JPH089892A - スーパーオキシドジムスターゼ様活性を有するペプチド類 - Google Patents
スーパーオキシドジムスターゼ様活性を有するペプチド類Info
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- JPH089892A JPH089892A JP6181709A JP18170994A JPH089892A JP H089892 A JPH089892 A JP H089892A JP 6181709 A JP6181709 A JP 6181709A JP 18170994 A JP18170994 A JP 18170994A JP H089892 A JPH089892 A JP H089892A
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 イワシ筋肉並びに大豆を酵素分解して得られ
るペプチド類を有効成分とする、抗酸化作用並びに活性
酸素フリーラジカル消去作用を示すスーパーオキシドジ
ムスターゼ様活性食材を提供する。 【構成】 イワシ筋肉並びに大豆を蛋白質分解酵素等で
処理して得たエキス成分中のペプチド類は、抗酸化作用
並びに活性酸素フリーラジカル消去作用を示すスーパー
オキシドジムスターゼ様活性が強く、毒性も極めて低く
生体に安全である。
るペプチド類を有効成分とする、抗酸化作用並びに活性
酸素フリーラジカル消去作用を示すスーパーオキシドジ
ムスターゼ様活性食材を提供する。 【構成】 イワシ筋肉並びに大豆を蛋白質分解酵素等で
処理して得たエキス成分中のペプチド類は、抗酸化作用
並びに活性酸素フリーラジカル消去作用を示すスーパー
オキシドジムスターゼ様活性が強く、毒性も極めて低く
生体に安全である。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、イワシ筋肉並びに大豆
由来のペプチド類を有効成分とするスーパーオキシドジ
ムスターゼ様活性食材に関するものである。
由来のペプチド類を有効成分とするスーパーオキシドジ
ムスターゼ様活性食材に関するものである。
【０００２】
【従来の技術】老化に伴う病気としては癌を始め、動脈
硬化や本態性高血圧、パーキンソン氏病、アルツハイマ
ー型痴呆、免疫不全等の難病が知られている。多くの生
物は酸素がなくては生きてゆけない。一般に、酸素には
動物に必須の酸素（三重項酸素分子：３Ｏ２）と、特定
の条件あるいは体の不調時に生ずるラジカル（活性酸
素）とが存在する。ラジカルは直接又は間接的（過酸化
反応という形で）に細胞膜、細胞内顆粒膜、あるいはＤ
ＮＡをはじめ種々の細胞成分を変質、損傷させたりす
る。このラジカルは体内で生産され、その種類はスーパ
ーオキシドアニオン（−Ｏ２・）、一重項酸素（１Ｏ２
・）、水酸化ラジカル（・ＯＨ）等が存在する。このう
ちスーパーオキシドアニオン（−Ｏ２・）は細胞膜の不
飽和脂肪酸等に作用して過酸化反応を引き起こし、脂質
に対する酸化力は動物に必須な酸素の数千倍も高いとい
われている。スーパーオキシドジムスターゼ（ＳＯＤ；
酵素番号 ＥＣ１．１５．１．１）は、１９６９年にマ
ックコルド等［ＭｃＣｏｒｄ，Ｊ．Ｍ．＆Ｆｒｉｄｏｖ
ｉｃｈ，Ｉ．：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．，２４４，６
０４９（１９６９）］によってその作用が発見された酵
素であり、酸素分子が一電子還元されて生ずるスーパー
オキシドアニオン（−Ｏ２・）を不均化する ２−Ｏ２・＋２Ｈ＋→Ｈ２Ｏ２＋Ｏ２ を触媒する。人体が正常な時にはＳＯＤが働いてスーパ
ーオキシドアニオンの発生を抑えている。このＳＯＤ活
性は加齢と共に低下し、すなわち壮年期から老年期にな
ると活性が低下し、ＳＯＤ活性の増減は生体の老化、癌
化のバロメーターとも言われている。このようなＳＯＤ
活性が低下するとラジカルの発生は抑えにくくなりＳＯ
Ｄを摂取補強するか、又はラジカルを捕捉除去するＳＯ
Ｄ様活性物質を有する物質を摂取することが必要となっ
てくる。一方、食品タンパク質を酵素分解して得られる
ペプチド類の抗酸化作用は、油脂をペプチド類が包み込
むことにより酸素分子と不飽和脂肪酸の接触を阻害し、
脂質ペルオキシラジカル（ＬＯＯ・）の発生を抑制する
と考えられており、ＢＨＡ（ブチルヒドロキシルアニソ
ール）及びＢＨＴ（ジブチルヒドロキシトルエン）の抗
酸化作用のように、油脂（Ｌ）の酸化の際に生ずるラジ
カル（ＬＯＯ・）に作用して、酸化の連鎖反応を停止さ
せるラジカル捕捉作用とは区別している。 ＬＯＯ・＋ＡＨ２→ＬＯＯＨ＋ＡＨ・２ＡＨ・→２ＡＨ
２＋Ａ 又は ＬＯＯ・＋ＡＨ・→ＬＯＯＨ＋Ａ （ＡＨ２；抗酸化剤） このような背景のもとに、抗癌、老化防止に対する特効
薬がない今日、環境中からＤＮＡ損傷因子、突然変異因
子、発癌因子、老化因子等を取り除いたり不活性化し、
抗酸化作用並びに活性酸素フリーラジカル消去作用を示
すスーパーオキシドジムスターゼ（ＳＯＤ）様活性食材
に関する研究や検討が進められている。しかしながら、
多くの抗酸化作用並びに活性酸素フリーラジカル消去作
用を示すＳＯＤ様活性食材は、それ自体生体に有害であ
ったり嗜好性の面で常時飲用に不適当であるため実用化
が困難である。
硬化や本態性高血圧、パーキンソン氏病、アルツハイマ
ー型痴呆、免疫不全等の難病が知られている。多くの生
物は酸素がなくては生きてゆけない。一般に、酸素には
動物に必須の酸素（三重項酸素分子：３Ｏ２）と、特定
の条件あるいは体の不調時に生ずるラジカル（活性酸
素）とが存在する。ラジカルは直接又は間接的（過酸化
反応という形で）に細胞膜、細胞内顆粒膜、あるいはＤ
ＮＡをはじめ種々の細胞成分を変質、損傷させたりす
る。このラジカルは体内で生産され、その種類はスーパ
ーオキシドアニオン（−Ｏ２・）、一重項酸素（１Ｏ２
・）、水酸化ラジカル（・ＯＨ）等が存在する。このう
ちスーパーオキシドアニオン（−Ｏ２・）は細胞膜の不
飽和脂肪酸等に作用して過酸化反応を引き起こし、脂質
に対する酸化力は動物に必須な酸素の数千倍も高いとい
われている。スーパーオキシドジムスターゼ（ＳＯＤ；
酵素番号 ＥＣ１．１５．１．１）は、１９６９年にマ
ックコルド等［ＭｃＣｏｒｄ，Ｊ．Ｍ．＆Ｆｒｉｄｏｖ
ｉｃｈ，Ｉ．：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．，２４４，６
０４９（１９６９）］によってその作用が発見された酵
素であり、酸素分子が一電子還元されて生ずるスーパー
オキシドアニオン（−Ｏ２・）を不均化する ２−Ｏ２・＋２Ｈ＋→Ｈ２Ｏ２＋Ｏ２ を触媒する。人体が正常な時にはＳＯＤが働いてスーパ
ーオキシドアニオンの発生を抑えている。このＳＯＤ活
性は加齢と共に低下し、すなわち壮年期から老年期にな
ると活性が低下し、ＳＯＤ活性の増減は生体の老化、癌
化のバロメーターとも言われている。このようなＳＯＤ
活性が低下するとラジカルの発生は抑えにくくなりＳＯ
Ｄを摂取補強するか、又はラジカルを捕捉除去するＳＯ
Ｄ様活性物質を有する物質を摂取することが必要となっ
てくる。一方、食品タンパク質を酵素分解して得られる
ペプチド類の抗酸化作用は、油脂をペプチド類が包み込
むことにより酸素分子と不飽和脂肪酸の接触を阻害し、
脂質ペルオキシラジカル（ＬＯＯ・）の発生を抑制する
と考えられており、ＢＨＡ（ブチルヒドロキシルアニソ
ール）及びＢＨＴ（ジブチルヒドロキシトルエン）の抗
酸化作用のように、油脂（Ｌ）の酸化の際に生ずるラジ
カル（ＬＯＯ・）に作用して、酸化の連鎖反応を停止さ
せるラジカル捕捉作用とは区別している。 ＬＯＯ・＋ＡＨ２→ＬＯＯＨ＋ＡＨ・２ＡＨ・→２ＡＨ
２＋Ａ 又は ＬＯＯ・＋ＡＨ・→ＬＯＯＨ＋Ａ （ＡＨ２；抗酸化剤） このような背景のもとに、抗癌、老化防止に対する特効
薬がない今日、環境中からＤＮＡ損傷因子、突然変異因
子、発癌因子、老化因子等を取り除いたり不活性化し、
抗酸化作用並びに活性酸素フリーラジカル消去作用を示
すスーパーオキシドジムスターゼ（ＳＯＤ）様活性食材
に関する研究や検討が進められている。しかしながら、
多くの抗酸化作用並びに活性酸素フリーラジカル消去作
用を示すＳＯＤ様活性食材は、それ自体生体に有害であ
ったり嗜好性の面で常時飲用に不適当であるため実用化
が困難である。
【０００３】
【発明が解決しようとする課題】前記従来技術におい
て、スーパーオキシドジムスターゼ（ＳＯＤ）はその製
造が困難であり又原料の入手に制限があり、ビタミン
Ｅ、ビタミンＣは生体を用いた実験では活性酸素フリー
ラジカル消去の作用が十分でない等の難点があり、更に
強力な作用を有する活性酸素フリーラジカル消去作用を
示すＳＯＤ様活性食材が要望されている。又、抗酸化作
用並びに活性酸素フリーラジカル消去作用を示すＳＯＤ
様活性食材の多くは、その殆どが化学合成で製造された
ものであり、又たとえ植物や動物からの材料を用いた天
然物由来のものであっても、その製造過程で人体に害を
及ぼす化学物質を用いたり、生成物の一部を化学物質と
反応させて作られた物が多い。一方、食品タンパク質を
酵素分解して得られるペプチド類は、栄養性の向上をは
じめ、呈味性の向上、抗酸化作用、香味付与作用、不快
臭の除去作用、着色作用、色調保持作用、褐変防止作
用、物性改良作用、防腐作用、有害物質（ジメチルニト
ロソアミン、リジノアラニン）の生成抑制作用、更には
生理活性ペプチドとしてＣａ吸収促進作用、血圧降下作
用、オピオイドアンタゴニスト作用、免疫賦活作用、コ
レステロール吸収阻害作用等の機能特性をもつことは衆
知の事実である。そこで本発明者は、天然資源として安
全性の高いイワシ筋肉並びに大豆のタンパク質分解酵素
の分解液からペプチド類を取り出し、そのｉｎ ｖｉｔ
ｒｏ（試験管内）における薬理作用について鋭意研究を
重ねた結果、抗酸化作用並びに活性酸素フリーラジカル
消去作用を有するペプチド類が優れたＳＯＤ様活性を示
すことを見い出した。
て、スーパーオキシドジムスターゼ（ＳＯＤ）はその製
造が困難であり又原料の入手に制限があり、ビタミン
Ｅ、ビタミンＣは生体を用いた実験では活性酸素フリー
ラジカル消去の作用が十分でない等の難点があり、更に
強力な作用を有する活性酸素フリーラジカル消去作用を
示すＳＯＤ様活性食材が要望されている。又、抗酸化作
用並びに活性酸素フリーラジカル消去作用を示すＳＯＤ
様活性食材の多くは、その殆どが化学合成で製造された
ものであり、又たとえ植物や動物からの材料を用いた天
然物由来のものであっても、その製造過程で人体に害を
及ぼす化学物質を用いたり、生成物の一部を化学物質と
反応させて作られた物が多い。一方、食品タンパク質を
酵素分解して得られるペプチド類は、栄養性の向上をは
じめ、呈味性の向上、抗酸化作用、香味付与作用、不快
臭の除去作用、着色作用、色調保持作用、褐変防止作
用、物性改良作用、防腐作用、有害物質（ジメチルニト
ロソアミン、リジノアラニン）の生成抑制作用、更には
生理活性ペプチドとしてＣａ吸収促進作用、血圧降下作
用、オピオイドアンタゴニスト作用、免疫賦活作用、コ
レステロール吸収阻害作用等の機能特性をもつことは衆
知の事実である。そこで本発明者は、天然資源として安
全性の高いイワシ筋肉並びに大豆のタンパク質分解酵素
の分解液からペプチド類を取り出し、そのｉｎ ｖｉｔ
ｒｏ（試験管内）における薬理作用について鋭意研究を
重ねた結果、抗酸化作用並びに活性酸素フリーラジカル
消去作用を有するペプチド類が優れたＳＯＤ様活性を示
すことを見い出した。
【０００４】
【課題を解決するための手段】本発明は、上記知見に基
づいてなされたものであって、イワシ筋肉並びに大豆を
酵素分解して得られるペプチド類を含有することを特徴
とするスーパーオキシドジムスターゼ（ＳＯＤ）様活性
食材である。即ち、本発明は、 （１）イワシ筋肉をタンパク質分解酵素で処理して得ら
れた生成物を濾過し、その濾過成分中の半透膜を通過し
た成分を順次、強酸性陽イオン交換樹脂、ゲル濾過、イ
オン交換性ゲル濾過クロマトグラフィー等によって分画
し、その処理毎に得られた分画からペプチド類を含有す
る分画を得ることを特徴とするＳＯＤ様活性食材を提供
することである。 （２）大豆をタンパク質分解酵素で処理して得られた生
成物を濾過し、その濾過成分中の半透膜を通過した成分
を順次、強酸性陽イオン交換樹脂、ゲル濾過、イオン交
換性ゲル濾過クロマトグラフィー等によって分画し、そ
の処理毎に得られた分画からペプチド類を含有する分画
を得ることを特徴とするＳＯＤ様活性食材を提供するこ
とである。 以下、本発明につき詳細に説明する。
づいてなされたものであって、イワシ筋肉並びに大豆を
酵素分解して得られるペプチド類を含有することを特徴
とするスーパーオキシドジムスターゼ（ＳＯＤ）様活性
食材である。即ち、本発明は、 （１）イワシ筋肉をタンパク質分解酵素で処理して得ら
れた生成物を濾過し、その濾過成分中の半透膜を通過し
た成分を順次、強酸性陽イオン交換樹脂、ゲル濾過、イ
オン交換性ゲル濾過クロマトグラフィー等によって分画
し、その処理毎に得られた分画からペプチド類を含有す
る分画を得ることを特徴とするＳＯＤ様活性食材を提供
することである。 （２）大豆をタンパク質分解酵素で処理して得られた生
成物を濾過し、その濾過成分中の半透膜を通過した成分
を順次、強酸性陽イオン交換樹脂、ゲル濾過、イオン交
換性ゲル濾過クロマトグラフィー等によって分画し、そ
の処理毎に得られた分画からペプチド類を含有する分画
を得ることを特徴とするＳＯＤ様活性食材を提供するこ
とである。 以下、本発明につき詳細に説明する。
【０００５】本発明に係わるペプチド類は、イワシ筋肉
並びに大豆のタンパク質分解酵素の分解液から分離精製
することができるが、その場合には特願平３−１８２０
６８号、特願平３−２０１５６３号、特願平３−３２３
６０６号、特願平４−９６１１２号、特願平４−１５９
９５４号等の方法に準拠し、例えば以下のようにして行
うことができる。上記のペプチド類を含有しているイワ
シ筋肉部分並びに大豆を取り出して、ホモゲナイザーを
用いて適当な溶媒（例えば、水、トリス−塩酸緩衝液、
リン酸緩衝液などの中性の緩衝液など）中で十分にホモ
ジネートした後、加水分解する。加水分解は常法に従っ
て行う。例えば、ペプシン等のタンパク質分解酵素で加
水分解する場合は、イワシ筋肉ホモジネート並びに大豆
ホモジネートを必要とあれば更に加水分解した後、酵素
の至適温度まで加温し、ｐＨを至適値に調整し、酵素を
加えてインキュベートする。次いで必要に応じ中和した
後、酵素を失活させて加水分解液を得る。その加水分解
物を濾紙およびセライトなどを用いて濾過することによ
って不溶性成分を除去し、その得られた濾液をセロファ
ンなどの半透膜を用いて適当な溶媒（例えば、水、トリ
ス−塩酸緩衝液、リン酸緩衝液などの中性の緩衝液な
ど）中で十分に透析し、その濾液中の成分で半透膜を通
過した成分を含む溶液を強酸性陽イオン交換樹脂（例え
ば、ダウケミカル社製のＤｏｗｅｘ ５０Ｗなど）にか
け、その吸着溶出分画からペプチド類を含有する分画を
得、その得られたペプチド類を含有する分画をゲル濾過
（例えば、ファルマシア製のＳｅｐｈａｄｅｘ Ｇ−２
５など）によって分画し、更にその得られたペプチド類
を含有する分画を陽イオン交換性ゲル濾過（例えば、フ
ァルマシア製のＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５な
ど）によって分画することができる。これら分画は、抗
酸化作用を有するのは勿論のこと、活性酸素フリーラジ
カル消去作用を有するＳＯＤ様活性を示すペプチド類を
含有する分画である。
並びに大豆のタンパク質分解酵素の分解液から分離精製
することができるが、その場合には特願平３−１８２０
６８号、特願平３−２０１５６３号、特願平３−３２３
６０６号、特願平４−９６１１２号、特願平４−１５９
９５４号等の方法に準拠し、例えば以下のようにして行
うことができる。上記のペプチド類を含有しているイワ
シ筋肉部分並びに大豆を取り出して、ホモゲナイザーを
用いて適当な溶媒（例えば、水、トリス−塩酸緩衝液、
リン酸緩衝液などの中性の緩衝液など）中で十分にホモ
ジネートした後、加水分解する。加水分解は常法に従っ
て行う。例えば、ペプシン等のタンパク質分解酵素で加
水分解する場合は、イワシ筋肉ホモジネート並びに大豆
ホモジネートを必要とあれば更に加水分解した後、酵素
の至適温度まで加温し、ｐＨを至適値に調整し、酵素を
加えてインキュベートする。次いで必要に応じ中和した
後、酵素を失活させて加水分解液を得る。その加水分解
物を濾紙およびセライトなどを用いて濾過することによ
って不溶性成分を除去し、その得られた濾液をセロファ
ンなどの半透膜を用いて適当な溶媒（例えば、水、トリ
ス−塩酸緩衝液、リン酸緩衝液などの中性の緩衝液な
ど）中で十分に透析し、その濾液中の成分で半透膜を通
過した成分を含む溶液を強酸性陽イオン交換樹脂（例え
ば、ダウケミカル社製のＤｏｗｅｘ ５０Ｗなど）にか
け、その吸着溶出分画からペプチド類を含有する分画を
得、その得られたペプチド類を含有する分画をゲル濾過
（例えば、ファルマシア製のＳｅｐｈａｄｅｘ Ｇ−２
５など）によって分画し、更にその得られたペプチド類
を含有する分画を陽イオン交換性ゲル濾過（例えば、フ
ァルマシア製のＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５な
ど）によって分画することができる。これら分画は、抗
酸化作用を有するのは勿論のこと、活性酸素フリーラジ
カル消去作用を有するＳＯＤ様活性を示すペプチド類を
含有する分画である。
【０００６】本発明に係わるＳＯＤ様活性を有するペプ
チド類の製法において用いる魚筋肉並びにマメ科植物と
しては、本発明の目的を達成できる限りいかなる魚筋肉
並びにマメ科植物を用いても良いが、好ましくはイワシ
並びに大豆を用いるのが良い。以上のようにして得られ
た本発明に係わるＳＯＤ様活性を有するペプチド類は、
静脈内へ繰り返し投与しても抗体産生を惹起せず、ま
た、アナフイラキシーショックを起こさせない。また、
本発明に係わるＳＯＤ様活性を有するペプチド類はＬ−
アミノ酸のみの配列構造からなり、その分子サイズから
みて、投与後、生体内のプロテアーゼにより分解される
ことなく、すみやかに腸管吸収され、ＳＯＤ様活性を発
揮するため毒性は極めて低く、安全性は極めて高い（Ｌ
Ｄ５０＞５０００ｋｇ／ｋｇ；ラット経口投与）。本発
明に係わるＳＯＤ様活性を有するペプチド類は、通常用
いられる賦形剤等の添加物を用いて注射剤、錠剤、カプ
セル剤、顆粒剤、散剤等に調整することができる。投与
方法としては、通常は、生体内で活性酸素が悪影響を及
ぼしている哺乳類（例えば、ヒト、イヌ、ラット等）に
注射すること、あるいは経口投与することがあげられ
る。投与量は、例えば、動物体重１ｋｇ当りこのＳＯＤ
様活性を有するペプチド類を０．０１〜１０ｍｇの量で
ある。投与回数は、通常１日１〜４回程度であるが、投
与経路によって、適宜、調整することができる。活性酸
素はマクロファージ等の食細胞内に生じ、食細胞が捕食
した異物を分解する役割を有しているが、活性酸素が過
剰に生産されると細胞の外に分泌され、他の組織に障害
を起こす。本発明に係る抗酸化作用並びに活性酸素フリ
ーラジカル消去作用を有するペプチド類は優れたＳＯＤ
様活性を示すため、組織障害を引き起こす過剰な活性酸
素を分解して組織を守る作用を持つことから、例えば抗
炎症剤として、関節炎やリュウマチなどに有効であるほ
か、ベーチュット病、心筋梗塞等に対しても、その有効
性が期待されている。本発明における、活性酸素フリー
ラジカル消去作用を示すＳＯＤ様活性については特開平
６−１２８１６８公報の方法に準処して行うことができ
る。以下に実施例として、製造例および試験例を記載
し、本発明を具体的に説明するが、本発明はこれらの実
施例に限定されるものではない。
チド類の製法において用いる魚筋肉並びにマメ科植物と
しては、本発明の目的を達成できる限りいかなる魚筋肉
並びにマメ科植物を用いても良いが、好ましくはイワシ
並びに大豆を用いるのが良い。以上のようにして得られ
た本発明に係わるＳＯＤ様活性を有するペプチド類は、
静脈内へ繰り返し投与しても抗体産生を惹起せず、ま
た、アナフイラキシーショックを起こさせない。また、
本発明に係わるＳＯＤ様活性を有するペプチド類はＬ−
アミノ酸のみの配列構造からなり、その分子サイズから
みて、投与後、生体内のプロテアーゼにより分解される
ことなく、すみやかに腸管吸収され、ＳＯＤ様活性を発
揮するため毒性は極めて低く、安全性は極めて高い（Ｌ
Ｄ５０＞５０００ｋｇ／ｋｇ；ラット経口投与）。本発
明に係わるＳＯＤ様活性を有するペプチド類は、通常用
いられる賦形剤等の添加物を用いて注射剤、錠剤、カプ
セル剤、顆粒剤、散剤等に調整することができる。投与
方法としては、通常は、生体内で活性酸素が悪影響を及
ぼしている哺乳類（例えば、ヒト、イヌ、ラット等）に
注射すること、あるいは経口投与することがあげられ
る。投与量は、例えば、動物体重１ｋｇ当りこのＳＯＤ
様活性を有するペプチド類を０．０１〜１０ｍｇの量で
ある。投与回数は、通常１日１〜４回程度であるが、投
与経路によって、適宜、調整することができる。活性酸
素はマクロファージ等の食細胞内に生じ、食細胞が捕食
した異物を分解する役割を有しているが、活性酸素が過
剰に生産されると細胞の外に分泌され、他の組織に障害
を起こす。本発明に係る抗酸化作用並びに活性酸素フリ
ーラジカル消去作用を有するペプチド類は優れたＳＯＤ
様活性を示すため、組織障害を引き起こす過剰な活性酸
素を分解して組織を守る作用を持つことから、例えば抗
炎症剤として、関節炎やリュウマチなどに有効であるほ
か、ベーチュット病、心筋梗塞等に対しても、その有効
性が期待されている。本発明における、活性酸素フリー
ラジカル消去作用を示すＳＯＤ様活性については特開平
６−１２８１６８公報の方法に準処して行うことができ
る。以下に実施例として、製造例および試験例を記載
し、本発明を具体的に説明するが、本発明はこれらの実
施例に限定されるものではない。
【０００７】
製造例１ ［スーパーオキシドジムスターゼ様活性を有するペプチ
ド類のイワシ筋肉からの製造］イワシ筋肉５００ｇに脱
イオン水１Ｌを加え、ホモジナイズした後、１Ｎ塩酸に
てｐＨを２．０に調整し、ペプシン（メルク社製、酵素
番号 ＥＣ３．４．２３．１）１０ｇを添加し、３７
℃、２０時間撹拌しながら加水分解を行った。分解反応
液を直ちに限外濾過膜（アミコン社製、ＹＭ１０型、φ
７６ｍｍ）に通過させ、通過液をＤｏｗｅｘ ５０Ｗ×
４［Ｈ＋］カラム（φ４．５ｘ１５ｃｍ）に加えた。そ
のカラムを脱イオン水で十分洗浄した後、２Ｎ水酸化ア
ンモニウム液２Ｌを用いて溶出した。減圧濃縮によりア
ンモニアを除去し濃縮液４０ｍｌを得た。この濃縮液４
ｍｌを予め脱イオン水で緩衝化したＳｅｐｈａｄｅｘ
Ｇ−２５カラム（φ２．５ｘ１５０ｃｍ）に負荷し、流
速３０ｍｌ／ｈｒ、各分画量８．６ｍｌでゲル濾過を行
った。ゲル濾過を繰り返して大量分取した抗酸化作用並
びに活性酸素フリーラジカル消去作用を有するスーパー
オキシドジムスターゼ（ＳＯＤ）様活性の強い画分を集
め凍結乾燥してペプチド粉末とした。このペプチド粉末
３ｇを２０ｍｌの脱イオン水に溶解後、予め脱イオン水
で緩衝化したＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５
（Ｈ＋）カラム（φ１．５ｘ４７．２ｃｍ）に負荷し、
脱イオン水１Ｌから３％塩化ナトリウム液１Ｌの濃度勾
配法を行い、流速３０ｍｌ／ｈｒ，各分画量１０．０ｍ
ｌでクロマトグラフィーを行った。その結果は図１に示
す通りである。上記クロマトグラフ中、分画番号２３〜
２８をＳＰ−１分画、分画番号２９〜３６をＳＰ−２分
画、分画番号３７〜４７をＳＰ−３分画及び分画番号４
８〜５２をＳＰ−４分画とし、これらペプチド類の各分
画を集めて凍結乾燥して、抗酸化作用並びに活性酸素フ
リーラジカル消去作用を有するＳＯＤ様活性の強いペプ
チド類を得た。
ド類のイワシ筋肉からの製造］イワシ筋肉５００ｇに脱
イオン水１Ｌを加え、ホモジナイズした後、１Ｎ塩酸に
てｐＨを２．０に調整し、ペプシン（メルク社製、酵素
番号 ＥＣ３．４．２３．１）１０ｇを添加し、３７
℃、２０時間撹拌しながら加水分解を行った。分解反応
液を直ちに限外濾過膜（アミコン社製、ＹＭ１０型、φ
７６ｍｍ）に通過させ、通過液をＤｏｗｅｘ ５０Ｗ×
４［Ｈ＋］カラム（φ４．５ｘ１５ｃｍ）に加えた。そ
のカラムを脱イオン水で十分洗浄した後、２Ｎ水酸化ア
ンモニウム液２Ｌを用いて溶出した。減圧濃縮によりア
ンモニアを除去し濃縮液４０ｍｌを得た。この濃縮液４
ｍｌを予め脱イオン水で緩衝化したＳｅｐｈａｄｅｘ
Ｇ−２５カラム（φ２．５ｘ１５０ｃｍ）に負荷し、流
速３０ｍｌ／ｈｒ、各分画量８．６ｍｌでゲル濾過を行
った。ゲル濾過を繰り返して大量分取した抗酸化作用並
びに活性酸素フリーラジカル消去作用を有するスーパー
オキシドジムスターゼ（ＳＯＤ）様活性の強い画分を集
め凍結乾燥してペプチド粉末とした。このペプチド粉末
３ｇを２０ｍｌの脱イオン水に溶解後、予め脱イオン水
で緩衝化したＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５
（Ｈ＋）カラム（φ１．５ｘ４７．２ｃｍ）に負荷し、
脱イオン水１Ｌから３％塩化ナトリウム液１Ｌの濃度勾
配法を行い、流速３０ｍｌ／ｈｒ，各分画量１０．０ｍ
ｌでクロマトグラフィーを行った。その結果は図１に示
す通りである。上記クロマトグラフ中、分画番号２３〜
２８をＳＰ−１分画、分画番号２９〜３６をＳＰ−２分
画、分画番号３７〜４７をＳＰ−３分画及び分画番号４
８〜５２をＳＰ−４分画とし、これらペプチド類の各分
画を集めて凍結乾燥して、抗酸化作用並びに活性酸素フ
リーラジカル消去作用を有するＳＯＤ様活性の強いペプ
チド類を得た。
【０００８】製造例２ ［スーパーオキシドジムスターゼ様活性を有するペプチ
ド類の大豆からの製造］大豆２００ｇに脱イオン水１Ｌ
を加え、ホモジナイズした後、１Ｎ塩酸にてｐＨを２．
０に調整し、ペプシン（メルク社製、酵素番号 ＥＣ
３．４．２３．１）１０ｇを添加し、３７℃、２０時間
撹拌しながら加水分解を行った。分解反応液を直ちに限
外濾過膜（アミコン社製、ＹＭ１０型、φ７６ｍｍ）に
通過させ、通過液をＤｏｗｅｘ ５０Ｗ×４［Ｈ＋］カ
ラム（φ４．５ｘ１５ｃｍ）に加えた。そのカラムを脱
イオン水で十分洗浄した後、２Ｎ水酸化アンモニウム液
２Ｌを用いて溶出した。減圧濃縮によりアンモニアを除
去し濃縮液４０ｍｌを得た。この濃縮液４ｍｌを予め脱
イオン水で緩衝化したＳｅｐｈａｄｅｘ Ｇ−２５（φ
２．５ｘ１５０ｃｍ）に負荷し、流速３０ｍｌ／ｈｒ，
各分画量８．６ｍｌでゲル濾過を行った。ゲル濾過を繰
り返して大量分取した抗酸化作用並びに活性酸素フリー
ラジカル消去作用を有するスーパーオキシドジムスター
ゼ（ＳＯＤ）様活性の強い分画を集め凍結乾燥してペプ
チド粉末とした。このペプチド粉末３ｇを２０ｍｌの脱
イオン水に溶解後、予め脱イオン水で緩衝化したＳＰ−
Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５［Ｈ＋］カラム（φ１．５
ｘ４７．２ｃｍ）に負荷し、脱イオン水１Ｌから３％塩
化ナトリウム液１Ｌの濃度勾配法を行い、流速３０ｍｌ
／ｈｒ，各画１０．０ｍｌでクロマトグラフィーを行っ
た。その結果は図２に示す通りである。上記クロマトグ
ラフ中、分画番号３１〜４０をＳＰ−１分画、分画番号
４１〜５０をＳＰ−２分画、分画番号５１〜６５をＳＰ
−３分画及び分画番号６６〜８０をＳＰ−４分画とし、
これらペプチド類の各分画を集めて凍結乾燥して、抗酸
化作用並びに活性酸素フリーラジカル消去作用を有する
ＳＯＤ様活性の強いペプチド類を得た。
ド類の大豆からの製造］大豆２００ｇに脱イオン水１Ｌ
を加え、ホモジナイズした後、１Ｎ塩酸にてｐＨを２．
０に調整し、ペプシン（メルク社製、酵素番号 ＥＣ
３．４．２３．１）１０ｇを添加し、３７℃、２０時間
撹拌しながら加水分解を行った。分解反応液を直ちに限
外濾過膜（アミコン社製、ＹＭ１０型、φ７６ｍｍ）に
通過させ、通過液をＤｏｗｅｘ ５０Ｗ×４［Ｈ＋］カ
ラム（φ４．５ｘ１５ｃｍ）に加えた。そのカラムを脱
イオン水で十分洗浄した後、２Ｎ水酸化アンモニウム液
２Ｌを用いて溶出した。減圧濃縮によりアンモニアを除
去し濃縮液４０ｍｌを得た。この濃縮液４ｍｌを予め脱
イオン水で緩衝化したＳｅｐｈａｄｅｘ Ｇ−２５（φ
２．５ｘ１５０ｃｍ）に負荷し、流速３０ｍｌ／ｈｒ，
各分画量８．６ｍｌでゲル濾過を行った。ゲル濾過を繰
り返して大量分取した抗酸化作用並びに活性酸素フリー
ラジカル消去作用を有するスーパーオキシドジムスター
ゼ（ＳＯＤ）様活性の強い分画を集め凍結乾燥してペプ
チド粉末とした。このペプチド粉末３ｇを２０ｍｌの脱
イオン水に溶解後、予め脱イオン水で緩衝化したＳＰ−
Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５［Ｈ＋］カラム（φ１．５
ｘ４７．２ｃｍ）に負荷し、脱イオン水１Ｌから３％塩
化ナトリウム液１Ｌの濃度勾配法を行い、流速３０ｍｌ
／ｈｒ，各画１０．０ｍｌでクロマトグラフィーを行っ
た。その結果は図２に示す通りである。上記クロマトグ
ラフ中、分画番号３１〜４０をＳＰ−１分画、分画番号
４１〜５０をＳＰ−２分画、分画番号５１〜６５をＳＰ
−３分画及び分画番号６６〜８０をＳＰ−４分画とし、
これらペプチド類の各分画を集めて凍結乾燥して、抗酸
化作用並びに活性酸素フリーラジカル消去作用を有する
ＳＯＤ様活性の強いペプチド類を得た。
【０００９】試験例１ ［ペプチド類のアミノ酸分折］アミノ酸分析としては、
供試料としてスーパーオキシドジムスターゼ（ＳＯＤ）
様活性を有するペプチド類を常法により塩酸加水分解
し、加水分解終了後フェニルイソチオシアンート（ＰＩ
ＴＣ）を用いてアミノ酸をチオカルバミル誘導体とし、
これを高速液体クロマトグラフィー（ＨＰＬＣ）を行っ
た。ＨＰＬＣの条件は次のとおりである。 カラム；ピコタグ逆相カラム（内径３．９ｍｍ、長さ１
５ｃｍ） カラム温度；３８℃ 移動相；６％アセトニトリルを含む酢酸緩衝液から６０
％アセトニトリル溶液の濃度勾配法 流速；１ｍｌ／ｍｉｎ 検出波長；２５４ｎｍ 本発明に係わるＳＯＤ様活性を有するイワシ筋肉由来ペ
プチド類を含有する分画、並びに大豆由来ペプチド類を
含有する分画のアミノ酸分析の結果を図３、図４に示し
た。
供試料としてスーパーオキシドジムスターゼ（ＳＯＤ）
様活性を有するペプチド類を常法により塩酸加水分解
し、加水分解終了後フェニルイソチオシアンート（ＰＩ
ＴＣ）を用いてアミノ酸をチオカルバミル誘導体とし、
これを高速液体クロマトグラフィー（ＨＰＬＣ）を行っ
た。ＨＰＬＣの条件は次のとおりである。 カラム；ピコタグ逆相カラム（内径３．９ｍｍ、長さ１
５ｃｍ） カラム温度；３８℃ 移動相；６％アセトニトリルを含む酢酸緩衝液から６０
％アセトニトリル溶液の濃度勾配法 流速；１ｍｌ／ｍｉｎ 検出波長；２５４ｎｍ 本発明に係わるＳＯＤ様活性を有するイワシ筋肉由来ペ
プチド類を含有する分画、並びに大豆由来ペプチド類を
含有する分画のアミノ酸分析の結果を図３、図４に示し
た。
【００１０】試験例２ ［ペプチド類の分子量測定］ペプチド類を含有する分画
の分子量の測定としてのＨＰＬＣによる分析条件は次の
とおりである。 カラム；東ソー製ＴＳＫ ｇｅｌ ２０００ＳＷ
ＸＬ（内径７．８ｍｍ、長さ３０ｃｍ） カラム温度；３５℃ 移動相；５Ｍ尿素を含む５０ｍＭトリス塩酸緩衝液（ｐ
Ｈ７．０） 流速；０．５ｍｌ／ｍｉｎ 検出波長；２２０ｎｍ 本発明に係わるＳＯＤ様活性を有するイワシ筋肉由来ペ
プチド類を含有する分画、並びに大豆由来ペプチド類を
含有する分画の分子量測定の結果を図５、図６に示し
た。
の分子量の測定としてのＨＰＬＣによる分析条件は次の
とおりである。 カラム；東ソー製ＴＳＫ ｇｅｌ ２０００ＳＷ
ＸＬ（内径７．８ｍｍ、長さ３０ｃｍ） カラム温度；３５℃ 移動相；５Ｍ尿素を含む５０ｍＭトリス塩酸緩衝液（ｐ
Ｈ７．０） 流速；０．５ｍｌ／ｍｉｎ 検出波長；２２０ｎｍ 本発明に係わるＳＯＤ様活性を有するイワシ筋肉由来ペ
プチド類を含有する分画、並びに大豆由来ペプチド類を
含有する分画の分子量測定の結果を図５、図６に示し
た。
【００１１】試験例３ ［抗酸化作用の測定］抗酸化作用の測定方法として、反
応液は、リノール酸５１．５ｍｇ、エタノール４．０５
２ｍｌ，０．０５Ｎリン酸緩衝液（ｐＨ７．０）４．０
ｍｌ、脱イオン水１．９４８ｍｌの混合液に、抗酸化作
用を有するペプチド類を含有する分画１〜３ｍｇ添加
し、全量が１０ｍｌとなるように調製した。この溶液を
ネジ付き試験管で密封し５０℃の恒温器中に放置し、２
４時間毎にリノール酸の過酸化物価をロダン鉄法で測定
した。即ち反応液０．１ｍｌ，７５％エタノール液９．
７ｍｌ、３０％ロダンアンモニウム液０．１ｍｌ，０．
０２Ｍ塩化第二鉄を含む３．５％塩酸液０．１ｍｌを添
加し、３分間反応させた後、吸光度５００ｎｍを測定し
た。その際、５００ｎｍの吸光値が０．３５に達するま
での日数を誘導期間とした。本発明に係わるイワシ筋肉
由来ペプチド類を含有する分画、並びに大豆由来ペプチ
ド類を含有する分画の抗酸化作用は図７、図８に示すと
おりである。
応液は、リノール酸５１．５ｍｇ、エタノール４．０５
２ｍｌ，０．０５Ｎリン酸緩衝液（ｐＨ７．０）４．０
ｍｌ、脱イオン水１．９４８ｍｌの混合液に、抗酸化作
用を有するペプチド類を含有する分画１〜３ｍｇ添加
し、全量が１０ｍｌとなるように調製した。この溶液を
ネジ付き試験管で密封し５０℃の恒温器中に放置し、２
４時間毎にリノール酸の過酸化物価をロダン鉄法で測定
した。即ち反応液０．１ｍｌ，７５％エタノール液９．
７ｍｌ、３０％ロダンアンモニウム液０．１ｍｌ，０．
０２Ｍ塩化第二鉄を含む３．５％塩酸液０．１ｍｌを添
加し、３分間反応させた後、吸光度５００ｎｍを測定し
た。その際、５００ｎｍの吸光値が０．３５に達するま
での日数を誘導期間とした。本発明に係わるイワシ筋肉
由来ペプチド類を含有する分画、並びに大豆由来ペプチ
ド類を含有する分画の抗酸化作用は図７、図８に示すと
おりである。
【００１２】試験４ ［スーパーオキシドジムスターゼ様活性測定］ウミホタ
ルルシフェリン誘導体（ＣＬＡ）は１Ｏ２・、−Ｏ２・
を特異的に検出する有効な化学発光試薬であり、発明者
ら［Ａｇｒｉｃ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．，５５巻，１５
７−１６０頁，１９９１年］の方法によりスーパーオキ
シドジムスターゼ（ＳＯＤ）を消光剤に用いた消光実験
よりＣＬＡと−Ｏ２・との反応速度が求められる。ウミ
ホタルルシフェリン誘導体ＣＬＡ（Ｃ１３Ｈ１１Ｏ
Ｎ３、東京化成製、最終濃度１．３９×１０−７〜４．
６４×１０−８）溶液１０μｌ、アルブミン（５０ｍｇ
／５０ｍｌ、シグマ化学製）５００μｌ、キサンチンオ
キシダーゼ（１．４５ｕｎｉｔ／ｍｌ、シグマ化学製）
５０μｌを順に円筒型石英セル（内径１４ｍｍ、高さ６
０ｍｍ）に入れ、ルミノメーターＡｌｏｋａＢＬＲ−１
０２Ｂ型（浜松ホトニクス製）の試料室に移し、３ｍＭ
ヒポキサンチン溶液２００μｌを注入して、セル底面か
ら化学発光を単一光量子計数により測定した。消光剤が
存在する場合並びに存在しない場合の−Ｏ２・の発光強
度の比率（Ｉ０／Ｉ）はＩ０／Ｉ＝１＋［ｋ３／（ｋ１
＋ｋ２〔ＣＬＡ〕）］×［Ｑ］で表わされる。ここで、
［Ｑ］はＳＯＤ様活性物質を、ｋ１は−Ｏ２・の消光速
度定数、ｋ２は−Ｏ２・と〔ＣＬＡ〕との反応速度定
数、ｋ３は−Ｏ２・と［Ｑ］との反応速度定数を示す。
本発明に係わるイワシ筋肉由来ペプチド類を含有する分
画並びに大豆由来ペプチド類を含有する分画の、活性酸
素フリーラジカル消去作用を示すスーパーオキシドジム
スターゼ様活性（反応速度定数ｋ３）の結果は表１、表
２に示すとおりである。
ルルシフェリン誘導体（ＣＬＡ）は１Ｏ２・、−Ｏ２・
を特異的に検出する有効な化学発光試薬であり、発明者
ら［Ａｇｒｉｃ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．，５５巻，１５
７−１６０頁，１９９１年］の方法によりスーパーオキ
シドジムスターゼ（ＳＯＤ）を消光剤に用いた消光実験
よりＣＬＡと−Ｏ２・との反応速度が求められる。ウミ
ホタルルシフェリン誘導体ＣＬＡ（Ｃ１３Ｈ１１Ｏ
Ｎ３、東京化成製、最終濃度１．３９×１０−７〜４．
６４×１０−８）溶液１０μｌ、アルブミン（５０ｍｇ
／５０ｍｌ、シグマ化学製）５００μｌ、キサンチンオ
キシダーゼ（１．４５ｕｎｉｔ／ｍｌ、シグマ化学製）
５０μｌを順に円筒型石英セル（内径１４ｍｍ、高さ６
０ｍｍ）に入れ、ルミノメーターＡｌｏｋａＢＬＲ−１
０２Ｂ型（浜松ホトニクス製）の試料室に移し、３ｍＭ
ヒポキサンチン溶液２００μｌを注入して、セル底面か
ら化学発光を単一光量子計数により測定した。消光剤が
存在する場合並びに存在しない場合の−Ｏ２・の発光強
度の比率（Ｉ０／Ｉ）はＩ０／Ｉ＝１＋［ｋ３／（ｋ１
＋ｋ２〔ＣＬＡ〕）］×［Ｑ］で表わされる。ここで、
［Ｑ］はＳＯＤ様活性物質を、ｋ１は−Ｏ２・の消光速
度定数、ｋ２は−Ｏ２・と〔ＣＬＡ〕との反応速度定
数、ｋ３は−Ｏ２・と［Ｑ］との反応速度定数を示す。
本発明に係わるイワシ筋肉由来ペプチド類を含有する分
画並びに大豆由来ペプチド類を含有する分画の、活性酸
素フリーラジカル消去作用を示すスーパーオキシドジム
スターゼ様活性（反応速度定数ｋ３）の結果は表１、表
２に示すとおりである。
【００１３】
【表１】
【００１４】
【表２】
【００１５】
【発明の効果】本発明は、イワシ筋肉並びに大豆を酵素
分解して得られるペプチド類を有効成分とする抗酸化作
用並びに活性酸素フリーラジカル消去作用を有するスー
パーオキシドジムスターゼ様活性食材を提供するもので
ある。本発明のスパーオキシドジムスターゼ様活性食材
は、癌の予防並びに老化制御に有効であり、生体にとっ
て安全である。したがって本発明のスーパーオキシドジ
ムスターゼ様活性食材は強力な抗酸化作用並びに活性酸
素フリーラジカル消去作用を有するスーパーオキシドジ
ムスターゼ様活性食材として，単に医療分野で使用され
るにとどまらず、食品、化学薬品類等の利用も期待でき
るものである。
分解して得られるペプチド類を有効成分とする抗酸化作
用並びに活性酸素フリーラジカル消去作用を有するスー
パーオキシドジムスターゼ様活性食材を提供するもので
ある。本発明のスパーオキシドジムスターゼ様活性食材
は、癌の予防並びに老化制御に有効であり、生体にとっ
て安全である。したがって本発明のスーパーオキシドジ
ムスターゼ様活性食材は強力な抗酸化作用並びに活性酸
素フリーラジカル消去作用を有するスーパーオキシドジ
ムスターゼ様活性食材として，単に医療分野で使用され
るにとどまらず、食品、化学薬品類等の利用も期待でき
るものである。
【００１６】
【図１】本発明に係るイワシ筋肉由来ペプチド類の、製
造例１におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５（Ｈ
＋）カラムクロマトグラフィーによる、ＳＯＤ様活性を
有するペプチド類を含有する分画の分離精製の結果を示
す図である。
造例１におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５（Ｈ
＋）カラムクロマトグラフィーによる、ＳＯＤ様活性を
有するペプチド類を含有する分画の分離精製の結果を示
す図である。
【図２】本発明に係る大豆由来ペプチド類の、製造例２
におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５（Ｈ＋）カ
ラムクロマトグラフィーによる、ＳＯＤ様活性を有する
ペプチド類を含有する分画の分離精製の結果を示す図で
ある。
におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５（Ｈ＋）カ
ラムクロマトグラフィーによる、ＳＯＤ様活性を有する
ペプチド類を含有する分画の分離精製の結果を示す図で
ある。
【図３】本発明に係るイワシ筋肉由来ペプチド類の、製
造例１におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５（Ｈ
＋）カラムクロマトグラフィーによる、ＳＯＤ様活性を
有するペプチド類を含有する分画のアミノ酸分析の結果
である。
造例１におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５（Ｈ
＋）カラムクロマトグラフィーによる、ＳＯＤ様活性を
有するペプチド類を含有する分画のアミノ酸分析の結果
である。
【図４】本発明に係る大豆由来ペプチド類の、製造例２
におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５（Ｈ＋）カ
ラムクロマトグラフィーによる、ＳＯＤ様活性を有する
ペプチド類を含有する分画のアミノ酸分析の結果であ
る。
におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５（Ｈ＋）カ
ラムクロマトグラフィーによる、ＳＯＤ様活性を有する
ペプチド類を含有する分画のアミノ酸分析の結果であ
る。
【図５】本発明に係るイワシ筋肉由来ペプチド類の、製
造例１におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５（Ｈ
＋）カラムクロマトグラフィーによる、ＳＯＤ様活性を
有するペプチド類を含有する分画の分子量測定結果であ
る。
造例１におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５（Ｈ
＋）カラムクロマトグラフィーによる、ＳＯＤ様活性を
有するペプチド類を含有する分画の分子量測定結果であ
る。
【図６】本発明に係る大豆由来ペプチド類の、製造例２
におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５（Ｈ＋）カ
ラムクロマトグラフィーによる、ＳＯＤ様活性を有する
ペプチド類を含有する分画の分子量測定結果である。
におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５（Ｈ＋）カ
ラムクロマトグラフィーによる、ＳＯＤ様活性を有する
ペプチド類を含有する分画の分子量測定結果である。
【図７】本発明に係るイワシ筋肉由来ペプチド類の、製
造例１におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５（Ｈ
＋）カラムクロマトグラフィーによる、ペプチドを含有
する分画の抗酸化作用の測定結果である。
造例１におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２５（Ｈ
＋）カラムクロマトグラフィーによる、ペプチドを含有
する分画の抗酸化作用の測定結果である。
【図８】本発明に係る大豆由来ペプチド類の、製造例１
におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄ−ｅｘ Ｃ−２５（Ｈ＋）
カラムクロマトグラフィーによる、ペプチド類を含有す
る分画の抗酸化作用の測定結果である。
におけるＳＰ−Ｓｅｐｈａｄ−ｅｘ Ｃ−２５（Ｈ＋）
カラムクロマトグラフィーによる、ペプチド類を含有す
る分画の抗酸化作用の測定結果である。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ｃ０７Ｋ 14/415 8318−4Ｈ 14/46 8318−4Ｈ Ｃ１２Ｎ 9/02 // Ａ６１Ｋ 38/00 ＡＧＺ 38/44 ＡＤＵ
Claims (2)
- 【請求項１】 イワシ筋肉をタンパク質分解酵素で処理
して得られた生成物を濾過し、その濾液成分中の半透膜
を通過した成分を順次、強酸性陽イオン交換樹脂、ゲル
濾過、イオン交換性ゲル濾過クロマトグラフィー等によ
って分画し、その処理毎に得られた分画からペプチド類
を含有する分画を得ることを特徴とするスーパーオキシ
ドジムスターゼ様活性食材。 - 【請求項２】 大豆をタンパク質分解酵素で処理して得
られた生成物を濾過し、その濾過成分中の半透膜を通過
した成分を順次、強酸性陽イオン交換樹脂、ゲル濾過、
イオン交換性ゲル濾過クロマトグラフィー等によって分
画し、その処理毎に得られた分画からペプチド類を含有
する分画を得ることを特徴とするスパーオキシドジムス
ターゼ様活性食材。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP6181709A JPH089892A (ja) | 1994-06-28 | 1994-06-28 | スーパーオキシドジムスターゼ様活性を有するペプチド類 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP6181709A JPH089892A (ja) | 1994-06-28 | 1994-06-28 | スーパーオキシドジムスターゼ様活性を有するペプチド類 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH089892A true JPH089892A (ja) | 1996-01-16 |
Family
ID=16105491
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP6181709A Pending JPH089892A (ja) | 1994-06-28 | 1994-06-28 | スーパーオキシドジムスターゼ様活性を有するペプチド類 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH089892A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2007527384A (ja) * | 2003-07-04 | 2007-09-27 | ベルゲ・バイオメッド・アクティーゼルスカブ | 魚肉タンパク質加水分解物 |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6070037A (ja) * | 1983-06-14 | 1985-04-20 | エデイネン・センタ−・ポ・シミア | バイオマスの処理方法 |
| JPS6119454A (ja) * | 1984-07-09 | 1986-01-28 | Terumo Corp | 蛋白質水解物の製造法 |
| JPS6287058A (ja) * | 1985-10-14 | 1987-04-21 | Osajima Kazuharu | 新規ペプチド |
-
1994
- 1994-06-28 JP JP6181709A patent/JPH089892A/ja active Pending
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6070037A (ja) * | 1983-06-14 | 1985-04-20 | エデイネン・センタ−・ポ・シミア | バイオマスの処理方法 |
| JPS6119454A (ja) * | 1984-07-09 | 1986-01-28 | Terumo Corp | 蛋白質水解物の製造法 |
| JPS6287058A (ja) * | 1985-10-14 | 1987-04-21 | Osajima Kazuharu | 新規ペプチド |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2007527384A (ja) * | 2003-07-04 | 2007-09-27 | ベルゲ・バイオメッド・アクティーゼルスカブ | 魚肉タンパク質加水分解物 |
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