JPH0543597A - ７ｓ蛋白の分画法 - Google Patents
７ｓ蛋白の分画法Info
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- JPH0543597A JPH0543597A JP3201611A JP20161191A JPH0543597A JP H0543597 A JPH0543597 A JP H0543597A JP 3201611 A JP3201611 A JP 3201611A JP 20161191 A JP20161191 A JP 20161191A JP H0543597 A JPH0543597 A JP H0543597A
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 蛋白含有物質から７Ｓ蛋白を８５％以上、好
ましくは９０％以上の高純度で分画する。 【構成】 蛋白含有物質のイオン強度を０．２〜０．３
に調整し、かつpH値を４．８〜５．２に調整して不溶画
分を除いた後、さらにイオン強度を０．２未満およびpH
値を４．６〜５．０に調整して生ずる不溶画分を分取す
る。 【効果】 本発明により、従来低純度でしか得られなか
った７Ｓ蛋白を９０％以上の高純度で分画することが可
能となったのであり、同蛋白の基礎研究のみならず産業
上の蛋白利用分野に多大の貢献をなすものである。
ましくは９０％以上の高純度で分画する。 【構成】 蛋白含有物質のイオン強度を０．２〜０．３
に調整し、かつpH値を４．８〜５．２に調整して不溶画
分を除いた後、さらにイオン強度を０．２未満およびpH
値を４．６〜５．０に調整して生ずる不溶画分を分取す
る。 【効果】 本発明により、従来低純度でしか得られなか
った７Ｓ蛋白を９０％以上の高純度で分画することが可
能となったのであり、同蛋白の基礎研究のみならず産業
上の蛋白利用分野に多大の貢献をなすものである。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、蛋白含有物質、特に大
豆蛋白からの７Ｓ蛋白の分画法に関する。
豆蛋白からの７Ｓ蛋白の分画法に関する。
【０００２】
【従来の技術】植物の種子は、一般にグロブリン画分と
してその沈降定数から分類される２Ｓ，７Ｓ，１１Ｓ，
１５Ｓ等の蛋白を含んでいる。この内、７Ｓと１１Ｓは
グロブリン画分の主要な構成蛋白成分であり、この両者
は粘性・凝固性・界面活性等において特異的に異なる性
質を有する。従って、７Ｓと１１Ｓを分画することによ
り両蛋白の性質を利用することが可能となる。即ち、こ
の２大蛋白成分である７Ｓと１１Ｓを高純度で分画分取
することは、基礎研究のみならず産業上の蛋白利用技術
としても両者の蛋白を各々個別にまたは適当な比率で混
合して利用する上で、極めて有意義であると考えられ
る。
してその沈降定数から分類される２Ｓ，７Ｓ，１１Ｓ，
１５Ｓ等の蛋白を含んでいる。この内、７Ｓと１１Ｓは
グロブリン画分の主要な構成蛋白成分であり、この両者
は粘性・凝固性・界面活性等において特異的に異なる性
質を有する。従って、７Ｓと１１Ｓを分画することによ
り両蛋白の性質を利用することが可能となる。即ち、こ
の２大蛋白成分である７Ｓと１１Ｓを高純度で分画分取
することは、基礎研究のみならず産業上の蛋白利用技術
としても両者の蛋白を各々個別にまたは適当な比率で混
合して利用する上で、極めて有意義であると考えられ
る。
【０００３】従来、このような蛋白の分画に当たって、
１１Ｓ蛋白画分はＴｈａｎｈらの方法(J.Agr.Food Che
m.(1976)24, 1117)、あるいは廣塚らの方法（特開昭６
１−２３６７９５号）等に開示されている方法により比
較的容易に高純度で分取することができるが、７Ｓ蛋白
画分に関しては純度が高々８０％程度のものしか得られ
ず、より精製度を上げるにはゲルろ過やアフィニィーク
ロマトグラフィー等を用いる必要があり、大量にかつ安
定的に精製することは困難であった。なお、本発明にお
いて言う純度は、ＳＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気
泳動で得られたパターンのデンシトメトリーによる面積
比に基づいている。
１１Ｓ蛋白画分はＴｈａｎｈらの方法(J.Agr.Food Che
m.(1976)24, 1117)、あるいは廣塚らの方法（特開昭６
１−２３６７９５号）等に開示されている方法により比
較的容易に高純度で分取することができるが、７Ｓ蛋白
画分に関しては純度が高々８０％程度のものしか得られ
ず、より精製度を上げるにはゲルろ過やアフィニィーク
ロマトグラフィー等を用いる必要があり、大量にかつ安
定的に精製することは困難であった。なお、本発明にお
いて言う純度は、ＳＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気
泳動で得られたパターンのデンシトメトリーによる面積
比に基づいている。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、従来より純
度が高々８０％程度のものしか得られなかった７Ｓ蛋白
画分を、８５％以上好ましくは９０％以上の純度で効率
良く分画することを目的とするものである。
度が高々８０％程度のものしか得られなかった７Ｓ蛋白
画分を、８５％以上好ましくは９０％以上の純度で効率
良く分画することを目的とするものである。
【０００５】
【課題を解決するための手段】本発明者は、如上の点に
鑑み、蛋白含有物質から７Ｓ蛋白を８５％以上、好まし
くは９０％以上の高純度で且つ大量に分画する方法につ
いて鋭意研究した結果、イオン強度とpHの関係を調整す
ることにより可能であるという知見を得た。本発明はか
かる知見に基づいて完成されたものである。
鑑み、蛋白含有物質から７Ｓ蛋白を８５％以上、好まし
くは９０％以上の高純度で且つ大量に分画する方法につ
いて鋭意研究した結果、イオン強度とpHの関係を調整す
ることにより可能であるという知見を得た。本発明はか
かる知見に基づいて完成されたものである。
【０００６】即ち本発明によれば、７Ｓ蛋白を主成分と
する画分の分画法であって、蛋白含有溶液のイオン強度
を０．２〜０．３に調整し、かつpH値を４．８〜５．２
に調製して不溶画分を除いた後、さらにイオン強度を
０．２未満およびpH値を４．６〜５．０に調製して生ず
る不溶画分を分取することを特徴とする方法が提供され
る。
する画分の分画法であって、蛋白含有溶液のイオン強度
を０．２〜０．３に調整し、かつpH値を４．８〜５．２
に調製して不溶画分を除いた後、さらにイオン強度を
０．２未満およびpH値を４．６〜５．０に調製して生ず
る不溶画分を分取することを特徴とする方法が提供され
る。
【０００７】本発明における蛋白含有物質は、大豆、菜
種、落花生、綿実等の油糧種子およびこれらの油糧種子
から得られる７Ｓ蛋白を含むものであれば全て用いるこ
とができる。原料の入手性、経済性等の点から大豆蛋白
原料が好ましく、例えば圧扁大豆、脱脂大豆、豆乳（乾
燥粉末も含む）、濃縮大豆蛋白、分離大豆蛋白等の大豆
蛋白を含む原料を好適に用いることができる。
種、落花生、綿実等の油糧種子およびこれらの油糧種子
から得られる７Ｓ蛋白を含むものであれば全て用いるこ
とができる。原料の入手性、経済性等の点から大豆蛋白
原料が好ましく、例えば圧扁大豆、脱脂大豆、豆乳（乾
燥粉末も含む）、濃縮大豆蛋白、分離大豆蛋白等の大豆
蛋白を含む原料を好適に用いることができる。
【０００８】以下、本発明法の概略を説明する。先ず、
上記する如く、７Ｓ蛋白を含有する蛋白含有物質の水溶
液を調製する。この蛋白含有物質の水溶液は、出発原料
から水もしくは塩水により抽出した水溶液であってもよ
く、また幾つかの精製プロセスを経た中間段階の水溶液
であってもよい。例えば植物性蛋白質の７Ｓ蛋白および
１１Ｓ蛋白を含んだ水溶液でもよいし、また公知の方法
により１１Ｓ蛋白を除去したものであってもよい。
上記する如く、７Ｓ蛋白を含有する蛋白含有物質の水溶
液を調製する。この蛋白含有物質の水溶液は、出発原料
から水もしくは塩水により抽出した水溶液であってもよ
く、また幾つかの精製プロセスを経た中間段階の水溶液
であってもよい。例えば植物性蛋白質の７Ｓ蛋白および
１１Ｓ蛋白を含んだ水溶液でもよいし、また公知の方法
により１１Ｓ蛋白を除去したものであってもよい。
【０００９】次いで、調製した７Ｓ蛋白を含有する水溶
液のイオン強度を０．２〜０．３に調製する。イオン強
度が０．２より低ければ次の操作で７Ｓ蛋白をほとんど
回収することができず、またイオン強度が０．３より高
いと１１Ｓ蛋白の混入が多くなり、７Ｓ蛋白の純度が悪
くなる。
液のイオン強度を０．２〜０．３に調製する。イオン強
度が０．２より低ければ次の操作で７Ｓ蛋白をほとんど
回収することができず、またイオン強度が０．３より高
いと１１Ｓ蛋白の混入が多くなり、７Ｓ蛋白の純度が悪
くなる。
【００１０】次に、pH値を４．８〜５．２に調整して沈
澱する不溶画分を除く。（以下、この不溶画分を便宜上
α沈澱と呼称する。）pH値が４．８以下であれば７Ｓ蛋
白がほとんど回収できなくなり、また５．２以上であれ
ば１１Ｓ蛋白の混入が多くなって７Ｓ蛋白の純度が悪く
なる。
澱する不溶画分を除く。（以下、この不溶画分を便宜上
α沈澱と呼称する。）pH値が４．８以下であれば７Ｓ蛋
白がほとんど回収できなくなり、また５．２以上であれ
ば１１Ｓ蛋白の混入が多くなって７Ｓ蛋白の純度が悪く
なる。
【００１１】しかる後、イオン強度を０．２未満とし、
pH値を４．６〜５．０に調整することによって７Ｓ蛋白
画分を沈澱させ分取する。イオン強度が０．２以上であ
ればpH値を４．６〜５．０に調整しても７Ｓ蛋白画分の
回収が困難となり、またイオン強度を０．２未満にして
もpH値を４．６〜５．０に調整しなければ同様に７Ｓ蛋
白画分の回収が困難となり、本発明の目的を達成するこ
とができない。
pH値を４．６〜５．０に調整することによって７Ｓ蛋白
画分を沈澱させ分取する。イオン強度が０．２以上であ
ればpH値を４．６〜５．０に調整しても７Ｓ蛋白画分の
回収が困難となり、またイオン強度を０．２未満にして
もpH値を４．６〜５．０に調整しなければ同様に７Ｓ蛋
白画分の回収が困難となり、本発明の目的を達成するこ
とができない。
【００１２】一方、本発明法の実施に際して、還元剤を
併用することにより７Ｓ蛋白画分の純度を変えず、収量
を増加させることができる。還元剤としては亜硫酸水素
ナトリウム、ハイドロスルファイト等が例示できる。
併用することにより７Ｓ蛋白画分の純度を変えず、収量
を増加させることができる。還元剤としては亜硫酸水素
ナトリウム、ハイドロスルファイト等が例示できる。
【００１３】このようにして得られる高純度の７Ｓ蛋白
画分は、pH値を適当に調節した後、ペーストとして若し
くは乾燥して用いることができ、殺菌処理が必要な場合
はＨＴＳＴ処理することが可能である。
画分は、pH値を適当に調節した後、ペーストとして若し
くは乾燥して用いることができ、殺菌処理が必要な場合
はＨＴＳＴ処理することが可能である。
【００１４】
【実施例】以下、実施例を例示して本発明の効果をより
一層明瞭にするが、これは例示であって本発明の精神が
これらの例示によって制限されるものではない。なお、
例中に示す部、％は何れも重量基準を意味する。
一層明瞭にするが、これは例示であって本発明の精神が
これらの例示によって制限されるものではない。なお、
例中に示す部、％は何れも重量基準を意味する。
【００１５】〔実施例１〕脱脂大豆（粗蛋白：４６．２
％，ＮＳＩ：８７）１部に１５部の水を加え、ホモミキ
サーにて室温下に低速で攪拌、２０％水酸化ナトリウム
溶液でpH７．５に維持しながら３０分間抽出した。しか
る後、抽出液をろ布でろ過し、次いで９２００Ｇで２０
分間遠心分離して不溶物を除去した。
％，ＮＳＩ：８７）１部に１５部の水を加え、ホモミキ
サーにて室温下に低速で攪拌、２０％水酸化ナトリウム
溶液でpH７．５に維持しながら３０分間抽出した。しか
る後、抽出液をろ布でろ過し、次いで９２００Ｇで２０
分間遠心分離して不溶物を除去した。
【００１６】このようにして得た抽出液（豆乳）に、１
０mMになるように亜硫酸水素ナトリウム（ＳＯ2 含量６
０〜６９％のものを豆乳１リットルに対し０．９８ｇ）
を加え、２０％の塩酸でpH６．４に調製した後、氷水中
で一夜放置して沈澱した蛋白画分を６７６０Ｇで２０分
間遠心分離することにより１１Ｓ蛋白画分を分離した。
０mMになるように亜硫酸水素ナトリウム（ＳＯ2 含量６
０〜６９％のものを豆乳１リットルに対し０．９８ｇ）
を加え、２０％の塩酸でpH６．４に調製した後、氷水中
で一夜放置して沈澱した蛋白画分を６７６０Ｇで２０分
間遠心分離することにより１１Ｓ蛋白画分を分離した。
【００１７】次に、得られた上澄液が０．２５Ｍの溶液
（即ち、イオン強度０．２５）になるように塩化ナトリ
ウムを添加し、２０％塩酸でpH５．０に調整した。調整
後３０分間、４℃に放置後、６７６０Ｇで２０分間遠心
分離することにより不溶性部分α沈澱を分離した。
（即ち、イオン強度０．２５）になるように塩化ナトリ
ウムを添加し、２０％塩酸でpH５．０に調整した。調整
後３０分間、４℃に放置後、６７６０Ｇで２０分間遠心
分離することにより不溶性部分α沈澱を分離した。
【００１８】その後、上澄液を冷水で２倍希釈し、イオ
ン強度０．１２５，pH４．８に調製して、６７６０Ｇで
２０分間（４℃）で遠心分離することにより７Ｓ蛋白画
分を得た。表１に豆乳の蛋白質量を１００としたときの
マテリアルバランスを示す。
ン強度０．１２５，pH４．８に調製して、６７６０Ｇで
２０分間（４℃）で遠心分離することにより７Ｓ蛋白画
分を得た。表１に豆乳の蛋白質量を１００としたときの
マテリアルバランスを示す。
【００１９】
【表１】
【００２０】一方、１１Ｓ蛋白画分・及び・７Ｓ蛋白画
分のＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動のゲルのデン
シトメトリーパターンをそれぞれ図１及び図２に示し
た。
分のＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動のゲルのデン
シトメトリーパターンをそれぞれ図１及び図２に示し
た。
【００２１】この結果から本発明法で得られる１１Ｓ蛋
白画分および７Ｓ蛋白画分は９０％以上の純度であるこ
とが明らかである。
白画分および７Ｓ蛋白画分は９０％以上の純度であるこ
とが明らかである。
【００２２】〔実施例２〕実施例１の方法に従って実施
し、１１Ｓ蛋白を分画した後、α沈澱を分離するときの
pH値およびイオン強度が７Ｓ蛋白画分の純度、収量に及
ぼす影響を見た。なお、７Ｓ蛋白画分はpH４．８および
イオン強度０．１２５の条件で得た。
し、１１Ｓ蛋白を分画した後、α沈澱を分離するときの
pH値およびイオン強度が７Ｓ蛋白画分の純度、収量に及
ぼす影響を見た。なお、７Ｓ蛋白画分はpH４．８および
イオン強度０．１２５の条件で得た。
【００２３】図３および図４に塩化ナトリウムの０．２
５Ｍおよび０．３Ｍ濃度下でのpH値を変えたときに得ら
れたα沈澱及び７Ｓ蛋白画分の蛋白質量を示した。ま
た、表２にそれらの条件で得られた７Ｓ蛋白画分での７
Ｓ蛋白の純度を示した。
５Ｍおよび０．３Ｍ濃度下でのpH値を変えたときに得ら
れたα沈澱及び７Ｓ蛋白画分の蛋白質量を示した。ま
た、表２にそれらの条件で得られた７Ｓ蛋白画分での７
Ｓ蛋白の純度を示した。
【００２４】
【表２】
【００２５】この結果から、α沈澱を分離するときのpH
値は５．０およびイオン強度は０．２５の条件が最適で
あった。
値は５．０およびイオン強度は０．２５の条件が最適で
あった。
【００２６】〔実施例３〕実施例１において、亜硫酸水
素ナトリウムを用いずに実施例１に従って実施し７Ｓ蛋
白画分を精製したところ、７Ｓ蛋白の純度にそれほど大
きな差異はみられなかったが、蛋白質の収量が２／３に
低下した。
素ナトリウムを用いずに実施例１に従って実施し７Ｓ蛋
白画分を精製したところ、７Ｓ蛋白の純度にそれほど大
きな差異はみられなかったが、蛋白質の収量が２／３に
低下した。
【００２７】この結果から、亜硫酸水素ナトリウムを用
いることにより、高収率高純度で７Ｓ蛋白画分の得られ
ることが判った。
いることにより、高収率高純度で７Ｓ蛋白画分の得られ
ることが判った。
【００２８】
【発明の効果】従来では、蛋白含有物質から高々８０％
程度の純度でしか得られなかった７Ｓ蛋白画分が、本発
明法により９０％以上の高純度で分取できるようになっ
た。
程度の純度でしか得られなかった７Ｓ蛋白画分が、本発
明法により９０％以上の高純度で分取できるようになっ
た。
【図１】１１Ｓ画分のＳＤＳポリアクリルアミド電気泳
動のゲルのデンシトメトリーパターンである。
動のゲルのデンシトメトリーパターンである。
【図２】７Ｓ画分のＳＤＳポリアクリルアミド電気泳動
のゲルのデンシトメトリーパターンである。
のゲルのデンシトメトリーパターンである。
【図３】塩化ナトリウム０．２５Ｍにおける各pHでのα
沈殿及び７Ｓ画分の蛋白質量を示すグラフである。
沈殿及び７Ｓ画分の蛋白質量を示すグラフである。
【図４】塩化ナトリウム０．３Ｍにおける各pHでのα沈
殿及び７Ｓ画分の蛋白質量を示すグラフである。
殿及び７Ｓ画分の蛋白質量を示すグラフである。
Claims (2)
- 【請求項１】 ７Ｓ蛋白の分画法であって、蛋白含有溶
液のイオン強度を０．２〜０．３に調整し、かつpH値を
４．８〜５．２に調整して不溶画分を除いた後、さらに
イオン強度を０．２未満およびpH値を４．６〜５．０に
調整して生ずる不溶画分を分取することを特徴とする方
法。 - 【請求項２】 蛋白が大豆蛋白由来である、請求項１記
載の方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP20161191A JP2720646B2 (ja) | 1991-08-12 | 1991-08-12 | ７ｓ蛋白の分画法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP20161191A JP2720646B2 (ja) | 1991-08-12 | 1991-08-12 | ７ｓ蛋白の分画法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0543597A true JPH0543597A (ja) | 1993-02-23 |
| JP2720646B2 JP2720646B2 (ja) | 1998-03-04 |
Family
ID=16443934
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP20161191A Expired - Fee Related JP2720646B2 (ja) | 1991-08-12 | 1991-08-12 | ７ｓ蛋白の分画法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2720646B2 (ja) |
Cited By (11)
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1991
- 1991-08-12 JP JP20161191A patent/JP2720646B2/ja not_active Expired - Fee Related
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