JPS6112299A - シアル酸の測定方法 - Google Patents
シアル酸の測定方法Info
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- JPS6112299A JPS6112299A JP13369884A JP13369884A JPS6112299A JP S6112299 A JPS6112299 A JP S6112299A JP 13369884 A JP13369884 A JP 13369884A JP 13369884 A JP13369884 A JP 13369884A JP S6112299 A JPS6112299 A JP S6112299A
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- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本発明はアシルノイラεン酸ンチノルトランスフェラー
ゼを用いたシアル酸の測定方法に関するものである。
ゼを用いたシアル酸の測定方法に関するものである。
シアル酸はノイラミン酸誘導体の総称で動物細胞の細胞
膜表面に多量に存在しているものであるが、最近は癌、
−悪性腫瘍、心筋硬塞、炎症性疾患、術後の経過等の診
断に有効であることが見出さね１、その結果血清中の濃
度が測定されるようになった。
膜表面に多量に存在しているものであるが、最近は癌、
−悪性腫瘍、心筋硬塞、炎症性疾患、術後の経過等の診
断に有効であることが見出さね１、その結果血清中の濃
度が測定されるようになった。
（従来の技術及び発明が解決しようとする問題点）従来
、シアル酸の測定方法としては、直接Ｅ）ｌｒｌｉｃｈ
法、Ｂｉａｌのオルシノール反応、チオバルビッール酸
法、過ヨウ素酸−レゾルシノール法等の化学的方法があ
るが、これらの方法はいずれも煩何１であり、また、強
酸を使用するという問題があった。一方、最近Ｎ−アセ
チルノイラミ／酸アルドラーゼ、／アリグーゼ、ピルビ
ン酸オキシダーゼ及び・ぐ−オキシダーゼを共役酵素と
する酵素法が開発さノ１．だが使用試薬の種類が多く、
また、操作面からもさらに簡便であることが望まれてい
た。
、シアル酸の測定方法としては、直接Ｅ）ｌｒｌｉｃｈ
法、Ｂｉａｌのオルシノール反応、チオバルビッール酸
法、過ヨウ素酸−レゾルシノール法等の化学的方法があ
るが、これらの方法はいずれも煩何１であり、また、強
酸を使用するという問題があった。一方、最近Ｎ−アセ
チルノイラミ／酸アルドラーゼ、／アリグーゼ、ピルビ
ン酸オキシダーゼ及び・ぐ−オキシダーゼを共役酵素と
する酵素法が開発さノ１．だが使用試薬の種類が多く、
また、操作面からもさらに簡便であることが望まれてい
た。
（問題点（ｉｌ−解決するだめの手段）本発明者らは簡
便かつ正確な／アル酸の測定方法を開発すべく鋭意検討
の結果、アノルノイラミ／酸／チジルトランスフェラー
ゼを用いて測定する方法を案出するに至り、この方法に
よればシアル酸を簡便かつ正確に測定でさることを見出
して本発明を完成することができた。
便かつ正確な／アル酸の測定方法を開発すべく鋭意検討
の結果、アノルノイラミ／酸／チジルトランスフェラー
ゼを用いて測定する方法を案出するに至り、この方法に
よればシアル酸を簡便かつ正確に測定でさることを見出
して本発明を完成することができた。
すなわち、本発明は、遊離型シアル酸にシチジン三リン
酸の存在下でアシルノイラミン酸シチノルトランスフェ
ラーゼを作用させることを特徴とする／アル酸の測定方
法に関するものである。
酸の存在下でアシルノイラミン酸シチノルトランスフェ
ラーゼを作用させることを特徴とする／アル酸の測定方
法に関するものである。
／アル酸はノイラミン酸の骨格に種々の基が結合したも
のの総称であり、Ｎ−アセチルノイラミン酸、Ｎ−グリ
コリルノイラミン酸、４−０−アセチル−Ｎ−アセチル
ノイラミン酸、７−０−アセチル−Ｎ−アセチルノイラ
ミン酸、０−ノアセチル−Ｎ−アセチルノイラミン酸、
及びメトキンノイラミン酸を含む。シアル酸にはこれら
のもの、すなわち遊離型シアル酸のほか脂質結合型シア
ル酸、糖蛋白結合型シアル酸など各種の結合型シアル酸
があるが本発明の方法で直接測定できるものハ遊囲１型
／アル酸である。この遊離型シアル酸に各種の塩などの
形であってもよいことはもとよりである。
のの総称であり、Ｎ−アセチルノイラミン酸、Ｎ−グリ
コリルノイラミン酸、４−０−アセチル−Ｎ−アセチル
ノイラミン酸、７−０−アセチル−Ｎ−アセチルノイラ
ミン酸、０−ノアセチル−Ｎ−アセチルノイラミン酸、
及びメトキンノイラミン酸を含む。シアル酸にはこれら
のもの、すなわち遊離型シアル酸のほか脂質結合型シア
ル酸、糖蛋白結合型シアル酸など各種の結合型シアル酸
があるが本発明の方法で直接測定できるものハ遊囲１型
／アル酸である。この遊離型シアル酸に各種の塩などの
形であってもよいことはもとよりである。
結合型／アル酸の場合にはノイラミニダーゼを作用させ
て遊離型シアル酸に変えることによって本発明の方法を
適用できることを本発明者らは見出した。その場合に、
捷ずノイラミニダーゼを加えて遊離型シアル酸を生成さ
せ、これにアシルノイラミン酸ンチノルトランスフェラ
ーゼを加えてもよく、両酵素を一緒に加えてもよい。
て遊離型シアル酸に変えることによって本発明の方法を
適用できることを本発明者らは見出した。その場合に、
捷ずノイラミニダーゼを加えて遊離型シアル酸を生成さ
せ、これにアシルノイラミン酸ンチノルトランスフェラ
ーゼを加えてもよく、両酵素を一緒に加えてもよい。
これらの遊離型シアル酸又は結合型シアル酸を含有する
試別の種類は限定されるものではないが例えば、血漿、
血清などである。
試別の種類は限定されるものではないが例えば、血漿、
血清などである。
測定試料は、必要により、適宜前処理を施すことができ
る。例えば、希釈するとか、あるいはクロロホルム等の
有機溶媒を用いて脂肪酸を抽出除去するなどである。
る。例えば、希釈するとか、あるいはクロロホルム等の
有機溶媒を用いて脂肪酸を抽出除去するなどである。
このような試料にシチジン王リン酸の存在下でア／ルノ
イラミン酸／チノルトランスフェラーゼ（ＥＣ２，７，
７，４３）を作用させる。
イラミン酸／チノルトランスフェラーゼ（ＥＣ２，７，
７，４３）を作用させる。
ア／ルノイラミン酸ンチノルトランスフェラーゼは各種
咄乳動物の組織に広く存在するほか、大腸菌などにも存
在することが知られており、その由来を問わず本発明の
方法に利用できる。尚、本明細書におけるこの酵素の活
性は、１分間に１μｍｏｌｅの基質を分解する活性を１
単位としでいる。
咄乳動物の組織に広く存在するほか、大腸菌などにも存
在することが知られており、その由来を問わず本発明の
方法に利用できる。尚、本明細書におけるこの酵素の活
性は、１分間に１μｍｏｌｅの基質を分解する活性を１
単位としでいる。
試料にアシルノイラミン酸ンチソルトランスフェラーゼ
及びシチジン王リン酸を添加する順序は問うところでは
なく、いずれを先に加えてもよいが、通常は両者を予め
混合しておいて混合物の状態で添加すればよい。試オ」
中に既に必要量のシチジン王リン酸が含１れている場合
には新たにこれを添加する必要がないことはもとよりで
ある。
及びシチジン王リン酸を添加する順序は問うところでは
なく、いずれを先に加えてもよいが、通常は両者を予め
混合しておいて混合物の状態で添加すればよい。試オ」
中に既に必要量のシチジン王リン酸が含１れている場合
には新たにこれを添加する必要がないことはもとよりで
ある。
これらの添加量は、通常は試別中の７アル酸１μｍｏｄ
ｅ （／こ対して、アフルノイラミン酸シチジルトラン
スフェラーゼ ノン三すン酸１０〜２０μｍｏｌｅ程度が適当である。
ｅ （／こ対して、アフルノイラミン酸シチジルトラン
スフェラーゼ ノン三すン酸１０〜２０μｍｏｌｅ程度が適当である。
これらの濃度は使用機器などに応じて適当に定めればよ
い。
い。
反応条件としては、アシルノイラミン酸／チノルトラン
スフェラーゼの作用しやすい条件が奸才しく、従ってこ
の酵素の理化学的性質によるが、通、常はｐ！−１ ５
〜８程度、温度２０〜４５℃程度で２０〜３０分間程度
反応させればよい。
スフェラーゼの作用しやすい条件が奸才しく、従ってこ
の酵素の理化学的性質によるが、通、常はｐ！−１ ５
〜８程度、温度２０〜４５℃程度で２０〜３０分間程度
反応させればよい。
試料中の結合型シアル酸も併せて定量する場合には試別
をノイラミニダーゼで処理して遊離型シアル酸に変える
が、その場合のノイラミニダーゼの添加量は通常結合型
シアル酸１μｍｏｌｅに対して１〜２Ｕ程度が適当であ
る。反応条件は通常はこの酵素の作用しやすい条件がよ
く、従ってその理化学的性質によるが、通常はｐＨ ５
〜８程度、温度２０〜４５℃程度で２０〜３０分間程度
反応させればよい。
をノイラミニダーゼで処理して遊離型シアル酸に変える
が、その場合のノイラミニダーゼの添加量は通常結合型
シアル酸１μｍｏｌｅに対して１〜２Ｕ程度が適当であ
る。反応条件は通常はこの酵素の作用しやすい条件がよ
く、従ってその理化学的性質によるが、通常はｐＨ ５
〜８程度、温度２０〜４５℃程度で２０〜３０分間程度
反応させればよい。
シアル酸の定量方法としてはアンルノイラミン酸シチノ
ルトランスフェラーゼの作用による系の変化景を測定す
ればよいわけであるが、通常はこの酵素反応によって生
成したピロリン酸を定量する方法が便利である。ピロリ
ン酸は例えばＧｒＩｎｄ１８ｙらの方法（ Ｇ．Ｂ．ｇ
ｒｉｎｄｌｅｙ ａｎｄ Ｃ．Ａ．Ｎｉｃｈｏｌ 、Ａ
ｎａｌ。
ルトランスフェラーゼの作用による系の変化景を測定す
ればよいわけであるが、通常はこの酵素反応によって生
成したピロリン酸を定量する方法が便利である。ピロリ
ン酸は例えばＧｒＩｎｄ１８ｙらの方法（ Ｇ．Ｂ．ｇ
ｒｉｎｄｌｅｙ ａｎｄ Ｃ．Ａ．Ｎｉｃｈｏｌ 、Ａ
ｎａｌ。
Ｂｉｏｃｈｅｍｔｏ．＋ｖｏ４３３ 、 ｐ ］ ］
４ （ ］ ９ ７ ０ ）によって比色定量してもよ
く、あるいは本発明者らが開発した酵素法（−例を実施
例２に示す。）によって定量してもよい。
４ （ ］ ９ ７ ０ ）によって比色定量してもよ
く、あるいは本発明者らが開発した酵素法（−例を実施
例２に示す。）によって定量してもよい。
酵素法は三つに大別され、第１の方法は、ピロリン酸に
ホスホエノールピルビン酸及びアデノンンーリン酸の存
在下でピルベートオルノフォスフェートノキナーゼ（Ｅ
Ｃ２．７．９．１）を作用させ、生成したビルビン酸に
ＮＡＤＨの存在下でラクテートデヒドロケ９ナーゼ（Ｅ
Ｃ］．］、１．２７）を作用させてＮＡＤＴ（の減少を
比色定量するか、あるいは、生成したピルビン酸にピル
ベートオキシダーゼ（Ｆｅ３．２．３．３）を作用せし
めて生成する過酸化水素を色素に導き、これを比色定量
する方法である。
ホスホエノールピルビン酸及びアデノンンーリン酸の存
在下でピルベートオルノフォスフェートノキナーゼ（Ｅ
Ｃ２．７．９．１）を作用させ、生成したビルビン酸に
ＮＡＤＨの存在下でラクテートデヒドロケ９ナーゼ（Ｅ
Ｃ］．］、１．２７）を作用させてＮＡＤＴ（の減少を
比色定量するか、あるいは、生成したピルビン酸にピル
ベートオキシダーゼ（Ｆｅ３．２．３．３）を作用せし
めて生成する過酸化水素を色素に導き、これを比色定量
する方法である。
また、第２の方法は、ピロリン酸にンチノンニリン酸グ
リセロールの存在下でグリセロール−３−フォスフェー
トシチジルトランスフェラーゼ（Ｆ：、Ｃ２，７，７、
３９）ｆ：作用させ、生成したグリセロール−３−リン
酸にＮＡＤ （Ｐ ）の存在下でグリセロール−３−フ
ォスフェートーデヒドロケゝナーゼ（ＥＣ］、１１．３
．ＥＣ］、］、１．９４）を作用させて生成するＮＡＤ
（Ｐ ）Ｈを比色定量するか、あるいは、生成したグ
リセロール−３−リン酸にグリセロール−３−フォスフ
ェートオキシダーゼを作用せしめて生成する過酸化水素
を色素に導き、これを比色定量する方法である。
リセロールの存在下でグリセロール−３−フォスフェー
トシチジルトランスフェラーゼ（Ｆ：、Ｃ２，７，７、
３９）ｆ：作用させ、生成したグリセロール−３−リン
酸にＮＡＤ （Ｐ ）の存在下でグリセロール−３−フ
ォスフェートーデヒドロケゝナーゼ（ＥＣ］、１１．３
．ＥＣ］、］、１．９４）を作用させて生成するＮＡＤ
（Ｐ ）Ｈを比色定量するか、あるいは、生成したグ
リセロール−３−リン酸にグリセロール−３−フォスフ
ェートオキシダーゼを作用せしめて生成する過酸化水素
を色素に導き、これを比色定量する方法である。
さらに、第３の方法は、ピロリン酸にシチジンニリン酸
リビトールの存在下でリビトール−５−フォスフェート
シチノルトランスフエラーゼ（Ｆｅ２．７．７．４０）
を作用させ、生成したりピトールー５−リン酸にＮＡＤ
（Ｐ ）の存在下でさらにリビト−ル−５−フォスフ
ェートデヒドロケ゛ナーゼ（ＥＣ］、］、１．１３７）
を作用させて生成するＮＡＤ （Ｐ ）Ｈを比色定量す
る方法である。
リビトールの存在下でリビトール−５−フォスフェート
シチノルトランスフエラーゼ（Ｆｅ２．７．７．４０）
を作用させ、生成したりピトールー５−リン酸にＮＡＤ
（Ｐ ）の存在下でさらにリビト−ル−５−フォスフ
ェートデヒドロケ゛ナーゼ（ＥＣ］、］、１．１３７）
を作用させて生成するＮＡＤ （Ｐ ）Ｈを比色定量す
る方法である。
これらの酵素法は試料にアノルノイラミン酸／チノルト
ランスフェラーゼを加える際に酵素を含む全試薬を一時
に加えることによって各酵素反応を連続的に行なわせる
ことができ、その結果、１操作で比色定量できるという
利点がある。しかしながら、各酵素を順次添加してもよ
いことはいう寸でもない。
ランスフェラーゼを加える際に酵素を含む全試薬を一時
に加えることによって各酵素反応を連続的に行なわせる
ことができ、その結果、１操作で比色定量できるという
利点がある。しかしながら、各酵素を順次添加してもよ
いことはいう寸でもない。
ｅＱ ｏ ｌＪン酸はこれらの方法以外の公知の方法で
定量してもよい。
定量してもよい。
ピロリン酸を定量するかわりに／チノン三リン酸の減少
量を定量してもよく、あるいはシチジンＩＪン酸シアル
酸の生成量を定量することもできる。
量を定量してもよく、あるいはシチジンＩＪン酸シアル
酸の生成量を定量することもできる。
本発明の測定方法においては、試料にノイラミニダーゼ
を作用させたのちに遊離型シアル酸を定量することによ
って全シアル酸を定量することができ、一方、ノイラミ
ニダーゼを作用させないで測定することによって遊離型
シアル酸を定量することができるところから、さらに、
両者の差を求めることによって結合型シアル酸の濃度を
定量することもできる。
を作用させたのちに遊離型シアル酸を定量することによ
って全シアル酸を定量することができ、一方、ノイラミ
ニダーゼを作用させないで測定することによって遊離型
シアル酸を定量することができるところから、さらに、
両者の差を求めることによって結合型シアル酸の濃度を
定量することもできる。
（作用及び発明の効果）
本発明の測定方法は操作が簡単であり、しかも７アル酸
を正確に定量することができるという利点を有する。
を正確に定量することができるという利点を有する。
（実施例）
実施例１
牛肝臓から得たアシルノイラミン酸シチノル！・ランス
フェラーゼ１５Ｕ、シチノノ三リン酸５０ｆｉｍｏｌｅ
及び塩化マグネシウム５０１ｔｍｏｌｅを含む０１Ｍト
リス塩酸緩衝液（ｐＨ７，５）１ ｍｌに濃度既知のシ
アル酸溶液ｌ ｍｌを加え３７℃で２０分間反応させた
。これに１． ｍｌの５％トリクロロ酢酸を加えて除タ
ンノＪ？り後、その上清ｌ ｍｌにＧｒｉｎｄｌｅｙら
の方法に従ってモリブデン酸試薬（（１１１１−Ｉ４）
６ＭＱ７０４４Ｈ２０２５９ｋ ｌ ＯＮ Ｈ２ＳＯ４
１００ｍ／！に溶解）０．１ｍｌ。
フェラーゼ１５Ｕ、シチノノ三リン酸５０ｆｉｍｏｌｅ
及び塩化マグネシウム５０１ｔｍｏｌｅを含む０１Ｍト
リス塩酸緩衝液（ｐＨ７，５）１ ｍｌに濃度既知のシ
アル酸溶液ｌ ｍｌを加え３７℃で２０分間反応させた
。これに１． ｍｌの５％トリクロロ酢酸を加えて除タ
ンノＪ？り後、その上清ｌ ｍｌにＧｒｉｎｄｌｅｙら
の方法に従ってモリブデン酸試薬（（１１１１−Ｉ４）
６ＭＱ７０４４Ｈ２０２５９ｋ ｌ ＯＮ Ｈ２ＳＯ４
１００ｍ／！に溶解）０．１ｍｌ。
重亜硫酸試薬（ＮａＨ３Ｏ］、 ０９とＮａ２Ｓ０５０
５ｇを１００ｍ１の蒸留水に溶解）０．２ｍｌ、チオグ
リセロール試薬（モノチオグリセロールＱ、 ５ ｍ／
！とＺ ｆｉｌ 水５ ｍｌを混合）Ｏ，］ ｍｌを加
えて１０分間放置し、５７５ ｎｍで比色定量した。得
られたシアル酸の検量線を第１図に示す。
５ｇを１００ｍ１の蒸留水に溶解）０．２ｍｌ、チオグ
リセロール試薬（モノチオグリセロールＱ、 ５ ｍ／
！とＺ ｆｉｌ 水５ ｍｌを混合）Ｏ，］ ｍｌを加
えて１０分間放置し、５７５ ｎｍで比色定量した。得
られたシアル酸の検量線を第１図に示す。
実施例２
牛肝臓から得たアシルノイラミン酸ンチノルトランスフ
ェラーゼ１５Ｕ、ピルベートオルノホスフェートノキナ
ーゼ１００Ｕ、 ラクテートデヒドロケゝナーゼ２０
０Ｕ、 シリンン三リン酸５０１１ｍｏｌｅ。
ェラーゼ１５Ｕ、ピルベートオルノホスフェートノキナ
ーゼ１００Ｕ、 ラクテートデヒドロケゝナーゼ２０
０Ｕ、 シリンン三リン酸５０１１ｍｏｌｅ。
ホスホエノールピルビン酸５０μｍａｔｅ ％ アデノ
ζノーリン酸５０μｍａｔｅ及び還元型ニコチンアデニ
ンジヌクレオチド（ＮＡＤＨ） １ ｔｔｍｏｌｅを含
むトリス−塩酸緩衝液（ｐ１４７．５ ） ２ ｍｌに
濃度既知のシアル酸溶液１ ｍｌを加え、３７℃で２０
分間反応させてＮＡＤＨの減少量を３４０ ｎｍで測定
した。得られたシアル酸の検量線を第２図に示す。
ζノーリン酸５０μｍａｔｅ及び還元型ニコチンアデニ
ンジヌクレオチド（ＮＡＤＨ） １ ｔｔｍｏｌｅを含
むトリス−塩酸緩衝液（ｐ１４７．５ ） ２ ｍｌに
濃度既知のシアル酸溶液１ ｍｌを加え、３７℃で２０
分間反応させてＮＡＤＨの減少量を３４０ ｎｍで測定
した。得られたシアル酸の検量線を第２図に示す。
第１図及び第２図はいずれも本発明の方法で測定して得
られたノアル酸の濃度と吸光度との関係企／Ｊミすもの
である。 ！Ｉ！Ｊ 許 出 願 人 富士レビオ株式会社代
理人 弁理士 ）Ｂ 中 政 浩 第１図
られたノアル酸の濃度と吸光度との関係企／Ｊミすもの
である。 ！Ｉ！Ｊ 許 出 願 人 富士レビオ株式会社代
理人 弁理士 ）Ｂ 中 政 浩 第１図
Claims (1)
- 遊離型シアル酸にシチジン三リン酸の存在下でアシルノ
イラミン酸シチジルトランスフェラーゼを作用させるこ
とを特徴とするシアル酸の測定方法
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP13369884A JPS6112299A (ja) | 1984-06-28 | 1984-06-28 | シアル酸の測定方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP13369884A JPS6112299A (ja) | 1984-06-28 | 1984-06-28 | シアル酸の測定方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6112299A true JPS6112299A (ja) | 1986-01-20 |
Family
ID=15110791
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP13369884A Pending JPS6112299A (ja) | 1984-06-28 | 1984-06-28 | シアル酸の測定方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6112299A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5037739A (en) * | 1986-12-04 | 1991-08-06 | Noda Institute For Scientific Research | N-acetylmannosamine dehydrogenase, process for its production, method for quantitatively analyzing N-acetylmannosamine or sialic acid, and kit for the quantitative analysis |
| CN107385012A (zh) * | 2017-07-21 | 2017-11-24 | 王贤俊 | 一种h2o2偶联的指示系统检测唾液酸的方法 |
-
1984
- 1984-06-28 JP JP13369884A patent/JPS6112299A/ja active Pending
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5037739A (en) * | 1986-12-04 | 1991-08-06 | Noda Institute For Scientific Research | N-acetylmannosamine dehydrogenase, process for its production, method for quantitatively analyzing N-acetylmannosamine or sialic acid, and kit for the quantitative analysis |
| CN107385012A (zh) * | 2017-07-21 | 2017-11-24 | 王贤俊 | 一种h2o2偶联的指示系统检测唾液酸的方法 |
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