JPH0789918B2 - プルラナ−ゼ活性を有するアミラ−ゼ及びその製造法 - Google Patents
プルラナ−ゼ活性を有するアミラ−ゼ及びその製造法Info
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- JPH0789918B2 JPH0789918B2 JP21550787A JP21550787A JPH0789918B2 JP H0789918 B2 JPH0789918 B2 JP H0789918B2 JP 21550787 A JP21550787 A JP 21550787A JP 21550787 A JP21550787 A JP 21550787A JP H0789918 B2 JPH0789918 B2 JP H0789918B2
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Description
【発明の詳細な説明】 〔産業上の利用分野〕 本発明は新規なプルラナーゼ活性を有するアミラーゼ及
びその製造方法に関するものである。
びその製造方法に関するものである。
現在までにプルランのα−1,6−グルコシド結合を分解
できるプルラナーゼ活性を有するアミラーゼは殆どど見
出されておらず、1987年高崎の発見したバチルスサチル
スTU（Bacillus subtilis）起源のプルラナーゼ−アミ
ラーゼ複合酵素（Complex enzyme）が唯一の酵素でしか
なかった（Y.Takasaki,Agric.Biol.Chem.,51 9（198
7））。
できるプルラナーゼ活性を有するアミラーゼは殆どど見
出されておらず、1987年高崎の発見したバチルスサチル
スTU（Bacillus subtilis）起源のプルラナーゼ−アミ
ラーゼ複合酵素（Complex enzyme）が唯一の酵素でしか
なかった（Y.Takasaki,Agric.Biol.Chem.,51 9（198
7））。
本発明の目的はプルラナーゼ活性を有するアミラーゼ及
びその製造法であるが、従来のプルラナーゼ活性を有す
るアミラーゼとはその理化学的性質が異なる新規アミラ
ーゼ及びその製造法を提供することにある。
びその製造法であるが、従来のプルラナーゼ活性を有す
るアミラーゼとはその理化学的性質が異なる新規アミラ
ーゼ及びその製造法を提供することにある。
本発明者らは上記問題点を解決すべく研究の結果、バチ
ルスサーキュランスに属するバチルスサーキュランスＦ
−２を培養したものより新規なプルラナーゼ活性を有す
るアミラーゼが得られることを見出し、本発明を完成し
た。
ルスサーキュランスに属するバチルスサーキュランスＦ
−２を培養したものより新規なプルラナーゼ活性を有す
るアミラーゼが得られることを見出し、本発明を完成し
た。
すなわち、本発明のプルラナーゼ活性を有するアミラー
ゼの理化学的性質を詳細に説明すると以下の通りであ
る。
ゼの理化学的性質を詳細に説明すると以下の通りであ
る。
可溶性基質に対する作用 可溶性澱粉及びプルランに同等の初速度で作用し前者か
ら主としてG4,G5,G6、後者からは主としてG3を生成する
（表１及び表３参照）。
ら主としてG4,G5,G6、後者からは主としてG3を生成する
（表１及び表３参照）。
生澱粉に対する作用 生澱粉に対してほとんど作用しないが、バチルスサーキ
ュランスＦ−２起源の生澱粉分解活性を有するアミラー
ゼと併用とした場合、生澱粉分解活性を増大させる（表
２参照）。
ュランスＦ−２起源の生澱粉分解活性を有するアミラー
ゼと併用とした場合、生澱粉分解活性を増大させる（表
２参照）。
基質特異性 可溶性澱粉もしくは澱粉系糖質及びプルランに作用し、
デキストラン、G4,G2イソマルトースには殆んど作用し
ない（表１参照）。
デキストラン、G4,G2イソマルトースには殆んど作用し
ない（表１参照）。
至適pH及び安定pH 本酵素の可溶性澱粉に対する至適pHはpH7.0〜8.5（第１
図参照）、その安定pHは5.0〜9.0である（第２図参
照）。
図参照）、その安定pHは5.0〜9.0である（第２図参
照）。
またプルランに対する至適pHは、pH7.0（第１図参照）
であり、その安定pHは5.0〜8.0である（第２図参照）。
であり、その安定pHは5.0〜8.0である（第２図参照）。
至適温度及び熱安定性 本酵素の可溶性澱粉及びプルランに対する至適作用温度
は50℃である（第３図参照）。また本酵素は40℃までは
安定であるが、それ以上の温度では活性が低下し、60℃
30分間ではほとんど失活する（第４図参照）。
は50℃である（第３図参照）。また本酵素は40℃までは
安定であるが、それ以上の温度では活性が低下し、60℃
30分間ではほとんど失活する（第４図参照）。
等電点 本酵素をアンホライン（脂肪族ポリアミノポリカルボン
酸、LKB社製）存在下で電気泳動を行い等電点を測定し
たところ4.13であった。
酸、LKB社製）存在下で電気泳動を行い等電点を測定し
たところ4.13であった。
分子量 本酵素の分子量はSDSポリアクリルアミドゲル電気泳動
法により約218000であった。
法により約218000であった。
このように本酵素は従来のプルラナーゼ活性を有するア
ミラーゼとは明らかに理化学的性質で異なる新規な酵素
である。
ミラーゼとは明らかに理化学的性質で異なる新規な酵素
である。
ここで、本発明の酵素の新規な点をさらに明らかにする
ために、従来報告されているプルラナーゼ活性を有する
アミラーゼの理化学的性質を表３に比較して示す。
ために、従来報告されているプルラナーゼ活性を有する
アミラーゼの理化学的性質を表３に比較して示す。
この表から本発明の酵素はバチルスサチルスTU起源のプ
ルラナーゼ−アミラーゼ複合酵素とその理化学的性質が
明らかに異なるものである。
ルラナーゼ−アミラーゼ複合酵素とその理化学的性質が
明らかに異なるものである。
アミラーゼ活性は酵素液と可溶性澱粉をpH7.0、30℃に
て30分間反応させ、生じた還元糖量をグルコースを標準
としてジニトロサルチル酸法にて測定した。アミラーゼ
活性１単位（ユニット）は上記条件下で１分間に１μmo
lのグルコースに相当する量の還元糖を遊離する酵素量
として表わした。プルラナーゼ活性は上記条件下におい
て基質としてプルランを用い、同様な操作を行った。プ
ルラナーゼ活性１単位（ユニット）は上記条件下で１分
間に１μmolのグルコースに相当する量の還元糖を遊離
する酵素量として表わした。
て30分間反応させ、生じた還元糖量をグルコースを標準
としてジニトロサルチル酸法にて測定した。アミラーゼ
活性１単位（ユニット）は上記条件下で１分間に１μmo
lのグルコースに相当する量の還元糖を遊離する酵素量
として表わした。プルラナーゼ活性は上記条件下におい
て基質としてプルランを用い、同様な操作を行った。プ
ルラナーゼ活性１単位（ユニット）は上記条件下で１分
間に１μmolのグルコースに相当する量の還元糖を遊離
する酵素量として表わした。
つぎに本発明の新規なプルラナーゼ活性を有するアミラ
ーゼの製造方法について説明する。
ーゼの製造方法について説明する。
本発明の製造法において使用される微生物は、上記新規
なアミラーゼの生産能を有するバチルス属に属する微生
物であり、その一例として、バチルスサーキュランス
（Bacillus circulans）Ｆ−２（微工研菌寄第7361号）
を挙げることができる。
なアミラーゼの生産能を有するバチルス属に属する微生
物であり、その一例として、バチルスサーキュランス
（Bacillus circulans）Ｆ−２（微工研菌寄第7361号）
を挙げることができる。
本発明による微生物の培養方法は、表４に示す基本培地
組成のうち、炭素源として他の栄養源とは別途酸化エチ
レンで滅菌した起源の異なる各種生澱粉やエピクロルヒ
ドリンで架橋したトウモロコシ及びバレイショ澱粉をオ
ートクレーブ処理したもの培地100g当たり1gを必要と
し、窒素源としては、硫酸アンモニウム、酵母エキス、
肉汁エキス、大豆粉、コーンスチープカー等が、無機塩
類としては、リン酸１カリウム、リン酸２カリウム、硫
酸マグネシウム等が用いられ、培養は、振とう培養もし
くは通気撹拌培養を行う。また、マルトオリゴ糖などの
可溶性澱粉系基質を低流量で添加する流加培養も有効で
ある。
組成のうち、炭素源として他の栄養源とは別途酸化エチ
レンで滅菌した起源の異なる各種生澱粉やエピクロルヒ
ドリンで架橋したトウモロコシ及びバレイショ澱粉をオ
ートクレーブ処理したもの培地100g当たり1gを必要と
し、窒素源としては、硫酸アンモニウム、酵母エキス、
肉汁エキス、大豆粉、コーンスチープカー等が、無機塩
類としては、リン酸１カリウム、リン酸２カリウム、硫
酸マグネシウム等が用いられ、培養は、振とう培養もし
くは通気撹拌培養を行う。また、マルトオリゴ糖などの
可溶性澱粉系基質を低流量で添加する流加培養も有効で
ある。
培地pHは７付近、培養温度は37℃付近が好ましく、培養
時間１〜７日で微生物の培養液中に多種類のアミラーゼ
を分泌生産する。
時間１〜７日で微生物の培養液中に多種類のアミラーゼ
を分泌生産する。
従って、目的とする酵素を得るには、培養液を遠心分離
による除菌操作後、培養上清液からプルラナーゼ活性を
有するアミラーゼ画分を分離採取しなければならない。
本酵素は既知の分離精製手段、具体的には例えば、硫安
等の塩による塩析、アルコール又はアセトン等の親水性
有機溶媒による分画、沈澱、イオン交換樹脂等による吸
着、疎水性クロマトグラフィー等を分離精製手段とする
ことができる。
による除菌操作後、培養上清液からプルラナーゼ活性を
有するアミラーゼ画分を分離採取しなければならない。
本酵素は既知の分離精製手段、具体的には例えば、硫安
等の塩による塩析、アルコール又はアセトン等の親水性
有機溶媒による分画、沈澱、イオン交換樹脂等による吸
着、疎水性クロマトグラフィー等を分離精製手段とする
ことができる。
次に実施例により本発明を説明するが、本発明はこれら
の実施例に限定されるものではない。
の実施例に限定されるものではない。
実施例１ バチルスサーキュランスＦ−２（微工研菌寄第7361号）
を硫酸アンモニウム0.2％、硫酸マグネシウム７水塩0.0
2％、リン酸二カリウム1.4％、リン酸一カリウム0.6
％、酵母エキス0.1％、エピクロルヒドリン架橋バレイ
ショ澱粉1.0％を含有する培地100mlを120℃20分間滅菌
後、植菌し、37℃５日間培養を行った。培養３日目で培
地中のアミラーゼ活性及びプルラナーゼ活性が最高とな
り、それぞれ0.46ユニット/ml及び0.06ユニット/mlであ
った。その培養液を遠心分離により除菌後、上清として
得た粗酵素液に硫酸アンモニウムを30％飽和添加し、生
ずる沈澱を遠心分離で除去する。次に遠心上清にトウモ
ロコシ澱粉を加え37℃１時間撹拌後、遠心分離にて澱粉
を除去する。得られた上清液に硫酸アンモニウムを80％
になるように加え、生ずる沈澱を遠心分離で集め、50mM
トリス−塩酸緩衝液（pH8.0）に溶解する。この溶液を
同緩衝液にて透析後、得られた酵素液を予め50mMトリス
−塩酸緩衝液（pH8.0）に平衡化しておいたDEAE−トヨ
パール650M（東洋遭達（株）製）のカラム（20×300m
m）に通液する。常法に従い０〜0.25Mの塩化ナトリウム
を含む上記緩衝液でイオン濃度勾配法を用いてプルラナ
ーゼ活性を有するアミラーゼを溶出する。さらにこの活
性画分を限外濾過膜YM−10（アミコン社製）を用いて約
20倍に濃縮後、0.1Mリン酸緩衝液（pH7.5）で透析す
る。得られた酵素液を1M硫酸アンモニウムを含む同緩衝
液で平衡化したTSK Gel Phenyl−5PW（東洋遭達（株）
製）のカラム（7.5×50mm）に通液し酸素をカラムに吸
着させる。1M硫酸アンモニウムを含む0.1Mリン酸緩衝液
（pH7.5）でカラムを充分洗浄後、同緩衝液を0.1Mリン
酸緩衝液（pH7.5）の極性濃度勾配によってプルラナー
ゼ活性を有するアミラーゼを溶出させ、0.1Mリン酸緩衝
液（pH7.5）にて透析し精製酵素を得た。前記精製酵素
の収量は2.0％であった。
を硫酸アンモニウム0.2％、硫酸マグネシウム７水塩0.0
2％、リン酸二カリウム1.4％、リン酸一カリウム0.6
％、酵母エキス0.1％、エピクロルヒドリン架橋バレイ
ショ澱粉1.0％を含有する培地100mlを120℃20分間滅菌
後、植菌し、37℃５日間培養を行った。培養３日目で培
地中のアミラーゼ活性及びプルラナーゼ活性が最高とな
り、それぞれ0.46ユニット/ml及び0.06ユニット/mlであ
った。その培養液を遠心分離により除菌後、上清として
得た粗酵素液に硫酸アンモニウムを30％飽和添加し、生
ずる沈澱を遠心分離で除去する。次に遠心上清にトウモ
ロコシ澱粉を加え37℃１時間撹拌後、遠心分離にて澱粉
を除去する。得られた上清液に硫酸アンモニウムを80％
になるように加え、生ずる沈澱を遠心分離で集め、50mM
トリス−塩酸緩衝液（pH8.0）に溶解する。この溶液を
同緩衝液にて透析後、得られた酵素液を予め50mMトリス
−塩酸緩衝液（pH8.0）に平衡化しておいたDEAE−トヨ
パール650M（東洋遭達（株）製）のカラム（20×300m
m）に通液する。常法に従い０〜0.25Mの塩化ナトリウム
を含む上記緩衝液でイオン濃度勾配法を用いてプルラナ
ーゼ活性を有するアミラーゼを溶出する。さらにこの活
性画分を限外濾過膜YM−10（アミコン社製）を用いて約
20倍に濃縮後、0.1Mリン酸緩衝液（pH7.5）で透析す
る。得られた酵素液を1M硫酸アンモニウムを含む同緩衝
液で平衡化したTSK Gel Phenyl−5PW（東洋遭達（株）
製）のカラム（7.5×50mm）に通液し酸素をカラムに吸
着させる。1M硫酸アンモニウムを含む0.1Mリン酸緩衝液
（pH7.5）でカラムを充分洗浄後、同緩衝液を0.1Mリン
酸緩衝液（pH7.5）の極性濃度勾配によってプルラナー
ゼ活性を有するアミラーゼを溶出させ、0.1Mリン酸緩衝
液（pH7.5）にて透析し精製酵素を得た。前記精製酵素
の収量は2.0％であった。
実施例２ 実施例１で得られた酵素標品を用いて生トウモロコシ及
びバレイショ澱粉の分解を行った。
びバレイショ澱粉の分解を行った。
精製酵素（アミラーゼ活性として0.3単位）もしくは、
バチルスサーキュランスＦ−２の生澱粉分解活性を有す
るアミラーゼ（0.3単位）と１％生澱粉及び0.02％ペニ
シリンＧを含む0.1Mリン酸緩衝液（pH7.5）500μを37
℃11日間反応させた。反応後、加熱（100℃10分間）失
活させフェノール硫酸法により溶出した可溶性糖より生
澱粉の分割率を算出した。
バチルスサーキュランスＦ−２の生澱粉分解活性を有す
るアミラーゼ（0.3単位）と１％生澱粉及び0.02％ペニ
シリンＧを含む0.1Mリン酸緩衝液（pH7.5）500μを37
℃11日間反応させた。反応後、加熱（100℃10分間）失
活させフェノール硫酸法により溶出した可溶性糖より生
澱粉の分割率を算出した。
結果を表５に示すが、本酵素は単独では生澱粉分解活性
は殆んど有しないが、生澱粉分解活性を有するアミラー
ゼと併用すると、それ以上の性澱粉分解活性を示すこと
が明らかにされた。
は殆んど有しないが、生澱粉分解活性を有するアミラー
ゼと併用すると、それ以上の性澱粉分解活性を示すこと
が明らかにされた。
本発明により、新規なプルラナーゼ活性を有するアミラ
ーゼを容易に効率よく製造することができ、また生澱粉
分解能を有するアミラーゼと併用することにより生澱粉
分解率を著しく増大させることができ、無蒸煮醗酵等の
効率よい生澱粉分解促進作用を示すものとして期待で
き、その工業的意義は非常に大きい。
ーゼを容易に効率よく製造することができ、また生澱粉
分解能を有するアミラーゼと併用することにより生澱粉
分解率を著しく増大させることができ、無蒸煮醗酵等の
効率よい生澱粉分解促進作用を示すものとして期待で
き、その工業的意義は非常に大きい。
第１図は本酵素の至適pHを示す図であって酵素溶液と可
溶性澱粉もしくはプルランを各pHで反応させた時の相対
活性を示したものであり、第２図は本酵素のpH安定性を
示す図であって酵素溶液と可溶性澱粉もしくはプルラン
を各pHで30℃１時間放置した後の相対活性を示したもの
であり、第３図は本酵素の至適温度を示す図であって、
酵素溶液と可溶性澱粉もしくはプルランを各温度で反応
させた時の相対活性を示したものであり、第４図は本酵
素の熱安定性を示す図であって酵素溶液と可溶性澱粉も
しくはプルランを各温度で30分間維持後の残存活性を相
対活性として示したものである。 図中の記号の説明：○−○；可溶性澱粉を基質とした場
合の本酵素のアミラーゼ活性、●−●；プルラン基質と
した場合の本酵素のプルラナーゼ活性。
溶性澱粉もしくはプルランを各pHで反応させた時の相対
活性を示したものであり、第２図は本酵素のpH安定性を
示す図であって酵素溶液と可溶性澱粉もしくはプルラン
を各pHで30℃１時間放置した後の相対活性を示したもの
であり、第３図は本酵素の至適温度を示す図であって、
酵素溶液と可溶性澱粉もしくはプルランを各温度で反応
させた時の相対活性を示したものであり、第４図は本酵
素の熱安定性を示す図であって酵素溶液と可溶性澱粉も
しくはプルランを各温度で30分間維持後の残存活性を相
対活性として示したものである。 図中の記号の説明：○−○；可溶性澱粉を基質とした場
合の本酵素のアミラーゼ活性、●−●；プルラン基質と
した場合の本酵素のプルラナーゼ活性。
Claims (3)
- 【請求項１】以下の理化学的性質を有するアミラーゼ。 可溶性基質に対する作用 可溶性澱粉及びプルランに同等の初速度で作用し、前者
から主としてマルトテトラオース（G4）、マルトペンタ
オース（G5）、マルトヘキサオース（G6）を、後者から
は主としてマルトトリオース（G3）を生成する。 生澱粉に対する作用 生澱粉に対して殆んど作用しないが、生澱粉分解活性を
有するアミラーゼとの併用にて生澱粉分解活性を著しく
増大させる。 基質特異性 可溶性澱粉もしくは澱粉系糖質及びプルランに作用し、
デキストラン、マルトテトラオース、マルトース、イソ
マルトースには殆んど作用しない。 至適pH及びpH安定性 本酵素の可溶性澱粉に対する至適pHはpH7.0〜8.5であ
り、その安定pHは5.0〜9.0である。さらに、プルランに
対する至適pHはpH7.0.であり、その安定pHは5.0〜8.0で
ある。 至適温度及び熱安定性 本酵素の可溶性澱粉及びプルランに対する至適温度は50
℃であり、40℃までは安定であるが、それ以上の温度で
は活性が低下し、60℃30分間でほとんど失活する。 等電点 本酵素の等電点は電気泳動より測定すると4.13である。 分子量 本酵素の分子量はSDSポリアクリルアミドゲル電気泳動
法により約218000である。 - 【請求項２】以下の理化学的性質を有するアミラーゼ生
産能を有するバチルス属に属する微生物を培地に培養
し、培養物から前記プルラナーゼ活性を有するアミラー
ゼを採取することを特徴とするアミラーゼの製造方法。 可溶性基質に対する作用 可溶性澱粉及びプルランに同等の初速度で作用し、前者
から主としてマルトテトラオース（G4）、マルトペンタ
オース（G5）、マルトヘキサオース（G6）を、後者から
は主としてマルトトリオース（G3）を生成する。 生澱粉に対する作用 生澱粉に対して殆んど作用しないが、生澱粉分解活性を
有するアミラーゼとの併用にて生澱粉分解活性を著しく
増大させる。 基質特異性 可溶性澱粉もしくは澱粉系糖質及びプルランに作用し、
デキストラン、マルトテトラオース、マルトース、イソ
マルトースには殆んど作用しない。 至適pH及びpH安定性 本酵素の可溶性澱粉に対する至適pHはpH7.0〜8.5であ
り、その安定pHは5.0〜9.0である。さらに、プルランに
対する至適pHはpH7.0であり、その安定pHは5.0〜8.0で
ある。 至適温度及び熱安定性 本酵素の可溶性澱粉及びプルランに対する至適温度は50
℃であり、40℃までは安定であるが、それ以上の温度で
は活性が低下し、60℃30分間でほとんど失活する。 等電点 本酵素の等電点は電気泳動より測定すると4.13である。 分子量 本酵素の分子量はSDSポリアクリルアミドゲル電気泳動
法により約218000である。 - 【請求項３】バチルス属に属する微生物がバチルスサー
キュランスＦ−２（微工研菌寄第7361号）であることを
特徴とする特許請求の範囲第２項記載のアミラーゼの製
造方法
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP21550787A JPH0789918B2 (ja) | 1987-08-31 | 1987-08-31 | プルラナ−ゼ活性を有するアミラ−ゼ及びその製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP21550787A JPH0789918B2 (ja) | 1987-08-31 | 1987-08-31 | プルラナ−ゼ活性を有するアミラ−ゼ及びその製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6460376A JPS6460376A (en) | 1989-03-07 |
| JPH0789918B2 true JPH0789918B2 (ja) | 1995-10-04 |
Family
ID=16673548
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP21550787A Expired - Lifetime JPH0789918B2 (ja) | 1987-08-31 | 1987-08-31 | プルラナ−ゼ活性を有するアミラ−ゼ及びその製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0789918B2 (ja) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0632613B2 (ja) | 1989-09-19 | 1994-05-02 | 花王株式会社 | α―アミラーゼ活性を有する新規なアルカリプルラナーゼＹ、これを産生する微生物及び新規なアルカリプルラナーゼＹの製造法 |
-
1987
- 1987-08-31 JP JP21550787A patent/JPH0789918B2/ja not_active Expired - Lifetime
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS6460376A (en) | 1989-03-07 |
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