JPS6152282A - 耐熱性グルコ−ス−６−リン酸デヒドロゲナ−ゼ - Google Patents
耐熱性グルコ−ス−６−リン酸デヒドロゲナ−ゼInfo
- Publication number
- JPS6152282A JPS6152282A JP17560684A JP17560684A JPS6152282A JP S6152282 A JPS6152282 A JP S6152282A JP 17560684 A JP17560684 A JP 17560684A JP 17560684 A JP17560684 A JP 17560684A JP S6152282 A JPS6152282 A JP S6152282A
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- JP
- Japan
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- glucose
- enzyme
- phosphate dehydrogenase
- lactobacillus
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本発明は５０℃飄３０分間処理において８０％以上の残
存活性を有する耐熱性グルコース−６−リン酸デヒドロ
ゲナーゼに関するものである。
存活性を有する耐熱性グルコース−６−リン酸デヒドロ
ゲナーゼに関するものである。
その目的とするところは試薬用酵素として有用なグルコ
ース−６−リン酸デヒドロゲナーゼについて保存安定性
の高い酵素を提供することにある。
ース−６−リン酸デヒドロゲナーゼについて保存安定性
の高い酵素を提供することにある。
（従来の技術）
グルコース−６−リン酸デヒドロゲナーゼは動植物界に
広く存在し１動物よりは乳腺組織１赤血球１肝臓などか
ら１微生物よりはビール酵母＼アスペルギルス・ニガー
１０イコノストツクーメセンテロイデス為アゾトバクタ
−・ビネランジイー１シユードモナス・フルオレッセン
ス１工、シェリシア・コリーなどにその存在が知られて
いる（酵素ハンドブック・赤堀四部監修朝倉書店１９６
ｓ）。
広く存在し１動物よりは乳腺組織１赤血球１肝臓などか
ら１微生物よりはビール酵母＼アスペルギルス・ニガー
１０イコノストツクーメセンテロイデス為アゾトバクタ
−・ビネランジイー１シユードモナス・フルオレッセン
ス１工、シェリシア・コリーなどにその存在が知られて
いる（酵素ハンドブック・赤堀四部監修朝倉書店１９６
ｓ）。
ここで言うグルコース−６−リン酸デヒドロゲナーゼと
は国際生化学連合酵素委員会報告（１９６番）酵素分類
番号１，１，１．４９Ｄ−グルコース−６−リン酸：
ＮＡＤＰオキシドレダクターゼ（Ｄ−（）ｌｕｃｏｓｅ
−６−ｐｈｏｓｐｈａｔｅ ：ＮＡＤＰ ｏｘｉｄｏ
ｒｅｄｕｏ −ｔａｓｅ ） 別名 ホスホグルコー
スデヒドロゲナーゼ（Ｐｈｏｓｐｏｇｌｕｏｏｓｅ ｄ
ｅｈｙｄｒｏｇｅｎａｓｅ ）のことを言い、グルコー
スの定量やその低糖類の定置に広く用いられている。
は国際生化学連合酵素委員会報告（１９６番）酵素分類
番号１，１，１．４９Ｄ−グルコース−６−リン酸：
ＮＡＤＰオキシドレダクターゼ（Ｄ−（）ｌｕｃｏｓｅ
−６−ｐｈｏｓｐｈａｔｅ ：ＮＡＤＰ ｏｘｉｄｏ
ｒｅｄｕｏ −ｔａｓｅ ） 別名 ホスホグルコー
スデヒドロゲナーゼ（Ｐｈｏｓｐｏｇｌｕｏｏｓｅ ｄ
ｅｈｙｄｒｏｇｅｎａｓｅ ）のことを言い、グルコー
スの定量やその低糖類の定置に広く用いられている。
従来のグルコース−６−リン酸デヒドロゲナーゼは４５
℃１３０分間の加温にて失活を起こし１５０℃、３０分
ではもはや完全に失活してしまうことが知られている。
℃１３０分間の加温にて失活を起こし１５０℃、３０分
ではもはや完全に失活してしまうことが知られている。
（発明が解決しようとする問題点）
従来のロイコノストック・メセンテロイデスや酵母のグ
ルコース−６−リン酸デヒドロゲナーゼより優れた溶液
安定性を示す耐熱性グルコース−６−リン酸デヒドロゲ
ナーゼを見い出すことが求められている。
ルコース−６−リン酸デヒドロゲナーゼより優れた溶液
安定性を示す耐熱性グルコース−６−リン酸デヒドロゲ
ナーゼを見い出すことが求められている。
（問題点を解決するための手段）
本発明者らは上記問題点を解決するため鋭意研究を重ね
た結果、乳酸菌の１種、ラクトバチルス属に著しい耐熱
性を有するグルコース−６−リン酸デヒドロゲナーゼを
見出した。
た結果、乳酸菌の１種、ラクトバチルス属に著しい耐熱
性を有するグルコース−６−リン酸デヒドロゲナーゼを
見出した。
本発明に使用する微生物としてはラクトバチルス属に属
し耐熱性グルコース−６−リン酸デヒドロゲナーゼ生成
能を有する微生物であれば野生株、変異株のいずれも使
用できる。本発明に用いる微生物ノ好適な例としてはラ
クトバチルス・ビリデツセンスエ’ＦＯ３９４９，ラク
トバチリス８ｐｅ工Ｆ０１２４５５等のタイプカルチャ
ーが使用できる。
し耐熱性グルコース−６−リン酸デヒドロゲナーゼ生成
能を有する微生物であれば野生株、変異株のいずれも使
用できる。本発明に用いる微生物ノ好適な例としてはラ
クトバチルス・ビリデツセンスエ’ＦＯ３９４９，ラク
トバチリス８ｐｅ工Ｆ０１２４５５等のタイプカルチャ
ーが使用できる。
本発明ではラクトバチルス属以外の属の微生物を用いて
もよい。
もよい。
本発明に使用する培地組成としては使用菌株が資化しう
る炭素源１窒素源）無機物）その他必要な栄養素を適量
含有するものであれば、合成培地、天然培地のいずれも
使用できる。例えば炭素源としてはグルコース、サッカ
ロース澱粉１ポリペプトン窒素源としては塩化アンモニ
ウム１硝酸ナトリウム、酵母エキス１肉エキスなどがあ
る。
る炭素源１窒素源）無機物）その他必要な栄養素を適量
含有するものであれば、合成培地、天然培地のいずれも
使用できる。例えば炭素源としてはグルコース、サッカ
ロース澱粉１ポリペプトン窒素源としては塩化アンモニ
ウム１硝酸ナトリウム、酵母エキス１肉エキスなどがあ
る。
培養は静置培養あるいは深部攪拌培養など微生物が生育
できる環境であれば良く１好ましくは通気を抑えた状態
が良い。培養温度は通常２０〜４０℃の範囲、好ましく
は３０℃付近１ｐＨは５〜８の範囲、好ましくはｐｔｉ
ａ、５〜７．０に制御するのが良い。これら以外の条件
下でも使用する古株が生育すれば実施できる。
できる環境であれば良く１好ましくは通気を抑えた状態
が良い。培養温度は通常２０〜４０℃の範囲、好ましく
は３０℃付近１ｐＨは５〜８の範囲、好ましくはｐｔｉ
ａ、５〜７．０に制御するのが良い。これら以外の条件
下でも使用する古株が生育すれば実施できる。
培養期間は通常１−４日間で生育し１菌体内に耐熱性グ
ルコース−６−リン酸デヒドロゲラーゼが蓄積される。
ルコース−６−リン酸デヒドロゲラーゼが蓄積される。
又、条件により菌体外（培地中）へ該酵素を放出するこ
ともありうる。条件とは薬剤１熱や紫外線照射などの物
理的な変異処理された株や遺伝子組換え技術により処理
された株を用いることにより該酵素を菌体外へ放出させ
たり１…をアルカリ側へ移すとか、イオン強度を上げる
など培地条件を変化させることにより菌体外へ放出する
ことをいう。
ともありうる。条件とは薬剤１熱や紫外線照射などの物
理的な変異処理された株や遺伝子組換え技術により処理
された株を用いることにより該酵素を菌体外へ放出させ
たり１…をアルカリ側へ移すとか、イオン強度を上げる
など培地条件を変化させることにより菌体外へ放出する
ことをいう。
本酵素の精製法は一般に使用させる精製法を用いればよ
い。例えば）抽出法には１超音波破砕、ガラスピーズを
用いる機械的な破砕１フレンチプレス１界面活性剤１細
胞壁溶解酵素などいずれを用いても良い。
い。例えば）抽出法には１超音波破砕、ガラスピーズを
用いる機械的な破砕１フレンチプレス１界面活性剤１細
胞壁溶解酵素などいずれを用いても良い。
さらに抽出液については公知の硫安や芒硝などの塩析法
、塩化マグネシウムや塩化カルシウムなどの金属凝集法
１プロタミンやポリエチレンイミンなどの凝集法さらに
はＤｍＡｇ（ジエチルアミノエチル）セルレース％ＯＭ
（カルボキシメチル）セルロースなどのイオン交換体ク
ロマト法などにより精製することができる。又、耐熱性
を利用して１高温にて処理することも効果的な方法であ
る。
、塩化マグネシウムや塩化カルシウムなどの金属凝集法
１プロタミンやポリエチレンイミンなどの凝集法さらに
はＤｍＡｇ（ジエチルアミノエチル）セルレース％ＯＭ
（カルボキシメチル）セルロースなどのイオン交換体ク
ロマト法などにより精製することができる。又、耐熱性
を利用して１高温にて処理することも効果的な方法であ
る。
本酵素は５０℃、３０分間処理において、処理前の酵素
すなわち５０℃、０分間における酵素の活性に対する残
存活性が８０％以上のものである。
すなわち５０℃、０分間における酵素の活性に対する残
存活性が８０％以上のものである。
酵素活性測定は以下に示す通りである。
グルコース−６−リン酸デヒド四ゲナーゼ活性測定法
試薬
Ａ、 ５５ｍＭ）リス・塩酸緩衝液、ｐＨ７，ａ（３
，３！ＩＩＭのＭｇＯ１，を含む）Ｂ、 ６０ｍＭＮＡ
Ｄ水溶液（又は６００ｍＭＮＡＤＰ水溶液） ０、 ０．１Ｍグルコース−６−リン酸水溶液り、 酵
素希釈液（０゜１％牛血清アルブミンを含む５ｍＭ）リ
ス塩緩衝液ｐＨｖ、５） 手順 １、下記反応混液をキュベラ）（ａ−１，ｏｃｍ）に調
製し１３０℃で約５分間予備加温する。
，３！ＩＩＭのＭｇＯ１，を含む）Ｂ、 ６０ｍＭＮＡ
Ｄ水溶液（又は６００ｍＭＮＡＤＰ水溶液） ０、 ０．１Ｍグルコース−６−リン酸水溶液り、 酵
素希釈液（０゜１％牛血清アルブミンを含む５ｍＭ）リ
ス塩緩衝液ｐＨｖ、５） 手順 １、下記反応混液をキュベラ）（ａ−１，ｏｃｍ）に調
製し１３０℃で約５分間予備加温する。
２．７ｍ／ ）リス・塩酸緩衝液１）Ｉ−１７，８０
゜１ａＺ ＮＡＤ水溶液（又はＮＡＤＰ水溶液）０．
１ ｇｌ グルコース−６−リン酸水溶液２、酵素溶
液０．１−を添加し１混和後１水を対照に３０ ”ｅに
制御された分光光度計で３４０ｍｍの吸光度変化を４〜
５分間記録し、その初期直線部分から１分間当りの吸光
度変化を求める（△ｔｅｓｔ ）。
゜１ａＺ ＮＡＤ水溶液（又はＮＡＤＰ水溶液）０．
１ ｇｌ グルコース−６−リン酸水溶液２、酵素溶
液０．１−を添加し１混和後１水を対照に３０ ”ｅに
制御された分光光度計で３４０ｍｍの吸光度変化を４〜
５分間記録し、その初期直線部分から１分間当りの吸光
度変化を求める（△ｔｅｓｔ ）。
盲検は酵素溶液の代りに酵素希釈液を
０．１．−加え、上記同様に操作を行って１分間当りの
吸光度変化を求める（△ｂｌａｎｋ）。
吸光度変化を求める（△ｂｌａｎｋ）。
計算式
％式％
本発明の酵素の一例の理化学的性質を次に示す。
作用：Ｄ−グルコース−６−リン酸＋ＮＡＤＰ−悔＝＝
＝→Ｄ−グルコノー８−ラクトン−６−リン酸十ＮＡＤ
ＰＨ＋Ｈ＋ 基質特異性＝Ｄ−グルコースー６−リン酸に特異的１Ｎ
ＡＤ又はＮＡＤＰを補酵素とする６ 経適ｐＨ：８，０ 経適温度＝５０℃ 田安定性：６．０〜８．５ （３７℃、１８時間）熱安
定性： ５５ ”Ｃ以下（田７．０−％３０分）分子量
： １６，０００ （ゲル濾過法）等電点：ｐ工 ４．
２２ ＋ Ｏ０Ｉ Ｋｍ値： ６，６０ Ｘ １０−’ Ｍ（グルコース−
６−リン酸）１ｇ、８２ Ｘ Ｉ Ｏ−４Ｍ （ＭＡＤ
）本発明の酵素は優れた溶液安定性を示す耐熱性酵素
であって為グルコースの定量などの診断試薬として有効
に利用し得る。
＝→Ｄ−グルコノー８−ラクトン−６−リン酸十ＮＡＤ
ＰＨ＋Ｈ＋ 基質特異性＝Ｄ−グルコースー６−リン酸に特異的１Ｎ
ＡＤ又はＮＡＤＰを補酵素とする６ 経適ｐＨ：８，０ 経適温度＝５０℃ 田安定性：６．０〜８．５ （３７℃、１８時間）熱安
定性： ５５ ”Ｃ以下（田７．０−％３０分）分子量
： １６，０００ （ゲル濾過法）等電点：ｐ工 ４．
２２ ＋ Ｏ０Ｉ Ｋｍ値： ６，６０ Ｘ １０−’ Ｍ（グルコース−
６−リン酸）１ｇ、８２ Ｘ Ｉ Ｏ−４Ｍ （ＭＡＤ
）本発明の酵素は優れた溶液安定性を示す耐熱性酵素
であって為グルコースの定量などの診断試薬として有効
に利用し得る。
（実施例）
以下鴬実施例を挙げて本発明を具体的に示す。
実施例 Ｌ
下記の組成の培地を調製した。
Ｄ−グルコ−ス１０１ Ｓポリペプトン０．５１ ｓ酵
母エキスｏ、５ ｆ ％ Ｋ、ＨＰＯ４５ｆ Ｎ Ｍｆ
ＳＯ，’／Ｈ，ＯＯ，１６ｆ ５Ｍｎ０１＠ ４Ｈ＊
Ｏ０−０３８ｆ ％ ＮＡＯＩ ０−００８ ｆ ％
Ｘ’ｅＳ０４７Ｈ＊ ００．００８ｆを水に溶解１５Ｎ
−ＨＯＩ又は５Ｎ−ＮａＯＨで田７．０に調整し１水で
１ノとした。
母エキスｏ、５ ｆ ％ Ｋ、ＨＰＯ４５ｆ Ｎ Ｍｆ
ＳＯ，’／Ｈ，ＯＯ，１６ｆ ５Ｍｎ０１＠ ４Ｈ＊
Ｏ０−０３８ｆ ％ ＮＡＯＩ ０−００８ ｆ ％
Ｘ’ｅＳ０４７Ｈ＊ ００．００８ｆを水に溶解１５Ｎ
−ＨＯＩ又は５Ｎ−ＮａＯＨで田７．０に調整し１水で
１ノとした。
同培地ｌｏｏｇＬｔを乾熱滅菌済綿栓付２０〇−容三角
フラスコに移し）１２０℃２０分間オートクレーブを行
なった。放冷した後種菌として、ラクトバチルス・ビリ
デツセンスＩＦ０３９４９株を一白金耳接種した。次い
で３０℃で２４時間静置培養した。これを種培養液とし
て用いることとした。同培地６ノを１０７・ジャーファ
メンターに移し、１２０℃、２０分間オートクレーブを
行なった。放冷後）３０℃に制御し１種培養液１０〇−
を添加した。
フラスコに移し）１２０℃２０分間オートクレーブを行
なった。放冷した後種菌として、ラクトバチルス・ビリ
デツセンスＩＦ０３９４９株を一白金耳接種した。次い
で３０℃で２４時間静置培養した。これを種培養液とし
て用いることとした。同培地６ノを１０７・ジャーファ
メンターに移し、１２０℃、２０分間オートクレーブを
行なった。放冷後）３０℃に制御し１種培養液１０〇−
を添加した。
３０”Ｃ，２０時間ゆっくり攪拌をおこない又、田を６
．５以上にＩＯＮ Ｎａ奄Ｈで制御しながら培養をつ
づけた。
．５以上にＩＯＮ Ｎａ奄Ｈで制御しながら培養をつ
づけた。
培養時のグルコース−６−リン酸デヒドロゲナーゼ活性
は１１゜０５ ｕ〜となった。
は１１゜０５ ｕ〜となった。
培養液６ノを遠心分離機にて集菌し、５０ｍＭリン酸カ
リウム緩衝液ｐＨ７，５５００−にて懸濁した。超音波
破砕機にて３ＡＸｌＱ分間処理し、遠心分離してその上
澄液をとった。その上澄液に５０％飽和となる様硫安を
添加し、遠心分離し１沈澱物を除去した。その上澄を５
０ ｍ Ｍ ＩＪン酸カリウム緩衝液ｐ＋−１７，５に
て平衡化したセファデックスＧ−２５カラムにて脱塩を
行った。５０ｍＭリン酸カリウム緩衝液田７．５にて平
衡化したＤＩＡＩ！ｌ−セファロース０ＩＩ−１６Ｂ（
ファルマシア製）カラムクロマトグラフィーを行い、０
．０５Ｍ〜０．４ＭＮａｏ１ 溶出画分にグルコース
−６−リン酸デヒドロゲナーゼ活性を得た。再度５０ｍ
Ｍリン酸カリウム緩衝液ｐ！（７，５にて平衝化したセ
ファデックスＧ−２５カラムで脱塩を行った。グルコー
ス−６−リン酸デヒドロゲナーゼ活性２８４ｏσ（収率
第２図に、ｐＨ安定性を第３図に、熱安定性を第４図に
示す。田安定性は田４〜６では５０ｍＭアセテート緩衝
液、ｐ１４６〜９では５０ ｍ Ｍ ’）ン酸緩衝液を
用いた。熱安定性は田７゜０３０分間での残存活性を示
す。各図においてラクトバチルス３９４９から得らた酵
素はα−−一つで示す。
リウム緩衝液ｐＨ７，５５００−にて懸濁した。超音波
破砕機にて３ＡＸｌＱ分間処理し、遠心分離してその上
澄液をとった。その上澄液に５０％飽和となる様硫安を
添加し、遠心分離し１沈澱物を除去した。その上澄を５
０ ｍ Ｍ ＩＪン酸カリウム緩衝液ｐ＋−１７，５に
て平衡化したセファデックスＧ−２５カラムにて脱塩を
行った。５０ｍＭリン酸カリウム緩衝液田７．５にて平
衡化したＤＩＡＩ！ｌ−セファロース０ＩＩ−１６Ｂ（
ファルマシア製）カラムクロマトグラフィーを行い、０
．０５Ｍ〜０．４ＭＮａｏ１ 溶出画分にグルコース
−６−リン酸デヒドロゲナーゼ活性を得た。再度５０ｍ
Ｍリン酸カリウム緩衝液ｐ！（７，５にて平衝化したセ
ファデックスＧ−２５カラムで脱塩を行った。グルコー
ス−６−リン酸デヒドロゲナーゼ活性２８４ｏσ（収率
第２図に、ｐＨ安定性を第３図に、熱安定性を第４図に
示す。田安定性は田４〜６では５０ｍＭアセテート緩衝
液、ｐ１４６〜９では５０ ｍ Ｍ ’）ン酸緩衝液を
用いた。熱安定性は田７゜０３０分間での残存活性を示
す。各図においてラクトバチルス３９４９から得らた酵
素はα−−一つで示す。
比較例 １・
種菌として、ロイコノストック・メセンテロイデス１７
０３８３２株を用い実施例１と同様に粗酵素液を調製し
た。
０３８３２株を用い実施例１と同様に粗酵素液を調製し
た。
グルコース−６−リン酸デヒドロゲナーゼ活性は培養時
１゜３謔１最終液５０７０ｕ （収率６５％）第２図に
５ｌｔｌ安定性を第３図に、熱安定性を第４図に示す。
１゜３謔１最終液５０７０ｕ （収率６５％）第２図に
５ｌｔｌ安定性を第３図に、熱安定性を第４図に示す。
各図においてロイコノストックメセンテロイデスから得
られた酵素はをｍ−−１で示す。
られた酵素はをｍ−−１で示す。
実施例 ２
実施例１．比較例１にて調製したラクトバチルス属株及
ヒロイコノストック・メセンテロイデス株グルコースー
６−リン酸デヒドロゲナーゼの耐熱性テストを実施した
。４５℃、５０’Ｃ，５５’Ｃ。
ヒロイコノストック・メセンテロイデス株グルコースー
６−リン酸デヒドロゲナーゼの耐熱性テストを実施した
。４５℃、５０’Ｃ，５５’Ｃ。
６０℃各温度に５ｏｍＭ！Ｊン酸カリウム緩衝液田７、
ＯＳグルコース−６−リン酸デヒド四ゲナーゼ５０Ｕ／
−を３０分間処理した後１残存酵素活性を測定した。そ
の結果を第１表に示す。
ＯＳグルコース−６−リン酸デヒド四ゲナーゼ５０Ｕ／
−を３０分間処理した後１残存酵素活性を測定した。そ
の結果を第１表に示す。
ハチ／ｌ／ ス属株由来クルコースー６−リン酸デヒド
ロゲナーゼは５０°Ｃでは全く安定であるのに比べ１従
来のロイコノストック・メセンテロイデス株は３％しか
残存しなかった。
ロゲナーゼは５０°Ｃでは全く安定であるのに比べ１従
来のロイコノストック・メセンテロイデス株は３％しか
残存しなかった。
第 １ 表
実施例 ３゜
実施例１にて調製した方法で１ラクトバチス属エフ０１
２４５５由来のグルコース−６−リン酸デヒドロゲナー
ゼを調製し、さらに精製を行った。
２４５５由来のグルコース−６−リン酸デヒドロゲナー
ゼを調製し、さらに精製を行った。
再度５０ｍＭ’）ン酸カリウム緩衝液声７．５で平衡Ｎ
ａ（７１にて溶出し、活性画分を集めた。濃縮後、５０
ｍ Ｍ ＩＪン酸カリウム緩衝液ｐＨ７゜５で平衡化
したセファデックスＧ−１００にて分子篩を行った。
ａ（７１にて溶出し、活性画分を集めた。濃縮後、５０
ｍ Ｍ ＩＪン酸カリウム緩衝液ｐＨ７゜５で平衡化
したセファデックスＧ−１００にて分子篩を行った。
活性画分を集め、高純度品９ｙ３ｕ（比活性５５０ｕ／
１１９蛋白）を得た。
１１９蛋白）を得た。
実施例２と同様に耐熱性テストを実施した。
第 ２ 表
酵母、ロイコノストック・メセンテロイデス由来のグル
コース−６−リン酸デヒドロゲナーゼは市販品を用いた
。
コース−６−リン酸デヒドロゲナーゼは市販品を用いた
。
第１図は本発明の酵素の一種および比較酵素の経適田を
示す。 第２図は本発明の酵素の一種および比較酵素の経適温度
を示す。 第３図は本発明の酵素の一種および比較酵素の田安定性
を示す。 第４図は本発明の酵素の一種および比較酵素の熱安定性
を示す。
示す。 第２図は本発明の酵素の一種および比較酵素の経適温度
を示す。 第３図は本発明の酵素の一種および比較酵素の田安定性
を示す。 第４図は本発明の酵素の一種および比較酵素の熱安定性
を示す。
Claims (2)
- （１）５０℃、３０分間処理において、処理前の酵素活
性に対して８０％以上の残存活性を有することを特徴と
する耐熱性グルコース−６−リン酸デヒドロゲナーゼ。 - （２）ラクトバチルス属に属する菌株から得られた酵素
であることを特徴とする特許請求の範囲第１項記載の耐
熱性グルコース−６−リン酸デヒドロゲナーゼ。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP17560684A JPS6152282A (ja) | 1984-08-22 | 1984-08-22 | 耐熱性グルコ−ス−６−リン酸デヒドロゲナ−ゼ |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP17560684A JPS6152282A (ja) | 1984-08-22 | 1984-08-22 | 耐熱性グルコ−ス−６−リン酸デヒドロゲナ−ゼ |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6152282A true JPS6152282A (ja) | 1986-03-14 |
| JPH03995B2 JPH03995B2 (ja) | 1991-01-09 |
Family
ID=15999031
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP17560684A Granted JPS6152282A (ja) | 1984-08-22 | 1984-08-22 | 耐熱性グルコ−ス−６−リン酸デヒドロゲナ−ゼ |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6152282A (ja) |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5668391A (en) * | 1979-11-07 | 1981-06-09 | Unitika Ltd | Glucose-6-phosphate dehydrogenase and its preparation |
-
1984
- 1984-08-22 JP JP17560684A patent/JPS6152282A/ja active Granted
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5668391A (en) * | 1979-11-07 | 1981-06-09 | Unitika Ltd | Glucose-6-phosphate dehydrogenase and its preparation |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH03995B2 (ja) | 1991-01-09 |
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