JPS59156298A - グルタチオンの製造法 - Google Patents
グルタチオンの製造法Info
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- JPS59156298A JPS59156298A JP3220783A JP3220783A JPS59156298A JP S59156298 A JPS59156298 A JP S59156298A JP 3220783 A JP3220783 A JP 3220783A JP 3220783 A JP3220783 A JP 3220783A JP S59156298 A JPS59156298 A JP S59156298A
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- cysteine
- glutamic acid
- aqueous solution
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、グルタチオンの製造ｌｉンこ関する。
グルタチオンは、医薬として肝疾患治療剤、解毒剤など
広く使用されている。
広く使用されている。
本発明者らは先ンこ、プロテウス属の微生物がＬ−グル
タミン厳、Ｌ−システィンおよびグリシノからグルタチ
オンな生成する高い酵素活性を有することを見い出した
。
タミン厳、Ｌ−システィンおよびグリシノからグルタチ
オンな生成する高い酵素活性を有することを見い出した
。
上記のフロテラス属の微生物ｔこよるグルクチオンの製
造法を更に改良すべく研究し、プロテウス属のγ−グル
タミルトランク、ペプチダーゼｌ占（生が低下している
変異株がグルクミン酸、Ｌ−７ステイン、およびグリシ
ノから高い効率でグルタチオンを生成することを見い出
した。
造法を更に改良すべく研究し、プロテウス属のγ−グル
タミルトランク、ペプチダーゼｌ占（生が低下している
変異株がグルクミン酸、Ｌ−７ステイン、およびグリシ
ノから高い効率でグルタチオンを生成することを見い出
した。
即ち、この発明は、プロテウス属ンこ属し、γ−グルク
ミルトランスペプチダーゼ活性が低下していて、Ｌ−グ
ルタミン酸、Ｌ−システィンおよびグリシノからグルタ
チオ／を生成する能力を有する変異株の作用？こより、
水溶液中？こて、Ｌ−グルタ；ン酸、グリフ）及びＬ−
ノステイ／又はＬ−ンスチンな反応上しめ一〇グルチオ
ンを生成せしめることを特徴とするグルタチオ／の製造
法ｔこ関する。
ミルトランスペプチダーゼ活性が低下していて、Ｌ−グ
ルタミン酸、Ｌ−システィンおよびグリシノからグルタ
チオ／を生成する能力を有する変異株の作用？こより、
水溶液中？こて、Ｌ−グルタ；ン酸、グリフ）及びＬ−
ノステイ／又はＬ−ンスチンな反応上しめ一〇グルチオ
ンを生成せしめることを特徴とするグルタチオ／の製造
法ｔこ関する。
本発すｊにおいて几いるプロテウスｉ、ｖ：、のγ−グ
ルタミルトランスペプチダーゼ活性が低下していて、Ｌ
−グルクミン酸、Ｌ−システィンお」二びグリシノから
グルタチオンを生、戎する能力を有する変異株としては
、例えばプロテウス・ミラビリスＡＪ１２０’１５
ＦＥＲｌＶｌ−Ｐ ら９）Ｏｌｌ があるが、エンテ
ロバクタ−・エロゲイ・スＡＴＣＣ１３ｏ４８、ツユ−
トモナス・エルギノサＡＴＣＣ１０１４５、エルビニ７
ｙヘルビフラＡＴＣＣ２１４３４、バチルス・ズブチリ
スΔＴＣＣＩ３９５２などのようンこ■、−グルタミン
酸、グリノンおよびＬ−７ステインからグルタチオンを
生成する能力を有する微生物よりｍ 導さｈたγ−グル
クミルトランスベブチグーセ活性が低下している変異株
も高い効率でＬ−グルタミン酸、グリノン及び１、−ン
スティン又シまＬ−シスチンからグルクチオン’ｘ 生
’成−Ｊ−る。
ルタミルトランスペプチダーゼ活性が低下していて、Ｌ
−グルクミン酸、Ｌ−システィンお」二びグリシノから
グルタチオンを生、戎する能力を有する変異株としては
、例えばプロテウス・ミラビリスＡＪ１２０’１５
ＦＥＲｌＶｌ−Ｐ ら９）Ｏｌｌ があるが、エンテ
ロバクタ−・エロゲイ・スＡＴＣＣ１３ｏ４８、ツユ−
トモナス・エルギノサＡＴＣＣ１０１４５、エルビニ７
ｙヘルビフラＡＴＣＣ２１４３４、バチルス・ズブチリ
スΔＴＣＣＩ３９５２などのようンこ■、−グルタミン
酸、グリノンおよびＬ−７ステインからグルタチオンを
生成する能力を有する微生物よりｍ 導さｈたγ−グル
クミルトランスベブチグーセ活性が低下している変異株
も高い効率でＬ−グルタミン酸、グリノン及び１、−ン
スティン又シまＬ−シスチンからグルクチオン’ｘ 生
’成−Ｊ−る。
このような変異株の作用ンこよりＬ−グルタミン酸、グ
リノンおよびし一ンスティン又はＬ−シスチンからグル
クチオンを反応せしめる方）去は、水溶液中て、Ｌ−グ
ルタミン酸、Ｌ−システィンまたはＬ−シスチンおよび
グリノンと、上記変異株の菌体又は菌体処理物とを接触
せしめればよい。
リノンおよびし一ンスティン又はＬ−シスチンからグル
クチオンを反応せしめる方）去は、水溶液中て、Ｌ−グ
ルタミン酸、Ｌ−システィンまたはＬ−シスチンおよび
グリノンと、上記変異株の菌体又は菌体処理物とを接触
せしめればよい。
これらの変異株の菌体を得る方法は、ｑ５定の方法を用
いることを要せず、通常の培地を用いて、通常の方法で
培養すればよい。
いることを要せず、通常の培地を用いて、通常の方法で
培養すればよい。
菌体としては、培養終了後の培養液そのまま、培養液よ
り分離された菌体、洗浄された自体など、いずれも使用
可能である。菌体処理物としては凍結乾燥菌体、アセト
／乾燥菌体、トルエン、界面活性剤等と接触せしめた菌
体、リノ゛チームで処理した菌体、超音波Ｆこさらした
菌体、機械的に摩砕した菌体等のほか、これら菌体処理
物から街られた、Ｌ−グルタミン酸、■、−７ステイン
およびグリノンからグルクチオンを生成せしめる酵素活
性を右する酵素蛋白区分、更ンこは、これらの菌体の固
定化物、菌体処理物の不溶化物、その他いずれも使用で
きる。
り分離された菌体、洗浄された自体など、いずれも使用
可能である。菌体処理物としては凍結乾燥菌体、アセト
／乾燥菌体、トルエン、界面活性剤等と接触せしめた菌
体、リノ゛チームで処理した菌体、超音波Ｆこさらした
菌体、機械的に摩砕した菌体等のほか、これら菌体処理
物から街られた、Ｌ−グルタミン酸、■、−７ステイン
およびグリノンからグルクチオンを生成せしめる酵素活
性を右する酵素蛋白区分、更ンこは、これらの菌体の固
定化物、菌体処理物の不溶化物、その他いずれも使用で
きる。
水溶液中ｔこ酵母菌体、グルコース、フラクト−ス、ガ
ラクト−ス、リボース、キンロース、ツユクロース等の
酵ｔｉｔこより資化される糖マグネシウムイオン及び燐
酸イオンを添加すればよりよい結果が得られることがあ
る。糖の水溶液中の糖濃度は、１ないし２００９／ｚの
範囲が好ましい。燐酸イオンおよびマグ不ンウムイオン
が水溶液中に０．１〜５ｏｇ／ｌの濃度範囲より低い場
合Ｆこは、燐酸イオン又はマグネシウムイオンが上記の
範囲の濃度ンこなるように補添される。燐酸イオンとし
ては、ソーダ塩、カリ塩等が好ましい。又マグネシウム
イオンとしては無機塩のほかに有機酸塩も使用テキる。
ラクト−ス、リボース、キンロース、ツユクロース等の
酵ｔｉｔこより資化される糖マグネシウムイオン及び燐
酸イオンを添加すればよりよい結果が得られることがあ
る。糖の水溶液中の糖濃度は、１ないし２００９／ｚの
範囲が好ましい。燐酸イオンおよびマグ不ンウムイオン
が水溶液中に０．１〜５ｏｇ／ｌの濃度範囲より低い場
合Ｆこは、燐酸イオン又はマグネシウムイオンが上記の
範囲の濃度ンこなるように補添される。燐酸イオンとし
ては、ソーダ塩、カリ塩等が好ましい。又マグネシウム
イオンとしては無機塩のほかに有機酸塩も使用テキる。
酵母菌体としては、サンヵロマイセス属、ハ／ゼヌラ属
、ビヒア属、トルロブ／ス属、ロドトルラ属等の酵母の
菌体が用いられる。酵母１掬体トしては、生菌体も几い
ることがてきるが、アセトン、トルエン等の有機溶剤、
界面活性剤などンこ接触せしめた菌体あるいは乾燥菌体
を用いるのが好ましい。
、ビヒア属、トルロブ／ス属、ロドトルラ属等の酵母の
菌体が用いられる。酵母１掬体トしては、生菌体も几い
ることがてきるが、アセトン、トルエン等の有機溶剤、
界面活性剤などンこ接触せしめた菌体あるいは乾燥菌体
を用いるのが好ましい。
反応液中には、し−シスチンとＬ−システィンの両方が
含まれていた方が好ましい結果がｌｌ’、ｆられる。
含まれていた方が好ましい結果がｌｌ’、ｆられる。
Ｌ −／ ルタミン酸、グリシ／およびＬ−７ステイン
又はＬ−シ、７．チンからグルタチオンを生成せしめる
反応は、水溶液中ンこて１０から７０Ｃの範囲の適当な
温度、およびｐ）１４から１０の範囲の適当なｐ Ｈに
調節しながら行えばより好ましい結果が得られる。水溶
液中に抗酸化剤、界面活性剤などを添加すれば好ましい
結果が得られる場合が多い。また、反応中、必要ならば
反応液Ｖこ原Ａ１であるアミノ酸を追補添加してもよい
。反応液は特１こ強い攪拌をする必要はないが、必要Ｅ
こより適宜攪拌する。
又はＬ−シ、７．チンからグルタチオンを生成せしめる
反応は、水溶液中ンこて１０から７０Ｃの範囲の適当な
温度、およびｐ）１４から１０の範囲の適当なｐ Ｈに
調節しながら行えばより好ましい結果が得られる。水溶
液中に抗酸化剤、界面活性剤などを添加すれば好ましい
結果が得られる場合が多い。また、反応中、必要ならば
反応液Ｖこ原Ａ１であるアミノ酸を追補添加してもよい
。反応液は特１こ強い攪拌をする必要はないが、必要Ｅ
こより適宜攪拌する。
反応液を」二に述べた条件ンこ暫時保てば、反応液中ｉ
こグルタチオンが生成蓄積される１１反応液よりグルタ
チオンの単離精製は通常の方法が適用できる。
こグルタチオンが生成蓄積される１１反応液よりグルタ
チオンの単離精製は通常の方法が適用できる。
実施例１
１ｔあたり、グルコースｌ Ｏｆ 、ＭｇＳＯ４・７Ｈ
２００，２２、ＫＨ２Ｐ０． １０り、ＮａＮＨ６ＨＰ
Ｏ，、・４ｌ−Ｉ２０１０１、クエン酸１水和物７．０
７、Ｌ−スレオニア２５１１１１／、Ｌ−１８１インン
５ｏ、ＩＩＩｇｌＬ−ブｑす７２５１１ｇ、Ｌ−アルギ
ニン５０＊ｑ１Ｌ−ヒスチンン１ｏ’ｍｇ、サイアミン
１．ｏｍｇおよびペプトン１０７を含み、ｐＨ８，０に
調節した培地（Ｇ−培地）を５００ ｌｌ１１容肩付フ
ラスコンこｌ００ｍ／＋入れて加熱殺菌した。これに予
めブイヨン培地にて１）ｉｒ培養したプロテウス・ミラ
ビリスＩＦＯ３８４９あるいはプロテウス・ミラビリス
ＡＪ１２０．１５を接種し、２８Ｃで２４時間、振盪培
養を行った。培養液を遠心処理（８０００ｒｐｍ、３０
分）して自体を得、これを冷却したｌ・リス緩衝液（ｐ
Ｈ７，４，０，０５Ｍ）で２回洗浄した。次１こ菌体の
湿重量の５倍容量の）・リス緩衝液（ｐｒ（７，４，０
，０５Ｍ ） ｖコｊｌ、濁し、超音波細胞破砕機ンこ
かけて５分間菌体を破砕し、遠心処理（１０，０００ｒ
ｐｍ、３０分間）して沈澱物を除いて酵素液を苦だ。こ
のよう？こして得られた酵素液を用いて第１表Ｐこ示し
た反応液を用い、グルタチオン生成反応を行った。反応
は３７ ｉｃｉこて２時間行った。
２００，２２、ＫＨ２Ｐ０． １０り、ＮａＮＨ６ＨＰ
Ｏ，、・４ｌ−Ｉ２０１０１、クエン酸１水和物７．０
７、Ｌ−スレオニア２５１１１１／、Ｌ−１８１インン
５ｏ、ＩＩＩｇｌＬ−ブｑす７２５１１ｇ、Ｌ−アルギ
ニン５０＊ｑ１Ｌ−ヒスチンン１ｏ’ｍｇ、サイアミン
１．ｏｍｇおよびペプトン１０７を含み、ｐＨ８，０に
調節した培地（Ｇ−培地）を５００ ｌｌ１１容肩付フ
ラスコンこｌ００ｍ／＋入れて加熱殺菌した。これに予
めブイヨン培地にて１）ｉｒ培養したプロテウス・ミラ
ビリスＩＦＯ３８４９あるいはプロテウス・ミラビリス
ＡＪ１２０．１５を接種し、２８Ｃで２４時間、振盪培
養を行った。培養液を遠心処理（８０００ｒｐｍ、３０
分）して自体を得、これを冷却したｌ・リス緩衝液（ｐ
Ｈ７，４，０，０５Ｍ）で２回洗浄した。次１こ菌体の
湿重量の５倍容量の）・リス緩衝液（ｐｒ（７，４，０
，０５Ｍ ） ｖコｊｌ、濁し、超音波細胞破砕機ンこ
かけて５分間菌体を破砕し、遠心処理（１０，０００ｒ
ｐｍ、３０分間）して沈澱物を除いて酵素液を苦だ。こ
のよう？こして得られた酵素液を用いて第１表Ｐこ示し
た反応液を用い、グルタチオン生成反応を行った。反応
は３７ ｉｃｉこて２時間行った。
生成したグルタチオンは薄層クロマトグラフィて定性確
認し、定量は二ｌ・ロブル／ノド法およびテトラチオネ
ート法１こよって行った。その結果、反応液中に第２表
１こ示すグルタチオンが生成蓄積していた。
認し、定量は二ｌ・ロブル／ノド法およびテトラチオネ
ート法１こよって行った。その結果、反応液中に第２表
１こ示すグルタチオンが生成蓄積していた。
■記の方法と同じ方法で得たプロテウス・ミラＩ−゛リ
スＡＪ＋２０１５反応液１１を「アンバーライト ＩＲ
−１２０Ｊ（Ｈ型）カラムンこ通過させ、グルタチオン
を吸消させ、水洗し、１規定硫酸で溶出した。溶出液を
濃縮し、エタノールより再結晶して精製グルタチオン０
．２２ ？をイｑだ。
スＡＪ＋２０１５反応液１１を「アンバーライト ＩＲ
−１２０Ｊ（Ｈ型）カラムンこ通過させ、グルタチオン
を吸消させ、水洗し、１規定硫酸で溶出した。溶出液を
濃縮し、エタノールより再結晶して精製グルタチオン０
．２２ ？をイｑだ。
第１表
アデノンントり燐酸−２すトリウム塩３６ＩＩ１ｇＭｇ
ＳＯ４・７ Ｈ，、０７ｏ、ｓ ｌ／ＫＣｌ１．０／／ Ｌ−グルタミン骸ナトリウム
４ＱｔｔＬ−ノステイノ塩酸塩
５０ ツノグリノン
８０ ＃酵素液
０．５ｍＪ全液量
４ ｍｅ第２表 実施例２ １ グルタチオン生産菌の培養 プロテウス・ミラビリスＡＪ１２０１５を、肉、：ｒ−
キ７．１．０ ｔ ／ｄｅ、ベプｌ−７１，０ｒ ／ｄ
ｅ、酵母エギス１．０ Ｖ／ｄｅ、食塩０．５９７ｄｅ
および寒天２．０Ｗｉｄｅを含み、ｐＨ７，（１，：ｌ
−調節Ｌ タ固形培地を用いて３０Ｃにて２４時間培養
した。次ンこ、Ｇ−培地の５０ｍ１を肩伺フラスコ（５
００ｍｌ容）ンこ入れ、ｌ１５Ｕｒこて１５分加熱殺菌
した。これに、先にこ固形培地で培養した菌体な一白金
耳とり接種して、３０Ｃｒごて２８時間振盪培養した。
ＳＯ４・７ Ｈ，、０７ｏ、ｓ ｌ／ＫＣｌ１．０／／ Ｌ−グルタミン骸ナトリウム
４ＱｔｔＬ−ノステイノ塩酸塩
５０ ツノグリノン
８０ ＃酵素液
０．５ｍＪ全液量
４ ｍｅ第２表 実施例２ １ グルタチオン生産菌の培養 プロテウス・ミラビリスＡＪ１２０１５を、肉、：ｒ−
キ７．１．０ ｔ ／ｄｅ、ベプｌ−７１，０ｒ ／ｄ
ｅ、酵母エギス１．０ Ｖ／ｄｅ、食塩０．５９７ｄｅ
および寒天２．０Ｗｉｄｅを含み、ｐＨ７，（１，：ｌ
−調節Ｌ タ固形培地を用いて３０Ｃにて２４時間培養
した。次ンこ、Ｇ−培地の５０ｍ１を肩伺フラスコ（５
００ｍｌ容）ンこ入れ、ｌ１５Ｕｒこて１５分加熱殺菌
した。これに、先にこ固形培地で培養した菌体な一白金
耳とり接種して、３０Ｃｒごて２８時間振盪培養した。
このようｒこして得られた培養液を遠心分離処理して菌
体２０７を得た。
体２０７を得た。
菌体２０７を０．０５１ｖｌ ＋−リス−塩酸緩衝液（
ｐ Ｈ７，４） （５ｍＭ Ｉｖ１ｇＣ１２を含む）ン
こて２回洗浄したのち、同緩衝液＋００＋ｘＪｌこ懸濁
して超皆波処理を０〜５′Ｃにて１０分間行い、遠心分
離処理して無細胞抽出液を得た。これを３０％硫安飽和
して遠心分離処理して上？ｉ！ｆ−を得た。次ｔこ８０
％硫安飽和？こして沈澱区分を得た。これを上記トリス
−塩酸緩衝液で透析して蛋白含量４０〜５０ ｍｇ／
ｄｅの酵素液を調製した。
ｐ Ｈ７，４） （５ｍＭ Ｉｖ１ｇＣ１２を含む）ン
こて２回洗浄したのち、同緩衝液＋００＋ｘＪｌこ懸濁
して超皆波処理を０〜５′Ｃにて１０分間行い、遠心分
離処理して無細胞抽出液を得た。これを３０％硫安飽和
して遠心分離処理して上？ｉ！ｆ−を得た。次ｔこ８０
％硫安飽和？こして沈澱区分を得た。これを上記トリス
−塩酸緩衝液で透析して蛋白含量４０〜５０ ｍｇ／
ｄｅの酵素液を調製した。
２ 乾燥酵母の調製
市販ハフ Ｏ？ Ｃ） （サン力ロマイセスセレビ／工
）（オリエンメル酵母工業Ｉ掬ＳＭ）を五酸化リン結晶
上で減圧下で更に２４時間乾燥して乾燥醇Ｉユ菌体な調
製した。
）（オリエンメル酵母工業Ｉ掬ＳＭ）を五酸化リン結晶
上で減圧下で更に２４時間乾燥して乾燥醇Ｉユ菌体な調
製した。
３ グルタチオン生成反応
第３表ｔこ示す水溶液を調製し、これを３７ＣＹこ２時
間保った。
間保った。
第 ３ 表
水溶液組成
Ｌ−グルタミン酸 ６’０ ／ｉｍｏｌ
ｅｓＬ−ンステイン １４ 〃Ｌ−シ
スチン ６ｏ 〃グリシン
５ Ｑ ／／ＮＡＤ
２００ ／ｆ＃チアミンピロリン酸
２００ Ｎグルコース
４００ ／ｉｍｏｌｅｓＫＣＩ
４００ ７ＭｇＳＯ４１２０／。
ｅｓＬ−ンステイン １４ 〃Ｌ−シ
スチン ６ｏ 〃グリシン
５ Ｑ ／／ＮＡＤ
２００ ／ｆ＃チアミンピロリン酸
２００ Ｎグルコース
４００ ／ｉｍｏｌｅｓＫＣＩ
４００ ７ＭｇＳＯ４１２０／。
リン酸緩衝液（ｐＨ８，５） 、 ４００ Ｎ
ＡＴＰ ２０ 、／乾燥
酵母 ２００ ｍｇ酵素液
２．０ ｍｌ全容量
４．０ ｍｌ！ その結果、水溶液中？こは、＋、＋Ｏｐ／ｚのグルクチ
オンが生成蓄積された。
ＡＴＰ ２０ 、／乾燥
酵母 ２００ ｍｇ酵素液
２．０ ｍｌ全容量
４．０ ｍｌ！ その結果、水溶液中？こは、＋、＋Ｏｐ／ｚのグルクチ
オンが生成蓄積された。
特許出願人 味の索株式会社
Claims (1)
- ゾロテラス属１こ属し、γ−グルクミルトラノスベブチ
ダーゼ活性が低下していて、グルタミン６妾、・ンノ・
ナインおよびグリシノからグルタチオンを生成する能力
を有する変異１１、の作用により、水溶液中にてグルタ
ミン酸及びＬ−システィン又はＬ−ンスチンを反応ぜし
めてグルクチオンを生成蓄積せしめることを！Ｉ１１′
徴とするグルクチオンの製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3220783A JPS59156298A (ja) | 1983-02-28 | 1983-02-28 | グルタチオンの製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3220783A JPS59156298A (ja) | 1983-02-28 | 1983-02-28 | グルタチオンの製造法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS59156298A true JPS59156298A (ja) | 1984-09-05 |
Family
ID=12352457
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3220783A Pending JPS59156298A (ja) | 1983-02-28 | 1983-02-28 | グルタチオンの製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS59156298A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2016002884A1 (ja) * | 2014-07-02 | 2016-01-07 | 株式会社カネカ | 酸化型γ－グルタミルシステイン及び酸化型グルタチオンの製造方法 |
-
1983
- 1983-02-28 JP JP3220783A patent/JPS59156298A/ja active Pending
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2016002884A1 (ja) * | 2014-07-02 | 2016-01-07 | 株式会社カネカ | 酸化型γ－グルタミルシステイン及び酸化型グルタチオンの製造方法 |
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