JPH05149952A - プロテインＡと免疫グロブリンＧ（ＩｇＧ）との結合方法 - Google Patents
プロテインＡと免疫グロブリンＧ（ＩｇＧ）との結合方法Info
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- JPH05149952A JPH05149952A JP33553191A JP33553191A JPH05149952A JP H05149952 A JPH05149952 A JP H05149952A JP 33553191 A JP33553191 A JP 33553191A JP 33553191 A JP33553191 A JP 33553191A JP H05149952 A JPH05149952 A JP H05149952A
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- immunoglobulin
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- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
- C07K16/06—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies from serum
- C07K16/065—Purification, fragmentation
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- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
Abstract
(57)【要約】
【目的】分離精製された免疫グロブリンＧ（ＩｇＧ）の
純度を高純度に保ったままでＩｇＧの回収率を改善する
ことができ、かつタンパク質の沈殿や溶液の粘度の大き
な上昇を防止することがてきるプロテインＡとＩｇＧと
の結合方法を提供する。 【構成】ポリアクリルアミド、アガロース、セルロー
ス、ポリヒドロキシアルキルメタクリレート、シリカ等
不溶性支持体に固定化されたプロテインＡと免疫グロブ
リンＧ（ＩｇＧ）とを１．０〜１．６Ｍの酒石酸塩を含
むｐＨ７〜９．５の緩衝液を用いて結合させる方法。
純度を高純度に保ったままでＩｇＧの回収率を改善する
ことができ、かつタンパク質の沈殿や溶液の粘度の大き
な上昇を防止することがてきるプロテインＡとＩｇＧと
の結合方法を提供する。 【構成】ポリアクリルアミド、アガロース、セルロー
ス、ポリヒドロキシアルキルメタクリレート、シリカ等
不溶性支持体に固定化されたプロテインＡと免疫グロブ
リンＧ（ＩｇＧ）とを１．０〜１．６Ｍの酒石酸塩を含
むｐＨ７〜９．５の緩衝液を用いて結合させる方法。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、免疫グロブリンＧ（以
下ＩｇＧと省略する）の結合、特に不溶性支持体に固定
化されたプロテインＡとＩｇＧの結合に関する。
下ＩｇＧと省略する）の結合、特に不溶性支持体に固定
化されたプロテインＡとＩｇＧの結合に関する。
【０００２】
【従来の技術及び発明が解決しようとする課題】プロテ
インＡはＩｇＧのＦｃ部分と結合するため不溶性支持体
にプロテインＡを固定化し、ＩｇＧの分離、精製手段と
して従来より用いられてきた。
インＡはＩｇＧのＦｃ部分と結合するため不溶性支持体
にプロテインＡを固定化し、ＩｇＧの分離、精製手段と
して従来より用いられてきた。
【０００３】このプロテインＡとＩｇＧとの結合はＫｒ
ｏｎｖａｌｌら（Ｊｏｕｒｎａｌｏｆ Ｉｍｍｕｎｏｌ
ｏｇｙ，１０５，１１１６（１９７０））により見出だ
された。
ｏｎｖａｌｌら（Ｊｏｕｒｎａｌｏｆ Ｉｍｍｕｎｏｌ
ｏｇｙ，１０５，１１１６（１９７０））により見出だ
された。
【０００４】その後、ＭａｃｋｅｎｚｉｅらによりＩｇ
Ｇの分離を改善する試みが、ＰｒｏｔｅｉｎＡ−Ｓｅｐ
ｈａｒｏｓｅ４Ｂカラムを用いて検討されたが、マウス
ＩｇＧ１とＩｇＧ２との結合量が少なく再現性も無かっ
た（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆＩｍｍｕｎｏｌｏｇｙ，１２
０，１４９３（１９７８））。またＢｙｗａｔｅｒら
は、１６種類の異なる溶離液を用いてＩｇＧの精製を検
討したが、従来の方法と比較して改善することは出来な
かった（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｉ
ｃａｌ Ｍｅｔｈｏｄｓ，６４，１（１９８３））。
Ｇの分離を改善する試みが、ＰｒｏｔｅｉｎＡ−Ｓｅｐ
ｈａｒｏｓｅ４Ｂカラムを用いて検討されたが、マウス
ＩｇＧ１とＩｇＧ２との結合量が少なく再現性も無かっ
た（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆＩｍｍｕｎｏｌｏｇｙ，１２
０，１４９３（１９７８））。またＢｙｗａｔｅｒら
は、１６種類の異なる溶離液を用いてＩｇＧの精製を検
討したが、従来の方法と比較して改善することは出来な
かった（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｉ
ｃａｌ Ｍｅｔｈｏｄｓ，６４，１（１９８３））。
【０００５】一方、Ｈｅｃｔｏｒらは、０．５Ｍ以上好
ましくは１〜４Ｍの無機塩を含むｐＨ８．５〜９．５の
緩衝液を用いることで、不溶性支持体に固定化されたプ
ロテインＡとＩｇＧの結合を改善した（米国特許第４，
７０４，３６６号明細書）。しかしながら、塩濃度が高
すぎるため蛋白質が沈殿したり、溶液の粘土も高く、特
にハロゲンイオンを含む塩では、分離、精製装置の金属
部に腐触が発生しやすい等の欠点があった。
ましくは１〜４Ｍの無機塩を含むｐＨ８．５〜９．５の
緩衝液を用いることで、不溶性支持体に固定化されたプ
ロテインＡとＩｇＧの結合を改善した（米国特許第４，
７０４，３６６号明細書）。しかしながら、塩濃度が高
すぎるため蛋白質が沈殿したり、溶液の粘土も高く、特
にハロゲンイオンを含む塩では、分離、精製装置の金属
部に腐触が発生しやすい等の欠点があった。
【０００６】また、Ｎｇｏらは、不溶性支持体に固定化
されたプロテインＡとＩｇＧの結合を改良するために、
一種類以上のポリカルボン酸を約０．５〜０．９Ｍの範
囲で含む約ｐＨ６〜１０の緩衝液を用いた（米国特許第
４，９３３，４３５号明細書）。しかしながら、ＩｇＧ
の回収率が不充分であるという問題があった。
されたプロテインＡとＩｇＧの結合を改良するために、
一種類以上のポリカルボン酸を約０．５〜０．９Ｍの範
囲で含む約ｐＨ６〜１０の緩衝液を用いた（米国特許第
４，９３３，４３５号明細書）。しかしながら、ＩｇＧ
の回収率が不充分であるという問題があった。
【０００７】
【課題を解決するための手段】本発明者らは上記の点に
鑑み鋭意研究した結果、不溶性支持体に固定化されたプ
ロテインＡにＩｇＧを結合させる方法において、特定の
液性の溶媒を用いる、すなわち特定範囲の酒石酸塩を含
む特定範囲の緩衝液を用いることにより、上記従来技術
の欠点を解決できることを見出し本発明を完成するにい
たった。
鑑み鋭意研究した結果、不溶性支持体に固定化されたプ
ロテインＡにＩｇＧを結合させる方法において、特定の
液性の溶媒を用いる、すなわち特定範囲の酒石酸塩を含
む特定範囲の緩衝液を用いることにより、上記従来技術
の欠点を解決できることを見出し本発明を完成するにい
たった。
【０００８】すなわち、本発明は、１．０〜１．６Ｍの
酒石酸塩を含むｐＨ７〜９．５の緩衝液を用いる不溶性
支持体に固定化されたプロテインＡと免疫グロブリンＧ
（ＩｇＧ）との結合方法を提供するものである。
酒石酸塩を含むｐＨ７〜９．５の緩衝液を用いる不溶性
支持体に固定化されたプロテインＡと免疫グロブリンＧ
（ＩｇＧ）との結合方法を提供するものである。
【０００９】
【作用】以下、本発明を詳細に説明する。
【００１０】本発明で使用される酒石酸塩としては、水
溶性であればいずれでもよく、塩濃度は、１．０〜１．
６Ｍまでの範囲、好ましくは１．０〜１．４Ｍまでの範
囲のものである。
溶性であればいずれでもよく、塩濃度は、１．０〜１．
６Ｍまでの範囲、好ましくは１．０〜１．４Ｍまでの範
囲のものである。
【００１１】本発明で使用されるｐＨ７〜９．５までの
範囲の緩衝液とするために用いられる塩としては、ｐＨ
７〜９．５までの範囲に緩衝能力がある塩であればいず
れを用いてもよい。
範囲の緩衝液とするために用いられる塩としては、ｐＨ
７〜９．５までの範囲に緩衝能力がある塩であればいず
れを用いてもよい。
【００１２】本発明で使用される不溶性支持体として
は、ポリアクリルアミド、アガロース、セルロース、ポ
リヒドロキシアルキルメタクリレート、シリカ等いずれ
をも使用することが出来る。
は、ポリアクリルアミド、アガロース、セルロース、ポ
リヒドロキシアルキルメタクリレート、シリカ等いずれ
をも使用することが出来る。
【００１３】
【実施例】以下、実施例を挙げて本発明を更に詳細に説
明するが、本発明は、これらにのみ限定されるものでは
ない。
明するが、本発明は、これらにのみ限定されるものでは
ない。
【００１４】実施例１ 実施例に述べるＴＳＫｇｅｌトヨパールＨＷタイプ（商
品名、東ソー株式会社製）は、親水性ビニルポリマーを
基材とした中速ゲルロ過クロマトグラフィー用充填剤で
ある。実施例に述べるＴＳＫｇｅｌトヨパールＨＷ−６
５（商品名、東ソー株式会社製）はタンパク質排除限界
分子量が約５００，０００の親水性ビニルポリマーであ
る。ＴＳＫｇｅｌトヨパールＨＷ−６５を臭化シアン
（ＣＮＢｒ）で活性化しＣＮＢｒ−ＴＳＫｇｅｌトヨパ
ールＨＷ−６５を調整した。ＣＮＢｒ−ＴＳＫｇｅｌト
ヨパールＨＷ−６５にＰｒｏｔｅｉｎ Ａを固定化し
た。Ｐｒｏｔｅｉｎ Ａ−ＴＳＫｇｅｌトヨパールＨＷ
−６５を調整した。上記充填剤Ｐｒｏｔｅｉｎ Ａ−Ｔ
ＳＫｇｅｌトヨパールＨＷ−６５ １ｍｌをオープンカ
ラム（内径０．８ｃｍ，長さ１５ｃｍ）に充填し、緩衝
液Ａ（０．１Ｍグリシン＋１．２Ｍ酒石酸ナトリウム、
ｐＨ９．０）５ｍｌを３回流すことによって平衡化し
た。羊血清（Ｔｈｅ ｂｉｎｄｉｎｇ ｓｉｔｅ ＬＴ
Ｄ，販売元生化学工業株式会社）あるいはやぎ血清（Ｉ
ＣＮ ＩｍｍｕｎｏＢｉｏｌｏｇｉｃａｌｓ）１．５ｍ
ｌを緩衝液Ａ１．５ｍｌで希釈してカラムに添加しプロ
テインＡとＩｇＧとを結合させた。緩衝液Ａ１０ｍｌで
カラムを洗浄後、０．１Ｍグリシン−ＨＣｌ（ｐＨ２．
８）３ｍｌを流しＩｇＧを脱着回収したところ羊血清か
らは１７．６ｍｇのＩｇＧ、やぎ血清からは１５．６ｍ
ｇのＩｇＧが回収した。それぞれの回収したＩｇＧは、
ＳＤＳ（Ｓｏｄｉｕｍ Ｌａｕｒｙｌｓｕｌｆａｔｅ）
−電気泳動もしくはゲルロ過クロマトグラフィーでの検
討により高純度であることが判明した。
品名、東ソー株式会社製）は、親水性ビニルポリマーを
基材とした中速ゲルロ過クロマトグラフィー用充填剤で
ある。実施例に述べるＴＳＫｇｅｌトヨパールＨＷ−６
５（商品名、東ソー株式会社製）はタンパク質排除限界
分子量が約５００，０００の親水性ビニルポリマーであ
る。ＴＳＫｇｅｌトヨパールＨＷ−６５を臭化シアン
（ＣＮＢｒ）で活性化しＣＮＢｒ−ＴＳＫｇｅｌトヨパ
ールＨＷ−６５を調整した。ＣＮＢｒ−ＴＳＫｇｅｌト
ヨパールＨＷ−６５にＰｒｏｔｅｉｎ Ａを固定化し
た。Ｐｒｏｔｅｉｎ Ａ−ＴＳＫｇｅｌトヨパールＨＷ
−６５を調整した。上記充填剤Ｐｒｏｔｅｉｎ Ａ−Ｔ
ＳＫｇｅｌトヨパールＨＷ−６５ １ｍｌをオープンカ
ラム（内径０．８ｃｍ，長さ１５ｃｍ）に充填し、緩衝
液Ａ（０．１Ｍグリシン＋１．２Ｍ酒石酸ナトリウム、
ｐＨ９．０）５ｍｌを３回流すことによって平衡化し
た。羊血清（Ｔｈｅ ｂｉｎｄｉｎｇ ｓｉｔｅ ＬＴ
Ｄ，販売元生化学工業株式会社）あるいはやぎ血清（Ｉ
ＣＮ ＩｍｍｕｎｏＢｉｏｌｏｇｉｃａｌｓ）１．５ｍ
ｌを緩衝液Ａ１．５ｍｌで希釈してカラムに添加しプロ
テインＡとＩｇＧとを結合させた。緩衝液Ａ１０ｍｌで
カラムを洗浄後、０．１Ｍグリシン−ＨＣｌ（ｐＨ２．
８）３ｍｌを流しＩｇＧを脱着回収したところ羊血清か
らは１７．６ｍｇのＩｇＧ、やぎ血清からは１５．６ｍ
ｇのＩｇＧが回収した。それぞれの回収したＩｇＧは、
ＳＤＳ（Ｓｏｄｉｕｍ Ｌａｕｒｙｌｓｕｌｆａｔｅ）
−電気泳動もしくはゲルロ過クロマトグラフィーでの検
討により高純度であることが判明した。
【００１５】実施例２ Ｐｒｏｔｅｉｎ Ａ−ＴＳＫｇｅｌトヨパールＨＷ−６
５ １ｍｌをオープンカラム内径０．８ｃｍ，長さ１５
ｃｍ）に充填し、緩衝液Ｂ（酒石酸ナトリウムと０．１
Ｍグリシンを含むｐＨ９．０の緩衝液）５ｍｌを３回流
すことによって平衡化した。羊血清（Ｔｈｅ ｂｉｎｄ
ｉｎｇ ｓｉｔｅ ＬＴＤ，販売元生化学工業株式会
社）２ｍｌを緩衝液Ｂ２ｍｌで希釈してカラムに添加し
プロテインＡとＩｇＧとを結合させた。緩衝液Ｂ１０ｍ
ｌでカラムを洗浄後、０．１Ｍグリシン−ＨＣｌ（ｐＨ
２．８）３ｍｌを流しＩｇＧを脱着回収した。緩衝液Ｂ
中の酒石酸ナトリウムの濃度が０．８Ｍ，１．０Ｍ，
１．２Ｍ，１．４Ｍ，１．６Ｍの時の羊血清からのＩｇ
Ｇの回収量はそれぞれ１５．２ｍｇ，１６．２ｍｇ，１
９．５ｍｇ，２２．５ｍｇ，２６．６ｍｇであった。
１．８Ｍの酒石酸ナトリウムを含む緩衝液Ｂは酒石酸ナ
トリウムの溶解度の関係で調整できなかった。
５ １ｍｌをオープンカラム内径０．８ｃｍ，長さ１５
ｃｍ）に充填し、緩衝液Ｂ（酒石酸ナトリウムと０．１
Ｍグリシンを含むｐＨ９．０の緩衝液）５ｍｌを３回流
すことによって平衡化した。羊血清（Ｔｈｅ ｂｉｎｄ
ｉｎｇ ｓｉｔｅ ＬＴＤ，販売元生化学工業株式会
社）２ｍｌを緩衝液Ｂ２ｍｌで希釈してカラムに添加し
プロテインＡとＩｇＧとを結合させた。緩衝液Ｂ１０ｍ
ｌでカラムを洗浄後、０．１Ｍグリシン−ＨＣｌ（ｐＨ
２．８）３ｍｌを流しＩｇＧを脱着回収した。緩衝液Ｂ
中の酒石酸ナトリウムの濃度が０．８Ｍ，１．０Ｍ，
１．２Ｍ，１．４Ｍ，１．６Ｍの時の羊血清からのＩｇ
Ｇの回収量はそれぞれ１５．２ｍｇ，１６．２ｍｇ，１
９．５ｍｇ，２２．５ｍｇ，２６．６ｍｇであった。
１．８Ｍの酒石酸ナトリウムを含む緩衝液Ｂは酒石酸ナ
トリウムの溶解度の関係で調整できなかった。
【００１６】実施例３ 実施例３で述べるＳｅｐｈａｒｏｓｅ ４Ｂ（商品名、
Ｐｈａｒｍａｃｉａ社）はアガロースを基材とした低速
ゲルロ過クロマトグラフィー用充填剤である。Ｓｅｐｈ
ａｒｏｓｅ ４Ｂを臭化シアン（ＣＮＢｒ）で活性化し
ＣＮＢｒ−Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ ４Ｂを調整した。ＣＮ
Ｂｒ−Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ ４ＢにＰｒｏｔｅｉｎ Ａ
を固定化し、Ｐｒｏｔｅｉｎ Ａ−Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ
４Ｂを調整した。Ｐｒｏｔｅｉｎ Ａ−Ｓｅｐｈａｒ
ｏｓｅ ４Ｂ １ｍｌをオープンカラム（内径０．８ｃ
ｍ，長さ１５ｃｍ）に充填し］、緩衝液Ａ（０．１Ｍグ
リシン＋１．２Ｍ酒石酸ナトリウム、ｐＨ９．０）５ｍ
ｌを３回流すことによって平衡化した。羊血清（Ｔｈｅ
ｂｉｎｄｉｎｇ ｓｉｔｅ ＬＴＤ，販売元生化学工
業株式会社）０。５ｍｌを緩衝液Ａ０．５ｍｌで希釈し
てカラムに添加しプロテインＡとＩｇＧを結合させた。
緩衝液Ａ１０ｍｌでカラムを洗浄後、０．１Ｍグリシン
−ＨＣｌ（ｐＨ２．８）３ｍｌを流し、ＩｇＧを脱着回
収した。５．５ｍｇのＩｇＧが回収された。回収したＩ
ｇＧの純度はＳＤＳ−電気泳動もしくはゲルロ過クロマ
トグラフィーでの検討により高純度であることが判明し
た。
Ｐｈａｒｍａｃｉａ社）はアガロースを基材とした低速
ゲルロ過クロマトグラフィー用充填剤である。Ｓｅｐｈ
ａｒｏｓｅ ４Ｂを臭化シアン（ＣＮＢｒ）で活性化し
ＣＮＢｒ−Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ ４Ｂを調整した。ＣＮ
Ｂｒ−Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ ４ＢにＰｒｏｔｅｉｎ Ａ
を固定化し、Ｐｒｏｔｅｉｎ Ａ−Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ
４Ｂを調整した。Ｐｒｏｔｅｉｎ Ａ−Ｓｅｐｈａｒ
ｏｓｅ ４Ｂ １ｍｌをオープンカラム（内径０．８ｃ
ｍ，長さ１５ｃｍ）に充填し］、緩衝液Ａ（０．１Ｍグ
リシン＋１．２Ｍ酒石酸ナトリウム、ｐＨ９．０）５ｍ
ｌを３回流すことによって平衡化した。羊血清（Ｔｈｅ
ｂｉｎｄｉｎｇ ｓｉｔｅ ＬＴＤ，販売元生化学工
業株式会社）０。５ｍｌを緩衝液Ａ０．５ｍｌで希釈し
てカラムに添加しプロテインＡとＩｇＧを結合させた。
緩衝液Ａ１０ｍｌでカラムを洗浄後、０．１Ｍグリシン
−ＨＣｌ（ｐＨ２．８）３ｍｌを流し、ＩｇＧを脱着回
収した。５．５ｍｇのＩｇＧが回収された。回収したＩ
ｇＧの純度はＳＤＳ−電気泳動もしくはゲルロ過クロマ
トグラフィーでの検討により高純度であることが判明し
た。
【００１７】比較例１ 実施例１の緩衝液Ａを緩衝液Ｃ（０．１Ｍグリシン＋
０．７Ｍ酒石酸ナトリウム、ｐＨ９．０）に変えた以外
は実施例１と同様な操作を行ったところ、羊血清からは
１２．１ｍｇのＩｇＧ、やぎ血清からは１３．４ｍｇの
ＩｇＧを回収した。これらの回収率の値は、実施例１と
比較して６９％と８６％であった。
０．７Ｍ酒石酸ナトリウム、ｐＨ９．０）に変えた以外
は実施例１と同様な操作を行ったところ、羊血清からは
１２．１ｍｇのＩｇＧ、やぎ血清からは１３．４ｍｇの
ＩｇＧを回収した。これらの回収率の値は、実施例１と
比較して６９％と８６％であった。
【００１８】比較例２ 実施例２の緩衝液Ｂ中の酒石酸ナトリウム濃度を０．８
Ｍと１．８Ｍに変えた以外は実施例２と同様な操作を行
ったところ、酒石酸ナトリウム濃度０．８Ｍでは羊血清
から１５．２ｍｇのＩｇＧを回収したが、酒石酸ナトリ
ウム濃度１．８Ｍは酒石酸ナトリウムの溶解度の関係で
調整できなかった。
Ｍと１．８Ｍに変えた以外は実施例２と同様な操作を行
ったところ、酒石酸ナトリウム濃度０．８Ｍでは羊血清
から１５．２ｍｇのＩｇＧを回収したが、酒石酸ナトリ
ウム濃度１．８Ｍは酒石酸ナトリウムの溶解度の関係で
調整できなかった。
【００１９】比較例３ 実施例３の緩衝液Ａを緩衝液Ｃ（０．１Ｍグリシン＋
０．７Ｍ酒石酸ナトリウム、ｐＨ９．０）に変えた以外
は実施例３と同様な操作を行ったところ、羊血清からは
３．８ｍｇのＩｇＧを回収した。この回収率の値は実施
例３と比較して６９％であった。
０．７Ｍ酒石酸ナトリウム、ｐＨ９．０）に変えた以外
は実施例３と同様な操作を行ったところ、羊血清からは
３．８ｍｇのＩｇＧを回収した。この回収率の値は実施
例３と比較して６９％であった。
【００２０】
【発明の効果】以上説明したように本発明方法は、不溶
性支持体に固定化されたプロテインＡにＩｇＧを結合さ
せる方法において、酒石酸塩を１．０〜１．６Ｍまでの
範囲で含むｐＨ７〜９．５までの範囲の緩衝液を採用す
ることにより、分離精製したＩｇＧの純度を高純度に保
ったままでＩｇＧの回収率を改善することが可能となる
とともに、タンパク質の沈殿や溶液の粘度の大きな上昇
を防止することが可能になった。
性支持体に固定化されたプロテインＡにＩｇＧを結合さ
せる方法において、酒石酸塩を１．０〜１．６Ｍまでの
範囲で含むｐＨ７〜９．５までの範囲の緩衝液を採用す
ることにより、分離精製したＩｇＧの純度を高純度に保
ったままでＩｇＧの回収率を改善することが可能となる
とともに、タンパク質の沈殿や溶液の粘度の大きな上昇
を防止することが可能になった。
Claims (1)
- 【請求項１】１．０〜１．６Ｍの酒石酸塩を含むｐＨ７
〜９．５の緩衝液を用いる不溶性支持体に固定化された
プロテインＡと免疫グロブリンＧ（ＩｇＧ）との結合方
法。
Priority Applications (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP33553191A JPH05149952A (ja) | 1991-11-26 | 1991-11-26 | プロテインＡと免疫グロブリンＧ（ＩｇＧ）との結合方法 |
| EP19920118411 EP0544115B1 (en) | 1991-11-26 | 1992-10-28 | Method for binding immunoglobulin G to protein A |
| DE1992623929 DE69223929T2 (de) | 1991-11-26 | 1992-10-28 | Verfahren zur Bindung des Immunoglobulin G an Protein A |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP33553191A JPH05149952A (ja) | 1991-11-26 | 1991-11-26 | プロテインＡと免疫グロブリンＧ（ＩｇＧ）との結合方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH05149952A true JPH05149952A (ja) | 1993-06-15 |
Family
ID=18289620
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP33553191A Pending JPH05149952A (ja) | 1991-11-26 | 1991-11-26 | プロテインＡと免疫グロブリンＧ（ＩｇＧ）との結合方法 |
Country Status (3)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0544115B1 (ja) |
| JP (1) | JPH05149952A (ja) |
| DE (1) | DE69223929T2 (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2008215817A (ja) * | 2007-02-28 | 2008-09-18 | Jsr Corp | 蛋白質固定化磁性粒子およびその製造方法 |
| JP4783872B2 (ja) * | 2009-11-25 | 2011-09-28 | パナソニック株式会社 | 免疫測定方法 |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| AU2429397A (en) * | 1996-03-29 | 1997-10-22 | David S. Terman | Polymerized staphylococcal protein a for treatment of diseases |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4933435A (en) * | 1989-04-05 | 1990-06-12 | Bioprobe International | Antibody purification process |
| JPH03185000A (ja) * | 1989-12-15 | 1991-08-12 | Tosoh Corp | プロテインＡと免疫グロブリンＧ（ＩｇＧ）との結合方法 |
-
1991
- 1991-11-26 JP JP33553191A patent/JPH05149952A/ja active Pending
-
1992
- 1992-10-28 DE DE1992623929 patent/DE69223929T2/de not_active Expired - Fee Related
- 1992-10-28 EP EP19920118411 patent/EP0544115B1/en not_active Expired - Lifetime
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2008215817A (ja) * | 2007-02-28 | 2008-09-18 | Jsr Corp | 蛋白質固定化磁性粒子およびその製造方法 |
| JP4783872B2 (ja) * | 2009-11-25 | 2011-09-28 | パナソニック株式会社 | 免疫測定方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
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