JPS6269988A - デキストラナーゼを安定に固定化したハイドロキシアパタイトの調整法 - Google Patents
デキストラナーゼを安定に固定化したハイドロキシアパタイトの調整法Info
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- JPS6269988A JPS6269988A JP60206677A JP20667785A JPS6269988A JP S6269988 A JPS6269988 A JP S6269988A JP 60206677 A JP60206677 A JP 60206677A JP 20667785 A JP20667785 A JP 20667785A JP S6269988 A JPS6269988 A JP S6269988A
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本願発明は酵素の安定固定化に関する。詳しくは不安定
なデキストラナーゼの活性を持続させるため、ハイドロ
キシアパタイトに固定化することに関する。
なデキストラナーゼの活性を持続させるため、ハイドロ
キシアパタイトに固定化することに関する。
適当な工業用材に安定固定化したデキストラナーゼは、
デキストラン分解りアクタ−用として醗酵工業に、また
デキストラナーゼを安定固定化したハイドロキシアパタ
イトは歯磨組成物のような口腔用薬剤分野において重要
な役割を果す。
デキストラン分解りアクタ−用として醗酵工業に、また
デキストラナーゼを安定固定化したハイドロキシアパタ
イトは歯磨組成物のような口腔用薬剤分野において重要
な役割を果す。
（従来の技術）
デキストラナーゼはデキストラン分解能にもとず＜、歯
垢溶解作用を有することから、虫歯予防用歯磨組成物の
重要な構成々分として使用されている。しかるに、デキ
ストラナーゼは比較的不安定で分解し易く、菌磨き組成
物に配合された時点から、実用に供されるまでの経時変
化により、急速な失活はさけられない。従来その防止法
として種々な方法が提案されている。
垢溶解作用を有することから、虫歯予防用歯磨組成物の
重要な構成々分として使用されている。しかるに、デキ
ストラナーゼは比較的不安定で分解し易く、菌磨き組成
物に配合された時点から、実用に供されるまでの経時変
化により、急速な失活はさけられない。従来その防止法
として種々な方法が提案されている。
例えば、歯磨組成物中の発泡成分であるアニオン活性剤
によるデキストラナーゼの分解を防止する目的で、テル
ペン系炭化水素、脂肪族アルコール系香料の配合（特許
第８０２．７８７号公報）、ゼラチンの併用（特許第９
２４．２２９号公報）、カルボンとｔ−メントールとの
一定比率の併用（％開昭５６−１１０６０９号明細書）
、あるいは、主研時剤として酸化アルミニウムの配合（
ｔ￥ｆ開昭５６−６３９１５号明細書）などがある。歯
磨は口腔内で使用するものであるから、配合製剤は使用
感にすぐれていなければならない。この面からデキスト
ラナーゼ安定化用配合剤の選択は、或程度の制限が加わ
る。又各種安定化成分の作用効果は使用歯ｉｐ！組成々
分にＬっても差が生じる。従来の配合成分の選択による
デキストラナーゼ安定化は満足な方法であるとはいえな
い。
によるデキストラナーゼの分解を防止する目的で、テル
ペン系炭化水素、脂肪族アルコール系香料の配合（特許
第８０２．７８７号公報）、ゼラチンの併用（特許第９
２４．２２９号公報）、カルボンとｔ−メントールとの
一定比率の併用（％開昭５６−１１０６０９号明細書）
、あるいは、主研時剤として酸化アルミニウムの配合（
ｔ￥ｆ開昭５６−６３９１５号明細書）などがある。歯
磨は口腔内で使用するものであるから、配合製剤は使用
感にすぐれていなければならない。この面からデキスト
ラナーゼ安定化用配合剤の選択は、或程度の制限が加わ
る。又各種安定化成分の作用効果は使用歯ｉｐ！組成々
分にＬっても差が生じる。従来の配合成分の選択による
デキストラナーゼ安定化は満足な方法であるとはいえな
い。
（発明が解決しようとする問題点）
一方、歯磨組成物配合用研磨剤成分として、硬度が歯牙
と同等であるハイドロキシアパタイトが歯牙の清掃保存
の上から好ましいことが知られている（特開昭５６−７
３０１４号明細書）。
と同等であるハイドロキシアパタイトが歯牙の清掃保存
の上から好ましいことが知られている（特開昭５６−７
３０１４号明細書）。
よって、従来口腔用組成物配合剤として重要されて来た
デキストラナーゼをハイドロキシアパタイトに固定化す
ることができれば、従来のデキストラナーゼ安定化成分
を配合する必要がなく、安定化剤を配合した歯槽より効
果のすぐれた良好な製品かえられるであろうとの考えに
もとすき、デキストラナーゼのハイドロキシアパタイト
への固定化について種々検討を加え、デキストラナーゼ
のハイドロキシアパタイトへの固定化に成功した。即ち
、本願発明はデキストラナーゼを安定に固定化したハイ
ドロキシアパタイト、およびその調製方法の提供を目的
とするものである。
デキストラナーゼをハイドロキシアパタイトに固定化す
ることができれば、従来のデキストラナーゼ安定化成分
を配合する必要がなく、安定化剤を配合した歯槽より効
果のすぐれた良好な製品かえられるであろうとの考えに
もとすき、デキストラナーゼのハイドロキシアパタイト
への固定化について種々検討を加え、デキストラナーゼ
のハイドロキシアパタイトへの固定化に成功した。即ち
、本願発明はデキストラナーゼを安定に固定化したハイ
ドロキシアパタイト、およびその調製方法の提供を目的
とするものである。
（間噴点を解決するための手段）
本願発明はハイドロキシアパタイトに蛋白質を吸庸させ
さらにデキストラナーゼをこれに結合させることにより
安定かつ不溶化デキストラナーゼ固定化酵素を与える方
法を提供するものである。より詳しくは水媒体中におい
て、蛋白質、デキストラナーゼお工びハイドロキシアパ
タイトを混合撹拌しながら、これにグルタルアルデヒド
の工うな２官能性物質を徐々に添加するか、又は蛋白質
を吸着させたハイドロキシアパタイトを水媒体中に懸濁
させデキストラナーゼを加えた後撹拌下にグルタルアル
デヒドの工うな２官能性物質を徐々に添加することによ
って見られる。かくして見られたデキストラナーゼ固定
化ハイドロキシアパタイトは酵素活性の失活が少ない上
長期にわたり酵素活性を保持することに加え、その酵素
活性は生成直後工す時間と共に上昇しろる期間で最高の
活性を示すようになりその後極めて徐々に活性を低下す
ることを認めた。
さらにデキストラナーゼをこれに結合させることにより
安定かつ不溶化デキストラナーゼ固定化酵素を与える方
法を提供するものである。より詳しくは水媒体中におい
て、蛋白質、デキストラナーゼお工びハイドロキシアパ
タイトを混合撹拌しながら、これにグルタルアルデヒド
の工うな２官能性物質を徐々に添加するか、又は蛋白質
を吸着させたハイドロキシアパタイトを水媒体中に懸濁
させデキストラナーゼを加えた後撹拌下にグルタルアル
デヒドの工うな２官能性物質を徐々に添加することによ
って見られる。かくして見られたデキストラナーゼ固定
化ハイドロキシアパタイトは酵素活性の失活が少ない上
長期にわたり酵素活性を保持することに加え、その酵素
活性は生成直後工す時間と共に上昇しろる期間で最高の
活性を示すようになりその後極めて徐々に活性を低下す
ることを認めた。
本願発明に用いられる蛋白質はハイドロキシアパタイト
に吸着力の強い、リゾチーム、カゼイン、アルブミン、
チトクロム−Ｃなどである。
に吸着力の強い、リゾチーム、カゼイン、アルブミン、
チトクロム−Ｃなどである。
これら蛋白質の種類によってハイドロキシアパタイトの
デキストラナーゼ固定化力に差異を生じる。好ましい蛋
白質はチトクロム−Ｃ又はりゾチームである。
デキストラナーゼ固定化力に差異を生じる。好ましい蛋
白質はチトクロム−Ｃ又はりゾチームである。
本願発明においてデキストラナーゼのハイドロキシアパ
タイト固定化に関与するアルデヒドは２官能性であれば
差支えないが、グルタルアルデヒドの使用が好ましい。
タイト固定化に関与するアルデヒドは２官能性であれば
差支えないが、グルタルアルデヒドの使用が好ましい。
又本願発明に使用するー・イドロキシアパタイトは通常
ｍ騎組成物に使用するもので差支えないが粒径２μ〜２
００μの粉末が好ましい。
ｍ騎組成物に使用するもので差支えないが粒径２μ〜２
００μの粉末が好ましい。
デキストラナーゼと蛋白質との（史用比は、重量でほぼ
等量であれば支恩ないが極端な使用量の差は避けるべき
である。なおハイドロキシアパタイトの・１更用量は認
ａ白′ｉ重敏に対し１０〜１００倍量であり、固形吻合
１．が４〜２０係になる二うに水又は００１モル〜０．
０５モル濃度の緩衝溶液を性別する。固定化処理はｐＨ
５，６から９．０の範囲で行われる。ｐＨ５，６！ｌ）
低いｐｌ（ではハイドロキシアパタイトの分解ヲ生じ、
ｐＨ９，０以上では蛋白質の吸着、酵素活性ともに好ま
しくない。固定化に好ましいｐＩ（Ｖ′ｉ中性付近であ
る。グルタルアルデヒドの１更用量はえられる固定化酵
素の活性に重要な影響を及ぼす、適当な攬は蛋白質の種
類に工す変化するがデキストラナーゼη当り、０．２％
グルタルアルデヒド溶液１〜１００μｔであり過剰のグ
ルタルアルデヒドの使用は固定化酵素の活性を著しく低
下させ場合にＬつては活性を失わせる。固定化処理の温
度は４℃前伊が好適であり、この温度で５時間反応系を
撹拌すれば反応ははソ完結する。蛋白質を吸着させたノ
・イドロキシアパタイｒ−を使用する場合も上記に示し
た条件に準じて実施すればよい。
等量であれば支恩ないが極端な使用量の差は避けるべき
である。なおハイドロキシアパタイトの・１更用量は認
ａ白′ｉ重敏に対し１０〜１００倍量であり、固形吻合
１．が４〜２０係になる二うに水又は００１モル〜０．
０５モル濃度の緩衝溶液を性別する。固定化処理はｐＨ
５，６から９．０の範囲で行われる。ｐＨ５，６！ｌ）
低いｐｌ（ではハイドロキシアパタイトの分解ヲ生じ、
ｐＨ９，０以上では蛋白質の吸着、酵素活性ともに好ま
しくない。固定化に好ましいｐＩ（Ｖ′ｉ中性付近であ
る。グルタルアルデヒドの１更用量はえられる固定化酵
素の活性に重要な影響を及ぼす、適当な攬は蛋白質の種
類に工す変化するがデキストラナーゼη当り、０．２％
グルタルアルデヒド溶液１〜１００μｔであり過剰のグ
ルタルアルデヒドの使用は固定化酵素の活性を著しく低
下させ場合にＬつては活性を失わせる。固定化処理の温
度は４℃前伊が好適であり、この温度で５時間反応系を
撹拌すれば反応ははソ完結する。蛋白質を吸着させたノ
・イドロキシアパタイｒ−を使用する場合も上記に示し
た条件に準じて実施すればよい。
（作 用）
従来、酵素が成る種の蛋白質を担体として吸着され易い
こと、ハイドロキシアパタイトが蛋白質をｅ、漸するこ
と、さらに数棟の酵素と蛋白質が二官能性物質によって
−Ｐ１ｉＩＳ反応を生じることは知られている。
こと、ハイドロキシアパタイトが蛋白質をｅ、漸するこ
と、さらに数棟の酵素と蛋白質が二官能性物質によって
−Ｐ１ｉＩＳ反応を生じることは知られている。
本願発明で、デキストラナーゼが如何なる機構によって
ハイドロキシアパタイトにｍｌ固定化れるか明らかでな
いが、ハイドロキシアパタイトの吸着性と、デキストラ
ナーゼ−蛋白質の架橋反応性とが本願発明のデキストラ
ナーゼのハイドロキシアパタイト固定化に関与し、てい
るものと推定される。
ハイドロキシアパタイトにｍｌ固定化れるか明らかでな
いが、ハイドロキシアパタイトの吸着性と、デキストラ
ナーゼ−蛋白質の架橋反応性とが本願発明のデキストラ
ナーゼのハイドロキシアパタイト固定化に関与し、てい
るものと推定される。
以下に本願発明を実施例で具体的に説明する。
実施例
Ａ）デキストラナーゼの固定化方法
デキストラナーゼ５０１Ｎ！、リゾチーム５０ｍｇを混
合し、これにハイドロキシアパタイト粉末５Ｆ、０．０
５モ／’＃［ｐＨ６，８リン酸カリ緩衝溶液５０−を添
加し、さらにグルタルアルデヒド０．２％水＃液１２５
μｔ を添加して４℃で５時間撹拌を続行する。反応物
を戸数し、上記緩衝溶液１００７！で３回洗浄して未乾
瀾固定化ハイドロキシアパタイトをえた（場合によって
は、このま＼使用しても工い）。これを凍結乾課してデ
キストラナーゼ固定化ハイドロキシアパタイト粉末５．
０７ｔをえた。この未乾燥固定化ノ・イドロキシアパタ
イト１−を遠心分離してえた沈殿物に１モル濃度のｐＨ
６，８＋Ｊン酸カリ緩衝溶液２−を加え３時間撹拌して
吸着蛋白質を脱着し、遠心分離し、沈殿を同じ緩衝溶液
で洗浄して、洗液とＦ液を合しローリイ法により吸着蛋
白質量を測定した。その結果乾燥ハイドロキシアパタイ
ト？当り、吸着蛋白質量１１７７Ｗであると示した、同
期用したハイドロキシアパタイトの同様の分析結果は、
蛋白質を認めなかった。
合し、これにハイドロキシアパタイト粉末５Ｆ、０．０
５モ／’＃［ｐＨ６，８リン酸カリ緩衝溶液５０−を添
加し、さらにグルタルアルデヒド０．２％水＃液１２５
μｔ を添加して４℃で５時間撹拌を続行する。反応物
を戸数し、上記緩衝溶液１００７！で３回洗浄して未乾
瀾固定化ハイドロキシアパタイトをえた（場合によって
は、このま＼使用しても工い）。これを凍結乾課してデ
キストラナーゼ固定化ハイドロキシアパタイト粉末５．
０７ｔをえた。この未乾燥固定化ノ・イドロキシアパタ
イト１−を遠心分離してえた沈殿物に１モル濃度のｐＨ
６，８＋Ｊン酸カリ緩衝溶液２−を加え３時間撹拌して
吸着蛋白質を脱着し、遠心分離し、沈殿を同じ緩衝溶液
で洗浄して、洗液とＦ液を合しローリイ法により吸着蛋
白質量を測定した。その結果乾燥ハイドロキシアパタイ
ト？当り、吸着蛋白質量１１７７Ｗであると示した、同
期用したハイドロキシアパタイトの同様の分析結果は、
蛋白質を認めなかった。
蛋白質、グルタルアルデヒド添加量、を変えて行った実
験結果を表−１に示した。
験結果を表−１に示した。
Ｂ）固定化ハイドロキシアパタイトのデキストラナーゼ
活性 １チデキストラン溶ｅ、１０−にＡでえた未乾燥固定化
ハイドロキシアパタイトＩＷＩｔを加え、３７℃、２時
間撹拌機溶液に生成したグルコース量をグルコースオキ
シダーゼ法で定量した。
活性 １チデキストラン溶ｅ、１０−にＡでえた未乾燥固定化
ハイドロキシアパタイトＩＷＩｔを加え、３７℃、２時
間撹拌機溶液に生成したグルコース量をグルコースオキ
シダーゼ法で定量した。
この値をハイドロキシアパタイトに吸着固定化した蛋白
質を当りに換算して各固定化実験で見られた固定化ハイ
ドロキシアパタイトの活性値とした。又各条件で放置後
の活性値の変化を測定した。対照としてデキストラナー
ゼ単体を使用した。その結果を表−２に示したが固定化
酵素は生成直後エリ活性が上昇し、ある時間後に最高値
を示しその後徐々に活性を低下することを認めた。
質を当りに換算して各固定化実験で見られた固定化ハイ
ドロキシアパタイトの活性値とした。又各条件で放置後
の活性値の変化を測定した。対照としてデキストラナー
ゼ単体を使用した。その結果を表−２に示したが固定化
酵素は生成直後エリ活性が上昇し、ある時間後に最高値
を示しその後徐々に活性を低下することを認めた。
Ｃ）ハイドロキシアパタイトに対する蛋白質の吸着力
ハイドロキシアパタイトを充填した６ １ ｃｍ ％長
さ４０ｃＩｎのカラムにデキストラナーゼ単体を添加し
、流出水に蛋白質の流出が確認されなくなるまで水で洗
浄したのち、１ミリモルから１モルまでの濃度のｐＨ６
，８１Ｊン酸カリ緩衝液を流し、蛋白質の流出し初めた
塩濃度をノ・イドロキゾアバタイトのデキストラナーゼ
への吸着力とした（対照）。蛋白質を変えてＡの方法で
えた固定化ハイドロキシアパタイト２ｅｅ’ｔ（ｔｌ、
６αのカラムに充填し上記と同様の操作を行い、夫々最
初に蛋白質の流出した濃度を測定して固定化蛋白質の吸
着力とした。対照に比し処理蛋白質の吸着力が強いこと
が明らかである。結果を表−３に示した。
さ４０ｃＩｎのカラムにデキストラナーゼ単体を添加し
、流出水に蛋白質の流出が確認されなくなるまで水で洗
浄したのち、１ミリモルから１モルまでの濃度のｐＨ６
，８１Ｊン酸カリ緩衝液を流し、蛋白質の流出し初めた
塩濃度をノ・イドロキゾアバタイトのデキストラナーゼ
への吸着力とした（対照）。蛋白質を変えてＡの方法で
えた固定化ハイドロキシアパタイト２ｅｅ’ｔ（ｔｌ、
６αのカラムに充填し上記と同様の操作を行い、夫々最
初に蛋白質の流出した濃度を測定して固定化蛋白質の吸
着力とした。対照に比し処理蛋白質の吸着力が強いこと
が明らかである。結果を表−３に示した。
（発明の効果）
本願発明の方法によれば、きわめて簡単な方法によって
不安定なデキストラナーゼを固定化でき、取扱いが簡単
になり、蛋白質の種類を変えることにより固定化能を変
化させえる利点を有している。
不安定なデキストラナーゼを固定化でき、取扱いが簡単
になり、蛋白質の種類を変えることにより固定化能を変
化させえる利点を有している。
表−２ＰＨ７，０における比活性（経時変化）（吸着蛋
白質２当） 生成直後の活性を１００としたときの数値対照とはデキ
ストラナーゼ単体 表−３ハイドロキシアパタイトの吸着力担 体
流出濃度
白質２当） 生成直後の活性を１００としたときの数値対照とはデキ
ストラナーゼ単体 表−３ハイドロキシアパタイトの吸着力担 体
流出濃度
Claims (3)
- （１）デキストラナーゼを安定に固定化したハイドロキ
シアパタイト。 - （２）水媒体中において、蛋白質、デキストラナーゼ、
及びハイドロキシアパタイトに二官能性アルデヒドを作
用させてハイドロキシアパタイトにデキストラナーゼを
安定に固定化する方法。 - （３）蛋白質としてリゾチームを使用する特許請求の範
囲第２項による方法。
Priority Applications (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60206677A JPS6269988A (ja) | 1985-09-20 | 1985-09-20 | デキストラナーゼを安定に固定化したハイドロキシアパタイトの調整法 |
| US06/878,256 US4812404A (en) | 1985-09-20 | 1986-06-25 | Apatite immobilized glucanase |
| CA000517894A CA1285511C (en) | 1985-09-20 | 1986-09-10 | Apatite immobilized glucanase and the like, and method of preparingthe same |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60206677A JPS6269988A (ja) | 1985-09-20 | 1985-09-20 | デキストラナーゼを安定に固定化したハイドロキシアパタイトの調整法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6269988A true JPS6269988A (ja) | 1987-03-31 |
| JPH053275B2 JPH053275B2 (ja) | 1993-01-14 |
Family
ID=16527286
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP60206677A Granted JPS6269988A (ja) | 1985-09-20 | 1985-09-20 | デキストラナーゼを安定に固定化したハイドロキシアパタイトの調整法 |
Country Status (3)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4812404A (ja) |
| JP (1) | JPS6269988A (ja) |
| CA (1) | CA1285511C (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2617710A1 (fr) * | 1986-04-22 | 1989-01-13 | Dental Chem Co Ltd | Composition dentifrice |
| JPS6430584A (en) * | 1987-07-25 | 1989-02-01 | Ngk Insulators Ltd | Carrier for immobilizing organism catalyst |
| GB2236676B (en) * | 1988-09-29 | 1992-01-22 | Sangi Kk | Antimicrobial hydroxyapatite powders |
| US5268174A (en) * | 1988-09-29 | 1993-12-07 | Kabushiki Kaisha Sangi | Antimicrobial hydroxyapatite powders containing hinokitiol, protamine or sorbic acid |
Families Citing this family (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DK0425016T3 (da) * | 1989-10-27 | 1996-05-06 | Genencor Int | Antimikrobiel fremgangsmåde og formulering med anvendelse af type II endoglycosidase og antimikrobielt middel |
| JP2004067547A (ja) * | 2002-08-02 | 2004-03-04 | Yoshinori Kuboki | チタン繊維医療材料 |
| CN100434907C (zh) * | 2006-09-28 | 2008-11-19 | 东北电力大学 | 细胞色素c分子自组装纳米有序复合结构组装体及制备方法 |
| ES2319059B1 (es) * | 2007-09-07 | 2010-02-12 | Universidad Complutense De Madrid | Brushita como sistema de inmovilizacion de enzimas y su uso en biosensores amperometricos biocompatibles. |
| JP4594439B1 (ja) * | 2009-12-29 | 2010-12-08 | 靖雄 知念 | 虫歯治療薬およびその製造方法 |
| CN111154744B (zh) * | 2019-12-24 | 2022-02-01 | 克劳丽化妆品股份有限公司 | 一种羟基磷灰石固定化α葡聚糖酶及其制备方法和应用 |
| CN112111479A (zh) * | 2020-09-30 | 2020-12-22 | 江苏海洋大学 | 一种右旋糖酐酶与羟基磷灰石复合材料及其制备方法和用途 |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS54101409A (en) * | 1977-11-14 | 1979-08-10 | Minnesota Mining & Mfg | Protein fixing agent |
| JPS56134989A (en) * | 1980-02-26 | 1981-10-22 | Tate & Lyle Ltd | Immobilized enzyme |
| JPS578785A (en) * | 1980-06-16 | 1982-01-18 | Nitto Electric Ind Co Ltd | Preparation of immobilized enzyme |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4464468A (en) * | 1968-03-29 | 1984-08-07 | Agence Nationale De Valorisation De La Recherche (Anvar) | Immobilization of active protein by cross-linking to inactive protein |
| US4155546A (en) * | 1977-07-27 | 1979-05-22 | Itek Corporation | Bottom sheet feeding apparatus |
-
1985
- 1985-09-20 JP JP60206677A patent/JPS6269988A/ja active Granted
-
1986
- 1986-06-25 US US06/878,256 patent/US4812404A/en not_active Expired - Fee Related
- 1986-09-10 CA CA000517894A patent/CA1285511C/en not_active Expired - Fee Related
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS54101409A (en) * | 1977-11-14 | 1979-08-10 | Minnesota Mining & Mfg | Protein fixing agent |
| JPS56134989A (en) * | 1980-02-26 | 1981-10-22 | Tate & Lyle Ltd | Immobilized enzyme |
| JPS578785A (en) * | 1980-06-16 | 1982-01-18 | Nitto Electric Ind Co Ltd | Preparation of immobilized enzyme |
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2617710A1 (fr) * | 1986-04-22 | 1989-01-13 | Dental Chem Co Ltd | Composition dentifrice |
| JPS6430584A (en) * | 1987-07-25 | 1989-02-01 | Ngk Insulators Ltd | Carrier for immobilizing organism catalyst |
| GB2236676B (en) * | 1988-09-29 | 1992-01-22 | Sangi Kk | Antimicrobial hydroxyapatite powders |
| GB2224727B (en) * | 1988-09-29 | 1992-01-22 | Sangi Kk | Antimicrobial hydroxyapatite powders |
| US5268174A (en) * | 1988-09-29 | 1993-12-07 | Kabushiki Kaisha Sangi | Antimicrobial hydroxyapatite powders containing hinokitiol, protamine or sorbic acid |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CA1285511C (en) | 1991-07-02 |
| US4812404A (en) | 1989-03-14 |
| JPH053275B2 (ja) | 1993-01-14 |
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