JPS60138466A - 新規な抗原定量法 - Google Patents
新規な抗原定量法Info
- Publication number
- JPS60138466A JPS60138466A JP24473383A JP24473383A JPS60138466A JP S60138466 A JPS60138466 A JP S60138466A JP 24473383 A JP24473383 A JP 24473383A JP 24473383 A JP24473383 A JP 24473383A JP S60138466 A JPS60138466 A JP S60138466A
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- JP
- Japan
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- antibody
- antigen
- liposome
- reaction
- liposomes
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-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
- G01N33/543—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor with an insoluble carrier for immobilising immunochemicals
- G01N33/554—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor with an insoluble carrier for immobilising immunochemicals the carrier being a biological cell or cell fragment, e.g. bacteria, yeast cells
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は新規な抗原定量方法に関するものである。
近年医療分野においては病気の診断等を行うにおいて、
抗原を高度の信頼性にしてしかも簡便迅速に定量するこ
とが極めて重要な課題になってきた。
抗原を高度の信頼性にしてしかも簡便迅速に定量するこ
とが極めて重要な課題になってきた。
従来免疫化学的測定法による抗原の定量法としては、（
Ａ）放射化免疫測定法（ラジオイムノアッセイ）、０）
酵素免疫測定法、（Ｃ）逆受身赤血球凝象反応法、及び
０）−元放射状免疫拡散法等によシ行われているが、こ
れらの方法は次の如き欠点を有するものであった。即ち Ａ方法：洗浄操作を必要とし、またラジオアイソトープ
を使用するため特別の設備を必要とする尋莫大な設備費
と煩雑な手数を要する。
Ａ）放射化免疫測定法（ラジオイムノアッセイ）、０）
酵素免疫測定法、（Ｃ）逆受身赤血球凝象反応法、及び
０）−元放射状免疫拡散法等によシ行われているが、こ
れらの方法は次の如き欠点を有するものであった。即ち Ａ方法：洗浄操作を必要とし、またラジオアイソトープ
を使用するため特別の設備を必要とする尋莫大な設備費
と煩雑な手数を要する。
Ｂ方法ニ一般的に洗浄の操作を必要とし且つ判定まで長
時間を要する。
時間を要する。
Ｃ方法：ダイリエーターにて試料を２倍に階段希釈する
操作及びドロツノ４−にて希釈液等を滴下する操作を必
要とするため繁雑な手数を要する。又判定までに長時間
を要すると共に抗原量を２倍階段希釈の終末値で判定す
るため雑駁な判定になるおそれがある。
操作及びドロツノ４−にて希釈液等を滴下する操作を必
要とするため繁雑な手数を要する。又判定までに長時間
を要すると共に抗原量を２倍階段希釈の終末値で判定す
るため雑駁な判定になるおそれがある。
Ｄ方法二判定までに多大な時間を黴すると共に感度的に
も不十分である。
も不十分である。
またリポソームを使用して抗体又は抗原を定量スる方法
がある。リポソームは主として脂質よシなる閉鎖小胞で
あυ、リポソームの形状として多重層リポソーム、小さ
な１枚膜リポソーム、大きな１枚膜リポソームに分類さ
れる。リポソーム膜は多くの水溶性物質に対してバリヤ
ー能を有しているため、リポソーム内の水相には水溶性
物質を保持することができる。リポソームの研究はＢａ
ｎｇｈａｍが主としてイオン透過性を生体膜レベルで研
究するためのモデルとして用いたのにはじまる。その後
［１ｎｓｋｙ等がリポソームに糖脂質の抗原（・・ブテ
ン）を導入すると抗体及び補体の存在下でリポソーム内
の水層に保持された物質が膜外に遊離する現象を見い出
し、リポソームを抗脂質抗体の検出系として用いたもの
である。しかしＫ１ｎ５ｋｙ等の方法は抗体を定量する
ものでろシ、抗原を定量するものではない。更にその後
リポソームを使用し抗原を定量する方法がいくつか報告
されている。例えばケイイテ、ウニムラ等の方法（ジャ
ーナル・オブ・イムノロジカル・メソッド＋ Ｊ、 Ｉ
ｍｍｕｎｏ７Ｍ＠ｔｈｏｄｓ、 ５３ 、１９８２ 、
２２１−２３２ ） 、クラ／シス。
がある。リポソームは主として脂質よシなる閉鎖小胞で
あυ、リポソームの形状として多重層リポソーム、小さ
な１枚膜リポソーム、大きな１枚膜リポソームに分類さ
れる。リポソーム膜は多くの水溶性物質に対してバリヤ
ー能を有しているため、リポソーム内の水相には水溶性
物質を保持することができる。リポソームの研究はＢａ
ｎｇｈａｍが主としてイオン透過性を生体膜レベルで研
究するためのモデルとして用いたのにはじまる。その後
［１ｎｓｋｙ等がリポソームに糖脂質の抗原（・・ブテ
ン）を導入すると抗体及び補体の存在下でリポソーム内
の水層に保持された物質が膜外に遊離する現象を見い出
し、リポソームを抗脂質抗体の検出系として用いたもの
である。しかしＫ１ｎ５ｋｙ等の方法は抗体を定量する
ものでろシ、抗原を定量するものではない。更にその後
リポソームを使用し抗原を定量する方法がいくつか報告
されている。例えばケイイテ、ウニムラ等の方法（ジャ
ーナル・オブ・イムノロジカル・メソッド＋ Ｊ、 Ｉ
ｍｍｕｎｏ７Ｍ＠ｔｈｏｄｓ、 ５３ 、１９８２ 、
２２１−２３２ ） 、クラ／シス。
エックス： ：ｌ−／ｌ／ 、 Ｆｒａｎｃｌｓ、 Ｘ
、 Ｃｏｔｅ等の方法（ユナイテッド・ステート・パ
テントＵｎｉｔｅｄＳｔａｔｅｓ −Ｐａｔｅｎｔ Ａ
４，３４２，８２６ ）などがある。この方法は試料（
抗原）と抗体とを反応させ、次いで抗原を結合させたリ
ポソーム及び補体を反応させるものであシ、このとき試
料中に抗原が存在しないと抗体とリポソームに結合させ
た抗原とが抗原抵抗反応をおこし、補体の作用によって
リポソームは破壊される。しかし抗原が試料中に存在す
ると試料中の抗原が抗体と反応し抗体は消費されリポソ
ームに結合させた抗原と反応しなくなシ、リポソームは
破壊されない。
、 Ｃｏｔｅ等の方法（ユナイテッド・ステート・パ
テントＵｎｉｔｅｄＳｔａｔｅｓ −Ｐａｔｅｎｔ Ａ
４，３４２，８２６ ）などがある。この方法は試料（
抗原）と抗体とを反応させ、次いで抗原を結合させたリ
ポソーム及び補体を反応させるものであシ、このとき試
料中に抗原が存在しないと抗体とリポソームに結合させ
た抗原とが抗原抵抗反応をおこし、補体の作用によって
リポソームは破壊される。しかし抗原が試料中に存在す
ると試料中の抗原が抗体と反応し抗体は消費されリポソ
ームに結合させた抗原と反応しなくなシ、リポソームは
破壊されない。
即ち抗原量とリポソームの破壊量とが反比例することに
よシ抗原を定量する方法である。
よシ抗原を定量する方法である。
然しなからこの方法は抗原を結合はせたすＩソームを使
用するため多量の抗原を必要とし、特に抗原の入手ｄ′
困難な抗原を定量する方法としては工業的に適用し難い
ものであった。
用するため多量の抗原を必要とし、特に抗原の入手ｄ′
困難な抗原を定量する方法としては工業的に適用し難い
ものであった。
本発明はかかる現状に鑑み鋭意研究を行った結果、感度
よくしかも簡便迅速にして抗原を定量する方法を開発し
たものである。即ち本発明方法は定量せんとする抗原に
対する第１抗体に対し、該抗体と囲枠の動物の免疫グロ
ブリン蛋白に対する第２抗体を結合させたリポソームに
第１抗体を添加反応上しめる。この時点で第１抗体は第
、２抗体に刻する抗原であるから抗原抗体反応が生じ、
これに補体を添加することによってリポソームが破壊さ
れると考えられたが、リポソームは破壊されなかった。
よくしかも簡便迅速にして抗原を定量する方法を開発し
たものである。即ち本発明方法は定量せんとする抗原に
対する第１抗体に対し、該抗体と囲枠の動物の免疫グロ
ブリン蛋白に対する第２抗体を結合させたリポソームに
第１抗体を添加反応上しめる。この時点で第１抗体は第
、２抗体に刻する抗原であるから抗原抗体反応が生じ、
これに補体を添加することによってリポソームが破壊さ
れると考えられたが、リポソームは破壊されなかった。
しかし更に抗原を添加反応せしめることによりリポソー
ムが破壊され、これＶこよシ遊離したリポソーム内に内
蔵した物ηを測定することを特徴とするものである。
ムが破壊され、これＶこよシ遊離したリポソーム内に内
蔵した物ηを測定することを特徴とするものである。
本発明方法においてリポソームに抗体ｆ：結合嘔せる方
法としてはレイザーマン（Ｌｅ＋＋ｅｒｍａｎ ）等の
方法（ネイチャ＝ 、 Ｎａｔｕｒｅ 、 ２８８ ＋
６０２−６０Ｃ１９８０） 、 マルチン（Ｍａｒｔ
ｉｎ）等の方法（バイオケミストリー＋Ｂｉｏ−Ｃｈｅ
ｍｉｓｔｒｙ＋２０＋４２２９−４２３８．１９８１
）などがあるが倒れの方法でもよい。
法としてはレイザーマン（Ｌｅ＋＋ｅｒｍａｎ ）等の
方法（ネイチャ＝ 、 Ｎａｔｕｒｅ 、 ２８８ ＋
６０２−６０Ｃ１９８０） 、 マルチン（Ｍａｒｔ
ｉｎ）等の方法（バイオケミストリー＋Ｂｉｏ−Ｃｈｅ
ｍｉｓｔｒｙ＋２０＋４２２９−４２３８．１９８１
）などがあるが倒れの方法でもよい。
即ち、ホスファチジルエタノールアミンにＳＨ基と反応
する試薬（Ｎ−ハイドロキシスクシニル−３−（２−ビ
リノルジチオ）ｆロピオネート（ＳＰＤＰ））ｉ共有結
合させたものを合成し、リポソームに組み込んでおく。
する試薬（Ｎ−ハイドロキシスクシニル−３−（２−ビ
リノルジチオ）ｆロピオネート（ＳＰＤＰ））ｉ共有結
合させたものを合成し、リポソームに組み込んでおく。
これに抗体をＳＨ化したものあるいは抗体間のＳ−８結
合をはずしてＳＩ（化したものを結合させる方法である
。
合をはずしてＳＩ（化したものを結合させる方法である
。
本発明方法において使用するＩＪ ７Ｊ？ソームとして
は多重層リポソーム、小さな１枚膜リポソーム又は大き
な１枚膜リポソームの何れでもよい。
は多重層リポソーム、小さな１枚膜リポソーム又は大き
な１枚膜リポソームの何れでもよい。
又リポソームの成分としてはシリンダー型に圧する脂質
例えばレシチン、スフィンゴエミエリン、ホスファチジ
ルセリンの内１種又は２種以上を単独又は主体とし、こ
れに他の脂質例えばコレステロール、ステアリルアミン
などの内１種又は２種以上を組合せてなるものである。
例えばレシチン、スフィンゴエミエリン、ホスファチジ
ルセリンの内１種又は２種以上を単独又は主体とし、こ
れに他の脂質例えばコレステロール、ステアリルアミン
などの内１種又は２種以上を組合せてなるものである。
ただし抗体をリポソームと結合させるため例えばマルチ
ン等の方法の場合にはＮ−（３−（２−ピリジルチオ）
プロピオニルホスファチジルエタノールアミン） （Ｐ
ＯＰ−ＰＥ ）を使用することが必要でちる。
ン等の方法の場合にはＮ−（３−（２−ピリジルチオ）
プロピオニルホスファチジルエタノールアミン） （Ｐ
ＯＰ−ＰＥ ）を使用することが必要でちる。
又本発明方法において使用する補体は限定されるもので
はなく袖体活性の高い補体が望ましく、例えばモルモッ
ト補体等である。
はなく袖体活性の高い補体が望ましく、例えばモルモッ
ト補体等である。
又本発明方法において定量できる抗原としては、免疫グ
ロブリンＧ、免疫グロブリンＭ、免疫グロブリンＡ、ミ
オグロビン、 ＨＢ８抗原、α−７エトフロテイー、Ｃ
−反応性蛋白、フェリチンなどかあけることができるが
、これらの抗原に限定ちれるものではなく抗原抗体反応
に補体が関与するすべでの新規の抗原を定量することが
できる。
ロブリンＧ、免疫グロブリンＭ、免疫グロブリンＡ、ミ
オグロビン、 ＨＢ８抗原、α−７エトフロテイー、Ｃ
−反応性蛋白、フェリチンなどかあけることができるが
、これらの抗原に限定ちれるものではなく抗原抗体反応
に補体が関与するすべでの新規の抗原を定量することが
できる。
メリボリーム内に内蔵ぜる物質及びその測定方法として
は次の如く知られている。
は次の如く知られている。
Ａ スピンラベル試薬
を子スピン共鳴（ＥＳＲ）で行う方法（ローゼンクイス
ト＋ Ｒｏａｅｎｑｕｉｓｔ等、ジャーナル・オブ・イ
ムノロジカル・メソッド＋ Ｊ 、 Ｉｍｍｏｕｎｏ７
＋Ｍｅｔｈｏｄｓ、１５，１４７．１９７７ ）Ｂ
グルコース グルコース酵素電極で行う方法（梅沢等：日本化学会誌
、１０：１４３７，１９８０）Ｃ酵素 比色法によシ行う。
ト＋ Ｒｏａｅｎｑｕｉｓｔ等、ジャーナル・オブ・イ
ムノロジカル・メソッド＋ Ｊ 、 Ｉｍｍｏｕｎｏ７
＋Ｍｅｔｈｏｄｓ、１５，１４７．１９７７ ）Ｂ
グルコース グルコース酵素電極で行う方法（梅沢等：日本化学会誌
、１０：１４３７，１９８０）Ｃ酵素 比色法によシ行う。
Ｄ 螢光色素
分光螢光光度計によシ行う。（上材等、免疫実験操作法
、Ｐ ２２３５、日光免疫学会（１９７８）Ｅ 塩化テ
トラペンチルアンモニウム 薄層ポテンシオメトリーによシ行う。（チバＣｈｉｈａ
等アナリティカルケミストリー＋Ａｎａｔ。
、Ｐ ２２３５、日光免疫学会（１９７８）Ｅ 塩化テ
トラペンチルアンモニウム 薄層ポテンシオメトリーによシ行う。（チバＣｈｉｈａ
等アナリティカルケミストリー＋Ａｎａｔ。
ｃｈｅｍ５２：１６１０，１９８０）
次に本発明の実施例について説明する。
実施例
フラスコ内Ｋ １０ ｍＭコレステロール（クロロフォ
ルムで溶解ｔ、＊）１００μＡ＋、５ｍＭ レシチン（
クロロフォルムで溶解した）２００μＡ’、１０ｍＭス
フインゴミエンン（クロロフォルムで溶解シた） １０
０ｐＨ、５０ｍＭ ＰＤＰ−ＰＦＪ（マ＃チン等の方法
で調製した）１００μノとエタノール５０μノと全混合
し、ロータリーエバポレーターにて溶媒を十分に除去す
ることによってフラスコ内面に脂質膜を作製した。これ
に酵素グルコースオキシターゼ溶液（７００単位／―）
を添加し、５０℃に加温しデルテックスミキサーにて攪
拌しりデンームを作製した。然る後３００００にζｊｉ
ｂ、３０分間遠心し上清液をすてて、沈渣に生理食塩液
？加え再び遠心した。この操作をグルコースオキシター
ゼの活性が遠心上消液になくなるまで行い、最後に生理
食堵液５００μノを加えリポソーム懸濁液とする。この
リポソーム懸濁液に抗ウサギ免疫グロブリンＧヤギ抗体
Ｆ（ａｂ）２（２００μｍ）をジチオスレイト−Ｉｆ、
（ＤＴＴ ）によって処理したものを反応せしめ、リ
ポソームに抗体を結合させた。然る後３（１０００１，
３０分間遠心し上清液をすてて抗体結合リポソームとし
沈渣を生理食塩液で懸濁し、朽び３００００ ＸＪ−１
３０分間遠心し、上清１ｙ、をすてる。この操作を２回
繰返し生理食塩液にて抗体結合リポソーム懸濁液（２０
％ｖ／ｖ）とした。力おとれらの操作はすべて窒素ガス
の存在下で行った。
ルムで溶解ｔ、＊）１００μＡ＋、５ｍＭ レシチン（
クロロフォルムで溶解した）２００μＡ’、１０ｍＭス
フインゴミエンン（クロロフォルムで溶解シた） １０
０ｐＨ、５０ｍＭ ＰＤＰ−ＰＦＪ（マ＃チン等の方法
で調製した）１００μノとエタノール５０μノと全混合
し、ロータリーエバポレーターにて溶媒を十分に除去す
ることによってフラスコ内面に脂質膜を作製した。これ
に酵素グルコースオキシターゼ溶液（７００単位／―）
を添加し、５０℃に加温しデルテックスミキサーにて攪
拌しりデンームを作製した。然る後３００００にζｊｉ
ｂ、３０分間遠心し上清液をすてて、沈渣に生理食塩液
？加え再び遠心した。この操作をグルコースオキシター
ゼの活性が遠心上消液になくなるまで行い、最後に生理
食堵液５００μノを加えリポソーム懸濁液とする。この
リポソーム懸濁液に抗ウサギ免疫グロブリンＧヤギ抗体
Ｆ（ａｂ）２（２００μｍ）をジチオスレイト−Ｉｆ、
（ＤＴＴ ）によって処理したものを反応せしめ、リ
ポソームに抗体を結合させた。然る後３（１０００１，
３０分間遠心し上清液をすてて抗体結合リポソームとし
沈渣を生理食塩液で懸濁し、朽び３００００ ＸＪ−１
３０分間遠心し、上清１ｙ、をすてる。この操作を２回
繰返し生理食塩液にて抗体結合リポソーム懸濁液（２０
％ｖ／ｖ）とした。力おとれらの操作はすべて窒素ガス
の存在下で行った。
而して抗体結合リポソーム懸濁液２５μｌに抗フェリチ
ンウサギ抗体（５０μＶ−／ｎ１）２５μＡ’を加え、
更に種々の濃度即ち５０ ｒ＋５’／ＩＬＩ 、 １０
０ ｎｌｉ’／”。
ンウサギ抗体（５０μＶ−／ｎ１）２５μＡ’を加え、
更に種々の濃度即ち５０ ｒ＋５’／ＩＬＩ 、 １０
０ ｎｌｉ’／”。
２００ ｎｙ−／１ｍ 、 ３００ ｎＰ／ＩＩｌの濃
度を有するフェリチン溶液２５μｌ及びペロナール緩衝
液にて３０倍に希釈したモルモット補体１，０−と金加
え、しかる債２０％β−Ｄ−グルコース溶液１００μｌ
を加え、３７℃にて１５分間反応後、過酸化水素電極に
よって発生した過酸化水素全測定し、リポソーム内に内
蔵せる物質（グルコースオキシターゼ）の遊離割合（％
）をめた。その結果は図面に示す通シである。
度を有するフェリチン溶液２５μｌ及びペロナール緩衝
液にて３０倍に希釈したモルモット補体１，０−と金加
え、しかる債２０％β−Ｄ−グルコース溶液１００μｌ
を加え、３７℃にて１５分間反応後、過酸化水素電極に
よって発生した過酸化水素全測定し、リポソーム内に内
蔵せる物質（グルコースオキシターゼ）の遊離割合（％
）をめた。その結果は図面に示す通シである。
たたし抗体結合ＩＪ ｓｅソーム懸濁液２５μｌに抗フ
ェリチンウサギ抗体２５μｌを加え、更にペロナール緩
衝液２５μｌ及びペロナール緩衝液にて３０倍に希釈し
たモルモット補体１０罰を加え、トリトンＸ −１００
（Ｒａｈｒｎ ａｎｄ Ｈａｓｓ ）にて結合リポソー
ムを破壊させた後、２０％β−Ｄ−グルコース溶液１０
０μｌを加えて、３７℃、１５分間反応ぜしめた後、過
酸化水素電極にて発生した過酸化水素を測定し、この値
をリポソーム内に内蔵せる物質（グルコースオキシター
ゼ）の遊離割合を１００％とした。
ェリチンウサギ抗体２５μｌを加え、更にペロナール緩
衝液２５μｌ及びペロナール緩衝液にて３０倍に希釈し
たモルモット補体１０罰を加え、トリトンＸ −１００
（Ｒａｈｒｎ ａｎｄ Ｈａｓｓ ）にて結合リポソー
ムを破壊させた後、２０％β−Ｄ−グルコース溶液１０
０μｌを加えて、３７℃、１５分間反応ぜしめた後、過
酸化水素電極にて発生した過酸化水素を測定し、この値
をリポソーム内に内蔵せる物質（グルコースオキシター
ゼ）の遊離割合を１００％とした。
図面より明らかの如くフェリチン濃度七すポソーム封じ
込め物質の遊離割合との比例関係によって７エリチンを
定量することができた。
込め物質の遊離割合との比例関係によって７エリチンを
定量することができた。
以上詳述した如く本発明方法によれば洗浄や固液分離な
どの煩船な操作を必要とすることたく簡便迅速に抗原を
定量することが出来る等顕著彦効果を有する。
どの煩船な操作を必要とすることたく簡便迅速に抗原を
定量することが出来る等顕著彦効果を有する。
図面は本発明抗原の定量法の１例におけるフＴリチンの
濃度とグルコースオキシターゼの遊離割合との関係を示
す曲線図である。
濃度とグルコースオキシターゼの遊離割合との関係を示
す曲線図である。
Claims (1)
- 定量せんとする抗原に対する第１抗体に対し、該抗体と
同種の動物の免疫グロブリン蛋白に対する第２抗体を結
合させたリポソームに第１抗体を添加反応せしめた後、
更に抗原及び補体を添加して該リポソームを破壊せしめ
、該リポソーム内に内蔵せる物質を遊離せしめ、該物質
を測定することを特徴とする新規な抗原定量法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP24473383A JPS60138466A (ja) | 1983-12-27 | 1983-12-27 | 新規な抗原定量法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP24473383A JPS60138466A (ja) | 1983-12-27 | 1983-12-27 | 新規な抗原定量法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60138466A true JPS60138466A (ja) | 1985-07-23 |
| JPH0460222B2 JPH0460222B2 (ja) | 1992-09-25 |
Family
ID=17123080
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP24473383A Granted JPS60138466A (ja) | 1983-12-27 | 1983-12-27 | 新規な抗原定量法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS60138466A (ja) |
Cited By (6)
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|---|---|---|---|---|
| JPS60159652A (ja) * | 1984-01-31 | 1985-08-21 | Toshiba Corp | 免疫分析用試薬 |
| WO1988008982A1 (en) * | 1987-05-06 | 1988-11-17 | Teijin Limited | Method for immunoassay utilizing liposome and kit therefor |
| JPS6479661A (en) * | 1987-09-22 | 1989-03-24 | Nissui Seiyaku Co | Immunological analysis |
| US5256532A (en) * | 1988-05-02 | 1993-10-26 | Zynaxis Technologies, Inc. | Methods, reagents and test kits for determination of subpopulations of biological entities |
| JP2005351662A (ja) * | 2004-06-08 | 2005-12-22 | Toshiba Corp | 免疫分析用担体およびそれを用いる免疫分析方法 |
| CN106124716A (zh) * | 2016-07-21 | 2016-11-16 | 武汉市农业科学技术研究院农业环境安全检测研究所 | 一种克伦特罗快速检测方法 |
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| JPS56132564A (en) * | 1980-02-04 | 1981-10-16 | Koraboreiteibu Research Inc | Product for and method of immunity analysis |
-
1983
- 1983-12-27 JP JP24473383A patent/JPS60138466A/ja active Granted
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Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0460222B2 (ja) | 1992-09-25 |
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