 면역화 후 27일째에 1차 부스트 후 및 2차 부스트 직전에 처음으로 검출되었다. 나머지 실험 동안 수준이 유지되었다 (도 13a).
그룹 B의 돼지에서, 항체 반응은 14일째까지 (부스트 1주 전) 검출되었고, 증가하여 21일째 내지 28일째 후 플래토를 유지하였다 (도 13b).
세포 매개 면역 반응
말초 혈액 단핵 세포를 그룹 A 및 B 중의 돼지로부터 면역화 이전, 부스트 및 챌린지에 수집하고, ASFV Benin 바이러스로 자극하였다. IFN 감마 생산 세포의 개수를 Elispot 검정법에 의해 측정하였다 (도 14). 그룹 A에서, 면역화 후 및 부스트 전에 낮은 수준의 IFN 감마 생성 세포가 유도되었고, 이는 챌린지 전 모든 돼지에서 균일하게 증가하였다 (도 14a). 그룹 B에서, 반응은 돼지 사이에 더 가변적이었고, 돼지는 부스트 전에 IFN 감마 생산 세포가 더 많았다. 그러나, 챌린지 당시, 상기 수치는 1마리의 돼지를 제외하고 모두 약간 감소하였다. 인도적 종점에서 도살된 돼지 (B4)는 비록 챌린지에서 생존한 돼지 (B5)와 개수가 유사하기는 하였지만, IFN 감마 생산 세포의 개수는 더 적었다 (도 14b).
사후에 육안 병변의 점수화
대조군 비-면역 돼지 (그룹 E)는 비대성 및 출혈성 림프절 및 비장을 포함하는 급성 ASFV의 전형적인 병변을 보였다. 챌린지에서 생존한 돼지는 ASFV 특이적 병변이 있다고 해도 극소수였다 (도 15). 인도적 종점에서 도살된 돼지는 더 높은 점수를 보였지만, 대조군 돼지보다 낮은 점수를 보였다 (데이터는 표시되지 않음).
바이러스혈증
비교
도 16은 상이한 바이러스로의 면역화 후의 혈중 바이러스 게놈을 직접 비교한 것이다. BeninΔDP148R로의 면역화가 일시적으로 바이러스 게놈을 중간 수준으로 유도하고, 이는 60일 동안 천천히 감소한다. 복제 증가 또는 검출가능한 챌린지 바이러스는 관찰되지 않는다 (도 16a). EP402R/CD2v 유전자의 결실 (BeninΔDP148RΔCD2v 바이러스)은 혈중 게놈의 지속성을 극적으로 감소시키고 (최대 ~15일), 일부 돼지에서는 수준을 감소시킨다. 챌린지 후 바이러스 게놈은 검출되지 않았다 (도 16b). 삼중 결실 BeninΔDP148RΔEP153RΔCD2v는 면역화 후 혈중 검출가능한 게놈을 유도하지 않으며, 챌린지 후에는 중간 내지 낮은 수준을 유도하고, 이는 실험 종료시까지 낮거나, 또는 검출불가능한 수준으로 감소한다 (도 16c). BeninΔDP148RΔEP153R-CD2vE99R 바이러스는 면역화 후 일시적으로 낮은 수준의 혈중 바이러스 게놈을 유도하고, 챌린지 후에는 낮은 수준을 유도한다 (도 16d).
상기 명세서에서 언급된 모든 공개문헌은 본원에 참조로 포함된다. 본 발명의 기재된 방법 및 시스템의 다양한 수정 및 변형은 본 발명의 범주 및 정신을 벗어나지 않으면서 통상의 기술자에게 명백해질 것이다. 본 발명이 구체적인 바람직한 실시양태와 관련하여 기재되었지만, 청구된 바와 같은 본 발명은 그러한 구체적인 실시양태에 과도하게 제한되어서는 안된다는 것을 이해하여야 한다. 실제로, 바이러스학, 분자생물학 또는 관련 분야의 통상의 기술자에게 자명한 기재된 본 발명 수행 모드의 다양한 수정은 하기 청구범위의 범주 내에 포함되는 것으로 의도된다.
SEQUENCE LISTING
<110> The Pirbright Institute
<120> VACCINE
<130> P119271PCT
<150> GB 2003292.6
<151> 2020-03-06
<150> GB 2005878.0
<151> 2020-04-22
<160> 332
<170> PatentIn version 3.5
<210> 1
<211> 163
<212> PRT
<213> African swine fever virus
<400> 1
Met Lys Tyr Ser Trp Lys Asn Gly Gly Gly Asp Tyr Trp Pro Ile Ile
1 5 10 15
Ile Arg His Cys Cys Phe Tyr Leu Val Phe Ser Ile Ala Phe Val Gly
20 25 30
Tyr Ile Val Phe Ala Tyr Tyr Lys Asn Leu His Leu Asn Thr Ala Met
35 40 45
Lys Leu Leu Ala Leu Leu Cys Ile Leu Ile Trp Leu Ser Gln Pro Gly
50 55 60
Leu Asn Arg Pro Leu Ser Ile Phe Tyr Met Lys Gln Asn Leu Pro Arg
65 70 75 80
Thr Tyr Thr Pro Pro Ile Arg Glu Leu Glu Tyr Trp Cys Thr Tyr Gly
85 90 95
Lys His Cys Asp Phe Cys Trp Glu Cys Arg Asn Gly Ile Cys Lys Asn
100 105 110
Lys Val Trp Asp Asp Met Ser Ser Val Gln Glu His Ser Tyr Pro Met
115 120 125
Glu His Cys Met Ile His Arg Gln Cys Lys Tyr Ile Arg Asp Gly Pro
130 135 140
Ile Phe Gln Val Glu Cys Thr Met Gln Thr Ser Asp Ala Thr His Leu
145 150 155 160
Ile Asn Ala
<210> 2
<211> 103
<212> PRT
<213> African swine fever virus
<400> 2
Met Lys Val Phe Leu Gly Leu Leu Leu Gly Tyr Ser Thr Ile Leu Ile
1 5 10 15
Leu Thr Tyr Gln Ser Pro Thr Thr Gln Trp Cys Phe Tyr Glu Ile Ser
20 25 30
Leu Lys Ile Leu Asn His His Ser Met Glu Lys Trp Arg Asp Lys Asn
35 40 45
Trp Ser Ile Ile Ile Arg Tyr Tyr Cys Phe Tyr Leu Val Phe Ser Phe
50 55 60
Ala Phe Ala Gly Cys Val Ala Phe Ala Ile Cys Lys Asn Leu Arg Leu
65 70 75 80
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100
<210> 3
<211> 375
<212> PRT
<213> African swine fever virus
<400> 3
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Gly Leu Trp Trp His Asn Gly Pro Ile Gly Phe Cys Lys Gln Cys Lys
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Pro His Ser Ile Leu His Lys Lys Ile Leu Glu Pro Ser Glu Val Arg
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Lys Ile Ile Ser Thr Tyr Glu Tyr Thr Glu Thr Phe His Ser Phe Ser
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<210> 4
<211> 356
<212> PRT
<213> African swine fever virus
<400> 4
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50 55 60
Ala Thr Lys Glu Asn Asn Tyr Gln Leu Ile Lys Met Phe Thr Asp Trp
65 70 75 80
Gly Ala Asp Ile Asn Tyr Gly Leu Ile Cys Ala Asn Thr Pro Pro Ile
85 90 95
Arg Glu Phe Cys Trp Glu Leu Gly Ala Lys Tyr Gln Val Asp Lys Lys
100 105 110
Lys Ile Met His Ile Phe Phe Lys Leu Ile His Pro Asn Thr Thr Ser
115 120 125
Asn Asn Ile Ile Leu Cys Leu Lys Phe Phe Asn Asp Asn Pro Phe Ser
130 135 140
Ala Tyr Val Ile Ile Arg Glu Ile Lys Ser Cys Ile His Trp Lys Leu
145 150 155 160
Lys Asn Leu Ala Glu Asp Thr Asn Val Leu Ser Asn Ile Ser Asp Gly
165 170 175
Asp Met Leu Thr Ile Tyr Cys Phe Ile Val Ala Leu Gln Asp Asn Leu
180 185 190
Arg Glu Ala Ile Ser Tyr Val Tyr Gln His Phe Lys Tyr Leu Asn Thr
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Trp Trp Leu Thr Cys Ala Leu Cys Tyr Asn Lys Leu Phe Asp Leu His
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Asn Leu Tyr Glu Lys Glu Lys Ile Arg Met Asp Met Asp Glu Met Met
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Arg Ile Ala Cys Thr Lys Asp Asn Asn Phe Leu Thr Ile Tyr Tyr Cys
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Phe Ile Leu Gly Ala Asn Ile Asn Leu Ala Met Ile Ala Ser Ile Arg
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Ala Phe Glu Glu Ala Lys Ala Leu Ala Glu Gln Gln Asn Tyr Tyr Leu
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Ile Ser His Arg Leu Ser Leu Asp Ile Tyr Ser Pro Asp Ser Ser Leu
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Asn Tyr Lys Ser Lys Ser Met Leu Ala Tyr Leu Asn Tyr Asp Ile Asn
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355
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<212> PRT
<213> African swine fever virus
<400> 5
Met Leu Pro Ser Leu Gln Ser Leu Thr Lys Lys Val Leu Ala Gly Gln
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Cys Val Ser Val Asp His Tyr His Ile Leu Lys Cys Cys Gly Leu Trp
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Ile Arg Ser Thr Cys Phe Ser Gln Gly Ile Glu Leu Asn Ile Gly Leu
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65 70 75 80
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115 120 125
Ser Ser Asn Ile Ile Phe Cys His Glu Val Phe Ser Asn Asn Pro Asn
130 135 140
Leu Arg Ile Ile Asp Asn Leu Asp Leu Arg Gly Glu Ile Met Trp Glu
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Leu Arg Gly Leu Met Glu Ile Thr Phe Met Leu Asp His Asp Asp Ser
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Leu His Glu Leu Tyr Glu Ile Glu Arg Val Arg Met Asp Ile Asp Glu
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Met Met His Ile Ala Cys Ile Gln Asp Tyr Ser Tyr Ser Ala Ile Tyr
245 250 255
Tyr Cys Phe Ile Met Gly Ala Asn Ile Asn Gln Ala Met Leu Val Ser
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Ile Gln Asn Tyr Asn Leu Gly Asn Leu Phe Phe Cys Ile Asp Leu Gly
275 280 285
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305 310 315 320
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Arg
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<213> African swine fever virus
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Leu
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<213> African swine fever virus
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<213> African swine fever virus
<400> 10
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<210> 11
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<212> PRT
<213> African swine fever virus
<400> 11
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<213> African swine fever virus
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<213> African swine fever virus
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Ile
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<212> PRT
<213> African swine fever virus
<400> 14
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<213> African swine fever virus
<400> 15
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Pro Leu Asp Ile Leu Thr Gly Tyr His Leu Phe Arg Gln Asn Pro Lys
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Asp Ala Asn Ile Tyr Asn Ile Leu Ser Arg Leu Arg Pro Glu Lys Val
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Arg Asn Lys Ala Ile Glu Leu Tyr Trp Val Phe Arg Ala Ile His Ile
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Cys His Ala Pro Leu Val Leu Asp Ile Val Arg Tyr Glu Glu Pro Asp
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Phe Ala Glu Leu Ala Phe Ile Cys Ala Ala Tyr Phe Gly Glu Pro Gln
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Val Met Tyr Leu Leu Tyr Lys Tyr Met Pro Leu Thr Arg Ala Val Leu
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Thr Asp Ala Ile Arg Ile Ser Leu Glu Ser Asn Asn Gln Val Gly Ile
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Cys Tyr Ala Tyr Leu Met Gly Gly Ser Leu Lys Gly Leu Val Ser Ala
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Pro Leu Arg Lys Arg Leu Cys Ala Lys Leu Arg Ser Gln Arg Lys Lys
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Lys Asp Val Leu Ser Pro His Asp Phe Leu Leu Leu Leu Gln
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<213> African swine fever virus
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50 55 60
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65 70 75 80
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Asp Val Leu Pro Pro His Asp Phe Leu Leu Leu Leu Gln
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Pro Pro Pro Lys Pro Cys Pro Pro Ser Lys Pro Cys Pro Ser Pro Glu
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<213> African swine fever virus
<400> 24
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<213> African swine fever virus
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<213> African swine fever virus
<400> 26
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<213> African swine fever virus
<400> 27
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<213> African swine fever virus
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<211> 1062
<212> DNA
<213> African swine fever virus
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<212> DNA
<213> African swine fever virus
<400> 126
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<212> DNA
<213> African swine fever virus
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<213> African swine fever virus
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<213> African swine fever virus
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<213> African swine fever virus
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<213> African swine fever virus
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<213> African swine fever virus
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Tyr Lys Ser Lys Asn Leu Ser Ile Ile Trp Glu Tyr Ser His Asn Ile
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Leu
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Leu
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<213> African swine fever virus
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Ala Ser Glu Glu Asn Tyr Glu Ile Val Ser Leu Leu Leu Ala Trp Glu
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Gly Asn Leu Tyr Tyr Ala Ile Ile Gly Ala Leu Glu Gly Asn Arg His
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atgtatttta agaaaaaata catcggtctt attgataaga actgtgaaaa aaaaatatta 60
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<212> DNA
<213> African swine fever virus
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atgttttcta acaaaaagta catcggtctt atcaataaga aggagggttt gaaaaaaaaa 60
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atgtattcta agaaaaagta catcggtctt attgacaaga actgtgaaaa aaaaatatta 60
gatgatgcta ctacaataaa aatttgttac atattaattg gaatattgat tggaactaat 120
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atgtattcta agaaaaagta catcggtctt attgacaaaa gctgtgaaaa aaaaatatta 60
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atgtatttta agaaaaaata catcggtctt attgataaga actgtgaaaa aaaaatatta 60
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<213> African swine fever virus
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caaaataatt gtaatacaga atttttattt atttgtagta gatag 465
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Lys
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<211> 163
<212> PRT
<213> African swine fever virus
<400> 223
Met Phe Ser Asn Lys Lys Tyr Ile Gly Leu Ile Asn Lys Lys Glu Gly
1 5 10 15
Leu Lys Lys Lys Ile Asp Asp Tyr Ser Ile Leu Ile Ile Gly Ile Leu
20 25 30
Ile Gly Thr Asn Ile Leu Ser Leu Ile Ile Asn Ile Ile Gly Glu Ile
35 40 45
Asn Lys Pro Ile Cys Tyr Gln Asn Asn Asp Lys Ile Phe Tyr Cys Pro
50 55 60
Lys Asp Trp Val Gly Tyr Asn Asn Val Cys Tyr Tyr Phe Ser Asn Asp
65 70 75 80
Asn Gly Asn Asn Tyr Thr Thr Ala Asp Asn Lys Cys Lys Gln Leu Asn
85 90 95
Asn Ser Thr Leu Ala Asn Asn Leu Thr Asp Leu Leu Asn Leu Thr Ser
100 105 110
Phe Leu Asn Leu Thr Lys Leu Tyr His His His Ser His Tyr Trp Val
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Asn Tyr Ser Leu Asn Asn Asn Tyr Ser Val Pro Leu Ile Asp Ser Lys
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Tyr Asn Leu Asn Arg Lys Lys Ser His Tyr Thr Asp Leu Leu Phe Ile
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Cys Ser Lys
<210> 224
<211> 154
<212> PRT
<213> African swine fever virus
<400> 224
Met Tyr Phe Lys Lys Lys Tyr Ile Gly Leu Ile Asp Lys Asn Cys Glu
1 5 10 15
Lys Lys Ile Leu Asp Asp Ser Ser Thr Ile Lys Ile Cys Tyr Ile Leu
20 25 30
Ile Gly Ile Leu Ile Gly Thr Asn Met Ile Thr Leu Ile Tyr Asn Phe
35 40 45
Ile Phe Trp Asp Asn Tyr Ile Lys Cys Tyr Arg Asn Asn Asp Lys Met
50 55 60
Phe Tyr Cys Pro Asn Asp Trp Val Gly Tyr Asn Asn Val Cys Tyr Tyr
65 70 75 80
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85 90 95
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Asn Ser Asp Leu Leu Phe Ile Cys Ser Lys
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<210> 225
<211> 154
<212> PRT
<213> African swine fever virus
<400> 225
Met Tyr Phe Lys Lys Lys Tyr Ile Gly Leu Ile Asp Lys Asn Cys Glu
1 5 10 15
Lys Lys Ile Leu Asp Asp Cys Thr Thr Ile Lys Ile Cys Tyr Ile Leu
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Ile Gly Ile Leu Ile Gly Thr Asn Met Ile Thr Leu Ile Tyr Asn Phe
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<212> PRT
<213> African swine fever virus
<400> 226
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<212> PRT
<213> African swine fever virus
<400> 227
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Lys Lys Ile Leu Asp Asp Cys Thr Thr Ile Lys Ile Cys Tyr Ile Leu
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<212> PRT
<213> African swine fever virus
<400> 228
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<212> DNA
<213> African swine fever virus
<400> 229
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taa 1083
<210> 230
<211> 1083
<212> DNA
<213> African swine fever virus
<400> 230
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taa 1083
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<212> DNA
<213> African swine fever virus
<400> 231
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<211> 1221
<212> DNA
<213> African swine fever virus
<400> 232
atgataatgt tcataacact tattttttta agttatatta atatagtttt aagtaataat 60
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<210> 233
<211> 1122
<212> DNA
<213> African swine fever virus
<400> 233
atgataataa tagttatttt tttaatgtgt ttaaaaatag ttttaaacaa tattataata 60
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<210> 234
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<212> DNA
<213> African swine fever virus
<400> 234
atgataataa tagttatttt tttaatgtgt ttaaaaatag ttttaaacaa tattataata 60
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<212> DNA
<213> African swine fever virus
<400> 235
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attatttaa 1149
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<212> DNA
<213> African swine fever virus
<400> 236
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<210> 237
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<212> DNA
<213> African swine fever virus
<400> 237
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cccaaaccat gtccctcacc agaatcatat ccctcacctg aaccatatcc tctactacct 1080
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gtagatagaa ttatttaa 1158
<210> 238
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<212> DNA
<213> African swine fever virus
<400> 238
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aaaataaact tattaatacc tgttactcct ccaattattt catataattg tactaattgt 420
tctataaatt gtaaaaaaag taatggtaca aatactaata tttttttatc tataaatgat 480
acaattgtta catatactaa tgaaagtatt cttaattatg attataactg tagtatttta 540
aataataatt ttacagttac atgtataatt aataatacaa ttagtacatc aaatactaca 600
gaatttataa actgcactaa tatattatta agtagttatc tagatttttt tcaagtaact 660
agttatatat tttatatgat aatttttatt gtaactggaa taacagtaag tattcttata 720
tccatcataa ctttcttatt tatacgaaaa agaaaacatg ttgaagaaat agaaagtcca 780
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atgataatta aacttatttt tttaatttgt ttcaaaatag ttttaagtat taattattgg 60
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<213> African swine fever virus
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<213> African swine fever virus
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<213> African swine fever virus
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<213> African swine fever virus
<400> 331
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<213> African swine fever virus
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195 200
Claims (29)
- 유전자 DP148R, EP153R 및 EP402R의 발현 및/또는 활성이 파괴되고;
하기 유전자:
다중유전자 패밀리 (MGF) 110 3L, 6L, 7L, 8L, 10L, 11L 및 12L,
MGF 360 5L, 6L, 7L, 10L, 11L, 12L, 13L, 14L, 20R, 21R 및 22R, 및
MGF 505 1R, 2R 및 6R
중 하나 이상의 기능성 버전을 포함하는,
약독화된 아프리카 돼지 열병 (ASF) 바이러스. - 제1항에 있어서, DP148R 유전자 및/또는 EP153R 유전자가 적어도 부분적으로 결실된 것인 약독화된 ASF 바이러스.
- 제2항에 있어서, DP148R 유전자 및/또는 EP153R 유전자가 완전히 결실된 것인 약독화된 ASF 바이러스.
- 제1항에 있어서, DP148R 유전자 및/또는 EP153R 유전자가 중단된 것인 약독화된 ASF 바이러스.
- 제1항 내지 제4항 중 어느 한 항에 있어서, NF-κB 활성을 억제하는 DP148R 유전자의 능력이 파괴된 것인 약독화된 ASF 바이러스.
- 제1항 내지 제5항 중 어느 한 항에 있어서, NF-κB 활성의 p65 서브유닛의 핵으로의 전위를 억제하는 DP148R 유전자의 능력이 파괴된 것인 약독화된 ASF 바이러스.
[청구항 5]
제1항 내지 제4항 중 어느 한 항에 있어서, 혈구흡착을 매개하는 EP153R 유전자 및/또는 EP402R 유전자의 능력이 파괴된 것인 약독화된 ASF 바이러스.
[청구항 6]
제1항 내지 제5항 중 어느 한 항에 있어서, EP402R 유전자가 EP402R 단백질에 의한 리간드 결합을 파괴하는 하나 이상의 돌연변이를 포함하는 것인 약독화된 ASF 바이러스. - 제6항에 있어서, EP402R 유전자가 EP402R 단백질의 리간드 결합 도메인 중의 하나 이상의 아미노산을 변이시키는 하나 이상의 돌연변이를 포함하는 것인 약독화된 ASF 바이러스.
- 제7항에 있어서, 하나 이상의 돌연변이가 Benin 97/1 EP402R 단백질 (서열식별번호 11)의 E99 및/또는 Y102에 상응하는 EP402R 단백질 중의 위치의 아미노산을 변이시키는 것인 약독화된 ASF 바이러스.
- 제8항에 있어서, E99에 상응하는 위치의 아미노산이 R로 변이되고/거나, Y102에 등가인 위치의 아미노산이 D로 변이된 것인 약독화된 ASF 바이러스.
- 제1항 내지 제6항 중 어느 한 항에 있어서, EP402R 유전자가 적어도 부분적으로 결실된 것인 약독화된 ASF 바이러스.
- 제10항에 있어서, EP402R 유전자가 완전히 결실된 것인 약독화된 ASF 바이러스.
- 제1항 내지 제11항 중 어느 한 항에 있어서, DP148R, EP153R 및 EP402R 이외의 다른 모든 ASF 바이러스 유전자의 기능성 버전을 포함하는 약독화된 ASF 바이러스.
- 제1항 내지 제12항 중 어느 한 항에 따른 약독화된 ASF 바이러스를 포함하는 백신.
- 제13항에 있어서, 대상체에서 아프리카 돼지 열병을 치료 및/또는 예방하는 데 사용하기 위한 백신.
- 대상체에게 유효량의 제13항에 따른 백신을 투여하는 단계를 포함하는, 대상체에서 아프리카 돼지 열병을 치료 및/또는 예방하는 방법.
- 제14항 또는 제15항에 있어서, 대상체가 가축용 돼지인 백신 또는 방법.
- 제14항 내지 제16항 중 어느 한 항에 있어서, 백신이 프라임-부스트 요법에 따라 투여되는 것인 백신 또는 방법.
- 하기 유전자:
DP148R
EP153R 및
EP402R의 발현 및/또는 활성을 파괴시키는 단계를 포함하는, ASF 바이러스를 약독화시키는 방법. - 제18항에 있어서, DP148R 유전자 및/또는 EP153R 유전자가 적어도 부분적으로 결실된 것인 방법.
- 제19항에 있어서, DP148R 유전자 및/또는 EP153R 유전자가 완전히 결실된 것인 방법.
- 제18항에 있어서, DP148R 유전자 및/또는 EP153R 유전자가 중단된 것인 방법.
- 제18항 내지 제21항 중 어느 한 항에 있어서, 혈구흡착을 매개하는 EP402R 유전자의 능력을 파괴시키는 단계를 포함하는 방법.
- 제18항 내지 제22항 중 어느 한 항에 있어서, EP402R 단백질에 의한 리간드 결합을 파괴하는 하나 이상의 돌연변이를 EP402R 유전자에 도입하는 단계를 포함하는 방법.
- 제23항에 있어서, EP402R 단백질의 리간드 결합 도메인 중의 하나 이상의 아미노산을 변이시키는 하나 이상의 돌연변이를 EP402R 유전자에 도입하는 단계를 포함하는 방법.
- 제24항에 있어서, EP402R 단백질의 위치 R96, E99 및/또는 Y102의 아미노산을 변이시키는 단계를 포함하는 방법.
- 제25항에 있어서, 위치 R96의 아미노산을 Q로, 위치 E99의 아미노산을 R로, 및/또는 위치 Y102의 아미노산을 D로 변이시키는 단계를 포함하는 방법.
- 제18항 내지 제23항 중 어느 한 항에 있어서, EP402R 유전자가 적어도 부분적으로 결실된 것인 방법.
- 제28항에 있어서, EP402R 유전자가 완전히 결실된 것인 방법.
- 제28항에 있어서, EP402R 유전자가 중단된 것인 방법.
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