JPS6379590A - β−アミラ−ゼを製造する方法 - Google Patents
β−アミラ−ゼを製造する方法Info
- Publication number
- JPS6379590A JPS6379590A JP22649986A JP22649986A JPS6379590A JP S6379590 A JPS6379590 A JP S6379590A JP 22649986 A JP22649986 A JP 22649986A JP 22649986 A JP22649986 A JP 22649986A JP S6379590 A JPS6379590 A JP S6379590A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- gluten
- amylase
- protease
- dispersion
- wheat flour
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 108010019077 beta-Amylase Proteins 0.000 title claims description 43
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 8
- 108010068370 Glutens Proteins 0.000 claims abstract description 50
- 235000021312 gluten Nutrition 0.000 claims abstract description 50
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 claims abstract description 22
- 241000209140 Triticum Species 0.000 claims abstract description 20
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 claims abstract description 20
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims abstract description 19
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims abstract description 19
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims abstract description 19
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 12
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 10
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 10
- 239000000725 suspension Substances 0.000 claims abstract description 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 13
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 claims description 2
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims description 2
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 12
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 abstract description 12
- 108090000145 Bacillolysin Proteins 0.000 abstract description 6
- 102000035092 Neutral proteases Human genes 0.000 abstract description 6
- 108091005507 Neutral proteases Proteins 0.000 abstract description 6
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 6
- 238000005185 salting out Methods 0.000 abstract description 6
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 abstract description 3
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 abstract description 3
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 abstract description 3
- DWAQJAXMDSEUJJ-UHFFFAOYSA-M Sodium bisulfite Chemical compound [Na+].OS([O-])=O DWAQJAXMDSEUJJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 abstract description 2
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 abstract description 2
- 235000010267 sodium hydrogen sulphite Nutrition 0.000 abstract description 2
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 abstract description 2
- 238000001291 vacuum drying Methods 0.000 abstract description 2
- 239000000243 solution Substances 0.000 abstract 3
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 abstract 1
- 229940079827 sodium hydrogen sulfite Drugs 0.000 abstract 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 14
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 10
- 238000011282 treatment Methods 0.000 description 8
- 239000000047 product Substances 0.000 description 6
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 5
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 5
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 5
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 5
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 description 4
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 4
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 4
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 4
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 4
- 238000000034 method Methods 0.000 description 4
- DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N Propylene glycol Chemical compound CC(O)CO DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 3
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 3
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 3
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 3
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 3
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 3
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 3
- 229940100445 wheat starch Drugs 0.000 description 3
- 235000011201 Ginkgo Nutrition 0.000 description 2
- 241000218628 Ginkgo Species 0.000 description 2
- 235000008100 Ginkgo biloba Nutrition 0.000 description 2
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 2
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 2
- 238000000691 measurement method Methods 0.000 description 2
- 238000010979 pH adjustment Methods 0.000 description 2
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 2
- 230000007928 solubilization Effects 0.000 description 2
- 238000005063 solubilization Methods 0.000 description 2
- 229940071440 soy protein isolate Drugs 0.000 description 2
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 2
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 2
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 2
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 2
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 2
- VHUUQVKOLVNVRT-UHFFFAOYSA-N Ammonium hydroxide Chemical compound [NH4+].[OH-] VHUUQVKOLVNVRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 1
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 1
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-N Sulfurous acid Chemical class OS(O)=O LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010050181 aleurone Proteins 0.000 description 1
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 1
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 1
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 1
- 235000011114 ammonium hydroxide Nutrition 0.000 description 1
- 230000000844 anti-bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 230000003385 bacteriostatic effect Effects 0.000 description 1
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 1
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 1
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 238000009833 condensation Methods 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- BNIILDVGGAEEIG-UHFFFAOYSA-L disodium hydrogen phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].OP([O-])([O-])=O BNIILDVGGAEEIG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229910000397 disodium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019800 disodium phosphate Nutrition 0.000 description 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 1
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 1
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 1
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 1
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 1
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 1
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 238000010298 pulverizing process Methods 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 238000007670 refining Methods 0.000 description 1
- 238000001226 reprecipitation Methods 0.000 description 1
- 239000001488 sodium phosphate Substances 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 238000012546 transfer Methods 0.000 description 1
Landscapes
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
■ 産業上の利用分野
本発明は、小麦粉又はそれから分別した未変性の生グル
テン区分をそのまま又は分散させた上、プロテアーゼを
作用させ又はさせないでそのまま、もしくは更に精製す
るなどにより、液体又は粉末状のβ−アミラーゼを製造
することにある。
テン区分をそのまま又は分散させた上、プロテアーゼを
作用させ又はさせないでそのまま、もしくは更に精製す
るなどにより、液体又は粉末状のβ−アミラーゼを製造
することにある。
■ 従来の技術及びその問題点
現在、α−アミラーゼを含まないβ−アミラーゼの酵素
剤として市販されているものは、大豆分離蛋白質製造時
の廃液を限外濾過濃縮した後、そのままもしくは塩析し
て精製し、これを液体又は粉末として製品化したものが
殆んどである。
剤として市販されているものは、大豆分離蛋白質製造時
の廃液を限外濾過濃縮した後、そのままもしくは塩析し
て精製し、これを液体又は粉末として製品化したものが
殆んどである。
しかし、上記廃液中のβ−アミラーゼカ価(力価測定法
については末尾記載の注を参照されたい)は20単位/
we程度であり、これを原料として高力価製品(通常
、2000単位/)程度以上のものをいう)を製造する
には力価がひくすぎて膨大なr過面積を有する限外濃縮
機が必要であり、製造設備及びランニングコストが高い
等の問題点があった。
については末尾記載の注を参照されたい)は20単位/
we程度であり、これを原料として高力価製品(通常
、2000単位/)程度以上のものをいう)を製造する
には力価がひくすぎて膨大なr過面積を有する限外濃縮
機が必要であり、製造設備及びランニングコストが高い
等の問題点があった。
■ 問題点を解決するための手段
本発明者等は、小麦粉を分別して得られる小麦グルテン
区分が高力価のβ−アミラーゼ活性を有すること及び小
麦粉にプロテアーゼを作用させるとβ−アミラーゼ力価
が約2倍に上昇することを発見した。このことは従来全
く知られていなかった新しい事実である。
区分が高力価のβ−アミラーゼ活性を有すること及び小
麦粉にプロテアーゼを作用させるとβ−アミラーゼ力価
が約2倍に上昇することを発見した。このことは従来全
く知られていなかった新しい事実である。
そこで、この事実に基き、小麦グルテンをpH3,8〜
7.8の範囲で分散後そのまま粉末化するか、又は生グ
ルテンもしくは小麦粉そのものをプロテアーゼで処理し
て得られる水可溶部をそのままあるいは更に精製する等
、鋭意工夫して本発明を完成させたものである。
7.8の範囲で分散後そのまま粉末化するか、又は生グ
ルテンもしくは小麦粉そのものをプロテアーゼで処理し
て得られる水可溶部をそのままあるいは更に精製する等
、鋭意工夫して本発明を完成させたものである。
本発明で採用する小麦粉は、格別なものでなく、グルテ
ン含艮、小麦粉の市価などにより適宜選択される。また
、ここでいう未変性グルテンとは、加熱変性をうけてい
ないものであって、I)Hがおよそ4以下又は8以上に
なるような処理を受けていないものをいう。
ン含艮、小麦粉の市価などにより適宜選択される。また
、ここでいう未変性グルテンとは、加熱変性をうけてい
ないものであって、I)Hがおよそ4以下又は8以上に
なるような処理を受けていないものをいう。
β−アミラーゼが失活しない安定領域がpHおよそ3.
8〜7.8であるから以後の処理においてもこのpH領
域又は好ましくはpH4,0〜7.5を外れないように
することが肝要である。
8〜7.8であるから以後の処理においてもこのpH領
域又は好ましくはpH4,0〜7.5を外れないように
することが肝要である。
第1発明(特許請求の範囲の■に記載の発明を第1発明
、同範囲の■に記載の発明を第2発明、同範囲の■に記
載の発明を第3発明という。以下同じ)から第3発明に
かけて共通にいえることは、未変性グルテンを充分分散
させるか又はβ−アミラーゼの酵素活性が失活しない条
件で加水分解することが大切である、ということである
。充分に分散するためには、グルテンの等電点であるp
H7付近から4〜5.5程度に下げる必要がある。もっ
とも、第2発明、第3発明においては、場合によっては
pH調整を必要としないときもある。pH調整のために
は、通常、酢酸、乳酸等の他適宜な緩衝液を加えればよ
い。
、同範囲の■に記載の発明を第2発明、同範囲の■に記
載の発明を第3発明という。以下同じ)から第3発明に
かけて共通にいえることは、未変性グルテンを充分分散
させるか又はβ−アミラーゼの酵素活性が失活しない条
件で加水分解することが大切である、ということである
。充分に分散するためには、グルテンの等電点であるp
H7付近から4〜5.5程度に下げる必要がある。もっ
とも、第2発明、第3発明においては、場合によっては
pH調整を必要としないときもある。pH調整のために
は、通常、酢酸、乳酸等の他適宜な緩衝液を加えればよ
い。
未変性グルテンを酸性で分散するとき、亜硫酸水素ナト
リウムの如き亜硫酸塩を加えるとグルテンのS−8結合
を切断して分散液の粘度を下げることができるので、そ
れでもって通常の粘度範囲になるまで分散液の固型分濃
度を上げることができ、作業性、経済性を改善すること
ができる。
リウムの如き亜硫酸塩を加えるとグルテンのS−8結合
を切断して分散液の粘度を下げることができるので、そ
れでもって通常の粘度範囲になるまで分散液の固型分濃
度を上げることができ、作業性、経済性を改善すること
ができる。
第1発明ではかかるグルテン分散後そのまま乾燥しても
よいし、又は、更に精製してもよい。精製するには、た
とえば食塩、硫安、リン酸塩の如きを溶解して塩析し、
溶解部分を分取するとか、又は単にかかる分散液のpH
を再び7付近にもどして液部のみを分取するとかによれ
ばよい。このようにして分取されたものは、限外f過已
縮、真空乾燥、噴霧乾燥等の適宜の処理を経て製品化さ
れることとなる。かかる精製法は第2〜3発明において
も同様に採用することができる。
よいし、又は、更に精製してもよい。精製するには、た
とえば食塩、硫安、リン酸塩の如きを溶解して塩析し、
溶解部分を分取するとか、又は単にかかる分散液のpH
を再び7付近にもどして液部のみを分取するとかによれ
ばよい。このようにして分取されたものは、限外f過已
縮、真空乾燥、噴霧乾燥等の適宜の処理を経て製品化さ
れることとなる。かかる精製法は第2〜3発明において
も同様に採用することができる。
本発明で使用するプロテアーゼは、酸〜中性プロテアー
ゼであればよく、特定なものには限らない。加水分解の
程度についても特に限定はないが分解の程度がひくけれ
ばβ−アミラーゼ力価が余り向上しないし、逆に分解度
が高いと可溶化が進み最終製品に水可溶性ペプタイドが
不純物としてくるLlが大きくなる。もっともこの場合
は、可溶区分を分取し限外1過濃縮とか硫安等による塩
析によって精製することにより最終製品のβ−アミラー
ゼ力価をあげることが出来る。しかし精製工程を経ない
ときは、力価向上と可溶化の程度を調べなから適宜に作
用させ可溶化するとよい。最終製品から使用したプロテ
アーゼを除去する必要があるときは、安定域のせまいプ
ロテアーゼを使用し、グルテン分解後、液のpHをその
安定域外に変更することによってプロテアーゼのみ不活
性化するなどが考えられる。
ゼであればよく、特定なものには限らない。加水分解の
程度についても特に限定はないが分解の程度がひくけれ
ばβ−アミラーゼ力価が余り向上しないし、逆に分解度
が高いと可溶化が進み最終製品に水可溶性ペプタイドが
不純物としてくるLlが大きくなる。もっともこの場合
は、可溶区分を分取し限外1過濃縮とか硫安等による塩
析によって精製することにより最終製品のβ−アミラー
ゼ力価をあげることが出来る。しかし精製工程を経ない
ときは、力価向上と可溶化の程度を調べなから適宜に作
用させ可溶化するとよい。最終製品から使用したプロテ
アーゼを除去する必要があるときは、安定域のせまいプ
ロテアーゼを使用し、グルテン分解後、液のpHをその
安定域外に変更することによってプロテアーゼのみ不活
性化するなどが考えられる。
第3発明においては、たとえば、小麦粉に2倍以上(好
ましくは5倍)の水を加え、得られた懸濁液に直接プロ
テアーゼを作用させ、小麦粉中のグルテンを充分分解し
てからそのままもしくは逮心分離で水不溶分を除去した
のち、乾燥するか又は更に限外f過濃縮とかε)を安等
による塩析によって精製後乾燥する。
ましくは5倍)の水を加え、得られた懸濁液に直接プロ
テアーゼを作用させ、小麦粉中のグルテンを充分分解し
てからそのままもしくは逮心分離で水不溶分を除去した
のち、乾燥するか又は更に限外f過濃縮とかε)を安等
による塩析によって精製後乾燥する。
又他の方法としては、たとえば、小麦粉に3倍の水を加
え、酢酸、乳酸等でpH4,5〜4.8とし分散し遠心
公認で水不溶部を除去した後、可溶部を分取し、それを
そのまま乾燥するかあるいは更にプロテアーゼを作用さ
せグルテンを充分分解してからそのままもしくは1過し
たのち乾燥するか又は更に限外n縮とか硫安等による塩
析によって精製後乾燥する。
え、酢酸、乳酸等でpH4,5〜4.8とし分散し遠心
公認で水不溶部を除去した後、可溶部を分取し、それを
そのまま乾燥するかあるいは更にプロテアーゼを作用さ
せグルテンを充分分解してからそのままもしくは1過し
たのち乾燥するか又は更に限外n縮とか硫安等による塩
析によって精製後乾燥する。
硫安で処理する場合、硫安濃度を段階的に変えて沈でん
物を分取し精製度合をたかめることもできる。
物を分取し精製度合をたかめることもできる。
プロテアーゼを作用させるについてはpHや温度をどの
ようにするかの他、作用時間中の発酵・腐敗を防止する
ため、低濃度のアルコール、プロピレングリコール等を
加えるとか、食塩その他殺菌性、静菌効果のある物質を
添加することも有用である。
ようにするかの他、作用時間中の発酵・腐敗を防止する
ため、低濃度のアルコール、プロピレングリコール等を
加えるとか、食塩その他殺菌性、静菌効果のある物質を
添加することも有用である。
■ 作用及び効果
通常市販されている未変性グルテンにはβ−アミラーゼ
活性が殆んどみられないため、従来はグルテンにはβ−
アミラーゼ活性はないと思われていた。しかし、これは
生グルテンを活性グルテン粉末として製品化する工程で
、アンモニア水を加えてpH10付近にするため酵素が
失活したものであろうと推定される。本発明ではかかる
高pH処理をうけていない未変性グルテンにはβ−アミ
ラーゼ活性があり、かつ、グルテンを加水分解すればそ
の力価が向上することを発見したのは、先述の通りであ
る。
活性が殆んどみられないため、従来はグルテンにはβ−
アミラーゼ活性はないと思われていた。しかし、これは
生グルテンを活性グルテン粉末として製品化する工程で
、アンモニア水を加えてpH10付近にするため酵素が
失活したものであろうと推定される。本発明ではかかる
高pH処理をうけていない未変性グルテンにはβ−アミ
ラーゼ活性があり、かつ、グルテンを加水分解すればそ
の力価が向上することを発見したのは、先述の通りであ
る。
そして、この現象は、小麦粉中には水溶性タイプのβ−
アミラーゼと小麦グルテンと結合した非水溶性タイプの
β−アミラーゼが存在するのか、又はその他何らかの理
由でグルテンによりβ−アミラーゼ活性が阻害されてい
ることを推察させるものである。従って、単にグルテン
を水で洗ってもアミラーゼ力価は出ない。グルテンを分
散させ、又は加水分解して初めてグルテンにより阻害さ
れていたアミラーゼ活性が顕在化し、力価が向上する。
アミラーゼと小麦グルテンと結合した非水溶性タイプの
β−アミラーゼが存在するのか、又はその他何らかの理
由でグルテンによりβ−アミラーゼ活性が阻害されてい
ることを推察させるものである。従って、単にグルテン
を水で洗ってもアミラーゼ力価は出ない。グルテンを分
散させ、又は加水分解して初めてグルテンにより阻害さ
れていたアミラーゼ活性が顕在化し、力価が向上する。
たとえば、小麦種粒の糊粉層付近から分別されたいわゆ
るマルシー粉(九〇粉、たとえば日清製粉株式会社製の
青銀杏など)に含まれているβ−アミラーゼの力価は約
200単位/ノであるが、これにプロテアーゼを作用さ
せると約2倍の400単位/?であったし、この小麦粉
から分別した生グルテンをpH調整して適宜分散させた
後噴霧乾燥したものは、グルテンを分解したわけでもな
く単に分散させただけのものであるにもかかわらず、実
に約1,400単位/?という高力価を示した。このも
のは不純物は多いが力価が高いのでこのまま糖化用酵素
として利用できるものである。
るマルシー粉(九〇粉、たとえば日清製粉株式会社製の
青銀杏など)に含まれているβ−アミラーゼの力価は約
200単位/ノであるが、これにプロテアーゼを作用さ
せると約2倍の400単位/?であったし、この小麦粉
から分別した生グルテンをpH調整して適宜分散させた
後噴霧乾燥したものは、グルテンを分解したわけでもな
く単に分散させただけのものであるにもかかわらず、実
に約1,400単位/?という高力価を示した。このも
のは不純物は多いが力価が高いのでこのまま糖化用酵素
として利用できるものである。
本発明は、このような未変性グルテンの酸分散液又はプ
ロテアーゼ分解液は従来の活性グルテン及び小麦でん粉
の製造設備をそのまま利用できるのでβ−アミラーゼ酵
素粉末を大量・安価に製造できること及び小麦でん粉も
従来通り分取でき、かつ場合によってはグルテンを再び
回収することもできるという経済的に有利な方法である
。即ち大豆分離蛋白質製造時に副生ずるβ−アミラーゼ
含有液が約20単位/ yxlであるのに対し、未変性
グルテンの酸分散液の再破壊(グルテンの再沈でん)に
よるときの液が28単位/ we、未変性グルテンのプ
ロテアーゼ処理液が約460単位/ ml 、小麦粉に
加水してプロテアーゼ処理後遠沈による液が80単位/
ml等の如く、本発明によるものが大豆起源より高濃
度の(のかえられるから、はるかにその後の精製が容易
・低部となる。
ロテアーゼ分解液は従来の活性グルテン及び小麦でん粉
の製造設備をそのまま利用できるのでβ−アミラーゼ酵
素粉末を大量・安価に製造できること及び小麦でん粉も
従来通り分取でき、かつ場合によってはグルテンを再び
回収することもできるという経済的に有利な方法である
。即ち大豆分離蛋白質製造時に副生ずるβ−アミラーゼ
含有液が約20単位/ yxlであるのに対し、未変性
グルテンの酸分散液の再破壊(グルテンの再沈でん)に
よるときの液が28単位/ we、未変性グルテンのプ
ロテアーゼ処理液が約460単位/ ml 、小麦粉に
加水してプロテアーゼ処理後遠沈による液が80単位/
ml等の如く、本発明によるものが大豆起源より高濃
度の(のかえられるから、はるかにその後の精製が容易
・低部となる。
以下実施例をあげ本発明の内容を詳述する。
実施例1
日清製粉株式会社製の小麦粉青銀杏500 kqに水4
001を加え、ニーターで混線しドウを作り30分間放
置後水洗機に移し、水4,0OO1で水洗し生グルテン
259kgとでん粉濃度約6.8%の粗でん粉乳的3,
7001を得た。次に水5201に酢酸6.74を加え
、生グルテン259kqを投入しホモゲナイザーで分散
した後直ちに噴霧乾燥機で乾燥しβ−アミラーゼ活性を
有するグルテン粉末(pH4,8、β−アミラーゼ力価
1,400単位/P)81.5&りを得た。
001を加え、ニーターで混線しドウを作り30分間放
置後水洗機に移し、水4,0OO1で水洗し生グルテン
259kgとでん粉濃度約6.8%の粗でん粉乳的3,
7001を得た。次に水5201に酢酸6.74を加え
、生グルテン259kqを投入しホモゲナイザーで分散
した後直ちに噴霧乾燥機で乾燥しβ−アミラーゼ活性を
有するグルテン粉末(pH4,8、β−アミラーゼ力価
1,400単位/P)81.5&りを得た。
実施例2
実施例1と同様に処理して得たグルテン分散液785&
gに食塩7.85 kg、リン酸2ナトリウム3.9
kgを加えて分散状態を破壊した。次にこれを遠心分離
して液部を分取し、更にグーソー上25&りを加えて濾
過し清澄液(β−アミラーゼ力価28単位/zl)49
011を得、噴霧乾燥してβ−アミラーゼ粉末(β−ア
ミラーゼカ価1,400単位/7)23.8に9を得た
。
gに食塩7.85 kg、リン酸2ナトリウム3.9
kgを加えて分散状態を破壊した。次にこれを遠心分離
して液部を分取し、更にグーソー上25&りを加えて濾
過し清澄液(β−アミラーゼ力価28単位/zl)49
011を得、噴霧乾燥してβ−アミラーゼ粉末(β−ア
ミラーゼカ価1,400単位/7)23.8に9を得た
。
実施例3
実施例2と同様に処理して得た清澄液4901を日東電
気工業株式会社製限外r過濃縮膜NTU3520で10
Ol迄濃縮し、濃縮液を濾過後r液を噴霧乾燥してβ−
アミラーゼ粉末(β−アミラーゼ力価3,500単位/
P)8.2に9を得た。
気工業株式会社製限外r過濃縮膜NTU3520で10
Ol迄濃縮し、濃縮液を濾過後r液を噴霧乾燥してβ−
アミラーゼ粉末(β−アミラーゼ力価3,500単位/
P)8.2に9を得た。
実施例4
実施例1と同様に処理して得た生グルテン259に9に
、オリエンラーゼ3ON(上田化学工業株式会社製中性
プロテアーゼ) 0.65kgを入れ、40℃で5時間
反応させて分解液を得、これを真空乾燥してβ−アミラ
ーゼ活性を有する粉末(β−アミラーゼ力価1,400
単位/))を80に9得た。
、オリエンラーゼ3ON(上田化学工業株式会社製中性
プロテアーゼ) 0.65kgを入れ、40℃で5時間
反応させて分解液を得、これを真空乾燥してβ−アミラ
ーゼ活性を有する粉末(β−アミラーゼ力価1,400
単位/))を80に9得た。
実施例5
実施例1と同様に処理して得た生グルテン2B9kqに
、オリエンラーゼ3ON(上田化学工業株式会社製中性
プロテアーゼ) 0.65kgを入れ、40°Cで5時
間反応させて分解液を得、次にグーソー上15#を加え
て濾過し清澄液(β−アミラーゼ力価460単位/g/
) 1301を得、これを噴霧乾燥してβ−アミラー
ゼ粉末(pH6,2、β−アミラーゼ力価2,000単
位/iP) 29.4kgを得た。
、オリエンラーゼ3ON(上田化学工業株式会社製中性
プロテアーゼ) 0.65kgを入れ、40°Cで5時
間反応させて分解液を得、次にグーソー上15#を加え
て濾過し清澄液(β−アミラーゼ力価460単位/g/
) 1301を得、これを噴霧乾燥してβ−アミラー
ゼ粉末(pH6,2、β−アミラーゼ力価2,000単
位/iP) 29.4kgを得た。
実施例6
実施例1と同様に処理して得た生グルテン259に9に
、オリエンラーゼ3ON(上田化学工業株式会社製中性
プロテアーゼ) 0.65に9を入れ、40°Cで5時
間反応させて分解液を得、次にグーソー上15k(jを
加えて濾過し清澄液(β−アミラーゼ力価460単位/
Mt)1301を得、これを日東電気工業株式会社製限
外濾過濃縮膜NTU3520で3ol迄濃縮し、濃縮液
をC過後P液を噴霧乾燥してβ−アミラーゼ粉末(β−
アミラーゼ力価4,000単位/?)12.8 kgを
得た。
、オリエンラーゼ3ON(上田化学工業株式会社製中性
プロテアーゼ) 0.65に9を入れ、40°Cで5時
間反応させて分解液を得、次にグーソー上15k(jを
加えて濾過し清澄液(β−アミラーゼ力価460単位/
Mt)1301を得、これを日東電気工業株式会社製限
外濾過濃縮膜NTU3520で3ol迄濃縮し、濃縮液
をC過後P液を噴霧乾燥してβ−アミラーゼ粉末(β−
アミラーゼ力価4,000単位/?)12.8 kgを
得た。
実施例7
日清製粉株式会社製の小麦粉V!?銀杏500 kgに
水2,5001加え、オリエンラーゼ3ON(上田化学
工業株式会社製中性プロテアーゼ)0.65にりを入れ
40°Cで5時間反応後遠心分離機で不溶部1,201
qと液部1,8001を得た、液部は更にグーソー上9
0に9加え濾過して清澄液(β−アミラーゼ力価80単
位/m1)1.6501とし、これを日東電気工業株式
会社製限外濾過濃縮膜NTU3520で30ol迄濃縮
し、濃縮液を再度r過後f液を噴霧乾燥してβ−アミラ
ーゼ粉末(β−アミラーゼ力価3.800単位/?)
34.7に9を得た。
水2,5001加え、オリエンラーゼ3ON(上田化学
工業株式会社製中性プロテアーゼ)0.65にりを入れ
40°Cで5時間反応後遠心分離機で不溶部1,201
qと液部1,8001を得た、液部は更にグーソー上9
0に9加え濾過して清澄液(β−アミラーゼ力価80単
位/m1)1.6501とし、これを日東電気工業株式
会社製限外濾過濃縮膜NTU3520で30ol迄濃縮
し、濃縮液を再度r過後f液を噴霧乾燥してβ−アミラ
ーゼ粉末(β−アミラーゼ力価3.800単位/?)
34.7に9を得た。
一方、遠心分離で得た不溶部に水4,500 gを加え
、ノズルセパレーターで澱粉乳を分別し以下常法に従っ
て乾燥した所、小麦でん粉270 kqを得た。
、ノズルセパレーターで澱粉乳を分別し以下常法に従っ
て乾燥した所、小麦でん粉270 kqを得た。
(注)β−アミラーゼ力価測定法
2%可溶性でん粉
参考:1単位とは、酵素1グラム当り
1分間にブドー糖として1■生
成する力価を示す。
Claims (3)
- (1)小麦粉から分別された未変性のグルテンを、それ
に含有されているβ−アミラーゼの酵素活性が失活しな
い範囲においてpHを調整することにより分散させ、必
要に応じてこれをそのまま又は水溶性区分のみを分取す
ることを特徴とするβ−アミラーゼを製造する方法。 - (2)小麦粉から分別された未変性のグルテンを、必要
に応じてそれに含有されているβ−アミラーゼの酵素活
性が失活しない範囲においてpHを調整することにより
分散させたのち、プロテアーゼを作用させることを特徴
とするβ−アミラーゼを製造する方法。 - (3)小麦粉に加水して得られる懸濁液を、それに含有
されているβ−アミラーゼの酵素活性が失活しない範囲
においてpHを調整して小麦粉中のグルテンを分散させ
たのち、これを遠心分離により沈殿物を除去するか又は
しないで、必要に応じてプロテアーゼを作用させること
を特徴とするβ−アミラーゼの製造法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP22649986A JPS6379590A (ja) | 1986-09-24 | 1986-09-24 | β−アミラ−ゼを製造する方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP22649986A JPS6379590A (ja) | 1986-09-24 | 1986-09-24 | β−アミラ−ゼを製造する方法 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS6379590A true JPS6379590A (ja) | 1988-04-09 |
Family
ID=16846066
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP22649986A Pending JPS6379590A (ja) | 1986-09-24 | 1986-09-24 | β−アミラ−ゼを製造する方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS6379590A (ja) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US7399622B2 (en) | 2001-02-06 | 2008-07-15 | Danisco Sugar Oy | Process for the extraction of β-amylase |
-
1986
- 1986-09-24 JP JP22649986A patent/JPS6379590A/ja active Pending
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US7399622B2 (en) | 2001-02-06 | 2008-07-15 | Danisco Sugar Oy | Process for the extraction of β-amylase |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
EP0648078B1 (en) | Purification of zein from corn gluten meal | |
US4293583A (en) | Process for debittering a protein hydrolysate and the debittered hydrolysate obtained by this process | |
JPS5858061B2 (ja) | 精製タン白加水分解物の製造方法 | |
WO2016173222A1 (zh) | 一种低致敏低腥味鱼蛋白低聚肽及其工业化制备方法和应用 | |
JPH08506720A (ja) | 米ぬかの安定化方法及び米ぬか生成物 | |
JPH05227983A (ja) | 米糠蛋白誘導ペプチドの製造方法 | |
JPS6368514A (ja) | 植物性ポリペプチドの誘導体を含有する化粧料 | |
JPH02265441A (ja) | 牛乳乳清蛋白質中のβ―ラクトログロブリンの選択的酵素分解方法 | |
JPS6379590A (ja) | β−アミラ−ゼを製造する方法 | |
US4464296A (en) | Solubilization of dry protein in aqueous or acidic media after treatment with concentrated hydrogen peroxide | |
JPH0441997B2 (ja) | ||
JPH08140585A (ja) | 低分子馬鈴薯蛋白質の製造方法 | |
JP2631202B2 (ja) | ペプチド製造法 | |
JP2799352B2 (ja) | コーングルテンミール加水分解物の製造方法 | |
JP2000270806A (ja) | 昆布エキス及びその製造法 | |
JP2985193B2 (ja) | 加水分解グルテンの製造法 | |
JP4304267B2 (ja) | 機能性蛋白質及びその製造方法 | |
JPS6133560B2 (ja) | ||
EP0637592B1 (en) | Processes of producing amylase inhibitors | |
EP0460219B1 (en) | Processed hemoglobin and production thereof | |
JPH04149139A (ja) | 血糖降下剤 | |
KR100434842B1 (ko) | 헤모글로빈으로부터 헴철의 간편한 제조방법 | |
JP2005269925A (ja) | 水不溶性銀含有乳清蛋白質加水分解物の製造方法 | |
JP4548339B2 (ja) | 高グルタミン・グルタミン酸含有ポリペプチド混合物及びその製造法 | |
JPH0670720A (ja) | 食物繊維組成物 |