JP2782800B2 - 低アレルゲン化剤及び低アレルゲン化方法 - Google Patents
低アレルゲン化剤及び低アレルゲン化方法Info
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Description
【発明の詳細な説明】 （産業上の利用分野） 本発明は、トランスグルタミナーゼを有効成分とする
ことを特徴とする食用タンパク質及び／又はペプチドの
低アレルゲン化剤、及びアレルゲン性食用タンパク質及
び／又はペプチドにトランスグルタミナーゼを作用させ
ることを特徴とするアレルゲン性食用タンパク質及び／
又はペプチドの低アレルゲン化方法に係わる。本発明を
利用すれば、アレルゲン性食用タンパク質及び／又はペ
プチドのアレルゲン性を低減することができ、低アレル
ゲン性タンパク質系食品素材を製造することができる。
ことを特徴とする食用タンパク質及び／又はペプチドの
低アレルゲン化剤、及びアレルゲン性食用タンパク質及
び／又はペプチドにトランスグルタミナーゼを作用させ
ることを特徴とするアレルゲン性食用タンパク質及び／
又はペプチドの低アレルゲン化方法に係わる。本発明を
利用すれば、アレルゲン性食用タンパク質及び／又はペ
プチドのアレルゲン性を低減することができ、低アレル
ゲン性タンパク質系食品素材を製造することができる。
（従来技術） 近年、食品アレルギー患者の増加が著しい。なかでも
幼児、児童におけるそれは、健全な成長のための栄養摂
取を不可能にするため問題は大きい。実際、乳幼児のア
レルギー疾患の10〜30％を占めるといわれる食品アレル
ギーについてもその患者数が増大し、しかも牛乳、鶏
卵、魚、畜肉などの動物性食品のみならず、大豆や穀類
などの植物性食品に対するアレルギーも最近多く報告さ
れるようになってきている。乳幼児にとって、成長に必
要な良質のタンパク質食品を摂取することはきわめて大
切であるにもかかわらず、現在のところ、これらアレル
ギー患者にとって満足すべき低アレルゲン化タンパク質
食品は開発されていない。
幼児、児童におけるそれは、健全な成長のための栄養摂
取を不可能にするため問題は大きい。実際、乳幼児のア
レルギー疾患の10〜30％を占めるといわれる食品アレル
ギーについてもその患者数が増大し、しかも牛乳、鶏
卵、魚、畜肉などの動物性食品のみならず、大豆や穀類
などの植物性食品に対するアレルギーも最近多く報告さ
れるようになってきている。乳幼児にとって、成長に必
要な良質のタンパク質食品を摂取することはきわめて大
切であるにもかかわらず、現在のところ、これらアレル
ギー患者にとって満足すべき低アレルゲン化タンパク質
食品は開発されていない。
従来、アレルゲン（例えば、牛乳中のβ−ラクトグロ
ブリン）の除去法として沈澱剤による分別法、化学的結
合を利用したクロマト法、プロテアーゼ等による選択的
分解法などが報告されているが、アレルゲン性の低減化
はまだ不十分であり、かつ苦味発生などの風味の欠陥、
溶解性の大幅な低下で液状化が困難であり、また製造コ
ストが高いなどの課題がある。
ブリン）の除去法として沈澱剤による分別法、化学的結
合を利用したクロマト法、プロテアーゼ等による選択的
分解法などが報告されているが、アレルゲン性の低減化
はまだ不十分であり、かつ苦味発生などの風味の欠陥、
溶解性の大幅な低下で液状化が困難であり、また製造コ
ストが高いなどの課題がある。
（発明が解決しようとする課題） タンパク性食品アレルギーの防止のため、低アレルゲ
ン性タンパク質系食品の開発が最終的な課題である。こ
こでは、低アレルゲン性であってさらに風味良好なる食
用タンパク質及び／又はペプチドを提供し、更にはその
ような低アレルゲン化食用タンパク質系食品素材を提供
することが本発明の目的である。
ン性タンパク質系食品の開発が最終的な課題である。こ
こでは、低アレルゲン性であってさらに風味良好なる食
用タンパク質及び／又はペプチドを提供し、更にはその
ような低アレルゲン化食用タンパク質系食品素材を提供
することが本発明の目的である。
（課題を解決するための手段） 例えば、牛乳中のタンパク質であるカゼイン成分およ
び乳清成分は、ともにアレルゲン活性を有しており、こ
れを物理的に除去することは、貴重な栄養補給源である
乳タンパクの摂取を否定することになり、事実上不可能
と考えてよい。さらに、加熱変性だけでは主要なアレル
ゲンである乳清タンパク質、とりわけβ−ラクトグロブ
リンは耐熱性があり、その低減化効果は十分ではない。
また、プロテアーゼによる処理は、苦味ペプチドの発生
や、牛乳タンパクの物性を変化させるなどの問題があ
る。
び乳清成分は、ともにアレルゲン活性を有しており、こ
れを物理的に除去することは、貴重な栄養補給源である
乳タンパクの摂取を否定することになり、事実上不可能
と考えてよい。さらに、加熱変性だけでは主要なアレル
ゲンである乳清タンパク質、とりわけβ−ラクトグロブ
リンは耐熱性があり、その低減化効果は十分ではない。
また、プロテアーゼによる処理は、苦味ペプチドの発生
や、牛乳タンパクの物性を変化させるなどの問題があ
る。
これらの問題は、他のアレルゲンを有するタンパク系
食品でも同様である。
食品でも同様である。
そこで、本発明者は、アレルゲンタンパクの抗原決定
基（エピトープ）の中にグルタミン残基が存在している
ことから、トランスグルタミナーゼの活用に思い至っ
た。
基（エピトープ）の中にグルタミン残基が存在している
ことから、トランスグルタミナーゼの活用に思い至っ
た。
この酵素は、タンパク質およびペプチド鎖中のグルタ
ミン残基のγ−カルボキシアミド基と一級アミンとの間
でアシル転移反応を触媒する。この反応は、タンパク中
のリジン残基のε−NH2基も一級アミンとして認識する
ので、タンパク分子内及びタンパク分子間で架橋結合を
生成させる。一方、タンパク中のリジン残基のε−NH2
基をブロックすれば、一級アミンであるアミノ酸、アミ
ノ酸エステル、ペプチドを取り込むことが出来る。ま
た、反応系内に一級アミンを存在させなければ脱アミド
化反応が進行し、グルタミン残基がグルタミン酸残基に
変換することも出来る。
ミン残基のγ−カルボキシアミド基と一級アミンとの間
でアシル転移反応を触媒する。この反応は、タンパク中
のリジン残基のε−NH2基も一級アミンとして認識する
ので、タンパク分子内及びタンパク分子間で架橋結合を
生成させる。一方、タンパク中のリジン残基のε−NH2
基をブロックすれば、一級アミンであるアミノ酸、アミ
ノ酸エステル、ペプチドを取り込むことが出来る。ま
た、反応系内に一級アミンを存在させなければ脱アミド
化反応が進行し、グルタミン残基がグルタミン酸残基に
変換することも出来る。
従って、このトランスグルタミナーゼを活用すれば、
アレルゲンタンパクのエピトープのグルタミン残基を選
択的に修飾し、エピトープ部分の構造を変えて抗体との
結合を阻止できる可能性があり、またアレルゲンタンパ
クのエピトープ以外のグルタミン残基に作用しても、ア
レルゲンタンパクの全体のコンフォメーションが変化す
るので抗体によって認識されない可能性があると考え
て、鋭意検討を重ねた結果、本発明に至った。
アレルゲンタンパクのエピトープのグルタミン残基を選
択的に修飾し、エピトープ部分の構造を変えて抗体との
結合を阻止できる可能性があり、またアレルゲンタンパ
クのエピトープ以外のグルタミン残基に作用しても、ア
レルゲンタンパクの全体のコンフォメーションが変化す
るので抗体によって認識されない可能性があると考え
て、鋭意検討を重ねた結果、本発明に至った。
即ち、本発明はトランスグルタミナーゼを有効成分と
する食用タンパク質及び／又はペプチドの低アレルゲン
化剤、及びタンパク質及び／又はペプチドにトランスグ
ルタミナーゼを作用させることを特徴とする低アレルゲ
ン性タンパク質食品素材の製造方法に関する。
する食用タンパク質及び／又はペプチドの低アレルゲン
化剤、及びタンパク質及び／又はペプチドにトランスグ
ルタミナーゼを作用させることを特徴とする低アレルゲ
ン性タンパク質食品素材の製造方法に関する。
以下、本発明について具体的に説明する。
本発明におけるアレルゲン性タンパク質とは、アレル
ゲン性を有する食品タンパク質を指し、動物性食物由
来、植物性食物由来、微生物処理食物由来などその起源
を問わない。しかし、食物アレルギーで多いのは、牛乳
タンパク、卵タンパク、大豆タンパクであるので、当該
タンパクが本発明の主な対象となる。また、これらのタ
ンパク系素材は、発酵などの微生物処理、プロテアーゼ
による酵素処理を伴っていて、タンパク質がペプチド化
している場合もある。従って、これらの処理によって残
存しているアレルゲン性ペプチド類もその対象に挙げる
ことができる。
ゲン性を有する食品タンパク質を指し、動物性食物由
来、植物性食物由来、微生物処理食物由来などその起源
を問わない。しかし、食物アレルギーで多いのは、牛乳
タンパク、卵タンパク、大豆タンパクであるので、当該
タンパクが本発明の主な対象となる。また、これらのタ
ンパク系素材は、発酵などの微生物処理、プロテアーゼ
による酵素処理を伴っていて、タンパク質がペプチド化
している場合もある。従って、これらの処理によって残
存しているアレルゲン性ペプチド類もその対象に挙げる
ことができる。
本発明に用いる酵素トランスグルタミナーゼは、動物
組織及び血液起源のものでも微生物起源又は植物起源の
ものでも使用でき、特に限定されるものではない。例え
ば、動物由来のものとしては、モルモットの肝臓由来の
もの（Connellan et al.,Journal of Biological Chemi
stry,246［４］,1093〜1098（1971））、哺乳動物の臓
器、血液に広く分布しているもの（Folk et al.,Advanc
es in Engymology,38,109〜191（1973）及びFolk et a
l.,Advances in Protein Chemistry,31,1〜133（197
7））をあげることができ、また微生物由来のものとし
ては、放線菌ストレプトベルチシリウム属（Streptover
ticillium）に属する菌の産生するもの（特開昭64-2747
1）をあげることができる。これらのトランスグルタミ
ナーゼのうち、微生物起源、具体的には放線菌ストレプ
トベルチシリウム起源のトランスグルタミナーゼが容易
かつ安価に入手でき、またモルモット肝臓由来のものが
Ca2+依存性であるに対しこのトランスグルタミナーゼは
Ca2+非依存性であるので、Caの存在下でも非存在下でも
作用するので、実用レベルでは特に望ましい。
組織及び血液起源のものでも微生物起源又は植物起源の
ものでも使用でき、特に限定されるものではない。例え
ば、動物由来のものとしては、モルモットの肝臓由来の
もの（Connellan et al.,Journal of Biological Chemi
stry,246［４］,1093〜1098（1971））、哺乳動物の臓
器、血液に広く分布しているもの（Folk et al.,Advanc
es in Engymology,38,109〜191（1973）及びFolk et a
l.,Advances in Protein Chemistry,31,1〜133（197
7））をあげることができ、また微生物由来のものとし
ては、放線菌ストレプトベルチシリウム属（Streptover
ticillium）に属する菌の産生するもの（特開昭64-2747
1）をあげることができる。これらのトランスグルタミ
ナーゼのうち、微生物起源、具体的には放線菌ストレプ
トベルチシリウム起源のトランスグルタミナーゼが容易
かつ安価に入手でき、またモルモット肝臓由来のものが
Ca2+依存性であるに対しこのトランスグルタミナーゼは
Ca2+非依存性であるので、Caの存在下でも非存在下でも
作用するので、実用レベルでは特に望ましい。
このようなトランスグルタミナーゼを有効成分とする
ことを特徴とする食用タンパク質及び／又はペプチドの
低アレルゲン化剤の調製には特別の困難はない。トラン
スグルタミナーゼ単独で低アレルゲン化剤を調製するこ
ともできるが、通常は、使用の便宜上、トランスグルタ
ミナーゼの作用を阻害せずかつ摂取しても無害な食用賦
形剤、調香味料等と配合した形に調製する。
ことを特徴とする食用タンパク質及び／又はペプチドの
低アレルゲン化剤の調製には特別の困難はない。トラン
スグルタミナーゼ単独で低アレルゲン化剤を調製するこ
ともできるが、通常は、使用の便宜上、トランスグルタ
ミナーゼの作用を阻害せずかつ摂取しても無害な食用賦
形剤、調香味料等と配合した形に調製する。
次に、トランスグルタミナーゼをアレルゲン性食用タ
ンパク質及び／又はペプチドに作用させて低アレルゲン
化食用タンパク質及び／又はペプチドを製造する方法に
ついて説明する。
ンパク質及び／又はペプチドに作用させて低アレルゲン
化食用タンパク質及び／又はペプチドを製造する方法に
ついて説明する。
トランスグルタミナーゼは、タンパク質およびペプチ
ド鎖中のグルタミン残基のγ−カルボキシアミドに一級
アミンをアミル転移反応させることを触媒する酵素であ
るが、基本的には次の３つの反応様式をアレルゲン低減
化に活用することができる。
ド鎖中のグルタミン残基のγ−カルボキシアミドに一級
アミンをアミル転移反応させることを触媒する酵素であ
るが、基本的には次の３つの反応様式をアレルゲン低減
化に活用することができる。
（１） 架橋高分子化；グルタミン残基とリジン残基間
の分子間あるいは分子内架橋反応を利用する。
の分子間あるいは分子内架橋反応を利用する。
（２） 付加反応；リジン残基を可逆的ブロック剤で保
護してからリジン、他アミノ酸エステル、リジルペプチ
ドを導入する反応を利用する。
護してからリジン、他アミノ酸エステル、リジルペプチ
ドを導入する反応を利用する。
（３） 脱アミド化反応；一級アミン非依存下又はリジ
ン残基のブロック後、グルタミン残基をグルタミン酸残
基に変換する反応を利用する。
ン残基のブロック後、グルタミン残基をグルタミン酸残
基に変換する反応を利用する。
これらの反応のうち、架橋高分子化は、予めリジン残
基を化学的手段でブロックする必要がないので、本発明
の目的には特に好ましい。また、要すれば、同種タンパ
ク間架橋高分子化のみならず、異種タンパク間架橋高分
子化を含めることができる。
基を化学的手段でブロックする必要がないので、本発明
の目的には特に好ましい。また、要すれば、同種タンパ
ク間架橋高分子化のみならず、異種タンパク間架橋高分
子化を含めることができる。
架橋高分子化反応の利用の場合、対象のタンパク基質
によって酵素の添加量は少し異なるが、牛乳タンパクの
カゼインの場合、牛乳中のカゼイン1g当り100〜5,000単
位（ｕ）好ましくは1,000u前後を牛乳に添加混合すると
よい。酵素の添加量が前記範囲より少ない場合は、反応
が進まないので効果がなく、また前記範囲を越えると巨
大分子化すぎて不溶性となるなどの好ましくない効果が
出て不都合であり、いずれも本発明の目的を十分に達成
できない。トランスグルタミナーゼを牛乳に添加混合し
た後は温度を４〜55℃、好ましくは20〜30℃に保持すれ
ば１〜40時間、好ましくは20〜30時間でトランスグルタ
ミナーゼの適度な酵素作用が奏されて、牛乳は低アレル
ゲン性となる。
によって酵素の添加量は少し異なるが、牛乳タンパクの
カゼインの場合、牛乳中のカゼイン1g当り100〜5,000単
位（ｕ）好ましくは1,000u前後を牛乳に添加混合すると
よい。酵素の添加量が前記範囲より少ない場合は、反応
が進まないので効果がなく、また前記範囲を越えると巨
大分子化すぎて不溶性となるなどの好ましくない効果が
出て不都合であり、いずれも本発明の目的を十分に達成
できない。トランスグルタミナーゼを牛乳に添加混合し
た後は温度を４〜55℃、好ましくは20〜30℃に保持すれ
ば１〜40時間、好ましくは20〜30時間でトランスグルタ
ミナーゼの適度な酵素作用が奏されて、牛乳は低アレル
ゲン性となる。
その他のアレルゲン性食用材料にトランスグルタミナ
ーゼを作用させて低アレルゲン化するには、例えば、次
のようにしてこれらの材料にトランスグルタミナーゼを
添加するとよい。鶏卵の場合は、これを材料として最終
食品を製造する途中において全卵又は卵白にトランスグ
ルタミナーゼを添加し、撹拌混合することでできる。畜
肉、魚肉の場合は、例えばこれらのすり身の製造時にト
ランスグルタミナーゼを添加混合することでできる。大
豆の場合は、例えば豆腐製造時の豆乳にトランスグルタ
ミナーゼを添加混合することができる。その他の材料の
場合も、トランスグルタミナーゼを作用させるのに適当
な形態は、当業者であれば容易に定め得る。これらの食
用材料にトランスグルタミナーゼを作用させて低アレル
ゲン化するためのトランスグルタミナーゼの適当な添加
量、温度、時間などは、当業者であれば簡単な予備実験
によって容易に決定することができる。
ーゼを作用させて低アレルゲン化するには、例えば、次
のようにしてこれらの材料にトランスグルタミナーゼを
添加するとよい。鶏卵の場合は、これを材料として最終
食品を製造する途中において全卵又は卵白にトランスグ
ルタミナーゼを添加し、撹拌混合することでできる。畜
肉、魚肉の場合は、例えばこれらのすり身の製造時にト
ランスグルタミナーゼを添加混合することでできる。大
豆の場合は、例えば豆腐製造時の豆乳にトランスグルタ
ミナーゼを添加混合することができる。その他の材料の
場合も、トランスグルタミナーゼを作用させるのに適当
な形態は、当業者であれば容易に定め得る。これらの食
用材料にトランスグルタミナーゼを作用させて低アレル
ゲン化するためのトランスグルタミナーゼの適当な添加
量、温度、時間などは、当業者であれば簡単な予備実験
によって容易に決定することができる。
因みに、本発明でいうトランスグルタミナーゼの活性
測定は、ベンジルオキシカルボニル−Ｌ−グルタミニル
グリシンとヒドロキシアミンを基質として反応を行な
い、生成したヒドロキサム酸をトリクロロ酢酸存在下で
鉄錯体を形成させ、この鉄錯体の525nmでの吸収を測定
し、ヒドロキサム酸の量を別途作成した検量線と比較し
て活性を算出することによって行なった。活性は１分間
に１μモルのヒドロキサム酸を生成する酵素活性を1u
（１単位）とする（前掲特開昭64-27471参照）。
測定は、ベンジルオキシカルボニル−Ｌ−グルタミニル
グリシンとヒドロキシアミンを基質として反応を行な
い、生成したヒドロキサム酸をトリクロロ酢酸存在下で
鉄錯体を形成させ、この鉄錯体の525nmでの吸収を測定
し、ヒドロキサム酸の量を別途作成した検量線と比較し
て活性を算出することによって行なった。活性は１分間
に１μモルのヒドロキサム酸を生成する酵素活性を1u
（１単位）とする（前掲特開昭64-27471参照）。
（発明の効果） 本発明によれば、アレルゲン性食用タンパク質及び／
又はペプチドの低アレルゲン化に際して、従来法のよう
に苦味が発生したり、複雑な工程の組み合せによる高コ
スト化の問題を解決できるもので、従来法とは具体的に
異なるものである。
又はペプチドの低アレルゲン化に際して、従来法のよう
に苦味が発生したり、複雑な工程の組み合せによる高コ
スト化の問題を解決できるもので、従来法とは具体的に
異なるものである。
従って、本発明による低アレルゲン化食用素材を用い
たアレルギー患者用の食品の開発を容易にすることがで
きる。
たアレルギー患者用の食品の開発を容易にすることがで
きる。
以下に本発明を実施例を用いてさらに詳しく説明す
る。
る。
実施例１ αs1−カゼイン（Zittle法による分子量23,000）の１
％水溶液に、S.mobaraense IFO 13819を使用して前出特
開昭64-27471の実施例１の方法に準じて得たトランスグ
ルタミナーゼ（BTG−１、比活性2.95u/mg）を基質1mgあ
たり1.0uとなるよう加え、25℃に20時間保持し、分子量
約90,000の架橋高分子化物を得た。
％水溶液に、S.mobaraense IFO 13819を使用して前出特
開昭64-27471の実施例１の方法に準じて得たトランスグ
ルタミナーゼ（BTG−１、比活性2.95u/mg）を基質1mgあ
たり1.0uとなるよう加え、25℃に20時間保持し、分子量
約90,000の架橋高分子化物を得た。
この架橋高分子化物と５種類のαs1−カゼイン抗血清
との反応性をELISAにより調べた。この５種類の抗血清
はαs1−カゼインの構成アミノ酸の残基数（ａ）46-6
5、（ｂ）76-95、（ｃ）91-110、（ｄ）106-125、及び
（ｅ）136-155に特異性を示す抗血清であるので、それ
ぞれ、抗血性（ａ），（ｂ），（ｃ），（ｄ）及び
（ｅ）と表示する。結果を第１表に示す。比較のために
トランスグルタミナーゼ非処理のαs1−カゼインと５種
類の抗血清との反応を調べた。結果を第１表に併せて示
す。
との反応性をELISAにより調べた。この５種類の抗血清
はαs1−カゼインの構成アミノ酸の残基数（ａ）46-6
5、（ｂ）76-95、（ｃ）91-110、（ｄ）106-125、及び
（ｅ）136-155に特異性を示す抗血清であるので、それ
ぞれ、抗血性（ａ），（ｂ），（ｃ），（ｄ）及び
（ｅ）と表示する。結果を第１表に示す。比較のために
トランスグルタミナーゼ非処理のαs1−カゼインと５種
類の抗血清との反応を調べた。結果を第１表に併せて示
す。
第１表から理解できるように、架橋高分子化物は、α
s1−カゼインに比べて、残基数46-65（ａ）、91-110
（ｃ）、及び106-125（ｄ）に特異性を持つ抗血清との
反応性が低く、この部分の抗原決定基が架橋高分子化に
よって消失したことが示唆される。
s1−カゼインに比べて、残基数46-65（ａ）、91-110
（ｃ）、及び106-125（ｄ）に特異性を持つ抗血清との
反応性が低く、この部分の抗原決定基が架橋高分子化に
よって消失したことが示唆される。
因みに、ELISAはTasakaら「免疫実験操作法」10巻316
5頁（1981）に記載の方法に準じて行なった。
5頁（1981）に記載の方法に準じて行なった。
この架橋高分子化物を実際にマウス（C57BL/6）に免
疫し、免疫原性の低下の有無を調べた。
疫し、免疫原性の低下の有無を調べた。
架橋高分子化物を免疫して得た抗血清と架橋高分子化
物との反応性を第１図に示した（黒丸）。同図には併せ
てαs1−カゼインを免疫して得た抗血清とαs1−カゼイ
ンとの反応性も示した（白丸）。
物との反応性を第１図に示した（黒丸）。同図には併せ
てαs1−カゼインを免疫して得た抗血清とαs1−カゼイ
ンとの反応性も示した（白丸）。
αs1−カゼインを架橋高分子化することにより、免疫
原性の低下がみとめられた。第２表にはこれらの抗血清
の交差反応性をELISAにより調べた結果を示した。（Ａ
405） 第２表から、架橋高分子化物を免疫して得た抗血清は
それ自体かつαs1−カゼインとも反応性が低く、トラン
スグルタミナーゼ処理したαs1−カゼインは低アレルゲ
ン性食用素材として有用であることが判る。
原性の低下がみとめられた。第２表にはこれらの抗血清
の交差反応性をELISAにより調べた結果を示した。（Ａ
405） 第２表から、架橋高分子化物を免疫して得た抗血清は
それ自体かつαs1−カゼインとも反応性が低く、トラン
スグルタミナーゼ処理したαs1−カゼインは低アレルゲ
ン性食用素材として有用であることが判る。
参考例１ マウス（C3H/He）にホールのαs1−カゼインを免疫
し、７日後に感作されたリンパ節細胞をとり、抗原とし
て同じくホールのαs1−カゼインを20μg/ml〜200μg/m
l含む培地で３日間培養した。3Ｈ−チミジンを細胞に添
加して20時間後の細胞内にとりこまれた3Ｈ−チミジン
を液体シンチレーションカウンターで測定することによ
りαs1−カゼインのαs1−カゼイン特異的ヘルパーＴ細
胞の増殖効果をみた。
し、７日後に感作されたリンパ節細胞をとり、抗原とし
て同じくホールのαs1−カゼインを20μg/ml〜200μg/m
l含む培地で３日間培養した。3Ｈ−チミジンを細胞に添
加して20時間後の細胞内にとりこまれた3Ｈ−チミジン
を液体シンチレーションカウンターで測定することによ
りαs1−カゼインのαs1−カゼイン特異的ヘルパーＴ細
胞の増殖効果をみた。
αs1−カゼインの代りに抗原として実施例１で得られ
た架橋高分子化物を用いて同様の実験を行なった。
た架橋高分子化物を用いて同様の実験を行なった。
結果を第２図に として示した。
αs1−カゼインに比べて架橋高分子化物のＴ細胞の増
殖効果は明らかに低く、架橋高分子化物はαs1−カゼイ
ンのＴ細胞エピトープがブロックされていることが示唆
された。
殖効果は明らかに低く、架橋高分子化物はαs1−カゼイ
ンのＴ細胞エピトープがブロックされていることが示唆
された。
参考例２ ヒトアレルギー患者の抗血清とホールのαs1−カゼイ
ンおよび実施例１で得られた架橋高分子化物との反応性
をELISAにより調べた。
ンおよび実施例１で得られた架橋高分子化物との反応性
をELISAにより調べた。
結果を第３図に示す。
５人のアレルギー患者A,B,C,D及びＥについて調べた
結果、架橋高分子化することにとて明らかに抗血清と抗
原の反応性が低下していることが明らかになった。
結果、架橋高分子化することにとて明らかに抗血清と抗
原の反応性が低下していることが明らかになった。
第１図は、本発明の方法により得られた架橋高分子化物
を免疫して得た抗血清と該高分子化物との反応性及びα
s1−カゼインを免疫して得た抗血清と該αs1−カゼイン
との反応性を示す（実施例１）。 第２図は、本発明の方法により得られた架橋高分子化物
のＴ細胞増殖効果を示す（参考例１）。 第３図は、本発明の方法により得られた架橋高分子化物
（抗原）と患者抗血清の反応性を示す（参考例２）。A,
B,C,D及びＥは５人の患者を示す。
を免疫して得た抗血清と該高分子化物との反応性及びα
s1−カゼインを免疫して得た抗血清と該αs1−カゼイン
との反応性を示す（実施例１）。 第２図は、本発明の方法により得られた架橋高分子化物
のＴ細胞増殖効果を示す（参考例１）。 第３図は、本発明の方法により得られた架橋高分子化物
（抗原）と患者抗血清の反応性を示す（参考例２）。A,
B,C,D及びＥは５人の患者を示す。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 大畑 克己 神奈川県川崎市川崎区鈴木町１番１号 味の素株式会社中央研究所内 (72)発明者 本木 正雄 神奈川県川崎市川崎区鈴木町１番１号 味の素株式会社中央研究所内 (56)参考文献 特開 昭58−28234（ＪＰ，Ａ) (58)調査した分野(Int.Cl.6，ＤＢ名) A23J 3/00 - 3/30 A23C 9/12 A23L 1/305 A61K 37/52
Claims (2)
- 【請求項１】トランスグルタミナーゼを有効成分とする
ことを特徴とする食用タンパク質及び／又はペプチドの
低アレルゲン化剤。 - 【請求項２】アレルゲン性食用タンパク質及び／又はペ
プチドにトランスグルタミナーゼを作用させることを特
徴とするアレルゲン性食用タンパク質及び／又はペプチ
ドの低アレルゲン化方法。
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|---|---|---|---|
| JP1161148A JP2782800B2 (ja) | 1989-06-23 | 1989-06-23 | 低アレルゲン化剤及び低アレルゲン化方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1161148A JP2782800B2 (ja) | 1989-06-23 | 1989-06-23 | 低アレルゲン化剤及び低アレルゲン化方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0327253A JPH0327253A (ja) | 1991-02-05 |
| JP2782800B2 true JP2782800B2 (ja) | 1998-08-06 |
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ID=15729509
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP1161148A Expired - Fee Related JP2782800B2 (ja) | 1989-06-23 | 1989-06-23 | 低アレルゲン化剤及び低アレルゲン化方法 |
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| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2782800B2 (ja) |
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| CN109007238A (zh) * | 2018-07-09 | 2018-12-18 | 东北农业大学 | 一种半胱氨酸结合转谷氨酰胺酶修饰制备低致敏性乳清蛋白的方法 |
| CN114208933A (zh) * | 2021-12-21 | 2022-03-22 | 东北农业大学 | 一种高功能特性的蛋白质配料的制备方法 |
-
1989
- 1989-06-23 JP JP1161148A patent/JP2782800B2/ja not_active Expired - Fee Related
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| Publication number | Publication date |
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| JPH0327253A (ja) | 1991-02-05 |
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