JPS6225977A - 新規なアミラ−ゼ - Google Patents
新規なアミラ−ゼInfo
- Publication number
- JPS6225977A JPS6225977A JP60143518A JP14351885A JPS6225977A JP S6225977 A JPS6225977 A JP S6225977A JP 60143518 A JP60143518 A JP 60143518A JP 14351885 A JP14351885 A JP 14351885A JP S6225977 A JPS6225977 A JP S6225977A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- amylase
- enzyme
- starch
- maltotetraose
- circulans
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Classifications
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02P—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
- Y02P20/00—Technologies relating to chemical industry
- Y02P20/50—Improvements relating to the production of bulk chemicals
- Y02P20/52—Improvements relating to the production of bulk chemicals using catalysts, e.g. selective catalysts
Landscapes
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔技術分野〕
本発明はハシルス属細菌の生産する新規なアミラーゼに
関するものである。
関するものである。
、!′・
1−i−アミラーゼやα−アミラーゼは自然界に広く存
在することが知られているが、より分子量の大きい、例
えば、マルトトリオース(G3)。
在することが知られているが、より分子量の大きい、例
えば、マルトトリオース(G3)。
マルトテトラオース(G4)、マルトペンタオース(G
5)マルトヘキサオース(G6)などのオリゴ糖単位で
切断するアミラーゼについての報告は少ない。
5)マルトヘキサオース(G6)などのオリゴ糖単位で
切断するアミラーゼについての報告は少ない。
こわらオリゴ糖は、食品の増量剤、賦形剤あるいは1r
味調整剤として注目されている。特に、04〜G7の各
オリゴ糖ば、診断用アミラーゼの活性測定用基質として
も注目されている。
味調整剤として注目されている。特に、04〜G7の各
オリゴ糖ば、診断用アミラーゼの活性測定用基質として
も注目されている。
本発明者は、これらオリゴ糖の製法を確立することを目
的として、広(自然界より漱住物の検索を行ってきた結
果、アミロース、アミロペクチン5澱粉などのα−グル
カンを特異的にマルトテトラオース(G4)に加水分解
する新規なアミラーゼがバシルス・ザーキュランス(B
acillus circulans)と同定した細
菌により生産らマルトテトラオース単位で加水分解する
ことが知られている。
的として、広(自然界より漱住物の検索を行ってきた結
果、アミロース、アミロペクチン5澱粉などのα−グル
カンを特異的にマルトテトラオース(G4)に加水分解
する新規なアミラーゼがバシルス・ザーキュランス(B
acillus circulans)と同定した細
菌により生産らマルトテトラオース単位で加水分解する
ことが知られている。
しかし、この酵素はアミロペクチンやグリコーゲンから
は高分子量のりミツトデキストリンを残すと報告されて
いる。〔アーカイブ バイオケミストリー アンド バ
イオフィジクス(ArchiveBiochemist
ry and Biophysics)145巻1
05頁(1971))。そして、この酵素による澱粉か
らのマルトテトラオースの収量は約55%、アミロペク
チンからの収量は52%、と報告されている〔アメリカ
合衆国特許USP3.654.0B2. (1972
)、アミラーゼ シンポジウム、6巻、31頁(197
1))。
は高分子量のりミツトデキストリンを残すと報告されて
いる。〔アーカイブ バイオケミストリー アンド バ
イオフィジクス(ArchiveBiochemist
ry and Biophysics)145巻1
05頁(1971))。そして、この酵素による澱粉か
らのマルトテトラオースの収量は約55%、アミロペク
チンからの収量は52%、と報告されている〔アメリカ
合衆国特許USP3.654.0B2. (1972
)、アミラーゼ シンポジウム、6巻、31頁(197
1))。
しかるに、本発明のハシルス属細菌の生産するアミラー
ゼは、澱粉から約65%〜75%の極めて高い収量でマ
ルトテトラオースを生成することが認められた。マルト
テトラオースの収量は、使用する澱粉の種類、液化度(
DB) 、酵素量などにより影響されるが、通常、グル
コース1〜5%、マルトース5〜15% 第1表 マルトトリオース5〜15%、マルトテトラオース65
〜75%、マルトペンタオース1〜5%、その他の?!
頻1〜15%である。
ゼは、澱粉から約65%〜75%の極めて高い収量でマ
ルトテトラオースを生成することが認められた。マルト
テトラオースの収量は、使用する澱粉の種類、液化度(
DB) 、酵素量などにより影響されるが、通常、グル
コース1〜5%、マルトース5〜15% 第1表 マルトトリオース5〜15%、マルトテトラオース65
〜75%、マルトペンタオース1〜5%、その他の?!
頻1〜15%である。
たとえば、0642%のポテトスターチを使用したとき
のI!組成は第1表に示す通りである。
のI!組成は第1表に示す通りである。
表から明らかなように、本発明の酵素は、澱粉に作用さ
セたとき、高分子蓋のりミツトデキストリンを殆ど残す
ことなく、澱粉からマルトテトラオースを極めて高い収
量で生成する。
セたとき、高分子蓋のりミツトデキストリンを殆ど残す
ことなく、澱粉からマルトテトラオースを極めて高い収
量で生成する。
これは、本発明の酵素がシュードモナス スッツエリの
酵素とは、基質特異性において著しく異なった酵素とい
うことができる。この他、本発明の酵素はシュードモナ
ス スッツエリの酵素に比べ、最適作用pH知見に基づ
いてなされたものである。
酵素とは、基質特異性において著しく異なった酵素とい
うことができる。この他、本発明の酵素はシュードモナ
ス スッツエリの酵素に比べ、最適作用pH知見に基づ
いてなされたものである。
本発明は、澱粉から主成分としてマルトテトラオースを
約65〜75%の収量で生成する新規なアミラーゼG4
に関するものである。
約65〜75%の収量で生成する新規なアミラーゼG4
に関するものである。
以下に、本発明の内容を、更に具体的に説明する。
本発明により生産される酵素は、下記の酵素的性質を有
する。
する。
+11 作用;アミロース、アミロペクチン、グリコ
ーゲンなどのα−グルカンをマルトテトラオースを主成
分とする分解物に分解する。
ーゲンなどのα−グルカンをマルトテトラオースを主成
分とする分解物に分解する。
本酵素はエンド型の分解様式を持つα−アミラーゼの一
種であり、液化澱粉に作用させるとき、約65〜75%
の収量でマルトテトラオースが得られる。
種であり、液化澱粉に作用させるとき、約65〜75%
の収量でマルトテトラオースが得られる。
(2)作用温度範囲及び最適作用温度;1%可溶性澱粉
、0.05Mリン酸緩衝液の下で作用させたとき約75
℃まで作用し、最適作用温度は約50℃である。(第1
図(a))。
、0.05Mリン酸緩衝液の下で作用させたとき約75
℃まで作用し、最適作用温度は約50℃である。(第1
図(a))。
(3)作用pH範囲及び最適作用p H;約4〜約12
の広い範囲に作用す−〜合、50℃、10分間の加熱で
約40%失活し、55℃、10分間の加1、−1 後、残存活性を測定した。その結果、pH6〜9範囲で
安定であった〔第1図(d)〕。
の広い範囲に作用す−〜合、50℃、10分間の加熱で
約40%失活し、55℃、10分間の加1、−1 後、残存活性を測定した。その結果、pH6〜9範囲で
安定であった〔第1図(d)〕。
(6)安定化;カルシウムイオンが存在するとき、熱安
定性の増加が認められた〔第1図(C)の破線〕。
定性の増加が認められた〔第1図(C)の破線〕。
(7)阻害剤;本酵素は、5X10−3MのHgC1,
、Cu5O,、ZnSO4、AgNO3により、それぞ
れ、約100%、約95%、約50%、約30%阻害さ
れた。
、Cu5O,、ZnSO4、AgNO3により、それぞ
れ、約100%、約95%、約50%、約30%阻害さ
れた。
(8)精製方法;本酵素は、液体培養物の遠心上澄液か
ら、硫安分画、DEAE−セファロース(Sephar
ose)カラム クロマトグラフィーとバイオゲル(B
iogel)Ao、5mカラム クロマトグラフィー及
び同ゲルによる再クロマトグラフィーにより電気泳動的
に均一まで精製することができる。
ら、硫安分画、DEAE−セファロース(Sephar
ose)カラム クロマトグラフィーとバイオゲル(B
iogel)Ao、5mカラム クロマトグラフィー及
び同ゲルによる再クロマトグラフィーにより電気泳動的
に均一まで精製することができる。
(9)分子量;バイオゲル(Biogel)Ao、5m
を用いたゲル濾過法により測定した分子量は約1万であ
った。
を用いたゲル濾過法により測定した分子量は約1万であ
った。
−fil最適作用pHは、本発明の酵素はpH6〜8.
5の広いpH範囲にあるのに対し、シェードモナス ス
ツツエリ酵素はpH8付近にあること、(2)本発明の
酵素を澱粉に作用させたとき、約65〜75%の収量で
マルトテトラオースが得られるのに対し、シュードモナ
ス スツヅエリの酵素の場合は約55%であること、(
3)本発明の酵素の分子量は1万前後にあるのに対し、
シュードモナス スツツエリの酵素は、48,000と
58.000にある〔バイオケミストリー アンド バ
イオフィジクスアクタ(Biochemtstry
andRiophysics Acta)566巻、
88頁(1979))など、本発明の酵素とシュードモ
ナス スッツエリの酵素とは、澱む)からのマルトテト
ラオースの収量、最適作用p t[、分子量などの性質
において、顕著な違いのあるものであり、新規な酵素と
いうことができる。
5の広いpH範囲にあるのに対し、シェードモナス ス
ツツエリ酵素はpH8付近にあること、(2)本発明の
酵素を澱粉に作用させたとき、約65〜75%の収量で
マルトテトラオースが得られるのに対し、シュードモナ
ス スツヅエリの酵素の場合は約55%であること、(
3)本発明の酵素の分子量は1万前後にあるのに対し、
シュードモナス スツツエリの酵素は、48,000と
58.000にある〔バイオケミストリー アンド バ
イオフィジクスアクタ(Biochemtstry
andRiophysics Acta)566巻、
88頁(1979))など、本発明の酵素とシュードモ
ナス スッツエリの酵素とは、澱む)からのマルトテト
ラオースの収量、最適作用p t[、分子量などの性質
において、顕著な違いのあるものであり、新規な酵素と
いうことができる。
本発明の酵素を生産する例示菌として、ハシルス 勺−
キ1ランス(Bacillus circulans
)G−4を挙げる。本閑の菌(3)肉汁;混濁、沈降す
る。
キ1ランス(Bacillus circulans
)G−4を挙げる。本閑の菌(3)肉汁;混濁、沈降す
る。
(4)肉汁寒天;生育良好、淡黄〜淡褐色、周辺及び表
面凹凸あり。
面凹凸あり。
(5)グルコース肉汁寒天;生育良好、淡黄〜淡褐色。
(6)グルコース硝酸寒天;生育悪い。
(7)ボテ[;生育良好、乳白色に生育。
(8)グルコース・アスパラギン寒天;生育あまり良く
ない。淡黄〜黄褐色。
ない。淡黄〜黄褐色。
(9)チロシン寒天;良く生育する、わずかに褐色。
(10)ミルク;ゆっくり凝固、ペプトン化。
(11)インドール;生成しない。
(12)カタラーゼ;生成する。
(I3)アセチルメチルカルビノール;生成しない。
(14)硫化水素;生成しない。
(15)クエン酸;利用する。
(16)硝酸塩の還元;陰性。
(17)クエン酸;利用する。
(18)食塩肉汁;8%食塩含有培地までよ(生育し、
10%食塩でも少し生育する。
10%食塩でも少し生育する。
(19) 炭水化物の利用;D−グルコース、D−フラ
クトース、D−マン(20)最適生育温度;26℃前後
。
クトース、D−マン(20)最適生育温度;26℃前後
。
(21)最高生育温度;約60℃
(22)死滅温度;100℃で30分間加熱しても死滅
しない。
しない。
以上の菌学的性質について、バージェイス マニュアル
オプ テタミネーティブ バクテリオロジ−(Ber
geyl s Mannualof Determ
inative Bacteriology)の第7
版及び第8版〔ザ ウィリアムス アンド ゥイルキン
ス カンパニー(The Wi I I ia
ms and Wi IkinsCompan
y)、(1957年及び1974年)を参照し7、本菌
をノ\シルス す−キュランス(13acillus
circulans)の一種と同定し、ハシルス サ
ーキュランスG−4と命名した。
オプ テタミネーティブ バクテリオロジ−(Ber
geyl s Mannualof Determ
inative Bacteriology)の第7
版及び第8版〔ザ ウィリアムス アンド ゥイルキン
ス カンパニー(The Wi I I ia
ms and Wi IkinsCompan
y)、(1957年及び1974年)を参照し7、本菌
をノ\シルス す−キュランス(13acillus
circulans)の一種と同定し、ハシルス サ
ーキュランスG−4と命名した。
本発明によるアミラーゼG4を生産するための培養は、
窒素源として肉エキス、ペプトン2酵母エキス、カゼイ
ン、コーン・ヌティーブ・す2.)カー、大豆粕など、
通常、微生物の培養に対し良く用いられる有機窒素li
tい 源が使用され、炭素源としては、澱粉、デキストリン、
マルトース、グ、:1゛仁−81,2,−ウ、。−、、
、,1,!、、ヵ、0.□あわ、6゜や、7、。わ、。
窒素源として肉エキス、ペプトン2酵母エキス、カゼイ
ン、コーン・ヌティーブ・す2.)カー、大豆粕など、
通常、微生物の培養に対し良く用いられる有機窒素li
tい 源が使用され、炭素源としては、澱粉、デキストリン、
マルトース、グ、:1゛仁−81,2,−ウ、。−、、
、,1,!、、ヵ、0.□あわ、6゜や、7、。わ、。
61.6−お”−養源として、無機窒素源、リン酸塩、
マグネシウム塩と各種金属塩を蒼む培地が使用される。
マグネシウム塩と各種金属塩を蒼む培地が使用される。
培養はr、 H5〜9、温度20〜60℃で好気的に行
われる。
われる。
アミラーゼG4は、菌体外に生産される酵素であるので
、培養終了後、濾過または遠心分離により除菌し、上澄
液を回収する。必要により濃縮し、硫安、硫酸ナトリウ
ムによる塩析によるか、または、アセトン、イソプロパ
ツール、エタノール、メタノールなどの有機溶媒を加え
て、酵素を沈澱物として収得し、乾燥、保存する。
、培養終了後、濾過または遠心分離により除菌し、上澄
液を回収する。必要により濃縮し、硫安、硫酸ナトリウ
ムによる塩析によるか、または、アセトン、イソプロパ
ツール、エタノール、メタノールなどの有機溶媒を加え
て、酵素を沈澱物として収得し、乾燥、保存する。
アミラーゼG4を用いて、澱粉を糖化する反応は次のよ
うにして行う。
うにして行う。
澱粉は、酸または、α−アミラ〜ゼにより液化される。
液化度はマルトテトラオースの収量に影響するので、望
ましくはr)E20以下の液化澱わ)が使用される(D
Eは固形分中の還元力をグルコースとして表した百分率
)。基質濃度は、通常、5〜40%で行われる。反応p
Hは、通常5〜9、温度は40〜60℃である。本酵素
は、カルシウムイオンの存在により、著しく熱安定化さ
れるので、糖化反応に際して、510−’〜2X10−
gM程度のカルシウム塩が添加される。
ましくはr)E20以下の液化澱わ)が使用される(D
Eは固形分中の還元力をグルコースとして表した百分率
)。基質濃度は、通常、5〜40%で行われる。反応p
Hは、通常5〜9、温度は40〜60℃である。本酵素
は、カルシウムイオンの存在により、著しく熱安定化さ
れるので、糖化反応に際して、510−’〜2X10−
gM程度のカルシウム塩が添加される。
アミラーゼG4による、澱粉、アミロペクチン、グリコ
ーゲンなどα−1,6−グルコシド結合の分岐をもつ基
質を用いる糖化反応においては、イソアミラーゼ、ブル
ナラーゼなどのα−1,6−グルジダーゼの存在下で反
応を行うと、徳化反応を促進するため、アミラーゼG4
を節減したり、また、マルトテトラオースの収量を増加
することができる。
ーゲンなどα−1,6−グルコシド結合の分岐をもつ基
質を用いる糖化反応においては、イソアミラーゼ、ブル
ナラーゼなどのα−1,6−グルジダーゼの存在下で反
応を行うと、徳化反応を促進するため、アミラーゼG4
を節減したり、また、マルトテトラオースの収量を増加
することができる。
角フラスコに入れ、120℃で10分間殺菌したのち、
バチルス・サーキュランスG4(at工研条寄第820
号)を接種し、30℃で4日間振盪培養(160rpm
)L、た。
バチルス・サーキュランスG4(at工研条寄第820
号)を接種し、30℃で4日間振盪培養(160rpm
)L、た。
培養後、遠心分離して得た上澄液について生産されたア
ミラーゼG4を測定した結果、培地1mjl当たり6.
4単位であった。
ミラーゼG4を測定した結果、培地1mjl当たり6.
4単位であった。
実施例 2
実施例1で得られた酵素液を使用して、澱粉の糖化を行
った。
った。
基質としては、DF、4.2の液化澱粉100rnl;
(固形分)に、塩化カルシウム5×10″3Mとアミラ
ーゼG4を基質1g当たり2単荀加えたもの、及びこれ
にクレブシラ(Klebsiella)属のプルラナー
ゼ(ナガセ生化学製)を基質1g当たり、2中11″!
すたLJ5単位加え、水で全音1 m j!とじて、5
0で反応させた。反応開始後、20時間目“1と44時
間目に一定屡を採り、生成したフル1−テ1ラオースを
高速液体クロマトグラフ法により定量した。結果を第2
表に示す。
(固形分)に、塩化カルシウム5×10″3Mとアミラ
ーゼG4を基質1g当たり2単荀加えたもの、及びこれ
にクレブシラ(Klebsiella)属のプルラナー
ゼ(ナガセ生化学製)を基質1g当たり、2中11″!
すたLJ5単位加え、水で全音1 m j!とじて、5
0で反応させた。反応開始後、20時間目“1と44時
間目に一定屡を採り、生成したフル1−テ1ラオースを
高速液体クロマトグラフ法により定量した。結果を第2
表に示す。
第 2 表
り′1
表から明らかなように、アミラーゼG4を用いて、澱粉
を糖化する反応において、プルラナーゼを共存させて糖
化反応を行うと、糖化反応が促進され、アミラーゼG4
単独の場合よりも、マルトテ1ラオース含量の高い糖化
物が得られた。
を糖化する反応において、プルラナーゼを共存させて糖
化反応を行うと、糖化反応が促進され、アミラーゼG4
単独の場合よりも、マルトテ1ラオース含量の高い糖化
物が得られた。
第1図(a)、 (b)、 (C)と(d)はそれ
ぞれ、アミラーゼG4(’/、)吋刹↓γ1 (・1.戸((事移叶 ケ2−國 別紙 官庁出願 手続ネ市jF書(自発) 昭和61年8月22日 1、事件の表示 昭和60年特許願第 1435
18号2、発明の名称 新規なアミラーゼ 3、補正をする者 氏 名 (114)工業技術院長 飯 塚 幸 三
4、指定代理人 7、補正の対象 明細書の「発明の詳細な説明」の欄
(1)明細書筒3頁丁未より第2行目のrDE42%」
をrDE4.2%」に訂正する。 (2)明細書第5頁第13行目のrpH6〜9」をrp
H6〜9の」に訂正する。 (3)明細書第6頁第16行目の「スツヅエリ」を「ス
ツツエリ」に訂正する。
ぞれ、アミラーゼG4(’/、)吋刹↓γ1 (・1.戸((事移叶 ケ2−國 別紙 官庁出願 手続ネ市jF書(自発) 昭和61年8月22日 1、事件の表示 昭和60年特許願第 1435
18号2、発明の名称 新規なアミラーゼ 3、補正をする者 氏 名 (114)工業技術院長 飯 塚 幸 三
4、指定代理人 7、補正の対象 明細書の「発明の詳細な説明」の欄
(1)明細書筒3頁丁未より第2行目のrDE42%」
をrDE4.2%」に訂正する。 (2)明細書第5頁第13行目のrpH6〜9」をrp
H6〜9の」に訂正する。 (3)明細書第6頁第16行目の「スツヅエリ」を「ス
ツツエリ」に訂正する。
Claims (1)
- 澱粉から、主成分としてマルトテトラオースを約65〜
75%の収量で生成するバシルス属品由来新規なアミラ
ーゼG4
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP60143518A JPS6225977A (ja) | 1985-06-29 | 1985-06-29 | 新規なアミラ−ゼ |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP60143518A JPS6225977A (ja) | 1985-06-29 | 1985-06-29 | 新規なアミラ−ゼ |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS6225977A true JPS6225977A (ja) | 1987-02-03 |
JPH0155877B2 JPH0155877B2 (ja) | 1989-11-28 |
Family
ID=15340601
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP60143518A Granted JPS6225977A (ja) | 1985-06-29 | 1985-06-29 | 新規なアミラ−ゼ |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS6225977A (ja) |
Cited By (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS58118931A (ja) * | 1982-01-08 | 1983-07-15 | Toshiba Corp | ロ−ドセルの製造方法 |
JPH0321746U (ja) * | 1989-07-10 | 1991-03-05 | ||
WO1992001805A1 (fr) * | 1990-07-26 | 1992-02-06 | Nippon Shinyaku Co., Ltd. | Procede de production de sucre et transfusion |
JPH0656435A (ja) * | 1992-06-06 | 1994-03-01 | Beteiligungen Sorg Gmbh & Co Kg | ガラス溶解炉の運転方法及び溶解炉 |
-
1985
- 1985-06-29 JP JP60143518A patent/JPS6225977A/ja active Granted
Cited By (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS58118931A (ja) * | 1982-01-08 | 1983-07-15 | Toshiba Corp | ロ−ドセルの製造方法 |
JPH0129249B2 (ja) * | 1982-01-08 | 1989-06-08 | Toshiba Kk | |
JPH0321746U (ja) * | 1989-07-10 | 1991-03-05 | ||
WO1992001805A1 (fr) * | 1990-07-26 | 1992-02-06 | Nippon Shinyaku Co., Ltd. | Procede de production de sucre et transfusion |
US5364794A (en) * | 1990-07-26 | 1994-11-15 | Nippon Shinyaku Company Limited | Process for producing saccharides |
JPH0656435A (ja) * | 1992-06-06 | 1994-03-01 | Beteiligungen Sorg Gmbh & Co Kg | ガラス溶解炉の運転方法及び溶解炉 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPH0155877B2 (ja) | 1989-11-28 |
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