JPS62253379A - 脱側鎖酵素製品、その製法及び用途 - Google Patents
脱側鎖酵素製品、その製法及び用途Info
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明はプルラナーゼ型の新規なデブランチング(脱側
鎖)酵素を含む脱側鎖酵素製品、その製品の製法、なら
びにその製品を用いてデンプンをグルコース及び/また
はその他の糖に糖化する方法に関する。
鎖)酵素を含む脱側鎖酵素製品、その製品の製法、なら
びにその製品を用いてデンプンをグルコース及び/また
はその他の糖に糖化する方法に関する。
近年、デンプンを酵素作用により加水分解して糖含有シ
ロップ、殊にグルコース含有70ンプとする方法に多大
な注意が向けられてきている。そのよ゛うなデンプンの
酵素加水分解の効率的方法の開発に可成りの研究努力が
なされてきている。
ロップ、殊にグルコース含有70ンプとする方法に多大
な注意が向けられてきている。そのよ゛うなデンプンの
酵素加水分解の効率的方法の開発に可成りの研究努力が
なされてきている。
デンプンは、実質的には、アルファ1,4−グリコシド
9結合によりグルコース単位が鎖状に結合したものであ
り、そのアルファ1,4−グリコシド結合により側鎖が
形成されている。デンプンの酵素加水分解に一般的に用
いられている方法においては、液化及び糖化の逐次工程
が、それぞれアルファ・アミラーゼ酵素及びグルコアミ
ラーゼ酵素を用いて実施される。アルファ・アミラーゼ
は、1.4−グリコシド結合を破壊してオリゴサツカラ
イドを生じさせ、一方グルコアミラーゼはそのようなオ
リゴサツカライド9中の1,4−グリコシド結合を破壊
して個々のグルコース分子を生じさせる。
9結合によりグルコース単位が鎖状に結合したものであ
り、そのアルファ1,4−グリコシド結合により側鎖が
形成されている。デンプンの酵素加水分解に一般的に用
いられている方法においては、液化及び糖化の逐次工程
が、それぞれアルファ・アミラーゼ酵素及びグルコアミ
ラーゼ酵素を用いて実施される。アルファ・アミラーゼ
は、1.4−グリコシド結合を破壊してオリゴサツカラ
イドを生じさせ、一方グルコアミラーゼはそのようなオ
リゴサツカライド9中の1,4−グリコシド結合を破壊
して個々のグルコース分子を生じさせる。
しかし、アルファ・アミラーゼはアルファー1,6−グ
リコシト9結合を破壊せず、アルファー1.6−グリコ
シド結合はグルコアミラーゼでゆっくつト破壊されるに
すぎない。β−アミラーゼは、マルトースを生成させよ
うとするときに、グルコアミラーゼの代りに使用される
。このようにすると、グルコース分子以外に、アルファ
ー1,6−グリコシド結合により形成された側鎖を含有
する小群のグルコース単位をも含む製品がもたらされる
。
リコシト9結合を破壊せず、アルファー1.6−グリコ
シド結合はグルコアミラーゼでゆっくつト破壊されるに
すぎない。β−アミラーゼは、マルトースを生成させよ
うとするときに、グルコアミラーゼの代りに使用される
。このようにすると、グルコース分子以外に、アルファ
ー1,6−グリコシド結合により形成された側鎖を含有
する小群のグルコース単位をも含む製品がもたらされる
。
1.6−結合の完全な加水分解を達成するために反応時
間を長くしたり、グルコアミラーゼの濃度を増加するな
らば、イソマルトースのような縮合生成物の形成の望ま
しくない結果となり、従ってこのような手段ではグルコ
ースの収率を向上させることができない。縮合生成物の
形成は、デンプンをグルコースに転化する際の方法の効
率を低下させる。グルコース生産者は迅速な消化及びグ
ルコースの最大の可能収率な望むから、縮合生成物の形
成は重大な不利、欠点である。
間を長くしたり、グルコアミラーゼの濃度を増加するな
らば、イソマルトースのような縮合生成物の形成の望ま
しくない結果となり、従ってこのような手段ではグルコ
ースの収率を向上させることができない。縮合生成物の
形成は、デンプンをグルコースに転化する際の方法の効
率を低下させる。グルコース生産者は迅速な消化及びグ
ルコースの最大の可能収率な望むから、縮合生成物の形
成は重大な不利、欠点である。
プルラナーゼは、プルラン中のアルファー1.6−グリ
コシド結合を破壊しうる酵素である。デンプンをアルフ
ァ・アミラーゼで処理し、次いでグルコアミラーゼとプ
ルラナーゼとの組合せで処理して、グルコースに転化す
ることが提案されてきている。この方法は、プルラナー
ゼがオリゴサツカライド9中のアルファー1.6−グリ
コシド結合を一層効率的に破壊するので、アルファ・ア
ミラーゼにより作られたオリゴサツカライドを一層効率
的にグルコース分子へ転化することとなろう。米山特許
第3897305号明細書には、グルコアミラーゼの使
用を、アエロバクチル・アエロゲネス(Aerobac
ter aerogenes) (クレブシェラ・シュ
ウモニアエ: Klebsiella pneumon
iae)の使用と組合せて実施する方法が提案されてい
る。しかし、この方法の重大な欠点は、提案された特定
のプルラナーゼ酵素についての最適の温度及びpHの操
作条件がそれぞれ60℃以下及びpH7であり、一方グ
ルコアミラーゼについての最適pHがpH4〜pH5で
あることである。雑菌汚染を防止するには糖化工程度を
60℃(またはそれよりもわずかに高い温度)で実施す
るのが望ましい。英国特許第2097405号明細書に
は、バシルス・アシビプルリチクス(Bacillus
acidopullulyticus)から誘導され
たプルラナーゼを用いてデンプンをグルコース及び/ま
たはその他の簡単な糖に転化する方法が提案されており
、この方法に使用されるプルラナーゼについての最適の
温度及び…の操作条件は前述のものよりも好適であるこ
とが強調されている。
コシド結合を破壊しうる酵素である。デンプンをアルフ
ァ・アミラーゼで処理し、次いでグルコアミラーゼとプ
ルラナーゼとの組合せで処理して、グルコースに転化す
ることが提案されてきている。この方法は、プルラナー
ゼがオリゴサツカライド9中のアルファー1.6−グリ
コシド結合を一層効率的に破壊するので、アルファ・ア
ミラーゼにより作られたオリゴサツカライドを一層効率
的にグルコース分子へ転化することとなろう。米山特許
第3897305号明細書には、グルコアミラーゼの使
用を、アエロバクチル・アエロゲネス(Aerobac
ter aerogenes) (クレブシェラ・シュ
ウモニアエ: Klebsiella pneumon
iae)の使用と組合せて実施する方法が提案されてい
る。しかし、この方法の重大な欠点は、提案された特定
のプルラナーゼ酵素についての最適の温度及びpHの操
作条件がそれぞれ60℃以下及びpH7であり、一方グ
ルコアミラーゼについての最適pHがpH4〜pH5で
あることである。雑菌汚染を防止するには糖化工程度を
60℃(またはそれよりもわずかに高い温度)で実施す
るのが望ましい。英国特許第2097405号明細書に
は、バシルス・アシビプルリチクス(Bacillus
acidopullulyticus)から誘導され
たプルラナーゼを用いてデンプンをグルコース及び/ま
たはその他の簡単な糖に転化する方法が提案されており
、この方法に使用されるプルラナーゼについての最適の
温度及び…の操作条件は前述のものよりも好適であるこ
とが強調されている。
本発明によれば、
(a) N Cより第12235号菌株から誘導され
、あるいはNCIB第12第12丹35 側鎖酵素の酵素化学的性質と実質的に同じ酵素化学的性
質を示し、 (’bJ 4〜5の範囲内の聞及び55〜65℃の範
囲内の温度において最適活性を示し、そして(C1
アクチノマイセタレス(Actinomycetale
s )目に属する細菌の菌株を適切な栄養培地で培養す
ることにより作られる培養物から得られる、プルラナー
ゼ型の新規脱側鎖酵素を含む脱側鎖酵素製品が提供され
る。
、あるいはNCIB第12第12丹35 側鎖酵素の酵素化学的性質と実質的に同じ酵素化学的性
質を示し、 (’bJ 4〜5の範囲内の聞及び55〜65℃の範
囲内の温度において最適活性を示し、そして(C1
アクチノマイセタレス(Actinomycetale
s )目に属する細菌の菌株を適切な栄養培地で培養す
ることにより作られる培養物から得られる、プルラナー
ゼ型の新規脱側鎖酵素を含む脱側鎖酵素製品が提供され
る。
さらに、本発明によれは、NCより第12235菌株か
ら誘導され、またはNCより第12235号菌株から誘
導された脱側鎖酵素の酵素化学的性質と実質的に同じ酵
素化学的性質を示し;そして4〜5の・範囲内のpH及
び55〜65℃の範囲内の温度において最適活性を示す
:プルラナーゼ型の脱側鎖酵素を含む脱側鎖酵素製品の
製法であって:アクチノマイセタレス(Actinom
ycetaleFり目に属する細菌の菌株を、炭素源及
び無機栄養源を含む適当な栄養培地中で、該脱側鎖酵素
の産生に適当な条件下で培養し、そして該脱側鎖酵素製
品を回収することからなる上記製法を提供する。
ら誘導され、またはNCより第12235号菌株から誘
導された脱側鎖酵素の酵素化学的性質と実質的に同じ酵
素化学的性質を示し;そして4〜5の・範囲内のpH及
び55〜65℃の範囲内の温度において最適活性を示す
:プルラナーゼ型の脱側鎖酵素を含む脱側鎖酵素製品の
製法であって:アクチノマイセタレス(Actinom
ycetaleFり目に属する細菌の菌株を、炭素源及
び無機栄養源を含む適当な栄養培地中で、該脱側鎖酵素
の産生に適当な条件下で培養し、そして該脱側鎖酵素製
品を回収することからなる上記製法を提供する。
さらに本発明によれば、デンプンまたはデンプン加水分
解生成物を糖化して糖含有シロップを製造する方法であ
って、デンプンまたはデンプン加水分解生成物をグルコ
アミラーゼまたはベータ・アミラーゼで処理する工程を
含み、その工程の前またはその工程中に、デンプンまた
はデンプン加水分解生成物を;ストレプトマイセス(S
treptmy−ces)属に属する細菌の菌株を炭素
源及び無機栄養源を含む適当な栄養培地中で脱側鎖酵素
の産生に適当な条件下で培養することにより産生され、
4〜6の範囲内の−及び55〜65℃の範囲内の温度で
最適活性を示すプルラナーゼ型の脱側鎖酵素を含む脱側
鎖酵素製品で、処理することを特徴とする上記糖化方法
も提供される。
解生成物を糖化して糖含有シロップを製造する方法であ
って、デンプンまたはデンプン加水分解生成物をグルコ
アミラーゼまたはベータ・アミラーゼで処理する工程を
含み、その工程の前またはその工程中に、デンプンまた
はデンプン加水分解生成物を;ストレプトマイセス(S
treptmy−ces)属に属する細菌の菌株を炭素
源及び無機栄養源を含む適当な栄養培地中で脱側鎖酵素
の産生に適当な条件下で培養することにより産生され、
4〜6の範囲内の−及び55〜65℃の範囲内の温度で
最適活性を示すプルラナーゼ型の脱側鎖酵素を含む脱側
鎖酵素製品で、処理することを特徴とする上記糖化方法
も提供される。
さらに本発明は、NCIB第12第12母35変異体の
生物学的に純粋な培養物も提供される。
生物学的に純粋な培養物も提供される。
本発明の糖化方法は、ストレプトマイセス属のいずれか
の適当な細菌菌株から誘導された脱側鎖酵素製品を用い
て実施することができる。特に適当な菌株は我々が葉脈
(リーフ・リンター)から単離した新規なストレプトマ
イセスであり、その培養物はNCIB、受託番号第12
235号として英国スコツトランド9、アバディーンの
トーリイ・リサーチ・ステーションの「す・ナショナル
・コレクション・オブ・インダストリアル・ア/ビ・マ
リーン・バクテリア(NC工MB) Jに1986年3
月27日に寄託されている。この新規菌株はpH 5及
び60℃でプルラン(Pu11ulan)で生胃し、プ
ルラナーゼ活性を示す。
の適当な細菌菌株から誘導された脱側鎖酵素製品を用い
て実施することができる。特に適当な菌株は我々が葉脈
(リーフ・リンター)から単離した新規なストレプトマ
イセスであり、その培養物はNCIB、受託番号第12
235号として英国スコツトランド9、アバディーンの
トーリイ・リサーチ・ステーションの「す・ナショナル
・コレクション・オブ・インダストリアル・ア/ビ・マ
リーン・バクテリア(NC工MB) Jに1986年3
月27日に寄託されている。この新規菌株はpH 5及
び60℃でプルラン(Pu11ulan)で生胃し、プ
ルラナーゼ活性を示す。
ストレプトマイセス菌株NCより第12235号の性質
は下記の通りである。
は下記の通りである。
形態学的性質
コロニイ、クリーム状、散在高所菌糸、灰/白色高所胞
子マス。
子マス。
分解試験
陽:ゼラチン、ヒyt?キサンチン、Tween 20
、 4 0及び60、チロシン 陰:エラスチン、キサンチ/ 利用性(唯一の炭素源として) 10g/ffi 陽:L−アラビノース、D−ガラクトース、D−グルコ
ン酸、D−グルコサミンH(J。
、 4 0及び60、チロシン 陰:エラスチン、キサンチ/ 利用性(唯一の炭素源として) 10g/ffi 陽:L−アラビノース、D−ガラクトース、D−グルコ
ン酸、D−グルコサミンH(J。
D−グルコース、D−ラクトース、マルトース、D−メ
ソビオース、グリセロール、グリコゲン、D−ラフィノ
ース、D−トレハロース。
ソビオース、グリセロール、グリコゲン、D−ラフィノ
ース、D−トレハロース。
陰=D−アミグダリン、メソ−エリトリット、メン−イ
ノシトール、イヌリン、D−メレシトース、α−メチル
−D−グルコシドゝ、L−ラムノース、D−リボース、
Dソルビトール。
ノシトール、イヌリン、D−メレシトース、α−メチル
−D−グルコシドゝ、L−ラムノース、D−リボース、
Dソルビトール。
19#!
陽:L−アラミン、L−アスパルチ/酸、D−グルタミ
ン酸、L−イソ−ロイシン、L−フェニルアラニン、ス
クシン酸ナトリウム。
ン酸、L−イソ−ロイシン、L−フェニルアラニン、ス
クシン酸ナトリウム。
陰:アセトアミド、アジピン酸、プロパン−1−オール
、シュウ酸ナトリウム、プロピオン酸ナトリウム、ピバ
リン酸ナトリウム、p−ヒドロキシ安息香酸、 19/旦 !:L−グルタミン酸、L−フェニルアラニン。
、シュウ酸ナトリウム、プロピオン酸ナトリウム、ピバ
リン酸ナトリウム、p−ヒドロキシ安息香酸、 19/旦 !:L−グルタミン酸、L−フェニルアラニン。
陰:アセトアミド、ヒプリン酸ナトリウム。
耐性:ゲンタマイシンサルフェートC32、リンコマイ
シン塩酸(1阻ネオマイシンサルフェ−)(32、オレ
アンビマイシンボスフェート(4)、ペニシリンG(ナ
トリウム塩、2)、ストレフトマイシンサルフェート(
4)、トブラマイシンサルフェート(3z0 感受性:セファロリジン塩酸(2)、クロルテトラサイ
クリン塩酸(2)、ビメクロサイクリン(2)、オレア
ンビマイシンホスフェート(33、ペニシリンG(ナト
リウム塩、16)、リファンピシン(4)、バンコマイ
シン塩酸(2)。
シン塩酸(1阻ネオマイシンサルフェ−)(32、オレ
アンビマイシンボスフェート(4)、ペニシリンG(ナ
トリウム塩、2)、ストレフトマイシンサルフェート(
4)、トブラマイシンサルフェート(3z0 感受性:セファロリジン塩酸(2)、クロルテトラサイ
クリン塩酸(2)、ビメクロサイクリン(2)、オレア
ンビマイシンホスフェート(33、ペニシリンG(ナト
リウム塩、16)、リファンピシン(4)、バンコマイ
シン塩酸(2)。
生育
pH4,5〜6において10℃、15℃及び30℃。
生育:下記の成分(μ9/rttl)の存在下硫酸銅a
■、クリスタルバイオレット(1)、硫暇第−鉄601
、酢酸鉛(9)、硫酸マンガン(9)、チルリン酸カリ
ウムら■。
■、クリスタルバイオレット(1)、硫暇第−鉄601
、酢酸鉛(9)、硫酸マンガン(9)、チルリン酸カリ
ウムら■。
菌株NCIB第12235号のために適当な生育培地は
下記の組成をもつ(濃度は特記した場合を除きg/ρ)
: に2So4o、■ K HP○ 0.3F e S
O40,05 「ディ7:+(Difco)Jカシトーン2.0「オキ
ソイド(Oxoia)J酵母エキス 1.01.
1M燐酸 11.2だ2MgSO4
−7H200,8 微量金属溶液 18だlマルトース
15m/水酸化アンモニウムの添加
によりpHを4.5に調節した。寒天を159/ffi
の量で添加して固型培地とした。
下記の組成をもつ(濃度は特記した場合を除きg/ρ)
: に2So4o、■ K HP○ 0.3F e S
O40,05 「ディ7:+(Difco)Jカシトーン2.0「オキ
ソイド(Oxoia)J酵母エキス 1.01.
1M燐酸 11.2だ2MgSO4
−7H200,8 微量金属溶液 18だlマルトース
15m/水酸化アンモニウムの添加
によりpHを4.5に調節した。寒天を159/ffi
の量で添加して固型培地とした。
上記の培地以外に、菌株NCより第12235号は、グ
ルコース、マルトースまたはデンゾ/をカシトーン及び
酵母エキスと一緒に添加した場合には、はとんどの塩溶
液で生育しうると信じられる。
ルコース、マルトースまたはデンゾ/をカシトーン及び
酵母エキスと一緒に添加した場合には、はとんどの塩溶
液で生育しうると信じられる。
本発明の糖化方法は、グルコース含有シロップ、すなわ
ち主たる糖成分としてグルコースを含むシロップを製造
するのに使用するのが好ましい。しかし、本発明方法は
、主たる糖成分としてその他の糖、殊にマルトースを含
むシロップを製造するのにも使用できる。(もしマルト
ースが主要生成物であるときには)、新規脱側鎖酵素及
びグルコアミラーゼまたはベータ・アミラーゼでの処理
の前に、デンプンを液化工程に付してデンプン加水分解
物を作るのが好ましい。デンプンまたはデンプン加水分
解物は、グルコアミラーゼまたはイータ・アミラーゼで
の処理の前に、新規脱側鎖酵素で処理しうるが、好まし
くは、脱側鎖酵素及びグルコアミラーゼまたはベータ・
アミラーゼで同時に処理される。本発明方法の好ましく
・操作様式においては、デンプンを最初にアルファ・ア
ミラーゼで処理し、得られる加水分解物を次いでグルコ
アミラーゼまたはイータ・アミラーゼ、及び本発明の新
規脱側鎖酵素で一緒に処理する。好ましくは、グルコア
ミラーゼ、またはば−タ・アミラーゼと、本発明の新規
脱側鎖酵素とは、少なくとも30重量%の乾燥固形分含
量のデンプン加水分解物の処理に使用する。好ましくは
、糖化は55〜65℃の範囲内の温度及び4〜5の範囲
内の−で行なう。最も好ましい温度の範囲は55〜60
℃であり、この場合には、この範囲内の温度で最適活性
を有する酵素を使用する。
ち主たる糖成分としてグルコースを含むシロップを製造
するのに使用するのが好ましい。しかし、本発明方法は
、主たる糖成分としてその他の糖、殊にマルトースを含
むシロップを製造するのにも使用できる。(もしマルト
ースが主要生成物であるときには)、新規脱側鎖酵素及
びグルコアミラーゼまたはベータ・アミラーゼでの処理
の前に、デンプンを液化工程に付してデンプン加水分解
物を作るのが好ましい。デンプンまたはデンプン加水分
解物は、グルコアミラーゼまたはイータ・アミラーゼで
の処理の前に、新規脱側鎖酵素で処理しうるが、好まし
くは、脱側鎖酵素及びグルコアミラーゼまたはベータ・
アミラーゼで同時に処理される。本発明方法の好ましく
・操作様式においては、デンプンを最初にアルファ・ア
ミラーゼで処理し、得られる加水分解物を次いでグルコ
アミラーゼまたはイータ・アミラーゼ、及び本発明の新
規脱側鎖酵素で一緒に処理する。好ましくは、グルコア
ミラーゼ、またはば−タ・アミラーゼと、本発明の新規
脱側鎖酵素とは、少なくとも30重量%の乾燥固形分含
量のデンプン加水分解物の処理に使用する。好ましくは
、糖化は55〜65℃の範囲内の温度及び4〜5の範囲
内の−で行なう。最も好ましい温度の範囲は55〜60
℃であり、この場合には、この範囲内の温度で最適活性
を有する酵素を使用する。
好ましくは、使用アルファ・アミラーゼ酵素はバシルス
(Bacillus)の菌株から誘導される。好ましい
グルコアミラーゼ酵素は菌類菌株から誘導されるが、ベ
ータ・アミラーゼ酵素は麦芽から、または細菌源から誘
導できる。
(Bacillus)の菌株から誘導される。好ましい
グルコアミラーゼ酵素は菌類菌株から誘導されるが、ベ
ータ・アミラーゼ酵素は麦芽から、または細菌源から誘
導できる。
実施例1
100 mMの酢酸塩緩衝剤及び5mMの塩化カルシウ
ムを含む液中の市販液化デンプン(1’−Maldex
15 J :商標)の30%w/w溶液に、グルコア
ミラーゼ(デンプン1g当り0,9μQの「0ptid
ex 2004L J :商標)及び本発明のプルラナ
ーゼ(デンプン1g当り1単位)を添加して、60℃及
びpH4,2でインキュイードした。72時間に至るま
で時々試料を採取して、グルコース濃度(全糖に対する
チ)を高圧液体クロマトグラフィ(HPLC)により測
定した。結果を添度図に示す。
ムを含む液中の市販液化デンプン(1’−Maldex
15 J :商標)の30%w/w溶液に、グルコア
ミラーゼ(デンプン1g当り0,9μQの「0ptid
ex 2004L J :商標)及び本発明のプルラナ
ーゼ(デンプン1g当り1単位)を添加して、60℃及
びpH4,2でインキュイードした。72時間に至るま
で時々試料を採取して、グルコース濃度(全糖に対する
チ)を高圧液体クロマトグラフィ(HPLC)により測
定した。結果を添度図に示す。
この図においてこれらの測定値は四角形の点のグラフ曲
線である。この図はグルコアミラーゼを単独で用いた場
合の比較実験で得られた結果(黒丸点のグラフ曲線)、
バシルス・アシビプルリチクス(B 、 acidop
ullulytic日)から得られた、プルラナーゼ(
本発明のものと同じ活性を有す)を用いた場合の結果(
悪玉角点のグラフ曲線)も示して〜する。
線である。この図はグルコアミラーゼを単独で用いた場
合の比較実験で得られた結果(黒丸点のグラフ曲線)、
バシルス・アシビプルリチクス(B 、 acidop
ullulytic日)から得られた、プルラナーゼ(
本発明のものと同じ活性を有す)を用いた場合の結果(
悪玉角点のグラフ曲線)も示して〜する。
この図は、本発明のプルラナーゼの使用によって、最高
プルコース濃度の約1.5チの増加が得られ、この最高
濃度は、プルラナーゼを用いない場合またはパシルス・
アシビプルリチクスからのプルラナーゼを用いた場合の
48〜72時間ではな(、約24時間で達成されること
を示している。
プルコース濃度の約1.5チの増加が得られ、この最高
濃度は、プルラナーゼを用いない場合またはパシルス・
アシビプルリチクスからのプルラナーゼを用いた場合の
48〜72時間ではな(、約24時間で達成されること
を示している。
バシルマ・アンドブルリチウスからのプルラナーゼはこ
の実施例での条件下で効率が悪(、グルコース産生収率
は、プルラナーゼを用いない場合よりも、わずかに良い
値であるにすぎない。
の実施例での条件下で効率が悪(、グルコース産生収率
は、プルラナーゼを用いない場合よりも、わずかに良い
値であるにすぎない。
実施例2
実施例1に記載のものと同様な一連のインキュベーショ
ンを実施した。この場合の唯一の相異点は、聞を4.5
に上昇させたことであった。プルラナーゼを用いないで
得られた結果及び本発明のプルラナーゼを用いて得られ
た結果は、実施例1のものと同様であった。しかし本例
の高い…値において、バシルス・アシビプルリティクス
からのプルラナーゼは、本発明のプルラナーゼを用いて
得た結果と比肩しうる結果をもたらした。
ンを実施した。この場合の唯一の相異点は、聞を4.5
に上昇させたことであった。プルラナーゼを用いないで
得られた結果及び本発明のプルラナーゼを用いて得られ
た結果は、実施例1のものと同様であった。しかし本例
の高い…値において、バシルス・アシビプルリティクス
からのプルラナーゼは、本発明のプルラナーゼを用いて
得た結果と比肩しうる結果をもたらした。
実施例3
実施例1に記載のものと同様な一連のインキュは−ショ
クを実施した。唯一の相異は、−を4.0にまで低下さ
せたことであった。この低い−値でバシルス・アシド9
プルリテイクスからのプルラナーゼを用いての結果は、
プルラナーゼを用いない場合の結果と同じであった。本
発明のプルラナーゼは最高ダルコース収率の約1.1チ
の増加をもたらした。その最大値は36〜48時間の間
で達成された。
クを実施した。唯一の相異は、−を4.0にまで低下さ
せたことであった。この低い−値でバシルス・アシド9
プルリテイクスからのプルラナーゼを用いての結果は、
プルラナーゼを用いない場合の結果と同じであった。本
発明のプルラナーゼは最高ダルコース収率の約1.1チ
の増加をもたらした。その最大値は36〜48時間の間
で達成された。
実施例4
100 mMの酢酸塩緩衝剤と5mMの塩化カルシウム
とを含む液中の市販液化デンプン(「Malde:c
15 J :商標)の301 w/w 溶液を、大麦
イータ・アミラーゼ(デンプン1g当1:)Q、75t
tl ) (「Spezyme BBA 1500
j :市販品)及び本発明のプルラナーゼ(デンプン1
g当り1単位)と共に60℃で−5,0においてインキ
ュー<−) した。このインキ:L”?−シコン開始6
時間後に、アル77−アミラーゼ(市販品「Optit
herm 2420 Jを基質(デンゾ/)1g当り0
.5μIの割合比で添加した。72時間に至るまで時々
試料を採取して、HPLCによって試料の組成を測定し
た。プルラナーゼを用いない比較試験、及びバシルス・
アシビプルリチクスからのプルラナーゼを用いての比較
試験も実施した。すべての場合に24時間を経過すると
、生成物の組成にはさらに変化が生じないことが判った
。結果を下表に示す。この表には24時間の時点の組成
(炭水化物)を示しである。これらの結果は、両者のプ
ルラナーゼが液化デンプン乞消化してマルトースを作る
際には同等な促進効果を示すことを明かにしている。
とを含む液中の市販液化デンプン(「Malde:c
15 J :商標)の301 w/w 溶液を、大麦
イータ・アミラーゼ(デンプン1g当1:)Q、75t
tl ) (「Spezyme BBA 1500
j :市販品)及び本発明のプルラナーゼ(デンプン1
g当り1単位)と共に60℃で−5,0においてインキ
ュー<−) した。このインキ:L”?−シコン開始6
時間後に、アル77−アミラーゼ(市販品「Optit
herm 2420 Jを基質(デンゾ/)1g当り0
.5μIの割合比で添加した。72時間に至るまで時々
試料を採取して、HPLCによって試料の組成を測定し
た。プルラナーゼを用いない比較試験、及びバシルス・
アシビプルリチクスからのプルラナーゼを用いての比較
試験も実施した。すべての場合に24時間を経過すると
、生成物の組成にはさらに変化が生じないことが判った
。結果を下表に示す。この表には24時間の時点の組成
(炭水化物)を示しである。これらの結果は、両者のプ
ルラナーゼが液化デンプン乞消化してマルトースを作る
際には同等な促進効果を示すことを明かにしている。
表
図面は実施例1の結果を示すグラフであり、横軸は時間
(hr)、縦軸はグルコース濃度(チ)である。 (外5名)
(hr)、縦軸はグルコース濃度(チ)である。 (外5名)
Claims (10)
- (1)(a)NCIB第12235号菌株から誘導され
、あるいはNCIB第12235号菌株から誘導された
脱側鎖酵素の酵素化学的性質と実質的に同じ酵素化学的
性質を示し、 (b)4〜5の範囲内のpH及び55〜65℃の範囲内
の温度において最適活性を示し、そして(c)アクチノ
マイセタレス目に属する細菌の菌株を適切な栄養培地で
培養することにより作られる培養物から得られる、 プルラナーゼ型の脱側鎖酵素を含む脱側鎖酵素製品。 - (2)NCIB第12235号菌株、またはその菌株か
ら誘導された変種もしくは突然変異体、の純粋培養物。 - (3)NCIB第12235号菌株から誘導され、また
はNCより第12235号菌株から誘導された脱側鎖酵
素の酵素化学的性質と実質的に同じ酵素化学的性質を示
し;そして4〜5の範囲内のpH及び55〜65℃の範
囲内の温度において最適活性を示す;プルラナーゼ型の
脱側鎖酵素を含む脱側鎖製品の製法であって;アクチノ
マイセタレス目に属する細菌の菌株を、炭素源及び無機
栄養源を含む適当な栄養培地中で該脱側鎖酵素の産生に
適当な条件下で培養し、そして該脱側鎖酵素生成物を回
収することからなる上記製法。 - (4)デンプンまたはデンプン加水分解物を糖化して糖
含有シロップを製造する方法であって:デンプンまたは
デンプン加水分解物をグルコアミラーゼまたはベータ・
アミラーゼで処理する工程を含み、その工程の前または
その工程中にデンプンまたはデンプン加水分解物を;ス
トレプトマイセス属に属する細菌の菌株を炭素源及び無
機栄養源を含む適当な栄養培地中で脱側鎖酵素の産生に
適当な条件下で培養することにより産生され、4〜6の
範囲内のpH及び55〜65℃の範囲内の温度で最適活
性を示すプルラナーゼ型の脱側鎖酵素を含む脱側鎖酵素
製品で;処理することを特徴とする上記糖化方法。 - (5)メルコアミラーゼを使用し、生産される糖含有シ
ロップがその主要糖成分としてグルコースを含む特許請
求の範囲第4項に記載の方法。 - (6)ベータ・アミラーゼを使用し、生産される糖含有
シロップがその主要糖成分としてマルトースを含む特許
請求の範囲第4項に記載の方法。 - (7)デンプンをアルファ・アミラーゼで処理してデン
プン加水分解物を作り、次いでこれを脱側鎖酵素とメル
コアミラーゼまたはベータ・アミラーゼとで一緒に処理
する特許請求の範囲第4〜6項のいずれかに記載の方法
。 - (8)脱側鎖酵素及びグルコアミラーゼまたはベータ・
アミラーゼで処理されるデンプン加水分解物は少なくと
も30重量%の固形分含量を有する特許請求の範囲第7
項に記載の方法。 - (9)脱側鎖酵素での処理は55〜60℃で行なう特許
請求の範囲第4〜8項のいずれかに記載の方法。 - (10)アルファ・アミラーゼはバシルス属の菌株から
誘導され、グルコアミラーゼは菌類菌株から誘導され、
そしてベータ・アミラーゼは麦芽または細菌源から誘導
されるものである特許請求の範囲第7または8項に記載
の方法。
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
GB8609288 | 1986-04-16 | ||
GB868609288A GB8609288D0 (en) | 1986-04-16 | 1986-04-16 | Debranching enzyme |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS62253379A true JPS62253379A (ja) | 1987-11-05 |
Family
ID=10596294
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP62094250A Pending JPS62253379A (ja) | 1986-04-16 | 1987-04-16 | 脱側鎖酵素製品、その製法及び用途 |
Country Status (5)
Country | Link |
---|---|
EP (1) | EP0242075A1 (ja) |
JP (1) | JPS62253379A (ja) |
FI (1) | FI871667A (ja) |
GB (1) | GB8609288D0 (ja) |
ZA (1) | ZA872376B (ja) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2008142080A (ja) * | 2001-02-21 | 2008-06-26 | Verenium Corp | αアミラーゼ活性を有する酵素及びその使用方法 |
Families Citing this family (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
BR112012011106C8 (pt) | 2009-11-13 | 2019-11-26 | Novozymes As | método de mosturação |
US11999928B2 (en) | 2009-11-13 | 2024-06-04 | Novozymes A/S | Brewing method |
JP2014512829A (ja) * | 2011-04-29 | 2014-05-29 | ダニスコ・ユーエス・インク | デンプンを液化及び糖化して高密度グルコースシロップを調製するための単一pHプロセス |
Family Cites Families (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US3565765A (en) * | 1966-12-27 | 1971-02-23 | Cpc International Inc | Preparation of high maltose conversion products |
ZA704122B (en) * | 1969-06-24 | 1971-04-28 | Hayashibara Co | Process for preparing glucose-1-phosphate |
JPS519033B1 (ja) * | 1969-09-12 | 1976-03-23 | ||
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