JPH067092A - 新規タンパク食品素材 - Google Patents
新規タンパク食品素材Info
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- JPH067092A JPH067092A JP3247121A JP24712191A JPH067092A JP H067092 A JPH067092 A JP H067092A JP 3247121 A JP3247121 A JP 3247121A JP 24712191 A JP24712191 A JP 24712191A JP H067092 A JPH067092 A JP H067092A
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- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
(57)【要約】
【目的】 アレルギー患者用の（１）低アンチゲン性で
かつ低イムノゲン性、並びに（２）苦味等がなく、風味
的にも優れたタンパク食品素材の提供である。 【構成】 （１）アレルゲン性タンパク質及び／又はそ
のペプチドにトランスグルタミナーゼの作用により、
（２）ゼラチン、コラーゲン等の生体内在性タンパク質
及び／又はその分解ペプチドを導入することにより、低
アンチゲン性でかつ低イムノゲン性、更に風味的にも良
好なタンパク食品素材を得ることができる。
かつ低イムノゲン性、並びに（２）苦味等がなく、風味
的にも優れたタンパク食品素材の提供である。 【構成】 （１）アレルゲン性タンパク質及び／又はそ
のペプチドにトランスグルタミナーゼの作用により、
（２）ゼラチン、コラーゲン等の生体内在性タンパク質
及び／又はその分解ペプチドを導入することにより、低
アンチゲン性でかつ低イムノゲン性、更に風味的にも良
好なタンパク食品素材を得ることができる。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明はトランスグルタミナーゼ
を作用して得られる低坑原性でかつ低免疫原性のタンパ
ク食品素材に関する。
を作用して得られる低坑原性でかつ低免疫原性のタンパ
ク食品素材に関する。
【０００２】
【従来技術】近年、食品アレルギー患者の増加が著し
い。なかでも幼児、児童におけるそれは、健全な成長の
ための栄養摂取を不可能にするため問題は大きい。実
際、乳幼児のアレルギー疾患の１０〜３０％を占めると
いわれる食品アレルギーについてもその患者が増大し、
しかも牛乳、鶏卵、魚、畜肉等の動物性食品のみなら
ず、大豆や穀物等の植物性食品に対するアレルギーも最
近多く報告されるようになってきている。乳幼児にとっ
て、成長に必要な良質のタンパク質食品を摂取すること
はきわめて大切であるにもかかわらず、現在のことろ、
これらアレルギー患者にとって満足すべき低アレルゲン
性タンパク質食品が開発されていない。尚、念の為に申
し述べるとアレルゲン性タンパクとはアレルギーの原因
となる坑原性（アンチゲン性）と免疫原性（イムノゲン
性）を持つタンパク質のことである。
い。なかでも幼児、児童におけるそれは、健全な成長の
ための栄養摂取を不可能にするため問題は大きい。実
際、乳幼児のアレルギー疾患の１０〜３０％を占めると
いわれる食品アレルギーについてもその患者が増大し、
しかも牛乳、鶏卵、魚、畜肉等の動物性食品のみなら
ず、大豆や穀物等の植物性食品に対するアレルギーも最
近多く報告されるようになってきている。乳幼児にとっ
て、成長に必要な良質のタンパク質食品を摂取すること
はきわめて大切であるにもかかわらず、現在のことろ、
これらアレルギー患者にとって満足すべき低アレルゲン
性タンパク質食品が開発されていない。尚、念の為に申
し述べるとアレルゲン性タンパクとはアレルギーの原因
となる坑原性（アンチゲン性）と免疫原性（イムノゲン
性）を持つタンパク質のことである。
【０００３】従来、アレルギーの原因であるアレルゲン
（例えば、牛乳中のβ−ラクトグロブリン）の除去法と
して沈澱剤による分別法、化学的結合を利用したクロマ
ト法、プロテアーゼ等による選択的分解法、熱変性処理
などが報告されている。その１例として、牛乳中のタン
パク質であるカゼイン成分および乳清成分は、ともにア
レルゲン活性を有しており、これを物理的に除去するこ
とは、貴重な栄養補給源である乳タンパクの摂取を否定
することになり、事実上不可能と考えてよい。更に、加
熱変性だけでは主要なアレルゲンである乳清タンパク
質、とりわけβ−ラクトグロブリンは耐熱性があり、そ
の低減化効果は十分ではない。また、プロテアーゼによ
る処理は、苦味ペプチドの発生や、牛乳タンパクの物性
を変化させる等の問題がある。これらの問題は、他のア
レルゲンを有するタンパク系食品でも同様である。従っ
て上述の例からも分かるように、アレルゲン性の低減化
はまだ不十分であり、かつ苦味発生等の風味の欠陥、溶
解性の大幅な低下で液状化が困難であり、また製造コス
トが高い等の課題がある。
（例えば、牛乳中のβ−ラクトグロブリン）の除去法と
して沈澱剤による分別法、化学的結合を利用したクロマ
ト法、プロテアーゼ等による選択的分解法、熱変性処理
などが報告されている。その１例として、牛乳中のタン
パク質であるカゼイン成分および乳清成分は、ともにア
レルゲン活性を有しており、これを物理的に除去するこ
とは、貴重な栄養補給源である乳タンパクの摂取を否定
することになり、事実上不可能と考えてよい。更に、加
熱変性だけでは主要なアレルゲンである乳清タンパク
質、とりわけβ−ラクトグロブリンは耐熱性があり、そ
の低減化効果は十分ではない。また、プロテアーゼによ
る処理は、苦味ペプチドの発生や、牛乳タンパクの物性
を変化させる等の問題がある。これらの問題は、他のア
レルゲンを有するタンパク系食品でも同様である。従っ
て上述の例からも分かるように、アレルゲン性の低減化
はまだ不十分であり、かつ苦味発生等の風味の欠陥、溶
解性の大幅な低下で液状化が困難であり、また製造コス
トが高い等の課題がある。
【０００４】そこで、本発明者等により上記課題を踏ま
えアレルゲン性タンパク質食品の低アレルゲン化をトラ
ンスグルタミナーゼ反応を利用して行う報告がなされて
いる（特開平３−２７２５３）。しかしながら、この方
法でアレルゲン性タンパク質の坑原性（アンチゲン性）
消失に成功したが、修飾タンパク質が新たな免疫原性
（イムノゲン性）を持つ可能性が懸念される。従って、
現在、低坑原性でかつ低免疫原性である蛋白食品素材の
提供が待ち望まれている。尚、念の為に申し述べるが、
イムノゲン性（免疫原性）とは、体液性免疫系において
抗体産生を誘発させる性質を有することを意味する。ま
た、アンチゲン性（抗原性）とは、生じた抗体と結合し
て抗原−抗体反応（沈降反応、凝集反応、補体活性化反
応、食作用増強反応、アレルギー反応等）を行う性質を
有することを意味す。
えアレルゲン性タンパク質食品の低アレルゲン化をトラ
ンスグルタミナーゼ反応を利用して行う報告がなされて
いる（特開平３−２７２５３）。しかしながら、この方
法でアレルゲン性タンパク質の坑原性（アンチゲン性）
消失に成功したが、修飾タンパク質が新たな免疫原性
（イムノゲン性）を持つ可能性が懸念される。従って、
現在、低坑原性でかつ低免疫原性である蛋白食品素材の
提供が待ち望まれている。尚、念の為に申し述べるが、
イムノゲン性（免疫原性）とは、体液性免疫系において
抗体産生を誘発させる性質を有することを意味する。ま
た、アンチゲン性（抗原性）とは、生じた抗体と結合し
て抗原−抗体反応（沈降反応、凝集反応、補体活性化反
応、食作用増強反応、アレルギー反応等）を行う性質を
有することを意味す。
【０００５】
【発明が解決しようとする課題】タンパク質性食品アレ
ルギーの防止のため、低アンチゲン性でなおかつ新たな
イムノゲン性を有さないタンパク食品素材の提供が目的
である。
ルギーの防止のため、低アンチゲン性でなおかつ新たな
イムノゲン性を有さないタンパク食品素材の提供が目的
である。
【０００６】
【課題を解決するための手段】本発明者は上記課題を解
決する為に鋭意検討した結果、アレルゲン性タンパク質
の抗原決定基（エピトープ）の中及び／又はその近傍に
グルタミン残基やリジン残基が存在していることから、
トランスルグルタミナーゼと生体内在性であるコラーゲ
ン・エラスチン類が抗原性が低いということを利用した
両者の活用に思い至り、本発明を完成した。即ち、本発
明は（１）アレルゲン性タンパク質及び／又はその分解
ペブチドにトランスグルタミナーゼの作用により（２）
生体内在性タンパク質及び／又はその分解ペプチドを結
合させて得られる低アンチゲン性でかつ、低イムノゲン
性の新規タンパク食品素材である。本発明でいうトラン
スグルタミナーゼとは、タンパク質及びペブチド鎖中の
グルタミン残基のγ−カルボキシルアミド基と一級アミ
ンとの間でアシル転移反応を触媒する酵素である（Ｆｏ
ｌｋ ｅｔ ａｔ．，Ａｄｖａｎｃｅｓ ｉｎ Ｅｎｚ
ｙｍｏｌｏｇｙ，３８，１０９〜１９１（１９７３）及
びＦｏｌｋ ｅｔａｌ．， Ａｄｖａｎｃｅｓ ｉｎ
Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，３１，１〜１３
３（１９７７））。この反応は、タンパク質中のリジン
残基のε−アミノ基も一級アミンとして認識するので、
タンパク質分子内及びタンパク質分子間で架橋結合を生
成させる。
決する為に鋭意検討した結果、アレルゲン性タンパク質
の抗原決定基（エピトープ）の中及び／又はその近傍に
グルタミン残基やリジン残基が存在していることから、
トランスルグルタミナーゼと生体内在性であるコラーゲ
ン・エラスチン類が抗原性が低いということを利用した
両者の活用に思い至り、本発明を完成した。即ち、本発
明は（１）アレルゲン性タンパク質及び／又はその分解
ペブチドにトランスグルタミナーゼの作用により（２）
生体内在性タンパク質及び／又はその分解ペプチドを結
合させて得られる低アンチゲン性でかつ、低イムノゲン
性の新規タンパク食品素材である。本発明でいうトラン
スグルタミナーゼとは、タンパク質及びペブチド鎖中の
グルタミン残基のγ−カルボキシルアミド基と一級アミ
ンとの間でアシル転移反応を触媒する酵素である（Ｆｏ
ｌｋ ｅｔ ａｔ．，Ａｄｖａｎｃｅｓ ｉｎ Ｅｎｚ
ｙｍｏｌｏｇｙ，３８，１０９〜１９１（１９７３）及
びＦｏｌｋ ｅｔａｌ．， Ａｄｖａｎｃｅｓ ｉｎ
Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，３１，１〜１３
３（１９７７））。この反応は、タンパク質中のリジン
残基のε−アミノ基も一級アミンとして認識するので、
タンパク質分子内及びタンパク質分子間で架橋結合を生
成させる。
【０００７】一方、タンパク質中のリジン残基のε−ア
ミノ基をブロックしてトランスグルタミナーゼを作用さ
せると、一級アミンであるアミノ酸、アミノ酸エステ
ル、ペプチドを取り込むことができる。また、反応系内
に一級アミンを存在させなければ脱アミド化反応が進行
し、グルタミン残基をグルタミン酸残基に変換すること
もできる。
ミノ基をブロックしてトランスグルタミナーゼを作用さ
せると、一級アミンであるアミノ酸、アミノ酸エステ
ル、ペプチドを取り込むことができる。また、反応系内
に一級アミンを存在させなければ脱アミド化反応が進行
し、グルタミン残基をグルタミン酸残基に変換すること
もできる。
【０００８】従って、このトランスグルミナーゼを活用
すれば、アレルゲン性タンパク質のエピトープ中のグル
タミン残基に選択的に、コラーゲン，エラスチン等の生
体内在性タンパク質及び／又はその分解ペプチドを導入
し、エピトープ部分を変形させることにより抗体との結
合性を阻止できる可能性があり、また、アレルゲン性タ
ンパク質のエピトープ以外のグルタミン残基にコラーゲ
ン、エラスチン等の生体内在性タンパク質及び／又はそ
の分解ペプチドを導入しても、これらの立体的な障害に
より抗体との結合性を阻止できる可能性もある。更に
は、導入コラーゲン、エラスチン類との相互作用による
アレルゲン性タンパク質の全体のコンフォメーション変
化が期待でき、抗体によって認識されない可能性がある
と考えられる。また、導入するタンパク質及び／又はそ
の分解ペプチドがコラーゲン、エラスチン等の生体内に
多量に存在するタンパク質又はそのペプチドであるか
ら、新たに得られるタンパク質がイムノゲン性を呈する
可能性も低い。
すれば、アレルゲン性タンパク質のエピトープ中のグル
タミン残基に選択的に、コラーゲン，エラスチン等の生
体内在性タンパク質及び／又はその分解ペプチドを導入
し、エピトープ部分を変形させることにより抗体との結
合性を阻止できる可能性があり、また、アレルゲン性タ
ンパク質のエピトープ以外のグルタミン残基にコラーゲ
ン、エラスチン等の生体内在性タンパク質及び／又はそ
の分解ペプチドを導入しても、これらの立体的な障害に
より抗体との結合性を阻止できる可能性もある。更に
は、導入コラーゲン、エラスチン類との相互作用による
アレルゲン性タンパク質の全体のコンフォメーション変
化が期待でき、抗体によって認識されない可能性がある
と考えられる。また、導入するタンパク質及び／又はそ
の分解ペプチドがコラーゲン、エラスチン等の生体内に
多量に存在するタンパク質又はそのペプチドであるか
ら、新たに得られるタンパク質がイムノゲン性を呈する
可能性も低い。
【０００９】本発明におけるアレルゲン性タンパク質と
は、動物性食物由来、植物性食物由来、微生物処理食物
由来などその起源を問わない。しかし、食物アレルギー
で多いのは、牛乳タンパク、卵タンパク、大豆タンパク
であるので、当該タンパクが本発明の主な対象となる。
また、これらのタンパク質を発酵等の微生物処理、プロ
テアーゼによる酵素処理により、更には酸又はアルカリ
による処理により分解して得られるペプチドを当該タン
パク質の代わりに、又は当該タンパク質と共にに用いて
も良い。また、本発明における生体内タンパク質として
はコラーゲン、アテロコラゲン、ゼラチン、エラスチン
等の生体内に多量に存在するタンパク質を用いることが
できる。更に、これらの生体内タンパク質を酵素、酸、
アルカリ等を用いて加水分解して得られるペプチドを生
体内タンパク質に代えて、又は生体内タンパク質と共に
用いても良い。
は、動物性食物由来、植物性食物由来、微生物処理食物
由来などその起源を問わない。しかし、食物アレルギー
で多いのは、牛乳タンパク、卵タンパク、大豆タンパク
であるので、当該タンパクが本発明の主な対象となる。
また、これらのタンパク質を発酵等の微生物処理、プロ
テアーゼによる酵素処理により、更には酸又はアルカリ
による処理により分解して得られるペプチドを当該タン
パク質の代わりに、又は当該タンパク質と共にに用いて
も良い。また、本発明における生体内タンパク質として
はコラーゲン、アテロコラゲン、ゼラチン、エラスチン
等の生体内に多量に存在するタンパク質を用いることが
できる。更に、これらの生体内タンパク質を酵素、酸、
アルカリ等を用いて加水分解して得られるペプチドを生
体内タンパク質に代えて、又は生体内タンパク質と共に
用いても良い。
【００１０】本発明に用いる酵素トランスグルタミナー
ゼは、動物起源のものでも微生物起源又は植物起源のも
のでも使用でき、特にその起源が限定されるものではな
い。例えば、動物起源のものとしては、モルモット肝臓
由来のもの（Ｃｏｎｎｅｌｌａｎ ｅｔ ａｌ．，Ｊｏ
ｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｃｈｅｍｉ
ｓｔｒｙ，２４６（４），１０９３〜１０９８（１９７
１））、哺乳動物の臓器、血液に広く分布しているもの
（Ｆｏｌｋ ｅｔ ａｌ．，Ａｄｖａｎｃｅｓｉｎ Ｅ
ｎｚｙｍｏｌｏｇｙ，３８，１０９〜１９１（１９７
３）及びＦｏｌｋ ｅｔ ａｌ．，Ａｄｖａｎｃｅｓ
ｉｎ Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，３１，１
〜１３３（１９７７））を挙げることができ、また微生
物由来のものとしては、放線菌ストレプトベルチシリウ
ム属（Ｓｔｒｅｐｔｏｖｅｒｔｉｃｉｌｌｉｕｍ）に属
する菌の生産するもの（特開昭６４−２７４７１）を挙
げることができる。これらのトランスグルミナーゼのう
ち、微生物起源、具体的に放線菌ストレプトベルチシリ
ウム起源のトランスグルタミナーゼが容易かつ安価に入
手でき、Ｃａ２＋の存在下でも非存在下でも作用するの
で、実用レベルでは特に望ましい。
ゼは、動物起源のものでも微生物起源又は植物起源のも
のでも使用でき、特にその起源が限定されるものではな
い。例えば、動物起源のものとしては、モルモット肝臓
由来のもの（Ｃｏｎｎｅｌｌａｎ ｅｔ ａｌ．，Ｊｏ
ｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｃｈｅｍｉ
ｓｔｒｙ，２４６（４），１０９３〜１０９８（１９７
１））、哺乳動物の臓器、血液に広く分布しているもの
（Ｆｏｌｋ ｅｔ ａｌ．，Ａｄｖａｎｃｅｓｉｎ Ｅ
ｎｚｙｍｏｌｏｇｙ，３８，１０９〜１９１（１９７
３）及びＦｏｌｋ ｅｔ ａｌ．，Ａｄｖａｎｃｅｓ
ｉｎ Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，３１，１
〜１３３（１９７７））を挙げることができ、また微生
物由来のものとしては、放線菌ストレプトベルチシリウ
ム属（Ｓｔｒｅｐｔｏｖｅｒｔｉｃｉｌｌｉｕｍ）に属
する菌の生産するもの（特開昭６４−２７４７１）を挙
げることができる。これらのトランスグルミナーゼのう
ち、微生物起源、具体的に放線菌ストレプトベルチシリ
ウム起源のトランスグルタミナーゼが容易かつ安価に入
手でき、Ｃａ２＋の存在下でも非存在下でも作用するの
で、実用レベルでは特に望ましい。
【００１１】さて、本発明の反応条件であるが、基質と
なるアレルゲン性タンパク質の濃度は蛋白の種類により
若干異なるが通常０．００１μｇ／ｍｌ−１００００ｍ
ｇ／ｍｌ、好ましくは０．１−１００ｍｇ／ｍｌであ
る。また、導入する生体内在性タンパクの基質濃度も用
いるタンパクの種類により若干異なるが、通常０．００
１μｇ／ｍｌ−９００００ｍｇ／ｍｌ、好ましくは０．
１−１００ｍｇ／ｍｌである。次に、反応を触媒するト
ランスグルタミナーゼの添加量は特に制限されないが、
通常基質タンパク質１ｇ当り０．０００１−１００００
単位（Ｕ）、好ましくは０．０１−１００Ｕである。ま
た、反応温度又は反応時間も特に制限はないが、通常１
−８０゜Ｃ、好ましくは４−５０゜Ｃで通常０．０１−
７２時間、好ましくは０．１−４８時間、反応させれば
良い。繰り返し述べるが本発明の新規タンパク食品素材
の製造条件は上述の条件に限定されるものではない。
なるアレルゲン性タンパク質の濃度は蛋白の種類により
若干異なるが通常０．００１μｇ／ｍｌ−１００００ｍ
ｇ／ｍｌ、好ましくは０．１−１００ｍｇ／ｍｌであ
る。また、導入する生体内在性タンパクの基質濃度も用
いるタンパクの種類により若干異なるが、通常０．００
１μｇ／ｍｌ−９００００ｍｇ／ｍｌ、好ましくは０．
１−１００ｍｇ／ｍｌである。次に、反応を触媒するト
ランスグルタミナーゼの添加量は特に制限されないが、
通常基質タンパク質１ｇ当り０．０００１−１００００
単位（Ｕ）、好ましくは０．０１−１００Ｕである。ま
た、反応温度又は反応時間も特に制限はないが、通常１
−８０゜Ｃ、好ましくは４−５０゜Ｃで通常０．０１−
７２時間、好ましくは０．１−４８時間、反応させれば
良い。繰り返し述べるが本発明の新規タンパク食品素材
の製造条件は上述の条件に限定されるものではない。
【００１２】尚、本発明に於てトランスグルタミナーゼ
の活性測定は、ベンジルオキシカルニル−Ｌ−グルタミ
ニル−グリシンとヒドロキルシアミンを基質として反応
を行い、生成したヒドロキシム酸をトリクロロ酢酸存在
下で鉄錯体を形成させ、この錯体の５２５ｎｍでの吸収
を測定し、ヒドロキシサム酸の量を別途作成した検量線
と比較して活性を算出することによって行った。活性は
１分間に１μモルのヒドキサム酸を生成する酵素活性を
１Ｕとする（前掲特開昭６４−２７４７１参照）。
の活性測定は、ベンジルオキシカルニル−Ｌ−グルタミ
ニル−グリシンとヒドロキルシアミンを基質として反応
を行い、生成したヒドロキシム酸をトリクロロ酢酸存在
下で鉄錯体を形成させ、この錯体の５２５ｎｍでの吸収
を測定し、ヒドロキシサム酸の量を別途作成した検量線
と比較して活性を算出することによって行った。活性は
１分間に１μモルのヒドキサム酸を生成する酵素活性を
１Ｕとする（前掲特開昭６４−２７４７１参照）。
【００１３】
【実施例】以下、本発明を実施例に従って説明する。
【００１４】実施例１ カゼイン−アテロコラーゲン複
合体の調製 αｓ１−カゼイン（Ｚｉｔｔｌｅ法により調製、分子量
２３、０００）３％とアテロコラーゲン６％の混合物を
加熱溶解した水溶液に、微生物起源のトランスグルタミ
ナーゼ（比活性１６Ｕ／ｍｌ）をカゼイン基質１ｍｇた
り０．０６Ｕとなるよう加え、３７゜Ｃに２４時間保持
し、カゼイン−アテロコラーゲン複合体（サンプル１）
を得た。
合体の調製 αｓ１−カゼイン（Ｚｉｔｔｌｅ法により調製、分子量
２３、０００）３％とアテロコラーゲン６％の混合物を
加熱溶解した水溶液に、微生物起源のトランスグルタミ
ナーゼ（比活性１６Ｕ／ｍｌ）をカゼイン基質１ｍｇた
り０．０６Ｕとなるよう加え、３７゜Ｃに２４時間保持
し、カゼイン−アテロコラーゲン複合体（サンプル１）
を得た。
【００１５】実施例２ カゼイン−ゼラチン複合体の調
製 αｓ１−カゼイン（Ｚｉｔｔｌｅ法により調製、分子量
２３、０００）３％とゼラチン６％の混合水溶液に、微
生物起源のトランスグルタミナーゼ（比活性１６Ｕ／ｍ
ｌ）をカゼイン基質１ｍｇあたり０．０６Ｕとなるよう
加え、３７゜Ｃに２４時間保持し、カゼイン−ゼラチン
複合体（サンプル２）を得た。
製 αｓ１−カゼイン（Ｚｉｔｔｌｅ法により調製、分子量
２３、０００）３％とゼラチン６％の混合水溶液に、微
生物起源のトランスグルタミナーゼ（比活性１６Ｕ／ｍ
ｌ）をカゼイン基質１ｍｇあたり０．０６Ｕとなるよう
加え、３７゜Ｃに２４時間保持し、カゼイン−ゼラチン
複合体（サンプル２）を得た。
【００１６】実施例３ カゼイン−ゼラチンペプチド複
合体の調製 αｓ１−カゼイン（Ｚｉｔｔｌｅ法により調製、分子量
２３、０００）３％とゼラチンペプチド６％の混合水溶
液に、微生物起源のトランスグルタミナーゼ（比活性１
６Ｕ／ｍｌ）をカゼイン基質１ｍｇあたり０．０６Ｕと
なるよう加え、３７゜Ｃに２４時間保持し、カゼイン−
ゼラチンペプチド複合体（サンプル３）を得た。
合体の調製 αｓ１−カゼイン（Ｚｉｔｔｌｅ法により調製、分子量
２３、０００）３％とゼラチンペプチド６％の混合水溶
液に、微生物起源のトランスグルタミナーゼ（比活性１
６Ｕ／ｍｌ）をカゼイン基質１ｍｇあたり０．０６Ｕと
なるよう加え、３７゜Ｃに２４時間保持し、カゼイン−
ゼラチンペプチド複合体（サンプル３）を得た。
【００１７】実施例４ カゼイン−コラーゲン類複合体
の抗体結合能評価１ 上記３つの実施例で調製したαｓ１−カゼインとコラー
ゲン類複合体３サンプルの抗体結合能をＥＬＩＳＡによ
り評価した。比較のために未処理αｓ１−カゼインの抗
体結合能を調べた。結果を図１に示す。図１に示される
ように未処理αｓ１−カゼインの抗体との結合能（縦軸
の吸光度値）は濃度（横軸）を振らせても高かったのに
対し、コラーゲン類との複合体にすると結合性は高濃度
でも低くなった。この３サンプルのうち、ゼラチンとの
複合体の結合能が著しく低減していることが分かった。
の抗体結合能評価１ 上記３つの実施例で調製したαｓ１−カゼインとコラー
ゲン類複合体３サンプルの抗体結合能をＥＬＩＳＡによ
り評価した。比較のために未処理αｓ１−カゼインの抗
体結合能を調べた。結果を図１に示す。図１に示される
ように未処理αｓ１−カゼインの抗体との結合能（縦軸
の吸光度値）は濃度（横軸）を振らせても高かったのに
対し、コラーゲン類との複合体にすると結合性は高濃度
でも低くなった。この３サンプルのうち、ゼラチンとの
複合体の結合能が著しく低減していることが分かった。
【００１８】実施例５ カゼイン−コラーゲン類複合体
の抗体結合能評価２（市販ミルクとの比較） 市販の低アレルゲン化ミルクは、低アレルゲン化のため
にタンパク質分解酵素処理により低分子化してあるが、
風味が悪いという欠点がある。そこで本発明より調製
し、実施例４で抗体結合能が最も低減化されていること
がわかったαｓ１−カゼイン−ゼラチン複合体の抗体結
合能が市販の健常児用ミルクと比較し、どの位置付けに
あるかＥＬＩＳＡにより調べた。比較のため、未処理α
ｓ１−カゼインの抗体結合能を調べた。結果を図２に示
す。この結果から分かるように未処理αｓ１−カゼイン
の抗体結合能（横軸の吸光度）は高かった。市販の健常
児用ミルクにはαｓ１−カゼインの他にβ−カゼインや
乳清蛋白が多く含まれていることを考慮すると、このも
のの抗体結合能も濃度（縦軸）を振らせて測定した結果
より高いと解釈される。一方、αｓ１−カゼイン−ゼラ
チン複合体の抗体結合能もほぼ完全に消失しており、本
発明で調製したものは低アンチゲン化されていることが
分かった。また、αｓ１−カゼイン−ゼラチン複合体は
風味においても苦味がなく優れていた。
の抗体結合能評価２（市販ミルクとの比較） 市販の低アレルゲン化ミルクは、低アレルゲン化のため
にタンパク質分解酵素処理により低分子化してあるが、
風味が悪いという欠点がある。そこで本発明より調製
し、実施例４で抗体結合能が最も低減化されていること
がわかったαｓ１−カゼイン−ゼラチン複合体の抗体結
合能が市販の健常児用ミルクと比較し、どの位置付けに
あるかＥＬＩＳＡにより調べた。比較のため、未処理α
ｓ１−カゼインの抗体結合能を調べた。結果を図２に示
す。この結果から分かるように未処理αｓ１−カゼイン
の抗体結合能（横軸の吸光度）は高かった。市販の健常
児用ミルクにはαｓ１−カゼインの他にβ−カゼインや
乳清蛋白が多く含まれていることを考慮すると、このも
のの抗体結合能も濃度（縦軸）を振らせて測定した結果
より高いと解釈される。一方、αｓ１−カゼイン−ゼラ
チン複合体の抗体結合能もほぼ完全に消失しており、本
発明で調製したものは低アンチゲン化されていることが
分かった。また、αｓ１−カゼイン−ゼラチン複合体は
風味においても苦味がなく優れていた。
【００１９】実施例６ イムノゲン性の評価 本発明で調製したαｓ１−カゼイン−ゼラチン複合体が
低イムノゲン性である確認を、ラット静脈に数回にわた
り投与して、血清中にαｓ１−カゼイン−ゼラチン複合
体に対する抗体が産生されないことを確認しているが、
新たな抗体が生成されず低イムノゲン性を有することが
期待される。
低イムノゲン性である確認を、ラット静脈に数回にわた
り投与して、血清中にαｓ１−カゼイン−ゼラチン複合
体に対する抗体が産生されないことを確認しているが、
新たな抗体が生成されず低イムノゲン性を有することが
期待される。
【００２０】
【発明の効果】本発明において、トランスグルタミナー
ゼの作用により得られた新規タンパク食品素材は低アン
チゲン性であるばかりか、低イムノゲン性であるという
特徴を有する極めて有用な素材である。また、苦味がな
く、かつ風味的に問題がないということからも食品素材
としても広範囲に利用できるものと期待できる。更に本
発明の工程は、従来法比較して、複雑な工程の組合せに
よる高コスト化の問題を解決できるものでる。従って本
発明による本発明に係る低イムノゲン性でかつ低アンチ
ゲン性食用素材はアレルギー患者用の食品として特に期
待できる。
ゼの作用により得られた新規タンパク食品素材は低アン
チゲン性であるばかりか、低イムノゲン性であるという
特徴を有する極めて有用な素材である。また、苦味がな
く、かつ風味的に問題がないということからも食品素材
としても広範囲に利用できるものと期待できる。更に本
発明の工程は、従来法比較して、複雑な工程の組合せに
よる高コスト化の問題を解決できるものでる。従って本
発明による本発明に係る低イムノゲン性でかつ低アンチ
ゲン性食用素材はアレルギー患者用の食品として特に期
待できる。
図１は本発明で調製した新規タンパク食品（αｓ１−カ
ゼイン−ゼラチン複合体）が抗原性を有さないことを確
認する為に、抗αｓ１−カゼイン抗体を用いてＥＬＩＳ
Ａにより抗原抗体反応を調べた結果である。図２は本発
明で調製した新規タンパク食品（αｓ１−カゼイン−ゼ
ラチン複合体）の抗原性が市販のミルクより低下したこ
とを調べた結果である。
ゼイン−ゼラチン複合体）が抗原性を有さないことを確
認する為に、抗αｓ１−カゼイン抗体を用いてＥＬＩＳ
Ａにより抗原抗体反応を調べた結果である。図２は本発
明で調製した新規タンパク食品（αｓ１−カゼイン−ゼ
ラチン複合体）の抗原性が市販のミルクより低下したこ
とを調べた結果である。
─────────────────────────────────────────────────────
【手続補正書】
【提出日】平成５年７月２６日
【手続補正１】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】図面の簡単な説明
【補正方法】変更
【補正内容】
【図面の簡単な説明】
【図１】本発明で調製した新規タンパク食品（αs1-カ
ゼイン-ゼラチン複合体）が抗原性を有さないことを確
認する為に、抗αs1-カゼイン抗体を用いてＥＬＩＳＡ
により抗原抗体反応を調べた結果である。
ゼイン-ゼラチン複合体）が抗原性を有さないことを確
認する為に、抗αs1-カゼイン抗体を用いてＥＬＩＳＡ
により抗原抗体反応を調べた結果である。
【図２】本発明で調製した新規タンパク食品（αs1-カ
ゼイン-ゼラチン複合体）の抗原性が市販のミルクより
低下したことを調べた結果である。
ゼイン-ゼラチン複合体）の抗原性が市販のミルクより
低下したことを調べた結果である。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.5 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ａ６１Ｋ 37/02 ＡＢＢ 8314−4Ｃ // Ｃ１２Ｐ 21/02 Ｂ 8214−4Ｂ 21/06 8214−4Ｂ
Claims (2)
- 【請求項１】（１）アレルゲン性タンパク質及び／又は
その分解ペプチドにトランスグルタミーゼの作用により
（２）生体内在性タンパク質及び／又はその分解ペプチ
ドを結合させて得られる低坑原性でかつ、低免疫原性の
新規タンパク食品素材。 - 【請求項２】 生体内在性タンパク質がコラーゲン、ア
テロコラーゲン、ゼラチン及びエラスチンである請求項
１記載の新規タンパク食品素材。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3247121A JP2927076B2 (ja) | 1991-06-20 | 1991-06-20 | 新規タンパク食品素材 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3247121A JP2927076B2 (ja) | 1991-06-20 | 1991-06-20 | 新規タンパク食品素材 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH067092A true JPH067092A (ja) | 1994-01-18 |
| JP2927076B2 JP2927076B2 (ja) | 1999-07-28 |
Family
ID=17158749
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3247121A Expired - Fee Related JP2927076B2 (ja) | 1991-06-20 | 1991-06-20 | 新規タンパク食品素材 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2927076B2 (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0815742A2 (en) * | 1996-07-01 | 1998-01-07 | Ajinomoto Co., Ltd. | Binding composition comprising transglutaminase and collagen, and process for producing bound food products |
| US7851441B2 (en) | 2004-10-29 | 2010-12-14 | Kyushu Institute Of Technology | Water-soluble elastin, process for producing same, and food and medicine containing same |
| JP2018500910A (ja) * | 2014-12-27 | 2018-01-18 | ヒルズ・ペット・ニュートリシャン・インコーポレーテッド | 食品タンパク質の免疫認識を減少させるための方法および組成物 |
-
1991
- 1991-06-20 JP JP3247121A patent/JP2927076B2/ja not_active Expired - Fee Related
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0815742A2 (en) * | 1996-07-01 | 1998-01-07 | Ajinomoto Co., Ltd. | Binding composition comprising transglutaminase and collagen, and process for producing bound food products |
| EP0815742A3 (en) * | 1996-07-01 | 1999-06-30 | Ajinomoto Co., Inc. | Binding composition comprising transglutaminase and collagen, and process for producing bound food products |
| US7851441B2 (en) | 2004-10-29 | 2010-12-14 | Kyushu Institute Of Technology | Water-soluble elastin, process for producing same, and food and medicine containing same |
| JP2018500910A (ja) * | 2014-12-27 | 2018-01-18 | ヒルズ・ペット・ニュートリシャン・インコーポレーテッド | 食品タンパク質の免疫認識を減少させるための方法および組成物 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2927076B2 (ja) | 1999-07-28 |
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