JPH11103862A - 抗原タンパク質及び該タンパク質をコードする核酸 - Google Patents
抗原タンパク質及び該タンパク質をコードする核酸Info
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Abstract
る疾患の治療及び診断に有用な新規な抗原タンパク質、
及び該抗原タンパク質をコードする核酸を提供するこ
と。 【解決手段】カンジダ・アルビカンス感染抵抗性哺乳類
由来の抗血清により認識されることを特徴とする、抗原
タンパク質、及びカンジダ・アルビカンス感染抵抗性哺
乳類由来の抗血清により認識される抗原タンパク質をコ
ードする核酸。
Description
やアレルギー疾患の予防、治療、診断に有用なカンジダ
・アルビカンス(Candida albicans)抗原タンパク質及
びそれをコードする核酸に関する。さらに本発明は、該
核酸を含有してなるベクター、及び該ベクターによって
形質転換されてなる形質転換体に関する。さらに本発明
は、かかる形質転換体を培養する本発明の抗原タンパク
質の生産方法に関する。さらに本発明は、本発明の抗原
タンパク質及び核酸を含有する医薬組成物及び診断用組
成物に関する。
であるが、健常人は通常本菌の感染に対して抵抗性を示
し、全身的感染症を起こすことはほとんどない。しか
し、本菌は、健常人でも部分的な感染症を起こす場合が
あり、女性、特に妊婦においては膣カンジダ症を起こす
ことがある。一方、白血病等の癌のため制癌剤の投与を
受けた場合、臓器移植に伴う免疫抑制剤の投与を受けた
場合、AIDS感染を起こした場合等により免疫的易感
染状態になったヒトでは、内臓を始めとする全身的な感
染症を起こすことがある。更に本菌は、真菌の中では最
も頻度の高いアレルゲンであり、アレルギー疾患の原因
でもある。また殆どのヒトは常在菌であるカンジダ・ア
ルビカンスの免疫感作状態にあり、カンジダ・アルビカ
ンスの構成成分に対する抗体を有しており、また細胞性
免疫を獲得している。
のマンナン(mannan)、グルカン(glucan)等の多糖を
中心とする細胞壁構成成分であり、特にマンナン及びそ
のタンパク質との結合物が多い。またカンジダ・アルビ
カンス感染患者又はアレルギー疾患患者の血清中には上
記細胞壁構成成分に対する抗体の他、細胞内成分である
エノラーゼ(enolase )、HSP90 (heat shock protein
90)、ホスホグリセレートキナーゼ(phosphoglycerate
kinase)、アルコールデヒドロゲナーゼ(alcohol dehy
drogenase )に対する抗体等が検出されている。
真菌、例えばカンジダ・トロピカリス(C .tropicali
s)、カンジダ・グラブラータ(C .glabrata)等も主
として免疫的易感染宿主に感染症を起こす。カンジダ属
真菌以外の真菌、例えばアスペルギルス(Aspergillus
)属、ペニシリウム(Penicillium )属、アルタナリ
ア(Alternaria)属真菌も環境中に広く存在しヒトを始
めとする哺乳類にとって非常に身近な存在である。これ
らの真菌の細胞増殖形態は酵母状もしくは菌糸状である
が、その細胞構造は基本的には類似しており、表層は全
て厚い細胞壁に囲まれている。細胞壁構成成分の化学構
造は真菌の種類によりある程度異なるが、マンナン、グ
ルカン、キチン(chitin)等の多糖を主成分としてい
る。また細胞壁に取り囲まれた細胞膜、細胞質内のタン
パク質を始めとする構成成分も基本的には類似してい
る。これらの真菌も多くのものが免疫的易感染宿主に感
染症を起こしたり、アレルギーの原因となっている。
ンとして、いくつかの真菌由来の抗原分子が単離同定さ
れている。これら抗原分子の単離同定には一般に真菌に
対し感作状態にある哺乳類の血清を利用しており、同定
されたこれらの抗原分子としては真菌の表層を取り巻く
細胞壁構成成分が最も一般的である。該成分以外にも単
離同定されている抗原分子は数多くあり、診断や治療を
目的として研究されている。しかし、真菌感作状態にお
いて保有されている抗体に反応する抗原が全て感染症や
アレルギー疾患において有効に働く抗原とは限らない。
ダ・アルビカンスを始めとする真菌による疾患の治療及
び診断に有用な新規な抗原タンパク質を提供することに
ある。さらに本発明の目的は該抗原タンパク質をコード
する核酸を提供することにある。さらに本発明の目的
は、該核酸を含有してなるベクター、及び該ベクターに
よって形質転換されてなる形質転換体を提供することに
ある。さらに本発明の目的は、かかる形質転換体を培養
する本発明の抗原タンパク質の生産方法を提供すること
にある。さらに本発明の目的は、本発明の抗原タンパク
質及び核酸を含有する医薬組成物及び診断用組成物を提
供することにある。
ラット等のカンジダ・アルビカンス感染に感受性の哺乳
類に対してカンジダ・アルビカンス感染抵抗性を付与す
る方法について検討してきた。その結果、これらの哺乳
類に対して、抗原としてカンジダ・アルビカンス細胞を
用い、不完全フロイントアジュバントのアジュバントと
混ぜて免疫することにより強い感染抵抗性を獲得させる
ことができることを明らかにした。そして、この感染抵
抗性にCD4陽性T細胞が重要な働きを果たしているこ
とを明らかにした。更に上記感染抵抗性を獲得した免疫
感作状態にある哺乳類より得られた抗血清は、例えば市
販の抗カンジダ血清である因子血清No.1(ヤトロン
製)に比べ、意外にも真菌細胞表層に存在する細胞壁由
来成分には低い抗体価を示し、細胞壁を除去した真菌の
プロトプラスト細胞由来の成分により高い抗体価を示し
た。
作状態にある哺乳類の血清中には真菌感染症に有効に働
く抗体をより多く含有すると考え該血清に含有される抗
体に着目し、該抗血清により認識される抗原タンパク質
を探索した。即ち、カンジダ・アルビカンスのcDNA
を基に、発現ライブラリーを作製し、イムノスクリーニ
ングにより探索した。その結果、大腸菌の組み換えタン
パク質として9種類の抗原タンパク質を見い出し、その
DNAを単離し、塩基配列を決定すると共に、塩基配列
よりアミノ酸配列を決定し、本発明を完成させた。
ダ・アルビカンス感染抵抗性哺乳類由来の抗血清により
認識されることを特徴とする、抗原タンパク質、〔2〕
抗原タンパク質が、 (A−1) 配列番号:1〜配列番号:9に示されるア
ミノ酸配列のいずれかを有するポリぺプチド、 (A−2) 配列番号:1〜配列番号:9に示されるア
ミノ酸配列のいずれかにおいて、1若しくは複数個のア
ミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列
を有するポリぺプチド、 (A−3) 配列番号:10〜配列番号:18に示され
る塩基配列のいずれかを有する核酸にコードされるポリ
ぺプチド、又は (A−4) 配列番号:10〜配列番号:18に示され
る塩基配列のいずれかにおいて、1若しくは複数個の塩
基が欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列を有する
核酸にコードされるポリぺプチドである、前記〔1〕記
載の抗原タンパク質、〔3〕 前記〔1〕又は〔2〕
記載の抗原タンパク質と免疫学的に同等な抗原タンパク
質、〔4〕 カンジダ・アルビカンス感染抵抗性哺乳
類由来の抗血清により認識される抗原タンパク質をコー
ドする核酸、
ミノ酸配列のいずれかを有するポリぺプチドをコードす
る核酸、 (B−2) 配列番号:1〜配列番号:9に示されるア
ミノ酸配列のいずれかにおいて、1若しくは複数個のア
ミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列
を有するポリぺプチドをコードする核酸、 (B−3) 配列番号:10〜配列番号:18に示され
る塩基配列のいずれかを有する核酸、 (B−4) 配列番号:10〜配列番号:18に示され
る塩基配列のいずれかにおいて、1若しくは複数個の塩
基が欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列を有する
核酸、又は(B−5) (B−1)〜(B−4)いずれ
か記載の核酸に、ストリンジェントな条件下でハイブリ
ダイズする核酸である、前記〔4〕記載の核酸、〔6〕
前記〔4〕又は〔5〕記載の核酸を含有してなるベ
クター、〔7〕 前記〔6〕記載のベクターによって
形質転換されてなる形質転換体、〔8〕 前記〔7〕
記載の形質転換体を、前記〔4〕又は〔5〕記載の核酸
にコードされる抗原タンパク質の発現可能な条件下で培
養することを特徴とする、カンジダ・アルビカンス感染
抵抗性哺乳類由来の抗血清により認識される抗原タンパ
ク質の生産方法、
載の抗原タンパク質、又は前記〔8〕記載の生産方法に
より得られる抗原タンパク質を含有することを特徴とす
る医薬組成物、〔10〕 前記〔1〕〜〔3〕いずれか
記載の抗原タンパク質、又は前記〔8〕記載の生産方法
により得られる抗原タンパク質を含有することを特徴と
する診断用組成物、〔11〕 前記〔4〕又は〔5〕記
載の核酸を含有することを特徴とする医薬組成物、〔1
2〕 前記〔4〕又は〔5〕記載の核酸を含有すること
を特徴とする診断用組成物、〔13〕 前記〔1〕〜
〔3〕いずれか記載の抗原タンパク質に特異的に結合す
る抗体又は抗体断片、〔14〕 前記〔4〕又は〔5〕
記載の核酸に特異的に結合する核酸、に関するものであ
る。
染抵抗性哺乳類由来の抗血清により認識されるタンパク
質である。本明細書において「カンジダ・アルビカンス
感染抵抗性哺乳類」とは、カンジダ・アルビカンス由来
の抗原を免疫して感染抵抗性を獲得させた哺乳類であ
り、免疫前の致死量のカンジダ・アルビカンス細胞(静
脈内感染後10日以内に死ぬ細胞数)を投与されても死
ななくなった状態の哺乳類である。
ることができる。カンジダ・アルビカンス感染感受性の
動物、例えば、C57BL/6、BALB/c等のマウ
ス、及びSprague−Dawley、Wistar
等のラット等に対して、抗原としてカンジダ・アルビカ
ンス生細胞、アジュバントとして細胞性免疫を強く誘導
するために不完全フロイントアジュバント(IFA)を
用いた混合物を、皮下又は腹腔内に1〜2週間隔で少な
くとも2回投与し免疫する。このようにして免疫されて
感染抵抗性を獲得した動物をカンジダ・アルビカンス感
染抵抗性哺乳類とする。
ス感染抵抗性哺乳類由来の抗血清」とは、カンジダ・ア
ルビカンス感染抵抗性哺乳類から得られる抗血清であ
る。かかる抗血清としては、例えば、カンジダ・アルビ
カンス感染抵抗性哺乳類において、最終免疫後1〜2週
後に採血したものを用いることができる。このような抗
血清は、好ましくは哺乳類としてマウス、更に好ましく
は5週令以上のC57BL/6、BALB/c又はDB
A/2を用い、これに例えば1×105 〜1×108 個
の生きた細胞をIFAと混ぜ、約1週間隔で2回以上免
疫し、その後1週〜1ヶ月経過以降に得られる抗血清で
ある。本発明において使用される抗血清は、真菌細胞の
細胞膜成分及び細胞内分子に対して高い抗体価を含有す
るものである。これに対し、一般的に使用される抗カン
ジダ抗血清は、感染抵抗性哺乳類由来のものではなく、
表層の細胞壁の構成成分、例えばマンナンやマンナンタ
ンパクに対して高い抗体価を有しており、本発明におけ
る抗血清とは異なる。
アルビカンス細胞としては特に限定されるものではな
く、カンジダ・アルビカンスTIMM1768株、カン
ジダ・アルビカンスATCC10231株等が挙げられ
る。
れる」とは、抗血清中に含まれる抗体成分と結合するこ
とを意味し、通常、この結合を測定するために使用され
るイムノブロッティングやELISA、免疫沈降法等の
免疫学的手法によりその抗原を検出及び/又は定量でき
る。抗原と抗体の結合は、通常、4℃〜室温で適当な溶
液中やゲル内又は抗原固定化プレート上で実施する。
て、カンジダ・アルビカンスを始めとするカンジダ菌に
よる感染や他の真菌感染に対する感染防御免疫を誘導す
るためのワクチン用の抗原として、また感染の有無や進
行状態を診断するための抗原として有用である。また、
カンジダ・アルビカンスを始めとする真菌を原因とする
アレルギー疾患の予防、治療や診断のための抗原として
有用である。また、カンジダ・アルビカンスはヒトの常
在菌であるため、殆どのヒトの免疫細胞(リンパ球、マ
クロファージ等)がカンジダ・アルビカンス由来の抗原
タンパク質に対して各種サイトカイン遊離、免疫細胞の
活性化等の免疫反応を起こす。
フェロンγ、インターロイキン4等の有効な免疫調節物
質を遊離させたり、活性化させるための抗原として有用
である。また本発明の抗原タンパク質は生体内診断の目
的で、個体に対し、例えば、吸入誘発試験、皮膚テス
ト、鼻や眼の粘膜試験における抗原性成分として使用す
ることが出来る。更に実験室診断、例えば、抗原抗体反
応である凝集反応、沈降反応、中和反応、標識抗体法を
用いた診断法、ヒスタミン遊離試験、リンパ球幼若化試
験、白血球遊走阻止試験等における抗原性成分にも使用
することができる。
ダ・アルビカンス感染抵抗性哺乳類由来の抗血清により
認識されるタンパク質又はポリペプチドであれば特に限
定されない。かかるタンパク質又はポリペプチドは、例
えば、カンジダ・アルビカンスcDNAのライブラリー
発現物に対する、カンジダ・アルビカンス感染抵抗性哺
乳類由来の抗血清を用いてのイムノスクリーニングによ
り得ることができる。
体の主要構成成分を意味し、ポリペプチド鎖から成るも
のを示す。また本明細書におけるポリペプチドとは複数
のアミノ酸がペプチド結合によって結合したものを意味
し、構成アミノ酸の数は特に限定されない。また本明細
書におけるポリペプチドは、アミノ酸のみから構成され
る単純ポリペプチド又はアミノ酸以外の構成成分を含む
複合ポリペプチドのいずれであってもよい。更に本明細
書で融合タンパク質なる語を使用するが、これは2つ以
上のタンパク質の一部又は全部が結合したタンパク質又
はポリペプチドを意味する。
は、例えば、以下のポリぺプチドが挙げられる。 (A−1) 配列番号:1〜配列番号:9に示されるア
ミノ酸配列のいずれかを有するポリぺプチド、 (A−2) 配列番号:1〜配列番号:9に示されるア
ミノ酸配列のいずれかにおいて、1若しくは複数個のア
ミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列
を有するポリぺプチド、 (A−3) 配列番号:10〜配列番号:18に示され
る塩基配列のいずれかを有する核酸にコードされるポリ
ぺプチド、 (A−4) 配列番号:10〜配列番号:18に示され
る塩基配列のいずれかにおいて、1若しくは複数個の塩
基が欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列を有する
核酸にコードされるポリぺプチド。
されるアミノ酸配列からなるポリぺプチドはそれぞれ、
カンジダ・アルビカンス感染抵抗性哺乳類由来の抗血清
を用いてのイムノスクリーニングにより得られる、カン
ジダ・アルビカンスTIMM1768株のcDNAライ
ブラリー由来のものである。また、イムノスクリーニン
グにおいては大腸菌を宿主とする発現ライブラリーを用
いたため、ポリペプチドは単純ポリペプチドとして発現
されている。従って、抗カンジダ血清中に多く含まれる
糖鎖に対する抗体の影響を除き、ポリペプチド部分に対
する抗体により抗原タンパク質をスクリーニングしたこ
とになる。
配列からなるポリペプチドは248アミノ酸よりなり、
サッカロミセス・セレビシエのトリオースホスフェート
イソメラーゼ(triosephosphate isomerase )とホモロ
ジーを有する。カンジダ・アルビカンス培養菌体から単
離されたタンパク質のN末端アミノ酸配列解析結果によ
ると、N末のメチオニンは脱離していることから、抗原
タンパク質として利用しやすい部分は少なくとも2〜2
48番目の中に存在すると思われる。更に、ホモロジー
解析の結果も合わせ考えると、配列表の配列番号:1に
示されるポリペプチドはカンジダ・アルビカンスのトリ
オースホスフェートイソメラーゼの全長構造であると判
断される。
配列からなるポリペプチドは132アミノ酸よりなり、
サッカロミセス・セレビシエのリシルtRNAシンター
ゼ(590アミノ酸よりなる。)のN末付近の10〜1
37番目とホモロジーを有する。
配列からなるポリペプチドは548アミノ酸よりなり、
このポリペプチドの260〜546番目がサッカロミセ
ス・セレビシエの第3染色体のDNA98(870アミ
ノ酸よりなるタンパク質をコードする。)の523〜8
68番目とホモロジーを有する。
配列からなるポリペプチドは175アミノ酸よりなり、
サッカロミセス・セレビシエのEGD2(174アミノ
酸よりなる。)とホモロジーを有する。
配列からなるポリペプチドは88アミノ酸よりなり、サ
ッカロミセス・セレビシエのATP シンターゼ デルタ鎖
(244アミノ酸よりなる。)のC末付近の158〜2
42番目とホモロジーを有する。
配列からなるポリペプチドは264アミノ酸よりなり、
サッカロミセス・セレビシエのBMH2(273アミノ
酸よりなる。)とホモロジーを有する。
配列からなるポリペプチドは224アミノ酸よりなり、
サッカロミセス・セレビシエのリボソームL7タンパク
(244アミノ酸よりなる)とホモロジーを有する。
配列からなるポリペプチドは115アミノ酸よりなり、
このタンパク質の39番目〜C末部分がサッカロミセス
・セレビシエのYNL083w(494アミノ酸よりな
る)の284〜360番目とホモロジーを有する。
配列からなるポリペプチドは公知のHSP70SSBタ
イプであり、ウサギ抗カンジダ血清により認識される抗
原タンパク質として発見されたものである。全長は61
3アミノ酸であり、280番目〜C末(333アミノ
酸)よりなるポリペプチドが抗原タンパク質として得ら
れている[V. Maneu et al., Yeast, Vol .13, 677-68
1,(1997)]。
号:9に示されるアミノ酸配列に係るcDNAにおい
て、発現物のイムノスクリーニングの結果が陽性のcD
NAは4種類得られており、これらは配列表の配列番
号:9に示されるアミノ酸配列中、320番目〜C末
(294アミノ酸)、452番目〜C末(162アミノ
酸)、496番目〜C末(118アミノ酸)、513番
目〜C末(101アミノ酸)をコードするものである。
従って、C末側の少なくとも100アミノ酸の長さのタ
ンパク質が抗原性の発現に重要であると考えられる。こ
のことから、前記4種のタンパク質を含めC末側の少な
くとも100アミノ酸を含む約100〜294アミノ酸
を有するタンパク質は本発明の抗原タンパク質に包含さ
れる。即ち本発明の配列表の配列番号:9に示されるア
ミノ酸配列において、N末から319〜512アミノ酸
の長さのアミノ酸が除かれたポリペプチドも本発明にお
ける抗原タンパク質に包含される。
ス感染抵抗性哺乳類由来の抗血清により認識される限
り、配列表の配列番号:1〜配列番号:9に示されるア
ミノ酸配列からなるポリペプチドのそれぞれにおいて、
1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付
加されたアミノ酸配列を有するポリぺプチドをも本発明
の抗原タンパク質に包含される。ここで複数個とは、数
個乃至それ以上の個数を言う。例えば、配列番号:1及
び配列番号:2に示される抗原タンパク質はN末端には
T7タグを含むペプチドが付加された融合タンパク質と
して得られており、このような抗原性に無関係のペプチ
ドが付加されたタンパク質又はポリペプチドも本発明の
抗原タンパク質に包含されるが、T7タグ部分が欠失し
たものも本発明の抗原タンパク質に包含される。また、
前記のように配列番号:9に示されるアミノ酸配列にお
いて、N末から約319〜512アミノ酸を欠失させた
ポリペプチドも欠失させた例として挙げられるが、これ
も本発明における抗原タンパク質に包含される。
ビカンス感染抵抗性哺乳類由来の抗血清により認識され
る限り、配列表の配列番号:1〜配列番号:9に示され
るアミノ酸配列の一部からなるポリペプチドも本発明の
抗原タンパク質に包含される。さらに、カンジダ・アル
ビカンス感染抵抗性哺乳類由来の抗血清により認識され
る限り、その一部からなるアミノ酸配列において1若し
くは複数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加され
たアミノ酸配列を有するポリぺプチドをも本発明の抗原
タンパク質に包含される。また、さらに前述のようなこ
れらの本発明の抗原タンパク質に抗原性に無関係のペプ
チドが付加されたタンパク質又はポリペプチドも本発明
の抗原タンパク質に包含される。
されるアミノ酸配列の一部からなるポリペプチドは、例
えば、配列表の配列番号:1〜配列番号:9に示される
アミノ酸配列からなる抗原タンパク質を原料として、リ
シルエンドペプチドダーゼ、トリプシン等のプロテアー
ゼによる酵素消化による切断後、又は臭化シアン等によ
る化学的処理による切断後、目的の抗原性を有するぺプ
チド断片をタンパク質の精製における既知の方法により
単離精製すること等により得ることができる。更に、上
記の方法等により得られたポリペプチドの化学構造に関
する情報を基に、ペプチド合成技術を利用しての化学合
成による製造も可能である。また該ポリペプチドのアミ
ノ酸配列をコードする核酸を用いて遺伝子工学的に製造
することも可能である。
アミノ酸の欠失、置換、挿入又は付加を行う手法として
は、モレキュラー クローニング:ア ラボラトリー
マニュアル第2版(1989年、コールド スプリング
ハーバー ラボラトリー発行、T.マニアティスら編
集)等に記載されている、種々の遺伝子工学的手法を用
いれば困難なことではない。
に示される塩基配列はそれぞれ、配列番号:1〜配列番
号:9に示されるアミノ酸配列からなるポリペプチドを
コードする核酸の配列の例である。従って、本発明にお
いては、カンジダ・アルビカンス感染抵抗性哺乳類由来
の抗血清により認識されるタンパク質又はポリペプチド
であって、配列表の配列番号:10〜配列番号:18に
示される塩基配列のそれぞれからなる核酸にコードされ
るポリぺプチドを本発明の抗原タンパク質に包含する。
ーニングにより得られる抗原タンパクを発現するcDN
Aであるが、該cDNAは遺伝子全長若くは部分塩基配
列よりなる。例えば、配列番号:10、配列番号:15
に示される塩基配列は抗原タンパク質遺伝子の全長であ
り、配列番号:11、配列番号:12、配列番号:1
3、配列番号:14、配列番号:16、配列番号:1
7、配列番号:18に示される塩基配列は抗原タンパク
質遺伝子の部分配列である。例えば、配列番号:18記
載の核酸にコードされるHSP70SSBタイプ由来の
抗原タンパク質は、上記の最も小さい抗原タンパク質、
即ち配列表の配列番号:9に示されるアミノ酸配列の5
13番目〜C末101アミノ酸からなるポリペプチドの
場合、580〜882番目の塩基配列にコードされてい
る。従って、抗原性の高い部分をコードする組み換えD
NAは580〜882番目のヌクレオチド配列を含有す
るように設計することが好ましい。
カンス感染抵抗性哺乳類由来の抗血清により認識される
限り、配列表の配列番号:10〜配列番号:18に示さ
れる塩基配列のそれぞれにおいて、1若しくは複数個の
塩基が欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列を有す
る核酸にコードされるポリぺプチドも本発明の抗原タン
パク質に包含する。ここで複数個とは、数個乃至それ以
上の個数を言う。
複数個の塩基の欠失、置換、挿入又は付加を行うために
は、公知の種々の遺伝子工学的手法、例えば、ギャップ
ド・デュプレックス法[Wilfried,K. et al., Nucleic
Acids Research, Vol.12, 9441-9456(1984) ]、デレー
ション法[Celeste,Y.P. et al., Methods in Enzymolo
gy, Vol.154, 367-382(1987)]、ウラシルDNA法[Th
omas, A.K. et al., Gene, Vol.34, 315-323 (1987) ]
やカセット変異法[James,A.W., et al., Gene, Vol.3
4, 315-323(1985) ]等を利用すれば良い。
近縁菌(例えばカンジダ・トロピカリス等のカンジダ属
真菌)、サッカロミセス・セレビシエ以外の他の真菌由
来のタンパク質であって、本発明の抗原タンパク質と免
疫学的に同等の性質を有するタンパク質又はポリペプチ
ドも本発明の抗原タンパク質に包含される。本明細書に
おける「免疫学的に同等の性質を有するタンパク質」と
はアミノ酸配列或いは糖鎖などの修飾は異なるが、配列
番号:1〜配列番号:9に示されるアミノ酸配列のいず
れかを有する本発明の抗原タンパク質により免疫された
哺乳類由来の抗血清に含有される抗体で認識されるタン
パク質又はポリペプチドを意味する。
は所望の反応性の強化、即ち治療目的からすれば、個体
防御免疫能の誘導強化や、アレルギー反応の減弱化又は
酵素活性の消失を目的に、また診断目的からすれば、抗
原と抗体との特異的結合の強化を目的に、本発明の抗原
タンパク質を改変して誘導体としてもよい。改変法とし
ては、例えば、ピリジルエチル化、還元、アルキル化、
アシル化、適当な単体への化学的カップリング、温和な
ホルマリン処理、又は塩酸グアニジン処理が挙げられ
る。誘導体の作製法としては、例えば、ポリエチレング
リコール(PEG)法[Wie et al., Int. Arch. Aller
gy Appl. Immunol., Vol.64, 84 −99,(1981)]を用い
てPEGと結合させてもよい。
乳類由来の抗血清により認識される抗原タンパク質をコ
ードする核酸である。
ク質と同様に、カンジダ・アルビカンスのcDNA発現
ライブラリーを作製し、カンジダ・アルビカンス感染抵
抗性哺乳類由来の抗血清によるイムノスクリーニングを
行うことにより得ることができる。また、カンジダ・ア
ルビカンスのゲノムライブラリー又はcDNAライブラ
リーを作製し、本発明の抗原タンパク質のアミノ酸配列
の一部をコードすると推定されるオリゴヌクレオチドを
プローブとする該ライブラリーのスクリーニングによっ
て得ることもできる。
ダ・アルビカンスを始めとするカンジダ菌による感染や
他の真菌感染に対する感染防御免疫を誘導するためのワ
クチン用の抗原遺伝子として、また、カンジダ・アルビ
カンスを始めとする真菌を原因とするアレルギー疾患の
予防、治療や診断のための抗原遺伝子として有用であ
る。
以下のような核酸が挙げられる。 (B−1) 配列番号:1〜配列番号:9に示されるア
ミノ酸配列のいずれかを有するポリぺプチドをコードす
る核酸、 (B−2) 配列番号:1〜配列番号:9に示されるア
ミノ酸配列のいずれかにおいて、1若しくは複数個のア
ミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列
を有するポリぺプチドをコードする核酸、 (B−3) 配列番号:10〜配列番号:18に示され
る塩基配列のいずれかを有する核酸、 (B−4) 配列番号:10〜配列番号:18に示され
る塩基配列のいずれかにおいて、1若しくは複数個の塩
基が欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列を有する
核酸、 (B−5) (B−1)〜(B−4)いずれか記載の核
酸に、ストリンジェントな条件下でハイブリダイズする
核酸。ここで、核酸としてはDNA又はRNAのいずれ
でも良い。
に示される塩基配列はそれぞれ、配列番号:1〜配列番
号:9に示されるアミノ酸配列からなるポリペプチドを
コードする核酸の配列の例である。
(3つの塩基の組み合わせ)はアミノ酸の種類ごとに1
〜6種類ずつが存在することが知られている。したがっ
て、あるアミノ酸配列をコードする核酸には、そのアミ
ノ酸配列にもよるが、多数の種類が存在し得る。核酸は
自然界において決して安定に存在しているものではな
く、その塩基配列に変異が起こることはまれではない。
核酸上に起こった変異がそこにコードされるアミノ酸配
列には変化を与えない場合(サイレント変異と呼ばれ
る。)もあり、かかる変異を有する核酸は、変異前の核
酸と同じアミノ酸配列をコードする異なる核酸といえ
る。したがって、ある特定のアミノ酸配列をコードする
核酸が単離されても、それを含有する生物が継代されて
いくうちに同じアミノ酸配列をコードする多種類の核酸
ができていく可能性は否定できない。さらに同じアミノ
酸配列をコードする多種類の核酸を人為的に作製するこ
とは種々の遺伝子工学的手法を用いれば困難なことでは
ない。
において、目的のタンパク質をコードする本来のDNA
上で使用されているコドンが宿主中では使用頻度の低い
ものである場合には、タンパク質の発現量が低いことが
ある。このような場合にはコードされているアミノ酸配
列に変化を与えることなく、コドンを宿主での使用頻度
の高いものに人為的に変換することにより、目的タンパ
ク質の高発現を図ることが行われている(たとえば特公
平7−102146号公報等)。このように特定のアミ
ノ酸配列をコードする多種類の核酸は人為的に作成可能
なことは言うまでもなく、自然界においても作成され得
るものである。
1)に示される、配列番号:1〜配列番号:9に示され
るアミノ酸配列のそれぞれからなるポリぺプチドをコー
ドする核酸は、(B−3)に示される配列番号:10〜
配列番号:18に示される塩基配列のそれぞれからなる
核酸に限定されるものではない。
カンジダ・アルビカンス感染抵抗性哺乳類由来の抗血清
により認識される限り、配列表の配列番号:10〜配列
番号:18に示される塩基配列のそれぞれにおいて、1
若しくは複数個の塩基が欠失、置換、挿入又は付加され
た塩基配列を有する核酸も本発明の核酸に包含される。
ここで複数個とは、数個乃至それ以上の個数を言う。
号:9に示されるアミノ酸配列を有するそれぞれの抗原
タンパク質の抗原性を保持したまま、前記タンパク質の
一部を適当に脱離させたタンパク質、及びN末端、C末
端に例えばT7ファージ由来のタンパク質、ヒスチジン
ポリマー、マルトース結合タンパク質、グルタチオンS
トランスフェラーゼ、β−ガラクトシダーゼ等が付加さ
れた抗原タンパク質の融合タンパク質をコードする、配
列表の配列番号:10〜配列番号:18に示される核酸
の誘導体である核酸も本発明の核酸に含まれる。
かに示される核酸に、ストリンジェントな条件下でハイ
ブリダイズする核酸であって、カンジダ・アルビカンス
感染抵抗性哺乳類由来の抗血清により認識される抗原タ
ンパク質をコードする核酸(即ち、(B−5)の核酸)
も本発明の核酸に包含される。かかる核酸は次のように
して検出することができる。
ンを0.5重量%SDS、0.1重量%ウシ血清アルブ
ミン(BSA)、0.1重量%ポリビニルピロリドン、
0.1重量%フィコール400、0.01重量%変性サ
ケ精子DNAを含む6×SSC(1×SSCは0.15
M NaCl、0.015Mクエン酸ナトリウム、pH
7.0を示す。)中で、50℃にて12〜20時間、プ
ローブとともにインキュベートする。インキュベーショ
ン終了後、0.5重量%SDSを含む2×SSC中、3
7℃での洗浄から始めて、SSC濃度は0.1倍までの
範囲で、また、温度は50℃までの範囲で変化させ、固
定された核酸由来のシグナルがバックグラウンドと区別
できるようになるまでメンブレンを洗浄したうえ、プロ
ーブの検出を行う。このような条件で対象の核酸が検出
された場合、該核酸を「ストリンジェントな条件下でハ
イブリダイズする核酸」とする。ここで用いるプローブ
としては、(B−1)〜(B−4)に示される核酸の一
部である。
アルビカンスの変異株や近縁菌(例えばカンジダ・トロ
ピカリス等のカンジダ属真菌)の有する、(B−1)〜
(B−4)に示される核酸とストリンジェントな条件下
でハイブリダイズ可能な核酸であって、免疫学的に同等
な抗原性を有するタンパク質をコードする核酸等が挙げ
られる。
列番号:9に示されるアミノ酸配列のいずれかを有する
ポリぺプチドをコードする核酸、あるいは配列番号:1
〜配列番号:9に示されるアミノ酸配列のいずれかにお
いて、1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入
又は付加されたアミノ酸配列を有するポリぺプチドをコ
ードする核酸において、その変異型、対立遺伝子、相同
遺伝子、コドンの縮重が伴う核酸も、その発現物がカン
ジダ・アルビカンス感染抵抗性哺乳類由来の抗血清によ
り認識される限り、本発明の核酸に包含される。
ルビカンス感染抵抗性哺乳類由来の抗血清により認識さ
れる抗原タンパク質をコードする核酸、例えば、(B−
1)〜(B−5)に示される核酸に特異的に結合する核
酸も挙げられる。ここでの、本発明の核酸は公知の蛍光
物質や放射性物質によりラベルされていてもよい。該核
酸は、ハイブリダイゼーションによるカンジダ・アルビ
カンス抗原遺伝子の検出に用いるプローブやDNAポリ
メラーゼを用いるDNA増幅方法におけるプライマーと
して利用可能である。
ターである。このようなベクターは、本発明の核酸を、
大腸菌等の宿主に安定に保持させることができる。かか
るベクターの構築に用いられるベクターとしては、例え
ばpUC118、pWH5、pTV118、pSCRE
EN−1b等が挙げられるが、本発明の核酸が挿入で
き、発現可能なベクターであれば特に限定されない。ま
た、適当な発現ベクターにつなぎ、発現用組み換えDN
Aとすることもできる。配列番号:10〜配列番号:1
8に示される塩基配列を有する核酸は、pSCREEN
−1bにつなぎ、発現用組み換えDNAとして大腸菌に
導入し、本発明に使用された。核酸をベクターに挿入す
る方法は特に限定されるものではなく、T4DNAリガ
ーゼを用いる方法等の公知の方法を用いることができ
る。
によって形質転換されてなるものである。このような形
質転換体は、本発明のベクターを宿主に導入することに
より得られる。宿主としては、大腸菌、バチルス属等の
細菌、サッカロミセス・セレビシエ等の酵母、アスペル
ギルス属、ピキア・パストリス等の真菌の他、昆虫細
胞、COS−7、Vero細胞等の動物細胞を用いるこ
とができる。ベクターを宿主に導入する方法としては、
例えば、リン酸カルシウム法、CaCl2 法、DEAE
デキストラン法、エレクトロポーレーション法等の公知
の方法が挙げられる。かかる形質転換体は、例えば用い
たベクターの選択マーカーを指標とすることにより選択
することができ、また、例えば該形質転換体より抽出し
た核酸と本発明の核酸を特異的に検出可能なプローブを
用いたハイブリダイゼーションにより、所望の核酸が導
入されていることを確認することができる。
製する際に、及び本発明の抗原タンパク質を調製する際
に利用することができる。
来の抗血清により認識される抗原タンパク質の生産方法
は、本発明の形質転換体を、本発明の核酸にコードされ
る抗原タンパク質の発現可能な条件下で培養することを
特徴とする。
なく、例えばベクターとしてラムダファージベクターλ
SCREEN−1とPhage MakerTM Sys
tem Phage Pack Extract〔共に
ノヴァジェン(Novagen)社製〕を用いて得られ
る形質転換体の場合、選択圧としてのアンピシリンを含
むLB培地で培養し、適当な時期にIPTG(イソプロ
ピル−チオ−β−D−ガラクトシド)による発現誘導を
かければよい。他のベクター及び宿主を用いて得られた
形質転換体においても、適当な選択圧をかけた培地中で
タンパク質の発現に適した条件で培養すればよい。この
ように培養して目的のタンパク質を発現させる。
は、当該分野で知られる公知のタンパク質の精製方法に
より回収、精製することができる。また、得られたタン
パク質又はポリペプチドの抗原性の有無は、例えば、イ
ムノブロッティング法、ELISA又は免疫沈降法など
の免疫学的手法により確認することができる。
学的手法を用いて得られる本発明の形質転換体から生産
してもよく、カンジダ・アルビカンス培養物から公知の
タンパク質精製方法によって得ても良い。
抗原タンパク質、又は本発明の生産方法により得られる
抗原タンパク質を含有するもの、及び2)本発明の核酸
を含有するものである。
の生産方法により得られる抗原タンパク質を含有する医
薬組成物及び診断用組成物 本発明の医薬組成物及び診断用組成物には、哺乳類にお
いて、カンジダ・アルビカンスを始めとするカンジダ菌
による感染や他の真菌感染に対する感染防御免疫を誘導
するためのワクチン、また感染の有無や進行状態を判断
するための診断用組成物が包含される。更に、カンジダ
・アルビカンスを始めとする真菌を原因とするアレルギ
ー疾患の予防、治療や診断に用いられる組成物が包含さ
れる。また、カンジダ・アルビカンスはヒトの常在菌で
あるため、殆どのヒトの免疫細胞(リンパ球、マクロフ
ァージ等)がカンジダ・アルビカンス由来の抗原タンパ
ク質に対して各種サイトカイン遊離、免疫細胞の活性化
等の免疫反応を起こす。即ち、本発明の医薬組成物及び
診断用組成物にはインターフェロンγ、インターロイキ
ン4等の有効な免疫調節物質を遊離させたり、活性化さ
せるための組成物も包含される。
より強い体液性及び/又は細胞性免疫を得るために、本
発明の抗原タンパク質を下記のようなアジュバントを含
む懸濁液又は溶液とした製剤として用いられることが一
般的である。アジュバントは、普通、抗原性成分と共に
投与されるが、抗原性成分を投与する前または後に与え
てもよい。
トとしては、フロイント(Freund’s)の完全ま
たは不完全アジュバント;水酸化アルミニウム、みょう
ばん等の無機物ゲル;リゾレシチン、ジメチルオクタデ
シルアンモニウムブロミド等の界面活性剤;硫酸デキス
トラン、ポリIC等のポリアニオン;ムラミルペプチ
ド、タフトシン等のペプチド;Ribi社製のモノフォ
スフォリルリピドA(MPL);コレラトキシンのBサ
ブユニットがあるが、これらには限定されない。抗原は
リポソームまたは他のマイクロキャリアーに取り込ませ
て投与することができる。当然、いくつかの異なる抗原
タンパク質を混合して用いることも可能である。
の組成物は、本発明の抗原タンパク質を適当な塩溶液や
懸濁液の形にして用いれば良い。場合によりポリエチレ
ングリコールやフェノールが添加されていても良い。更
に上記のようなアジュバントを含む懸濁液又は溶液とし
てもよい。アジュバントは、普通、抗原と共に投与され
るが、抗原投与の前または後に与えてもよい。抗原はま
たリポソームまたは他のマイクロキャリアーに取り込ま
せて投与することができる。
粘膜(鼻、膣等)、経皮(皮下または皮内)的に、また
は静脈内に投与すればよい。代表的な投与量は、タンパ
ク質量として0.01μg〜5.0mg/kg体重の範
囲が好ましく、1μg 〜100μg/kg体重の範囲が
より好ましいが、必要に応じて、投与量を増加したり、
投与回数を増大させればよい。
ば、吸入誘発試験、皮膚テスト、鼻や眼の粘膜試験で使
用する診断用組成物は、本発明の抗原タンパク質を凍結
乾燥粉末、若くは適当な塩溶液や懸濁液の形にしたもの
が挙げられ、ポリエチレングリコールやフェノールが添
加されていてもよい。パッチテストには、白色ワセリン
を基剤としてラウリル硫酸ナトリウム等の界面活性剤を
添加したものに本発明の抗原タンパク質を混合すればよ
い。また、IgE抗体価測定用の抗原として使用する際
には、ペーパーディスク、セルローススポンジ、マイク
ロプレート等の固相体に上記抗原タンパク質を固定化し
て使用することができる。
び診断用組成物 本発明の医薬組成物及び診断用組成物は、哺乳類におい
て、カンジダ・アルビカンスを始めとするカンジダ菌に
よる感染や他の真菌感染に対する感染防御免疫を誘導す
るためのワクチン、また、カンジダ・アルビカンスを始
めとする真菌を原因とするアレルギー疾患の予防、治療
や診断に用いることができる。感染防御やアレルギー疾
患の治療のために用いる場合、本発明の核酸を哺乳類細
胞内で発現可能となるように、適当なプロモーターの下
流に本発明の核酸を含んでいるプラスミドをそのまま、
又はレトロウイルスやアデノウイルスに入れ、適当な塩
溶液や懸濁液の形とする。また本発明の核酸をリポソー
ムまたは他のマイクロキャリアーに取り込ませたり、適
当なポリカチオン系脂質に混合してもよい。
皮下、または静脈内に投与すればよい。代表的な投与量
は、核酸量として0.01μg〜10mg/kg体重の
範囲が好ましく、1μg 〜5mg/kg体重の範囲がよ
り好ましいが、必要に応じて、投与量を増加したり、投
与回数を増大させればよい。
合する抗体である。ここで、抗体としては、本発明の抗
原タンパク質に特異的に結合する限り、抗体断片をも包
含する。本発明の抗体は常法により得ることができ、ポ
リクローナル抗体でも、モノクローナル抗体のいずれで
もよい。該抗体又は抗体断片は、カンジダ・アルビカン
ス或いはその類縁菌による感染症における真菌の検出
や、カンジダ・アルビカンス或いはその類縁菌によるア
レルギー疾患におけるアレルゲン同定等に利用可能であ
る。また、本発明の抗原タンパク質の精製等に使用する
こともできる。
核酸に特異的に結合する核酸 本発明の抗原タンパク質をコードする核酸に特異的に結
合する核酸は、ハイブリダイゼーションによる本発明の
抗原タンパク質をコードする核酸の検出に用いるプロー
ブやDNAポリメラーゼを用いたDNA増幅方法におけ
るプライマーとして利用可能である。該核酸は公知の蛍
光物質や放射性物質によりラベルされていてもよい。
るが、本発明はこれら実施例に限定されるものではな
い。
性T細胞の感染抵抗性への関与 1)感染抵抗性の誘導:カンジダ・アルビカンス(C.
アルビカンス)TIMM 1768をサブロー・デキス
トロース培地で一晩振とう培養し、細胞を遠心で回収、
生理食塩水で洗浄した。得られた細胞を1×106 、1
×107 、1×108 個/mlとなるように生理食塩水に
懸濁した。各々の懸濁液に等量のIFA(フロイントの
不完全アジュバント)を加えて混合し、この混合物をC5
7BL/6 マウスに一匹当たり0.1 mlずつ皮下接種して、カ
ンジダ生細胞でマウスを免疫した。一週間後、上記と同
様に調製したカンジダ生細胞を同量ずつ皮下接種し、マ
ウスをさらに免疫した。即ち、一匹のマウスに対して、
5×104 個、5×105個、又は5×106 個のカン
ジダ生細胞で二回免疫したことになる。対照として、カ
ンジダ生細胞の懸濁液の代わりに生理食塩水を用いて、
該生理食塩水と等量のIFAを混合したものを一週間隔
で二回皮下接種により投与した。
ス及び対照マウスに、サブロー・デキストロース培地で
培養して得られたC.アルビカンス TIMM 1768細胞を
2.5×105 個ずつ静脈内に投与して感染させた。感
染後、30日間マウスの生死を観察した。結果を表1に
示す。
疫マウス)は全例10日以内に死亡したが、免疫マウス
は明らかに感染抵抗性を獲得していることが分かった。
獲得:5×106 個のカンジダ・アルビカンス生細胞を
用いて、上記1)と同様の方法で一週間の間隔で二回免
疫されたBALB/cマウスに対して、最終免疫後23日目、
26日目、及び29日目の計3回、抗CD4抗体(AT
CC TIB207より調製)又は抗CD8抗体(AT
CC TIB105より調製)を一匹当り0.3 mgずつ腹
腔内に投与した。最終免疫後29日目にサブロー・デキ
ストロース培地で培養して得られたC.アルビカンス T
IMM 0136細胞を1×105 個ずつ静脈内に投与した。対
照として、非免疫マウス、及び免疫をするが抗体を投与
しないマウスを用意し、これらにも同様にC.アルビカ
ンス TIMM 0136細胞を1×105 個ずつ静脈内に投与し
た。その投与後7日目に腎臓内の生残C.アルビカンス
細胞数を測定した。抗CD4抗体及び抗CD8抗体は常
法に従い、ハイブリドーマをscidマウス腹腔に注射
しハイブリドーマを増殖させた腹水より精製した。また
得られた抗体はFlowcytometerにより各細
胞が除かれていることを確認した。
内の菌数の抑制が有意に阻害され、感染抵抗性にCD4
陽性T細胞が重要な役割を果たしていることが明らかと
なった。
とその性質、及び各種吸収血清の作製 1)感染抵抗性哺乳類の血清の採取:実施例1−2)と
同様の方法で、アジュバントにCFA(フロイントの完
全アジュバント)5×106 個のC.アルビカンスTIMM
1768 生細胞で3回免疫されたBALB/cマウスより、最終
免疫後7日目に常法により血清を採取した。このものを
抗カンジダ血清とした。
例2−1)で得られた抗カンジダ血清の性質を検討し
た。まず抗原成分としてC.アルビカンス細胞壁画分
(CW)、細胞質画分(HSS)、細胞膜画分(LS
P)を調製した。C.アルビカンスTIMM 1768 のサブロ
ー寒天斜面培養物の一白金耳分を5 mlのYPD 培地(イー
ストエキストラクト1重量%、ポリペプトン2重量%、
グルコース2重量%)を入れた試験管に植菌した。30℃
で24時間振とう培養後、その培養液50μLを、YPD 培地
500 mlを入れた2 L 容三角フラスコに植菌し、35℃で一
晩振とう培養した。この2L容三角フラスコを合計四つ
用いて培養した。
/mL)から、2,000 ×10g 、10分間の遠心により細
胞を集めた。細胞を500 mlの滅菌水で2回洗浄後、500
mlのSSB 溶液(0.8 M ソルビトール入り50 mM リン酸緩
衝液(pH 7.5))で1回洗浄した。細胞を約500 mlのSS
B 溶液に懸濁後、100 mM EDTA 入りSSB 溶液を70 ml、
そして2-メルカプトエタノールを1ml加え、緩やかに振
とうした。続いて、この懸濁液に、1mLあたり3.3
mgのザイモリエース20T(生化学工業社製)を含有
するSSB 溶液を70 ml 加え、35℃で1時間緩やかに振と
うした。さらに、1mLあたり12mgのトリコデルマ
・ライジングエンザイム(シグマ社製)を含有するSSB
溶液を70 ml 加え、35℃で1時間緩やかに振とうした。
得られた懸濁液を2,000 ×g 、10分間の遠心にかけ、プ
ロトプラスト細胞を集めると共に、上清を細胞壁画分
(CW)とした。
胞に滅菌生理食塩水を140 ml加え(この懸濁液1mLあ
たりプロトプラスト細胞は約1×109 個)、充分攪拌
した後、氷上に10分間静置した。プロトプラスト細胞が
バーストしたことを確認後、10,000×g 、30分間遠心
し、得られた沈殿を不溶性画分(LSPという)とし
た。遠心上清をさらに100,000 ×g 、60分間遠心し、そ
の結果得られた遠心上清を可溶性画分(HSSという)
とした。LSPを140mLの生理食塩水に懸濁後、超
音波処理し、さらに沸騰水浴下、5分間加熱処理して殺
菌し、膜タンパク質等を含有するLSP抗原液とした。
また、CWについても同様に超音波処理、加熱処理を行
ってCW抗原液を得た。なおHSSについては、そのま
まの液をHSS抗原液とした。
ンパク質濃度は2.3 mg/ml 、HSS 抗原液のタンパク質濃
度は3.5 mg/ml 、CW抗原液のタンパク質濃度は2.1
mg/mLであった(タンパク質量はBSA を標準として
ビシンコニン酸(BCA )試薬により定量した)。
P抗原液、HSS抗原液を、各々のタンパク質濃度が10
μg/mlとなるようにPBS で希釈後、イムノ・モジュール
[ヌンク(Nunc)社製]に50μl ずつ加え、4℃に一晩
放置し、各イムノ・モジュールをそれぞれの抗原でコー
ティングした。1重量%牛血清アルブミンを入れたPBS
溶液で、コーティングされたイムノ・モジュールのブロ
ッキング処理を行った。次いで、60倍に希釈した抗カン
ジダ血清又はコントロール血清をイムノ・モジュールに
50μl 加え、37℃で1時間インキュベートした後、パー
オキシダーゼ標識抗マウスIgG抗体(2000倍希釈)と
37℃で1時間インキュベートした。インキュベート後、
PBS で洗浄し、次いで基質溶液を加えた。15分後、405n
m での吸光度を測定した。該吸光度が高いほど抗原を認
識する抗体量が多い、即ち抗原に対する抗体価が高い事
を示す。その結果を表2に示す。なお、上記コントロー
ル血清は生菌の代わりに生理食塩水を用いて該生理食塩
水と等量のCFAを混合したものを1週間隔で3回皮下
接種により投与したマウスの血清より調製した。
はHSSに対する抗体価が最も高いが、LSPに対して
も抗体価を有していることが明らかとなった。CWに対
する抗体価は低かった。
ブラリーによる抗原タンパク質のスクリーニング 1)C.アルビカンスのcDNA発現ライブラリーの作製:
C.アルビカンスTIMM1768株のcDNA発現ライブラリーを
作製するため、菌体より全RNAを抽出、精製した。す
なわち、上記の菌を200 ml YPD培地で35 ℃で培養後、
遠心(2000rpm 、5分間)により菌体を回収し、一
度蒸留水で洗浄した。菌体を液体窒素により急速凍結
し、乳鉢により凍結菌体を粉末状に破砕した。この菌体
粉末より、RNA エクストラクションキット[ファルマシ
ア(Pharmacia)社製)]を用いて全RNAを
回収、精製した。この全RNAからオリゴテックス−d
T30<スーパー>(宝酒造社製)を用いて、ポリ
(A)+ RNAを調製した。cDNA合成キット(宝酒造社
製)を用いて、ポリ(A)+ RNA5μg からcDNA
を合成した。合成されたcDNAをラムダファージベク
ターλSCREEN-1[ノヴァジェン(Novagen )社製]と連
結した後、Phage Maker TM System PhagePack Extract
(ノヴァジェン社製)によりインビトロパッケージング
を行いcDNAライブラリーを構築した。
カンジダ血清と認識する抗原タンパク質のイムノスクリ
ーニング:C.アルビカンス生細胞免疫による抗血清と
反応するタンパク質を発現しているファージクローンを
イムノスクリーニングにより検出した。なお、ファージ
ベクターλSCREEN-1を用いて作成されたcDNAライブ
ラリーにおいて、そのcDNAはT 7タグ配列等を含む
ペプチドとの融合ポリペプチドまたはcDNA内の翻訳
開始コドンから始まるポリペプチドとして発現した。
腸菌 BL21(DE3)pLysE 株に接種し、トップアガロース
(0.7重量%アガロースを含むLB培地)と混合後、
2×YT(1.6 重量%バクトトリプトン、1重量%イース
トエキストラクト、0.5 重量%NaCl )プレート上に重
層し、37℃、6時間培養することにより、ファージプ
ラークを形成させた。生じたプラーク上にナイロンメン
ブレン[Hybond−N、アマシャム(Amersh
am)社製]を重ね、4℃で一夜静置した後、37℃で
4時間保温した。メンブレンをプレートから剥がし、P
BST(組成は100mM NaCl,10mMリン酸
バッファーpH7.5,0.1%Tween 20)で
10分間洗浄した後、そのメンブレンを適当量のブロッ
クエース(大日本製薬社製)に浸すことによりブロッキ
ングした。一夜室温で放置後、このメンブレンを実施例
2−1)で調製した抗カンジダ血清(500倍希釈液)
と3時間室温でインキュベートした。インキュベート後
洗浄し、次いでパーオキシダーゼ標識抗マウスIgG抗
体(1000倍希釈)と1時間室温でインキュベートし
た。インキュベート後洗浄し、次いでSuperSignal Subs
trate Western Blotting[ピアス(Pierce)社製]によ
り発光させ、抗カンジダ血清と反応するファージプラー
クを検出した。
した結果、抗血清と反応するファージプラークは100
〜150個存在した。これらのうち、特に強く反応した
プラークに注目し、さらにクローニングを行った。クロ
ーニングされたファージを宿主大腸菌BM25.8株に接種す
ることにより、大腸菌内でオートマチックサブクローニ
ングがおこり、ファージDNA に存在するcDNAを含む
領域がプラスミドDNAへ自動的にサブクローニングさ
れた。このプラスミドを含む大腸菌からプラスミドを精
製し、cDNAの塩基配列を決定した。塩基配列の解析
の結果、2クローンはサッカロミセス・セレビシエ
(S.セレビシエ)のトリオースフォスフェートイソメ
ラーゼ(triosephosphate isomerase )とホモロジーを
有する新規遺伝子であり、全長のcDNAを有してい
た。さらに、S.セレビシエのリシルtRNAシンテタ
ーゼ(lysyl-tRNA synthetase )とS.セレビシエの第
3染色体のDNA98とホモロジーを有する新規遺伝子
もそれぞれ1クローン存在した。これらのcDNAはそ
れぞれの遺伝子の一部分を含んでおり、この領域内に抗
血清と反応する抗原決定基が存在していることが明らか
となった。
トリオースフォスフェートイソメラーゼホモログ遺伝
子、S.セレビシエリシルtRNAシンテターゼホモロ
グ遺伝子及びS.セレビシエ第3染色体のDNA98の
ホモログ遺伝子の塩基配列は各々配列表の配列番号:1
0、配列番号:11、配列番号:12に示す通りであ
り、この塩基配列よりこれらの核酸は各々配列表の配列
番号:1、配列番号:2、配列番号:3に示したアミノ
酸配列を有するポリペプチドをコードしている。
カンス抗原タンパク質のスクリーニング:C.アルビカ
ンス生細胞免疫血清由来の吸収抗血清を用いて、上記
1)記載のcDNAライブラリーよりC.アルビカンス
抗原タンパク質のイムノスクリーニングを行った。すな
わち、抗カンジダ血清とHSSとCWを1:1:1(v
/v/v)に混合した溶液を作製し、これを吸収抗血清
とした。
と同様の方法により抗原分子のスクリーニングを行っ
た。用いた抗血清は、吸収抗血清の500倍希釈液であ
る。この抗血清と反応するファージプラークについて、
さらにクローニングを行った。クローニングされたcD
NAの塩基配列の解析の結果、1クローンはS.セレビ
シエのEGD2遺伝子とホモロジーを有する新規遺伝子
をほとんど全長含んでおり、1クローンはATP シンター
ゼ デルタ鎖(ATP synthase delta chain)とホモロジ
ーを有する新規遺伝子の一部分であることが明らかとな
った。得られた塩基配列情報を各々配列表の配列番号:
13、配列番号:14に示す。また、この塩基配列は各
々配列表の配列番号:4、配列番号:5に示したアミノ
酸配列を有するポリペプチドをコードしている。
cDNAの一部分を含むクローンが4クローン得られ、
各々C末側の294アミノ酸、162アミノ酸、118
アミノ酸、101アミノ酸をコードしているcDNAで
あった。この結果、HSP70 SSBタイプ抗原は、
C末側の118アミノ酸の領域内に抗血清と反応する抗
原決定基が存在していることが明らかとなった。最も長
い294アミノ酸をコードするHSP70 SSBタイ
プ遺伝子の塩基配列、及び該塩基配列から推定されるア
ミノ酸配列は各々配列番号:18、配列番号:9に示す
通りである。
に対しては陽性であるが、HSSとCWを加えて得られ
た上記の吸収抗血清に対しては陰性のファージプラーク
が存在していたので、これらプラークのcDNAを上記
2)と同様の方法により解析した。2クローンがS.セ
レビシエのBMH 2遺伝子とホモロジーを有する新規遺伝
子を全長含んでおり、1クローンはS.セレビシエのリ
ボソームタンパクのL7遺伝子とホモロジーを有する新
規遺伝子をほとんど全長含んでいた。1クローンはS.
セレビシエのYNL 083W とホモロジーを有する新規遺
伝子の一部分(115アミノ酸)を含んでいた。
のBMH 2ホモログ遺伝子、S.セレビシエリのボソーム
L 7タンパクホモログ遺伝子、S.セレビシエのYNL 0
83W ホモログ遺伝子の塩基配列は各々配列表の配列番
号:15、配列番号:16、配列番号:17に示す通り
であり、この塩基配列よりこれらの遺伝子は各々配列表
の配列番号:6、配列番号:7、配列番号:8に示した
アミノ酸配列を有するポリペプチドをコードしている。
乳類由来の抗血清に認識される抗原タンパク質の製造 実施例3−2)及び3−3)において得られたcDNA
は、S.セレビシエのYNL 083W とホモロジーを有す
る遺伝子以外は全て、融合ポリペプチドとして発現して
いた。YNL 083W とホモロジーを有する遺伝子はcD
NA内の開始コドン(ATG)よりポリペプチドを発現
していた。融合ポリペプチドの発現を示す一例としてト
リオースフォスフェートイソメラーゼ(TPI)とホモ
ロジーを有する遺伝子と、リシルtRNAシンテターゼ
とホモロジーを有する遺伝子より発現されるポリペプチ
ドを明らかにした。
たTPI とホモロジーを有する遺伝子を含むプラスミド、
及びリシルtRNAシンテターゼとホモロジーを有する
遺伝子を含むプラスミドを、それぞれ大腸菌BL21
(DE3)pLysSへ形質転換し、形質転換体を得
た。これらの形質転換体をアンピシリンを含むLB培地
に植菌し、37℃で3.5時間培養した。IPTG(イ
ソプロピル−1−チオ−β−D−ガラクトシド)を終濃
度1mMとなるように添加し、さらに2.5時間培養を
続けた。培養液を遠心し菌体を回収、洗浄後、菌体を3
0μl の1×SDSサンプルバッファーに懸濁した。10
0 ℃で、5分間加熱処理した後、遠心し、その上清の一
部分をSDS−ポリアクリルアミドゲル(12.5%ゲル)
電気泳動にかけ、ポリペプチドの発現を確認した。
TPI ホモログが63kDa(TPI ホモログ27kDa+
T7タグ領域36kDa)で、リシルtRNAシンテタ
ーゼホモログは50kDa(リシルtRNAシンテター
ゼホモログ14kDa+T7タグ領域36kDa)であ
る。これらの融合ポリペプチドは予想された分子量のポ
リペプチドとして発現していることが図1より明らかと
なった。
tRNAシンテターゼホモログ遺伝子を導入した形質転換体
の発現誘導前(IPTG添加前)、レーン2におけるサンプ
ルは誘導後(IPTG添加後)より得られたポリペプチドで
ある。レーン3におけるサンプルはTPI ホモログ遺伝子
を導入した形質転換体の発現誘導前、レーン4における
サンプルは誘導後より得られたポリペプチドである。
ルビカンス感染抵抗性哺乳類由来の抗血清に認識される
抗原であり、カンジダ・アルビカンス感染の治療及び診
断に有用である。また、本発明の核酸は本発明の抗原タ
ンパク質をコードするものであり、カンジダ・アルビカ
ンス感染の治療及び診断に有用である。
ターゼホモログ遺伝子とTPI ホモログ遺伝子由来の組み
換えタンパク質を、SDS−ポリアクリルアミドゲル電
気泳動に付して得られた結果を示す図である。
Claims (14)
- 【請求項1】 カンジダ・アルビカンス感染抵抗性哺乳
類由来の抗血清により認識されることを特徴とする、抗
原タンパク質。 - 【請求項2】 抗原タンパク質が、 (A−1) 配列番号:1〜配列番号:9に示されるア
ミノ酸配列のいずれかを有するポリぺプチド、 (A−2) 配列番号:1〜配列番号:9に示されるア
ミノ酸配列のいずれかにおいて、1若しくは複数個のア
ミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列
を有するポリぺプチド、 (A−3) 配列番号:10〜配列番号:18に示され
る塩基配列のいずれかを有する核酸にコードされるポリ
ぺプチド、又は (A−4) 配列番号:10〜配列番号:18に示され
る塩基配列のいずれかにおいて、1若しくは複数個の塩
基が欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列を有する
核酸にコードされるポリぺプチドである、請求項1記載
の抗原タンパク質。 - 【請求項3】 請求項1又は2記載の抗原タンパク質と
免疫学的に同等な抗原タンパク質。 - 【請求項4】 カンジダ・アルビカンス感染抵抗性哺乳
類由来の抗血清により認識される抗原タンパク質をコー
ドする核酸。 - 【請求項5】 核酸が、 (B−1) 配列番号:1〜配列番号:9に示されるア
ミノ酸配列のいずれかを有するポリぺプチドをコードす
る核酸、 (B−2) 配列番号:1〜配列番号:9に示されるア
ミノ酸配列のいずれかにおいて、1若しくは複数個のア
ミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列
を有するポリぺプチドをコードする核酸、 (B−3) 配列番号:10〜配列番号:18に示され
る塩基配列のいずれかを有する核酸、 (B−4) 配列番号:10〜配列番号:18に示され
る塩基配列のいずれかにおいて、1若しくは複数個の塩
基が欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列を有する
核酸、又は(B−5) (B−1)〜(B−4)いずれ
か記載の核酸に、ストリンジェントな条件下でハイブリ
ダイズする核酸である、請求項4記載の核酸。 - 【請求項6】 請求項4又は5記載の核酸を含有してな
るベクター。 - 【請求項7】 請求項6記載のベクターによって形質転
換されてなる形質転換体。 - 【請求項8】 請求項7記載の形質転換体を、請求項4
又は5記載の核酸にコードされる抗原タンパク質の発現
可能な条件下で培養することを特徴とする、カンジダ・
アルビカンス感染抵抗性哺乳類由来の抗血清により認識
される抗原タンパク質の生産方法。 - 【請求項9】 請求項1〜3いずれか記載の抗原タンパ
ク質、又は請求項8記載の生産方法により得られる抗原
タンパク質を含有することを特徴とする医薬組成物。 - 【請求項10】 請求項1〜3いずれか記載の抗原タン
パク質、又は請求項8記載の生産方法により得られる抗
原タンパク質を含有することを特徴とする診断用組成
物。 - 【請求項11】 請求項4又は5記載の核酸を含有する
ことを特徴とする医薬組成物。 - 【請求項12】 請求項4又は5記載の核酸を含有する
ことを特徴とする診断用組成物。 - 【請求項13】 請求項1〜3いずれか記載の抗原タン
パク質に特異的に結合する抗体又は抗体断片。 - 【請求項14】 請求項4又は5記載の核酸に特異的に
結合する核酸。
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