JPH0677504B2 - アレルギー性を減少させた食品の製造方法 - Google Patents
アレルギー性を減少させた食品の製造方法Info
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- JPH0677504B2 JPH0677504B2 JP63325716A JP32571688A JPH0677504B2 JP H0677504 B2 JPH0677504 B2 JP H0677504B2 JP 63325716 A JP63325716 A JP 63325716A JP 32571688 A JP32571688 A JP 32571688A JP H0677504 B2 JPH0677504 B2 JP H0677504B2
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Description
関する。
乳を含有する乳に対するアレルギーは、牛乳のホエイタ
ン白が母乳のタン白と異なり、アレルゲンとなりうる事
実に基づくことは公知である。後者のうち、アレルゲン
として認められる主なものは主としてアルフアーラクト
アルブミン(αLA)およびベーターラクトグロブリン
(βLG)であり、程度は少ないが免疫グロブリン(特に
IgG)および血清アルブミン(BSA)である。
これらのアレルギー発現性を減少させる試験が行なわれ
た。
解物はパンクレアチン加水分解により製造し、非−加水
分解タン白は加熱処理により凝固させ、次に加水分解物
は限外濾過し、凝固残留タン白およびアレルゲンとなり
うるマクロペプチドを除去する。
ロッパ特許出願第22019号明細書には、限外濾過プラン
トでホエイタン白を直接加水分解し、形成するペプチド
を集めることも提案された。当該タイプの膜反応器で
は、非−加水分解タン白は保留液に残留し、これは加水
分解室に再循環して再加水分解する。これらの条件下で
さえ、実際に完全にすべてのホエイタン白を加水分解す
ることはできないことが明らかである。例えば血清アル
ブミンは加水分解反応器に蓄積する。各種免疫グロブリ
ンもパンクレアチン酵素による加水分解に対し耐性があ
り、、部分的に解裂するに過ぎない。トリプシン又はパ
パインを使用して牛初乳の免疫グロブリン(IgG)を加
水分解して得た大きな断片又はマクロペプチドはIgGの
アレルギー発現性を大きく保有する。
が認められよう。何故ならば、BSAおよびIgGはヒトに対
しアレルゲンを構成し、その通り記載されているからで
ある。物理的分離の既知方法により、高栄養価の少量タ
ン白は失われる。
ン白起源のアレルゲンを実質的に含まない動物乳タン白
の加水分解物の製造方法を供することである。
よびpH値6〜8で水性溶液で加熱処理し、加水分解物は
40〜60℃に冷却し、次に第1加水分解後、分解せずに残
留する少量タン白を加水分解するためにタン白分解酵素
により第2加水分解処理し、その後酵素は加熱失活させ
る。
物理的に分離することにより除去しなくてもよいことで
ある。
ルギーを起こした場合、乳児に給食するためのものであ
る。
性の乳児又は哺乳児にアレルギー反応を起こしうるタン
白又はマクロペプチド」である。加水分解物又はこれら
の加水分解物を含有する食品は標準分析技術例えば高速
液体クロマトグラフイ(HPLC)、ポリアクリルアミドゲ
ルを使用する区域電気泳動(SDS−PAGE)によりタン白
又は大きな断片又は約10,000以上の分子量を有するマク
ロペプチドの存在をもはや検出できない場合、又はこれ
らの方法が免疫学的方法、例えば二重免疫拡散(ID)に
よりタン白又はマクロペプチド起源の抗原をもはや検出
し得ない場合、アレルギー性を有しないと解される。
任意の酵素加水分解物を使用して実施できる。この出発
物質はチーズ製造からのホエイ、特にレンネツトによる
カゼイン凝固により生成するようなスイートホエイ、酸
又は酸生産酵素によりカゼインの凝固による酸ホエイ、
又は酸およびレンネツトによる凝固により生成する混合
ホエイであつてよい。
脱ミネラルホエイでよい。このホエイは例えば限外濾過
し、任意には次に透析して得た乳糖を多少含むホエイタ
ン白濃縮物であつてよい。出発物質は上記出発物質およ
び乳糖の組合せてあつてもよい。真の水溶液又はコロイ
ド水溶液の形又は粉末形でよい。後者の場合、粉末は脱
ミネラル水に溶解し、水溶液を形成させることが好まし
い。出発物質はアルカリ性および中性範囲で活性の混合
又は精製タン白加水分解酵素、例えばトリプシン、キモ
トリプシン又はパンクレアチンを使用する既知方法で酵
素加水分解処理を行なう。
えば10分、少量、例えば加水分解に対し使用する全量の
10%の酵素を使用して行なうことができる。これは酵素
を節約することができる。この場合、加水分解は部分的
である。この加水分解は反応器、又は別法では管内で行
なうことができる。
ばクエン酸カルシウム又はマグネシウムのようなキレー
ト剤を例えば米国特許第4,748,034号明細書に記載のよ
うに基質に添加することができる。
H値6〜8で加熱処理する。加熱処理時間および温度は
勿論相関があり、低温限界は長時間限界に相当し、逆も
又同様である。工業的熱交換機では、約90℃の温度およ
び5分の滞留時間は微量タン白の変性に対しては十分で
あることが分かつた。これらのタン白の変性は次の酵素
分解を受けやすくすることが実際に分つた。熱処理は酵
素を失活させることを述べることは得策である。
活性に対する至適温度である約55℃の温度に冷却し、pH
値はアルカリ水溶液を添加して約7.5に調整することが
好ましい。
加水分解は温度調節タンク反応器でバツチで非連続的に
行なう。トリプシン、キモトリプシン、パンクレアチン
又はトリプシンおよびキモトリプシンの混合物の水溶液
から選択したタン白分解酵素の添加後、加水分解は60〜
180分行なう。
構成する管内で1〜60分、好ましくは2〜20分連続的に
行なう。この変法では、管はその長さにより加水分解す
る生成物の処理量に従つて必要な反応時間を供する。従
つて、酵素は連続的に滞留管の入口にポンプ輸送しなけ
ればならない。高乱流を形成する状態は酵素と基質間に
急速かつ濃密な接触をもたらす。
生成物は酵素を失活させる熱処理を受ける。この熱処理
は加水分解物を75℃又はそれ以上の温度に予備加熱し、
その温度(好ましくは75〜85℃)に約5分保持し、酵素
の自己消化を促進することを含み、この処理は次に例え
ば125〜135℃の好ましくは超高温で、2〜3分、蒸気噴
射又は熱交換機で滅菌することが有利である。
燥により乾燥し、又は次に処理することもできる。後者
の場合、酵素は次の処理中失活させることができる。
の食品、特に乳児又は回復期の病人に対する食品に、又
はアレルギーに苦しむ人に使用する易再吸収性食品に添
加できる。
も関し、これは炭水化物、無機塩および任意には油溶性
ビタミンを含有する液体脂肪を加水分解物に添加し、水
溶性ビタミンを含有する水溶液およびオリゴ成分を任意
には添加し、全体を乾燥することを特徴とする。
ことができる。
せ、その後、生成物は乾燥する代りに液状で包装する。
しない限り重量による。
白又はマクロペプチドが存在しないことを実証するため
のものである: I/SDS−PAGES, Laemmliの英国,1970,Nature227:680以下によれば、下記
特定条件下で、 顕色剤:Coomassieブリリアントブル−G250 電気泳動後緩衝溶液:0.025Mトリス、0.19Mグリシン、0.
1%SDS。
スレイトールを含有する緩衝水溶液に分散する。分散体
は急速に100℃に加熱し、次に2Mのトリス緩衝水溶液、p
H8中のヨードアセトアミド(0.1mlの緩衝溶液に18mg)
によりアルキル化する。場合によつては、還元およびア
ルキル化工程は非−還元状態のタン白を示すために検討
の上省略する。
を検出する。IgGおよびもとのままの(非−還元)IgGの
H鎖およびL鎖に対する検出限界はバンドの拡散特徴に
より一層高い。
によれば次の特定試験条件下で: 方法:非−稀釈溶液は100mg/mlの生理的食塩水から成
る。2:1比の連続稀釈後、連続オリフイスは一方では試
料を満たし、他方ではウサギの特異的血清、それぞれ抗
−βLG,抗−αLA,抗−BSAおよび抗−IgGを試料の初めの
濃度の1/16の濃度で満たす。タン白の検出は抗原−抗体
沈澱反応に相当する。無反応に相当する最初の力価(初
めの濃度の画分として表わす)は記録する。
約20μg/ml(試料10μの容積)でBASおよびIgGの検出
に対しては約40μg/mlである。
71and Bican,P.ら,1982,Milchwissenschaft37:592によ
る。
のタン白と比較して第2加水分解後のBSAおよびIgGに対
するピークを生じないことを確証する:溶媒:緩衝溶
液,0.05Mトリス−HCl,4Mグアジニウム,pH6.8 試料:1mgの加水分解物又はタン白(対照) 検出:280nm,流速1ml/分 カラム温度:20℃ イソクラチツク勾配の条件 例1 24gの脱ミネラル酸性ホエイ粉末(DWP)を撹拌しながら
脱ミネラル水に分散し、ゆつくり加熱して溶解する。生
成溶液は容量80mlおよび乾物含量30%を有する。
のpH値は20%(重量/容積)のCa(OH)2水性分散体を
添加して8に上げる。
豚トリプシンを次に添加する。急速にpHが低下し(加水
分解の開始により)、これはKOH水溶液の添加によりpH
7.5で停止し、次にpHは1N KOH水溶液により自動的に埋
合せしてpH安定器のpHをその値に保持する。反応は55℃
で4時間継続し、その後滴定により検知できる反応は生
じない。
する水溶液を20mlの加水分解物に添加し、トリプシンの
作用を妨害し、その後溶液は凍結乾燥により乾燥する。
に保持する。
度に保持する。
度に保持する。
別に反応器に導入する。30mgの上記トリプシンを各反応
器に添加する。次に反応は1時間、55℃/pH7.5で継続
し、その後滴定により検知できる反応は生じない。次に
6mgのST1を各加水分解物に添加し、次に別別に凍結乾燥
する。加水分解物はそれぞれ1e,1fおよび1gと呼ぶ。
および免疫グロブリンG(IgG)に関する二重免疫拡散
(ID)による分析結果は下記第I表に示す: 結果: IDによる力価は αLA:1/256-1/512 βLG:1/512-1/1024 BSA:1/8-1/32and IgG:1/8-1/64 使用した脱ミネラルホエイ粉末の100mg/mlの水溶液に対
し、SDS−PAGEおよびIDはどの試料においてもアルフア
ーラクトアルブミン(αLA)又はベーターラクトグロブ
リン(βLG)の存在を検出できない。
ゲンを消失させるには十分ではない(1a)。
るには十分ではない(1b,1c,1d)。
適当な熱処理後第2加水分解することが必要である(1
f,1g)。
エイタン白濃縮物は50℃に温度調節した二重壁反応器に
50℃1の脱ミネラル水に分散する。
を添加して6.6から7.9に上昇させる。pH安定器は2N KOH
水溶液を自動的に埋合せすることによりpHを調整した7.
3に保持する。
アチントリプシンを添加して加水分解を開始し、反応は
50℃で4時間継続する。次に加水分解物は蒸気噴射によ
り90℃に加熱し、5分その温度に保持する。55℃に冷却
後は、pHは2N NOH水溶液で自動的に埋合せることにより
7.3に再調整する。次に2gの豚トリプシン(強さ6AU/g)
を導入して第2加水分解を開始し、2時間pHの自動埋合
せを継続する。次に加水分解物は90℃で10分熱処理し、
急速に冷却し、次に凍結乾燥する。
段階で採取し、6mgのST1を各試料に添加し、その後試料
は急速凍結し、次に凍結乾燥する。
理を含む二重加水分解によつてのみ除去できることを示
す。
を試料2fおよび2gでは全く検出できないことを示す。
を60℃で800kgの脱ミネラル水に分散する。
る。分散体は乾物含量30.1%およびpH6.4を有する。pH
は20%Ca(OH)2水性分散体を添加して7.8に上げる。
0.01M HCl水溶液に分散した1kgの豚トリプシン(強さ6A
U/g,米国薬局法におけるトリプシン対キモトリプシン活
性比15:1〜20:1)を次に5〜10℃で添加して加水分解を
解始させる。pHの初めの急速の低下は次に停止し、pHは
2N KOH水溶液で自動的に埋合せすることによりpH安定器
を使用して7.3に保持する。
しい値にpH安定器を調整して7.6に上げる。次に加水分
解物はプレート型熱交換機を通し、そこで急速に90℃に
加熱し、そこから滞留管(流速7.5/分、管容積40
、滞留時間5分)、次に55℃に冷却する第2プレート
型熱交換機を通す。
積150の滞留管にTバルブを通してポンプ輸送し、こ
れは管の全長に対し20分の滞留時間に相当する。1kgの
トリプシン(上記と同じ分散体)を6/時間の流速で
Tバルブを通し、滞留管の中心で加水分解物流中にポン
プ輸送する。滞留管は40秒〜20分の漸進的時間滞留でき
る部分に分割される。少mlの加水分解物試料は管の初め
(滞留時間のない)で採取し、次に各滞留時間に対し採
取する。試料は直ちに適当量のST1で処理し、次に凍結
する。5分の滞留時間により80℃に予備加熱後、残りの
加水分解物(滞留時間20分)は超高温滅菌機にポンプ輸
送し、そこで2分以上125℃に加熱して酵素を失活さ
せ、加水分解物を滅菌する。冷却後、加水分解物は噴霧
乾燥する。
56%である。
μg(18μgNT)の生成物バツチではタン白バンドが存
在しないことを確証する。特に、BSA、IgGのHおよびL
鎖、αLA又はβLGに相当するバンドは全く認められな
い。大ペプチドに基づく拡散着色バンドはゲルの陽極端
近くに認められる。
抗−βLGおよび抗−αLA血清について沈澱ラインを示さ
ない。
の効果を示す。
る。2分後、バンドはほとんど検出できない。純粋BSA
の連続稀釈と比較して、この方法の感度限界は50ng(ナ
ノグラム)のバツチに対し認められる。20分の滞留時間
後、加水分解物のBSAの最終濃度は1.8〜2.2%の評価さ
れる初めの濃度に対し<0.01%乾物であると断言でき
る。
第1加水分解後分解せずに残るタン白の加水分解は比較
的急速に行なわれることがわかる。
3、第1および第2加水分解で使用した酵素全量の75%
を表わす)ことを除いて、例3の手順通りである。IDに
よるBSAの分析は10分の滞留時間後0〜1の力価を示
す。従つて使用酵素量は第2加水分解中の滞留時間を増
加する場合減少できる。
定pHで2時間にわたつて反応器で行なうことを除いて、
例3の手順のように行なつた。
ン白が消失したことを示す。
用し、分散体は55℃に温度調節した二重壁反応器に入れ
る。200gのトリプシンを次に添加し、加水分解は10分行
ない、pHの低下は2N KOHの添加により埋合せする。
分にわたつて90℃に加熱し、その後55℃に冷却する。
した反応器に入れ、0.01M HCl水溶液に分散した1.8kgト
リプシンを添加する。pHの低下は2N KOHの添加により埋
合せする。
熱することにより失活させ、自己消化させる。次に加水
分解物は125℃で2分滅菌する。
の手順の通りである。次に加熱処理は90℃で5分熱交換
機で行なう。第2加水分解は例6におけるように反応器
で行ない、残留操作は例6におけるように行なう。
水分解物に乾物含量50%を有するマルトデキストリンお
よび澱粉の等量溶液を添加し、これに脱ミネラル水に溶
解した無機塩を60℃に予め温度調節したタンクに添加し
た。次に混合物はプレート型熱交換機で75℃に加熱し、
次いでバームオレイン、ココナツト油、ベニバナ油、レ
シチンおよび油溶性ビタミンから成る脂肪を導入し脂肪
は予め65℃に溶融し、上記混合物の10%を表わした。5
分の滞留時間により80℃に予備加熱後、得た液は次に蒸
気の直接噴射により125℃、2分滅菌し、膨化容器に膨
化して70℃に冷却し、2工程で最初は200バールで、次
に50バールで均質化し、プレート型熱交換機および次に
中間貯蔵タンクで10℃に冷却し、次いで10%クエン酸、
水溶性ビタミン、オリゴ要素およびタウリンの脱ミネラ
ル水溶液を添加する。最後に混合物は75℃に加熱し、65
〜170バールで一回通して均質化し、噴霧乾燥する。
し、容器に無菌包装する。
Claims (9)
- 【請求項1】ホエイ生成物を2つの別々の加水分解工程
において酵素的に加水分解しそして酵素を熱的に不活性
化する、動物乳タンパク加水分解物の製造法において、
この2つの加水分解工程をトリプシン、キモトリプシ
ン、その混合物およびパンクレアチンから選択したタン
パク分解酵素で行い、最初の加水分解工程の加水分解物
は水溶液中80〜100℃で3〜10分、pH6〜8で熱処理し
て、最初の加水分解工程後無傷のままのタンパクを変性
しかつ第2工程で作用し易いようにし、第2加水分解
後、加水分解物はタンパク、タンパク断片または約10,0
00以上の分子量をもつマクロペプチドのごときアレルゲ
ンを実質的に含まないことを特徴とする、上記加水分解
物の製造法。 - 【請求項2】使用するホエイ生成物は任意にはラクトー
スを含むホエイ、脱ミネラルホエイ濃縮物およびその混
合物から選択する、請求項1記載の方法。 - 【請求項3】第2加水分解は反応器バッチで60〜180分
かけて行う、請求項1記載の方法。 - 【請求項4】第2加水分解は連続して1〜60分、望まし
くは乱流状態の管にて2〜20分行う、請求項1記載の方
法。 - 【請求項5】加水分解物を75〜80℃の温度に予備処理し
て酵素を不活性化し、そしてその温度で約5分維持して
から滅菌する、請求項1記載の方法。 - 【請求項6】炭水化物、無機塩および任意には油溶性ビ
タミンを含む液体脂肪を、請求項1の方法により得た加
水分解物に添加し、水溶性ビタミンを含有する水溶液と
微小成分を任意には添加し、そして全体を乾燥すること
を特徴とする、アレルギー低減食品の製造法。 - 【請求項7】使用した加水分解物が非‐不活性酵素を含
む場合、その酵素を食品の製造中熱的に不活性化する、
請求項6記載の方法。 - 【請求項8】酵素を75〜85℃で約5分予備加熱し、つい
で超高温滅菌温度により不活性化し、ついで製品を乾燥
する代わりに無菌条件下液体状態にパックする、請求項
7記載の方法。 - 【請求項9】請求項7〜9のいずれか1項に記載の方法
により得たアレルギー低減食品。
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